9xzj

Cryo-EM structure of F-box helicase 1 (FBH1) bound to an SCF ubiquitin ligase complex and a 3-way DNA fork (consensus structure)

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 209.7 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Cullin-1

Homo sapiens

UniProt Q13616

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 4 DNA 4 PDB 声明:octameric(8) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 1–776 未记录 E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 × 1 (P62877) F-box DNA helicase 1 × 1 (Q8NFZ0) S-phase kinase-associated protein 1 × 1 (P63208) DNA (45-MER) × 1 ;DNA (5'-D(*CP*TP*GP*AP*CP*GP*CP*TP*TP*CP*CP*AP*TP*CP*GP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*AP*G)-3') ; × 1 ;DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*TP*AP*CP*CP*TP*TP*CP*GP*CP*AP*GP*TP*C)-3') ; × 1 DNA (45-MER) × 1 AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.13 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 47 个其他 PDB 条目、56 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CUL1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–776; UniProt 1–776

E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

Homo sapiens

UniProt P62877

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 4 DNA 4 PDB 声明:octameric(8) 与全部聚合物数一致 链 R; UniProt 1–108 未记录 Cullin-1 × 1 (Q13616) F-box DNA helicase 1 × 1 (Q8NFZ0) S-phase kinase-associated protein 1 × 1 (P63208) DNA (45-MER) × 1 ;DNA (5'-D(*CP*TP*GP*AP*CP*GP*CP*TP*TP*CP*CP*AP*TP*CP*GP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*AP*G)-3') ; × 1 ;DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*TP*AP*CP*CP*TP*TP*CP*GP*CP*AP*GP*TP*C)-3') ; × 1 DNA (45-MER) × 1 AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.13 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 99 个其他 PDB 条目、107 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RBX1_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 R; PDB构建体 1–108; UniProt 1–108

F-box DNA helicase 1

Homo sapiens

UniProt Q8NFZ0

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 4 DNA 4 PDB 声明:octameric(8) 与全部聚合物数一致 链 F; UniProt 75–1043 未记录 Cullin-1 × 1 (Q13616) E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 × 1 (P62877) S-phase kinase-associated protein 1 × 1 (P63208) DNA (45-MER) × 1 ;DNA (5'-D(*CP*TP*GP*AP*CP*GP*CP*TP*TP*CP*CP*AP*TP*CP*GP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*AP*G)-3') ; × 1 ;DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*TP*AP*CP*CP*TP*TP*CP*GP*CP*AP*GP*TP*C)-3') ; × 1 DNA (45-MER) × 1 AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.13 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FBH1_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 F; PDB构建体 4–972; UniProt 75–1043

S-phase kinase-associated protein 1

Homo sapiens

UniProt P63208

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 4 DNA 4 PDB 声明:octameric(8) 与全部聚合物数一致 链 S; UniProt 1–163 未记录 Cullin-1 × 1 (Q13616) E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 × 1 (P62877) F-box DNA helicase 1 × 1 (Q8NFZ0) DNA (45-MER) × 1 ;DNA (5'-D(*CP*TP*GP*AP*CP*GP*CP*TP*TP*CP*CP*AP*TP*CP*GP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*AP*G)-3') ; × 1 ;DNA (5'-D(*TP*CP*GP*CP*TP*AP*CP*CP*TP*TP*CP*GP*CP*AP*GP*TP*C)-3') ; × 1 DNA (45-MER) × 1 AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ZN ZINC ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.13 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 71 个其他 PDB 条目、97 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SKP1_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 S; PDB构建体 1–163; UniProt 1–163

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9xzj

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9xzj
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9xzj
沉积日期 deposition_date2025-08-27
结构标题 titleCryo-EM structure of F-box helicase 1 (FBH1) bound to an SCF ubiquitin ligase complex and a 3-way DNA fork (consensus structure)
关键词 keywordsHelicase, Translocase, Fork remodeler, Fork reversal, Replication fork, DNA binding, ISOMERASE-DNA complex; ISOMERASE/DNA
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier63.47
回转半径 Rg (电子) rg_electron62.33
零角强度 I(0) i0981194000.00
分子量 molecular_weight237310.0 kDa
排除体积 excluded_volume286960 ų
包络体积 envelope_volume498430 ų
水化壳体积 shell_volume73137 ų
包络直径 envelope_diameter245.7
壳层 Rg shell_rg54.90
包络 Rg envelope_rg62.62
形状 Rg shape_rg62.22
总 Rg total_rg62.48
总原子数 total_atoms31942
残基数 n_residues1849
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax209.7
Rg (实空间) rg_real63.96
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.64
I(0) (实空间) i0_real9.7990e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.9850e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal62.79
I(0) (倒空间) i0_reciprocal978700000.0000
解质量估计 total_estimate0.8374
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks3
主峰位置 r_peak_primary83.9
偏度 Skewness skewness0.478
峰度 Kurtosis kurtosis-0.239
角度范围 angular_range— – 0.1250 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0061
最高正则化参数 α highest_alpha36450000.0000
实空间数据点数 n_real_points26
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.875; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.949; Smooth: 0.310

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (11)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)