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GLY A 209 24 . 26.114 16.416 15.194 1.00 67.87 ? ? ? ? ? . 24 GLY A CA 209 ATOM 6 C C . GLY A 209 24 . 26.119 16.275 16.728 1.00 56.34 ? ? ? ? ? . 24 GLY A C 209 ATOM 7 O O . GLY A 209 24 . 26.108 15.189 17.316 1.00 48.31 ? ? ? ? ? . 24 GLY A O 209 ATOM 8 N N . SER A 209 25 . 26.082 17.456 17.330 1.00 37.37 ? ? ? ? ? . 25 SER A N 209 ATOM 9 C CA . SER A 209 25 . 26.050 17.650 18.768 1.00 33.93 ? ? ? ? ? . 25 SER A CA 209 ATOM 10 C C . SER A 209 25 . 25.103 18.838 19.026 1.00 22.54 ? ? ? ? ? . 25 SER A C 209 ATOM 11 O O . SER A 209 25 . 24.852 19.618 18.088 1.00 19.68 ? ? ? ? ? . 25 SER A O 209 ATOM 12 C CB . SER A 209 25 . 27.481 18.052 19.186 1.00 27.39 ? ? ? ? ? . 25 SER A CB 209 ATOM 13 O OG . SER A 209 25 . 27.632 19.358 18.606 1.00 33.92 ? ? ? ? ? . 25 SER A OG 209 ATOM 14 N N . ILE A 209 26 . 24.639 18.867 20.260 1.00 29.47 ? ? ? ? ? . 26 ILE A N 209 ATOM 15 C CA . ILE A 209 26 . 23.549 19.815 20.576 1.00 35.36 ? ? ? ? ? . 26 ILE A CA 209 ATOM 16 C C . ILE A 209 26 . 24.058 21.261 20.462 1.00 25.87 ? ? ? ? ? . 26 ILE A C 209 ATOM 17 O O . ILE A 209 26 . 23.209 22.114 20.153 1.00 23.58 ? ? ? ? ? . 26 ILE A O 209 ATOM 18 C CB . ILE A 209 26 . 22.962 19.478 21.981 1.00 35.59 ? ? ? ? ? . 26 ILE A CB 209 ATOM 19 C CG1 . ILE A 209 26 . 21.788 20.471 22.340 1.00 25.06 ? ? ? ? ? . 26 ILE A CG1 209 ATOM 20 C CG2 . ILE A 209 26 . 23.978 19.371 23.126 1.00 23.21 ? ? ? ? ? . 26 ILE A CG2 209 ATOM 21 C CD1 . ILE A 209 26 . 20.527 20.085 21.481 1.00 23.16 ? ? ? ? ? . 26 ILE A CD1 209 ATOM 22 N N . GLY A 209 27 . 25.346 21.441 20.740 1.00 25.98 ? ? ? ? ? . 27 GLY A N 209 ATOM 23 C CA . GLY A 209 27 . 25.967 22.810 20.689 1.00 9.01 ? ? ? ? ? . 27 GLY A CA 209 ATOM 24 C C . GLY A 209 27 . 25.881 23.325 19.252 1.00 15.43 ? ? ? ? ? . 27 GLY A C 209 ATOM 25 O O . GLY A 209 27 . 25.258 24.368 18.941 1.00 16.62 ? ? ? ? ? . 27 GLY A O 209 ATOM 26 N N . ALA A 209 28 . 26.464 22.566 18.365 1.00 12.50 ? ? ? ? ? . 28 ALA A N 209 ATOM 27 C CA . ALA A 209 28 . 26.464 22.821 16.913 1.00 16.11 ? ? ? ? ? . 28 ALA A CA 209 ATOM 28 C C . ALA A 209 28 . 25.054 22.924 16.353 1.00 19.82 ? ? ? ? ? . 28 ALA A C 209 ATOM 29 O O . ALA A 209 28 . 24.728 23.841 15.561 1.00 21.57 ? ? ? ? ? . 28 ALA A O 209 ATOM 30 C CB . ALA A 209 28 . 27.204 21.691 16.230 1.00 28.31 ? ? ? ? ? . 28 ALA A CB 209 ATOM 31 N N . ALA A 209 29 . 24.207 21.956 16.745 1.00 19.11 ? ? ? ? ? . 29 ALA A N 209 ATOM 32 C CA . ALA A 209 29 . 22.835 21.972 16.180 1.00 19.99 ? ? ? ? ? . 29 ALA A CA 209 ATOM 33 C C . ALA A 209 29 . 22.040 23.179 16.660 1.00 22.35 ? ? ? ? ? . 29 ALA A C 209 ATOM 34 O O . ALA A 209 29 . 21.285 23.769 15.836 1.00 20.39 ? ? ? ? ? . 29 ALA A O 209 ATOM 35 C CB . ALA A 209 29 . 22.109 20.655 16.465 1.00 16.23 ? ? ? ? ? . 29 ALA A CB 209 ATOM 36 N N . SER A 209 30 . 22.130 23.529 17.952 1.00 12.38 ? ? ? ? ? . 30 SER A N 209 ATOM 37 C CA . SER A 209 30 . 21.294 24.711 18.383 1.00 9.72 ? ? ? ? ? . 30 SER A CA 209 ATOM 38 C C . SER A 209 30 . 21.772 26.016 17.762 1.00 10.83 ? ? ? ? ? . 30 SER A C 209 ATOM 39 O O . SER A 209 30 . 21.040 26.949 17.447 1.00 12.00 ? ? ? ? ? . 30 SER A O 209 ATOM 40 C CB . SER A 209 30 . 21.212 24.798 19.907 1.00 8.60 ? ? ? ? ? . 30 SER A CB 209 ATOM 41 O OG . SER A 209 30 . 22.528 25.088 20.378 1.00 13.95 ? ? ? ? ? . 30 SER A OG 209 ATOM 42 N N . MET A 209 31 . 23.053 26.083 17.540 1.00 7.29 ? ? ? ? ? . 31 MET A N 209 ATOM 43 C CA . MET A 209 31 . 23.689 27.330 17.000 1.00 12.60 ? ? ? ? ? . 31 MET A CA 209 ATOM 44 C C . MET A 209 31 . 23.345 27.428 15.549 1.00 9.38 ? ? ? ? ? . 31 MET A C 209 ATOM 45 O O . MET A 209 31 . 22.943 28.475 15.021 1.00 16.04 ? ? ? ? ? . 31 MET A O 209 ATOM 46 C CB . MET A 209 31 . 25.217 27.123 17.193 1.00 24.50 ? ? ? ? ? . 31 MET A CB 209 ATOM 47 C CG . MET A 209 31 . 25.435 27.429 18.679 1.00 69.73 ? ? ? ? ? . 31 MET A CG 209 ATOM 48 S SD . MET A 209 31 . 26.027 29.166 18.675 1.00 46.85 ? ? ? ? ? . 31 MET A SD 209 ATOM 49 C CE . MET A 209 31 . 27.784 28.762 18.463 1.00 32.39 ? ? ? ? ? . 31 MET A CE 209 ATOM 50 N N . GLU A 209 32 . 23.528 26.285 14.864 1.00 9.86 ? ? ? ? ? . 32 GLU A N 209 ATOM 51 C CA . GLU A 209 32 . 23.054 26.425 13.417 1.00 14.51 ? ? ? ? ? . 32 GLU A CA 209 ATOM 52 C C . GLU A 209 32 . 21.595 26.777 13.352 1.00 12.75 ? ? ? ? ? . 32 GLU A C 209 ATOM 53 O O . GLU A 209 32 . 21.176 27.692 12.606 1.00 17.38 ? ? ? ? ? . 32 GLU A O 209 ATOM 54 C CB . GLU A 209 32 . 23.341 25.159 12.644 1.00 25.93 ? ? ? ? ? . 32 GLU A CB 209 ATOM 55 C CG . GLU A 209 32 . 24.793 24.655 12.660 1.00 43.66 ? ? ? ? ? . 32 GLU A CG 209 ATOM 56 N N . PHE A 209 33 . 20.752 26.053 14.131 1.00 17.29 ? ? ? ? ? . 33 PHE A N 209 ATOM 57 C CA . PHE A 209 33 . 19.304 26.419 14.182 1.00 22.15 ? ? ? ? ? . 33 PHE A CA 209 ATOM 58 C C . PHE A 209 33 . 19.109 27.896 14.516 1.00 12.05 ? ? ? ? ? . 33 PHE A C 209 ATOM 59 O O . PHE A 209 33 . 18.325 28.634 13.848 1.00 11.26 ? ? ? ? ? . 33 PHE A O 209 ATOM 60 C CB . PHE A 209 33 . 18.492 25.486 15.111 1.00 18.37 ? ? ? ? ? . 33 PHE A CB 209 ATOM 61 C CG . PHE A 209 33 . 17.001 25.776 15.157 1.00 15.87 ? ? ? ? ? . 33 PHE A CG 209 ATOM 62 C CD1 . PHE A 209 33 . 16.208 25.535 14.025 1.00 19.64 ? ? ? ? ? . 33 PHE A CD1 209 ATOM 63 C CD2 . PHE A 209 33 . 16.394 26.279 16.298 1.00 14.28 ? ? ? ? ? . 33 PHE A CD2 209 ATOM 64 C CE1 . PHE A 209 33 . 14.857 25.777 14.038 1.00 28.60 ? ? ? ? ? . 33 PHE A CE1 209 ATOM 65 C CE2 . PHE A 209 33 . 15.024 26.522 16.361 1.00 17.30 ? ? ? ? ? . 33 PHE A CE2 209 ATOM 66 C CZ . PHE A 209 33 . 14.255 26.274 15.213 1.00 31.26 ? ? ? ? ? . 33 PHE A CZ 209 ATOM 67 N N . CYS A 209 34 . 19.723 28.330 15.596 1.00 15.08 ? ? ? ? ? . 34 CYS A N 209 ATOM 68 C CA . CYS A 209 34 . 19.703 29.767 15.995 1.00 18.75 ? ? ? ? ? . 34 CYS A CA 209 ATOM 69 C C . CYS A 209 34 . 19.908 30.765 14.838 1.00 19.95 ? ? ? ? ? . 34 CYS A C 209 ATOM 70 O O . CYS A 209 34 . 19.143 31.752 14.648 1.00 11.24 ? ? ? ? ? . 34 CYS A O 209 ATOM 71 C CB . CYS A 209 34 . 20.718 29.985 17.127 1.00 7.29 ? ? ? ? ? . 34 CYS A CB 209 ATOM 72 S SG . CYS A 209 34 . 20.701 31.739 17.619 1.00 14.25 ? ? ? ? ? . 34 CYS A SG 209 ATOM 73 N N . PHE A 209 35 . 20.901 30.534 13.997 1.00 20.04 ? ? ? ? ? . 35 PHE A N 209 ATOM 74 C CA . PHE A 209 35 . 21.305 31.507 12.929 1.00 6.62 ? ? ? ? ? . 35 PHE A CA 209 ATOM 75 C C . PHE A 209 35 . 20.390 31.361 11.743 1.00 3.81 ? ? ? ? ? . 35 PHE A C 209 ATOM 76 O O . PHE A 209 35 . 20.027 32.391 11.201 1.00 14.98 ? ? ? ? ? . 35 PHE A O 209 ATOM 77 C CB . PHE A 209 35 . 22.813 31.268 12.588 1.00 11.53 ? ? ? ? ? . 35 PHE A CB 209 ATOM 78 C CG . PHE A 209 35 . 23.662 31.873 13.708 1.00 10.27 ? ? ? ? ? . 35 PHE A CG 209 ATOM 79 C CD1 . PHE A 209 35 . 23.510 33.247 13.990 1.00 14.52 ? ? ? ? ? . 35 PHE A CD1 209 ATOM 80 C CD2 . PHE A 209 35 . 24.558 31.066 14.411 1.00 20.21 ? ? ? ? ? . 35 PHE A CD2 209 ATOM 81 C CE1 . PHE A 209 35 . 24.241 33.795 15.049 1.00 15.22 ? ? ? ? ? . 35 PHE A CE1 209 ATOM 82 C CE2 . PHE A 209 35 . 25.318 31.616 15.473 1.00 22.33 ? ? ? ? ? . 35 PHE A CE2 209 ATOM 83 C CZ . PHE A 209 35 . 25.118 32.979 15.758 1.00 19.60 ? ? ? ? ? . 35 PHE A CZ 209 ATOM 84 N N . ASP A 209 36 . 19.885 30.157 11.532 1.00 12.95 ? ? ? ? ? . 36 ASP A N 209 ATOM 85 C CA . ASP A 209 36 . 18.776 30.042 10.532 1.00 10.24 ? ? ? ? ? . 36 ASP A CA 209 ATOM 86 C C . ASP A 209 36 . 17.586 30.883 10.914 1.00 12.70 ? ? ? ? ? . 36 ASP A C 209 ATOM 87 O O . ASP A 209 36 . 16.975 31.568 10.060 1.00 14.31 ? ? ? ? ? . 36 ASP A O 209 ATOM 88 C CB . ASP A 209 36 . 18.408 28.591 10.259 1.00 25.44 ? ? ? ? ? . 36 ASP A CB 209 ATOM 89 C CG . ASP A 209 36 . 19.407 27.873 9.364 1.00 43.95 ? ? ? ? ? . 36 ASP A CG 209 ATOM 90 O OD1 . ASP A 209 36 . 20.298 28.500 8.781 1.00 35.48 ? ? ? ? ? . 36 ASP A OD1 209 ATOM 91 O OD2 . ASP A 209 36 . 19.262 26.643 9.326 1.00 40.59 ? ? ? ? ? . 36 ASP A OD2 209 ATOM 92 N N . VAL A 209 37 . 17.163 30.722 12.174 1.00 22.25 ? ? ? ? ? . 37 VAL A N 209 ATOM 93 C CA . VAL A 209 37 . 15.980 31.547 12.617 1.00 20.04 ? ? ? ? ? . 37 VAL A CA 209 ATOM 94 C C . VAL A 209 37 . 16.291 33.048 12.486 1.00 16.52 ? ? ? ? ? . 37 VAL A C 209 ATOM 95 O O . VAL A 209 37 . 15.433 33.885 12.098 1.00 13.82 ? ? ? ? ? . 37 VAL A O 209 ATOM 96 C CB . VAL A 209 37 . 15.557 31.095 14.043 1.00 24.57 ? ? ? ? ? . 37 VAL A CB 209 ATOM 97 C CG1 . VAL A 209 37 . 14.559 32.074 14.645 1.00 14.56 ? ? ? ? ? . 37 VAL A CG1 209 ATOM 98 C CG2 . VAL A 209 37 . 14.944 29.674 14.023 1.00 15.62 ? ? ? ? ? . 37 VAL A CG2 209 ATOM 99 N N . PHE A 209 38 . 17.483 33.411 12.929 1.00 18.41 ? ? ? ? ? . 38 PHE A N 209 ATOM 100 C CA . PHE A 209 38 . 17.911 34.841 12.926 1.00 16.55 ? ? ? ? ? . 38 PHE A CA 209 ATOM 101 C C . PHE A 209 38 . 17.806 35.454 11.516 1.00 14.70 ? ? ? ? ? . 38 PHE A C 209 ATOM 102 O O . PHE A 209 38 . 17.258 36.547 11.372 1.00 13.91 ? ? ? ? ? . 38 PHE A O 209 ATOM 103 C CB . PHE A 209 38 . 19.318 34.985 13.540 1.00 6.54 ? ? ? ? ? . 38 PHE A CB 209 ATOM 104 C CG . PHE A 209 38 . 19.672 36.438 13.773 1.00 15.66 ? ? ? ? ? . 38 PHE A CG 209 ATOM 105 C CD1 . PHE A 209 38 . 18.970 37.189 14.703 1.00 14.16 ? ? ? ? ? . 38 PHE A CD1 209 ATOM 106 C CD2 . PHE A 209 38 . 20.695 37.035 12.992 1.00 16.61 ? ? ? ? ? . 38 PHE A CD2 209 ATOM 107 C CE1 . PHE A 209 38 . 19.276 38.541 14.938 1.00 26.32 ? ? ? ? ? . 38 PHE A CE1 209 ATOM 108 C CE2 . PHE A 209 38 . 21.001 38.397 13.223 1.00 14.57 ? ? ? ? ? . 38 PHE A CE2 209 ATOM 109 C CZ . PHE A 209 38 . 20.318 39.142 14.194 1.00 12.12 ? ? ? ? ? . 38 PHE A CZ 209 ATOM 110 N N . LYS A 209 39 . 18.279 34.715 10.517 1.00 14.45 ? ? ? ? ? . 39 LYS A N 209 ATOM 111 C CA . LYS A 209 39 . 18.218 35.135 9.118 1.00 15.76 ? ? ? ? ? . 39 LYS A CA 209 ATOM 112 C C . LYS A 209 39 . 16.787 35.426 8.744 1.00 20.93 ? ? ? ? ? . 39 LYS A C 209 ATOM 113 O O . LYS A 209 39 . 16.479 36.478 8.177 1.00 25.77 ? ? ? ? ? . 39 LYS A O 209 ATOM 114 C CB . LYS A 209 39 . 18.769 34.124 8.135 1.00 21.59 ? ? ? ? ? . 39 LYS A CB 209 ATOM 115 C CG . LYS A 209 39 . 20.261 34.253 7.823 1.00 56.38 ? ? ? ? ? . 39 LYS A CG 209 ATOM 116 C CD . LYS A 209 39 . 21.157 33.367 8.626 1.00 79.29 ? ? ? ? ? . 39 LYS A CD 209 ATOM 117 C CE . LYS A 209 39 . 22.641 33.507 8.520 1.00 85.31 ? ? ? ? ? . 39 LYS A CE 209 ATOM 118 N NZ . LYS A 209 39 . 23.390 32.378 9.140 1.00 49.71 ? ? ? ? ? . 39 LYS A NZ 209 ATOM 119 N N . GLU A 209 40 . 15.920 34.480 9.136 1.00 20.08 ? ? ? ? ? . 40 GLU A N 209 ATOM 120 C CA . GLU A 209 40 . 14.464 34.768 8.876 1.00 17.04 ? ? ? ? ? . 40 GLU A CA 209 ATOM 121 C C . GLU A 209 40 . 13.963 35.937 9.639 1.00 23.58 ? ? ? ? ? . 40 GLU A C 209 ATOM 122 O O . GLU A 209 40 . 13.282 36.854 9.058 1.00 17.70 ? ? ? ? ? . 40 GLU A O 209 ATOM 123 C CB . GLU A 209 40 . 13.688 33.445 8.965 1.00 12.29 ? ? ? ? ? . 40 GLU A CB 209 ATOM 124 C CG . GLU A 209 40 . 12.240 33.429 8.485 1.00 36.62 ? ? ? ? ? . 40 GLU A CG 209 ATOM 125 C CD . GLU A 209 40 . 12.139 34.048 7.088 1.00 60.85 ? ? ? ? ? . 40 GLU A CD 209 ATOM 126 O OE1 . GLU A 209 40 . 12.961 33.725 6.243 1.00 29.45 ? ? ? ? ? . 40 GLU A OE1 209 ATOM 127 O OE2 . GLU A 209 40 . 11.259 34.911 7.008 1.00 51.40 ? ? ? ? ? . 40 GLU A OE2 209 ATOM 128 N N . LEU A 209 41 . 14.275 36.087 10.951 1.00 15.56 ? ? ? ? ? . 41 LEU A N 209 ATOM 129 C CA . LEU A 209 41 . 13.599 37.125 11.740 1.00 20.09 ? ? ? ? ? . 41 LEU A CA 209 ATOM 130 C C . LEU A 209 41 . 14.093 38.544 11.354 1.00 32.47 ? ? ? ? ? . 41 LEU A C 209 ATOM 131 O O . LEU A 209 41 . 13.343 39.502 11.581 1.00 28.41 ? ? ? ? ? . 41 LEU A O 209 ATOM 132 C CB . LEU A 209 41 . 13.869 36.950 13.265 1.00 25.06 ? ? ? ? ? . 41 LEU A CB 209 ATOM 133 C CG . LEU A 209 41 . 13.231 35.804 14.010 1.00 30.15 ? ? ? ? ? . 41 LEU A CG 209 ATOM 134 C CD1 . LEU A 209 41 . 13.522 35.889 15.519 1.00 15.99 ? ? ? ? ? . 41 LEU A CD1 209 ATOM 135 C CD2 . LEU A 209 41 . 11.725 35.782 13.813 1.00 23.20 ? ? ? ? ? . 41 LEU A CD2 209 ATOM 136 N N . LYS A 209 42 . 15.339 38.613 10.916 1.00 24.63 ? ? ? ? ? . 42 LYS A N 209 ATOM 137 C CA . LYS A 209 42 . 15.925 39.956 10.619 1.00 41.78 ? ? ? ? ? . 42 LYS A CA 209 ATOM 138 C C . LYS A 209 42 . 15.276 40.576 9.392 1.00 24.08 ? ? ? ? ? . 42 LYS A C 209 ATOM 139 O O . LYS A 209 42 . 15.050 41.804 9.376 1.00 25.39 ? ? ? ? ? . 42 LYS A O 209 ATOM 140 C CB . LYS A 209 42 . 17.435 39.898 10.660 1.00 33.04 ? ? ? ? ? . 42 LYS A CB 209 ATOM 141 C CG . LYS A 209 42 . 18.093 39.379 9.404 1.00 23.13 ? ? ? ? ? . 42 LYS A CG 209 ATOM 142 C CD . LYS A 209 42 . 19.587 39.096 9.679 1.00 30.20 ? ? ? ? ? . 42 LYS A CD 209 ATOM 143 C CE . LYS A 209 42 . 20.316 39.314 8.344 1.00 59.66 ? ? ? ? ? . 42 LYS A CE 209 ATOM 144 N NZ . LYS A 209 42 . 21.529 38.480 8.228 1.00 64.46 ? ? ? ? ? . 42 LYS A NZ 209 ATOM 145 N N . VAL A 209 43 . 14.846 39.767 8.447 1.00 26.64 ? ? ? ? ? . 43 VAL A N 209 ATOM 146 C CA . VAL A 209 43 . 13.878 40.103 7.393 1.00 45.45 ? ? ? ? ? . 43 VAL A CA 209 ATOM 147 C C . VAL A 209 43 . 12.812 41.027 7.966 1.00 37.04 ? ? ? ? ? . 43 VAL A C 209 ATOM 148 O O . VAL A 209 43 . 12.654 42.194 7.590 1.00 52.99 ? ? ? ? ? . 43 VAL A O 209 ATOM 149 C CB . VAL A 209 43 . 13.294 38.858 6.676 1.00 42.39 ? ? ? ? ? . 43 VAL A CB 209 ATOM 150 C CG1 . VAL A 209 43 . 12.150 39.220 5.710 1.00 64.55 ? ? ? ? ? . 43 VAL A CG1 209 ATOM 151 C CG2 . VAL A 209 43 . 14.315 38.055 5.863 1.00 29.86 ? ? ? ? ? . 43 VAL A CG2 209 ATOM 152 N N . HIS A 209 44 . 12.058 40.519 8.918 1.00 30.94 ? ? ? ? ? . 44 HIS A N 209 ATOM 153 C CA . HIS A 209 44 . 10.732 41.058 9.259 1.00 33.39 ? ? ? ? ? . 44 HIS A CA 209 ATOM 154 C C . HIS A 209 44 . 10.768 41.996 10.447 1.00 29.70 ? ? ? ? ? . 44 HIS A C 209 ATOM 155 O O . HIS A 209 44 . 9.687 42.502 10.803 1.00 28.79 ? ? ? ? ? . 44 HIS A O 209 ATOM 156 C CB . HIS A 209 44 . 9.698 39.920 9.636 1.00 35.88 ? ? ? ? ? . 44 HIS A CB 209 ATOM 157 C CG . HIS A 209 44 . 9.443 39.118 8.382 1.00 76.13 ? ? ? ? ? . 44 HIS A CG 209 ATOM 158 N ND1 . HIS A 209 44 . 8.613 39.571 7.383 1.00 73.29 ? ? ? ? ? . 44 HIS A ND1 209 ATOM 159 C CD2 . HIS A 209 44 . 9.945 37.928 7.977 1.00 49.96 ? ? ? ? ? . 44 HIS A CD2 209 ATOM 160 C CE1 . HIS A 209 44 . 8.577 38.651 6.432 1.00 98.40 ? ? ? ? ? . 44 HIS A CE1 209 ATOM 161 N NE2 . HIS A 209 44 . 9.387 37.666 6.751 1.00 80.77 ? ? ? ? ? . 44 HIS A NE2 209 ATOM 162 N N . HIS A 209 45 . 11.934 42.102 11.074 1.00 25.93 ? ? ? ? ? . 45 HIS A N 209 ATOM 163 C CA . HIS A 209 45 . 12.016 42.917 12.315 1.00 25.39 ? ? ? ? ? . 45 HIS A CA 209 ATOM 164 C C . HIS A 209 45 . 13.238 43.827 12.289 1.00 26.23 ? ? ? ? ? . 45 HIS A C 209 ATOM 165 O O . HIS A 209 45 . 14.104 43.791 13.154 1.00 33.50 ? ? ? ? ? . 45 HIS A O 209 ATOM 166 C CB . HIS A 209 45 . 12.077 42.077 13.602 1.00 19.12 ? ? ? ? ? . 45 HIS A CB 209 ATOM 167 C CG . HIS A 209 45 . 10.885 41.178 13.687 1.00 24.38 ? ? ? ? ? . 45 HIS A CG 209 ATOM 168 N ND1 . HIS A 209 45 . 9.690 41.669 14.147 1.00 18.55 ? ? ? ? ? . 45 HIS A ND1 209 ATOM 169 C CD2 . HIS A 209 45 . 10.702 39.891 13.265 1.00 23.78 ? ? ? ? ? . 45 HIS A CD2 209 ATOM 170 C CE1 . HIS A 209 45 . 8.815 40.671 14.077 1.00 21.85 ? ? ? ? ? . 45 HIS A CE1 209 ATOM 171 N NE2 . HIS A 209 45 . 9.398 39.609 13.580 1.00 26.10 ? ? ? ? ? . 45 HIS A NE2 209 ATOM 172 N N . ALA A 209 46 . 13.321 44.651 11.265 1.00 29.99 ? ? ? ? ? . 46 ALA A N 209 ATOM 173 C CA . ALA A 209 46 . 14.457 45.617 11.196 1.00 31.26 ? ? ? ? ? . 46 ALA A CA 209 ATOM 174 C C . ALA A 209 46 . 14.192 46.700 12.225 1.00 28.25 ? ? ? ? ? . 46 ALA A C 209 ATOM 175 O O . ALA A 209 46 . 13.007 47.087 12.468 1.00 28.64 ? ? ? ? ? . 46 ALA A O 209 ATOM 176 C CB . ALA A 209 46 . 14.556 46.111 9.765 1.00 38.62 ? ? ? ? ? . 46 ALA A CB 209 ATOM 177 N N . ASN A 209 47 . 15.254 47.169 12.836 1.00 27.84 ? ? ? ? ? . 47 ASN A N 209 ATOM 178 C CA . ASN A 209 47 . 15.238 48.336 13.723 1.00 28.26 ? ? ? ? ? . 47 ASN A CA 209 ATOM 179 C C . ASN A 209 47 . 14.359 48.020 14.937 1.00 23.49 ? ? ? ? ? . 47 ASN A C 209 ATOM 180 O O . ASN A 209 47 . 13.724 48.948 15.450 1.00 25.73 ? ? ? ? ? . 47 ASN A O 209 ATOM 181 C CB . ASN A 209 47 . 14.816 49.657 13.068 1.00 27.82 ? ? ? ? ? . 47 ASN A CB 209 ATOM 182 C CG . ASN A 209 47 . 15.737 50.063 11.928 1.00 63.25 ? ? ? ? ? . 47 ASN A CG 209 ATOM 183 O OD1 . ASN A 209 47 . 15.295 50.190 10.778 1.00 62.92 ? ? ? ? ? . 47 ASN A OD1 209 ATOM 184 N ND2 . ASN A 209 47 . 17.012 50.246 12.241 1.00 68.31 ? ? ? ? ? . 47 ASN A ND2 209 ATOM 185 N N . GLU A 209 48 . 14.377 46.745 15.319 1.00 20.01 ? ? ? ? ? . 48 GLU A N 209 ATOM 186 C CA . GLU A 209 48 . 13.702 46.338 16.552 1.00 21.60 ? ? ? ? ? . 48 GLU A CA 209 ATOM 187 C C . GLU A 209 48 . 14.565 45.392 17.369 1.00 16.09 ? ? ? ? ? . 48 GLU A C 209 ATOM 188 O O . GLU A 209 48 . 15.379 44.684 16.758 1.00 16.63 ? ? ? ? ? . 48 GLU A O 209 ATOM 189 C CB . GLU A 209 48 . 12.432 45.552 16.233 1.00 37.92 ? ? ? ? ? . 48 GLU A CB 209 ATOM 190 C CG . GLU A 209 48 . 11.239 46.299 15.645 1.00 58.92 ? ? ? ? ? . 48 GLU A CG 209 ATOM 191 N N . ASN A 209 49 . 14.262 45.344 18.671 1.00 14.08 ? ? ? ? ? . 49 ASN A N 209 ATOM 192 C CA . ASN A 209 49 . 14.809 44.278 19.532 1.00 16.90 ? ? ? ? ? . 49 ASN A CA 209 ATOM 193 C C . ASN A 209 49 . 14.394 42.903 18.967 1.00 22.93 ? ? ? ? ? . 49 ASN A C 209 ATOM 194 O O . ASN A 209 49 . 13.297 42.751 18.435 1.00 19.72 ? ? ? ? ? . 49 ASN A O 209 ATOM 195 C CB . ASN A 209 49 . 14.347 44.460 20.985 1.00 17.07 ? ? ? ? ? . 49 ASN A CB 209 ATOM 196 C CG . ASN A 209 49 . 14.920 45.709 21.637 1.00 16.06 ? ? ? ? ? . 49 ASN A CG 209 ATOM 197 O OD1 . ASN A 209 49 . 16.021 46.122 21.306 1.00 18.43 ? ? ? ? ? . 49 ASN A OD1 209 ATOM 198 N ND2 . ASN A 209 49 . 14.169 46.320 22.523 1.00 16.45 ? ? ? ? ? . 49 ASN A ND2 209 ATOM 199 N N . ILE A 209 50 . 15.304 41.944 19.024 1.00 16.10 ? ? ? ? ? . 50 ILE A N 209 ATOM 200 C CA . ILE A 209 50 . 14.937 40.528 18.734 1.00 11.14 ? ? ? ? ? . 50 ILE A CA 209 ATOM 201 C C . ILE A 209 50 . 15.413 39.757 19.956 1.00 17.11 ? ? ? ? ? . 50 ILE A C 209 ATOM 202 O O . ILE A 209 50 . 16.511 40.040 20.488 1.00 14.51 ? ? ? ? ? . 50 ILE A O 209 ATOM 203 C CB . ILE A 209 50 . 15.556 40.081 17.381 1.00 3.98 ? ? ? ? ? . 50 ILE A CB 209 ATOM 204 C CG1 . ILE A 209 50 . 14.931 40.837 16.165 1.00 11.38 ? ? ? ? ? . 50 ILE A CG1 209 ATOM 205 C CG2 . ILE A 209 50 . 15.477 38.501 17.246 1.00 4.94 ? ? ? ? ? . 50 ILE A CG2 209 ATOM 206 C CD1 . ILE A 209 50 . 15.794 40.755 14.857 1.00 13.29 ? ? ? ? ? . 50 ILE A CD1 209 ATOM 207 N N . PHE A 209 51 . 14.627 38.809 20.406 1.00 17.22 ? ? ? ? ? . 51 PHE A N 209 ATOM 208 C CA . PHE A 209 51 . 15.009 37.929 21.523 1.00 11.55 ? ? ? ? ? . 51 PHE A CA 209 ATOM 209 C C . PHE A 209 51 . 14.183 36.638 21.488 1.00 15.45 ? ? ? ? ? . 51 PHE A C 209 ATOM 210 O O . PHE A 209 51 . 12.942 36.642 21.497 1.00 13.31 ? ? ? ? ? . 51 PHE A O 209 ATOM 211 C CB . PHE A 209 51 . 14.810 38.715 22.832 1.00 6.26 ? ? ? ? ? . 51 PHE A CB 209 ATOM 212 C CG . PHE A 209 51 . 15.168 37.983 24.054 1.00 12.06 ? ? ? ? ? . 51 PHE A CG 209 ATOM 213 C CD1 . PHE A 209 51 . 16.500 37.659 24.295 1.00 9.44 ? ? ? ? ? . 51 PHE A CD1 209 ATOM 214 C CD2 . PHE A 209 51 . 14.139 37.541 24.942 1.00 8.86 ? ? ? ? ? . 51 PHE A CD2 209 ATOM 215 C CE1 . PHE A 209 51 . 16.888 36.972 25.433 1.00 13.45 ? ? ? ? ? . 51 PHE A CE1 209 ATOM 216 C CE2 . PHE A 209 51 . 14.523 36.877 26.092 1.00 8.29 ? ? ? ? ? . 51 PHE A CE2 209 ATOM 217 C CZ . PHE A 209 51 . 15.875 36.584 26.333 1.00 11.19 ? ? ? ? ? . 51 PHE A CZ 209 ATOM 218 N N . TYR A 209 52 . 14.904 35.545 21.469 1.00 10.76 ? ? ? ? ? . 52 TYR A N 209 ATOM 219 C CA . TYR A 209 52 . 14.225 34.209 21.488 1.00 11.32 ? ? ? ? ? . 52 TYR A CA 209 ATOM 220 C C . TYR A 209 52 . 15.145 33.184 22.091 1.00 25.31 ? ? ? ? ? . 52 TYR A C 209 ATOM 221 O O . TYR A 209 52 . 16.360 33.288 22.265 1.00 10.68 ? ? ? ? ? . 52 TYR A O 209 ATOM 222 C CB . TYR A 209 52 . 13.819 33.937 20.017 1.00 4.64 ? ? ? ? ? . 52 TYR A CB 209 ATOM 223 C CG . TYR A 209 52 . 15.016 33.802 19.083 1.00 3.94 ? ? ? ? ? . 52 TYR A CG 209 ATOM 224 C CD1 . TYR A 209 52 . 15.470 34.965 18.439 1.00 7.60 ? ? ? ? ? . 52 TYR A CD1 209 ATOM 225 C CD2 . TYR A 209 52 . 15.566 32.567 18.748 1.00 8.66 ? ? ? ? ? . 52 TYR A CD2 209 ATOM 226 C CE1 . TYR A 209 52 . 16.482 34.907 17.484 1.00 3.13 ? ? ? ? ? . 52 TYR A CE1 209 ATOM 227 C CE2 . TYR A 209 52 . 16.605 32.491 17.803 1.00 8.52 ? ? ? ? ? . 52 TYR A CE2 209 ATOM 228 C CZ . TYR A 209 52 . 17.085 33.691 17.235 1.00 14.40 ? ? ? ? ? . 52 TYR A CZ 209 ATOM 229 O OH . TYR A 209 52 . 18.086 33.632 16.306 1.00 18.25 ? ? ? ? ? . 52 TYR A OH 209 ATOM 230 N N . CYS A 209 53 . 14.589 31.996 22.393 1.00 11.43 ? ? ? ? ? . 53 CYS A N 209 ATOM 231 C CA . CYS A 209 53 . 15.332 30.935 23.040 1.00 12.51 ? ? ? ? ? . 53 CYS A CA 209 ATOM 232 C C . CYS A 209 53 . 15.340 29.724 22.107 1.00 10.74 ? ? ? ? ? . 53 CYS A C 209 ATOM 233 O O . CYS A 209 53 . 14.362 29.014 21.981 1.00 10.88 ? ? ? ? ? . 53 CYS A O 209 ATOM 234 C CB . CYS A 209 53 . 14.489 30.607 24.329 1.00 6.71 ? ? ? ? ? . 53 CYS A CB 209 ATOM 235 S SG . CYS A 209 53 . 15.211 29.214 25.128 1.00 10.23 ? ? ? ? ? . 53 CYS A SG 209 ATOM 236 N N . PRO A 209 54 . 16.428 29.509 21.385 1.00 13.52 ? ? ? ? ? . 54 PRO A N 209 ATOM 237 C CA . PRO A 209 54 . 16.467 28.414 20.446 1.00 11.07 ? ? ? ? ? . 54 PRO A CA 209 ATOM 238 C C . PRO A 209 54 . 16.199 27.052 21.064 1.00 9.48 ? ? ? ? ? . 54 PRO A C 209 ATOM 239 O O . PRO A 209 54 . 15.590 26.184 20.401 1.00 11.42 ? ? ? ? ? . 54 PRO A O 209 ATOM 240 C CB . PRO A 209 54 . 17.967 28.464 19.929 1.00 17.41 ? ? ? ? ? . 54 PRO A CB 209 ATOM 241 C CG . PRO A 209 54 . 18.297 29.946 20.029 1.00 10.77 ? ? ? ? ? . 54 PRO A CG 209 ATOM 242 C CD . PRO A 209 54 . 17.617 30.406 21.299 1.00 4.63 ? ? ? ? ? . 54 PRO A CD 209 ATOM 243 N N . ILE A 209 55 . 16.755 26.753 22.231 1.00 9.96 ? ? ? ? ? . 55 ILE A N 209 ATOM 244 C CA . ILE A 209 55 . 16.571 25.484 22.927 1.00 13.78 ? ? ? ? ? . 55 ILE A CA 209 ATOM 245 C C . ILE A 209 55 . 15.104 25.143 23.209 1.00 35.23 ? ? ? ? ? . 55 ILE A C 209 ATOM 246 O O . ILE A 209 55 . 14.607 23.983 23.027 1.00 17.96 ? ? ? ? ? . 55 ILE A O 209 ATOM 247 C CB . ILE A 209 55 . 17.518 25.379 24.152 1.00 9.32 ? ? ? ? ? . 55 ILE A CB 209 ATOM 248 C CG1 . ILE A 209 55 . 18.920 24.894 23.735 1.00 14.71 ? ? ? ? ? . 55 ILE A CG1 209 ATOM 249 C CG2 . ILE A 209 55 . 16.986 24.617 25.385 1.00 30.44 ? ? ? ? ? . 55 ILE A CG2 209 ATOM 250 C CD1 . ILE A 209 55 . 19.056 23.671 22.861 1.00 29.33 ? ? ? ? ? . 55 ILE A CD1 209 ATOM 251 N N . ALA A 209 56 . 14.407 26.143 23.693 1.00 15.60 ? ? ? ? ? . 56 ALA A N 209 ATOM 252 C CA . ALA A 209 56 . 12.942 25.962 23.958 1.00 9.23 ? ? ? ? ? . 56 ALA A CA 209 ATOM 253 C C . ALA A 209 56 . 12.217 25.631 22.645 1.00 23.27 ? ? ? ? ? . 56 ALA A C 209 ATOM 254 O O . ALA A 209 56 . 11.391 24.706 22.661 1.00 19.67 ? ? ? ? ? . 56 ALA A O 209 ATOM 255 C CB . ALA A 209 56 . 12.425 27.245 24.594 1.00 8.66 ? ? ? ? ? . 56 ALA A CB 209 ATOM 256 N N . ILE A 209 57 . 12.420 26.366 21.552 1.00 13.90 ? ? ? ? ? . 57 ILE A N 209 ATOM 257 C CA . ILE A 209 57 . 11.910 26.041 20.233 1.00 15.07 ? ? ? ? ? . 57 ILE A CA 209 ATOM 258 C C . ILE A 209 57 . 12.229 24.617 19.762 1.00 14.39 ? ? ? ? ? . 57 ILE A C 209 ATOM 259 O O . ILE A 209 57 . 11.344 23.831 19.326 1.00 14.92 ? ? ? ? ? . 57 ILE A O 209 ATOM 260 C CB . ILE A 209 57 . 12.331 27.130 19.172 1.00 15.46 ? ? ? ? ? . 57 ILE A CB 209 ATOM 261 C CG1 . ILE A 209 57 . 11.851 28.530 19.651 1.00 13.04 ? ? ? ? ? . 57 ILE A CG1 209 ATOM 262 C CG2 . ILE A 209 57 . 11.688 26.799 17.769 1.00 14.75 ? ? ? ? ? . 57 ILE A CG2 209 ATOM 263 C CD1 . ILE A 209 57 . 12.400 29.745 18.790 1.00 10.01 ? ? ? ? ? . 57 ILE A CD1 209 ATOM 264 N N . MET A 209 58 . 13.487 24.240 19.905 1.00 11.69 ? ? ? ? ? . 58 MET A N 209 ATOM 265 C CA . MET A 209 58 . 13.865 22.861 19.569 1.00 15.89 ? ? ? ? ? . 58 MET A CA 209 ATOM 266 C C . MET A 209 58 . 13.022 21.852 20.343 1.00 22.34 ? ? ? ? ? . 58 MET A C 209 ATOM 267 O O . MET A 209 58 . 12.640 20.829 19.764 1.00 19.06 ? ? ? ? ? . 58 MET A O 209 ATOM 268 C CB . MET A 209 58 . 15.366 22.691 19.752 1.00 6.85 ? ? ? ? ? . 58 MET A CB 209 ATOM 269 C CG . MET A 209 58 . 16.023 23.332 18.515 1.00 15.63 ? ? ? ? ? . 58 MET A CG 209 ATOM 270 S SD . MET A 209 58 . 17.801 23.241 18.918 1.00 18.01 ? ? ? ? ? . 58 MET A SD 209 ATOM 271 C CE . MET A 209 58 . 18.163 21.530 18.630 1.00 17.16 ? ? ? ? ? . 58 MET A CE 209 ATOM 272 N N . SER A 209 59 . 12.783 22.112 21.628 1.00 17.67 ? ? ? ? ? . 59 SER A N 209 ATOM 273 C CA . SER A 209 59 . 12.070 21.102 22.440 1.00 9.69 ? ? ? ? ? . 59 SER A CA 209 ATOM 274 C C . SER A 209 59 . 10.584 21.097 22.090 1.00 15.23 ? ? ? ? ? . 59 SER A C 209 ATOM 275 O O . SER A 209 59 . 9.943 20.010 22.067 1.00 24.31 ? ? ? ? ? . 59 SER A O 209 ATOM 276 C CB . SER A 209 59 . 12.382 21.278 23.919 1.00 16.09 ? ? ? ? ? . 59 SER A CB 209 ATOM 277 O OG . SER A 209 59 . 11.814 22.508 24.365 1.00 26.74 ? ? ? ? ? . 59 SER A OG 209 ATOM 278 N N . ALA A 209 60 . 9.970 22.208 21.743 1.00 10.67 ? ? ? ? ? . 60 ALA A N 209 ATOM 279 C CA . ALA A 209 60 . 8.597 22.250 21.235 1.00 6.66 ? ? ? ? ? . 60 ALA A CA 209 ATOM 280 C C . ALA A 209 60 . 8.472 21.382 19.980 1.00 25.69 ? ? ? ? ? . 60 ALA A C 209 ATOM 281 O O . ALA A 209 60 . 7.475 20.651 19.775 1.00 15.49 ? ? ? ? ? . 60 ALA A O 209 ATOM 282 C CB . ALA A 209 60 . 8.155 23.687 20.911 1.00 6.29 ? ? ? ? ? . 60 ALA A CB 209 ATOM 283 N N . LEU A 209 61 . 9.474 21.478 19.130 1.00 22.19 ? ? ? ? ? . 61 LEU A N 209 ATOM 284 C CA . LEU A 209 61 . 9.423 20.788 17.831 1.00 22.65 ? ? ? ? ? . 61 LEU A CA 209 ATOM 285 C C . LEU A 209 61 . 9.739 19.318 18.042 1.00 25.97 ? ? ? ? ? . 61 LEU A C 209 ATOM 286 O O . LEU A 209 61 . 9.115 18.498 17.325 1.00 26.56 ? ? ? ? ? . 61 LEU A O 209 ATOM 287 C CB . LEU A 209 61 . 10.233 21.535 16.757 1.00 14.57 ? ? ? ? ? . 61 LEU A CB 209 ATOM 288 C CG . LEU A 209 61 . 9.501 22.686 16.017 1.00 19.35 ? ? ? ? ? . 61 LEU A CG 209 ATOM 289 C CD1 . LEU A 209 61 . 8.483 22.140 15.014 1.00 32.77 ? ? ? ? ? . 61 LEU A CD1 209 ATOM 290 C CD2 . LEU A 209 61 . 8.762 23.618 16.947 1.00 45.75 ? ? ? ? ? . 61 LEU A CD2 209 ATOM 291 N N . ALA A 209 62 . 10.592 18.996 18.986 1.00 17.80 ? ? ? ? ? . 62 ALA A N 209 ATOM 292 C CA . ALA A 209 62 . 10.924 17.575 19.265 1.00 19.34 ? ? ? ? ? . 62 ALA A CA 209 ATOM 293 C C . ALA A 209 62 . 9.652 16.788 19.605 1.00 21.32 ? ? ? ? ? . 62 ALA A C 209 ATOM 294 O O . ALA A 209 62 . 9.427 15.625 19.188 1.00 14.06 ? ? ? ? ? . 62 ALA A O 209 ATOM 295 C CB . ALA A 209 62 . 12.032 17.532 20.289 1.00 11.80 ? ? ? ? ? . 62 ALA A CB 209 ATOM 296 N N . MET A 209 63 . 8.807 17.396 20.387 1.00 15.04 ? ? ? ? ? . 63 MET A N 209 ATOM 297 C CA . MET A 209 63 . 7.515 16.920 20.826 1.00 16.67 ? ? ? ? ? . 63 MET A CA 209 ATOM 298 C C . MET A 209 63 . 6.594 16.560 19.641 1.00 23.79 ? ? ? ? ? . 63 MET A C 209 ATOM 299 O O . MET A 209 63 . 5.964 15.482 19.715 1.00 23.70 ? ? ? ? ? . 63 MET A O 209 ATOM 300 C CB . MET A 209 63 . 6.784 17.972 21.662 1.00 29.56 ? ? ? ? ? . 63 MET A CB 209 ATOM 301 C CG . MET A 209 63 . 7.257 18.024 23.088 1.00 40.61 ? ? ? ? ? . 63 MET A CG 209 ATOM 302 S SD . MET A 209 63 . 5.887 18.722 24.114 1.00 32.63 ? ? ? ? ? . 63 MET A SD 209 ATOM 303 C CE . MET A 209 63 . 5.735 20.345 23.357 1.00 18.07 ? ? ? ? ? . 63 MET A CE 209 ATOM 304 N N . VAL A 209 64 . 6.505 17.455 18.696 1.00 25.48 ? ? ? ? ? . 64 VAL A N 209 ATOM 305 C CA . VAL A 209 64 . 5.744 17.270 17.438 1.00 21.68 ? ? ? ? ? . 64 VAL A CA 209 ATOM 306 C C . VAL A 209 64 . 6.353 16.126 16.659 1.00 27.88 ? ? ? ? ? . 64 VAL A C 209 ATOM 307 O O . VAL A 209 64 . 5.626 15.263 16.133 1.00 34.88 ? ? ? ? ? . 64 VAL A O 209 ATOM 308 C CB . VAL A 209 64 . 5.667 18.585 16.634 1.00 20.47 ? ? ? ? ? . 64 VAL A CB 209 ATOM 309 C CG1 . VAL A 209 64 . 5.068 18.421 15.220 1.00 25.11 ? ? ? ? ? . 64 VAL A CG1 209 ATOM 310 C CG2 . VAL A 209 64 . 4.862 19.622 17.391 1.00 16.99 ? ? ? ? ? . 64 VAL A CG2 209 ATOM 311 N N . TYR A 209 65 . 7.678 16.174 16.595 1.00 24.54 ? ? ? ? ? . 65 TYR A N 209 ATOM 312 C CA . TYR A 209 65 . 8.472 15.321 15.699 1.00 19.01 ? ? ? ? ? . 65 TYR A CA 209 ATOM 313 C C . TYR A 209 65 . 8.145 13.831 15.996 1.00 37.80 ? ? ? ? ? . 65 TYR A C 209 ATOM 314 O O . TYR A 209 65 . 8.179 12.986 15.121 1.00 21.47 ? ? ? ? ? . 65 TYR A O 209 ATOM 315 C CB . TYR A 209 65 . 9.956 15.492 16.064 1.00 10.62 ? ? ? ? ? . 65 TYR A CB 209 ATOM 316 C CG . TYR A 209 65 . 10.934 14.757 15.188 1.00 15.39 ? ? ? ? ? . 65 TYR A CG 209 ATOM 317 C CD1 . TYR A 209 65 . 10.937 14.986 13.785 1.00 18.24 ? ? ? ? ? . 65 TYR A CD1 209 ATOM 318 C CD2 . TYR A 209 65 . 11.870 13.894 15.758 1.00 17.20 ? ? ? ? ? . 65 TYR A CD2 209 ATOM 319 C CE1 . TYR A 209 65 . 11.909 14.320 13.023 1.00 27.99 ? ? ? ? ? . 65 TYR A CE1 209 ATOM 320 C CE2 . TYR A 209 65 . 12.836 13.186 14.987 1.00 21.52 ? ? ? ? ? . 65 TYR A CE2 209 ATOM 321 C CZ . TYR A 209 65 . 12.792 13.427 13.594 1.00 27.30 ? ? ? ? ? . 65 TYR A CZ 209 ATOM 322 O OH . TYR A 209 65 . 13.700 12.736 12.847 1.00 36.85 ? ? ? ? ? . 65 TYR A OH 209 ATOM 323 N N . LEU A 209 66 . 7.986 13.598 17.285 1.00 35.79 ? ? ? ? ? . 66 LEU A N 209 ATOM 324 C CA . LEU A 209 66 . 7.773 12.333 17.908 1.00 32.99 ? ? ? ? ? . 66 LEU A CA 209 ATOM 325 C C . LEU A 209 66 . 6.677 11.482 17.257 1.00 29.32 ? ? ? ? ? . 66 LEU A C 209 ATOM 326 O O . LEU A 209 66 . 6.906 10.287 17.097 1.00 37.59 ? ? ? ? ? . 66 LEU A O 209 ATOM 327 C CB . LEU A 209 66 . 7.569 12.512 19.418 1.00 39.49 ? ? ? ? ? . 66 LEU A CB 209 ATOM 328 C CG . LEU A 209 66 . 8.789 12.195 20.281 1.00 34.91 ? ? ? ? ? . 66 LEU A CG 209 ATOM 329 C CD1 . LEU A 209 66 . 8.457 12.597 21.724 1.00 41.84 ? ? ? ? ? . 66 LEU A CD1 209 ATOM 330 C CD2 . LEU A 209 66 . 9.055 10.681 20.260 1.00 29.71 ? ? ? ? ? . 66 LEU A CD2 209 ATOM 331 N N . GLY A 209 67 . 5.545 12.095 16.971 1.00 18.79 ? ? ? ? ? . 67 GLY A N 209 ATOM 332 C CA . GLY A 209 67 . 4.429 11.508 16.330 1.00 26.86 ? ? ? ? ? . 67 GLY A CA 209 ATOM 333 C C . GLY A 209 67 . 4.333 11.819 14.852 1.00 23.40 ? ? ? ? ? . 67 GLY A C 209 ATOM 334 O O . GLY A 209 67 . 3.265 11.526 14.274 1.00 29.05 ? ? ? ? ? . 67 GLY A O 209 ATOM 335 N N . ALA A 209 68 . 5.382 12.398 14.270 1.00 22.24 ? ? ? ? ? . 68 ALA A N 209 ATOM 336 C CA . ALA A 209 68 . 5.242 12.852 12.862 1.00 32.44 ? ? ? ? ? . 68 ALA A CA 209 ATOM 337 C C . ALA A 209 68 . 5.825 11.758 11.953 1.00 33.48 ? ? ? ? ? . 68 ALA A C 209 ATOM 338 O O . ALA A 209 68 . 6.704 10.950 12.358 1.00 25.09 ? ? ? ? ? . 68 ALA A O 209 ATOM 339 C CB . ALA A 209 68 . 5.766 14.248 12.572 1.00 21.36 ? ? ? ? ? . 68 ALA A CB 209 ATOM 340 N N . LYS A 209 69 . 5.265 11.753 10.739 1.00 44.94 ? ? ? ? ? . 69 LYS A N 209 ATOM 341 C CA . LYS A 209 69 . 5.659 10.737 9.739 1.00 42.84 ? ? ? ? ? . 69 LYS A CA 209 ATOM 342 C C . LYS A 209 69 . 5.860 11.353 8.357 1.00 23.38 ? ? ? ? ? . 69 LYS A C 209 ATOM 343 O O . LYS A 209 69 . 5.307 12.416 8.051 1.00 22.28 ? ? ? ? ? . 69 LYS A O 209 ATOM 344 C CB . LYS A 209 69 . 4.594 9.648 9.615 1.00 46.89 ? ? ? ? ? . 69 LYS A CB 209 ATOM 345 C CG . LYS A 209 69 . 4.136 9.048 10.929 1.00 36.66 ? ? ? ? ? . 69 LYS A CG 209 ATOM 346 C CD . LYS A 209 69 . 5.160 8.015 11.425 1.00 43.12 ? ? ? ? ? . 69 LYS A CD 209 ATOM 347 C CE . LYS A 209 69 . 4.524 7.247 12.593 1.00 61.59 ? ? ? ? ? . 69 LYS A CE 209 ATOM 348 N NZ . LYS A 209 69 . 5.585 6.711 13.478 1.00 69.92 ? ? ? ? ? . 69 LYS A NZ 209 ATOM 349 N N . ASP A 209 70 . 6.621 10.589 7.558 1.00 16.54 ? ? ? ? ? . 70 ASP A N 209 ATOM 350 C CA . ASP A 209 70 . 6.620 10.846 6.099 1.00 30.69 ? ? ? ? ? . 70 ASP A CA 209 ATOM 351 C C . ASP A 209 70 . 7.235 12.243 5.919 1.00 35.15 ? ? ? ? ? . 70 ASP A C 209 ATOM 352 O O . ASP A 209 70 . 8.215 12.531 6.609 1.00 33.01 ? ? ? ? ? . 70 ASP A O 209 ATOM 353 C CB . ASP A 209 70 . 5.227 10.631 5.549 1.00 38.99 ? ? ? ? ? . 70 ASP A CB 209 ATOM 354 C CG . ASP A 209 70 . 4.903 9.142 5.385 1.00 77.35 ? ? ? ? ? . 70 ASP A CG 209 ATOM 355 O OD1 . ASP A 209 70 . 5.703 8.277 5.790 1.00 65.60 ? ? ? ? ? . 70 ASP A OD1 209 ATOM 356 O OD2 . ASP A 209 70 . 3.819 8.867 4.827 1.00 54.95 ? ? ? ? ? . 70 ASP A OD2 209 ATOM 357 N N . SER A 209 71 . 6.613 13.050 5.079 1.00 23.75 ? ? ? ? ? . 71 SER A N 209 ATOM 358 C CA . SER A 209 71 . 7.249 14.310 4.676 1.00 23.57 ? ? ? ? ? . 71 SER A CA 209 ATOM 359 C C . SER A 209 71 . 7.211 15.290 5.832 1.00 20.86 ? ? ? ? ? . 71 SER A C 209 ATOM 360 O O . SER A 209 71 . 7.950 16.272 5.959 1.00 24.21 ? ? ? ? ? . 71 SER A O 209 ATOM 361 C CB . SER A 209 71 . 6.505 14.882 3.470 1.00 42.94 ? ? ? ? ? . 71 SER A CB 209 ATOM 362 O OG . SER A 209 71 . 7.295 15.873 2.861 1.00 73.35 ? ? ? ? ? . 71 SER A OG 209 ATOM 363 N N . THR A 209 72 . 6.208 15.082 6.679 1.00 37.79 ? ? ? ? ? . 72 THR A N 209 ATOM 364 C CA . THR A 209 72 . 5.995 16.018 7.816 1.00 37.38 ? ? ? ? ? . 72 THR A CA 209 ATOM 365 C C . THR A 209 72 . 7.227 15.934 8.735 1.00 28.38 ? ? ? ? ? . 72 THR A C 209 ATOM 366 O O . THR A 209 72 . 7.727 16.940 9.232 1.00 23.24 ? ? ? ? ? . 72 THR A O 209 ATOM 367 C CB . THR A 209 72 . 4.663 15.679 8.563 1.00 31.59 ? ? ? ? ? . 72 THR A CB 209 ATOM 368 O OG1 . THR A 209 72 . 3.561 16.037 7.659 1.00 25.80 ? ? ? ? ? . 72 THR A OG1 209 ATOM 369 C CG2 . THR A 209 72 . 4.483 16.404 9.919 1.00 28.30 ? ? ? ? ? . 72 THR A CG2 209 ATOM 370 N N . ARG A 209 73 . 7.660 14.717 8.943 1.00 26.74 ? ? ? ? ? . 73 ARG A N 209 ATOM 371 C CA . ARG A 209 73 . 8.822 14.361 9.759 1.00 26.29 ? ? ? ? ? . 73 ARG A CA 209 ATOM 372 C C . ARG A 209 73 . 10.151 14.737 9.133 1.00 32.86 ? ? ? ? ? . 73 ARG A C 209 ATOM 373 O O . ARG A 209 73 . 11.068 15.214 9.852 1.00 24.68 ? ? ? ? ? . 73 ARG A O 209 ATOM 374 C CB . ARG A 209 73 . 8.810 12.828 10.039 1.00 21.39 ? ? ? ? ? . 73 ARG A CB 209 ATOM 375 C CG . ARG A 209 73 . 9.857 12.401 11.064 1.00 23.55 ? ? ? ? ? . 73 ARG A CG 209 ATOM 376 C CD . ARG A 209 73 . 9.856 10.950 11.328 1.00 26.51 ? ? ? ? ? . 73 ARG A CD 209 ATOM 377 N NE . ARG A 209 73 . 10.909 10.466 12.192 1.00 36.71 ? ? ? ? ? . 73 ARG A NE 209 ATOM 378 C CZ . ARG A 209 73 . 10.900 10.476 13.522 1.00 25.72 ? ? ? ? ? . 73 ARG A CZ 209 ATOM 379 N NH1 . ARG A 209 73 . 9.879 10.940 14.254 1.00 38.08 ? ? ? ? ? . 73 ARG A NH1 209 ATOM 380 N NH2 . ARG A 209 73 . 11.967 9.959 14.159 1.00 44.44 ? ? ? ? ? . 73 ARG A NH2 209 ATOM 381 N N . THR A 209 74 . 10.287 14.549 7.821 1.00 29.63 ? ? ? ? ? . 74 THR A N 209 ATOM 382 C CA . THR A 209 74 . 11.544 14.854 7.154 1.00 42.12 ? ? ? ? ? . 74 THR A CA 209 ATOM 383 C C . THR A 209 74 . 11.880 16.345 7.046 1.00 30.12 ? ? ? ? ? . 74 THR A C 209 ATOM 384 O O . THR A 209 74 . 13.059 16.632 7.248 1.00 22.55 ? ? ? ? ? . 74 THR A O 209 ATOM 385 C CB . THR A 209 74 . 11.686 14.189 5.729 1.00 29.30 ? ? ? ? ? . 74 THR A CB 209 ATOM 386 O OG1 . THR A 209 74 . 11.196 15.155 4.762 1.00 47.47 ? ? ? ? ? . 74 THR A OG1 209 ATOM 387 C CG2 . THR A 209 74 . 11.094 12.812 5.731 1.00 35.57 ? ? ? ? ? . 74 THR A CG2 209 ATOM 388 N N . GLN A 209 75 . 10.905 17.167 6.775 1.00 23.79 ? ? ? ? ? . 75 GLN A N 209 ATOM 389 C CA . GLN A 209 75 . 10.956 18.611 6.883 1.00 17.08 ? ? ? ? ? . 75 GLN A CA 209 ATOM 390 C C . GLN A 209 75 . 11.491 19.138 8.216 1.00 36.91 ? ? ? ? ? . 75 GLN A C 209 ATOM 391 O O . GLN A 209 75 . 12.371 20.006 8.286 1.00 20.13 ? ? ? ? ? . 75 GLN A O 209 ATOM 392 C CB . GLN A 209 75 . 9.550 19.200 6.636 1.00 30.83 ? ? ? ? ? . 75 GLN A CB 209 ATOM 393 C CG . GLN A 209 75 . 9.218 19.105 5.134 1.00 18.45 ? ? ? ? ? . 75 GLN A CG 209 ATOM 394 C CD . GLN A 209 75 . 7.961 19.714 4.714 1.00 18.87 ? ? ? ? ? . 75 GLN A CD 209 ATOM 395 O OE1 . GLN A 209 75 . 7.178 20.199 5.591 1.00 32.30 ? ? ? ? ? . 75 GLN A OE1 209 ATOM 396 N NE2 . GLN A 209 75 . 7.673 19.813 3.411 1.00 15.80 ? ? ? ? ? . 75 GLN A NE2 209 ATOM 397 N N . ILE A 209 76 . 10.887 18.640 9.291 1.00 23.21 ? ? ? ? ? . 76 ILE A N 209 ATOM 398 C CA . ILE A 209 76 . 11.370 18.970 10.639 1.00 24.83 ? ? ? ? ? . 76 ILE A CA 209 ATOM 399 C C . ILE A 209 76 . 12.830 18.606 10.816 1.00 34.98 ? ? ? ? ? . 76 ILE A C 209 ATOM 400 O O . ILE A 209 76 . 13.635 19.431 11.316 1.00 32.33 ? ? ? ? ? . 76 ILE A O 209 ATOM 401 C CB . ILE A 209 76 . 10.434 18.408 11.763 1.00 14.43 ? ? ? ? ? . 76 ILE A CB 209 ATOM 402 C CG1 . ILE A 209 76 . 9.053 19.073 11.577 1.00 18.80 ? ? ? ? ? . 76 ILE A CG1 209 ATOM 403 C CG2 . ILE A 209 76 . 11.024 18.672 13.181 1.00 14.44 ? ? ? ? ? . 76 ILE A CG2 209 ATOM 404 C CD1 . ILE A 209 76 . 7.896 18.575 12.462 1.00 16.83 ? ? ? ? ? . 76 ILE A CD1 209 ATOM 405 N N . ASN A 209 77 . 13.144 17.397 10.416 1.00 26.07 ? ? ? ? ? . 77 ASN A N 209 ATOM 406 C CA . ASN A 209 77 . 14.478 16.819 10.706 1.00 21.52 ? ? ? ? ? . 77 ASN A CA 209 ATOM 407 C C . ASN A 209 77 . 15.492 17.730 9.994 1.00 26.11 ? ? ? ? ? . 77 ASN A C 209 ATOM 408 O O . ASN A 209 77 . 16.427 18.187 10.666 1.00 58.48 ? ? ? ? ? . 77 ASN A O 209 ATOM 409 C CB . ASN A 209 77 . 14.533 15.368 10.294 1.00 37.68 ? ? ? ? ? . 77 ASN A CB 209 ATOM 410 C CG . ASN A 209 77 . 15.935 14.791 10.330 1.00 33.03 ? ? ? ? ? . 77 ASN A CG 209 ATOM 411 O OD1 . ASN A 209 77 . 16.507 14.609 9.252 1.00 43.58 ? ? ? ? ? . 77 ASN A OD1 209 ATOM 412 N ND2 . ASN A 209 77 . 16.448 14.517 11.516 1.00 40.49 ? ? ? ? ? . 77 ASN A ND2 209 ATOM 413 N N . LYS A 209 78 . 15.258 17.988 8.725 1.00 25.45 ? ? ? ? ? . 78 LYS A N 209 ATOM 414 C CA . LYS A 209 78 . 16.222 18.792 7.958 1.00 42.41 ? ? ? ? ? . 78 LYS A CA 209 ATOM 415 C C . LYS A 209 78 . 16.388 20.214 8.536 1.00 41.59 ? ? ? ? ? . 78 LYS A C 209 ATOM 416 O O . LYS A 209 78 . 17.522 20.660 8.741 1.00 46.64 ? ? ? ? ? . 78 LYS A O 209 ATOM 417 C CB . LYS A 209 78 . 16.026 18.867 6.494 1.00 36.11 ? ? ? ? ? . 78 LYS A CB 209 ATOM 418 C CG . LYS A 209 78 . 14.949 19.685 5.850 1.00 54.58 ? ? ? ? ? . 78 LYS A CG 209 ATOM 419 C CD . LYS A 209 78 . 14.945 19.462 4.338 1.00 66.91 ? ? ? ? ? . 78 LYS A CD 209 ATOM 420 C CE . LYS A 209 78 . 15.845 20.441 3.626 1.00 73.15 ? ? ? ? ? . 78 LYS A CE 209 ATOM 421 N NZ . LYS A 209 78 . 15.407 20.603 2.217 1.00 77.26 ? ? ? ? ? . 78 LYS A NZ 209 ATOM 422 N N . VAL A 209 79 . 15.279 20.876 8.748 1.00 32.13 ? ? ? ? ? . 79 VAL A N 209 ATOM 423 C CA . VAL A 209 79 . 15.312 22.226 9.316 1.00 20.57 ? ? ? ? ? . 79 VAL A CA 209 ATOM 424 C C . VAL A 209 79 . 15.881 22.268 10.709 1.00 39.47 ? ? ? ? ? . 79 VAL A C 209 ATOM 425 O O . VAL A 209 79 . 16.606 23.238 10.957 1.00 32.59 ? ? ? ? ? . 79 VAL A O 209 ATOM 426 C CB . VAL A 209 79 . 13.885 22.817 9.197 1.00 21.92 ? ? ? ? ? . 79 VAL A CB 209 ATOM 427 C CG1 . VAL A 209 79 . 13.772 24.156 9.900 1.00 29.76 ? ? ? ? ? . 79 VAL A CG1 209 ATOM 428 C CG2 . VAL A 209 79 . 13.503 22.866 7.740 1.00 14.30 ? ? ? ? ? . 79 VAL A CG2 209 ATOM 429 N N . VAL A 209 80 . 15.484 21.325 11.586 1.00 31.60 ? ? ? ? ? . 80 VAL A N 209 ATOM 430 C CA . VAL A 209 80 . 15.721 21.563 13.035 1.00 28.16 ? ? ? ? ? . 80 VAL A CA 209 ATOM 431 C C . VAL A 209 80 . 16.968 20.788 13.448 1.00 32.62 ? ? ? ? ? . 80 VAL A C 209 ATOM 432 O O . VAL A 209 80 . 17.383 20.849 14.619 1.00 35.47 ? ? ? ? ? . 80 VAL A O 209 ATOM 433 C CB . VAL A 209 80 . 14.501 21.331 13.916 1.00 37.02 ? ? ? ? ? . 80 VAL A CB 209 ATOM 434 C CG1 . VAL A 209 80 . 14.752 21.731 15.389 1.00 47.88 ? ? ? ? ? . 80 VAL A CG1 209 ATOM 435 C CG2 . VAL A 209 80 . 13.235 22.076 13.497 1.00 30.17 ? ? ? ? ? . 80 VAL A CG2 209 ATOM 436 N N . ARG A 209 81 . 17.560 20.049 12.498 1.00 19.84 ? ? ? ? ? . 81 ARG A N 209 ATOM 437 C CA . ARG A 209 81 . 18.943 19.565 12.745 1.00 28.57 ? ? ? ? ? . 81 ARG A CA 209 ATOM 438 C C . ARG A 209 81 . 18.872 18.317 13.640 1.00 63.64 ? ? ? ? ? . 81 ARG A C 209 ATOM 439 O O . ARG A 209 81 . 19.794 18.083 14.474 1.00 48.64 ? ? ? ? ? . 81 ARG A O 209 ATOM 440 C CB . ARG A 209 81 . 19.808 20.639 13.398 1.00 51.39 ? ? ? ? ? . 81 ARG A CB 209 ATOM 441 C CG . ARG A 209 81 . 20.332 21.901 12.785 1.00 32.24 ? ? ? ? ? . 81 ARG A CG 209 ATOM 442 C CD . ARG A 209 81 . 19.455 22.691 11.953 1.00 45.53 ? ? ? ? ? . 81 ARG A CD 209 ATOM 443 N NE . ARG A 209 81 . 19.934 23.616 10.985 1.00 62.80 ? ? ? ? ? . 81 ARG A NE 209 ATOM 444 C CZ . ARG A 209 81 . 20.882 23.572 10.070 1.00 65.31 ? ? ? ? ? . 81 ARG A CZ 209 ATOM 445 N NH1 . ARG A 209 81 . 21.682 22.520 9.945 1.00 58.76 ? ? ? ? ? . 81 ARG A NH1 209 ATOM 446 N NH2 . ARG A 209 81 . 21.121 24.619 9.253 1.00 62.61 ? ? ? ? ? . 81 ARG A NH2 209 ATOM 447 N N . PHE A 209 82 . 17.794 17.507 13.530 1.00 35.03 ? ? ? ? ? . 82 PHE A N 209 ATOM 448 C CA . PHE A 209 82 . 17.571 16.458 14.545 1.00 20.05 ? ? ? ? ? . 82 PHE A CA 209 ATOM 449 C C . PHE A 209 82 . 18.389 15.215 14.167 1.00 35.31 ? ? ? ? ? . 82 PHE A C 209 ATOM 450 O O . PHE A 209 82 . 18.525 14.308 14.983 1.00 34.47 ? ? ? ? ? . 82 PHE A O 209 ATOM 451 C CB . PHE A 209 82 . 16.172 16.001 14.905 1.00 8.61 ? ? ? ? ? . 82 PHE A CB 209 ATOM 452 C CG . PHE A 209 82 . 15.342 16.999 15.658 1.00 14.18 ? ? ? ? ? . 82 PHE A CG 209 ATOM 453 C CD1 . PHE A 209 82 . 15.838 17.672 16.766 1.00 19.94 ? ? ? ? ? . 82 PHE A CD1 209 ATOM 454 C CD2 . PHE A 209 82 . 14.017 17.194 15.273 1.00 21.80 ? ? ? ? ? . 82 PHE A CD2 209 ATOM 455 C CE1 . PHE A 209 82 . 15.036 18.559 17.489 1.00 17.03 ? ? ? ? ? . 82 PHE A CE1 209 ATOM 456 C CE2 . PHE A 209 82 . 13.221 18.104 15.959 1.00 20.91 ? ? ? ? ? . 82 PHE A CE2 209 ATOM 457 C CZ . PHE A 209 82 . 13.691 18.720 17.100 1.00 17.72 ? ? ? ? ? . 82 PHE A CZ 209 ATOM 458 N N . ASP A 209 83 . 18.908 15.316 12.964 1.00 58.29 ? ? ? ? ? . 83 ASP A N 209 ATOM 459 C CA . ASP A 209 83 . 19.423 14.196 12.217 1.00 53.11 ? ? ? ? ? . 83 ASP A CA 209 ATOM 460 C C . ASP A 209 83 . 20.187 13.226 13.111 1.00 52.52 ? ? ? ? ? . 83 ASP A C 209 ATOM 461 O O . ASP A 209 83 . 19.682 12.172 13.538 1.00 53.82 ? ? ? ? ? . 83 ASP A O 209 ATOM 462 C CB . ASP A 209 83 . 20.248 14.642 10.979 1.00 53.35 ? ? ? ? ? . 83 ASP A CB 209 ATOM 463 C CG . ASP A 209 83 . 20.406 13.417 10.063 1.00 75.69 ? ? ? ? ? . 83 ASP A CG 209 ATOM 464 O OD1 . ASP A 209 83 . 19.630 12.454 10.209 1.00 45.05 ? ? ? ? ? . 83 ASP A OD1 209 ATOM 465 O OD2 . ASP A 209 83 . 21.327 13.461 9.233 1.00 88.72 ? ? ? ? ? . 83 ASP A OD2 209 ATOM 466 N N . LYS A 209 83 A 21.434 13.637 13.370 1.00 47.15 ? ? ? ? ? . 83 LYS A N 209 ATOM 467 C CA . LYS A 209 83 A 22.308 12.666 14.052 1.00 61.37 ? ? ? ? ? . 83 LYS A CA 209 ATOM 468 C C . LYS A 209 83 A 22.531 13.021 15.505 1.00 52.92 ? ? ? ? ? . 83 LYS A C 209 ATOM 469 O O . LYS A 209 83 A 23.506 12.493 16.076 1.00 49.51 ? ? ? ? ? . 83 LYS A O 209 ATOM 470 C CB . LYS A 209 83 A 23.573 12.434 13.249 1.00 64.33 ? ? ? ? ? . 83 LYS A CB 209 ATOM 471 C CG . LYS A 209 83 A 23.305 11.498 12.047 1.00 50.88 ? ? ? ? ? . 83 LYS A CG 209 ATOM 472 C CD . LYS A 209 83 A 24.510 11.486 11.117 1.00 69.81 ? ? ? ? ? . 83 LYS A CD 209 ATOM 473 N N . LEU A 209 84 . 21.625 13.807 16.092 1.00 23.61 ? ? ? ? ? . 84 LEU A N 209 ATOM 474 C CA . LEU A 209 84 . 21.729 14.063 17.554 1.00 15.48 ? ? ? ? ? . 84 LEU A CA 209 ATOM 475 C C . LEU A 209 84 . 21.538 12.733 18.279 1.00 21.65 ? ? ? ? ? . 84 LEU A C 209 ATOM 476 O O . LEU A 209 84 . 20.566 12.027 17.928 1.00 31.52 ? ? ? ? ? . 84 LEU A O 209 ATOM 477 C CB . LEU A 209 84 . 20.658 15.107 17.938 1.00 20.73 ? ? ? ? ? . 84 LEU A CB 209 ATOM 478 C CG . LEU A 209 84 . 20.840 16.555 17.460 1.00 31.05 ? ? ? ? ? . 84 LEU A CG 209 ATOM 479 C CD1 . LEU A 209 84 . 19.744 17.371 18.131 1.00 14.33 ? ? ? ? ? . 84 LEU A CD1 209 ATOM 480 C CD2 . LEU A 209 84 . 22.226 17.050 17.871 1.00 30.40 ? ? ? ? ? . 84 LEU A CD2 209 ATOM 481 N N . PRO A 209 85 . 22.376 12.448 19.261 1.00 24.59 ? ? ? ? ? . 85 PRO A N 209 ATOM 482 C CA . PRO A 209 85 . 22.101 11.401 20.243 1.00 25.73 ? ? ? ? ? . 85 PRO A CA 209 ATOM 483 C C . PRO A 209 85 . 20.663 11.414 20.730 1.00 24.58 ? ? ? ? ? . 85 PRO A C 209 ATOM 484 O O . PRO A 209 85 . 20.219 12.425 21.289 1.00 22.60 ? ? ? ? ? . 85 PRO A O 209 ATOM 485 C CB . PRO A 209 85 . 23.061 11.720 21.411 1.00 14.85 ? ? ? ? ? . 85 PRO A CB 209 ATOM 486 C CG . PRO A 209 85 . 24.261 12.306 20.656 1.00 23.56 ? ? ? ? ? . 85 PRO A CG 209 ATOM 487 C CD . PRO A 209 85 . 23.653 13.163 19.547 1.00 17.82 ? ? ? ? ? . 85 PRO A CD 209 ATOM 488 N N . GLY A 209 86 . 19.944 10.330 20.504 1.00 21.85 ? ? ? ? ? . 86 GLY A N 209 ATOM 489 C CA . GLY A 209 86 . 18.625 10.102 21.109 1.00 25.21 ? ? ? ? ? . 86 GLY A CA 209 ATOM 490 C C . GLY A 209 86 . 17.455 10.383 20.167 1.00 26.14 ? ? ? ? ? . 86 GLY A C 209 ATOM 491 O O . GLY A 209 86 . 16.265 10.275 20.585 1.00 18.39 ? ? ? ? ? . 86 GLY A O 209 ATOM 492 N N . PHE A 209 87 . 17.751 10.760 18.938 1.00 19.00 ? ? ? ? ? . 87 PHE A N 209 ATOM 493 C CA . PHE A 209 87 . 16.716 11.099 17.968 1.00 31.77 ? ? ? ? ? . 87 PHE A CA 209 ATOM 494 C C . PHE A 209 87 . 16.411 10.086 16.866 1.00 43.47 ? ? ? ? ? . 87 PHE A C 209 ATOM 495 O O . PHE A 209 87 . 15.267 10.224 16.329 1.00 35.21 ? ? ? ? ? . 87 PHE A O 209 ATOM 496 C CB . PHE A 209 87 . 16.960 12.513 17.333 1.00 29.34 ? ? ? ? ? . 87 PHE A CB 209 ATOM 497 C CG . PHE A 209 87 . 16.554 13.590 18.324 1.00 11.22 ? ? ? ? ? . 87 PHE A CG 209 ATOM 498 C CD1 . PHE A 209 87 . 17.431 13.897 19.332 1.00 11.69 ? ? ? ? ? . 87 PHE A CD1 209 ATOM 499 C CD2 . PHE A 209 87 . 15.283 14.157 18.220 1.00 10.04 ? ? ? ? ? . 87 PHE A CD2 209 ATOM 500 C CE1 . PHE A 209 87 . 17.057 14.897 20.264 1.00 24.41 ? ? ? ? ? . 87 PHE A CE1 209 ATOM 501 C CE2 . PHE A 209 87 . 14.894 15.142 19.128 1.00 17.57 ? ? ? ? ? . 87 PHE A CE2 209 ATOM 502 C CZ . PHE A 209 87 . 15.787 15.498 20.157 1.00 22.58 ? ? ? ? ? . 87 PHE A CZ 209 ATOM 503 N N . GLY A 209 87 A 17.251 9.169 16.487 1.00 35.97 ? ? ? ? ? . 87 GLY A N 209 ATOM 504 C CA . GLY A 209 87 A 16.831 8.036 15.596 1.00 37.50 ? ? ? ? ? . 87 GLY A CA 209 ATOM 505 C C . GLY A 209 87 A 15.472 7.425 15.799 1.00 46.13 ? ? ? ? ? . 87 GLY A C 209 ATOM 506 O O . GLY A 209 87 A 14.848 7.244 16.878 1.00 33.36 ? ? ? ? ? . 87 GLY A O 209 ATOM 507 N N . ASP A 209 87 B 14.844 6.979 14.677 1.00 41.17 ? ? ? ? ? . 87 ASP A N 209 ATOM 508 C CA . ASP A 209 87 B 13.595 6.209 14.801 1.00 36.00 ? ? ? ? ? . 87 ASP A CA 209 ATOM 509 C C . ASP A 209 87 B 13.822 4.937 15.621 1.00 32.71 ? ? ? ? ? . 87 ASP A C 209 ATOM 510 O O . ASP A 209 87 B 12.834 4.573 16.299 1.00 32.92 ? ? ? ? ? . 87 ASP A O 209 ATOM 511 C CB . ASP A 209 87 B 12.896 5.917 13.471 1.00 67.10 ? ? ? ? ? . 87 ASP A CB 209 ATOM 522 N N . ILE A 209 87 D 15.587 4.395 18.293 1.00 40.30 ? ? ? ? ? . 87 ILE A N 209 ATOM 523 C CA . ILE A 209 87 D 15.579 4.747 19.725 1.00 39.21 ? ? ? ? ? . 87 ILE A CA 209 ATOM 524 C C . ILE A 209 87 D 14.185 5.281 20.006 1.00 37.57 ? ? ? ? ? . 87 ILE A C 209 ATOM 525 O O . ILE A 209 87 D 13.537 4.930 21.020 1.00 29.73 ? ? ? ? ? . 87 ILE A O 209 ATOM 526 C CB . ILE A 209 87 D 16.779 5.636 20.150 1.00 32.96 ? ? ? ? ? . 87 ILE A CB 209 ATOM 527 C CG1 . ILE A 209 87 D 16.730 5.932 21.687 1.00 39.64 ? ? ? ? ? . 87 ILE A CG1 209 ATOM 528 C CG2 . ILE A 209 87 D 16.791 7.009 19.389 1.00 27.18 ? ? ? ? ? . 87 ILE A CG2 209 ATOM 529 C CD1 . ILE A 209 87 D 17.402 4.859 22.553 1.00 47.53 ? ? ? ? ? . 87 ILE A CD1 209 ATOM 530 N N . GLU A 209 87 E 13.681 6.071 19.044 1.00 36.33 ? ? ? ? ? . 87 GLU A N 209 ATOM 531 C CA . GLU A 209 87 E 12.397 6.764 19.378 1.00 39.86 ? ? ? ? ? . 87 GLU A CA 209 ATOM 532 C C . GLU A 209 87 E 11.286 5.781 19.682 1.00 21.40 ? ? ? ? ? . 87 GLU A C 209 ATOM 533 O O . GLU A 209 87 E 10.386 5.988 20.551 1.00 23.47 ? ? ? ? ? . 87 GLU A O 209 ATOM 534 C CB . GLU A 209 87 E 11.984 7.776 18.354 1.00 22.99 ? ? ? ? ? . 87 GLU A CB 209 ATOM 535 C CG . GLU A 209 87 E 12.662 9.130 18.466 1.00 35.95 ? ? ? ? ? . 87 GLU A CG 209 ATOM 536 C CD . GLU A 209 87 E 12.160 10.189 17.507 1.00 39.71 ? ? ? ? ? . 87 GLU A CD 209 ATOM 537 O OE1 . GLU A 209 87 E 11.211 10.101 16.748 1.00 40.02 ? ? ? ? ? . 87 GLU A OE1 209 ATOM 538 O OE2 . GLU A 209 87 E 12.877 11.179 17.639 1.00 35.39 ? ? ? ? ? . 87 GLU A OE2 209 ATOM 539 N N . ALA A 209 87 F 11.375 4.674 18.955 1.00 34.76 ? ? ? ? ? . 87 ALA A N 209 ATOM 540 C CA . ALA A 209 87 F 10.395 3.608 19.046 1.00 31.57 ? ? ? ? ? . 87 ALA A CA 209 ATOM 541 C C . ALA A 209 87 F 10.304 3.153 20.495 1.00 36.69 ? ? ? ? ? . 87 ALA A C 209 ATOM 542 O O . ALA A 209 87 F 9.309 2.540 20.874 1.00 38.63 ? ? ? ? ? . 87 ALA A O 209 ATOM 543 C CB . ALA A 209 87 F 10.737 2.424 18.152 1.00 29.83 ? ? ? ? ? . 87 ALA A CB 209 ATOM 544 N N . GLN A 209 87 G 11.361 3.484 21.255 1.00 31.14 ? ? ? ? ? . 87 GLN A N 209 ATOM 545 C CA . GLN A 209 87 G 11.350 2.888 22.636 1.00 31.41 ? ? ? ? ? . 87 GLN A CA 209 ATOM 546 C C . GLN A 209 87 G 10.804 3.915 23.607 1.00 37.13 ? ? ? ? ? . 87 GLN A C 209 ATOM 547 O O . GLN A 209 87 G 10.921 3.700 24.824 1.00 33.54 ? ? ? ? ? . 87 GLN A O 209 ATOM 548 C CB . GLN A 209 87 G 12.677 2.366 23.102 1.00 29.83 ? ? ? ? ? . 87 GLN A CB 209 ATOM 549 C CG . GLN A 209 87 G 13.319 1.396 22.124 1.00 41.87 ? ? ? ? ? . 87 GLN A CG 209 ATOM 550 C CD . GLN A 209 87 G 14.715 1.026 22.542 1.00 54.84 ? ? ? ? ? . 87 GLN A CD 209 ATOM 551 O OE1 . GLN A 209 87 G 15.207 1.464 23.594 1.00 55.48 ? ? ? ? ? . 87 GLN A OE1 209 ATOM 552 N NE2 . GLN A 209 87 G 15.350 0.232 21.687 1.00 48.24 ? ? ? ? ? . 87 GLN A NE2 209 ATOM 553 N N . CYS A 209 87 H 10.243 4.981 23.028 1.00 36.64 ? ? ? ? ? . 87 CYS A N 209 ATOM 554 C CA . CYS A 209 87 H 9.873 6.144 23.808 1.00 33.04 ? ? ? ? ? . 87 CYS A CA 209 ATOM 555 C C . CYS A 209 87 H 9.470 5.853 25.253 1.00 65.52 ? ? ? ? ? . 87 CYS A C 209 ATOM 556 O O . CYS A 209 87 H 10.126 6.394 26.170 1.00 83.30 ? ? ? ? ? . 87 CYS A O 209 ATOM 557 C CB . CYS A 209 87 H 8.774 6.992 23.163 1.00 38.28 ? ? ? ? ? . 87 CYS A CB 209 ATOM 558 S SG . CYS A 209 87 H 8.584 8.474 24.218 1.00 42.76 ? ? ? ? ? . 87 CYS A SG 209 ATOM 559 N N . GLY A 209 87 I 8.441 5.023 25.444 1.00 54.33 ? ? ? ? ? . 87 GLY A N 209 ATOM 560 C CA . GLY A 209 87 I 7.882 4.831 26.780 1.00 72.60 ? ? ? ? ? . 87 GLY A CA 209 ATOM 561 C C . GLY A 209 87 I 8.808 4.319 27.874 1.00 68.65 ? ? ? ? ? . 87 GLY A C 209 ATOM 562 O O . GLY A 209 87 I 8.456 4.366 29.079 1.00 65.67 ? ? ? ? ? . 87 GLY A O 209 ATOM 563 N N . THR A 209 88 . 9.976 3.783 27.585 1.00 54.88 ? ? ? ? ? . 88 THR A N 209 ATOM 564 C CA . THR A 209 88 . 10.539 2.655 28.358 1.00 40.97 ? ? ? ? ? . 88 THR A CA 209 ATOM 565 C C . THR A 209 88 . 12.061 2.731 28.337 1.00 60.36 ? ? ? ? ? . 88 THR A C 209 ATOM 566 O O . THR A 209 88 . 12.783 1.788 28.766 1.00 48.43 ? ? ? ? ? . 88 THR A O 209 ATOM 567 C CB . THR A 209 88 . 9.993 1.274 27.795 1.00 55.01 ? ? ? ? ? . 88 THR A CB 209 ATOM 568 O OG1 . THR A 209 88 . 10.684 1.039 26.535 1.00 37.27 ? ? ? ? ? . 88 THR A OG1 209 ATOM 569 C CG2 . THR A 209 88 . 8.468 1.200 27.581 1.00 28.83 ? ? ? ? ? . 88 THR A CG2 209 ATOM 570 N N . SER A 209 89 . 12.523 3.877 27.818 1.00 41.13 ? ? ? ? ? . 89 SER A N 209 ATOM 571 C CA . SER A 209 89 . 13.972 4.097 27.668 1.00 55.63 ? ? ? ? ? . 89 SER A CA 209 ATOM 572 C C . SER A 209 89 . 14.370 5.545 27.990 1.00 45.03 ? ? ? ? ? . 89 SER A C 209 ATOM 573 O O . SER A 209 89 . 13.791 6.499 27.422 1.00 48.06 ? ? ? ? ? . 89 SER A O 209 ATOM 574 C CB . SER A 209 89 . 14.485 3.733 26.282 1.00 54.57 ? ? ? ? ? . 89 SER A CB 209 ATOM 575 O OG . SER A 209 89 . 15.888 4.034 26.207 1.00 48.40 ? ? ? ? ? . 89 SER A OG 209 ATOM 576 N N . VAL A 209 90 . 15.372 5.643 28.854 1.00 42.41 ? ? ? ? ? . 90 VAL A N 209 ATOM 577 C CA . VAL A 209 90 . 15.841 6.990 29.282 1.00 58.91 ? ? ? ? ? . 90 VAL A CA 209 ATOM 578 C C . VAL A 209 90 . 16.731 7.619 28.229 1.00 56.81 ? ? ? ? ? . 90 VAL A C 209 ATOM 579 O O . VAL A 209 90 . 17.103 8.821 28.241 1.00 57.28 ? ? ? ? ? . 90 VAL A O 209 ATOM 580 C CB . VAL A 209 90 . 16.369 6.891 30.723 1.00 53.87 ? ? ? ? ? . 90 VAL A CB 209 ATOM 581 C CG1 . VAL A 209 90 . 17.428 5.823 30.928 1.00 48.37 ? ? ? ? ? . 90 VAL A CG1 209 ATOM 582 C CG2 . VAL A 209 90 . 16.863 8.230 31.248 1.00 51.19 ? ? ? ? ? . 90 VAL A CG2 209 ATOM 583 N N . ASN A 209 91 . 17.128 6.824 27.248 1.00 37.94 ? ? ? ? ? . 91 ASN A N 209 ATOM 584 C CA . ASN A 209 91 . 17.983 7.338 26.174 1.00 43.61 ? ? ? ? ? . 91 ASN A CA 209 ATOM 585 C C . ASN A 209 91 . 17.230 8.252 25.211 1.00 40.26 ? ? ? ? ? . 91 ASN A C 209 ATOM 586 O O . ASN A 209 91 . 17.970 8.881 24.414 1.00 35.02 ? ? ? ? ? . 91 ASN A O 209 ATOM 587 C CB . ASN A 209 91 . 18.715 6.206 25.425 1.00 50.02 ? ? ? ? ? . 91 ASN A CB 209 ATOM 588 C CG . ASN A 209 91 . 19.520 5.319 26.359 1.00 58.23 ? ? ? ? ? . 91 ASN A CG 209 ATOM 589 O OD1 . ASN A 209 91 . 20.269 5.849 27.195 1.00 62.97 ? ? ? ? ? . 91 ASN A OD1 209 ATOM 590 N ND2 . ASN A 209 91 . 19.370 4.005 26.208 1.00 53.27 ? ? ? ? ? . 91 ASN A ND2 209 ATOM 591 N N . VAL A 209 92 . 15.901 8.240 25.175 1.00 28.88 ? ? ? ? ? . 92 VAL A N 209 ATOM 592 C CA . VAL A 209 92 . 15.223 8.854 23.997 1.00 27.23 ? ? ? ? ? . 92 VAL A CA 209 ATOM 593 C C . VAL A 209 92 . 15.413 10.380 24.084 1.00 28.71 ? ? ? ? ? . 92 VAL A C 209 ATOM 594 O O . VAL A 209 92 . 15.057 10.946 25.112 1.00 26.57 ? ? ? ? ? . 92 VAL A O 209 ATOM 595 C CB . VAL A 209 92 . 13.750 8.457 23.877 1.00 27.78 ? ? ? ? ? . 92 VAL A CB 209 ATOM 596 C CG1 . VAL A 209 92 . 12.940 9.267 22.858 1.00 31.47 ? ? ? ? ? . 92 VAL A CG1 209 ATOM 597 C CG2 . VAL A 209 92 . 13.563 6.964 23.521 1.00 24.64 ? ? ? ? ? . 92 VAL A CG2 209 ATOM 598 N N . HIS A 209 93 . 15.858 10.966 22.995 1.00 17.20 ? ? ? ? ? . 93 HIS A N 209 ATOM 599 C CA . HIS A 209 93 . 16.122 12.422 22.940 1.00 22.10 ? ? ? ? ? . 93 HIS A CA 209 ATOM 600 C C . HIS A 209 93 . 17.071 12.966 23.989 1.00 22.84 ? ? ? ? ? . 93 HIS A C 209 ATOM 601 O O . HIS A 209 93 . 17.009 14.185 24.265 1.00 27.68 ? ? ? ? ? . 93 HIS A O 209 ATOM 602 C CB . HIS A 209 93 . 14.818 13.246 22.994 1.00 20.87 ? ? ? ? ? . 93 HIS A CB 209 ATOM 603 C CG . HIS A 209 93 . 13.904 13.100 21.836 1.00 16.18 ? ? ? ? ? . 93 HIS A CG 209 ATOM 604 N ND1 . HIS A 209 93 . 12.794 13.930 21.686 1.00 21.89 ? ? ? ? ? . 93 HIS A ND1 209 ATOM 605 C CD2 . HIS A 209 93 . 13.904 12.254 20.778 1.00 25.11 ? ? ? ? ? . 93 HIS A CD2 209 ATOM 606 C CE1 . HIS A 209 93 . 12.171 13.579 20.563 1.00 33.06 ? ? ? ? ? . 93 HIS A CE1 209 ATOM 607 N NE2 . HIS A 209 93 . 12.814 12.561 19.998 1.00 27.73 ? ? ? ? ? . 93 HIS A NE2 209 ATOM 608 N N . SER A 209 94 . 17.971 12.186 24.539 1.00 32.90 ? ? ? ? ? . 94 SER A N 209 ATOM 609 C CA . SER A 209 94 . 18.883 12.539 25.630 1.00 28.51 ? ? ? ? ? . 94 SER A CA 209 ATOM 610 C C . SER A 209 94 . 19.554 13.889 25.422 1.00 16.20 ? ? ? ? ? . 94 SER A C 209 ATOM 611 O O . SER A 209 94 . 19.876 14.646 26.355 1.00 18.49 ? ? ? ? ? . 94 SER A O 209 ATOM 612 C CB . SER A 209 94 . 19.994 11.499 25.790 1.00 19.39 ? ? ? ? ? . 94 SER A CB 209 ATOM 613 O OG . SER A 209 94 . 20.648 11.205 24.553 1.00 22.95 ? ? ? ? ? . 94 SER A OG 209 ATOM 614 N N . SER A 209 95 . 19.835 14.160 24.143 1.00 17.58 ? ? ? ? ? . 95 SER A N 209 ATOM 615 C CA . SER A 209 95 . 20.900 15.205 23.947 1.00 29.02 ? ? ? ? ? . 95 SER A CA 209 ATOM 616 C C . SER A 209 95 . 20.285 16.545 24.333 1.00 26.45 ? ? ? ? ? . 95 SER A C 209 ATOM 617 O O . SER A 209 95 . 20.878 17.467 24.853 1.00 20.46 ? ? ? ? ? . 95 SER A O 209 ATOM 618 C CB . SER A 209 95 . 21.473 15.126 22.558 1.00 20.65 ? ? ? ? ? . 95 SER A CB 209 ATOM 619 O OG . SER A 209 95 . 20.563 15.264 21.533 1.00 20.18 ? ? ? ? ? . 95 SER A OG 209 ATOM 620 N N . LEU A 209 96 . 19.028 16.683 23.929 1.00 27.31 ? ? ? ? ? . 96 LEU A N 209 ATOM 621 C CA . LEU A 209 96 . 18.201 17.838 24.195 1.00 19.04 ? ? ? ? ? . 96 LEU A CA 209 ATOM 622 C C . LEU A 209 96 . 17.655 17.817 25.618 1.00 27.05 ? ? ? ? ? . 96 LEU A C 209 ATOM 623 O O . LEU A 209 96 . 17.723 18.850 26.290 1.00 16.15 ? ? ? ? ? . 96 LEU A O 209 ATOM 624 C CB . LEU A 209 96 . 17.247 18.017 23.056 1.00 12.97 ? ? ? ? ? . 96 LEU A CB 209 ATOM 625 C CG . LEU A 209 96 . 16.153 19.082 23.175 1.00 27.03 ? ? ? ? ? . 96 LEU A CG 209 ATOM 626 C CD1 . LEU A 209 96 . 16.717 20.468 23.001 1.00 17.38 ? ? ? ? ? . 96 LEU A CD1 209 ATOM 627 C CD2 . LEU A 209 96 . 15.204 18.799 21.990 1.00 23.70 ? ? ? ? ? . 96 LEU A CD2 209 ATOM 628 N N . ARG A 209 97 . 17.183 16.682 26.112 1.00 32.40 ? ? ? ? ? . 97 ARG A N 209 ATOM 629 C CA . ARG A 209 97 . 16.542 16.530 27.408 1.00 28.09 ? ? ? ? ? . 97 ARG A CA 209 ATOM 630 C C . ARG A 209 97 . 17.508 16.759 28.548 1.00 10.24 ? ? ? ? ? . 97 ARG A C 209 ATOM 631 O O . ARG A 209 97 . 17.174 17.339 29.606 1.00 17.47 ? ? ? ? ? . 97 ARG A O 209 ATOM 632 C CB . ARG A 209 97 . 15.779 15.162 27.577 1.00 19.52 ? ? ? ? ? . 97 ARG A CB 209 ATOM 633 C CG . ARG A 209 97 . 14.462 15.203 26.806 1.00 19.31 ? ? ? ? ? . 97 ARG A CG 209 ATOM 634 C CD . ARG A 209 97 . 13.601 13.959 26.957 1.00 33.57 ? ? ? ? ? . 97 ARG A CD 209 ATOM 635 N NE . ARG A 209 97 . 13.582 13.512 28.337 1.00 34.29 ? ? ? ? ? . 97 ARG A NE 209 ATOM 636 C CZ . ARG A 209 97 . 14.168 12.411 28.819 1.00 54.53 ? ? ? ? ? . 97 ARG A CZ 209 ATOM 637 N NH1 . ARG A 209 97 . 14.813 11.493 28.093 1.00 34.82 ? ? ? ? ? . 97 ARG A NH1 209 ATOM 638 N NH2 . ARG A 209 97 . 14.112 12.256 30.151 1.00 41.68 ? ? ? ? ? . 97 ARG A NH2 209 ATOM 639 N N . ASP A 209 98 . 18.735 16.366 28.377 1.00 11.27 ? ? ? ? ? . 98 ASP A N 209 ATOM 640 C CA . ASP A 209 98 . 19.767 16.639 29.375 1.00 26.34 ? ? ? ? ? . 98 ASP A CA 209 ATOM 641 C C . ASP A 209 98 . 19.916 18.122 29.644 1.00 39.47 ? ? ? ? ? . 98 ASP A C 209 ATOM 642 O O . ASP A 209 98 . 19.887 18.500 30.831 1.00 35.60 ? ? ? ? ? . 98 ASP A O 209 ATOM 643 C CB . ASP A 209 98 . 21.053 15.827 29.093 1.00 29.68 ? ? ? ? ? . 98 ASP A CB 209 ATOM 644 C CG . ASP A 209 98 . 20.737 14.323 29.174 1.00 51.05 ? ? ? ? ? . 98 ASP A CG 209 ATOM 645 O OD1 . ASP A 209 98 . 19.754 13.879 29.784 1.00 60.41 ? ? ? ? ? . 98 ASP A OD1 209 ATOM 646 O OD2 . ASP A 209 98 . 21.434 13.563 28.481 1.00 55.50 ? ? ? ? ? . 98 ASP A OD2 209 ATOM 647 N N . ILE A 209 99 . 20.031 18.981 28.631 1.00 29.11 ? ? ? ? ? . 99 ILE A N 209 ATOM 648 C CA . ILE A 209 99 . 20.125 20.417 28.852 1.00 22.28 ? ? ? ? ? . 99 ILE A CA 209 ATOM 649 C C . ILE A 209 99 . 18.857 20.971 29.477 1.00 14.94 ? ? ? ? ? . 99 ILE A C 209 ATOM 650 O O . ILE A 209 99 . 18.906 21.852 30.351 1.00 15.38 ? ? ? ? ? . 99 ILE A O 209 ATOM 651 C CB . ILE A 209 99 . 20.422 21.203 27.491 1.00 24.37 ? ? ? ? ? . 99 ILE A CB 209 ATOM 652 C CG1 . ILE A 209 99 . 21.617 20.575 26.801 1.00 20.56 ? ? ? ? ? . 99 ILE A CG1 209 ATOM 653 C CG2 . ILE A 209 99 . 20.553 22.738 27.778 1.00 23.56 ? ? ? ? ? . 99 ILE A CG2 209 ATOM 654 C CD1 . ILE A 209 99 . 22.996 20.723 27.529 1.00 32.27 ? ? ? ? ? . 99 ILE A CD1 209 ATOM 655 N N . LEU A 209 100 . 17.696 20.535 28.981 1.00 14.43 ? ? ? ? ? . 100 LEU A N 209 ATOM 656 C CA . LEU A 209 100 . 16.441 21.073 29.558 1.00 15.78 ? ? ? ? ? . 100 LEU A CA 209 ATOM 657 C C . LEU A 209 100 . 16.308 20.739 31.051 1.00 17.30 ? ? ? ? ? . 100 LEU A C 209 ATOM 658 O O . LEU A 209 100 . 15.787 21.526 31.849 1.00 15.54 ? ? ? ? ? . 100 LEU A O 209 ATOM 659 C CB . LEU A 209 100 . 15.269 20.538 28.759 1.00 23.67 ? ? ? ? ? . 100 LEU A CB 209 ATOM 660 C CG . LEU A 209 100 . 14.922 21.303 27.477 1.00 33.48 ? ? ? ? ? . 100 LEU A CG 209 ATOM 661 C CD1 . LEU A 209 100 . 13.783 20.483 26.862 1.00 36.58 ? ? ? ? ? . 100 LEU A CD1 209 ATOM 662 C CD2 . LEU A 209 100 . 14.464 22.698 27.884 1.00 19.47 ? ? ? ? ? . 100 LEU A CD2 209 ATOM 663 N N . ASN A 209 101 . 16.815 19.555 31.360 1.00 14.78 ? ? ? ? ? . 101 ASN A N 209 ATOM 664 C CA . ASN A 209 101 . 16.661 19.029 32.726 1.00 31.47 ? ? ? ? ? . 101 ASN A CA 209 ATOM 665 C C . ASN A 209 101 . 17.604 19.782 33.639 1.00 35.95 ? ? ? ? ? . 101 ASN A C 209 ATOM 666 O O . ASN A 209 101 . 17.290 20.194 34.778 1.00 28.67 ? ? ? ? ? . 101 ASN A O 209 ATOM 667 C CB . ASN A 209 101 . 16.661 17.491 32.731 1.00 45.31 ? ? ? ? ? . 101 ASN A CB 209 ATOM 668 C CG . ASN A 209 101 . 15.446 16.844 32.092 1.00 48.05 ? ? ? ? ? . 101 ASN A CG 209 ATOM 669 O OD1 . ASN A 209 101 . 15.496 15.706 31.571 1.00 63.72 ? ? ? ? ? . 101 ASN A OD1 209 ATOM 670 N ND2 . ASN A 209 101 . 14.285 17.499 32.007 1.00 47.67 ? ? ? ? ? . 101 ASN A ND2 209 ATOM 671 N N . GLN A 209 102 . 18.810 20.029 33.098 1.00 18.20 ? ? ? ? ? . 102 GLN A N 209 ATOM 672 C CA . GLN A 209 102 . 19.815 20.726 33.902 1.00 27.14 ? ? ? ? ? . 102 GLN A CA 209 ATOM 673 C C . GLN A 209 102 . 19.275 22.145 34.135 1.00 30.65 ? ? ? ? ? . 102 GLN A C 209 ATOM 674 O O . GLN A 209 102 . 19.243 22.587 35.279 1.00 25.94 ? ? ? ? ? . 102 GLN A O 209 ATOM 675 C CB . GLN A 209 102 . 21.214 20.595 33.334 1.00 30.60 ? ? ? ? ? . 102 GLN A CB 209 ATOM 676 C CG . GLN A 209 102 . 22.249 21.447 34.075 1.00 61.85 ? ? ? ? ? . 102 GLN A CG 209 ATOM 677 C CD . GLN A 209 102 . 23.455 21.789 33.222 1.00 48.83 ? ? ? ? ? . 102 GLN A CD 209 ATOM 678 O OE1 . GLN A 209 102 . 23.640 21.230 32.145 1.00 55.38 ? ? ? ? ? . 102 GLN A OE1 209 ATOM 679 N NE2 . GLN A 209 102 . 24.277 22.706 33.719 1.00 33.89 ? ? ? ? ? . 102 GLN A NE2 209 ATOM 680 N N . ILE A 209 103 . 18.759 22.849 33.139 1.00 22.77 ? ? ? ? ? . 103 ILE A N 209 ATOM 681 C CA . ILE A 209 103 . 18.399 24.264 33.284 1.00 18.45 ? ? ? ? ? . 103 ILE A CA 209 ATOM 682 C C . ILE A 209 103 . 17.078 24.493 34.001 1.00 30.09 ? ? ? ? ? . 103 ILE A C 209 ATOM 683 O O . ILE A 209 103 . 16.811 25.587 34.553 1.00 19.74 ? ? ? ? ? . 103 ILE A O 209 ATOM 684 C CB . ILE A 209 103 . 18.457 25.058 31.913 1.00 25.09 ? ? ? ? ? . 103 ILE A CB 209 ATOM 685 C CG1 . ILE A 209 103 . 17.511 24.456 30.855 1.00 20.28 ? ? ? ? ? . 103 ILE A CG1 209 ATOM 686 C CG2 . ILE A 209 103 . 19.889 25.233 31.326 1.00 23.85 ? ? ? ? ? . 103 ILE A CG2 209 ATOM 687 C CD1 . ILE A 209 103 . 17.131 25.452 29.712 1.00 26.38 ? ? ? ? ? . 103 ILE A CD1 209 ATOM 688 N N . THR A 209 104 . 16.201 23.472 34.015 1.00 19.69 ? ? ? ? ? . 104 THR A N 209 ATOM 689 C CA . THR A 209 104 . 14.880 23.670 34.625 1.00 31.05 ? ? ? ? ? . 104 THR A CA 209 ATOM 690 C C . THR A 209 104 . 14.891 23.193 36.091 1.00 22.24 ? ? ? ? ? . 104 THR A C 209 ATOM 691 O O . THR A 209 104 . 13.877 23.479 36.718 1.00 18.47 ? ? ? ? ? . 104 THR A O 209 ATOM 692 C CB . THR A 209 104 . 13.689 22.937 33.861 1.00 22.09 ? ? ? ? ? . 104 THR A CB 209 ATOM 693 O OG1 . THR A 209 104 . 14.175 21.576 33.822 1.00 18.55 ? ? ? ? ? . 104 THR A OG1 209 ATOM 694 C CG2 . THR A 209 104 . 13.326 23.501 32.495 1.00 26.68 ? ? ? ? ? . 104 THR A CG2 209 ATOM 695 N N . LYS A 209 105 . 15.922 22.513 36.527 1.00 16.73 ? ? ? ? ? . 105 LYS A N 209 ATOM 696 C CA . LYS A 209 105 . 16.035 22.111 37.952 1.00 19.59 ? ? ? ? ? . 105 LYS A CA 209 ATOM 697 C C . LYS A 209 105 . 16.125 23.333 38.872 1.00 28.36 ? ? ? ? ? . 105 LYS A C 209 ATOM 698 O O . LYS A 209 105 . 16.758 24.363 38.538 1.00 24.85 ? ? ? ? ? . 105 LYS A O 209 ATOM 699 C CB . LYS A 209 105 . 17.306 21.300 38.141 1.00 16.76 ? ? ? ? ? . 105 LYS A CB 209 ATOM 700 C CG . LYS A 209 105 . 17.235 19.825 38.245 1.00 45.38 ? ? ? ? ? . 105 LYS A CG 209 ATOM 701 C CD . LYS A 209 105 . 18.590 19.136 38.315 1.00 50.22 ? ? ? ? ? . 105 LYS A CD 209 ATOM 702 C CE . LYS A 209 105 . 18.411 17.634 38.468 1.00 80.32 ? ? ? ? ? . 105 LYS A CE 209 ATOM 703 N NZ . LYS A 209 105 . 17.437 17.114 37.481 1.00 79.59 ? ? ? ? ? . 105 LYS A NZ 209 ATOM 704 N N . PRO A 209 106 . 15.505 23.217 40.037 1.00 25.16 ? ? ? ? ? . 106 PRO A N 209 ATOM 705 C CA . PRO A 209 106 . 15.628 24.282 41.083 1.00 20.35 ? ? ? ? ? . 106 PRO A CA 209 ATOM 706 C C . PRO A 209 106 . 17.100 24.476 41.443 1.00 16.80 ? ? ? ? ? . 106 PRO A C 209 ATOM 707 O O . PRO A 209 106 . 17.866 23.524 41.643 1.00 21.54 ? ? ? ? ? . 106 PRO A O 209 ATOM 708 C CB . PRO A 209 106 . 14.795 23.793 42.246 1.00 22.10 ? ? ? ? ? . 106 PRO A CB 209 ATOM 709 C CG . PRO A 209 106 . 14.326 22.415 41.904 1.00 22.27 ? ? ? ? ? . 106 PRO A CG 209 ATOM 710 C CD . PRO A 209 106 . 14.920 22.001 40.585 1.00 16.45 ? ? ? ? ? . 106 PRO A CD 209 ATOM 711 N N . ASN A 209 107 . 17.533 25.734 41.475 1.00 17.80 ? ? ? ? ? . 107 ASN A N 209 ATOM 712 C CA . ASN A 209 107 . 18.868 26.033 42.040 1.00 18.00 ? ? ? ? ? . 107 ASN A CA 209 ATOM 713 C C . ASN A 209 107 . 18.968 27.445 42.571 1.00 10.92 ? ? ? ? ? . 107 ASN A C 209 ATOM 714 O O . ASN A 209 107 . 18.033 28.247 42.520 1.00 17.98 ? ? ? ? ? . 107 ASN A O 209 ATOM 715 C CB . ASN A 209 107 . 19.986 25.704 41.067 1.00 30.65 ? ? ? ? ? . 107 ASN A CB 209 ATOM 716 C CG . ASN A 209 107 . 20.068 26.763 39.997 1.00 9.04 ? ? ? ? ? . 107 ASN A CG 209 ATOM 717 O OD1 . ASN A 209 107 . 21.047 27.508 40.013 1.00 33.07 ? ? ? ? ? . 107 ASN A OD1 209 ATOM 718 N ND2 . ASN A 209 107 . 19.142 26.733 39.051 1.00 22.04 ? ? ? ? ? . 107 ASN A ND2 209 ATOM 719 N N . ASP A 209 108 . 20.192 27.669 43.089 1.00 16.23 ? ? ? ? ? . 108 ASP A N 209 ATOM 720 C CA . ASP A 209 108 . 20.386 28.832 44.023 1.00 14.50 ? ? ? ? ? . 108 ASP A CA 209 ATOM 721 C C . ASP A 209 108 . 20.854 30.058 43.235 1.00 16.05 ? ? ? ? ? . 108 ASP A C 209 ATOM 722 O O . ASP A 209 108 . 20.757 31.175 43.777 1.00 24.86 ? ? ? ? ? . 108 ASP A O 209 ATOM 723 C CB . ASP A 209 108 . 21.298 28.435 45.168 1.00 22.96 ? ? ? ? ? . 108 ASP A CB 209 ATOM 724 C CG . ASP A 209 108 . 22.705 28.080 44.692 1.00 57.93 ? ? ? ? ? . 108 ASP A CG 209 ATOM 725 O OD1 . ASP A 209 108 . 22.884 27.380 43.655 1.00 47.69 ? ? ? ? ? . 108 ASP A OD1 209 ATOM 726 O OD2 . ASP A 209 108 . 23.675 28.495 45.340 1.00 79.61 ? ? ? ? ? . 108 ASP A OD2 209 ATOM 727 N N . VAL A 209 109 A 21.272 29.890 41.983 1.00 16.74 ? ? ? ? ? . 109 VAL A N 209 ATOM 728 C CA . VAL A 209 109 A 21.843 31.047 41.248 1.00 26.55 ? ? ? ? ? . 109 VAL A CA 209 ATOM 729 C C . VAL A 209 109 A 21.099 31.443 40.008 1.00 20.45 ? ? ? ? ? . 109 VAL A C 209 ATOM 730 O O . VAL A 209 109 A 21.330 32.571 39.525 1.00 15.14 ? ? ? ? ? . 109 VAL A O 209 ATOM 731 C CB . VAL A 209 109 A 23.370 30.824 41.014 1.00 25.20 ? ? ? ? ? . 109 VAL A CB 209 ATOM 732 C CG1 . VAL A 209 109 A 24.082 30.642 42.366 1.00 22.91 ? ? ? ? ? . 109 VAL A CG1 209 ATOM 733 C CG2 . VAL A 209 109 A 23.669 29.769 40.016 1.00 13.88 ? ? ? ? ? . 109 VAL A CG2 209 ATOM 734 N N . TYR A 209 110 . 20.216 30.659 39.424 1.00 12.02 ? ? ? ? ? . 110 TYR A N 209 ATOM 735 C CA . TYR A 209 110 . 19.347 31.161 38.331 1.00 17.58 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CA 209 ATOM 736 C C . TYR A 209 110 . 17.953 30.469 38.381 1.00 22.96 ? ? ? ? ? . 110 TYR A C 209 ATOM 737 O O . TYR A 209 110 . 17.829 29.478 39.073 1.00 14.97 ? ? ? ? ? . 110 TYR A O 209 ATOM 738 C CB . TYR A 209 110 . 19.994 30.909 36.961 1.00 14.28 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CB 209 ATOM 739 C CG . TYR A 209 110 . 20.285 29.477 36.626 1.00 24.90 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CG 209 ATOM 740 C CD1 . TYR A 209 110 . 19.284 28.631 36.094 1.00 21.98 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CD1 209 ATOM 741 C CD2 . TYR A 209 110 . 21.533 28.927 36.855 1.00 21.58 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CD2 209 ATOM 742 C CE1 . TYR A 209 110 . 19.573 27.299 35.794 1.00 19.92 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CE1 209 ATOM 743 C CE2 . TYR A 209 110 . 21.846 27.613 36.576 1.00 21.77 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CE2 209 ATOM 744 C CZ . TYR A 209 110 . 20.841 26.783 36.042 1.00 38.98 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CZ 209 ATOM 745 O OH . TYR A 209 110 . 21.132 25.459 35.768 1.00 27.02 ? ? ? ? ? . 110 TYR A OH 209 ATOM 746 N N . SER A 209 111 . 17.013 31.035 37.668 1.00 11.30 ? ? ? ? ? . 111 SER A N 209 ATOM 747 C CA . SER A 209 111 . 15.657 30.448 37.512 1.00 12.03 ? ? ? ? ? . 111 SER A CA 209 ATOM 748 C C . SER A 209 111 . 15.258 30.457 36.045 1.00 15.39 ? ? ? ? ? . 111 SER A C 209 ATOM 749 O O . SER A 209 111 . 15.318 31.523 35.385 1.00 16.46 ? ? ? ? ? . 111 SER A O 209 ATOM 750 C CB . SER A 209 111 . 14.794 31.374 38.424 1.00 16.81 ? ? ? ? ? . 111 SER A CB 209 ATOM 751 O OG . SER A 209 111 . 13.443 30.902 38.293 1.00 32.13 ? ? ? ? ? . 111 SER A OG 209 ATOM 752 N N . PHE A 209 112 . 14.947 29.286 35.468 1.00 12.66 ? ? ? ? ? . 112 PHE A N 209 ATOM 753 C CA . PHE A 209 112 . 14.188 29.163 34.216 1.00 12.94 ? ? ? ? ? . 112 PHE A CA 209 ATOM 754 C C . PHE A 209 112 . 12.765 28.614 34.488 1.00 22.46 ? ? ? ? ? . 112 PHE A C 209 ATOM 755 O O . PHE A 209 112 . 12.723 27.678 35.245 1.00 27.16 ? ? ? ? ? . 112 PHE A O 209 ATOM 756 C CB . PHE A 209 112 . 14.734 28.196 33.213 1.00 8.56 ? ? ? ? ? . 112 PHE A CB 209 ATOM 757 C CG . PHE A 209 112 . 16.029 28.531 32.609 1.00 19.65 ? ? ? ? ? . 112 PHE A CG 209 ATOM 758 C CD1 . PHE A 209 112 . 17.218 28.429 33.350 1.00 29.04 ? ? ? ? ? . 112 PHE A CD1 209 ATOM 759 C CD2 . PHE A 209 112 . 16.058 28.982 31.284 1.00 23.37 ? ? ? ? ? . 112 PHE A CD2 209 ATOM 760 C CE1 . PHE A 209 112 . 18.457 28.704 32.728 1.00 25.12 ? ? ? ? ? . 112 PHE A CE1 209 ATOM 761 C CE2 . PHE A 209 112 . 17.276 29.301 30.678 1.00 33.11 ? ? ? ? ? . 112 PHE A CE2 209 ATOM 762 C CZ . PHE A 209 112 . 18.485 29.144 31.393 1.00 26.05 ? ? ? ? ? . 112 PHE A CZ 209 ATOM 763 N N . SER A 209 113 . 11.807 29.205 33.827 1.00 21.04 ? ? ? ? ? . 113 SER A N 209 ATOM 764 C CA . SER A 209 113 . 10.419 28.661 33.838 1.00 15.89 ? ? ? ? ? . 113 SER A CA 209 ATOM 765 C C . SER A 209 113 . 10.066 28.322 32.375 1.00 16.75 ? ? ? ? ? . 113 SER A C 209 ATOM 766 O O . SER A 209 113 . 10.146 29.311 31.646 1.00 16.21 ? ? ? ? ? . 113 SER A O 209 ATOM 767 C CB . SER A 209 113 . 9.462 29.730 34.322 1.00 20.56 ? ? ? ? ? . 113 SER A CB 209 ATOM 768 O OG . SER A 209 113 . 9.705 30.076 35.662 1.00 29.88 ? ? ? ? ? . 113 SER A OG 209 ATOM 769 N N . LEU A 209 114 . 9.816 27.077 32.041 1.00 12.00 ? ? ? ? ? . 114 LEU A N 209 ATOM 770 C CA . LEU A 209 114 . 9.384 26.702 30.682 1.00 11.95 ? ? ? ? ? . 114 LEU A CA 209 ATOM 771 C C . LEU A 209 114 . 7.901 26.226 30.730 1.00 18.74 ? ? ? ? ? . 114 LEU A C 209 ATOM 772 O O . LEU A 209 114 . 7.603 25.316 31.503 1.00 22.09 ? ? ? ? ? . 114 LEU A O 209 ATOM 773 C CB . LEU A 209 114 . 10.312 25.629 30.155 1.00 14.53 ? ? ? ? ? . 114 LEU A CB 209 ATOM 774 C CG . LEU A 209 114 . 10.054 25.143 28.721 1.00 18.91 ? ? ? ? ? . 114 LEU A CG 209 ATOM 775 C CD1 . LEU A 209 114 . 10.121 26.225 27.653 1.00 14.69 ? ? ? ? ? . 114 LEU A CD1 209 ATOM 776 C CD2 . LEU A 209 114 . 11.112 24.114 28.363 1.00 29.51 ? ? ? ? ? . 114 LEU A CD2 209 ATOM 777 N N . ALA A 209 115 . 7.070 26.904 29.985 1.00 13.03 ? ? ? ? ? . 115 ALA A N 209 ATOM 778 C CA . ALA A 209 115 . 5.659 26.509 29.755 1.00 10.63 ? ? ? ? ? . 115 ALA A CA 209 ATOM 779 C C . ALA A 209 115 . 5.541 26.117 28.286 1.00 20.55 ? ? ? ? ? . 115 ALA A C 209 ATOM 780 O O . ALA A 209 115 . 5.363 26.953 27.357 1.00 20.33 ? ? ? ? ? . 115 ALA A O 209 ATOM 781 C CB . ALA A 209 115 . 4.837 27.696 30.158 1.00 7.18 ? ? ? ? ? . 115 ALA A CB 209 ATOM 782 N N . SER A 209 116 . 5.677 24.819 28.085 1.00 11.89 ? ? ? ? ? . 116 SER A N 209 ATOM 783 C CA . SER A 209 116 . 5.567 24.344 26.649 1.00 21.28 ? ? ? ? ? . 116 SER A CA 209 ATOM 784 C C . SER A 209 116 . 4.631 23.138 26.502 1.00 10.18 ? ? ? ? ? . 116 SER A C 209 ATOM 785 O O . SER A 209 116 . 4.863 22.058 27.078 1.00 14.30 ? ? ? ? ? . 116 SER A O 209 ATOM 786 C CB . SER A 209 116 . 6.990 24.024 26.232 1.00 17.04 ? ? ? ? ? . 116 SER A CB 209 ATOM 787 O OG . SER A 209 116 . 7.161 23.511 24.991 1.00 14.08 ? ? ? ? ? . 116 SER A OG 209 ATOM 788 N N . ARG A 209 117 . 3.618 23.336 25.662 1.00 16.03 ? ? ? ? ? . 117 ARG A N 209 ATOM 789 C CA . ARG A 209 117 . 2.487 22.366 25.605 1.00 19.78 ? ? ? ? ? . 117 ARG A CA 209 ATOM 790 C C . ARG A 209 117 . 1.884 22.358 24.208 1.00 12.75 ? ? ? ? ? . 117 ARG A C 209 ATOM 791 O O . ARG A 209 117 . 1.793 23.457 23.644 1.00 12.06 ? ? ? ? ? . 117 ARG A O 209 ATOM 792 C CB . ARG A 209 117 . 1.401 22.820 26.560 1.00 15.87 ? ? ? ? ? . 117 ARG A CB 209 ATOM 793 C CG . ARG A 209 117 . 0.266 21.860 26.907 1.00 12.23 ? ? ? ? ? . 117 ARG A CG 209 ATOM 794 C CD . ARG A 209 117 . -0.267 22.246 28.255 1.00 14.63 ? ? ? ? ? . 117 ARG A CD 209 ATOM 795 N NE . ARG A 209 117 . 0.113 21.352 29.337 1.00 10.80 ? ? ? ? ? . 117 ARG A NE 209 ATOM 796 C CZ . ARG A 209 117 . -0.588 21.435 30.502 1.00 8.47 ? ? ? ? ? . 117 ARG A CZ 209 ATOM 797 N NH1 . ARG A 209 117 . -1.525 22.383 30.671 1.00 14.76 ? ? ? ? ? . 117 ARG A NH1 209 ATOM 798 N NH2 . ARG A 209 117 . -0.480 20.637 31.509 1.00 20.71 ? ? ? ? ? . 117 ARG A NH2 209 ATOM 799 N N . LEU A 209 118 . 1.418 21.185 23.792 1.00 17.21 ? ? ? ? ? . 118 LEU A N 209 ATOM 800 C CA . LEU A 209 118 . 0.375 21.095 22.709 1.00 15.19 ? ? ? ? ? . 118 LEU A CA 209 ATOM 801 C C . LEU A 209 118 . -1.037 20.899 23.327 1.00 15.34 ? ? ? ? ? . 118 LEU A C 209 ATOM 802 O O . LEU A 209 118 . -1.208 20.013 24.158 1.00 19.04 ? ? ? ? ? . 118 LEU A O 209 ATOM 803 C CB . LEU A 209 118 . 0.756 19.851 21.897 1.00 10.24 ? ? ? ? ? . 118 LEU A CB 209 ATOM 804 C CG . LEU A 209 118 . 2.106 19.781 21.220 1.00 19.17 ? ? ? ? ? . 118 LEU A CG 209 ATOM 805 C CD1 . LEU A 209 118 . 2.341 18.320 20.790 1.00 17.69 ? ? ? ? ? . 118 LEU A CD1 209 ATOM 806 C CD2 . LEU A 209 118 . 2.009 20.600 19.931 1.00 32.28 ? ? ? ? ? . 118 LEU A CD2 209 ATOM 807 N N . TYR A 209 119 . -1.935 21.780 23.036 1.00 17.68 ? ? ? ? ? . 119 TYR A N 209 ATOM 808 C CA . TYR A 209 119 . -3.367 21.768 23.131 1.00 20.22 ? ? ? ? ? . 119 TYR A CA 209 ATOM 809 C C . TYR A 209 119 . -4.026 21.256 21.840 1.00 31.07 ? ? ? ? ? . 119 TYR A C 209 ATOM 810 O O . TYR A 209 119 . -3.895 21.906 20.803 1.00 19.99 ? ? ? ? ? . 119 TYR A O 209 ATOM 811 C CB . TYR A 209 119 . -3.952 23.134 23.503 1.00 15.44 ? ? ? ? ? . 119 TYR A CB 209 ATOM 812 C CG . TYR A 209 119 . -3.580 23.541 24.941 1.00 33.33 ? ? ? ? ? . 119 TYR A CG 209 ATOM 813 C CD1 . TYR A 209 119 . -2.359 24.137 25.212 1.00 28.73 ? ? ? ? ? . 119 TYR A CD1 209 ATOM 814 C CD2 . TYR A 209 119 . -4.448 23.324 25.999 1.00 14.77 ? ? ? ? ? . 119 TYR A CD2 209 ATOM 815 C CE1 . TYR A 209 119 . -2.019 24.564 26.498 1.00 21.43 ? ? ? ? ? . 119 TYR A CE1 209 ATOM 816 C CE2 . TYR A 209 119 . -4.157 23.752 27.309 1.00 18.71 ? ? ? ? ? . 119 TYR A CE2 209 ATOM 817 C CZ . TYR A 209 119 . -2.906 24.334 27.544 1.00 16.76 ? ? ? ? ? . 119 TYR A CZ 209 ATOM 818 O OH . TYR A 209 119 . -2.643 24.705 28.798 1.00 19.07 ? ? ? ? ? . 119 TYR A OH 209 ATOM 819 N N . ALA A 209 120 . -4.709 20.130 21.989 1.00 26.07 ? ? ? ? ? . 120 ALA A N 209 ATOM 820 C CA . ALA A 209 120 . -5.347 19.426 20.840 1.00 20.82 ? ? ? ? ? . 120 ALA A CA 209 ATOM 821 C C . ALA A 209 120 . -6.855 19.440 21.031 1.00 21.65 ? ? ? ? ? . 120 ALA A C 209 ATOM 822 O O . ALA A 209 120 . -7.271 19.176 22.182 1.00 26.58 ? ? ? ? ? . 120 ALA A O 209 ATOM 823 C CB . ALA A 209 120 . -4.875 17.956 20.966 1.00 22.19 ? ? ? ? ? . 120 ALA A CB 209 ATOM 824 N N . GLU A 209 121 . -7.632 19.704 20.002 1.00 32.55 ? ? ? ? ? . 121 GLU A N 209 ATOM 825 C CA . GLU A 209 121 . -9.094 19.660 20.059 1.00 39.49 ? ? ? ? ? . 121 GLU A CA 209 ATOM 826 C C . GLU A 209 121 . -9.515 18.314 20.676 1.00 28.02 ? ? ? ? ? . 121 GLU A C 209 ATOM 827 O O . GLU A 209 121 . -8.907 17.287 20.312 1.00 28.29 ? ? ? ? ? . 121 GLU A O 209 ATOM 828 C CB . GLU A 209 121 . -9.777 19.773 18.710 1.00 20.57 ? ? ? ? ? . 121 GLU A CB 209 ATOM 829 C CG . GLU A 209 121 . -10.978 20.723 18.634 1.00 36.24 ? ? ? ? ? . 121 GLU A CG 209 ATOM 830 C CD . GLU A 209 121 . -12.102 20.232 19.527 1.00 39.55 ? ? ? ? ? . 121 GLU A CD 209 ATOM 831 O OE1 . GLU A 209 121 . -12.260 19.055 19.772 1.00 49.83 ? ? ? ? ? . 121 GLU A OE1 209 ATOM 832 O OE2 . GLU A 209 121 . -12.777 21.161 19.963 1.00 47.23 ? ? ? ? ? . 121 GLU A OE2 209 ATOM 833 N N . GLU A 209 122 . -10.436 18.413 21.651 1.00 22.50 ? ? ? ? ? . 122 GLU A N 209 ATOM 834 C CA . GLU A 209 122 . -10.700 17.154 22.428 1.00 30.64 ? ? ? ? ? . 122 GLU A CA 209 ATOM 835 C C . GLU A 209 122 . -11.349 16.108 21.512 1.00 34.33 ? ? ? ? ? . 122 GLU A C 209 ATOM 836 O O . GLU A 209 122 . -11.081 14.902 21.665 1.00 32.74 ? ? ? ? ? . 122 GLU A O 209 ATOM 837 C CB . GLU A 209 122 . -11.555 17.315 23.637 1.00 23.15 ? ? ? ? ? . 122 GLU A CB 209 ATOM 838 C CG . GLU A 209 122 . -12.979 17.801 23.582 1.00 34.63 ? ? ? ? ? . 122 GLU A CG 209 ATOM 839 C CD . GLU A 209 122 . -13.664 18.149 24.872 1.00 63.31 ? ? ? ? ? . 122 GLU A CD 209 ATOM 840 O OE1 . GLU A 209 122 . -12.976 17.943 25.897 1.00 69.69 ? ? ? ? ? . 122 GLU A OE1 209 ATOM 841 O OE2 . GLU A 209 122 . -14.808 18.584 24.963 1.00 64.92 ? ? ? ? ? . 122 GLU A OE2 209 ATOM 842 N N . ARG A 209 123 . -12.130 16.531 20.525 1.00 32.91 ? ? ? ? ? . 123 ARG A N 209 ATOM 843 C CA . ARG A 209 123 . -12.755 15.508 19.634 1.00 30.83 ? ? ? ? ? . 123 ARG A CA 209 ATOM 844 C C . ARG A 209 123 . -11.696 14.651 18.988 1.00 48.84 ? ? ? ? ? . 123 ARG A C 209 ATOM 845 O O . ARG A 209 123 . -12.082 13.510 18.695 1.00 41.80 ? ? ? ? ? . 123 ARG A O 209 ATOM 846 C CB . ARG A 209 123 . -13.801 16.073 18.741 1.00 41.56 ? ? ? ? ? . 123 ARG A CB 209 ATOM 847 C CG . ARG A 209 123 . -13.491 17.089 17.690 1.00 49.89 ? ? ? ? ? . 123 ARG A CG 209 ATOM 848 C CD . ARG A 209 123 . -12.660 16.573 16.551 1.00 77.22 ? ? ? ? ? . 123 ARG A CD 209 ATOM 849 N N . TYR A 209 124 . -10.447 15.112 18.741 1.00 39.38 ? ? ? ? ? . 124 TYR A N 209 ATOM 850 C CA . TYR A 209 124 . -9.504 14.178 18.073 1.00 38.58 ? ? ? ? ? . 124 TYR A CA 209 ATOM 851 C C . TYR A 209 124 . -8.974 13.151 19.083 1.00 34.08 ? ? ? ? ? . 124 TYR A C 209 ATOM 852 O O . TYR A 209 124 . -8.550 13.528 20.177 1.00 65.83 ? ? ? ? ? . 124 TYR A O 209 ATOM 853 C CB . TYR A 209 124 . -8.339 14.784 17.323 1.00 50.35 ? ? ? ? ? . 124 TYR A CB 209 ATOM 854 C CG . TYR A 209 124 . -8.567 15.854 16.305 1.00 44.65 ? ? ? ? ? . 124 TYR A CG 209 ATOM 855 C CD1 . TYR A 209 124 . -8.688 17.198 16.684 1.00 55.99 ? ? ? ? ? . 124 TYR A CD1 209 ATOM 856 C CD2 . TYR A 209 124 . -8.596 15.581 14.941 1.00 52.71 ? ? ? ? ? . 124 TYR A CD2 209 ATOM 857 C CE1 . TYR A 209 124 . -8.901 18.208 15.746 1.00 48.61 ? ? ? ? ? . 124 TYR A CE1 209 ATOM 858 C CE2 . TYR A 209 124 . -8.782 16.577 13.989 1.00 44.86 ? ? ? ? ? . 124 TYR A CE2 209 ATOM 859 C CZ . TYR A 209 124 . -8.939 17.892 14.392 1.00 54.58 ? ? ? ? ? . 124 TYR A CZ 209 ATOM 860 O OH . TYR A 209 124 . -9.143 18.863 13.448 1.00 59.39 ? ? ? ? ? . 124 TYR A OH 209 ATOM 861 N N . PRO A 209 125 . -8.979 11.898 18.685 1.00 44.61 ? ? ? ? ? . 125 PRO A N 209 ATOM 862 C CA . PRO A 209 125 . -8.570 10.808 19.613 1.00 56.17 ? ? ? ? ? . 125 PRO A CA 209 ATOM 863 C C . PRO A 209 125 . -7.052 10.725 19.620 1.00 45.58 ? ? ? ? ? . 125 PRO A C 209 ATOM 864 O O . PRO A 209 125 . -6.479 10.765 18.515 1.00 39.23 ? ? ? ? ? . 125 PRO A O 209 ATOM 865 C CB . PRO A 209 125 . -9.176 9.543 18.988 1.00 40.31 ? ? ? ? ? . 125 PRO A CB 209 ATOM 866 C CG . PRO A 209 125 . -9.302 9.891 17.531 1.00 37.61 ? ? ? ? ? . 125 PRO A CG 209 ATOM 867 C CD . PRO A 209 125 . -9.867 11.341 17.623 1.00 38.20 ? ? ? ? ? . 125 PRO A CD 209 ATOM 868 N N . ILE A 209 126 . -6.422 10.603 20.770 1.00 50.08 ? ? ? ? ? . 126 ILE A N 209 ATOM 869 C CA . ILE A 209 126 . -4.951 10.587 20.878 1.00 46.91 ? ? ? ? ? . 126 ILE A CA 209 ATOM 870 C C . ILE A 209 126 . -4.506 9.153 21.160 1.00 28.14 ? ? ? ? ? . 126 ILE A C 209 ATOM 871 O O . ILE A 209 126 . -5.033 8.525 22.106 1.00 42.03 ? ? ? ? ? . 126 ILE A O 209 ATOM 872 C CB . ILE A 209 126 . -4.406 11.568 21.987 1.00 44.53 ? ? ? ? ? . 126 ILE A CB 209 ATOM 873 C CG1 . ILE A 209 126 . -4.957 13.009 21.864 1.00 39.50 ? ? ? ? ? . 126 ILE A CG1 209 ATOM 874 C CG2 . ILE A 209 126 . -2.867 11.614 22.098 1.00 18.18 ? ? ? ? ? . 126 ILE A CG2 209 ATOM 875 C CD1 . ILE A 209 126 . -4.718 13.698 20.493 1.00 40.41 ? ? ? ? ? . 126 ILE A CD1 209 ATOM 876 N N . LEU A 209 127 . -3.520 8.704 20.455 1.00 27.44 ? ? ? ? ? . 127 LEU A N 209 ATOM 877 C CA . LEU A 209 127 . -2.803 7.456 20.703 1.00 25.01 ? ? ? ? ? . 127 LEU A CA 209 ATOM 878 C C . LEU A 209 127 . -2.345 7.430 22.139 1.00 35.81 ? ? ? ? ? . 127 LEU A C 209 ATOM 879 O O . LEU A 209 127 . -1.577 8.274 22.620 1.00 40.29 ? ? ? ? ? . 127 LEU A O 209 ATOM 880 C CB . LEU A 209 127 . -1.747 7.158 19.663 1.00 41.37 ? ? ? ? ? . 127 LEU A CB 209 ATOM 881 C CG . LEU A 209 127 . -2.043 6.983 18.187 1.00 35.30 ? ? ? ? ? . 127 LEU A CG 209 ATOM 882 C CD1 . LEU A 209 127 . -0.997 6.070 17.545 1.00 34.35 ? ? ? ? ? . 127 LEU A CD1 209 ATOM 883 C CD2 . LEU A 209 127 . -3.415 6.347 17.939 1.00 58.32 ? ? ? ? ? . 127 LEU A CD2 209 ATOM 884 N N . PRO A 209 128 . -2.924 6.454 22.816 1.00 59.43 ? ? ? ? ? . 128 PRO A N 209 ATOM 885 C CA . PRO A 209 128 . -2.543 6.157 24.202 1.00 79.48 ? ? ? ? ? . 128 PRO A CA 209 ATOM 886 C C . PRO A 209 128 . -1.029 6.077 24.330 1.00 66.01 ? ? ? ? ? . 128 PRO A C 209 ATOM 887 O O . PRO A 209 128 . -0.500 6.551 25.351 1.00 55.32 ? ? ? ? ? . 128 PRO A O 209 ATOM 888 C CB . PRO A 209 128 . -3.258 4.846 24.507 1.00 85.71 ? ? ? ? ? . 128 PRO A CB 209 ATOM 889 C CG . PRO A 209 128 . -3.662 4.310 23.162 1.00 79.56 ? ? ? ? ? . 128 PRO A CG 209 ATOM 890 C CD . PRO A 209 128 . -4.034 5.579 22.383 1.00 65.90 ? ? ? ? ? . 128 PRO A CD 209 ATOM 891 N N . GLU A 209 129 . -0.368 5.498 23.324 1.00 29.41 ? ? ? ? ? . 129 GLU A N 209 ATOM 892 C CA . GLU A 209 129 . 1.089 5.332 23.520 1.00 46.11 ? ? ? ? ? . 129 GLU A CA 209 ATOM 893 C C . GLU A 209 129 . 1.905 6.555 23.099 1.00 51.80 ? ? ? ? ? . 129 GLU A C 209 ATOM 894 O O . GLU A 209 129 . 3.112 6.639 23.432 1.00 49.24 ? ? ? ? ? . 129 GLU A O 209 ATOM 895 C CB . GLU A 209 129 . 1.673 4.099 22.953 1.00 36.92 ? ? ? ? ? . 129 GLU A CB 209 ATOM 896 C CG . GLU A 209 129 . 1.933 3.831 21.497 1.00 78.15 ? ? ? ? ? . 129 GLU A CG 209 ATOM 897 N N . TYR A 209 130 . 1.306 7.517 22.416 1.00 48.03 ? ? ? ? ? . 130 TYR A N 209 ATOM 898 C CA . TYR A 209 130 . 2.003 8.847 22.359 1.00 41.49 ? ? ? ? ? . 130 TYR A CA 209 ATOM 899 C C . TYR A 209 130 . 1.739 9.657 23.611 1.00 45.59 ? ? ? ? ? . 130 TYR A C 209 ATOM 900 O O . TYR A 209 130 . 2.726 10.331 23.947 1.00 30.22 ? ? ? ? ? . 130 TYR A O 209 ATOM 901 C CB . TYR A 209 130 . 1.706 9.645 21.120 1.00 47.10 ? ? ? ? ? . 130 TYR A CB 209 ATOM 902 C CG . TYR A 209 130 . 2.240 11.059 21.004 1.00 26.77 ? ? ? ? ? . 130 TYR A CG 209 ATOM 903 C CD1 . TYR A 209 130 . 3.488 11.357 20.475 1.00 23.38 ? ? ? ? ? . 130 TYR A CD1 209 ATOM 904 C CD2 . TYR A 209 130 . 1.413 12.129 21.356 1.00 30.05 ? ? ? ? ? . 130 TYR A CD2 209 ATOM 905 C CE1 . TYR A 209 130 . 3.925 12.664 20.327 1.00 25.24 ? ? ? ? ? . 130 TYR A CE1 209 ATOM 906 C CE2 . TYR A 209 130 . 1.831 13.449 21.204 1.00 33.36 ? ? ? ? ? . 130 TYR A CE2 209 ATOM 907 C CZ . TYR A 209 130 . 3.094 13.712 20.701 1.00 38.23 ? ? ? ? ? . 130 TYR A CZ 209 ATOM 908 O OH . TYR A 209 130 . 3.470 15.029 20.594 1.00 30.29 ? ? ? ? ? . 130 TYR A OH 209 ATOM 909 N N . LEU A 209 131 . 0.549 9.667 24.204 1.00 50.52 ? ? ? ? ? . 131 LEU A N 209 ATOM 910 C CA . LEU A 209 131 . 0.310 10.502 25.419 1.00 32.73 ? ? ? ? ? . 131 LEU A CA 209 ATOM 911 C C . LEU A 209 131 . 1.359 10.141 26.471 1.00 27.80 ? ? ? ? ? . 131 LEU A C 209 ATOM 912 O O . LEU A 209 131 . 1.741 10.968 27.304 1.00 38.78 ? ? ? ? ? . 131 LEU A O 209 ATOM 913 C CB . LEU A 209 131 . -1.084 10.375 25.957 1.00 31.22 ? ? ? ? ? . 131 LEU A CB 209 ATOM 914 C CG . LEU A 209 131 . -2.277 11.212 25.626 1.00 46.22 ? ? ? ? ? . 131 LEU A CG 209 ATOM 915 C CD1 . LEU A 209 131 . -3.472 10.822 26.529 1.00 44.76 ? ? ? ? ? . 131 LEU A CD1 209 ATOM 916 C CD2 . LEU A 209 131 . -2.014 12.698 25.841 1.00 43.59 ? ? ? ? ? . 131 LEU A CD2 209 ATOM 917 N N . GLN A 209 132 . 1.783 8.878 26.393 1.00 27.94 ? ? ? ? ? . 132 GLN A N 209 ATOM 918 C CA . GLN A 209 132 . 2.552 8.322 27.524 1.00 41.11 ? ? ? ? ? . 132 GLN A CA 209 ATOM 919 C C . GLN A 209 132 . 4.006 8.738 27.295 1.00 40.07 ? ? ? ? ? . 132 GLN A C 209 ATOM 920 O O . GLN A 209 132 . 4.794 9.041 28.195 1.00 44.71 ? ? ? ? ? . 132 GLN A O 209 ATOM 921 C CB . GLN A 209 132 . 2.432 6.821 27.718 1.00 76.11 ? ? ? ? ? . 132 GLN A CB 209 ATOM 922 C CG . GLN A 209 132 . 3.036 5.912 26.699 1.00 74.85 ? ? ? ? ? . 132 GLN A CG 209 ATOM 923 C CD . GLN A 209 132 . 4.515 5.674 26.713 1.00 75.96 ? ? ? ? ? . 132 GLN A CD 209 ATOM 924 O OE1 . GLN A 209 132 . 5.113 5.331 27.748 1.00 73.19 ? ? ? ? ? . 132 GLN A OE1 209 ATOM 925 N NE2 . GLN A 209 132 . 5.175 5.894 25.574 1.00 60.46 ? ? ? ? ? . 132 GLN A NE2 209 ATOM 926 N N . CYS A 209 133 . 4.282 8.664 26.009 1.00 36.00 ? ? ? ? ? . 133 CYS A N 209 ATOM 927 C CA . CYS A 209 133 . 5.633 8.916 25.526 1.00 34.50 ? ? ? ? ? . 133 CYS A CA 209 ATOM 928 C C . CYS A 209 133 . 6.047 10.367 25.901 1.00 29.44 ? ? ? ? ? . 133 CYS A C 209 ATOM 929 O O . CYS A 209 133 . 7.069 10.591 26.530 1.00 27.45 ? ? ? ? ? . 133 CYS A O 209 ATOM 930 C CB . CYS A 209 133 . 5.624 8.707 24.014 1.00 35.98 ? ? ? ? ? . 133 CYS A CB 209 ATOM 931 S SG . CYS A 209 133 . 7.097 9.501 23.270 1.00 54.04 ? ? ? ? ? . 133 CYS A SG 209 ATOM 932 N N . VAL A 209 134 . 5.207 11.284 25.486 1.00 39.06 ? ? ? ? ? . 134 VAL A N 209 ATOM 933 C CA . VAL A 209 134 . 5.382 12.725 25.576 1.00 44.26 ? ? ? ? ? . 134 VAL A CA 209 ATOM 934 C C . VAL A 209 134 . 5.285 13.197 27.021 1.00 57.72 ? ? ? ? ? . 134 VAL A C 209 ATOM 935 O O . VAL A 209 134 . 5.909 14.232 27.390 1.00 52.69 ? ? ? ? ? . 134 VAL A O 209 ATOM 936 C CB . VAL A 209 134 . 4.461 13.431 24.549 1.00 68.02 ? ? ? ? ? . 134 VAL A CB 209 ATOM 937 C CG1 . VAL A 209 134 . 3.001 13.653 24.949 1.00 27.18 ? ? ? ? ? . 134 VAL A CG1 209 ATOM 938 C CG2 . VAL A 209 134 . 5.065 14.754 24.073 1.00 71.14 ? ? ? ? ? . 134 VAL A CG2 209 ATOM 939 N N . LYS A 209 135 . 4.554 12.468 27.842 1.00 49.06 ? ? ? ? ? . 135 LYS A N 209 ATOM 940 C CA . LYS A 209 135 . 4.480 12.698 29.286 1.00 58.39 ? ? ? ? ? . 135 LYS A CA 209 ATOM 941 C C . LYS A 209 135 . 5.787 12.273 29.957 1.00 35.17 ? ? ? ? ? . 135 LYS A C 209 ATOM 942 O O . LYS A 209 135 . 6.298 13.088 30.729 1.00 62.94 ? ? ? ? ? . 135 LYS A O 209 ATOM 943 C CB . LYS A 209 135 . 3.317 12.169 30.072 1.00 81.66 ? ? ? ? ? . 135 LYS A CB 209 ATOM 944 C CG . LYS A 209 135 . 2.947 10.733 30.166 1.00 79.47 ? ? ? ? ? . 135 LYS A CG 209 ATOM 945 C CD . LYS A 209 135 . 3.791 9.795 31.004 1.00 68.04 ? ? ? ? ? . 135 LYS A CD 209 ATOM 946 C CE . LYS A 209 135 . 3.179 8.403 31.040 1.00 81.67 ? ? ? ? ? . 135 LYS A CE 209 ATOM 947 N NZ . LYS A 209 135 . 4.165 7.349 31.360 1.00 72.66 ? ? ? ? ? . 135 LYS A NZ 209 ATOM 948 N N . GLU A 209 136 . 6.304 11.093 29.644 1.00 23.92 ? ? ? ? ? . 136 GLU A N 209 ATOM 949 C CA . GLU A 209 136 . 7.613 10.697 30.146 1.00 34.85 ? ? ? ? ? . 136 GLU A CA 209 ATOM 950 C C . GLU A 209 136 . 8.679 11.770 29.882 1.00 56.55 ? ? ? ? ? . 136 GLU A C 209 ATOM 951 O O . GLU A 209 136 . 9.456 12.125 30.807 1.00 38.58 ? ? ? ? ? . 136 GLU A O 209 ATOM 952 C CB . GLU A 209 136 . 8.096 9.357 29.592 1.00 66.64 ? ? ? ? ? . 136 GLU A CB 209 ATOM 953 N N . LEU A 209 137 . 8.743 12.298 28.672 1.00 35.62 ? ? ? ? ? . 137 LEU A N 209 ATOM 954 C CA . LEU A 209 137 . 9.998 12.922 28.180 1.00 42.56 ? ? ? ? ? . 137 LEU A CA 209 ATOM 955 C C . LEU A 209 137 . 9.840 14.434 28.417 1.00 44.28 ? ? ? ? ? . 137 LEU A C 209 ATOM 956 O O . LEU A 209 137 . 10.805 15.159 28.685 1.00 44.74 ? ? ? ? ? . 137 LEU A O 209 ATOM 957 C CB . LEU A 209 137 . 10.273 12.642 26.709 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 137 LEU A CB 209 ATOM 958 C CG . LEU A 209 137 . 10.535 11.250 26.184 1.00 21.95 ? ? ? ? ? . 137 LEU A CG 209 ATOM 959 C CD1 . LEU A 209 137 . 10.719 11.316 24.669 1.00 32.20 ? ? ? ? ? . 137 LEU A CD1 209 ATOM 960 C CD2 . LEU A 209 137 . 11.823 10.724 26.771 1.00 25.78 ? ? ? ? ? . 137 LEU A CD2 209 ATOM 961 N N . TYR A 209 138 . 8.580 14.817 28.208 1.00 31.43 ? ? ? ? ? . 138 TYR A N 209 ATOM 962 C CA . TYR A 209 138 . 8.322 16.274 28.180 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 138 TYR A CA 209 ATOM 963 C C . TYR A 209 138 . 7.456 16.566 29.385 1.00 55.53 ? ? ? ? ? . 138 TYR A C 209 ATOM 964 O O . TYR A 209 138 . 6.807 15.662 29.926 1.00 65.51 ? ? ? ? ? . 138 TYR A O 209 ATOM 965 C CB . TYR A 209 138 . 7.969 16.814 26.795 1.00 30.45 ? ? ? ? ? . 138 TYR A CB 209 ATOM 966 C CG . TYR A 209 138 . 9.168 16.604 25.855 1.00 15.22 ? ? ? ? ? . 138 TYR A CG 209 ATOM 967 C CD1 . TYR A 209 138 . 10.256 17.480 25.904 1.00 28.80 ? ? ? ? ? . 138 TYR A CD1 209 ATOM 968 C CD2 . TYR A 209 138 . 9.222 15.571 24.966 1.00 16.17 ? ? ? ? ? . 138 TYR A CD2 209 ATOM 969 C CE1 . TYR A 209 138 . 11.383 17.330 25.121 1.00 28.71 ? ? ? ? ? . 138 TYR A CE1 209 ATOM 970 C CE2 . TYR A 209 138 . 10.315 15.440 24.101 1.00 27.98 ? ? ? ? ? . 138 TYR A CE2 209 ATOM 971 C CZ . TYR A 209 138 . 11.408 16.297 24.188 1.00 35.84 ? ? ? ? ? . 138 TYR A CZ 209 ATOM 972 O OH . TYR A 209 138 . 12.503 16.041 23.393 1.00 21.75 ? ? ? ? ? . 138 TYR A OH 209 ATOM 973 N N . ARG A 209 139 . 7.624 17.766 29.901 1.00 44.17 ? ? ? ? ? . 139 ARG A N 209 ATOM 974 C CA . ARG A 209 139 . 6.620 18.386 30.807 1.00 31.22 ? ? ? ? ? . 139 ARG A CA 209 ATOM 975 C C . ARG A 209 139 . 5.818 19.339 29.895 1.00 33.41 ? ? ? ? ? . 139 ARG A C 209 ATOM 976 O O . ARG A 209 139 . 6.356 19.890 28.908 1.00 35.59 ? ? ? ? ? . 139 ARG A O 209 ATOM 977 C CB . ARG A 209 139 . 7.368 19.041 31.892 1.00 44.19 ? ? ? ? ? . 139 ARG A CB 209 ATOM 978 C CG . ARG A 209 139 . 6.900 19.500 33.214 1.00 70.10 ? ? ? ? ? . 139 ARG A CG 209 ATOM 979 C CD . ARG A 209 139 . 8.042 20.049 34.004 1.00 61.33 ? ? ? ? ? . 139 ARG A CD 209 ATOM 980 N NE . ARG A 209 139 . 8.559 21.293 33.631 1.00 83.40 ? ? ? ? ? . 139 ARG A NE 209 ATOM 981 C CZ . ARG A 209 139 . 8.792 22.101 32.638 1.00 79.77 ? ? ? ? ? . 139 ARG A CZ 209 ATOM 982 N NH1 . ARG A 209 139 . 8.445 21.928 31.358 1.00 80.86 ? ? ? ? ? . 139 ARG A NH1 209 ATOM 983 N NH2 . ARG A 209 139 . 9.448 23.228 32.867 1.00 68.24 ? ? ? ? ? . 139 ARG A NH2 209 ATOM 984 N N . GLY A 209 140 . 4.567 19.477 30.265 1.00 34.93 ? ? ? ? ? . 140 GLY A N 209 ATOM 985 C CA . GLY A 209 140 . 3.598 20.280 29.458 1.00 24.84 ? ? ? ? ? . 140 GLY A CA 209 ATOM 986 C C . GLY A 209 140 . 2.832 19.185 28.659 1.00 44.17 ? ? ? ? ? . 140 GLY A C 209 ATOM 987 O O . GLY A 209 140 . 1.613 19.136 28.778 1.00 37.33 ? ? ? ? ? . 140 GLY A O 209 ATOM 988 N N . GLY A 209 141 . 3.623 18.371 27.960 1.00 29.56 ? ? ? ? ? . 141 GLY A N 209 ATOM 989 C CA . GLY A 209 141 . 3.162 17.482 26.938 1.00 26.55 ? ? ? ? ? . 141 GLY A CA 209 ATOM 990 C C . GLY A 209 141 . 2.017 17.970 26.071 1.00 33.77 ? ? ? ? ? . 141 GLY A C 209 ATOM 991 O O . GLY A 209 141 . 1.963 19.008 25.379 1.00 20.49 ? ? ? ? ? . 141 GLY A O 209 ATOM 992 N N . LEU A 209 142 . 0.995 17.100 26.024 1.00 29.35 ? ? ? ? ? . 142 LEU A N 209 ATOM 993 C CA . LEU A 209 142 . -0.223 17.294 25.267 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 LEU A CA 209 ATOM 994 C C . LEU A 209 142 . -1.421 17.303 26.249 1.00 23.24 ? ? ? ? ? . 142 LEU A C 209 ATOM 995 O O . LEU A 209 142 . -1.603 16.406 27.056 1.00 35.05 ? ? ? ? ? . 142 LEU A O 209 ATOM 996 C CB . LEU A 209 142 . -0.343 16.239 24.147 1.00 28.85 ? ? ? ? ? . 142 LEU A CB 209 ATOM 997 C CG . LEU A 209 142 . -1.529 16.174 23.225 1.00 23.95 ? ? ? ? ? . 142 LEU A CG 209 ATOM 998 C CD1 . LEU A 209 142 . -2.840 15.762 23.916 1.00 40.57 ? ? ? ? ? . 142 LEU A CD1 209 ATOM 999 C CD2 . LEU A 209 142 . -1.853 17.474 22.528 1.00 52.86 ? ? ? ? ? . 142 LEU A CD2 209 ATOM 1000 N N . GLU A 209 143 . -2.280 18.261 26.012 1.00 25.76 ? ? ? ? ? . 143 GLU A N 209 ATOM 1001 C CA . GLU A 209 143 . -3.498 18.505 26.732 1.00 17.33 ? ? ? ? ? . 143 GLU A CA 209 ATOM 1002 C C . GLU A 209 143 . -4.701 18.680 25.846 1.00 32.54 ? ? ? ? ? . 143 GLU A C 209 ATOM 1003 O O . GLU A 209 143 . -4.765 19.632 25.070 1.00 26.70 ? ? ? ? ? . 143 GLU A O 209 ATOM 1004 C CB . GLU A 209 143 . -3.381 19.856 27.509 1.00 25.02 ? ? ? ? ? . 143 GLU A CB 209 ATOM 1005 C CG . GLU A 209 143 . -4.532 20.078 28.484 1.00 34.71 ? ? ? ? ? . 143 GLU A CG 209 ATOM 1006 C CD . GLU A 209 143 . -4.375 19.372 29.819 1.00 53.80 ? ? ? ? ? . 143 GLU A CD 209 ATOM 1007 O OE1 . GLU A 209 143 . -3.595 18.481 30.071 1.00 37.20 ? ? ? ? ? . 143 GLU A OE1 209 ATOM 1008 O OE2 . GLU A 209 143 . -5.179 19.854 30.644 1.00 53.99 ? ? ? ? ? . 143 GLU A OE2 209 ATOM 1009 N N . PRO A 209 144 . -5.739 17.851 26.103 1.00 31.41 ? ? ? ? ? . 144 PRO A N 209 ATOM 1010 C CA . PRO A 209 144 . -6.949 17.955 25.301 1.00 21.72 ? ? ? ? ? . 144 PRO A CA 209 ATOM 1011 C C . PRO A 209 144 . -7.763 19.137 25.721 1.00 15.31 ? ? ? ? ? . 144 PRO A C 209 ATOM 1012 O O . PRO A 209 144 . -7.758 19.495 26.904 1.00 25.25 ? ? ? ? ? . 144 PRO A O 209 ATOM 1013 C CB . PRO A 209 144 . -7.580 16.566 25.436 1.00 44.16 ? ? ? ? ? . 144 PRO A CB 209 ATOM 1014 C CG . PRO A 209 144 . -7.076 16.061 26.755 1.00 55.23 ? ? ? ? ? . 144 PRO A CG 209 ATOM 1015 C CD . PRO A 209 144 . -5.684 16.634 26.959 1.00 27.56 ? ? ? ? ? . 144 PRO A CD 209 ATOM 1016 N N . ILE A 209 145 . -8.523 19.727 24.794 1.00 21.73 ? ? ? ? ? . 145 ILE A N 209 ATOM 1017 C CA . ILE A 209 145 . -9.297 20.935 25.083 1.00 25.76 ? ? ? ? ? . 145 ILE A CA 209 ATOM 1018 C C . ILE A 209 145 . -10.430 21.121 24.079 1.00 29.19 ? ? ? ? ? . 145 ILE A C 209 ATOM 1019 O O . ILE A 209 145 . -10.377 20.729 22.881 1.00 30.00 ? ? ? ? ? . 145 ILE A O 209 ATOM 1020 C CB . ILE A 209 145 . -8.295 22.187 25.205 1.00 27.47 ? ? ? ? ? . 145 ILE A CB 209 ATOM 1021 C CG1 . ILE A 209 145 . -9.024 23.389 25.816 1.00 19.91 ? ? ? ? ? . 145 ILE A CG1 209 ATOM 1022 C CG2 . ILE A 209 145 . -7.750 22.644 23.811 1.00 19.58 ? ? ? ? ? . 145 ILE A CG2 209 ATOM 1023 C CD1 . ILE A 209 145 . -8.146 24.598 26.278 1.00 35.77 ? ? ? ? ? . 145 ILE A CD1 209 ATOM 1024 N N . ASN A 209 146 . -11.506 21.801 24.461 1.00 26.12 ? ? ? ? ? . 146 ASN A N 209 ATOM 1025 C CA . ASN A 209 146 . -12.621 22.120 23.561 1.00 29.77 ? ? ? ? ? . 146 ASN A CA 209 ATOM 1026 C C . ASN A 209 146 . -12.409 23.464 22.892 1.00 21.66 ? ? ? ? ? . 146 ASN A C 209 ATOM 1027 O O . ASN A 209 146 . -12.822 24.541 23.399 1.00 25.40 ? ? ? ? ? . 146 ASN A O 209 ATOM 1028 C CB . ASN A 209 146 . -14.039 21.953 24.152 1.00 31.34 ? ? ? ? ? . 146 ASN A CB 209 ATOM 1029 C CG . ASN A 209 146 . -15.117 21.806 23.074 1.00 33.14 ? ? ? ? ? . 146 ASN A CG 209 ATOM 1030 O OD1 . ASN A 209 146 . -14.895 21.800 21.863 1.00 44.17 ? ? ? ? ? . 146 ASN A OD1 209 ATOM 1031 N ND2 . ASN A 209 146 . -16.330 21.525 23.506 1.00 26.52 ? ? ? ? ? . 146 ASN A ND2 209 ATOM 1032 N N . PHE A 209 147 . -11.884 23.303 21.663 1.00 21.24 ? ? ? ? ? . 147 PHE A N 209 ATOM 1033 C CA . PHE A 209 147 . -11.948 24.477 20.723 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 147 PHE A CA 209 ATOM 1034 C C . PHE A 209 147 . -13.330 24.515 20.038 1.00 34.48 ? ? ? ? ? . 147 PHE A C 209 ATOM 1035 O O . PHE A 209 147 . -13.902 25.600 19.774 1.00 37.13 ? ? ? ? ? . 147 PHE A O 209 ATOM 1036 C CB . PHE A 209 147 . -10.782 24.454 19.751 1.00 39.28 ? ? ? ? ? . 147 PHE A CB 209 ATOM 1037 C CG . PHE A 209 147 . -9.366 24.379 20.257 1.00 23.78 ? ? ? ? ? . 147 PHE A CG 209 ATOM 1038 C CD1 . PHE A 209 147 . -8.806 25.451 20.944 1.00 29.77 ? ? ? ? ? . 147 PHE A CD1 209 ATOM 1039 C CD2 . PHE A 209 147 . -8.570 23.273 20.005 1.00 25.56 ? ? ? ? ? . 147 PHE A CD2 209 ATOM 1040 C CE1 . PHE A 209 147 . -7.494 25.361 21.401 1.00 18.45 ? ? ? ? ? . 147 PHE A CE1 209 ATOM 1041 C CE2 . PHE A 209 147 . -7.235 23.169 20.423 1.00 33.39 ? ? ? ? ? . 147 PHE A CE2 209 ATOM 1042 C CZ . PHE A 209 147 . -6.682 24.263 21.155 1.00 18.89 ? ? ? ? ? . 147 PHE A CZ 209 ATOM 1043 N N . GLN A 209 148 . -13.865 23.355 19.776 1.00 30.47 ? ? ? ? ? . 148 GLN A N 209 ATOM 1044 C CA . GLN A 209 148 . -15.016 23.223 18.780 1.00 33.78 ? ? ? ? ? . 148 GLN A CA 209 ATOM 1045 C C . GLN A 209 148 . -16.174 24.009 19.319 1.00 42.32 ? ? ? ? ? . 148 GLN A C 209 ATOM 1046 O O . GLN A 209 148 . -16.728 24.918 18.657 1.00 60.62 ? ? ? ? ? . 148 GLN A O 209 ATOM 1047 C CB . GLN A 209 148 . -15.276 21.778 18.459 1.00 39.55 ? ? ? ? ? . 148 GLN A CB 209 ATOM 1048 C CG . GLN A 209 148 . -16.433 21.409 17.599 1.00 75.98 ? ? ? ? ? . 148 GLN A CG 209 ATOM 1049 N N . THR A 209 149 . -16.542 23.752 20.591 1.00 24.98 ? ? ? ? ? . 149 THR A N 209 ATOM 1050 C CA . THR A 209 149 . -17.692 24.549 21.109 1.00 52.45 ? ? ? ? ? . 149 THR A CA 209 ATOM 1051 C C . THR A 209 149 . -17.364 25.730 21.968 1.00 58.25 ? ? ? ? ? . 149 THR A C 209 ATOM 1052 O O . THR A 209 149 . -18.296 26.554 22.241 1.00 51.07 ? ? ? ? ? . 149 THR A O 209 ATOM 1053 C CB . THR A 209 149 . -18.767 23.524 21.623 1.00 54.00 ? ? ? ? ? . 149 THR A CB 209 ATOM 1054 O OG1 . THR A 209 149 . -18.302 22.960 22.870 1.00 59.57 ? ? ? ? ? . 149 THR A OG1 209 ATOM 1055 C CG2 . THR A 209 149 . -18.983 22.332 20.633 1.00 57.50 ? ? ? ? ? . 149 THR A CG2 209 ATOM 1056 N N . ALA A 209 149 A -16.124 25.977 22.401 1.00 53.67 ? ? ? ? ? . 149 ALA A N 209 ATOM 1057 C CA . ALA A 209 149 A -15.848 27.100 23.329 1.00 50.81 ? ? ? ? ? . 149 ALA A CA 209 ATOM 1058 C C . ALA A 209 149 A -14.416 27.629 23.239 1.00 61.85 ? ? ? ? ? . 149 ALA A C 209 ATOM 1059 O O . ALA A 209 149 A -13.680 27.570 24.265 1.00 29.37 ? ? ? ? ? . 149 ALA A O 209 ATOM 1060 C CB . ALA A 209 149 A -16.109 26.664 24.781 1.00 33.64 ? ? ? ? ? . 149 ALA A CB 209 ATOM 1061 N N . ALA A 209 150 . -14.064 28.124 22.078 1.00 33.85 ? ? ? ? ? . 150 ALA A N 209 ATOM 1062 C CA . ALA A 209 150 . -12.776 28.681 21.716 1.00 40.61 ? ? ? ? ? . 150 ALA A CA 209 ATOM 1063 C C . ALA A 209 150 . -12.266 29.765 22.643 1.00 38.40 ? ? ? ? ? . 150 ALA A C 209 ATOM 1064 O O . ALA A 209 150 . -11.089 29.787 23.059 1.00 32.90 ? ? ? ? ? . 150 ALA A O 209 ATOM 1065 C CB . ALA A 209 150 . -12.882 29.265 20.278 1.00 30.83 ? ? ? ? ? . 150 ALA A CB 209 ATOM 1066 N N . ASP A 209 151 . -13.131 30.753 22.925 1.00 32.37 ? ? ? ? ? . 151 ASP A N 209 ATOM 1067 C CA . ASP A 209 151 . -12.662 31.912 23.690 1.00 29.50 ? ? ? ? ? . 151 ASP A CA 209 ATOM 1068 C C . ASP A 209 151 . -12.465 31.463 25.129 1.00 25.16 ? ? ? ? ? . 151 ASP A C 209 ATOM 1069 O O . ASP A 209 151 . -11.662 32.069 25.851 1.00 38.28 ? ? ? ? ? . 151 ASP A O 209 ATOM 1070 C CB . ASP A 209 151 . -13.428 33.198 23.472 1.00 44.81 ? ? ? ? ? . 151 ASP A CB 209 ATOM 1071 C CG . ASP A 209 151 . -12.490 34.409 23.413 1.00 73.16 ? ? ? ? ? . 151 ASP A CG 209 ATOM 1072 O OD1 . ASP A 209 151 . -11.667 34.567 22.485 1.00 46.83 ? ? ? ? ? . 151 ASP A OD1 209 ATOM 1073 O OD2 . ASP A 209 151 . -12.604 35.223 24.360 1.00 74.72 ? ? ? ? ? . 151 ASP A OD2 209 ATOM 1074 N N . GLN A 209 152 . -13.170 30.395 25.489 1.00 33.94 ? ? ? ? ? . 152 GLN A N 209 ATOM 1075 C CA . GLN A 209 152 . -12.939 29.766 26.785 1.00 39.71 ? ? ? ? ? . 152 GLN A CA 209 ATOM 1076 C C . GLN A 209 152 . -11.579 29.048 26.687 1.00 39.12 ? ? ? ? ? . 152 GLN A C 209 ATOM 1077 O O . GLN A 209 152 . -10.782 29.171 27.643 1.00 35.87 ? ? ? ? ? . 152 GLN A O 209 ATOM 1078 C CB . GLN A 209 152 . -14.002 28.760 27.277 1.00 39.07 ? ? ? ? ? . 152 GLN A CB 209 ATOM 1079 C CG . GLN A 209 152 . -13.723 28.298 28.725 1.00 42.77 ? ? ? ? ? . 152 GLN A CG 209 ATOM 1080 C CD . GLN A 209 152 . -14.088 29.372 29.729 1.00 67.27 ? ? ? ? ? . 152 GLN A CD 209 ATOM 1081 O OE1 . GLN A 209 152 . -15.237 29.827 29.783 1.00 68.92 ? ? ? ? ? . 152 GLN A OE1 209 ATOM 1082 N NE2 . GLN A 209 152 . -13.106 29.825 30.516 1.00 35.37 ? ? ? ? ? . 152 GLN A NE2 209 ATOM 1083 N N . ALA A 209 153 . -11.421 28.339 25.583 1.00 22.04 ? ? ? ? ? . 153 ALA A N 209 ATOM 1084 C CA . ALA A 209 153 . -10.190 27.495 25.464 1.00 24.86 ? ? ? ? ? . 153 ALA A CA 209 ATOM 1085 C C . ALA A 209 153 . -8.969 28.488 25.507 1.00 20.60 ? ? ? ? ? . 153 ALA A C 209 ATOM 1086 O O . ALA A 209 153 . -7.916 28.158 26.052 1.00 24.70 ? ? ? ? ? . 153 ALA A O 209 ATOM 1087 C CB . ALA A 209 153 . -10.125 26.699 24.193 1.00 19.73 ? ? ? ? ? . 153 ALA A CB 209 ATOM 1088 N N . ARG A 209 154 . -9.216 29.643 24.933 1.00 15.58 ? ? ? ? ? . 154 ARG A N 209 ATOM 1089 C CA . ARG A 209 154 . -8.081 30.590 24.781 1.00 15.37 ? ? ? ? ? . 154 ARG A CA 209 ATOM 1090 C C . ARG A 209 154 . -7.774 31.092 26.189 1.00 23.39 ? ? ? ? ? . 154 ARG A C 209 ATOM 1091 O O . ARG A 209 154 . -6.644 31.473 26.481 1.00 22.71 ? ? ? ? ? . 154 ARG A O 209 ATOM 1092 C CB . ARG A 209 154 . -8.415 31.747 23.856 1.00 24.23 ? ? ? ? ? . 154 ARG A CB 209 ATOM 1093 C CG . ARG A 209 154 . -7.368 32.787 23.596 1.00 49.52 ? ? ? ? ? . 154 ARG A CG 209 ATOM 1094 C CD . ARG A 209 154 . -7.742 33.839 22.608 1.00 60.37 ? ? ? ? ? . 154 ARG A CD 209 ATOM 1095 N NE . ARG A 209 154 . -8.471 34.939 23.202 1.00 43.11 ? ? ? ? ? . 154 ARG A NE 209 ATOM 1096 C CZ . ARG A 209 154 . -7.982 35.949 23.897 1.00 51.02 ? ? ? ? ? . 154 ARG A CZ 209 ATOM 1097 N NH1 . ARG A 209 154 . -6.685 36.133 24.085 1.00 44.72 ? ? ? ? ? . 154 ARG A NH1 209 ATOM 1098 N NH2 . ARG A 209 154 . -8.803 36.872 24.408 1.00 67.26 ? ? ? ? ? . 154 ARG A NH2 209 ATOM 1099 N N . GLU A 209 155 . -8.793 31.137 27.035 1.00 28.25 ? ? ? ? ? . 155 GLU A N 209 ATOM 1100 C CA . GLU A 209 155 . -8.586 31.725 28.391 1.00 22.47 ? ? ? ? ? . 155 GLU A CA 209 ATOM 1101 C C . GLU A 209 155 . -7.820 30.714 29.224 1.00 18.29 ? ? ? ? ? . 155 GLU A C 209 ATOM 1102 O O . GLU A 209 155 . -7.017 31.075 30.120 1.00 21.18 ? ? ? ? ? . 155 GLU A O 209 ATOM 1103 C CB . GLU A 209 155 . -9.890 32.102 29.071 1.00 36.06 ? ? ? ? ? . 155 GLU A CB 209 ATOM 1104 C CG . GLU A 209 155 . -9.982 32.211 30.591 1.00 48.09 ? ? ? ? ? . 155 GLU A CG 209 ATOM 1105 C CD . GLU A 209 155 . -11.323 32.562 31.170 1.00 66.18 ? ? ? ? ? . 155 GLU A CD 209 ATOM 1106 O OE1 . GLU A 209 155 . -12.057 33.418 30.685 1.00 75.70 ? ? ? ? ? . 155 GLU A OE1 209 ATOM 1107 O OE2 . GLU A 209 155 . -11.627 31.921 32.206 1.00 33.09 ? ? ? ? ? . 155 GLU A OE2 209 ATOM 1108 N N . LEU A 209 156 . -8.130 29.456 28.977 1.00 14.25 ? ? ? ? ? . 156 LEU A N 209 ATOM 1109 C CA . LEU A 209 156 . -7.510 28.339 29.731 1.00 27.87 ? ? ? ? ? . 156 LEU A CA 209 ATOM 1110 C C . LEU A 209 156 . -6.000 28.364 29.464 1.00 28.75 ? ? ? ? ? . 156 LEU A C 209 ATOM 1111 O O . LEU A 209 156 . -5.133 28.238 30.353 1.00 17.80 ? ? ? ? ? . 156 LEU A O 209 ATOM 1112 C CB . LEU A 209 156 . -8.197 27.022 29.306 1.00 15.95 ? ? ? ? ? . 156 LEU A CB 209 ATOM 1113 C CG . LEU A 209 156 . -9.374 26.477 30.105 1.00 19.54 ? ? ? ? ? . 156 LEU A CG 209 ATOM 1114 C CD1 . LEU A 209 156 . -8.932 25.995 31.490 1.00 23.62 ? ? ? ? ? . 156 LEU A CD1 209 ATOM 1115 C CD2 . LEU A 209 156 . -10.374 27.600 30.368 1.00 36.63 ? ? ? ? ? . 156 LEU A CD2 209 ATOM 1116 N N . ILE A 209 157 . -5.742 28.392 28.165 1.00 15.68 ? ? ? ? ? . 157 ILE A N 209 ATOM 1117 C CA . ILE A 209 157 . -4.363 28.370 27.654 1.00 18.65 ? ? ? ? ? . 157 ILE A CA 209 ATOM 1118 C C . ILE A 209 157 . -3.562 29.554 28.255 1.00 12.04 ? ? ? ? ? . 157 ILE A C 209 ATOM 1119 O O . ILE A 209 157 . -2.501 29.269 28.855 1.00 20.82 ? ? ? ? ? . 157 ILE A O 209 ATOM 1120 C CB . ILE A 209 157 . -4.344 28.306 26.095 1.00 15.13 ? ? ? ? ? . 157 ILE A CB 209 ATOM 1121 C CG1 . ILE A 209 157 . -4.944 26.926 25.631 1.00 14.79 ? ? ? ? ? . 157 ILE A CG1 209 ATOM 1122 C CG2 . ILE A 209 157 . -2.836 28.383 25.606 1.00 13.49 ? ? ? ? ? . 157 ILE A CG2 209 ATOM 1123 C CD1 . ILE A 209 157 . -5.074 26.818 24.076 1.00 14.17 ? ? ? ? ? . 157 ILE A CD1 209 ATOM 1124 N N . ASN A 209 158 . -4.106 30.755 28.050 1.00 12.03 ? ? ? ? ? . 158 ASN A N 209 ATOM 1125 C CA . ASN A 209 158 . -3.440 31.988 28.513 1.00 10.76 ? ? ? ? ? . 158 ASN A CA 209 ATOM 1126 C C . ASN A 209 158 . -3.119 31.913 30.001 1.00 24.84 ? ? ? ? ? . 158 ASN A C 209 ATOM 1127 O O . ASN A 209 158 . -2.068 32.383 30.522 1.00 19.16 ? ? ? ? ? . 158 ASN A O 209 ATOM 1128 C CB . ASN A 209 158 . -4.181 33.262 28.146 1.00 5.15 ? ? ? ? ? . 158 ASN A CB 209 ATOM 1129 C CG . ASN A 209 158 . -4.088 33.628 26.675 1.00 11.11 ? ? ? ? ? . 158 ASN A CG 209 ATOM 1130 O OD1 . ASN A 209 158 . -3.246 32.980 25.977 1.00 17.44 ? ? ? ? ? . 158 ASN A OD1 209 ATOM 1131 N ND2 . ASN A 209 158 . -4.879 34.557 26.200 1.00 11.47 ? ? ? ? ? . 158 ASN A ND2 209 ATOM 1132 N N . SER A 209 159 . -4.050 31.287 30.722 1.00 16.93 ? ? ? ? ? . 159 SER A N 209 ATOM 1133 C CA . SER A 209 159 . -3.958 31.364 32.206 1.00 11.16 ? ? ? ? ? . 159 SER A CA 209 ATOM 1134 C C . SER A 209 159 . -3.034 30.255 32.661 1.00 14.81 ? ? ? ? ? . 159 SER A C 209 ATOM 1135 O O . SER A 209 159 . -2.365 30.418 33.696 1.00 17.85 ? ? ? ? ? . 159 SER A O 209 ATOM 1136 C CB . SER A 209 159 . -5.373 31.432 32.802 1.00 16.98 ? ? ? ? ? . 159 SER A CB 209 ATOM 1137 O OG . SER A 209 159 . -5.702 30.077 33.085 1.00 37.85 ? ? ? ? ? . 159 SER A OG 209 ATOM 1138 N N . TRP A 209 160 . -2.878 29.181 31.875 1.00 9.49 ? ? ? ? ? . 160 TRP A N 209 ATOM 1139 C CA . TRP A 209 160 . -1.869 28.163 32.239 1.00 9.55 ? ? ? ? ? . 160 TRP A CA 209 ATOM 1140 C C . TRP A 209 160 . -0.445 28.792 32.106 1.00 16.03 ? ? ? ? ? . 160 TRP A C 209 ATOM 1141 O O . TRP A 209 160 . 0.386 28.626 33.005 1.00 9.41 ? ? ? ? ? . 160 TRP A O 209 ATOM 1142 C CB . TRP A 209 160 . -1.971 26.896 31.367 1.00 10.32 ? ? ? ? ? . 160 TRP A CB 209 ATOM 1143 C CG . TRP A 209 160 . -0.937 25.843 31.637 1.00 10.73 ? ? ? ? ? . 160 TRP A CG 209 ATOM 1144 C CD1 . TRP A 209 160 . -0.851 25.066 32.791 1.00 8.89 ? ? ? ? ? . 160 TRP A CD1 209 ATOM 1145 C CD2 . TRP A 209 160 . 0.233 25.486 30.857 1.00 6.66 ? ? ? ? ? . 160 TRP A CD2 209 ATOM 1146 N NE1 . TRP A 209 160 . 0.291 24.276 32.729 1.00 10.59 ? ? ? ? ? . 160 TRP A NE1 209 ATOM 1147 C CE2 . TRP A 209 160 . 0.933 24.499 31.527 1.00 5.72 ? ? ? ? ? . 160 TRP A CE2 209 ATOM 1148 C CE3 . TRP A 209 160 . 0.686 25.920 29.619 1.00 9.95 ? ? ? ? ? . 160 TRP A CE3 209 ATOM 1149 C CZ2 . TRP A 209 160 . 2.122 23.951 31.088 1.00 9.18 ? ? ? ? ? . 160 TRP A CZ2 209 ATOM 1150 C CZ3 . TRP A 209 160 . 1.835 25.342 29.149 1.00 13.32 ? ? ? ? ? . 160 TRP A CZ3 209 ATOM 1151 C CH2 . TRP A 209 160 . 2.561 24.385 29.823 1.00 9.59 ? ? ? ? ? . 160 TRP A CH2 209 ATOM 1152 N N . VAL A 209 161 . -0.164 29.382 30.978 1.00 17.22 ? ? ? ? ? . 161 VAL A N 209 ATOM 1153 C CA . VAL A 209 161 . 1.120 30.094 30.695 1.00 19.51 ? ? ? ? ? . 161 VAL A CA 209 ATOM 1154 C C . VAL A 209 161 . 1.422 31.115 31.778 1.00 12.63 ? ? ? ? ? . 161 VAL A C 209 ATOM 1155 O O . VAL A 209 161 . 2.547 31.148 32.321 1.00 12.37 ? ? ? ? ? . 161 VAL A O 209 ATOM 1156 C CB . VAL A 209 161 . 1.090 30.694 29.255 1.00 21.22 ? ? ? ? ? . 161 VAL A CB 209 ATOM 1157 C CG1 . VAL A 209 161 . 2.276 31.634 28.935 1.00 14.73 ? ? ? ? ? . 161 VAL A CG1 209 ATOM 1158 C CG2 . VAL A 209 161 . 1.102 29.573 28.213 1.00 10.80 ? ? ? ? ? . 161 VAL A CG2 209 ATOM 1159 N N . GLU A 209 162 . 0.438 31.974 32.071 1.00 9.36 ? ? ? ? ? . 162 GLU A N 209 ATOM 1160 C CA . GLU A 209 162 . 0.667 33.029 33.084 1.00 9.06 ? ? ? ? ? . 162 GLU A CA 209 ATOM 1161 C C . GLU A 209 162 . 0.970 32.458 34.423 1.00 18.00 ? ? ? ? ? . 162 GLU A C 209 ATOM 1162 O O . GLU A 209 162 . 1.942 32.882 35.068 1.00 21.06 ? ? ? ? ? . 162 GLU A O 209 ATOM 1163 C CB . GLU A 209 162 . -0.492 33.951 33.182 1.00 10.56 ? ? ? ? ? . 162 GLU A CB 209 ATOM 1164 C CG . GLU A 209 162 . -0.603 34.953 34.314 1.00 33.75 ? ? ? ? ? . 162 GLU A CG 209 ATOM 1165 C CD . GLU A 209 162 . -1.629 36.036 34.108 1.00 72.60 ? ? ? ? ? . 162 GLU A CD 209 ATOM 1166 O OE1 . GLU A 209 162 . -2.306 36.149 33.092 1.00 70.41 ? ? ? ? ? . 162 GLU A OE1 209 ATOM 1167 O OE2 . GLU A 209 162 . -1.712 36.807 35.082 1.00 59.95 ? ? ? ? ? . 162 GLU A OE2 209 ATOM 1168 N N . SER A 209 163 . 0.210 31.455 34.894 1.00 14.86 ? ? ? ? ? . 163 SER A N 209 ATOM 1169 C CA . SER A 209 163 . 0.535 30.667 36.048 1.00 21.28 ? ? ? ? ? . 163 SER A CA 209 ATOM 1170 C C . SER A 209 163 . 1.917 29.993 36.072 1.00 15.70 ? ? ? ? ? . 163 SER A C 209 ATOM 1171 O O . SER A 209 163 . 2.568 29.880 37.123 1.00 20.87 ? ? ? ? ? . 163 SER A O 209 ATOM 1172 C CB . SER A 209 163 . -0.450 29.451 36.248 1.00 27.63 ? ? ? ? ? . 163 SER A CB 209 ATOM 1173 O OG . SER A 209 163 . -1.375 29.732 37.261 1.00 43.88 ? ? ? ? ? . 163 SER A OG 209 ATOM 1174 N N . GLN A 209 164 . 2.309 29.407 34.952 1.00 13.18 ? ? ? ? ? . 164 GLN A N 209 ATOM 1175 C CA . GLN A 209 164 . 3.605 28.692 35.016 1.00 14.25 ? ? ? ? ? . 164 GLN A CA 209 ATOM 1176 C C . GLN A 209 164 . 4.799 29.653 34.902 1.00 20.78 ? ? ? ? ? . 164 GLN A C 209 ATOM 1177 O O . GLN A 209 164 . 5.944 29.227 35.054 1.00 22.07 ? ? ? ? ? . 164 GLN A O 209 ATOM 1178 C CB . GLN A 209 164 . 3.676 27.624 33.910 1.00 19.58 ? ? ? ? ? . 164 GLN A CB 209 ATOM 1179 C CG . GLN A 209 164 . 2.654 26.512 34.282 1.00 30.82 ? ? ? ? ? . 164 GLN A CG 209 ATOM 1180 C CD . GLN A 209 164 . 3.161 25.619 35.387 1.00 27.24 ? ? ? ? ? . 164 GLN A CD 209 ATOM 1181 O OE1 . GLN A 209 164 . 2.599 25.544 36.449 1.00 33.21 ? ? ? ? ? . 164 GLN A OE1 209 ATOM 1182 N NE2 . GLN A 209 164 . 4.251 24.890 35.107 1.00 44.23 ? ? ? ? ? . 164 GLN A NE2 209 ATOM 1183 N N . THR A 209 165 . 4.513 30.896 34.564 1.00 17.48 ? ? ? ? ? . 165 THR A N 209 ATOM 1184 C CA . THR A 209 165 . 5.585 31.872 34.331 1.00 15.96 ? ? ? ? ? . 165 THR A CA 209 ATOM 1185 C C . THR A 209 165 . 5.627 33.023 35.322 1.00 26.17 ? ? ? ? ? . 165 THR A C 209 ATOM 1186 O O . THR A 209 165 . 6.165 34.150 35.064 1.00 19.97 ? ? ? ? ? . 165 THR A O 209 ATOM 1187 C CB . THR A 209 165 . 5.583 32.464 32.866 1.00 16.94 ? ? ? ? ? . 165 THR A CB 209 ATOM 1188 O OG1 . THR A 209 165 . 4.398 33.288 32.775 1.00 15.00 ? ? ? ? ? . 165 THR A OG1 209 ATOM 1189 C CG2 . THR A 209 165 . 5.865 31.443 31.782 1.00 20.31 ? ? ? ? ? . 165 THR A CG2 209 ATOM 1190 N N . ASN A 209 166 . 5.020 32.744 36.448 1.00 22.13 ? ? ? ? ? . 166 ASN A N 209 ATOM 1191 C CA . ASN A 209 166 . 4.906 33.662 37.579 1.00 28.14 ? ? ? ? ? . 166 ASN A CA 209 ATOM 1192 C C . ASN A 209 166 . 4.224 34.966 37.301 1.00 39.27 ? ? ? ? ? . 166 ASN A C 209 ATOM 1193 O O . ASN A 209 166 . 4.498 36.027 37.898 1.00 30.09 ? ? ? ? ? . 166 ASN A O 209 ATOM 1194 C CB . ASN A 209 166 . 6.240 33.772 38.324 1.00 51.81 ? ? ? ? ? . 166 ASN A CB 209 ATOM 1195 C CG . ASN A 209 166 . 6.253 32.627 39.351 1.00 65.33 ? ? ? ? ? . 166 ASN A CG 209 ATOM 1196 O OD1 . ASN A 209 166 . 7.175 31.792 39.318 1.00 47.17 ? ? ? ? ? . 166 ASN A OD1 209 ATOM 1197 N ND2 . ASN A 209 166 . 5.257 32.679 40.215 1.00 74.45 ? ? ? ? ? . 166 ASN A ND2 209 ATOM 1198 N N . GLY A 209 167 . 3.255 34.845 36.401 1.00 16.53 ? ? ? ? ? . 167 GLY A N 209 ATOM 1199 C CA . GLY A 209 167 . 2.434 35.996 36.035 1.00 7.31 ? ? ? ? ? . 167 GLY A CA 209 ATOM 1200 C C . GLY A 209 167 . 3.178 36.807 34.981 1.00 17.81 ? ? ? ? ? . 167 GLY A C 209 ATOM 1201 O O . GLY A 209 167 . 2.605 37.870 34.688 1.00 19.46 ? ? ? ? ? . 167 GLY A O 209 ATOM 1202 N N . ILE A 209 168 . 4.317 36.318 34.490 1.00 13.94 ? ? ? ? ? . 168 ILE A N 209 ATOM 1203 C CA . ILE A 209 168 . 5.106 37.272 33.617 1.00 19.51 ? ? ? ? ? . 168 ILE A CA 209 ATOM 1204 C C . ILE A 209 168 . 4.600 37.305 32.188 1.00 20.72 ? ? ? ? ? . 168 ILE A C 209 ATOM 1205 O O . ILE A 209 168 . 4.519 38.363 31.489 1.00 16.49 ? ? ? ? ? . 168 ILE A O 209 ATOM 1206 C CB . ILE A 209 168 . 6.628 37.039 33.765 1.00 9.87 ? ? ? ? ? . 168 ILE A CB 209 ATOM 1207 C CG1 . ILE A 209 168 . 7.030 37.560 35.203 1.00 12.20 ? ? ? ? ? . 168 ILE A CG1 209 ATOM 1208 C CG2 . ILE A 209 168 . 7.580 37.751 32.752 1.00 13.47 ? ? ? ? ? . 168 ILE A CG2 209 ATOM 1209 C CD1 . ILE A 209 168 . 8.242 36.809 35.746 1.00 23.04 ? ? ? ? ? . 168 ILE A CD1 209 ATOM 1210 N N . ILE A 209 169 . 4.331 36.124 31.661 1.00 13.87 ? ? ? ? ? . 169 ILE A N 209 ATOM 1211 C CA . ILE A 209 169 . 3.921 36.068 30.239 1.00 16.99 ? ? ? ? ? . 169 ILE A CA 209 ATOM 1212 C C . ILE A 209 169 . 2.374 35.979 30.277 1.00 29.84 ? ? ? ? ? . 169 ILE A C 209 ATOM 1213 O O . ILE A 209 169 . 1.859 34.961 30.685 1.00 13.47 ? ? ? ? ? . 169 ILE A O 209 ATOM 1214 C CB . ILE A 209 169 . 4.680 34.933 29.477 1.00 20.48 ? ? ? ? ? . 169 ILE A CB 209 ATOM 1215 C CG1 . ILE A 209 169 . 6.170 35.432 29.293 1.00 16.91 ? ? ? ? ? . 169 ILE A CG1 209 ATOM 1216 C CG2 . ILE A 209 169 . 4.047 34.734 28.048 1.00 14.48 ? ? ? ? ? . 169 ILE A CG2 209 ATOM 1217 C CD1 . ILE A 209 169 . 7.121 34.335 28.809 1.00 14.56 ? ? ? ? ? . 169 ILE A CD1 209 ATOM 1218 N N . ARG A 209 170 . 1.705 37.009 29.898 1.00 20.81 ? ? ? ? ? . 170 ARG A N 209 ATOM 1219 C CA . ARG A 209 170 . 0.269 37.235 29.765 1.00 17.33 ? ? ? ? ? . 170 ARG A CA 209 ATOM 1220 C C . ARG A 209 170 . -0.180 37.329 28.309 1.00 26.25 ? ? ? ? ? . 170 ARG A C 209 ATOM 1221 O O . ARG A 209 170 . 0.637 37.688 27.447 1.00 18.90 ? ? ? ? ? . 170 ARG A O 209 ATOM 1222 C CB . ARG A 209 170 . -0.063 38.620 30.388 1.00 18.96 ? ? ? ? ? . 170 ARG A CB 209 ATOM 1223 C CG . ARG A 209 170 . 0.506 38.644 31.789 1.00 27.22 ? ? ? ? ? . 170 ARG A CG 209 ATOM 1224 C CD . ARG A 209 170 . -0.280 39.606 32.660 1.00 30.80 ? ? ? ? ? . 170 ARG A CD 209 ATOM 1225 N NE . ARG A 209 170 . -0.084 39.046 33.983 1.00 64.87 ? ? ? ? ? . 170 ARG A NE 209 ATOM 1226 C CZ . ARG A 209 170 . 0.022 39.457 35.204 1.00 66.11 ? ? ? ? ? . 170 ARG A CZ 209 ATOM 1227 N NH1 . ARG A 209 170 . -0.034 40.719 35.602 1.00 65.03 ? ? ? ? ? . 170 ARG A NH1 209 ATOM 1228 N NH2 . ARG A 209 170 . 0.227 38.488 36.117 1.00 43.11 ? ? ? ? ? . 170 ARG A NH2 209 ATOM 1229 N N . ASN A 209 171 . -1.419 36.892 28.099 1.00 21.82 ? ? ? ? ? . 171 ASN A N 209 ATOM 1230 C CA . ASN A 209 171 . -2.058 36.911 26.800 1.00 16.40 ? ? ? ? ? . 171 ASN A CA 209 ATOM 1231 C C . ASN A 209 171 . -1.151 36.463 25.684 1.00 8.41 ? ? ? ? ? . 171 ASN A C 209 ATOM 1232 O O . ASN A 209 171 . -1.014 37.037 24.642 1.00 18.57 ? ? ? ? ? . 171 ASN A O 209 ATOM 1233 C CB . ASN A 209 171 . -2.693 38.278 26.495 1.00 29.04 ? ? ? ? ? . 171 ASN A CB 209 ATOM 1234 C CG . ASN A 209 171 . -3.721 38.580 27.600 1.00 69.21 ? ? ? ? ? . 171 ASN A CG 209 ATOM 1235 O OD1 . ASN A 209 171 . -4.238 37.651 28.232 1.00 53.19 ? ? ? ? ? . 171 ASN A OD1 209 ATOM 1236 N ND2 . ASN A 209 171 . -4.010 39.882 27.716 1.00 44.32 ? ? ? ? ? . 171 ASN A ND2 209 ATOM 1237 N N . VAL A 209 172 . -0.614 35.261 25.908 1.00 14.56 ? ? ? ? ? . 172 VAL A N 209 ATOM 1238 C CA . VAL A 209 172 . 0.135 34.615 24.831 1.00 11.10 ? ? ? ? ? . 172 VAL A CA 209 ATOM 1239 C C . VAL A 209 172 . -0.679 34.422 23.579 1.00 27.26 ? ? ? ? ? . 172 VAL A C 209 ATOM 1240 O O . VAL A 209 172 . -0.113 34.701 22.514 1.00 26.30 ? ? ? ? ? . 172 VAL A O 209 ATOM 1241 C CB . VAL A 209 172 . 0.839 33.388 25.436 1.00 31.41 ? ? ? ? ? . 172 VAL A CB 209 ATOM 1242 C CG1 . VAL A 209 172 . 0.013 32.117 25.480 1.00 17.83 ? ? ? ? ? . 172 VAL A CG1 209 ATOM 1243 C CG2 . VAL A 209 172 . 2.219 33.220 24.828 1.00 47.01 ? ? ? ? ? . 172 VAL A CG2 209 ATOM 1244 N N . LEU A 209 173 . -1.891 33.854 23.638 1.00 18.23 ? ? ? ? ? . 173 LEU A N 209 ATOM 1245 C CA . LEU A 209 173 . -2.781 33.803 22.464 1.00 15.21 ? ? ? ? ? . 173 LEU A CA 209 ATOM 1246 C C . LEU A 209 173 . -3.690 35.032 22.452 1.00 15.60 ? ? ? ? ? . 173 LEU A C 209 ATOM 1247 O O . LEU A 209 173 . -4.432 35.327 23.392 1.00 19.26 ? ? ? ? ? . 173 LEU A O 209 ATOM 1248 C CB . LEU A 209 173 . -3.462 32.464 22.530 1.00 15.76 ? ? ? ? ? . 173 LEU A CB 209 ATOM 1249 C CG . LEU A 209 173 . -2.692 31.170 22.385 1.00 19.94 ? ? ? ? ? . 173 LEU A CG 209 ATOM 1250 C CD1 . LEU A 209 173 . -3.683 29.972 22.393 1.00 15.74 ? ? ? ? ? . 173 LEU A CD1 209 ATOM 1251 C CD2 . LEU A 209 173 . -1.987 31.152 21.035 1.00 19.91 ? ? ? ? ? . 173 LEU A CD2 209 ATOM 1252 N N . GLN A 209 174 . -3.637 35.786 21.378 1.00 23.88 ? ? ? ? ? . 174 GLN A N 209 ATOM 1253 C CA . GLN A 209 174 . -4.475 36.972 21.194 1.00 29.46 ? ? ? ? ? . 174 GLN A CA 209 ATOM 1254 C C . GLN A 209 174 . -5.874 36.503 20.772 1.00 28.19 ? ? ? ? ? . 174 GLN A C 209 ATOM 1255 O O . GLN A 209 174 . -6.076 35.387 20.261 1.00 25.82 ? ? ? ? ? . 174 GLN A O 209 ATOM 1256 C CB . GLN A 209 174 . -3.835 37.953 20.194 1.00 62.94 ? ? ? ? ? . 174 GLN A CB 209 ATOM 1257 C CG . GLN A 209 174 . -3.097 37.347 19.023 1.00 48.23 ? ? ? ? ? . 174 GLN A CG 209 ATOM 1258 N N . PRO A 209 175 . -6.849 37.366 20.966 1.00 37.63 ? ? ? ? ? . 175 PRO A N 209 ATOM 1259 C CA . PRO A 209 175 . -8.217 37.049 20.583 1.00 38.52 ? ? ? ? ? . 175 PRO A CA 209 ATOM 1260 C C . PRO A 209 175 . -8.340 36.859 19.062 1.00 43.86 ? ? ? ? ? . 175 PRO A C 209 ATOM 1261 O O . PRO A 209 175 . -7.696 37.490 18.209 1.00 28.80 ? ? ? ? ? . 175 PRO A O 209 ATOM 1262 C CB . PRO A 209 175 . -9.074 38.139 21.153 1.00 48.80 ? ? ? ? ? . 175 PRO A CB 209 ATOM 1263 C CG . PRO A 209 175 . -8.155 39.112 21.845 1.00 52.90 ? ? ? ? ? . 175 PRO A CG 209 ATOM 1264 C CD . PRO A 209 175 . -6.734 38.719 21.539 1.00 37.49 ? ? ? ? ? . 175 PRO A CD 209 ATOM 1265 N N . SER A 209 176 . -9.224 35.937 18.797 1.00 47.44 ? ? ? ? ? . 176 SER A N 209 ATOM 1266 C CA . SER A 209 176 . -9.526 35.219 17.567 1.00 58.95 ? ? ? ? ? . 176 SER A CA 209 ATOM 1267 C C . SER A 209 176 . -8.294 34.708 16.862 1.00 50.17 ? ? ? ? ? . 176 SER A C 209 ATOM 1268 O O . SER A 209 176 . -8.093 34.795 15.660 1.00 51.39 ? ? ? ? ? . 176 SER A O 209 ATOM 1269 C CB . SER A 209 176 . -10.500 35.960 16.676 1.00 53.18 ? ? ? ? ? . 176 SER A CB 209 ATOM 1270 O OG . SER A 209 176 . -11.803 35.752 17.234 1.00 59.17 ? ? ? ? ? . 176 SER A OG 209 ATOM 1271 N N . SER A 209 177 . -7.440 34.102 17.702 1.00 43.97 ? ? ? ? ? . 177 SER A N 209 ATOM 1272 C CA . SER A 209 177 . -6.362 33.257 17.158 1.00 27.26 ? ? ? ? ? . 177 SER A CA 209 ATOM 1273 C C . SER A 209 177 . -6.726 31.792 17.385 1.00 28.51 ? ? ? ? ? . 177 SER A C 209 ATOM 1274 O O . SER A 209 177 . -5.986 30.939 16.853 1.00 30.41 ? ? ? ? ? . 177 SER A O 209 ATOM 1275 C CB . SER A 209 177 . -5.027 33.636 17.796 1.00 29.31 ? ? ? ? ? . 177 SER A CB 209 ATOM 1276 O OG . SER A 209 177 . -4.926 33.179 19.118 1.00 32.06 ? ? ? ? ? . 177 SER A OG 209 ATOM 1277 N N . VAL A 209 178 . -7.794 31.548 18.134 1.00 29.07 ? ? ? ? ? . 178 VAL A N 209 ATOM 1278 C CA . VAL A 209 178 . -8.476 30.226 18.153 1.00 36.71 ? ? ? ? ? . 178 VAL A CA 209 ATOM 1279 C C . VAL A 209 178 . -9.991 30.449 17.839 1.00 19.29 ? ? ? ? ? . 178 VAL A C 209 ATOM 1280 O O . VAL A 209 178 . -10.590 31.506 18.086 1.00 23.17 ? ? ? ? ? . 178 VAL A O 209 ATOM 1281 C CB . VAL A 209 178 . -8.299 29.455 19.463 1.00 24.71 ? ? ? ? ? . 178 VAL A CB 209 ATOM 1282 C CG1 . VAL A 209 178 . -6.883 29.000 19.815 1.00 31.23 ? ? ? ? ? . 178 VAL A CG1 209 ATOM 1283 C CG2 . VAL A 209 178 . -8.756 30.378 20.610 1.00 26.77 ? ? ? ? ? . 178 VAL A CG2 209 ATOM 1284 N N . ASP A 209 179 . -10.540 29.403 17.277 1.00 31.53 ? ? ? ? ? . 179 ASP A N 209 ATOM 1285 C CA . ASP A 209 179 . -11.961 29.391 16.847 1.00 27.01 ? ? ? ? ? . 179 ASP A CA 209 ATOM 1286 C C . ASP A 209 179 . -12.370 27.926 16.703 1.00 32.54 ? ? ? ? ? . 179 ASP A C 209 ATOM 1287 O O . ASP A 209 179 . -11.542 27.010 16.866 1.00 27.29 ? ? ? ? ? . 179 ASP A O 209 ATOM 1288 C CB . ASP A 209 179 . -12.069 30.177 15.537 1.00 56.72 ? ? ? ? ? . 179 ASP A CB 209 ATOM 1289 C CG . ASP A 209 179 . -11.275 29.579 14.387 1.00 40.69 ? ? ? ? ? . 179 ASP A CG 209 ATOM 1290 O OD1 . ASP A 209 179 . -11.065 28.356 14.266 1.00 40.97 ? ? ? ? ? . 179 ASP A OD1 209 ATOM 1291 O OD2 . ASP A 209 179 . -10.845 30.414 13.540 1.00 57.61 ? ? ? ? ? . 179 ASP A OD2 209 ATOM 1292 N N . SER A 209 179 A -13.612 27.731 16.267 1.00 38.18 ? ? ? ? ? . 179 SER A N 209 ATOM 1293 C CA . SER A 209 179 A -14.203 26.370 16.275 1.00 38.92 ? ? ? ? ? . 179 SER A CA 209 ATOM 1294 C C . SER A 209 179 A -13.340 25.448 15.431 1.00 29.82 ? ? ? ? ? . 179 SER A C 209 ATOM 1295 O O . SER A 209 179 A -13.338 24.217 15.587 1.00 44.13 ? ? ? ? ? . 179 SER A O 209 ATOM 1296 C CB . SER A 209 179 A -15.617 26.365 15.678 1.00 35.64 ? ? ? ? ? . 179 SER A CB 209 ATOM 1297 O OG . SER A 209 179 A -15.842 27.592 14.992 1.00 53.44 ? ? ? ? ? . 179 SER A OG 209 ATOM 1298 N N . GLN A 209 179 B -12.584 26.110 14.558 1.00 18.85 ? ? ? ? ? . 179 GLN A N 209 ATOM 1299 C CA . GLN A 209 179 B -11.885 25.274 13.535 1.00 31.80 ? ? ? ? ? . 179 GLN A CA 209 ATOM 1300 C C . GLN A 209 179 B -10.526 24.851 14.047 1.00 42.84 ? ? ? ? ? . 179 GLN A C 209 ATOM 1301 O O . GLN A 209 179 B -9.929 23.913 13.491 1.00 43.50 ? ? ? ? ? . 179 GLN A O 209 ATOM 1302 C CB . GLN A 209 179 B -11.806 26.063 12.235 1.00 48.15 ? ? ? ? ? . 179 GLN A CB 209 ATOM 1303 C CG . GLN A 209 179 B -13.203 26.279 11.626 1.00 66.17 ? ? ? ? ? . 179 GLN A CG 209 ATOM 1304 C CD . GLN A 209 179 B -13.462 25.075 10.726 1.00 77.99 ? ? ? ? ? . 179 GLN A CD 209 ATOM 1305 O OE1 . GLN A 209 179 B -13.043 25.108 9.578 1.00 68.02 ? ? ? ? ? . 179 GLN A OE1 209 ATOM 1306 N NE2 . GLN A 209 179 B -14.057 24.080 11.371 1.00 63.64 ? ? ? ? ? . 179 GLN A NE2 209 ATOM 1307 N N . THR A 209 180 . -10.032 25.549 15.071 1.00 39.66 ? ? ? ? ? . 180 THR A N 209 ATOM 1308 C CA . THR A 209 180 . -8.634 25.215 15.554 1.00 19.66 ? ? ? ? ? . 180 THR A CA 209 ATOM 1309 C C . THR A 209 180 . -8.512 23.740 15.827 1.00 27.39 ? ? ? ? ? . 180 THR A C 209 ATOM 1310 O O . THR A 209 180 . -9.363 23.211 16.580 1.00 31.56 ? ? ? ? ? . 180 THR A O 209 ATOM 1311 C CB . THR A 209 180 . -8.358 26.059 16.870 1.00 19.58 ? ? ? ? ? . 180 THR A CB 209 ATOM 1312 O OG1 . THR A 209 180 . -8.559 27.433 16.463 1.00 22.07 ? ? ? ? ? . 180 THR A OG1 209 ATOM 1313 C CG2 . THR A 209 180 . -7.005 25.759 17.543 1.00 19.99 ? ? ? ? ? . 180 THR A CG2 209 ATOM 1314 N N . ALA A 209 181 . -7.474 23.128 15.313 1.00 11.28 ? ? ? ? ? . 181 ALA A N 209 ATOM 1315 C CA . ALA A 209 181 . -7.149 21.744 15.599 1.00 9.87 ? ? ? ? ? . 181 ALA A CA 209 ATOM 1316 C C . ALA A 209 181 . -6.230 21.585 16.801 1.00 22.90 ? ? ? ? ? . 181 ALA A C 209 ATOM 1317 O O . ALA A 209 181 . -6.555 20.814 17.709 1.00 25.38 ? ? ? ? ? . 181 ALA A O 209 ATOM 1318 C CB . ALA A 209 181 . -6.409 21.028 14.449 1.00 14.03 ? ? ? ? ? . 181 ALA A CB 209 ATOM 1319 N N . MET A 209 182 . -5.041 22.200 16.673 1.00 32.71 ? ? ? ? ? . 182 MET A N 209 ATOM 1320 C CA . MET A 209 182 . -3.963 22.030 17.701 1.00 20.05 ? ? ? ? ? . 182 MET A CA 209 ATOM 1321 C C . MET A 209 182 . -3.143 23.303 17.816 1.00 19.64 ? ? ? ? ? . 182 MET A C 209 ATOM 1322 O O . MET A 209 182 . -2.814 23.912 16.787 1.00 18.77 ? ? ? ? ? . 182 MET A O 209 ATOM 1323 C CB . MET A 209 182 . -3.248 20.735 17.337 1.00 13.34 ? ? ? ? ? . 182 MET A CB 209 ATOM 1324 C CG . MET A 209 182 . -2.108 20.481 18.248 1.00 35.24 ? ? ? ? ? . 182 MET A CG 209 ATOM 1325 S SD . MET A 209 182 . -1.608 18.736 18.174 1.00 38.00 ? ? ? ? ? . 182 MET A SD 209 ATOM 1326 C CE . MET A 209 182 . -0.858 18.733 16.519 1.00 37.55 ? ? ? ? ? . 182 MET A CE 209 ATOM 1327 N N . VAL A 209 183 . -2.881 23.747 19.028 1.00 19.92 ? ? ? ? ? . 183 VAL A N 209 ATOM 1328 C CA . VAL A 209 183 . -2.091 24.978 19.287 1.00 25.00 ? ? ? ? ? . 183 VAL A CA 209 ATOM 1329 C C . VAL A 209 183 . -0.785 24.586 19.995 1.00 15.70 ? ? ? ? ? . 183 VAL A C 209 ATOM 1330 O O . VAL A 209 183 . -0.842 23.873 20.993 1.00 13.84 ? ? ? ? ? . 183 VAL A O 209 ATOM 1331 C CB . VAL A 209 183 . -2.945 25.970 20.075 1.00 23.70 ? ? ? ? ? . 183 VAL A CB 209 ATOM 1332 C CG1 . VAL A 209 183 . -2.153 27.083 20.727 1.00 27.65 ? ? ? ? ? . 183 VAL A CG1 209 ATOM 1333 C CG2 . VAL A 209 183 . -4.059 26.565 19.253 1.00 26.74 ? ? ? ? ? . 183 VAL A CG2 209 ATOM 1334 N N . LEU A 209 184 . 0.330 25.078 19.412 1.00 12.49 ? ? ? ? ? . 184 LEU A N 209 ATOM 1335 C CA . LEU A 209 184 . 1.629 24.924 20.108 1.00 13.71 ? ? ? ? ? . 184 LEU A CA 209 ATOM 1336 C C . LEU A 209 184 . 1.965 26.156 20.918 1.00 16.83 ? ? ? ? ? . 184 LEU A C 209 ATOM 1337 O O . LEU A 209 184 . 2.034 27.256 20.317 1.00 17.99 ? ? ? ? ? . 184 LEU A O 209 ATOM 1338 C CB . LEU A 209 184 . 2.618 24.508 19.022 1.00 13.29 ? ? ? ? ? . 184 LEU A CB 209 ATOM 1339 C CG . LEU A 209 184 . 4.063 24.276 19.403 1.00 21.51 ? ? ? ? ? . 184 LEU A CG 209 ATOM 1340 C CD1 . LEU A 209 184 . 4.812 23.527 18.313 1.00 17.48 ? ? ? ? ? . 184 LEU A CD1 209 ATOM 1341 C CD2 . LEU A 209 184 . 4.805 25.620 19.573 1.00 45.06 ? ? ? ? ? . 184 LEU A CD2 209 ATOM 1342 N N . VAL A 209 185 . 2.187 25.995 22.247 1.00 15.85 ? ? ? ? ? . 185 VAL A N 209 ATOM 1343 C CA . VAL A 209 185 . 2.578 27.166 23.060 1.00 24.26 ? ? ? ? ? . 185 VAL A CA 209 ATOM 1344 C C . VAL A 209 185 . 3.950 26.892 23.683 1.00 10.44 ? ? ? ? ? . 185 VAL A C 209 ATOM 1345 O O . VAL A 209 185 . 4.222 25.819 24.214 1.00 14.44 ? ? ? ? ? . 185 VAL A O 209 ATOM 1346 C CB . VAL A 209 185 . 1.489 27.697 23.997 1.00 24.29 ? ? ? ? ? . 185 VAL A CB 209 ATOM 1347 C CG1 . VAL A 209 185 . 2.031 28.728 24.999 1.00 47.46 ? ? ? ? ? . 185 VAL A CG1 209 ATOM 1348 C CG2 . VAL A 209 185 . 0.344 28.412 23.242 1.00 23.15 ? ? ? ? ? . 185 VAL A CG2 209 ATOM 1349 N N . ASN A 209 186 . 4.810 27.955 23.581 1.00 7.98 ? ? ? ? ? . 186 ASN A N 209 ATOM 1350 C CA . ASN A 209 186 . 6.204 27.701 24.046 1.00 14.22 ? ? ? ? ? . 186 ASN A CA 209 ATOM 1351 C C . ASN A 209 186 . 6.779 29.046 24.643 1.00 9.76 ? ? ? ? ? . 186 ASN A C 209 ATOM 1352 O O . ASN A 209 186 . 7.118 29.939 23.915 1.00 10.97 ? ? ? ? ? . 186 ASN A O 209 ATOM 1353 C CB . ASN A 209 186 . 6.999 27.089 22.939 1.00 12.04 ? ? ? ? ? . 186 ASN A CB 209 ATOM 1354 C CG . ASN A 209 186 . 8.443 26.745 23.213 1.00 14.57 ? ? ? ? ? . 186 ASN A CG 209 ATOM 1355 O OD1 . ASN A 209 186 . 9.296 27.524 22.680 1.00 18.28 ? ? ? ? ? . 186 ASN A OD1 209 ATOM 1356 N ND2 . ASN A 209 186 . 8.762 25.674 23.894 1.00 11.59 ? ? ? ? ? . 186 ASN A ND2 209 ATOM 1357 N N . ALA A 209 187 . 6.761 29.091 25.945 1.00 3.47 ? ? ? ? ? . 187 ALA A N 209 ATOM 1358 C CA . ALA A 209 187 . 7.016 30.363 26.666 1.00 4.44 ? ? ? ? ? . 187 ALA A CA 209 ATOM 1359 C C . ALA A 209 187 . 8.103 30.092 27.695 1.00 15.01 ? ? ? ? ? . 187 ALA A C 209 ATOM 1360 O O . ALA A 209 187 . 8.194 29.012 28.315 1.00 17.67 ? ? ? ? ? . 187 ALA A O 209 ATOM 1361 C CB . ALA A 209 187 . 5.809 31.082 27.165 1.00 7.96 ? ? ? ? ? . 187 ALA A CB 209 ATOM 1362 N N . ILE A 209 188 . 9.033 31.097 27.803 1.00 10.06 ? ? ? ? ? . 188 ILE A N 209 ATOM 1363 C CA . ILE A 209 188 . 10.162 30.941 28.702 1.00 11.80 ? ? ? ? ? . 188 ILE A CA 209 ATOM 1364 C C . ILE A 209 188 . 10.548 32.266 29.360 1.00 13.70 ? ? ? ? ? . 188 ILE A C 209 ATOM 1365 O O . ILE A 209 188 . 10.487 33.340 28.771 1.00 18.26 ? ? ? ? ? . 188 ILE A O 209 ATOM 1366 C CB . ILE A 209 188 . 11.307 30.103 28.048 1.00 3.95 ? ? ? ? ? . 188 ILE A CB 209 ATOM 1367 C CG1 . ILE A 209 188 . 12.377 29.887 29.154 1.00 8.70 ? ? ? ? ? . 188 ILE A CG1 209 ATOM 1368 C CG2 . ILE A 209 188 . 11.943 30.724 26.824 1.00 13.24 ? ? ? ? ? . 188 ILE A CG2 209 ATOM 1369 C CD1 . ILE A 209 188 . 13.292 28.697 28.824 1.00 23.07 ? ? ? ? ? . 188 ILE A CD1 209 ATOM 1370 N N . VAL A 209 189 . 10.767 32.197 30.661 1.00 8.81 ? ? ? ? ? . 189 VAL A N 209 ATOM 1371 C CA . VAL A 209 189 . 11.341 33.241 31.505 1.00 11.50 ? ? ? ? ? . 189 VAL A CA 209 ATOM 1372 C C . VAL A 209 189 . 12.720 32.788 32.044 1.00 14.13 ? ? ? ? ? . 189 VAL A C 209 ATOM 1373 O O . VAL A 209 189 . 12.900 31.636 32.447 1.00 13.57 ? ? ? ? ? . 189 VAL A O 209 ATOM 1374 C CB . VAL A 209 189 . 10.371 33.610 32.621 1.00 13.82 ? ? ? ? ? . 189 VAL A CB 209 ATOM 1375 C CG1 . VAL A 209 189 . 10.882 34.843 33.387 1.00 12.63 ? ? ? ? ? . 189 VAL A CG1 209 ATOM 1376 C CG2 . VAL A 209 189 . 9.014 33.886 31.988 1.00 13.92 ? ? ? ? ? . 189 VAL A CG2 209 ATOM 1377 N N . PHE A 209 190 . 13.648 33.763 32.042 1.00 13.38 ? ? ? ? ? . 190 PHE A N 209 ATOM 1378 C CA . PHE A 209 190 . 14.986 33.477 32.643 1.00 14.43 ? ? ? ? ? . 190 PHE A CA 209 ATOM 1379 C C . PHE A 209 190 . 15.391 34.655 33.544 1.00 11.83 ? ? ? ? ? . 190 PHE A C 209 ATOM 1380 O O . PHE A 209 190 . 15.137 35.815 33.196 1.00 8.16 ? ? ? ? ? . 190 PHE A O 209 ATOM 1381 C CB . PHE A 209 190 . 16.027 33.330 31.515 1.00 14.14 ? ? ? ? ? . 190 PHE A CB 209 ATOM 1382 C CG . PHE A 209 190 . 17.471 33.329 31.982 1.00 18.28 ? ? ? ? ? . 190 PHE A CG 209 ATOM 1383 C CD1 . PHE A 209 190 . 18.028 32.264 32.654 1.00 9.74 ? ? ? ? ? . 190 PHE A CD1 209 ATOM 1384 C CD2 . PHE A 209 190 . 18.252 34.472 31.681 1.00 15.97 ? ? ? ? ? . 190 PHE A CD2 209 ATOM 1385 C CE1 . PHE A 209 190 . 19.340 32.249 33.115 1.00 19.12 ? ? ? ? ? . 190 PHE A CE1 209 ATOM 1386 C CE2 . PHE A 209 190 . 19.561 34.514 32.165 1.00 6.43 ? ? ? ? ? . 190 PHE A CE2 209 ATOM 1387 C CZ . PHE A 209 190 . 20.129 33.383 32.826 1.00 4.12 ? ? ? ? ? . 190 PHE A CZ 209 ATOM 1388 N N . LYS A 209 191 . 16.023 34.307 34.645 1.00 8.74 ? ? ? ? ? . 191 LYS A N 209 ATOM 1389 C CA . LYS A 209 191 . 16.684 35.314 35.518 1.00 18.67 ? ? ? ? ? . 191 LYS A CA 209 ATOM 1390 C C . LYS A 209 191 . 17.899 34.607 36.098 1.00 12.91 ? ? ? ? ? . 191 LYS A C 209 ATOM 1391 O O . LYS A 209 191 . 17.814 33.454 36.480 1.00 13.75 ? ? ? ? ? . 191 LYS A O 209 ATOM 1392 C CB . LYS A 209 191 . 15.833 35.931 36.609 1.00 13.38 ? ? ? ? ? . 191 LYS A CB 209 ATOM 1393 C CG . LYS A 209 191 . 16.388 37.179 37.312 1.00 21.58 ? ? ? ? ? . 191 LYS A CG 209 ATOM 1394 C CD . LYS A 209 191 . 16.754 38.314 36.355 1.00 18.39 ? ? ? ? ? . 191 LYS A CD 209 ATOM 1395 C CE . LYS A 209 191 . 17.467 39.497 36.994 1.00 19.23 ? ? ? ? ? . 191 LYS A CE 209 ATOM 1396 N NZ . LYS A 209 191 . 18.509 39.103 37.972 1.00 13.80 ? ? ? ? ? . 191 LYS A NZ 209 ATOM 1397 N N . GLY A 209 192 . 19.089 35.246 36.023 1.00 6.82 ? ? ? ? ? . 192 GLY A N 209 ATOM 1398 C CA . GLY A 209 192 . 20.250 34.570 36.610 1.00 2.00 ? ? ? ? ? . 192 GLY A CA 209 ATOM 1399 C C . GLY A 209 192 . 21.042 35.658 37.391 1.00 8.37 ? ? ? ? ? . 192 GLY A C 209 ATOM 1400 O O . GLY A 209 192 . 20.960 36.853 37.047 1.00 16.76 ? ? ? ? ? . 192 GLY A O 209 ATOM 1401 N N . LEU A 209 193 . 21.899 35.197 38.279 1.00 10.36 ? ? ? ? ? . 193 LEU A N 209 ATOM 1402 C CA . LEU A 209 193 . 22.848 36.140 38.929 1.00 9.16 ? ? ? ? ? . 193 LEU A CA 209 ATOM 1403 C C . LEU A 209 193 . 24.176 36.092 38.119 1.00 6.71 ? ? ? ? ? . 193 LEU A C 209 ATOM 1404 O O . LEU A 209 193 . 24.625 34.972 37.838 1.00 6.78 ? ? ? ? ? . 193 LEU A O 209 ATOM 1405 C CB . LEU A 209 193 . 23.204 35.625 40.342 1.00 10.93 ? ? ? ? ? . 193 LEU A CB 209 ATOM 1406 C CG . LEU A 209 193 . 22.366 35.859 41.558 1.00 14.12 ? ? ? ? ? . 193 LEU A CG 209 ATOM 1407 C CD1 . LEU A 209 193 . 23.316 35.654 42.771 1.00 16.87 ? ? ? ? ? . 193 LEU A CD1 209 ATOM 1408 C CD2 . LEU A 209 193 . 21.658 37.143 41.651 1.00 18.81 ? ? ? ? ? . 193 LEU A CD2 209 ATOM 1409 N N . TRP A 209 194 . 24.768 37.271 37.920 1.00 9.59 ? ? ? ? ? . 194 TRP A N 209 ATOM 1410 C CA . TRP A 209 194 . 26.170 37.367 37.561 1.00 12.06 ? ? ? ? ? . 194 TRP A CA 209 ATOM 1411 C C . TRP A 209 194 . 27.055 36.727 38.596 1.00 7.79 ? ? ? ? ? . 194 TRP A C 209 ATOM 1412 O O . TRP A 209 194 . 26.787 36.689 39.839 1.00 14.72 ? ? ? ? ? . 194 TRP A O 209 ATOM 1413 C CB . TRP A 209 194 . 26.578 38.841 37.384 1.00 3.46 ? ? ? ? ? . 194 TRP A CB 209 ATOM 1414 C CG . TRP A 209 194 . 25.767 39.558 36.341 1.00 3.55 ? ? ? ? ? . 194 TRP A CG 209 ATOM 1415 C CD1 . TRP A 209 194 . 24.991 40.644 36.583 1.00 2.00 ? ? ? ? ? . 194 TRP A CD1 209 ATOM 1416 C CD2 . TRP A 209 194 . 25.597 39.261 34.953 1.00 3.88 ? ? ? ? ? . 194 TRP A CD2 209 ATOM 1417 N NE1 . TRP A 209 194 . 24.441 41.103 35.409 1.00 5.52 ? ? ? ? ? . 194 TRP A NE1 209 ATOM 1418 C CE2 . TRP A 209 194 . 24.789 40.266 34.417 1.00 2.00 ? ? ? ? ? . 194 TRP A CE2 209 ATOM 1419 C CE3 . TRP A 209 194 . 26.120 38.266 34.118 1.00 12.40 ? ? ? ? ? . 194 TRP A CE3 209 ATOM 1420 C CZ2 . TRP A 209 194 . 24.510 40.380 33.060 1.00 5.49 ? ? ? ? ? . 194 TRP A CZ2 209 ATOM 1421 C CZ3 . TRP A 209 194 . 25.795 38.358 32.762 1.00 7.92 ? ? ? ? ? . 194 TRP A CZ3 209 ATOM 1422 C CH2 . TRP A 209 194 . 25.008 39.350 32.261 1.00 4.49 ? ? ? ? ? . 194 TRP A CH2 209 ATOM 1423 N N . GLU A 209 195 . 28.200 36.311 38.101 1.00 10.02 ? ? ? ? ? . 195 GLU A N 209 ATOM 1424 C CA . GLU A 209 195 . 29.357 35.982 39.002 1.00 15.32 ? ? ? ? ? . 195 GLU A CA 209 ATOM 1425 C C . GLU A 209 195 . 29.818 37.215 39.794 1.00 21.56 ? ? ? ? ? . 195 GLU A C 209 ATOM 1426 O O . GLU A 209 195 . 29.932 37.167 41.049 1.00 13.20 ? ? ? ? ? . 195 GLU A O 209 ATOM 1427 C CB . GLU A 209 195 . 30.515 35.362 38.229 1.00 17.53 ? ? ? ? ? . 195 GLU A CB 209 ATOM 1428 C CG . GLU A 209 195 . 31.824 35.102 39.039 1.00 17.81 ? ? ? ? ? . 195 GLU A CG 209 ATOM 1429 C CD . GLU A 209 195 . 31.582 34.127 40.170 1.00 73.17 ? ? ? ? ? . 195 GLU A CD 209 ATOM 1430 O OE1 . GLU A 209 195 . 30.578 33.422 40.294 1.00 56.43 ? ? ? ? ? . 195 GLU A OE1 209 ATOM 1431 O OE2 . GLU A 209 195 . 32.530 34.112 40.974 1.00 79.20 ? ? ? ? ? . 195 GLU A OE2 209 ATOM 1432 N N . LYS A 209 196 . 30.059 38.289 39.065 1.00 17.17 ? ? ? ? ? . 196 LYS A N 209 ATOM 1433 C CA . LYS A 209 196 . 30.440 39.621 39.573 1.00 8.80 ? ? ? ? ? . 196 LYS A CA 209 ATOM 1434 C C . LYS A 209 196 . 29.293 40.616 39.406 1.00 3.03 ? ? ? ? ? . 196 LYS A C 209 ATOM 1435 O O . LYS A 209 196 . 28.941 41.040 38.298 1.00 11.55 ? ? ? ? ? . 196 LYS A O 209 ATOM 1436 C CB . LYS A 209 196 . 31.608 40.221 38.697 1.00 16.10 ? ? ? ? ? . 196 LYS A CB 209 ATOM 1437 C CG . LYS A 209 196 . 32.787 39.216 38.660 1.00 25.81 ? ? ? ? ? . 196 LYS A CG 209 ATOM 1438 C CD . LYS A 209 196 . 33.484 39.215 40.030 1.00 62.04 ? ? ? ? ? . 196 LYS A CD 209 ATOM 1439 C CE . LYS A 209 196 . 34.503 38.096 40.163 1.00 90.37 ? ? ? ? ? . 196 LYS A CE 209 ATOM 1440 N NZ . LYS A 209 196 . 34.707 37.721 41.588 1.00 75.38 ? ? ? ? ? . 196 LYS A NZ 209 ATOM 1441 N N . ALA A 209 197 . 28.737 40.987 40.551 1.00 6.78 ? ? ? ? ? . 197 ALA A N 209 ATOM 1442 C CA . ALA A 209 197 . 27.595 41.917 40.536 1.00 5.09 ? ? ? ? ? . 197 ALA A CA 209 ATOM 1443 C C . ALA A 209 197 . 28.056 43.296 40.119 1.00 16.69 ? ? ? ? ? . 197 ALA A C 209 ATOM 1444 O O . ALA A 209 197 . 29.183 43.751 40.390 1.00 15.46 ? ? ? ? ? . 197 ALA A O 209 ATOM 1445 C CB . ALA A 209 197 . 27.068 41.916 41.999 1.00 4.91 ? ? ? ? ? . 197 ALA A CB 209 ATOM 1446 N N . PHE A 209 198 . 27.217 44.035 39.467 1.00 10.33 ? ? ? ? ? . 198 PHE A N 209 ATOM 1447 C CA . PHE A 209 198 . 27.340 45.509 39.399 1.00 7.37 ? ? ? ? ? . 198 PHE A CA 209 ATOM 1448 C C . PHE A 209 198 . 26.760 46.090 40.687 1.00 21.74 ? ? ? ? ? . 198 PHE A C 209 ATOM 1449 O O . PHE A 209 198 . 25.763 45.563 41.254 1.00 11.56 ? ? ? ? ? . 198 PHE A O 209 ATOM 1450 C CB . PHE A 209 198 . 26.525 45.979 38.179 1.00 6.89 ? ? ? ? ? . 198 PHE A CB 209 ATOM 1451 C CG . PHE A 209 198 . 26.946 45.463 36.842 1.00 14.87 ? ? ? ? ? . 198 PHE A CG 209 ATOM 1452 C CD1 . PHE A 209 198 . 26.556 44.193 36.416 1.00 13.36 ? ? ? ? ? . 198 PHE A CD1 209 ATOM 1453 C CD2 . PHE A 209 198 . 27.671 46.287 35.969 1.00 12.11 ? ? ? ? ? . 198 PHE A CD2 209 ATOM 1454 C CE1 . PHE A 209 198 . 26.897 43.715 35.153 1.00 9.79 ? ? ? ? ? . 198 PHE A CE1 209 ATOM 1455 C CE2 . PHE A 209 198 . 27.974 45.815 34.692 1.00 9.87 ? ? ? ? ? . 198 PHE A CE2 209 ATOM 1456 C CZ . PHE A 209 198 . 27.640 44.531 34.323 1.00 12.41 ? ? ? ? ? . 198 PHE A CZ 209 ATOM 1457 N N . LYS A 209 199 . 27.295 47.195 41.203 1.00 14.39 ? ? ? ? ? . 199 LYS A N 209 ATOM 1458 C CA . LYS A 209 199 . 26.665 47.806 42.394 1.00 17.14 ? ? ? ? ? . 199 LYS A CA 209 ATOM 1459 C C . LYS A 209 199 . 25.542 48.746 41.993 1.00 11.53 ? ? ? ? ? . 199 LYS A C 209 ATOM 1460 O O . LYS A 209 199 . 25.703 49.540 41.030 1.00 10.34 ? ? ? ? ? . 199 LYS A O 209 ATOM 1461 C CB . LYS A 209 199 . 27.683 48.632 43.203 1.00 16.27 ? ? ? ? ? . 199 LYS A CB 209 ATOM 1462 C CG . LYS A 209 199 . 28.868 47.860 43.719 1.00 24.18 ? ? ? ? ? . 199 LYS A CG 209 ATOM 1463 C CD . LYS A 209 199 . 29.788 48.763 44.542 1.00 32.37 ? ? ? ? ? . 199 LYS A CD 209 ATOM 1464 C CE . LYS A 209 199 . 30.874 47.965 45.267 1.00 48.48 ? ? ? ? ? . 199 LYS A CE 209 ATOM 1465 N NZ . LYS A 209 199 . 32.168 48.089 44.544 1.00 58.78 ? ? ? ? ? . 199 LYS A NZ 209 ATOM 1466 N N . ASP A 209 200 . 24.431 48.720 42.755 1.00 10.94 ? ? ? ? ? . 200 ASP A N 209 ATOM 1467 C CA . ASP A 209 200 . 23.332 49.618 42.267 1.00 7.29 ? ? ? ? ? . 200 ASP A CA 209 ATOM 1468 C C . ASP A 209 200 . 23.837 51.071 42.231 1.00 20.35 ? ? ? ? ? . 200 ASP A C 209 ATOM 1469 O O . ASP A 209 200 . 23.298 51.862 41.473 1.00 13.52 ? ? ? ? ? . 200 ASP A O 209 ATOM 1470 C CB . ASP A 209 200 . 22.091 49.601 43.216 1.00 17.10 ? ? ? ? ? . 200 ASP A CB 209 ATOM 1471 C CG . ASP A 209 200 . 21.446 48.217 43.218 1.00 52.35 ? ? ? ? ? . 200 ASP A CG 209 ATOM 1472 O OD1 . ASP A 209 200 . 21.880 47.335 42.432 1.00 39.36 ? ? ? ? ? . 200 ASP A OD1 209 ATOM 1473 O OD2 . ASP A 209 200 . 20.517 48.019 44.008 1.00 57.62 ? ? ? ? ? . 200 ASP A OD2 209 ATOM 1474 N N . GLU A 209 201 . 24.772 51.355 43.161 1.00 17.09 ? ? ? ? ? . 201 GLU A N 209 ATOM 1475 C CA . GLU A 209 201 . 25.071 52.821 43.308 1.00 12.00 ? ? ? ? ? . 201 GLU A CA 209 ATOM 1476 C C . GLU A 209 201 . 25.738 53.300 42.059 1.00 19.91 ? ? ? ? ? . 201 GLU A C 209 ATOM 1477 O O . GLU A 209 201 . 25.781 54.528 41.782 1.00 25.15 ? ? ? ? ? . 201 GLU A O 209 ATOM 1478 C CB . GLU A 209 201 . 25.902 52.976 44.604 1.00 12.30 ? ? ? ? ? . 201 GLU A CB 209 ATOM 1479 C CG . GLU A 209 201 . 27.258 52.264 44.604 1.00 29.20 ? ? ? ? ? . 201 GLU A CG 209 ATOM 1480 C CD . GLU A 209 201 . 28.082 52.284 45.857 1.00 32.17 ? ? ? ? ? . 201 GLU A CD 209 ATOM 1481 O OE1 . GLU A 209 201 . 27.512 52.664 46.888 1.00 30.83 ? ? ? ? ? . 201 GLU A OE1 209 ATOM 1482 O OE2 . GLU A 209 201 . 29.272 52.015 45.899 1.00 30.78 ? ? ? ? ? . 201 GLU A OE2 209 ATOM 1483 N N . ASP A 209 202 . 26.317 52.382 41.283 1.00 16.09 ? ? ? ? ? . 202 ASP A N 209 ATOM 1484 C CA . ASP A 209 202 . 27.115 52.713 40.079 1.00 7.47 ? ? ? ? ? . 202 ASP A CA 209 ATOM 1485 C C . ASP A 209 202 . 26.345 52.809 38.819 1.00 12.67 ? ? ? ? ? . 202 ASP A C 209 ATOM 1486 O O . ASP A 209 202 . 26.999 53.079 37.781 1.00 16.03 ? ? ? ? ? . 202 ASP A O 209 ATOM 1487 C CB . ASP A 209 202 . 28.273 51.708 39.887 1.00 16.54 ? ? ? ? ? . 202 ASP A CB 209 ATOM 1488 C CG . ASP A 209 202 . 29.419 51.892 40.879 1.00 18.19 ? ? ? ? ? . 202 ASP A CG 209 ATOM 1489 O OD1 . ASP A 209 202 . 29.611 52.986 41.412 1.00 18.03 ? ? ? ? ? . 202 ASP A OD1 209 ATOM 1490 O OD2 . ASP A 209 202 . 30.124 50.890 41.097 1.00 14.57 ? ? ? ? ? . 202 ASP A OD2 209 ATOM 1491 N N . THR A 209 203 . 25.052 52.541 38.866 1.00 13.96 ? ? ? ? ? . 203 THR A N 209 ATOM 1492 C CA . THR A 209 203 . 24.157 52.581 37.708 1.00 13.53 ? ? ? ? ? . 203 THR A CA 209 ATOM 1493 C C . THR A 209 203 . 23.704 54.026 37.505 1.00 12.98 ? ? ? ? ? . 203 THR A C 209 ATOM 1494 O O . THR A 209 203 . 23.386 54.625 38.523 1.00 20.60 ? ? ? ? ? . 203 THR A O 209 ATOM 1495 C CB . THR A 209 203 . 22.848 51.644 37.948 1.00 6.18 ? ? ? ? ? . 203 THR A CB 209 ATOM 1496 O OG1 . THR A 209 203 . 23.405 50.303 38.042 1.00 11.77 ? ? ? ? ? . 203 THR A OG1 209 ATOM 1497 C CG2 . THR A 209 203 . 21.850 51.749 36.825 1.00 8.91 ? ? ? ? ? . 203 THR A CG2 209 ATOM 1498 N N . GLN A 209 204 . 23.745 54.542 36.292 1.00 11.57 ? ? ? ? ? . 204 GLN A N 209 ATOM 1499 C CA . GLN A 209 204 . 23.510 55.996 36.074 1.00 22.01 ? ? ? ? ? . 204 GLN A CA 209 ATOM 1500 C C . GLN A 209 204 . 22.744 56.118 34.774 1.00 12.29 ? ? ? ? ? . 204 GLN A C 209 ATOM 1501 O O . GLN A 209 204 . 23.021 55.304 33.861 1.00 19.08 ? ? ? ? ? . 204 GLN A O 209 ATOM 1502 C CB . GLN A 209 204 . 24.863 56.790 35.915 1.00 18.29 ? ? ? ? ? . 204 GLN A CB 209 ATOM 1503 C CG . GLN A 209 204 . 25.521 57.054 37.241 1.00 41.63 ? ? ? ? ? . 204 GLN A CG 209 ATOM 1504 C CD . GLN A 209 204 . 26.820 57.824 37.206 1.00 88.54 ? ? ? ? ? . 204 GLN A CD 209 ATOM 1505 O OE1 . GLN A 209 204 . 27.364 58.200 36.176 1.00 37.66 ? ? ? ? ? . 204 GLN A OE1 209 ATOM 1506 N NE2 . GLN A 209 204 . 27.414 58.075 38.385 1.00 55.08 ? ? ? ? ? . 204 GLN A NE2 209 ATOM 1507 N N . ALA A 209 205 . 21.948 57.157 34.639 1.00 11.57 ? ? ? ? ? . 205 ALA A N 209 ATOM 1508 C CA . ALA A 209 205 . 21.299 57.483 33.354 1.00 12.27 ? ? ? ? ? . 205 ALA A CA 209 ATOM 1509 C C . ALA A 209 205 . 22.370 57.885 32.349 1.00 32.57 ? ? ? ? ? . 205 ALA A C 209 ATOM 1510 O O . ALA A 209 205 . 23.166 58.754 32.719 1.00 29.11 ? ? ? ? ? . 205 ALA A O 209 ATOM 1511 C CB . ALA A 209 205 . 20.322 58.615 33.633 1.00 11.46 ? ? ? ? ? . 205 ALA A CB 209 ATOM 1512 N N . MET A 209 206 . 22.473 57.319 31.178 1.00 19.50 ? ? ? ? ? . 206 MET A N 209 ATOM 1513 C CA . MET A 209 206 . 23.391 57.716 30.083 1.00 12.41 ? ? ? ? ? . 206 MET A CA 209 ATOM 1514 C C . MET A 209 206 . 22.638 57.505 28.798 1.00 14.92 ? ? ? ? ? . 206 MET A C 209 ATOM 1515 O O . MET A 209 206 . 21.689 56.658 28.720 1.00 20.36 ? ? ? ? ? . 206 MET A O 209 ATOM 1516 C CB . MET A 209 206 . 24.654 56.817 30.070 1.00 8.19 ? ? ? ? ? . 206 MET A CB 209 ATOM 1517 C CG . MET A 209 206 . 25.638 57.160 31.063 1.00 20.23 ? ? ? ? ? . 206 MET A CG 209 ATOM 1518 S SD . MET A 209 206 . 26.951 55.887 31.217 1.00 33.58 ? ? ? ? ? . 206 MET A SD 209 ATOM 1519 C CE . MET A 209 206 . 27.261 55.552 29.426 1.00 17.03 ? ? ? ? ? . 206 MET A CE 209 ATOM 1520 N N . PRO A 209 207 . 23.040 58.247 27.777 1.00 12.99 ? ? ? ? ? . 207 PRO A N 209 ATOM 1521 C CA . PRO A 209 207 . 22.384 58.142 26.482 1.00 14.65 ? ? ? ? ? . 207 PRO A CA 209 ATOM 1522 C C . PRO A 209 207 . 22.745 56.815 25.818 1.00 27.80 ? ? ? ? ? . 207 PRO A C 209 ATOM 1523 O O . PRO A 209 207 . 23.852 56.307 25.862 1.00 18.64 ? ? ? ? ? . 207 PRO A O 209 ATOM 1524 C CB . PRO A 209 207 . 22.875 59.326 25.645 1.00 25.07 ? ? ? ? ? . 207 PRO A CB 209 ATOM 1525 C CG . PRO A 209 207 . 24.085 59.786 26.374 1.00 29.74 ? ? ? ? ? . 207 PRO A CG 209 ATOM 1526 C CD . PRO A 209 207 . 23.890 59.443 27.828 1.00 16.40 ? ? ? ? ? . 207 PRO A CD 209 ATOM 1527 N N . PHE A 209 208 . 21.712 56.250 25.204 1.00 15.25 ? ? ? ? ? . 208 PHE A N 209 ATOM 1528 C CA . PHE A 209 208 . 21.906 55.058 24.364 1.00 22.14 ? ? ? ? ? . 208 PHE A CA 209 ATOM 1529 C C . PHE A 209 208 . 21.681 55.590 22.946 1.00 15.71 ? ? ? ? ? . 208 PHE A C 209 ATOM 1530 O O . PHE A 209 208 . 20.590 56.163 22.770 1.00 19.21 ? ? ? ? ? . 208 PHE A O 209 ATOM 1531 C CB . PHE A 209 208 . 21.017 53.912 24.796 1.00 12.39 ? ? ? ? ? . 208 PHE A CB 209 ATOM 1532 C CG . PHE A 209 208 . 21.299 52.603 24.076 1.00 15.98 ? ? ? ? ? . 208 PHE A CG 209 ATOM 1533 C CD1 . PHE A 209 208 . 20.750 52.362 22.833 1.00 8.93 ? ? ? ? ? . 208 PHE A CD1 209 ATOM 1534 C CD2 . PHE A 209 208 . 22.137 51.651 24.681 1.00 11.42 ? ? ? ? ? . 208 PHE A CD2 209 ATOM 1535 C CE1 . PHE A 209 208 . 21.019 51.187 22.109 1.00 8.14 ? ? ? ? ? . 208 PHE A CE1 209 ATOM 1536 C CE2 . PHE A 209 208 . 22.319 50.425 24.035 1.00 15.06 ? ? ? ? ? . 208 PHE A CE2 209 ATOM 1537 C CZ . PHE A 209 208 . 21.787 50.225 22.725 1.00 6.69 ? ? ? ? ? . 208 PHE A CZ 209 ATOM 1538 N N . ARG A 209 209 . 22.668 55.390 22.125 1.00 16.12 ? ? ? ? ? . 209 ARG A N 209 ATOM 1539 C CA . ARG A 209 209 . 22.657 55.896 20.726 1.00 26.99 ? ? ? ? ? . 209 ARG A CA 209 ATOM 1540 C C . ARG A 209 209 . 22.081 54.867 19.784 1.00 16.60 ? ? ? ? ? . 209 ARG A C 209 ATOM 1541 O O . ARG A 209 209 . 22.726 53.897 19.351 1.00 22.24 ? ? ? ? ? . 209 ARG A O 209 ATOM 1542 C CB . ARG A 209 209 . 24.072 56.349 20.325 1.00 31.87 ? ? ? ? ? . 209 ARG A CB 209 ATOM 1543 C CG . ARG A 209 209 . 24.618 57.369 21.359 1.00 36.09 ? ? ? ? ? . 209 ARG A CG 209 ATOM 1544 C CD . ARG A 209 209 . 26.021 57.757 21.064 1.00 49.32 ? ? ? ? ? . 209 ARG A CD 209 ATOM 1545 N NE . ARG A 209 209 . 26.939 56.687 21.282 1.00 40.40 ? ? ? ? ? . 209 ARG A NE 209 ATOM 1546 C CZ . ARG A 209 209 . 28.159 56.496 20.824 1.00 47.49 ? ? ? ? ? . 209 ARG A CZ 209 ATOM 1547 N NH1 . ARG A 209 209 . 28.751 57.415 20.055 1.00 80.13 ? ? ? ? ? . 209 ARG A NH1 209 ATOM 1548 N NH2 . ARG A 209 209 . 28.840 55.396 21.156 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 209 ARG A NH2 209 ATOM 1549 N N . VAL A 209 210 . 20.783 55.004 19.560 1.00 28.54 ? ? ? ? ? . 210 VAL A N 209 ATOM 1550 C CA . VAL A 209 210 . 20.010 54.075 18.739 1.00 56.81 ? ? ? ? ? . 210 VAL A CA 209 ATOM 1551 C C . VAL A 209 210 . 20.543 54.245 17.301 1.00 42.30 ? ? ? ? ? . 210 VAL A C 209 ATOM 1552 O O . VAL A 209 210 . 20.894 53.271 16.626 1.00 49.33 ? ? ? ? ? . 210 VAL A O 209 ATOM 1553 C CB . VAL A 209 210 . 18.496 54.211 18.907 1.00 56.17 ? ? ? ? ? . 210 VAL A CB 209 ATOM 1554 C CG1 . VAL A 209 210 . 17.725 53.069 18.227 1.00 52.22 ? ? ? ? ? . 210 VAL A CG1 209 ATOM 1555 C CG2 . VAL A 209 210 . 18.010 54.301 20.350 1.00 31.70 ? ? ? ? ? . 210 VAL A CG2 209 ATOM 1556 N N . THR A 209 211 . 20.585 55.492 16.904 1.00 26.21 ? ? ? ? ? . 211 THR A N 209 ATOM 1557 C CA . THR A 209 211 . 21.260 55.929 15.678 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 211 THR A CA 209 ATOM 1558 C C . THR A 209 211 . 22.263 57.039 15.959 1.00 63.72 ? ? ? ? ? . 211 THR A C 209 ATOM 1559 O O . THR A 209 211 . 22.392 57.636 17.037 1.00 61.83 ? ? ? ? ? . 211 THR A O 209 ATOM 1560 C CB . THR A 209 211 . 20.208 56.358 14.579 1.00 35.46 ? ? ? ? ? . 211 THR A CB 209 ATOM 1561 O OG1 . THR A 209 211 . 20.691 57.623 14.033 1.00 48.41 ? ? ? ? ? . 211 THR A OG1 209 ATOM 1562 C CG2 . THR A 209 211 . 18.749 56.467 15.034 1.00 37.32 ? ? ? ? ? . 211 THR A CG2 209 ATOM 1563 N N . GLU A 209 212 . 22.988 57.378 14.901 1.00 73.44 ? ? ? ? ? . 212 GLU A N 209 ATOM 1564 C CA . GLU A 209 212 . 23.801 58.584 14.789 1.00 65.34 ? ? ? ? ? . 212 GLU A CA 209 ATOM 1565 C C . GLU A 209 212 . 23.065 59.851 15.177 1.00 73.39 ? ? ? ? ? . 212 GLU A C 209 ATOM 1566 O O . GLU A 209 212 . 23.690 60.785 15.731 1.00 59.32 ? ? ? ? ? . 212 GLU A O 209 ATOM 1567 N N . GLN A 209 213 . 21.778 59.880 14.877 1.00 70.08 ? ? ? ? ? . 213 GLN A N 209 ATOM 1568 C CA . GLN A 209 213 . 20.938 61.079 15.062 1.00 90.71 ? ? ? ? ? . 213 GLN A CA 209 ATOM 1569 C C . GLN A 209 213 . 19.859 60.908 16.119 1.00 86.07 ? ? ? ? ? . 213 GLN A C 209 ATOM 1570 O O . GLN A 209 213 . 18.766 61.533 16.057 1.00 81.19 ? ? ? ? ? . 213 GLN A O 209 ATOM 1571 N N . GLU A 209 214 . 20.097 60.057 17.112 1.00 55.99 ? ? ? ? ? . 214 GLU A N 209 ATOM 1572 C CA . GLU A 209 214 . 19.009 59.709 18.044 1.00 46.26 ? ? ? ? ? . 214 GLU A CA 209 ATOM 1573 C C . GLU A 209 214 . 19.542 58.910 19.225 1.00 48.59 ? ? ? ? ? . 214 GLU A C 209 ATOM 1574 O O . GLU A 209 214 . 20.310 57.944 19.078 1.00 43.84 ? ? ? ? ? . 214 GLU A O 209 ATOM 1575 C CB . GLU A 209 214 . 17.881 58.984 17.356 1.00 25.01 ? ? ? ? ? . 214 GLU A CB 209 ATOM 1576 N N . SER A 209 215 . 19.125 59.349 20.384 1.00 38.80 ? ? ? ? ? . 215 SER A N 209 ATOM 1577 C CA . SER A 209 215 . 19.546 58.924 21.700 1.00 33.84 ? ? ? ? ? . 215 SER A CA 209 ATOM 1578 C C . SER A 209 215 . 18.315 58.905 22.626 1.00 34.97 ? ? ? ? ? . 215 SER A C 209 ATOM 1579 O O . SER A 209 215 . 17.407 59.705 22.437 1.00 39.33 ? ? ? ? ? . 215 SER A O 209 ATOM 1580 C CB . SER A 209 215 . 20.600 59.752 22.409 1.00 22.01 ? ? ? ? ? . 215 SER A CB 209 ATOM 1581 O OG . SER A 209 215 . 21.843 59.581 21.733 1.00 54.93 ? ? ? ? ? . 215 SER A OG 209 ATOM 1582 N N . LYS A 209 216 . 18.445 58.017 23.587 1.00 35.06 ? ? ? ? ? . 216 LYS A N 209 ATOM 1583 C CA . LYS A 209 216 . 17.344 57.774 24.584 1.00 35.67 ? ? ? ? ? . 216 LYS A CA 209 ATOM 1584 C C . LYS A 209 216 . 18.132 57.482 25.880 1.00 31.44 ? ? ? ? ? . 216 LYS A C 209 ATOM 1585 O O . LYS A 209 216 . 19.154 56.775 25.757 1.00 32.91 ? ? ? ? ? . 216 LYS A O 209 ATOM 1586 C CB . LYS A 209 216 . 16.611 56.529 24.098 1.00 23.82 ? ? ? ? ? . 216 LYS A CB 209 ATOM 1587 C CG . LYS A 209 216 . 15.731 55.825 25.118 1.00 58.30 ? ? ? ? ? . 216 LYS A CG 209 ATOM 1588 C CD . LYS A 209 216 . 15.368 54.428 24.664 1.00 81.68 ? ? ? ? ? . 216 LYS A CD 209 ATOM 1589 C CE . LYS A 209 216 . 14.452 53.697 25.611 1.00 80.40 ? ? ? ? ? . 216 LYS A CE 209 ATOM 1590 N NZ . LYS A 209 216 . 14.631 52.214 25.425 1.00 79.82 ? ? ? ? ? . 216 LYS A NZ 209 ATOM 1591 N N . PRO A 209 217 . 17.710 58.034 26.978 1.00 31.99 ? ? ? ? ? . 217 PRO A N 209 ATOM 1592 C CA . PRO A 209 217 . 18.424 57.867 28.258 1.00 35.10 ? ? ? ? ? . 217 PRO A CA 209 ATOM 1593 C C . PRO A 209 217 . 18.078 56.470 28.789 1.00 21.75 ? ? ? ? ? . 217 PRO A C 209 ATOM 1594 O O . PRO A 209 217 . 16.937 56.057 28.626 1.00 31.62 ? ? ? ? ? . 217 PRO A O 209 ATOM 1595 C CB . PRO A 209 217 . 17.961 59.023 29.108 1.00 36.76 ? ? ? ? ? . 217 PRO A CB 209 ATOM 1596 C CG . PRO A 209 217 . 16.912 59.796 28.352 1.00 28.12 ? ? ? ? ? . 217 PRO A CG 209 ATOM 1597 C CD . PRO A 209 217 . 16.613 59.019 27.097 1.00 41.52 ? ? ? ? ? . 217 PRO A CD 209 ATOM 1598 N N . VAL A 209 218 . 19.077 55.754 29.271 1.00 16.07 ? ? ? ? ? . 218 VAL A N 209 ATOM 1599 C CA . VAL A 209 218 . 18.890 54.409 29.827 1.00 18.78 ? ? ? ? ? . 218 VAL A CA 209 ATOM 1600 C C . VAL A 209 218 . 19.655 54.310 31.141 1.00 22.68 ? ? ? ? ? . 218 VAL A C 209 ATOM 1601 O O . VAL A 209 218 . 20.572 55.099 31.433 1.00 21.04 ? ? ? ? ? . 218 VAL A O 209 ATOM 1602 C CB . VAL A 209 218 . 19.227 53.326 28.791 1.00 17.42 ? ? ? ? ? . 218 VAL A CB 209 ATOM 1603 C CG1 . VAL A 209 218 . 18.462 53.563 27.478 1.00 16.63 ? ? ? ? ? . 218 VAL A CG1 209 ATOM 1604 C CG2 . VAL A 209 218 . 20.729 53.238 28.561 1.00 19.40 ? ? ? ? ? . 218 VAL A CG2 209 ATOM 1605 N N . GLN A 209 219 . 19.239 53.352 31.930 1.00 16.14 ? ? ? ? ? . 219 GLN A N 209 ATOM 1606 C CA . GLN A 209 219 . 20.017 53.077 33.193 1.00 15.54 ? ? ? ? ? . 219 GLN A CA 209 ATOM 1607 C C . GLN A 209 219 . 21.193 52.221 32.809 1.00 20.61 ? ? ? ? ? . 219 GLN A C 209 ATOM 1608 O O . GLN A 209 219 . 20.980 51.075 32.386 1.00 12.04 ? ? ? ? ? . 219 GLN A O 209 ATOM 1609 C CB . GLN A 209 219 . 19.078 52.394 34.180 1.00 14.33 ? ? ? ? ? . 219 GLN A CB 209 ATOM 1610 C CG . GLN A 209 219 . 17.970 53.414 34.593 1.00 20.93 ? ? ? ? ? . 219 GLN A CG 209 ATOM 1611 C CD . GLN A 209 219 . 18.613 54.519 35.430 1.00 36.04 ? ? ? ? ? . 219 GLN A CD 209 ATOM 1612 O OE1 . GLN A 209 219 . 18.625 55.663 34.999 1.00 46.79 ? ? ? ? ? . 219 GLN A OE1 209 ATOM 1613 N NE2 . GLN A 209 219 . 19.214 54.137 36.542 1.00 56.92 ? ? ? ? ? . 219 GLN A NE2 209 ATOM 1614 N N . MET A 209 220 . 22.355 52.751 32.946 1.00 10.38 ? ? ? ? ? . 220 MET A N 209 ATOM 1615 C CA . MET A 209 220 . 23.585 52.084 32.392 1.00 14.92 ? ? ? ? ? . 220 MET A CA 209 ATOM 1616 C C . MET A 209 220 . 24.293 51.507 33.614 1.00 16.45 ? ? ? ? ? . 220 MET A C 209 ATOM 1617 O O . MET A 209 220 . 24.671 52.270 34.537 1.00 17.02 ? ? ? ? ? . 220 MET A O 209 ATOM 1618 C CB . MET A 209 220 . 24.399 53.161 31.611 1.00 11.56 ? ? ? ? ? . 220 MET A CB 209 ATOM 1619 C CG . MET A 209 220 . 25.640 52.534 30.978 1.00 11.99 ? ? ? ? ? . 220 MET A CG 209 ATOM 1620 S SD . MET A 209 220 . 25.116 51.479 29.542 1.00 22.36 ? ? ? ? ? . 220 MET A SD 209 ATOM 1621 C CE . MET A 209 220 . 24.763 52.665 28.290 1.00 17.19 ? ? ? ? ? . 220 MET A CE 209 ATOM 1622 N N . MET A 209 221 . 24.510 50.187 33.644 1.00 2.00 ? ? ? ? ? . 221 MET A N 209 ATOM 1623 C CA . MET A 209 221 . 25.207 49.617 34.730 1.00 2.00 ? ? ? ? ? . 221 MET A CA 209 ATOM 1624 C C . MET A 209 221 . 26.725 49.775 34.479 1.00 9.15 ? ? ? ? ? . 221 MET A C 209 ATOM 1625 O O . MET A 209 221 . 27.050 49.871 33.297 1.00 13.30 ? ? ? ? ? . 221 MET A O 209 ATOM 1626 C CB . MET A 209 221 . 24.868 48.093 34.868 1.00 6.32 ? ? ? ? ? . 221 MET A CB 209 ATOM 1627 C CG . MET A 209 221 . 23.344 47.948 34.879 1.00 9.68 ? ? ? ? ? . 221 MET A CG 209 ATOM 1628 S SD . MET A 209 221 . 22.967 46.174 35.207 1.00 12.78 ? ? ? ? ? . 221 MET A SD 209 ATOM 1629 C CE . MET A 209 221 . 23.473 45.313 33.736 1.00 3.29 ? ? ? ? ? . 221 MET A CE 209 ATOM 1630 N N . TYR A 209 222 . 27.501 49.702 35.546 1.00 12.39 ? ? ? ? ? . 222 TYR A N 209 ATOM 1631 C CA . TYR A 209 222 . 28.996 49.922 35.407 1.00 12.36 ? ? ? ? ? . 222 TYR A CA 209 ATOM 1632 C C . TYR A 209 222 . 29.751 49.094 36.408 1.00 7.94 ? ? ? ? ? . 222 TYR A C 209 ATOM 1633 O O . TYR A 209 222 . 29.433 48.978 37.625 1.00 13.38 ? ? ? ? ? . 222 TYR A O 209 ATOM 1634 C CB . TYR A 209 222 . 29.296 51.445 35.587 1.00 8.19 ? ? ? ? ? . 222 TYR A CB 209 ATOM 1635 C CG . TYR A 209 222 . 30.754 51.783 35.793 1.00 12.95 ? ? ? ? ? . 222 TYR A CG 209 ATOM 1636 C CD1 . TYR A 209 222 . 31.602 51.871 34.673 1.00 17.61 ? ? ? ? ? . 222 TYR A CD1 209 ATOM 1637 C CD2 . TYR A 209 222 . 31.296 51.992 37.059 1.00 11.89 ? ? ? ? ? . 222 TYR A CD2 209 ATOM 1638 C CE1 . TYR A 209 222 . 32.943 52.220 34.802 1.00 20.54 ? ? ? ? ? . 222 TYR A CE1 209 ATOM 1639 C CE2 . TYR A 209 222 . 32.632 52.295 37.226 1.00 26.45 ? ? ? ? ? . 222 TYR A CE2 209 ATOM 1640 C CZ . TYR A 209 222 . 33.445 52.437 36.075 1.00 38.23 ? ? ? ? ? . 222 TYR A CZ 209 ATOM 1641 O OH . TYR A 209 222 . 34.771 52.736 36.184 1.00 45.36 ? ? ? ? ? . 222 TYR A OH 209 ATOM 1642 N N . GLN A 209 223 . 30.842 48.473 35.983 1.00 8.95 ? ? ? ? ? . 223 GLN A N 209 ATOM 1643 C CA . GLN A 209 223 . 31.816 47.905 36.926 1.00 15.40 ? ? ? ? ? . 223 GLN A CA 209 ATOM 1644 C C . GLN A 209 223 . 33.183 47.838 36.233 1.00 8.31 ? ? ? ? ? . 223 GLN A C 209 ATOM 1645 O O . GLN A 209 223 . 33.270 47.890 34.997 1.00 10.54 ? ? ? ? ? . 223 GLN A O 209 ATOM 1646 C CB . GLN A 209 223 . 31.347 46.566 37.494 1.00 8.01 ? ? ? ? ? . 223 GLN A CB 209 ATOM 1647 C CG . GLN A 209 223 . 31.413 45.436 36.376 1.00 4.89 ? ? ? ? ? . 223 GLN A CG 209 ATOM 1648 C CD . GLN A 209 223 . 31.111 44.159 37.118 1.00 21.74 ? ? ? ? ? . 223 GLN A CD 209 ATOM 1649 O OE1 . GLN A 209 223 . 31.990 43.680 37.845 1.00 24.49 ? ? ? ? ? . 223 GLN A OE1 209 ATOM 1650 N NE2 . GLN A 209 223 . 29.881 43.640 37.030 1.00 16.41 ? ? ? ? ? . 223 GLN A NE2 209 ATOM 1651 N N . ILE A 209 224 . 34.219 47.729 37.020 1.00 14.59 ? ? ? ? ? . 224 ILE A N 209 ATOM 1652 C CA . ILE A 209 224 . 35.560 47.363 36.539 1.00 19.00 ? ? ? ? ? . 224 ILE A CA 209 ATOM 1653 C C . ILE A 209 224 . 35.882 45.962 37.043 1.00 19.85 ? ? ? ? ? . 224 ILE A C 209 ATOM 1654 O O . ILE A 209 224 . 35.650 45.642 38.195 1.00 19.90 ? ? ? ? ? . 224 ILE A O 209 ATOM 1655 C CB . ILE A 209 224 . 36.650 48.419 37.057 1.00 20.70 ? ? ? ? ? . 224 ILE A CB 209 ATOM 1656 C CG1 . ILE A 209 224 . 36.310 49.817 36.552 1.00 13.38 ? ? ? ? ? . 224 ILE A CG1 209 ATOM 1657 C CG2 . ILE A 209 224 . 38.085 47.940 36.691 1.00 16.87 ? ? ? ? ? . 224 ILE A CG2 209 ATOM 1658 C CD1 . ILE A 209 224 . 37.085 50.991 37.259 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 224 ILE A CD1 209 ATOM 1659 N N . GLY A 209 225 . 36.366 45.105 36.151 1.00 16.03 ? ? ? ? ? . 225 GLY A N 209 ATOM 1660 C CA . GLY A 209 225 . 36.588 43.716 36.580 1.00 14.21 ? ? ? ? ? . 225 GLY A CA 209 ATOM 1661 C C . GLY A 209 225 . 37.440 43.075 35.488 1.00 16.56 ? ? ? ? ? . 225 GLY A C 209 ATOM 1662 O O . GLY A 209 225 . 37.701 43.663 34.460 1.00 14.14 ? ? ? ? ? . 225 GLY A O 209 ATOM 1663 N N . LEU A 209 226 . 37.915 41.911 35.827 1.00 14.91 ? ? ? ? ? . 226 LEU A N 209 ATOM 1664 C CA . LEU A 209 226 . 38.622 40.946 35.033 1.00 21.10 ? ? ? ? ? . 226 LEU A CA 209 ATOM 1665 C C . LEU A 209 226 . 37.662 40.124 34.212 1.00 21.20 ? ? ? ? ? . 226 LEU A C 209 ATOM 1666 O O . LEU A 209 226 . 36.894 39.358 34.800 1.00 16.28 ? ? ? ? ? . 226 LEU A O 209 ATOM 1667 C CB . LEU A 209 226 . 39.520 40.217 36.045 1.00 18.27 ? ? ? ? ? . 226 LEU A CB 209 ATOM 1668 C CG . LEU A 209 226 . 40.766 39.490 35.592 1.00 24.76 ? ? ? ? ? . 226 LEU A CG 209 ATOM 1669 C CD1 . LEU A 209 226 . 40.428 38.250 34.816 1.00 43.06 ? ? ? ? ? . 226 LEU A CD1 209 ATOM 1670 C CD2 . LEU A 209 226 . 41.630 40.424 34.711 1.00 22.53 ? ? ? ? ? . 226 LEU A CD2 209 ATOM 1671 N N . PHE A 209 227 . 37.668 40.342 32.900 1.00 8.21 ? ? ? ? ? . 227 PHE A N 209 ATOM 1672 C CA . PHE A 209 227 . 36.651 39.640 32.040 1.00 8.38 ? ? ? ? ? . 227 PHE A CA 209 ATOM 1673 C C . PHE A 209 227 . 37.376 39.148 30.804 1.00 23.92 ? ? ? ? ? . 227 PHE A C 209 ATOM 1674 O O . PHE A 209 227 . 38.342 39.834 30.408 1.00 17.31 ? ? ? ? ? . 227 PHE A O 209 ATOM 1675 C CB . PHE A 209 227 . 35.562 40.649 31.558 1.00 16.76 ? ? ? ? ? . 227 PHE A CB 209 ATOM 1676 C CG . PHE A 209 227 . 34.643 41.089 32.670 1.00 9.99 ? ? ? ? ? . 227 PHE A CG 209 ATOM 1677 C CD1 . PHE A 209 227 . 33.744 40.092 33.145 1.00 9.43 ? ? ? ? ? . 227 PHE A CD1 209 ATOM 1678 C CD2 . PHE A 209 227 . 34.722 42.307 33.272 1.00 9.73 ? ? ? ? ? . 227 PHE A CD2 209 ATOM 1679 C CE1 . PHE A 209 227 . 32.948 40.388 34.254 1.00 17.35 ? ? ? ? ? . 227 PHE A CE1 209 ATOM 1680 C CE2 . PHE A 209 227 . 33.887 42.651 34.356 1.00 18.55 ? ? ? ? ? . 227 PHE A CE2 209 ATOM 1681 C CZ . PHE A 209 227 . 32.964 41.656 34.814 1.00 26.12 ? ? ? ? ? . 227 PHE A CZ 209 ATOM 1682 N N . ARG A 209 228 . 36.885 38.089 30.190 1.00 16.14 ? ? ? ? ? . 228 ARG A N 209 ATOM 1683 C CA . ARG A 209 228 . 37.389 37.728 28.856 1.00 11.99 ? ? ? ? ? . 228 ARG A CA 209 ATOM 1684 C C . ARG A 209 228 . 36.788 38.612 27.774 1.00 20.04 ? ? ? ? ? . 228 ARG A C 209 ATOM 1685 O O . ARG A 209 228 . 35.579 38.813 27.666 1.00 13.11 ? ? ? ? ? . 228 ARG A O 209 ATOM 1686 C CB . ARG A 209 228 . 37.264 36.264 28.515 1.00 15.36 ? ? ? ? ? . 228 ARG A CB 209 ATOM 1687 C CG . ARG A 209 228 . 37.417 35.339 29.696 1.00 20.44 ? ? ? ? ? . 228 ARG A CG 209 ATOM 1688 C CD . ARG A 209 228 . 37.953 34.033 29.375 1.00 49.96 ? ? ? ? ? . 228 ARG A CD 209 ATOM 1689 N NE . ARG A 209 228 . 37.341 33.058 28.661 1.00 52.40 ? ? ? ? ? . 228 ARG A NE 209 ATOM 1690 C CZ . ARG A 209 228 . 36.711 32.813 27.550 1.00 53.85 ? ? ? ? ? . 228 ARG A CZ 209 ATOM 1691 N NH1 . ARG A 209 228 . 36.363 33.807 26.758 1.00 76.40 ? ? ? ? ? . 228 ARG A NH1 209 ATOM 1692 N NH2 . ARG A 209 228 . 36.294 31.571 27.289 1.00 64.26 ? ? ? ? ? . 228 ARG A NH2 209 ATOM 1693 N N . VAL A 209 229 . 37.699 39.131 26.950 1.00 14.98 ? ? ? ? ? . 229 VAL A N 209 ATOM 1694 C CA . VAL A 209 229 . 37.448 40.094 25.888 1.00 15.79 ? ? ? ? ? . 229 VAL A CA 209 ATOM 1695 C C . VAL A 209 229 . 38.297 39.657 24.659 1.00 21.80 ? ? ? ? ? . 229 VAL A C 209 ATOM 1696 O O . VAL A 209 229 . 39.417 39.191 24.830 1.00 17.18 ? ? ? ? ? . 229 VAL A O 209 ATOM 1697 C CB . VAL A 209 229 . 37.758 41.546 26.260 1.00 8.76 ? ? ? ? ? . 229 VAL A CB 209 ATOM 1698 C CG1 . VAL A 209 229 . 37.352 42.559 25.173 1.00 16.54 ? ? ? ? ? . 229 VAL A CG1 209 ATOM 1699 C CG2 . VAL A 209 229 . 37.148 41.998 27.596 1.00 26.15 ? ? ? ? ? . 229 VAL A CG2 209 ATOM 1700 N N . ALA A 209 230 . 37.735 39.877 23.499 1.00 13.29 ? ? ? ? ? . 230 ALA A N 209 ATOM 1701 C CA . ALA A 209 230 . 38.483 39.765 22.236 1.00 9.86 ? ? ? ? ? . 230 ALA A CA 209 ATOM 1702 C C . ALA A 209 230 . 38.251 41.054 21.449 1.00 21.83 ? ? ? ? ? . 230 ALA A C 209 ATOM 1703 O O . ALA A 209 230 . 37.096 41.543 21.352 1.00 22.59 ? ? ? ? ? . 230 ALA A O 209 ATOM 1704 C CB . ALA A 209 230 . 37.876 38.637 21.410 1.00 20.42 ? ? ? ? ? . 230 ALA A CB 209 ATOM 1705 N N . SER A 209 231 . 39.321 41.491 20.792 1.00 11.32 ? ? ? ? ? . 231 SER A N 209 ATOM 1706 C CA . SER A 209 231 . 39.154 42.681 19.898 1.00 12.32 ? ? ? ? ? . 231 SER A CA 209 ATOM 1707 C C . SER A 209 231 . 39.384 42.186 18.488 1.00 10.80 ? ? ? ? ? . 231 SER A C 209 ATOM 1708 O O . SER A 209 231 . 40.381 41.459 18.259 1.00 27.40 ? ? ? ? ? . 231 SER A O 209 ATOM 1709 C CB . SER A 209 231 . 40.168 43.762 20.301 1.00 24.87 ? ? ? ? ? . 231 SER A CB 209 ATOM 1710 O OG . SER A 209 231 . 39.752 45.002 19.755 1.00 32.78 ? ? ? ? ? . 231 SER A OG 209 ATOM 1711 N N . MET A 209 232 . 38.443 42.411 17.633 1.00 13.87 ? ? ? ? ? . 232 MET A N 209 ATOM 1712 C CA . MET A 209 232 . 38.509 41.809 16.273 1.00 26.13 ? ? ? ? ? . 232 MET A CA 209 ATOM 1713 C C . MET A 209 232 . 38.684 43.079 15.401 1.00 41.35 ? ? ? ? ? . 232 MET A C 209 ATOM 1714 O O . MET A 209 232 . 37.661 43.566 14.908 1.00 25.98 ? ? ? ? ? . 232 MET A O 209 ATOM 1715 C CB . MET A 209 232 . 37.348 40.945 15.893 1.00 42.22 ? ? ? ? ? . 232 MET A CB 209 ATOM 1716 C CG . MET A 209 232 . 36.926 39.836 16.879 1.00 22.23 ? ? ? ? ? . 232 MET A CG 209 ATOM 1717 S SD . MET A 209 232 . 38.232 38.602 16.998 1.00 44.79 ? ? ? ? ? . 232 MET A SD 209 ATOM 1718 C CE . MET A 209 232 . 38.541 38.224 15.268 1.00 41.68 ? ? ? ? ? . 232 MET A CE 209 ATOM 1719 N N . ALA A 209 233 . 39.920 43.583 15.283 1.00 32.53 ? ? ? ? ? . 233 ALA A N 209 ATOM 1720 C CA . ALA A 209 233 . 40.143 44.883 14.585 1.00 34.99 ? ? ? ? ? . 233 ALA A CA 209 ATOM 1721 C C . ALA A 209 233 . 39.672 44.821 13.128 1.00 39.25 ? ? ? ? ? . 233 ALA A C 209 ATOM 1722 O O . ALA A 209 233 . 39.064 45.747 12.520 1.00 25.55 ? ? ? ? ? . 233 ALA A O 209 ATOM 1723 C CB . ALA A 209 233 . 41.577 45.302 14.786 1.00 23.81 ? ? ? ? ? . 233 ALA A CB 209 ATOM 1724 N N . SER A 209 234 . 39.848 43.651 12.530 1.00 34.71 ? ? ? ? ? . 234 SER A N 209 ATOM 1725 C CA . SER A 209 234 . 39.382 43.393 11.178 1.00 39.20 ? ? ? ? ? . 234 SER A CA 209 ATOM 1726 C C . SER A 209 234 . 37.883 43.524 11.031 1.00 33.67 ? ? ? ? ? . 234 SER A C 209 ATOM 1727 O O . SER A 209 234 . 37.400 43.755 9.918 1.00 34.08 ? ? ? ? ? . 234 SER A O 209 ATOM 1728 C CB . SER A 209 234 . 39.833 41.999 10.716 1.00 46.31 ? ? ? ? ? . 234 SER A CB 209 ATOM 1729 O OG . SER A 209 234 . 39.204 41.027 11.526 1.00 55.85 ? ? ? ? ? . 234 SER A OG 209 ATOM 1730 N N . GLU A 209 235 . 37.140 43.259 12.096 1.00 25.25 ? ? ? ? ? . 235 GLU A N 209 ATOM 1731 C CA . GLU A 209 235 . 35.650 43.273 11.878 1.00 19.90 ? ? ? ? ? . 235 GLU A CA 209 ATOM 1732 C C . GLU A 209 235 . 35.155 44.520 12.558 1.00 14.44 ? ? ? ? ? . 235 GLU A C 209 ATOM 1733 O O . GLU A 209 235 . 33.959 44.810 12.601 1.00 22.95 ? ? ? ? ? . 235 GLU A O 209 ATOM 1734 C CB . GLU A 209 235 . 35.021 42.015 12.485 1.00 18.18 ? ? ? ? ? . 235 GLU A CB 209 ATOM 1735 C CG . GLU A 209 235 . 35.627 40.674 11.950 1.00 18.69 ? ? ? ? ? . 235 GLU A CG 209 ATOM 1736 C CD . GLU A 209 235 . 35.102 40.325 10.581 1.00 58.31 ? ? ? ? ? . 235 GLU A CD 209 ATOM 1737 O OE1 . GLU A 209 235 . 34.022 40.894 10.269 1.00 71.16 ? ? ? ? ? . 235 GLU A OE1 209 ATOM 1738 O OE2 . GLU A 209 235 . 35.606 39.558 9.777 1.00 74.37 ? ? ? ? ? . 235 GLU A OE2 209 ATOM 1739 N N . LYS A 209 236 . 36.119 45.267 13.123 1.00 10.56 ? ? ? ? ? . 236 LYS A N 209 ATOM 1740 C CA . LYS A 209 236 . 35.761 46.504 13.805 1.00 10.20 ? ? ? ? ? . 236 LYS A CA 209 ATOM 1741 C C . LYS A 209 236 . 34.726 46.193 14.931 1.00 17.99 ? ? ? ? ? . 236 LYS A C 209 ATOM 1742 O O . LYS A 209 236 . 33.643 46.805 15.047 1.00 15.58 ? ? ? ? ? . 236 LYS A O 209 ATOM 1743 C CB . LYS A 209 236 . 35.121 47.468 12.819 1.00 17.23 ? ? ? ? ? . 236 LYS A CB 209 ATOM 1744 C CG . LYS A 209 236 . 36.103 48.033 11.760 1.00 26.50 ? ? ? ? ? . 236 LYS A CG 209 ATOM 1745 C CD . LYS A 209 236 . 35.392 49.225 11.081 1.00 22.11 ? ? ? ? ? . 236 LYS A CD 209 ATOM 1746 C CE . LYS A 209 236 . 36.370 50.050 10.282 1.00 88.40 ? ? ? ? ? . 236 LYS A CE 209 ATOM 1747 N NZ . LYS A 209 236 . 37.349 49.238 9.508 1.00 77.96 ? ? ? ? ? . 236 LYS A NZ 209 ATOM 1748 N N . MET A 209 237 . 35.117 45.347 15.871 1.00 6.47 ? ? ? ? ? . 237 MET A N 209 ATOM 1749 C CA . MET A 209 237 . 34.122 45.017 16.927 1.00 9.82 ? ? ? ? ? . 237 MET A CA 209 ATOM 1750 C C . MET A 209 237 . 34.908 44.468 18.079 1.00 13.53 ? ? ? ? ? . 237 MET A C 209 ATOM 1751 O O . MET A 209 237 . 36.054 44.059 17.855 1.00 13.84 ? ? ? ? ? . 237 MET A O 209 ATOM 1752 C CB . MET A 209 237 . 33.179 43.895 16.302 1.00 8.93 ? ? ? ? ? . 237 MET A CB 209 ATOM 1753 C CG . MET A 209 237 . 33.909 42.563 16.287 1.00 12.26 ? ? ? ? ? . 237 MET A CG 209 ATOM 1754 S SD . MET A 209 237 . 32.573 41.268 16.335 1.00 41.73 ? ? ? ? ? . 237 MET A SD 209 ATOM 1755 C CE . MET A 209 237 . 32.539 40.973 14.568 1.00 37.33 ? ? ? ? ? . 237 MET A CE 209 ATOM 1756 N N . LYS A 209 238 . 34.222 44.389 19.214 1.00 10.01 ? ? ? ? ? . 238 LYS A N 209 ATOM 1757 C CA . LYS A 209 238 . 34.760 43.720 20.404 1.00 18.92 ? ? ? ? ? . 238 LYS A CA 209 ATOM 1758 C C . LYS A 209 238 . 33.667 42.767 20.978 1.00 10.38 ? ? ? ? ? . 238 LYS A C 209 ATOM 1759 O O . LYS A 209 238 . 32.512 43.090 20.810 1.00 15.48 ? ? ? ? ? . 238 LYS A O 209 ATOM 1760 C CB . LYS A 209 238 . 35.037 44.762 21.477 1.00 15.21 ? ? ? ? ? . 238 LYS A CB 209 ATOM 1761 C CG . LYS A 209 238 . 36.088 45.797 21.065 1.00 41.22 ? ? ? ? ? . 238 LYS A CG 209 ATOM 1762 C CD . LYS A 209 238 . 36.431 46.737 22.203 1.00 42.43 ? ? ? ? ? . 238 LYS A CD 209 ATOM 1763 C CE . LYS A 209 238 . 35.366 47.601 22.733 1.00 36.30 ? ? ? ? ? . 238 LYS A CE 209 ATOM 1764 N NZ . LYS A 209 238 . 35.169 48.965 22.297 1.00 30.79 ? ? ? ? ? . 238 LYS A NZ 209 ATOM 1765 N N . ILE A 209 239 . 34.133 41.709 21.573 1.00 11.32 ? ? ? ? ? . 239 ILE A N 209 ATOM 1766 C CA . ILE A 209 239 . 33.218 40.754 22.227 1.00 9.93 ? ? ? ? ? . 239 ILE A CA 209 ATOM 1767 C C . ILE A 209 239 . 33.628 40.687 23.698 1.00 10.22 ? ? ? ? ? . 239 ILE A C 209 ATOM 1768 O O . ILE A 209 239 . 34.825 40.488 23.993 1.00 14.99 ? ? ? ? ? . 239 ILE A O 209 ATOM 1769 C CB . ILE A 209 239 . 33.309 39.375 21.570 1.00 10.37 ? ? ? ? ? . 239 ILE A CB 209 ATOM 1770 C CG1 . ILE A 209 239 . 32.936 39.448 20.059 1.00 19.38 ? ? ? ? ? . 239 ILE A CG1 209 ATOM 1771 C CG2 . ILE A 209 239 . 32.358 38.353 22.307 1.00 10.30 ? ? ? ? ? . 239 ILE A CG2 209 ATOM 1772 C CD1 . ILE A 209 239 . 33.096 38.071 19.312 1.00 23.09 ? ? ? ? ? . 239 ILE A CD1 209 ATOM 1773 N N . LEU A 209 240 . 32.655 40.808 24.572 1.00 19.13 ? ? ? ? ? . 240 LEU A N 209 ATOM 1774 C CA . LEU A 209 240 . 32.805 40.595 26.009 1.00 20.64 ? ? ? ? ? . 240 LEU A CA 209 ATOM 1775 C C . LEU A 209 240 . 32.060 39.327 26.469 1.00 12.47 ? ? ? ? ? . 240 LEU A C 209 ATOM 1776 O O . LEU A 209 240 . 30.925 39.172 26.042 1.00 11.85 ? ? ? ? ? . 240 LEU A O 209 ATOM 1777 C CB . LEU A 209 240 . 32.279 41.849 26.736 1.00 12.05 ? ? ? ? ? . 240 LEU A CB 209 ATOM 1778 C CG . LEU A 209 240 . 32.221 41.823 28.273 1.00 11.71 ? ? ? ? ? . 240 LEU A CG 209 ATOM 1779 C CD1 . LEU A 209 240 . 33.653 41.852 28.829 1.00 12.61 ? ? ? ? ? . 240 LEU A CD1 209 ATOM 1780 C CD2 . LEU A 209 240 . 31.388 43.051 28.684 1.00 7.46 ? ? ? ? ? . 240 LEU A CD2 209 ATOM 1781 N N . GLU A 209 241 . 32.692 38.611 27.391 1.00 12.51 ? ? ? ? ? . 241 GLU A N 209 ATOM 1782 C CA . GLU A 209 241 . 32.025 37.487 28.048 1.00 11.02 ? ? ? ? ? . 241 GLU A CA 209 ATOM 1783 C C . GLU A 209 241 . 31.799 37.836 29.522 1.00 20.27 ? ? ? ? ? . 241 GLU A C 209 ATOM 1784 O O . GLU A 209 241 . 32.763 38.095 30.229 1.00 11.19 ? ? ? ? ? . 241 GLU A O 209 ATOM 1785 C CB . GLU A 209 241 . 32.784 36.190 27.996 1.00 12.25 ? ? ? ? ? . 241 GLU A CB 209 ATOM 1786 C CG . GLU A 209 241 . 31.966 34.945 28.430 1.00 13.23 ? ? ? ? ? . 241 GLU A CG 209 ATOM 1787 C CD . GLU A 209 241 . 32.644 33.642 28.158 1.00 63.41 ? ? ? ? ? . 241 GLU A CD 209 ATOM 1788 O OE1 . GLU A 209 241 . 33.844 33.569 28.048 1.00 40.45 ? ? ? ? ? . 241 GLU A OE1 209 ATOM 1789 O OE2 . GLU A 209 241 . 31.904 32.640 28.080 1.00 41.22 ? ? ? ? ? . 241 GLU A OE2 209 ATOM 1790 N N . LEU A 209 242 . 30.539 37.803 29.947 1.00 10.50 ? ? ? ? ? . 242 LEU A N 209 ATOM 1791 C CA . LEU A 209 242 . 30.169 37.915 31.374 1.00 2.00 ? ? ? ? ? . 242 LEU A CA 209 ATOM 1792 C C . LEU A 209 242 . 29.578 36.589 31.856 1.00 8.90 ? ? ? ? ? . 242 LEU A C 209 ATOM 1793 O O . LEU A 209 242 . 28.489 36.238 31.439 1.00 12.39 ? ? ? ? ? . 242 LEU A O 209 ATOM 1794 C CB . LEU A 209 242 . 29.174 39.033 31.423 1.00 4.48 ? ? ? ? ? . 242 LEU A CB 209 ATOM 1795 C CG . LEU A 209 242 . 29.485 40.376 30.909 1.00 12.06 ? ? ? ? ? . 242 LEU A CG 209 ATOM 1796 C CD1 . LEU A 209 242 . 28.271 41.308 30.907 1.00 29.55 ? ? ? ? ? . 242 LEU A CD1 209 ATOM 1797 C CD2 . LEU A 209 242 . 30.468 41.062 31.901 1.00 17.36 ? ? ? ? ? . 242 LEU A CD2 209 ATOM 1798 N N . PRO A 209 243 . 30.291 35.945 32.733 1.00 13.28 ? ? ? ? ? . 243 PRO A N 209 ATOM 1799 C CA . PRO A 209 243 . 29.852 34.671 33.351 1.00 11.80 ? ? ? ? ? . 243 PRO A CA 209 ATOM 1800 C C . PRO A 209 243 . 28.706 34.861 34.348 1.00 14.78 ? ? ? ? ? . 243 PRO A C 209 ATOM 1801 O O . PRO A 209 243 . 28.563 35.882 35.087 1.00 12.74 ? ? ? ? ? . 243 PRO A O 209 ATOM 1802 C CB . PRO A 209 243 . 31.105 34.112 33.966 1.00 12.95 ? ? ? ? ? . 243 PRO A CB 209 ATOM 1803 C CG . PRO A 209 243 . 32.089 35.214 34.028 1.00 19.62 ? ? ? ? ? . 243 PRO A CG 209 ATOM 1804 C CD . PRO A 209 243 . 31.479 36.496 33.427 1.00 17.33 ? ? ? ? ? . 243 PRO A CD 209 ATOM 1805 N N . PHE A 209 244 . 27.805 33.852 34.317 1.00 6.65 ? ? ? ? ? . 244 PHE A N 209 ATOM 1806 C CA . PHE A 209 244 . 26.698 33.776 35.322 1.00 6.59 ? ? ? ? ? . 244 PHE A CA 209 ATOM 1807 C C . PHE A 209 244 . 27.260 33.047 36.514 1.00 9.24 ? ? ? ? ? . 244 PHE A C 209 ATOM 1808 O O . PHE A 209 244 . 28.271 32.284 36.373 1.00 11.32 ? ? ? ? ? . 244 PHE A O 209 ATOM 1809 C CB . PHE A 209 244 . 25.424 33.148 34.732 1.00 2.00 ? ? ? ? ? . 244 PHE A CB 209 ATOM 1810 C CG . PHE A 209 244 . 24.648 34.085 33.850 1.00 9.51 ? ? ? ? ? . 244 PHE A CG 209 ATOM 1811 C CD1 . PHE A 209 244 . 23.800 35.076 34.359 1.00 8.98 ? ? ? ? ? . 244 PHE A CD1 209 ATOM 1812 C CD2 . PHE A 209 244 . 24.743 34.020 32.459 1.00 12.54 ? ? ? ? ? . 244 PHE A CD2 209 ATOM 1813 C CE1 . PHE A 209 244 . 23.064 35.887 33.514 1.00 5.31 ? ? ? ? ? . 244 PHE A CE1 209 ATOM 1814 C CE2 . PHE A 209 244 . 24.000 34.758 31.546 1.00 8.46 ? ? ? ? ? . 244 PHE A CE2 209 ATOM 1815 C CZ . PHE A 209 244 . 23.155 35.756 32.107 1.00 4.01 ? ? ? ? ? . 244 PHE A CZ 209 ATOM 1816 N N . ALA A 209 245 . 26.715 33.289 37.711 1.00 12.58 ? ? ? ? ? . 245 ALA A N 209 ATOM 1817 C CA . ALA A 209 245 . 27.203 32.536 38.900 1.00 12.30 ? ? ? ? ? . 245 ALA A CA 209 ATOM 1818 C C . ALA A 209 245 . 26.951 31.045 38.701 1.00 26.81 ? ? ? ? ? . 245 ALA A C 209 ATOM 1819 O O . ALA A 209 245 . 26.004 30.598 38.022 1.00 21.41 ? ? ? ? ? . 245 ALA A O 209 ATOM 1820 C CB . ALA A 209 245 . 26.412 33.015 40.160 1.00 8.43 ? ? ? ? ? . 245 ALA A CB 209 ATOM 1821 N N . SER A 209 245 A 27.808 30.293 39.275 1.00 19.03 ? ? ? ? ? . 245 SER A N 209 ATOM 1822 C CA . SER A 209 245 A 28.044 28.870 39.213 1.00 32.18 ? ? ? ? ? . 245 SER A CA 209 ATOM 1823 C C . SER A 209 245 A 28.532 28.222 37.968 1.00 15.47 ? ? ? ? ? . 245 SER A C 209 ATOM 1824 O O . SER A 209 245 A 28.637 26.991 37.857 1.00 16.35 ? ? ? ? ? . 245 SER A O 209 ATOM 1825 C CB . SER A 209 245 A 26.996 28.078 39.993 1.00 68.45 ? ? ? ? ? . 245 SER A CB 209 ATOM 1826 O OG . SER A 209 245 A 27.403 28.258 41.367 1.00 56.04 ? ? ? ? ? . 245 SER A OG 209 ATOM 1827 N N . GLY A 209 246 . 29.021 29.021 37.035 1.00 15.82 ? ? ? ? ? . 246 GLY A N 209 ATOM 1828 C CA . GLY A 209 246 . 29.980 28.645 36.033 1.00 5.19 ? ? ? ? ? . 246 GLY A CA 209 ATOM 1829 C C . GLY A 209 246 . 29.360 27.724 35.023 1.00 11.48 ? ? ? ? ? . 246 GLY A C 209 ATOM 1830 O O . GLY A 209 246 . 30.188 27.029 34.405 1.00 17.68 ? ? ? ? ? . 246 GLY A O 209 ATOM 1831 N N . THR A 209 247 . 28.057 27.760 34.812 1.00 16.15 ? ? ? ? ? . 247 THR A N 209 ATOM 1832 C CA . THR A 209 247 . 27.511 26.924 33.685 1.00 18.05 ? ? ? ? ? . 247 THR A CA 209 ATOM 1833 C C . THR A 209 247 . 26.981 27.607 32.468 1.00 16.46 ? ? ? ? ? . 247 THR A C 209 ATOM 1834 O O . THR A 209 247 . 26.844 26.981 31.384 1.00 13.27 ? ? ? ? ? . 247 THR A O 209 ATOM 1835 C CB . THR A 209 247 . 26.370 25.936 34.283 1.00 27.81 ? ? ? ? ? . 247 THR A CB 209 ATOM 1836 O OG1 . THR A 209 247 . 25.301 26.850 34.579 1.00 15.32 ? ? ? ? ? . 247 THR A OG1 209 ATOM 1837 C CG2 . THR A 209 247 . 26.903 25.107 35.457 1.00 27.26 ? ? ? ? ? . 247 THR A CG2 209 ATOM 1838 N N . MET A 209 248 . 26.710 28.886 32.543 1.00 11.87 ? ? ? ? ? . 248 MET A N 209 ATOM 1839 C CA . MET A 209 248 . 26.340 29.793 31.472 1.00 9.52 ? ? ? ? ? . 248 MET A CA 209 ATOM 1840 C C . MET A 209 248 . 27.123 31.109 31.420 1.00 21.83 ? ? ? ? ? . 248 MET A C 209 ATOM 1841 O O . MET A 209 248 . 27.633 31.605 32.441 1.00 15.73 ? ? ? ? ? . 248 MET A O 209 ATOM 1842 C CB . MET A 209 248 . 24.888 30.149 31.839 1.00 15.25 ? ? ? ? ? . 248 MET A CB 209 ATOM 1843 C CG . MET A 209 248 . 23.989 28.907 31.775 1.00 20.08 ? ? ? ? ? . 248 MET A CG 209 ATOM 1844 S SD . MET A 209 248 . 22.307 29.440 32.289 1.00 21.88 ? ? ? ? ? . 248 MET A SD 209 ATOM 1845 C CE . MET A 209 248 . 22.099 31.031 31.601 1.00 45.97 ? ? ? ? ? . 248 MET A CE 209 ATOM 1846 N N . SER A 209 249 . 27.121 31.740 30.254 1.00 12.34 ? ? ? ? ? . 249 SER A N 209 ATOM 1847 C CA . SER A 209 249 . 27.779 33.079 30.132 1.00 2.13 ? ? ? ? ? . 249 SER A CA 209 ATOM 1848 C C . SER A 209 249 . 26.998 33.870 29.139 1.00 14.06 ? ? ? ? ? . 249 SER A C 209 ATOM 1849 O O . SER A 209 249 . 26.244 33.254 28.351 1.00 12.92 ? ? ? ? ? . 249 SER A O 209 ATOM 1850 C CB . SER A 209 249 . 29.251 33.012 29.680 1.00 5.33 ? ? ? ? ? . 249 SER A CB 209 ATOM 1851 O OG . SER A 209 249 . 29.317 32.557 28.349 1.00 16.30 ? ? ? ? ? . 249 SER A OG 209 ATOM 1852 N N . MET A 209 250 . 27.158 35.182 29.217 1.00 14.30 ? ? ? ? ? . 250 MET A N 209 ATOM 1853 C CA . MET A 209 250 . 26.585 36.071 28.208 1.00 12.27 ? ? ? ? ? . 250 MET A CA 209 ATOM 1854 C C . MET A 209 250 . 27.721 36.632 27.335 1.00 17.32 ? ? ? ? ? . 250 MET A C 209 ATOM 1855 O O . MET A 209 250 . 28.629 37.231 27.929 1.00 18.17 ? ? ? ? ? . 250 MET A O 209 ATOM 1856 C CB . MET A 209 250 . 25.797 37.226 28.861 1.00 20.89 ? ? ? ? ? . 250 MET A CB 209 ATOM 1857 C CG . MET A 209 250 . 25.097 38.023 27.724 1.00 20.51 ? ? ? ? ? . 250 MET A CG 209 ATOM 1858 S SD . MET A 209 250 . 23.799 39.080 28.516 1.00 22.76 ? ? ? ? ? . 250 MET A SD 209 ATOM 1859 C CE . MET A 209 250 . 24.662 40.588 28.562 1.00 25.28 ? ? ? ? ? . 250 MET A CE 209 ATOM 1860 N N . LEU A 209 251 . 27.602 36.439 26.042 1.00 5.35 ? ? ? ? ? . 251 LEU A N 209 ATOM 1861 C CA . LEU A 209 251 . 28.534 37.157 25.118 1.00 10.48 ? ? ? ? ? . 251 LEU A CA 209 ATOM 1862 C C . LEU A 209 251 . 27.863 38.369 24.550 1.00 13.51 ? ? ? ? ? . 251 LEU A C 209 ATOM 1863 O O . LEU A 209 251 . 26.696 38.300 24.102 1.00 10.75 ? ? ? ? ? . 251 LEU A O 209 ATOM 1864 C CB . LEU A 209 251 . 28.844 36.175 23.983 1.00 8.27 ? ? ? ? ? . 251 LEU A CB 209 ATOM 1865 C CG . LEU A 209 251 . 29.534 34.879 24.297 1.00 8.54 ? ? ? ? ? . 251 LEU A CG 209 ATOM 1866 C CD1 . LEU A 209 251 . 29.459 34.030 23.027 1.00 21.19 ? ? ? ? ? . 251 LEU A CD1 209 ATOM 1867 C CD2 . LEU A 209 251 . 30.987 35.163 24.655 1.00 14.86 ? ? ? ? ? . 251 LEU A CD2 209 ATOM 1868 N N . VAL A 209 252 . 28.590 39.494 24.496 1.00 9.32 ? ? ? ? ? . 252 VAL A N 209 ATOM 1869 C CA . VAL A 209 252 . 27.985 40.724 23.926 1.00 7.73 ? ? ? ? ? . 252 VAL A CA 209 ATOM 1870 C C . VAL A 209 252 . 28.869 41.100 22.703 1.00 12.90 ? ? ? ? ? . 252 VAL A C 209 ATOM 1871 O O . VAL A 209 252 . 30.093 41.249 22.904 1.00 16.08 ? ? ? ? ? . 252 VAL A O 209 ATOM 1872 C CB . VAL A 209 252 . 28.010 41.876 24.957 1.00 11.56 ? ? ? ? ? . 252 VAL A CB 209 ATOM 1873 C CG1 . VAL A 209 252 . 27.544 43.232 24.338 1.00 7.42 ? ? ? ? ? . 252 VAL A CG1 209 ATOM 1874 C CG2 . VAL A 209 252 . 27.316 41.609 26.254 1.00 17.04 ? ? ? ? ? . 252 VAL A CG2 209 ATOM 1875 N N . LEU A 209 253 . 28.303 41.192 21.540 1.00 13.06 ? ? ? ? ? . 253 LEU A N 209 ATOM 1876 C CA . LEU A 209 253 . 29.030 41.577 20.321 1.00 14.23 ? ? ? ? ? . 253 LEU A CA 209 ATOM 1877 C C . LEU A 209 253 . 28.725 43.023 19.964 1.00 13.85 ? ? ? ? ? . 253 LEU A C 209 ATOM 1878 O O . LEU A 209 253 . 27.616 43.390 19.579 1.00 9.81 ? ? ? ? ? . 253 LEU A O 209 ATOM 1879 C CB . LEU A 209 253 . 28.606 40.551 19.199 1.00 14.61 ? ? ? ? ? . 253 LEU A CB 209 ATOM 1880 C CG . LEU A 209 253 . 29.049 39.125 19.526 1.00 15.46 ? ? ? ? ? . 253 LEU A CG 209 ATOM 1881 C CD1 . LEU A 209 253 . 27.881 38.375 20.190 1.00 22.49 ? ? ? ? ? . 253 LEU A CD1 209 ATOM 1882 C CD2 . LEU A 209 253 . 29.446 38.361 18.264 1.00 20.03 ? ? ? ? ? . 253 LEU A CD2 209 ATOM 1883 N N . LEU A 209 254 . 29.712 43.901 20.172 1.00 15.00 ? ? ? ? ? . 254 LEU A N 209 ATOM 1884 C CA . LEU A 209 254 . 29.549 45.352 20.076 1.00 15.78 ? ? ? ? ? . 254 LEU A CA 209 ATOM 1885 C C . LEU A 209 254 . 30.365 45.906 18.897 1.00 14.20 ? ? ? ? ? . 254 LEU A C 209 ATOM 1886 O O . LEU A 209 254 . 31.615 45.820 18.943 1.00 11.10 ? ? ? ? ? . 254 LEU A O 209 ATOM 1887 C CB . LEU A 209 254 . 30.027 45.920 21.473 1.00 10.96 ? ? ? ? ? . 254 LEU A CB 209 ATOM 1888 C CG . LEU A 209 254 . 29.880 47.437 21.538 1.00 13.11 ? ? ? ? ? . 254 LEU A CG 209 ATOM 1889 C CD1 . LEU A 209 254 . 28.403 47.900 21.620 1.00 12.30 ? ? ? ? ? . 254 LEU A CD1 209 ATOM 1890 C CD2 . LEU A 209 254 . 30.638 47.881 22.780 1.00 14.22 ? ? ? ? ? . 254 LEU A CD2 209 ATOM 1891 N N . PRO A 209 255 . 29.681 46.325 17.857 1.00 22.26 ? ? ? ? ? . 255 PRO A N 209 ATOM 1892 C CA . PRO A 209 255 . 30.322 46.951 16.680 1.00 22.51 ? ? ? ? ? . 255 PRO A CA 209 ATOM 1893 C C . PRO A 209 255 . 31.024 48.235 17.135 1.00 16.49 ? ? ? ? ? . 255 PRO A C 209 ATOM 1894 O O . PRO A 209 255 . 30.499 48.835 18.059 1.00 13.83 ? ? ? ? ? . 255 PRO A O 209 ATOM 1895 C CB . PRO A 209 255 . 29.170 47.342 15.746 1.00 10.13 ? ? ? ? ? . 255 PRO A CB 209 ATOM 1896 C CG . PRO A 209 255 . 27.987 46.523 16.198 1.00 19.96 ? ? ? ? ? . 255 PRO A CG 209 ATOM 1897 C CD . PRO A 209 255 . 28.194 46.355 17.713 1.00 20.78 ? ? ? ? ? . 255 PRO A CD 209 ATOM 1898 N N . ASP A 209 256 . 32.124 48.616 16.539 1.00 16.11 ? ? ? ? ? . 256 ASP A N 209 ATOM 1899 C CA . ASP A 209 256 . 32.777 49.905 16.909 1.00 22.43 ? ? ? ? ? . 256 ASP A CA 209 ATOM 1900 C C . ASP A 209 256 . 31.813 51.059 16.583 1.00 24.90 ? ? ? ? ? . 256 ASP A C 209 ATOM 1901 O O . ASP A 209 256 . 31.657 51.947 17.431 1.00 32.17 ? ? ? ? ? . 256 ASP A O 209 ATOM 1902 C CB . ASP A 209 256 . 34.143 50.030 16.243 1.00 13.88 ? ? ? ? ? . 256 ASP A CB 209 ATOM 1903 C CG . ASP A 209 256 . 35.239 49.211 16.820 1.00 16.34 ? ? ? ? ? . 256 ASP A CG 209 ATOM 1904 O OD1 . ASP A 209 256 . 35.180 48.487 17.850 1.00 19.75 ? ? ? ? ? . 256 ASP A OD1 209 ATOM 1905 O OD2 . ASP A 209 256 . 36.319 49.276 16.149 1.00 25.37 ? ? ? ? ? . 256 ASP A OD2 209 ATOM 1906 N N . GLU A 209 256 A 31.130 50.974 15.435 1.00 29.24 ? ? ? ? ? . 256 GLU A N 209 ATOM 1907 C CA . GLU A 209 256 A 30.264 52.125 15.051 1.00 26.41 ? ? ? ? ? . 256 GLU A CA 209 ATOM 1908 C C . GLU A 209 256 A 28.786 51.857 15.314 1.00 27.55 ? ? ? ? ? . 256 GLU A C 209 ATOM 1909 O O . GLU A 209 256 A 28.324 50.732 15.174 1.00 30.49 ? ? ? ? ? . 256 GLU A O 209 ATOM 1910 C CB . GLU A 209 256 A 30.353 52.465 13.593 1.00 24.98 ? ? ? ? ? . 256 GLU A CB 209 ATOM 1911 C CG . GLU A 209 256 A 31.683 52.433 12.848 1.00 68.65 ? ? ? ? ? . 256 GLU A CG 209 ATOM 1912 N N . VAL A 209 257 . 28.113 52.935 15.627 1.00 34.18 ? ? ? ? ? . 257 VAL A N 209 ATOM 1913 C CA . VAL A 209 257 . 26.757 53.022 16.167 1.00 41.37 ? ? ? ? ? . 257 VAL A CA 209 ATOM 1914 C C . VAL A 209 257 . 25.821 52.336 15.184 1.00 33.90 ? ? ? ? ? . 257 VAL A C 209 ATOM 1915 O O . VAL A 209 257 . 24.613 52.271 15.408 1.00 50.01 ? ? ? ? ? . 257 VAL A O 209 ATOM 1916 C CB . VAL A 209 257 . 26.306 54.466 16.455 1.00 37.28 ? ? ? ? ? . 257 VAL A CB 209 ATOM 1917 C CG1 . VAL A 209 257 . 24.975 54.620 17.166 1.00 41.27 ? ? ? ? ? . 257 VAL A CG1 209 ATOM 1918 C CG2 . VAL A 209 257 . 27.374 55.340 17.117 1.00 53.34 ? ? ? ? ? . 257 VAL A CG2 209 ATOM 1919 N N . SER A 209 258 . 26.402 51.905 14.071 1.00 36.00 ? ? ? ? ? . 258 SER A N 209 ATOM 1920 C CA . SER A 209 258 . 25.574 51.400 12.957 1.00 26.42 ? ? ? ? ? . 258 SER A CA 209 ATOM 1921 C C . SER A 209 258 . 26.399 50.385 12.198 1.00 46.17 ? ? ? ? ? . 258 SER A C 209 ATOM 1922 O O . SER A 209 258 . 26.292 50.205 10.978 1.00 52.84 ? ? ? ? ? . 258 SER A O 209 ATOM 1923 C CB . SER A 209 258 . 25.108 52.561 12.099 1.00 50.13 ? ? ? ? ? . 258 SER A CB 209 ATOM 1924 O OG . SER A 209 258 . 26.132 53.038 11.233 1.00 64.47 ? ? ? ? ? . 258 SER A OG 209 ATOM 1925 N N . GLY A 209 259 . 27.277 49.759 12.976 1.00 26.51 ? ? ? ? ? . 259 GLY A N 209 ATOM 1926 C CA . GLY A 209 259 . 28.091 48.660 12.415 1.00 23.72 ? ? ? ? ? . 259 GLY A CA 209 ATOM 1927 C C . GLY A 209 259 . 27.311 47.340 12.519 1.00 27.13 ? ? ? ? ? . 259 GLY A C 209 ATOM 1928 O O . GLY A 209 259 . 27.794 46.248 12.112 1.00 24.59 ? ? ? ? ? . 259 GLY A O 209 ATOM 1929 N N . LEU A 209 260 . 26.086 47.443 13.028 1.00 28.07 ? ? ? ? ? . 260 LEU A N 209 ATOM 1930 C CA . LEU A 209 260 . 25.338 46.187 13.305 1.00 26.76 ? ? ? ? ? . 260 LEU A CA 209 ATOM 1931 C C . LEU A 209 260 . 24.978 45.428 12.053 1.00 24.84 ? ? ? ? ? . 260 LEU A C 209 ATOM 1932 O O . LEU A 209 260 . 25.037 44.182 11.935 1.00 24.12 ? ? ? ? ? . 260 LEU A O 209 ATOM 1933 C CB . LEU A 209 260 . 24.127 46.528 14.187 1.00 20.92 ? ? ? ? ? . 260 LEU A CB 209 ATOM 1934 C CG . LEU A 209 260 . 23.514 45.305 14.865 1.00 19.33 ? ? ? ? ? . 260 LEU A CG 209 ATOM 1935 C CD1 . LEU A 209 260 . 24.571 44.644 15.713 1.00 21.67 ? ? ? ? ? . 260 LEU A CD1 209 ATOM 1936 C CD2 . LEU A 209 260 . 22.344 45.865 15.689 1.00 16.81 ? ? ? ? ? . 260 LEU A CD2 209 ATOM 1937 N N . GLU A 209 261 . 24.564 46.226 11.057 1.00 27.42 ? ? ? ? ? . 261 GLU A N 209 ATOM 1938 C CA . GLU A 209 261 . 24.124 45.656 9.762 1.00 30.81 ? ? ? ? ? . 261 GLU A CA 209 ATOM 1939 C C . GLU A 209 261 . 25.190 44.730 9.227 1.00 24.80 ? ? ? ? ? . 261 GLU A C 209 ATOM 1940 O O . GLU A 209 261 . 24.963 43.544 8.937 1.00 23.35 ? ? ? ? ? . 261 GLU A O 209 ATOM 1941 C CB . GLU A 209 261 . 23.860 46.750 8.728 1.00 59.38 ? ? ? ? ? . 261 GLU A CB 209 ATOM 1942 C CG . GLU A 209 261 . 22.556 47.519 8.861 1.00 77.75 ? ? ? ? ? . 261 GLU A CG 209 ATOM 1943 N N . GLN A 209 262 . 26.441 45.265 9.244 1.00 18.27 ? ? ? ? ? . 262 GLN A N 209 ATOM 1944 C CA . GLN A 209 262 . 27.492 44.338 8.718 1.00 19.47 ? ? ? ? ? . 262 GLN A CA 209 ATOM 1945 C C . GLN A 209 262 . 27.615 43.050 9.489 1.00 19.58 ? ? ? ? ? . 262 GLN A C 209 ATOM 1946 O O . GLN A 209 262 . 27.771 41.922 8.915 1.00 28.20 ? ? ? ? ? . 262 GLN A O 209 ATOM 1947 C CB . GLN A 209 262 . 28.805 45.094 8.524 1.00 62.56 ? ? ? ? ? . 262 GLN A CB 209 ATOM 1948 C CG . GLN A 209 262 . 29.900 44.252 7.907 1.00 70.70 ? ? ? ? ? . 262 GLN A CG 209 ATOM 1949 N N . LEU A 209 263 . 27.614 43.158 10.816 1.00 28.79 ? ? ? ? ? . 263 LEU A N 209 ATOM 1950 C CA . LEU A 209 263 . 27.947 42.008 11.693 1.00 28.11 ? ? ? ? ? . 263 LEU A CA 209 ATOM 1951 C C . LEU A 209 263 . 26.883 40.936 11.503 1.00 25.36 ? ? ? ? ? . 263 LEU A C 209 ATOM 1952 O O . LEU A 209 263 . 27.094 39.694 11.382 1.00 19.77 ? ? ? ? ? . 263 LEU A O 209 ATOM 1953 C CB . LEU A 209 263 . 28.102 42.540 13.148 1.00 23.86 ? ? ? ? ? . 263 LEU A CB 209 ATOM 1954 C CG . LEU A 209 263 . 28.091 41.505 14.273 1.00 30.80 ? ? ? ? ? . 263 LEU A CG 209 ATOM 1955 C CD1 . LEU A 209 263 . 29.197 40.437 14.091 1.00 18.50 ? ? ? ? ? . 263 LEU A CD1 209 ATOM 1956 C CD2 . LEU A 209 263 . 28.301 42.221 15.629 1.00 24.30 ? ? ? ? ? . 263 LEU A CD2 209 ATOM 1957 N N . GLU A 209 264 . 25.662 41.525 11.446 1.00 15.28 ? ? ? ? ? . 264 GLU A N 209 ATOM 1958 C CA . GLU A 209 264 . 24.491 40.606 11.211 1.00 22.17 ? ? ? ? ? . 264 GLU A CA 209 ATOM 1959 C C . GLU A 209 264 . 24.527 39.841 9.917 1.00 39.37 ? ? ? ? ? . 264 GLU A C 209 ATOM 1960 O O . GLU A 209 264 . 24.021 38.678 9.880 1.00 31.50 ? ? ? ? ? . 264 GLU A O 209 ATOM 1961 C CB . GLU A 209 264 . 23.223 41.468 11.260 1.00 22.01 ? ? ? ? ? . 264 GLU A CB 209 ATOM 1962 C CG . GLU A 209 264 . 22.980 41.985 12.705 1.00 21.29 ? ? ? ? ? . 264 GLU A CG 209 ATOM 1963 C CD . GLU A 209 264 . 21.610 42.582 12.881 1.00 18.03 ? ? ? ? ? . 264 GLU A CD 209 ATOM 1964 O OE1 . GLU A 209 264 . 20.783 42.591 11.999 1.00 29.36 ? ? ? ? ? . 264 GLU A OE1 209 ATOM 1965 O OE2 . GLU A 209 264 . 21.422 43.017 14.030 1.00 17.23 ? ? ? ? ? . 264 GLU A OE2 209 ATOM 1966 N N . SER A 209 265 . 25.077 40.418 8.865 1.00 36.55 ? ? ? ? ? . 265 SER A N 209 ATOM 1967 C CA . SER A 209 265 . 25.294 39.716 7.565 1.00 25.35 ? ? ? ? ? . 265 SER A CA 209 ATOM 1968 C C . SER A 209 265 . 26.266 38.559 7.672 1.00 21.65 ? ? ? ? ? . 265 SER A C 209 ATOM 1969 O O . SER A 209 265 . 26.067 37.545 6.961 1.00 31.53 ? ? ? ? ? . 265 SER A O 209 ATOM 1970 C CB . SER A 209 265 . 25.865 40.694 6.553 1.00 19.76 ? ? ? ? ? . 265 SER A CB 209 ATOM 1971 O OG . SER A 209 265 . 25.155 41.931 6.645 1.00 57.05 ? ? ? ? ? . 265 SER A OG 209 ATOM 1972 N N . ILE A 209 266 . 27.292 38.714 8.508 1.00 38.30 ? ? ? ? ? . 266 ILE A N 209 ATOM 1973 C CA . ILE A 209 266 . 28.435 37.761 8.458 1.00 32.66 ? ? ? ? ? . 266 ILE A CA 209 ATOM 1974 C C . ILE A 209 266 . 28.287 36.673 9.517 1.00 35.25 ? ? ? ? ? . 266 ILE A C 209 ATOM 1975 O O . ILE A 209 266 . 28.716 35.547 9.244 1.00 33.79 ? ? ? ? ? . 266 ILE A O 209 ATOM 1976 C CB . ILE A 209 266 . 29.860 38.372 8.377 1.00 32.27 ? ? ? ? ? . 266 ILE A CB 209 ATOM 1977 C CG1 . ILE A 209 266 . 30.559 38.557 9.743 1.00 39.24 ? ? ? ? ? . 266 ILE A CG1 209 ATOM 1978 C CG2 . ILE A 209 266 . 30.064 39.647 7.490 1.00 49.26 ? ? ? ? ? . 266 ILE A CG2 209 ATOM 1979 C CD1 . ILE A 209 266 . 30.407 39.850 10.518 1.00 51.41 ? ? ? ? ? . 266 ILE A CD1 209 ATOM 1980 N N . ILE A 209 267 . 27.732 37.023 10.680 1.00 35.05 ? ? ? ? ? . 267 ILE A N 209 ATOM 1981 C CA . ILE A 209 267 . 27.710 36.107 11.837 1.00 29.67 ? ? ? ? ? . 267 ILE A CA 209 ATOM 1982 C C . ILE A 209 267 . 27.177 34.742 11.484 1.00 23.99 ? ? ? ? ? . 267 ILE A C 209 ATOM 1983 O O . ILE A 209 267 . 26.183 34.526 10.755 1.00 21.56 ? ? ? ? ? . 267 ILE A O 209 ATOM 1984 C CB . ILE A 209 267 . 27.063 36.830 13.078 1.00 13.73 ? ? ? ? ? . 267 ILE A CB 209 ATOM 1985 C CG1 . ILE A 209 267 . 27.336 35.968 14.328 1.00 23.86 ? ? ? ? ? . 267 ILE A CG1 209 ATOM 1986 C CG2 . ILE A 209 267 . 25.561 37.110 12.907 1.00 21.48 ? ? ? ? ? . 267 ILE A CG2 209 ATOM 1987 C CD1 . ILE A 209 267 . 27.035 36.583 15.699 1.00 19.86 ? ? ? ? ? . 267 ILE A CD1 209 ATOM 1988 N N . ASN A 209 268 . 27.892 33.693 11.971 1.00 27.74 ? ? ? ? ? . 268 ASN A N 209 ATOM 1989 C CA . ASN A 209 268 . 27.304 32.334 11.800 1.00 18.75 ? ? ? ? ? . 268 ASN A CA 209 ATOM 1990 C C . ASN A 209 268 . 27.943 31.431 12.827 1.00 21.72 ? ? ? ? ? . 268 ASN A C 209 ATOM 1991 O O . ASN A 209 268 . 28.858 31.947 13.492 1.00 24.83 ? ? ? ? ? . 268 ASN A O 209 ATOM 1992 C CB . ASN A 209 268 . 27.329 31.842 10.350 1.00 22.36 ? ? ? ? ? . 268 ASN A CB 209 ATOM 1993 C CG . ASN A 209 268 . 28.727 31.748 9.787 1.00 24.47 ? ? ? ? ? . 268 ASN A CG 209 ATOM 1994 O OD1 . ASN A 209 268 . 29.601 31.320 10.519 1.00 21.68 ? ? ? ? ? . 268 ASN A OD1 209 ATOM 1995 N ND2 . ASN A 209 268 . 28.995 32.166 8.551 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 268 ASN A ND2 209 ATOM 1996 N N . PHE A 209 269 . 27.551 30.166 12.872 1.00 21.33 ? ? ? ? ? . 269 PHE A N 209 ATOM 1997 C CA . PHE A 209 269 . 28.179 29.232 13.860 1.00 16.44 ? ? ? ? ? . 269 PHE A CA 209 ATOM 1998 C C . PHE A 209 269 . 29.692 29.222 13.740 1.00 25.82 ? ? ? ? ? . 269 PHE A C 209 ATOM 1999 O O . PHE A 209 269 . 30.412 29.314 14.754 1.00 25.02 ? ? ? ? ? . 269 PHE A O 209 ATOM 2000 C CB . PHE A 209 269 . 27.545 27.834 13.774 1.00 23.01 ? ? ? ? ? . 269 PHE A CB 209 ATOM 2001 C CG . PHE A 209 269 . 28.233 26.747 14.559 1.00 42.90 ? ? ? ? ? . 269 PHE A CG 209 ATOM 2002 C CD1 . PHE A 209 269 . 28.497 26.904 15.904 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 269 PHE A CD1 209 ATOM 2003 C CD2 . PHE A 209 269 . 28.598 25.531 13.971 1.00 44.32 ? ? ? ? ? . 269 PHE A CD2 209 ATOM 2004 C CE1 . PHE A 209 269 . 29.100 25.949 16.709 1.00 33.32 ? ? ? ? ? . 269 PHE A CE1 209 ATOM 2005 C CE2 . PHE A 209 269 . 29.215 24.540 14.716 1.00 52.69 ? ? ? ? ? . 269 PHE A CE2 209 ATOM 2006 C CZ . PHE A 209 269 . 29.510 24.760 16.073 1.00 32.92 ? ? ? ? ? . 269 PHE A CZ 209 ATOM 2007 N N . GLU A 209 270 . 30.235 29.131 12.529 1.00 24.54 ? ? ? ? ? . 270 GLU A N 209 ATOM 2008 C CA . GLU A 209 270 . 31.700 29.011 12.362 1.00 32.03 ? ? ? ? ? . 270 GLU A CA 209 ATOM 2009 C C . GLU A 209 270 . 32.385 30.307 12.874 1.00 13.70 ? ? ? ? ? . 270 GLU A C 209 ATOM 2010 O O . GLU A 209 270 . 33.360 30.240 13.590 1.00 19.02 ? ? ? ? ? . 270 GLU A O 209 ATOM 2011 C CB . GLU A 209 270 . 32.094 28.832 10.901 1.00 36.23 ? ? ? ? ? . 270 GLU A CB 209 ATOM 2012 C CG . GLU A 209 270 . 31.183 28.012 9.967 1.00 70.73 ? ? ? ? ? . 270 GLU A CG 209 ATOM 2013 C CD . GLU A 209 270 . 31.623 28.080 8.514 1.00 99.90 ? ? ? ? ? . 270 GLU A CD 209 ATOM 2014 O OE1 . GLU A 209 270 . 32.788 28.355 8.221 1.00 78.26 ? ? ? ? ? . 270 GLU A OE1 209 ATOM 2015 O OE2 . GLU A 209 270 . 30.685 27.856 7.700 1.00 72.83 ? ? ? ? ? . 270 GLU A OE2 209 ATOM 2016 N N . LYS A 209 271 . 31.814 31.437 12.434 1.00 17.78 ? ? ? ? ? . 271 LYS A N 209 ATOM 2017 C CA . LYS A 209 271 . 32.350 32.746 12.857 1.00 12.39 ? ? ? ? ? . 271 LYS A CA 209 ATOM 2018 C C . LYS A 209 271 . 32.267 32.910 14.357 1.00 24.89 ? ? ? ? ? . 271 LYS A C 209 ATOM 2019 O O . LYS A 209 271 . 33.256 33.342 14.981 1.00 15.32 ? ? ? ? ? . 271 LYS A O 209 ATOM 2020 C CB . LYS A 209 271 . 31.583 33.897 12.183 1.00 17.37 ? ? ? ? ? . 271 LYS A CB 209 ATOM 2021 C CG . LYS A 209 271 . 31.995 34.027 10.693 1.00 44.71 ? ? ? ? ? . 271 LYS A CG 209 ATOM 2022 C CD . LYS A 209 271 . 33.252 34.906 10.597 1.00 46.59 ? ? ? ? ? . 271 LYS A CD 209 ATOM 2023 C CE . LYS A 209 271 . 33.928 34.772 9.245 1.00 69.88 ? ? ? ? ? . 271 LYS A CE 209 ATOM 2024 N NZ . LYS A 209 271 . 32.978 35.265 8.191 1.00 73.90 ? ? ? ? ? . 271 LYS A NZ 209 ATOM 2025 N N . LEU A 209 272 . 31.118 32.605 14.969 1.00 19.72 ? ? ? ? ? . 272 LEU A N 209 ATOM 2026 C CA . LEU A 209 272 . 30.996 32.767 16.434 1.00 21.70 ? ? ? ? ? . 272 LEU A CA 209 ATOM 2027 C C . LEU A 209 272 . 32.070 31.982 17.150 1.00 16.84 ? ? ? ? ? . 272 LEU A C 209 ATOM 2028 O O . LEU A 209 272 . 32.721 32.474 18.116 1.00 24.18 ? ? ? ? ? . 272 LEU A O 209 ATOM 2029 C CB . LEU A 209 272 . 29.599 32.558 16.973 1.00 21.81 ? ? ? ? ? . 272 LEU A CB 209 ATOM 2030 C CG . LEU A 209 272 . 29.286 32.898 18.428 1.00 12.54 ? ? ? ? ? . 272 LEU A CG 209 ATOM 2031 C CD1 . LEU A 209 272 . 29.079 34.468 18.483 1.00 11.08 ? ? ? ? ? . 272 LEU A CD1 209 ATOM 2032 C CD2 . LEU A 209 272 . 27.943 32.326 18.776 1.00 28.68 ? ? ? ? ? . 272 LEU A CD2 209 ATOM 2033 N N . THR A 209 273 . 32.249 30.774 16.682 1.00 20.38 ? ? ? ? ? . 273 THR A N 209 ATOM 2034 C CA . THR A 209 273 . 33.231 29.838 17.270 1.00 28.70 ? ? ? ? ? . 273 THR A CA 209 ATOM 2035 C C . THR A 209 273 . 34.646 30.396 17.118 1.00 33.30 ? ? ? ? ? . 273 THR A C 209 ATOM 2036 O O . THR A 209 273 . 35.465 30.344 18.055 1.00 24.32 ? ? ? ? ? . 273 THR A O 209 ATOM 2037 C CB . THR A 209 273 . 33.029 28.440 16.519 1.00 39.61 ? ? ? ? ? . 273 THR A CB 209 ATOM 2038 O OG1 . THR A 209 273 . 31.656 28.038 16.856 1.00 32.21 ? ? ? ? ? . 273 THR A OG1 209 ATOM 2039 C CG2 . THR A 209 273 . 34.028 27.359 16.884 1.00 52.91 ? ? ? ? ? . 273 THR A CG2 209 ATOM 2040 N N . GLU A 209 274 . 34.916 30.941 15.919 1.00 24.19 ? ? ? ? ? . 274 GLU A N 209 ATOM 2041 C CA . GLU A 209 274 . 36.260 31.506 15.659 1.00 32.52 ? ? ? ? ? . 274 GLU A CA 209 ATOM 2042 C C . GLU A 209 274 . 36.533 32.680 16.595 1.00 37.28 ? ? ? ? ? . 274 GLU A C 209 ATOM 2043 O O . GLU A 209 274 . 37.565 32.706 17.284 1.00 29.51 ? ? ? ? ? . 274 GLU A O 209 ATOM 2044 C CB . GLU A 209 274 . 36.439 31.991 14.244 1.00 25.45 ? ? ? ? ? . 274 GLU A CB 209 ATOM 2045 C CG . GLU A 209 274 . 36.749 31.028 13.121 1.00 67.88 ? ? ? ? ? . 274 GLU A CG 209 ATOM 2046 N N . TRP A 209 275 . 35.573 33.583 16.640 1.00 28.03 ? ? ? ? ? . 275 TRP A N 209 ATOM 2047 C CA . TRP A 209 275 . 35.671 34.803 17.451 1.00 25.94 ? ? ? ? ? . 275 TRP A CA 209 ATOM 2048 C C . TRP A 209 275 . 35.761 34.584 18.932 1.00 20.39 ? ? ? ? ? . 275 TRP A C 209 ATOM 2049 O O . TRP A 209 275 . 36.171 35.530 19.676 1.00 26.69 ? ? ? ? ? . 275 TRP A O 209 ATOM 2050 C CB . TRP A 209 275 . 34.458 35.701 17.137 1.00 28.83 ? ? ? ? ? . 275 TRP A CB 209 ATOM 2051 C CG . TRP A 209 275 . 34.393 36.203 15.740 1.00 31.69 ? ? ? ? ? . 275 TRP A CG 209 ATOM 2052 C CD1 . TRP A 209 275 . 35.425 36.398 14.855 1.00 14.51 ? ? ? ? ? . 275 TRP A CD1 209 ATOM 2053 C CD2 . TRP A 209 275 . 33.203 36.651 15.072 1.00 27.52 ? ? ? ? ? . 275 TRP A CD2 209 ATOM 2054 N NE1 . TRP A 209 275 . 34.928 36.859 13.681 1.00 20.90 ? ? ? ? ? . 275 TRP A NE1 209 ATOM 2055 C CE2 . TRP A 209 275 . 33.586 37.053 13.771 1.00 43.58 ? ? ? ? ? . 275 TRP A CE2 209 ATOM 2056 C CE3 . TRP A 209 275 . 31.866 36.792 15.449 1.00 29.08 ? ? ? ? ? . 275 TRP A CE3 209 ATOM 2057 C CZ2 . TRP A 209 275 . 32.679 37.537 12.835 1.00 44.58 ? ? ? ? ? . 275 TRP A CZ2 209 ATOM 2058 C CZ3 . TRP A 209 275 . 30.960 37.254 14.504 1.00 32.02 ? ? ? ? ? . 275 TRP A CZ3 209 ATOM 2059 C CH2 . TRP A 209 275 . 31.355 37.647 13.221 1.00 25.77 ? ? ? ? ? . 275 TRP A CH2 209 ATOM 2060 N N . THR A 209 276 . 35.325 33.423 19.409 1.00 14.54 ? ? ? ? ? . 276 THR A N 209 ATOM 2061 C CA . THR A 209 276 . 35.197 33.259 20.880 1.00 20.12 ? ? ? ? ? . 276 THR A CA 209 ATOM 2062 C C . THR A 209 276 . 36.146 32.191 21.364 1.00 39.77 ? ? ? ? ? . 276 THR A C 209 ATOM 2063 O O . THR A 209 276 . 36.103 31.686 22.511 1.00 33.44 ? ? ? ? ? . 276 THR A O 209 ATOM 2064 C CB . THR A 209 276 . 33.695 33.014 21.293 1.00 13.65 ? ? ? ? ? . 276 THR A CB 209 ATOM 2065 O OG1 . THR A 209 276 . 33.293 31.787 20.549 1.00 28.66 ? ? ? ? ? . 276 THR A OG1 209 ATOM 2066 C CG2 . THR A 209 276 . 32.848 34.217 20.934 1.00 21.26 ? ? ? ? ? . 276 THR A CG2 209 ATOM 2067 N N . SER A 209 277 . 37.021 31.845 20.422 1.00 31.39 ? ? ? ? ? . 277 SER A N 209 ATOM 2068 C CA . SER A 209 277 . 38.036 30.808 20.742 1.00 30.25 ? ? ? ? ? . 277 SER A CA 209 ATOM 2069 C C . SER A 209 277 . 38.986 31.334 21.830 1.00 38.91 ? ? ? ? ? . 277 SER A C 209 ATOM 2070 O O . SER A 209 277 . 39.404 32.475 22.031 1.00 28.20 ? ? ? ? ? . 277 SER A O 209 ATOM 2071 C CB . SER A 209 277 . 38.685 30.409 19.442 1.00 28.04 ? ? ? ? ? . 277 SER A CB 209 ATOM 2072 O OG . SER A 209 277 . 40.048 30.063 19.637 1.00 49.38 ? ? ? ? ? . 277 SER A OG 209 ATOM 2073 N N . SER A 209 278 . 39.338 30.407 22.678 1.00 43.70 ? ? ? ? ? . 278 SER A N 209 ATOM 2074 C CA . SER A 209 278 . 40.443 30.308 23.595 1.00 27.84 ? ? ? ? ? . 278 SER A CA 209 ATOM 2075 C C . SER A 209 278 . 41.625 31.106 23.056 1.00 39.30 ? ? ? ? ? . 278 SER A C 209 ATOM 2076 O O . SER A 209 278 . 42.208 31.907 23.792 1.00 61.22 ? ? ? ? ? . 278 SER A O 209 ATOM 2077 C CB . SER A 209 278 . 40.770 28.822 23.740 1.00 38.33 ? ? ? ? ? . 278 SER A CB 209 ATOM 2078 O OG . SER A 209 278 . 41.879 28.507 24.475 1.00 50.98 ? ? ? ? ? . 278 SER A OG 209 ATOM 2079 N N . ASN A 209 279 . 41.948 30.901 21.808 1.00 46.36 ? ? ? ? ? . 279 ASN A N 209 ATOM 2080 C CA . ASN A 209 279 . 43.002 31.543 21.036 1.00 39.07 ? ? ? ? ? . 279 ASN A CA 209 ATOM 2081 C C . ASN A 209 279 . 42.977 33.068 21.259 1.00 37.19 ? ? ? ? ? . 279 ASN A C 209 ATOM 2082 O O . ASN A 209 279 . 43.966 33.631 21.663 1.00 52.99 ? ? ? ? ? . 279 ASN A O 209 ATOM 2083 C CB . ASN A 209 279 . 42.795 31.341 19.518 1.00 72.02 ? ? ? ? ? . 279 ASN A CB 209 ATOM 2084 N N . VAL A 209 280 . 41.835 33.608 20.912 1.00 27.44 ? ? ? ? ? . 280 VAL A N 209 ATOM 2085 C CA . VAL A 209 280 . 41.477 34.971 20.573 1.00 19.17 ? ? ? ? ? . 280 VAL A CA 209 ATOM 2086 C C . VAL A 209 280 . 41.101 35.754 21.825 1.00 29.22 ? ? ? ? ? . 280 VAL A C 209 ATOM 2087 O O . VAL A 209 280 . 41.211 36.974 21.945 1.00 29.46 ? ? ? ? ? . 280 VAL A O 209 ATOM 2088 C CB . VAL A 209 280 . 40.235 34.863 19.595 1.00 18.04 ? ? ? ? ? . 280 VAL A CB 209 ATOM 2089 C CG1 . VAL A 209 280 . 39.635 36.165 19.183 1.00 27.81 ? ? ? ? ? . 280 VAL A CG1 209 ATOM 2090 C CG2 . VAL A 209 280 . 40.623 34.034 18.369 1.00 35.30 ? ? ? ? ? . 280 VAL A CG2 209 ATOM 2091 N N . MET A 209 281 . 40.469 35.042 22.775 1.00 35.61 ? ? ? ? ? . 281 MET A N 209 ATOM 2092 C CA . MET A 209 281 . 39.891 35.818 23.917 1.00 40.26 ? ? ? ? ? . 281 MET A CA 209 ATOM 2093 C C . MET A 209 281 . 40.910 35.855 25.046 1.00 34.20 ? ? ? ? ? . 281 MET A C 209 ATOM 2094 O O . MET A 209 281 . 41.627 34.886 25.333 1.00 42.57 ? ? ? ? ? . 281 MET A O 209 ATOM 2095 C CB . MET A 209 281 . 38.561 35.248 24.339 1.00 47.07 ? ? ? ? ? . 281 MET A CB 209 ATOM 2096 C CG . MET A 209 281 . 37.508 35.655 23.304 1.00 29.57 ? ? ? ? ? . 281 MET A CG 209 ATOM 2097 S SD . MET A 209 281 . 35.979 35.523 24.196 1.00 29.96 ? ? ? ? ? . 281 MET A SD 209 ATOM 2098 C CE . MET A 209 281 . 35.434 37.175 24.351 1.00 27.30 ? ? ? ? ? . 281 MET A CE 209 ATOM 2099 N N . GLU A 209 281 A 40.935 36.983 25.737 1.00 19.34 ? ? ? ? ? . 281 GLU A N 209 ATOM 2100 C CA . GLU A 209 281 A 41.879 37.041 26.871 1.00 25.02 ? ? ? ? ? . 281 GLU A CA 209 ATOM 2101 C C . GLU A 209 281 A 41.287 37.841 28.009 1.00 19.07 ? ? ? ? ? . 281 GLU A C 209 ATOM 2102 O O . GLU A 209 281 A 40.550 38.802 27.739 1.00 17.92 ? ? ? ? ? . 281 GLU A O 209 ATOM 2103 C CB . GLU A 209 281 A 43.175 37.743 26.428 1.00 38.72 ? ? ? ? ? . 281 GLU A CB 209 ATOM 2104 C CG . GLU A 209 281 A 43.087 39.125 25.881 1.00 66.16 ? ? ? ? ? . 281 GLU A CG 209 ATOM 2105 N N . GLU A 209 281 B 41.681 37.396 29.193 1.00 21.45 ? ? ? ? ? . 281 GLU A N 209 ATOM 2106 C CA . GLU A 209 281 B 41.234 37.971 30.448 1.00 17.15 ? ? ? ? ? . 281 GLU A CA 209 ATOM 2107 C C . GLU A 209 281 B 41.968 39.300 30.655 1.00 28.37 ? ? ? ? ? . 281 GLU A C 209 ATOM 2108 O O . GLU A 209 281 B 43.197 39.341 30.775 1.00 19.44 ? ? ? ? ? . 281 GLU A O 209 ATOM 2109 C CB . GLU A 209 281 B 41.519 37.044 31.629 1.00 18.71 ? ? ? ? ? . 281 GLU A CB 209 ATOM 2110 C CG . GLU A 209 281 B 40.790 35.760 31.877 1.00 55.87 ? ? ? ? ? . 281 GLU A CG 209 ATOM 2111 N N . ARG A 209 282 . 41.257 40.397 30.674 1.00 13.87 ? ? ? ? ? . 282 ARG A N 209 ATOM 2112 C CA . ARG A 209 282 . 41.799 41.723 31.010 1.00 17.29 ? ? ? ? ? . 282 ARG A CA 209 ATOM 2113 C C . ARG A 209 282 . 40.902 42.435 32.008 1.00 26.53 ? ? ? ? ? . 282 ARG A C 209 ATOM 2114 O O . ARG A 209 282 . 39.688 42.243 32.051 1.00 14.46 ? ? ? ? ? . 282 ARG A O 209 ATOM 2115 C CB . ARG A 209 282 . 41.942 42.616 29.741 1.00 20.31 ? ? ? ? ? . 282 ARG A CB 209 ATOM 2116 C CG . ARG A 209 282 . 42.863 41.960 28.687 1.00 42.33 ? ? ? ? ? . 282 ARG A CG 209 ATOM 2117 C CD . ARG A 209 282 . 43.449 42.974 27.752 1.00 22.10 ? ? ? ? ? . 282 ARG A CD 209 ATOM 2118 N NE . ARG A 209 282 . 42.403 43.618 26.993 1.00 31.47 ? ? ? ? ? . 282 ARG A NE 209 ATOM 2119 C CZ . ARG A 209 282 . 41.964 43.176 25.809 1.00 48.03 ? ? ? ? ? . 282 ARG A CZ 209 ATOM 2120 N NH1 . ARG A 209 282 . 42.632 42.169 25.296 1.00 40.27 ? ? ? ? ? . 282 ARG A NH1 209 ATOM 2121 N NH2 . ARG A 209 282 . 40.997 43.666 25.052 1.00 39.13 ? ? ? ? ? . 282 ARG A NH2 209 ATOM 2122 N N . LYS A 209 283 . 41.511 43.316 32.809 1.00 22.04 ? ? ? ? ? . 283 LYS A N 209 ATOM 2123 C CA . LYS A 209 283 . 40.772 44.307 33.593 1.00 18.89 ? ? ? ? ? . 283 LYS A CA 209 ATOM 2124 C C . LYS A 209 283 . 40.177 45.386 32.711 1.00 20.49 ? ? ? ? ? . 283 LYS A C 209 ATOM 2125 O O . LYS A 209 283 . 40.926 46.123 32.059 1.00 26.58 ? ? ? ? ? . 283 LYS A O 209 ATOM 2126 C CB . LYS A 209 283 . 41.743 44.993 34.606 1.00 30.75 ? ? ? ? ? . 283 LYS A CB 209 ATOM 2127 C CG . LYS A 209 283 . 41.881 44.112 35.835 1.00 44.80 ? ? ? ? ? . 283 LYS A CG 209 ATOM 2128 C CD . LYS A 209 283 . 41.707 44.962 37.111 1.00 45.14 ? ? ? ? ? . 283 LYS A CD 209 ATOM 2129 C CE . LYS A 209 283 . 41.846 44.110 38.366 1.00 57.11 ? ? ? ? ? . 283 LYS A CE 209 ATOM 2130 N NZ . LYS A 209 283 . 42.509 44.897 39.442 1.00 44.26 ? ? ? ? ? . 283 LYS A NZ 209 ATOM 2131 N N . ILE A 209 284 . 38.858 45.517 32.712 1.00 16.64 ? ? ? ? ? . 284 ILE A N 209 ATOM 2132 C CA . ILE A 209 284 . 38.173 46.466 31.775 1.00 16.20 ? ? ? ? ? . 284 ILE A CA 209 ATOM 2133 C C . ILE A 209 284 . 37.049 47.187 32.473 1.00 10.91 ? ? ? ? ? . 284 ILE A C 209 ATOM 2134 O O . ILE A 209 284 . 36.485 46.790 33.531 1.00 14.30 ? ? ? ? ? . 284 ILE A O 209 ATOM 2135 C CB . ILE A 209 284 . 37.865 45.618 30.495 1.00 10.94 ? ? ? ? ? . 284 ILE A CB 209 ATOM 2136 C CG1 . ILE A 209 284 . 37.349 46.536 29.369 1.00 29.98 ? ? ? ? ? . 284 ILE A CG1 209 ATOM 2137 C CG2 . ILE A 209 284 . 36.848 44.490 30.833 1.00 11.75 ? ? ? ? ? . 284 ILE A CG2 209 ATOM 2138 C CD1 . ILE A 209 284 . 37.391 45.830 27.971 1.00 44.98 ? ? ? ? ? . 284 ILE A CD1 209 ATOM 2139 N N . LYS A 209 285 . 36.744 48.380 32.025 1.00 2.37 ? ? ? ? ? . 285 LYS A N 209 ATOM 2140 C CA . LYS A 209 285 . 35.554 49.072 32.539 1.00 6.47 ? ? ? ? ? . 285 LYS A CA 209 ATOM 2141 C C . LYS A 209 285 . 34.383 48.587 31.687 1.00 9.79 ? ? ? ? ? . 285 LYS A C 209 ATOM 2142 O O . LYS A 209 285 . 34.430 48.775 30.428 1.00 14.77 ? ? ? ? ? . 285 LYS A O 209 ATOM 2143 C CB . LYS A 209 285 . 35.681 50.614 32.375 1.00 11.34 ? ? ? ? ? . 285 LYS A CB 209 ATOM 2144 C CG . LYS A 209 285 . 36.867 51.168 33.108 1.00 24.95 ? ? ? ? ? . 285 LYS A CG 209 ATOM 2145 C CD . LYS A 209 285 . 37.059 52.690 33.079 1.00 28.08 ? ? ? ? ? . 285 LYS A CD 209 ATOM 2146 C CE . LYS A 209 285 . 38.051 52.971 34.263 1.00 25.40 ? ? ? ? ? . 285 LYS A CE 209 ATOM 2147 N NZ . LYS A 209 285 . 38.738 54.266 34.119 1.00 31.94 ? ? ? ? ? . 285 LYS A NZ 209 ATOM 2148 N N . VAL A 209 286 . 33.384 48.069 32.374 1.00 13.33 ? ? ? ? ? . 286 VAL A N 209 ATOM 2149 C CA . VAL A 209 286 . 32.163 47.606 31.607 1.00 14.23 ? ? ? ? ? . 286 VAL A CA 209 ATOM 2150 C C . VAL A 209 286 . 30.961 48.534 31.765 1.00 14.57 ? ? ? ? ? . 286 VAL A C 209 ATOM 2151 O O . VAL A 209 286 . 30.553 48.743 32.928 1.00 17.06 ? ? ? ? ? . 286 VAL A O 209 ATOM 2152 C CB . VAL A 209 286 . 31.823 46.179 32.074 1.00 14.50 ? ? ? ? ? . 286 VAL A CB 209 ATOM 2153 C CG1 . VAL A 209 286 . 30.561 45.696 31.301 1.00 11.23 ? ? ? ? ? . 286 VAL A CG1 209 ATOM 2154 C CG2 . VAL A 209 286 . 33.014 45.253 31.798 1.00 15.66 ? ? ? ? ? . 286 VAL A CG2 209 ATOM 2155 N N . TYR A 209 287 . 30.378 48.983 30.639 1.00 9.58 ? ? ? ? ? . 287 TYR A N 209 ATOM 2156 C CA . TYR A 209 287 . 29.088 49.698 30.732 1.00 7.49 ? ? ? ? ? . 287 TYR A CA 209 ATOM 2157 C C . TYR A 209 287 . 28.061 48.777 29.980 1.00 15.75 ? ? ? ? ? . 287 TYR A C 209 ATOM 2158 O O . TYR A 209 287 . 28.312 48.552 28.792 1.00 8.08 ? ? ? ? ? . 287 TYR A O 209 ATOM 2159 C CB . TYR A 209 287 . 29.010 51.076 30.120 1.00 9.15 ? ? ? ? ? . 287 TYR A CB 209 ATOM 2160 C CG . TYR A 209 287 . 30.064 52.033 30.713 1.00 19.44 ? ? ? ? ? . 287 TYR A CG 209 ATOM 2161 C CD1 . TYR A 209 287 . 31.410 51.937 30.360 1.00 14.50 ? ? ? ? ? . 287 TYR A CD1 209 ATOM 2162 C CD2 . TYR A 209 287 . 29.656 53.009 31.606 1.00 30.00 ? ? ? ? ? . 287 TYR A CD2 209 ATOM 2163 C CE1 . TYR A 209 287 . 32.381 52.802 30.942 1.00 15.29 ? ? ? ? ? . 287 TYR A CE1 209 ATOM 2164 C CE2 . TYR A 209 287 . 30.595 53.881 32.183 1.00 44.60 ? ? ? ? ? . 287 TYR A CE2 209 ATOM 2165 C CZ . TYR A 209 287 . 31.943 53.756 31.825 1.00 29.09 ? ? ? ? ? . 287 TYR A CZ 209 ATOM 2166 O OH . TYR A 209 287 . 32.884 54.569 32.389 1.00 47.23 ? ? ? ? ? . 287 TYR A OH 209 ATOM 2167 N N . LEU A 209 288 . 27.048 48.404 30.740 1.00 12.34 ? ? ? ? ? . 288 LEU A N 209 ATOM 2168 C CA . LEU A 209 288 . 25.950 47.572 30.061 1.00 14.13 ? ? ? ? ? . 288 LEU A CA 209 ATOM 2169 C C . LEU A 209 288 . 24.594 48.122 30.556 1.00 11.16 ? ? ? ? ? . 288 LEU A C 209 ATOM 2170 O O . LEU A 209 288 . 24.433 48.407 31.737 1.00 17.14 ? ? ? ? ? . 288 LEU A O 209 ATOM 2171 C CB . LEU A 209 288 . 26.210 46.125 30.450 1.00 20.55 ? ? ? ? ? . 288 LEU A CB 209 ATOM 2172 C CG . LEU A 209 288 . 25.270 45.072 29.780 1.00 25.54 ? ? ? ? ? . 288 LEU A CG 209 ATOM 2173 C CD1 . LEU A 209 288 . 25.776 44.661 28.399 1.00 14.57 ? ? ? ? ? . 288 LEU A CD1 209 ATOM 2174 C CD2 . LEU A 209 288 . 25.201 43.822 30.646 1.00 19.20 ? ? ? ? ? . 288 LEU A CD2 209 ATOM 2175 N N . PRO A 209 289 . 23.654 48.346 29.647 1.00 8.58 ? ? ? ? ? . 289 PRO A N 209 ATOM 2176 C CA . PRO A 209 289 . 22.316 48.780 30.016 1.00 10.56 ? ? ? ? ? . 289 PRO A CA 209 ATOM 2177 C C . PRO A 209 289 . 21.650 47.698 30.875 1.00 11.92 ? ? ? ? ? . 289 PRO A C 209 ATOM 2178 O O . PRO A 209 289 . 21.860 46.497 30.583 1.00 8.30 ? ? ? ? ? . 289 PRO A O 209 ATOM 2179 C CB . PRO A 209 289 . 21.591 48.919 28.679 1.00 7.06 ? ? ? ? ? . 289 PRO A CB 209 ATOM 2180 C CG . PRO A 209 289 . 22.449 48.402 27.642 1.00 16.37 ? ? ? ? ? . 289 PRO A CG 209 ATOM 2181 C CD . PRO A 209 289 . 23.809 48.048 28.214 1.00 5.30 ? ? ? ? ? . 289 PRO A CD 209 ATOM 2182 N N . ARG A 209 290 . 20.893 48.136 31.885 1.00 14.49 ? ? ? ? ? . 290 ARG A N 209 ATOM 2183 C CA . ARG A 209 290 . 19.813 47.246 32.445 1.00 19.25 ? ? ? ? ? . 290 ARG A CA 209 ATOM 2184 C C . ARG A 209 290 . 18.843 46.974 31.271 1.00 20.18 ? ? ? ? ? . 290 ARG A C 209 ATOM 2185 O O . ARG A 209 290 . 18.504 47.863 30.475 1.00 19.11 ? ? ? ? ? . 290 ARG A O 209 ATOM 2186 C CB . ARG A 209 290 . 19.056 47.985 33.547 1.00 11.18 ? ? ? ? ? . 290 ARG A CB 209 ATOM 2187 C CG . ARG A 209 290 . 19.548 48.146 34.926 1.00 22.11 ? ? ? ? ? . 290 ARG A CG 209 ATOM 2188 C CD . ARG A 209 290 . 18.434 48.489 35.946 1.00 17.97 ? ? ? ? ? . 290 ARG A CD 209 ATOM 2189 N NE . ARG A 209 290 . 18.961 49.451 36.908 1.00 40.23 ? ? ? ? ? . 290 ARG A NE 209 ATOM 2190 C CZ . ARG A 209 290 . 18.283 50.274 37.689 1.00 50.75 ? ? ? ? ? . 290 ARG A CZ 209 ATOM 2191 N NH1 . ARG A 209 290 . 16.949 50.313 37.641 1.00 50.06 ? ? ? ? ? . 290 ARG A NH1 209 ATOM 2192 N NH2 . ARG A 209 290 . 18.823 51.132 38.560 1.00 51.07 ? ? ? ? ? . 290 ARG A NH2 209 ATOM 2193 N N . MET A 209 291 . 18.424 45.735 31.098 1.00 18.72 ? ? ? ? ? . 291 MET A N 209 ATOM 2194 C CA . MET A 209 291 . 17.628 45.374 29.890 1.00 19.53 ? ? ? ? ? . 291 MET A CA 209 ATOM 2195 C C . MET A 209 291 . 16.443 44.491 30.424 1.00 18.44 ? ? ? ? ? . 291 MET A C 209 ATOM 2196 O O . MET A 209 291 . 16.627 43.637 31.267 1.00 13.64 ? ? ? ? ? . 291 MET A O 209 ATOM 2197 C CB . MET A 209 291 . 18.426 44.570 28.897 1.00 22.43 ? ? ? ? ? . 291 MET A CB 209 ATOM 2198 C CG . MET A 209 291 . 19.459 45.266 28.031 1.00 24.26 ? ? ? ? ? . 291 MET A CG 209 ATOM 2199 S SD . MET A 209 291 . 20.782 43.906 27.838 1.00 28.98 ? ? ? ? ? . 291 MET A SD 209 ATOM 2200 C CE . MET A 209 291 . 19.998 43.118 26.455 1.00 27.49 ? ? ? ? ? . 291 MET A CE 209 ATOM 2201 N N . LYS A 209 292 . 15.302 44.745 29.818 1.00 22.33 ? ? ? ? ? . 292 LYS A N 209 ATOM 2202 C CA . LYS A 209 292 . 14.093 43.878 30.070 1.00 33.58 ? ? ? ? ? . 292 LYS A CA 209 ATOM 2203 C C . LYS A 209 292 . 13.655 43.416 28.690 1.00 15.38 ? ? ? ? ? . 292 LYS A C 209 ATOM 2204 O O . LYS A 209 292 . 13.110 44.228 27.923 1.00 19.59 ? ? ? ? ? . 292 LYS A O 209 ATOM 2205 C CB . LYS A 209 292 . 13.119 44.728 30.810 1.00 27.97 ? ? ? ? ? . 292 LYS A CB 209 ATOM 2206 C CG . LYS A 209 292 . 11.831 44.176 31.364 1.00 61.80 ? ? ? ? ? . 292 LYS A CG 209 ATOM 2207 C CD . LYS A 209 292 . 11.190 45.247 32.275 1.00 43.24 ? ? ? ? ? . 292 LYS A CD 209 ATOM 2208 C CE . LYS A 209 292 . 10.161 44.590 33.182 1.00 60.98 ? ? ? ? ? . 292 LYS A CE 209 ATOM 2209 N N . MET A 209 293 . 14.057 42.200 28.329 1.00 9.00 ? ? ? ? ? . 293 MET A N 209 ATOM 2210 C CA . MET A 209 293 . 13.785 41.759 26.914 1.00 7.09 ? ? ? ? ? . 293 MET A CA 209 ATOM 2211 C C . MET A 209 293 . 12.494 40.908 27.017 1.00 18.44 ? ? ? ? ? . 293 MET A C 209 ATOM 2212 O O . MET A 209 293 . 12.508 39.942 27.820 1.00 16.20 ? ? ? ? ? . 293 MET A O 209 ATOM 2213 C CB . MET A 209 293 . 14.963 40.919 26.486 1.00 14.94 ? ? ? ? ? . 293 MET A CB 209 ATOM 2214 C CG . MET A 209 293 . 16.294 41.502 26.202 1.00 36.02 ? ? ? ? ? . 293 MET A CG 209 ATOM 2215 S SD . MET A 209 293 . 16.308 42.501 24.649 1.00 35.45 ? ? ? ? ? . 293 MET A SD 209 ATOM 2216 C CE . MET A 209 293 . 16.006 44.077 25.479 1.00 27.43 ? ? ? ? ? . 293 MET A CE 209 ATOM 2217 N N . GLU A 209 294 . 11.497 41.224 26.224 1.00 18.12 ? ? ? ? ? . 294 GLU A N 209 ATOM 2218 C CA . GLU A 209 294 . 10.359 40.326 26.006 1.00 5.16 ? ? ? ? ? . 294 GLU A CA 209 ATOM 2219 C C . GLU A 209 294 . 9.844 40.467 24.575 1.00 10.34 ? ? ? ? ? . 294 GLU A C 209 ATOM 2220 O O . GLU A 209 294 . 9.505 41.567 24.140 1.00 12.68 ? ? ? ? ? . 294 GLU A O 209 ATOM 2221 C CB . GLU A 209 294 . 9.172 40.788 26.911 1.00 5.79 ? ? ? ? ? . 294 GLU A CB 209 ATOM 2222 C CG . GLU A 209 294 . 8.268 39.574 27.206 1.00 42.52 ? ? ? ? ? . 294 GLU A CG 209 ATOM 2223 C CD . GLU A 209 294 . 7.060 39.653 28.057 1.00 34.52 ? ? ? ? ? . 294 GLU A CD 209 ATOM 2224 O OE1 . GLU A 209 294 . 7.264 39.833 29.272 1.00 33.14 ? ? ? ? ? . 294 GLU A OE1 209 ATOM 2225 O OE2 . GLU A 209 294 . 5.903 39.576 27.681 1.00 37.88 ? ? ? ? ? . 294 GLU A OE2 209 ATOM 2226 N N . GLU A 209 295 . 9.777 39.354 23.851 1.00 15.76 ? ? ? ? ? . 295 GLU A N 209 ATOM 2227 C CA . GLU A 209 295 . 9.290 39.297 22.484 1.00 13.45 ? ? ? ? ? . 295 GLU A CA 209 ATOM 2228 C C . GLU A 209 295 . 8.421 38.033 22.330 1.00 11.33 ? ? ? ? ? . 295 GLU A C 209 ATOM 2229 O O . GLU A 209 295 . 8.727 37.006 22.919 1.00 10.89 ? ? ? ? ? . 295 GLU A O 209 ATOM 2230 C CB . GLU A 209 295 . 10.489 39.235 21.481 1.00 16.02 ? ? ? ? ? . 295 GLU A CB 209 ATOM 2231 C CG . GLU A 209 295 . 11.494 40.445 21.678 1.00 11.73 ? ? ? ? ? . 295 GLU A CG 209 ATOM 2232 C CD . GLU A 209 295 . 10.901 41.769 21.298 1.00 17.39 ? ? ? ? ? . 295 GLU A CD 209 ATOM 2233 O OE1 . GLU A 209 295 . 9.920 41.702 20.495 1.00 26.61 ? ? ? ? ? . 295 GLU A OE1 209 ATOM 2234 O OE2 . GLU A 209 295 . 11.245 42.818 21.752 1.00 16.78 ? ? ? ? ? . 295 GLU A OE2 209 ATOM 2235 N N . LYS A 209 296 . 7.495 38.087 21.431 1.00 14.60 ? ? ? ? ? . 296 LYS A N 209 ATOM 2236 C CA . LYS A 209 296 . 6.599 36.940 21.066 1.00 18.28 ? ? ? ? ? . 296 LYS A CA 209 ATOM 2237 C C . LYS A 209 296 . 6.590 36.788 19.562 1.00 11.13 ? ? ? ? ? . 296 LYS A C 209 ATOM 2238 O O . LYS A 209 296 . 6.552 37.828 18.891 1.00 23.62 ? ? ? ? ? . 296 LYS A O 209 ATOM 2239 C CB . LYS A 209 296 . 5.201 37.289 21.603 1.00 13.16 ? ? ? ? ? . 296 LYS A CB 209 ATOM 2240 C CG . LYS A 209 296 . 4.170 36.144 21.379 1.00 36.38 ? ? ? ? ? . 296 LYS A CG 209 ATOM 2241 C CD . LYS A 209 296 . 2.896 36.361 22.229 1.00 27.96 ? ? ? ? ? . 296 LYS A CD 209 ATOM 2242 C CE . LYS A 209 296 . 2.045 37.503 21.725 1.00 32.61 ? ? ? ? ? . 296 LYS A CE 209 ATOM 2243 N NZ . LYS A 209 296 . 1.086 38.023 22.698 1.00 42.14 ? ? ? ? ? . 296 LYS A NZ 209 ATOM 2244 N N . TYR A 209 297 . 6.771 35.595 19.016 1.00 6.38 ? ? ? ? ? . 297 TYR A N 209 ATOM 2245 C CA . TYR A 209 297 . 6.840 35.392 17.576 1.00 2.79 ? ? ? ? ? . 297 TYR A CA 209 ATOM 2246 C C . TYR A 209 297 . 5.744 34.340 17.254 1.00 21.10 ? ? ? ? ? . 297 TYR A C 209 ATOM 2247 O O . TYR A 209 297 . 5.613 33.386 18.049 1.00 21.21 ? ? ? ? ? . 297 TYR A O 209 ATOM 2248 C CB . TYR A 209 297 . 8.212 34.821 17.150 1.00 13.80 ? ? ? ? ? . 297 TYR A CB 209 ATOM 2249 C CG . TYR A 209 297 . 9.277 35.903 17.484 1.00 23.70 ? ? ? ? ? . 297 TYR A CG 209 ATOM 2250 C CD1 . TYR A 209 297 . 9.433 37.026 16.678 1.00 16.07 ? ? ? ? ? . 297 TYR A CD1 209 ATOM 2251 C CD2 . TYR A 209 297 . 10.030 35.782 18.664 1.00 29.97 ? ? ? ? ? . 297 TYR A CD2 209 ATOM 2252 C CE1 . TYR A 209 297 . 10.351 37.990 17.038 1.00 20.21 ? ? ? ? ? . 297 TYR A CE1 209 ATOM 2253 C CE2 . TYR A 209 297 . 10.953 36.771 19.031 1.00 18.95 ? ? ? ? ? . 297 TYR A CE2 209 ATOM 2254 C CZ . TYR A 209 297 . 11.134 37.857 18.173 1.00 22.34 ? ? ? ? ? . 297 TYR A CZ 209 ATOM 2255 O OH . TYR A 209 297 . 12.060 38.867 18.453 1.00 18.85 ? ? ? ? ? . 297 TYR A OH 209 ATOM 2256 N N . ASN A 209 298 . 5.165 34.549 16.144 1.00 22.52 ? ? ? ? ? . 298 ASN A N 209 ATOM 2257 C CA . ASN A 209 298 . 4.418 33.597 15.307 1.00 7.25 ? ? ? ? ? . 298 ASN A CA 209 ATOM 2258 C C . ASN A 209 298 . 5.379 32.632 14.641 1.00 4.32 ? ? ? ? ? . 298 ASN A C 209 ATOM 2259 O O . ASN A 209 298 . 5.914 32.885 13.552 1.00 11.14 ? ? ? ? ? . 298 ASN A O 209 ATOM 2260 C CB . ASN A 209 298 . 3.593 34.347 14.277 1.00 13.14 ? ? ? ? ? . 298 ASN A CB 209 ATOM 2261 C CG . ASN A 209 298 . 2.555 33.336 13.614 1.00 12.27 ? ? ? ? ? . 298 ASN A CG 209 ATOM 2262 O OD1 . ASN A 209 298 . 2.793 32.100 13.643 1.00 12.94 ? ? ? ? ? . 298 ASN A OD1 209 ATOM 2263 N ND2 . ASN A 209 298 . 1.561 33.983 13.040 1.00 24.39 ? ? ? ? ? . 298 ASN A ND2 209 ATOM 2264 N N . LEU A 209 299 . 5.501 31.497 15.277 1.00 8.88 ? ? ? ? ? . 299 LEU A N 209 ATOM 2265 C CA . LEU A 209 299 . 6.302 30.401 14.756 1.00 21.54 ? ? ? ? ? . 299 LEU A CA 209 ATOM 2266 C C . LEU A 209 299 . 5.792 29.882 13.420 1.00 26.03 ? ? ? ? ? . 299 LEU A C 209 ATOM 2267 O O . LEU A 209 299 . 6.625 29.309 12.694 1.00 24.37 ? ? ? ? ? . 299 LEU A O 209 ATOM 2268 C CB . LEU A 209 299 . 6.492 29.341 15.833 1.00 19.53 ? ? ? ? ? . 299 LEU A CB 209 ATOM 2269 C CG . LEU A 209 299 . 7.465 29.540 16.976 1.00 18.27 ? ? ? ? ? . 299 LEU A CG 209 ATOM 2270 C CD1 . LEU A 209 299 . 7.637 28.200 17.688 1.00 20.31 ? ? ? ? ? . 299 LEU A CD1 209 ATOM 2271 C CD2 . LEU A 209 299 . 8.846 29.975 16.484 1.00 12.34 ? ? ? ? ? . 299 LEU A CD2 209 ATOM 2272 N N . THR A 209 300 . 4.522 30.064 13.111 1.00 19.14 ? ? ? ? ? . 300 THR A N 209 ATOM 2273 C CA . THR A 209 300 . 4.062 29.538 11.791 1.00 15.76 ? ? ? ? ? . 300 THR A CA 209 ATOM 2274 C C . THR A 209 300 . 4.825 30.189 10.634 1.00 22.27 ? ? ? ? ? . 300 THR A C 209 ATOM 2275 O O . THR A 209 300 . 5.340 29.495 9.754 1.00 18.10 ? ? ? ? ? . 300 THR A O 209 ATOM 2276 C CB . THR A 209 300 . 2.510 29.716 11.631 1.00 37.82 ? ? ? ? ? . 300 THR A CB 209 ATOM 2277 O OG1 . THR A 209 300 . 1.948 29.009 12.777 1.00 27.14 ? ? ? ? ? . 300 THR A OG1 209 ATOM 2278 C CG2 . THR A 209 300 . 1.971 29.265 10.260 1.00 30.06 ? ? ? ? ? . 300 THR A CG2 209 ATOM 2279 N N . SER A 209 301 . 4.807 31.515 10.623 1.00 22.54 ? ? ? ? ? . 301 SER A N 209 ATOM 2280 C CA . SER A 209 301 . 5.404 32.254 9.499 1.00 26.16 ? ? ? ? ? . 301 SER A CA 209 ATOM 2281 C C . SER A 209 301 . 6.887 31.917 9.382 1.00 26.09 ? ? ? ? ? . 301 SER A C 209 ATOM 2282 O O . SER A 209 301 . 7.405 31.695 8.276 1.00 33.60 ? ? ? ? ? . 301 SER A O 209 ATOM 2283 C CB . SER A 209 301 . 5.088 33.713 9.461 1.00 28.02 ? ? ? ? ? . 301 SER A CB 209 ATOM 2284 O OG . SER A 209 301 . 4.591 34.282 10.643 1.00 35.83 ? ? ? ? ? . 301 SER A OG 209 ATOM 2285 N N . VAL A 209 302 . 7.541 31.804 10.540 1.00 20.60 ? ? ? ? ? . 302 VAL A N 209 ATOM 2286 C CA . VAL A 209 302 . 8.989 31.628 10.560 1.00 15.58 ? ? ? ? ? . 302 VAL A CA 209 ATOM 2287 C C . VAL A 209 302 . 9.375 30.286 9.997 1.00 22.32 ? ? ? ? ? . 302 VAL A C 209 ATOM 2288 O O . VAL A 209 302 . 10.139 30.222 9.028 1.00 18.94 ? ? ? ? ? . 302 VAL A O 209 ATOM 2289 C CB . VAL A 209 302 . 9.492 31.809 12.038 1.00 25.16 ? ? ? ? ? . 302 VAL A CB 209 ATOM 2290 C CG1 . VAL A 209 302 . 10.968 31.568 12.183 1.00 33.22 ? ? ? ? ? . 302 VAL A CG1 209 ATOM 2291 C CG2 . VAL A 209 302 . 9.051 33.163 12.567 1.00 25.10 ? ? ? ? ? . 302 VAL A CG2 209 ATOM 2292 N N . LEU A 209 303 . 8.861 29.221 10.663 1.00 18.25 ? ? ? ? ? . 303 LEU A N 209 ATOM 2293 C CA . LEU A 209 303 . 9.225 27.840 10.253 1.00 14.43 ? ? ? ? ? . 303 LEU A CA 209 ATOM 2294 C C . LEU A 209 303 . 8.851 27.473 8.820 1.00 10.20 ? ? ? ? ? . 303 LEU A C 209 ATOM 2295 O O . LEU A 209 303 . 9.521 26.634 8.147 1.00 10.34 ? ? ? ? ? . 303 LEU A O 209 ATOM 2296 C CB . LEU A 209 303 . 8.580 26.998 11.348 1.00 16.29 ? ? ? ? ? . 303 LEU A CB 209 ATOM 2297 C CG . LEU A 209 303 . 8.891 27.352 12.806 1.00 21.04 ? ? ? ? ? . 303 LEU A CG 209 ATOM 2298 C CD1 . LEU A 209 303 . 8.088 26.362 13.701 1.00 22.30 ? ? ? ? ? . 303 LEU A CD1 209 ATOM 2299 C CD2 . LEU A 209 303 . 10.387 27.238 13.055 1.00 22.15 ? ? ? ? ? . 303 LEU A CD2 209 ATOM 2300 N N . MET A 209 304 . 7.699 28.014 8.408 1.00 19.37 ? ? ? ? ? . 304 MET A N 209 ATOM 2301 C CA . MET A 209 304 . 7.209 27.893 7.035 1.00 25.71 ? ? ? ? ? . 304 MET A CA 209 ATOM 2302 C C . MET A 209 304 . 8.171 28.586 6.033 1.00 28.70 ? ? ? ? ? . 304 MET A C 209 ATOM 2303 O O . MET A 209 304 . 8.410 27.915 5.038 1.00 25.47 ? ? ? ? ? . 304 MET A O 209 ATOM 2304 C CB . MET A 209 304 . 5.821 28.464 6.822 1.00 21.55 ? ? ? ? ? . 304 MET A CB 209 ATOM 2305 C CG . MET A 209 304 . 4.732 27.436 6.957 1.00 35.84 ? ? ? ? ? . 304 MET A CG 209 ATOM 2306 S SD . MET A 209 304 . 3.092 27.992 6.493 1.00 49.48 ? ? ? ? ? . 304 MET A SD 209 ATOM 2307 C CE . MET A 209 304 . 3.154 29.801 6.584 1.00 54.22 ? ? ? ? ? . 304 MET A CE 209 ATOM 2308 N N . ALA A 209 305 . 8.696 29.785 6.325 1.00 21.74 ? ? ? ? ? . 305 ALA A N 209 ATOM 2309 C CA . ALA A 209 305 . 9.806 30.269 5.446 1.00 20.42 ? ? ? ? ? . 305 ALA A CA 209 ATOM 2310 C C . ALA A 209 305 . 11.077 29.449 5.456 1.00 29.43 ? ? ? ? ? . 305 ALA A C 209 ATOM 2311 O O . ALA A 209 305 . 11.880 29.403 4.485 1.00 32.28 ? ? ? ? ? . 305 ALA A O 209 ATOM 2312 C CB . ALA A 209 305 . 10.046 31.738 5.775 1.00 19.30 ? ? ? ? ? . 305 ALA A CB 209 ATOM 2313 N N . MET A 209 306 . 11.360 28.739 6.530 1.00 18.17 ? ? ? ? ? . 306 MET A N 209 ATOM 2314 C CA . MET A 209 306 . 12.488 27.835 6.666 1.00 9.77 ? ? ? ? ? . 306 MET A CA 209 ATOM 2315 C C . MET A 209 306 . 12.281 26.485 6.034 1.00 16.64 ? ? ? ? ? . 306 MET A C 209 ATOM 2316 O O . MET A 209 306 . 13.244 25.732 5.865 1.00 19.57 ? ? ? ? ? . 306 MET A O 209 ATOM 2317 C CB . MET A 209 306 . 12.821 27.714 8.179 1.00 21.68 ? ? ? ? ? . 306 MET A CB 209 ATOM 2318 C CG . MET A 209 306 . 13.310 28.968 8.750 1.00 23.23 ? ? ? ? ? . 306 MET A CG 209 ATOM 2319 S SD . MET A 209 306 . 13.553 28.908 10.563 1.00 23.16 ? ? ? ? ? . 306 MET A SD 209 ATOM 2320 C CE . MET A 209 306 . 14.883 27.711 10.656 1.00 17.77 ? ? ? ? ? . 306 MET A CE 209 ATOM 2321 N N . GLY A 209 307 . 11.061 26.078 5.672 1.00 14.49 ? ? ? ? ? . 307 GLY A N 209 ATOM 2322 C CA . GLY A 209 307 . 10.905 24.806 5.005 1.00 8.07 ? ? ? ? ? . 307 GLY A CA 209 ATOM 2323 C C . GLY A 209 307 . 10.050 23.831 5.780 1.00 21.35 ? ? ? ? ? . 307 GLY A C 209 ATOM 2324 O O . GLY A 209 307 . 9.944 22.635 5.398 1.00 26.96 ? ? ? ? ? . 307 GLY A O 209 ATOM 2325 N N . ILE A 209 308 . 9.499 24.296 6.911 1.00 24.94 ? ? ? ? ? . 308 ILE A N 209 ATOM 2326 C CA . ILE A 209 308 . 8.537 23.327 7.581 1.00 26.08 ? ? ? ? ? . 308 ILE A CA 209 ATOM 2327 C C . ILE A 209 308 . 7.140 23.749 7.201 1.00 28.67 ? ? ? ? ? . 308 ILE A C 209 ATOM 2328 O O . ILE A 209 308 . 6.632 24.787 7.722 1.00 22.15 ? ? ? ? ? . 308 ILE A O 209 ATOM 2329 C CB . ILE A 209 308 . 8.774 23.285 9.137 1.00 37.06 ? ? ? ? ? . 308 ILE A CB 209 ATOM 2330 C CG1 . ILE A 209 308 . 10.237 22.891 9.477 1.00 11.36 ? ? ? ? ? . 308 ILE A CG1 209 ATOM 2331 C CG2 . ILE A 209 308 . 7.660 22.415 9.777 1.00 19.41 ? ? ? ? ? . 308 ILE A CG2 209 ATOM 2332 C CD1 . ILE A 209 308 . 10.635 22.983 10.959 1.00 13.13 ? ? ? ? ? . 308 ILE A CD1 209 ATOM 2333 N N . THR A 209 309 . 6.545 23.023 6.238 1.00 27.01 ? ? ? ? ? . 309 THR A N 209 ATOM 2334 C CA . THR A 209 309 . 5.209 23.442 5.777 1.00 27.55 ? ? ? ? ? . 309 THR A CA 209 ATOM 2335 C C . THR A 209 309 . 4.117 22.444 6.070 1.00 19.79 ? ? ? ? ? . 309 THR A C 209 ATOM 2336 O O . THR A 209 309 . 2.923 22.784 6.279 1.00 21.12 ? ? ? ? ? . 309 THR A O 209 ATOM 2337 C CB . THR A 209 309 . 5.284 23.822 4.204 1.00 22.94 ? ? ? ? ? . 309 THR A CB 209 ATOM 2338 O OG1 . THR A 209 309 . 5.767 22.602 3.572 1.00 17.95 ? ? ? ? ? . 309 THR A OG1 209 ATOM 2339 C CG2 . THR A 209 309 . 6.264 24.981 3.993 1.00 19.06 ? ? ? ? ? . 309 THR A CG2 209 ATOM 2340 N N . ASP A 209 310 . 4.446 21.149 6.008 1.00 13.74 ? ? ? ? ? . 310 ASP A N 209 ATOM 2341 C CA . ASP A 209 310 . 3.333 20.184 6.070 1.00 22.96 ? ? ? ? ? . 310 ASP A CA 209 ATOM 2342 C C . ASP A 209 310 . 2.608 20.217 7.416 1.00 34.70 ? ? ? ? ? . 310 ASP A C 209 ATOM 2343 O O . ASP A 209 310 . 1.365 20.011 7.385 1.00 27.75 ? ? ? ? ? . 310 ASP A O 209 ATOM 2344 C CB . ASP A 209 310 . 3.790 18.785 5.686 1.00 22.31 ? ? ? ? ? . 310 ASP A CB 209 ATOM 2345 C CG . ASP A 209 310 . 4.101 18.693 4.180 1.00 29.78 ? ? ? ? ? . 310 ASP A CG 209 ATOM 2346 O OD1 . ASP A 209 310 . 3.919 19.705 3.472 1.00 33.20 ? ? ? ? ? . 310 ASP A OD1 209 ATOM 2347 O OD2 . ASP A 209 310 . 4.604 17.629 3.771 1.00 39.88 ? ? ? ? ? . 310 ASP A OD2 209 ATOM 2348 N N . VAL A 209 311 . 3.279 20.459 8.535 1.00 31.30 ? ? ? ? ? . 311 VAL A N 209 ATOM 2349 C CA . VAL A 209 311 . 2.592 20.328 9.837 1.00 16.28 ? ? ? ? ? . 311 VAL A CA 209 ATOM 2350 C C . VAL A 209 311 . 1.395 21.288 9.931 1.00 24.20 ? ? ? ? ? . 311 VAL A C 209 ATOM 2351 O O . VAL A 209 311 . 0.515 21.000 10.740 1.00 30.57 ? ? ? ? ? . 311 VAL A O 209 ATOM 2352 C CB . VAL A 209 311 . 3.419 20.477 11.111 1.00 15.59 ? ? ? ? ? . 311 VAL A CB 209 ATOM 2353 C CG1 . VAL A 209 311 . 4.016 19.234 11.683 1.00 17.34 ? ? ? ? ? . 311 VAL A CG1 209 ATOM 2354 C CG2 . VAL A 209 311 . 4.421 21.616 11.000 1.00 13.43 ? ? ? ? ? . 311 VAL A CG2 209 ATOM 2355 N N . PHE A 209 312 . 1.440 22.379 9.199 1.00 20.61 ? ? ? ? ? . 312 PHE A N 209 ATOM 2356 C CA . PHE A 209 312 . 0.539 23.502 9.439 1.00 18.21 ? ? ? ? ? . 312 PHE A CA 209 ATOM 2357 C C . PHE A 209 312 . -0.649 23.367 8.471 1.00 28.14 ? ? ? ? ? . 312 PHE A C 209 ATOM 2358 O O . PHE A 209 312 . -1.482 24.280 8.468 1.00 38.12 ? ? ? ? ? . 312 PHE A O 209 ATOM 2359 C CB . PHE A 209 312 . 1.195 24.905 9.212 1.00 17.74 ? ? ? ? ? . 312 PHE A CB 209 ATOM 2360 C CG . PHE A 209 312 . 2.370 25.096 10.103 1.00 20.98 ? ? ? ? ? . 312 PHE A CG 209 ATOM 2361 C CD1 . PHE A 209 312 . 2.200 25.155 11.481 1.00 26.01 ? ? ? ? ? . 312 PHE A CD1 209 ATOM 2362 C CD2 . PHE A 209 312 . 3.651 25.104 9.560 1.00 23.88 ? ? ? ? ? . 312 PHE A CD2 209 ATOM 2363 C CE1 . PHE A 209 312 . 3.339 25.277 12.311 1.00 22.30 ? ? ? ? ? . 312 PHE A CE1 209 ATOM 2364 C CE2 . PHE A 209 312 . 4.770 25.194 10.376 1.00 24.54 ? ? ? ? ? . 312 PHE A CE2 209 ATOM 2365 C CZ . PHE A 209 312 . 4.600 25.298 11.752 1.00 24.52 ? ? ? ? ? . 312 PHE A CZ 209 ATOM 2366 N N . SER A 209 313 . -0.604 22.278 7.701 1.00 26.67 ? ? ? ? ? . 313 SER A N 209 ATOM 2367 C CA . SER A 209 313 . -1.705 22.170 6.676 1.00 29.53 ? ? ? ? ? . 313 SER A CA 209 ATOM 2368 C C . SER A 209 313 . -2.334 20.786 6.678 1.00 24.00 ? ? ? ? ? . 313 SER A C 209 ATOM 2369 O O . SER A 209 313 . -1.821 19.790 7.215 1.00 29.92 ? ? ? ? ? . 313 SER A O 209 ATOM 2370 C CB . SER A 209 313 . -1.088 22.368 5.282 1.00 50.72 ? ? ? ? ? . 313 SER A CB 209 ATOM 2371 O OG . SER A 209 313 . -0.407 21.123 4.992 1.00 41.69 ? ? ? ? ? . 313 SER A OG 209 ATOM 2372 N N . SER A 209 314 . -3.372 20.702 5.848 1.00 39.77 ? ? ? ? ? . 314 SER A N 209 ATOM 2373 C CA . SER A 209 314 . -4.048 19.479 5.426 1.00 57.57 ? ? ? ? ? . 314 SER A CA 209 ATOM 2374 C C . SER A 209 314 . -3.148 18.308 5.117 1.00 47.42 ? ? ? ? ? . 314 SER A C 209 ATOM 2375 O O . SER A 209 314 . -3.513 17.142 5.404 1.00 60.07 ? ? ? ? ? . 314 SER A O 209 ATOM 2376 C CB . SER A 209 314 . -4.957 19.793 4.211 1.00 63.77 ? ? ? ? ? . 314 SER A CB 209 ATOM 2377 O OG . SER A 209 314 . -5.661 21.006 4.537 1.00 85.02 ? ? ? ? ? . 314 SER A OG 209 ATOM 2378 N N . SER A 209 315 . -1.979 18.584 4.582 1.00 40.33 ? ? ? ? ? . 315 SER A N 209 ATOM 2379 C CA . SER A 209 315 . -0.981 17.555 4.268 1.00 23.28 ? ? ? ? ? . 315 SER A CA 209 ATOM 2380 C C . SER A 209 315 . -0.220 16.994 5.424 1.00 28.12 ? ? ? ? ? . 315 SER A C 209 ATOM 2381 O O . SER A 209 315 . 0.607 16.060 5.208 1.00 34.86 ? ? ? ? ? . 315 SER A O 209 ATOM 2382 C CB . SER A 209 315 . -0.001 18.032 3.186 1.00 45.52 ? ? ? ? ? . 315 SER A CB 209 ATOM 2383 O OG . SER A 209 315 . 0.396 19.376 3.395 1.00 75.59 ? ? ? ? ? . 315 SER A OG 209 ATOM 2384 N N . ALA A 209 316 . -0.431 17.558 6.611 1.00 31.93 ? ? ? ? ? . 316 ALA A N 209 ATOM 2385 C CA . ALA A 209 316 . 0.255 16.999 7.814 1.00 19.98 ? ? ? ? ? . 316 ALA A CA 209 ATOM 2386 C C . ALA A 209 316 . -0.018 15.511 7.930 1.00 34.76 ? ? ? ? ? . 316 ALA A C 209 ATOM 2387 O O . ALA A 209 316 . -1.180 15.090 7.973 1.00 47.15 ? ? ? ? ? . 316 ALA A O 209 ATOM 2388 C CB . ALA A 209 316 . -0.304 17.733 9.047 1.00 22.53 ? ? ? ? ? . 316 ALA A CB 209 ATOM 2389 N N . ASN A 209 317 . 1.016 14.739 8.126 1.00 17.83 ? ? ? ? ? . 317 ASN A N 209 ATOM 2390 C CA . ASN A 209 317 . 1.025 13.426 8.694 1.00 15.03 ? ? ? ? ? . 317 ASN A CA 209 ATOM 2391 C C . ASN A 209 317 . 1.492 13.407 10.158 1.00 19.25 ? ? ? ? ? . 317 ASN A C 209 ATOM 2392 O O . ASN A 209 317 . 2.675 13.103 10.463 1.00 31.59 ? ? ? ? ? . 317 ASN A O 209 ATOM 2393 C CB . ASN A 209 317 . 1.835 12.490 7.808 1.00 23.19 ? ? ? ? ? . 317 ASN A CB 209 ATOM 2394 C CG . ASN A 209 317 . 1.816 11.032 8.162 1.00 35.87 ? ? ? ? ? . 317 ASN A CG 209 ATOM 2395 O OD1 . ASN A 209 317 . 2.224 10.167 7.366 1.00 48.27 ? ? ? ? ? . 317 ASN A OD1 209 ATOM 2396 N ND2 . ASN A 209 317 . 1.418 10.618 9.368 1.00 33.93 ? ? ? ? ? . 317 ASN A ND2 209 ATOM 2397 N N . LEU A 209 318 . 0.550 13.602 11.040 1.00 25.58 ? ? ? ? ? . 318 LEU A N 209 ATOM 2398 C CA . LEU A 209 318 . 0.718 13.266 12.479 1.00 38.21 ? ? ? ? ? . 318 LEU A CA 209 ATOM 2399 C C . LEU A 209 318 . 0.069 11.992 12.988 1.00 53.50 ? ? ? ? ? . 318 LEU A C 209 ATOM 2400 O O . LEU A 209 318 . -0.519 11.980 14.121 1.00 39.55 ? ? ? ? ? . 318 LEU A O 209 ATOM 2401 C CB . LEU A 209 318 . 0.229 14.560 13.193 1.00 53.47 ? ? ? ? ? . 318 LEU A CB 209 ATOM 2402 C CG . LEU A 209 318 . 0.886 15.879 12.747 1.00 31.39 ? ? ? ? ? . 318 LEU A CG 209 ATOM 2403 C CD1 . LEU A 209 318 . 0.151 17.105 13.302 1.00 23.53 ? ? ? ? ? . 318 LEU A CD1 209 ATOM 2404 C CD2 . LEU A 209 318 . 2.326 15.775 13.256 1.00 26.21 ? ? ? ? ? . 318 LEU A CD2 209 ATOM 2405 N N . SER A 209 319 . 0.192 10.897 12.261 1.00 54.47 ? ? ? ? ? . 319 SER A N 209 ATOM 2406 C CA . SER A 209 319 . -0.347 9.565 12.545 1.00 47.38 ? ? ? ? ? . 319 SER A CA 209 ATOM 2407 C C . SER A 209 319 . 0.111 9.032 13.904 1.00 57.15 ? ? ? ? ? . 319 SER A C 209 ATOM 2408 O O . SER A 209 319 . -0.557 8.160 14.466 1.00 54.69 ? ? ? ? ? . 319 SER A O 209 ATOM 2409 C CB . SER A 209 319 . 0.094 8.479 11.505 1.00 26.11 ? ? ? ? ? . 319 SER A CB 209 ATOM 2410 O OG . SER A 209 319 . -0.271 8.894 10.236 1.00 58.59 ? ? ? ? ? . 319 SER A OG 209 ATOM 2411 N N . GLY A 209 320 . 1.238 9.545 14.393 1.00 35.43 ? ? ? ? ? . 320 GLY A N 209 ATOM 2412 C CA . GLY A 209 320 . 1.802 8.991 15.653 1.00 36.90 ? ? ? ? ? . 320 GLY A CA 209 ATOM 2413 C C . GLY A 209 320 . 1.094 9.605 16.851 1.00 15.72 ? ? ? ? ? . 320 GLY A C 209 ATOM 2414 O O . GLY A 209 320 . 1.363 9.256 18.012 1.00 31.30 ? ? ? ? ? . 320 GLY A O 209 ATOM 2415 N N . ILE A 209 321 . 0.211 10.552 16.586 1.00 30.25 ? ? ? ? ? . 321 ILE A N 209 ATOM 2416 C CA . ILE A 209 321 . -0.450 11.363 17.593 1.00 36.38 ? ? ? ? ? . 321 ILE A CA 209 ATOM 2417 C C . ILE A 209 321 . -1.940 10.969 17.682 1.00 46.58 ? ? ? ? ? . 321 ILE A C 209 ATOM 2418 O O . ILE A 209 321 . -2.407 10.642 18.763 1.00 41.11 ? ? ? ? ? . 321 ILE A O 209 ATOM 2419 C CB . ILE A 209 321 . -0.309 12.929 17.391 1.00 22.29 ? ? ? ? ? . 321 ILE A CB 209 ATOM 2420 C CG1 . ILE A 209 321 . 1.190 13.357 17.393 1.00 28.39 ? ? ? ? ? . 321 ILE A CG1 209 ATOM 2421 C CG2 . ILE A 209 321 . -1.171 13.652 18.440 1.00 11.58 ? ? ? ? ? . 321 ILE A CG2 209 ATOM 2422 C CD1 . ILE A 209 321 . 1.473 14.892 17.584 1.00 26.35 ? ? ? ? ? . 321 ILE A CD1 209 ATOM 2423 N N . SER A 209 322 . -2.644 11.098 16.600 1.00 34.93 ? ? ? ? ? . 322 SER A N 209 ATOM 2424 C CA . SER A 209 322 . -4.046 10.790 16.381 1.00 33.57 ? ? ? ? ? . 322 SER A CA 209 ATOM 2425 C C . SER A 209 322 . -4.128 9.995 15.052 1.00 56.03 ? ? ? ? ? . 322 SER A C 209 ATOM 2426 O O . SER A 209 322 . -3.206 10.068 14.210 1.00 40.69 ? ? ? ? ? . 322 SER A O 209 ATOM 2427 C CB . SER A 209 322 . -4.892 12.047 16.256 1.00 36.32 ? ? ? ? ? . 322 SER A CB 209 ATOM 2428 O OG . SER A 209 322 . -6.299 11.702 16.118 1.00 34.10 ? ? ? ? ? . 322 SER A OG 209 ATOM 2429 N N . SER A 209 323 . -5.201 9.232 14.940 1.00 61.77 ? ? ? ? ? . 323 SER A N 209 ATOM 2430 C CA . SER A 209 323 . -5.516 8.601 13.616 1.00 47.89 ? ? ? ? ? . 323 SER A CA 209 ATOM 2431 C C . SER A 209 323 . -6.407 9.551 12.837 1.00 43.76 ? ? ? ? ? . 323 SER A C 209 ATOM 2432 O O . SER A 209 323 . -6.619 9.419 11.615 1.00 63.51 ? ? ? ? ? . 323 SER A O 209 ATOM 2433 C CB . SER A 209 323 . -6.143 7.236 13.817 1.00 78.34 ? ? ? ? ? . 323 SER A CB 209 ATOM 2434 O OG . SER A 209 323 . -7.324 7.321 14.615 1.00 78.11 ? ? ? ? ? . 323 SER A OG 209 ATOM 2435 N N . ALA A 209 324 . -6.965 10.509 13.563 1.00 42.08 ? ? ? ? ? . 324 ALA A N 209 ATOM 2436 C CA . ALA A 209 324 . -7.893 11.492 13.005 1.00 43.82 ? ? ? ? ? . 324 ALA A CA 209 ATOM 2437 C C . ALA A 209 324 . -7.215 12.357 11.950 1.00 61.75 ? ? ? ? ? . 324 ALA A C 209 ATOM 2438 O O . ALA A 209 324 . -6.409 13.268 12.206 1.00 61.63 ? ? ? ? ? . 324 ALA A O 209 ATOM 2439 C CB . ALA A 209 324 . -8.609 12.283 14.060 1.00 47.52 ? ? ? ? ? . 324 ALA A CB 209 ATOM 2440 N N . GLU A 209 325 . -7.615 12.032 10.709 1.00 34.78 ? ? ? ? ? . 325 GLU A N 209 ATOM 2441 C CA . GLU A 209 325 . -7.058 12.592 9.514 1.00 50.12 ? ? ? ? ? . 325 GLU A CA 209 ATOM 2442 C C . GLU A 209 325 . -6.700 14.069 9.600 1.00 38.56 ? ? ? ? ? . 325 GLU A C 209 ATOM 2443 O O . GLU A 209 325 . -5.693 14.424 8.941 1.00 53.64 ? ? ? ? ? . 325 GLU A O 209 ATOM 2444 C CB . GLU A 209 325 . -7.935 12.370 8.266 1.00 62.12 ? ? ? ? ? . 325 GLU A CB 209 ATOM 2445 N N . SER A 209 326 . -7.437 14.926 10.300 1.00 37.16 ? ? ? ? ? . 326 SER A N 209 ATOM 2446 C CA . SER A 209 326 . -7.308 16.382 10.033 1.00 69.54 ? ? ? ? ? . 326 SER A CA 209 ATOM 2447 C C . SER A 209 326 . -6.548 17.145 11.119 1.00 51.99 ? ? ? ? ? . 326 SER A C 209 ATOM 2448 O O . SER A 209 326 . -6.666 18.371 11.333 1.00 34.25 ? ? ? ? ? . 326 SER A O 209 ATOM 2449 C CB . SER A 209 326 . -8.662 17.023 9.803 1.00 77.87 ? ? ? ? ? . 326 SER A CB 209 ATOM 2450 O OG . SER A 209 326 . -9.372 17.076 11.034 1.00 87.24 ? ? ? ? ? . 326 SER A OG 209 ATOM 2451 N N . LEU A 209 327 . -5.732 16.432 11.846 1.00 35.65 ? ? ? ? ? . 327 LEU A N 209 ATOM 2452 C CA . LEU A 209 327 . -4.983 17.062 12.939 1.00 41.15 ? ? ? ? ? . 327 LEU A CA 209 ATOM 2453 C C . LEU A 209 327 . -3.740 17.700 12.286 1.00 44.46 ? ? ? ? ? . 327 LEU A C 209 ATOM 2454 O O . LEU A 209 327 . -2.960 16.922 11.717 1.00 41.32 ? ? ? ? ? . 327 LEU A O 209 ATOM 2455 C CB . LEU A 209 327 . -4.622 15.967 13.930 1.00 32.12 ? ? ? ? ? . 327 LEU A CB 209 ATOM 2456 C CG . LEU A 209 327 . -3.589 16.488 14.984 1.00 30.90 ? ? ? ? ? . 327 LEU A CG 209 ATOM 2457 C CD1 . LEU A 209 327 . -4.347 17.272 16.013 1.00 33.15 ? ? ? ? ? . 327 LEU A CD1 209 ATOM 2458 C CD2 . LEU A 209 327 . -2.854 15.260 15.455 1.00 24.02 ? ? ? ? ? . 327 LEU A CD2 209 ATOM 2459 N N . LYS A 209 328 . -3.652 19.002 12.471 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 328 LYS A N 209 ATOM 2460 C CA . LYS A 209 328 . -2.425 19.717 12.080 1.00 32.09 ? ? ? ? ? . 328 LYS A CA 209 ATOM 2461 C C . LYS A 209 328 . -2.155 20.757 13.191 1.00 48.14 ? ? ? ? ? . 328 LYS A C 209 ATOM 2462 O O . LYS A 209 328 . -2.934 20.832 14.153 1.00 36.30 ? ? ? ? ? . 328 LYS A O 209 ATOM 2463 C CB . LYS A 209 328 . -2.625 20.444 10.762 1.00 12.92 ? ? ? ? ? . 328 LYS A CB 209 ATOM 2464 C CG . LYS A 209 328 . -3.695 21.535 10.832 1.00 28.54 ? ? ? ? ? . 328 LYS A CG 209 ATOM 2465 C CD . LYS A 209 328 . -3.953 22.208 9.499 1.00 66.93 ? ? ? ? ? . 328 LYS A CD 209 ATOM 2466 C CE . LYS A 209 328 . -4.482 23.614 9.702 1.00 71.85 ? ? ? ? ? . 328 LYS A CE 209 ATOM 2467 N NZ . LYS A 209 328 . -5.720 23.805 8.891 1.00 91.39 ? ? ? ? ? . 328 LYS A NZ 209 ATOM 2468 N N . ILE A 209 329 . -1.120 21.537 12.972 1.00 27.71 ? ? ? ? ? . 329 ILE A N 209 ATOM 2469 C CA . ILE A 209 329 . -0.813 22.647 13.896 1.00 27.39 ? ? ? ? ? . 329 ILE A CA 209 ATOM 2470 C C . ILE A 209 329 . -1.462 23.879 13.320 1.00 13.27 ? ? ? ? ? . 329 ILE A C 209 ATOM 2471 O O . ILE A 209 329 . -1.082 24.292 12.210 1.00 23.84 ? ? ? ? ? . 329 ILE A O 209 ATOM 2472 C CB . ILE A 209 329 . 0.748 22.790 14.130 1.00 20.77 ? ? ? ? ? . 329 ILE A CB 209 ATOM 2473 C CG1 . ILE A 209 329 . 1.238 21.542 14.899 1.00 19.02 ? ? ? ? ? . 329 ILE A CG1 209 ATOM 2474 C CG2 . ILE A 209 329 . 0.971 24.089 14.955 1.00 32.71 ? ? ? ? ? . 329 ILE A CG2 209 ATOM 2475 C CD1 . ILE A 209 329 . 2.750 21.413 15.143 1.00 28.61 ? ? ? ? ? . 329 ILE A CD1 209 ATOM 2476 N N . SER A 209 330 . -2.362 24.439 14.094 1.00 12.42 ? ? ? ? ? . 330 SER A N 209 ATOM 2477 C CA . SER A 209 330 . -3.082 25.627 13.684 1.00 9.96 ? ? ? ? ? . 330 SER A CA 209 ATOM 2478 C C . SER A 209 330 . -2.390 26.929 14.084 1.00 19.40 ? ? ? ? ? . 330 SER A C 209 ATOM 2479 O O . SER A 209 330 . -2.529 27.950 13.403 1.00 24.21 ? ? ? ? ? . 330 SER A O 209 ATOM 2480 C CB . SER A 209 330 . -4.504 25.679 14.289 1.00 23.43 ? ? ? ? ? . 330 SER A CB 209 ATOM 2481 O OG . SER A 209 330 . -5.197 24.470 14.035 1.00 30.46 ? ? ? ? ? . 330 SER A OG 209 ATOM 2482 N N . GLN A 209 331 . -1.852 26.919 15.283 1.00 25.49 ? ? ? ? ? . 331 GLN A N 209 ATOM 2483 C CA . GLN A 209 331 . -1.094 28.084 15.784 1.00 27.27 ? ? ? ? ? . 331 GLN A CA 209 ATOM 2484 C C . GLN A 209 331 . 0.116 27.522 16.529 1.00 18.22 ? ? ? ? ? . 331 GLN A C 209 ATOM 2485 O O . GLN A 209 331 . 0.132 26.429 17.115 1.00 18.40 ? ? ? ? ? . 331 GLN A O 209 ATOM 2486 C CB . GLN A 209 331 . -1.916 29.027 16.626 1.00 25.86 ? ? ? ? ? . 331 GLN A CB 209 ATOM 2487 C CG . GLN A 209 331 . -3.149 29.607 16.019 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 331 GLN A CG 209 ATOM 2488 C CD . GLN A 209 331 . -2.927 30.766 15.083 1.00 47.09 ? ? ? ? ? . 331 GLN A CD 209 ATOM 2489 O OE1 . GLN A 209 331 . -1.816 30.959 14.586 1.00 34.68 ? ? ? ? ? . 331 GLN A OE1 209 ATOM 2490 N NE2 . GLN A 209 331 . -4.012 31.508 14.853 1.00 31.56 ? ? ? ? ? . 331 GLN A NE2 209 ATOM 2491 N N . ALA A 209 332 . 1.182 28.341 16.387 1.00 17.88 ? ? ? ? ? . 332 ALA A N 209 ATOM 2492 C CA . ALA A 209 332 . 2.439 27.991 17.127 1.00 13.66 ? ? ? ? ? . 332 ALA A CA 209 ATOM 2493 C C . ALA A 209 332 . 3.034 29.350 17.552 1.00 18.00 ? ? ? ? ? . 332 ALA A C 209 ATOM 2494 O O . ALA A 209 332 . 3.285 30.201 16.700 1.00 12.55 ? ? ? ? ? . 332 ALA A O 209 ATOM 2495 C CB . ALA A 209 332 . 3.240 27.091 16.258 1.00 9.51 ? ? ? ? ? . 332 ALA A CB 209 ATOM 2496 N N . VAL A 209 333 . 3.097 29.577 18.850 1.00 7.70 ? ? ? ? ? . 333 VAL A N 209 ATOM 2497 C CA . VAL A 209 333 . 3.675 30.873 19.381 1.00 13.88 ? ? ? ? ? . 333 VAL A CA 209 ATOM 2498 C C . VAL A 209 333 . 4.894 30.583 20.254 1.00 18.04 ? ? ? ? ? . 333 VAL A C 209 ATOM 2499 O O . VAL A 209 333 . 4.968 29.625 21.060 1.00 13.44 ? ? ? ? ? . 333 VAL A O 209 ATOM 2500 C CB . VAL A 209 333 . 2.544 31.674 20.055 1.00 21.96 ? ? ? ? ? . 333 VAL A CB 209 ATOM 2501 C CG1 . VAL A 209 333 . 1.967 31.069 21.343 1.00 36.33 ? ? ? ? ? . 333 VAL A CG1 209 ATOM 2502 C CG2 . VAL A 209 333 . 3.026 33.052 20.529 1.00 18.37 ? ? ? ? ? . 333 VAL A CG2 209 ATOM 2503 N N . HIS A 209 334 . 5.892 31.509 20.161 1.00 15.58 ? ? ? ? ? . 334 HIS A N 209 ATOM 2504 C CA . HIS A 209 334 . 7.102 31.439 21.044 1.00 9.75 ? ? ? ? ? . 334 HIS A CA 209 ATOM 2505 C C . HIS A 209 334 . 7.156 32.768 21.779 1.00 8.51 ? ? ? ? ? . 334 HIS A C 209 ATOM 2506 O O . HIS A 209 334 . 6.948 33.828 21.152 1.00 16.10 ? ? ? ? ? . 334 HIS A O 209 ATOM 2507 C CB . HIS A 209 334 . 8.423 31.315 20.257 1.00 9.45 ? ? ? ? ? . 334 HIS A CB 209 ATOM 2508 C CG . HIS A 209 334 . 9.640 31.210 21.153 1.00 8.34 ? ? ? ? ? . 334 HIS A CG 209 ATOM 2509 N ND1 . HIS A 209 334 . 9.829 30.312 22.116 1.00 11.75 ? ? ? ? ? . 334 HIS A ND1 209 ATOM 2510 C CD2 . HIS A 209 334 . 10.722 32.076 21.198 1.00 13.36 ? ? ? ? ? . 334 HIS A CD2 209 ATOM 2511 C CE1 . HIS A 209 334 . 11.016 30.473 22.740 1.00 15.30 ? ? ? ? ? . 334 HIS A CE1 209 ATOM 2512 N NE2 . HIS A 209 334 . 11.575 31.564 22.160 1.00 12.41 ? ? ? ? ? . 334 HIS A NE2 209 ATOM 2513 N N . ALA A 209 335 . 7.375 32.735 23.092 1.00 13.62 ? ? ? ? ? . 335 ALA A N 209 ATOM 2514 C CA . ALA A 209 335 . 7.497 34.001 23.860 1.00 11.72 ? ? ? ? ? . 335 ALA A CA 209 ATOM 2515 C C . ALA A 209 335 . 8.664 33.862 24.850 1.00 11.37 ? ? ? ? ? . 335 ALA A C 209 ATOM 2516 O O . ALA A 209 335 . 8.834 32.816 25.436 1.00 11.98 ? ? ? ? ? . 335 ALA A O 209 ATOM 2517 C CB . ALA A 209 335 . 6.241 34.433 24.532 1.00 10.49 ? ? ? ? ? . 335 ALA A CB 209 ATOM 2518 N N . ALA A 209 336 . 9.500 34.877 24.934 1.00 8.53 ? ? ? ? ? . 336 ALA A N 209 ATOM 2519 C CA . ALA A 209 336 . 10.758 34.731 25.722 1.00 3.93 ? ? ? ? ? . 336 ALA A CA 209 ATOM 2520 C C . ALA A 209 336 . 10.910 36.073 26.464 1.00 7.29 ? ? ? ? ? . 336 ALA A C 209 ATOM 2521 O O . ALA A 209 336 . 10.551 37.157 26.011 1.00 12.91 ? ? ? ? ? . 336 ALA A O 209 ATOM 2522 C CB . ALA A 209 336 . 11.931 34.283 24.951 1.00 2.47 ? ? ? ? ? . 336 ALA A CB 209 ATOM 2523 N N . HIS A 209 337 . 11.196 35.891 27.766 1.00 12.95 ? ? ? ? ? . 337 HIS A N 209 ATOM 2524 C CA . HIS A 209 337 . 11.349 36.999 28.725 1.00 13.70 ? ? ? ? ? . 337 HIS A CA 209 ATOM 2525 C C . HIS A 209 337 . 12.620 36.778 29.558 1.00 10.51 ? ? ? ? ? . 337 HIS A C 209 ATOM 2526 O O . HIS A 209 337 . 12.772 35.756 30.208 1.00 9.36 ? ? ? ? ? . 337 HIS A O 209 ATOM 2527 C CB . HIS A 209 337 . 10.174 37.230 29.682 1.00 12.02 ? ? ? ? ? . 337 HIS A CB 209 ATOM 2528 C CG . HIS A 209 337 . 10.270 38.332 30.677 1.00 14.88 ? ? ? ? ? . 337 HIS A CG 209 ATOM 2529 N ND1 . HIS A 209 337 . 9.546 39.500 30.616 1.00 21.27 ? ? ? ? ? . 337 HIS A ND1 209 ATOM 2530 C CD2 . HIS A 209 337 . 11.040 38.460 31.802 1.00 10.15 ? ? ? ? ? . 337 HIS A CD2 209 ATOM 2531 C CE1 . HIS A 209 337 . 9.853 40.299 31.613 1.00 15.30 ? ? ? ? ? . 337 HIS A CE1 209 ATOM 2532 N NE2 . HIS A 209 337 . 10.769 39.686 32.343 1.00 10.92 ? ? ? ? ? . 337 HIS A NE2 209 ATOM 2533 N N . ALA A 209 338 . 13.436 37.855 29.529 1.00 11.77 ? ? ? ? ? . 338 ALA A N 209 ATOM 2534 C CA . ALA A 209 338 . 14.653 37.916 30.344 1.00 12.48 ? ? ? ? ? . 338 ALA A CA 209 ATOM 2535 C C . ALA A 209 338 . 14.909 39.385 30.760 1.00 15.59 ? ? ? ? ? . 338 ALA A C 209 ATOM 2536 O O . ALA A 209 338 . 14.760 40.394 30.056 1.00 12.78 ? ? ? ? ? . 338 ALA A O 209 ATOM 2537 C CB . ALA A 209 338 . 15.839 37.291 29.631 1.00 12.81 ? ? ? ? ? . 338 ALA A CB 209 ATOM 2538 N N . GLU A 209 339 . 15.186 39.479 32.038 1.00 15.07 ? ? ? ? ? . 339 GLU A N 209 ATOM 2539 C CA . GLU A 209 339 . 15.674 40.769 32.617 1.00 14.70 ? ? ? ? ? . 339 GLU A CA 209 ATOM 2540 C C . GLU A 209 339 . 17.141 40.620 32.996 1.00 10.74 ? ? ? ? ? . 339 GLU A C 209 ATOM 2541 O O . GLU A 209 339 . 17.536 39.611 33.575 1.00 17.46 ? ? ? ? ? . 339 GLU A O 209 ATOM 2542 C CB . GLU A 209 339 . 14.885 41.106 33.847 1.00 11.88 ? ? ? ? ? . 339 GLU A CB 209 ATOM 2543 C CG . GLU A 209 339 . 13.402 41.318 33.519 1.00 53.41 ? ? ? ? ? . 339 GLU A CG 209 ATOM 2544 C CD . GLU A 209 339 . 12.529 41.536 34.728 1.00 90.33 ? ? ? ? ? . 339 GLU A CD 209 ATOM 2545 O OE1 . GLU A 209 339 . 12.953 42.169 35.697 1.00 61.47 ? ? ? ? ? . 339 GLU A OE1 209 ATOM 2546 O OE2 . GLU A 209 339 . 11.419 41.006 34.508 1.00 40.33 ? ? ? ? ? . 339 GLU A OE2 209 ATOM 2547 N N . ILE A 209 340 . 17.871 41.635 32.615 1.00 8.01 ? ? ? ? ? . 340 ILE A N 209 ATOM 2548 C CA . ILE A 209 340 . 19.324 41.707 32.821 1.00 8.72 ? ? ? ? ? . 340 ILE A CA 209 ATOM 2549 C C . ILE A 209 340 . 19.544 42.963 33.688 1.00 8.80 ? ? ? ? ? . 340 ILE A C 209 ATOM 2550 O O . ILE A 209 340 . 19.101 44.043 33.286 1.00 10.66 ? ? ? ? ? . 340 ILE A O 209 ATOM 2551 C CB . ILE A 209 340 . 20.064 41.980 31.446 1.00 24.77 ? ? ? ? ? . 340 ILE A CB 209 ATOM 2552 C CG1 . ILE A 209 340 . 19.726 40.941 30.351 1.00 35.38 ? ? ? ? ? . 340 ILE A CG1 209 ATOM 2553 C CG2 . ILE A 209 340 . 21.628 42.094 31.637 1.00 26.01 ? ? ? ? ? . 340 ILE A CG2 209 ATOM 2554 C CD1 . ILE A 209 340 . 20.329 39.524 30.598 1.00 46.60 ? ? ? ? ? . 340 ILE A CD1 209 ATOM 2555 N N . ASN A 209 341 . 20.135 42.741 34.840 1.00 12.69 ? ? ? ? ? . 341 ASN A N 209 ATOM 2556 C CA . ASN A 209 341 . 20.291 43.877 35.792 1.00 22.54 ? ? ? ? ? . 341 ASN A CA 209 ATOM 2557 C C . ASN A 209 341 . 21.541 43.597 36.610 1.00 6.71 ? ? ? ? ? . 341 ASN A C 209 ATOM 2558 O O . ASN A 209 341 . 22.386 42.760 36.319 1.00 9.29 ? ? ? ? ? . 341 ASN A O 209 ATOM 2559 C CB . ASN A 209 341 . 19.027 44.029 36.617 1.00 18.48 ? ? ? ? ? . 341 ASN A CB 209 ATOM 2560 C CG . ASN A 209 341 . 18.670 42.900 37.571 1.00 9.78 ? ? ? ? ? . 341 ASN A CG 209 ATOM 2561 O OD1 . ASN A 209 341 . 17.589 42.971 38.223 1.00 36.81 ? ? ? ? ? . 341 ASN A OD1 209 ATOM 2562 N ND2 . ASN A 209 341 . 19.395 41.846 37.809 1.00 14.24 ? ? ? ? ? . 341 ASN A ND2 209 ATOM 2563 N N . GLU A 209 342 . 21.568 44.248 37.793 1.00 6.88 ? ? ? ? ? . 342 GLU A N 209 ATOM 2564 C CA . GLU A 209 342 . 22.817 44.292 38.555 1.00 13.87 ? ? ? ? ? . 342 GLU A CA 209 ATOM 2565 C C . GLU A 209 342 . 23.174 43.032 39.278 1.00 11.66 ? ? ? ? ? . 342 GLU A C 209 ATOM 2566 O O . GLU A 209 342 . 24.371 42.750 39.541 1.00 8.66 ? ? ? ? ? . 342 GLU A O 209 ATOM 2567 C CB . GLU A 209 342 . 22.691 45.384 39.621 1.00 10.65 ? ? ? ? ? . 342 GLU A CB 209 ATOM 2568 C CG . GLU A 209 342 . 22.725 46.811 39.158 1.00 6.49 ? ? ? ? ? . 342 GLU A CG 209 ATOM 2569 C CD . GLU A 209 342 . 21.480 47.439 38.650 1.00 15.84 ? ? ? ? ? . 342 GLU A CD 209 ATOM 2570 O OE1 . GLU A 209 342 . 20.517 46.649 38.447 1.00 19.09 ? ? ? ? ? . 342 GLU A OE1 209 ATOM 2571 O OE2 . GLU A 209 342 . 21.435 48.630 38.405 1.00 15.92 ? ? ? ? ? . 342 GLU A OE2 209 ATOM 2572 N N . ALA A 209 343 . 22.166 42.322 39.749 1.00 8.82 ? ? ? ? ? . 343 ALA A N 209 ATOM 2573 C CA . ALA A 209 343 . 22.333 41.255 40.718 1.00 8.40 ? ? ? ? ? . 343 ALA A CA 209 ATOM 2574 C C . ALA A 209 343 . 23.438 40.259 40.356 1.00 10.30 ? ? ? ? ? . 343 ALA A C 209 ATOM 2575 O O . ALA A 209 343 . 23.499 39.694 39.241 1.00 14.59 ? ? ? ? ? . 343 ALA A O 209 ATOM 2576 C CB . ALA A 209 343 . 20.938 40.613 40.829 1.00 10.22 ? ? ? ? ? . 343 ALA A CB 209 ATOM 2577 N N . GLY A 209 344 . 24.282 39.956 41.350 1.00 8.03 ? ? ? ? ? . 344 GLY A N 209 ATOM 2578 C CA . GLY A 209 344 . 25.380 38.975 41.188 1.00 2.03 ? ? ? ? ? . 344 GLY A CA 209 ATOM 2579 C C . GLY A 209 344 . 25.799 38.482 42.537 1.00 8.49 ? ? ? ? ? . 344 GLY A C 209 ATOM 2580 O O . GLY A 209 344 . 25.300 38.953 43.569 1.00 12.96 ? ? ? ? ? . 344 GLY A O 209 ATOM 2581 N N . ARG A 209 345 . 26.765 37.552 42.511 1.00 6.19 ? ? ? ? ? . 345 ARG A N 209 ATOM 2582 C CA . ARG A 209 345 . 27.232 36.934 43.755 1.00 6.10 ? ? ? ? ? . 345 ARG A CA 209 ATOM 2583 C C . ARG A 209 345 . 28.241 37.685 44.576 1.00 13.45 ? ? ? ? ? . 345 ARG A C 209 ATOM 2584 O O . ARG A 209 345 . 28.169 37.698 45.806 1.00 18.09 ? ? ? ? ? . 345 ARG A O 209 ATOM 2585 C CB . ARG A 209 345 . 27.793 35.534 43.372 1.00 18.87 ? ? ? ? ? . 345 ARG A CB 209 ATOM 2586 C CG . ARG A 209 345 . 27.876 34.565 44.581 1.00 31.83 ? ? ? ? ? . 345 ARG A CG 209 ATOM 2587 C CD . ARG A 209 345 . 28.330 33.235 44.142 1.00 34.82 ? ? ? ? ? . 345 ARG A CD 209 ATOM 2588 N NE . ARG A 209 345 . 28.019 32.027 44.743 1.00 50.11 ? ? ? ? ? . 345 ARG A NE 209 ATOM 2589 C CZ . ARG A 209 345 . 27.218 31.109 45.180 1.00 67.75 ? ? ? ? ? . 345 ARG A CZ 209 ATOM 2590 N NH1 . ARG A 209 345 . 25.876 31.154 45.261 1.00 52.15 ? ? ? ? ? . 345 ARG A NH1 209 ATOM 2591 N NH2 . ARG A 209 345 . 27.729 29.945 45.654 1.00 73.17 ? ? ? ? ? . 345 ARG A NH2 209 ATOM 2592 N N . GLU A 209 346 . 29.194 38.291 43.914 1.00 22.75 ? ? ? ? ? . 346 GLU A N 209 ATOM 2593 C CA . GLU A 209 346 . 30.365 38.949 44.455 1.00 26.20 ? ? ? ? ? . 346 GLU A CA 209 ATOM 2594 C C . GLU A 209 346 . 30.558 40.358 43.920 1.00 31.44 ? ? ? ? ? . 346 GLU A C 209 ATOM 2595 O O . GLU A 209 346 . 30.233 40.688 42.763 1.00 20.14 ? ? ? ? ? . 346 GLU A O 209 ATOM 2596 C CB . GLU A 209 346 . 31.599 38.164 43.941 1.00 32.38 ? ? ? ? ? . 346 GLU A CB 209 ATOM 2597 C CG . GLU A 209 346 . 31.853 36.795 44.474 1.00 52.78 ? ? ? ? ? . 346 GLU A CG 209 ATOM 2598 C CD . GLU A 209 346 . 32.667 35.852 43.642 1.00 68.38 ? ? ? ? ? . 346 GLU A CD 209 ATOM 2599 O OE1 . GLU A 209 346 . 32.737 36.179 42.437 1.00 74.31 ? ? ? ? ? . 346 GLU A OE1 209 ATOM 2600 O OE2 . GLU A 209 346 . 33.200 34.859 44.099 1.00 76.45 ? ? ? ? ? . 346 GLU A OE2 209 ATOM 2601 N N . VAL A 209 347 . 31.160 41.223 44.729 1.00 24.01 ? ? ? ? ? . 347 VAL A N 209 ATOM 2602 C CA . VAL A 209 347 . 31.438 42.625 44.208 1.00 17.44 ? ? ? ? ? . 347 VAL A CA 209 ATOM 2603 C C . VAL A 209 347 . 32.883 42.934 44.591 1.00 36.61 ? ? ? ? ? . 347 VAL A C 209 ATOM 2604 O O . VAL A 209 347 . 33.390 42.318 45.553 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 347 VAL A O 209 ATOM 2605 C CB . VAL A 209 347 . 30.315 43.521 44.745 1.00 18.83 ? ? ? ? ? . 347 VAL A CB 209 ATOM 2606 C CG1 . VAL A 209 347 . 30.572 43.990 46.166 1.00 35.81 ? ? ? ? ? . 347 VAL A CG1 209 ATOM 2607 C CG2 . VAL A 209 347 . 29.931 44.666 43.871 1.00 35.02 ? ? ? ? ? . 347 VAL A CG2 209 ATOM 2608 N N . VAL A 209 348 . 33.588 43.756 43.862 1.00 29.76 ? ? ? ? ? . 348 VAL A N 209 ATOM 2609 C CA . VAL A 209 348 . 34.937 44.234 44.298 1.00 31.60 ? ? ? ? ? . 348 VAL A CA 209 ATOM 2610 C C . VAL A 209 348 . 34.797 45.231 45.444 1.00 35.04 ? ? ? ? ? . 348 VAL A C 209 ATOM 2611 O O . VAL A 209 348 . 33.932 46.125 45.471 1.00 28.10 ? ? ? ? ? . 348 VAL A O 209 ATOM 2612 C CB . VAL A 209 348 . 35.711 44.765 43.084 1.00 40.90 ? ? ? ? ? . 348 VAL A CB 209 ATOM 2613 C CG1 . VAL A 209 348 . 35.792 43.725 41.960 1.00 46.61 ? ? ? ? ? . 348 VAL A CG1 209 ATOM 2614 C CG2 . VAL A 209 348 . 35.107 46.044 42.521 1.00 34.41 ? ? ? ? ? . 348 VAL A CG2 209 ATOM 2615 N N . GLY A 209 349 . 35.689 45.118 46.421 1.00 36.00 ? ? ? ? ? . 349 GLY A N 209 ATOM 2616 C CA . GLY A 209 349 . 35.913 46.253 47.362 1.00 37.04 ? ? ? ? ? . 349 GLY A CA 209 ATOM 2617 C C . GLY A 209 349 . 36.086 47.588 46.673 1.00 36.44 ? ? ? ? ? . 349 GLY A C 209 ATOM 2618 O O . GLY A 209 349 . 36.545 47.743 45.524 1.00 37.49 ? ? ? ? ? . 349 GLY A O 209 ATOM 2629 N N . ALA A 209 351 . 37.960 50.137 47.574 1.00 33.27 ? ? ? ? ? . 351 ALA A N 209 ATOM 2630 C CA . ALA A 209 351 . 39.348 50.645 47.547 1.00 51.01 ? ? ? ? ? . 351 ALA A CA 209 ATOM 2631 C C . ALA A 209 351 . 39.968 50.150 46.252 1.00 33.49 ? ? ? ? ? . 351 ALA A C 209 ATOM 2632 O O . ALA A 209 351 . 40.670 50.794 45.460 1.00 35.19 ? ? ? ? ? . 351 ALA A O 209 ATOM 2633 C CB . ALA A 209 351 . 40.070 50.228 48.822 1.00 38.59 ? ? ? ? ? . 351 ALA A CB 209 ATOM 2634 N N . GLU A 209 352 . 39.621 48.877 46.016 1.00 23.28 ? ? ? ? ? . 352 GLU A N 209 ATOM 2635 C CA . GLU A 209 352 . 40.195 48.134 44.886 1.00 13.72 ? ? ? ? ? . 352 GLU A CA 209 ATOM 2636 C C . GLU A 209 352 . 39.769 48.896 43.634 1.00 33.48 ? ? ? ? ? . 352 GLU A C 209 ATOM 2637 O O . GLU A 209 352 . 40.578 49.182 42.730 1.00 38.62 ? ? ? ? ? . 352 GLU A O 209 ATOM 2638 C CB . GLU A 209 352 . 39.524 46.729 44.824 1.00 27.90 ? ? ? ? ? . 352 GLU A CB 209 ATOM 2639 C CG . GLU A 209 352 . 40.117 45.617 45.639 1.00 53.89 ? ? ? ? ? . 352 GLU A CG 209 ATOM 2640 C CD . GLU A 209 352 . 41.621 45.528 45.690 1.00 82.53 ? ? ? ? ? . 352 GLU A CD 209 ATOM 2641 O OE1 . GLU A 209 352 . 42.349 45.254 44.756 1.00 80.37 ? ? ? ? ? . 352 GLU A OE1 209 ATOM 2642 O OE2 . GLU A 209 352 . 42.035 45.728 46.863 1.00 92.99 ? ? ? ? ? . 352 GLU A OE2 209 ATOM 2643 N N . ALA A 209 353 . 38.489 49.266 43.623 1.00 36.65 ? ? ? ? ? . 353 ALA A N 209 ATOM 2644 C CA . ALA A 209 353 . 37.894 49.828 42.383 1.00 43.92 ? ? ? ? ? . 353 ALA A CA 209 ATOM 2645 C C . ALA A 209 353 . 38.383 51.259 42.140 1.00 32.88 ? ? ? ? ? . 353 ALA A C 209 ATOM 2646 O O . ALA A 209 353 . 38.401 51.761 41.012 1.00 25.08 ? ? ? ? ? . 353 ALA A O 209 ATOM 2647 C CB . ALA A 209 353 . 36.366 49.854 42.476 1.00 36.31 ? ? ? ? ? . 353 ALA A CB 209 ATOM 2648 N N . GLY A 209 354 . 38.638 51.928 43.262 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 354 GLY A N 209 ATOM 2649 C CA . GLY A 209 354 . 39.165 53.306 43.190 1.00 23.96 ? ? ? ? ? . 354 GLY A CA 209 ATOM 2650 C C . GLY A 209 354 . 40.509 53.234 42.474 1.00 20.32 ? ? ? ? ? . 354 GLY A C 209 ATOM 2651 O O . GLY A 209 354 . 40.768 54.045 41.588 1.00 28.71 ? ? ? ? ? . 354 GLY A O 209 ATOM 2652 N N . VAL A 209 355 . 41.299 52.227 42.872 1.00 24.93 ? ? ? ? ? . 355 VAL A N 209 ATOM 2653 C CA . VAL A 209 355 . 42.654 52.116 42.287 1.00 39.95 ? ? ? ? ? . 355 VAL A CA 209 ATOM 2654 C C . VAL A 209 355 . 42.565 51.735 40.796 1.00 47.48 ? ? ? ? ? . 355 VAL A C 209 ATOM 2655 O O . VAL A 209 355 . 43.292 52.301 39.970 1.00 30.53 ? ? ? ? ? . 355 VAL A O 209 ATOM 2656 C CB . VAL A 209 355 . 43.497 51.116 43.087 1.00 44.91 ? ? ? ? ? . 355 VAL A CB 209 ATOM 2657 C CG1 . VAL A 209 355 . 44.890 50.973 42.468 1.00 43.16 ? ? ? ? ? . 355 VAL A CG1 209 ATOM 2658 C CG2 . VAL A 209 355 . 43.578 51.529 44.553 1.00 35.24 ? ? ? ? ? . 355 VAL A CG2 209 ATOM 2659 N N . ASP A 209 356 . 41.743 50.740 40.563 1.00 35.24 ? ? ? ? ? . 356 ASP A N 209 ATOM 2660 C CA . ASP A 209 356 . 41.290 50.359 39.208 1.00 52.60 ? ? ? ? ? . 356 ASP A CA 209 ATOM 2661 C C . ASP A 209 356 . 40.863 51.547 38.366 1.00 34.93 ? ? ? ? ? . 356 ASP A C 209 ATOM 2662 O O . ASP A 209 356 . 41.423 51.714 37.269 1.00 32.57 ? ? ? ? ? . 356 ASP A O 209 ATOM 2663 C CB . ASP A 209 356 . 40.223 49.266 39.291 1.00 32.05 ? ? ? ? ? . 356 ASP A CB 209 ATOM 2664 C CG . ASP A 209 356 . 40.836 47.927 39.708 1.00 41.53 ? ? ? ? ? . 356 ASP A CG 209 ATOM 2665 O OD1 . ASP A 209 356 . 42.051 47.778 39.454 1.00 39.09 ? ? ? ? ? . 356 ASP A OD1 209 ATOM 2666 O OD2 . ASP A 209 356 . 40.141 47.094 40.317 1.00 45.22 ? ? ? ? ? . 356 ASP A OD2 209 ATOM 2667 N N . ALA A 209 357 . 39.904 52.299 38.867 1.00 19.55 ? ? ? ? ? . 357 ALA A N 209 ATOM 2668 C CA . ALA A 209 357 . 39.384 53.484 38.163 1.00 40.44 ? ? ? ? ? . 357 ALA A CA 209 ATOM 2669 C C . ALA A 209 357 . 40.514 54.319 37.530 1.00 31.11 ? ? ? ? ? . 357 ALA A C 209 ATOM 2670 O O . ALA A 209 357 . 40.396 54.855 36.435 1.00 28.75 ? ? ? ? ? . 357 ALA A O 209 ATOM 2671 C CB . ALA A 209 357 . 38.643 54.395 39.145 1.00 34.75 ? ? ? ? ? . 357 ALA A CB 209 ATOM 2672 N N . ALA A 209 358 . 41.551 54.418 38.311 1.00 43.24 ? ? ? ? ? . 358 ALA A N 209 ATOM 2673 C CA . ALA A 209 358 . 42.653 55.359 38.075 1.00 49.76 ? ? ? ? ? . 358 ALA A CA 209 ATOM 2674 C C . ALA A 209 358 . 43.459 54.768 36.933 1.00 34.55 ? ? ? ? ? . 358 ALA A C 209 ATOM 2675 O O . ALA A 209 358 . 43.826 55.412 35.961 1.00 46.85 ? ? ? ? ? . 358 ALA A O 209 ATOM 2676 C CB . ALA A 209 358 . 43.391 55.518 39.421 1.00 52.36 ? ? ? ? ? . 358 ALA A CB 209 ATOM 2677 N N . SER A 209 359 . 43.671 53.469 37.052 1.00 36.35 ? ? ? ? ? . 359 SER A N 209 ATOM 2678 C CA . SER A 209 359 . 44.713 52.724 36.324 1.00 37.34 ? ? ? ? ? . 359 SER A CA 209 ATOM 2679 C C . SER A 209 359 . 44.190 52.090 35.031 1.00 57.79 ? ? ? ? ? . 359 SER A C 209 ATOM 2680 O O . SER A 209 359 . 44.969 51.912 34.067 1.00 53.99 ? ? ? ? ? . 359 SER A O 209 ATOM 2681 C CB . SER A 209 359 . 45.235 51.668 37.308 1.00 41.90 ? ? ? ? ? . 359 SER A CB 209 ATOM 2682 O OG . SER A 209 359 . 46.643 51.668 37.273 1.00 74.32 ? ? ? ? ? . 359 SER A OG 209 ATOM 2683 N N . VAL A 209 360 . 42.911 51.737 35.009 1.00 48.96 ? ? ? ? ? . 360 VAL A N 209 ATOM 2684 C CA . VAL A 209 360 . 42.317 50.977 33.871 1.00 19.43 ? ? ? ? ? . 360 VAL A CA 209 ATOM 2685 C C . VAL A 209 360 . 41.802 52.020 32.877 1.00 18.77 ? ? ? ? ? . 360 VAL A C 209 ATOM 2686 O O . VAL A 209 360 . 40.993 52.876 33.211 1.00 24.54 ? ? ? ? ? . 360 VAL A O 209 ATOM 2687 C CB . VAL A 209 360 . 41.296 49.936 34.317 1.00 22.28 ? ? ? ? ? . 360 VAL A CB 209 ATOM 2688 C CG1 . VAL A 209 360 . 40.578 49.299 33.097 1.00 26.95 ? ? ? ? ? . 360 VAL A CG1 209 ATOM 2689 C CG2 . VAL A 209 360 . 41.851 48.822 35.172 1.00 22.59 ? ? ? ? ? . 360 VAL A CG2 209 ATOM 2690 N N . SER A 209 361 . 42.276 51.883 31.641 1.00 18.69 ? ? ? ? ? . 361 SER A N 209 ATOM 2691 C CA . SER A 209 361 . 41.783 52.768 30.587 1.00 27.48 ? ? ? ? ? . 361 SER A CA 209 ATOM 2692 C C . SER A 209 361 . 40.874 52.073 29.580 1.00 16.42 ? ? ? ? ? . 361 SER A C 209 ATOM 2693 O O . SER A 209 361 . 40.091 52.728 28.890 1.00 23.76 ? ? ? ? ? . 361 SER A O 209 ATOM 2694 C CB . SER A 209 361 . 43.002 53.389 29.845 1.00 33.70 ? ? ? ? ? . 361 SER A CB 209 ATOM 2695 O OG . SER A 209 361 . 44.032 52.380 29.852 1.00 51.69 ? ? ? ? ? . 361 SER A OG 209 ATOM 2696 N N . GLU A 209 363 . 41.104 50.800 29.424 1.00 19.78 ? ? ? ? ? . 363 GLU A N 209 ATOM 2697 C CA . GLU A 209 363 . 40.293 50.077 28.379 1.00 13.40 ? ? ? ? ? . 363 GLU A CA 209 ATOM 2698 C C . GLU A 209 363 . 38.841 49.989 28.916 1.00 14.30 ? ? ? ? ? . 363 GLU A C 209 ATOM 2699 O O . GLU A 209 363 . 38.676 49.676 30.110 1.00 13.60 ? ? ? ? ? . 363 GLU A O 209 ATOM 2700 C CB . GLU A 209 363 . 40.808 48.644 28.359 1.00 13.32 ? ? ? ? ? . 363 GLU A CB 209 ATOM 2701 C CG . GLU A 209 363 . 40.236 47.828 27.218 1.00 18.89 ? ? ? ? ? . 363 GLU A CG 209 ATOM 2702 C CD . GLU A 209 363 . 40.770 46.457 27.007 1.00 38.88 ? ? ? ? ? . 363 GLU A CD 209 ATOM 2703 O OE1 . GLU A 209 363 . 41.768 46.081 27.594 1.00 27.35 ? ? ? ? ? . 363 GLU A OE1 209 ATOM 2704 O OE2 . GLU A 209 363 . 40.052 45.850 26.129 1.00 32.08 ? ? ? ? ? . 363 GLU A OE2 209 ATOM 2705 N N . GLU A 209 363 A 37.891 50.243 28.082 1.00 14.62 ? ? ? ? ? . 363 GLU A N 209 ATOM 2706 C CA . GLU A 209 363 A 36.486 50.012 28.355 1.00 25.48 ? ? ? ? ? . 363 GLU A CA 209 ATOM 2707 C C . GLU A 209 363 A 35.714 49.214 27.284 1.00 21.35 ? ? ? ? ? . 363 GLU A C 209 ATOM 2708 O O . GLU A 209 363 A 36.110 49.068 26.133 1.00 18.01 ? ? ? ? ? . 363 GLU A O 209 ATOM 2709 C CB . GLU A 209 363 A 35.717 51.311 28.487 1.00 16.17 ? ? ? ? ? . 363 GLU A CB 209 ATOM 2710 C CG . GLU A 209 363 A 35.831 52.355 27.460 1.00 20.15 ? ? ? ? ? . 363 GLU A CG 209 ATOM 2711 C CD . GLU A 209 363 A 35.036 53.596 27.771 1.00 28.30 ? ? ? ? ? . 363 GLU A CD 209 ATOM 2712 O OE1 . GLU A 209 363 A 35.232 54.185 28.802 1.00 33.14 ? ? ? ? ? . 363 GLU A OE1 209 ATOM 2713 O OE2 . GLU A 209 363 A 34.250 53.882 26.842 1.00 39.37 ? ? ? ? ? . 363 GLU A OE2 209 ATOM 2714 N N . PHE A 209 364 . 34.557 48.763 27.786 1.00 10.72 ? ? ? ? ? . 364 PHE A N 209 ATOM 2715 C CA . PHE A 209 364 . 33.573 48.172 26.777 1.00 3.10 ? ? ? ? ? . 364 PHE A CA 209 ATOM 2716 C C . PHE A 209 364 . 32.304 48.916 27.101 1.00 10.85 ? ? ? ? ? . 364 PHE A C 209 ATOM 2717 O O . PHE A 209 364 . 31.776 48.691 28.218 1.00 16.66 ? ? ? ? ? . 364 PHE A O 209 ATOM 2718 C CB . PHE A 209 364 . 33.590 46.682 27.043 1.00 5.06 ? ? ? ? ? . 364 PHE A CB 209 ATOM 2719 C CG . PHE A 209 364 . 32.695 45.900 26.139 1.00 11.16 ? ? ? ? ? . 364 PHE A CG 209 ATOM 2720 C CD1 . PHE A 209 364 . 31.298 45.942 26.266 1.00 10.10 ? ? ? ? ? . 364 PHE A CD1 209 ATOM 2721 C CD2 . PHE A 209 364 . 33.275 45.123 25.148 1.00 8.34 ? ? ? ? ? . 364 PHE A CD2 209 ATOM 2722 C CE1 . PHE A 209 364 . 30.518 45.170 25.425 1.00 9.00 ? ? ? ? ? . 364 PHE A CE1 209 ATOM 2723 C CE2 . PHE A 209 364 . 32.478 44.432 24.252 1.00 14.44 ? ? ? ? ? . 364 PHE A CE2 209 ATOM 2724 C CZ . PHE A 209 364 . 31.073 44.423 24.390 1.00 5.34 ? ? ? ? ? . 364 PHE A CZ 209 ATOM 2725 N N . ARG A 209 365 . 31.915 49.785 26.207 1.00 4.07 ? ? ? ? ? . 365 ARG A N 209 ATOM 2726 C CA . ARG A 209 365 . 30.822 50.738 26.527 1.00 7.57 ? ? ? ? ? . 365 ARG A CA 209 ATOM 2727 C C . ARG A 209 365 . 29.652 50.404 25.592 1.00 16.66 ? ? ? ? ? . 365 ARG A C 209 ATOM 2728 O O . ARG A 209 365 . 29.540 50.829 24.455 1.00 14.33 ? ? ? ? ? . 365 ARG A O 209 ATOM 2729 C CB . ARG A 209 365 . 31.269 52.190 26.411 1.00 9.76 ? ? ? ? ? . 365 ARG A CB 209 ATOM 2730 C CG . ARG A 209 365 . 30.253 53.270 26.699 1.00 12.05 ? ? ? ? ? . 365 ARG A CG 209 ATOM 2731 C CD . ARG A 209 365 . 30.800 54.651 26.450 1.00 24.28 ? ? ? ? ? . 365 ARG A CD 209 ATOM 2732 N NE . ARG A 209 365 . 31.831 55.051 27.347 1.00 34.06 ? ? ? ? ? . 365 ARG A NE 209 ATOM 2733 C CZ . ARG A 209 365 . 31.818 55.797 28.442 1.00 29.15 ? ? ? ? ? . 365 ARG A CZ 209 ATOM 2734 N NH1 . ARG A 209 365 . 30.753 56.344 29.012 1.00 28.18 ? ? ? ? ? . 365 ARG A NH1 209 ATOM 2735 N NH2 . ARG A 209 365 . 32.997 55.943 29.058 1.00 46.35 ? ? ? ? ? . 365 ARG A NH2 209 ATOM 2736 N N . ALA A 209 366 . 28.725 49.545 26.129 1.00 13.74 ? ? ? ? ? . 366 ALA A N 209 ATOM 2737 C CA . ALA A 209 366 . 27.637 49.068 25.207 1.00 3.07 ? ? ? ? ? . 366 ALA A CA 209 ATOM 2738 C C . ALA A 209 366 . 26.557 50.111 25.183 1.00 14.04 ? ? ? ? ? . 366 ALA A C 209 ATOM 2739 O O . ALA A 209 366 . 25.496 49.849 25.751 1.00 19.23 ? ? ? ? ? . 366 ALA A O 209 ATOM 2740 C CB . ALA A 209 366 . 27.246 47.690 25.731 1.00 8.67 ? ? ? ? ? . 366 ALA A CB 209 ATOM 2741 N N . ASP A 209 367 . 26.787 51.266 24.545 1.00 13.21 ? ? ? ? ? . 367 ASP A N 209 ATOM 2742 C CA . ASP A 209 367 . 25.826 52.386 24.568 1.00 4.74 ? ? ? ? ? . 367 ASP A CA 209 ATOM 2743 C C . ASP A 209 367 . 25.216 52.594 23.170 1.00 12.15 ? ? ? ? ? . 367 ASP A C 209 ATOM 2744 O O . ASP A 209 367 . 24.709 53.710 22.855 1.00 13.40 ? ? ? ? ? . 367 ASP A O 209 ATOM 2745 C CB . ASP A 209 367 . 26.510 53.641 25.123 1.00 16.12 ? ? ? ? ? . 367 ASP A CB 209 ATOM 2746 C CG . ASP A 209 367 . 27.463 54.270 24.119 1.00 25.30 ? ? ? ? ? . 367 ASP A CG 209 ATOM 2747 O OD1 . ASP A 209 367 . 28.108 53.613 23.278 1.00 15.47 ? ? ? ? ? . 367 ASP A OD1 209 ATOM 2748 O OD2 . ASP A 209 367 . 27.475 55.501 24.167 1.00 31.70 ? ? ? ? ? . 367 ASP A OD2 209 ATOM 2749 N N . HIS A 209 368 . 25.286 51.551 22.344 1.00 14.41 ? ? ? ? ? . 368 HIS A N 209 ATOM 2750 C CA . HIS A 209 368 . 24.706 51.517 20.976 1.00 14.89 ? ? ? ? ? . 368 HIS A CA 209 ATOM 2751 C C . HIS A 209 368 . 24.362 50.036 20.604 1.00 14.56 ? ? ? ? ? . 368 HIS A C 209 ATOM 2752 O O . HIS A 209 368 . 24.844 49.076 21.226 1.00 13.54 ? ? ? ? ? . 368 HIS A O 209 ATOM 2753 C CB . HIS A 209 368 . 25.575 52.133 19.870 1.00 14.47 ? ? ? ? ? . 368 HIS A CB 209 ATOM 2754 C CG . HIS A 209 368 . 27.015 51.724 19.949 1.00 10.08 ? ? ? ? ? . 368 HIS A CG 209 ATOM 2755 N ND1 . HIS A 209 368 . 27.970 52.226 20.778 1.00 16.62 ? ? ? ? ? . 368 HIS A ND1 209 ATOM 2756 C CD2 . HIS A 209 368 . 27.644 50.760 19.229 1.00 7.20 ? ? ? ? ? . 368 HIS A CD2 209 ATOM 2757 C CE1 . HIS A 209 368 . 29.089 51.614 20.496 1.00 10.91 ? ? ? ? ? . 368 HIS A CE1 209 ATOM 2758 N NE2 . HIS A 209 368 . 28.961 50.772 19.505 1.00 17.55 ? ? ? ? ? . 368 HIS A NE2 209 ATOM 2759 N N . PRO A 209 369 . 23.567 49.803 19.593 1.00 16.25 ? ? ? ? ? . 369 PRO A N 209 ATOM 2760 C CA . PRO A 209 369 . 23.037 48.459 19.374 1.00 6.79 ? ? ? ? ? . 369 PRO A CA 209 ATOM 2761 C C . PRO A 209 369 . 24.142 47.440 19.282 1.00 12.11 ? ? ? ? ? . 369 PRO A C 209 ATOM 2762 O O . PRO A 209 369 . 25.248 47.631 18.802 1.00 10.03 ? ? ? ? ? . 369 PRO A O 209 ATOM 2763 C CB . PRO A 209 369 . 22.175 48.580 18.090 1.00 13.62 ? ? ? ? ? . 369 PRO A CB 209 ATOM 2764 C CG . PRO A 209 369 . 21.681 50.012 18.159 1.00 12.56 ? ? ? ? ? . 369 PRO A CG 209 ATOM 2765 C CD . PRO A 209 369 . 22.906 50.771 18.694 1.00 15.21 ? ? ? ? ? . 369 PRO A CD 209 ATOM 2766 N N . PHE A 209 370 . 23.760 46.273 19.860 1.00 11.40 ? ? ? ? ? . 370 PHE A N 209 ATOM 2767 C CA . PHE A 209 370 . 24.670 45.116 20.005 1.00 7.14 ? ? ? ? ? . 370 PHE A CA 209 ATOM 2768 C C . PHE A 209 370 . 23.873 43.791 19.873 1.00 13.60 ? ? ? ? ? . 370 PHE A C 209 ATOM 2769 O O . PHE A 209 370 . 22.642 43.780 19.970 1.00 9.42 ? ? ? ? ? . 370 PHE A O 209 ATOM 2770 C CB . PHE A 209 370 . 25.362 45.228 21.332 1.00 6.39 ? ? ? ? ? . 370 PHE A CB 209 ATOM 2771 C CG . PHE A 209 370 . 24.570 45.281 22.587 1.00 10.21 ? ? ? ? ? . 370 PHE A CG 209 ATOM 2772 C CD1 . PHE A 209 370 . 24.157 44.129 23.227 1.00 9.59 ? ? ? ? ? . 370 PHE A CD1 209 ATOM 2773 C CD2 . PHE A 209 370 . 24.285 46.520 23.158 1.00 14.93 ? ? ? ? ? . 370 PHE A CD2 209 ATOM 2774 C CE1 . PHE A 209 370 . 23.439 44.171 24.428 1.00 10.50 ? ? ? ? ? . 370 PHE A CE1 209 ATOM 2775 C CE2 . PHE A 209 370 . 23.575 46.599 24.385 1.00 15.29 ? ? ? ? ? . 370 PHE A CE2 209 ATOM 2776 C CZ . PHE A 209 370 . 23.150 45.422 24.972 1.00 10.19 ? ? ? ? ? . 370 PHE A CZ 209 ATOM 2777 N N . LEU A 209 371 . 24.587 42.740 19.588 1.00 6.27 ? ? ? ? ? . 371 LEU A N 209 ATOM 2778 C CA . LEU A 209 371 . 24.031 41.386 19.677 1.00 4.83 ? ? ? ? ? . 371 LEU A CA 209 ATOM 2779 C C . LEU A 209 371 . 24.513 40.821 20.992 1.00 7.28 ? ? ? ? ? . 371 LEU A C 209 ATOM 2780 O O . LEU A 209 371 . 25.567 41.243 21.452 1.00 11.47 ? ? ? ? ? . 371 LEU A O 209 ATOM 2781 C CB . LEU A 209 371 . 24.422 40.482 18.500 1.00 7.61 ? ? ? ? ? . 371 LEU A CB 209 ATOM 2782 C CG . LEU A 209 371 . 24.181 40.945 17.064 1.00 10.98 ? ? ? ? ? . 371 LEU A CG 209 ATOM 2783 C CD1 . LEU A 209 371 . 24.830 40.058 16.025 1.00 6.32 ? ? ? ? ? . 371 LEU A CD1 209 ATOM 2784 C CD2 . LEU A 209 371 . 22.690 41.132 16.878 1.00 7.71 ? ? ? ? ? . 371 LEU A CD2 209 ATOM 2785 N N . PHE A 209 372 . 23.811 39.819 21.476 1.00 9.86 ? ? ? ? ? . 372 PHE A N 209 ATOM 2786 C CA . PHE A 209 372 . 24.114 39.123 22.693 1.00 7.15 ? ? ? ? ? . 372 PHE A CA 209 ATOM 2787 C C . PHE A 209 372 . 23.644 37.663 22.516 1.00 6.77 ? ? ? ? ? . 372 PHE A C 209 ATOM 2788 O O . PHE A 209 372 . 22.725 37.387 21.796 1.00 9.35 ? ? ? ? ? . 372 PHE A O 209 ATOM 2789 C CB . PHE A 209 372 . 23.688 39.765 24.019 1.00 8.13 ? ? ? ? ? . 372 PHE A CB 209 ATOM 2790 C CG . PHE A 209 372 . 22.173 39.840 24.173 1.00 12.21 ? ? ? ? ? . 372 PHE A CG 209 ATOM 2791 C CD1 . PHE A 209 372 . 21.431 40.758 23.468 1.00 6.59 ? ? ? ? ? . 372 PHE A CD1 209 ATOM 2792 C CD2 . PHE A 209 372 . 21.545 38.876 24.976 1.00 11.09 ? ? ? ? ? . 372 PHE A CD2 209 ATOM 2793 C CE1 . PHE A 209 372 . 20.055 40.834 23.520 1.00 13.32 ? ? ? ? ? . 372 PHE A CE1 209 ATOM 2794 C CE2 . PHE A 209 372 . 20.142 38.885 25.081 1.00 14.64 ? ? ? ? ? . 372 PHE A CE2 209 ATOM 2795 C CZ . PHE A 209 372 . 19.434 39.897 24.376 1.00 16.58 ? ? ? ? ? . 372 PHE A CZ 209 ATOM 2796 N N . CYS A 209 373 . 24.367 36.842 23.192 1.00 10.42 ? ? ? ? ? . 373 CYS A N 209 ATOM 2797 C CA . CYS A 209 373 . 24.036 35.376 23.229 1.00 14.69 ? ? ? ? ? . 373 CYS A CA 209 ATOM 2798 C C . CYS A 209 373 . 24.263 34.827 24.628 1.00 19.01 ? ? ? ? ? . 373 CYS A C 209 ATOM 2799 O O . CYS A 209 373 . 25.313 35.054 25.287 1.00 11.37 ? ? ? ? ? . 373 CYS A O 209 ATOM 2800 C CB . CYS A 209 373 . 24.915 34.765 22.169 1.00 10.96 ? ? ? ? ? . 373 CYS A CB 209 ATOM 2801 S SG . CYS A 209 373 . 25.122 33.043 22.278 1.00 25.43 ? ? ? ? ? . 373 CYS A SG 209 ATOM 2802 N N . ILE A 209 374 . 23.228 34.146 25.132 1.00 11.95 ? ? ? ? ? . 374 ILE A N 209 ATOM 2803 C CA . ILE A 209 374 . 23.472 33.384 26.385 1.00 7.94 ? ? ? ? ? . 374 ILE A CA 209 ATOM 2804 C C . ILE A 209 374 . 23.733 31.940 26.053 1.00 9.61 ? ? ? ? ? . 374 ILE A C 209 ATOM 2805 O O . ILE A 209 374 . 22.881 31.328 25.422 1.00 11.27 ? ? ? ? ? . 374 ILE A O 209 ATOM 2806 C CB . ILE A 209 374 . 22.297 33.596 27.397 1.00 6.83 ? ? ? ? ? . 374 ILE A CB 209 ATOM 2807 C CG1 . ILE A 209 374 . 22.207 35.120 27.657 1.00 8.66 ? ? ? ? ? . 374 ILE A CG1 209 ATOM 2808 C CG2 . ILE A 209 374 . 22.543 32.756 28.687 1.00 6.15 ? ? ? ? ? . 374 ILE A CG2 209 ATOM 2809 C CD1 . ILE A 209 374 . 20.839 35.531 28.347 1.00 12.00 ? ? ? ? ? . 374 ILE A CD1 209 ATOM 2810 N N . LYS A 209 375 . 24.878 31.392 26.470 1.00 13.65 ? ? ? ? ? . 375 LYS A N 209 ATOM 2811 C CA . LYS A 209 375 . 25.212 29.998 26.152 1.00 16.83 ? ? ? ? ? . 375 LYS A CA 209 ATOM 2812 C C . LYS A 209 375 . 25.493 29.145 27.389 1.00 14.75 ? ? ? ? ? . 375 LYS A C 209 ATOM 2813 O O . LYS A 209 375 . 25.973 29.552 28.439 1.00 10.75 ? ? ? ? ? . 375 LYS A O 209 ATOM 2814 C CB . LYS A 209 375 . 26.421 29.920 25.201 1.00 26.66 ? ? ? ? ? . 375 LYS A CB 209 ATOM 2815 C CG . LYS A 209 375 . 27.703 30.567 25.700 1.00 23.32 ? ? ? ? ? . 375 LYS A CG 209 ATOM 2816 C CD . LYS A 209 375 . 28.804 30.378 24.635 1.00 17.14 ? ? ? ? ? . 375 LYS A CD 209 ATOM 2817 C CE . LYS A 209 375 . 30.144 30.510 25.359 1.00 46.30 ? ? ? ? ? . 375 LYS A CE 209 ATOM 2818 N NZ . LYS A 209 375 . 31.067 29.441 24.909 1.00 51.39 ? ? ? ? ? . 375 LYS A NZ 209 ATOM 2819 N N . HIS A 209 376 . 25.188 27.878 27.172 1.00 12.49 ? ? ? ? ? . 376 HIS A N 209 ATOM 2820 C CA . HIS A 209 376 . 25.580 26.800 28.173 1.00 11.54 ? ? ? ? ? . 376 HIS A CA 209 ATOM 2821 C C . HIS A 209 376 . 27.040 26.505 27.931 1.00 25.28 ? ? ? ? ? . 376 HIS A C 209 ATOM 2822 O O . HIS A 209 376 . 27.431 26.116 26.804 1.00 19.29 ? ? ? ? ? . 376 HIS A O 209 ATOM 2823 C CB . HIS A 209 376 . 24.710 25.559 27.810 1.00 13.21 ? ? ? ? ? . 376 HIS A CB 209 ATOM 2824 C CG . HIS A 209 376 . 24.804 24.443 28.803 1.00 12.94 ? ? ? ? ? . 376 HIS A CG 209 ATOM 2825 N ND1 . HIS A 209 376 . 25.552 23.315 28.596 1.00 25.62 ? ? ? ? ? . 376 HIS A ND1 209 ATOM 2826 C CD2 . HIS A 209 376 . 24.379 24.391 30.088 1.00 23.72 ? ? ? ? ? . 376 HIS A CD2 209 ATOM 2827 C CE1 . HIS A 209 376 . 25.486 22.529 29.682 1.00 15.48 ? ? ? ? ? . 376 HIS A CE1 209 ATOM 2828 N NE2 . HIS A 209 376 . 24.799 23.195 30.587 1.00 19.44 ? ? ? ? ? . 376 HIS A NE2 209 ATOM 2829 N N . ILE A 209 377 . 27.923 26.658 28.902 1.00 14.64 ? ? ? ? ? . 377 ILE A N 209 ATOM 2830 C CA . ILE A 209 377 . 29.376 26.601 28.578 1.00 17.94 ? ? ? ? ? . 377 ILE A CA 209 ATOM 2831 C C . ILE A 209 377 . 29.813 25.259 27.989 1.00 24.11 ? ? ? ? ? . 377 ILE A C 209 ATOM 2832 O O . ILE A 209 377 . 30.619 25.229 27.011 1.00 22.30 ? ? ? ? ? . 377 ILE A O 209 ATOM 2833 C CB . ILE A 209 377 . 30.172 27.035 29.862 1.00 26.25 ? ? ? ? ? . 377 ILE A CB 209 ATOM 2834 C CG1 . ILE A 209 377 . 29.961 28.553 30.095 1.00 20.61 ? ? ? ? ? . 377 ILE A CG1 209 ATOM 2835 C CG2 . ILE A 209 377 . 31.668 26.651 29.751 1.00 32.51 ? ? ? ? ? . 377 ILE A CG2 209 ATOM 2836 C CD1 . ILE A 209 377 . 30.492 29.064 31.483 1.00 21.13 ? ? ? ? ? . 377 ILE A CD1 209 ATOM 2837 N N . ALA A 209 378 . 29.364 24.205 28.606 1.00 22.80 ? ? ? ? ? . 378 ALA A N 209 ATOM 2838 C CA . ALA A 209 378 . 29.856 22.843 28.510 1.00 35.52 ? ? ? ? ? . 378 ALA A CA 209 ATOM 2839 C C . ALA A 209 378 . 29.656 22.338 27.065 1.00 32.50 ? ? ? ? ? . 378 ALA A C 209 ATOM 2840 O O . ALA A 209 378 . 30.598 21.805 26.470 1.00 39.30 ? ? ? ? ? . 378 ALA A O 209 ATOM 2841 C CB . ALA A 209 378 . 29.119 21.880 29.451 1.00 23.73 ? ? ? ? ? . 378 ALA A CB 209 ATOM 2842 N N . THR A 209 379 . 28.460 22.610 26.593 1.00 28.70 ? ? ? ? ? . 379 THR A N 209 ATOM 2843 C CA . THR A 209 379 . 28.009 22.073 25.289 1.00 30.80 ? ? ? ? ? . 379 THR A CA 209 ATOM 2844 C C . THR A 209 379 . 28.071 23.129 24.213 1.00 34.50 ? ? ? ? ? . 379 THR A C 209 ATOM 2845 O O . THR A 209 379 . 27.781 22.842 23.052 1.00 37.43 ? ? ? ? ? . 379 THR A O 209 ATOM 2846 C CB . THR A 209 379 . 26.512 21.563 25.421 1.00 44.40 ? ? ? ? ? . 379 THR A CB 209 ATOM 2847 O OG1 . THR A 209 379 . 25.734 22.798 25.627 1.00 15.85 ? ? ? ? ? . 379 THR A OG1 209 ATOM 2848 C CG2 . THR A 209 379 . 26.316 20.542 26.528 1.00 25.40 ? ? ? ? ? . 379 THR A CG2 209 ATOM 2849 N N . ASN A 209 380 . 28.359 24.362 24.560 1.00 20.91 ? ? ? ? ? . 380 ASN A N 209 ATOM 2850 C CA . ASN A 209 380 . 28.245 25.528 23.686 1.00 26.99 ? ? ? ? ? . 380 ASN A CA 209 ATOM 2851 C C . ASN A 209 380 . 26.829 25.725 23.151 1.00 25.41 ? ? ? ? ? . 380 ASN A C 209 ATOM 2852 O O . ASN A 209 380 . 26.677 26.474 22.169 1.00 32.56 ? ? ? ? ? . 380 ASN A O 209 ATOM 2853 C CB . ASN A 209 380 . 29.227 25.387 22.496 1.00 41.75 ? ? ? ? ? . 380 ASN A CB 209 ATOM 2854 C CG . ASN A 209 380 . 30.580 25.971 22.788 1.00 42.35 ? ? ? ? ? . 380 ASN A CG 209 ATOM 2855 O OD1 . ASN A 209 380 . 30.759 26.834 23.666 1.00 52.90 ? ? ? ? ? . 380 ASN A OD1 209 ATOM 2856 N ND2 . ASN A 209 380 . 31.552 25.461 22.032 1.00 80.85 ? ? ? ? ? . 380 ASN A ND2 209 ATOM 2857 N N . ALA A 209 381 . 25.860 25.065 23.782 1.00 14.81 ? ? ? ? ? . 381 ALA A N 209 ATOM 2858 C CA . ALA A 209 381 . 24.453 25.320 23.335 1.00 19.83 ? ? ? ? ? . 381 ALA A CA 209 ATOM 2859 C C . ALA A 209 381 . 24.056 26.783 23.477 1.00 20.95 ? ? ? ? ? . 381 ALA A C 209 ATOM 2860 O O . ALA A 209 381 . 24.388 27.450 24.458 1.00 12.01 ? ? ? ? ? . 381 ALA A O 209 ATOM 2861 C CB . ALA A 209 381 . 23.621 24.291 24.070 1.00 21.09 ? ? ? ? ? . 381 ALA A CB 209 ATOM 2862 N N . VAL A 209 382 . 23.301 27.355 22.493 1.00 15.76 ? ? ? ? ? . 382 VAL A N 209 ATOM 2863 C CA . VAL A 209 382 . 22.692 28.682 22.645 1.00 11.36 ? ? ? ? ? . 382 VAL A CA 209 ATOM 2864 C C . VAL A 209 382 . 21.301 28.534 23.282 1.00 12.54 ? ? ? ? ? . 382 VAL A C 209 ATOM 2865 O O . VAL A 209 382 . 20.406 27.918 22.763 1.00 18.38 ? ? ? ? ? . 382 VAL A O 209 ATOM 2866 C CB . VAL A 209 382 . 22.686 29.588 21.415 1.00 15.13 ? ? ? ? ? . 382 VAL A CB 209 ATOM 2867 C CG1 . VAL A 209 382 . 22.421 28.966 20.099 1.00 29.02 ? ? ? ? ? . 382 VAL A CG1 209 ATOM 2868 C CG2 . VAL A 209 382 . 21.803 30.840 21.611 1.00 9.40 ? ? ? ? ? . 382 VAL A CG2 209 ATOM 2869 N N . LEU A 209 383 . 21.242 29.137 24.442 1.00 9.93 ? ? ? ? ? . 383 LEU A N 209 ATOM 2870 C CA . LEU A 209 383 . 20.045 29.294 25.289 1.00 11.52 ? ? ? ? ? . 383 LEU A CA 209 ATOM 2871 C C . LEU A 209 383 . 19.202 30.463 24.847 1.00 18.69 ? ? ? ? ? . 383 LEU A C 209 ATOM 2872 O O . LEU A 209 383 . 17.965 30.387 24.679 1.00 11.74 ? ? ? ? ? . 383 LEU A O 209 ATOM 2873 C CB . LEU A 209 383 . 20.644 29.313 26.701 1.00 2.21 ? ? ? ? ? . 383 LEU A CB 209 ATOM 2874 C CG . LEU A 209 383 . 20.826 28.125 27.558 1.00 18.17 ? ? ? ? ? . 383 LEU A CG 209 ATOM 2875 C CD1 . LEU A 209 383 . 21.126 26.834 26.879 1.00 20.82 ? ? ? ? ? . 383 LEU A CD1 209 ATOM 2876 C CD2 . LEU A 209 383 . 21.723 28.449 28.734 1.00 17.47 ? ? ? ? ? . 383 LEU A CD2 209 ATOM 2877 N N . PHE A 209 384 . 19.846 31.630 24.660 1.00 8.64 ? ? ? ? ? . 384 PHE A N 209 ATOM 2878 C CA . PHE A 209 384 . 19.132 32.868 24.233 1.00 8.86 ? ? ? ? ? . 384 PHE A CA 209 ATOM 2879 C C . PHE A 209 384 . 20.006 33.590 23.209 1.00 14.10 ? ? ? ? ? . 384 PHE A C 209 ATOM 2880 O O . PHE A 209 384 . 21.247 33.440 23.269 1.00 11.31 ? ? ? ? ? . 384 PHE A O 209 ATOM 2881 C CB . PHE A 209 384 . 18.763 33.788 25.385 1.00 7.23 ? ? ? ? ? . 384 PHE A CB 209 ATOM 2882 C CG . PHE A 209 384 . 17.798 33.216 26.384 1.00 15.09 ? ? ? ? ? . 384 PHE A CG 209 ATOM 2883 C CD1 . PHE A 209 384 . 16.400 33.241 26.067 1.00 16.12 ? ? ? ? ? . 384 PHE A CD1 209 ATOM 2884 C CD2 . PHE A 209 384 . 18.203 32.644 27.551 1.00 13.64 ? ? ? ? ? . 384 PHE A CD2 209 ATOM 2885 C CE1 . PHE A 209 384 . 15.481 32.765 26.999 1.00 12.39 ? ? ? ? ? . 384 PHE A CE1 209 ATOM 2886 C CE2 . PHE A 209 384 . 17.288 32.123 28.492 1.00 19.96 ? ? ? ? ? . 384 PHE A CE2 209 ATOM 2887 C CZ . PHE A 209 384 . 15.911 32.164 28.208 1.00 6.14 ? ? ? ? ? . 384 PHE A CZ 209 ATOM 2888 N N . PHE A 209 385 . 19.346 34.271 22.313 1.00 7.02 ? ? ? ? ? . 385 PHE A N 209 ATOM 2889 C CA . PHE A 209 385 . 20.089 35.056 21.246 1.00 5.74 ? ? ? ? ? . 385 PHE A CA 209 ATOM 2890 C C . PHE A 209 385 . 19.269 36.305 21.079 1.00 7.41 ? ? ? ? ? . 385 PHE A C 209 ATOM 2891 O O . PHE A 209 385 . 18.005 36.268 20.994 1.00 8.79 ? ? ? ? ? . 385 PHE A O 209 ATOM 2892 C CB . PHE A 209 385 . 20.328 34.260 19.937 1.00 12.95 ? ? ? ? ? . 385 PHE A CB 209 ATOM 2893 C CG . PHE A 209 385 . 21.187 35.023 18.953 1.00 13.54 ? ? ? ? ? . 385 PHE A CG 209 ATOM 2894 C CD1 . PHE A 209 385 . 22.580 35.003 19.053 1.00 15.55 ? ? ? ? ? . 385 PHE A CD1 209 ATOM 2895 C CD2 . PHE A 209 385 . 20.564 35.805 17.992 1.00 10.51 ? ? ? ? ? . 385 PHE A CD2 209 ATOM 2896 C CE1 . PHE A 209 385 . 23.376 35.810 18.215 1.00 17.86 ? ? ? ? ? . 385 PHE A CE1 209 ATOM 2897 C CE2 . PHE A 209 385 . 21.357 36.572 17.103 1.00 23.94 ? ? ? ? ? . 385 PHE A CE2 209 ATOM 2898 C CZ . PHE A 209 385 . 22.756 36.581 17.242 1.00 7.83 ? ? ? ? ? . 385 PHE A CZ 209 ATOM 2899 N N . GLY A 209 386 . 19.956 37.488 20.992 1.00 13.18 ? ? ? ? ? . 386 GLY A N 209 ATOM 2900 C CA . GLY A 209 386 . 19.083 38.660 20.692 1.00 16.03 ? ? ? ? ? . 386 GLY A CA 209 ATOM 2901 C C . GLY A 209 386 . 19.814 39.830 20.015 1.00 9.26 ? ? ? ? ? . 386 GLY A C 209 ATOM 2902 O O . GLY A 209 386 . 21.022 39.777 19.893 1.00 11.84 ? ? ? ? ? . 386 GLY A O 209 ATOM 2903 N N . ARG A 209 387 . 19.027 40.799 19.661 1.00 10.60 ? ? ? ? ? . 387 ARG A N 209 ATOM 2904 C CA . ARG A 209 387 . 19.546 42.088 19.126 1.00 15.39 ? ? ? ? ? . 387 ARG A CA 209 ATOM 2905 C C . ARG A 209 387 . 18.979 43.132 20.085 1.00 19.14 ? ? ? ? ? . 387 ARG A C 209 ATOM 2906 O O . ARG A 209 387 . 17.759 43.176 20.259 1.00 14.90 ? ? ? ? ? . 387 ARG A O 209 ATOM 2907 C CB . ARG A 209 387 . 19.239 42.366 17.685 1.00 8.41 ? ? ? ? ? . 387 ARG A CB 209 ATOM 2908 C CG . ARG A 209 387 . 19.580 43.826 17.215 1.00 6.02 ? ? ? ? ? . 387 ARG A CG 209 ATOM 2909 C CD . ARG A 209 387 . 18.537 44.217 16.227 1.00 9.92 ? ? ? ? ? . 387 ARG A CD 209 ATOM 2910 N NE . ARG A 209 387 . 18.732 43.515 14.970 1.00 18.72 ? ? ? ? ? . 387 ARG A NE 209 ATOM 2911 C CZ . ARG A 209 387 . 17.798 43.450 14.005 1.00 22.85 ? ? ? ? ? . 387 ARG A CZ 209 ATOM 2912 N NH1 . ARG A 209 387 . 16.605 43.975 14.280 1.00 10.96 ? ? ? ? ? . 387 ARG A NH1 209 ATOM 2913 N NH2 . ARG A 209 387 . 18.012 42.825 12.842 1.00 15.63 ? ? ? ? ? . 387 ARG A NH2 209 ATOM 2914 N N . CYS A 209 388 . 19.884 43.890 20.733 1.00 9.13 ? ? ? ? ? . 388 CYS A N 209 ATOM 2915 C CA . CYS A 209 388 . 19.425 44.959 21.599 1.00 8.76 ? ? ? ? ? . 388 CYS A CA 209 ATOM 2916 C C . CYS A 209 388 . 19.533 46.311 20.910 1.00 13.38 ? ? ? ? ? . 388 CYS A C 209 ATOM 2917 O O . CYS A 209 388 . 20.650 46.750 20.788 1.00 14.52 ? ? ? ? ? . 388 CYS A O 209 ATOM 2918 C CB . CYS A 209 388 . 20.166 44.908 22.947 1.00 9.53 ? ? ? ? ? . 388 CYS A CB 209 ATOM 2919 S SG . CYS A 209 388 . 19.614 46.311 23.946 1.00 18.88 ? ? ? ? ? . 388 CYS A SG 209 ATOM 2920 N N . VAL A 209 389 . 18.449 46.936 20.503 1.00 12.34 ? ? ? ? ? . 389 VAL A N 209 ATOM 2921 C CA . VAL A 209 389 . 18.326 48.253 19.978 1.00 25.11 ? ? ? ? ? . 389 VAL A CA 209 ATOM 2922 C C . VAL A 209 389 . 17.724 49.297 20.925 1.00 11.30 ? ? ? ? ? . 389 VAL A C 209 ATOM 2923 O O . VAL A 209 389 . 17.934 50.493 20.658 1.00 28.06 ? ? ? ? ? . 389 VAL A O 209 ATOM 2924 C CB . VAL A 209 389 . 17.575 48.360 18.603 1.00 25.77 ? ? ? ? ? . 389 VAL A CB 209 ATOM 2925 C CG1 . VAL A 209 389 . 18.189 47.416 17.580 1.00 24.85 ? ? ? ? ? . 389 VAL A CG1 209 ATOM 2926 C CG2 . VAL A 209 389 . 16.090 48.323 18.745 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 389 VAL A CG2 209 ATOM 2927 N N . SER A 209 390 . 16.984 48.842 21.877 1.00 22.55 ? ? ? ? ? . 390 SER A N 209 ATOM 2928 C CA . SER A 209 390 . 16.219 49.694 22.809 1.00 24.92 ? ? ? ? ? . 390 SER A CA 209 ATOM 2929 C C . SER A 209 390 . 16.172 49.011 24.159 1.00 19.61 ? ? ? ? ? . 390 SER A C 209 ATOM 2930 O O . SER A 209 390 . 15.231 48.182 24.316 1.00 39.40 ? ? ? ? ? . 390 SER A O 209 ATOM 2931 C CB . SER A 209 390 . 14.839 50.022 22.254 1.00 36.63 ? ? ? ? ? . 390 SER A CB 209 ATOM 2932 O OG . SER A 209 390 . 14.846 51.342 21.749 1.00 46.40 ? ? ? ? ? . 390 SER A OG 209 ATOM 2933 N N . PRO A 209 391 . 17.100 49.136 25.078 1.00 27.07 ? ? ? ? ? . 391 PRO A N 209 ATOM 2934 C CA . PRO A 209 391 . 17.122 48.254 26.258 1.00 22.53 ? ? ? ? ? . 391 PRO A CA 209 ATOM 2935 C C . PRO A 209 391 . 15.797 48.362 27.053 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 391 PRO A C 209 ATOM 2936 O O . PRO A 209 391 . 15.484 47.327 27.719 1.00 29.01 ? ? ? ? ? . 391 PRO A O 209 ATOM 2937 C CB . PRO A 209 391 . 18.264 48.802 27.116 1.00 29.26 ? ? ? ? ? . 391 PRO A CB 209 ATOM 2938 C CG . PRO A 209 391 . 19.220 49.383 26.108 1.00 21.87 ? ? ? ? ? . 391 PRO A CG 209 ATOM 2939 C CD . PRO A 209 391 . 18.336 49.989 25.074 1.00 17.36 ? ? ? ? ? . 391 PRO A CD 209 ATOM 2940 O OXT . PRO A 209 391 . 15.217 49.457 26.923 1.00 22.65 ? ? ? ? ? . 391 PRO A OXT 209 #