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ASN A 180 13 . -47.047 30.350 4.205 0 . ? ? ? ? ? . 13 ASN A CA 180 ATOM 14 . CA . GLY A 180 14 . -49.042 27.263 3.240 0 . ? ? ? ? ? . 14 GLY A CA 180 ATOM 15 . CA . ALA A 180 15 . -48.460 28.289 -0.372 0 . ? ? ? ? ? . 15 ALA A CA 180 ATOM 16 . CA . PRO A 180 16 . -46.288 25.201 -0.803 0 . ? ? ? ? ? . 16 PRO A CA 180 ATOM 17 . CA . ALA A 180 17 . -47.255 22.673 -3.470 0 . ? ? ? ? ? . 17 ALA A CA 180 ATOM 18 . CA . ILE A 180 18 . -48.301 19.029 -3.214 0 . ? ? ? ? ? . 18 ILE A CA 180 ATOM 19 . CA . ASN A 180 19 . -48.566 18.917 -7.003 0 . ? ? ? ? ? . 19 ASN A CA 180 ATOM 20 . CA . ALA A 180 20 . -50.388 15.605 -6.610 0 . ? ? ? ? ? . 20 ALA A CA 180 ATOM 21 . CA . SER A 180 21 . -53.209 17.439 -4.843 0 . ? ? ? ? ? . 21 SER A CA 180 ATOM 22 . CA . LEU A 180 22 . -56.098 15.883 -2.927 0 . ? ? ? ? ? . 22 LEU A CA 180 ATOM 23 . CA . ASN A 180 23 . -54.327 12.525 -3.091 0 . ? ? ? ? ? . 23 ASN A CA 180 ATOM 24 . CA . ILE A 180 24 . -51.474 11.027 -1.077 0 . ? ? ? ? ? . 24 ILE A CA 180 ATOM 25 . CA . ALA A 180 25 . -49.716 7.883 -2.288 0 . ? ? ? ? ? . 25 ALA A CA 180 ATOM 1 N N . LYS B 180 207 . -49.146 6.119 1.472 1.00 25.62 ? ? ? ? ? . 207 LYS B N 180 ATOM 2 C CA . LYS B 180 207 . -48.879 5.261 0.332 1.00 26.63 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CA 180 ATOM 3 C C . LYS B 180 207 . -48.183 3.991 0.800 1.00 33.91 ? ? ? ? ? . 207 LYS B C 180 ATOM 4 O O . LYS B 180 207 . -48.290 2.946 0.162 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 207 LYS B O 180 ATOM 5 C CB . LYS B 180 207 . -48.012 5.964 -0.709 1.00 29.70 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CB 180 ATOM 6 C CG . LYS B 180 207 . -48.661 7.205 -1.299 1.00 30.35 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CG 180 ATOM 7 C CD . LYS B 180 207 . -50.027 6.902 -1.903 1.00 31.67 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CD 180 ATOM 8 C CE . LYS B 180 207 . -50.491 8.015 -2.845 1.00 35.23 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CE 180 ATOM 9 N NZ . LYS B 180 207 . -50.743 9.282 -2.115 1.00 42.19 ? ? ? ? ? 1+ 207 LYS B NZ 180 ATOM 10 N N . SER B 180 208 . -47.473 4.069 1.916 1.00 24.89 ? ? ? ? ? . 208 SER B N 180 ATOM 11 C CA . SER B 180 208 . -46.848 2.869 2.453 1.00 23.87 ? ? ? ? ? . 208 SER B CA 180 ATOM 12 C C . SER B 180 208 . -46.602 2.993 3.925 1.00 26.08 ? ? ? ? ? . 208 SER B C 180 ATOM 13 O O . SER B 180 208 . -46.506 4.092 4.476 1.00 25.46 ? ? ? ? ? . 208 SER B O 180 ATOM 14 C CB . SER B 180 208 . -45.533 2.557 1.731 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 208 SER B CB 180 ATOM 15 O OG . SER B 180 208 . -44.521 3.472 2.116 1.00 32.94 ? ? ? ? ? . 208 SER B OG 180 ATOM 16 N N . GLU B 180 209 . -46.516 1.840 4.568 1.00 22.52 ? ? ? ? ? . 209 GLU B N 180 ATOM 17 C CA . GLU B 180 209 . -46.215 1.769 5.972 1.00 22.29 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CA 180 ATOM 18 C C . GLU B 180 209 . -45.209 0.652 6.188 1.00 25.39 ? ? ? ? ? . 209 GLU B C 180 ATOM 19 O O . GLU B 180 209 . -45.373 -0.452 5.654 1.00 25.56 ? ? ? ? ? . 209 GLU B O 180 ATOM 20 C CB . GLU B 180 209 . -47.476 1.487 6.790 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CB 180 ATOM 21 C CG . GLU B 180 209 . -47.168 1.410 8.280 1.00 35.13 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CG 180 ATOM 22 C CD . GLU B 180 209 . -48.390 1.072 9.122 1.00 70.40 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CD 180 ATOM 23 O OE1 . GLU B 180 209 . -49.516 1.085 8.580 1.00 72.32 ? ? ? ? ? . 209 GLU B OE1 180 ATOM 24 O OE2 . GLU B 180 209 . -48.218 0.800 10.329 1.00 75.78 ? ? ? ? ? 1- 209 GLU B OE2 180 ATOM 25 N N . THR B 180 210 . -44.194 0.933 6.993 1.00 20.62 ? ? ? ? ? . 210 THR B N 180 ATOM 26 C CA . THR B 180 210 . -43.117 -0.018 7.242 1.00 25.31 ? ? ? ? ? . 210 THR B CA 180 ATOM 27 C C . THR B 180 210 . -42.920 -0.174 8.740 1.00 29.40 ? ? ? ? ? . 210 THR B C 180 ATOM 28 O O . THR B 180 210 . -42.881 0.810 9.470 1.00 28.73 ? ? ? ? ? . 210 THR B O 180 ATOM 29 C CB . THR B 180 210 . -41.786 0.471 6.594 1.00 24.45 ? ? ? ? ? . 210 THR B CB 180 ATOM 30 C CG2 . THR B 180 210 . -40.604 -0.433 6.958 1.00 24.96 ? ? ? ? ? . 210 THR B CG2 180 ATOM 31 O OG1 . THR B 180 210 . -41.932 0.487 5.173 1.00 26.82 ? ? ? ? ? . 210 THR B OG1 180 ATOM 32 N N . LYS B 180 211 . -42.800 -1.413 9.201 1.00 22.90 ? ? ? ? ? . 211 LYS B N 180 ATOM 33 C CA . LYS B 180 211 . -42.434 -1.662 10.582 1.00 22.24 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CA 180 ATOM 34 C C . LYS B 180 211 . -41.132 -2.440 10.617 1.00 23.04 ? ? ? ? ? . 211 LYS B C 180 ATOM 35 O O . LYS B 180 211 . -40.896 -3.320 9.783 1.00 22.71 ? ? ? ? ? . 211 LYS B O 180 ATOM 36 C CB . LYS B 180 211 . -43.542 -2.416 11.313 1.00 26.14 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CB 180 ATOM 37 C CG . LYS B 180 211 . -44.746 -1.526 11.653 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CG 180 ATOM 38 C CD . LYS B 180 211 . -45.876 -2.341 12.267 1.00 33.39 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CD 180 ATOM 39 C CE . LYS B 180 211 . -46.794 -1.472 13.105 1.00 50.78 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CE 180 ATOM 40 N NZ . LYS B 180 211 . -47.908 -2.264 13.688 1.00 58.49 ? ? ? ? ? 1+ 211 LYS B NZ 180 ATOM 41 N N . VAL B 180 212 . -40.285 -2.097 11.570 1.00 19.49 ? ? ? ? ? . 212 VAL B N 180 ATOM 42 C CA . VAL B 180 212 . -39.044 -2.830 11.785 1.00 19.20 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CA 180 ATOM 43 C C . VAL B 180 212 . -39.080 -3.479 13.158 1.00 24.50 ? ? ? ? ? . 212 VAL B C 180 ATOM 44 O O . VAL B 180 212 . -39.293 -2.802 14.184 1.00 24.97 ? ? ? ? ? . 212 VAL B O 180 ATOM 45 C CB . VAL B 180 212 . -37.813 -1.902 11.662 1.00 25.22 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CB 180 ATOM 46 C CG1 . VAL B 180 212 . -36.516 -2.670 11.982 1.00 28.22 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CG1 180 ATOM 47 C CG2 . VAL B 180 212 . -37.755 -1.282 10.269 1.00 25.08 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CG2 180 ATOM 48 N N . TYR B 180 213 . -38.899 -4.795 13.173 1.00 23.22 ? ? ? ? ? . 213 TYR B N 180 ATOM 49 C CA . TYR B 180 213 . -38.828 -5.569 14.410 1.00 22.26 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CA 180 ATOM 50 C C . TYR B 180 213 . -37.420 -6.097 14.557 1.00 26.90 ? ? ? ? ? . 213 TYR B C 180 ATOM 51 O O . TYR B 180 213 . -36.759 -6.399 13.556 1.00 23.70 ? ? ? ? ? . 213 TYR B O 180 ATOM 52 C CB . TYR B 180 213 . -39.777 -6.767 14.375 1.00 22.25 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CB 180 ATOM 53 C CG . TYR B 180 213 . -41.221 -6.431 14.100 1.00 26.82 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CG 180 ATOM 54 C CD1 . TYR B 180 213 . -42.134 -6.278 15.146 1.00 27.28 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CD1 180 ATOM 55 C CD2 . TYR B 180 213 . -41.679 -6.277 12.806 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CD2 180 ATOM 56 C CE1 . TYR B 180 213 . -43.455 -5.978 14.898 1.00 30.15 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CE1 180 ATOM 57 C CE2 . TYR B 180 213 . -42.998 -5.975 12.550 1.00 31.07 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CE2 180 ATOM 58 C CZ . TYR B 180 213 . -43.879 -5.822 13.602 1.00 32.18 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CZ 180 ATOM 59 O OH . TYR B 180 213 . -45.189 -5.518 13.332 1.00 38.57 ? ? ? ? ? . 213 TYR B OH 180 ATOM 60 N N . THR B 180 214 . -36.961 -6.225 15.792 1.00 21.76 ? ? ? ? ? . 214 THR B N 180 ATOM 61 C CA . THR B 180 214 . -35.666 -6.859 16.046 1.00 22.37 ? ? ? ? ? . 214 THR B CA 180 ATOM 62 C C . THR B 180 214 . -35.822 -7.765 17.247 1.00 29.07 ? ? ? ? ? . 214 THR B C 180 ATOM 63 O O . THR B 180 214 . -36.775 -7.638 18.031 1.00 28.11 ? ? ? ? ? . 214 THR B O 180 ATOM 64 C CB . THR B 180 214 . -34.527 -5.846 16.341 1.00 25.80 ? ? ? ? ? . 214 THR B CB 180 ATOM 65 C CG2 . THR B 180 214 . -34.380 -4.798 15.246 1.00 26.85 ? ? ? ? ? . 214 THR B CG2 180 ATOM 66 O OG1 . THR B 180 214 . -34.761 -5.191 17.594 1.00 27.66 ? ? ? ? ? . 214 THR B OG1 180 ATOM 67 N N . GLY B 180 215 . -34.887 -8.688 17.397 1.00 24.60 ? ? ? ? ? . 215 GLY B N 180 ATOM 68 C CA . GLY B 180 215 . -34.929 -9.616 18.504 1.00 26.06 ? ? ? ? ? . 215 GLY B CA 180 ATOM 69 C C . GLY B 180 215 . -33.566 -10.241 18.654 1.00 28.86 ? ? ? ? ? . 215 GLY B C 180 ATOM 70 O O . GLY B 180 215 . -32.638 -9.966 17.892 1.00 23.75 ? ? ? ? ? . 215 GLY B O 180 ATOM 71 N N . GLU B 180 216 . -33.436 -11.099 19.642 1.00 21.86 ? ? ? ? ? . 216 GLU B N 180 ATOM 72 C CA . GLU B 180 216 . -32.120 -11.533 20.019 1.00 27.32 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CA 180 ATOM 73 C C . GLU B 180 216 . -32.195 -12.920 20.607 1.00 31.34 ? ? ? ? ? . 216 GLU B C 180 ATOM 74 O O . GLU B 180 216 . -33.181 -13.282 21.260 1.00 29.85 ? ? ? ? ? . 216 GLU B O 180 ATOM 75 C CB . GLU B 180 216 . -31.574 -10.535 21.022 1.00 33.30 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CB 180 ATOM 76 C CG . GLU B 180 216 . -30.391 -10.983 21.766 1.00 38.20 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CG 180 ATOM 77 C CD . GLU B 180 216 . -29.872 -9.906 22.695 1.00 35.14 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CD 180 ATOM 78 O OE1 . GLU B 180 216 . -30.540 -8.850 22.850 1.00 34.84 ? ? ? ? ? . 216 GLU B OE1 180 ATOM 79 O OE2 . GLU B 180 216 . -28.777 -10.111 23.247 1.00 38.87 ? ? ? ? ? 1- 216 GLU B OE2 180 ATOM 80 N N . GLY B 180 217 . -31.158 -13.703 20.335 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 217 GLY B N 180 ATOM 81 C CA . GLY B 180 217 . -31.015 -15.022 20.908 1.00 29.61 ? ? ? ? ? . 217 GLY B CA 180 ATOM 82 C C . GLY B 180 217 . -29.571 -15.216 21.330 1.00 30.38 ? ? ? ? ? . 217 GLY B C 180 ATOM 83 O O . GLY B 180 217 . -28.828 -14.246 21.490 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 217 GLY B O 180 ATOM 84 N N . VAL B 180 218 . -29.176 -16.476 21.492 1.00 31.36 ? ? ? ? ? . 218 VAL B N 180 ATOM 85 C CA . VAL B 180 218 . -27.845 -16.806 21.971 1.00 32.86 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CA 180 ATOM 86 C C . VAL B 180 218 . -27.224 -17.893 21.092 1.00 29.65 ? ? ? ? ? . 218 VAL B C 180 ATOM 87 O O . VAL B 180 218 . -27.792 -18.973 20.918 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 218 VAL B O 180 ATOM 88 C CB . VAL B 180 218 . -27.886 -17.289 23.448 1.00 35.97 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CB 180 ATOM 89 C CG1 . VAL B 180 218 . -26.511 -17.786 23.901 1.00 38.65 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CG1 180 ATOM 90 C CG2 . VAL B 180 218 . -28.378 -16.167 24.356 1.00 37.87 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CG2 180 ATOM 91 N N . ASP B 180 219 . -26.067 -17.589 20.530 1.00 28.21 ? ? ? ? ? . 219 ASP B N 180 ATOM 92 C CA . ASP B 180 219 . -25.288 -18.608 19.830 1.00 27.79 ? ? ? ? ? . 219 ASP B CA 180 ATOM 93 C C . ASP B 180 219 . -24.654 -19.541 20.885 1.00 32.39 ? ? ? ? ? . 219 ASP B C 180 ATOM 94 O O . ASP B 180 219 . -23.749 -19.127 21.607 1.00 33.80 ? ? ? ? ? . 219 ASP B O 180 ATOM 95 C CB . ASP B 180 219 . -24.221 -17.941 18.958 1.00 30.43 ? ? ? ? ? . 219 ASP B CB 180 ATOM 96 C CG . ASP B 180 219 . -23.338 -18.950 18.228 1.00 34.79 ? ? ? ? ? . 219 ASP B CG 180 ATOM 97 O OD1 . ASP B 180 219 . -22.829 -19.885 18.892 1.00 35.15 ? ? ? ? ? . 219 ASP B OD1 180 ATOM 98 O OD2 . ASP B 180 219 . -23.165 -18.806 16.992 1.00 32.04 ? ? ? ? ? 1- 219 ASP B OD2 180 ATOM 99 N N . SER B 180 220 . -25.178 -20.766 20.974 1.00 37.49 ? ? ? ? ? . 220 SER B N 180 ATOM 100 C CA . SER B 180 220 . -24.745 -21.806 21.935 1.00 40.21 ? ? ? ? ? . 220 SER B CA 180 ATOM 101 C C . SER B 180 220 . -23.256 -22.126 21.918 1.00 47.44 ? ? ? ? ? . 220 SER B C 180 ATOM 102 O O . SER B 180 220 . -22.693 -22.551 22.927 1.00 45.44 ? ? ? ? ? . 220 SER B O 180 ATOM 103 C CB . SER B 180 220 . -25.446 -23.131 21.617 1.00 43.36 ? ? ? ? ? . 220 SER B CB 180 ATOM 104 O OG . SER B 180 220 . -26.848 -23.022 21.600 1.00 65.77 ? ? ? ? ? . 220 SER B OG 180 ATOM 105 N N . VAL B 180 221 . -22.628 -21.972 20.758 1.00 41.68 ? ? ? ? ? . 221 VAL B N 180 ATOM 106 C CA . VAL B 180 221 . -21.244 -22.381 20.579 1.00 42.18 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CA 180 ATOM 107 C C . VAL B 180 221 . -20.273 -21.325 21.063 1.00 41.57 ? ? ? ? ? . 221 VAL B C 180 ATOM 108 O O . VAL B 180 221 . -19.329 -21.626 21.784 1.00 44.89 ? ? ? ? ? . 221 VAL B O 180 ATOM 109 C CB . VAL B 180 221 . -20.944 -22.704 19.099 1.00 43.59 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CB 180 ATOM 110 C CG1 . VAL B 180 221 . -19.460 -23.049 18.898 1.00 44.97 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CG1 180 ATOM 111 C CG2 . VAL B 180 221 . -21.833 -23.839 18.628 1.00 44.65 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CG2 180 ATOM 112 N N . TYR B 180 222 . -20.483 -20.085 20.654 1.00 33.80 ? ? ? ? ? . 222 TYR B N 180 ATOM 113 C CA . TYR B 180 222 . -19.565 -19.023 21.021 1.00 34.86 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CA 180 ATOM 114 C C . TYR B 180 222 . -20.079 -18.215 22.220 1.00 37.67 ? ? ? ? ? . 222 TYR B C 180 ATOM 115 O O . TYR B 180 222 . -19.409 -17.303 22.691 1.00 41.54 ? ? ? ? ? . 222 TYR B O 180 ATOM 116 C CB . TYR B 180 222 . -19.266 -18.145 19.803 1.00 35.37 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CB 180 ATOM 117 C CG . TYR B 180 222 . -18.467 -18.908 18.773 1.00 39.47 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CG 180 ATOM 118 C CD1 . TYR B 180 222 . -17.102 -19.115 18.941 1.00 48.93 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CD1 180 ATOM 119 C CD2 . TYR B 180 222 . -19.084 -19.470 17.663 1.00 36.16 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CD2 180 ATOM 120 C CE1 . TYR B 180 222 . -16.369 -19.843 18.017 1.00 48.50 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CE1 180 ATOM 121 C CE2 . TYR B 180 222 . -18.357 -20.197 16.729 1.00 42.06 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CE2 180 ATOM 122 C CZ . TYR B 180 222 . -17.004 -20.385 16.916 1.00 38.28 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CZ 180 ATOM 123 O OH . TYR B 180 222 . -16.288 -21.105 15.987 1.00 42.70 ? ? ? ? ? . 222 TYR B OH 180 ATOM 124 N N . ARG B 180 223 . -21.257 -18.582 22.718 1.00 36.13 ? ? ? ? ? . 223 ARG B N 180 ATOM 125 C CA . ARG B 180 223 . -21.845 -17.932 23.891 1.00 33.42 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CA 180 ATOM 126 C C . ARG B 180 223 . -21.857 -16.416 23.726 1.00 41.75 ? ? ? ? ? . 223 ARG B C 180 ATOM 127 O O . ARG B 180 223 . -21.382 -15.672 24.584 1.00 37.45 ? ? ? ? ? . 223 ARG B O 180 ATOM 128 C CB . ARG B 180 223 . -21.086 -18.357 25.156 1.00 38.28 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CB 180 ATOM 129 C CG . ARG B 180 223 . -21.058 -19.871 25.327 1.00 53.11 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CG 180 ATOM 130 C CD . ARG B 180 223 . -20.636 -20.312 26.722 1.00 68.77 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CD 180 ATOM 131 N NE . ARG B 180 223 . -21.538 -21.346 27.232 1.00 86.12 ? ? ? ? ? . 223 ARG B NE 180 ATOM 132 C CZ . ARG B 180 223 . -22.334 -21.214 28.292 1.00 96.36 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CZ 180 ATOM 133 N NH1 . ARG B 180 223 . -22.345 -20.094 29.009 1.00 96.61 ? ? ? ? ? 1+ 223 ARG B NH1 180 ATOM 134 N NH2 . ARG B 180 223 . -23.119 -22.222 28.653 1.00 99.60 ? ? ? ? ? . 223 ARG B NH2 180 ATOM 135 N N . VAL B 180 224 . -22.397 -15.964 22.596 1.00 31.59 ? ? ? ? ? . 224 VAL B N 180 ATOM 136 C CA . VAL B 180 224 . -22.502 -14.542 22.306 1.00 30.73 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CA 180 ATOM 137 C C . VAL B 180 224 . -23.921 -14.315 21.822 1.00 33.23 ? ? ? ? ? . 224 VAL B C 180 ATOM 138 O O . VAL B 180 224 . -24.609 -15.263 21.445 1.00 32.94 ? ? ? ? ? . 224 VAL B O 180 ATOM 139 C CB . VAL B 180 224 . -21.518 -14.090 21.208 1.00 42.25 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CB 180 ATOM 140 C CG1 . VAL B 180 224 . -20.074 -14.148 21.701 1.00 45.24 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CG1 180 ATOM 141 C CG2 . VAL B 180 224 . -21.696 -14.937 19.941 1.00 35.96 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CG2 180 ATOM 142 N N . PRO B 180 225 . -24.373 -13.059 21.830 1.00 28.59 ? ? ? ? ? . 225 PRO B N 180 ATOM 143 C CA . PRO B 180 225 . -25.717 -12.829 21.292 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CA 180 ATOM 144 C C . PRO B 180 225 . -25.738 -12.943 19.772 1.00 29.46 ? ? ? ? ? . 225 PRO B C 180 ATOM 145 O O . PRO B 180 225 . -24.738 -12.650 19.105 1.00 29.14 ? ? ? ? ? . 225 PRO B O 180 ATOM 146 C CB . PRO B 180 225 . -26.010 -11.370 21.681 1.00 30.24 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CB 180 ATOM 147 C CG . PRO B 180 225 . -25.010 -11.032 22.757 1.00 37.29 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CG 180 ATOM 148 C CD . PRO B 180 225 . -23.792 -11.843 22.414 1.00 32.00 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CD 180 ATOM 149 N N . ILE B 180 226 . -26.883 -13.333 19.238 1.00 26.81 ? ? ? ? ? . 226 ILE B N 180 ATOM 150 C CA . ILE B 180 226 . -27.121 -13.241 17.806 1.00 25.47 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CA 180 ATOM 151 C C . ILE B 180 226 . -28.447 -12.503 17.649 1.00 28.56 ? ? ? ? ? . 226 ILE B C 180 ATOM 152 O O . ILE B 180 226 . -29.313 -12.591 18.521 1.00 25.93 ? ? ? ? ? . 226 ILE B O 180 ATOM 153 C CB . ILE B 180 226 . -27.124 -14.643 17.151 1.00 24.29 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CB 180 ATOM 154 C CG1 . ILE B 180 226 . -27.157 -14.531 15.621 1.00 26.30 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CG1 180 ATOM 155 C CG2 . ILE B 180 226 . -28.276 -15.481 17.675 1.00 25.22 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CG2 180 ATOM 156 C CD1 . ILE B 180 226 . -26.866 -15.873 14.911 1.00 30.44 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CD1 180 ATOM 157 N N . TYR B 180 227 . -28.588 -11.743 16.572 1.00 22.15 ? ? ? ? ? . 227 TYR B N 180 ATOM 158 C CA . TYR B 180 227 . -29.739 -10.862 16.412 1.00 23.79 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CA 180 ATOM 159 C C . TYR B 180 227 . -30.480 -11.133 15.118 1.00 26.69 ? ? ? ? ? . 227 TYR B C 180 ATOM 160 O O . TYR B 180 227 . -29.913 -11.682 14.162 1.00 24.93 ? ? ? ? ? . 227 TYR B O 180 ATOM 161 C CB . TYR B 180 227 . -29.273 -9.405 16.410 1.00 21.29 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CB 180 ATOM 162 C CG . TYR B 180 227 . -28.470 -9.034 17.625 1.00 25.52 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CG 180 ATOM 163 C CD1 . TYR B 180 227 . -29.101 -8.597 18.786 1.00 28.44 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CD1 180 ATOM 164 C CD2 . TYR B 180 227 . -27.068 -9.128 17.625 1.00 25.95 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CD2 180 ATOM 165 C CE1 . TYR B 180 227 . -28.365 -8.255 19.926 1.00 28.46 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CE1 180 ATOM 166 C CE2 . TYR B 180 227 . -26.327 -8.800 18.761 1.00 29.59 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CE2 180 ATOM 167 C CZ . TYR B 180 227 . -26.988 -8.355 19.903 1.00 34.41 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CZ 180 ATOM 168 O OH . TYR B 180 227 . -26.276 -8.021 21.029 1.00 30.75 ? ? ? ? ? . 227 TYR B OH 180 ATOM 169 N N . TYR B 180 228 . -31.751 -10.746 15.079 1.00 21.67 ? ? ? ? ? . 228 TYR B N 180 ATOM 170 C CA . TYR B 180 228 . -32.454 -10.670 13.803 1.00 19.01 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CA 180 ATOM 171 C C . TYR B 180 228 . -33.113 -9.314 13.648 1.00 25.74 ? ? ? ? ? . 228 TYR B C 180 ATOM 172 O O . TYR B 180 228 . -33.395 -8.616 14.629 1.00 24.31 ? ? ? ? ? . 228 TYR B O 180 ATOM 173 C CB . TYR B 180 228 . -33.489 -11.781 13.642 1.00 25.87 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CB 180 ATOM 174 C CG . TYR B 180 228 . -34.763 -11.552 14.416 1.00 24.85 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CG 180 ATOM 175 C CD1 . TYR B 180 228 . -35.806 -10.799 13.879 1.00 31.13 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CD1 180 ATOM 176 C CD2 . TYR B 180 228 . -34.919 -12.073 15.700 1.00 24.64 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CD2 180 ATOM 177 C CE1 . TYR B 180 228 . -36.968 -10.579 14.604 1.00 36.32 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CE1 180 ATOM 178 C CE2 . TYR B 180 228 . -36.072 -11.871 16.422 1.00 31.79 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CE2 180 ATOM 179 C CZ . TYR B 180 228 . -37.096 -11.120 15.869 1.00 37.47 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CZ 180 ATOM 180 O OH . TYR B 180 228 . -38.244 -10.915 16.594 1.00 39.92 ? ? ? ? ? . 228 TYR B OH 180 ATOM 181 N N . LYS B 180 229 . -33.328 -8.949 12.395 1.00 20.79 ? ? ? ? ? . 229 LYS B N 180 ATOM 182 C CA . LYS B 180 229 . -34.144 -7.809 12.049 1.00 22.14 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CA 180 ATOM 183 C C . LYS B 180 229 . -35.158 -8.285 11.021 1.00 26.57 ? ? ? ? ? . 229 LYS B C 180 ATOM 184 O O . LYS B 180 229 . -34.830 -9.059 10.111 1.00 24.69 ? ? ? ? ? . 229 LYS B O 180 ATOM 185 C CB . LYS B 180 229 . -33.274 -6.676 11.499 1.00 23.96 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CB 180 ATOM 186 C CG . LYS B 180 229 . -34.068 -5.472 10.989 1.00 32.00 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CG 180 ATOM 187 C CD . LYS B 180 229 . -33.152 -4.405 10.369 1.00 44.72 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CD 180 ATOM 188 C CE . LYS B 180 229 . -32.318 -3.685 11.426 1.00 67.67 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CE 180 ATOM 189 N NZ . LYS B 180 229 . -31.463 -2.597 10.846 1.00 71.76 ? ? ? ? ? 1+ 229 LYS B NZ 180 ATOM 190 N N . LEU B 180 230 . -36.406 -7.871 11.198 1.00 22.89 ? ? ? ? ? . 230 LEU B N 180 ATOM 191 C CA . LEU B 180 230 . -37.439 -8.123 10.218 1.00 22.86 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CA 180 ATOM 192 C C . LEU B 180 230 . -38.101 -6.800 9.848 1.00 26.63 ? ? ? ? ? . 230 LEU B C 180 ATOM 193 O O . LEU B 180 230 . -38.729 -6.141 10.684 1.00 23.67 ? ? ? ? ? . 230 LEU B O 180 ATOM 194 C CB . LEU B 180 230 . -38.480 -9.109 10.754 1.00 21.89 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CB 180 ATOM 195 C CG . LEU B 180 230 . -39.588 -9.448 9.753 1.00 23.35 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CG 180 ATOM 196 C CD1 . LEU B 180 230 . -39.080 -10.392 8.663 1.00 24.14 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CD1 180 ATOM 197 C CD2 . LEU B 180 230 . -40.835 -10.035 10.439 1.00 27.57 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CD2 180 ATOM 198 N N . LYS B 180 231 . -37.945 -6.415 8.593 1.00 21.21 ? ? ? ? ? . 231 LYS B N 180 ATOM 199 C CA . LYS B 180 231 . -38.574 -5.224 8.070 1.00 23.88 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CA 180 ATOM 200 C C . LYS B 180 231 . -39.760 -5.649 7.220 1.00 24.25 ? ? ? ? ? . 231 LYS B C 180 ATOM 201 O O . LYS B 180 231 . -39.632 -6.487 6.329 1.00 22.38 ? ? ? ? ? . 231 LYS B O 180 ATOM 202 C CB . LYS B 180 231 . -37.560 -4.434 7.235 1.00 23.23 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CB 180 ATOM 203 C CG . LYS B 180 231 . -38.125 -3.162 6.571 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CG 180 ATOM 204 C CD . LYS B 180 231 . -37.015 -2.450 5.785 1.00 36.08 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CD 180 ATOM 205 C CE . LYS B 180 231 . -37.566 -1.334 4.906 1.00 64.12 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CE 180 ATOM 206 N NZ . LYS B 180 231 . -36.586 -0.877 3.871 1.00 72.17 ? ? ? ? ? 1+ 231 LYS B NZ 180 ATOM 207 N N . VAL B 180 232 . -40.926 -5.087 7.509 1.00 22.35 ? ? ? ? ? . 232 VAL B N 180 ATOM 208 C CA . VAL B 180 232 . -42.120 -5.404 6.750 1.00 20.60 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CA 180 ATOM 209 C C . VAL B 180 232 . -42.790 -4.127 6.237 1.00 25.19 ? ? ? ? ? . 232 VAL B C 180 ATOM 210 O O . VAL B 180 232 . -43.168 -3.239 7.019 1.00 20.37 ? ? ? ? ? . 232 VAL B O 180 ATOM 211 C CB . VAL B 180 232 . -43.131 -6.174 7.619 1.00 27.24 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CB 180 ATOM 212 C CG1 . VAL B 180 232 . -44.316 -6.621 6.782 1.00 28.32 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CG1 180 ATOM 213 C CG2 . VAL B 180 232 . -42.442 -7.366 8.306 1.00 27.81 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CG2 180 ATOM 214 N N . THR B 180 233 . -42.938 -4.060 4.925 1.00 21.64 ? ? ? ? ? . 233 THR B N 180 ATOM 215 C CA . THR B 180 233 . -43.516 -2.909 4.256 1.00 20.62 ? ? ? ? ? . 233 THR B CA 180 ATOM 216 C C . THR B 180 233 . -44.814 -3.302 3.567 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 233 THR B C 180 ATOM 217 O O . THR B 180 233 . -44.882 -4.282 2.843 1.00 27.05 ? ? ? ? ? . 233 THR B O 180 ATOM 218 C CB . THR B 180 233 . -42.551 -2.334 3.198 1.00 23.24 ? ? ? ? ? . 233 THR B CB 180 ATOM 219 C CG2 . THR B 180 233 . -43.207 -1.201 2.429 1.00 27.36 ? ? ? ? ? . 233 THR B CG2 180 ATOM 220 O OG1 . THR B 180 233 . -41.379 -1.830 3.851 1.00 25.68 ? ? ? ? ? . 233 THR B OG1 180 ATOM 221 N N . ASN B 180 234 . -45.844 -2.512 3.813 1.00 25.49 ? ? ? ? ? . 234 ASN B N 180 ATOM 222 C CA . ASN B 180 234 . -47.137 -2.689 3.196 1.00 21.67 ? ? ? ? ? . 234 ASN B CA 180 ATOM 223 C C . ASN B 180 234 . -47.375 -1.479 2.298 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 234 ASN B C 180 ATOM 224 O O . ASN B 180 234 . -47.525 -0.363 2.795 1.00 27.31 ? ? ? ? ? . 234 ASN B O 180 ATOM 225 C CB . ASN B 180 234 . -48.178 -2.760 4.308 1.00 24.58 ? ? ? ? ? . 234 ASN B CB 180 ATOM 226 C CG . ASN B 180 234 . -49.603 -2.826 3.794 1.00 33.74 ? ? ? ? ? . 234 ASN B CG 180 ATOM 227 N ND2 . ASN B 180 234 . -50.507 -3.249 4.664 1.00 31.51 ? ? ? ? ? . 234 ASN B ND2 180 ATOM 228 O OD1 . ASN B 180 234 . -49.890 -2.484 2.653 1.00 29.50 ? ? ? ? ? . 234 ASN B OD1 180 ATOM 229 N N . ASP B 180 235 . -47.398 -1.690 0.987 1.00 27.98 ? ? ? ? ? . 235 ASP B N 180 ATOM 230 C CA . ASP B 180 235 . -47.677 -0.597 0.061 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 235 ASP B CA 180 ATOM 231 C C . ASP B 180 235 . -49.096 -0.658 -0.492 1.00 36.37 ? ? ? ? ? . 235 ASP B C 180 ATOM 232 O O . ASP B 180 235 . -49.399 0.006 -1.474 1.00 35.75 ? ? ? ? ? . 235 ASP B O 180 ATOM 233 C CB . ASP B 180 235 . -46.692 -0.607 -1.102 1.00 32.37 ? ? ? ? ? . 235 ASP B CB 180 ATOM 234 C CG . ASP B 180 235 . -46.792 -1.863 -1.952 1.00 36.43 ? ? ? ? ? . 235 ASP B CG 180 ATOM 235 O OD1 . ASP B 180 235 . -47.810 -2.584 -1.858 1.00 36.34 ? ? ? ? ? . 235 ASP B OD1 180 ATOM 236 O OD2 . ASP B 180 235 . -45.850 -2.130 -2.724 1.00 43.46 ? ? ? ? ? 1- 235 ASP B OD2 180 ATOM 237 N N . GLY B 180 236 . -49.955 -1.468 0.121 1.00 36.94 ? ? ? ? ? . 236 GLY B N 180 ATOM 238 C CA . GLY B 180 236 . -51.323 -1.615 -0.350 1.00 38.20 ? ? ? ? ? . 236 GLY B CA 180 ATOM 239 C C . GLY B 180 236 . -51.532 -2.736 -1.362 1.00 35.22 ? ? ? ? ? . 236 GLY B C 180 ATOM 240 O O . GLY B 180 236 . -52.608 -3.307 -1.421 1.00 34.87 ? ? ? ? ? . 236 GLY B O 180 ATOM 241 N N . SER B 180 237 . -50.515 -3.045 -2.163 1.00 29.65 ? ? ? ? ? . 237 SER B N 180 ATOM 242 C CA . SER B 180 237 . -50.597 -4.146 -3.122 1.00 40.31 ? ? ? ? ? . 237 SER B CA 180 ATOM 243 C C . SER B 180 237 . -49.950 -5.426 -2.590 1.00 36.90 ? ? ? ? ? . 237 SER B C 180 ATOM 244 O O . SER B 180 237 . -50.412 -6.525 -2.882 1.00 30.22 ? ? ? ? ? . 237 SER B O 180 ATOM 245 C CB . SER B 180 237 . -49.927 -3.760 -4.437 1.00 40.43 ? ? ? ? ? . 237 SER B CB 180 ATOM 246 O OG . SER B 180 237 . -50.655 -2.729 -5.083 1.00 60.07 ? ? ? ? ? . 237 SER B OG 180 ATOM 247 N N . LYS B 180 238 . -48.885 -5.284 -1.804 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 238 LYS B N 180 ATOM 248 C CA . LYS B 180 238 . -48.166 -6.441 -1.291 1.00 25.95 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CA 180 ATOM 249 C C . LYS B 180 238 . -47.436 -6.121 0.001 1.00 27.65 ? ? ? ? ? . 238 LYS B C 180 ATOM 250 O O . LYS B 180 238 . -47.166 -4.955 0.308 1.00 30.13 ? ? ? ? ? . 238 LYS B O 180 ATOM 251 C CB . LYS B 180 238 . -47.165 -6.920 -2.340 1.00 30.92 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CB 180 ATOM 252 C CG . LYS B 180 238 . -46.102 -5.876 -2.693 1.00 35.30 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CG 180 ATOM 253 C CD . LYS B 180 238 . -45.215 -6.335 -3.842 1.00 48.17 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CD 180 ATOM 254 C CE . LYS B 180 238 . -44.057 -5.367 -4.084 1.00 50.16 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CE 180 ATOM 255 N NZ . LYS B 180 238 . -44.531 -4.046 -4.579 1.00 58.27 ? ? ? ? ? 1+ 238 LYS B NZ 180 ATOM 256 N N . LEU B 180 239 . -47.138 -7.155 0.780 1.00 22.58 ? ? ? ? ? . 239 LEU B N 180 ATOM 257 C CA . LEU B 180 239 . -46.189 -7.018 1.871 1.00 22.78 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CA 180 ATOM 258 C C . LEU B 180 239 . -44.811 -7.403 1.346 1.00 29.31 ? ? ? ? ? . 239 LEU B C 180 ATOM 259 O O . LEU B 180 239 . -44.676 -8.392 0.624 1.00 28.83 ? ? ? ? ? . 239 LEU B O 180 ATOM 260 C CB . LEU B 180 239 . -46.551 -7.918 3.048 1.00 27.92 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CB 180 ATOM 261 C CG . LEU B 180 239 . -47.852 -7.661 3.810 1.00 30.55 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CG 180 ATOM 262 C CD1 . LEU B 180 239 . -47.980 -8.647 4.960 1.00 26.34 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CD1 180 ATOM 263 C CD2 . LEU B 180 239 . -47.926 -6.208 4.321 1.00 28.83 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CD2 180 ATOM 264 N N . THR B 180 240 . -43.800 -6.610 1.688 1.00 22.46 ? ? ? ? ? . 240 THR B N 180 ATOM 265 C CA . THR B 180 240 . -42.405 -6.965 1.406 1.00 23.29 ? ? ? ? ? . 240 THR B CA 180 ATOM 266 C C . THR B 180 240 . -41.729 -7.241 2.736 1.00 24.07 ? ? ? ? ? . 240 THR B C 180 ATOM 267 O O . THR B 180 240 . -41.775 -6.414 3.659 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 240 THR B O 180 ATOM 268 C CB . THR B 180 240 . -41.687 -5.841 0.643 1.00 25.67 ? ? ? ? ? . 240 THR B CB 180 ATOM 269 C CG2 . THR B 180 240 . -40.213 -6.192 0.345 1.00 29.68 ? ? ? ? ? . 240 THR B CG2 180 ATOM 270 O OG1 . THR B 180 240 . -42.373 -5.605 -0.595 1.00 27.57 ? ? ? ? ? . 240 THR B OG1 180 ATOM 271 N N . PHE B 180 241 . -41.141 -8.428 2.845 1.00 22.95 ? ? ? ? ? . 241 PHE B N 180 ATOM 272 C CA . PHE B 180 241 . -40.446 -8.862 4.053 1.00 19.40 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CA 180 ATOM 273 C C . PHE B 180 241 . -38.944 -8.873 3.797 1.00 26.89 ? ? ? ? ? . 241 PHE B C 180 ATOM 274 O O . PHE B 180 241 . -38.495 -9.380 2.760 1.00 24.67 ? ? ? ? ? . 241 PHE B O 180 ATOM 275 C CB . PHE B 180 241 . -40.860 -10.294 4.435 1.00 21.92 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CB 180 ATOM 276 C CG . PHE B 180 241 . -42.259 -10.425 4.959 1.00 23.02 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CG 180 ATOM 277 C CD1 . PHE B 180 241 . -42.494 -10.506 6.323 1.00 28.28 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CD1 180 ATOM 278 C CD2 . PHE B 180 241 . -43.339 -10.498 4.093 1.00 25.52 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CD2 180 ATOM 279 C CE1 . PHE B 180 241 . -43.793 -10.635 6.821 1.00 27.06 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CE1 180 ATOM 280 C CE2 . PHE B 180 241 . -44.630 -10.643 4.580 1.00 26.93 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CE2 180 ATOM 281 C CZ . PHE B 180 241 . -44.855 -10.702 5.949 1.00 25.93 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CZ 180 ATOM 282 N N . THR B 180 242 . -38.168 -8.344 4.738 1.00 24.08 ? ? ? ? ? . 242 THR B N 180 ATOM 283 C CA . THR B 180 242 . -36.706 -8.414 4.661 1.00 19.97 ? ? ? ? ? . 242 THR B CA 180 ATOM 284 C C . THR B 180 242 . -36.197 -8.854 6.022 1.00 25.88 ? ? ? ? ? . 242 THR B C 180 ATOM 285 O O . THR B 180 242 . -36.386 -8.162 7.024 1.00 24.39 ? ? ? ? ? . 242 THR B O 180 ATOM 286 C CB . THR B 180 242 . -36.047 -7.058 4.258 1.00 24.68 ? ? ? ? ? . 242 THR B CB 180 ATOM 287 C CG2 . THR B 180 242 . -34.527 -7.221 4.044 1.00 29.71 ? ? ? ? ? . 242 THR B CG2 180 ATOM 288 O OG1 . THR B 180 242 . -36.624 -6.584 3.044 1.00 26.80 ? ? ? ? ? . 242 THR B OG1 180 ATOM 289 N N . TYR B 180 243 . -35.541 -10.008 6.039 1.00 25.01 ? ? ? ? ? . 243 TYR B N 180 ATOM 290 C CA . TYR B 180 243 . -35.193 -10.720 7.262 1.00 24.66 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CA 180 ATOM 291 C C . TYR B 180 243 . -33.699 -10.967 7.337 1.00 22.40 ? ? ? ? ? . 243 TYR B C 180 ATOM 292 O O . TYR B 180 243 . -33.141 -11.621 6.462 1.00 23.76 ? ? ? ? ? . 243 TYR B O 180 ATOM 293 C CB . TYR B 180 243 . -35.962 -12.041 7.256 1.00 23.18 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CB 180 ATOM 294 C CG . TYR B 180 243 . -35.478 -13.108 8.212 1.00 23.06 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CG 180 ATOM 295 C CD1 . TYR B 180 243 . -35.376 -12.867 9.574 1.00 26.48 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CD1 180 ATOM 296 C CD2 . TYR B 180 243 . -35.161 -14.386 7.744 1.00 29.34 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CD2 180 ATOM 297 C CE1 . TYR B 180 243 . -34.952 -13.869 10.454 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CE1 180 ATOM 298 C CE2 . TYR B 180 243 . -34.748 -15.385 8.603 1.00 26.99 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CE2 180 ATOM 299 C CZ . TYR B 180 243 . -34.645 -15.125 9.949 1.00 27.68 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CZ 180 ATOM 300 O OH . TYR B 180 243 . -34.235 -16.127 10.790 1.00 33.88 ? ? ? ? ? . 243 TYR B OH 180 ATOM 301 N N . THR B 180 244 . -33.051 -10.433 8.366 1.00 21.64 ? ? ? ? ? . 244 THR B N 180 ATOM 302 C CA . THR B 180 244 . -31.595 -10.475 8.466 1.00 22.00 ? ? ? ? ? . 244 THR B CA 180 ATOM 303 C C . THR B 180 244 . -31.203 -11.109 9.790 1.00 26.28 ? ? ? ? ? . 244 THR B C 180 ATOM 304 O O . THR B 180 244 . -31.743 -10.756 10.833 1.00 27.04 ? ? ? ? ? . 244 THR B O 180 ATOM 305 C CB . THR B 180 244 . -30.972 -9.064 8.375 1.00 24.28 ? ? ? ? ? . 244 THR B CB 180 ATOM 306 C CG2 . THR B 180 244 . -29.458 -9.099 8.532 1.00 21.62 ? ? ? ? ? . 244 THR B CG2 180 ATOM 307 O OG1 . THR B 180 244 . -31.283 -8.482 7.115 1.00 25.72 ? ? ? ? ? . 244 THR B OG1 180 ATOM 308 N N . VAL B 180 245 . -30.291 -12.073 9.736 1.00 22.45 ? ? ? ? ? . 245 VAL B N 180 ATOM 309 C CA . VAL B 180 245 . -29.697 -12.640 10.941 1.00 22.54 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CA 180 ATOM 310 C C . VAL B 180 245 . -28.238 -12.207 10.965 1.00 23.74 ? ? ? ? ? . 245 VAL B C 180 ATOM 311 O O . VAL B 180 245 . -27.541 -12.292 9.952 1.00 23.90 ? ? ? ? ? . 245 VAL B O 180 ATOM 312 C CB . VAL B 180 245 . -29.834 -14.183 10.961 1.00 25.98 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CB 180 ATOM 313 C CG1 . VAL B 180 245 . -28.909 -14.806 12.020 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CG1 180 ATOM 314 C CG2 . VAL B 180 245 . -31.277 -14.566 11.204 1.00 27.74 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CG2 180 ATOM 315 N N . THR B 180 246 . -27.779 -11.711 12.110 1.00 24.15 ? ? ? ? ? . 246 THR B N 180 ATOM 316 C CA . THR B 180 246 . -26.467 -11.090 12.194 1.00 25.48 ? ? ? ? ? . 246 THR B CA 180 ATOM 317 C C . THR B 180 246 . -25.941 -11.055 13.636 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 246 THR B C 180 ATOM 318 O O . THR B 180 246 . -26.721 -11.134 14.589 1.00 25.43 ? ? ? ? ? . 246 THR B O 180 ATOM 319 C CB . THR B 180 246 . -26.500 -9.652 11.614 1.00 26.78 ? ? ? ? ? . 246 THR B CB 180 ATOM 320 C CG2 . THR B 180 246 . -27.589 -8.791 12.278 1.00 22.96 ? ? ? ? ? . 246 THR B CG2 180 ATOM 321 O OG1 . THR B 180 246 . -25.227 -9.026 11.794 1.00 26.21 ? ? ? ? ? . 246 THR B OG1 180 ATOM 322 N N . TYR B 180 247 . -24.622 -10.950 13.783 1.00 23.92 ? ? ? ? ? . 247 TYR B N 180 ATOM 323 C CA . TYR B 180 247 . -24.003 -10.793 15.098 1.00 25.36 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CA 180 ATOM 324 C C . TYR B 180 247 . -23.852 -9.325 15.488 1.00 28.94 ? ? ? ? ? . 247 TYR B C 180 ATOM 325 O O . TYR B 180 247 . -23.407 -9.019 16.593 1.00 28.40 ? ? ? ? ? . 247 TYR B O 180 ATOM 326 C CB . TYR B 180 247 . -22.646 -11.532 15.161 1.00 24.74 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CB 180 ATOM 327 C CG . TYR B 180 247 . -22.837 -13.018 15.101 1.00 28.78 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CG 180 ATOM 328 C CD1 . TYR B 180 247 . -23.008 -13.762 16.263 1.00 28.84 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CD1 180 ATOM 329 C CD2 . TYR B 180 247 . -22.907 -13.676 13.875 1.00 28.39 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CD2 180 ATOM 330 C CE1 . TYR B 180 247 . -23.215 -15.119 16.206 1.00 26.40 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CE1 180 ATOM 331 C CE2 . TYR B 180 247 . -23.114 -15.024 13.808 1.00 26.71 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CE2 180 ATOM 332 C CZ . TYR B 180 247 . -23.264 -15.744 14.970 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CZ 180 ATOM 333 O OH . TYR B 180 247 . -23.471 -17.092 14.892 1.00 30.69 ? ? ? ? ? . 247 TYR B OH 180 ATOM 334 N N . VAL B 180 248 . -24.233 -8.427 14.581 1.00 27.71 ? ? ? ? ? . 248 VAL B N 180 ATOM 335 C CA . VAL B 180 248 . -24.228 -6.985 14.835 1.00 26.19 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CA 180 ATOM 336 C C . VAL B 180 248 . -25.531 -6.569 15.545 1.00 28.24 ? ? ? ? ? . 248 VAL B C 180 ATOM 337 O O . VAL B 180 248 . -26.629 -6.822 15.048 1.00 25.61 ? ? ? ? ? . 248 VAL B O 180 ATOM 338 C CB . VAL B 180 248 . -24.112 -6.184 13.510 1.00 29.15 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CB 180 ATOM 339 C CG1 . VAL B 180 248 . -24.180 -4.656 13.763 1.00 30.88 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CG1 180 ATOM 340 C CG2 . VAL B 180 248 . -22.826 -6.553 12.757 1.00 26.92 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CG2 180 ATOM 341 N N . ASN B 180 249 . -25.400 -5.952 16.713 1.00 27.30 ? ? ? ? ? . 249 ASN B N 180 ATOM 342 C CA . ASN B 180 249 . -26.556 -5.469 17.467 1.00 26.36 ? ? ? ? ? . 249 ASN B CA 180 ATOM 343 C C . ASN B 180 249 . -27.242 -4.342 16.695 1.00 27.85 ? ? ? ? ? . 249 ASN B C 180 ATOM 344 O O . ASN B 180 249 . -26.651 -3.290 16.475 1.00 30.49 ? ? ? ? ? . 249 ASN B O 180 ATOM 345 C CB . ASN B 180 249 . -26.113 -4.954 18.843 1.00 28.38 ? ? ? ? ? . 249 ASN B CB 180 ATOM 346 C CG . ASN B 180 249 . -27.303 -4.587 19.740 1.00 30.45 ? ? ? ? ? . 249 ASN B CG 180 ATOM 347 N ND2 . ASN B 180 249 . -27.132 -4.765 21.042 1.00 30.49 ? ? ? ? ? . 249 ASN B ND2 180 ATOM 348 O OD1 . ASN B 180 249 . -28.371 -4.181 19.256 1.00 31.35 ? ? ? ? ? . 249 ASN B OD1 180 ATOM 349 N N . PRO B 180 250 . -28.494 -4.557 16.266 1.00 27.66 ? ? ? ? ? . 250 PRO B N 180 ATOM 350 C CA . PRO B 180 250 . -29.110 -3.533 15.412 1.00 26.66 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CA 180 ATOM 351 C C . PRO B 180 250 . -29.287 -2.201 16.139 1.00 35.58 ? ? ? ? ? . 250 PRO B C 180 ATOM 352 O O . PRO B 180 250 . -29.395 -1.161 15.495 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 250 PRO B O 180 ATOM 353 C CB . PRO B 180 250 . -30.486 -4.127 15.062 1.00 31.85 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CB 180 ATOM 354 C CG . PRO B 180 250 . -30.402 -5.579 15.403 1.00 35.61 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CG 180 ATOM 355 C CD . PRO B 180 250 . -29.379 -5.708 16.501 1.00 30.23 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CD 180 ATOM 356 N N . LYS B 180 251 . -29.312 -2.231 17.464 1.00 36.31 ? ? ? ? ? . 251 LYS B N 180 ATOM 357 C CA . LYS B 180 251 . -29.502 -1.005 18.244 1.00 33.27 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CA 180 ATOM 358 C C . LYS B 180 251 . -28.282 -0.090 18.149 1.00 39.95 ? ? ? ? ? . 251 LYS B C 180 ATOM 359 O O . LYS B 180 251 . -28.410 1.129 18.061 1.00 41.82 ? ? ? ? ? . 251 LYS B O 180 ATOM 360 C CB . LYS B 180 251 . -29.788 -1.359 19.710 1.00 36.20 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CB 180 ATOM 361 C CG . LYS B 180 251 . -29.798 -0.170 20.663 1.00 45.42 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CG 180 ATOM 362 C CD . LYS B 180 251 . -31.052 0.666 20.511 1.00 46.90 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CD 180 ATOM 363 C CE . LYS B 180 251 . -31.085 1.801 21.537 1.00 64.59 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CE 180 ATOM 364 N NZ . LYS B 180 251 . -32.129 2.823 21.219 1.00 60.68 ? ? ? ? ? 1+ 251 LYS B NZ 180 ATOM 365 N N . THR B 180 252 . -27.095 -0.687 18.154 1.00 36.76 ? ? ? ? ? . 252 THR B N 180 ATOM 366 C CA . THR B 180 252 . -25.849 0.068 18.178 1.00 40.86 ? ? ? ? ? . 252 THR B CA 180 ATOM 367 C C . THR B 180 252 . -25.085 -0.000 16.864 1.00 47.55 ? ? ? ? ? . 252 THR B C 180 ATOM 368 O O . THR B 180 252 . -24.191 0.810 16.620 1.00 37.45 ? ? ? ? ? . 252 THR B O 180 ATOM 369 C CB . THR B 180 252 . -24.908 -0.487 19.263 1.00 43.48 ? ? ? ? ? . 252 THR B CB 180 ATOM 370 C CG2 . THR B 180 252 . -25.559 -0.399 20.634 1.00 45.76 ? ? ? ? ? . 252 THR B CG2 180 ATOM 371 O OG1 . THR B 180 252 . -24.597 -1.860 18.972 1.00 38.47 ? ? ? ? ? . 252 THR B OG1 180 ATOM 372 N N . ASN B 180 253 . -25.414 -0.975 16.025 1.00 32.92 ? ? ? ? ? . 253 ASN B N 180 ATOM 373 C CA . ASN B 180 253 . -24.593 -1.248 14.848 1.00 36.27 ? ? ? ? ? . 253 ASN B CA 180 ATOM 374 C C . ASN B 180 253 . -23.155 -1.613 15.235 1.00 36.40 ? ? ? ? ? . 253 ASN B C 180 ATOM 375 O O . ASN B 180 253 . -22.227 -1.403 14.459 1.00 44.59 ? ? ? ? ? . 253 ASN B O 180 ATOM 376 C CB . ASN B 180 253 . -24.588 -0.043 13.909 1.00 45.47 ? ? ? ? ? . 253 ASN B CB 180 ATOM 377 C CG . ASN B 180 253 . -24.715 -0.441 12.443 1.00 66.07 ? ? ? ? ? . 253 ASN B CG 180 ATOM 378 N ND2 . ASN B 180 253 . -23.827 0.090 11.605 1.00 75.12 ? ? ? ? ? . 253 ASN B ND2 180 ATOM 379 O OD1 . ASN B 180 253 . -25.598 -1.218 12.072 1.00 66.93 ? ? ? ? ? . 253 ASN B OD1 180 ATOM 380 N N . ASP B 180 254 . -22.969 -2.151 16.437 1.00 39.99 ? ? ? ? ? . 254 ASP B N 180 ATOM 381 C CA . ASP B 180 254 . -21.663 -2.663 16.858 1.00 41.72 ? ? ? ? ? . 254 ASP B CA 180 ATOM 382 C C . ASP B 180 254 . -21.668 -4.184 16.803 1.00 41.78 ? ? ? ? ? . 254 ASP B C 180 ATOM 383 O O . ASP B 180 254 . -22.609 -4.825 17.285 1.00 32.23 ? ? ? ? ? . 254 ASP B O 180 ATOM 384 C CB . ASP B 180 254 . -21.344 -2.254 18.298 1.00 48.31 ? ? ? ? ? . 254 ASP B CB 180 ATOM 385 C CG . ASP B 180 254 . -21.162 -0.757 18.467 1.00 64.26 ? ? ? ? ? . 254 ASP B CG 180 ATOM 386 O OD1 . ASP B 180 254 . -20.806 -0.082 17.473 1.00 60.31 ? ? ? ? ? . 254 ASP B OD1 180 ATOM 387 O OD2 . ASP B 180 254 . -21.367 -0.266 19.606 1.00 53.94 ? ? ? ? ? 1- 254 ASP B OD2 180 ATOM 388 N N . LEU B 180 255 . -20.614 -4.754 16.230 1.00 37.70 ? ? ? ? ? . 255 LEU B N 180 ATOM 389 C CA . LEU B 180 255 . -20.437 -6.199 16.201 1.00 38.10 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CA 180 ATOM 390 C C . LEU B 180 255 . -20.005 -6.693 17.577 1.00 47.81 ? ? ? ? ? . 255 LEU B C 180 ATOM 391 O O . LEU B 180 255 . -19.084 -6.141 18.169 1.00 40.81 ? ? ? ? ? . 255 LEU B O 180 ATOM 392 C CB . LEU B 180 255 . -19.373 -6.570 15.156 1.00 32.77 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CB 180 ATOM 393 C CG . LEU B 180 255 . -19.019 -8.049 15.024 1.00 35.15 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CG 180 ATOM 394 C CD1 . LEU B 180 255 . -20.261 -8.887 14.686 1.00 32.95 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CD1 180 ATOM 395 C CD2 . LEU B 180 255 . -17.938 -8.234 13.956 1.00 36.48 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CD2 180 ATOM 396 N N . GLY B 180 256 . -20.669 -7.732 18.083 1.00 40.15 ? ? ? ? ? . 256 GLY B N 180 ATOM 397 C CA . GLY B 180 256 . -20.269 -8.364 19.331 1.00 41.57 ? ? ? ? ? . 256 GLY B CA 180 ATOM 398 C C . GLY B 180 256 . -18.860 -8.939 19.216 1.00 46.05 ? ? ? ? ? . 256 GLY B C 180 ATOM 399 O O . GLY B 180 256 . -18.287 -8.975 18.131 1.00 38.45 ? ? ? ? ? . 256 GLY B O 180 ATOM 400 N N . ASN B 180 257 . -18.289 -9.387 20.328 1.00 44.05 ? ? ? ? ? . 257 ASN B N 180 ATOM 401 C CA . ASN B 180 257 . -16.941 -9.938 20.297 1.00 43.95 ? ? ? ? ? . 257 ASN B CA 180 ATOM 402 C C . ASN B 180 257 . -16.962 -11.377 19.808 1.00 43.88 ? ? ? ? ? . 257 ASN B C 180 ATOM 403 O O . ASN B 180 257 . -17.181 -12.307 20.588 1.00 41.00 ? ? ? ? ? . 257 ASN B O 180 ATOM 404 C CB . ASN B 180 257 . -16.294 -9.882 21.680 1.00 52.73 ? ? ? ? ? . 257 ASN B CB 180 ATOM 405 C CG . ASN B 180 257 . -14.859 -10.381 21.666 1.00 63.67 ? ? ? ? ? . 257 ASN B CG 180 ATOM 406 N ND2 . ASN B 180 257 . -14.331 -10.702 22.844 1.00 62.73 ? ? ? ? ? . 257 ASN B ND2 180 ATOM 407 O OD1 . ASN B 180 257 . -14.229 -10.477 20.605 1.00 56.32 ? ? ? ? ? . 257 ASN B OD1 180 ATOM 408 N N . ILE B 180 258 . -16.761 -11.567 18.509 1.00 41.08 ? ? ? ? ? . 258 ILE B N 180 ATOM 409 C CA . ILE B 180 258 . -16.734 -12.915 17.960 1.00 37.01 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CA 180 ATOM 410 C C . ILE B 180 258 . -15.364 -13.199 17.343 1.00 44.59 ? ? ? ? ? . 258 ILE B C 180 ATOM 411 O O . ILE B 180 258 . -15.248 -13.989 16.411 1.00 39.83 ? ? ? ? ? . 258 ILE B O 180 ATOM 412 C CB . ILE B 180 258 . -17.856 -13.134 16.916 1.00 33.42 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CB 180 ATOM 413 C CG1 . ILE B 180 258 . -17.815 -12.061 15.827 1.00 30.40 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CG1 180 ATOM 414 C CG2 . ILE B 180 258 . -19.221 -13.147 17.603 1.00 42.03 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CG2 180 ATOM 415 C CD1 . ILE B 180 258 . -18.811 -12.322 14.686 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CD1 180 ATOM 416 N N . SER B 180 259 . -14.331 -12.557 17.888 1.00 40.59 ? ? ? ? ? . 259 SER B N 180 ATOM 417 C CA . SER B 180 259 . -12.977 -12.650 17.342 1.00 48.71 ? ? ? ? ? . 259 SER B CA 180 ATOM 418 C C . SER B 180 259 . -12.470 -14.094 17.319 1.00 49.56 ? ? ? ? ? . 259 SER B C 180 ATOM 419 O O . SER B 180 259 . -11.607 -14.436 16.521 1.00 51.44 ? ? ? ? ? . 259 SER B O 180 ATOM 420 C CB . SER B 180 259 . -12.016 -11.756 18.141 1.00 49.40 ? ? ? ? ? . 259 SER B CB 180 ATOM 421 O OG . SER B 180 259 . -11.967 -12.144 19.507 1.00 55.62 ? ? ? ? ? . 259 SER B OG 180 ATOM 422 N N . SER B 180 260 . -13.027 -14.938 18.178 1.00 41.78 ? ? ? ? ? . 260 SER B N 180 ATOM 423 C CA . SER B 180 260 . -12.584 -16.314 18.275 1.00 56.35 ? ? ? ? ? . 260 SER B CA 180 ATOM 424 C C . SER B 180 260 . -13.430 -17.252 17.400 1.00 61.56 ? ? ? ? ? . 260 SER B C 180 ATOM 425 O O . SER B 180 260 . -13.308 -18.475 17.488 1.00 47.75 ? ? ? ? ? . 260 SER B O 180 ATOM 426 C CB . SER B 180 260 . -12.610 -16.760 19.741 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 260 SER B CB 180 ATOM 427 O OG . SER B 180 260 . -13.831 -17.385 20.079 1.00 58.58 ? ? ? ? ? . 260 SER B OG 180 ATOM 428 N N . MET B 180 261 . -14.285 -16.684 16.553 1.00 45.79 ? ? ? ? ? . 261 MET B N 180 ATOM 429 C CA . MET B 180 261 . -15.099 -17.503 15.661 1.00 41.44 ? ? ? ? ? . 261 MET B CA 180 ATOM 430 C C . MET B 180 261 . -14.220 -18.072 14.548 1.00 29.61 ? ? ? ? ? . 261 MET B C 180 ATOM 431 O O . MET B 180 261 . -13.435 -17.353 13.930 1.00 39.85 ? ? ? ? ? . 261 MET B O 180 ATOM 432 C CB . MET B 180 261 . -16.246 -16.684 15.059 1.00 39.77 ? ? ? ? ? . 261 MET B CB 180 ATOM 433 C CG . MET B 180 261 . -17.235 -17.501 14.243 1.00 30.89 ? ? ? ? ? . 261 MET B CG 180 ATOM 434 S SD . MET B 180 261 . -18.629 -16.481 13.683 1.00 32.47 ? ? ? ? ? . 261 MET B SD 180 ATOM 435 C CE . MET B 180 261 . -19.624 -16.341 15.180 1.00 31.50 ? ? ? ? ? . 261 MET B CE 180 ATOM 436 N N . ARG B 180 262 . -14.330 -19.370 14.315 1.00 36.39 ? ? ? ? ? . 262 ARG B N 180 ATOM 437 C CA . ARG B 180 262 . -13.575 -19.980 13.227 1.00 35.39 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CA 180 ATOM 438 C C . ARG B 180 262 . -14.183 -19.570 11.876 1.00 44.65 ? ? ? ? ? . 262 ARG B C 180 ATOM 439 O O . ARG B 180 262 . -15.411 -19.523 11.727 1.00 35.61 ? ? ? ? ? . 262 ARG B O 180 ATOM 440 C CB . ARG B 180 262 . -13.495 -21.502 13.404 1.00 46.10 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CB 180 ATOM 441 C CG . ARG B 180 262 . -14.746 -22.283 13.073 1.00 60.13 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CG 180 ATOM 442 C CD . ARG B 180 262 . -14.549 -23.798 13.305 1.00 75.65 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CD 180 ATOM 443 N NE . ARG B 180 262 . -15.079 -24.604 12.196 1.00 75.65 ? ? ? ? ? . 262 ARG B NE 180 ATOM 444 C CZ . ARG B 180 262 . -16.252 -25.236 12.200 1.00 77.11 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CZ 180 ATOM 445 N NH1 . ARG B 180 262 . -17.050 -25.189 13.259 1.00 72.13 ? ? ? ? ? 1+ 262 ARG B NH1 180 ATOM 446 N NH2 . ARG B 180 262 . -16.633 -25.934 11.134 1.00 85.66 ? ? ? ? ? . 262 ARG B NH2 180 ATOM 447 N N . PRO B 180 263 . -13.323 -19.233 10.901 1.00 43.75 ? ? ? ? ? . 263 PRO B N 180 ATOM 448 C CA . PRO B 180 263 . -13.782 -18.723 9.603 1.00 35.09 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CA 180 ATOM 449 C C . PRO B 180 263 . -14.784 -19.641 8.916 1.00 36.82 ? ? ? ? ? . 263 PRO B C 180 ATOM 450 O O . PRO B 180 263 . -15.630 -19.145 8.169 1.00 36.55 ? ? ? ? ? . 263 PRO B O 180 ATOM 451 C CB . PRO B 180 263 . -12.493 -18.629 8.780 1.00 43.00 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CB 180 ATOM 452 C CG . PRO B 180 263 . -11.411 -18.480 9.782 1.00 58.35 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CG 180 ATOM 453 C CD . PRO B 180 263 . -11.851 -19.262 10.990 1.00 50.23 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CD 180 ATOM 454 N N . GLY B 180 264 . -14.708 -20.945 9.172 1.00 33.82 ? ? ? ? ? . 264 GLY B N 180 ATOM 455 C CA . GLY B 180 264 . -15.583 -21.901 8.511 1.00 31.44 ? ? ? ? ? . 264 GLY B CA 180 ATOM 456 C C . GLY B 180 264 . -16.782 -22.364 9.306 1.00 36.85 ? ? ? ? ? . 264 GLY B C 180 ATOM 457 O O . GLY B 180 264 . -17.544 -23.213 8.837 1.00 36.26 ? ? ? ? ? . 264 GLY B O 180 ATOM 458 N N . TYR B 180 265 . -16.956 -21.821 10.513 1.00 30.78 ? ? ? ? ? . 265 TYR B N 180 ATOM 459 C CA . TYR B 180 265 . -18.214 -21.966 11.240 1.00 34.41 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CA 180 ATOM 460 C C . TYR B 180 265 . -19.299 -21.454 10.295 1.00 29.84 ? ? ? ? ? . 265 TYR B C 180 ATOM 461 O O . TYR B 180 265 . -19.037 -20.562 9.494 1.00 34.73 ? ? ? ? ? . 265 TYR B O 180 ATOM 462 C CB . TYR B 180 265 . -18.163 -21.106 12.502 1.00 34.51 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CB 180 ATOM 463 C CG . TYR B 180 265 . -19.403 -21.108 13.358 1.00 33.68 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CG 180 ATOM 464 C CD1 . TYR B 180 265 . -19.830 -22.259 13.993 1.00 35.53 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CD1 180 ATOM 465 C CD2 . TYR B 180 265 . -20.123 -19.937 13.571 1.00 33.51 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CD2 180 ATOM 466 C CE1 . TYR B 180 265 . -20.952 -22.257 14.800 1.00 35.60 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CE1 180 ATOM 467 C CE2 . TYR B 180 265 . -21.249 -19.921 14.371 1.00 33.06 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CE2 180 ATOM 468 C CZ . TYR B 180 265 . -21.658 -21.075 14.986 1.00 34.70 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CZ 180 ATOM 469 O OH . TYR B 180 265 . -22.764 -21.074 15.794 1.00 32.39 ? ? ? ? ? . 265 TYR B OH 180 ATOM 470 N N . SER B 180 266 . -20.493 -22.017 10.362 1.00 33.91 ? ? ? ? ? . 266 SER B N 180 ATOM 471 C CA . SER B 180 266 . -21.553 -21.572 9.470 1.00 35.84 ? ? ? ? ? . 266 SER B CA 180 ATOM 472 C C . SER B 180 266 . -22.931 -21.735 10.078 1.00 30.78 ? ? ? ? ? . 266 SER B C 180 ATOM 473 O O . SER B 180 266 . -23.201 -22.725 10.771 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 266 SER B O 180 ATOM 474 C CB . SER B 180 266 . -21.494 -22.352 8.153 1.00 44.08 ? ? ? ? ? . 266 SER B CB 180 ATOM 475 O OG . SER B 180 266 . -22.247 -21.685 7.156 1.00 45.84 ? ? ? ? ? . 266 SER B OG 180 ATOM 476 N N . ILE B 180 267 . -23.819 -20.783 9.773 1.00 27.16 ? ? ? ? ? . 267 ILE B N 180 ATOM 477 C CA . ILE B 180 267 . -25.191 -20.837 10.275 1.00 32.18 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CA 180 ATOM 478 C C . ILE B 180 267 . -26.251 -20.707 9.176 1.00 27.48 ? ? ? ? ? . 267 ILE B C 180 ATOM 479 O O . ILE B 180 267 . -26.020 -20.069 8.146 1.00 28.21 ? ? ? ? ? . 267 ILE B O 180 ATOM 480 C CB . ILE B 180 267 . -25.449 -19.720 11.329 1.00 30.52 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CB 180 ATOM 481 C CG1 . ILE B 180 267 . -25.152 -18.342 10.736 1.00 29.39 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CG1 180 ATOM 482 C CG2 . ILE B 180 267 . -24.597 -19.944 12.580 1.00 32.64 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CG2 180 ATOM 483 C CD1 . ILE B 180 267 . -25.725 -17.188 11.565 1.00 31.15 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CD1 180 ATOM 484 N N . TYR B 180 268 . -27.416 -21.308 9.425 1.00 27.73 ? ? ? ? ? . 268 TYR B N 180 ATOM 485 C CA . TYR B 180 268 . -28.610 -21.099 8.606 1.00 26.03 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CA 180 ATOM 486 C C . TYR B 180 268 . -29.501 -20.011 9.228 1.00 30.05 ? ? ? ? ? . 268 TYR B C 180 ATOM 487 O O . TYR B 180 268 . -29.484 -19.829 10.447 1.00 28.99 ? ? ? ? ? . 268 TYR B O 180 ATOM 488 C CB . TYR B 180 268 . -29.436 -22.375 8.555 1.00 27.88 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CB 180 ATOM 489 C CG . TYR B 180 268 . -28.798 -23.537 7.822 1.00 37.71 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CG 180 ATOM 490 C CD1 . TYR B 180 268 . -28.259 -23.379 6.551 1.00 38.41 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CD1 180 ATOM 491 C CD2 . TYR B 180 268 . -28.754 -24.794 8.404 1.00 37.46 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CD2 180 ATOM 492 C CE1 . TYR B 180 268 . -27.696 -24.454 5.880 1.00 41.10 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CE1 180 ATOM 493 C CE2 . TYR B 180 268 . -28.193 -25.868 7.751 1.00 41.08 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CE2 180 ATOM 494 C CZ . TYR B 180 268 . -27.663 -25.694 6.492 1.00 46.31 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CZ 180 ATOM 495 O OH . TYR B 180 268 . -27.109 -26.773 5.847 1.00 48.25 ? ? ? ? ? . 268 TYR B OH 180 ATOM 496 N N . ASN B 180 269 . -30.301 -19.326 8.408 1.00 28.76 ? ? ? ? ? . 269 ASN B N 180 ATOM 497 C CA . ASN B 180 269 . -31.328 -18.404 8.933 1.00 23.75 ? ? ? ? ? . 269 ASN B CA 180 ATOM 498 C C . ASN B 180 269 . -32.736 -18.981 8.779 1.00 32.53 ? ? ? ? ? . 269 ASN B C 180 ATOM 499 O O . ASN B 180 269 . -33.728 -18.306 9.053 1.00 31.35 ? ? ? ? ? . 269 ASN B O 180 ATOM 500 C CB . ASN B 180 269 . -31.237 -17.025 8.256 1.00 27.54 ? ? ? ? ? . 269 ASN B CB 180 ATOM 501 C CG . ASN B 180 269 . -31.668 -17.057 6.791 1.00 33.94 ? ? ? ? ? . 269 ASN B CG 180 ATOM 502 N ND2 . ASN B 180 269 . -31.927 -15.877 6.217 1.00 26.49 ? ? ? ? ? . 269 ASN B ND2 180 ATOM 503 O OD1 . ASN B 180 269 . -31.747 -18.128 6.178 1.00 32.28 ? ? ? ? ? . 269 ASN B OD1 180 ATOM 504 N N . SER B 180 270 . -32.835 -20.237 8.349 1.00 30.88 ? ? ? ? ? . 270 SER B N 180 ATOM 505 C CA . SER B 180 270 . -34.140 -20.870 8.219 1.00 32.99 ? ? ? ? ? . 270 SER B CA 180 ATOM 506 C C . SER B 180 270 . -34.089 -22.310 8.676 1.00 40.97 ? ? ? ? ? . 270 SER B C 180 ATOM 507 O O . SER B 180 270 . -33.090 -22.987 8.472 1.00 36.21 ? ? ? ? ? . 270 SER B O 180 ATOM 508 C CB . SER B 180 270 . -34.637 -20.823 6.779 1.00 36.49 ? ? ? ? ? . 270 SER B CB 180 ATOM 509 O OG . SER B 180 270 . -33.642 -21.295 5.888 1.00 48.97 ? ? ? ? ? . 270 SER B OG 180 ATOM 510 N N . GLY B 180 271 . -35.175 -22.769 9.288 1.00 42.02 ? ? ? ? ? . 271 GLY B N 180 ATOM 511 C CA . GLY B 180 271 . -35.299 -24.167 9.661 1.00 60.64 ? ? ? ? ? . 271 GLY B CA 180 ATOM 512 C C . GLY B 180 271 . -35.762 -25.017 8.488 1.00 65.04 ? ? ? ? ? . 271 GLY B C 180 ATOM 513 O O . GLY B 180 271 . -36.213 -24.502 7.466 1.00 76.08 ? ? ? ? ? . 271 GLY B O 180 ATOM 514 N N . THR B 180 272 . -35.638 -26.329 8.625 1.00 71.14 ? ? ? ? ? . 272 THR B N 180 ATOM 515 C CA . THR B 180 272 . -36.205 -27.244 7.644 1.00 77.13 ? ? ? ? ? . 272 THR B CA 180 ATOM 516 C C . THR B 180 272 . -37.719 -27.199 7.809 1.00 70.61 ? ? ? ? ? . 272 THR B C 180 ATOM 517 O O . THR B 180 272 . -38.298 -26.152 8.086 1.00 53.32 ? ? ? ? ? . 272 THR B O 180 ATOM 518 C CB . THR B 180 272 . -35.739 -28.679 7.913 1.00 97.22 ? ? ? ? ? . 272 THR B CB 180 ATOM 519 C CG2 . THR B 180 272 . -34.218 -28.754 7.979 1.00 110.53 ? ? ? ? ? . 272 THR B CG2 180 ATOM 520 O OG1 . THR B 180 272 . -36.294 -29.133 9.156 1.00 86.01 ? ? ? ? ? . 272 THR B OG1 180 ATOM 521 N N . SER B 180 273 . -38.372 -28.343 7.701 1.00 92.29 ? ? ? ? ? . 273 SER B N 180 ATOM 522 C CA . SER B 180 273 . -39.682 -28.456 8.315 1.00 103.08 ? ? ? ? ? . 273 SER B CA 180 ATOM 523 C C . SER B 180 273 . -39.449 -28.734 9.805 1.00 106.53 ? ? ? ? ? . 273 SER B C 180 ATOM 524 O O . SER B 180 273 . -40.229 -29.427 10.462 1.00 103.04 ? ? ? ? ? . 273 SER B O 180 ATOM 525 C CB . SER B 180 273 . -40.515 -29.523 7.627 1.00 108.52 ? ? ? ? ? . 273 SER B CB 180 ATOM 526 O OG . SER B 180 273 . -40.777 -29.123 6.293 1.00 101.41 ? ? ? ? ? . 273 SER B OG 180 ATOM 527 N N . THR B 180 274 . -38.333 -28.193 10.301 1.00 94.65 ? ? ? ? ? . 274 THR B N 180 ATOM 528 C CA . THR B 180 274 . -38.016 -28.109 11.721 1.00 83.30 ? ? ? ? ? . 274 THR B CA 180 ATOM 529 C C . THR B 180 274 . -38.939 -27.121 12.425 1.00 83.86 ? ? ? ? ? . 274 THR B C 180 ATOM 530 O O . THR B 180 274 . -39.210 -27.251 13.621 1.00 73.12 ? ? ? ? ? . 274 THR B O 180 ATOM 531 C CB . THR B 180 274 . -36.555 -27.638 11.919 1.00 81.70 ? ? ? ? ? . 274 THR B CB 180 ATOM 532 C CG2 . THR B 180 274 . -36.438 -26.667 13.096 1.00 51.95 ? ? ? ? ? . 274 THR B CG2 180 ATOM 533 O OG1 . THR B 180 274 . -35.706 -28.772 12.147 1.00 96.78 ? ? ? ? ? . 274 THR B OG1 180 ATOM 534 N N . GLN B 180 275 . -39.408 -26.118 11.688 1.00 63.01 ? ? ? ? ? . 275 GLN B N 180 ATOM 535 C CA . GLN B 180 275 . -40.401 -25.202 12.231 1.00 73.07 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CA 180 ATOM 536 C C . GLN B 180 275 . -41.022 -24.359 11.132 1.00 48.28 ? ? ? ? ? . 275 GLN B C 180 ATOM 537 O O . GLN B 180 275 . -40.367 -24.007 10.153 1.00 43.79 ? ? ? ? ? . 275 GLN B O 180 ATOM 538 C CB . GLN B 180 275 . -39.784 -24.283 13.297 1.00 79.51 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CB 180 ATOM 539 C CG . GLN B 180 275 . -38.982 -23.113 12.733 1.00 78.36 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CG 180 ATOM 540 C CD . GLN B 180 275 . -38.636 -22.063 13.784 1.00 83.48 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CD 180 ATOM 541 N NE2 . GLN B 180 275 . -38.417 -22.506 15.024 1.00 69.61 ? ? ? ? ? . 275 GLN B NE2 180 ATOM 542 O OE1 . GLN B 180 275 . -38.565 -20.864 13.480 1.00 79.38 ? ? ? ? ? . 275 GLN B OE1 180 ATOM 543 N N . THR B 180 276 . -42.295 -24.039 11.301 1.00 46.80 ? ? ? ? ? . 276 THR B N 180 ATOM 544 C CA . THR B 180 276 . -42.931 -23.053 10.451 1.00 44.16 ? ? ? ? ? . 276 THR B CA 180 ATOM 545 C C . THR B 180 276 . -42.252 -21.698 10.693 1.00 37.13 ? ? ? ? ? . 276 THR B C 180 ATOM 546 O O . THR B 180 276 . -42.028 -21.318 11.837 1.00 39.75 ? ? ? ? ? . 276 THR B O 180 ATOM 547 C CB . THR B 180 276 . -44.423 -22.972 10.757 1.00 51.91 ? ? ? ? ? . 276 THR B CB 180 ATOM 548 C CG2 . THR B 180 276 . -45.092 -21.907 9.900 1.00 49.10 ? ? ? ? ? . 276 THR B CG2 180 ATOM 549 O OG1 . THR B 180 276 . -45.020 -24.247 10.485 1.00 52.58 ? ? ? ? ? . 276 THR B OG1 180 ATOM 550 N N . MET B 180 277 . -41.892 -20.996 9.621 1.00 38.41 ? ? ? ? ? . 277 MET B N 180 ATOM 551 C CA . MET B 180 277 . -41.290 -19.665 9.742 1.00 37.36 ? ? ? ? ? . 277 MET B CA 180 ATOM 552 C C . MET B 180 277 . -42.361 -18.573 9.680 1.00 34.95 ? ? ? ? ? . 277 MET B C 180 ATOM 553 O O . MET B 180 277 . -42.243 -17.537 10.324 1.00 33.08 ? ? ? ? ? . 277 MET B O 180 ATOM 554 C CB . MET B 180 277 . -40.309 -19.398 8.599 1.00 39.41 ? ? ? ? ? . 277 MET B CB 180 ATOM 555 C CG . MET B 180 277 . -39.183 -20.393 8.457 1.00 59.17 ? ? ? ? ? . 277 MET B CG 180 ATOM 556 S SD . MET B 180 277 . -37.791 -20.136 9.564 1.00 39.34 ? ? ? ? ? . 277 MET B SD 180 ATOM 557 C CE . MET B 180 277 . -37.293 -18.430 9.233 1.00 37.19 ? ? ? ? ? . 277 MET B CE 180 ATOM 558 N N . LEU B 180 278 . -43.395 -18.814 8.881 1.00 33.80 ? ? ? ? ? . 278 LEU B N 180 ATOM 559 C CA . LEU B 180 278 . -44.348 -17.774 8.522 1.00 32.96 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CA 180 ATOM 560 C C . LEU B 180 278 . -45.777 -18.317 8.449 1.00 35.69 ? ? ? ? ? . 278 LEU B C 180 ATOM 561 O O . LEU B 180 278 . -46.036 -19.310 7.771 1.00 34.37 ? ? ? ? ? . 278 LEU B O 180 ATOM 562 C CB . LEU B 180 278 . -43.952 -17.201 7.167 1.00 26.83 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CB 180 ATOM 563 C CG . LEU B 180 278 . -44.800 -16.045 6.611 1.00 28.89 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CG 180 ATOM 564 C CD1 . LEU B 180 278 . -44.570 -14.776 7.414 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CD1 180 ATOM 565 C CD2 . LEU B 180 278 . -44.446 -15.845 5.164 1.00 32.32 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CD2 180 ATOM 566 N N . THR B 180 279 . -46.699 -17.669 9.152 1.00 30.66 ? ? ? ? ? . 279 THR B N 180 ATOM 567 C CA . THR B 180 279 . -48.125 -17.917 8.948 1.00 35.78 ? ? ? ? ? . 279 THR B CA 180 ATOM 568 C C . THR B 180 279 . -48.781 -16.631 8.438 1.00 40.32 ? ? ? ? ? . 279 THR B C 180 ATOM 569 O O . THR B 180 279 . -48.397 -15.529 8.841 1.00 35.06 ? ? ? ? ? . 279 THR B O 180 ATOM 570 C CB . THR B 180 279 . -48.827 -18.379 10.231 1.00 37.78 ? ? ? ? ? . 279 THR B CB 180 ATOM 571 C CG2 . THR B 180 279 . -48.117 -19.587 10.829 1.00 41.72 ? ? ? ? ? . 279 THR B CG2 180 ATOM 572 O OG1 . THR B 180 279 . -48.843 -17.315 11.183 1.00 42.27 ? ? ? ? ? . 279 THR B OG1 180 ATOM 573 N N . LEU B 180 280 . -49.758 -16.789 7.548 1.00 34.48 ? ? ? ? ? . 280 LEU B N 180 ATOM 574 C CA . LEU B 180 280 . -50.361 -15.678 6.814 1.00 34.58 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CA 180 ATOM 575 C C . LEU B 180 280 . -51.871 -15.621 7.015 1.00 46.49 ? ? ? ? ? . 280 LEU B C 180 ATOM 576 O O . LEU B 180 280 . -52.545 -16.647 6.974 1.00 40.25 ? ? ? ? ? . 280 LEU B O 180 ATOM 577 C CB . LEU B 180 280 . -50.068 -15.833 5.324 1.00 38.07 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CB 180 ATOM 578 C CG . LEU B 180 280 . -48.583 -15.774 4.961 1.00 41.15 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CG 180 ATOM 579 C CD1 . LEU B 180 280 . -48.394 -15.889 3.465 1.00 45.67 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CD1 180 ATOM 580 C CD2 . LEU B 180 280 . -47.955 -14.485 5.487 1.00 37.97 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CD2 180 ATOM 581 N N . GLY B 180 281 . -52.394 -14.419 7.234 1.00 34.82 ? ? ? ? ? . 281 GLY B N 180 ATOM 582 C CA . GLY B 180 281 . -53.829 -14.200 7.307 1.00 42.97 ? ? ? ? ? . 281 GLY B CA 180 ATOM 583 C C . GLY B 180 281 . -54.576 -14.528 6.020 1.00 41.59 ? ? ? ? ? . 281 GLY B C 180 ATOM 584 O O . GLY B 180 281 . -53.979 -14.849 4.991 1.00 34.00 ? ? ? ? ? . 281 GLY B O 180 ATOM 585 N N . SER B 180 282 . -55.898 -14.400 6.071 1.00 37.60 ? ? ? ? ? . 282 SER B N 180 ATOM 586 C CA . SER B 180 282 . -56.771 -14.861 4.987 1.00 47.93 ? ? ? ? ? . 282 SER B CA 180 ATOM 587 C C . SER B 180 282 . -56.676 -14.064 3.694 1.00 49.26 ? ? ? ? ? . 282 SER B C 180 ATOM 588 O O . SER B 180 282 . -56.860 -14.615 2.607 1.00 39.17 ? ? ? ? ? . 282 SER B O 180 ATOM 589 C CB . SER B 180 282 . -58.215 -14.854 5.473 1.00 50.67 ? ? ? ? ? . 282 SER B CB 180 ATOM 590 O OG . SER B 180 282 . -58.325 -15.680 6.612 1.00 51.13 ? ? ? ? ? . 282 SER B OG 180 ATOM 591 N N . ASP B 180 283 . -56.379 -12.771 3.794 1.00 36.98 ? ? ? ? ? . 283 ASP B N 180 ATOM 592 C CA . ASP B 180 283 . -56.272 -11.959 2.592 1.00 35.55 ? ? ? ? ? . 283 ASP B CA 180 ATOM 593 C C . ASP B 180 283 . -54.830 -11.665 2.228 1.00 39.70 ? ? ? ? ? . 283 ASP B C 180 ATOM 594 O O . ASP B 180 283 . -54.489 -10.559 1.788 1.00 34.91 ? ? ? ? ? . 283 ASP B O 180 ATOM 595 C CB . ASP B 180 283 . -57.081 -10.675 2.749 1.00 34.76 ? ? ? ? ? . 283 ASP B CB 180 ATOM 596 C CG . ASP B 180 283 . -58.545 -10.962 2.984 1.00 42.66 ? ? ? ? ? . 283 ASP B CG 180 ATOM 597 O OD1 . ASP B 180 283 . -59.169 -11.557 2.080 1.00 41.50 ? ? ? ? ? . 283 ASP B OD1 180 ATOM 598 O OD2 . ASP B 180 283 . -59.052 -10.632 4.073 1.00 40.25 ? ? ? ? ? 1- 283 ASP B OD2 180 ATOM 599 N N . LEU B 180 284 . -53.982 -12.667 2.419 1.00 37.08 ? ? ? ? ? . 284 LEU B N 180 ATOM 600 C CA . LEU B 180 284 . -52.638 -12.626 1.869 1.00 31.77 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CA 180 ATOM 601 C C . LEU B 180 284 . -52.500 -13.791 0.911 1.00 43.02 ? ? ? ? ? . 284 LEU B C 180 ATOM 602 O O . LEU B 180 284 . -52.917 -14.904 1.216 1.00 41.28 ? ? ? ? ? . 284 LEU B O 180 ATOM 603 C CB . LEU B 180 284 . -51.598 -12.710 2.980 1.00 28.67 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CB 180 ATOM 604 C CG . LEU B 180 284 . -51.495 -11.451 3.837 1.00 34.20 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CG 180 ATOM 605 C CD1 . LEU B 180 284 . -50.588 -11.698 5.012 1.00 32.72 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CD1 180 ATOM 606 C CD2 . LEU B 180 284 . -50.990 -10.282 2.996 1.00 32.47 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CD2 180 ATOM 607 N N . GLY B 180 285 . -51.932 -13.525 -0.254 1.00 33.91 ? ? ? ? ? . 285 GLY B N 180 ATOM 608 C CA . GLY B 180 285 . -51.786 -14.538 -1.273 1.00 37.36 ? ? ? ? ? . 285 GLY B CA 180 ATOM 609 C C . GLY B 180 285 . -50.605 -15.449 -1.029 1.00 42.46 ? ? ? ? ? . 285 GLY B C 180 ATOM 610 O O . GLY B 180 285 . -50.161 -15.659 0.105 1.00 40.30 ? ? ? ? ? . 285 GLY B O 180 ATOM 611 N N . LYS B 180 286 . -50.085 -15.978 -2.123 1.00 39.41 ? ? ? ? ? . 286 LYS B N 180 ATOM 612 C CA . LYS B 180 286 . -49.011 -16.946 -2.062 1.00 45.35 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CA 180 ATOM 613 C C . LYS B 180 286 . -47.683 -16.204 -2.089 1.00 39.07 ? ? ? ? ? . 286 LYS B C 180 ATOM 614 O O . LYS B 180 286 . -47.469 -15.326 -2.938 1.00 38.68 ? ? ? ? ? . 286 LYS B O 180 ATOM 615 C CB . LYS B 180 286 . -49.139 -17.915 -3.240 1.00 55.54 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CB 180 ATOM 616 C CG . LYS B 180 286 . -47.914 -18.750 -3.533 1.00 69.83 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CG 180 ATOM 617 C CD . LYS B 180 286 . -48.196 -19.728 -4.669 1.00 86.83 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CD 180 ATOM 618 C CE . LYS B 180 286 . -46.956 -19.997 -5.506 1.00 92.47 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CE 180 ATOM 619 N NZ . LYS B 180 286 . -46.590 -18.821 -6.352 1.00 92.38 ? ? ? ? ? 1+ 286 LYS B NZ 180 ATOM 620 N N . PRO B 180 287 . -46.787 -16.534 -1.146 1.00 39.66 ? ? ? ? ? . 287 PRO B N 180 ATOM 621 C CA . PRO B 180 287 . -45.489 -15.848 -1.111 1.00 34.88 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CA 180 ATOM 622 C C . PRO B 180 287 . -44.694 -16.029 -2.399 1.00 43.31 ? ? ? ? ? . 287 PRO B C 180 ATOM 623 O O . PRO B 180 287 . -44.816 -17.062 -3.057 1.00 39.26 ? ? ? ? ? . 287 PRO B O 180 ATOM 624 C CB . PRO B 180 287 . -44.765 -16.526 0.053 1.00 38.33 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CB 180 ATOM 625 C CG . PRO B 180 287 . -45.831 -17.106 0.898 1.00 47.02 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CG 180 ATOM 626 C CD . PRO B 180 287 . -46.953 -17.469 -0.020 1.00 38.45 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CD 180 ATOM 627 N N . SER B 180 288 . -43.900 -15.023 -2.752 1.00 35.40 ? ? ? ? ? . 288 SER B N 180 ATOM 628 C CA . SER B 180 288 . -42.967 -15.124 -3.860 1.00 36.15 ? ? ? ? ? . 288 SER B CA 180 ATOM 629 C C . SER B 180 288 . -41.852 -16.086 -3.483 1.00 34.45 ? ? ? ? ? . 288 SER B C 180 ATOM 630 O O . SER B 180 288 . -41.848 -16.667 -2.382 1.00 33.07 ? ? ? ? ? . 288 SER B O 180 ATOM 631 C CB . SER B 180 288 . -42.339 -13.764 -4.148 1.00 34.30 ? ? ? ? ? . 288 SER B CB 180 ATOM 632 O OG . SER B 180 288 . -41.483 -13.370 -3.071 1.00 32.28 ? ? ? ? ? . 288 SER B OG 180 ATOM 633 N N . GLY B 180 289 . -40.896 -16.227 -4.389 1.00 36.56 ? ? ? ? ? . 289 GLY B N 180 ATOM 634 C CA . GLY B 180 289 . -39.648 -16.884 -4.068 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 289 GLY B CA 180 ATOM 635 C C . GLY B 180 289 . -38.914 -16.047 -3.028 1.00 41.48 ? ? ? ? ? . 289 GLY B C 180 ATOM 636 O O . GLY B 180 289 . -39.138 -14.835 -2.918 1.00 32.02 ? ? ? ? ? . 289 GLY B O 180 ATOM 637 N N . VAL B 180 290 . -38.036 -16.697 -2.271 1.00 33.22 ? ? ? ? ? . 290 VAL B N 180 ATOM 638 C CA . VAL B 180 290 . -37.248 -16.039 -1.239 1.00 28.31 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CA 180 ATOM 639 C C . VAL B 180 290 . -35.832 -15.781 -1.736 1.00 40.85 ? ? ? ? ? . 290 VAL B C 180 ATOM 640 O O . VAL B 180 290 . -35.048 -16.720 -1.927 1.00 35.13 ? ? ? ? ? . 290 VAL B O 180 ATOM 641 C CB . VAL B 180 290 . -37.185 -16.925 0.018 1.00 31.01 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CB 180 ATOM 642 C CG1 . VAL B 180 290 . -36.346 -16.267 1.115 1.00 30.84 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CG1 180 ATOM 643 C CG2 . VAL B 180 290 . -38.581 -17.235 0.515 1.00 34.75 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CG2 180 ATOM 644 N N . LYS B 180 291 . -35.497 -14.516 -1.968 1.00 28.05 ? ? ? ? ? . 291 LYS B N 180 ATOM 645 C CA . LYS B 180 291 . -34.139 -14.171 -2.336 1.00 29.32 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CA 180 ATOM 646 C C . LYS B 180 291 . -33.263 -14.327 -1.096 1.00 35.24 ? ? ? ? ? . 291 LYS B C 180 ATOM 647 O O . LYS B 180 291 . -33.714 -14.092 0.030 1.00 32.03 ? ? ? ? ? . 291 LYS B O 180 ATOM 648 C CB . LYS B 180 291 . -34.049 -12.751 -2.893 1.00 35.65 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CB 180 ATOM 649 C CG . LYS B 180 291 . -34.795 -12.531 -4.214 1.00 41.25 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CG 180 ATOM 650 C CD . LYS B 180 291 . -34.555 -11.111 -4.720 1.00 57.19 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CD 180 ATOM 651 C CE . LYS B 180 291 . -35.478 -10.730 -5.881 1.00 78.75 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CE 180 ATOM 652 N NZ . LYS B 180 291 . -35.293 -11.588 -7.089 1.00 89.03 ? ? ? ? ? 1+ 291 LYS B NZ 180 ATOM 653 N N . ASN B 180 292 . -32.031 -14.769 -1.304 1.00 29.06 ? ? ? ? ? . 292 ASN B N 180 ATOM 654 C CA . ASN B 180 292 . -31.052 -14.920 -0.216 1.00 30.16 ? ? ? ? ? . 292 ASN B CA 180 ATOM 655 C C . ASN B 180 292 . -29.784 -14.208 -0.600 1.00 33.70 ? ? ? ? ? . 292 ASN B C 180 ATOM 656 O O . ASN B 180 292 . -29.329 -14.300 -1.743 1.00 36.41 ? ? ? ? ? . 292 ASN B O 180 ATOM 657 C CB . ASN B 180 292 . -30.711 -16.385 0.044 1.00 36.06 ? ? ? ? ? . 292 ASN B CB 180 ATOM 658 C CG . ASN B 180 292 . -31.886 -17.180 0.524 1.00 36.86 ? ? ? ? ? . 292 ASN B CG 180 ATOM 659 N ND2 . ASN B 180 292 . -32.306 -18.158 -0.274 1.00 34.86 ? ? ? ? ? . 292 ASN B ND2 180 ATOM 660 O OD1 . ASN B 180 292 . -32.395 -16.956 1.618 1.00 34.18 ? ? ? ? ? . 292 ASN B OD1 180 ATOM 661 N N . TYR B 180 293 . -29.208 -13.488 0.345 1.00 25.39 ? ? ? ? ? . 293 TYR B N 180 ATOM 662 C CA . TYR B 180 293 . -28.005 -12.728 0.062 1.00 31.31 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CA 180 ATOM 663 C C . TYR B 180 293 . -27.279 -12.368 1.332 1.00 36.54 ? ? ? ? ? . 293 TYR B C 180 ATOM 664 O O . TYR B 180 293 . -27.825 -12.491 2.424 1.00 34.05 ? ? ? ? ? . 293 TYR B O 180 ATOM 665 C CB . TYR B 180 293 . -28.287 -11.487 -0.811 1.00 38.29 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CB 180 ATOM 666 C CG . TYR B 180 293 . -29.443 -10.592 -0.405 1.00 32.20 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CG 180 ATOM 667 C CD1 . TYR B 180 293 . -29.207 -9.338 0.154 1.00 38.49 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CD1 180 ATOM 668 C CD2 . TYR B 180 293 . -30.766 -10.978 -0.616 1.00 36.53 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CD2 180 ATOM 669 C CE1 . TYR B 180 293 . -30.261 -8.492 0.517 1.00 38.14 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CE1 180 ATOM 670 C CE2 . TYR B 180 293 . -31.828 -10.141 -0.255 1.00 39.39 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CE2 180 ATOM 671 C CZ . TYR B 180 293 . -31.566 -8.899 0.310 1.00 38.51 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CZ 180 ATOM 672 O OH . TYR B 180 293 . -32.598 -8.051 0.673 1.00 42.36 ? ? ? ? ? . 293 TYR B OH 180 ATOM 673 N N . ILE B 180 294 . -26.019 -11.979 1.181 1.00 30.02 ? ? ? ? ? . 294 ILE B N 180 ATOM 674 C CA . ILE B 180 294 . -25.234 -11.507 2.293 1.00 26.75 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CA 180 ATOM 675 C C . ILE B 180 294 . -25.259 -10.005 2.233 1.00 33.63 ? ? ? ? ? . 294 ILE B C 180 ATOM 676 O O . ILE B 180 294 . -25.096 -9.428 1.162 1.00 32.74 ? ? ? ? ? . 294 ILE B O 180 ATOM 677 C CB . ILE B 180 294 . -23.774 -12.000 2.210 1.00 34.98 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CB 180 ATOM 678 C CG1 . ILE B 180 294 . -23.723 -13.526 2.305 1.00 35.20 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CG1 180 ATOM 679 C CG2 . ILE B 180 294 . -22.933 -11.349 3.291 1.00 32.67 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CG2 180 ATOM 680 C CD1 . ILE B 180 294 . -24.139 -14.111 3.652 1.00 35.83 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CD1 180 ATOM 681 N N . THR B 180 295 . -25.471 -9.369 3.384 1.00 27.12 ? ? ? ? ? . 295 THR B N 180 ATOM 682 C CA . THR B 180 295 . -25.456 -7.919 3.461 1.00 27.25 ? ? ? ? ? . 295 THR B CA 180 ATOM 683 C C . THR B 180 295 . -24.361 -7.450 4.377 1.00 29.68 ? ? ? ? ? . 295 THR B C 180 ATOM 684 O O . THR B 180 295 . -23.983 -8.147 5.322 1.00 32.62 ? ? ? ? ? . 295 THR B O 180 ATOM 685 C CB . THR B 180 295 . -26.790 -7.351 4.010 1.00 28.65 ? ? ? ? ? . 295 THR B CB 180 ATOM 686 C CG2 . THR B 180 295 . -27.899 -7.459 2.961 1.00 32.32 ? ? ? ? ? . 295 THR B CG2 180 ATOM 687 O OG1 . THR B 180 295 . -27.167 -8.072 5.197 1.00 30.18 ? ? ? ? ? . 295 THR B OG1 180 ATOM 688 N N . ASP B 180 296 . -23.883 -6.240 4.126 1.00 31.52 ? ? ? ? ? . 296 ASP B N 180 ATOM 689 C CA . ASP B 180 296 . -22.865 -5.653 4.975 1.00 36.11 ? ? ? ? ? . 296 ASP B CA 180 ATOM 690 C C . ASP B 180 296 . -23.513 -4.966 6.171 1.00 34.60 ? ? ? ? ? . 296 ASP B C 180 ATOM 691 O O . ASP B 180 296 . -24.731 -5.021 6.346 1.00 35.22 ? ? ? ? ? . 296 ASP B O 180 ATOM 692 C CB . ASP B 180 296 . -21.958 -4.697 4.183 1.00 39.14 ? ? ? ? ? . 296 ASP B CB 180 ATOM 693 C CG . ASP B 180 296 . -22.668 -3.425 3.711 1.00 48.21 ? ? ? ? ? . 296 ASP B CG 180 ATOM 694 O OD1 . ASP B 180 296 . -23.670 -2.990 4.320 1.00 41.81 ? ? ? ? ? . 296 ASP B OD1 180 ATOM 695 O OD2 . ASP B 180 296 . -22.184 -2.837 2.720 1.00 52.32 ? ? ? ? ? 1- 296 ASP B OD2 180 ATOM 696 N N . LYS B 180 297 . -22.690 -4.323 6.986 1.00 41.24 ? ? ? ? ? . 297 LYS B N 180 ATOM 697 C CA . LYS B 180 297 . -23.143 -3.704 8.227 1.00 50.03 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CA 180 ATOM 698 C C . LYS B 180 297 . -24.262 -2.667 8.012 1.00 48.54 ? ? ? ? ? . 297 LYS B C 180 ATOM 699 O O . LYS B 180 297 . -25.082 -2.435 8.899 1.00 54.86 ? ? ? ? ? . 297 LYS B O 180 ATOM 700 C CB . LYS B 180 297 . -21.946 -3.058 8.919 1.00 49.33 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CB 180 ATOM 701 C CG . LYS B 180 297 . -22.109 -2.870 10.405 1.00 59.73 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CG 180 ATOM 702 C CD . LYS B 180 297 . -20.755 -2.686 11.067 1.00 63.45 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CD 180 ATOM 703 C CE . LYS B 180 297 . -20.694 -1.398 11.861 1.00 72.21 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CE 180 ATOM 704 N NZ . LYS B 180 297 . -19.484 -1.340 12.733 1.00 87.08 ? ? ? ? ? 1+ 297 LYS B NZ 180 ATOM 705 N N . ASN B 180 298 . -24.291 -2.050 6.837 1.00 46.07 ? ? ? ? ? . 298 ASN B N 180 ATOM 706 C CA . ASN B 180 298 . -25.285 -1.027 6.535 1.00 49.69 ? ? ? ? ? . 298 ASN B CA 180 ATOM 707 C C . ASN B 180 298 . -26.418 -1.562 5.667 1.00 54.12 ? ? ? ? ? . 298 ASN B C 180 ATOM 708 O O . ASN B 180 298 . -27.151 -0.791 5.053 1.00 56.20 ? ? ? ? ? . 298 ASN B O 180 ATOM 709 C CB . ASN B 180 298 . -24.626 0.158 5.832 1.00 55.02 ? ? ? ? ? . 298 ASN B CB 180 ATOM 710 C CG . ASN B 180 298 . -23.351 0.592 6.509 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 298 ASN B CG 180 ATOM 711 N ND2 . ASN B 180 298 . -23.444 0.924 7.792 1.00 63.48 ? ? ? ? ? . 298 ASN B ND2 180 ATOM 712 O OD1 . ASN B 180 298 . -22.284 0.613 5.891 1.00 73.70 ? ? ? ? ? . 298 ASN B OD1 180 ATOM 713 N N . GLY B 180 299 . -26.547 -2.882 5.603 1.00 42.41 ? ? ? ? ? . 299 GLY B N 180 ATOM 714 C CA . GLY B 180 299 . -27.649 -3.498 4.896 1.00 36.09 ? ? ? ? ? . 299 GLY B CA 180 ATOM 715 C C . GLY B 180 299 . -27.474 -3.581 3.391 1.00 37.67 ? ? ? ? ? . 299 GLY B C 180 ATOM 716 O O . GLY B 180 299 . -28.374 -4.045 2.699 1.00 41.06 ? ? ? ? ? . 299 GLY B O 180 ATOM 717 N N . ARG B 180 300 . -26.324 -3.155 2.880 1.00 41.34 ? ? ? ? ? . 300 ARG B N 180 ATOM 718 C CA . ARG B 180 300 . -26.054 -3.219 1.437 1.00 47.94 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CA 180 ATOM 719 C C . ARG B 180 300 . -25.674 -4.628 0.995 1.00 38.87 ? ? ? ? ? . 300 ARG B C 180 ATOM 720 O O . ARG B 180 300 . -24.927 -5.314 1.682 1.00 39.09 ? ? ? ? ? . 300 ARG B O 180 ATOM 721 C CB . ARG B 180 300 . -24.920 -2.264 1.070 1.00 49.67 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CB 180 ATOM 722 C CG . ARG B 180 300 . -25.359 -1.051 0.267 1.00 79.55 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CG 180 ATOM 723 C CD . ARG B 180 300 . -24.227 -0.042 0.126 1.00 98.85 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CD 180 ATOM 724 N NE . ARG B 180 300 . -24.032 0.737 1.347 1.00 108.38 ? ? ? ? ? . 300 ARG B NE 180 ATOM 725 C CZ . ARG B 180 300 . -24.693 1.856 1.643 1.00 106.77 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CZ 180 ATOM 726 N NH1 . ARG B 180 300 . -25.605 2.341 0.808 1.00 106.80 ? ? ? ? ? 1+ 300 ARG B NH1 180 ATOM 727 N NH2 . ARG B 180 300 . -24.444 2.491 2.780 1.00 100.61 ? ? ? ? ? . 300 ARG B NH2 180 ATOM 728 N N . GLN B 180 301 . -26.171 -5.056 -0.162 1.00 39.42 ? ? ? ? ? . 301 GLN B N 180 ATOM 729 C CA . GLN B 180 301 . -25.870 -6.390 -0.658 1.00 40.94 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CA 180 ATOM 730 C C . GLN B 180 301 . -24.380 -6.551 -0.975 1.00 47.13 ? ? ? ? ? . 301 GLN B C 180 ATOM 731 O O . GLN B 180 301 . -23.754 -5.661 -1.538 1.00 49.03 ? ? ? ? ? . 301 GLN B O 180 ATOM 732 C CB . GLN B 180 301 . -26.709 -6.730 -1.890 1.00 39.88 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CB 180 ATOM 733 C CG . GLN B 180 301 . -26.405 -8.120 -2.428 1.00 47.38 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CG 180 ATOM 734 C CD . GLN B 180 301 . -27.183 -8.468 -3.681 1.00 69.01 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CD 180 ATOM 735 N NE2 . GLN B 180 301 . -28.503 -8.308 -3.625 1.00 65.04 ? ? ? ? ? . 301 GLN B NE2 180 ATOM 736 O OE1 . GLN B 180 301 . -26.603 -8.900 -4.687 1.00 69.64 ? ? ? ? ? . 301 GLN B OE1 180 ATOM 737 N N . VAL B 180 302 . -23.825 -7.695 -0.586 1.00 44.09 ? ? ? ? ? . 302 VAL B N 180 ATOM 738 C CA . VAL B 180 302 . -22.426 -8.020 -0.824 1.00 45.81 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CA 180 ATOM 739 C C . VAL B 180 302 . -22.342 -9.043 -1.945 1.00 48.49 ? ? ? ? ? . 302 VAL B C 180 ATOM 740 O O . VAL B 180 302 . -21.541 -8.910 -2.858 1.00 43.55 ? ? ? ? ? . 302 VAL B O 180 ATOM 741 C CB . VAL B 180 302 . -21.757 -8.623 0.445 1.00 41.54 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CB 180 ATOM 742 C CG1 . VAL B 180 302 . -20.482 -9.391 0.072 1.00 54.76 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CG1 180 ATOM 743 C CG2 . VAL B 180 302 . -21.462 -7.536 1.468 1.00 47.87 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CG2 180 ATOM 744 N N . LEU B 180 303 . -23.165 -10.081 -1.852 1.00 40.88 ? ? ? ? ? . 303 LEU B N 180 ATOM 745 C CA . LEU B 180 303 . -23.278 -11.071 -2.910 1.00 37.41 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CA 180 ATOM 746 C C . LEU B 180 303 . -24.625 -11.733 -2.750 1.00 39.26 ? ? ? ? ? . 303 LEU B C 180 ATOM 747 O O . LEU B 180 303 . -25.240 -11.642 -1.689 1.00 35.58 ? ? ? ? ? . 303 LEU B O 180 ATOM 748 C CB . LEU B 180 303 . -22.149 -12.112 -2.825 1.00 48.09 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CB 180 ATOM 749 C CG . LEU B 180 303 . -22.100 -13.028 -1.593 1.00 42.96 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CG 180 ATOM 750 C CD1 . LEU B 180 303 . -23.090 -14.179 -1.689 1.00 51.86 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CD1 180 ATOM 751 C CD2 . LEU B 180 303 . -20.700 -13.575 -1.358 1.00 49.77 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CD2 180 ATOM 752 N N . SER B 180 304 . -25.089 -12.418 -3.784 1.00 32.49 ? ? ? ? ? . 304 SER B N 180 ATOM 753 C CA . SER B 180 304 . -26.366 -13.098 -3.685 1.00 43.54 ? ? ? ? ? . 304 SER B CA 180 ATOM 754 C C . SER B 180 304 . -26.202 -14.582 -3.861 1.00 39.92 ? ? ? ? ? . 304 SER B C 180 ATOM 755 O O . SER B 180 304 . -25.305 -15.036 -4.563 1.00 45.97 ? ? ? ? ? . 304 SER B O 180 ATOM 756 C CB . SER B 180 304 . -27.351 -12.554 -4.721 1.00 51.06 ? ? ? ? ? . 304 SER B CB 180 ATOM 757 O OG . SER B 180 304 . -26.827 -12.682 -6.021 1.00 56.47 ? ? ? ? ? . 304 SER B OG 180 ATOM 758 N N . TYR B 180 305 . -27.095 -15.323 -3.213 1.00 38.17 ? ? ? ? ? . 305 TYR B N 180 ATOM 759 C CA . TYR B 180 305 . -27.129 -16.772 -3.243 1.00 39.01 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CA 180 ATOM 760 C C . TYR B 180 305 . -28.388 -17.235 -3.973 1.00 48.50 ? ? ? ? ? . 305 TYR B C 180 ATOM 761 O O . TYR B 180 305 . -29.127 -16.422 -4.517 1.00 45.40 ? ? ? ? ? . 305 TYR B O 180 ATOM 762 C CB . TYR B 180 305 . -27.144 -17.315 -1.809 1.00 37.59 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CB 180 ATOM 763 C CG . TYR B 180 305 . -25.809 -17.245 -1.083 1.00 40.83 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CG 180 ATOM 764 C CD1 . TYR B 180 305 . -24.623 -17.569 -1.733 1.00 42.09 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CD1 180 ATOM 765 C CD2 . TYR B 180 305 . -25.739 -16.879 0.264 1.00 32.57 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CD2 180 ATOM 766 C CE1 . TYR B 180 305 . -23.407 -17.519 -1.073 1.00 44.97 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CE1 180 ATOM 767 C CE2 . TYR B 180 305 . -24.522 -16.825 0.934 1.00 37.29 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CE2 180 ATOM 768 C CZ . TYR B 180 305 . -23.357 -17.152 0.260 1.00 50.24 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CZ 180 ATOM 769 O OH . TYR B 180 305 . -22.132 -17.110 0.904 1.00 47.95 ? ? ? ? ? . 305 TYR B OH 180 ATOM 770 N N . ASN B 180 306 . -28.636 -18.540 -3.970 1.00 44.01 ? ? ? ? ? . 306 ASN B N 180 ATOM 771 C CA . ASN B 180 306 . -29.809 -19.103 -4.638 1.00 45.23 ? ? ? ? ? . 306 ASN B CA 180 ATOM 772 C C . ASN B 180 306 . -31.119 -18.644 -4.029 1.00 46.84 ? ? ? ? ? . 306 ASN B C 180 ATOM 773 O O . ASN B 180 306 . -31.250 -18.581 -2.805 1.00 46.63 ? ? ? ? ? . 306 ASN B O 180 ATOM 774 C CB . ASN B 180 306 . -29.800 -20.632 -4.569 1.00 51.90 ? ? ? ? ? . 306 ASN B CB 180 ATOM 775 C CG . ASN B 180 306 . -28.629 -21.258 -5.319 1.00 69.76 ? ? ? ? ? . 306 ASN B CG 180 ATOM 776 N ND2 . ASN B 180 306 . -28.316 -22.502 -4.971 1.00 55.28 ? ? ? ? ? . 306 ASN B ND2 180 ATOM 777 O OD1 . ASN B 180 306 . -28.023 -20.641 -6.200 1.00 60.77 ? ? ? ? ? . 306 ASN B OD1 180 ATOM 778 N N . THR B 180 307 . -32.099 -18.380 -4.891 1.00 34.37 ? ? ? ? ? . 307 THR B N 180 ATOM 779 C CA . THR B 180 307 . -33.465 -18.101 -4.465 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 307 THR B CA 180 ATOM 780 C C . THR B 180 307 . -34.140 -19.373 -3.999 1.00 46.55 ? ? ? ? ? . 307 THR B C 180 ATOM 781 O O . THR B 180 307 . -34.129 -20.378 -4.698 1.00 51.85 ? ? ? ? ? . 307 THR B O 180 ATOM 782 C CB . THR B 180 307 . -34.292 -17.499 -5.620 1.00 40.74 ? ? ? ? ? . 307 THR B CB 180 ATOM 783 C CG2 . THR B 180 307 . -35.763 -17.353 -5.231 1.00 43.28 ? ? ? ? ? . 307 THR B CG2 180 ATOM 784 O OG1 . THR B 180 307 . -33.759 -16.218 -5.963 1.00 44.30 ? ? ? ? ? . 307 THR B OG1 180 ATOM 785 N N . SER B 180 308 . -34.735 -19.327 -2.816 1.00 33.89 ? ? ? ? ? . 308 SER B N 180 ATOM 786 C CA . SER B 180 308 . -35.404 -20.487 -2.254 1.00 34.36 ? ? ? ? ? . 308 SER B CA 180 ATOM 787 C C . SER B 180 308 . -36.875 -20.476 -2.614 1.00 44.27 ? ? ? ? ? . 308 SER B C 180 ATOM 788 O O . SER B 180 308 . -37.406 -19.451 -3.028 1.00 42.36 ? ? ? ? ? . 308 SER B O 180 ATOM 789 C CB . SER B 180 308 . -35.264 -20.488 -0.734 1.00 39.38 ? ? ? ? ? . 308 SER B CB 180 ATOM 790 O OG . SER B 180 308 . -33.903 -20.379 -0.357 1.00 43.68 ? ? ? ? ? . 308 SER B OG 180 ATOM 791 N N . THR B 180 309 . -37.538 -21.611 -2.424 1.00 38.89 ? ? ? ? ? . 309 THR B N 180 ATOM 792 C CA . THR B 180 309 . -38.964 -21.717 -2.710 1.00 44.72 ? ? ? ? ? . 309 THR B CA 180 ATOM 793 C C . THR B 180 309 . -39.735 -22.019 -1.438 1.00 40.15 ? ? ? ? ? . 309 THR B C 180 ATOM 794 O O . THR B 180 309 . -39.367 -22.897 -0.665 1.00 41.73 ? ? ? ? ? . 309 THR B O 180 ATOM 795 C CB . THR B 180 309 . -39.247 -22.822 -3.754 1.00 61.44 ? ? ? ? ? . 309 THR B CB 180 ATOM 796 C CG2 . THR B 180 309 . -40.748 -23.002 -3.968 1.00 50.69 ? ? ? ? ? . 309 THR B CG2 180 ATOM 797 O OG1 . THR B 180 309 . -38.628 -22.473 -4.999 1.00 56.22 ? ? ? ? ? . 309 THR B OG1 180 ATOM 798 N N . MET B 180 310 . -40.807 -21.273 -1.210 1.00 40.18 ? ? ? ? ? . 310 MET B N 180 ATOM 799 C CA . MET B 180 310 . -41.643 -21.513 -0.046 1.00 43.06 ? ? ? ? ? . 310 MET B CA 180 ATOM 800 C C . MET B 180 310 . -42.610 -22.662 -0.275 1.00 50.86 ? ? ? ? ? . 310 MET B C 180 ATOM 801 O O . MET B 180 310 . -43.264 -22.745 -1.310 1.00 58.09 ? ? ? ? ? . 310 MET B O 180 ATOM 802 C CB . MET B 180 310 . -42.433 -20.263 0.317 1.00 45.70 ? ? ? ? ? . 310 MET B CB 180 ATOM 803 C CG . MET B 180 310 . -41.587 -19.171 0.920 1.00 53.52 ? ? ? ? ? . 310 MET B CG 180 ATOM 804 S SD . MET B 180 310 . -42.283 -18.623 2.478 1.00 49.37 ? ? ? ? ? . 310 MET B SD 180 ATOM 805 C CE . MET B 180 310 . -41.585 -16.959 2.520 1.00 38.56 ? ? ? ? ? . 310 MET B CE 180 ATOM 806 N N . THR B 180 311 . -42.698 -23.534 0.719 1.00 47.12 ? ? ? ? ? . 311 THR B N 180 ATOM 807 C CA . THR B 180 311 . -43.648 -24.636 0.709 1.00 67.01 ? ? ? ? ? . 311 THR B CA 180 ATOM 808 C C . THR B 180 311 . -44.389 -24.610 2.029 1.00 62.29 ? ? ? ? ? . 311 THR B C 180 ATOM 809 O O . THR B 180 311 . -43.898 -24.069 3.013 1.00 50.00 ? ? ? ? ? . 311 THR B O 180 ATOM 810 C CB . THR B 180 311 . -42.943 -26.015 0.592 1.00 72.52 ? ? ? ? ? . 311 THR B CB 180 ATOM 811 C CG2 . THR B 180 311 . -42.153 -26.126 -0.706 1.00 74.96 ? ? ? ? ? . 311 THR B CG2 180 ATOM 812 O OG1 . THR B 180 311 . -42.057 -26.204 1.706 1.00 69.09 ? ? ? ? ? . 311 THR B OG1 180 ATOM 813 N N . THR B 180 312 . -45.576 -25.192 2.057 1.00 56.75 ? ? ? ? ? . 312 THR B N 180 ATOM 814 C CA . THR B 180 312 . -46.256 -25.412 3.321 1.00 73.10 ? ? ? ? ? . 312 THR B CA 180 ATOM 815 C C . THR B 180 312 . -45.719 -26.737 3.875 1.00 90.26 ? ? ? ? ? . 312 THR B C 180 ATOM 816 O O . THR B 180 312 . -44.916 -27.386 3.201 1.00 97.52 ? ? ? ? ? . 312 THR B O 180 ATOM 817 C CB . THR B 180 312 . -47.767 -25.460 3.108 1.00 76.73 ? ? ? ? ? . 312 THR B CB 180 ATOM 818 C CG2 . THR B 180 312 . -48.252 -24.195 2.402 1.00 74.16 ? ? ? ? ? . 312 THR B CG2 180 ATOM 819 O OG1 . THR B 180 312 . -48.105 -26.616 2.325 1.00 70.14 ? ? ? ? ? . 312 THR B OG1 180 ATOM 820 N N . GLN B 180 313 . -46.104 -27.143 5.087 1.00 105.66 ? ? ? ? ? . 313 GLN B N 180 ATOM 821 C CA . GLN B 180 313 . -46.979 -26.387 5.978 1.00 105.02 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CA 180 ATOM 822 C C . GLN B 180 313 . -46.216 -26.212 7.314 1.00 103.07 ? ? ? ? ? . 313 GLN B C 180 ATOM 823 O O . GLN B 180 313 . -45.017 -25.932 7.243 1.00 96.70 ? ? ? ? ? . 313 GLN B O 180 ATOM 824 C CB . GLN B 180 313 . -48.328 -27.095 6.119 1.00 114.46 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CB 180 ATOM 825 C CG . GLN B 180 313 . -48.969 -27.607 4.831 1.00 113.15 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CG 180 ATOM 826 C CD . GLN B 180 313 . -50.325 -28.223 5.081 1.00 114.83 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CD 180 ATOM 827 N NE2 . GLN B 180 313 . -50.474 -29.495 4.731 1.00 114.00 ? ? ? ? ? . 313 GLN B NE2 180 ATOM 828 O OE1 . GLN B 180 313 . -51.231 -27.563 5.592 1.00 117.12 ? ? ? ? ? . 313 GLN B OE1 180 ATOM 829 N N . GLY B 180 314 . -46.796 -26.390 8.515 1.00 104.94 ? ? ? ? ? . 314 GLY B N 180 ATOM 830 C CA . GLY B 180 314 . -48.101 -26.972 8.812 1.00 96.09 ? ? ? ? ? . 314 GLY B CA 180 ATOM 831 C C . GLY B 180 314 . -49.297 -26.043 8.698 1.00 89.81 ? ? ? ? ? . 314 GLY B C 180 ATOM 832 O O . GLY B 180 314 . -50.229 -26.289 7.932 1.00 77.24 ? ? ? ? ? . 314 GLY B O 180 ATOM 833 N N . SER B 180 315 . -49.295 -24.982 9.491 1.00 92.57 ? ? ? ? ? . 315 SER B N 180 ATOM 834 C CA . SER B 180 315 . -50.343 -23.978 9.379 1.00 91.93 ? ? ? ? ? . 315 SER B CA 180 ATOM 835 C C . SER B 180 315 . -49.798 -22.784 8.611 1.00 80.73 ? ? ? ? ? . 315 SER B C 180 ATOM 836 O O . SER B 180 315 . -50.453 -21.741 8.516 1.00 70.09 ? ? ? ? ? . 315 SER B O 180 ATOM 837 C CB . SER B 180 315 . -50.825 -23.536 10.758 1.00 92.11 ? ? ? ? ? . 315 SER B CB 180 ATOM 838 O OG . SER B 180 315 . -49.854 -22.727 11.400 1.00 87.16 ? ? ? ? ? . 315 SER B OG 180 ATOM 839 N N . GLY B 180 316 . -48.599 -22.949 8.059 1.00 60.00 ? ? ? ? ? . 316 GLY B N 180 ATOM 840 C CA . GLY B 180 316 . -47.916 -21.861 7.393 1.00 50.09 ? ? ? ? ? . 316 GLY B CA 180 ATOM 841 C C . GLY B 180 316 . -46.885 -22.333 6.391 1.00 52.09 ? ? ? ? ? . 316 GLY B C 180 ATOM 842 O O . GLY B 180 316 . -47.120 -23.278 5.644 1.00 51.72 ? ? ? ? ? . 316 GLY B O 180 ATOM 843 N N . TYR B 180 317 . -45.736 -21.662 6.383 1.00 38.41 ? ? ? ? ? . 317 TYR B N 180 ATOM 844 C CA . TYR B 180 317 . -44.727 -21.865 5.357 1.00 37.32 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CA 180 ATOM 845 C C . TYR B 180 317 . -43.328 -21.982 5.959 1.00 39.64 ? ? ? ? ? . 317 TYR B C 180 ATOM 846 O O . TYR B 180 317 . -43.064 -21.486 7.062 1.00 38.03 ? ? ? ? ? . 317 TYR B O 180 ATOM 847 C CB . TYR B 180 317 . -44.726 -20.691 4.378 1.00 37.83 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CB 180 ATOM 848 C CG . TYR B 180 317 . -46.016 -20.484 3.616 1.00 36.61 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CG 180 ATOM 849 C CD1 . TYR B 180 317 . -46.160 -20.965 2.321 1.00 47.77 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CD1 180 ATOM 850 C CD2 . TYR B 180 317 . -47.082 -19.803 4.185 1.00 45.48 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CD2 180 ATOM 851 C CE1 . TYR B 180 317 . -47.330 -20.785 1.616 1.00 48.50 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CE1 180 ATOM 852 C CE2 . TYR B 180 317 . -48.262 -19.609 3.483 1.00 49.89 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CE2 180 ATOM 853 C CZ . TYR B 180 317 . -48.378 -20.107 2.199 1.00 58.72 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CZ 180 ATOM 854 O OH . TYR B 180 317 . -49.544 -19.922 1.487 1.00 60.90 ? ? ? ? ? . 317 TYR B OH 180 ATOM 855 N N . THR B 180 318 . -42.446 -22.643 5.215 1.00 37.70 ? ? ? ? ? . 318 THR B N 180 ATOM 856 C CA . THR B 180 318 . -41.006 -22.571 5.435 1.00 41.60 ? ? ? ? ? . 318 THR B CA 180 ATOM 857 C C . THR B 180 318 . -40.397 -22.550 4.054 1.00 44.90 ? ? ? ? ? . 318 THR B C 180 ATOM 858 O O . THR B 180 318 . -41.115 -22.630 3.057 1.00 43.28 ? ? ? ? ? . 318 THR B O 180 ATOM 859 C CB . THR B 180 318 . -40.436 -23.789 6.199 1.00 59.51 ? ? ? ? ? . 318 THR B CB 180 ATOM 860 C CG2 . THR B 180 318 . -39.113 -23.433 6.870 1.00 64.67 ? ? ? ? ? . 318 THR B CG2 180 ATOM 861 O OG1 . THR B 180 318 . -41.359 -24.222 7.201 1.00 78.47 ? ? ? ? ? . 318 THR B OG1 180 ATOM 862 N N . TRP B 180 319 . -39.083 -22.411 3.976 1.00 42.49 ? ? ? ? ? . 319 TRP B N 180 ATOM 863 C CA . TRP B 180 319 . -38.410 -22.542 2.704 1.00 47.38 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CA 180 ATOM 864 C C . TRP B 180 319 . -37.177 -23.430 2.816 1.00 50.72 ? ? ? ? ? . 319 TRP B C 180 ATOM 865 O O . TRP B 180 319 . -36.674 -23.686 3.915 1.00 48.28 ? ? ? ? ? . 319 TRP B O 180 ATOM 866 C CB . TRP B 180 319 . -38.077 -21.170 2.112 1.00 42.69 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CB 180 ATOM 867 C CG . TRP B 180 319 . -37.108 -20.299 2.895 1.00 46.08 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CG 180 ATOM 868 C CD1 . TRP B 180 319 . -35.749 -20.270 2.774 1.00 46.66 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CD1 180 ATOM 869 C CD2 . TRP B 180 319 . -37.445 -19.303 3.872 1.00 40.99 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CD2 180 ATOM 870 C CE2 . TRP B 180 319 . -36.238 -18.718 4.306 1.00 35.90 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CE2 180 ATOM 871 C CE3 . TRP B 180 319 . -38.647 -18.847 4.422 1.00 44.39 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CE3 180 ATOM 872 N NE1 . TRP B 180 319 . -35.216 -19.326 3.620 1.00 41.48 ? ? ? ? ? . 319 TRP B NE1 180 ATOM 873 C CZ2 . TRP B 180 319 . -36.198 -17.712 5.269 1.00 41.77 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CZ2 180 ATOM 874 C CZ3 . TRP B 180 319 . -38.609 -17.847 5.374 1.00 34.01 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CZ3 180 ATOM 875 C CH2 . TRP B 180 319 . -37.395 -17.289 5.787 1.00 39.74 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CH2 180 ATOM 876 N N . GLY B 180 320 . -36.726 -23.922 1.664 1.00 69.81 ? ? ? ? ? . 320 GLY B N 180 ATOM 877 C CA . GLY B 180 320 . -35.592 -24.826 1.588 1.00 78.98 ? ? ? ? ? . 320 GLY B CA 180 ATOM 878 C C . GLY B 180 320 . -34.539 -24.295 0.634 1.00 83.95 ? ? ? ? ? . 320 GLY B C 180 ATOM 879 O O . GLY B 180 320 . -34.628 -23.155 0.173 1.00 76.58 ? ? ? ? ? . 320 GLY B O 180 ATOM 880 N N . ASN B 180 321 . -33.545 -25.117 0.314 1.00 85.18 ? ? ? ? ? . 321 ASN B N 180 ATOM 881 C CA . ASN B 180 321 . -32.350 -24.597 -0.332 1.00 81.67 ? ? ? ? ? . 321 ASN B CA 180 ATOM 882 C C . ASN B 180 321 . -31.923 -23.376 0.476 1.00 66.24 ? ? ? ? ? . 321 ASN B C 180 ATOM 883 O O . ASN B 180 321 . -31.665 -22.303 -0.082 1.00 49.56 ? ? ? ? ? . 321 ASN B O 180 ATOM 884 C CB . ASN B 180 321 . -32.626 -24.223 -1.796 1.00 92.06 ? ? ? ? ? . 321 ASN B CB 180 ATOM 885 C CG . ASN B 180 321 . -32.719 -25.441 -2.713 1.00 96.71 ? ? ? ? ? . 321 ASN B CG 180 ATOM 886 N ND2 . ASN B 180 321 . -33.375 -25.275 -3.860 1.00 88.77 ? ? ? ? ? . 321 ASN B ND2 180 ATOM 887 O OD1 . ASN B 180 321 . -32.196 -26.513 -2.399 1.00 94.38 ? ? ? ? ? . 321 ASN B OD1 180 ATOM 888 N N . GLY B 180 322 . -31.881 -23.547 1.800 1.00 69.50 ? ? ? ? ? . 322 GLY B N 180 ATOM 889 C CA . GLY B 180 322 . -31.587 -22.456 2.717 1.00 71.74 ? ? ? ? ? . 322 GLY B CA 180 ATOM 890 C C . GLY B 180 322 . -30.130 -22.042 2.639 1.00 62.37 ? ? ? ? ? . 322 GLY B C 180 ATOM 891 O O . GLY B 180 322 . -29.228 -22.887 2.609 1.00 53.03 ? ? ? ? ? . 322 GLY B O 180 ATOM 892 N N . ALA B 180 323 . -29.904 -20.735 2.591 1.00 49.58 ? ? ? ? ? . 323 ALA B N 180 ATOM 893 C CA . ALA B 180 323 . -28.559 -20.198 2.456 1.00 44.73 ? ? ? ? ? . 323 ALA B CA 180 ATOM 894 C C . ALA B 180 323 . -27.869 -20.219 3.808 1.00 39.50 ? ? ? ? ? . 323 ALA B C 180 ATOM 895 O O . ALA B 180 323 . -28.497 -20.535 4.830 1.00 33.64 ? ? ? ? ? . 323 ALA B O 180 ATOM 896 C CB . ALA B 180 323 . -28.610 -18.771 1.911 1.00 43.83 ? ? ? ? ? . 323 ALA B CB 180 ATOM 897 N N . GLN B 180 324 . -26.588 -19.865 3.822 1.00 31.44 ? ? ? ? ? . 324 GLN B N 180 ATOM 898 C CA . GLN B 180 324 . -25.860 -19.834 5.078 1.00 33.66 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CA 180 ATOM 899 C C . GLN B 180 324 . -24.783 -18.777 5.069 1.00 29.48 ? ? ? ? ? . 324 GLN B C 180 ATOM 900 O O . GLN B 180 324 . -24.348 -18.308 4.014 1.00 32.69 ? ? ? ? ? . 324 GLN B O 180 ATOM 901 C CB . GLN B 180 324 . -25.250 -21.210 5.373 1.00 34.30 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CB 180 ATOM 902 C CG . GLN B 180 324 . -24.266 -21.700 4.307 1.00 31.55 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CG 180 ATOM 903 C CD . GLN B 180 324 . -23.850 -23.148 4.551 1.00 44.58 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CD 180 ATOM 904 N NE2 . GLN B 180 324 . -24.614 -24.087 4.011 1.00 43.79 ? ? ? ? ? . 324 GLN B NE2 180 ATOM 905 O OE1 . GLN B 180 324 . -22.871 -23.409 5.245 1.00 35.41 ? ? ? ? ? . 324 GLN B OE1 180 ATOM 906 N N . MET B 180 325 . -24.353 -18.389 6.263 1.00 28.42 ? ? ? ? ? . 325 MET B N 180 ATOM 907 C CA . MET B 180 325 . -23.287 -17.416 6.378 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 325 MET B CA 180 ATOM 908 C C . MET B 180 325 . -22.114 -18.016 7.112 1.00 33.34 ? ? ? ? ? . 325 MET B C 180 ATOM 909 O O . MET B 180 325 . -22.264 -18.500 8.237 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 325 MET B O 180 ATOM 910 C CB . MET B 180 325 . -23.751 -16.171 7.135 1.00 31.72 ? ? ? ? ? . 325 MET B CB 180 ATOM 911 C CG . MET B 180 325 . -22.623 -15.150 7.333 1.00 38.25 ? ? ? ? ? . 325 MET B CG 180 ATOM 912 S SD . MET B 180 325 . -23.196 -13.497 7.798 1.00 34.29 ? ? ? ? ? . 325 MET B SD 180 ATOM 913 C CE . MET B 180 325 . -23.943 -13.868 9.395 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 325 MET B CE 180 ATOM 914 N N . ASN B 180 326 . -20.941 -17.956 6.486 1.00 28.80 ? ? ? ? ? . 326 ASN B N 180 ATOM 915 C CA . ASN B 180 326 . -19.723 -18.457 7.108 1.00 32.90 ? ? ? ? ? . 326 ASN B CA 180 ATOM 916 C C . ASN B 180 326 . -19.169 -17.464 8.128 1.00 32.32 ? ? ? ? ? . 326 ASN B C 180 ATOM 917 O O . ASN B 180 326 . -19.407 -16.261 8.030 1.00 29.42 ? ? ? ? ? . 326 ASN B O 180 ATOM 918 C CB . ASN B 180 326 . -18.644 -18.730 6.045 1.00 27.96 ? ? ? ? ? . 326 ASN B CB 180 ATOM 919 C CG . ASN B 180 326 . -18.966 -19.940 5.172 1.00 38.03 ? ? ? ? ? . 326 ASN B CG 180 ATOM 920 N ND2 . ASN B 180 326 . -18.224 -20.091 4.093 1.00 41.33 ? ? ? ? ? . 326 ASN B ND2 180 ATOM 921 O OD1 . ASN B 180 326 . -19.871 -20.723 5.467 1.00 49.13 ? ? ? ? ? . 326 ASN B OD1 180 ATOM 922 N N . GLY B 180 327 . -18.381 -17.988 9.064 1.00 31.68 ? ? ? ? ? . 327 GLY B N 180 ATOM 923 C CA . GLY B 180 327 . -17.690 -17.194 10.062 1.00 29.59 ? ? ? ? ? . 327 GLY B CA 180 ATOM 924 C C . GLY B 180 327 . -16.916 -16.024 9.504 1.00 33.59 ? ? ? ? ? . 327 GLY B C 180 ATOM 925 O O . GLY B 180 327 . -16.964 -14.943 10.078 1.00 33.56 ? ? ? ? ? . 327 GLY B O 180 ATOM 926 N N . PHE B 180 328 . -16.184 -16.199 8.405 1.00 33.78 ? ? ? ? ? . 328 PHE B N 180 ATOM 927 C CA . PHE B 180 328 . -15.354 -15.087 7.928 1.00 38.44 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CA 180 ATOM 928 C C . PHE B 180 328 . -16.197 -13.895 7.455 1.00 36.82 ? ? ? ? ? . 328 PHE B C 180 ATOM 929 O O . PHE B 180 328 . -15.718 -12.756 7.456 1.00 39.02 ? ? ? ? ? . 328 PHE B O 180 ATOM 930 C CB . PHE B 180 328 . -14.347 -15.511 6.835 1.00 38.45 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CB 180 ATOM 931 C CG . PHE B 180 328 . -14.979 -16.122 5.637 1.00 34.89 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CG 180 ATOM 932 C CD1 . PHE B 180 328 . -15.473 -15.326 4.612 1.00 41.01 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CD1 180 ATOM 933 C CD2 . PHE B 180 328 . -15.090 -17.497 5.530 1.00 41.84 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CD2 180 ATOM 934 C CE1 . PHE B 180 328 . -16.075 -15.900 3.507 1.00 44.70 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CE1 180 ATOM 935 C CE2 . PHE B 180 328 . -15.678 -18.078 4.433 1.00 43.48 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CE2 180 ATOM 936 C CZ . PHE B 180 328 . -16.180 -17.283 3.415 1.00 47.59 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CZ 180 ATOM 937 N N . PHE B 180 329 . -17.441 -14.143 7.050 1.00 31.53 ? ? ? ? ? . 329 PHE B N 180 ATOM 938 C CA . PHE B 180 329 . -18.368 -13.029 6.769 1.00 27.63 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CA 180 ATOM 939 C C . PHE B 180 329 . -18.955 -12.441 8.070 1.00 31.11 ? ? ? ? ? . 329 PHE B C 180 ATOM 940 O O . PHE B 180 329 . -18.986 -11.221 8.254 1.00 31.48 ? ? ? ? ? . 329 PHE B O 180 ATOM 941 C CB . PHE B 180 329 . -19.505 -13.495 5.857 1.00 28.86 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CB 180 ATOM 942 C CG . PHE B 180 329 . -19.123 -13.600 4.396 1.00 34.11 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CG 180 ATOM 943 C CD1 . PHE B 180 329 . -18.208 -12.723 3.829 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CD1 180 ATOM 944 C CD2 . PHE B 180 329 . -19.706 -14.564 3.587 1.00 34.91 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CD2 180 ATOM 945 C CE1 . PHE B 180 329 . -17.889 -12.807 2.480 1.00 38.87 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CE1 180 ATOM 946 C CE2 . PHE B 180 329 . -19.380 -14.659 2.242 1.00 40.57 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CE2 180 ATOM 947 C CZ . PHE B 180 329 . -18.469 -13.780 1.691 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CZ 180 ATOM 948 N N . ALA B 180 330 . -19.416 -13.315 8.959 1.00 31.99 ? ? ? ? ? . 330 ALA B N 180 ATOM 949 C CA . ALA B 180 330 . -19.979 -12.895 10.244 1.00 33.46 ? ? ? ? ? . 330 ALA B CA 180 ATOM 950 C C . ALA B 180 330 . -19.024 -11.954 10.956 1.00 32.27 ? ? ? ? ? . 330 ALA B C 180 ATOM 951 O O . ALA B 180 330 . -19.438 -10.941 11.514 1.00 29.88 ? ? ? ? ? . 330 ALA B O 180 ATOM 952 C CB . ALA B 180 330 . -20.278 -14.108 11.112 1.00 33.13 ? ? ? ? ? . 330 ALA B CB 180 ATOM 953 N N . LYS B 180 331 . -17.734 -12.270 10.900 1.00 31.68 ? ? ? ? ? . 331 LYS B N 180 ATOM 954 C CA . LYS B 180 331 . -16.717 -11.489 11.601 1.00 32.37 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CA 180 ATOM 955 C C . LYS B 180 331 . -16.443 -10.130 10.969 1.00 34.69 ? ? ? ? ? . 331 LYS B C 180 ATOM 956 O O . LYS B 180 331 . -15.831 -9.266 11.598 1.00 33.99 ? ? ? ? ? . 331 LYS B O 180 ATOM 957 C CB . LYS B 180 331 . -15.423 -12.299 11.717 1.00 40.75 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CB 180 ATOM 958 C CG . LYS B 180 331 . -15.603 -13.568 12.534 1.00 39.04 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CG 180 ATOM 959 C CD . LYS B 180 331 . -14.447 -14.548 12.340 1.00 43.24 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CD 180 ATOM 960 C CE . LYS B 180 331 . -13.253 -14.180 13.201 1.00 52.95 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CE 180 ATOM 961 N NZ . LYS B 180 331 . -12.128 -15.149 13.015 1.00 68.65 ? ? ? ? ? 1+ 331 LYS B NZ 180 ATOM 962 N N . LYS B 180 332 . -16.897 -9.927 9.739 1.00 32.46 ? ? ? ? ? . 332 LYS B N 180 ATOM 963 C CA . LYS B 180 332 . -16.812 -8.607 9.122 1.00 35.79 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CA 180 ATOM 964 C C . LYS B 180 332 . -18.050 -7.756 9.448 1.00 35.30 ? ? ? ? ? . 332 LYS B C 180 ATOM 965 O O . LYS B 180 332 . -18.164 -6.617 9.000 1.00 35.75 ? ? ? ? ? . 332 LYS B O 180 ATOM 966 C CB . LYS B 180 332 . -16.675 -8.722 7.598 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CB 180 ATOM 967 C CG . LYS B 180 332 . -15.359 -9.346 7.109 1.00 44.57 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CG 180 ATOM 968 C CD . LYS B 180 332 . -15.343 -9.431 5.583 1.00 50.96 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CD 180 ATOM 969 C CE . LYS B 180 332 . -14.131 -10.193 5.051 1.00 71.51 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CE 180 ATOM 970 N NZ . LYS B 180 332 . -12.851 -9.446 5.228 1.00 80.75 ? ? ? ? ? 1+ 332 LYS B NZ 180 ATOM 971 N N . GLY B 180 333 . -18.980 -8.308 10.218 1.00 33.32 ? ? ? ? ? . 333 GLY B N 180 ATOM 972 C CA . GLY B 180 333 . -20.202 -7.582 10.541 1.00 35.80 ? ? ? ? ? . 333 GLY B CA 180 ATOM 973 C C . GLY B 180 333 . -21.295 -7.785 9.501 1.00 32.74 ? ? ? ? ? . 333 GLY B C 180 ATOM 974 O O . GLY B 180 333 . -22.219 -6.987 9.409 1.00 28.43 ? ? ? ? ? . 333 GLY B O 180 ATOM 975 N N . TYR B 180 334 . -21.199 -8.853 8.712 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 334 TYR B N 180 ATOM 976 C CA . TYR B 180 334 . -22.187 -9.092 7.667 1.00 27.28 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CA 180 ATOM 977 C C . TYR B 180 334 . -23.400 -9.837 8.196 1.00 29.20 ? ? ? ? ? . 334 TYR B C 180 ATOM 978 O O . TYR B 180 334 . -23.348 -10.488 9.235 1.00 28.57 ? ? ? ? ? . 334 TYR B O 180 ATOM 979 C CB . TYR B 180 334 . -21.587 -9.893 6.516 1.00 22.82 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CB 180 ATOM 980 C CG . TYR B 180 334 . -20.532 -9.152 5.721 1.00 27.52 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CG 180 ATOM 981 C CD1 . TYR B 180 334 . -20.234 -7.819 5.990 1.00 31.33 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CD1 180 ATOM 982 C CD2 . TYR B 180 334 . -19.837 -9.787 4.696 1.00 36.71 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CD2 180 ATOM 983 C CE1 . TYR B 180 334 . -19.269 -7.138 5.262 1.00 40.86 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CE1 180 ATOM 984 C CE2 . TYR B 180 334 . -18.872 -9.109 3.955 1.00 38.70 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CE2 180 ATOM 985 C CZ . TYR B 180 334 . -18.589 -7.791 4.247 1.00 48.56 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CZ 180 ATOM 986 O OH . TYR B 180 334 . -17.632 -7.113 3.521 1.00 42.26 ? ? ? ? ? . 334 TYR B OH 180 ATOM 987 N N . GLY B 180 335 . -24.497 -9.766 7.458 1.00 27.25 ? ? ? ? ? . 335 GLY B N 180 ATOM 988 C CA . GLY B 180 335 . -25.665 -10.532 7.821 1.00 28.98 ? ? ? ? ? . 335 GLY B CA 180 ATOM 989 C C . GLY B 180 335 . -26.133 -11.456 6.722 1.00 25.24 ? ? ? ? ? . 335 GLY B C 180 ATOM 990 O O . GLY B 180 335 . -25.840 -11.268 5.543 1.00 26.22 ? ? ? ? ? . 335 GLY B O 180 ATOM 991 N N . LEU B 180 336 . -26.898 -12.452 7.131 1.00 24.24 ? ? ? ? ? . 336 LEU B N 180 ATOM 992 C CA . LEU B 180 336 . -27.544 -13.358 6.213 1.00 24.53 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CA 180 ATOM 993 C C . LEU B 180 336 . -28.988 -12.910 6.056 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 336 LEU B C 180 ATOM 994 O O . LEU B 180 336 . -29.774 -12.933 7.021 1.00 23.12 ? ? ? ? ? . 336 LEU B O 180 ATOM 995 C CB . LEU B 180 336 . -27.481 -14.775 6.772 1.00 24.53 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CB 180 ATOM 996 C CG . LEU B 180 336 . -28.102 -15.877 5.922 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CG 180 ATOM 997 C CD1 . LEU B 180 336 . -27.536 -15.858 4.521 1.00 38.10 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CD1 180 ATOM 998 C CD2 . LEU B 180 336 . -27.845 -17.212 6.587 1.00 32.65 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CD2 180 ATOM 999 N N . THR B 180 337 . -29.333 -12.511 4.837 1.00 27.80 ? ? ? ? ? . 337 THR B N 180 ATOM 1000 C CA . THR B 180 337 . -30.602 -11.830 4.572 1.00 24.52 ? ? ? ? ? . 337 THR B CA 180 ATOM 1001 C C . THR B 180 337 . -31.444 -12.580 3.555 1.00 31.48 ? ? ? ? ? . 337 THR B C 180 ATOM 1002 O O . THR B 180 337 . -30.937 -13.040 2.530 1.00 29.41 ? ? ? ? ? . 337 THR B O 180 ATOM 1003 C CB . THR B 180 337 . -30.335 -10.388 4.078 1.00 27.55 ? ? ? ? ? . 337 THR B CB 180 ATOM 1004 C CG2 . THR B 180 337 . -31.646 -9.647 3.740 1.00 24.62 ? ? ? ? ? . 337 THR B CG2 180 ATOM 1005 O OG1 . THR B 180 337 . -29.629 -9.659 5.096 1.00 26.62 ? ? ? ? ? . 337 THR B OG1 180 ATOM 1006 N N . SER B 180 338 . -32.732 -12.722 3.862 1.00 23.69 ? ? ? ? ? . 338 SER B N 180 ATOM 1007 C CA . SER B 180 338 . -33.705 -13.291 2.951 1.00 22.80 ? ? ? ? ? . 338 SER B CA 180 ATOM 1008 C C . SER B 180 338 . -34.847 -12.290 2.777 1.00 31.75 ? ? ? ? ? . 338 SER B C 180 ATOM 1009 O O . SER B 180 338 . -35.208 -11.585 3.725 1.00 25.70 ? ? ? ? ? . 338 SER B O 180 ATOM 1010 C CB . SER B 180 338 . -34.236 -14.616 3.501 1.00 29.76 ? ? ? ? ? . 338 SER B CB 180 ATOM 1011 O OG . SER B 180 338 . -33.184 -15.548 3.724 1.00 31.78 ? ? ? ? ? . 338 SER B OG 180 ATOM 1012 N N . SER B 180 339 . -35.400 -12.191 1.571 1.00 25.14 ? ? ? ? ? . 339 SER B N 180 ATOM 1013 C CA . SER B 180 339 . -36.537 -11.290 1.346 1.00 25.68 ? ? ? ? ? . 339 SER B CA 180 ATOM 1014 C C . SER B 180 339 . -37.530 -11.922 0.395 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 339 SER B C 180 ATOM 1015 O O . SER B 180 339 . -37.158 -12.739 -0.450 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 339 SER B O 180 ATOM 1016 C CB . SER B 180 339 . -36.093 -9.923 0.802 1.00 26.08 ? ? ? ? ? . 339 SER B CB 180 ATOM 1017 O OG . SER B 180 339 . -35.501 -10.036 -0.481 1.00 38.56 ? ? ? ? ? . 339 SER B OG 180 ATOM 1018 N N . TRP B 180 340 . -38.796 -11.550 0.551 1.00 25.31 ? ? ? ? ? . 340 TRP B N 180 ATOM 1019 C CA . TRP B 180 340 . -39.880 -12.095 -0.270 1.00 25.46 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CA 180 ATOM 1020 C C . TRP B 180 340 . -41.054 -11.135 -0.217 1.00 30.55 ? ? ? ? ? . 340 TRP B C 180 ATOM 1021 O O . TRP B 180 340 . -41.120 -10.271 0.669 1.00 24.86 ? ? ? ? ? . 340 TRP B O 180 ATOM 1022 C CB . TRP B 180 340 . -40.305 -13.472 0.232 1.00 26.11 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CB 180 ATOM 1023 C CG . TRP B 180 340 . -40.856 -13.517 1.635 1.00 24.94 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CG 180 ATOM 1024 C CD1 . TRP B 180 340 . -42.182 -13.499 2.007 1.00 28.87 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CD1 180 ATOM 1025 C CD2 . TRP B 180 340 . -40.104 -13.606 2.842 1.00 26.37 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CD2 180 ATOM 1026 C CE2 . TRP B 180 340 . -41.032 -13.614 3.914 1.00 26.22 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CE2 180 ATOM 1027 C CE3 . TRP B 180 340 . -38.735 -13.660 3.134 1.00 25.32 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CE3 180 ATOM 1028 N NE1 . TRP B 180 340 . -42.293 -13.544 3.375 1.00 26.60 ? ? ? ? ? . 340 TRP B NE1 180 ATOM 1029 C CZ2 . TRP B 180 340 . -40.632 -13.690 5.244 1.00 27.17 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CZ2 180 ATOM 1030 C CZ3 . TRP B 180 340 . -38.340 -13.735 4.466 1.00 25.94 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CZ3 180 ATOM 1031 C CH2 . TRP B 180 340 . -39.286 -13.752 5.500 1.00 27.78 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CH2 180 ATOM 1032 N N . THR B 180 341 . -41.970 -11.272 -1.164 1.00 25.76 ? ? ? ? ? . 341 THR B N 180 ATOM 1033 C CA . THR B 180 341 . -43.193 -10.487 -1.141 1.00 25.50 ? ? ? ? ? . 341 THR B CA 180 ATOM 1034 C C . THR B 180 341 . -44.412 -11.390 -0.980 1.00 28.14 ? ? ? ? ? . 341 THR B C 180 ATOM 1035 O O . THR B 180 341 . -44.354 -12.592 -1.263 1.00 29.17 ? ? ? ? ? . 341 THR B O 180 ATOM 1036 C CB . THR B 180 341 . -43.342 -9.652 -2.415 1.00 29.76 ? ? ? ? ? . 341 THR B CB 180 ATOM 1037 C CG2 . THR B 180 341 . -42.163 -8.663 -2.575 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 341 THR B CG2 180 ATOM 1038 O OG1 . THR B 180 341 . -43.402 -10.530 -3.539 1.00 30.05 ? ? ? ? ? . 341 THR B OG1 180 ATOM 1039 N N . VAL B 180 342 . -45.514 -10.814 -0.508 1.00 28.48 ? ? ? ? ? . 342 VAL B N 180 ATOM 1040 C CA . VAL B 180 342 . -46.776 -11.549 -0.359 1.00 26.55 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CA 180 ATOM 1041 C C . VAL B 180 342 . -47.911 -10.651 -0.836 1.00 33.47 ? ? ? ? ? . 342 VAL B C 180 ATOM 1042 O O . VAL B 180 342 . -48.116 -9.573 -0.281 1.00 28.61 ? ? ? ? ? . 342 VAL B O 180 ATOM 1043 C CB . VAL B 180 342 . -47.060 -11.952 1.100 1.00 30.57 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CB 180 ATOM 1044 C CG1 . VAL B 180 342 . -48.326 -12.790 1.173 1.00 35.82 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CG1 180 ATOM 1045 C CG2 . VAL B 180 342 . -45.878 -12.713 1.712 1.00 31.22 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CG2 180 ATOM 1046 N N . PRO B 180 343 . -48.653 -11.079 -1.870 1.00 33.88 ? ? ? ? ? . 343 PRO B N 180 ATOM 1047 C CA . PRO B 180 343 . -49.731 -10.213 -2.369 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CA 180 ATOM 1048 C C . PRO B 180 343 . -50.765 -9.926 -1.295 1.00 29.84 ? ? ? ? ? . 343 PRO B C 180 ATOM 1049 O O . PRO B 180 343 . -51.064 -10.801 -0.483 1.00 33.13 ? ? ? ? ? . 343 PRO B O 180 ATOM 1050 C CB . PRO B 180 343 . -50.366 -11.035 -3.504 1.00 37.69 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CB 180 ATOM 1051 C CG . PRO B 180 343 . -49.325 -12.054 -3.888 1.00 40.35 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CG 180 ATOM 1052 C CD . PRO B 180 343 . -48.537 -12.334 -2.634 1.00 37.98 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CD 180 ATOM 1053 N N . ILE B 180 344 . -51.307 -8.710 -1.295 1.00 29.99 ? ? ? ? ? . 344 ILE B N 180 ATOM 1054 C CA . ILE B 180 344 . -52.416 -8.356 -0.416 1.00 29.15 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CA 180 ATOM 1055 C C . ILE B 180 344 . -53.726 -8.421 -1.225 1.00 35.42 ? ? ? ? ? . 344 ILE B C 180 ATOM 1056 O O . ILE B 180 344 . -53.815 -7.852 -2.314 1.00 31.76 ? ? ? ? ? . 344 ILE B O 180 ATOM 1057 C CB . ILE B 180 344 . -52.243 -6.932 0.142 1.00 30.40 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CB 180 ATOM 1058 C CG1 . ILE B 180 344 . -51.059 -6.893 1.124 1.00 28.64 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CG1 180 ATOM 1059 C CG2 . ILE B 180 344 . -53.536 -6.451 0.815 1.00 28.36 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CG2 180 ATOM 1060 C CD1 . ILE B 180 344 . -50.612 -5.486 1.511 1.00 26.68 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CD1 180 ATOM 1061 N N . THR B 180 345 . -54.740 -9.105 -0.703 1.00 33.81 ? ? ? ? ? . 345 THR B N 180 ATOM 1062 C CA . THR B 180 345 . -55.955 -9.333 -1.495 1.00 31.29 ? ? ? ? ? . 345 THR B CA 180 ATOM 1063 C C . THR B 180 345 . -57.206 -8.867 -0.773 1.00 39.55 ? ? ? ? ? . 345 THR B C 180 ATOM 1064 O O . THR B 180 345 . -58.325 -9.094 -1.242 1.00 37.05 ? ? ? ? ? . 345 THR B O 180 ATOM 1065 C CB . THR B 180 345 . -56.128 -10.837 -1.842 1.00 41.38 ? ? ? ? ? . 345 THR B CB 180 ATOM 1066 C CG2 . THR B 180 345 . -54.902 -11.381 -2.578 1.00 41.43 ? ? ? ? ? . 345 THR B CG2 180 ATOM 1067 O OG1 . THR B 180 345 . -56.341 -11.586 -0.637 1.00 36.59 ? ? ? ? ? . 345 THR B OG1 180 ATOM 1068 N N . GLY B 180 346 . -57.024 -8.213 0.365 1.00 35.59 ? ? ? ? ? . 346 GLY B N 180 ATOM 1069 C CA . GLY B 180 346 . -58.149 -7.851 1.202 1.00 34.74 ? ? ? ? ? . 346 GLY B CA 180 ATOM 1070 C C . GLY B 180 346 . -57.714 -7.283 2.530 1.00 43.42 ? ? ? ? ? . 346 GLY B C 180 ATOM 1071 O O . GLY B 180 346 . -56.589 -6.807 2.682 1.00 36.80 ? ? ? ? ? . 346 GLY B O 180 ATOM 1072 N N . THR B 180 347 . -58.613 -7.373 3.500 1.00 36.75 ? ? ? ? ? . 347 THR B N 180 ATOM 1073 C CA . THR B 180 347 . -58.473 -6.720 4.792 1.00 40.76 ? ? ? ? ? . 347 THR B CA 180 ATOM 1074 C C . THR B 180 347 . -57.572 -7.437 5.802 1.00 33.45 ? ? ? ? ? . 347 THR B C 180 ATOM 1075 O O . THR B 180 347 . -56.875 -6.792 6.582 1.00 39.64 ? ? ? ? ? . 347 THR B O 180 ATOM 1076 C CB . THR B 180 347 . -59.873 -6.564 5.425 1.00 43.36 ? ? ? ? ? . 347 THR B CB 180 ATOM 1077 C CG2 . THR B 180 347 . -59.778 -6.350 6.928 1.00 67.52 ? ? ? ? ? . 347 THR B CG2 180 ATOM 1078 O OG1 . THR B 180 347 . -60.526 -5.445 4.813 1.00 57.32 ? ? ? ? ? . 347 THR B OG1 180 ATOM 1079 N N . ASP B 180 348 . -57.604 -8.765 5.815 1.00 33.67 ? ? ? ? ? . 348 ASP B N 180 ATOM 1080 C CA . ASP B 180 348 . -56.877 -9.514 6.828 1.00 35.87 ? ? ? ? ? . 348 ASP B CA 180 ATOM 1081 C C . ASP B 180 348 . -55.432 -9.751 6.384 1.00 32.56 ? ? ? ? ? . 348 ASP B C 180 ATOM 1082 O O . ASP B 180 348 . -55.116 -10.751 5.731 1.00 35.12 ? ? ? ? ? . 348 ASP B O 180 ATOM 1083 C CB . ASP B 180 348 . -57.578 -10.843 7.136 1.00 36.92 ? ? ? ? ? . 348 ASP B CB 180 ATOM 1084 C CG . ASP B 180 348 . -56.837 -11.654 8.182 1.00 48.30 ? ? ? ? ? . 348 ASP B CG 180 ATOM 1085 O OD1 . ASP B 180 348 . -56.010 -11.058 8.910 1.00 42.96 ? ? ? ? ? . 348 ASP B OD1 180 ATOM 1086 O OD2 . ASP B 180 348 . -57.077 -12.879 8.279 1.00 42.97 ? ? ? ? ? 1- 348 ASP B OD2 180 ATOM 1087 N N . THR B 180 349 . -54.557 -8.814 6.736 1.00 31.26 ? ? ? ? ? . 349 THR B N 180 ATOM 1088 C CA . THR B 180 349 . -53.150 -8.904 6.363 1.00 29.80 ? ? ? ? ? . 349 THR B CA 180 ATOM 1089 C C . THR B 180 349 . -52.295 -9.279 7.569 1.00 35.12 ? ? ? ? ? . 349 THR B C 180 ATOM 1090 O O . THR B 180 349 . -51.103 -8.972 7.613 1.00 31.25 ? ? ? ? ? . 349 THR B O 180 ATOM 1091 C CB . THR B 180 349 . -52.639 -7.568 5.797 1.00 34.52 ? ? ? ? ? . 349 THR B CB 180 ATOM 1092 C CG2 . THR B 180 349 . -53.285 -7.282 4.457 1.00 35.60 ? ? ? ? ? . 349 THR B CG2 180 ATOM 1093 O OG1 . THR B 180 349 . -52.968 -6.517 6.708 1.00 34.80 ? ? ? ? ? . 349 THR B OG1 180 ATOM 1094 N N . SER B 180 350 . -52.905 -9.948 8.541 1.00 32.04 ? ? ? ? ? . 350 SER B N 180 ATOM 1095 C CA . SER B 180 350 . -52.184 -10.415 9.719 1.00 35.01 ? ? ? ? ? . 350 SER B CA 180 ATOM 1096 C C . SER B 180 350 . -51.142 -11.470 9.324 1.00 34.39 ? ? ? ? ? . 350 SER B C 180 ATOM 1097 O O . SER B 180 350 . -51.235 -12.089 8.262 1.00 33.52 ? ? ? ? ? . 350 SER B O 180 ATOM 1098 C CB . SER B 180 350 . -53.165 -10.986 10.754 1.00 38.51 ? ? ? ? ? . 350 SER B CB 180 ATOM 1099 O OG . SER B 180 350 . -53.809 -12.151 10.262 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 350 SER B OG 180 ATOM 1100 N N . PHE B 180 351 . -50.133 -11.658 10.171 1.00 29.77 ? ? ? ? ? . 351 PHE B N 180 ATOM 1101 C CA . PHE B 180 351 . -49.136 -12.688 9.935 1.00 28.94 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CA 180 ATOM 1102 C C . PHE B 180 351 . -48.406 -12.931 11.248 1.00 27.31 ? ? ? ? ? . 351 PHE B C 180 ATOM 1103 O O . PHE B 180 351 . -48.507 -12.131 12.189 1.00 28.78 ? ? ? ? ? . 351 PHE B O 180 ATOM 1104 C CB . PHE B 180 351 . -48.154 -12.275 8.817 1.00 26.42 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CB 180 ATOM 1105 C CG . PHE B 180 351 . -47.250 -11.138 9.200 1.00 29.60 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CG 180 ATOM 1106 C CD1 . PHE B 180 351 . -46.075 -11.376 9.897 1.00 29.17 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CD1 180 ATOM 1107 C CD2 . PHE B 180 351 . -47.586 -9.827 8.888 1.00 30.46 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CD2 180 ATOM 1108 C CE1 . PHE B 180 351 . -45.250 -10.319 10.279 1.00 28.50 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CE1 180 ATOM 1109 C CE2 . PHE B 180 351 . -46.766 -8.771 9.268 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CE2 180 ATOM 1110 C CZ . PHE B 180 351 . -45.602 -9.020 9.964 1.00 33.50 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CZ 180 ATOM 1111 N N . THR B 180 352 . -47.704 -14.054 11.333 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 352 THR B N 180 ATOM 1112 C CA . THR B 180 352 . -46.732 -14.247 12.402 1.00 30.61 ? ? ? ? ? . 352 THR B CA 180 ATOM 1113 C C . THR B 180 352 . -45.448 -14.753 11.748 1.00 33.75 ? ? ? ? ? . 352 THR B C 180 ATOM 1114 O O . THR B 180 352 . -45.491 -15.495 10.770 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 352 THR B O 180 ATOM 1115 C CB . THR B 180 352 . -47.183 -15.263 13.472 1.00 37.39 ? ? ? ? ? . 352 THR B CB 180 ATOM 1116 C CG2 . THR B 180 352 . -48.628 -15.027 13.877 1.00 34.31 ? ? ? ? ? . 352 THR B CG2 180 ATOM 1117 O OG1 . THR B 180 352 . -47.032 -16.585 12.956 1.00 43.08 ? ? ? ? ? . 352 THR B OG1 180 ATOM 1118 N N . PHE B 180 353 . -44.311 -14.328 12.282 1.00 28.77 ? ? ? ? ? . 353 PHE B N 180 ATOM 1119 C CA . PHE B 180 353 . -43.032 -14.762 11.766 1.00 30.32 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CA 180 ATOM 1120 C C . PHE B 180 353 . -42.203 -15.252 12.943 1.00 30.33 ? ? ? ? ? . 353 PHE B C 180 ATOM 1121 O O . PHE B 180 353 . -42.150 -14.603 13.987 1.00 29.16 ? ? ? ? ? . 353 PHE B O 180 ATOM 1122 C CB . PHE B 180 353 . -42.322 -13.623 11.028 1.00 30.03 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CB 180 ATOM 1123 C CG . PHE B 180 353 . -40.934 -13.979 10.580 1.00 27.81 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CG 180 ATOM 1124 C CD1 . PHE B 180 353 . -40.729 -14.668 9.392 1.00 25.14 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CD1 180 ATOM 1125 C CD2 . PHE B 180 353 . -39.836 -13.643 11.358 1.00 26.75 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CD2 180 ATOM 1126 C CE1 . PHE B 180 353 . -39.464 -15.011 8.989 1.00 27.27 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CE1 180 ATOM 1127 C CE2 . PHE B 180 353 . -38.561 -13.988 10.958 1.00 28.59 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CE2 180 ATOM 1128 C CZ . PHE B 180 353 . -38.374 -14.666 9.770 1.00 27.03 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CZ 180 ATOM 1129 N N . THR B 180 354 . -41.552 -16.398 12.764 1.00 26.69 ? ? ? ? ? . 354 THR B N 180 ATOM 1130 C CA . THR B 180 354 . -40.729 -16.991 13.820 1.00 31.26 ? ? ? ? ? . 354 THR B CA 180 ATOM 1131 C C . THR B 180 354 . -39.280 -17.030 13.363 1.00 29.16 ? ? ? ? ? . 354 THR B C 180 ATOM 1132 O O . THR B 180 354 . -38.939 -17.742 12.415 1.00 28.61 ? ? ? ? ? . 354 THR B O 180 ATOM 1133 C CB . THR B 180 354 . -41.188 -18.428 14.155 1.00 37.75 ? ? ? ? ? . 354 THR B CB 180 ATOM 1134 C CG2 . THR B 180 354 . -40.351 -19.019 15.299 1.00 39.96 ? ? ? ? ? . 354 THR B CG2 180 ATOM 1135 O OG1 . THR B 180 354 . -42.569 -18.413 14.534 1.00 36.11 ? ? ? ? ? . 354 THR B OG1 180 ATOM 1136 N N . PRO B 180 355 . -38.414 -16.249 14.019 1.00 31.58 ? ? ? ? ? . 355 PRO B N 180 ATOM 1137 C CA . PRO B 180 355 . -37.023 -16.244 13.564 1.00 28.76 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CA 180 ATOM 1138 C C . PRO B 180 355 . -36.318 -17.556 13.875 1.00 29.69 ? ? ? ? ? . 355 PRO B C 180 ATOM 1139 O O . PRO B 180 355 . -36.713 -18.305 14.775 1.00 31.08 ? ? ? ? ? . 355 PRO B O 180 ATOM 1140 C CB . PRO B 180 355 . -36.401 -15.095 14.357 1.00 29.93 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CB 180 ATOM 1141 C CG . PRO B 180 355 . -37.243 -14.995 15.592 1.00 44.30 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CG 180 ATOM 1142 C CD . PRO B 180 355 . -38.634 -15.349 15.162 1.00 36.06 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CD 180 ATOM 1143 N N . TYR B 180 356 . -35.259 -17.818 13.130 1.00 25.59 ? ? ? ? ? . 356 TYR B N 180 ATOM 1144 C CA . TYR B 180 356 . -34.514 -19.050 13.291 1.00 26.70 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CA 180 ATOM 1145 C C . TYR B 180 356 . -33.063 -18.822 12.914 1.00 29.45 ? ? ? ? ? . 356 TYR B C 180 ATOM 1146 O O . TYR B 180 356 . -32.767 -18.142 11.941 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 356 TYR B O 180 ATOM 1147 C CB . TYR B 180 356 . -35.136 -20.143 12.415 1.00 31.14 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CB 180 ATOM 1148 C CG . TYR B 180 356 . -34.385 -21.460 12.451 1.00 36.33 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CG 180 ATOM 1149 C CD1 . TYR B 180 356 . -34.802 -22.509 13.265 1.00 43.57 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CD1 180 ATOM 1150 C CD2 . TYR B 180 356 . -33.255 -21.646 11.672 1.00 41.71 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CD2 180 ATOM 1151 C CE1 . TYR B 180 356 . -34.097 -23.722 13.291 1.00 47.56 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CE1 180 ATOM 1152 C CE2 . TYR B 180 356 . -32.553 -22.833 11.689 1.00 50.44 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CE2 180 ATOM 1153 C CZ . TYR B 180 356 . -32.974 -23.870 12.496 1.00 51.28 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CZ 180 ATOM 1154 O OH . TYR B 180 356 . -32.251 -25.048 12.488 1.00 60.08 ? ? ? ? ? . 356 TYR B OH 180 ATOM 1155 N N . ALA B 180 357 . -32.158 -19.373 13.713 1.00 27.24 ? ? ? ? ? . 357 ALA B N 180 ATOM 1156 C CA . ALA B 180 357 . -30.752 -19.424 13.366 1.00 26.67 ? ? ? ? ? . 357 ALA B CA 180 ATOM 1157 C C . ALA B 180 357 . -30.167 -20.687 14.007 1.00 31.55 ? ? ? ? ? . 357 ALA B C 180 ATOM 1158 O O . ALA B 180 357 . -30.508 -21.029 15.134 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 357 ALA B O 180 ATOM 1159 C CB . ALA B 180 357 . -30.029 -18.197 13.860 1.00 24.67 ? ? ? ? ? . 357 ALA B CB 180 ATOM 1160 N N . ALA B 180 358 . -29.305 -21.388 13.285 1.00 32.98 ? ? ? ? ? . 358 ALA B N 180 ATOM 1161 C CA . ALA B 180 358 . -28.721 -22.624 13.806 1.00 30.08 ? ? ? ? ? . 358 ALA B CA 180 ATOM 1162 C C . ALA B 180 358 . -27.402 -22.907 13.106 1.00 30.39 ? ? ? ? ? . 358 ALA B C 180 ATOM 1163 O O . ALA B 180 358 . -27.240 -22.593 11.922 1.00 32.04 ? ? ? ? ? . 358 ALA B O 180 ATOM 1164 C CB . ALA B 180 358 . -29.687 -23.790 13.630 1.00 34.84 ? ? ? ? ? . 358 ALA B CB 180 ATOM 1165 N N . ARG B 180 359 . -26.435 -23.472 13.831 1.00 35.34 ? ? ? ? ? . 359 ARG B N 180 ATOM 1166 C CA . ARG B 180 359 . -25.194 -23.868 13.177 1.00 29.40 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CA 180 ATOM 1167 C C . ARG B 180 359 . -25.560 -24.999 12.227 1.00 36.60 ? ? ? ? ? . 359 ARG B C 180 ATOM 1168 O O . ARG B 180 359 . -26.494 -25.753 12.489 1.00 33.42 ? ? ? ? ? . 359 ARG B O 180 ATOM 1169 C CB . ARG B 180 359 . -24.111 -24.275 14.177 1.00 41.42 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CB 180 ATOM 1170 C CG . ARG B 180 359 . -24.485 -25.389 15.132 1.00 46.70 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CG 180 ATOM 1171 C CD . ARG B 180 359 . -23.320 -25.655 16.075 1.00 55.93 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CD 180 ATOM 1172 N NE . ARG B 180 359 . -23.716 -26.419 17.257 1.00 68.48 ? ? ? ? ? . 359 ARG B NE 180 ATOM 1173 C CZ . ARG B 180 359 . -23.451 -27.708 17.459 1.00 78.11 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CZ 180 ATOM 1174 N NH1 . ARG B 180 359 . -22.770 -28.421 16.566 1.00 66.60 ? ? ? ? ? 1+ 359 ARG B NH1 180 ATOM 1175 N NH2 . ARG B 180 359 . -23.870 -28.287 18.576 1.00 87.13 ? ? ? ? ? . 359 ARG B NH2 180 ATOM 1176 N N . THR B 180 360 . -24.848 -25.095 11.113 1.00 34.83 ? ? ? ? ? . 360 THR B N 180 ATOM 1177 C CA . THR B 180 360 . -25.269 -25.977 10.023 1.00 36.96 ? ? ? ? ? . 360 THR B CA 180 ATOM 1178 C C . THR B 180 360 . -25.241 -27.462 10.378 1.00 46.85 ? ? ? ? ? . 360 THR B C 180 ATOM 1179 O O . THR B 180 360 . -25.940 -28.255 9.752 1.00 46.90 ? ? ? ? ? . 360 THR B O 180 ATOM 1180 C CB . THR B 180 360 . -24.420 -25.748 8.774 1.00 35.19 ? ? ? ? ? . 360 THR B CB 180 ATOM 1181 C CG2 . THR B 180 360 . -24.794 -24.418 8.121 1.00 39.03 ? ? ? ? ? . 360 THR B CG2 180 ATOM 1182 O OG1 . THR B 180 360 . -23.041 -25.702 9.145 1.00 34.95 ? ? ? ? ? . 360 THR B OG1 180 ATOM 1183 N N . ASP B 180 361 . -24.458 -27.839 11.385 1.00 40.03 ? ? ? ? ? . 361 ASP B N 180 ATOM 1184 C CA . ASP B 180 361 . -24.385 -29.241 11.794 1.00 45.75 ? ? ? ? ? . 361 ASP B CA 180 ATOM 1185 C C . ASP B 180 361 . -25.305 -29.564 12.967 1.00 55.07 ? ? ? ? ? . 361 ASP B C 180 ATOM 1186 O O . ASP B 180 361 . -25.220 -30.650 13.536 1.00 53.96 ? ? ? ? ? . 361 ASP B O 180 ATOM 1187 C CB . ASP B 180 361 . -22.941 -29.638 12.136 1.00 49.83 ? ? ? ? ? . 361 ASP B CB 180 ATOM 1188 C CG . ASP B 180 361 . -22.349 -28.809 13.268 1.00 65.23 ? ? ? ? ? . 361 ASP B CG 180 ATOM 1189 O OD1 . ASP B 180 361 . -22.820 -27.674 13.493 1.00 56.18 ? ? ? ? ? . 361 ASP B OD1 180 ATOM 1190 O OD2 . ASP B 180 361 . -21.399 -29.285 13.929 1.00 74.07 ? ? ? ? ? 1- 361 ASP B OD2 180 ATOM 1191 N N . ARG B 180 362 . -26.187 -28.634 13.327 1.00 46.90 ? ? ? ? ? . 362 ARG B N 180 ATOM 1192 C CA . ARG B 180 362 . -27.130 -28.875 14.419 1.00 44.19 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CA 180 ATOM 1193 C C . ARG B 180 362 . -28.424 -28.065 14.232 1.00 46.15 ? ? ? ? ? . 362 ARG B C 180 ATOM 1194 O O . ARG B 180 362 . -28.729 -27.150 15.001 1.00 42.26 ? ? ? ? ? . 362 ARG B O 180 ATOM 1195 C CB . ARG B 180 362 . -26.465 -28.554 15.762 1.00 48.94 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CB 180 ATOM 1196 C CG . ARG B 180 362 . -27.249 -29.032 16.966 1.00 75.16 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CG 180 ATOM 1197 C CD . ARG B 180 362 . -27.166 -30.545 17.150 1.00 87.27 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CD 180 ATOM 1198 N NE . ARG B 180 362 . -28.281 -31.050 17.952 1.00 98.53 ? ? ? ? ? . 362 ARG B NE 180 ATOM 1199 C CZ . ARG B 180 362 . -28.308 -31.082 19.284 1.00 105.07 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CZ 180 ATOM 1200 N NH1 . ARG B 180 362 . -29.378 -31.559 19.910 1.00 103.28 ? ? ? ? ? 1+ 362 ARG B NH1 180 ATOM 1201 N NH2 . ARG B 180 362 . -27.275 -30.645 19.997 1.00 106.38 ? ? ? ? ? . 362 ARG B NH2 180 ATOM 1202 N N . ILE B 180 363 . -29.189 -28.428 13.210 1.00 44.51 ? ? ? ? ? . 363 ILE B N 180 ATOM 1203 C CA . ILE B 180 363 . -30.360 -27.651 12.807 1.00 53.30 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CA 180 ATOM 1204 C C . ILE B 180 363 . -31.538 -27.741 13.782 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 363 ILE B C 180 ATOM 1205 O O . ILE B 180 363 . -32.499 -26.987 13.665 1.00 59.56 ? ? ? ? ? . 363 ILE B O 180 ATOM 1206 C CB . ILE B 180 363 . -30.815 -28.015 11.367 1.00 58.19 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CB 180 ATOM 1207 C CG1 . ILE B 180 363 . -31.049 -29.522 11.190 1.00 65.54 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CG1 180 ATOM 1208 C CG2 . ILE B 180 363 . -29.766 -27.581 10.377 1.00 58.16 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CG2 180 ATOM 1209 C CD1 . ILE B 180 363 . -32.260 -30.070 11.909 1.00 80.82 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CD1 180 ATOM 1210 N N . GLY B 180 364 . -31.456 -28.640 14.755 1.00 61.98 ? ? ? ? ? . 364 GLY B N 180 ATOM 1211 C CA . GLY B 180 364 . -32.530 -28.791 15.725 1.00 72.85 ? ? ? ? ? . 364 GLY B CA 180 ATOM 1212 C C . GLY B 180 364 . -32.446 -27.821 16.895 1.00 73.60 ? ? ? ? ? . 364 GLY B C 180 ATOM 1213 O O . GLY B 180 364 . -33.374 -27.726 17.703 1.00 68.15 ? ? ? ? ? . 364 GLY B O 180 ATOM 1214 N N . ILE B 180 365 . -31.328 -27.110 16.997 1.00 53.35 ? ? ? ? ? . 365 ILE B N 180 ATOM 1215 C CA . ILE B 180 365 . -31.140 -26.110 18.046 1.00 42.46 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CA 180 ATOM 1216 C C . ILE B 180 365 . -31.273 -24.697 17.453 1.00 43.99 ? ? ? ? ? . 365 ILE B C 180 ATOM 1217 O O . ILE B 180 365 . -30.324 -24.162 16.868 1.00 39.50 ? ? ? ? ? . 365 ILE B O 180 ATOM 1218 C CB . ILE B 180 365 . -29.749 -26.244 18.711 1.00 50.67 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CB 180 ATOM 1219 C CG1 . ILE B 180 365 . -29.512 -27.682 19.190 1.00 68.99 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CG1 180 ATOM 1220 C CG2 . ILE B 180 365 . -29.601 -25.257 19.859 1.00 49.74 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CG2 180 ATOM 1221 C CD1 . ILE B 180 365 . -30.611 -28.238 20.062 1.00 73.59 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CD1 180 ATOM 1222 N N . ASN B 180 366 . -32.453 -24.108 17.604 1.00 38.77 ? ? ? ? ? . 366 ASN B N 180 ATOM 1223 C CA . ASN B 180 366 . -32.686 -22.721 17.196 1.00 32.35 ? ? ? ? ? . 366 ASN B CA 180 ATOM 1224 C C . ASN B 180 366 . -32.131 -21.750 18.224 1.00 36.22 ? ? ? ? ? . 366 ASN B C 180 ATOM 1225 O O . ASN B 180 366 . -32.570 -21.727 19.377 1.00 34.71 ? ? ? ? ? . 366 ASN B O 180 ATOM 1226 C CB . ASN B 180 366 . -34.182 -22.481 17.010 1.00 34.58 ? ? ? ? ? . 366 ASN B CB 180 ATOM 1227 C CG . ASN B 180 366 . -34.495 -21.075 16.539 1.00 40.08 ? ? ? ? ? . 366 ASN B CG 180 ATOM 1228 N ND2 . ASN B 180 366 . -35.777 -20.801 16.356 1.00 38.14 ? ? ? ? ? . 366 ASN B ND2 180 ATOM 1229 O OD1 . ASN B 180 366 . -33.601 -20.246 16.337 1.00 32.20 ? ? ? ? ? . 366 ASN B OD1 180 ATOM 1230 N N . TYR B 180 367 . -31.171 -20.935 17.808 1.00 31.86 ? ? ? ? ? . 367 TYR B N 180 ATOM 1231 C CA . TYR B 180 367 . -30.551 -19.955 18.692 1.00 30.66 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CA 180 ATOM 1232 C C . TYR B 180 367 . -31.528 -18.884 19.245 1.00 33.15 ? ? ? ? ? . 367 TYR B C 180 ATOM 1233 O O . TYR B 180 367 . -31.241 -18.257 20.259 1.00 28.30 ? ? ? ? ? . 367 TYR B O 180 ATOM 1234 C CB . TYR B 180 367 . -29.401 -19.263 17.970 1.00 31.50 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CB 180 ATOM 1235 C CG . TYR B 180 367 . -28.193 -20.148 17.704 1.00 31.68 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CG 180 ATOM 1236 C CD1 . TYR B 180 367 . -27.979 -21.325 18.423 1.00 29.39 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CD1 180 ATOM 1237 C CD2 . TYR B 180 367 . -27.263 -19.796 16.738 1.00 29.00 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CD2 180 ATOM 1238 C CE1 . TYR B 180 367 . -26.864 -22.117 18.182 1.00 33.31 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CE1 180 ATOM 1239 C CE2 . TYR B 180 367 . -26.152 -20.572 16.495 1.00 31.15 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CE2 180 ATOM 1240 C CZ . TYR B 180 367 . -25.955 -21.734 17.217 1.00 37.47 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CZ 180 ATOM 1241 O OH . TYR B 180 367 . -24.831 -22.503 16.964 1.00 36.60 ? ? ? ? ? . 367 TYR B OH 180 ATOM 1242 N N . PHE B 180 368 . -32.653 -18.671 18.571 1.00 29.68 ? ? ? ? ? . 368 PHE B N 180 ATOM 1243 C CA . PHE B 180 368 . -33.678 -17.731 19.043 1.00 32.95 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CA 180 ATOM 1244 C C . PHE B 180 368 . -34.737 -18.436 19.897 1.00 39.54 ? ? ? ? ? . 368 PHE B C 180 ATOM 1245 O O . PHE B 180 368 . -35.664 -17.803 20.409 1.00 41.72 ? ? ? ? ? . 368 PHE B O 180 ATOM 1246 C CB . PHE B 180 368 . -34.361 -17.048 17.852 1.00 29.42 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CB 180 ATOM 1247 C CG . PHE B 180 368 . -33.441 -16.208 17.038 1.00 31.75 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CG 180 ATOM 1248 C CD1 . PHE B 180 368 . -32.866 -15.065 17.580 1.00 28.40 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CD1 180 ATOM 1249 C CD2 . PHE B 180 368 . -33.136 -16.558 15.735 1.00 27.76 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CD2 180 ATOM 1250 C CE1 . PHE B 180 368 . -32.000 -14.283 16.829 1.00 28.27 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CE1 180 ATOM 1251 C CE2 . PHE B 180 368 . -32.279 -15.781 14.981 1.00 25.82 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CE2 180 ATOM 1252 C CZ . PHE B 180 368 . -31.703 -14.639 15.533 1.00 28.01 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CZ 180 ATOM 1253 N N . ASN B 180 369 . -34.603 -19.755 20.010 1.00 40.14 ? ? ? ? ? . 369 ASN B N 180 ATOM 1254 C CA . ASN B 180 369 . -35.466 -20.593 20.850 1.00 59.34 ? ? ? ? ? . 369 ASN B CA 180 ATOM 1255 C C . ASN B 180 369 . -36.959 -20.250 20.828 1.00 79.45 ? ? ? ? ? . 369 ASN B C 180 ATOM 1256 O O . ASN B 180 369 . -37.569 -20.054 21.886 1.00 80.20 ? ? ? ? ? . 369 ASN B O 180 ATOM 1257 C CB . ASN B 180 369 . -34.969 -20.579 22.296 1.00 73.52 ? ? ? ? ? . 369 ASN B CB 180 ATOM 1258 C CG . ASN B 180 369 . -35.452 -21.787 23.086 1.00 90.69 ? ? ? ? ? . 369 ASN B CG 180 ATOM 1259 N ND2 . ASN B 180 369 . -35.239 -21.766 24.399 1.00 91.30 ? ? ? ? ? . 369 ASN B ND2 180 ATOM 1260 O OD1 . ASN B 180 369 . -36.004 -22.732 22.515 1.00 83.09 ? ? ? ? ? . 369 ASN B OD1 180 ATOM 1261 N N . GLY B 180 370 . -37.534 -20.185 19.626 1.00 87.33 ? ? ? ? ? . 370 GLY B N 180 ATOM 1262 C CA . GLY B 180 370 . -38.961 -19.953 19.437 1.00 77.41 ? ? ? ? ? . 370 GLY B CA 180 ATOM 1263 C C . GLY B 180 370 . -39.558 -18.763 20.179 1.00 81.91 ? ? ? ? ? . 370 GLY B C 180 ATOM 1264 O O . GLY B 180 370 . -40.781 -18.615 20.222 1.00 86.07 ? ? ? ? ? . 370 GLY B O 180 ATOM 1265 N N . GLY B 180 371 . -38.707 -17.902 20.737 1.00 84.64 ? ? ? ? ? . 371 GLY B N 180 ATOM 1266 C CA . GLY B 180 371 . -39.148 -16.857 21.653 1.00 92.42 ? ? ? ? ? . 371 GLY B CA 180 ATOM 1267 C C . GLY B 180 371 . -39.688 -15.579 21.029 1.00 87.99 ? ? ? ? ? . 371 GLY B C 180 ATOM 1268 O O . GLY B 180 371 . -40.899 -15.348 21.013 1.00 94.15 ? ? ? ? ? . 371 GLY B O 180 ATOM 1269 N N . GLY B 180 372 . -38.784 -14.738 20.532 1.00 76.88 ? ? ? ? ? . 372 GLY B N 180 ATOM 1270 C CA . GLY B 180 372 . -39.146 -13.448 19.967 1.00 68.24 ? ? ? ? ? . 372 GLY B CA 180 ATOM 1271 C C . GLY B 180 372 . -39.925 -13.522 18.665 1.00 62.98 ? ? ? ? ? . 372 GLY B C 180 ATOM 1272 O O . GLY B 180 372 . -39.476 -13.028 17.622 1.00 62.61 ? ? ? ? ? . 372 GLY B O 180 ATOM 1273 N N . LYS B 180 373 . -41.109 -14.121 18.727 1.00 47.87 ? ? ? ? ? . 373 LYS B N 180 ATOM 1274 C CA . LYS B 180 373 . -41.989 -14.216 17.570 1.00 46.79 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CA 180 ATOM 1275 C C . LYS B 180 373 . -42.576 -12.848 17.204 1.00 40.48 ? ? ? ? ? . 373 LYS B C 180 ATOM 1276 O O . LYS B 180 373 . -42.867 -12.042 18.083 1.00 37.32 ? ? ? ? ? . 373 LYS B O 180 ATOM 1277 C CB . LYS B 180 373 . -43.107 -15.197 17.885 1.00 48.57 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CB 180 ATOM 1278 C CG . LYS B 180 373 . -43.984 -15.536 16.718 1.00 59.21 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CG 180 ATOM 1279 C CD . LYS B 180 373 . -44.805 -16.800 16.999 1.00 66.84 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CD 180 ATOM 1280 C CE . LYS B 180 373 . -43.903 -17.967 17.395 1.00 75.51 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CE 180 ATOM 1281 N NZ . LYS B 180 373 . -44.443 -19.301 16.979 1.00 72.50 ? ? ? ? ? 1+ 373 LYS B NZ 180 ATOM 1282 N N . VAL B 180 374 . -42.727 -12.587 15.908 1.00 31.18 ? ? ? ? ? . 374 VAL B N 180 ATOM 1283 C CA . VAL B 180 374 . -43.370 -11.361 15.439 1.00 28.71 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CA 180 ATOM 1284 C C . VAL B 180 374 . -44.824 -11.670 15.111 1.00 34.59 ? ? ? ? ? . 374 VAL B C 180 ATOM 1285 O O . VAL B 180 374 . -45.105 -12.511 14.255 1.00 35.17 ? ? ? ? ? . 374 VAL B O 180 ATOM 1286 C CB . VAL B 180 374 . -42.679 -10.790 14.181 1.00 30.92 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CB 180 ATOM 1287 C CG1 . VAL B 180 374 . -43.501 -9.646 13.590 1.00 32.72 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CG1 180 ATOM 1288 C CG2 . VAL B 180 374 . -41.236 -10.345 14.511 1.00 29.52 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CG2 180 ATOM 1289 N N . VAL B 180 375 . -45.735 -10.988 15.798 1.00 31.35 ? ? ? ? ? . 375 VAL B N 180 ATOM 1290 C CA . VAL B 180 375 . -47.160 -11.172 15.583 1.00 32.77 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CA 180 ATOM 1291 C C . VAL B 180 375 . -47.800 -9.860 15.163 1.00 38.37 ? ? ? ? ? . 375 VAL B C 180 ATOM 1292 O O . VAL B 180 375 . -47.733 -8.864 15.884 1.00 43.46 ? ? ? ? ? . 375 VAL B O 180 ATOM 1293 C CB . VAL B 180 375 . -47.856 -11.663 16.855 1.00 41.71 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CB 180 ATOM 1294 C CG1 . VAL B 180 375 . -49.373 -11.756 16.638 1.00 52.63 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CG1 180 ATOM 1295 C CG2 . VAL B 180 375 . -47.298 -13.013 17.274 1.00 43.89 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CG2 180 ATOM 1296 N N . GLU B 180 376 . -48.424 -9.874 13.994 1.00 36.40 ? ? ? ? ? . 376 GLU B N 180 ATOM 1297 C CA . GLU B 180 376 . -49.109 -8.707 13.470 1.00 39.87 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CA 180 ATOM 1298 C C . GLU B 180 376 . -50.599 -9.007 13.329 1.00 47.15 ? ? ? ? ? . 376 GLU B C 180 ATOM 1299 O O . GLU B 180 376 . -50.990 -10.001 12.717 1.00 37.57 ? ? ? ? ? . 376 GLU B O 180 ATOM 1300 C CB . GLU B 180 376 . -48.515 -8.341 12.113 1.00 48.38 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CB 180 ATOM 1301 C CG . GLU B 180 376 . -48.887 -6.968 11.587 1.00 67.63 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CG 180 ATOM 1302 C CD . GLU B 180 376 . -47.871 -5.906 11.960 1.00 80.93 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CD 180 ATOM 1303 O OE1 . GLU B 180 376 . -48.124 -5.166 12.939 1.00 92.81 ? ? ? ? ? . 376 GLU B OE1 180 ATOM 1304 O OE2 . GLU B 180 376 . -46.819 -5.812 11.277 1.00 64.44 ? ? ? ? ? 1- 376 GLU B OE2 180 ATOM 196 . CA . SER A 180 196 . -56.343 -10.439 14.433 0 . ? ? ? ? ? . 196 SER A CA 180 ATOM 197 . CA . SER A 180 197 . -59.052 -8.185 15.854 0 . ? ? ? ? ? . 197 SER A CA 180 ATOM 198 . CA . THR A 180 198 . -61.911 -10.253 17.264 0 . ? ? ? ? ? . 198 THR A CA 180 ATOM 199 . CA . THR A 180 199 . -65.239 -10.739 15.496 0 . ? ? ? ? ? . 199 THR A CA 180 ATOM 200 . CA . SER A 180 200 . -68.488 -10.831 17.464 0 . ? ? ? ? ? . 200 SER A CA 180 ATOM 201 . CA . GLN A 180 201 . -71.518 -10.982 15.176 0 . ? ? ? ? ? . 201 GLN A CA 180 ATOM 202 . CA . SER A 180 202 . -74.359 -8.743 14.011 0 . ? ? ? ? ? . 202 SER A CA 180 ATOM 203 . CA . LEU A 180 203 . -77.597 -9.983 15.567 0 . ? ? ? ? ? . 203 LEU A CA 180 ATOM 204 . CA . SER A 180 204 . -80.879 -10.313 13.680 0 . ? ? ? ? ? . 204 SER A CA 180 ATOM 205 . CA . GLN A 180 205 . -82.375 -8.284 16.524 0 . ? ? ? ? ? . 205 GLN A CA 180 # data_SASDAR3_MODEL_181 # _sas_model.id 181 _sas_model.type_of_model mix _sas_model.software EOM _sas_model.version 1.3 _sas_model.symmetry . _sas_model.comment . _sas_model.fitting_id 149 _sas_model.radius 1.90 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 . CA . 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ASN A 181 13 . -8.961 -41.761 20.165 0 . ? ? ? ? ? . 13 ASN A CA 181 ATOM 14 . CA . GLY A 181 14 . -6.925 -41.107 23.306 0 . ? ? ? ? ? . 14 GLY A CA 181 ATOM 15 . CA . ALA A 181 15 . -5.047 -38.508 21.268 0 . ? ? ? ? ? . 15 ALA A CA 181 ATOM 16 . CA . PRO A 181 16 . -2.075 -40.867 21.467 0 . ? ? ? ? ? . 16 PRO A CA 181 ATOM 17 . CA . ALA A 181 17 . -0.716 -42.237 18.193 0 . ? ? ? ? ? . 17 ALA A CA 181 ATOM 18 . CA . ILE A 181 18 . 2.090 -44.042 20.013 0 . ? ? ? ? ? . 18 ILE A CA 181 ATOM 19 . CA . ASN A 181 19 . 0.985 -47.209 21.799 0 . ? ? ? ? ? . 19 ASN A CA 181 ATOM 20 . CA . ALA A 181 20 . 3.539 -49.999 22.169 0 . ? ? ? ? ? . 20 ALA A CA 181 ATOM 21 . CA . SER A 181 21 . 6.141 -47.258 22.560 0 . ? ? ? ? ? . 21 SER A CA 181 ATOM 22 . CA . LEU A 181 22 . 8.209 -49.374 24.945 0 . ? ? ? ? ? . 22 LEU A CA 181 ATOM 23 . CA . ASN A 181 23 . 11.058 -48.889 22.478 0 . ? ? ? ? ? . 23 ASN A CA 181 ATOM 24 . CA . ILE A 181 24 . 13.261 -45.983 23.547 0 . ? ? ? ? ? . 24 ILE A CA 181 ATOM 25 . CA . ALA A 181 25 . 14.750 -45.446 20.092 0 . ? ? ? ? ? . 25 ALA A CA 181 ATOM 1 N N . LYS B 181 207 . 15.644 -41.414 22.249 1.00 25.62 ? ? ? ? ? . 207 LYS B N 181 ATOM 2 C CA . LYS B 181 207 . 15.362 -41.777 20.872 1.00 26.63 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CA 181 ATOM 3 C C . LYS B 181 207 . 16.236 -40.952 19.938 1.00 33.91 ? ? ? ? ? . 207 LYS B C 181 ATOM 4 O O . LYS B 181 207 . 16.546 -41.380 18.828 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 207 LYS B O 181 ATOM 5 C CB . LYS B 181 207 . 13.893 -41.557 20.523 1.00 29.70 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CB 181 ATOM 6 C CG . LYS B 181 207 . 12.941 -42.405 21.351 1.00 30.35 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CG 181 ATOM 7 C CD . LYS B 181 207 . 13.266 -43.891 21.251 1.00 31.67 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CD 181 ATOM 8 C CE . LYS B 181 207 . 12.098 -44.760 21.723 1.00 35.23 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CE 181 ATOM 9 N NZ . LYS B 181 207 . 11.838 -44.591 23.174 1.00 42.19 ? ? ? ? ? 1+ 207 LYS B NZ 181 ATOM 10 N N . SER B 181 208 . 16.642 -39.771 20.379 1.00 24.89 ? ? ? ? ? . 208 SER B N 181 ATOM 11 C CA . SER B 181 208 . 17.542 -38.971 19.559 1.00 23.87 ? ? ? ? ? . 208 SER B CA 181 ATOM 12 C C . SER B 181 208 . 18.326 -38.005 20.393 1.00 26.08 ? ? ? ? ? . 208 SER B C 181 ATOM 13 O O . SER B 181 208 . 17.927 -37.630 21.499 1.00 25.46 ? ? ? ? ? . 208 SER B O 181 ATOM 14 C CB . SER B 181 208 . 16.775 -38.214 18.470 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 208 SER B CB 181 ATOM 15 O OG . SER B 181 208 . 16.040 -37.138 19.030 1.00 32.94 ? ? ? ? ? . 208 SER B OG 181 ATOM 16 N N . GLU B 181 209 . 19.468 -37.614 19.853 1.00 22.52 ? ? ? ? ? . 209 GLU B N 181 ATOM 17 C CA . GLU B 181 209 . 20.316 -36.637 20.483 1.00 22.29 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CA 181 ATOM 18 C C . GLU B 181 209 . 20.806 -35.674 19.418 1.00 25.39 ? ? ? ? ? . 209 GLU B C 181 ATOM 19 O O . GLU B 181 209 . 21.245 -36.099 18.341 1.00 25.56 ? ? ? ? ? . 209 GLU B O 181 ATOM 20 C CB . GLU B 181 209 . 21.514 -37.306 21.159 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CB 181 ATOM 21 C CG . GLU B 181 209 . 22.418 -36.280 21.830 1.00 35.13 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CG 181 ATOM 22 C CD . GLU B 181 209 . 23.654 -36.902 22.465 1.00 70.40 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CD 181 ATOM 23 O OE1 . GLU B 181 209 . 23.720 -38.147 22.556 1.00 72.32 ? ? ? ? ? . 209 GLU B OE1 181 ATOM 24 O OE2 . GLU B 181 209 . 24.554 -36.140 22.877 1.00 75.78 ? ? ? ? ? 1- 209 GLU B OE2 181 ATOM 25 N N . THR B 181 210 . 20.761 -34.388 19.733 1.00 20.62 ? ? ? ? ? . 210 THR B N 181 ATOM 26 C CA . THR B 181 210 . 21.137 -33.344 18.786 1.00 25.31 ? ? ? ? ? . 210 THR B CA 181 ATOM 27 C C . THR B 181 210 . 22.141 -32.410 19.440 1.00 29.40 ? ? ? ? ? . 210 THR B C 181 ATOM 28 O O . THR B 181 210 . 21.956 -31.993 20.578 1.00 28.73 ? ? ? ? ? . 210 THR B O 181 ATOM 29 C CB . THR B 181 210 . 19.888 -32.527 18.337 1.00 24.45 ? ? ? ? ? . 210 THR B CB 181 ATOM 30 C CG2 . THR B 181 210 . 20.268 -31.334 17.454 1.00 24.96 ? ? ? ? ? . 210 THR B CG2 181 ATOM 31 O OG1 . THR B 181 210 . 19.007 -33.379 17.604 1.00 26.82 ? ? ? ? ? . 210 THR B OG1 181 ATOM 32 N N . LYS B 181 211 . 23.209 -32.083 18.722 1.00 22.90 ? ? ? ? ? . 211 LYS B N 181 ATOM 33 C CA . LYS B 181 211 . 24.133 -31.066 19.182 1.00 22.24 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CA 181 ATOM 34 C C . LYS B 181 211 . 24.171 -29.936 18.170 1.00 23.04 ? ? ? ? ? . 211 LYS B C 181 ATOM 35 O O . LYS B 181 211 . 24.115 -30.168 16.957 1.00 22.71 ? ? ? ? ? . 211 LYS B O 181 ATOM 36 C CB . LYS B 181 211 . 25.525 -31.651 19.401 1.00 26.14 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CB 181 ATOM 37 C CG . LYS B 181 211 . 25.621 -32.502 20.675 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CG 181 ATOM 38 C CD . LYS B 181 211 . 26.986 -33.168 20.790 1.00 33.39 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CD 181 ATOM 39 C CE . LYS B 181 211 . 27.312 -33.519 22.229 1.00 50.78 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CE 181 ATOM 40 N NZ . LYS B 181 211 . 28.635 -34.186 22.339 1.00 58.49 ? ? ? ? ? 1+ 211 LYS B NZ 181 ATOM 41 N N . VAL B 181 212 . 24.245 -28.718 18.672 1.00 19.49 ? ? ? ? ? . 212 VAL B N 181 ATOM 42 C CA . VAL B 181 212 . 24.393 -27.549 17.815 1.00 19.20 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CA 181 ATOM 43 C C . VAL B 181 212 . 25.727 -26.883 18.106 1.00 24.50 ? ? ? ? ? . 212 VAL B C 181 ATOM 44 O O . VAL B 181 212 . 26.033 -26.535 19.265 1.00 24.97 ? ? ? ? ? . 212 VAL B O 181 ATOM 45 C CB . VAL B 181 212 . 23.236 -26.545 18.025 1.00 25.22 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CB 181 ATOM 46 C CG1 . VAL B 181 212 . 23.455 -25.274 17.182 1.00 28.22 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CG1 181 ATOM 47 C CG2 . VAL B 181 212 . 21.899 -27.201 17.693 1.00 25.08 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CG2 181 ATOM 48 N N . TYR B 181 213 . 26.532 -26.733 17.060 1.00 23.22 ? ? ? ? ? . 213 TYR B N 181 ATOM 49 C CA . TYR B 181 213 . 27.820 -26.047 17.144 1.00 22.26 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CA 181 ATOM 50 C C . TYR B 181 213 . 27.725 -24.768 16.346 1.00 26.90 ? ? ? ? ? . 213 TYR B C 181 ATOM 51 O O . TYR B 181 213 . 27.020 -24.714 15.332 1.00 23.70 ? ? ? ? ? . 213 TYR B O 181 ATOM 52 C CB . TYR B 181 213 . 28.943 -26.892 16.545 1.00 22.25 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CB 181 ATOM 53 C CG . TYR B 181 213 . 29.094 -28.271 17.138 1.00 26.82 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CG 181 ATOM 54 C CD1 . TYR B 181 213 . 30.022 -28.518 18.152 1.00 27.28 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CD1 181 ATOM 55 C CD2 . TYR B 181 213 . 28.322 -29.325 16.687 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CD2 181 ATOM 56 C CE1 . TYR B 181 213 . 30.166 -29.778 18.691 1.00 30.15 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CE1 181 ATOM 57 C CE2 . TYR B 181 213 . 28.459 -30.585 17.222 1.00 31.07 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CE2 181 ATOM 58 C CZ . TYR B 181 213 . 29.380 -30.803 18.227 1.00 32.18 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CZ 181 ATOM 59 O OH . TYR B 181 213 . 29.504 -32.064 18.754 1.00 38.57 ? ? ? ? ? . 213 TYR B OH 181 ATOM 60 N N . THR B 181 214 . 28.440 -23.742 16.784 1.00 21.76 ? ? ? ? ? . 214 THR B N 181 ATOM 61 C CA . THR B 181 214 . 28.529 -22.506 16.005 1.00 22.37 ? ? ? ? ? . 214 THR B CA 181 ATOM 62 C C . THR B 181 214 . 29.966 -22.035 16.047 1.00 29.07 ? ? ? ? ? . 214 THR B C 181 ATOM 63 O O . THR B 181 214 . 30.755 -22.452 16.908 1.00 28.11 ? ? ? ? ? . 214 THR B O 181 ATOM 64 C CB . THR B 181 214 . 27.623 -21.366 16.545 1.00 25.80 ? ? ? ? ? . 214 THR B CB 181 ATOM 65 C CG2 . THR B 181 214 . 26.166 -21.790 16.672 1.00 26.85 ? ? ? ? ? . 214 THR B CG2 181 ATOM 66 O OG1 . THR B 181 214 . 28.099 -20.920 17.822 1.00 27.66 ? ? ? ? ? . 214 THR B OG1 181 ATOM 67 N N . GLY B 181 215 . 30.313 -21.164 15.115 1.00 24.60 ? ? ? ? ? . 215 GLY B N 181 ATOM 68 C CA . GLY B 181 215 . 31.659 -20.643 15.049 1.00 26.06 ? ? ? ? ? . 215 GLY B CA 181 ATOM 69 C C . GLY B 181 215 . 31.648 -19.401 14.196 1.00 28.86 ? ? ? ? ? . 215 GLY B C 181 ATOM 70 O O . GLY B 181 215 . 30.618 -18.991 13.659 1.00 23.75 ? ? ? ? ? . 215 GLY B O 181 ATOM 71 N N . GLU B 181 216 . 32.805 -18.793 14.056 1.00 21.86 ? ? ? ? ? . 216 GLU B N 181 ATOM 72 C CA . GLU B 181 216 . 32.835 -17.474 13.490 1.00 27.32 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CA 181 ATOM 73 C C . GLU B 181 216 . 34.158 -17.251 12.798 1.00 31.34 ? ? ? ? ? . 216 GLU B C 181 ATOM 74 O O . GLU B 181 216 . 35.196 -17.767 13.227 1.00 29.85 ? ? ? ? ? . 216 GLU B O 181 ATOM 75 C CB . GLU B 181 216 . 32.627 -16.481 14.618 1.00 33.30 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CB 181 ATOM 76 C CG . GLU B 181 216 . 32.956 -15.089 14.291 1.00 38.20 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CG 181 ATOM 77 C CD . GLU B 181 216 . 32.658 -14.157 15.447 1.00 35.14 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CD 181 ATOM 78 O OE1 . GLU B 181 216 . 32.320 -14.641 16.559 1.00 34.84 ? ? ? ? ? . 216 GLU B OE1 181 ATOM 79 O OE2 . GLU B 181 216 . 32.735 -12.936 15.227 1.00 38.87 ? ? ? ? ? 1- 216 GLU B OE2 181 ATOM 80 N N . GLY B 181 217 . 34.099 -16.506 11.700 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 217 GLY B N 181 ATOM 81 C CA . GLY B 181 217 . 35.284 -16.104 10.977 1.00 29.61 ? ? ? ? ? . 217 GLY B CA 181 ATOM 82 C C . GLY B 181 217 . 35.137 -14.649 10.573 1.00 30.38 ? ? ? ? ? . 217 GLY B C 181 ATOM 83 O O . GLY B 181 217 . 34.322 -13.919 11.141 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 217 GLY B O 181 ATOM 84 N N . VAL B 181 218 . 35.918 -14.239 9.577 1.00 31.36 ? ? ? ? ? . 218 VAL B N 181 ATOM 85 C CA . VAL B 181 218 . 35.941 -12.853 9.141 1.00 32.86 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CA 181 ATOM 86 C C . VAL B 181 218 . 35.845 -12.780 7.617 1.00 29.65 ? ? ? ? ? . 218 VAL B C 181 ATOM 87 O O . VAL B 181 218 . 36.655 -13.368 6.898 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 218 VAL B O 181 ATOM 88 C CB . VAL B 181 218 . 37.236 -12.138 9.618 1.00 35.97 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CB 181 ATOM 89 C CG1 . VAL B 181 218 . 37.334 -10.730 9.026 1.00 38.65 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CG1 181 ATOM 90 C CG2 . VAL B 181 218 . 37.279 -12.085 11.141 1.00 37.87 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CG2 181 ATOM 91 N N . ASP B 181 219 . 34.839 -12.071 7.135 1.00 28.21 ? ? ? ? ? . 219 ASP B N 181 ATOM 92 C CA . ASP B 181 219 . 34.754 -11.769 5.708 1.00 27.79 ? ? ? ? ? . 219 ASP B CA 181 ATOM 93 C C . ASP B 181 219 . 35.813 -10.694 5.378 1.00 32.39 ? ? ? ? ? . 219 ASP B C 181 ATOM 94 O O . ASP B 181 219 . 35.667 -9.543 5.785 1.00 33.80 ? ? ? ? ? . 219 ASP B O 181 ATOM 95 C CB . ASP B 181 219 . 33.343 -11.292 5.358 1.00 30.43 ? ? ? ? ? . 219 ASP B CB 181 ATOM 96 C CG . ASP B 181 219 . 33.193 -10.917 3.887 1.00 34.79 ? ? ? ? ? . 219 ASP B CG 181 ATOM 97 O OD1 . ASP B 181 219 . 34.045 -10.149 3.378 1.00 35.15 ? ? ? ? ? . 219 ASP B OD1 181 ATOM 98 O OD2 . ASP B 181 219 . 32.226 -11.398 3.244 1.00 32.04 ? ? ? ? ? 1- 219 ASP B OD2 181 ATOM 99 N N . SER B 181 220 . 36.874 -11.111 4.683 1.00 37.49 ? ? ? ? ? . 220 SER B N 181 ATOM 100 C CA . SER B 181 220 . 38.018 -10.258 4.288 1.00 40.21 ? ? ? ? ? . 220 SER B CA 181 ATOM 101 C C . SER B 181 220 . 37.650 -8.990 3.527 1.00 47.44 ? ? ? ? ? . 220 SER B C 181 ATOM 102 O O . SER B 181 220 . 38.372 -7.995 3.579 1.00 45.44 ? ? ? ? ? . 220 SER B O 181 ATOM 103 C CB . SER B 181 220 . 38.947 -11.035 3.350 1.00 43.36 ? ? ? ? ? . 220 SER B CB 181 ATOM 104 O OG . SER B 181 220 . 39.397 -12.248 3.901 1.00 65.77 ? ? ? ? ? . 220 SER B OG 181 ATOM 105 N N . VAL B 181 221 . 36.554 -9.043 2.780 1.00 41.68 ? ? ? ? ? . 221 VAL B N 181 ATOM 106 C CA . VAL B 181 221 . 36.179 -7.948 1.898 1.00 42.18 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CA 181 ATOM 107 C C . VAL B 181 221 . 35.432 -6.856 2.633 1.00 41.57 ? ? ? ? ? . 221 VAL B C 181 ATOM 108 O O . VAL B 181 221 . 35.741 -5.679 2.487 1.00 44.89 ? ? ? ? ? . 221 VAL B O 181 ATOM 109 C CB . VAL B 181 221 . 35.313 -8.452 0.722 1.00 43.59 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CB 181 ATOM 110 C CG1 . VAL B 181 221 . 34.843 -7.282 -0.158 1.00 44.97 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CG1 181 ATOM 111 C CG2 . VAL B 181 221 . 36.088 -9.467 -0.094 1.00 44.65 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CG2 181 ATOM 112 N N . TYR B 181 222 . 34.432 -7.234 3.412 1.00 33.80 ? ? ? ? ? . 222 TYR B N 181 ATOM 113 C CA . TYR B 181 222 . 33.626 -6.247 4.105 1.00 34.86 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CA 181 ATOM 114 C C . TYR B 181 222 . 34.073 -6.068 5.562 1.00 37.67 ? ? ? ? ? . 222 TYR B C 181 ATOM 115 O O . TYR B 181 222 . 33.526 -5.241 6.285 1.00 41.54 ? ? ? ? ? . 222 TYR B O 181 ATOM 116 C CB . TYR B 181 222 . 32.141 -6.605 3.983 1.00 35.37 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CB 181 ATOM 117 C CG . TYR B 181 222 . 31.667 -6.452 2.558 1.00 39.47 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CG 181 ATOM 118 C CD1 . TYR B 181 222 . 31.393 -5.196 2.029 1.00 48.93 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CD1 181 ATOM 119 C CD2 . TYR B 181 222 . 31.547 -7.556 1.723 1.00 36.16 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CD2 181 ATOM 120 C CE1 . TYR B 181 222 . 30.989 -5.045 0.711 1.00 48.50 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CE1 181 ATOM 121 C CE2 . TYR B 181 222 . 31.138 -7.416 0.403 1.00 42.06 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CE2 181 ATOM 122 C CZ . TYR B 181 222 . 30.869 -6.159 -0.097 1.00 38.28 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CZ 181 ATOM 123 O OH . TYR B 181 222 . 30.463 -6.026 -1.406 1.00 42.70 ? ? ? ? ? . 222 TYR B OH 181 ATOM 124 N N . ARG B 181 223 . 35.086 -6.828 5.967 1.00 36.13 ? ? ? ? ? . 223 ARG B N 181 ATOM 125 C CA . ARG B 181 223 . 35.648 -6.727 7.315 1.00 33.42 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CA 181 ATOM 126 C C . ARG B 181 223 . 34.550 -6.807 8.371 1.00 41.75 ? ? ? ? ? . 223 ARG B C 181 ATOM 127 O O . ARG B 181 223 . 34.441 -5.952 9.250 1.00 37.45 ? ? ? ? ? . 223 ARG B O 181 ATOM 128 C CB . ARG B 181 223 . 36.462 -5.432 7.443 1.00 38.28 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CB 181 ATOM 129 C CG . ARG B 181 223 . 37.557 -5.336 6.387 1.00 53.11 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CG 181 ATOM 130 C CD . ARG B 181 223 . 38.595 -4.264 6.691 1.00 68.77 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CD 181 ATOM 131 N NE . ARG B 181 223 . 39.948 -4.788 6.504 1.00 86.12 ? ? ? ? ? . 223 ARG B NE 181 ATOM 132 C CZ . ARG B 181 223 . 40.856 -4.928 7.470 1.00 96.36 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CZ 181 ATOM 133 N NH1 . ARG B 181 223 . 40.592 -4.560 8.720 1.00 96.61 ? ? ? ? ? 1+ 223 ARG B NH1 181 ATOM 134 N NH2 . ARG B 181 223 . 42.051 -5.429 7.179 1.00 99.60 ? ? ? ? ? . 223 ARG B NH2 181 ATOM 135 N N . VAL B 181 224 . 33.723 -7.845 8.264 1.00 31.59 ? ? ? ? ? . 224 VAL B N 181 ATOM 136 C CA . VAL B 181 224 . 32.641 -8.069 9.211 1.00 30.73 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CA 181 ATOM 137 C C . VAL B 181 224 . 32.716 -9.534 9.596 1.00 33.23 ? ? ? ? ? . 224 VAL B C 181 ATOM 138 O O . VAL B 181 224 . 33.355 -10.327 8.905 1.00 32.94 ? ? ? ? ? . 224 VAL B O 181 ATOM 139 C CB . VAL B 181 224 . 31.254 -7.781 8.600 1.00 42.25 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CB 181 ATOM 140 C CG1 . VAL B 181 224 . 31.064 -6.288 8.339 1.00 45.24 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CG1 181 ATOM 141 C CG2 . VAL B 181 224 . 31.052 -8.590 7.312 1.00 35.96 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CG2 181 ATOM 142 N N . PRO B 181 225 . 32.070 -9.906 10.703 1.00 28.59 ? ? ? ? ? . 225 PRO B N 181 ATOM 143 C CA . PRO B 181 225 . 32.079 -11.333 11.035 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CA 181 ATOM 144 C C . PRO B 181 225 . 31.171 -12.130 10.105 1.00 29.46 ? ? ? ? ? . 225 PRO B C 181 ATOM 145 O O . PRO B 181 225 . 30.164 -11.609 9.611 1.00 29.14 ? ? ? ? ? . 225 PRO B O 181 ATOM 146 C CB . PRO B 181 225 . 31.487 -11.372 12.454 1.00 30.24 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CB 181 ATOM 147 C CG . PRO B 181 225 . 31.587 -9.959 12.970 1.00 37.29 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CG 181 ATOM 148 C CD . PRO B 181 225 . 31.431 -9.095 11.749 1.00 32.00 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CD 181 ATOM 149 N N . ILE B 181 226 . 31.515 -13.391 9.903 1.00 26.81 ? ? ? ? ? . 226 ILE B N 181 ATOM 150 C CA . ILE B 181 226 . 30.612 -14.327 9.252 1.00 25.47 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CA 181 ATOM 151 C C . ILE B 181 226 . 30.529 -15.539 10.175 1.00 28.56 ? ? ? ? ? . 226 ILE B C 181 ATOM 152 O O . ILE B 181 226 . 31.485 -15.838 10.892 1.00 25.93 ? ? ? ? ? . 226 ILE B O 181 ATOM 153 C CB . ILE B 181 226 . 31.105 -14.678 7.828 1.00 24.29 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CB 181 ATOM 154 C CG1 . ILE B 181 226 . 30.047 -15.488 7.068 1.00 26.30 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CG1 181 ATOM 155 C CG2 . ILE B 181 226 . 32.435 -15.408 7.883 1.00 25.22 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CG2 181 ATOM 156 C CD1 . ILE B 181 226 . 30.354 -15.615 5.557 1.00 30.44 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CD1 181 ATOM 157 N N . TYR B 181 227 . 29.382 -16.203 10.193 1.00 22.15 ? ? ? ? ? . 227 TYR B N 181 ATOM 158 C CA . TYR B 181 227 . 29.138 -17.265 11.163 1.00 23.79 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CA 181 ATOM 159 C C . TYR B 181 227 . 28.754 -18.567 10.487 1.00 26.69 ? ? ? ? ? . 227 TYR B C 181 ATOM 160 O O . TYR B 181 227 . 28.276 -18.574 9.344 1.00 24.93 ? ? ? ? ? . 227 TYR B O 181 ATOM 161 C CB . TYR B 181 227 . 28.003 -16.852 12.101 1.00 21.29 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CB 181 ATOM 162 C CG . TYR B 181 227 . 28.247 -15.537 12.788 1.00 25.52 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CG 181 ATOM 163 C CD1 . TYR B 181 227 . 28.957 -15.481 13.983 1.00 28.44 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CD1 181 ATOM 164 C CD2 . TYR B 181 227 . 27.775 -14.333 12.236 1.00 25.95 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CD2 181 ATOM 165 C CE1 . TYR B 181 227 . 29.196 -14.262 14.627 1.00 28.46 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CE1 181 ATOM 166 C CE2 . TYR B 181 227 . 28.019 -13.112 12.867 1.00 29.59 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CE2 181 ATOM 167 C CZ . TYR B 181 227 . 28.723 -13.092 14.069 1.00 34.41 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CZ 181 ATOM 168 O OH . TYR B 181 227 . 28.967 -11.901 14.707 1.00 30.75 ? ? ? ? ? . 227 TYR B OH 181 ATOM 169 N N . TYR B 181 228 . 28.959 -19.675 11.192 1.00 21.67 ? ? ? ? ? . 228 TYR B N 181 ATOM 170 C CA . TYR B 181 228 . 28.345 -20.931 10.775 1.00 19.01 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CA 181 ATOM 171 C C . TYR B 181 228 . 27.605 -21.563 11.936 1.00 25.74 ? ? ? ? ? . 228 TYR B C 181 ATOM 172 O O . TYR B 181 228 . 27.893 -21.296 13.110 1.00 24.31 ? ? ? ? ? . 228 TYR B O 181 ATOM 173 C CB . TYR B 181 228 . 29.363 -21.914 10.200 1.00 25.87 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CB 181 ATOM 174 C CG . TYR B 181 228 . 30.201 -22.611 11.242 1.00 24.85 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CG 181 ATOM 175 C CD1 . TYR B 181 228 . 29.754 -23.774 11.866 1.00 31.13 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CD1 181 ATOM 176 C CD2 . TYR B 181 228 . 31.440 -22.093 11.621 1.00 24.64 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CD2 181 ATOM 177 C CE1 . TYR B 181 228 . 30.525 -24.400 12.835 1.00 36.32 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CE1 181 ATOM 178 C CE2 . TYR B 181 228 . 32.216 -22.712 12.572 1.00 31.79 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CE2 181 ATOM 179 C CZ . TYR B 181 228 . 31.753 -23.867 13.179 1.00 37.47 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CZ 181 ATOM 180 O OH . TYR B 181 228 . 32.527 -24.481 14.133 1.00 39.92 ? ? ? ? ? . 228 TYR B OH 181 ATOM 181 N N . LYS B 181 229 . 26.630 -22.385 11.584 1.00 20.79 ? ? ? ? ? . 229 LYS B N 181 ATOM 182 C CA . LYS B 181 229 . 25.967 -23.252 12.530 1.00 22.14 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CA 181 ATOM 183 C C . LYS B 181 229 . 25.995 -24.654 11.942 1.00 26.57 ? ? ? ? ? . 229 LYS B C 181 ATOM 184 O O . LYS B 181 229 . 25.785 -24.845 10.735 1.00 24.69 ? ? ? ? ? . 229 LYS B O 181 ATOM 185 C CB . LYS B 181 229 . 24.535 -22.775 12.780 1.00 23.96 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CB 181 ATOM 186 C CG . LYS B 181 229 . 23.715 -23.706 13.674 1.00 32.00 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CG 181 ATOM 187 C CD . LYS B 181 229 . 22.262 -23.225 13.819 1.00 44.72 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CD 181 ATOM 188 C CE . LYS B 181 229 . 22.161 -21.961 14.669 1.00 67.67 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CE 181 ATOM 189 N NZ . LYS B 181 229 . 20.745 -21.512 14.872 1.00 71.76 ? ? ? ? ? 1+ 229 LYS B NZ 181 ATOM 190 N N . LEU B 181 230 . 26.314 -25.632 12.780 1.00 22.89 ? ? ? ? ? . 230 LEU B N 181 ATOM 191 C CA . LEU B 181 230 . 26.233 -27.023 12.394 1.00 22.86 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CA 181 ATOM 192 C C . LEU B 181 230 . 25.376 -27.768 13.412 1.00 26.63 ? ? ? ? ? . 230 LEU B C 181 ATOM 193 O O . LEU B 181 230 . 25.728 -27.873 14.592 1.00 23.67 ? ? ? ? ? . 230 LEU B O 181 ATOM 194 C CB . LEU B 181 230 . 27.626 -27.653 12.306 1.00 21.89 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CB 181 ATOM 195 C CG . LEU B 181 230 . 27.617 -29.120 11.869 1.00 23.35 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CG 181 ATOM 196 C CD1 . LEU B 181 230 . 27.333 -29.251 10.372 1.00 24.14 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CD1 181 ATOM 197 C CD2 . LEU B 181 230 . 28.924 -29.847 12.237 1.00 27.57 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CD2 181 ATOM 198 N N . LYS B 181 231 . 24.246 -28.272 12.946 1.00 21.21 ? ? ? ? ? . 231 LYS B N 181 ATOM 199 C CA . LYS B 181 231 . 23.363 -29.068 13.767 1.00 23.88 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CA 181 ATOM 200 C C . LYS B 181 231 . 23.540 -30.526 13.377 1.00 24.25 ? ? ? ? ? . 231 LYS B C 181 ATOM 201 O O . LYS B 181 231 . 23.460 -30.880 12.202 1.00 22.38 ? ? ? ? ? . 231 LYS B O 181 ATOM 202 C CB . LYS B 181 231 . 21.915 -28.617 13.549 1.00 23.23 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CB 181 ATOM 203 C CG . LYS B 181 231 . 20.863 -29.429 14.331 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CG 181 ATOM 204 C CD . LYS B 181 231 . 19.461 -28.870 14.049 1.00 36.08 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CD 181 ATOM 205 C CE . LYS B 181 231 . 18.366 -29.782 14.587 1.00 64.12 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CE 181 ATOM 206 N NZ . LYS B 181 231 . 17.019 -29.465 14.017 1.00 72.17 ? ? ? ? ? 1+ 231 LYS B NZ 181 ATOM 207 N N . VAL B 181 232 . 23.803 -31.375 14.362 1.00 22.35 ? ? ? ? ? . 232 VAL B N 181 ATOM 208 C CA . VAL B 181 232 . 23.971 -32.792 14.105 1.00 20.60 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CA 181 ATOM 209 C C . VAL B 181 232 . 23.053 -33.617 15.011 1.00 25.19 ? ? ? ? ? . 232 VAL B C 181 ATOM 210 O O . VAL B 181 232 . 23.124 -33.533 16.248 1.00 20.37 ? ? ? ? ? . 232 VAL B O 181 ATOM 211 C CB . VAL B 181 232 . 25.427 -33.224 14.356 1.00 27.24 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CB 181 ATOM 212 C CG1 . VAL B 181 232 . 25.625 -34.675 13.956 1.00 28.32 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CG1 181 ATOM 213 C CG2 . VAL B 181 232 . 26.394 -32.292 13.606 1.00 27.81 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CG2 181 ATOM 214 N N . THR B 181 233 . 22.210 -34.415 14.377 1.00 21.64 ? ? ? ? ? . 233 THR B N 181 ATOM 215 C CA . THR B 181 233 . 21.239 -35.243 15.070 1.00 20.62 ? ? ? ? ? . 233 THR B CA 181 ATOM 216 C C . THR B 181 233 . 21.542 -36.714 14.831 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 233 THR B C 181 ATOM 217 O O . THR B 181 233 . 21.739 -37.153 13.709 1.00 27.05 ? ? ? ? ? . 233 THR B O 181 ATOM 218 C CB . THR B 181 233 . 19.806 -34.949 14.581 1.00 23.24 ? ? ? ? ? . 233 THR B CB 181 ATOM 219 C CG2 . THR B 181 233 . 18.810 -35.895 15.229 1.00 27.36 ? ? ? ? ? . 233 THR B CG2 181 ATOM 220 O OG1 . THR B 181 233 . 19.454 -33.603 14.925 1.00 25.68 ? ? ? ? ? . 233 THR B OG1 181 ATOM 221 N N . ASN B 181 234 . 21.576 -37.465 15.917 1.00 25.49 ? ? ? ? ? . 234 ASN B N 181 ATOM 222 C CA . ASN B 181 234 . 21.781 -38.893 15.880 1.00 21.67 ? ? ? ? ? . 234 ASN B CA 181 ATOM 223 C C . ASN B 181 234 . 20.493 -39.546 16.371 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 234 ASN B C 181 ATOM 224 O O . ASN B 181 234 . 20.142 -39.410 17.543 1.00 27.31 ? ? ? ? ? . 234 ASN B O 181 ATOM 225 C CB . ASN B 181 234 . 22.949 -39.220 16.805 1.00 24.58 ? ? ? ? ? . 234 ASN B CB 181 ATOM 226 C CG . ASN B 181 234 . 23.199 -40.708 16.954 1.00 33.74 ? ? ? ? ? . 234 ASN B CG 181 ATOM 227 N ND2 . ASN B 181 234 . 24.388 -41.045 17.432 1.00 31.51 ? ? ? ? ? . 234 ASN B ND2 181 ATOM 228 O OD1 . ASN B 181 234 . 22.340 -41.536 16.672 1.00 29.50 ? ? ? ? ? . 234 ASN B OD1 181 ATOM 229 N N . ASP B 181 235 . 19.786 -40.238 15.486 1.00 27.98 ? ? ? ? ? . 235 ASP B N 181 ATOM 230 C CA . ASP B 181 235 . 18.571 -40.941 15.888 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 235 ASP B CA 181 ATOM 231 C C . ASP B 181 235 . 18.791 -42.444 16.017 1.00 36.37 ? ? ? ? ? . 235 ASP B C 181 ATOM 232 O O . ASP B 181 235 . 17.830 -43.199 16.072 1.00 35.75 ? ? ? ? ? . 235 ASP B O 181 ATOM 233 C CB . ASP B 181 235 . 17.445 -40.689 14.892 1.00 32.37 ? ? ? ? ? . 235 ASP B CB 181 ATOM 234 C CG . ASP B 181 235 . 17.753 -41.223 13.503 1.00 36.43 ? ? ? ? ? . 235 ASP B CG 181 ATOM 235 O OD1 . ASP B 181 235 . 18.675 -42.056 13.359 1.00 36.34 ? ? ? ? ? . 235 ASP B OD1 181 ATOM 236 O OD2 . ASP B 181 235 . 17.066 -40.810 12.547 1.00 43.46 ? ? ? ? ? 1- 235 ASP B OD2 181 ATOM 237 N N . GLY B 181 236 . 20.048 -42.876 16.043 1.00 36.94 ? ? ? ? ? . 236 GLY B N 181 ATOM 238 C CA . GLY B 181 236 . 20.359 -44.294 16.137 1.00 38.20 ? ? ? ? ? . 236 GLY B CA 181 ATOM 239 C C . GLY B 181 236 . 20.513 -45.002 14.795 1.00 35.22 ? ? ? ? ? . 236 GLY B C 181 ATOM 240 O O . GLY B 181 236 . 21.259 -45.963 14.700 1.00 34.87 ? ? ? ? ? . 236 GLY B O 181 ATOM 241 N N . SER B 181 237 . 19.807 -44.541 13.765 1.00 29.65 ? ? ? ? ? . 237 SER B N 181 ATOM 242 C CA . SER B 181 237 . 19.935 -45.113 12.426 1.00 40.31 ? ? ? ? ? . 237 SER B CA 181 ATOM 243 C C . SER B 181 237 . 20.876 -44.297 11.536 1.00 36.90 ? ? ? ? ? . 237 SER B C 181 ATOM 244 O O . SER B 181 237 . 21.582 -44.854 10.701 1.00 30.22 ? ? ? ? ? . 237 SER B O 181 ATOM 245 C CB . SER B 181 237 . 18.570 -45.206 11.752 1.00 40.43 ? ? ? ? ? . 237 SER B CB 181 ATOM 246 O OG . SER B 181 237 . 17.750 -46.151 12.417 1.00 60.07 ? ? ? ? ? . 237 SER B OG 181 ATOM 247 N N . LYS B 181 238 . 20.890 -42.979 11.720 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 238 LYS B N 181 ATOM 248 C CA . LYS B 181 238 . 21.710 -42.111 10.888 1.00 25.95 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CA 181 ATOM 249 C C . LYS B 181 238 . 22.064 -40.819 11.603 1.00 27.65 ? ? ? ? ? . 238 LYS B C 181 ATOM 250 O O . LYS B 181 238 . 21.397 -40.419 12.563 1.00 30.13 ? ? ? ? ? . 238 LYS B O 181 ATOM 251 C CB . LYS B 181 238 . 20.959 -41.791 9.597 1.00 30.92 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CB 181 ATOM 252 C CG . LYS B 181 238 . 19.639 -41.048 9.823 1.00 35.30 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CG 181 ATOM 253 C CD . LYS B 181 238 . 18.855 -40.878 8.531 1.00 48.17 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CD 181 ATOM 254 C CE . LYS B 181 238 . 17.622 -39.998 8.729 1.00 50.16 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CE 181 ATOM 255 N NZ . LYS B 181 238 . 16.612 -40.645 9.611 1.00 58.27 ? ? ? ? ? 1+ 238 LYS B NZ 181 ATOM 256 N N . LEU B 181 239 . 23.137 -40.175 11.157 1.00 22.58 ? ? ? ? ? . 239 LEU B N 181 ATOM 257 C CA . LEU B 181 239 . 23.397 -38.800 11.547 1.00 22.78 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CA 181 ATOM 258 C C . LEU B 181 239 . 22.784 -37.888 10.491 1.00 29.31 ? ? ? ? ? . 239 LEU B C 181 ATOM 259 O O . LEU B 181 239 . 22.910 -38.151 9.294 1.00 28.83 ? ? ? ? ? . 239 LEU B O 181 ATOM 260 C CB . LEU B 181 239 . 24.892 -38.517 11.650 1.00 27.92 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CB 181 ATOM 261 C CG . LEU B 181 239 . 25.716 -39.243 12.716 1.00 30.55 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CG 181 ATOM 262 C CD1 . LEU B 181 239 . 27.161 -38.775 12.660 1.00 26.34 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CD1 181 ATOM 263 C CD2 . LEU B 181 239 . 25.124 -39.031 14.124 1.00 28.83 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CD2 181 ATOM 264 N N . THR B 181 240 . 22.101 -36.837 10.935 1.00 22.46 ? ? ? ? ? . 240 THR B N 181 ATOM 265 C CA . THR B 181 240 . 21.620 -35.786 10.032 1.00 23.29 ? ? ? ? ? . 240 THR B CA 181 ATOM 266 C C . THR B 181 240 . 22.411 -34.528 10.338 1.00 24.07 ? ? ? ? ? . 240 THR B C 181 ATOM 267 O O . THR B 181 240 . 22.487 -34.087 11.494 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 240 THR B O 181 ATOM 268 C CB . THR B 181 240 . 20.111 -35.548 10.207 1.00 25.67 ? ? ? ? ? . 240 THR B CB 181 ATOM 269 C CG2 . THR B 181 240 . 19.587 -34.437 9.272 1.00 29.68 ? ? ? ? ? . 240 THR B CG2 181 ATOM 270 O OG1 . THR B 181 240 . 19.411 -36.768 9.927 1.00 27.57 ? ? ? ? ? . 240 THR B OG1 181 ATOM 271 N N . PHE B 181 241 . 23.037 -33.978 9.301 1.00 22.95 ? ? ? ? ? . 241 PHE B N 181 ATOM 272 C CA . PHE B 181 241 . 23.844 -32.767 9.413 1.00 19.40 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CA 181 ATOM 273 C C . PHE B 181 241 . 23.112 -31.608 8.747 1.00 26.89 ? ? ? ? ? . 241 PHE B C 181 ATOM 274 O O . PHE B 181 241 . 22.598 -31.757 7.631 1.00 24.67 ? ? ? ? ? . 241 PHE B O 181 ATOM 275 C CB . PHE B 181 241 . 25.190 -32.942 8.688 1.00 21.92 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CB 181 ATOM 276 C CG . PHE B 181 241 . 26.150 -33.878 9.361 1.00 23.02 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CG 181 ATOM 277 C CD1 . PHE B 181 241 . 27.182 -33.382 10.143 1.00 28.28 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CD1 181 ATOM 278 C CD2 . PHE B 181 241 . 26.044 -35.249 9.190 1.00 25.52 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CD2 181 ATOM 279 C CE1 . PHE B 181 241 . 28.085 -34.245 10.769 1.00 27.06 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CE1 181 ATOM 280 C CE2 . PHE B 181 241 . 26.948 -36.110 9.794 1.00 26.93 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CE2 181 ATOM 281 C CZ . PHE B 181 241 . 27.965 -35.604 10.593 1.00 25.93 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CZ 181 ATOM 282 N N . THR B 181 242 . 23.084 -30.455 9.408 1.00 24.08 ? ? ? ? ? . 242 THR B N 181 ATOM 283 C CA . THR B 181 242 . 22.524 -29.239 8.812 1.00 19.97 ? ? ? ? ? . 242 THR B CA 181 ATOM 284 C C . THR B 181 242 . 23.506 -28.109 9.068 1.00 25.88 ? ? ? ? ? . 242 THR B C 181 ATOM 285 O O . THR B 181 242 . 23.777 -27.752 10.216 1.00 24.39 ? ? ? ? ? . 242 THR B O 181 ATOM 286 C CB . THR B 181 242 . 21.120 -28.865 9.385 1.00 24.68 ? ? ? ? ? . 242 THR B CB 181 ATOM 287 C CG2 . THR B 181 242 . 20.510 -27.669 8.622 1.00 29.71 ? ? ? ? ? . 242 THR B CG2 181 ATOM 288 O OG1 . THR B 181 242 . 20.237 -29.977 9.260 1.00 26.80 ? ? ? ? ? . 242 THR B OG1 181 ATOM 289 N N . TYR B 181 243 . 24.024 -27.549 7.982 1.00 25.01 ? ? ? ? ? . 243 TYR B N 181 ATOM 290 C CA . TYR B 181 243 . 25.156 -26.631 8.011 1.00 24.66 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CA 181 ATOM 291 C C . TYR B 181 243 . 24.799 -25.311 7.356 1.00 22.40 ? ? ? ? ? . 243 TYR B C 181 ATOM 292 O O . TYR B 181 243 . 24.445 -25.285 6.181 1.00 23.76 ? ? ? ? ? . 243 TYR B O 181 ATOM 293 C CB . TYR B 181 243 . 26.311 -27.308 7.274 1.00 23.18 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CB 181 ATOM 294 C CG . TYR B 181 243 . 27.451 -26.413 6.839 1.00 23.06 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CG 181 ATOM 295 C CD1 . TYR B 181 243 . 28.141 -25.626 7.748 1.00 26.48 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CD1 181 ATOM 296 C CD2 . TYR B 181 243 . 27.863 -26.393 5.504 1.00 29.34 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CD2 181 ATOM 297 C CE1 . TYR B 181 243 . 29.211 -24.822 7.339 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CE1 181 ATOM 298 C CE2 . TYR B 181 243 . 28.921 -25.609 5.090 1.00 26.99 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CE2 181 ATOM 299 C CZ . TYR B 181 243 . 29.589 -24.829 6.004 1.00 27.68 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CZ 181 ATOM 300 O OH . TYR B 181 243 . 30.639 -24.056 5.578 1.00 33.88 ? ? ? ? ? . 243 TYR B OH 181 ATOM 301 N N . THR B 181 244 . 24.872 -24.222 8.113 1.00 21.64 ? ? ? ? ? . 244 THR B N 181 ATOM 302 C CA . THR B 181 244 . 24.411 -22.921 7.640 1.00 22.00 ? ? ? ? ? . 244 THR B CA 181 ATOM 303 C C . THR B 181 244 . 25.541 -21.913 7.769 1.00 26.28 ? ? ? ? ? . 244 THR B C 181 ATOM 304 O O . THR B 181 244 . 26.195 -21.840 8.803 1.00 27.04 ? ? ? ? ? . 244 THR B O 181 ATOM 305 C CB . THR B 181 244 . 23.189 -22.418 8.440 1.00 24.28 ? ? ? ? ? . 244 THR B CB 181 ATOM 306 C CG2 . THR B 181 244 . 22.739 -21.037 7.984 1.00 21.62 ? ? ? ? ? . 244 THR B CG2 181 ATOM 307 O OG1 . THR B 181 244 . 22.104 -23.324 8.280 1.00 25.72 ? ? ? ? ? . 244 THR B OG1 181 ATOM 308 N N . VAL B 181 245 . 25.792 -21.166 6.699 1.00 22.45 ? ? ? ? ? . 245 VAL B N 181 ATOM 309 C CA . VAL B 181 245 . 26.723 -20.045 6.742 1.00 22.54 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CA 181 ATOM 310 C C . VAL B 181 245 . 25.899 -18.776 6.584 1.00 23.74 ? ? ? ? ? . 245 VAL B C 181 ATOM 311 O O . VAL B 181 245 . 25.030 -18.695 5.715 1.00 23.90 ? ? ? ? ? . 245 VAL B O 181 ATOM 312 C CB . VAL B 181 245 . 27.800 -20.169 5.637 1.00 25.98 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CB 181 ATOM 313 C CG1 . VAL B 181 245 . 28.547 -18.838 5.443 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CG1 181 ATOM 314 C CG2 . VAL B 181 245 . 28.759 -21.288 5.977 1.00 27.74 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CG2 181 ATOM 315 N N . THR B 181 246 . 26.146 -17.790 7.442 1.00 24.15 ? ? ? ? ? . 246 THR B N 181 ATOM 316 C CA . THR B 181 246 . 25.294 -16.614 7.510 1.00 25.48 ? ? ? ? ? . 246 THR B CA 181 ATOM 317 C C . THR B 181 246 . 26.010 -15.424 8.163 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 246 THR B C 181 ATOM 318 O O . THR B 181 246 . 26.980 -15.608 8.904 1.00 25.43 ? ? ? ? ? . 246 THR B O 181 ATOM 319 C CB . THR B 181 246 . 23.984 -16.924 8.281 1.00 26.78 ? ? ? ? ? . 246 THR B CB 181 ATOM 320 C CG2 . THR B 181 246 . 24.267 -17.512 9.675 1.00 22.96 ? ? ? ? ? . 246 THR B CG2 181 ATOM 321 O OG1 . THR B 181 246 . 23.207 -15.733 8.419 1.00 26.21 ? ? ? ? ? . 246 THR B OG1 181 ATOM 322 N N . TYR B 181 247 . 25.536 -14.214 7.874 1.00 23.92 ? ? ? ? ? . 247 TYR B N 181 ATOM 323 C CA . TYR B 181 247 . 26.054 -13.008 8.517 1.00 25.36 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CA 181 ATOM 324 C C . TYR B 181 247 . 25.288 -12.665 9.791 1.00 28.94 ? ? ? ? ? . 247 TYR B C 181 ATOM 325 O O . TYR B 181 247 . 25.638 -11.715 10.489 1.00 28.40 ? ? ? ? ? . 247 TYR B O 181 ATOM 326 C CB . TYR B 181 247 . 26.064 -11.817 7.531 1.00 24.74 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CB 181 ATOM 327 C CG . TYR B 181 247 . 27.072 -12.027 6.441 1.00 28.78 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CG 181 ATOM 328 C CD1 . TYR B 181 247 . 28.383 -11.587 6.588 1.00 28.84 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CD1 181 ATOM 329 C CD2 . TYR B 181 247 . 26.731 -12.721 5.282 1.00 28.39 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CD2 181 ATOM 330 C CE1 . TYR B 181 247 . 29.315 -11.808 5.603 1.00 26.40 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CE1 181 ATOM 331 C CE2 . TYR B 181 247 . 27.650 -12.946 4.298 1.00 26.71 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CE2 181 ATOM 332 C CZ . TYR B 181 247 . 28.938 -12.488 4.456 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CZ 181 ATOM 333 O OH . TYR B 181 247 . 29.850 -12.720 3.466 1.00 30.69 ? ? ? ? ? . 247 TYR B OH 181 ATOM 334 N N . VAL B 181 248 . 24.253 -13.447 10.092 1.00 27.71 ? ? ? ? ? . 248 VAL B N 181 ATOM 335 C CA . VAL B 181 248 . 23.470 -13.299 11.321 1.00 26.19 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CA 181 ATOM 336 C C . VAL B 181 248 . 24.156 -14.051 12.478 1.00 28.24 ? ? ? ? ? . 248 VAL B C 181 ATOM 337 O O . VAL B 181 248 . 24.415 -15.252 12.384 1.00 25.61 ? ? ? ? ? . 248 VAL B O 181 ATOM 338 C CB . VAL B 181 248 . 22.037 -13.869 11.144 1.00 29.15 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CB 181 ATOM 339 C CG1 . VAL B 181 248 . 21.225 -13.783 12.462 1.00 30.88 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CG1 181 ATOM 340 C CG2 . VAL B 181 248 . 21.299 -13.153 10.003 1.00 26.92 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CG2 181 ATOM 341 N N . ASN B 181 249 . 24.462 -13.335 13.552 1.00 27.30 ? ? ? ? ? . 249 ASN B N 181 ATOM 342 C CA . ASN B 181 249 . 25.077 -13.937 14.735 1.00 26.36 ? ? ? ? ? . 249 ASN B CA 181 ATOM 343 C C . ASN B 181 249 . 24.096 -14.911 15.387 1.00 27.85 ? ? ? ? ? . 249 ASN B C 181 ATOM 344 O O . ASN B 181 249 . 23.037 -14.506 15.856 1.00 30.49 ? ? ? ? ? . 249 ASN B O 181 ATOM 345 C CB . ASN B 181 249 . 25.467 -12.849 15.742 1.00 28.38 ? ? ? ? ? . 249 ASN B CB 181 ATOM 346 C CG . ASN B 181 249 . 26.264 -13.408 16.928 1.00 30.45 ? ? ? ? ? . 249 ASN B CG 181 ATOM 347 N ND2 . ASN B 181 249 . 27.164 -12.597 17.465 1.00 30.49 ? ? ? ? ? . 249 ASN B ND2 181 ATOM 348 O OD1 . ASN B 181 249 . 26.089 -14.570 17.328 1.00 31.35 ? ? ? ? ? . 249 ASN B OD1 181 ATOM 349 N N . PRO B 181 250 . 24.434 -16.209 15.413 1.00 27.66 ? ? ? ? ? . 250 PRO B N 181 ATOM 350 C CA . PRO B 181 250 . 23.440 -17.165 15.918 1.00 26.66 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CA 181 ATOM 351 C C . PRO B 181 250 . 23.106 -16.932 17.391 1.00 35.58 ? ? ? ? ? . 250 PRO B C 181 ATOM 352 O O . PRO B 181 250 . 22.046 -17.344 17.853 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 250 PRO B O 181 ATOM 353 C CB . PRO B 181 250 . 24.124 -18.531 15.745 1.00 31.85 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CB 181 ATOM 354 C CG . PRO B 181 250 . 25.267 -18.299 14.811 1.00 35.61 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CG 181 ATOM 355 C CD . PRO B 181 250 . 25.678 -16.860 14.979 1.00 30.23 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CD 181 ATOM 356 N N . LYS B 181 251 . 24.000 -16.275 18.118 1.00 36.31 ? ? ? ? ? . 251 LYS B N 181 ATOM 357 C CA . LYS B 181 251 . 23.775 -16.028 19.546 1.00 33.27 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CA 181 ATOM 358 C C . LYS B 181 251 . 22.649 -15.019 19.765 1.00 39.95 ? ? ? ? ? . 251 LYS B C 181 ATOM 359 O O . LYS B 181 251 . 21.841 -15.161 20.680 1.00 41.82 ? ? ? ? ? . 251 LYS B O 181 ATOM 360 C CB . LYS B 181 251 . 25.072 -15.528 20.198 1.00 36.20 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CB 181 ATOM 361 C CG . LYS B 181 251 . 24.917 -15.036 21.632 1.00 45.42 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CG 181 ATOM 362 C CD . LYS B 181 251 . 24.747 -16.184 22.606 1.00 46.90 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CD 181 ATOM 363 C CE . LYS B 181 251 . 24.683 -15.676 24.049 1.00 64.59 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CE 181 ATOM 364 N NZ . LYS B 181 251 . 24.203 -16.726 24.999 1.00 60.68 ? ? ? ? ? 1+ 251 LYS B NZ 181 ATOM 365 N N . THR B 181 252 . 22.593 -14.003 18.912 1.00 36.76 ? ? ? ? ? . 252 THR B N 181 ATOM 366 C CA . THR B 181 252 . 21.639 -12.912 19.069 1.00 40.86 ? ? ? ? ? . 252 THR B CA 181 ATOM 367 C C . THR B 181 252 . 20.537 -12.928 18.021 1.00 47.55 ? ? ? ? ? . 252 THR B C 181 ATOM 368 O O . THR B 181 252 . 19.506 -12.277 18.190 1.00 37.45 ? ? ? ? ? . 252 THR B O 181 ATOM 369 C CB . THR B 181 252 . 22.353 -11.554 18.936 1.00 43.48 ? ? ? ? ? . 252 THR B CB 181 ATOM 370 C CG2 . THR B 181 252 . 23.436 -11.411 19.992 1.00 45.76 ? ? ? ? ? . 252 THR B CG2 181 ATOM 371 O OG1 . THR B 181 252 . 22.945 -11.449 17.630 1.00 38.47 ? ? ? ? ? . 252 THR B OG1 181 ATOM 372 N N . ASN B 181 253 . 20.754 -13.650 16.928 1.00 32.92 ? ? ? ? ? . 253 ASN B N 181 ATOM 373 C CA . ASN B 181 253 . 19.854 -13.549 15.782 1.00 36.27 ? ? ? ? ? . 253 ASN B CA 181 ATOM 374 C C . ASN B 181 253 . 19.799 -12.120 15.231 1.00 36.40 ? ? ? ? ? . 253 ASN B C 181 ATOM 375 O O . ASN B 181 253 . 18.802 -11.717 14.638 1.00 44.59 ? ? ? ? ? . 253 ASN B O 181 ATOM 376 C CB . ASN B 181 253 . 18.449 -14.013 16.164 1.00 45.47 ? ? ? ? ? . 253 ASN B CB 181 ATOM 377 C CG . ASN B 181 253 . 17.804 -14.876 15.087 1.00 66.07 ? ? ? ? ? . 253 ASN B CG 181 ATOM 378 N ND2 . ASN B 181 253 . 16.571 -14.536 14.714 1.00 75.12 ? ? ? ? ? . 253 ASN B ND2 181 ATOM 379 O OD1 . ASN B 181 253 . 18.408 -15.832 14.594 1.00 66.93 ? ? ? ? ? . 253 ASN B OD1 181 ATOM 380 N N . ASP B 181 254 . 20.864 -11.350 15.435 1.00 39.99 ? ? ? ? ? . 254 ASP B N 181 ATOM 381 C CA . ASP B 181 254 . 20.977 -10.018 14.838 1.00 41.72 ? ? ? ? ? . 254 ASP B CA 181 ATOM 382 C C . ASP B 181 254 . 21.942 -10.065 13.661 1.00 41.78 ? ? ? ? ? . 254 ASP B C 181 ATOM 383 O O . ASP B 181 254 . 23.035 -10.634 13.769 1.00 32.23 ? ? ? ? ? . 254 ASP B O 181 ATOM 384 C CB . ASP B 181 254 . 21.526 -9.003 15.844 1.00 48.31 ? ? ? ? ? . 254 ASP B CB 181 ATOM 385 C CG . ASP B 181 254 . 20.585 -8.746 17.006 1.00 64.26 ? ? ? ? ? . 254 ASP B CG 181 ATOM 386 O OD1 . ASP B 181 254 . 19.359 -8.941 16.837 1.00 60.31 ? ? ? ? ? . 254 ASP B OD1 181 ATOM 387 O OD2 . ASP B 181 254 . 21.084 -8.334 18.084 1.00 53.94 ? ? ? ? ? 1- 254 ASP B OD2 181 ATOM 388 N N . LEU B 181 255 . 21.541 -9.457 12.550 1.00 37.70 ? ? ? ? ? . 255 LEU B N 181 ATOM 389 C CA . LEU B 181 255 . 22.403 -9.335 11.382 1.00 38.10 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CA 181 ATOM 390 C C . LEU B 181 255 . 23.460 -8.264 11.632 1.00 47.81 ? ? ? ? ? . 255 LEU B C 181 ATOM 391 O O . LEU B 181 255 . 23.132 -7.165 12.065 1.00 40.81 ? ? ? ? ? . 255 LEU B O 181 ATOM 392 C CB . LEU B 181 255 . 21.560 -8.959 10.153 1.00 32.77 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CB 181 ATOM 393 C CG . LEU B 181 255 . 22.309 -8.737 8.842 1.00 35.15 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CG 181 ATOM 394 C CD1 . LEU B 181 255 . 23.111 -9.986 8.445 1.00 32.95 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CD1 181 ATOM 395 C CD2 . LEU B 181 255 . 21.324 -8.356 7.735 1.00 36.48 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CD2 181 ATOM 396 N N . GLY B 181 256 . 24.724 -8.587 11.358 1.00 40.15 ? ? ? ? ? . 256 GLY B N 181 ATOM 397 C CA . GLY B 181 256 . 25.799 -7.611 11.444 1.00 41.57 ? ? ? ? ? . 256 GLY B CA 181 ATOM 398 C C . GLY B 181 256 . 25.565 -6.465 10.463 1.00 46.05 ? ? ? ? ? . 256 GLY B C 181 ATOM 399 O O . GLY B 181 256 . 24.663 -6.528 9.633 1.00 38.45 ? ? ? ? ? . 256 GLY B O 181 ATOM 400 N N . ASN B 181 257 . 26.366 -5.410 10.553 1.00 44.05 ? ? ? ? ? . 257 ASN B N 181 ATOM 401 C CA . ASN B 181 257 . 26.196 -4.273 9.658 1.00 43.95 ? ? ? ? ? . 257 ASN B CA 181 ATOM 402 C C . ASN B 181 257 . 26.829 -4.556 8.305 1.00 43.88 ? ? ? ? ? . 257 ASN B C 181 ATOM 403 O O . ASN B 181 257 . 28.030 -4.354 8.115 1.00 41.00 ? ? ? ? ? . 257 ASN B O 181 ATOM 404 C CB . ASN B 181 257 . 26.814 -3.010 10.254 1.00 52.73 ? ? ? ? ? . 257 ASN B CB 181 ATOM 405 C CG . ASN B 181 257 . 26.586 -1.788 9.379 1.00 63.67 ? ? ? ? ? . 257 ASN B CG 181 ATOM 406 N ND2 . ASN B 181 257 . 27.363 -0.735 9.616 1.00 62.73 ? ? ? ? ? . 257 ASN B ND2 181 ATOM 407 O OD1 . ASN B 181 257 . 25.718 -1.791 8.497 1.00 56.32 ? ? ? ? ? . 257 ASN B OD1 181 ATOM 408 N N . ILE B 181 258 . 26.030 -5.049 7.367 1.00 41.08 ? ? ? ? ? . 258 ILE B N 181 ATOM 409 C CA . ILE B 181 258 . 26.546 -5.319 6.032 1.00 37.01 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CA 181 ATOM 410 C C . ILE B 181 258 . 25.810 -4.461 5.004 1.00 44.59 ? ? ? ? ? . 258 ILE B C 181 ATOM 411 O O . ILE B 181 258 . 25.675 -4.846 3.846 1.00 39.83 ? ? ? ? ? . 258 ILE B O 181 ATOM 412 C CB . ILE B 181 258 . 26.436 -6.820 5.666 1.00 33.42 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CB 181 ATOM 413 C CG1 . ILE B 181 258 . 25.007 -7.331 5.852 1.00 30.40 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CG1 181 ATOM 414 C CG2 . ILE B 181 258 . 27.411 -7.642 6.508 1.00 42.03 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CG2 181 ATOM 415 C CD1 . ILE B 181 258 . 24.813 -8.773 5.357 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CD1 181 ATOM 416 N N . SER B 181 259 . 25.350 -3.288 5.440 1.00 40.59 ? ? ? ? ? . 259 SER B N 181 ATOM 417 C CA . SER B 181 259 . 24.540 -2.405 4.601 1.00 48.71 ? ? ? ? ? . 259 SER B CA 181 ATOM 418 C C . SER B 181 259 . 25.280 -1.995 3.325 1.00 49.56 ? ? ? ? ? . 259 SER B C 181 ATOM 419 O O . SER B 181 259 . 24.655 -1.665 2.325 1.00 51.44 ? ? ? ? ? . 259 SER B O 181 ATOM 420 C CB . SER B 181 259 . 24.109 -1.161 5.395 1.00 49.40 ? ? ? ? ? . 259 SER B CB 181 ATOM 421 O OG . SER B 181 259 . 25.236 -0.425 5.850 1.00 55.62 ? ? ? ? ? . 259 SER B OG 181 ATOM 422 N N . SER B 181 260 . 26.605 -2.043 3.360 1.00 41.78 ? ? ? ? ? . 260 SER B N 181 ATOM 423 C CA . SER B 181 260 . 27.403 -1.626 2.225 1.00 56.35 ? ? ? ? ? . 260 SER B CA 181 ATOM 424 C C . SER B 181 260 . 27.769 -2.810 1.316 1.00 61.56 ? ? ? ? ? . 260 SER B C 181 ATOM 425 O O . SER B 181 260 . 28.582 -2.672 0.400 1.00 47.75 ? ? ? ? ? . 260 SER B O 181 ATOM 426 C CB . SER B 181 260 . 28.661 -0.903 2.718 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 260 SER B CB 181 ATOM 427 O OG . SER B 181 260 . 29.755 -1.786 2.852 1.00 58.58 ? ? ? ? ? . 260 SER B OG 181 ATOM 428 N N . MET B 181 261 . 27.169 -3.973 1.563 1.00 45.79 ? ? ? ? ? . 261 MET B N 181 ATOM 429 C CA . MET B 181 261 . 27.436 -5.136 0.724 1.00 41.44 ? ? ? ? ? . 261 MET B CA 181 ATOM 430 C C . MET B 181 261 . 26.749 -4.956 -0.630 1.00 29.61 ? ? ? ? ? . 261 MET B C 181 ATOM 431 O O . MET B 181 261 . 25.576 -4.590 -0.702 1.00 39.85 ? ? ? ? ? . 261 MET B O 181 ATOM 432 C CB . MET B 181 261 . 26.942 -6.422 1.397 1.00 39.77 ? ? ? ? ? . 261 MET B CB 181 ATOM 433 C CG . MET B 181 261 . 27.323 -7.697 0.662 1.00 30.89 ? ? ? ? ? . 261 MET B CG 181 ATOM 434 S SD . MET B 181 261 . 26.819 -9.171 1.595 1.00 32.47 ? ? ? ? ? . 261 MET B SD 181 ATOM 435 C CE . MET B 181 261 . 28.081 -9.258 2.878 1.00 31.50 ? ? ? ? ? . 261 MET B CE 181 ATOM 436 N N . ARG B 181 262 . 27.490 -5.182 -1.703 1.00 36.39 ? ? ? ? ? . 262 ARG B N 181 ATOM 437 C CA . ARG B 181 262 . 26.894 -5.096 -3.030 1.00 35.39 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CA 181 ATOM 438 C C . ARG B 181 262 . 25.976 -6.305 -3.269 1.00 44.65 ? ? ? ? ? . 262 ARG B C 181 ATOM 439 O O . ARG B 181 262 . 26.315 -7.437 -2.897 1.00 35.61 ? ? ? ? ? . 262 ARG B O 181 ATOM 440 C CB . ARG B 181 262 . 27.977 -4.951 -4.107 1.00 46.10 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CB 181 ATOM 441 C CG . ARG B 181 262 . 28.750 -6.204 -4.454 1.00 60.13 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CG 181 ATOM 442 C CD . ARG B 181 262 . 29.820 -5.930 -5.535 1.00 75.65 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CD 181 ATOM 443 N NE . ARG B 181 262 . 29.828 -6.961 -6.582 1.00 75.65 ? ? ? ? ? . 262 ARG B NE 181 ATOM 444 C CZ . ARG B 181 262 . 30.691 -7.973 -6.656 1.00 77.11 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CZ 181 ATOM 445 N NH1 . ARG B 181 262 . 31.654 -8.117 -5.755 1.00 72.13 ? ? ? ? ? 1+ 262 ARG B NH1 181 ATOM 446 N NH2 . ARG B 181 262 . 30.599 -8.853 -7.649 1.00 85.66 ? ? ? ? ? . 262 ARG B NH2 181 ATOM 447 N N . PRO B 181 263 . 24.792 -6.062 -3.855 1.00 43.75 ? ? ? ? ? . 263 PRO B N 181 ATOM 448 C CA . PRO B 181 263 . 23.786 -7.115 -4.039 1.00 35.09 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CA 181 ATOM 449 C C . PRO B 181 263 . 24.322 -8.337 -4.774 1.00 36.82 ? ? ? ? ? . 263 PRO B C 181 ATOM 450 O O . PRO B 181 263 . 23.831 -9.440 -4.529 1.00 36.55 ? ? ? ? ? . 263 PRO B O 181 ATOM 451 C CB . PRO B 181 263 . 22.697 -6.427 -4.870 1.00 43.00 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CB 181 ATOM 452 C CG . PRO B 181 263 . 22.841 -4.983 -4.567 1.00 58.35 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CG 181 ATOM 453 C CD . PRO B 181 263 . 24.309 -4.751 -4.330 1.00 50.23 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CD 181 ATOM 454 N N . GLY B 181 264 . 25.315 -8.154 -5.641 1.00 33.82 ? ? ? ? ? . 264 GLY B N 181 ATOM 455 C CA . GLY B 181 264 . 25.844 -9.252 -6.433 1.00 31.44 ? ? ? ? ? . 264 GLY B CA 181 ATOM 456 C C . GLY B 181 264 . 27.122 -9.881 -5.928 1.00 36.85 ? ? ? ? ? . 264 GLY B C 181 ATOM 457 O O . GLY B 181 264 . 27.664 -10.784 -6.571 1.00 36.26 ? ? ? ? ? . 264 GLY B O 181 ATOM 458 N N . TYR B 181 265 . 27.618 -9.407 -4.783 1.00 30.78 ? ? ? ? ? . 265 TYR B N 181 ATOM 459 C CA . TYR B 181 265 . 28.666 -10.118 -4.055 1.00 34.41 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CA 181 ATOM 460 C C . TYR B 181 265 . 28.127 -11.528 -3.827 1.00 29.84 ? ? ? ? ? . 265 TYR B C 181 ATOM 461 O O . TYR B 181 265 . 26.921 -11.704 -3.692 1.00 34.73 ? ? ? ? ? . 265 TYR B O 181 ATOM 462 C CB . TYR B 181 265 . 28.906 -9.420 -2.717 1.00 34.51 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CB 181 ATOM 463 C CG . TYR B 181 265 . 29.937 -10.047 -1.815 1.00 33.68 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CG 181 ATOM 464 C CD1 . TYR B 181 265 . 31.268 -10.101 -2.182 1.00 35.53 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CD1 181 ATOM 465 C CD2 . TYR B 181 265 . 29.581 -10.546 -0.566 1.00 33.51 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CD2 181 ATOM 466 C CE1 . TYR B 181 265 . 32.220 -10.652 -1.345 1.00 35.60 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CE1 181 ATOM 467 C CE2 . TYR B 181 265 . 30.521 -11.104 0.279 1.00 33.06 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CE2 181 ATOM 468 C CZ . TYR B 181 265 . 31.834 -11.152 -0.108 1.00 34.70 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CZ 181 ATOM 469 O OH . TYR B 181 265 . 32.781 -11.690 0.725 1.00 32.39 ? ? ? ? ? . 265 TYR B OH 181 ATOM 470 N N . SER B 181 266 . 28.995 -12.526 -3.805 1.00 33.91 ? ? ? ? ? . 266 SER B N 181 ATOM 471 C CA . SER B 181 266 . 28.525 -13.889 -3.606 1.00 35.84 ? ? ? ? ? . 266 SER B CA 181 ATOM 472 C C . SER B 181 266 . 29.552 -14.763 -2.919 1.00 30.78 ? ? ? ? ? . 266 SER B C 181 ATOM 473 O O . SER B 181 266 . 30.756 -14.651 -3.185 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 266 SER B O 181 ATOM 474 C CB . SER B 181 266 . 28.156 -14.519 -4.953 1.00 44.08 ? ? ? ? ? . 266 SER B CB 181 ATOM 475 O OG . SER B 181 266 . 27.354 -15.670 -4.750 1.00 45.84 ? ? ? ? ? . 266 SER B OG 181 ATOM 476 N N . ILE B 181 267 . 29.066 -15.672 -2.067 1.00 27.16 ? ? ? ? ? . 267 ILE B N 181 ATOM 477 C CA . ILE B 181 267 . 29.951 -16.596 -1.357 1.00 32.18 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CA 181 ATOM 478 C C . ILE B 181 267 . 29.553 -18.067 -1.512 1.00 27.48 ? ? ? ? ? . 267 ILE B C 181 ATOM 479 O O . ILE B 181 267 . 28.375 -18.389 -1.686 1.00 28.21 ? ? ? ? ? . 267 ILE B O 181 ATOM 480 C CB . ILE B 181 267 . 30.003 -16.267 0.164 1.00 30.52 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CB 181 ATOM 481 C CG1 . ILE B 181 267 . 28.600 -16.302 0.771 1.00 29.39 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CG1 181 ATOM 482 C CG2 . ILE B 181 267 . 30.643 -14.898 0.404 1.00 32.64 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CG2 181 ATOM 483 C CD1 . ILE B 181 267 . 28.601 -16.359 2.302 1.00 31.15 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CD1 181 ATOM 484 N N . TYR B 181 268 . 30.553 -18.946 -1.428 1.00 27.73 ? ? ? ? ? . 268 TYR B N 181 ATOM 485 C CA . TYR B 181 268 . 30.337 -20.390 -1.320 1.00 26.03 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CA 181 ATOM 486 C C . TYR B 181 268 . 30.367 -20.826 0.153 1.00 30.05 ? ? ? ? ? . 268 TYR B C 181 ATOM 487 O O . TYR B 181 268 . 31.036 -20.186 0.967 1.00 28.99 ? ? ? ? ? . 268 TYR B O 181 ATOM 488 C CB . TYR B 181 268 . 31.454 -21.138 -2.030 1.00 27.88 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CB 181 ATOM 489 C CG . TYR B 181 268 . 31.496 -20.976 -3.535 1.00 37.71 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CG 181 ATOM 490 C CD1 . TYR B 181 268 . 30.359 -21.161 -4.312 1.00 38.41 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CD1 181 ATOM 491 C CD2 . TYR B 181 268 . 32.684 -20.653 -4.173 1.00 37.46 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CD2 181 ATOM 492 C CE1 . TYR B 181 268 . 30.412 -21.031 -5.691 1.00 41.10 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CE1 181 ATOM 493 C CE2 . TYR B 181 268 . 32.749 -20.515 -5.540 1.00 41.08 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CE2 181 ATOM 494 C CZ . TYR B 181 268 . 31.613 -20.703 -6.295 1.00 46.31 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CZ 181 ATOM 495 O OH . TYR B 181 268 . 31.689 -20.567 -7.660 1.00 48.25 ? ? ? ? ? . 268 TYR B OH 181 ATOM 496 N N . ASN B 181 269 . 29.687 -21.926 0.486 1.00 28.76 ? ? ? ? ? . 269 ASN B N 181 ATOM 497 C CA . ASN B 181 269 . 29.816 -22.530 1.826 1.00 23.75 ? ? ? ? ? . 269 ASN B CA 181 ATOM 498 C C . ASN B 181 269 . 30.629 -23.825 1.786 1.00 32.53 ? ? ? ? ? . 269 ASN B C 181 ATOM 499 O O . ASN B 181 269 . 30.743 -24.531 2.789 1.00 31.35 ? ? ? ? ? . 269 ASN B O 181 ATOM 500 C CB . ASN B 181 269 . 28.435 -22.785 2.456 1.00 27.54 ? ? ? ? ? . 269 ASN B CB 181 ATOM 501 C CG . ASN B 181 269 . 27.666 -23.905 1.760 1.00 33.94 ? ? ? ? ? . 269 ASN B CG 181 ATOM 502 N ND2 . ASN B 181 269 . 26.616 -24.410 2.418 1.00 26.49 ? ? ? ? ? . 269 ASN B ND2 181 ATOM 503 O OD1 . ASN B 181 269 . 27.998 -24.297 0.635 1.00 32.28 ? ? ? ? ? . 269 ASN B OD1 181 ATOM 504 N N . SER B 181 270 . 31.211 -24.143 0.631 1.00 30.88 ? ? ? ? ? . 270 SER B N 181 ATOM 505 C CA . SER B 181 270 . 32.038 -25.336 0.527 1.00 32.99 ? ? ? ? ? . 270 SER B CA 181 ATOM 506 C C . SER B 181 270 . 33.261 -25.073 -0.321 1.00 40.97 ? ? ? ? ? . 270 SER B C 181 ATOM 507 O O . SER B 181 270 . 33.192 -24.325 -1.288 1.00 36.21 ? ? ? ? ? . 270 SER B O 181 ATOM 508 C CB . SER B 181 270 . 31.258 -26.500 -0.074 1.00 36.49 ? ? ? ? ? . 270 SER B CB 181 ATOM 509 O OG . SER B 181 270 . 30.608 -26.105 -1.269 1.00 48.97 ? ? ? ? ? . 270 SER B OG 181 ATOM 510 N N . GLY B 181 271 . 34.374 -25.698 0.046 1.00 42.02 ? ? ? ? ? . 271 GLY B N 181 ATOM 511 C CA . GLY B 181 271 . 35.582 -25.627 -0.758 1.00 60.64 ? ? ? ? ? . 271 GLY B CA 181 ATOM 512 C C . GLY B 181 271 . 35.551 -26.633 -1.897 1.00 65.04 ? ? ? ? ? . 271 GLY B C 181 ATOM 513 O O . GLY B 181 271 . 34.718 -27.538 -1.926 1.00 76.08 ? ? ? ? ? . 271 GLY B O 181 ATOM 514 N N . THR B 181 272 . 36.454 -26.470 -2.853 1.00 71.14 ? ? ? ? ? . 272 THR B N 181 ATOM 515 C CA . THR B 181 272 . 36.630 -27.468 -3.899 1.00 77.13 ? ? ? ? ? . 272 THR B CA 181 ATOM 516 C C . THR B 181 272 . 37.284 -28.684 -3.255 1.00 70.61 ? ? ? ? ? . 272 THR B C 181 ATOM 517 O O . THR B 181 272 . 36.998 -29.029 -2.112 1.00 53.32 ? ? ? ? ? . 272 THR B O 181 ATOM 518 C CB . THR B 181 272 . 37.570 -26.945 -4.991 1.00 97.22 ? ? ? ? ? . 272 THR B CB 181 ATOM 519 C CG2 . THR B 181 272 . 37.083 -25.604 -5.531 1.00 110.53 ? ? ? ? ? . 272 THR B CG2 181 ATOM 520 O OG1 . THR B 181 272 . 38.889 -26.790 -4.448 1.00 86.01 ? ? ? ? ? . 272 THR B OG1 181 ATOM 521 N N . SER B 181 273 . 38.213 -29.312 -3.955 1.00 92.29 ? ? ? ? ? . 273 SER B N 181 ATOM 522 C CA . SER B 181 273 . 39.185 -30.124 -3.249 1.00 103.08 ? ? ? ? ? . 273 SER B CA 181 ATOM 523 C C . SER B 181 273 . 40.251 -29.164 -2.704 1.00 106.53 ? ? ? ? ? . 273 SER B C 181 ATOM 524 O O . SER B 181 273 . 41.430 -29.506 -2.592 1.00 103.04 ? ? ? ? ? . 273 SER B O 181 ATOM 525 C CB . SER B 181 273 . 39.755 -31.203 -4.155 1.00 108.52 ? ? ? ? ? . 273 SER B CB 181 ATOM 526 O OG . SER B 181 273 . 38.722 -32.106 -4.510 1.00 101.41 ? ? ? ? ? . 273 SER B OG 181 ATOM 527 N N . THR B 181 274 . 39.795 -27.946 -2.400 1.00 94.65 ? ? ? ? ? . 274 THR B N 181 ATOM 528 C CA . THR B 181 274 . 40.544 -26.947 -1.650 1.00 83.30 ? ? ? ? ? . 274 THR B CA 181 ATOM 529 C C . THR B 181 274 . 40.707 -27.370 -0.194 1.00 83.86 ? ? ? ? ? . 274 THR B C 181 ATOM 530 O O . THR B 181 274 . 41.674 -26.993 0.470 1.00 73.12 ? ? ? ? ? . 274 THR B O 181 ATOM 531 C CB . THR B 181 274 . 39.809 -25.586 -1.683 1.00 81.70 ? ? ? ? ? . 274 THR B CB 181 ATOM 532 C CG2 . THR B 181 274 . 39.894 -24.874 -0.332 1.00 51.95 ? ? ? ? ? . 274 THR B CG2 181 ATOM 533 O OG1 . THR B 181 274 . 40.378 -24.751 -2.701 1.00 96.78 ? ? ? ? ? . 274 THR B OG1 181 ATOM 534 N N . GLN B 181 275 . 39.747 -28.141 0.311 1.00 63.01 ? ? ? ? ? . 275 GLN B N 181 ATOM 535 C CA . GLN B 181 275 . 39.877 -28.707 1.645 1.00 73.07 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CA 181 ATOM 536 C C . GLN B 181 275 . 38.844 -29.794 1.879 1.00 48.28 ? ? ? ? ? . 275 GLN B C 181 ATOM 537 O O . GLN B 181 275 . 37.725 -29.729 1.372 1.00 43.79 ? ? ? ? ? . 275 GLN B O 181 ATOM 538 C CB . GLN B 181 275 . 39.734 -27.623 2.724 1.00 79.51 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CB 181 ATOM 539 C CG . GLN B 181 275 . 38.295 -27.211 3.018 1.00 78.36 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CG 181 ATOM 540 C CD . GLN B 181 275 . 38.158 -26.366 4.280 1.00 83.48 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CD 181 ATOM 541 N NE2 . GLN B 181 275 . 39.174 -25.547 4.565 1.00 69.61 ? ? ? ? ? . 275 GLN B NE2 181 ATOM 542 O OE1 . GLN B 181 275 . 37.147 -26.448 4.991 1.00 79.38 ? ? ? ? ? . 275 GLN B OE1 181 ATOM 543 N N . THR B 181 276 . 39.229 -30.798 2.650 1.00 46.80 ? ? ? ? ? . 276 THR B N 181 ATOM 544 C CA . THR B 181 276 . 38.269 -31.770 3.136 1.00 44.16 ? ? ? ? ? . 276 THR B CA 181 ATOM 545 C C . THR B 181 276 . 37.280 -31.050 4.062 1.00 37.13 ? ? ? ? ? . 276 THR B C 181 ATOM 546 O O . THR B 181 276 . 37.691 -30.269 4.912 1.00 39.75 ? ? ? ? ? . 276 THR B O 181 ATOM 547 C CB . THR B 181 276 . 38.984 -32.895 3.878 1.00 51.91 ? ? ? ? ? . 276 THR B CB 181 ATOM 548 C CG2 . THR B 181 276 . 37.982 -33.898 4.431 1.00 49.10 ? ? ? ? ? . 276 THR B CG2 181 ATOM 549 O OG1 . THR B 181 276 . 39.870 -33.560 2.968 1.00 52.58 ? ? ? ? ? . 276 THR B OG1 181 ATOM 550 N N . MET B 181 277 . 35.984 -31.282 3.867 1.00 38.41 ? ? ? ? ? . 277 MET B N 181 ATOM 551 C CA . MET B 181 277 . 34.960 -30.690 4.735 1.00 37.36 ? ? ? ? ? . 277 MET B CA 181 ATOM 552 C C . MET B 181 277 . 34.611 -31.630 5.890 1.00 34.95 ? ? ? ? ? . 277 MET B C 181 ATOM 553 O O . MET B 181 277 . 34.307 -31.189 6.992 1.00 33.08 ? ? ? ? ? . 277 MET B O 181 ATOM 554 C CB . MET B 181 277 . 33.667 -30.429 3.960 1.00 39.41 ? ? ? ? ? . 277 MET B CB 181 ATOM 555 C CG . MET B 181 277 . 33.799 -29.543 2.744 1.00 59.17 ? ? ? ? ? . 277 MET B CG 181 ATOM 556 S SD . MET B 181 277 . 33.822 -27.778 3.083 1.00 39.34 ? ? ? ? ? . 277 MET B SD 181 ATOM 557 C CE . MET B 181 277 . 32.298 -27.503 4.015 1.00 37.19 ? ? ? ? ? . 277 MET B CE 181 ATOM 558 N N . LEU B 181 278 . 34.642 -32.930 5.614 1.00 33.80 ? ? ? ? ? . 278 LEU B N 181 ATOM 559 C CA . LEU B 181 278 . 34.088 -33.922 6.524 1.00 32.96 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CA 181 ATOM 560 C C . LEU B 181 278 . 34.941 -35.193 6.562 1.00 35.69 ? ? ? ? ? . 278 LEU B C 181 ATOM 561 O O . LEU B 181 278 . 35.248 -35.771 5.522 1.00 34.37 ? ? ? ? ? . 278 LEU B O 181 ATOM 562 C CB . LEU B 181 278 . 32.678 -34.269 6.062 1.00 26.83 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CB 181 ATOM 563 C CG . LEU B 181 278 . 31.880 -35.271 6.914 1.00 28.89 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CG 181 ATOM 564 C CD1 . LEU B 181 278 . 31.484 -34.650 8.242 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CD1 181 ATOM 565 C CD2 . LEU B 181 278 . 30.672 -35.705 6.133 1.00 32.32 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CD2 181 ATOM 566 N N . THR B 181 279 . 35.325 -35.618 7.760 1.00 30.66 ? ? ? ? ? . 279 THR B N 181 ATOM 567 C CA . THR B 181 279 . 35.897 -36.951 7.946 1.00 35.78 ? ? ? ? ? . 279 THR B CA 181 ATOM 568 C C . THR B 181 279 . 34.970 -37.763 8.855 1.00 40.32 ? ? ? ? ? . 279 THR B C 181 ATOM 569 O O . THR B 181 279 . 34.365 -37.216 9.782 1.00 35.06 ? ? ? ? ? . 279 THR B O 181 ATOM 570 C CB . THR B 181 279 . 37.303 -36.903 8.556 1.00 37.78 ? ? ? ? ? . 279 THR B CB 181 ATOM 571 C CG2 . THR B 181 279 . 38.215 -35.999 7.737 1.00 41.72 ? ? ? ? ? . 279 THR B CG2 181 ATOM 572 O OG1 . THR B 181 279 . 37.231 -36.419 9.898 1.00 42.27 ? ? ? ? ? . 279 THR B OG1 181 ATOM 573 N N . LEU B 181 280 . 34.865 -39.060 8.572 1.00 34.48 ? ? ? ? ? . 280 LEU B N 181 ATOM 574 C CA . LEU B 181 280 . 33.887 -39.942 9.206 1.00 34.58 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CA 181 ATOM 575 C C . LEU B 181 280 . 34.556 -41.136 9.878 1.00 46.49 ? ? ? ? ? . 280 LEU B C 181 ATOM 576 O O . LEU B 181 280 . 35.459 -41.746 9.311 1.00 40.25 ? ? ? ? ? . 280 LEU B O 181 ATOM 577 C CB . LEU B 181 280 . 32.907 -40.453 8.154 1.00 38.07 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CB 181 ATOM 578 C CG . LEU B 181 280 . 32.067 -39.363 7.488 1.00 41.15 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CG 181 ATOM 579 C CD1 . LEU B 181 280 . 31.095 -39.967 6.498 1.00 45.67 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CD1 181 ATOM 580 C CD2 . LEU B 181 280 . 31.325 -38.542 8.540 1.00 37.97 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CD2 181 ATOM 581 N N . GLY B 181 281 . 34.109 -41.462 11.086 1.00 34.82 ? ? ? ? ? . 281 GLY B N 181 ATOM 582 C CA . GLY B 181 281 . 34.559 -42.655 11.783 1.00 42.97 ? ? ? ? ? . 281 GLY B CA 181 ATOM 583 C C . GLY B 181 281 . 34.220 -43.958 11.071 1.00 41.59 ? ? ? ? ? . 281 GLY B C 181 ATOM 584 O O . GLY B 181 281 . 33.532 -43.975 10.047 1.00 34.00 ? ? ? ? ? . 281 GLY B O 181 ATOM 585 N N . SER B 181 282 . 34.672 -45.066 11.647 1.00 37.60 ? ? ? ? ? . 282 SER B N 181 ATOM 586 C CA . SER B 181 282 . 34.600 -46.376 10.991 1.00 47.93 ? ? ? ? ? . 282 SER B CA 181 ATOM 587 C C . SER B 181 282 . 33.198 -46.947 10.837 1.00 49.26 ? ? ? ? ? . 282 SER B C 181 ATOM 588 O O . SER B 181 282 . 32.921 -47.667 9.875 1.00 39.17 ? ? ? ? ? . 282 SER B O 181 ATOM 589 C CB . SER B 181 282 . 35.461 -47.368 11.763 1.00 50.67 ? ? ? ? ? . 282 SER B CB 181 ATOM 590 O OG . SER B 181 282 . 36.788 -46.888 11.815 1.00 51.13 ? ? ? ? ? . 282 SER B OG 181 ATOM 591 N N . ASP B 181 283 . 32.302 -46.628 11.766 1.00 36.98 ? ? ? ? ? . 283 ASP B N 181 ATOM 592 C CA . ASP B 181 283 . 30.945 -47.144 11.670 1.00 35.55 ? ? ? ? ? . 283 ASP B CA 181 ATOM 593 C C . ASP B 181 283 . 29.966 -46.088 11.194 1.00 39.70 ? ? ? ? ? . 283 ASP B C 181 ATOM 594 O O . ASP B 181 283 . 28.824 -46.009 11.666 1.00 34.91 ? ? ? ? ? . 283 ASP B O 181 ATOM 595 C CB . ASP B 181 283 . 30.513 -47.746 13.003 1.00 34.76 ? ? ? ? ? . 283 ASP B CB 181 ATOM 596 C CG . ASP B 181 283 . 31.411 -48.886 13.419 1.00 42.66 ? ? ? ? ? . 283 ASP B CG 181 ATOM 597 O OD1 . ASP B 181 283 . 31.449 -49.890 12.677 1.00 41.50 ? ? ? ? ? . 283 ASP B OD1 181 ATOM 598 O OD2 . ASP B 181 283 . 32.097 -48.762 14.451 1.00 40.25 ? ? ? ? ? 1- 283 ASP B OD2 181 ATOM 599 N N . LEU B 181 284 . 30.425 -45.272 10.255 1.00 37.08 ? ? ? ? ? . 284 LEU B N 181 ATOM 600 C CA . LEU B 181 284 . 29.529 -44.398 9.518 1.00 31.77 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CA 181 ATOM 601 C C . LEU B 181 284 . 29.616 -44.780 8.056 1.00 43.02 ? ? ? ? ? . 284 LEU B C 181 ATOM 602 O O . LEU B 181 284 . 30.704 -44.994 7.529 1.00 41.28 ? ? ? ? ? . 284 LEU B O 181 ATOM 603 C CB . LEU B 181 284 . 29.912 -42.936 9.721 1.00 28.67 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CB 181 ATOM 604 C CG . LEU B 181 284 . 29.606 -42.397 11.116 1.00 34.20 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CG 181 ATOM 605 C CD1 . LEU B 181 284 . 30.188 -41.019 11.278 1.00 32.72 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CD1 181 ATOM 606 C CD2 . LEU B 181 284 . 28.099 -42.381 11.355 1.00 32.47 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CD2 181 ATOM 607 N N . GLY B 181 285 . 28.466 -44.885 7.410 1.00 33.91 ? ? ? ? ? . 285 GLY B N 181 ATOM 608 C CA . GLY B 181 285 . 28.411 -45.291 6.025 1.00 37.36 ? ? ? ? ? . 285 GLY B CA 181 ATOM 609 C C . GLY B 181 285 . 28.718 -44.161 5.070 1.00 42.46 ? ? ? ? ? . 285 GLY B C 181 ATOM 610 O O . GLY B 181 285 . 29.426 -43.201 5.395 1.00 40.30 ? ? ? ? ? . 285 GLY B O 181 ATOM 611 N N . LYS B 181 286 . 28.154 -44.279 3.881 1.00 39.41 ? ? ? ? ? . 286 LYS B N 181 ATOM 612 C CA . LYS B 181 286 . 28.420 -43.334 2.817 1.00 45.35 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CA 181 ATOM 613 C C . LYS B 181 286 . 27.411 -42.199 2.908 1.00 39.07 ? ? ? ? ? . 286 LYS B C 181 ATOM 614 O O . LYS B 181 286 . 26.200 -42.441 3.022 1.00 38.68 ? ? ? ? ? . 286 LYS B O 181 ATOM 615 C CB . LYS B 181 286 . 28.337 -44.056 1.470 1.00 55.54 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CB 181 ATOM 616 C CG . LYS B 181 286 . 28.227 -43.162 0.256 1.00 69.83 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CG 181 ATOM 617 C CD . LYS B 181 286 . 28.236 -43.995 -1.021 1.00 86.83 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CD 181 ATOM 618 C CE . LYS B 181 286 . 27.395 -43.360 -2.117 1.00 92.47 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CE 181 ATOM 619 N NZ . LYS B 181 286 . 25.933 -43.467 -1.828 1.00 92.38 ? ? ? ? ? 1+ 286 LYS B NZ 181 ATOM 620 N N . PRO B 181 287 . 27.901 -40.950 2.880 1.00 39.66 ? ? ? ? ? . 287 PRO B N 181 ATOM 621 C CA . PRO B 181 287 . 26.980 -39.810 2.973 1.00 34.88 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CA 181 ATOM 622 C C . PRO B 181 287 . 25.957 -39.788 1.844 1.00 43.31 ? ? ? ? ? . 287 PRO B C 181 ATOM 623 O O . PRO B 181 287 . 26.251 -40.240 0.738 1.00 39.26 ? ? ? ? ? . 287 PRO B O 181 ATOM 624 C CB . PRO B 181 287 . 27.908 -38.600 2.867 1.00 38.33 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CB 181 ATOM 625 C CG . PRO B 181 287 . 29.245 -39.089 3.266 1.00 47.02 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CG 181 ATOM 626 C CD . PRO B 181 287 . 29.311 -40.527 2.862 1.00 38.45 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CD 181 ATOM 627 N N . SER B 181 288 . 24.765 -39.277 2.134 1.00 35.40 ? ? ? ? ? . 288 SER B N 181 ATOM 628 C CA . SER B 181 288 . 23.753 -39.042 1.119 1.00 36.15 ? ? ? ? ? . 288 SER B CA 181 ATOM 629 C C . SER B 181 288 . 24.207 -37.901 0.222 1.00 34.45 ? ? ? ? ? . 288 SER B C 181 ATOM 630 O O . SER B 181 288 . 25.303 -37.340 0.399 1.00 33.07 ? ? ? ? ? . 288 SER B O 181 ATOM 631 C CB . SER B 181 288 . 22.435 -38.637 1.769 1.00 34.30 ? ? ? ? ? . 288 SER B CB 181 ATOM 632 O OG . SER B 181 288 . 22.552 -37.347 2.377 1.00 32.28 ? ? ? ? ? . 288 SER B OG 181 ATOM 633 N N . GLY B 181 289 . 23.344 -37.544 -0.718 1.00 36.56 ? ? ? ? ? . 289 GLY B N 181 ATOM 634 C CA . GLY B 181 289 . 23.510 -36.314 -1.461 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 289 GLY B CA 181 ATOM 635 C C . GLY B 181 289 . 23.359 -35.143 -0.498 1.00 41.48 ? ? ? ? ? . 289 GLY B C 181 ATOM 636 O O . GLY B 181 289 . 22.721 -35.268 0.555 1.00 32.02 ? ? ? ? ? . 289 GLY B O 181 ATOM 637 N N . VAL B 181 290 . 23.946 -34.008 -0.865 1.00 33.22 ? ? ? ? ? . 290 VAL B N 181 ATOM 638 C CA . VAL B 181 290 . 23.886 -32.797 -0.061 1.00 28.31 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CA 181 ATOM 639 C C . VAL B 181 290 . 22.854 -31.832 -0.628 1.00 40.85 ? ? ? ? ? . 290 VAL B C 181 ATOM 640 O O . VAL B 181 290 . 23.047 -31.265 -1.712 1.00 35.13 ? ? ? ? ? . 290 VAL B O 181 ATOM 641 C CB . VAL B 181 290 . 25.263 -32.108 -0.046 1.00 31.01 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CB 181 ATOM 642 C CG1 . VAL B 181 290 . 25.227 -30.821 0.777 1.00 30.84 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CG1 181 ATOM 643 C CG2 . VAL B 181 290 . 26.321 -33.057 0.475 1.00 34.75 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CG2 181 ATOM 644 N N . LYS B 181 291 . 21.746 -31.650 0.082 1.00 28.05 ? ? ? ? ? . 291 LYS B N 181 ATOM 645 C CA . LYS B 181 291 . 20.763 -30.668 -0.328 1.00 29.32 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CA 181 ATOM 646 C C . LYS B 181 291 . 21.340 -29.283 -0.051 1.00 35.24 ? ? ? ? ? . 291 LYS B C 181 ATOM 647 O O . LYS B 181 291 . 22.092 -29.093 0.911 1.00 32.03 ? ? ? ? ? . 291 LYS B O 181 ATOM 648 C CB . LYS B 181 291 . 19.434 -30.862 0.402 1.00 35.65 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CB 181 ATOM 649 C CG . LYS B 181 291 . 18.713 -32.176 0.083 1.00 41.25 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CG 181 ATOM 650 C CD . LYS B 181 291 . 17.360 -32.215 0.789 1.00 57.19 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CD 181 ATOM 651 C CE . LYS B 181 291 . 16.705 -33.598 0.742 1.00 78.75 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CE 181 ATOM 652 N NZ . LYS B 181 291 . 16.409 -34.066 -0.645 1.00 89.03 ? ? ? ? ? 1+ 291 LYS B NZ 181 ATOM 653 N N . ASN B 181 292 . 21.026 -28.335 -0.922 1.00 29.06 ? ? ? ? ? . 292 ASN B N 181 ATOM 654 C CA . ASN B 181 292 . 21.461 -26.939 -0.762 1.00 30.16 ? ? ? ? ? . 292 ASN B CA 181 ATOM 655 C C . ASN B 181 292 . 20.262 -26.038 -0.873 1.00 33.70 ? ? ? ? ? . 292 ASN B C 181 ATOM 656 O O . ASN B 181 292 . 19.404 -26.234 -1.738 1.00 36.41 ? ? ? ? ? . 292 ASN B O 181 ATOM 657 C CB . ASN B 181 292 . 22.463 -26.527 -1.839 1.00 36.06 ? ? ? ? ? . 292 ASN B CB 181 ATOM 658 C CG . ASN B 181 292 . 23.744 -27.300 -1.768 1.00 36.86 ? ? ? ? ? . 292 ASN B CG 181 ATOM 659 N ND2 . ASN B 181 292 . 24.025 -28.077 -2.809 1.00 34.86 ? ? ? ? ? . 292 ASN B ND2 181 ATOM 660 O OD1 . ASN B 181 292 . 24.504 -27.175 -0.812 1.00 34.18 ? ? ? ? ? . 292 ASN B OD1 181 ATOM 661 N N . TYR B 181 293 . 20.186 -25.053 0.002 1.00 25.39 ? ? ? ? ? . 293 TYR B N 181 ATOM 662 C CA . TYR B 181 293 . 19.045 -24.157 0.007 1.00 31.31 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CA 181 ATOM 663 C C . TYR B 181 293 . 19.361 -22.879 0.740 1.00 36.54 ? ? ? ? ? . 293 TYR B C 181 ATOM 664 O O . TYR B 181 293 . 20.361 -22.792 1.446 1.00 34.05 ? ? ? ? ? . 293 TYR B O 181 ATOM 665 C CB . TYR B 181 293 . 17.770 -24.834 0.550 1.00 38.29 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CB 181 ATOM 666 C CG . TYR B 181 293 . 17.887 -25.610 1.848 1.00 32.20 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CG 181 ATOM 667 C CD1 . TYR B 181 293 . 17.339 -25.109 3.027 1.00 38.49 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CD1 181 ATOM 668 C CD2 . TYR B 181 293 . 18.506 -26.859 1.891 1.00 36.53 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CD2 181 ATOM 669 C CE1 . TYR B 181 293 . 17.421 -25.821 4.229 1.00 38.14 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CE1 181 ATOM 670 C CE2 . TYR B 181 293 . 18.597 -27.578 3.088 1.00 39.39 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CE2 181 ATOM 671 C CZ . TYR B 181 293 . 18.050 -27.052 4.253 1.00 38.51 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CZ 181 ATOM 672 O OH . TYR B 181 293 . 18.123 -27.745 5.448 1.00 42.36 ? ? ? ? ? . 293 TYR B OH 181 ATOM 673 N N . ILE B 181 294 . 18.528 -21.871 0.519 1.00 30.02 ? ? ? ? ? . 294 ILE B N 181 ATOM 674 C CA . ILE B 181 294 . 18.644 -20.623 1.229 1.00 26.75 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CA 181 ATOM 675 C C . ILE B 181 294 . 17.630 -20.661 2.338 1.00 33.63 ? ? ? ? ? . 294 ILE B C 181 ATOM 676 O O . ILE B 181 294 . 16.491 -21.062 2.118 1.00 32.74 ? ? ? ? ? . 294 ILE B O 181 ATOM 677 C CB . ILE B 181 294 . 18.359 -19.416 0.312 1.00 34.98 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CB 181 ATOM 678 C CG1 . ILE B 181 294 . 19.402 -19.338 -0.804 1.00 35.20 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CG1 181 ATOM 679 C CG2 . ILE B 181 294 . 18.316 -18.133 1.121 1.00 32.67 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CG2 181 ATOM 680 C CD1 . ILE B 181 294 . 20.822 -19.013 -0.349 1.00 35.83 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CD1 181 ATOM 681 N N . THR B 181 295 . 18.043 -20.247 3.535 1.00 27.12 ? ? ? ? ? . 295 THR B N 181 ATOM 682 C CA . THR B 181 295 . 17.136 -20.181 4.667 1.00 27.25 ? ? ? ? ? . 295 THR B CA 181 ATOM 683 C C . THR B 181 295 . 17.009 -18.767 5.159 1.00 29.68 ? ? ? ? ? . 295 THR B C 181 ATOM 684 O O . THR B 181 295 . 17.939 -17.966 5.033 1.00 32.62 ? ? ? ? ? . 295 THR B O 181 ATOM 685 C CB . THR B 181 295 . 17.630 -21.041 5.860 1.00 28.65 ? ? ? ? ? . 295 THR B CB 181 ATOM 686 C CG2 . THR B 181 295 . 17.439 -22.531 5.570 1.00 32.32 ? ? ? ? ? . 295 THR B CG2 181 ATOM 687 O OG1 . THR B 181 295 . 19.019 -20.764 6.108 1.00 30.18 ? ? ? ? ? . 295 THR B OG1 181 ATOM 688 N N . ASP B 181 296 . 15.870 -18.473 5.768 1.00 31.52 ? ? ? ? ? . 296 ASP B N 181 ATOM 689 C CA . ASP B 181 296 . 15.651 -17.158 6.339 1.00 36.11 ? ? ? ? ? . 296 ASP B CA 181 ATOM 690 C C . ASP B 181 296 . 16.226 -17.096 7.749 1.00 34.60 ? ? ? ? ? . 296 ASP B C 181 ATOM 691 O O . ASP B 181 296 . 16.840 -18.053 8.222 1.00 35.22 ? ? ? ? ? . 296 ASP B O 181 ATOM 692 C CB . ASP B 181 296 . 14.163 -16.774 6.306 1.00 39.14 ? ? ? ? ? . 296 ASP B CB 181 ATOM 693 C CG . ASP B 181 296 . 13.290 -17.613 7.245 1.00 48.21 ? ? ? ? ? . 296 ASP B CG 181 ATOM 694 O OD1 . ASP B 181 296 . 13.783 -18.159 8.257 1.00 41.81 ? ? ? ? ? . 296 ASP B OD1 181 ATOM 695 O OD2 . ASP B 181 296 . 12.075 -17.698 6.968 1.00 52.32 ? ? ? ? ? 1- 296 ASP B OD2 181 ATOM 696 N N . LYS B 181 297 . 16.023 -15.965 8.409 1.00 41.24 ? ? ? ? ? . 297 LYS B N 181 ATOM 697 C CA . LYS B 181 297 . 16.598 -15.714 9.725 1.00 50.03 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CA 181 ATOM 698 C C . LYS B 181 297 . 16.203 -16.775 10.770 1.00 48.54 ? ? ? ? ? . 297 LYS B C 181 ATOM 699 O O . LYS B 181 297 . 16.941 -17.024 11.722 1.00 54.86 ? ? ? ? ? . 297 LYS B O 181 ATOM 700 C CB . LYS B 181 297 . 16.169 -14.325 10.191 1.00 49.33 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CB 181 ATOM 701 C CG . LYS B 181 297 . 17.076 -13.703 11.221 1.00 59.73 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CG 181 ATOM 702 C CD . LYS B 181 297 . 16.872 -12.199 11.267 1.00 63.45 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CD 181 ATOM 703 C CE . LYS B 181 297 . 16.522 -11.728 12.662 1.00 72.21 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CE 181 ATOM 704 N NZ . LYS B 181 297 . 16.592 -10.242 12.781 1.00 87.08 ? ? ? ? ? 1+ 297 LYS B NZ 181 ATOM 705 N N . ASN B 181 298 . 15.043 -17.395 10.588 1.00 46.07 ? ? ? ? ? . 298 ASN B N 181 ATOM 706 C CA . ASN B 181 298 . 14.554 -18.394 11.531 1.00 49.69 ? ? ? ? ? . 298 ASN B CA 181 ATOM 707 C C . ASN B 181 298 . 14.770 -19.817 11.029 1.00 54.12 ? ? ? ? ? . 298 ASN B C 181 ATOM 708 O O . ASN B 181 298 . 14.143 -20.753 11.517 1.00 56.20 ? ? ? ? ? . 298 ASN B O 181 ATOM 709 C CB . ASN B 181 298 . 13.067 -18.175 11.807 1.00 55.02 ? ? ? ? ? . 298 ASN B CB 181 ATOM 710 C CG . ASN B 181 298 . 12.739 -16.729 12.077 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 298 ASN B CG 181 ATOM 711 N ND2 . ASN B 181 298 . 13.393 -16.150 13.078 1.00 63.48 ? ? ? ? ? . 298 ASN B ND2 181 ATOM 712 O OD1 . ASN B 181 298 . 11.916 -16.128 11.381 1.00 73.70 ? ? ? ? ? . 298 ASN B OD1 181 ATOM 713 N N . GLY B 181 299 . 15.643 -19.973 10.040 1.00 42.41 ? ? ? ? ? . 299 GLY B N 181 ATOM 714 C CA . GLY B 181 299 . 16.006 -21.287 9.556 1.00 36.09 ? ? ? ? ? . 299 GLY B CA 181 ATOM 715 C C . GLY B 181 299 . 15.013 -21.908 8.592 1.00 37.67 ? ? ? ? ? . 299 GLY B C 181 ATOM 716 O O . GLY B 181 299 . 15.208 -23.039 8.162 1.00 41.06 ? ? ? ? ? . 299 GLY B O 181 ATOM 717 N N . ARG B 181 300 . 13.963 -21.176 8.234 1.00 41.34 ? ? ? ? ? . 300 ARG B N 181 ATOM 718 C CA . ARG B 181 300 . 12.961 -21.683 7.285 1.00 47.94 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CA 181 ATOM 719 C C . ARG B 181 300 . 13.452 -21.597 5.844 1.00 38.87 ? ? ? ? ? . 300 ARG B C 181 ATOM 720 O O . ARG B 181 300 . 14.066 -20.610 5.456 1.00 39.09 ? ? ? ? ? . 300 ARG B O 181 ATOM 721 C CB . ARG B 181 300 . 11.664 -20.887 7.413 1.00 49.67 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CB 181 ATOM 722 C CG . ARG B 181 300 . 10.512 -21.663 8.028 1.00 79.55 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CG 181 ATOM 723 C CD . ARG B 181 300 . 9.328 -20.753 8.324 1.00 98.85 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CD 181 ATOM 724 N NE . ARG B 181 300 . 9.538 -19.953 9.529 1.00 108.38 ? ? ? ? ? . 300 ARG B NE 181 ATOM 725 C CZ . ARG B 181 300 . 9.248 -20.358 10.765 1.00 106.77 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CZ 181 ATOM 726 N NH1 . ARG B 181 300 . 8.733 -21.564 10.976 1.00 106.80 ? ? ? ? ? 1+ 300 ARG B NH1 181 ATOM 727 N NH2 . ARG B 181 300 . 9.478 -19.557 11.796 1.00 100.61 ? ? ? ? ? . 300 ARG B NH2 181 ATOM 728 N N . GLN B 181 301 . 13.169 -22.620 5.044 1.00 39.42 ? ? ? ? ? . 301 GLN B N 181 ATOM 729 C CA . GLN B 181 301 . 13.606 -22.628 3.656 1.00 40.94 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CA 181 ATOM 730 C C . GLN B 181 301 . 12.938 -21.511 2.848 1.00 47.13 ? ? ? ? ? . 301 GLN B C 181 ATOM 731 O O . GLN B 181 301 . 11.749 -21.253 2.990 1.00 49.03 ? ? ? ? ? . 301 GLN B O 181 ATOM 732 C CB . GLN B 181 301 . 13.345 -23.983 2.996 1.00 39.88 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CB 181 ATOM 733 C CG . GLN B 181 301 . 13.791 -24.011 1.542 1.00 47.38 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CG 181 ATOM 734 C CD . GLN B 181 301 . 13.499 -25.323 0.844 1.00 69.01 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CD 181 ATOM 735 N NE2 . GLN B 181 301 . 13.932 -26.427 1.447 1.00 65.04 ? ? ? ? ? . 301 GLN B NE2 181 ATOM 736 O OE1 . GLN B 181 301 . 12.905 -25.344 -0.243 1.00 69.64 ? ? ? ? ? . 301 GLN B OE1 181 ATOM 737 N N . VAL B 181 302 . 13.732 -20.847 2.012 1.00 44.09 ? ? ? ? ? . 302 VAL B N 181 ATOM 738 C CA . VAL B 181 302 . 13.257 -19.769 1.155 1.00 45.81 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CA 181 ATOM 739 C C . VAL B 181 302 . 13.165 -20.281 -0.274 1.00 48.49 ? ? ? ? ? . 302 VAL B C 181 ATOM 740 O O . VAL B 181 302 . 12.178 -20.059 -0.958 1.00 43.55 ? ? ? ? ? . 302 VAL B O 181 ATOM 741 C CB . VAL B 181 302 . 14.225 -18.553 1.182 1.00 41.54 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CB 181 ATOM 742 C CG1 . VAL B 181 302 . 14.001 -17.655 -0.042 1.00 54.76 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CG1 181 ATOM 743 C CG2 . VAL B 181 302 . 14.066 -17.765 2.474 1.00 47.87 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CG2 181 ATOM 744 N N . LEU B 181 303 . 14.220 -20.951 -0.724 1.00 40.88 ? ? ? ? ? . 303 LEU B N 181 ATOM 745 C CA . LEU B 181 303 . 14.222 -21.599 -2.024 1.00 37.41 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CA 181 ATOM 746 C C . LEU B 181 303 . 15.274 -22.681 -1.974 1.00 39.26 ? ? ? ? ? . 303 LEU B C 181 ATOM 747 O O . LEU B 181 303 . 16.140 -22.666 -1.100 1.00 35.58 ? ? ? ? ? . 303 LEU B O 181 ATOM 748 C CB . LEU B 181 303 . 14.531 -20.596 -3.148 1.00 48.09 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CB 181 ATOM 749 C CG . LEU B 181 303 . 15.917 -19.933 -3.166 1.00 42.96 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CG 181 ATOM 750 C CD1 . LEU B 181 303 . 16.986 -20.844 -3.750 1.00 51.86 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CD1 181 ATOM 751 C CD2 . LEU B 181 303 . 15.896 -18.615 -3.926 1.00 49.77 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CD2 181 ATOM 752 N N . SER B 181 304 . 15.226 -23.616 -2.911 1.00 32.49 ? ? ? ? ? . 304 SER B N 181 ATOM 753 C CA . SER B 181 304 . 16.222 -24.669 -2.931 1.00 43.54 ? ? ? ? ? . 304 SER B CA 181 ATOM 754 C C . SER B 181 304 . 17.019 -24.633 -4.207 1.00 39.92 ? ? ? ? ? . 304 SER B C 181 ATOM 755 O O . SER B 181 304 . 16.518 -24.225 -5.248 1.00 45.97 ? ? ? ? ? . 304 SER B O 181 ATOM 756 C CB . SER B 181 304 . 15.565 -26.040 -2.764 1.00 51.06 ? ? ? ? ? . 304 SER B CB 181 ATOM 757 O OG . SER B 181 304 . 14.602 -26.255 -3.768 1.00 56.47 ? ? ? ? ? . 304 SER B OG 181 ATOM 758 N N . TYR B 181 305 . 18.266 -25.076 -4.097 1.00 38.17 ? ? ? ? ? . 305 TYR B N 181 ATOM 759 C CA . TYR B 181 305 . 19.211 -25.135 -5.196 1.00 39.01 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CA 181 ATOM 760 C C . TYR B 181 305 . 19.518 -26.594 -5.524 1.00 48.50 ? ? ? ? ? . 305 TYR B C 181 ATOM 761 O O . TYR B 181 305 . 18.911 -27.500 -4.962 1.00 45.40 ? ? ? ? ? . 305 TYR B O 181 ATOM 762 C CB . TYR B 181 305 . 20.507 -24.419 -4.798 1.00 37.59 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CB 181 ATOM 763 C CG . TYR B 181 305 . 20.427 -22.900 -4.795 1.00 40.83 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CG 181 ATOM 764 C CD1 . TYR B 181 305 . 19.764 -22.217 -5.808 1.00 42.09 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CD1 181 ATOM 765 C CD2 . TYR B 181 305 . 21.038 -22.148 -3.789 1.00 32.57 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CD2 181 ATOM 766 C CE1 . TYR B 181 305 . 19.699 -20.833 -5.818 1.00 44.97 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CE1 181 ATOM 767 C CE2 . TYR B 181 305 . 20.977 -20.758 -3.789 1.00 37.29 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CE2 181 ATOM 768 C CZ . TYR B 181 305 . 20.308 -20.106 -4.811 1.00 50.24 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CZ 181 ATOM 769 O OH . TYR B 181 305 . 20.234 -18.723 -4.838 1.00 47.95 ? ? ? ? ? . 305 TYR B OH 181 ATOM 770 N N . ASN B 181 306 . 20.470 -26.819 -6.422 1.00 44.01 ? ? ? ? ? . 306 ASN B N 181 ATOM 771 C CA . ASN B 181 306 . 20.850 -28.174 -6.820 1.00 45.23 ? ? ? ? ? . 306 ASN B CA 181 ATOM 772 C C . ASN B 181 306 . 21.445 -28.983 -5.684 1.00 46.84 ? ? ? ? ? . 306 ASN B C 181 ATOM 773 O O . ASN B 181 306 . 22.251 -28.470 -4.907 1.00 46.63 ? ? ? ? ? . 306 ASN B O 181 ATOM 774 C CB . ASN B 181 306 . 21.895 -28.146 -7.938 1.00 51.90 ? ? ? ? ? . 306 ASN B CB 181 ATOM 775 C CG . ASN B 181 306 . 21.371 -27.529 -9.231 1.00 69.76 ? ? ? ? ? . 306 ASN B CG 181 ATOM 776 N ND2 . ASN B 181 306 . 22.295 -27.095 -10.082 1.00 55.28 ? ? ? ? ? . 306 ASN B ND2 181 ATOM 777 O OD1 . ASN B 181 306 . 20.162 -27.453 -9.466 1.00 60.77 ? ? ? ? ? . 306 ASN B OD1 181 ATOM 778 N N . THR B 181 307 . 21.082 -30.264 -5.633 1.00 34.37 ? ? ? ? ? . 307 THR B N 181 ATOM 779 C CA . THR B 181 307 . 21.697 -31.217 -4.717 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 307 THR B CA 181 ATOM 780 C C . THR B 181 307 . 23.092 -31.571 -5.185 1.00 46.55 ? ? ? ? ? . 307 THR B C 181 ATOM 781 O O . THR B 181 307 . 23.292 -31.929 -6.338 1.00 51.85 ? ? ? ? ? . 307 THR B O 181 ATOM 782 C CB . THR B 181 307 . 20.863 -32.512 -4.626 1.00 40.74 ? ? ? ? ? . 307 THR B CB 181 ATOM 783 C CG2 . THR B 181 307 . 21.582 -33.576 -3.795 1.00 43.28 ? ? ? ? ? . 307 THR B CG2 181 ATOM 784 O OG1 . THR B 181 307 . 19.597 -32.217 -4.034 1.00 44.30 ? ? ? ? ? . 307 THR B OG1 181 ATOM 785 N N . SER B 181 308 . 24.059 -31.477 -4.284 1.00 33.89 ? ? ? ? ? . 308 SER B N 181 ATOM 786 C CA . SER B 181 308 . 25.441 -31.776 -4.616 1.00 34.36 ? ? ? ? ? . 308 SER B CA 181 ATOM 787 C C . SER B 181 308 . 25.759 -33.223 -4.306 1.00 44.27 ? ? ? ? ? . 308 SER B C 181 ATOM 788 O O . SER B 181 308 . 25.019 -33.881 -3.583 1.00 42.36 ? ? ? ? ? . 308 SER B O 181 ATOM 789 C CB . SER B 181 308 . 26.379 -30.877 -3.814 1.00 39.38 ? ? ? ? ? . 308 SER B CB 181 ATOM 790 O OG . SER B 181 308 . 26.036 -29.514 -3.986 1.00 43.68 ? ? ? ? ? . 308 SER B OG 181 ATOM 791 N N . THR B 181 309 . 26.879 -33.708 -4.829 1.00 38.89 ? ? ? ? ? . 309 THR B N 181 ATOM 792 C CA . THR B 181 309 . 27.305 -35.080 -4.582 1.00 44.72 ? ? ? ? ? . 309 THR B CA 181 ATOM 793 C C . THR B 181 309 . 28.626 -35.094 -3.834 1.00 40.15 ? ? ? ? ? . 309 THR B C 181 ATOM 794 O O . THR B 181 309 . 29.566 -34.392 -4.190 1.00 41.73 ? ? ? ? ? . 309 THR B O 181 ATOM 795 C CB . THR B 181 309 . 27.457 -35.868 -5.903 1.00 61.44 ? ? ? ? ? . 309 THR B CB 181 ATOM 796 C CG2 . THR B 181 309 . 28.007 -37.269 -5.646 1.00 50.69 ? ? ? ? ? . 309 THR B CG2 181 ATOM 797 O OG1 . THR B 181 309 . 26.182 -35.970 -6.549 1.00 56.22 ? ? ? ? ? . 309 THR B OG1 181 ATOM 798 N N . MET B 181 310 . 28.692 -35.891 -2.777 1.00 40.18 ? ? ? ? ? . 310 MET B N 181 ATOM 799 C CA . MET B 181 310 . 29.927 -36.017 -2.020 1.00 43.06 ? ? ? ? ? . 310 MET B CA 181 ATOM 800 C C . MET B 181 310 . 30.900 -36.977 -2.685 1.00 50.86 ? ? ? ? ? . 310 MET B C 181 ATOM 801 O O . MET B 181 310 . 30.528 -38.069 -3.104 1.00 58.09 ? ? ? ? ? . 310 MET B O 181 ATOM 802 C CB . MET B 181 310 . 29.644 -36.498 -0.604 1.00 45.70 ? ? ? ? ? . 310 MET B CB 181 ATOM 803 C CG . MET B 181 310 . 28.999 -35.452 0.269 1.00 53.52 ? ? ? ? ? . 310 MET B CG 181 ATOM 804 S SD . MET B 181 310 . 29.920 -35.248 1.793 1.00 49.37 ? ? ? ? ? . 310 MET B SD 181 ATOM 805 C CE . MET B 181 310 . 28.591 -34.610 2.833 1.00 38.56 ? ? ? ? ? . 310 MET B CE 181 ATOM 806 N N . THR B 181 311 . 32.153 -36.552 -2.757 1.00 47.12 ? ? ? ? ? . 311 THR B N 181 ATOM 807 C CA . THR B 181 311 . 33.231 -37.384 -3.269 1.00 67.01 ? ? ? ? ? . 311 THR B CA 181 ATOM 808 C C . THR B 181 311 . 34.356 -37.346 -2.256 1.00 62.29 ? ? ? ? ? . 311 THR B C 181 ATOM 809 O O . THR B 181 311 . 34.456 -36.415 -1.465 1.00 50.00 ? ? ? ? ? . 311 THR B O 181 ATOM 810 C CB . THR B 181 311 . 33.791 -36.852 -4.616 1.00 72.52 ? ? ? ? ? . 311 THR B CB 181 ATOM 811 C CG2 . THR B 181 311 . 32.717 -36.838 -5.696 1.00 74.96 ? ? ? ? ? . 311 THR B CG2 181 ATOM 812 O OG1 . THR B 181 311 . 34.304 -35.523 -4.438 1.00 69.09 ? ? ? ? ? . 311 THR B OG1 181 ATOM 813 N N . THR B 181 312 . 35.208 -38.357 -2.274 1.00 56.75 ? ? ? ? ? . 312 THR B N 181 ATOM 814 C CA . THR B 181 312 . 36.435 -38.298 -1.500 1.00 73.10 ? ? ? ? ? . 312 THR B CA 181 ATOM 815 C C . THR B 181 312 . 37.461 -37.565 -2.373 1.00 90.26 ? ? ? ? ? . 312 THR B C 181 ATOM 816 O O . THR B 181 312 . 37.142 -37.227 -3.515 1.00 97.52 ? ? ? ? ? . 312 THR B O 181 ATOM 817 C CB . THR B 181 312 . 36.902 -39.705 -1.138 1.00 76.73 ? ? ? ? ? . 312 THR B CB 181 ATOM 818 C CG2 . THR B 181 312 . 35.797 -40.470 -0.413 1.00 74.16 ? ? ? ? ? . 312 THR B CG2 181 ATOM 819 O OG1 . THR B 181 312 . 37.279 -40.408 -2.334 1.00 70.14 ? ? ? ? ? . 312 THR B OG1 181 ATOM 820 N N . GLN B 181 313 . 38.664 -37.280 -1.869 1.00 105.66 ? ? ? ? ? . 313 GLN B N 181 ATOM 821 C CA . GLN B 181 313 . 39.082 -37.569 -0.501 1.00 105.02 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CA 181 ATOM 822 C C . GLN B 181 313 . 39.547 -36.228 0.119 1.00 103.07 ? ? ? ? ? . 313 GLN B C 181 ATOM 823 O O . GLN B 181 313 . 38.861 -35.232 -0.120 1.00 96.70 ? ? ? ? ? . 313 GLN B O 181 ATOM 824 C CB . GLN B 181 313 . 40.151 -38.662 -0.495 1.00 114.46 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CB 181 ATOM 825 C CG . GLN B 181 313 . 39.891 -39.877 -1.383 1.00 113.15 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CG 181 ATOM 826 C CD . GLN B 181 313 . 40.974 -40.921 -1.244 1.00 114.83 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CD 181 ATOM 827 N NE2 . GLN B 181 313 . 41.637 -41.241 -2.349 1.00 114.00 ? ? ? ? ? . 313 GLN B NE2 181 ATOM 828 O OE1 . GLN B 181 313 . 41.219 -41.431 -0.151 1.00 117.12 ? ? ? ? ? . 313 GLN B OE1 181 ATOM 829 N N . GLY B 181 314 . 40.667 -36.114 0.855 1.00 104.94 ? ? ? ? ? . 314 GLY B N 181 ATOM 830 C CA . GLY B 181 314 . 41.740 -37.090 1.028 1.00 96.09 ? ? ? ? ? . 314 GLY B CA 181 ATOM 831 C C . GLY B 181 314 . 41.511 -38.166 2.075 1.00 89.81 ? ? ? ? ? . 314 GLY B C 181 ATOM 832 O O . GLY B 181 314 . 41.527 -39.361 1.778 1.00 77.24 ? ? ? ? ? . 314 GLY B O 181 ATOM 833 N N . SER B 181 315 . 41.331 -37.748 3.318 1.00 92.57 ? ? ? ? ? . 315 SER B N 181 ATOM 834 C CA . SER B 181 315 . 40.998 -38.696 4.372 1.00 91.93 ? ? ? ? ? . 315 SER B CA 181 ATOM 835 C C . SER B 181 315 . 39.507 -38.609 4.657 1.00 80.73 ? ? ? ? ? . 315 SER B C 181 ATOM 836 O O . SER B 181 315 . 39.009 -39.210 5.615 1.00 70.09 ? ? ? ? ? . 315 SER B O 181 ATOM 837 C CB . SER B 181 315 . 41.791 -38.400 5.642 1.00 92.11 ? ? ? ? ? . 315 SER B CB 181 ATOM 838 O OG . SER B 181 315 . 41.308 -37.230 6.280 1.00 87.16 ? ? ? ? ? . 315 SER B OG 181 ATOM 839 N N . GLY B 181 316 . 38.799 -37.862 3.813 1.00 60.00 ? ? ? ? ? . 316 GLY B N 181 ATOM 840 C CA . GLY B 181 316 . 37.391 -37.606 4.028 1.00 50.09 ? ? ? ? ? . 316 GLY B CA 181 ATOM 841 C C . GLY B 181 316 . 36.656 -37.237 2.758 1.00 52.09 ? ? ? ? ? . 316 GLY B C 181 ATOM 842 O O . GLY B 181 316 . 36.878 -37.830 1.707 1.00 51.72 ? ? ? ? ? . 316 GLY B O 181 ATOM 843 N N . TYR B 181 317 . 35.773 -36.247 2.867 1.00 38.41 ? ? ? ? ? . 317 TYR B N 181 ATOM 844 C CA . TYR B 181 317 . 34.853 -35.907 1.794 1.00 37.32 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CA 181 ATOM 845 C C . TYR B 181 317 . 34.790 -34.398 1.564 1.00 39.64 ? ? ? ? ? . 317 TYR B C 181 ATOM 846 O O . TYR B 181 317 . 35.083 -33.602 2.466 1.00 38.03 ? ? ? ? ? . 317 TYR B O 181 ATOM 847 C CB . TYR B 181 317 . 33.445 -36.396 2.131 1.00 37.83 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CB 181 ATOM 848 C CG . TYR B 181 317 . 33.303 -37.891 2.302 1.00 36.61 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CG 181 ATOM 849 C CD1 . TYR B 181 317 . 32.829 -38.682 1.263 1.00 47.77 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CD1 181 ATOM 850 C CD2 . TYR B 181 317 . 33.633 -38.510 3.500 1.00 45.48 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CD2 181 ATOM 851 C CE1 . TYR B 181 317 . 32.697 -40.046 1.405 1.00 48.50 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CE1 181 ATOM 852 C CE2 . TYR B 181 317 . 33.497 -39.881 3.656 1.00 49.89 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CE2 181 ATOM 853 C CZ . TYR B 181 317 . 33.031 -40.642 2.601 1.00 58.72 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CZ 181 ATOM 854 O OH . TYR B 181 317 . 32.889 -42.006 2.741 1.00 60.90 ? ? ? ? ? . 317 TYR B OH 181 ATOM 855 N N . THR B 181 318 . 34.403 -34.028 0.347 1.00 37.70 ? ? ? ? ? . 318 THR B N 181 ATOM 856 C CA . THR B 181 318 . 33.952 -32.677 0.032 1.00 41.60 ? ? ? ? ? . 318 THR B CA 181 ATOM 857 C C . THR B 181 318 . 32.806 -32.860 -0.933 1.00 44.90 ? ? ? ? ? . 318 THR B C 181 ATOM 858 O O . THR B 181 318 . 32.481 -33.987 -1.306 1.00 43.28 ? ? ? ? ? . 318 THR B O 181 ATOM 859 C CB . THR B 181 318 . 35.032 -31.808 -0.654 1.00 59.51 ? ? ? ? ? . 318 THR B CB 181 ATOM 860 C CG2 . THR B 181 318 . 34.732 -30.325 -0.462 1.00 64.67 ? ? ? ? ? . 318 THR B CG2 181 ATOM 861 O OG1 . THR B 181 318 . 36.320 -32.093 -0.103 1.00 78.47 ? ? ? ? ? . 318 THR B OG1 181 ATOM 862 N N . TRP B 181 319 . 32.164 -31.769 -1.322 1.00 42.49 ? ? ? ? ? . 319 TRP B N 181 ATOM 863 C CA . TRP B 181 319 . 31.165 -31.843 -2.363 1.00 47.38 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CA 181 ATOM 864 C C . TRP B 181 319 . 31.351 -30.735 -3.392 1.00 50.72 ? ? ? ? ? . 319 TRP B C 181 ATOM 865 O O . TRP B 181 319 . 32.044 -29.743 -3.141 1.00 48.28 ? ? ? ? ? . 319 TRP B O 181 ATOM 866 C CB . TRP B 181 319 . 29.752 -31.846 -1.772 1.00 42.69 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CB 181 ATOM 867 C CG . TRP B 181 319 . 29.322 -30.605 -1.008 1.00 46.08 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CG 181 ATOM 868 C CD1 . TRP B 181 319 . 28.707 -29.498 -1.519 1.00 46.66 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CD1 181 ATOM 869 C CD2 . TRP B 181 319 . 29.434 -30.384 0.405 1.00 40.99 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CD2 181 ATOM 870 C CE2 . TRP B 181 319 . 28.874 -29.119 0.678 1.00 35.90 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CE2 181 ATOM 871 C CE3 . TRP B 181 319 . 29.951 -31.131 1.469 1.00 44.39 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CE3 181 ATOM 872 N NE1 . TRP B 181 319 . 28.436 -28.598 -0.515 1.00 41.48 ? ? ? ? ? . 319 TRP B NE1 181 ATOM 873 C CZ2 . TRP B 181 319 . 28.826 -28.583 1.963 1.00 41.77 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CZ2 181 ATOM 874 C CZ3 . TRP B 181 319 . 29.901 -30.602 2.743 1.00 34.01 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CZ3 181 ATOM 875 C CH2 . TRP B 181 319 . 29.342 -29.342 2.981 1.00 39.74 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CH2 181 ATOM 876 N N . GLY B 181 320 . 30.752 -30.941 -4.562 1.00 69.81 ? ? ? ? ? . 320 GLY B N 181 ATOM 877 C CA . GLY B 181 320 . 30.864 -30.015 -5.675 1.00 78.98 ? ? ? ? ? . 320 GLY B CA 181 ATOM 878 C C . GLY B 181 320 . 29.493 -29.592 -6.168 1.00 83.95 ? ? ? ? ? . 320 GLY B C 181 ATOM 879 O O . GLY B 181 320 . 28.479 -29.894 -5.536 1.00 76.58 ? ? ? ? ? . 320 GLY B O 181 ATOM 880 N N . ASN B 181 321 . 29.445 -28.910 -7.308 1.00 85.18 ? ? ? ? ? . 321 ASN B N 181 ATOM 881 C CA . ASN B 181 321 . 28.228 -28.209 -7.686 1.00 81.67 ? ? ? ? ? . 321 ASN B CA 181 ATOM 882 C C . ASN B 181 321 . 27.791 -27.416 -6.458 1.00 66.24 ? ? ? ? ? . 321 ASN B C 181 ATOM 883 O O . ASN B 181 321 . 26.626 -27.470 -6.049 1.00 49.56 ? ? ? ? ? . 321 ASN B O 181 ATOM 884 C CB . ASN B 181 321 . 27.133 -29.191 -8.129 1.00 92.06 ? ? ? ? ? . 321 ASN B CB 181 ATOM 885 C CG . ASN B 181 321 . 27.370 -29.752 -9.530 1.00 96.71 ? ? ? ? ? . 321 ASN B CG 181 ATOM 886 N ND2 . ASN B 181 321 . 26.763 -30.901 -9.822 1.00 88.77 ? ? ? ? ? . 321 ASN B ND2 181 ATOM 887 O OD1 . ASN B 181 321 . 28.079 -29.153 -10.342 1.00 94.38 ? ? ? ? ? . 321 ASN B OD1 181 ATOM 888 N N . GLY B 181 322 . 28.750 -26.705 -5.860 1.00 69.50 ? ? ? ? ? . 322 GLY B N 181 ATOM 889 C CA . GLY B 181 322 . 28.521 -25.972 -4.624 1.00 71.74 ? ? ? ? ? . 322 GLY B CA 181 ATOM 890 C C . GLY B 181 322 . 27.644 -24.757 -4.854 1.00 62.37 ? ? ? ? ? . 322 GLY B C 181 ATOM 891 O O . GLY B 181 322 . 27.835 -24.005 -5.816 1.00 53.03 ? ? ? ? ? . 322 GLY B O 181 ATOM 892 N N . ALA B 181 323 . 26.669 -24.574 -3.971 1.00 49.58 ? ? ? ? ? . 323 ALA B N 181 ATOM 893 C CA . ALA B 181 323 . 25.718 -23.482 -4.101 1.00 44.73 ? ? ? ? ? . 323 ALA B CA 181 ATOM 894 C C . ALA B 181 323 . 26.350 -22.198 -3.597 1.00 39.50 ? ? ? ? ? . 323 ALA B C 181 ATOM 895 O O . ALA B 181 323 . 27.462 -22.218 -3.047 1.00 33.64 ? ? ? ? ? . 323 ALA B O 181 ATOM 896 C CB . ALA B 181 323 . 24.446 -23.791 -3.312 1.00 43.83 ? ? ? ? ? . 323 ALA B CB 181 ATOM 897 N N . GLN B 181 324 . 25.639 -21.087 -3.759 1.00 31.44 ? ? ? ? ? . 324 GLN B N 181 ATOM 898 C CA . GLN B 181 324 . 26.161 -19.818 -3.281 1.00 33.66 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CA 181 ATOM 899 C C . GLN B 181 324 . 25.051 -18.887 -2.857 1.00 29.48 ? ? ? ? ? . 324 GLN B C 181 ATOM 900 O O . GLN B 181 324 . 23.891 -19.049 -3.242 1.00 32.69 ? ? ? ? ? . 324 GLN B O 181 ATOM 901 C CB . GLN B 181 324 . 27.024 -19.157 -4.364 1.00 34.30 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CB 181 ATOM 902 C CG . GLN B 181 324 . 26.276 -18.862 -5.667 1.00 31.55 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CG 181 ATOM 903 C CD . GLN B 181 324 . 27.227 -18.393 -6.765 1.00 44.58 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CD 181 ATOM 904 N NE2 . GLN B 181 324 . 27.781 -19.336 -7.514 1.00 43.79 ? ? ? ? ? . 324 GLN B NE2 181 ATOM 905 O OE1 . GLN B 181 324 . 27.478 -17.200 -6.908 1.00 35.41 ? ? ? ? ? . 324 GLN B OE1 181 ATOM 906 N N . MET B 181 325 . 25.412 -17.903 -2.043 1.00 28.42 ? ? ? ? ? . 325 MET B N 181 ATOM 907 C CA . MET B 181 325 . 24.443 -16.919 -1.609 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 325 MET B CA 181 ATOM 908 C C . MET B 181 325 . 24.868 -15.542 -2.051 1.00 33.34 ? ? ? ? ? . 325 MET B C 181 ATOM 909 O O . MET B 181 325 . 25.976 -15.100 -1.735 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 325 MET B O 181 ATOM 910 C CB . MET B 181 325 . 24.296 -16.918 -0.086 1.00 31.72 ? ? ? ? ? . 325 MET B CB 181 ATOM 911 C CG . MET B 181 325 . 23.326 -15.837 0.410 1.00 38.25 ? ? ? ? ? . 325 MET B CG 181 ATOM 912 S SD . MET B 181 325 . 22.763 -16.076 2.113 1.00 34.29 ? ? ? ? ? . 325 MET B SD 181 ATOM 913 C CE . MET B 181 325 . 24.331 -15.904 2.983 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 325 MET B CE 181 ATOM 914 N N . ASN B 181 326 . 23.975 -14.853 -2.758 1.00 28.80 ? ? ? ? ? . 326 ASN B N 181 ATOM 915 C CA . ASN B 181 326 . 24.245 -13.493 -3.204 1.00 32.90 ? ? ? ? ? . 326 ASN B CA 181 ATOM 916 C C . ASN B 181 326 . 24.048 -12.486 -2.073 1.00 32.32 ? ? ? ? ? . 326 ASN B C 181 ATOM 917 O O . ASN B 181 326 . 23.285 -12.729 -1.138 1.00 29.42 ? ? ? ? ? . 326 ASN B O 181 ATOM 918 C CB . ASN B 181 326 . 23.321 -13.112 -4.374 1.00 27.96 ? ? ? ? ? . 326 ASN B CB 181 ATOM 919 C CG . ASN B 181 326 . 23.669 -13.847 -5.666 1.00 38.03 ? ? ? ? ? . 326 ASN B CG 181 ATOM 920 N ND2 . ASN B 181 326 . 22.782 -13.763 -6.638 1.00 41.33 ? ? ? ? ? . 326 ASN B ND2 181 ATOM 921 O OD1 . ASN B 181 326 . 24.719 -14.482 -5.782 1.00 49.13 ? ? ? ? ? . 326 ASN B OD1 181 ATOM 922 N N . GLY B 181 327 . 24.702 -11.335 -2.214 1.00 31.68 ? ? ? ? ? . 327 GLY B N 181 ATOM 923 C CA . GLY B 181 327 . 24.569 -10.223 -1.293 1.00 29.59 ? ? ? ? ? . 327 GLY B CA 181 ATOM 924 C C . GLY B 181 327 . 23.143 -9.832 -0.987 1.00 33.59 ? ? ? ? ? . 327 GLY B C 181 ATOM 925 O O . GLY B 181 327 . 22.826 -9.569 0.167 1.00 33.56 ? ? ? ? ? . 327 GLY B O 181 ATOM 926 N N . PHE B 181 328 . 22.263 -9.767 -1.984 1.00 33.78 ? ? ? ? ? . 328 PHE B N 181 ATOM 927 C CA . PHE B 181 328 . 20.907 -9.286 -1.696 1.00 38.44 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CA 181 ATOM 928 C C . PHE B 181 328 . 20.138 -10.241 -0.772 1.00 36.82 ? ? ? ? ? . 328 PHE B C 181 ATOM 929 O O . PHE B 181 328 . 19.208 -9.818 -0.077 1.00 39.02 ? ? ? ? ? . 328 PHE B O 181 ATOM 930 C CB . PHE B 181 328 . 20.090 -8.984 -2.973 1.00 38.45 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CB 181 ATOM 931 C CG . PHE B 181 328 . 19.950 -10.146 -3.888 1.00 34.89 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CG 181 ATOM 932 C CD1 . PHE B 181 328 . 18.948 -11.087 -3.693 1.00 41.01 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CD1 181 ATOM 933 C CD2 . PHE B 181 328 . 20.825 -10.310 -4.948 1.00 41.84 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CD2 181 ATOM 934 C CE1 . PHE B 181 328 . 18.833 -12.175 -4.538 1.00 44.70 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CE1 181 ATOM 935 C CE2 . PHE B 181 328 . 20.714 -11.382 -5.800 1.00 43.48 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CE2 181 ATOM 936 C CZ . PHE B 181 328 . 19.720 -12.326 -5.598 1.00 47.59 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CZ 181 ATOM 937 N N . PHE B 181 329 . 20.509 -11.520 -0.762 1.00 31.53 ? ? ? ? ? . 329 PHE B N 181 ATOM 938 C CA . PHE B 181 329 . 19.948 -12.449 0.239 1.00 27.63 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CA 181 ATOM 939 C C . PHE B 181 329 . 20.634 -12.282 1.612 1.00 31.11 ? ? ? ? ? . 329 PHE B C 181 ATOM 940 O O . PHE B 181 329 . 19.965 -12.203 2.647 1.00 31.48 ? ? ? ? ? . 329 PHE B O 181 ATOM 941 C CB . PHE B 181 329 . 20.092 -13.897 -0.235 1.00 28.86 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CB 181 ATOM 942 C CG . PHE B 181 329 . 19.063 -14.317 -1.263 1.00 34.11 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CG 181 ATOM 943 C CD1 . PHE B 181 329 . 17.770 -13.812 -1.232 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CD1 181 ATOM 944 C CD2 . PHE B 181 329 . 19.390 -15.241 -2.244 1.00 34.91 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CD2 181 ATOM 945 C CE1 . PHE B 181 329 . 16.825 -14.229 -2.159 1.00 38.87 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CE1 181 ATOM 946 C CE2 . PHE B 181 329 . 18.452 -15.650 -3.179 1.00 40.57 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CE2 181 ATOM 947 C CZ . PHE B 181 329 . 17.170 -15.140 -3.137 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CZ 181 ATOM 948 N N . ALA B 181 330 . 21.962 -12.232 1.607 1.00 31.99 ? ? ? ? ? . 330 ALA B N 181 ATOM 949 C CA . ALA B 181 330 . 22.738 -12.054 2.836 1.00 33.46 ? ? ? ? ? . 330 ALA B CA 181 ATOM 950 C C . ALA B 181 330 . 22.221 -10.861 3.619 1.00 32.27 ? ? ? ? ? . 330 ALA B C 181 ATOM 951 O O . ALA B 181 330 . 22.078 -10.921 4.837 1.00 29.88 ? ? ? ? ? . 330 ALA B O 181 ATOM 952 C CB . ALA B 181 330 . 24.214 -11.880 2.510 1.00 33.13 ? ? ? ? ? . 330 ALA B CB 181 ATOM 953 N N . LYS B 181 331 . 21.901 -9.784 2.908 1.00 31.68 ? ? ? ? ? . 331 LYS B N 181 ATOM 954 C CA . LYS B 181 331 . 21.459 -8.544 3.542 1.00 32.37 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CA 181 ATOM 955 C C . LYS B 181 331 . 20.051 -8.618 4.120 1.00 34.69 ? ? ? ? ? . 331 LYS B C 181 ATOM 956 O O . LYS B 181 331 . 19.662 -7.762 4.914 1.00 33.99 ? ? ? ? ? . 331 LYS B O 181 ATOM 957 C CB . LYS B 181 331 . 21.574 -7.381 2.553 1.00 40.75 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CB 181 ATOM 958 C CG . LYS B 181 331 . 23.008 -7.129 2.115 1.00 39.04 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CG 181 ATOM 959 C CD . LYS B 181 331 . 23.084 -6.245 0.871 1.00 43.24 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CD 181 ATOM 960 C CE . LYS B 181 331 . 22.949 -4.775 1.222 1.00 52.95 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CE 181 ATOM 961 N NZ . LYS B 181 331 . 23.036 -3.914 0.002 1.00 68.65 ? ? ? ? ? 1+ 331 LYS B NZ 181 ATOM 962 N N . LYS B 181 332 . 19.289 -9.635 3.740 1.00 32.46 ? ? ? ? ? . 332 LYS B N 181 ATOM 963 C CA . LYS B 181 332 . 17.989 -9.865 4.362 1.00 35.79 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CA 181 ATOM 964 C C . LYS B 181 332 . 18.114 -10.753 5.610 1.00 35.30 ? ? ? ? ? . 332 LYS B C 181 ATOM 965 O O . LYS B 181 332 . 17.118 -11.069 6.257 1.00 35.75 ? ? ? ? ? . 332 LYS B O 181 ATOM 966 C CB . LYS B 181 332 . 17.019 -10.528 3.375 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CB 181 ATOM 967 C CG . LYS B 181 332 . 16.608 -9.653 2.179 1.00 44.57 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CG 181 ATOM 968 C CD . LYS B 181 332 . 15.664 -10.420 1.255 1.00 50.96 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CD 181 ATOM 969 C CE . LYS B 181 332 . 15.356 -9.659 -0.032 1.00 71.51 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CE 181 ATOM 970 N NZ . LYS B 181 332 . 14.494 -8.461 0.194 1.00 80.75 ? ? ? ? ? 1+ 332 LYS B NZ 181 ATOM 971 N N . GLY B 181 333 . 19.332 -11.164 5.942 1.00 33.32 ? ? ? ? ? . 333 GLY B N 181 ATOM 972 C CA . GLY B 181 333 . 19.531 -12.042 7.089 1.00 35.80 ? ? ? ? ? . 333 GLY B CA 181 ATOM 973 C C . GLY B 181 333 . 19.403 -13.515 6.727 1.00 32.74 ? ? ? ? ? . 333 GLY B C 181 ATOM 974 O O . GLY B 181 333 . 19.170 -14.348 7.594 1.00 28.43 ? ? ? ? ? . 333 GLY B O 181 ATOM 975 N N . TYR B 181 334 . 19.552 -13.846 5.446 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 334 TYR B N 181 ATOM 976 C CA . TYR B 181 334 . 19.404 -15.232 5.019 1.00 27.28 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CA 181 ATOM 977 C C . TYR B 181 334 . 20.699 -16.011 5.167 1.00 29.20 ? ? ? ? ? . 334 TYR B C 181 ATOM 978 O O . TYR B 181 334 . 21.783 -15.442 5.240 1.00 28.57 ? ? ? ? ? . 334 TYR B O 181 ATOM 979 C CB . TYR B 181 334 . 18.950 -15.313 3.565 1.00 22.82 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CB 181 ATOM 980 C CG . TYR B 181 334 . 17.545 -14.806 3.318 1.00 27.52 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CG 181 ATOM 981 C CD1 . TYR B 181 334 . 16.732 -14.399 4.373 1.00 31.33 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CD1 181 ATOM 982 C CD2 . TYR B 181 334 . 17.029 -14.739 2.027 1.00 36.71 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CD2 181 ATOM 983 C CE1 . TYR B 181 334 . 15.444 -13.936 4.149 1.00 40.86 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CE1 181 ATOM 984 C CE2 . TYR B 181 334 . 15.734 -14.283 1.793 1.00 38.70 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CE2 181 ATOM 985 C CZ . TYR B 181 334 . 14.952 -13.877 2.855 1.00 48.56 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CZ 181 ATOM 986 O OH . TYR B 181 334 . 13.670 -13.419 2.633 1.00 42.26 ? ? ? ? ? . 334 TYR B OH 181 ATOM 987 N N . GLY B 181 335 . 20.588 -17.330 5.184 1.00 27.25 ? ? ? ? ? . 335 GLY B N 181 ATOM 988 C CA . GLY B 181 335 . 21.772 -18.157 5.208 1.00 28.98 ? ? ? ? ? . 335 GLY B CA 181 ATOM 989 C C . GLY B 181 335 . 21.840 -19.129 4.055 1.00 25.24 ? ? ? ? ? . 335 GLY B C 181 ATOM 990 O O . GLY B 181 335 . 20.836 -19.478 3.436 1.00 26.22 ? ? ? ? ? . 335 GLY B O 181 ATOM 991 N N . LEU B 181 336 . 23.051 -19.588 3.794 1.00 24.24 ? ? ? ? ? . 336 LEU B N 181 ATOM 992 C CA . LEU B 181 336 . 23.292 -20.621 2.817 1.00 24.53 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CA 181 ATOM 993 C C . LEU B 181 336 . 23.446 -21.938 3.561 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 336 LEU B C 181 ATOM 994 O O . LEU B 181 336 . 24.390 -22.120 4.353 1.00 23.12 ? ? ? ? ? . 336 LEU B O 181 ATOM 995 C CB . LEU B 181 336 . 24.563 -20.295 2.040 1.00 24.53 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CB 181 ATOM 996 C CG . LEU B 181 336 . 24.968 -21.274 0.944 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CG 181 ATOM 997 C CD1 . LEU B 181 336 . 23.826 -21.504 -0.020 1.00 38.10 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CD1 181 ATOM 998 C CD2 . LEU B 181 336 . 26.179 -20.726 0.221 1.00 32.65 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CD2 181 ATOM 999 N N . THR B 181 337 . 22.521 -22.853 3.298 1.00 27.80 ? ? ? ? ? . 337 THR B N 181 ATOM 1000 C CA . THR B 181 337 . 22.384 -24.073 4.097 1.00 24.52 ? ? ? ? ? . 337 THR B CA 181 ATOM 1001 C C . THR B 181 337 . 22.534 -25.324 3.250 1.00 31.48 ? ? ? ? ? . 337 THR B C 181 ATOM 1002 O O . THR B 181 337 . 21.974 -25.417 2.155 1.00 29.41 ? ? ? ? ? . 337 THR B O 181 ATOM 1003 C CB . THR B 181 337 . 21.015 -24.082 4.817 1.00 27.55 ? ? ? ? ? . 337 THR B CB 181 ATOM 1004 C CG2 . THR B 181 337 . 20.807 -25.373 5.636 1.00 24.62 ? ? ? ? ? . 337 THR B CG2 181 ATOM 1005 O OG1 . THR B 181 337 . 20.931 -22.948 5.696 1.00 26.62 ? ? ? ? ? . 337 THR B OG1 181 ATOM 1006 N N . SER B 181 338 . 23.317 -26.275 3.756 1.00 23.69 ? ? ? ? ? . 338 SER B N 181 ATOM 1007 C CA . SER B 181 338 . 23.467 -27.582 3.148 1.00 22.80 ? ? ? ? ? . 338 SER B CA 181 ATOM 1008 C C . SER B 181 338 . 23.131 -28.643 4.197 1.00 31.75 ? ? ? ? ? . 338 SER B C 181 ATOM 1009 O O . SER B 181 338 . 23.424 -28.462 5.383 1.00 25.70 ? ? ? ? ? . 338 SER B O 181 ATOM 1010 C CB . SER B 181 338 . 24.896 -27.771 2.638 1.00 29.76 ? ? ? ? ? . 338 SER B CB 181 ATOM 1011 O OG . SER B 181 338 . 25.253 -26.762 1.699 1.00 31.78 ? ? ? ? ? . 338 SER B OG 181 ATOM 1012 N N . SER B 181 339 . 22.490 -29.734 3.785 1.00 25.14 ? ? ? ? ? . 339 SER B N 181 ATOM 1013 C CA . SER B 181 339 . 22.185 -30.817 4.727 1.00 25.68 ? ? ? ? ? . 339 SER B CA 181 ATOM 1014 C C . SER B 181 339 . 22.358 -32.162 4.058 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 339 SER B C 181 ATOM 1015 O O . SER B 181 339 . 22.201 -32.284 2.841 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 339 SER B O 181 ATOM 1016 C CB . SER B 181 339 . 20.765 -30.700 5.303 1.00 26.08 ? ? ? ? ? . 339 SER B CB 181 ATOM 1017 O OG . SER B 181 339 . 19.777 -30.850 4.297 1.00 38.56 ? ? ? ? ? . 339 SER B OG 181 ATOM 1018 N N . TRP B 181 340 . 22.697 -33.167 4.859 1.00 25.31 ? ? ? ? ? . 340 TRP B N 181 ATOM 1019 C CA . TRP B 181 340 . 22.932 -34.523 4.359 1.00 25.46 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CA 181 ATOM 1020 C C . TRP B 181 340 . 22.783 -35.496 5.514 1.00 30.55 ? ? ? ? ? . 340 TRP B C 181 ATOM 1021 O O . TRP B 181 340 . 22.820 -35.091 6.685 1.00 24.86 ? ? ? ? ? . 340 TRP B O 181 ATOM 1022 C CB . TRP B 181 340 . 24.324 -34.646 3.747 1.00 26.11 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CB 181 ATOM 1023 C CG . TRP B 181 340 . 25.478 -34.402 4.686 1.00 24.94 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CG 181 ATOM 1024 C CD1 . TRP B 181 340 . 26.213 -35.351 5.362 1.00 28.87 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CD1 181 ATOM 1025 C CD2 . TRP B 181 340 . 26.037 -33.139 5.038 1.00 26.37 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CD2 181 ATOM 1026 C CE2 . TRP B 181 340 . 27.094 -33.389 5.949 1.00 26.22 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CE2 181 ATOM 1027 C CE3 . TRP B 181 340 . 25.741 -31.815 4.693 1.00 25.32 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CE3 181 ATOM 1028 N NE1 . TRP B 181 340 . 27.177 -34.747 6.131 1.00 26.60 ? ? ? ? ? . 340 TRP B NE1 181 ATOM 1029 C CZ2 . TRP B 181 340 . 27.858 -32.366 6.500 1.00 27.17 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CZ2 181 ATOM 1030 C CZ3 . TRP B 181 340 . 26.508 -30.795 5.247 1.00 25.94 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CZ3 181 ATOM 1031 C CH2 . TRP B 181 340 . 27.554 -31.079 6.136 1.00 27.78 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CH2 181 ATOM 1032 N N . THR B 181 341 . 22.605 -36.769 5.194 1.00 25.76 ? ? ? ? ? . 341 THR B N 181 ATOM 1033 C CA . THR B 181 341 . 22.570 -37.800 6.218 1.00 25.50 ? ? ? ? ? . 341 THR B CA 181 ATOM 1034 C C . THR B 181 341 . 23.731 -38.775 6.043 1.00 28.14 ? ? ? ? ? . 341 THR B C 181 ATOM 1035 O O . THR B 181 341 . 24.312 -38.881 4.958 1.00 29.17 ? ? ? ? ? . 341 THR B O 181 ATOM 1036 C CB . THR B 181 341 . 21.249 -38.572 6.186 1.00 29.76 ? ? ? ? ? . 341 THR B CB 181 ATOM 1037 C CG2 . THR B 181 341 . 20.046 -37.631 6.439 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 341 THR B CG2 181 ATOM 1038 O OG1 . THR B 181 341 . 21.114 -39.207 4.914 1.00 30.05 ? ? ? ? ? . 341 THR B OG1 181 ATOM 1039 N N . VAL B 181 342 . 24.080 -39.474 7.119 1.00 28.48 ? ? ? ? ? . 342 VAL B N 181 ATOM 1040 C CA . VAL B 181 342 . 25.140 -40.490 7.079 1.00 26.55 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CA 181 ATOM 1041 C C . VAL B 181 342 . 24.671 -41.700 7.878 1.00 33.47 ? ? ? ? ? . 342 VAL B C 181 ATOM 1042 O O . VAL B 181 342 . 24.404 -41.581 9.072 1.00 28.61 ? ? ? ? ? . 342 VAL B O 181 ATOM 1043 C CB . VAL B 181 342 . 26.463 -39.991 7.689 1.00 30.57 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CB 181 ATOM 1044 C CG1 . VAL B 181 342 . 27.541 -41.050 7.531 1.00 35.82 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CG1 181 ATOM 1045 C CG2 . VAL B 181 342 . 26.911 -38.670 7.054 1.00 31.22 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CG2 181 ATOM 1046 N N . PRO B 181 343 . 24.560 -42.870 7.230 1.00 33.88 ? ? ? ? ? . 343 PRO B N 181 ATOM 1047 C CA . PRO B 181 343 . 24.077 -44.043 7.973 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CA 181 ATOM 1048 C C . PRO B 181 343 . 24.982 -44.380 9.145 1.00 29.84 ? ? ? ? ? . 343 PRO B C 181 ATOM 1049 O O . PRO B 181 343 . 26.199 -44.230 9.041 1.00 33.13 ? ? ? ? ? . 343 PRO B O 181 ATOM 1050 C CB . PRO B 181 343 . 24.118 -45.177 6.934 1.00 37.69 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CB 181 ATOM 1051 C CG . PRO B 181 343 . 24.141 -44.490 5.594 1.00 40.35 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CG 181 ATOM 1052 C CD . PRO B 181 343 . 24.841 -43.174 5.815 1.00 37.98 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CD 181 ATOM 1053 N N . ILE B 181 344 . 24.391 -44.833 10.247 1.00 29.99 ? ? ? ? ? . 344 ILE B N 181 ATOM 1054 C CA . ILE B 181 344 . 25.153 -45.333 11.386 1.00 29.15 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CA 181 ATOM 1055 C C . ILE B 181 344 . 25.167 -46.873 11.332 1.00 35.42 ? ? ? ? ? . 344 ILE B C 181 ATOM 1056 O O . ILE B 181 344 . 24.117 -47.501 11.182 1.00 31.76 ? ? ? ? ? . 344 ILE B O 181 ATOM 1057 C CB . ILE B 181 344 . 24.517 -44.885 12.714 1.00 30.40 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CB 181 ATOM 1058 C CG1 . ILE B 181 344 . 24.681 -43.365 12.889 1.00 28.64 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CG1 181 ATOM 1059 C CG2 . ILE B 181 344 . 25.132 -45.647 13.896 1.00 28.36 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CG2 181 ATOM 1060 C CD1 . ILE B 181 344 . 23.840 -42.769 14.014 1.00 26.68 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CD1 181 ATOM 1061 N N . THR B 181 345 . 26.342 -47.485 11.455 1.00 33.81 ? ? ? ? ? . 345 THR B N 181 ATOM 1062 C CA . THR B 181 345 . 26.438 -48.935 11.254 1.00 31.29 ? ? ? ? ? . 345 THR B CA 181 ATOM 1063 C C . THR B 181 345 . 27.078 -49.636 12.439 1.00 39.55 ? ? ? ? ? . 345 THR B C 181 ATOM 1064 O O . THR B 181 345 . 27.348 -50.840 12.387 1.00 37.05 ? ? ? ? ? . 345 THR B O 181 ATOM 1065 C CB . THR B 181 345 . 27.264 -49.277 9.985 1.00 41.38 ? ? ? ? ? . 345 THR B CB 181 ATOM 1066 C CG2 . THR B 181 345 . 26.675 -48.605 8.742 1.00 41.43 ? ? ? ? ? . 345 THR B CG2 181 ATOM 1067 O OG1 . THR B 181 345 . 28.622 -48.850 10.167 1.00 36.59 ? ? ? ? ? . 345 THR B OG1 181 ATOM 1068 N N . GLY B 181 346 . 27.322 -48.892 13.507 1.00 35.59 ? ? ? ? ? . 346 GLY B N 181 ATOM 1069 C CA . GLY B 181 346 . 28.058 -49.427 14.633 1.00 34.74 ? ? ? ? ? . 346 GLY B CA 181 ATOM 1070 C C . GLY B 181 346 . 28.385 -48.368 15.657 1.00 43.42 ? ? ? ? ? . 346 GLY B C 181 ATOM 1071 O O . GLY B 181 346 . 27.744 -47.319 15.717 1.00 36.80 ? ? ? ? ? . 346 GLY B O 181 ATOM 1072 N N . THR B 181 347 . 29.419 -48.645 16.439 1.00 36.75 ? ? ? ? ? . 347 THR B N 181 ATOM 1073 C CA . THR B 181 347 . 29.779 -47.857 17.608 1.00 40.76 ? ? ? ? ? . 347 THR B CA 181 ATOM 1074 C C . THR B 181 347 . 30.565 -46.574 17.324 1.00 33.45 ? ? ? ? ? . 347 THR B C 181 ATOM 1075 O O . THR B 181 347 . 30.385 -45.570 18.010 1.00 39.64 ? ? ? ? ? . 347 THR B O 181 ATOM 1076 C CB . THR B 181 347 . 30.622 -48.735 18.559 1.00 43.36 ? ? ? ? ? . 347 THR B CB 181 ATOM 1077 C CG2 . THR B 181 347 . 31.426 -47.882 19.529 1.00 67.52 ? ? ? ? ? . 347 THR B CG2 181 ATOM 1078 O OG1 . THR B 181 347 . 29.738 -49.598 19.284 1.00 57.32 ? ? ? ? ? . 347 THR B OG1 181 ATOM 1079 N N . ASP B 181 348 . 31.457 -46.608 16.341 1.00 33.67 ? ? ? ? ? . 348 ASP B N 181 ATOM 1080 C CA . ASP B 181 348 . 32.332 -45.473 16.094 1.00 35.87 ? ? ? ? ? . 348 ASP B CA 181 ATOM 1081 C C . ASP B 181 348 . 31.648 -44.460 15.172 1.00 32.56 ? ? ? ? ? . 348 ASP B C 181 ATOM 1082 O O . ASP B 181 348 . 31.759 -44.533 13.944 1.00 35.12 ? ? ? ? ? . 348 ASP B O 181 ATOM 1083 C CB . ASP B 181 348 . 33.672 -45.931 15.503 1.00 36.92 ? ? ? ? ? . 348 ASP B CB 181 ATOM 1084 C CG . ASP B 181 348 . 34.604 -44.767 15.223 1.00 48.30 ? ? ? ? ? . 348 ASP B CG 181 ATOM 1085 O OD1 . ASP B 181 348 . 34.372 -43.678 15.798 1.00 42.96 ? ? ? ? ? . 348 ASP B OD1 181 ATOM 1086 O OD2 . ASP B 181 348 . 35.561 -44.935 14.435 1.00 42.97 ? ? ? ? ? 1- 348 ASP B OD2 181 ATOM 1087 N N . THR B 181 349 . 30.930 -43.519 15.777 1.00 31.26 ? ? ? ? ? . 349 THR B N 181 ATOM 1088 C CA . THR B 181 349 . 30.211 -42.501 15.019 1.00 29.80 ? ? ? ? ? . 349 THR B CA 181 ATOM 1089 C C . THR B 181 349 . 30.918 -41.154 15.119 1.00 35.12 ? ? ? ? ? . 349 THR B C 181 ATOM 1090 O O . THR B 181 349 . 30.291 -40.105 14.968 1.00 31.25 ? ? ? ? ? . 349 THR B O 181 ATOM 1091 C CB . THR B 181 349 . 28.771 -42.340 15.536 1.00 34.52 ? ? ? ? ? . 349 THR B CB 181 ATOM 1092 C CG2 . THR B 181 349 . 27.955 -43.577 15.222 1.00 35.60 ? ? ? ? ? . 349 THR B CG2 181 ATOM 1093 O OG1 . THR B 181 349 . 28.801 -42.146 16.951 1.00 34.80 ? ? ? ? ? . 349 THR B OG1 181 ATOM 1094 N N . SER B 181 350 . 32.223 -41.188 15.367 1.00 32.04 ? ? ? ? ? . 350 SER B N 181 ATOM 1095 C CA . SER B 181 350 . 33.022 -39.971 15.428 1.00 35.01 ? ? ? ? ? . 350 SER B CA 181 ATOM 1096 C C . SER B 181 350 . 33.061 -39.287 14.054 1.00 34.39 ? ? ? ? ? . 350 SER B C 181 ATOM 1097 O O . SER B 181 350 . 32.809 -39.917 13.024 1.00 33.52 ? ? ? ? ? . 350 SER B O 181 ATOM 1098 C CB . SER B 181 350 . 34.444 -40.290 15.912 1.00 38.51 ? ? ? ? ? . 350 SER B CB 181 ATOM 1099 O OG . SER B 181 350 . 35.133 -41.106 14.977 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 350 SER B OG 181 ATOM 1100 N N . PHE B 181 351 . 33.352 -37.989 14.041 1.00 29.77 ? ? ? ? ? . 351 PHE B N 181 ATOM 1101 C CA . PHE B 181 351 . 33.495 -37.264 12.790 1.00 28.94 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CA 181 ATOM 1102 C C . PHE B 181 351 . 34.232 -35.967 13.093 1.00 27.31 ? ? ? ? ? . 351 PHE B C 181 ATOM 1103 O O . PHE B 181 351 . 34.359 -35.565 14.258 1.00 28.78 ? ? ? ? ? . 351 PHE B O 181 ATOM 1104 C CB . PHE B 181 351 . 32.121 -36.987 12.141 1.00 26.42 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CB 181 ATOM 1105 C CG . PHE B 181 351 . 31.281 -36.003 12.904 1.00 29.60 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CG 181 ATOM 1106 C CD1 . PHE B 181 351 . 31.444 -34.640 12.713 1.00 29.17 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CD1 181 ATOM 1107 C CD2 . PHE B 181 351 . 30.345 -36.439 13.834 1.00 30.46 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CD2 181 ATOM 1108 C CE1 . PHE B 181 351 . 30.686 -33.725 13.443 1.00 28.50 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CE1 181 ATOM 1109 C CE2 . PHE B 181 351 . 29.588 -35.530 14.563 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CE2 181 ATOM 1110 C CZ . PHE B 181 351 . 29.762 -34.176 14.367 1.00 33.50 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CZ 181 ATOM 1111 N N . THR B 181 352 . 34.757 -35.331 12.053 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 352 THR B N 181 ATOM 1112 C CA . THR B 181 352 . 35.210 -33.951 12.174 1.00 30.61 ? ? ? ? ? . 352 THR B CA 181 ATOM 1113 C C . THR B 181 352 . 34.628 -33.187 10.986 1.00 33.75 ? ? ? ? ? . 352 THR B C 181 ATOM 1114 O O . THR B 181 352 . 34.493 -33.732 9.893 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 352 THR B O 181 ATOM 1115 C CB . THR B 181 352 . 36.746 -33.801 12.160 1.00 37.39 ? ? ? ? ? . 352 THR B CB 181 ATOM 1116 C CG2 . THR B 181 352 . 37.404 -34.834 13.059 1.00 34.31 ? ? ? ? ? . 352 THR B CG2 181 ATOM 1117 O OG1 . THR B 181 352 . 37.220 -33.949 10.822 1.00 43.08 ? ? ? ? ? . 352 THR B OG1 181 ATOM 1118 N N . PHE B 181 353 . 34.264 -31.933 11.217 1.00 28.77 ? ? ? ? ? . 353 PHE B N 181 ATOM 1119 C CA . PHE B 181 353 . 33.726 -31.102 10.164 1.00 30.32 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CA 181 ATOM 1120 C C . PHE B 181 353 . 34.499 -29.793 10.169 1.00 30.33 ? ? ? ? ? . 353 PHE B C 181 ATOM 1121 O O . PHE B 181 353 . 34.734 -29.207 11.226 1.00 29.16 ? ? ? ? ? . 353 PHE B O 181 ATOM 1122 C CB . PHE B 181 353 . 32.228 -30.858 10.367 1.00 30.03 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CB 181 ATOM 1123 C CG . PHE B 181 353 . 31.641 -29.899 9.373 1.00 27.81 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CG 181 ATOM 1124 C CD1 . PHE B 181 353 . 31.241 -30.337 8.118 1.00 25.14 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CD1 181 ATOM 1125 C CD2 . PHE B 181 353 . 31.511 -28.554 9.686 1.00 26.75 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CD2 181 ATOM 1126 C CE1 . PHE B 181 353 . 30.722 -29.459 7.200 1.00 27.27 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CE1 181 ATOM 1127 C CE2 . PHE B 181 353 . 30.991 -27.667 8.766 1.00 28.59 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CE2 181 ATOM 1128 C CZ . PHE B 181 353 . 30.590 -28.120 7.526 1.00 27.03 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CZ 181 ATOM 1129 N N . THR B 181 354 . 34.887 -29.336 8.981 1.00 26.69 ? ? ? ? ? . 354 THR B N 181 ATOM 1130 C CA . THR B 181 354 . 35.651 -28.095 8.844 1.00 31.26 ? ? ? ? ? . 354 THR B CA 181 ATOM 1131 C C . THR B 181 354 . 34.828 -27.084 8.063 1.00 29.16 ? ? ? ? ? . 354 THR B C 181 ATOM 1132 O O . THR B 181 354 . 34.546 -27.283 6.878 1.00 28.61 ? ? ? ? ? . 354 THR B O 181 ATOM 1133 C CB . THR B 181 354 . 36.987 -28.332 8.104 1.00 37.75 ? ? ? ? ? . 354 THR B CB 181 ATOM 1134 C CG2 . THR B 181 354 . 37.802 -27.034 8.012 1.00 39.96 ? ? ? ? ? . 354 THR B CG2 181 ATOM 1135 O OG1 . THR B 181 354 . 37.749 -29.325 8.799 1.00 36.11 ? ? ? ? ? . 354 THR B OG1 181 ATOM 1136 N N . PRO B 181 355 . 34.413 -25.997 8.723 1.00 31.58 ? ? ? ? ? . 355 PRO B N 181 ATOM 1137 C CA . PRO B 181 355 . 33.584 -25.035 7.997 1.00 28.76 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CA 181 ATOM 1138 C C . PRO B 181 355 . 34.379 -24.282 6.940 1.00 29.69 ? ? ? ? ? . 355 PRO B C 181 ATOM 1139 O O . PRO B 181 355 . 35.607 -24.169 7.013 1.00 31.08 ? ? ? ? ? . 355 PRO B O 181 ATOM 1140 C CB . PRO B 181 355 . 33.111 -24.083 9.095 1.00 29.93 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CB 181 ATOM 1141 C CG . PRO B 181 355 . 34.171 -24.174 10.151 1.00 44.30 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CG 181 ATOM 1142 C CD . PRO B 181 355 . 34.651 -25.592 10.118 1.00 36.06 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CD 181 ATOM 1143 N N . TYR B 181 356 . 33.663 -23.756 5.962 1.00 25.59 ? ? ? ? ? . 356 TYR B N 181 ATOM 1144 C CA . TYR B 181 356 . 34.292 -23.046 4.868 1.00 26.70 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CA 181 ATOM 1145 C C . TYR B 181 356 . 33.345 -21.990 4.334 1.00 29.45 ? ? ? ? ? . 356 TYR B C 181 ATOM 1146 O O . TYR B 181 356 . 32.152 -22.226 4.201 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 356 TYR B O 181 ATOM 1147 C CB . TYR B 181 356 . 34.676 -24.039 3.766 1.00 31.14 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CB 181 ATOM 1148 C CG . TYR B 181 356 . 35.277 -23.389 2.535 1.00 36.33 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CG 181 ATOM 1149 C CD1 . TYR B 181 356 . 36.654 -23.341 2.342 1.00 43.57 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CD1 181 ATOM 1150 C CD2 . TYR B 181 356 . 34.461 -22.817 1.572 1.00 41.71 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CD2 181 ATOM 1151 C CE1 . TYR B 181 356 . 37.199 -22.734 1.200 1.00 47.56 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CE1 181 ATOM 1152 C CE2 . TYR B 181 356 . 34.984 -22.217 0.445 1.00 50.44 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CE2 181 ATOM 1153 C CZ . TYR B 181 356 . 36.350 -22.177 0.259 1.00 51.28 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CZ 181 ATOM 1154 O OH . TYR B 181 356 . 36.843 -21.571 -0.882 1.00 60.08 ? ? ? ? ? . 356 TYR B OH 181 ATOM 1155 N N . ALA B 181 357 . 33.883 -20.809 4.056 1.00 27.24 ? ? ? ? ? . 357 ALA B N 181 ATOM 1156 C CA . ALA B 181 357 . 33.155 -19.779 3.342 1.00 26.67 ? ? ? ? ? . 357 ALA B CA 181 ATOM 1157 C C . ALA B 181 357 . 34.179 -18.960 2.547 1.00 31.55 ? ? ? ? ? . 357 ALA B C 181 ATOM 1158 O O . ALA B 181 357 . 35.267 -18.681 3.037 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 357 ALA B O 181 ATOM 1159 C CB . ALA B 181 357 . 32.397 -18.893 4.297 1.00 24.67 ? ? ? ? ? . 357 ALA B CB 181 ATOM 1160 N N . ALA B 181 358 . 33.841 -18.596 1.319 1.00 32.98 ? ? ? ? ? . 358 ALA B N 181 ATOM 1161 C CA . ALA B 181 358 . 34.769 -17.840 0.478 1.00 30.08 ? ? ? ? ? . 358 ALA B CA 181 ATOM 1162 C C . ALA B 181 358 . 33.996 -17.067 -0.579 1.00 30.39 ? ? ? ? ? . 358 ALA B C 181 ATOM 1163 O O . ALA B 181 358 . 32.957 -17.531 -1.059 1.00 32.04 ? ? ? ? ? . 358 ALA B O 181 ATOM 1164 C CB . ALA B 181 358 . 35.786 -18.772 -0.170 1.00 34.84 ? ? ? ? ? . 358 ALA B CB 181 ATOM 1165 N N . ARG B 181 359 . 34.471 -15.871 -0.929 1.00 35.34 ? ? ? ? ? . 359 ARG B N 181 ATOM 1166 C CA . ARG B 181 359 . 33.833 -15.144 -2.018 1.00 29.40 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CA 181 ATOM 1167 C C . ARG B 181 359 . 34.095 -15.955 -3.280 1.00 36.60 ? ? ? ? ? . 359 ARG B C 181 ATOM 1168 O O . ARG B 181 359 . 35.116 -16.631 -3.382 1.00 33.42 ? ? ? ? ? . 359 ARG B O 181 ATOM 1169 C CB . ARG B 181 359 . 34.340 -13.706 -2.136 1.00 41.42 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CB 181 ATOM 1170 C CG . ARG B 181 359 . 35.835 -13.550 -2.314 1.00 46.70 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CG 181 ATOM 1171 C CD . ARG B 181 359 . 36.181 -12.069 -2.386 1.00 55.93 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CD 181 ATOM 1172 N NE . ARG B 181 359 . 37.603 -11.812 -2.165 1.00 68.48 ? ? ? ? ? . 359 ARG B NE 181 ATOM 1173 C CZ . ARG B 181 359 . 38.480 -11.493 -3.115 1.00 78.11 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CZ 181 ATOM 1174 N NH1 . ARG B 181 359 . 38.106 -11.373 -4.386 1.00 66.60 ? ? ? ? ? 1+ 359 ARG B NH1 181 ATOM 1175 N NH2 . ARG B 181 359 . 39.747 -11.288 -2.784 1.00 87.13 ? ? ? ? ? . 359 ARG B NH2 181 ATOM 1176 N N . THR B 181 360 . 33.161 -15.914 -4.219 1.00 34.83 ? ? ? ? ? . 360 THR B N 181 ATOM 1177 C CA . THR B 181 360 . 33.189 -16.842 -5.351 1.00 36.96 ? ? ? ? ? . 360 THR B CA 181 ATOM 1178 C C . THR B 181 360 . 34.384 -16.651 -6.283 1.00 46.85 ? ? ? ? ? . 360 THR B C 181 ATOM 1179 O O . THR B 181 360 . 34.762 -17.580 -6.992 1.00 46.90 ? ? ? ? ? . 360 THR B O 181 ATOM 1180 C CB . THR B 181 360 . 31.901 -16.749 -6.168 1.00 35.19 ? ? ? ? ? . 360 THR B CB 181 ATOM 1181 C CG2 . THR B 181 360 . 30.746 -17.391 -5.402 1.00 39.03 ? ? ? ? ? . 360 THR B CG2 181 ATOM 1182 O OG1 . THR B 181 360 . 31.588 -15.374 -6.397 1.00 34.95 ? ? ? ? ? . 360 THR B OG1 181 ATOM 1183 N N . ASP B 181 361 . 34.989 -15.467 -6.271 1.00 40.03 ? ? ? ? ? . 361 ASP B N 181 ATOM 1184 C CA . ASP B 181 361 . 36.149 -15.209 -7.124 1.00 45.75 ? ? ? ? ? . 361 ASP B CA 181 ATOM 1185 C C . ASP B 181 361 . 37.475 -15.402 -6.397 1.00 55.07 ? ? ? ? ? . 361 ASP B C 181 ATOM 1186 O O . ASP B 181 361 . 38.526 -15.049 -6.927 1.00 53.96 ? ? ? ? ? . 361 ASP B O 181 ATOM 1187 C CB . ASP B 181 361 . 36.082 -13.797 -7.727 1.00 49.83 ? ? ? ? ? . 361 ASP B CB 181 ATOM 1188 C CG . ASP B 181 361 . 36.051 -12.701 -6.669 1.00 65.23 ? ? ? ? ? . 361 ASP B CG 181 ATOM 1189 O OD1 . ASP B 181 361 . 35.632 -12.980 -5.526 1.00 56.18 ? ? ? ? ? . 361 ASP B OD1 181 ATOM 1190 O OD2 . ASP B 181 361 . 36.432 -11.552 -6.983 1.00 74.07 ? ? ? ? ? 1- 361 ASP B OD2 181 ATOM 1191 N N . ARG B 181 362 . 37.435 -15.967 -5.191 1.00 46.90 ? ? ? ? ? . 362 ARG B N 181 ATOM 1192 C CA . ARG B 181 362 . 38.664 -16.221 -4.440 1.00 44.19 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CA 181 ATOM 1193 C C . ARG B 181 362 . 38.503 -17.421 -3.490 1.00 46.15 ? ? ? ? ? . 362 ARG B C 181 ATOM 1194 O O . ARG B 181 362 . 38.520 -17.280 -2.265 1.00 42.26 ? ? ? ? ? . 362 ARG B O 181 ATOM 1195 C CB . ARG B 181 362 . 39.076 -14.960 -3.673 1.00 48.94 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CB 181 ATOM 1196 C CG . ARG B 181 362 . 40.472 -15.022 -3.092 1.00 75.16 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CG 181 ATOM 1197 C CD . ARG B 181 362 . 41.553 -14.872 -4.159 1.00 87.27 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CD 181 ATOM 1198 N NE . ARG B 181 362 . 42.831 -15.425 -3.709 1.00 98.53 ? ? ? ? ? . 362 ARG B NE 181 ATOM 1199 C CZ . ARG B 181 362 . 43.731 -14.767 -2.979 1.00 105.07 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CZ 181 ATOM 1200 N NH1 . ARG B 181 362 . 44.859 -15.370 -2.622 1.00 103.28 ? ? ? ? ? 1+ 362 ARG B NH1 181 ATOM 1201 N NH2 . ARG B 181 362 . 43.515 -13.510 -2.603 1.00 106.38 ? ? ? ? ? . 362 ARG B NH2 181 ATOM 1202 N N . ILE B 181 363 . 38.366 -18.604 -4.075 1.00 44.51 ? ? ? ? ? . 363 ILE B N 181 ATOM 1203 C CA . ILE B 181 363 . 38.039 -19.809 -3.314 1.00 53.30 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CA 181 ATOM 1204 C C . ILE B 181 363 . 39.181 -20.323 -2.433 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 363 ILE B C 181 ATOM 1205 O O . ILE B 181 363 . 38.976 -21.202 -1.601 1.00 59.56 ? ? ? ? ? . 363 ILE B O 181 ATOM 1206 C CB . ILE B 181 363 . 37.512 -20.940 -4.239 1.00 58.19 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CB 181 ATOM 1207 C CG1 . ILE B 181 363 . 38.475 -21.246 -5.396 1.00 65.54 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CG1 181 ATOM 1208 C CG2 . ILE B 181 363 . 36.183 -20.541 -4.825 1.00 58.16 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CG2 181 ATOM 1209 C CD1 . ILE B 181 363 . 39.763 -21.925 -4.992 1.00 80.82 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CD1 181 ATOM 1210 N N . GLY B 181 364 . 40.374 -19.764 -2.595 1.00 61.98 ? ? ? ? ? . 364 GLY B N 181 ATOM 1211 C CA . GLY B 181 364 . 41.515 -20.192 -1.799 1.00 72.85 ? ? ? ? ? . 364 GLY B CA 181 ATOM 1212 C C . GLY B 181 364 . 41.608 -19.513 -0.440 1.00 73.60 ? ? ? ? ? . 364 GLY B C 181 ATOM 1213 O O . GLY B 181 364 . 42.426 -19.895 0.401 1.00 68.15 ? ? ? ? ? . 364 GLY B O 181 ATOM 1214 N N . ILE B 181 365 . 40.783 -18.492 -0.229 1.00 53.35 ? ? ? ? ? . 365 ILE B N 181 ATOM 1215 C CA . ILE B 181 365 . 40.740 -17.784 1.049 1.00 42.46 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CA 181 ATOM 1216 C C . ILE B 181 365 . 39.477 -18.188 1.829 1.00 43.99 ? ? ? ? ? . 365 ILE B C 181 ATOM 1217 O O . ILE B 181 365 . 38.383 -17.667 1.581 1.00 39.50 ? ? ? ? ? . 365 ILE B O 181 ATOM 1218 C CB . ILE B 181 365 . 40.732 -16.251 0.845 1.00 50.67 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CB 181 ATOM 1219 C CG1 . ILE B 181 365 . 41.897 -15.816 -0.054 1.00 68.99 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CG1 181 ATOM 1220 C CG2 . ILE B 181 365 . 40.776 -15.526 2.182 1.00 49.74 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CG2 181 ATOM 1221 C CD1 . ILE B 181 365 . 43.249 -16.320 0.391 1.00 73.59 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CD1 181 ATOM 1222 N N . ASN B 181 366 . 39.637 -19.118 2.761 1.00 38.77 ? ? ? ? ? . 366 ASN B N 181 ATOM 1223 C CA . ASN B 181 366 . 38.551 -19.514 3.659 1.00 32.35 ? ? ? ? ? . 366 ASN B CA 181 ATOM 1224 C C . ASN B 181 366 . 38.372 -18.501 4.778 1.00 36.22 ? ? ? ? ? . 366 ASN B C 181 ATOM 1225 O O . ASN B 181 366 . 39.276 -18.289 5.591 1.00 34.71 ? ? ? ? ? . 366 ASN B O 181 ATOM 1226 C CB . ASN B 181 366 . 38.841 -20.892 4.248 1.00 34.58 ? ? ? ? ? . 366 ASN B CB 181 ATOM 1227 C CG . ASN B 181 366 . 37.731 -21.389 5.152 1.00 40.08 ? ? ? ? ? . 366 ASN B CG 181 ATOM 1228 N ND2 . ASN B 181 366 . 37.919 -22.580 5.695 1.00 38.14 ? ? ? ? ? . 366 ASN B ND2 181 ATOM 1229 O OD1 . ASN B 181 366 . 36.715 -20.715 5.359 1.00 32.20 ? ? ? ? ? . 366 ASN B OD1 181 ATOM 1230 N N . 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HIS A 182 1 . 10.830 -46.731 -20.541 0 . ? ? ? ? ? . 1 HIS A CA 182 ATOM 2 . CA . HIS A 182 2 . 9.493 -43.480 -19.098 0 . ? ? ? ? ? . 2 HIS A CA 182 ATOM 3 . CA . HIS A 182 3 . 13.188 -42.609 -19.261 0 . ? ? ? ? ? . 3 HIS A CA 182 ATOM 4 . CA . HIS A 182 4 . 13.571 -38.847 -19.638 0 . ? ? ? ? ? . 4 HIS A CA 182 ATOM 5 . CA . HIS A 182 5 . 16.002 -37.687 -22.318 0 . ? ? ? ? ? . 5 HIS A CA 182 ATOM 6 . CA . HIS A 182 6 . 19.156 -35.655 -21.715 0 . ? ? ? ? ? . 6 HIS A CA 182 ATOM 7 . CA . SER A 182 7 . 19.300 -34.980 -25.451 0 . ? ? ? ? ? . 7 SER A CA 182 ATOM 8 . CA . GLY A 182 8 . 16.258 -36.094 -27.437 0 . ? ? ? ? ? . 8 GLY A CA 182 ATOM 9 . CA . ASN A 182 9 . 15.962 -34.632 -30.932 0 . ? ? ? ? ? . 9 ASN A CA 182 ATOM 10 . CA . THR A 182 10 . 12.232 -34.127 -30.407 0 . ? ? ? ? ? . 10 THR A CA 182 ATOM 11 . CA . ILE A 182 11 . 12.296 -31.018 -32.592 0 . ? ? ? ? ? . 11 ILE A CA 182 ATOM 12 . CA . VAL A 182 12 . 11.995 -28.067 -30.218 0 . ? ? ? ? ? . 12 VAL A CA 182 ATOM 13 . CA . ASN A 182 13 . 11.481 -24.856 -32.183 0 . ? ? ? ? ? . 13 ASN A CA 182 ATOM 14 . CA . GLY A 182 14 . 10.826 -25.103 -35.918 0 . ? ? ? ? ? . 14 GLY A CA 182 ATOM 15 . CA . ALA A 182 15 . 12.550 -21.733 -36.247 0 . ? ? ? ? ? . 15 ALA A CA 182 ATOM 16 . CA . PRO A 182 16 . 13.358 -20.953 -39.877 0 . ? ? ? ? ? . 16 PRO A CA 182 ATOM 17 . CA . ALA A 182 17 . 16.326 -19.826 -41.966 0 . ? ? ? ? ? . 17 ALA A CA 182 ATOM 18 . CA . ILE A 182 18 . 15.945 -19.503 -45.733 0 . ? ? ? ? ? . 18 ILE A CA 182 ATOM 19 . CA . ASN A 182 19 . 18.368 -21.812 -47.533 0 . ? ? ? ? ? . 19 ASN A CA 182 ATOM 20 . CA . ALA A 182 20 . 19.381 -18.897 -49.750 0 . ? ? ? ? ? . 20 ALA A CA 182 ATOM 21 . CA . SER A 182 21 . 22.134 -16.315 -49.310 0 . ? ? ? ? ? . 21 SER A CA 182 ATOM 22 . CA . LEU A 182 22 . 19.581 -13.826 -50.627 0 . ? ? ? ? ? . 22 LEU A CA 182 ATOM 23 . CA . ASN A 182 23 . 20.367 -10.276 -51.732 0 . ? ? ? ? ? . 23 ASN A CA 182 ATOM 24 . CA . ILE A 182 24 . 20.879 -7.963 -48.761 0 . ? ? ? ? ? . 24 ILE A CA 182 ATOM 25 . CA . ALA A 182 25 . 18.772 -4.863 -48.136 0 . ? ? ? ? ? . 25 ALA A CA 182 ATOM 1 N N . LYS B 182 207 . 19.670 -3.095 -45.370 1.00 25.62 ? ? ? ? ? . 207 LYS B N 182 ATOM 2 C CA . LYS B 182 207 . 18.563 -2.162 -45.472 1.00 26.63 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CA 182 ATOM 3 C C . LYS B 182 207 . 18.801 -0.983 -44.539 1.00 33.91 ? ? ? ? ? . 207 LYS B C 182 ATOM 4 O O . LYS B 182 207 . 18.309 0.118 -44.781 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 207 LYS B O 182 ATOM 5 C CB . LYS B 182 207 . 17.234 -2.828 -45.124 1.00 29.70 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CB 182 ATOM 6 C CG . LYS B 182 207 . 16.868 -3.970 -46.057 1.00 30.35 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CG 182 ATOM 7 C CD . LYS B 182 207 . 16.844 -3.530 -47.516 1.00 31.67 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CD 182 ATOM 8 C CE . LYS B 182 207 . 16.090 -4.528 -48.398 1.00 35.23 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CE 182 ATOM 9 N NZ . LYS B 182 207 . 16.789 -5.834 -48.473 1.00 42.19 ? ? ? ? ? 1+ 207 LYS B NZ 182 ATOM 10 N N . SER B 182 208 . 19.558 -1.200 -43.474 1.00 24.89 ? ? ? ? ? . 208 SER B N 182 ATOM 11 C CA . SER B 182 208 . 19.883 -0.092 -42.587 1.00 23.87 ? ? ? ? ? . 208 SER B CA 182 ATOM 12 C C . SER B 182 208 . 21.142 -0.356 -41.821 1.00 26.08 ? ? ? ? ? . 208 SER B C 182 ATOM 13 O O . SER B 182 208 . 21.554 -1.502 -41.627 1.00 25.46 ? ? ? ? ? . 208 SER B O 182 ATOM 14 C CB . SER B 182 208 . 18.733 0.196 -41.615 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 208 SER B CB 182 ATOM 15 O OG . SER B 182 208 . 18.655 -0.811 -40.620 1.00 32.94 ? ? ? ? ? . 208 SER B OG 182 ATOM 16 N N . GLU B 182 209 . 21.766 0.730 -41.397 1.00 22.52 ? ? ? ? ? . 209 GLU B N 182 ATOM 17 C CA . GLU B 182 209 . 22.953 0.662 -40.587 1.00 22.29 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CA 182 ATOM 18 C C . GLU B 182 209 . 22.832 1.690 -39.477 1.00 25.39 ? ? ? ? ? . 209 GLU B C 182 ATOM 19 O O . GLU B 182 209 . 22.461 2.844 -39.727 1.00 25.56 ? ? ? ? ? . 209 GLU B O 182 ATOM 20 C CB . GLU B 182 209 . 24.202 0.953 -41.421 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CB 182 ATOM 21 C CG . GLU B 182 209 . 25.465 0.883 -40.572 1.00 35.13 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CG 182 ATOM 22 C CD . GLU B 182 209 . 26.725 1.225 -41.354 1.00 70.40 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CD 182 ATOM 23 O OE1 . GLU B 182 209 . 26.651 1.330 -42.598 1.00 72.32 ? ? ? ? ? . 209 GLU B OE1 182 ATOM 24 O OE2 . GLU B 182 209 . 27.790 1.382 -40.720 1.00 75.78 ? ? ? ? ? 1- 209 GLU B OE2 182 ATOM 25 N N . THR B 182 210 . 23.174 1.279 -38.265 1.00 20.62 ? ? ? ? ? . 210 THR B N 182 ATOM 26 C CA . THR B 182 210 . 23.048 2.134 -37.091 1.00 25.31 ? ? ? ? ? . 210 THR B CA 182 ATOM 27 C C . THR B 182 210 . 24.366 2.150 -36.335 1.00 29.40 ? ? ? ? ? . 210 THR B C 182 ATOM 28 O O . THR B 182 210 . 24.971 1.107 -36.115 1.00 28.73 ? ? ? ? ? . 210 THR B O 182 ATOM 29 C CB . THR B 182 210 . 21.918 1.620 -36.149 1.00 24.45 ? ? ? ? ? . 210 THR B CB 182 ATOM 30 C CG2 . THR B 182 210 . 21.855 2.412 -34.840 1.00 24.96 ? ? ? ? ? . 210 THR B CG2 182 ATOM 31 O OG1 . THR B 182 210 . 20.660 1.734 -36.816 1.00 26.82 ? ? ? ? ? . 210 THR B OG1 182 ATOM 32 N N . LYS B 182 211 . 24.814 3.335 -35.939 1.00 22.90 ? ? ? ? ? . 211 LYS B N 182 ATOM 33 C CA . LYS B 182 211 . 25.964 3.442 -35.063 1.00 22.24 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CA 182 ATOM 34 C C . LYS B 182 211 . 25.545 4.130 -33.777 1.00 23.04 ? ? ? ? ? . 211 LYS B C 182 ATOM 35 O O . LYS B 182 211 . 24.733 5.062 -33.791 1.00 22.71 ? ? ? ? ? . 211 LYS B O 182 ATOM 36 C CB . LYS B 182 211 . 27.101 4.200 -35.744 1.00 26.14 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CB 182 ATOM 37 C CG . LYS B 182 211 . 27.823 3.362 -36.809 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CG 182 ATOM 38 C CD . LYS B 182 211 . 28.863 4.192 -37.549 1.00 33.39 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CD 182 ATOM 39 C CE . LYS B 182 211 . 29.938 3.315 -38.161 1.00 50.78 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CE 182 ATOM 40 N NZ . LYS B 182 211 . 30.942 4.123 -38.900 1.00 58.49 ? ? ? ? ? 1+ 211 LYS B NZ 182 ATOM 41 N N . VAL B 182 212 . 26.085 3.655 -32.671 1.00 19.49 ? ? ? ? ? . 212 VAL B N 182 ATOM 42 C CA . VAL B 182 212 . 25.852 4.287 -31.378 1.00 19.20 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CA 182 ATOM 43 C C . VAL B 182 212 . 27.170 4.817 -30.839 1.00 24.50 ? ? ? ? ? . 212 VAL B C 182 ATOM 44 O O . VAL B 182 212 . 28.161 4.070 -30.713 1.00 24.97 ? ? ? ? ? . 212 VAL B O 182 ATOM 45 C CB . VAL B 182 212 . 25.221 3.296 -30.372 1.00 25.22 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CB 182 ATOM 46 C CG1 . VAL B 182 212 . 25.067 3.950 -28.986 1.00 28.22 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CG1 182 ATOM 47 C CG2 . VAL B 182 212 . 23.879 2.795 -30.895 1.00 25.08 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CG2 182 ATOM 48 N N . TYR B 182 213 . 27.188 6.113 -30.547 1.00 23.22 ? ? ? ? ? . 213 TYR B N 182 ATOM 49 C CA . TYR B 182 213 . 28.346 6.773 -29.949 1.00 22.26 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CA 182 ATOM 50 C C . TYR B 182 213 . 27.976 7.196 -28.546 1.00 26.90 ? ? ? ? ? . 213 TYR B C 182 ATOM 51 O O . TYR B 182 213 . 26.818 7.539 -28.282 1.00 23.70 ? ? ? ? ? . 213 TYR B O 182 ATOM 52 C CB . TYR B 182 213 . 28.739 8.027 -30.729 1.00 22.25 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CB 182 ATOM 53 C CG . TYR B 182 213 . 29.015 7.808 -32.196 1.00 26.82 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CG 182 ATOM 54 C CD1 . TYR B 182 213 . 30.319 7.625 -32.661 1.00 27.28 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CD1 182 ATOM 55 C CD2 . TYR B 182 213 . 27.984 7.794 -33.116 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CD2 182 ATOM 56 C CE1 . TYR B 182 213 . 30.574 7.432 -34.001 1.00 30.15 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CE1 182 ATOM 57 C CE2 . TYR B 182 213 . 28.232 7.599 -34.456 1.00 31.07 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CE2 182 ATOM 58 C CZ . TYR B 182 213 . 29.529 7.414 -34.890 1.00 32.18 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CZ 182 ATOM 59 O OH . TYR B 182 213 . 29.761 7.218 -36.228 1.00 38.57 ? ? ? ? ? . 213 TYR B OH 182 ATOM 60 N N . THR B 182 214 . 28.950 7.189 -27.649 1.00 21.76 ? ? ? ? ? . 214 THR B N 182 ATOM 61 C CA . THR B 182 214 . 28.728 7.716 -26.301 1.00 22.37 ? ? ? ? ? . 214 THR B CA 182 ATOM 62 C C . THR B 182 214 . 29.946 8.525 -25.914 1.00 29.07 ? ? ? ? ? . 214 THR B C 182 ATOM 63 O O . THR B 182 214 . 31.025 8.392 -26.513 1.00 28.11 ? ? ? ? ? . 214 THR B O 182 ATOM 64 C CB . THR B 182 214 . 28.513 6.612 -25.231 1.00 25.80 ? ? ? ? ? . 214 THR B CB 182 ATOM 65 C CG2 . THR B 182 214 . 27.388 5.654 -25.601 1.00 26.85 ? ? ? ? ? . 214 THR B CG2 182 ATOM 66 O OG1 . THR B 182 214 . 29.723 5.868 -25.039 1.00 27.66 ? ? ? ? ? . 214 THR B OG1 182 ATOM 67 N N . GLY B 182 215 . 29.780 9.371 -24.911 1.00 24.60 ? ? ? ? ? . 215 GLY B N 182 ATOM 68 C CA . GLY B 182 215 . 30.870 10.201 -24.452 1.00 26.06 ? ? ? ? ? . 215 GLY B CA 182 ATOM 69 C C . GLY B 182 215 . 30.525 10.724 -23.081 1.00 28.86 ? ? ? ? ? . 215 GLY B C 182 ATOM 70 O O . GLY B 182 215 . 29.455 10.456 -22.534 1.00 23.75 ? ? ? ? ? . 215 GLY B O 182 ATOM 71 N N . GLU B 182 216 . 31.435 11.485 -22.514 1.00 21.86 ? ? ? ? ? . 216 GLU B N 182 ATOM 72 C CA . GLU B 182 216 . 31.308 11.801 -21.119 1.00 27.32 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CA 182 ATOM 73 C C . GLU B 182 216 . 31.956 13.135 -20.842 1.00 31.34 ? ? ? ? ? . 216 GLU B C 182 ATOM 74 O O . GLU B 182 216 . 32.953 13.502 -21.475 1.00 29.85 ? ? ? ? ? . 216 GLU B O 182 ATOM 75 C CB . GLU B 182 216 . 31.973 10.689 -20.331 1.00 33.30 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CB 182 ATOM 76 C CG . GLU B 182 216 . 32.235 10.996 -18.920 1.00 38.20 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CG 182 ATOM 77 C CD . GLU B 182 216 . 32.838 9.813 -18.192 1.00 35.14 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CD 182 ATOM 78 O OE1 . GLU B 182 216 . 33.177 8.793 -18.846 1.00 34.84 ? ? ? ? ? . 216 GLU B OE1 182 ATOM 79 O OE2 . GLU B 182 216 . 32.944 9.901 -16.955 1.00 38.87 ? ? ? ? ? 1- 216 GLU B OE2 182 ATOM 80 N N . GLY B 182 217 . 31.354 13.871 -19.915 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 217 GLY B N 182 ATOM 81 C CA . GLY B 182 217 . 31.902 15.125 -19.450 1.00 29.61 ? ? ? ? ? . 217 GLY B CA 182 ATOM 82 C C . GLY B 182 217 . 31.754 15.190 -17.942 1.00 30.38 ? ? ? ? ? . 217 GLY B C 182 ATOM 83 O O . GLY B 182 217 . 31.567 14.165 -17.284 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 217 GLY B O 182 ATOM 84 N N . VAL B 182 218 . 31.822 16.404 -17.402 1.00 31.36 ? ? ? ? ? . 218 VAL B N 182 ATOM 85 C CA . VAL B 182 218 . 31.778 16.608 -15.964 1.00 32.86 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CA 182 ATOM 86 C C . VAL B 182 218 . 30.791 17.723 -15.621 1.00 29.65 ? ? ? ? ? . 218 VAL B C 182 ATOM 87 O O . VAL B 182 218 . 30.904 18.848 -16.112 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 218 VAL B O 182 ATOM 88 C CB . VAL B 182 218 . 33.184 16.964 -15.406 1.00 35.97 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CB 182 ATOM 89 C CG1 . VAL B 182 218 . 33.108 17.333 -13.923 1.00 38.65 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CG1 182 ATOM 90 C CG2 . VAL B 182 218 . 34.148 15.803 -15.623 1.00 37.87 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CG2 182 ATOM 91 N N . ASP B 182 219 . 29.815 17.396 -14.791 1.00 28.21 ? ? ? ? ? . 219 ASP B N 182 ATOM 92 C CA . ASP B 182 219 . 28.929 18.419 -14.240 1.00 27.79 ? ? ? ? ? . 219 ASP B CA 182 ATOM 93 C C . ASP B 182 219 . 29.714 19.217 -13.176 1.00 32.39 ? ? ? ? ? . 219 ASP B C 182 ATOM 94 O O . ASP B 182 219 . 30.015 18.686 -12.109 1.00 33.80 ? ? ? ? ? . 219 ASP B O 182 ATOM 95 C CB . ASP B 182 219 . 27.683 17.763 -13.642 1.00 30.43 ? ? ? ? ? . 219 ASP B CB 182 ATOM 96 C CG . ASP B 182 219 . 26.729 18.772 -13.009 1.00 34.79 ? ? ? ? ? . 219 ASP B CG 182 ATOM 97 O OD1 . ASP B 182 219 . 27.200 19.613 -12.205 1.00 35.15 ? ? ? ? ? . 219 ASP B OD1 182 ATOM 98 O OD2 . ASP B 182 219 . 25.514 18.723 -13.323 1.00 32.04 ? ? ? ? ? 1- 219 ASP B OD2 182 ATOM 99 N N . SER B 182 220 . 30.063 20.461 -13.515 1.00 37.49 ? ? ? ? ? . 220 SER B N 182 ATOM 100 C CA . SER B 182 220 . 30.843 21.386 -12.663 1.00 40.21 ? ? ? ? ? . 220 SER B CA 182 ATOM 101 C C . SER B 182 220 . 30.279 21.611 -11.265 1.00 47.44 ? ? ? ? ? . 220 SER B C 182 ATOM 102 O O . SER B 182 220 . 31.021 21.912 -10.330 1.00 45.44 ? ? ? ? ? . 220 SER B O 182 ATOM 103 C CB . SER B 182 220 . 30.888 22.775 -13.307 1.00 43.36 ? ? ? ? ? . 220 SER B CB 182 ATOM 104 O OG . SER B 182 220 . 31.398 22.757 -14.618 1.00 65.77 ? ? ? ? ? . 220 SER B OG 182 ATOM 105 N N . VAL B 182 221 . 28.962 21.516 -11.133 1.00 41.68 ? ? ? ? ? . 221 VAL B N 182 ATOM 106 C CA . VAL B 182 221 . 28.294 21.851 -9.885 1.00 42.18 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CA 182 ATOM 107 C C . VAL B 182 221 . 28.314 20.698 -8.903 1.00 41.57 ? ? ? ? ? . 221 VAL B C 182 ATOM 108 O O . VAL B 182 221 . 28.638 20.877 -7.735 1.00 44.89 ? ? ? ? ? . 221 VAL B O 182 ATOM 109 C CB . VAL B 182 221 . 26.831 22.279 -10.132 1.00 43.59 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CB 182 ATOM 110 C CG1 . VAL B 182 221 . 26.101 22.545 -8.806 1.00 44.97 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CG1 182 ATOM 111 C CG2 . VAL B 182 221 . 26.795 23.504 -11.026 1.00 44.65 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CG2 182 ATOM 112 N N . TYR B 182 222 . 27.948 19.514 -9.363 1.00 33.80 ? ? ? ? ? . 222 TYR B N 182 ATOM 113 C CA . TYR B 182 222 . 27.881 18.368 -8.475 1.00 34.86 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CA 182 ATOM 114 C C . TYR B 182 222 . 29.139 17.495 -8.575 1.00 37.67 ? ? ? ? ? . 222 TYR B C 182 ATOM 115 O O . TYR B 182 222 . 29.270 16.506 -7.863 1.00 41.54 ? ? ? ? ? . 222 TYR B O 182 ATOM 116 C CB . TYR B 182 222 . 26.594 17.579 -8.735 1.00 35.37 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CB 182 ATOM 117 C CG . TYR B 182 222 . 25.382 18.375 -8.313 1.00 39.47 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CG 182 ATOM 118 C CD1 . TYR B 182 222 . 25.031 18.480 -6.971 1.00 48.93 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CD1 182 ATOM 119 C CD2 . TYR B 182 222 . 24.622 19.067 -9.246 1.00 36.16 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CD2 182 ATOM 120 C CE1 . TYR B 182 222 . 23.939 19.236 -6.573 1.00 48.50 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CE1 182 ATOM 121 C CE2 . TYR B 182 222 . 23.523 19.823 -8.858 1.00 42.06 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CE2 182 ATOM 122 C CZ . TYR B 182 222 . 23.192 19.909 -7.521 1.00 38.28 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CZ 182 ATOM 123 O OH . TYR B 182 222 . 22.102 20.659 -7.143 1.00 42.70 ? ? ? ? ? . 222 TYR B OH 182 ATOM 124 N N . ARG B 182 223 . 30.066 17.892 -9.443 1.00 36.13 ? ? ? ? ? . 223 ARG B N 182 ATOM 125 C CA . ARG B 182 223 . 31.337 17.184 -9.606 1.00 33.42 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CA 182 ATOM 126 C C . ARG B 182 223 . 31.105 15.691 -9.816 1.00 41.75 ? ? ? ? ? . 223 ARG B C 182 ATOM 127 O O . ARG B 182 223 . 31.677 14.848 -9.124 1.00 37.45 ? ? ? ? ? . 223 ARG B O 182 ATOM 128 C CB . ARG B 182 223 . 32.241 17.450 -8.394 1.00 38.28 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CB 182 ATOM 129 C CG . ARG B 182 223 . 32.471 18.940 -8.167 1.00 53.11 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CG 182 ATOM 130 C CD . ARG B 182 223 . 33.623 19.233 -7.216 1.00 68.77 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CD 182 ATOM 131 N NE . ARG B 182 223 . 34.493 20.275 -7.764 1.00 86.12 ? ? ? ? ? . 223 ARG B NE 182 ATOM 132 C CZ . ARG B 182 223 . 35.767 20.104 -8.114 1.00 96.36 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CZ 182 ATOM 133 N NH1 . ARG B 182 223 . 36.372 18.930 -7.958 1.00 96.61 ? ? ? ? ? 1+ 223 ARG B NH1 182 ATOM 134 N NH2 . ARG B 182 223 . 36.453 21.125 -8.613 1.00 99.60 ? ? ? ? ? . 223 ARG B NH2 182 ATOM 135 N N . VAL B 182 224 . 30.243 15.371 -10.779 1.00 31.59 ? ? ? ? ? . 224 VAL B N 182 ATOM 136 C CA . VAL B 182 224 . 29.936 13.989 -11.113 1.00 30.73 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CA 182 ATOM 137 C C . VAL B 182 224 . 30.015 13.894 -12.624 1.00 33.23 ? ? ? ? ? . 224 VAL B C 182 ATOM 138 O O . VAL B 182 224 . 29.980 14.913 -13.314 1.00 32.94 ? ? ? ? ? . 224 VAL B O 182 ATOM 139 C CB . VAL B 182 224 . 28.524 13.571 -10.656 1.00 42.25 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CB 182 ATOM 140 C CG1 . VAL B 182 224 . 28.435 13.495 -9.133 1.00 45.24 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CG1 182 ATOM 141 C CG2 . VAL B 182 224 . 27.468 14.532 -11.216 1.00 35.96 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CG2 182 ATOM 142 N N . PRO B 182 225 . 30.125 12.674 -13.152 1.00 28.59 ? ? ? ? ? . 225 PRO B N 182 ATOM 143 C CA . PRO B 182 225 . 30.126 12.575 -14.615 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CA 182 ATOM 144 C C . PRO B 182 225 . 28.736 12.820 -15.192 1.00 29.46 ? ? ? ? ? . 225 PRO B C 182 ATOM 145 O O . PRO B 182 225 . 27.724 12.522 -14.545 1.00 29.14 ? ? ? ? ? . 225 PRO B O 182 ATOM 146 C CB . PRO B 182 225 . 30.516 11.110 -14.872 1.00 30.24 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CB 182 ATOM 147 C CG . PRO B 182 225 . 31.112 10.620 -13.578 1.00 37.29 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CG 182 ATOM 148 C CD . PRO B 182 225 . 30.377 11.378 -12.508 1.00 32.00 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CD 182 ATOM 149 N N . ILE B 182 226 . 28.698 13.326 -16.413 1.00 26.81 ? ? ? ? ? . 226 ILE B N 182 ATOM 150 C CA . ILE B 182 226 . 27.461 13.371 -17.176 1.00 25.47 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CA 182 ATOM 151 C C . ILE B 182 226 . 27.779 12.734 -18.526 1.00 28.56 ? ? ? ? ? . 226 ILE B C 182 ATOM 152 O O . ILE B 182 226 . 28.917 12.803 -18.992 1.00 25.93 ? ? ? ? ? . 226 ILE B O 182 ATOM 153 C CB . ILE B 182 226 . 26.934 14.821 -17.296 1.00 24.29 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CB 182 ATOM 154 C CG1 . ILE B 182 226 . 25.527 14.841 -17.909 1.00 26.30 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CG1 182 ATOM 155 C CG2 . ILE B 182 226 . 27.901 15.683 -18.088 1.00 25.22 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CG2 182 ATOM 156 C CD1 . ILE B 182 226 . 24.835 16.218 -17.784 1.00 30.44 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CD1 182 ATOM 157 N N . TYR B 182 227 . 26.796 12.079 -19.128 1.00 22.15 ? ? ? ? ? . 227 TYR B N 182 ATOM 158 C CA . TYR B 182 227 . 27.036 11.289 -20.330 1.00 23.79 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CA 182 ATOM 159 C C . TYR B 182 227 . 26.137 11.716 -21.473 1.00 26.69 ? ? ? ? ? . 227 TYR B C 182 ATOM 160 O O . TYR B 182 227 . 25.070 12.307 -21.258 1.00 24.93 ? ? ? ? ? . 227 TYR B O 182 ATOM 161 C CB . TYR B 182 227 . 26.778 9.811 -20.033 1.00 21.29 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CB 182 ATOM 162 C CG . TYR B 182 227 . 27.575 9.288 -18.872 1.00 25.52 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CG 182 ATOM 163 C CD1 . TYR B 182 227 . 28.863 8.795 -19.060 1.00 28.44 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CD1 182 ATOM 164 C CD2 . TYR B 182 227 . 27.048 9.293 -17.569 1.00 25.95 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CD2 182 ATOM 165 C CE1 . TYR B 182 227 . 29.618 8.312 -17.985 1.00 28.46 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CE1 182 ATOM 166 C CE2 . TYR B 182 227 . 27.799 8.823 -16.490 1.00 29.59 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CE2 182 ATOM 167 C CZ . TYR B 182 227 . 29.080 8.325 -16.714 1.00 34.41 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CZ 182 ATOM 168 O OH . TYR B 182 227 . 29.832 7.853 -15.666 1.00 30.75 ? ? ? ? ? . 227 TYR B OH 182 ATOM 169 N N . TYR B 182 228 . 26.563 11.415 -22.696 1.00 21.67 ? ? ? ? ? . 228 TYR B N 182 ATOM 170 C CA . TYR B 182 228 . 25.647 11.493 -23.829 1.00 19.01 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CA 182 ATOM 171 C C . TYR B 182 228 . 25.679 10.200 -24.618 1.00 25.74 ? ? ? ? ? . 228 TYR B C 182 ATOM 172 O O . TYR B 182 228 . 26.654 9.439 -24.575 1.00 24.31 ? ? ? ? ? . 228 TYR B O 182 ATOM 173 C CB . TYR B 182 228 . 25.951 12.677 -24.744 1.00 25.87 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CB 182 ATOM 174 C CG . TYR B 182 228 . 27.137 12.464 -25.651 1.00 24.85 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CG 182 ATOM 175 C CD1 . TYR B 182 228 . 26.995 11.827 -26.883 1.00 31.13 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CD1 182 ATOM 176 C CD2 . TYR B 182 228 . 28.411 12.883 -25.268 1.00 24.64 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CD2 182 ATOM 177 C CE1 . TYR B 182 228 . 28.093 11.621 -27.705 1.00 36.32 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CE1 182 ATOM 178 C CE2 . TYR B 182 228 . 29.504 12.693 -26.081 1.00 31.79 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CE2 182 ATOM 179 C CZ . TYR B 182 228 . 29.341 12.059 -27.301 1.00 37.47 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CZ 182 ATOM 180 O OH . TYR B 182 228 . 30.434 11.866 -28.108 1.00 39.92 ? ? ? ? ? . 228 TYR B OH 182 ATOM 181 N N . LYS B 182 229 . 24.583 9.956 -25.318 1.00 20.79 ? ? ? ? ? . 229 LYS B N 182 ATOM 182 C CA . LYS B 182 229 . 24.511 8.904 -26.305 1.00 22.14 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CA 182 ATOM 183 C C . LYS B 182 229 . 23.972 9.529 -27.582 1.00 26.57 ? ? ? ? ? . 229 LYS B C 182 ATOM 184 O O . LYS B 182 229 . 23.049 10.356 -27.548 1.00 24.69 ? ? ? ? ? . 229 LYS B O 182 ATOM 185 C CB . LYS B 182 229 . 23.611 7.769 -25.810 1.00 23.96 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CB 182 ATOM 186 C CG . LYS B 182 229 . 23.375 6.666 -26.843 1.00 32.00 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CG 182 ATOM 187 C CD . LYS B 182 229 . 22.396 5.599 -26.325 1.00 44.72 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CD 182 ATOM 188 C CE . LYS B 182 229 . 23.016 4.740 -25.226 1.00 67.67 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CE 182 ATOM 189 N NZ . LYS B 182 229 . 22.097 3.654 -24.752 1.00 71.76 ? ? ? ? ? 1+ 229 LYS B NZ 182 ATOM 190 N N . LEU B 182 230 . 24.587 9.182 -28.705 1.00 22.89 ? ? ? ? ? . 230 LEU B N 182 ATOM 191 C CA . LEU B 182 230 . 24.086 9.581 -30.001 1.00 22.86 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CA 182 ATOM 192 C C . LEU B 182 230 . 23.924 8.339 -30.871 1.00 26.63 ? ? ? ? ? . 230 LEU B C 182 ATOM 193 O O . LEU B 182 230 . 24.898 7.652 -31.198 1.00 23.67 ? ? ? ? ? . 230 LEU B O 182 ATOM 194 C CB . LEU B 182 230 . 25.031 10.582 -30.673 1.00 21.89 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CB 182 ATOM 195 C CG . LEU B 182 230 . 24.545 11.074 -32.039 1.00 23.35 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CG 182 ATOM 196 C CD1 . LEU B 182 230 . 23.397 12.073 -31.891 1.00 24.14 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CD1 182 ATOM 197 C CD2 . LEU B 182 230 . 25.684 11.678 -32.880 1.00 27.57 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CD2 182 ATOM 198 N N . LYS B 182 231 . 22.684 8.053 -31.231 1.00 21.21 ? ? ? ? ? . 231 LYS B N 182 ATOM 199 C CA . LYS B 182 231 . 22.374 6.953 -32.115 1.00 23.88 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CA 182 ATOM 200 C C . LYS B 182 231 . 22.063 7.523 -33.490 1.00 24.25 ? ? ? ? ? . 231 LYS B C 182 ATOM 201 O O . LYS B 182 231 . 21.238 8.424 -33.628 1.00 22.38 ? ? ? ? ? . 231 LYS B O 182 ATOM 202 C CB . LYS B 182 231 . 21.175 6.175 -31.564 1.00 23.23 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CB 182 ATOM 203 C CG . LYS B 182 231 . 20.707 5.002 -32.449 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CG 182 ATOM 204 C CD . LYS B 182 231 . 19.521 4.290 -31.782 1.00 36.08 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CD 182 ATOM 205 C CE . LYS B 182 231 . 18.857 3.290 -32.721 1.00 64.12 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CE 182 ATOM 206 N NZ . LYS B 182 231 . 17.504 2.862 -32.244 1.00 72.17 ? ? ? ? ? 1+ 231 LYS B NZ 182 ATOM 207 N N . VAL B 182 232 . 22.742 7.013 -34.509 1.00 22.35 ? ? ? ? ? . 232 VAL B N 182 ATOM 208 C CA . VAL B 182 232 . 22.511 7.469 -35.866 1.00 20.60 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CA 182 ATOM 209 C C . VAL B 182 232 . 22.221 6.285 -36.792 1.00 25.19 ? ? ? ? ? . 232 VAL B C 182 ATOM 210 O O . VAL B 182 232 . 23.038 5.359 -36.929 1.00 20.37 ? ? ? ? ? . 232 VAL B O 182 ATOM 211 C CB . VAL B 182 232 . 23.739 8.225 -36.404 1.00 27.24 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CB 182 ATOM 212 C CG1 . VAL B 182 232 . 23.440 8.815 -37.770 1.00 28.32 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CG1 182 ATOM 213 C CG2 . VAL B 182 232 . 24.178 9.308 -35.403 1.00 27.81 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CG2 182 ATOM 214 N N . THR B 182 233 . 21.061 6.339 -37.425 1.00 21.64 ? ? ? ? ? . 233 THR B N 182 ATOM 215 C CA . THR B 182 233 . 20.600 5.288 -38.313 1.00 20.62 ? ? ? ? ? . 233 THR B CA 182 ATOM 216 C C . THR B 182 233 . 20.478 5.820 -39.733 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 233 THR B C 182 ATOM 217 O O . THR B 182 233 . 19.888 6.861 -39.978 1.00 27.05 ? ? ? ? ? . 233 THR B O 182 ATOM 218 C CB . THR B 182 233 . 19.226 4.746 -37.870 1.00 23.24 ? ? ? ? ? . 233 THR B CB 182 ATOM 219 C CG2 . THR B 182 233 . 18.701 3.726 -38.866 1.00 27.36 ? ? ? ? ? . 233 THR B CG2 182 ATOM 220 O OG1 . THR B 182 233 . 19.356 4.115 -36.590 1.00 25.68 ? ? ? ? ? . 233 THR B OG1 182 ATOM 221 N N . ASN B 182 234 . 21.052 5.079 -40.663 1.00 25.49 ? ? ? ? ? . 234 ASN B N 182 ATOM 222 C CA . ASN B 182 234 . 20.983 5.389 -42.071 1.00 21.67 ? ? ? ? ? . 234 ASN B CA 182 ATOM 223 C C . ASN B 182 234 . 20.177 4.278 -42.737 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 234 ASN B C 182 ATOM 224 O O . ASN B 182 234 . 20.632 3.136 -42.791 1.00 27.31 ? ? ? ? ? . 234 ASN B O 182 ATOM 225 C CB . ASN B 182 234 . 22.408 5.432 -42.610 1.00 24.58 ? ? ? ? ? . 234 ASN B CB 182 ATOM 226 C CG . ASN B 182 234 . 22.478 5.631 -44.112 1.00 33.74 ? ? ? ? ? . 234 ASN B CG 182 ATOM 227 N ND2 . ASN B 182 234 . 23.648 6.035 -44.583 1.00 31.51 ? ? ? ? ? . 234 ASN B ND2 182 ATOM 228 O OD1 . ASN B 182 234 . 21.514 5.406 -44.835 1.00 29.50 ? ? ? ? ? . 234 ASN B OD1 182 ATOM 229 N N . ASP B 182 235 . 18.987 4.601 -43.229 1.00 27.98 ? ? ? ? ? . 235 ASP B N 182 ATOM 230 C CA . ASP B 182 235 . 18.178 3.610 -43.932 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 235 ASP B CA 182 ATOM 231 C C . ASP B 182 235 . 18.208 3.808 -45.443 1.00 36.37 ? ? ? ? ? . 235 ASP B C 182 ATOM 232 O O . ASP B 182 235 . 17.380 3.251 -46.150 1.00 35.75 ? ? ? ? ? . 235 ASP B O 182 ATOM 233 C CB . ASP B 182 235 . 16.730 3.657 -43.456 1.00 32.37 ? ? ? ? ? . 235 ASP B CB 182 ATOM 234 C CG . ASP B 182 235 . 16.052 4.984 -43.753 1.00 36.43 ? ? ? ? ? . 235 ASP B CG 182 ATOM 235 O OD1 . ASP B 182 235 . 16.565 5.758 -44.591 1.00 36.34 ? ? ? ? ? . 235 ASP B OD1 182 ATOM 236 O OD2 . ASP B 182 235 . 14.996 5.255 -43.147 1.00 43.46 ? ? ? ? ? 1- 235 ASP B OD2 182 ATOM 237 N N . GLY B 182 236 . 19.145 4.615 -45.933 1.00 36.94 ? ? ? ? ? . 236 GLY B N 182 ATOM 238 C CA . GLY B 182 236 . 19.237 4.888 -47.359 1.00 38.20 ? ? ? ? ? . 236 GLY B CA 182 ATOM 239 C C . GLY B 182 236 . 18.443 6.102 -47.828 1.00 35.22 ? ? ? ? ? . 236 GLY B C 182 ATOM 240 O O . GLY B 182 236 . 18.828 6.743 -48.792 1.00 34.87 ? ? ? ? ? . 236 GLY B O 182 ATOM 241 N N . SER B 182 237 . 17.334 6.414 -47.160 1.00 29.65 ? ? ? ? ? . 237 SER B N 182 ATOM 242 C CA . SER B 182 237 . 16.540 7.594 -47.495 1.00 40.31 ? ? ? ? ? . 237 SER B CA 182 ATOM 243 C C . SER B 182 237 . 16.856 8.782 -46.582 1.00 36.90 ? ? ? ? ? . 237 SER B C 182 ATOM 244 O O . SER B 182 237 . 16.822 9.929 -47.018 1.00 30.22 ? ? ? ? ? . 237 SER B O 182 ATOM 245 C CB . SER B 182 237 . 15.050 7.280 -47.403 1.00 40.43 ? ? ? ? ? . 237 SER B CB 182 ATOM 246 O OG . SER B 182 237 . 14.674 6.357 -48.410 1.00 60.07 ? ? ? ? ? . 237 SER B OG 182 ATOM 247 N N . LYS B 182 238 . 17.170 8.506 -45.318 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 238 LYS B N 182 ATOM 248 C CA . LYS B 182 238 . 17.434 9.567 -44.358 1.00 25.95 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CA 182 ATOM 249 C C . LYS B 182 238 . 18.333 9.093 -43.230 1.00 27.65 ? ? ? ? ? . 238 LYS B C 182 ATOM 250 O O . LYS B 182 238 . 18.451 7.890 -42.972 1.00 30.13 ? ? ? ? ? . 238 LYS B O 182 ATOM 251 C CB . LYS B 182 238 . 16.112 10.069 -43.782 1.00 30.92 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CB 182 ATOM 252 C CG . LYS B 182 238 . 15.325 8.993 -43.028 1.00 35.30 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CG 182 ATOM 253 C CD . LYS B 182 238 . 13.954 9.492 -42.597 1.00 48.17 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CD 182 ATOM 254 C CE . LYS B 182 238 . 13.238 8.477 -41.707 1.00 50.16 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CE 182 ATOM 255 N NZ . LYS B 182 238 . 12.887 7.235 -42.449 1.00 58.27 ? ? ? ? ? 1+ 238 LYS B NZ 182 ATOM 256 N N . LEU B 182 239 . 18.996 10.036 -42.570 1.00 22.58 ? ? ? ? ? . 239 LEU B N 182 ATOM 257 C CA . LEU B 182 239 . 19.636 9.747 -41.299 1.00 22.78 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CA 182 ATOM 258 C C . LEU B 182 239 . 18.650 10.087 -40.188 1.00 29.31 ? ? ? ? ? . 239 LEU B C 182 ATOM 259 O O . LEU B 182 239 . 17.987 11.123 -40.243 1.00 28.83 ? ? ? ? ? . 239 LEU B O 182 ATOM 260 C CB . LEU B 182 239 . 20.910 10.564 -41.111 1.00 27.92 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CB 182 ATOM 261 C CG . LEU B 182 239 . 22.094 10.326 -42.051 1.00 30.55 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CG 182 ATOM 262 C CD1 . LEU B 182 239 . 23.258 11.217 -41.650 1.00 26.34 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CD1 182 ATOM 263 C CD2 . LEU B 182 239 . 22.514 8.843 -42.060 1.00 28.83 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CD2 182 ATOM 264 N N . THR B 182 240 . 18.538 9.206 -39.199 1.00 22.46 ? ? ? ? ? . 240 THR B N 182 ATOM 265 C CA . THR B 182 240 . 17.768 9.494 -37.984 1.00 23.29 ? ? ? ? ? . 240 THR B CA 182 ATOM 266 C C . THR B 182 240 . 18.756 9.612 -36.839 1.00 24.07 ? ? ? ? ? . 240 THR B C 182 ATOM 267 O O . THR B 182 240 . 19.580 8.714 -36.611 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 240 THR B O 182 ATOM 268 C CB . THR B 182 240 . 16.729 8.396 -37.709 1.00 25.67 ? ? ? ? ? . 240 THR B CB 182 ATOM 269 C CG2 . THR B 182 240 . 15.915 8.676 -36.428 1.00 29.68 ? ? ? ? ? . 240 THR B CG2 182 ATOM 270 O OG1 . THR B 182 240 . 15.834 8.309 -38.826 1.00 27.57 ? ? ? ? ? . 240 THR B OG1 182 ATOM 271 N N . PHE B 182 241 . 18.698 10.746 -36.147 1.00 22.95 ? ? ? ? ? . 241 PHE B N 182 ATOM 272 C CA . PHE B 182 241 . 19.574 11.031 -35.014 1.00 19.40 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CA 182 ATOM 273 C C . PHE B 182 241 . 18.768 10.968 -33.722 1.00 26.89 ? ? ? ? ? . 241 PHE B C 182 ATOM 274 O O . PHE B 182 241 . 17.668 11.532 -33.650 1.00 24.67 ? ? ? ? ? . 241 PHE B O 182 ATOM 275 C CB . PHE B 182 241 . 20.163 12.448 -35.124 1.00 21.92 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CB 182 ATOM 276 C CG . PHE B 182 241 . 21.184 12.623 -36.208 1.00 23.02 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CG 182 ATOM 277 C CD1 . PHE B 182 241 . 22.538 12.603 -35.907 1.00 28.28 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CD1 182 ATOM 278 C CD2 . PHE B 182 241 . 20.798 12.838 -37.522 1.00 25.52 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CD2 182 ATOM 279 C CE1 . PHE B 182 241 . 23.497 12.771 -36.908 1.00 27.06 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CE1 182 ATOM 280 C CE2 . PHE B 182 241 . 21.745 13.022 -38.518 1.00 26.93 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CE2 182 ATOM 281 C CZ . PHE B 182 241 . 23.099 12.979 -38.209 1.00 25.93 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CZ 182 ATOM 282 N N . THR B 182 242 . 19.314 10.313 -32.703 1.00 24.08 ? ? ? ? ? . 242 THR B N 182 ATOM 283 C CA . THR B 182 242 . 18.692 10.297 -31.376 1.00 19.97 ? ? ? ? ? . 242 THR B CA 182 ATOM 284 C C . THR B 182 242 . 19.780 10.586 -30.357 1.00 25.88 ? ? ? ? ? . 242 THR B C 182 ATOM 285 O O . THR B 182 242 . 20.740 9.825 -30.220 1.00 24.39 ? ? ? ? ? . 242 THR B O 182 ATOM 286 C CB . THR B 182 242 . 17.996 8.940 -31.041 1.00 24.68 ? ? ? ? ? . 242 THR B CB 182 ATOM 287 C CG2 . THR B 182 242 . 17.230 9.025 -29.703 1.00 29.71 ? ? ? ? ? . 242 THR B CG2 182 ATOM 288 O OG1 . THR B 182 242 . 17.067 8.609 -32.070 1.00 26.80 ? ? ? ? ? . 242 THR B OG1 182 ATOM 289 N N . TYR B 182 243 . 19.610 11.691 -29.641 1.00 25.01 ? ? ? ? ? . 243 TYR B N 182 ATOM 290 C CA . TYR B 182 243 . 20.647 12.273 -28.798 1.00 24.66 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CA 182 ATOM 291 C C . TYR B 182 243 . 20.163 12.417 -27.368 1.00 22.40 ? ? ? ? ? . 243 TYR B C 182 ATOM 292 O O . TYR B 182 243 . 19.179 13.107 -27.120 1.00 23.76 ? ? ? ? ? . 243 TYR B O 182 ATOM 293 C CB . TYR B 182 243 . 21.005 13.635 -29.390 1.00 23.18 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CB 182 ATOM 294 C CG . TYR B 182 243 . 21.764 14.584 -28.488 1.00 23.06 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CG 182 ATOM 295 C CD1 . TYR B 182 243 . 22.969 14.222 -27.907 1.00 26.48 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CD1 182 ATOM 296 C CD2 . TYR B 182 243 . 21.281 15.874 -28.255 1.00 29.34 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CD2 182 ATOM 297 C CE1 . TYR B 182 243 . 23.676 15.117 -27.096 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CE1 182 ATOM 298 C CE2 . TYR B 182 243 . 21.972 16.769 -27.462 1.00 26.99 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CE2 182 ATOM 299 C CZ . TYR B 182 243 . 23.163 16.389 -26.887 1.00 27.68 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CZ 182 ATOM 300 O OH . TYR B 182 243 . 23.838 17.288 -26.103 1.00 33.88 ? ? ? ? ? . 243 TYR B OH 182 ATOM 301 N N . THR B 182 244 . 20.838 11.757 -26.433 1.00 21.64 ? ? ? ? ? . 244 THR B N 182 ATOM 302 C CA . THR B 182 244 . 20.381 11.698 -25.049 1.00 22.00 ? ? ? ? ? . 244 THR B CA 182 ATOM 303 C C . THR B 182 244 . 21.489 12.191 -24.134 1.00 26.28 ? ? ? ? ? . 244 THR B C 182 ATOM 304 O O . THR B 182 244 . 22.638 11.786 -24.275 1.00 27.04 ? ? ? ? ? . 244 THR B O 182 ATOM 305 C CB . THR B 182 244 . 19.982 10.264 -24.635 1.00 24.28 ? ? ? ? ? . 244 THR B CB 182 ATOM 306 C CG2 . THR B 182 244 . 19.555 10.189 -23.176 1.00 21.62 ? ? ? ? ? . 244 THR B CG2 182 ATOM 307 O OG1 . THR B 182 244 . 18.905 9.812 -25.446 1.00 25.72 ? ? ? ? ? . 244 THR B OG1 182 ATOM 308 N N . VAL B 182 245 . 21.146 13.097 -23.225 1.00 22.45 ? ? ? ? ? . 245 VAL B N 182 ATOM 309 C CA . VAL B 182 245 . 22.065 13.521 -22.175 1.00 22.54 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CA 182 ATOM 310 C C . VAL B 182 245 . 21.510 12.995 -20.859 1.00 23.74 ? ? ? ? ? . 245 VAL B C 182 ATOM 311 O O . VAL B 182 245 . 20.315 13.122 -20.586 1.00 23.90 ? ? ? ? ? . 245 VAL B O 182 ATOM 312 C CB . VAL B 182 245 . 22.220 15.061 -22.154 1.00 25.98 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CB 182 ATOM 313 C CG1 . VAL B 182 245 . 22.882 15.532 -20.848 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CG1 182 ATOM 314 C CG2 . VAL B 182 245 . 23.013 15.513 -23.360 1.00 27.74 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CG2 182 ATOM 315 N N . THR B 182 246 . 22.366 12.376 -20.052 1.00 24.15 ? ? ? ? ? . 246 THR B N 182 ATOM 316 C CA . THR B 182 246 . 21.912 11.668 -18.866 1.00 25.48 ? ? ? ? ? . 246 THR B CA 182 ATOM 317 C C . THR B 182 246 . 23.042 11.477 -17.844 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 246 THR B C 182 ATOM 318 O O . THR B 182 246 . 24.222 11.524 -18.201 1.00 25.43 ? ? ? ? ? . 246 THR B O 182 ATOM 319 C CB . THR B 182 246 . 21.310 10.289 -19.243 1.00 26.78 ? ? ? ? ? . 246 THR B CB 182 ATOM 320 C CG2 . THR B 182 246 . 22.289 9.446 -20.079 1.00 22.96 ? ? ? ? ? . 246 THR B CG2 182 ATOM 321 O OG1 . THR B 182 246 . 20.959 9.571 -18.058 1.00 26.21 ? ? ? ? ? . 246 THR B OG1 182 ATOM 322 N N . TYR B 182 247 . 22.672 11.276 -16.581 1.00 23.92 ? ? ? ? ? . 247 TYR B N 182 ATOM 323 C CA . TYR B 182 247 . 23.643 10.969 -15.533 1.00 25.36 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CA 182 ATOM 324 C C . TYR B 182 247 . 23.865 9.467 -15.381 1.00 28.94 ? ? ? ? ? . 247 TYR B C 182 ATOM 325 O O . TYR B 182 247 . 24.700 9.040 -14.586 1.00 28.40 ? ? ? ? ? . 247 TYR B O 182 ATOM 326 C CB . TYR B 182 247 . 23.227 11.613 -14.189 1.00 24.74 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CB 182 ATOM 327 C CG . TYR B 182 247 . 23.326 13.107 -14.254 1.00 28.78 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CG 182 ATOM 328 C CD1 . TYR B 182 247 . 24.504 13.760 -13.909 1.00 28.84 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CD1 182 ATOM 329 C CD2 . TYR B 182 247 . 22.255 13.871 -14.717 1.00 28.39 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CD2 182 ATOM 330 C CE1 . TYR B 182 247 . 24.605 15.127 -13.999 1.00 26.40 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CE1 182 ATOM 331 C CE2 . TYR B 182 247 . 22.346 15.229 -14.810 1.00 26.71 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CE2 182 ATOM 332 C CZ . TYR B 182 247 . 23.516 15.857 -14.449 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CZ 182 ATOM 333 O OH . TYR B 182 247 . 23.596 17.217 -14.547 1.00 30.69 ? ? ? ? ? . 247 TYR B OH 182 ATOM 334 N N . VAL B 182 248 . 23.123 8.675 -16.153 1.00 27.71 ? ? ? ? ? . 248 VAL B N 182 ATOM 335 C CA . VAL B 182 248 . 23.277 7.219 -16.185 1.00 26.19 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CA 182 ATOM 336 C C . VAL B 182 248 . 24.404 6.828 -17.160 1.00 28.24 ? ? ? ? ? . 248 VAL B C 182 ATOM 337 O O . VAL B 182 248 . 24.375 7.191 -18.337 1.00 25.61 ? ? ? ? ? . 248 VAL B O 182 ATOM 338 C CB . VAL B 182 248 . 21.965 6.528 -16.646 1.00 29.15 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CB 182 ATOM 339 C CG1 . VAL B 182 248 . 22.141 4.991 -16.752 1.00 30.88 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CG1 182 ATOM 340 C CG2 . VAL B 182 248 . 20.802 6.878 -15.706 1.00 26.92 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CG2 182 ATOM 341 N N . ASN B 182 249 . 25.399 6.107 -16.658 1.00 27.30 ? ? ? ? ? . 249 ASN B N 182 ATOM 342 C CA . ASN B 182 249 . 26.508 5.635 -17.487 1.00 26.36 ? ? ? ? ? . 249 ASN B CA 182 ATOM 343 C C . ASN B 182 249 . 25.993 4.624 -18.511 1.00 27.85 ? ? ? ? ? . 249 ASN B C 182 ATOM 344 O O . ASN B 182 249 . 25.508 3.559 -18.144 1.00 30.49 ? ? ? ? ? . 249 ASN B O 182 ATOM 345 C CB . ASN B 182 249 . 27.582 4.978 -16.611 1.00 28.38 ? ? ? ? ? . 249 ASN B CB 182 ATOM 346 C CG . ASN B 182 249 . 28.842 4.613 -17.407 1.00 30.45 ? ? ? ? ? . 249 ASN B CG 182 ATOM 347 N ND2 . ASN B 182 249 . 29.989 4.668 -16.747 1.00 30.49 ? ? ? ? ? . 249 ASN B ND2 182 ATOM 348 O OD1 . ASN B 182 249 . 28.778 4.318 -18.611 1.00 31.35 ? ? ? ? ? . 249 ASN B OD1 182 ATOM 349 N N . PRO B 182 250 . 26.084 4.954 -19.808 1.00 27.66 ? ? ? ? ? . 250 PRO B N 182 ATOM 350 C CA . PRO B 182 250 . 25.473 4.048 -20.789 1.00 26.66 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CA 182 ATOM 351 C C . PRO B 182 250 . 26.138 2.672 -20.802 1.00 35.58 ? ? ? ? ? . 250 PRO B C 182 ATOM 352 O O . PRO B 182 250 . 25.528 1.699 -21.237 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 250 PRO B O 182 ATOM 353 C CB . PRO B 182 250 . 25.704 4.754 -22.135 1.00 31.85 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CB 182 ATOM 354 C CG . PRO B 182 250 . 26.067 6.164 -21.799 1.00 35.61 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CG 182 ATOM 355 C CD . PRO B 182 250 . 26.700 6.134 -20.433 1.00 30.23 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CD 182 ATOM 356 N N . LYS B 182 251 . 27.373 2.591 -20.326 1.00 36.31 ? ? ? ? ? . 251 LYS B N 182 ATOM 357 C CA . LYS B 182 251 . 28.098 1.317 -20.322 1.00 33.27 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CA 182 ATOM 358 C C . LYS B 182 251 . 27.497 0.339 -19.314 1.00 39.95 ? ? ? ? ? . 251 LYS B C 182 ATOM 359 O O . LYS B 182 251 . 27.398 -0.858 -19.575 1.00 41.82 ? ? ? ? ? . 251 LYS B O 182 ATOM 360 C CB . LYS B 182 251 . 29.580 1.563 -20.006 1.00 36.20 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CB 182 ATOM 361 C CG . LYS B 182 251 . 30.399 0.300 -19.766 1.00 45.42 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CG 182 ATOM 362 C CD . LYS B 182 251 . 30.689 -0.439 -21.057 1.00 46.90 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CD 182 ATOM 363 C CE . LYS B 182 251 . 31.587 -1.653 -20.807 1.00 64.59 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CE 182 ATOM 364 N NZ . LYS B 182 251 . 31.633 -2.576 -21.982 1.00 60.68 ? ? ? ? ? 1+ 251 LYS B NZ 182 ATOM 365 N N . THR B 182 252 . 27.085 0.857 -18.163 1.00 36.76 ? ? ? ? ? . 252 THR B N 182 ATOM 366 C CA . THR B 182 252 . 26.593 0.025 -17.072 1.00 40.86 ? ? ? ? ? . 252 THR B CA 182 ATOM 367 C C . THR B 182 252 . 25.093 0.156 -16.851 1.00 47.55 ? ? ? ? ? . 252 THR B C 182 ATOM 368 O O . THR B 182 252 . 24.485 -0.686 -16.191 1.00 37.45 ? ? ? ? ? . 252 THR B O 182 ATOM 369 C CB . THR B 182 252 . 27.269 0.425 -15.747 1.00 43.48 ? ? ? ? ? . 252 THR B CB 182 ATOM 370 C CG2 . THR B 182 252 . 28.776 0.262 -15.843 1.00 45.76 ? ? ? ? ? . 252 THR B CG2 182 ATOM 371 O OG1 . THR B 182 252 . 26.956 1.795 -15.444 1.00 38.47 ? ? ? ? ? . 252 THR B OG1 182 ATOM 372 N N . ASN B 182 253 . 24.496 1.217 -17.380 1.00 32.92 ? ? ? ? ? . 253 ASN B N 182 ATOM 373 C CA . ASN B 182 253 . 23.113 1.537 -17.038 1.00 36.27 ? ? ? ? ? . 253 ASN B CA 182 ATOM 374 C C . ASN B 182 253 . 22.945 1.776 -15.533 1.00 36.40 ? ? ? ? ? . 253 ASN B C 182 ATOM 375 O O . ASN B 182 253 . 21.865 1.574 -14.985 1.00 44.59 ? ? ? ? ? . 253 ASN B O 182 ATOM 376 C CB . ASN B 182 253 . 22.177 0.418 -17.493 1.00 45.47 ? ? ? ? ? . 253 ASN B CB 182 ATOM 377 C CG . ASN B 182 253 . 20.894 0.947 -18.123 1.00 66.07 ? ? ? ? ? . 253 ASN B CG 182 ATOM 378 N ND2 . ASN B 182 253 . 19.754 0.434 -17.664 1.00 75.12 ? ? ? ? ? . 253 ASN B ND2 182 ATOM 379 O OD1 . ASN B 182 253 . 20.929 1.807 -19.006 1.00 66.93 ? ? ? ? ? . 253 ASN B OD1 182 ATOM 380 N N . ASP B 182 254 . 24.013 2.197 -14.863 1.00 39.99 ? ? ? ? ? . 254 ASP B N 182 ATOM 381 C CA . ASP B 182 254 . 23.935 2.587 -13.453 1.00 41.72 ? ? ? ? ? . 254 ASP B CA 182 ATOM 382 C C . ASP B 182 254 . 23.970 4.105 -13.341 1.00 41.78 ? ? ? ? ? . 254 ASP B C 182 ATOM 383 O O . ASP B 182 254 . 24.807 4.761 -13.971 1.00 32.23 ? ? ? ? ? . 254 ASP B O 182 ATOM 384 C CB . ASP B 182 254 . 25.121 2.037 -12.658 1.00 48.31 ? ? ? ? ? . 254 ASP B CB 182 ATOM 385 C CG . ASP B 182 254 . 25.126 0.524 -12.563 1.00 64.26 ? ? ? ? ? . 254 ASP B CG 182 ATOM 386 O OD1 . ASP B 182 254 . 24.037 -0.086 -12.666 1.00 60.31 ? ? ? ? ? . 254 ASP B OD1 182 ATOM 387 O OD2 . ASP B 182 254 . 26.229 -0.049 -12.370 1.00 53.94 ? ? ? ? ? 1- 254 ASP B OD2 182 ATOM 388 N N . LEU B 182 255 . 23.072 4.653 -12.529 1.00 37.70 ? ? ? ? ? . 255 LEU B N 182 ATOM 389 C CA . LEU B 182 255 . 23.057 6.081 -12.246 1.00 38.10 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CA 182 ATOM 390 C C . LEU B 182 255 . 24.191 6.429 -11.288 1.00 47.81 ? ? ? ? ? . 255 LEU B C 182 ATOM 391 O O . LEU B 182 255 . 24.358 5.770 -10.267 1.00 40.81 ? ? ? ? ? . 255 LEU B O 182 ATOM 392 C CB . LEU B 182 255 . 21.708 6.472 -11.621 1.00 32.77 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CB 182 ATOM 393 C CG . LEU B 182 255 . 21.533 7.931 -11.209 1.00 35.15 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CG 182 ATOM 394 C CD1 . LEU B 182 255 . 21.738 8.872 -12.406 1.00 32.95 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CD1 182 ATOM 395 C CD2 . LEU B 182 255 . 20.147 8.137 -10.594 1.00 36.48 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CD2 182 ATOM 396 N N . GLY B 182 256 . 24.967 7.461 -11.617 1.00 40.15 ? ? ? ? ? . 256 GLY B N 182 ATOM 397 C CA . GLY B 182 256 . 26.003 7.957 -10.725 1.00 41.57 ? ? ? ? ? . 256 GLY B CA 182 ATOM 398 C C . GLY B 182 256 . 25.393 8.450 -9.415 1.00 46.05 ? ? ? ? ? . 256 GLY B C 182 ATOM 399 O O . GLY B 182 256 . 24.176 8.541 -9.288 1.00 38.45 ? ? ? ? ? . 256 GLY B O 182 ATOM 400 N N . ASN B 182 257 . 26.228 8.764 -8.431 1.00 44.05 ? ? ? ? ? . 257 ASN B N 182 ATOM 401 C CA . ASN B 182 257 . 25.719 9.230 -7.149 1.00 43.95 ? ? ? ? ? . 257 ASN B CA 182 ATOM 402 C C . ASN B 182 257 . 25.354 10.704 -7.221 1.00 43.88 ? ? ? ? ? . 257 ASN B C 182 ATOM 403 O O . ASN B 182 257 . 26.208 11.576 -7.046 1.00 41.00 ? ? ? ? ? . 257 ASN B O 182 ATOM 404 C CB . ASN B 182 257 . 26.747 9.015 -6.040 1.00 52.73 ? ? ? ? ? . 257 ASN B CB 182 ATOM 405 C CG . ASN B 182 257 . 26.217 9.421 -4.675 1.00 63.67 ? ? ? ? ? . 257 ASN B CG 182 ATOM 406 N ND2 . ASN B 182 257 . 27.123 9.607 -3.718 1.00 62.73 ? ? ? ? ? . 257 ASN B ND2 182 ATOM 407 O OD1 . ASN B 182 257 . 25.004 9.567 -4.482 1.00 56.32 ? ? ? ? ? . 257 ASN B OD1 182 ATOM 408 N N . ILE B 182 258 . 24.089 10.989 -7.503 1.00 41.08 ? ? ? ? ? . 258 ILE B N 182 ATOM 409 C CA . ILE B 182 258 . 23.645 12.375 -7.560 1.00 37.01 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CA 182 ATOM 410 C C . ILE B 182 258 . 22.571 12.624 -6.501 1.00 44.59 ? ? ? ? ? . 258 ILE B C 182 ATOM 411 O O . ILE B 182 258 . 21.709 13.481 -6.671 1.00 39.83 ? ? ? ? ? . 258 ILE B O 182 ATOM 412 C CB . ILE B 182 258 . 23.118 12.753 -8.966 1.00 33.42 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CB 182 ATOM 413 C CG1 . ILE B 182 258 . 22.038 11.776 -9.433 1.00 30.40 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CG1 182 ATOM 414 C CG2 . ILE B 182 258 . 24.271 12.794 -9.969 1.00 42.03 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CG2 182 ATOM 415 C CD1 . ILE B 182 258 . 21.376 12.196 -10.756 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CD1 182 ATOM 416 N N . SER B 182 259 . 22.647 11.873 -5.402 1.00 40.59 ? ? ? ? ? . 259 SER B N 182 ATOM 417 C CA . SER B 182 259 . 21.634 11.927 -4.348 1.00 48.71 ? ? ? ? ? . 259 SER B CA 182 ATOM 418 C C . SER B 182 259 . 21.500 13.332 -3.757 1.00 49.56 ? ? ? ? ? . 259 SER B C 182 ATOM 419 O O . SER B 182 259 . 20.454 13.685 -3.227 1.00 51.44 ? ? ? ? ? . 259 SER B O 182 ATOM 420 C CB . SER B 182 259 . 21.959 10.908 -3.243 1.00 49.40 ? ? ? ? ? . 259 SER B CB 182 ATOM 421 O OG . SER B 182 259 . 23.223 11.175 -2.652 1.00 55.62 ? ? ? ? ? . 259 SER B OG 182 ATOM 422 N N . SER B 182 260 . 22.551 14.134 -3.874 1.00 41.78 ? ? ? ? ? . 260 SER B N 182 ATOM 423 C CA . SER B 182 260 . 22.548 15.465 -3.304 1.00 56.35 ? ? ? ? ? . 260 SER B CA 182 ATOM 424 C C . SER B 182 260 . 22.112 16.526 -4.326 1.00 61.56 ? ? ? ? ? . 260 SER B C 182 ATOM 425 O O . SER B 182 260 . 22.213 17.727 -4.070 1.00 47.75 ? ? ? ? ? . 260 SER B O 182 ATOM 426 C CB . SER B 182 260 . 23.936 15.786 -2.739 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 260 SER B CB 182 ATOM 427 O OG . SER B 182 260 . 24.745 16.456 -3.684 1.00 58.58 ? ? ? ? ? . 260 SER B OG 182 ATOM 428 N N . MET B 182 261 . 21.622 16.087 -5.484 1.00 45.79 ? ? ? ? ? . 261 MET B N 182 ATOM 429 C CA . MET B 182 261 . 21.153 17.029 -6.495 1.00 41.44 ? ? ? ? ? . 261 MET B CA 182 ATOM 430 C C . MET B 182 261 . 19.822 17.634 -6.047 1.00 29.61 ? ? ? ? ? . 261 MET B C 182 ATOM 431 O O . MET B 182 261 . 18.914 16.922 -5.618 1.00 39.85 ? ? ? ? ? . 261 MET B O 182 ATOM 432 C CB . MET B 182 261 . 20.987 16.339 -7.853 1.00 39.77 ? ? ? ? ? . 261 MET B CB 182 ATOM 433 C CG . MET B 182 261 . 20.654 17.283 -8.996 1.00 30.89 ? ? ? ? ? . 261 MET B CG 182 ATOM 434 S SD . MET B 182 261 . 20.609 16.405 -10.585 1.00 32.47 ? ? ? ? ? . 261 MET B SD 182 ATOM 435 C CE . MET B 182 261 . 22.361 16.202 -10.956 1.00 31.50 ? ? ? ? ? . 261 MET B CE 182 ATOM 436 N N . ARG B 182 262 . 19.720 18.952 -6.118 1.00 36.39 ? ? ? ? ? . 262 ARG B N 182 ATOM 437 C CA . ARG B 182 262 . 18.462 19.603 -5.773 1.00 35.39 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CA 182 ATOM 438 C C . ARG B 182 262 . 17.423 19.349 -6.876 1.00 44.65 ? ? ? ? ? . 262 ARG B C 182 ATOM 439 O O . ARG B 182 262 . 17.748 19.392 -8.070 1.00 35.61 ? ? ? ? ? . 262 ARG B O 182 ATOM 440 C CB . ARG B 182 262 . 18.678 21.096 -5.494 1.00 46.10 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CB 182 ATOM 441 C CG . ARG B 182 262 . 18.890 21.980 -6.702 1.00 60.13 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CG 182 ATOM 442 C CD . ARG B 182 262 . 19.113 23.454 -6.295 1.00 75.65 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CD 182 ATOM 443 N NE . ARG B 182 262 . 18.334 24.384 -7.126 1.00 75.65 ? ? ? ? ? . 262 ARG B NE 182 ATOM 444 C CZ . ARG B 182 262 . 18.817 25.086 -8.150 1.00 77.11 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CZ 182 ATOM 445 N NH1 . ARG B 182 262 . 20.096 25.000 -8.495 1.00 72.13 ? ? ? ? ? 1+ 262 ARG B NH1 182 ATOM 446 N NH2 . ARG B 182 262 . 18.015 25.895 -8.837 1.00 85.66 ? ? ? ? ? . 262 ARG B NH2 182 ATOM 447 N N . PRO B 182 263 . 16.177 19.042 -6.477 1.00 43.75 ? ? ? ? ? . 263 PRO B N 182 ATOM 448 C CA . PRO B 182 263 . 15.124 18.674 -7.432 1.00 35.09 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CA 182 ATOM 449 C C . PRO B 182 263 . 14.921 19.709 -8.531 1.00 36.82 ? ? ? ? ? . 263 PRO B C 182 ATOM 450 O O . PRO B 182 263 . 14.525 19.333 -9.635 1.00 36.55 ? ? ? ? ? . 263 PRO B O 182 ATOM 451 C CB . PRO B 182 263 . 13.870 18.569 -6.558 1.00 43.00 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CB 182 ATOM 452 C CG . PRO B 182 263 . 14.377 18.267 -5.198 1.00 58.35 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CG 182 ATOM 453 C CD . PRO B 182 263 . 15.703 18.970 -5.082 1.00 50.23 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CD 182 ATOM 454 N N . GLY B 182 264 . 15.199 20.979 -8.247 1.00 33.82 ? ? ? ? ? . 264 GLY B N 182 ATOM 455 C CA . GLY B 182 264 . 14.974 22.041 -9.214 1.00 31.44 ? ? ? ? ? . 264 GLY B CA 182 ATOM 456 C C . GLY B 182 264 . 16.188 22.510 -9.982 1.00 36.85 ? ? ? ? ? . 264 GLY B C 182 ATOM 457 O O . GLY B 182 264 . 16.090 23.442 -10.784 1.00 36.26 ? ? ? ? ? . 264 GLY B O 182 ATOM 458 N N . TYR B 182 265 . 17.339 21.878 -9.740 1.00 30.78 ? ? ? ? ? . 265 TYR B N 182 ATOM 459 C CA . TYR B 182 265 . 18.495 22.040 -10.617 1.00 34.41 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CA 182 ATOM 460 C C . TYR B 182 265 . 18.006 21.681 -12.018 1.00 29.84 ? ? ? ? ? . 265 TYR B C 182 ATOM 461 O O . TYR B 182 265 . 17.118 20.845 -12.156 1.00 34.73 ? ? ? ? ? . 265 TYR B O 182 ATOM 462 C CB . TYR B 182 265 . 19.595 21.075 -10.176 1.00 34.51 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CB 182 ATOM 463 C CG . TYR B 182 265 . 20.856 21.083 -11.000 1.00 33.68 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CG 182 ATOM 464 C CD1 . TYR B 182 265 . 21.667 22.200 -11.053 1.00 35.53 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CD1 182 ATOM 465 C CD2 . TYR B 182 265 . 21.262 19.946 -11.692 1.00 33.51 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CD2 182 ATOM 466 C CE1 . TYR B 182 265 . 22.839 22.201 -11.787 1.00 35.60 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CE1 182 ATOM 467 C CE2 . TYR B 182 265 . 22.426 19.934 -12.434 1.00 33.06 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CE2 182 ATOM 468 C CZ . TYR B 182 265 . 23.213 21.054 -12.476 1.00 34.70 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CZ 182 ATOM 469 O OH . TYR B 182 265 . 24.379 21.054 -13.196 1.00 32.39 ? ? ? ? ? . 265 TYR B OH 182 ATOM 470 N N . SER B 182 266 . 18.552 22.310 -13.044 1.00 33.91 ? ? ? ? ? . 266 SER B N 182 ATOM 471 C CA . SER B 182 266 . 18.106 22.011 -14.397 1.00 35.84 ? ? ? ? ? . 266 SER B CA 182 ATOM 472 C C . SER B 182 266 . 19.199 22.209 -15.426 1.00 30.78 ? ? ? ? ? . 266 SER B C 182 ATOM 473 O O . SER B 182 266 . 19.996 23.151 -15.327 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 266 SER B O 182 ATOM 474 C CB . SER B 182 266 . 16.910 22.895 -14.764 1.00 44.08 ? ? ? ? ? . 266 SER B CB 182 ATOM 475 O OG . SER B 182 266 . 16.238 22.364 -15.892 1.00 45.84 ? ? ? ? ? . 266 SER B OG 182 ATOM 476 N N . ILE B 182 267 . 19.202 21.344 -16.446 1.00 27.16 ? ? ? ? ? . 267 ILE B N 182 ATOM 477 C CA . ILE B 182 267 . 20.189 21.442 -17.520 1.00 32.18 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CA 182 ATOM 478 C C . ILE B 182 267 . 19.569 21.474 -18.921 1.00 27.48 ? ? ? ? ? . 267 ILE B C 182 ATOM 479 O O . ILE B 182 267 . 18.496 20.912 -19.150 1.00 28.21 ? ? ? ? ? . 267 ILE B O 182 ATOM 480 C CB . ILE B 182 267 . 21.199 20.258 -17.466 1.00 30.52 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CB 182 ATOM 481 C CG1 . ILE B 182 267 . 20.464 18.919 -17.539 1.00 29.39 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CG1 182 ATOM 482 C CG2 . ILE B 182 267 . 22.044 20.321 -16.192 1.00 32.64 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CG2 182 ATOM 483 C CD1 . ILE B 182 267 . 21.383 17.737 -17.862 1.00 31.15 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CD1 182 ATOM 484 N N . TYR B 182 268 . 20.274 22.124 -19.849 1.00 27.73 ? ? ? ? ? . 268 TYR B N 182 ATOM 485 C CA . TYR B 182 268 . 19.960 22.062 -21.276 1.00 26.03 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CA 182 ATOM 486 C C . TYR B 182 268 . 20.812 20.983 -21.965 1.00 30.05 ? ? ? ? ? . 268 TYR B C 182 ATOM 487 O O . TYR B 182 268 . 21.922 20.698 -21.510 1.00 28.99 ? ? ? ? ? . 268 TYR B O 182 ATOM 488 C CB . TYR B 182 268 . 20.296 23.387 -21.942 1.00 27.88 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CB 182 ATOM 489 C CG . TYR B 182 268 . 19.440 24.564 -21.522 1.00 37.71 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CG 182 ATOM 490 C CD1 . TYR B 182 268 . 18.054 24.481 -21.513 1.00 38.41 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CD1 182 ATOM 491 C CD2 . TYR B 182 268 . 20.030 25.762 -21.149 1.00 37.46 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CD2 182 ATOM 492 C CE1 . TYR B 182 268 . 17.279 25.571 -21.147 1.00 41.10 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CE1 182 ATOM 493 C CE2 . TYR B 182 268 . 19.273 26.849 -20.778 1.00 41.08 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CE2 182 ATOM 494 C CZ . TYR B 182 268 . 17.900 26.750 -20.775 1.00 46.31 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CZ 182 ATOM 495 O OH . TYR B 182 268 . 17.153 27.842 -20.407 1.00 48.25 ? ? ? ? ? . 268 TYR B OH 182 ATOM 496 N N . ASN B 182 269 . 20.321 20.422 -23.072 1.00 28.76 ? ? ? ? ? . 269 ASN B N 182 ATOM 497 C CA . ASN B 182 269 . 21.145 19.526 -23.907 1.00 23.75 ? ? ? ? ? . 269 ASN B CA 182 ATOM 498 C C . ASN B 182 269 . 21.569 20.202 -25.212 1.00 32.53 ? ? ? ? ? . 269 ASN B C 182 ATOM 499 O O . ASN B 182 269 . 22.161 19.570 -26.087 1.00 31.35 ? ? ? ? ? . 269 ASN B O 182 ATOM 500 C CB . ASN B 182 269 . 20.409 18.207 -24.202 1.00 27.54 ? ? ? ? ? . 269 ASN B CB 182 ATOM 501 C CG . ASN B 182 269 . 19.222 18.390 -25.144 1.00 33.94 ? ? ? ? ? . 269 ASN B CG 182 ATOM 502 N ND2 . ASN B 182 269 . 18.726 17.282 -25.705 1.00 26.49 ? ? ? ? ? . 269 ASN B ND2 182 ATOM 503 O OD1 . ASN B 182 269 . 18.744 19.512 -25.349 1.00 32.28 ? ? ? ? ? . 269 ASN B OD1 182 ATOM 504 N N . SER B 182 270 . 21.278 21.494 -25.351 1.00 30.88 ? ? ? ? ? . 270 SER B N 182 ATOM 505 C CA . SER B 182 270 . 21.688 22.217 -26.546 1.00 32.99 ? ? ? ? ? . 270 SER B CA 182 ATOM 506 C C . SER B 182 270 . 22.170 23.607 -26.198 1.00 40.97 ? ? ? ? ? . 270 SER B C 182 ATOM 507 O O . SER B 182 270 . 21.639 24.234 -25.290 1.00 36.21 ? ? ? ? ? . 270 SER B O 182 ATOM 508 C CB . SER B 182 270 . 20.544 22.324 -27.548 1.00 36.49 ? ? ? ? ? . 270 SER B CB 182 ATOM 509 O OG . SER B 182 270 . 19.369 22.806 -26.919 1.00 48.97 ? ? ? ? ? . 270 SER B OG 182 ATOM 510 N N . GLY B 182 271 . 23.171 24.080 -26.929 1.00 42.02 ? ? ? ? ? . 271 GLY B N 182 ATOM 511 C CA . GLY B 182 271 . 23.639 25.446 -26.777 1.00 60.64 ? ? ? ? ? . 271 GLY B CA 182 ATOM 512 C C . GLY B 182 271 . 22.779 26.420 -27.566 1.00 65.04 ? ? ? ? ? . 271 GLY B C 182 ATOM 513 O O . GLY B 182 271 . 21.978 26.024 -28.411 1.00 76.08 ? ? ? ? ? . 271 GLY B O 182 ATOM 514 N N . THR B 182 272 . 22.930 27.706 -27.282 1.00 71.14 ? ? ? ? ? . 272 THR B N 182 ATOM 515 C CA . THR B 182 272 . 22.289 28.735 -28.089 1.00 77.13 ? ? ? ? ? . 272 THR B CA 182 ATOM 516 C C . THR B 182 272 . 23.013 28.772 -29.428 1.00 70.61 ? ? ? ? ? . 272 THR B C 182 ATOM 517 O O . THR B 182 272 . 23.432 27.744 -29.954 1.00 53.32 ? ? ? ? ? . 272 THR B O 182 ATOM 518 C CB . THR B 182 272 . 22.440 30.109 -27.428 1.00 97.22 ? ? ? ? ? . 272 THR B CB 182 ATOM 519 C CG2 . THR B 182 272 . 21.927 30.081 -25.992 1.00 110.53 ? ? ? ? ? . 272 THR B CG2 182 ATOM 520 O OG1 . THR B 182 272 . 23.823 30.491 -27.434 1.00 86.01 ? ? ? ? ? . 272 THR B OG1 182 ATOM 521 N N . SER B 182 273 . 23.225 29.960 -29.968 1.00 92.29 ? ? ? ? ? . 273 SER B N 182 ATOM 522 C CA . SER B 182 273 . 24.294 30.103 -30.937 1.00 103.08 ? ? ? ? ? . 273 SER B CA 182 ATOM 523 C C . SER B 182 273 . 25.598 30.239 -30.139 1.00 106.53 ? ? ? ? ? . 273 SER B C 182 ATOM 524 O O . SER B 182 273 . 26.539 30.921 -30.552 1.00 103.04 ? ? ? ? ? . 273 SER B O 182 ATOM 525 C CB . SER B 182 273 . 24.034 31.276 -31.866 1.00 108.52 ? ? ? ? ? . 273 SER B CB 182 ATOM 526 O OG . SER B 182 273 . 22.879 31.007 -32.643 1.00 101.41 ? ? ? ? ? . 273 SER B OG 182 ATOM 527 N N . THR B 182 274 . 25.603 29.588 -28.973 1.00 94.65 ? ? ? ? ? . 274 THR B N 182 ATOM 528 C CA . THR B 182 274 . 26.789 29.363 -28.158 1.00 83.30 ? ? ? ? ? . 274 THR B CA 182 ATOM 529 C C . THR B 182 274 . 27.736 28.379 -28.836 1.00 83.86 ? ? ? ? ? . 274 THR B C 182 ATOM 530 O O . THR B 182 274 . 28.950 28.424 -28.627 1.00 73.12 ? ? ? ? ? . 274 THR B O 182 ATOM 531 C CB . THR B 182 274 . 26.392 28.785 -26.778 1.00 81.70 ? ? ? ? ? . 274 THR B CB 182 ATOM 532 C CG2 . THR B 182 274 . 27.382 27.713 -26.318 1.00 51.95 ? ? ? ? ? . 274 THR B CG2 182 ATOM 533 O OG1 . THR B 182 274 . 26.343 29.839 -25.806 1.00 96.78 ? ? ? ? ? . 274 THR B OG1 182 ATOM 534 N N . GLN B 182 275 . 27.178 27.474 -29.636 1.00 63.01 ? ? ? ? ? . 275 GLN B N 182 ATOM 535 C CA . GLN B 182 275 . 28.006 26.580 -30.432 1.00 73.07 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CA 182 ATOM 536 C C . GLN B 182 275 . 27.180 25.874 -31.493 1.00 48.28 ? ? ? ? ? . 275 GLN B C 182 ATOM 537 O O . GLN B 182 275 . 26.008 25.566 -31.286 1.00 43.79 ? ? ? ? ? . 275 GLN B O 182 ATOM 538 C CB . GLN B 182 275 . 28.706 25.537 -29.548 1.00 79.51 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CB 182 ATOM 539 C CG . GLN B 182 275 . 27.817 24.371 -29.125 1.00 78.36 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CG 182 ATOM 540 C CD . GLN B 182 275 . 28.598 23.215 -28.508 1.00 83.48 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CD 182 ATOM 541 N NE2 . GLN B 182 275 . 29.685 23.536 -27.802 1.00 69.61 ? ? ? ? ? . 275 GLN B NE2 182 ATOM 542 O OE1 . GLN B 182 275 . 28.225 22.044 -28.665 1.00 79.38 ? ? ? ? ? . 275 GLN B OE1 182 ATOM 543 N N . THR B 182 276 . 27.802 25.622 -32.634 1.00 46.80 ? ? ? ? ? . 276 THR B N 182 ATOM 544 C CA . THR B 182 276 . 27.204 24.755 -33.628 1.00 44.16 ? ? ? ? ? . 276 THR B CA 182 ATOM 545 C C . THR B 182 276 . 27.096 23.344 -33.034 1.00 37.13 ? ? ? ? ? . 276 THR B C 182 ATOM 546 O O . THR B 182 276 . 28.046 22.854 -32.435 1.00 39.75 ? ? ? ? ? . 276 THR B O 182 ATOM 547 C CB . THR B 182 276 . 28.048 24.744 -34.899 1.00 51.91 ? ? ? ? ? . 276 THR B CB 182 ATOM 548 C CG2 . THR B 182 276 . 27.453 23.800 -35.933 1.00 49.10 ? ? ? ? ? . 276 THR B CG2 182 ATOM 549 O OG1 . THR B 182 276 . 28.093 26.072 -35.436 1.00 52.58 ? ? ? ? ? . 276 THR B OG1 182 ATOM 550 N N . MET B 182 277 . 25.930 22.715 -33.166 1.00 38.41 ? ? ? ? ? . 277 MET B N 182 ATOM 551 C CA . MET B 182 277 . 25.741 21.342 -32.686 1.00 37.36 ? ? ? ? ? . 277 MET B CA 182 ATOM 552 C C . MET B 182 277 . 26.031 20.330 -33.797 1.00 34.95 ? ? ? ? ? . 277 MET B C 182 ATOM 553 O O . MET B 182 277 . 26.524 19.237 -33.541 1.00 33.08 ? ? ? ? ? . 277 MET B O 182 ATOM 554 C CB . MET B 182 277 . 24.298 21.112 -32.232 1.00 39.41 ? ? ? ? ? . 277 MET B CB 182 ATOM 555 C CG . MET B 182 277 . 23.795 22.042 -31.155 1.00 59.17 ? ? ? ? ? . 277 MET B CG 182 ATOM 556 S SD . MET B 182 277 . 24.275 21.604 -29.480 1.00 39.34 ? ? ? ? ? . 277 MET B SD 182 ATOM 557 C CE . MET B 182 277 . 23.687 19.904 -29.300 1.00 37.19 ? ? ? ? ? . 277 MET B CE 182 ATOM 558 N N . LEU B 182 278 . 25.698 20.703 -35.028 1.00 33.80 ? ? ? ? ? . 278 LEU B N 182 ATOM 559 C CA . LEU B 182 278 . 25.670 19.759 -36.136 1.00 32.96 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CA 182 ATOM 560 C C . LEU B 182 278 . 26.175 20.397 -37.434 1.00 35.69 ? ? ? ? ? . 278 LEU B C 182 ATOM 561 O O . LEU B 182 278 . 25.702 21.457 -37.835 1.00 34.37 ? ? ? ? ? . 278 LEU B O 182 ATOM 562 C CB . LEU B 182 278 . 24.237 19.280 -36.330 1.00 26.83 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CB 182 ATOM 563 C CG . LEU B 182 278 . 23.983 18.231 -37.425 1.00 28.89 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CG 182 ATOM 564 C CD1 . LEU B 182 278 . 24.567 16.886 -37.027 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CD1 182 ATOM 565 C CD2 . LEU B 182 278 . 22.501 18.134 -37.657 1.00 32.32 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CD2 182 ATOM 566 N N . THR B 182 279 . 27.139 19.751 -38.080 1.00 30.66 ? ? ? ? ? . 279 THR B N 182 ATOM 567 C CA . THR B 182 279 . 27.505 20.105 -39.451 1.00 35.78 ? ? ? ? ? . 279 THR B CA 182 ATOM 568 C C . THR B 182 279 . 27.212 18.911 -40.363 1.00 40.32 ? ? ? ? ? . 279 THR B C 182 ATOM 569 O O . THR B 182 279 . 27.379 17.757 -39.959 1.00 35.06 ? ? ? ? ? . 279 THR B O 182 ATOM 570 C CB . THR B 182 279 . 28.981 20.500 -39.577 1.00 37.78 ? ? ? ? ? . 279 THR B CB 182 ATOM 571 C CG2 . THR B 182 279 . 29.331 21.605 -38.589 1.00 41.72 ? ? ? ? ? . 279 THR B CG2 182 ATOM 572 O OG1 . THR B 182 279 . 29.808 19.362 -39.333 1.00 42.27 ? ? ? ? ? . 279 THR B OG1 182 ATOM 573 N N . LEU B 182 280 . 26.769 19.206 -41.584 1.00 34.48 ? ? ? ? ? . 280 LEU B N 182 ATOM 574 C CA . LEU B 182 280 . 26.259 18.202 -42.516 1.00 34.58 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CA 182 ATOM 575 C C . LEU B 182 280 . 27.015 18.224 -43.840 1.00 46.49 ? ? ? ? ? . 280 LEU B C 182 ATOM 576 O O . LEU B 182 280 . 27.289 19.290 -44.384 1.00 40.25 ? ? ? ? ? . 280 LEU B O 182 ATOM 577 C CB . LEU B 182 280 . 24.781 18.464 -42.788 1.00 38.07 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CB 182 ATOM 578 C CG . LEU B 182 280 . 23.879 18.342 -41.559 1.00 41.15 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CG 182 ATOM 579 C CD1 . LEU B 182 280 . 22.432 18.572 -41.933 1.00 45.67 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CD1 182 ATOM 580 C CD2 . LEU B 182 280 . 24.056 16.976 -40.900 1.00 37.97 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CD2 182 ATOM 581 N N . GLY B 182 281 . 27.349 17.043 -44.350 1.00 34.82 ? ? ? ? ? . 281 GLY B N 182 ATOM 582 C CA . GLY B 182 281 . 27.949 16.910 -45.667 1.00 42.97 ? ? ? ? ? . 281 GLY B CA 182 ATOM 583 C C . GLY B 182 281 . 27.063 17.393 -46.807 1.00 41.59 ? ? ? ? ? . 281 GLY B C 182 ATOM 584 O O . GLY B 182 281 . 25.903 17.762 -46.612 1.00 34.00 ? ? ? ? ? . 281 GLY B O 182 ATOM 585 N N . SER B 182 282 . 27.604 17.345 -48.020 1.00 37.60 ? ? ? ? ? . 282 SER B N 182 ATOM 586 C CA . SER B 182 282 . 26.959 17.951 -49.190 1.00 47.93 ? ? ? ? ? . 282 SER B CA 182 ATOM 587 C C . SER B 182 282 . 25.685 17.262 -49.657 1.00 49.26 ? ? ? ? ? . 282 SER B C 182 ATOM 588 O O . SER B 182 282 . 24.782 17.915 -50.184 1.00 39.17 ? ? ? ? ? . 282 SER B O 182 ATOM 589 C CB . SER B 182 282 . 27.956 17.994 -50.342 1.00 50.67 ? ? ? ? ? . 282 SER B CB 182 ATOM 590 O OG . SER B 182 282 . 29.095 18.726 -49.942 1.00 51.13 ? ? ? ? ? . 282 SER B OG 182 ATOM 591 N N . ASP B 182 283 . 25.594 15.950 -49.463 1.00 36.98 ? ? ? ? ? . 283 ASP B N 182 ATOM 592 C CA . ASP B 182 283 . 24.399 15.238 -49.888 1.00 35.55 ? ? ? ? ? . 283 ASP B CA 182 ATOM 593 C C . ASP B 182 283 . 23.499 14.885 -48.720 1.00 39.70 ? ? ? ? ? . 283 ASP B C 182 ATOM 594 O O . ASP B 182 283 . 22.903 13.801 -48.670 1.00 34.91 ? ? ? ? ? . 283 ASP B O 182 ATOM 595 C CB . ASP B 182 283 . 24.781 13.999 -50.692 1.00 34.76 ? ? ? ? ? . 283 ASP B CB 182 ATOM 596 C CG . ASP B 182 283 . 25.569 14.357 -51.930 1.00 42.66 ? ? ? ? ? . 283 ASP B CG 182 ATOM 597 O OD1 . ASP B 182 283 . 25.003 15.065 -52.790 1.00 41.50 ? ? ? ? ? . 283 ASP B OD1 182 ATOM 598 O OD2 . ASP B 182 283 . 26.748 13.969 -52.021 1.00 40.25 ? ? ? ? ? 1- 283 ASP B OD2 182 ATOM 599 N N . LEU B 182 284 . 23.409 15.811 -47.775 1.00 37.08 ? ? ? ? ? . 284 LEU B N 182 ATOM 600 C CA . LEU B 182 284 . 22.389 15.732 -46.743 1.00 31.77 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CA 182 ATOM 601 C C . LEU B 182 284 . 21.515 16.963 -46.868 1.00 43.02 ? ? ? ? ? . 284 LEU B C 182 ATOM 602 O O . LEU B 182 284 . 22.016 18.071 -47.038 1.00 41.28 ? ? ? ? ? . 284 LEU B O 182 ATOM 603 C CB . LEU B 182 284 . 23.025 15.655 -45.360 1.00 28.67 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CB 182 ATOM 604 C CG . LEU B 182 284 . 23.708 14.324 -45.059 1.00 34.20 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CG 182 ATOM 605 C CD1 . LEU B 182 284 . 24.463 14.412 -43.760 1.00 32.72 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CD1 182 ATOM 606 C CD2 . LEU B 182 284 . 22.676 13.201 -45.013 1.00 32.47 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CD2 182 ATOM 607 N N . GLY B 182 285 . 20.210 16.762 -46.803 1.00 33.91 ? ? ? ? ? . 285 GLY B N 182 ATOM 608 C CA . GLY B 182 285 . 19.268 17.846 -46.958 1.00 37.36 ? ? ? ? ? . 285 GLY B CA 182 ATOM 609 C C . GLY B 182 285 . 19.095 18.657 -45.694 1.00 42.46 ? ? ? ? ? . 285 GLY B C 182 ATOM 610 O O . GLY B 182 285 . 19.986 18.741 -44.840 1.00 40.30 ? ? ? ? ? . 285 GLY B O 182 ATOM 611 N N . LYS B 182 286 . 17.917 19.243 -45.574 1.00 39.41 ? ? ? ? ? . 286 LYS B N 182 ATOM 612 C CA . LYS B 182 286 . 17.619 20.132 -44.472 1.00 45.35 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CA 182 ATOM 613 C C . LYS B 182 286 . 17.049 19.313 -43.323 1.00 39.07 ? ? ? ? ? . 286 LYS B C 182 ATOM 614 O O . LYS B 182 286 . 16.136 18.498 -43.523 1.00 38.68 ? ? ? ? ? . 286 LYS B O 182 ATOM 615 C CB . LYS B 182 286 . 16.633 21.204 -44.943 1.00 55.54 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CB 182 ATOM 616 C CG . LYS B 182 286 . 15.942 21.982 -43.845 1.00 69.83 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CG 182 ATOM 617 C CD . LYS B 182 286 . 15.054 23.068 -44.442 1.00 86.83 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CD 182 ATOM 618 C CE . LYS B 182 286 . 13.825 23.328 -43.585 1.00 92.47 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CE 182 ATOM 619 N NZ . LYS B 182 286 . 12.841 22.208 -43.671 1.00 92.38 ? ? ? ? ? 1+ 286 LYS B NZ 182 ATOM 620 N N . PRO B 182 287 . 17.599 19.503 -42.114 1.00 39.66 ? ? ? ? ? . 287 PRO B N 182 ATOM 621 C CA . PRO B 182 287 . 17.101 18.737 -40.965 1.00 34.88 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CA 182 ATOM 622 C C . PRO B 182 287 . 15.620 18.976 -40.696 1.00 43.31 ? ? ? ? ? . 287 PRO B C 182 ATOM 623 O O . PRO B 182 287 . 15.114 20.066 -40.961 1.00 39.26 ? ? ? ? ? . 287 PRO B O 182 ATOM 624 C CB . PRO B 182 287 . 17.938 19.265 -39.801 1.00 38.33 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CB 182 ATOM 625 C CG . PRO B 182 287 . 19.155 19.838 -40.416 1.00 47.02 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CG 182 ATOM 626 C CD . PRO B 182 287 . 18.752 20.348 -41.762 1.00 38.45 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CD 182 ATOM 627 N N . SER B 182 288 . 14.937 17.955 -40.187 1.00 35.40 ? ? ? ? ? . 288 SER B N 182 ATOM 628 C CA . SER B 182 288 . 13.565 18.090 -39.730 1.00 36.15 ? ? ? ? ? . 288 SER B CA 182 ATOM 629 C C . SER B 182 288 . 13.544 18.944 -38.473 1.00 34.45 ? ? ? ? ? . 288 SER B C 182 ATOM 630 O O . SER B 182 288 . 14.590 19.428 -38.005 1.00 33.07 ? ? ? ? ? . 288 SER B O 182 ATOM 631 C CB . SER B 182 288 . 12.987 16.723 -39.382 1.00 34.30 ? ? ? ? ? . 288 SER B CB 182 ATOM 632 O OG . SER B 182 288 . 13.635 16.184 -38.226 1.00 32.28 ? ? ? ? ? . 288 SER B OG 182 ATOM 633 N N . GLY B 182 289 . 12.352 19.100 -37.916 1.00 36.56 ? ? ? ? ? . 289 GLY B N 182 ATOM 634 C CA . GLY B 182 289 . 12.211 19.647 -36.584 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 289 GLY B CA 182 ATOM 635 C C . GLY B 182 289 . 12.847 18.680 -35.594 1.00 41.48 ? ? ? ? ? . 289 GLY B C 182 ATOM 636 O O . GLY B 182 289 . 12.967 17.480 -35.870 1.00 32.02 ? ? ? ? ? . 289 GLY B O 182 ATOM 637 N N . VAL B 182 290 . 13.249 19.207 -34.442 1.00 33.22 ? ? ? ? ? . 290 VAL B N 182 ATOM 638 C CA . VAL B 182 290 . 13.866 18.415 -33.389 1.00 28.31 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CA 182 ATOM 639 C C . VAL B 182 290 . 12.856 18.110 -32.291 1.00 40.85 ? ? ? ? ? . 290 VAL B C 182 ATOM 640 O O . VAL B 182 290 . 12.433 19.011 -31.553 1.00 35.13 ? ? ? ? ? . 290 VAL B O 182 ATOM 641 C CB . VAL B 182 290 . 15.052 19.184 -32.780 1.00 31.01 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CB 182 ATOM 642 C CG1 . VAL B 182 290 . 15.711 18.384 -31.656 1.00 30.84 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CG1 182 ATOM 643 C CG2 . VAL B 182 290 . 16.058 19.539 -33.855 1.00 34.75 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CG2 182 ATOM 644 N N . LYS B 182 291 . 12.446 16.851 -32.184 1.00 28.05 ? ? ? ? ? . 291 LYS B N 182 ATOM 645 C CA . LYS B 182 291 . 11.571 16.453 -31.098 1.00 29.32 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CA 182 ATOM 646 C C . LYS B 182 291 . 12.392 16.447 -29.812 1.00 35.24 ? ? ? ? ? . 291 LYS B C 182 ATOM 647 O O . LYS B 182 291 . 13.591 16.147 -29.830 1.00 32.03 ? ? ? ? ? . 291 LYS B O 182 ATOM 648 C CB . LYS B 182 291 . 10.945 15.083 -31.353 1.00 35.65 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CB 182 ATOM 649 C CG . LYS B 182 291 . 9.996 15.024 -32.555 1.00 41.25 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CG 182 ATOM 650 C CD . LYS B 182 291 . 9.360 13.640 -32.651 1.00 57.19 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CD 182 ATOM 651 C CE . LYS B 182 291 . 8.617 13.419 -33.972 1.00 78.75 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CE 182 ATOM 652 N NZ . LYS B 182 291 . 7.477 14.362 -34.175 1.00 89.03 ? ? ? ? ? 1+ 291 LYS B NZ 182 ATOM 653 N N . ASN B 182 292 . 11.758 16.827 -28.713 1.00 29.06 ? ? ? ? ? . 292 ASN B N 182 ATOM 654 C CA . ASN B 182 292 . 12.399 16.822 -27.389 1.00 30.16 ? ? ? ? ? . 292 ASN B CA 182 ATOM 655 C C . ASN B 182 292 . 11.525 16.066 -26.426 1.00 33.70 ? ? ? ? ? . 292 ASN B C 182 ATOM 656 O O . ASN B 182 292 . 10.301 16.227 -26.426 1.00 36.41 ? ? ? ? ? . 292 ASN B O 182 ATOM 657 C CB . ASN B 182 292 . 12.590 18.236 -26.844 1.00 36.06 ? ? ? ? ? . 292 ASN B CB 182 ATOM 658 C CG . ASN B 182 292 . 13.523 19.060 -27.677 1.00 36.86 ? ? ? ? ? . 292 ASN B CG 182 ATOM 659 N ND2 . ASN B 182 292 . 12.999 20.126 -28.273 1.00 34.86 ? ? ? ? ? . 292 ASN B ND2 182 ATOM 660 O OD1 . ASN B 182 292 . 14.715 18.776 -27.758 1.00 34.18 ? ? ? ? ? . 292 ASN B OD1 182 ATOM 661 N N . TYR B 182 293 . 12.140 15.234 -25.606 1.00 25.39 ? ? ? ? ? . 293 TYR B N 182 ATOM 662 C CA . TYR B 182 293 . 11.380 14.426 -24.672 1.00 31.31 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CA 182 ATOM 663 C C . TYR B 182 293 . 12.258 13.914 -23.559 1.00 36.54 ? ? ? ? ? . 293 TYR B C 182 ATOM 664 O O . TYR B 182 293 . 13.480 13.977 -23.644 1.00 34.05 ? ? ? ? ? . 293 TYR B O 182 ATOM 665 C CB . TYR B 182 293 . 10.612 13.284 -25.371 1.00 38.29 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CB 182 ATOM 666 C CG . TYR B 182 293 . 11.377 12.433 -26.367 1.00 32.20 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CG 182 ATOM 667 C CD1 . TYR B 182 293 . 11.735 11.123 -26.054 1.00 38.49 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CD1 182 ATOM 668 C CD2 . TYR B 182 293 . 11.705 12.919 -27.632 1.00 36.53 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CD2 182 ATOM 669 C CE1 . TYR B 182 293 . 12.423 10.318 -26.968 1.00 38.14 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CE1 182 ATOM 670 C CE2 . TYR B 182 293 . 12.396 12.123 -28.554 1.00 39.39 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CE2 182 ATOM 671 C CZ . TYR B 182 293 . 12.750 10.823 -28.213 1.00 38.51 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CZ 182 ATOM 672 O OH . TYR B 182 293 . 13.431 10.015 -29.108 1.00 42.36 ? ? ? ? ? . 293 TYR B OH 182 ATOM 673 N N . ILE B 182 294 . 11.619 13.460 -22.488 1.00 30.02 ? ? ? ? ? . 294 ILE B N 182 ATOM 674 C CA . ILE B 182 294 . 12.322 12.847 -21.391 1.00 26.75 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CA 182 ATOM 675 C C . ILE B 182 294 . 12.194 11.360 -21.573 1.00 33.63 ? ? ? ? ? . 294 ILE B C 182 ATOM 676 O O . ILE B 182 294 . 11.111 10.867 -21.874 1.00 32.74 ? ? ? ? ? . 294 ILE B O 182 ATOM 677 C CB . ILE B 182 294 . 11.719 13.251 -20.029 1.00 34.98 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CB 182 ATOM 678 C CG1 . ILE B 182 294 . 11.871 14.757 -19.808 1.00 35.20 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CG1 182 ATOM 679 C CG2 . ILE B 182 294 . 12.362 12.458 -18.908 1.00 32.67 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CG2 182 ATOM 680 C CD1 . ILE B 182 294 . 13.305 15.251 -19.636 1.00 35.83 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CD1 182 ATOM 681 N N . THR B 182 295 . 13.303 10.643 -21.395 1.00 27.12 ? ? ? ? ? . 295 THR B N 182 ATOM 682 C CA . THR B 182 295 . 13.289 9.193 -21.485 1.00 27.25 ? ? ? ? ? . 295 THR B CA 182 ATOM 683 C C . THR B 182 295 . 13.693 8.580 -20.175 1.00 29.68 ? ? ? ? ? . 295 THR B C 182 ATOM 684 O O . THR B 182 295 . 14.461 9.169 -19.409 1.00 32.62 ? ? ? ? ? . 295 THR B O 182 ATOM 685 C CB . THR B 182 295 . 14.271 8.666 -22.563 1.00 28.65 ? ? ? ? ? . 295 THR B CB 182 ATOM 686 C CG2 . THR B 182 295 . 13.729 8.934 -23.969 1.00 32.32 ? ? ? ? ? . 295 THR B CG2 182 ATOM 687 O OG1 . THR B 182 295 . 15.549 9.306 -22.401 1.00 30.18 ? ? ? ? ? . 295 THR B OG1 182 ATOM 688 N N . ASP B 182 296 . 13.214 7.368 -19.937 1.00 31.52 ? ? ? ? ? . 296 ASP B N 182 ATOM 689 C CA . ASP B 182 296 . 13.580 6.647 -18.733 1.00 36.11 ? ? ? ? ? . 296 ASP B CA 182 ATOM 690 C C . ASP B 182 296 . 14.892 5.903 -18.946 1.00 34.60 ? ? ? ? ? . 296 ASP B C 182 ATOM 691 O O . ASP B 182 296 . 15.519 6.020 -20.000 1.00 35.22 ? ? ? ? ? . 296 ASP B O 182 ATOM 692 C CB . ASP B 182 296 . 12.452 5.707 -18.279 1.00 39.14 ? ? ? ? ? . 296 ASP B CB 182 ATOM 693 C CG . ASP B 182 296 . 12.215 4.527 -19.226 1.00 48.21 ? ? ? ? ? . 296 ASP B CG 182 ATOM 694 O OD1 . ASP B 182 296 . 13.134 4.105 -19.963 1.00 41.81 ? ? ? ? ? . 296 ASP B OD1 182 ATOM 695 O OD2 . ASP B 182 296 . 11.085 3.996 -19.202 1.00 52.32 ? ? ? ? ? 1- 296 ASP B OD2 182 ATOM 696 N N . LYS B 182 297 . 15.298 5.142 -17.940 1.00 41.24 ? ? ? ? ? . 297 LYS B N 182 ATOM 697 C CA . LYS B 182 297 . 16.582 4.450 -17.951 1.00 50.03 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CA 182 ATOM 698 C C . LYS B 182 297 . 16.751 3.509 -19.159 1.00 48.54 ? ? ? ? ? . 297 LYS B C 182 ATOM 699 O O . LYS B 182 297 . 17.869 3.254 -19.605 1.00 54.86 ? ? ? ? ? . 297 LYS B O 182 ATOM 700 C CB . LYS B 182 297 . 16.731 3.673 -16.646 1.00 49.33 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CB 182 ATOM 701 C CG . LYS B 182 297 . 18.155 3.370 -16.258 1.00 59.73 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CG 182 ATOM 702 C CD . LYS B 182 297 . 18.243 3.045 -14.777 1.00 63.45 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CD 182 ATOM 703 C CE . LYS B 182 297 . 18.882 1.693 -14.541 1.00 72.21 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CE 182 ATOM 704 N NZ . LYS B 182 297 . 19.226 1.485 -13.104 1.00 87.08 ? ? ? ? ? 1+ 297 LYS B NZ 182 ATOM 705 N N . ASN B 182 298 . 15.643 2.997 -19.680 1.00 46.07 ? ? ? ? ? . 298 ASN B N 182 ATOM 706 C CA . ASN B 182 298 . 15.686 2.068 -20.804 1.00 49.69 ? ? ? ? ? . 298 ASN B CA 182 ATOM 707 C C . ASN B 182 298 . 15.343 2.745 -22.126 1.00 54.12 ? ? ? ? ? . 298 ASN B C 182 ATOM 708 O O . ASN B 182 298 . 15.011 2.078 -23.101 1.00 56.20 ? ? ? ? ? . 298 ASN B O 182 ATOM 709 C CB . ASN B 182 298 . 14.721 0.907 -20.566 1.00 55.02 ? ? ? ? ? . 298 ASN B CB 182 ATOM 710 C CG . ASN B 182 298 . 14.839 0.338 -19.175 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 298 ASN B CG 182 ATOM 711 N ND2 . ASN B 182 298 . 16.041 -0.095 -18.812 1.00 63.48 ? ? ? ? ? . 298 ASN B ND2 182 ATOM 712 O OD1 . ASN B 182 298 . 13.862 0.302 -18.423 1.00 73.70 ? ? ? ? ? . 298 ASN B OD1 182 ATOM 713 N N . GLY B 182 299 . 15.405 4.072 -22.148 1.00 42.41 ? ? ? ? ? . 299 GLY B N 182 ATOM 714 C CA . GLY B 182 299 . 15.203 4.814 -23.374 1.00 36.09 ? ? ? ? ? . 299 GLY B CA 182 ATOM 715 C C . GLY B 182 299 . 13.752 5.014 -23.767 1.00 37.67 ? ? ? ? ? . 299 GLY B C 182 ATOM 716 O O . GLY B 182 299 . 13.479 5.591 -24.815 1.00 41.06 ? ? ? ? ? . 299 GLY B O 182 ATOM 717 N N . ARG B 182 300 . 12.820 4.561 -22.935 1.00 41.34 ? ? ? ? ? . 300 ARG B N 182 ATOM 718 C CA . ARG B 182 300 . 11.389 4.730 -23.220 1.00 47.94 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CA 182 ATOM 719 C C . ARG B 182 300 . 10.913 6.144 -22.906 1.00 38.87 ? ? ? ? ? . 300 ARG B C 182 ATOM 720 O O . ARG B 182 300 . 11.302 6.720 -21.898 1.00 39.09 ? ? ? ? ? . 300 ARG B O 182 ATOM 721 C CB . ARG B 182 300 . 10.567 3.739 -22.397 1.00 49.67 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CB 182 ATOM 722 C CG . ARG B 182 300 . 9.925 2.630 -23.213 1.00 79.55 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CG 182 ATOM 723 C CD . ARG B 182 300 . 9.310 1.567 -22.312 1.00 98.85 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CD 182 ATOM 724 N NE . ARG B 182 300 . 10.322 0.675 -21.746 1.00 108.38 ? ? ? ? ? . 300 ARG B NE 182 ATOM 725 C CZ . ARG B 182 300 . 10.784 -0.420 -22.347 1.00 106.77 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CZ 182 ATOM 726 N NH1 . ARG B 182 300 . 10.332 -0.774 -23.545 1.00 106.80 ? ? ? ? ? 1+ 300 ARG B NH1 182 ATOM 727 N NH2 . ARG B 182 300 . 11.705 -1.164 -21.750 1.00 100.61 ? ? ? ? ? . 300 ARG B NH2 182 ATOM 728 N N . GLN B 182 301 . 10.057 6.700 -23.759 1.00 39.42 ? ? ? ? ? . 301 GLN B N 182 ATOM 729 C CA . GLN B 182 301 . 9.557 8.050 -23.545 1.00 40.94 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CA 182 ATOM 730 C C . GLN B 182 301 . 8.708 8.142 -22.273 1.00 47.13 ? ? ? ? ? . 301 GLN B C 182 ATOM 731 O O . GLN B 182 301 . 7.902 7.265 -21.987 1.00 49.03 ? ? ? ? ? . 301 GLN B O 182 ATOM 732 C CB . GLN B 182 301 . 8.756 8.546 -24.749 1.00 39.88 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CB 182 ATOM 733 C CG . GLN B 182 301 . 8.220 9.954 -24.544 1.00 47.38 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CG 182 ATOM 734 C CD . GLN B 182 301 . 7.377 10.456 -25.698 1.00 69.01 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CD 182 ATOM 735 N NE2 . GLN B 182 301 . 7.921 10.376 -26.910 1.00 65.04 ? ? ? ? ? . 301 GLN B NE2 182 ATOM 736 O OE1 . GLN B 182 301 . 6.252 10.934 -25.500 1.00 69.64 ? ? ? ? ? . 301 GLN B OE1 182 ATOM 737 N N . VAL B 182 302 . 8.920 9.212 -21.512 1.00 44.09 ? ? ? ? ? . 302 VAL B N 182 ATOM 738 C CA . VAL B 182 302 . 8.187 9.466 -20.280 1.00 45.81 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CA 182 ATOM 739 C C . VAL B 182 302 . 7.176 10.574 -20.529 1.00 48.49 ? ? ? ? ? . 302 VAL B C 182 ATOM 740 O O . VAL B 182 302 . 6.021 10.468 -20.143 1.00 43.55 ? ? ? ? ? . 302 VAL B O 182 ATOM 741 C CB . VAL B 182 302 . 9.138 9.915 -19.134 1.00 41.54 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CB 182 ATOM 742 C CG1 . VAL B 182 302 . 8.352 10.630 -18.026 1.00 54.76 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CG1 182 ATOM 743 C CG2 . VAL B 182 302 . 9.911 8.729 -18.578 1.00 47.87 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CG2 182 ATOM 744 N N . LEU B 182 303 . 7.630 11.650 -21.159 1.00 40.88 ? ? ? ? ? . 303 LEU B N 182 ATOM 745 C CA . LEU B 182 303 . 6.751 12.731 -21.570 1.00 37.41 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CA 182 ATOM 746 C C . LEU B 182 303 . 7.445 13.462 -22.693 1.00 39.26 ? ? ? ? ? . 303 LEU B C 182 ATOM 747 O O . LEU B 182 303 . 8.654 13.320 -22.872 1.00 35.58 ? ? ? ? ? . 303 LEU B O 182 ATOM 748 C CB . LEU B 182 303 . 6.458 13.688 -20.401 1.00 48.09 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CB 182 ATOM 749 C CG . LEU B 182 303 . 7.628 14.491 -19.812 1.00 42.96 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CG 182 ATOM 750 C CD1 . LEU B 182 303 . 7.977 15.706 -20.658 1.00 51.86 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CD1 182 ATOM 751 C CD2 . LEU B 182 303 . 7.343 14.926 -18.382 1.00 49.77 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CD2 182 ATOM 752 N N . SER B 182 304 . 6.704 14.260 -23.446 1.00 32.49 ? ? ? ? ? . 304 SER B N 182 ATOM 753 C CA . SER B 182 304 . 7.318 15.008 -24.525 1.00 43.54 ? ? ? ? ? . 304 SER B CA 182 ATOM 754 C C . SER B 182 304 . 7.174 16.489 -24.305 1.00 39.92 ? ? ? ? ? . 304 SER B C 182 ATOM 755 O O . SER B 182 304 . 6.211 16.943 -23.698 1.00 45.97 ? ? ? ? ? . 304 SER B O 182 ATOM 756 C CB . SER B 182 304 . 6.705 14.618 -25.872 1.00 51.06 ? ? ? ? ? . 304 SER B CB 182 ATOM 757 O OG . SER B 182 304 . 5.312 14.823 -25.862 1.00 56.47 ? ? ? ? ? . 304 SER B OG 182 ATOM 758 N N . TYR B 182 305 . 8.152 17.227 -24.820 1.00 38.17 ? ? ? ? ? . 305 TYR B N 182 ATOM 759 C CA . TYR B 182 305 . 8.217 18.673 -24.731 1.00 39.01 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CA 182 ATOM 760 C C . TYR B 182 305 . 8.046 19.275 -26.124 1.00 48.50 ? ? ? ? ? . 305 TYR B C 182 ATOM 761 O O . TYR B 182 305 . 7.779 18.559 -27.083 1.00 45.40 ? ? ? ? ? . 305 TYR B O 182 ATOM 762 C CB . TYR B 182 305 . 9.576 19.091 -24.159 1.00 37.59 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CB 182 ATOM 763 C CG . TYR B 182 305 . 9.737 18.876 -22.662 1.00 40.83 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CG 182 ATOM 764 C CD1 . TYR B 182 305 . 8.704 19.177 -21.781 1.00 42.09 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CD1 182 ATOM 765 C CD2 . TYR B 182 305 . 10.934 18.393 -22.128 1.00 32.57 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CD2 182 ATOM 766 C CE1 . TYR B 182 305 . 8.850 18.995 -20.416 1.00 44.97 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CE1 182 ATOM 767 C CE2 . TYR B 182 305 . 11.089 18.205 -20.758 1.00 37.29 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CE2 182 ATOM 768 C CZ . TYR B 182 305 . 10.041 18.513 -19.906 1.00 50.24 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CZ 182 ATOM 769 O OH . TYR B 182 305 . 10.169 18.339 -18.537 1.00 47.95 ? ? ? ? ? . 305 TYR B OH 182 ATOM 770 N N . ASN B 182 306 . 8.214 20.588 -26.233 1.00 44.01 ? ? ? ? ? . 306 ASN B N 182 ATOM 771 C CA . ASN B 182 306 . 8.072 21.279 -27.515 1.00 45.23 ? ? ? ? ? . 306 ASN B CA 182 ATOM 772 C C . ASN B 182 306 . 9.107 20.853 -28.538 1.00 46.84 ? ? ? ? ? . 306 ASN B C 182 ATOM 773 O O . ASN B 182 306 . 10.284 20.696 -28.207 1.00 46.63 ? ? ? ? ? . 306 ASN B O 182 ATOM 774 C CB . ASN B 182 306 . 8.217 22.793 -27.341 1.00 51.90 ? ? ? ? ? . 306 ASN B CB 182 ATOM 775 C CG . ASN B 182 306 . 7.114 23.405 -26.484 1.00 69.76 ? ? ? ? ? . 306 ASN B CG 182 ATOM 776 N ND2 . ASN B 182 306 . 7.385 24.592 -25.952 1.00 55.28 ? ? ? ? ? . 306 ASN B ND2 182 ATOM 777 O OD1 . ASN B 182 306 . 6.037 22.828 -26.310 1.00 60.77 ? ? ? ? ? . 306 ASN B OD1 182 ATOM 778 N N . THR B 182 307 . 8.668 20.726 -29.788 1.00 34.37 ? ? ? ? ? . 307 THR B N 182 ATOM 779 C CA . THR B 182 307 . 9.564 20.500 -30.915 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 307 THR B CA 182 ATOM 780 C C . THR B 182 307 . 10.321 21.768 -31.249 1.00 46.55 ? ? ? ? ? . 307 THR B C 182 ATOM 781 O O . THR B 182 307 . 9.726 22.826 -31.409 1.00 51.85 ? ? ? ? ? . 307 THR B O 182 ATOM 782 C CB . THR B 182 307 . 8.778 20.051 -32.165 1.00 40.74 ? ? ? ? ? . 307 THR B CB 182 ATOM 783 C CG2 . THR B 182 307 . 9.688 19.967 -33.391 1.00 43.28 ? ? ? ? ? . 307 THR B CG2 182 ATOM 784 O OG1 . THR B 182 307 . 8.190 18.774 -31.917 1.00 44.30 ? ? ? ? ? . 307 THR B OG1 182 ATOM 785 N N . SER B 182 308 . 11.636 21.659 -31.361 1.00 33.89 ? ? ? ? ? . 308 SER B N 182 ATOM 786 C CA . SER B 182 308 . 12.473 22.807 -31.663 1.00 34.36 ? ? ? ? ? . 308 SER B CA 182 ATOM 787 C C . SER B 182 308 . 12.698 22.919 -33.156 1.00 44.27 ? ? ? ? ? . 308 SER B C 182 ATOM 788 O O . SER B 182 308 . 12.461 21.969 -33.893 1.00 42.36 ? ? ? ? ? . 308 SER B O 182 ATOM 789 C CB . SER B 182 308 . 13.824 22.670 -30.964 1.00 39.38 ? ? ? ? ? . 308 SER B CB 182 ATOM 790 O OG . SER B 182 308 . 13.650 22.443 -29.577 1.00 43.68 ? ? ? ? ? . 308 SER B OG 182 ATOM 791 N N . THR B 182 309 . 13.187 24.074 -33.594 1.00 38.89 ? ? ? ? ? . 309 THR B N 182 ATOM 792 C CA . THR B 182 309 . 13.470 24.294 -35.007 1.00 44.72 ? ? ? ? ? . 309 THR B CA 182 ATOM 793 C C . THR B 182 309 . 14.954 24.535 -35.216 1.00 40.15 ? ? ? ? ? . 309 THR B C 182 ATOM 794 O O . THR B 182 309 . 15.577 25.320 -34.508 1.00 41.73 ? ? ? ? ? . 309 THR B O 182 ATOM 795 C CB . THR B 182 309 . 12.674 25.500 -35.559 1.00 61.44 ? ? ? ? ? . 309 THR B CB 182 ATOM 796 C CG2 . THR B 182 309 . 13.056 25.792 -37.007 1.00 50.69 ? ? ? ? ? . 309 THR B CG2 182 ATOM 797 O OG1 . THR B 182 309 . 11.270 25.220 -35.484 1.00 56.22 ? ? ? ? ? . 309 THR B OG1 182 ATOM 798 N N . MET B 182 310 . 15.530 23.842 -36.188 1.00 40.18 ? ? ? ? ? . 310 MET B N 182 ATOM 799 C CA . MET B 182 310 . 16.936 24.035 -36.503 1.00 43.06 ? ? ? ? ? . 310 MET B CA 182 ATOM 800 C C . MET B 182 310 . 17.154 25.258 -37.377 1.00 50.86 ? ? ? ? ? . 310 MET B C 182 ATOM 801 O O . MET B 182 310 . 16.451 25.471 -38.360 1.00 58.09 ? ? ? ? ? . 310 MET B O 182 ATOM 802 C CB . MET B 182 310 . 17.502 22.811 -37.210 1.00 45.70 ? ? ? ? ? . 310 MET B CB 182 ATOM 803 C CG . MET B 182 310 . 17.678 21.621 -36.303 1.00 53.52 ? ? ? ? ? . 310 MET B CG 182 ATOM 804 S SD . MET B 182 310 . 19.351 20.987 -36.412 1.00 49.37 ? ? ? ? ? . 310 MET B SD 182 ATOM 805 C CE . MET B 182 310 . 19.035 19.285 -35.904 1.00 38.56 ? ? ? ? ? . 310 MET B CE 182 ATOM 806 N N . THR B 182 311 . 18.153 26.047 -37.007 1.00 47.12 ? ? ? ? ? . 311 THR B N 182 ATOM 807 C CA . THR B 182 311 . 18.565 27.203 -37.787 1.00 67.01 ? ? ? ? ? . 311 THR B CA 182 ATOM 808 C C . THR B 182 311 . 20.064 27.111 -37.981 1.00 62.29 ? ? ? ? ? . 311 THR B C 182 ATOM 809 O O . THR B 182 311 . 20.757 26.459 -37.208 1.00 50.00 ? ? ? ? ? . 311 THR B O 182 ATOM 810 C CB . THR B 182 311 . 18.265 28.539 -37.055 1.00 72.52 ? ? ? ? ? . 311 THR B CB 182 ATOM 811 C CG2 . THR B 182 311 . 16.773 28.710 -36.801 1.00 74.96 ? ? ? ? ? . 311 THR B CG2 182 ATOM 812 O OG1 . THR B 182 311 . 18.968 28.577 -35.804 1.00 69.09 ? ? ? ? ? . 311 THR B OG1 182 ATOM 813 N N . THR B 182 312 . 20.572 27.763 -39.013 1.00 56.75 ? ? ? ? ? . 312 THR B N 182 ATOM 814 C CA . THR B 182 312 . 22.010 27.918 -39.149 1.00 73.10 ? ? ? ? ? . 312 THR B CA 182 ATOM 815 C C . THR B 182 312 . 22.390 29.154 -38.325 1.00 90.26 ? ? ? ? ? . 312 THR B C 182 ATOM 816 O O . THR B 182 312 . 21.499 29.806 -37.777 1.00 97.52 ? ? ? ? ? . 312 THR B O 182 ATOM 817 C CB . THR B 182 312 . 22.389 28.079 -40.618 1.00 76.73 ? ? ? ? ? . 312 THR B CB 182 ATOM 818 C CG2 . THR B 182 312 . 21.852 26.913 -41.445 1.00 74.16 ? ? ? ? ? . 312 THR B CG2 182 ATOM 819 O OG1 . THR B 182 312 . 21.857 29.317 -41.118 1.00 70.14 ? ? ? ? ? . 312 THR B OG1 182 ATOM 820 N N . GLN B 182 313 . 23.678 29.479 -38.191 1.00 105.66 ? ? ? ? ? . 313 GLN B N 182 ATOM 821 C CA . GLN B 182 313 . 24.792 28.707 -38.734 1.00 105.02 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CA 182 ATOM 822 C C . GLN B 182 313 . 25.726 28.371 -37.546 1.00 103.07 ? ? ? ? ? . 313 GLN B C 182 ATOM 823 O O . GLN B 182 313 . 25.191 28.023 -36.491 1.00 96.70 ? ? ? ? ? . 313 GLN B O 182 ATOM 824 C CB . GLN B 182 313 . 25.472 29.484 -39.862 1.00 114.46 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CB 182 ATOM 825 C CG . GLN B 182 313 . 24.553 30.144 -40.889 1.00 113.15 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CG 182 ATOM 826 C CD . GLN B 182 313 . 25.333 30.821 -41.991 1.00 114.83 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CD 182 ATOM 827 N NE2 . GLN B 182 313 . 25.136 32.125 -42.144 1.00 114.00 ? ? ? ? ? . 313 GLN B NE2 182 ATOM 828 O OE1 . GLN B 182 313 . 26.112 30.179 -42.696 1.00 117.12 ? ? ? ? ? . 313 GLN B OE1 182 ATOM 829 N N . GLY B 182 314 . 27.065 28.483 -37.617 1.00 104.94 ? ? ? ? ? . 314 GLY B N 182 ATOM 830 C CA . GLY B 182 314 . 27.867 29.119 -38.658 1.00 96.09 ? ? ? ? ? . 314 GLY B CA 182 ATOM 831 C C . GLY B 182 314 . 28.164 28.281 -39.888 1.00 89.81 ? ? ? ? ? . 314 GLY B C 182 ATOM 832 O O . GLY B 182 314 . 27.823 28.650 -41.012 1.00 77.24 ? ? ? ? ? . 314 GLY B O 182 ATOM 833 N N . SER B 182 315 . 28.837 27.158 -39.686 1.00 92.57 ? ? ? ? ? . 315 SER B N 182 ATOM 834 C CA . SER B 182 315 . 29.077 26.236 -40.786 1.00 91.93 ? ? ? ? ? . 315 SER B CA 182 ATOM 835 C C . SER B 182 315 . 28.096 25.080 -40.679 1.00 80.73 ? ? ? ? ? . 315 SER B C 182 ATOM 836 O O . SER B 182 315 . 28.198 24.091 -41.414 1.00 70.09 ? ? ? ? ? . 315 SER B O 182 ATOM 837 C CB . SER B 182 315 . 30.509 25.710 -40.756 1.00 92.11 ? ? ? ? ? . 315 SER B CB 182 ATOM 838 O OG . SER B 182 315 . 30.689 24.789 -39.694 1.00 87.16 ? ? ? ? ? . 315 SER B OG 182 ATOM 839 N N . GLY B 182 316 . 27.140 25.214 -39.763 1.00 60.00 ? ? ? ? ? . 316 GLY B N 182 ATOM 840 C CA . GLY B 182 316 . 26.205 24.145 -39.481 1.00 50.09 ? ? ? ? ? . 316 GLY B CA 182 ATOM 841 C C . GLY B 182 316 . 24.915 24.635 -38.861 1.00 52.09 ? ? ? ? ? . 316 GLY B C 182 ATOM 842 O O . GLY B 182 316 . 24.366 25.653 -39.271 1.00 51.72 ? ? ? ? ? . 316 GLY B O 182 ATOM 843 N N . TYR B 182 317 . 24.435 23.896 -37.864 1.00 38.41 ? ? ? ? ? . 317 TYR B N 182 ATOM 844 C CA . TYR B 182 317 . 23.116 24.121 -37.298 1.00 37.32 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CA 182 ATOM 845 C C . TYR B 182 317 . 23.147 24.098 -35.771 1.00 39.64 ? ? ? ? ? . 317 TYR B C 182 ATOM 846 O O . TYR B 182 317 . 24.039 23.494 -35.160 1.00 38.03 ? ? ? ? ? . 317 TYR B O 182 ATOM 847 C CB . TYR B 182 317 . 22.147 23.037 -37.770 1.00 37.83 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CB 182 ATOM 848 C CG . TYR B 182 317 . 21.921 22.977 -39.264 1.00 36.61 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CG 182 ATOM 849 C CD1 . TYR B 182 317 . 20.806 23.575 -39.837 1.00 47.77 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CD1 182 ATOM 850 C CD2 . TYR B 182 317 . 22.814 22.319 -40.097 1.00 45.48 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CD2 182 ATOM 851 C CE1 . TYR B 182 317 . 20.589 23.530 -41.197 1.00 48.50 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CE1 182 ATOM 852 C CE2 . TYR B 182 317 . 22.602 22.261 -41.466 1.00 49.89 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CE2 182 ATOM 853 C CZ . TYR B 182 317 . 21.488 22.872 -42.008 1.00 58.72 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CZ 182 ATOM 854 O OH . TYR B 182 317 . 21.262 22.823 -43.367 1.00 60.90 ? ? ? ? ? . 317 TYR B OH 182 ATOM 855 N N . THR B 182 318 . 22.161 24.762 -35.175 1.00 37.70 ? ? ? ? ? . 318 THR B N 182 ATOM 856 C CA . THR B 182 318 . 21.815 24.581 -33.770 1.00 41.60 ? ? ? ? ? . 318 THR B CA 182 ATOM 857 C C . THR B 182 318 . 20.307 24.638 -33.726 1.00 44.90 ? ? ? ? ? . 318 THR B C 182 ATOM 858 O O . THR B 182 318 . 19.663 24.848 -34.754 1.00 43.28 ? ? ? ? ? . 318 THR B O 182 ATOM 859 C CB . THR B 182 318 . 22.371 25.691 -32.848 1.00 59.51 ? ? ? ? ? . 318 THR B CB 182 ATOM 860 C CG2 . THR B 182 318 . 22.469 25.195 -31.408 1.00 64.67 ? ? ? ? ? . 318 THR B CG2 182 ATOM 861 O OG1 . THR B 182 318 . 23.671 26.094 -33.286 1.00 78.47 ? ? ? ? ? . 318 THR B OG1 182 ATOM 862 N N . TRP B 182 319 . 19.728 24.424 -32.555 1.00 42.49 ? ? ? ? ? . 319 TRP B N 182 ATOM 863 C CA . TRP B 182 319 . 18.306 24.619 -32.397 1.00 47.38 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CA 182 ATOM 864 C C . TRP B 182 319 . 17.990 25.414 -31.137 1.00 50.72 ? ? ? ? ? . 319 TRP B C 182 ATOM 865 O O . TRP B 182 319 . 18.829 25.544 -30.239 1.00 48.28 ? ? ? ? ? . 319 TRP B O 182 ATOM 866 C CB . TRP B 182 319 . 17.557 23.284 -32.436 1.00 42.69 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CB 182 ATOM 867 C CG . TRP B 182 319 . 17.865 22.290 -31.328 1.00 46.08 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CG 182 ATOM 868 C CD1 . TRP B 182 319 . 17.236 22.186 -30.121 1.00 46.66 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CD1 182 ATOM 869 C CD2 . TRP B 182 319 . 18.840 21.238 -31.364 1.00 40.99 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CD2 182 ATOM 870 C CE2 . TRP B 182 319 . 18.752 20.543 -30.141 1.00 35.90 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CE2 182 ATOM 871 C CE3 . TRP B 182 319 . 19.780 20.814 -32.309 1.00 44.39 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CE3 182 ATOM 872 N NE1 . TRP B 182 319 . 17.763 21.141 -29.398 1.00 41.48 ? ? ? ? ? . 319 TRP B NE1 182 ATOM 873 C CZ2 . TRP B 182 319 . 19.571 19.458 -29.835 1.00 41.77 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CZ2 182 ATOM 874 C CZ3 . TRP B 182 319 . 20.590 19.737 -32.009 1.00 34.01 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CZ3 182 ATOM 875 C CH2 . TRP B 182 319 . 20.480 19.069 -30.784 1.00 39.74 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CH2 182 ATOM 876 N N . GLY B 182 320 . 16.782 25.973 -31.106 1.00 69.81 ? ? ? ? ? . 320 GLY B N 182 ATOM 877 C CA . GLY B 182 320 . 16.331 26.807 -30.006 1.00 78.98 ? ? ? ? ? . 320 GLY B CA 182 ATOM 878 C C . GLY B 182 320 . 15.021 26.293 -29.438 1.00 83.95 ? ? ? ? ? . 320 GLY B C 182 ATOM 879 O O . GLY B 182 320 . 14.567 25.205 -29.797 1.00 76.58 ? ? ? ? ? . 320 GLY B O 182 ATOM 880 N N . ASN B 182 321 . 14.394 27.075 -28.565 1.00 85.18 ? ? ? ? ? . 321 ASN B N 182 ATOM 881 C CA . ASN B 182 321 . 13.315 26.537 -27.752 1.00 81.67 ? ? ? ? ? . 321 ASN B CA 182 ATOM 882 C C . ASN B 182 321 . 13.832 25.226 -27.166 1.00 66.24 ? ? ? ? ? . 321 ASN B C 182 ATOM 883 O O . ASN B 182 321 . 13.161 24.191 -27.235 1.00 49.56 ? ? ? ? ? . 321 ASN B O 182 ATOM 884 C CB . ASN B 182 321 . 12.047 26.307 -28.587 1.00 92.06 ? ? ? ? ? . 321 ASN B CB 182 ATOM 885 C CG . ASN B 182 321 . 11.302 27.602 -28.905 1.00 96.71 ? ? ? ? ? . 321 ASN B CG 182 ATOM 886 N ND2 . ASN B 182 321 . 10.483 27.576 -29.955 1.00 88.77 ? ? ? ? ? . 321 ASN B ND2 182 ATOM 887 O OD1 . ASN B 182 321 . 11.452 28.608 -28.208 1.00 94.38 ? ? ? ? ? . 321 ASN B OD1 182 ATOM 888 N N . GLY B 182 322 . 15.048 25.281 -26.617 1.00 69.50 ? ? ? ? ? . 322 GLY B N 182 ATOM 889 C CA . GLY B 182 322 . 15.724 24.101 -26.102 1.00 71.74 ? ? ? ? ? . 322 GLY B CA 182 ATOM 890 C C . GLY B 182 322 . 15.077 23.603 -24.824 1.00 62.37 ? ? ? ? ? . 322 GLY B C 182 ATOM 891 O O . GLY B 182 322 . 14.753 24.388 -23.926 1.00 53.03 ? ? ? ? ? . 322 GLY B O 182 ATOM 892 N N . ALA B 182 323 . 14.875 22.293 -24.752 1.00 49.58 ? ? ? ? ? . 323 ALA B N 182 ATOM 893 C CA . ALA B 182 323 . 14.211 21.685 -23.610 1.00 44.73 ? ? ? ? ? . 323 ALA B CA 182 ATOM 894 C C . ALA B 182 323 . 15.198 21.548 -22.465 1.00 39.50 ? ? ? ? ? . 323 ALA B C 182 ATOM 895 O O . ALA B 182 323 . 16.399 21.814 -22.635 1.00 33.64 ? ? ? ? ? . 323 ALA B O 182 ATOM 896 C CB . ALA B 182 323 . 13.649 20.316 -23.990 1.00 43.83 ? ? ? ? ? . 323 ALA B CB 182 ATOM 897 N N . GLN B 182 324 . 14.707 21.113 -21.310 1.00 31.44 ? ? ? ? ? . 324 GLN B N 182 ATOM 898 C CA . GLN B 182 324 . 15.589 20.929 -20.171 1.00 33.66 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CA 182 ATOM 899 C C . GLN B 182 324 . 15.113 19.810 -19.276 1.00 29.48 ? ? ? ? ? . 324 GLN B C 182 ATOM 900 O O . GLN B 182 324 . 13.949 19.406 -19.312 1.00 32.69 ? ? ? ? ? . 324 GLN B O 182 ATOM 901 C CB . GLN B 182 324 . 15.705 22.234 -19.373 1.00 34.30 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CB 182 ATOM 902 C CG . GLN B 182 324 . 14.374 22.750 -18.819 1.00 31.55 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CG 182 ATOM 903 C CD . GLN B 182 324 . 14.521 24.142 -18.212 1.00 44.58 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CD 182 ATOM 904 N NE2 . GLN B 182 324 . 14.364 25.170 -19.034 1.00 43.79 ? ? ? ? ? . 324 GLN B NE2 182 ATOM 905 O OE1 . GLN B 182 324 . 14.805 24.280 -17.025 1.00 35.41 ? ? ? ? ? . 324 GLN B OE1 182 ATOM 906 N N . MET B 182 325 . 16.032 19.297 -18.469 1.00 28.42 ? ? ? ? ? . 325 MET B N 182 ATOM 907 C CA . MET B 182 325 . 15.680 18.251 -17.530 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 325 MET B CA 182 ATOM 908 C C . MET B 182 325 . 15.946 18.711 -16.119 1.00 33.34 ? ? ? ? ? . 325 MET B C 182 ATOM 909 O O . MET B 182 325 . 17.069 19.106 -15.792 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 325 MET B O 182 ATOM 910 C CB . MET B 182 325 . 16.487 16.978 -17.789 1.00 31.72 ? ? ? ? ? . 325 MET B CB 182 ATOM 911 C CG . MET B 182 325 . 16.187 15.874 -16.766 1.00 38.25 ? ? ? ? ? . 325 MET B CG 182 ATOM 912 S SD . MET B 182 325 . 16.743 14.227 -17.271 1.00 34.29 ? ? ? ? ? . 325 MET B SD 182 ATOM 913 C CE . MET B 182 325 . 18.521 14.508 -17.330 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 325 MET B CE 182 ATOM 914 N N . ASN B 182 326 . 14.920 18.630 -15.275 1.00 28.80 ? ? ? ? ? . 326 ASN B N 182 ATOM 915 C CA . ASN B 182 326 . 15.059 18.998 -13.873 1.00 32.90 ? ? ? ? ? . 326 ASN B CA 182 ATOM 916 C C . ASN B 182 326 . 15.737 17.889 -13.071 1.00 32.32 ? ? ? ? ? . 326 ASN B C 182 ATOM 917 O O . ASN B 182 326 . 15.671 16.716 -13.436 1.00 29.42 ? ? ? ? ? . 326 ASN B O 182 ATOM 918 C CB . ASN B 182 326 . 13.683 19.291 -13.249 1.00 27.96 ? ? ? ? ? . 326 ASN B CB 182 ATOM 919 C CG . ASN B 182 326 . 13.066 20.589 -13.763 1.00 38.03 ? ? ? ? ? . 326 ASN B CG 182 ATOM 920 N ND2 . ASN B 182 326 . 11.796 20.784 -13.467 1.00 41.33 ? ? ? ? ? . 326 ASN B ND2 182 ATOM 921 O OD1 . ASN B 182 326 . 13.725 21.401 -14.417 1.00 49.13 ? ? ? ? ? . 326 ASN B OD1 182 ATOM 922 N N . GLY B 182 327 . 16.331 18.280 -11.946 1.00 31.68 ? ? ? ? ? . 327 GLY B N 182 ATOM 923 C CA . GLY B 182 327 . 16.947 17.363 -11.007 1.00 29.59 ? ? ? ? ? . 327 GLY B CA 182 ATOM 924 C C . GLY B 182 327 . 16.074 16.197 -10.607 1.00 33.59 ? ? ? ? ? . 327 GLY B C 182 ATOM 925 O O . GLY B 182 327 . 16.563 15.077 -10.535 1.00 33.56 ? ? ? ? ? . 327 GLY B O 182 ATOM 926 N N . PHE B 182 328 . 14.791 16.418 -10.327 1.00 33.78 ? ? ? ? ? . 328 PHE B N 182 ATOM 927 C CA . PHE B 182 328 . 13.975 15.301 -9.839 1.00 38.44 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CA 182 ATOM 928 C C . PHE B 182 328 . 13.793 14.209 -10.903 1.00 36.82 ? ? ? ? ? . 328 PHE B C 182 ATOM 929 O O . PHE B 182 328 . 13.548 13.046 -10.563 1.00 39.02 ? ? ? ? ? . 328 PHE B O 182 ATOM 930 C CB . PHE B 182 328 . 12.606 15.752 -9.279 1.00 38.45 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CB 182 ATOM 931 C CG . PHE B 182 328 . 11.773 16.501 -10.255 1.00 34.89 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CG 182 ATOM 932 C CD1 . PHE B 182 328 . 10.970 15.828 -11.167 1.00 41.01 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CD1 182 ATOM 933 C CD2 . PHE B 182 328 . 11.792 17.885 -10.273 1.00 41.84 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CD2 182 ATOM 934 C CE1 . PHE B 182 328 . 10.209 16.531 -12.084 1.00 44.70 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CE1 182 ATOM 935 C CE2 . PHE B 182 328 . 11.033 18.593 -11.173 1.00 43.48 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CE2 182 ATOM 936 C CZ . PHE B 182 328 . 10.240 17.920 -12.089 1.00 47.59 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CZ 182 ATOM 937 N N . PHE B 182 329 . 13.903 14.569 -12.180 1.00 31.53 ? ? ? ? ? . 329 PHE B N 182 ATOM 938 C CA . PHE B 182 329 . 13.934 13.544 -13.242 1.00 27.63 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CA 182 ATOM 939 C C . PHE B 182 329 . 15.327 12.886 -13.351 1.00 31.11 ? ? ? ? ? . 329 PHE B C 182 ATOM 940 O O . PHE B 182 329 . 15.442 11.659 -13.421 1.00 31.48 ? ? ? ? ? . 329 PHE B O 182 ATOM 941 C CB . PHE B 182 329 . 13.549 14.157 -14.589 1.00 28.86 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CB 182 ATOM 942 C CG . PHE B 182 329 . 12.060 14.361 -14.773 1.00 34.11 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CG 182 ATOM 943 C CD1 . PHE B 182 329 . 11.142 13.480 -14.221 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CD1 182 ATOM 944 C CD2 . PHE B 182 329 . 11.588 15.426 -15.527 1.00 34.91 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CD2 182 ATOM 945 C CE1 . PHE B 182 329 . 9.780 13.657 -14.423 1.00 38.87 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CE1 182 ATOM 946 C CE2 . PHE B 182 329 . 10.227 15.613 -15.720 1.00 40.57 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CE2 182 ATOM 947 C CZ . PHE B 182 329 . 9.325 14.729 -15.164 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CZ 182 ATOM 948 N N . ALA B 182 330 . 16.371 13.709 -13.365 1.00 31.99 ? ? ? ? ? . 330 ALA B N 182 ATOM 949 C CA . ALA B 182 330 . 17.748 13.217 -13.442 1.00 33.46 ? ? ? ? ? . 330 ALA B CA 182 ATOM 950 C C . ALA B 182 330 . 17.992 12.161 -12.380 1.00 32.27 ? ? ? ? ? . 330 ALA B C 182 ATOM 951 O O . ALA B 182 330 . 18.608 11.132 -12.645 1.00 29.88 ? ? ? ? ? . 330 ALA B O 182 ATOM 952 C CB . ALA B 182 330 . 18.730 14.368 -13.284 1.00 33.13 ? ? ? ? ? . 330 ALA B CB 182 ATOM 953 N N . LYS B 182 331 . 17.468 12.398 -11.181 1.00 31.68 ? ? ? ? ? . 331 LYS B N 182 ATOM 954 C CA . LYS B 182 331 . 17.687 11.497 -10.051 1.00 32.37 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CA 182 ATOM 955 C C . LYS B 182 331 . 16.924 10.182 -10.158 1.00 34.69 ? ? ? ? ? . 331 LYS B C 182 ATOM 956 O O . LYS B 182 331 . 17.226 9.231 -9.436 1.00 33.99 ? ? ? ? ? . 331 LYS B O 182 ATOM 957 C CB . LYS B 182 331 . 17.348 12.211 -8.740 1.00 40.75 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CB 182 ATOM 958 C CG . LYS B 182 331 . 18.240 13.415 -8.485 1.00 39.04 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CG 182 ATOM 959 C CD . LYS B 182 331 . 17.676 14.332 -7.402 1.00 43.24 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CD 182 ATOM 960 C CE . LYS B 182 331 . 17.997 13.817 -6.011 1.00 52.95 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CE 182 ATOM 961 N NZ . LYS B 182 331 . 17.452 14.725 -4.955 1.00 68.65 ? ? ? ? ? 1+ 331 LYS B NZ 182 ATOM 962 N N . LYS B 182 332 . 15.950 10.113 -11.055 1.00 32.46 ? ? ? ? ? . 332 LYS B N 182 ATOM 963 C CA . LYS B 182 332 . 15.275 8.848 -11.327 1.00 35.79 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CA 182 ATOM 964 C C . LYS B 182 332 . 16.000 8.052 -12.426 1.00 35.30 ? ? ? ? ? . 332 LYS B C 182 ATOM 965 O O . LYS B 182 332 . 15.566 6.965 -12.802 1.00 35.75 ? ? ? ? ? . 332 LYS B O 182 ATOM 966 C CB . LYS B 182 332 . 13.822 9.083 -11.760 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CB 182 ATOM 967 C CG . LYS B 182 332 . 12.905 9.662 -10.671 1.00 44.57 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CG 182 ATOM 968 C CD . LYS B 182 332 . 11.494 9.876 -11.219 1.00 50.96 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CD 182 ATOM 969 C CE . LYS B 182 332 . 10.585 10.601 -10.230 1.00 71.51 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CE 182 ATOM 970 N NZ . LYS B 182 332 . 10.222 9.762 -9.051 1.00 80.75 ? ? ? ? ? 1+ 332 LYS B NZ 182 ATOM 971 N N . GLY B 182 333 . 17.094 8.595 -12.946 1.00 33.32 ? ? ? ? ? . 333 GLY B N 182 ATOM 972 C CA . GLY B 182 333 . 17.816 7.923 -14.020 1.00 35.80 ? ? ? ? ? . 333 GLY B CA 182 ATOM 973 C C . GLY B 182 333 . 17.281 8.283 -15.399 1.00 32.74 ? ? ? ? ? . 333 GLY B C 182 ATOM 974 O O . GLY B 182 333 . 17.503 7.555 -16.358 1.00 28.43 ? ? ? ? ? . 333 GLY B O 182 ATOM 975 N N . TYR B 182 334 . 16.574 9.406 -15.507 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 334 TYR B N 182 ATOM 976 C CA . TYR B 182 334 . 15.997 9.795 -16.788 1.00 27.28 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CA 182 ATOM 977 C C . TYR B 182 334 . 16.987 10.568 -17.643 1.00 29.20 ? ? ? ? ? . 334 TYR B C 182 ATOM 978 O O . TYR B 182 334 . 17.962 11.123 -17.148 1.00 28.57 ? ? ? ? ? . 334 TYR B O 182 ATOM 979 C CB . TYR B 182 334 . 14.750 10.651 -16.592 1.00 22.82 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CB 182 ATOM 980 C CG . TYR B 182 334 . 13.576 9.915 -15.983 1.00 27.52 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CG 182 ATOM 981 C CD1 . TYR B 182 334 . 13.637 8.547 -15.728 1.00 31.33 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CD1 182 ATOM 982 C CD2 . TYR B 182 334 . 12.400 10.589 -15.667 1.00 36.71 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CD2 182 ATOM 983 C CE1 . TYR B 182 334 . 12.562 7.872 -15.172 1.00 40.86 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CE1 182 ATOM 984 C CE2 . TYR B 182 334 . 11.312 9.918 -15.114 1.00 38.70 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CE2 182 ATOM 985 C CZ . TYR B 182 334 . 11.402 8.564 -14.864 1.00 48.56 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CZ 182 ATOM 986 O OH . TYR B 182 334 . 10.332 7.891 -14.313 1.00 42.26 ? ? ? ? ? . 334 TYR B OH 182 ATOM 987 N N . GLY B 182 335 . 16.718 10.629 -18.937 1.00 27.25 ? ? ? ? ? . 335 GLY B N 182 ATOM 988 C CA . GLY B 182 335 . 17.538 11.434 -19.811 1.00 28.98 ? ? ? ? ? . 335 GLY B CA 182 ATOM 989 C C . GLY B 182 335 . 16.751 12.476 -20.569 1.00 25.24 ? ? ? ? ? . 335 GLY B C 182 ATOM 990 O O . GLY B 182 335 . 15.540 12.371 -20.756 1.00 26.22 ? ? ? ? ? . 335 GLY B O 182 ATOM 991 N N . LEU B 182 336 . 17.474 13.480 -21.033 1.00 24.24 ? ? ? ? ? . 336 LEU B N 182 ATOM 992 C CA . LEU B 182 336 . 16.920 14.500 -21.889 1.00 24.53 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CA 182 ATOM 993 C C . LEU B 182 336 . 17.299 14.160 -23.322 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 336 LEU B C 182 ATOM 994 O O . LEU B 182 336 . 18.490 14.150 -23.685 1.00 23.12 ? ? ? ? ? . 336 LEU B O 182 ATOM 995 C CB . LEU B 182 336 . 17.491 15.857 -21.494 1.00 24.53 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CB 182 ATOM 996 C CG . LEU B 182 336 . 17.002 17.065 -22.284 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CG 182 ATOM 997 C CD1 . LEU B 182 336 . 15.492 17.129 -22.287 1.00 38.10 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CD1 182 ATOM 998 C CD2 . LEU B 182 336 . 17.592 18.319 -21.677 1.00 32.65 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CD2 182 ATOM 999 N N . THR B 182 337 . 16.282 13.888 -24.132 1.00 27.80 ? ? ? ? ? . 337 THR B N 182 ATOM 1000 C CA . THR B 182 337 . 16.481 13.314 -25.464 1.00 24.52 ? ? ? ? ? . 337 THR B CA 182 ATOM 1001 C C . THR B 182 337 . 15.903 14.200 -26.554 1.00 31.48 ? ? ? ? ? . 337 THR B C 182 ATOM 1002 O O . THR B 182 337 . 14.789 14.712 -26.427 1.00 29.41 ? ? ? ? ? . 337 THR B O 182 ATOM 1003 C CB . THR B 182 337 . 15.845 11.906 -25.533 1.00 27.55 ? ? ? ? ? . 337 THR B CB 182 ATOM 1004 C CG2 . THR B 182 337 . 15.990 11.280 -26.937 1.00 24.62 ? ? ? ? ? . 337 THR B CG2 182 ATOM 1005 O OG1 . THR B 182 337 . 16.477 11.049 -24.568 1.00 26.62 ? ? ? ? ? . 337 THR B OG1 182 ATOM 1006 N N . SER B 182 338 . 16.683 14.396 -27.615 1.00 23.69 ? ? ? ? ? . 338 SER B N 182 ATOM 1007 C CA . SER B 182 338 . 16.242 15.101 -28.801 1.00 22.80 ? ? ? ? ? . 338 SER B CA 182 ATOM 1008 C C . SER B 182 338 . 16.459 14.193 -30.012 1.00 31.75 ? ? ? ? ? . 338 SER B C 182 ATOM 1009 O O . SER B 182 338 . 17.433 13.435 -30.055 1.00 25.70 ? ? ? ? ? . 338 SER B O 182 ATOM 1010 C CB . SER B 182 338 . 17.023 16.406 -28.966 1.00 29.76 ? ? ? ? ? . 338 SER B CB 182 ATOM 1011 O OG . SER B 182 338 . 16.881 17.247 -27.828 1.00 31.78 ? ? ? ? ? . 338 SER B OG 182 ATOM 1012 N N . SER B 182 339 . 15.550 14.232 -30.982 1.00 25.14 ? ? ? ? ? . 339 SER B N 182 ATOM 1013 C CA . SER B 182 339 . 15.723 13.428 -32.197 1.00 25.68 ? ? ? ? ? . 339 SER B CA 182 ATOM 1014 C C . SER B 182 339 . 15.257 14.200 -33.412 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 339 SER B C 182 ATOM 1015 O O . SER B 182 339 . 14.380 15.060 -33.311 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 339 SER B O 182 ATOM 1016 C CB . SER B 182 339 . 14.978 12.087 -32.115 1.00 26.08 ? ? ? ? ? . 339 SER B CB 182 ATOM 1017 O OG . SER B 182 339 . 13.574 12.270 -32.039 1.00 38.56 ? ? ? ? ? . 339 SER B OG 182 ATOM 1018 N N . TRP B 182 340 . 15.861 13.897 -34.556 1.00 25.31 ? ? ? ? ? . 340 TRP B N 182 ATOM 1019 C CA . TRP B 182 340 . 15.544 14.577 -35.814 1.00 25.46 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CA 182 ATOM 1020 C C . TRP B 182 340 . 15.986 13.693 -36.965 1.00 30.55 ? ? ? ? ? . 340 TRP B C 182 ATOM 1021 O O . TRP B 182 340 . 16.782 12.763 -36.773 1.00 24.86 ? ? ? ? ? . 340 TRP B O 182 ATOM 1022 C CB . TRP B 182 340 . 16.245 15.930 -35.894 1.00 26.11 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CB 182 ATOM 1023 C CG . TRP B 182 340 . 17.752 15.891 -35.874 1.00 24.94 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CG 182 ATOM 1024 C CD1 . TRP B 182 340 . 18.597 15.925 -36.961 1.00 28.87 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CD1 182 ATOM 1025 C CD2 . TRP B 182 340 . 18.586 15.829 -34.721 1.00 26.37 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CD2 182 ATOM 1026 C CE2 . TRP B 182 340 . 19.928 15.805 -35.176 1.00 26.22 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CE2 182 ATOM 1027 C CE3 . TRP B 182 340 . 18.339 15.771 -33.343 1.00 25.32 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CE3 182 ATOM 1028 N NE1 . TRP B 182 340 . 19.905 15.861 -36.547 1.00 26.60 ? ? ? ? ? . 340 TRP B NE1 182 ATOM 1029 C CZ2 . TRP B 182 340 . 21.009 15.742 -34.303 1.00 27.17 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CZ2 182 ATOM 1030 C CZ3 . TRP B 182 340 . 19.423 15.707 -32.474 1.00 25.94 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CZ3 182 ATOM 1031 C CH2 . TRP B 182 340 . 20.739 15.697 -32.959 1.00 27.78 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CH2 182 ATOM 1032 N N . THR B 182 341 . 15.466 13.967 -38.152 1.00 25.76 ? ? ? ? ? . 341 THR B N 182 ATOM 1033 C CA . THR B 182 341 . 15.908 13.262 -39.344 1.00 25.50 ? ? ? ? ? . 341 THR B CA 182 ATOM 1034 C C . THR B 182 341 . 16.569 14.224 -40.327 1.00 28.14 ? ? ? ? ? . 341 THR B C 182 ATOM 1035 O O . THR B 182 341 . 16.351 15.439 -40.270 1.00 29.17 ? ? ? ? ? . 341 THR B O 182 ATOM 1036 C CB . THR B 182 341 . 14.743 12.550 -40.034 1.00 29.76 ? ? ? ? ? . 341 THR B CB 182 ATOM 1037 C CG2 . THR B 182 341 . 14.093 11.505 -39.095 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 341 THR B CG2 182 ATOM 1038 O OG1 . THR B 182 341 . 13.775 13.522 -40.429 1.00 30.05 ? ? ? ? ? . 341 THR B OG1 182 ATOM 1039 N N . VAL B 182 342 . 17.391 13.681 -41.220 1.00 28.48 ? ? ? ? ? . 342 VAL B N 182 ATOM 1040 C CA . VAL B 182 342 . 18.048 14.479 -42.263 1.00 26.55 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CA 182 ATOM 1041 C C . VAL B 182 342 . 17.989 13.699 -43.571 1.00 33.47 ? ? ? ? ? . 342 VAL B C 182 ATOM 1042 O O . VAL B 182 342 . 18.520 12.593 -43.649 1.00 28.61 ? ? ? ? ? . 342 VAL B O 182 ATOM 1043 C CB . VAL B 182 342 . 19.525 14.774 -41.943 1.00 30.57 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CB 182 ATOM 1044 C CG1 . VAL B 182 342 . 20.119 15.681 -43.008 1.00 35.82 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CG1 182 ATOM 1045 C CG2 . VAL B 182 342 . 19.684 15.403 -40.554 1.00 31.22 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CG2 182 ATOM 1046 N N . PRO B 182 343 . 17.339 14.259 -44.602 1.00 33.88 ? ? ? ? ? . 343 PRO B N 182 ATOM 1047 C CA . PRO B 182 343 . 17.239 13.508 -45.863 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CA 182 ATOM 1048 C C . PRO B 182 343 . 18.608 13.197 -46.442 1.00 29.84 ? ? ? ? ? . 343 PRO B C 182 ATOM 1049 O O . PRO B 182 343 . 19.519 14.017 -46.335 1.00 33.13 ? ? ? ? ? . 343 PRO B O 182 ATOM 1050 C CB . PRO B 182 343 . 16.478 14.463 -46.798 1.00 37.69 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CB 182 ATOM 1051 C CG . PRO B 182 343 . 15.783 15.443 -45.889 1.00 40.35 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CG 182 ATOM 1052 C CD . PRO B 182 343 . 16.657 15.564 -44.667 1.00 37.98 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CD 182 ATOM 1053 N N . ILE B 182 344 . 18.747 12.023 -47.053 1.00 29.99 ? ? ? ? ? . 344 ILE B N 182 ATOM 1054 C CA . ILE B 182 344 . 19.960 11.666 -47.780 1.00 29.15 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CA 182 ATOM 1055 C C . ILE B 182 344 . 19.714 11.883 -49.286 1.00 35.42 ? ? ? ? ? . 344 ILE B C 182 ATOM 1056 O O . ILE B 182 344 . 18.710 11.415 -49.827 1.00 31.76 ? ? ? ? ? . 344 ILE B O 182 ATOM 1057 C CB . ILE B 182 344 . 20.331 10.192 -47.541 1.00 30.40 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CB 182 ATOM 1058 C CG1 . ILE B 182 344 . 20.788 9.994 -46.084 1.00 28.64 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CG1 182 ATOM 1059 C CG2 . ILE B 182 344 . 21.417 9.738 -48.526 1.00 28.36 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CG2 182 ATOM 1060 C CD1 . ILE B 182 344 . 20.898 8.534 -45.655 1.00 26.68 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CD1 182 ATOM 1061 N N . THR B 182 345 . 20.618 12.582 -49.965 1.00 33.81 ? ? ? ? ? . 345 THR B N 182 ATOM 1062 C CA . THR B 182 345 . 20.360 12.954 -51.361 1.00 31.29 ? ? ? ? ? . 345 THR B CA 182 ATOM 1063 C C . THR B 182 345 . 21.476 12.508 -52.288 1.00 39.55 ? ? ? ? ? . 345 THR B C 182 ATOM 1064 O O . THR B 182 345 . 21.479 12.845 -53.476 1.00 37.05 ? ? ? ? ? . 345 THR B O 182 ATOM 1065 C CB . THR B 182 345 . 20.188 14.489 -51.514 1.00 41.38 ? ? ? ? ? . 345 THR B CB 182 ATOM 1066 C CG2 . THR B 182 345 . 19.073 15.016 -50.608 1.00 41.43 ? ? ? ? ? . 345 THR B CG2 182 ATOM 1067 O OG1 . THR B 182 345 . 21.422 15.146 -51.192 1.00 36.59 ? ? ? ? ? . 345 THR B OG1 182 ATOM 1068 N N . GLY B 182 346 . 22.422 11.750 -51.754 1.00 35.59 ? ? ? ? ? . 346 GLY B N 182 ATOM 1069 C CA . GLY B 182 346 . 23.601 11.390 -52.513 1.00 34.74 ? ? ? ? ? . 346 GLY B CA 182 ATOM 1070 C C . GLY B 182 346 . 24.632 10.684 -51.667 1.00 43.42 ? ? ? ? ? . 346 GLY B C 182 ATOM 1071 O O . GLY B 182 346 . 24.320 10.127 -50.615 1.00 36.80 ? ? ? ? ? . 346 GLY B O 182 ATOM 1072 N N . THR B 182 347 . 25.874 10.749 -52.125 1.00 36.75 ? ? ? ? ? . 347 THR B N 182 ATOM 1073 C CA . THR B 182 347 . 26.979 9.981 -51.573 1.00 40.76 ? ? ? ? ? . 347 THR B CA 182 ATOM 1074 C C . THR B 182 347 . 27.608 10.551 -50.298 1.00 33.45 ? ? ? ? ? . 347 THR B C 182 ATOM 1075 O O . THR B 182 347 . 28.029 9.798 -49.422 1.00 39.64 ? ? ? ? ? . 347 THR B O 182 ATOM 1076 C CB . THR B 182 347 . 28.086 9.860 -52.643 1.00 43.36 ? ? ? ? ? . 347 THR B CB 182 ATOM 1077 C CG2 . THR B 182 347 . 29.427 9.514 -52.012 1.00 67.52 ? ? ? ? ? . 347 THR B CG2 182 ATOM 1078 O OG1 . THR B 182 347 . 27.707 8.841 -53.576 1.00 57.32 ? ? ? ? ? . 347 THR B OG1 182 ATOM 1079 N N . ASP B 182 348 . 27.706 11.871 -50.202 1.00 33.67 ? ? ? ? ? . 348 ASP B N 182 ATOM 1080 C CA . ASP B 182 348 . 28.406 12.484 -49.085 1.00 35.87 ? ? ? ? ? . 348 ASP B CA 182 ATOM 1081 C C . ASP B 182 348 . 27.461 12.666 -47.895 1.00 32.56 ? ? ? ? ? . 348 ASP B C 182 ATOM 1082 O O . ASP B 182 348 . 26.793 13.696 -47.757 1.00 35.12 ? ? ? ? ? . 348 ASP B O 182 ATOM 1083 C CB . ASP B 182 348 . 29.030 13.825 -49.497 1.00 36.92 ? ? ? ? ? . 348 ASP B CB 182 ATOM 1084 C CG . ASP B 182 348 . 29.760 14.494 -48.348 1.00 48.30 ? ? ? ? ? . 348 ASP B CG 182 ATOM 1085 O OD1 . ASP B 182 348 . 30.085 13.787 -47.366 1.00 42.96 ? ? ? ? ? . 348 ASP B OD1 182 ATOM 1086 O OD2 . ASP B 182 348 . 30.007 15.719 -48.421 1.00 42.97 ? ? ? ? ? 1- 348 ASP B OD2 182 ATOM 1087 N N . THR B 182 349 . 27.403 11.649 -47.041 1.00 31.26 ? ? ? ? ? . 349 THR B N 182 ATOM 1088 C CA . THR B 182 349 . 26.530 11.681 -45.873 1.00 29.80 ? ? ? ? ? . 349 THR B CA 182 ATOM 1089 C C . THR B 182 349 . 27.340 11.897 -44.599 1.00 35.12 ? ? ? ? ? . 349 THR B C 182 ATOM 1090 O O . THR B 182 349 . 26.911 11.513 -43.511 1.00 31.25 ? ? ? ? ? . 349 THR B O 182 ATOM 1091 C CB . THR B 182 349 . 25.740 10.369 -45.735 1.00 34.52 ? ? ? ? ? . 349 THR B CB 182 ATOM 1092 C CG2 . THR B 182 349 . 24.731 10.239 -46.859 1.00 35.60 ? ? ? ? ? . 349 THR B CG2 182 ATOM 1093 O OG1 . THR B 182 349 . 26.649 9.267 -45.794 1.00 34.80 ? ? ? ? ? . 349 THR B OG1 182 ATOM 1094 N N . SER B 182 350 . 28.506 12.519 -44.739 1.00 32.04 ? ? ? ? ? . 350 SER B N 182 ATOM 1095 C CA . SER B 182 350 . 29.346 12.837 -43.591 1.00 35.01 ? ? ? ? ? . 350 SER B CA 182 ATOM 1096 C C . SER B 182 350 . 28.644 13.854 -42.681 1.00 34.39 ? ? ? ? ? . 350 SER B C 182 ATOM 1097 O O . SER B 182 350 . 27.731 14.565 -43.107 1.00 33.52 ? ? ? ? ? . 350 SER B O 182 ATOM 1098 C CB . SER B 182 350 . 30.705 13.378 -44.058 1.00 38.51 ? ? ? ? ? . 350 SER B CB 182 ATOM 1099 O OG . SER B 182 350 . 30.559 14.620 -44.730 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 350 SER B OG 182 ATOM 1100 N N . PHE B 182 351 . 29.053 13.904 -41.416 1.00 29.77 ? ? ? ? ? . 351 PHE B N 182 ATOM 1101 C CA . PHE B 182 351 . 28.513 14.886 -40.490 1.00 28.94 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CA 182 ATOM 1102 C C . PHE B 182 351 . 29.463 14.970 -39.303 1.00 27.31 ? ? ? ? ? . 351 PHE B C 182 ATOM 1103 O O . PHE B 182 351 . 30.326 14.101 -39.118 1.00 28.78 ? ? ? ? ? . 351 PHE B O 182 ATOM 1104 C CB . PHE B 182 351 . 27.086 14.507 -40.039 1.00 26.42 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CB 182 ATOM 1105 C CG . PHE B 182 351 . 27.034 13.288 -39.164 1.00 29.60 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CG 182 ATOM 1106 C CD1 . PHE B 182 351 . 27.245 13.390 -37.798 1.00 29.17 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CD1 182 ATOM 1107 C CD2 . PHE B 182 351 . 26.801 12.032 -39.711 1.00 30.46 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CD2 182 ATOM 1108 C CE1 . PHE B 182 351 . 27.227 12.255 -36.990 1.00 28.50 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CE1 182 ATOM 1109 C CE2 . PHE B 182 351 . 26.783 10.897 -38.908 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CE2 182 ATOM 1110 C CZ . PHE B 182 351 . 26.998 11.011 -37.550 1.00 33.50 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CZ 182 ATOM 1111 N N . THR B 182 352 . 29.336 16.034 -38.522 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 352 THR B N 182 ATOM 1112 C CA . THR B 182 352 . 29.965 16.073 -37.207 1.00 30.61 ? ? ? ? ? . 352 THR B CA 182 ATOM 1113 C C . THR B 182 352 . 28.902 16.551 -36.220 1.00 33.75 ? ? ? ? ? . 352 THR B C 182 ATOM 1114 O O . THR B 182 352 . 28.055 17.375 -36.558 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 352 THR B O 182 ATOM 1115 C CB . THR B 182 352 . 31.180 17.021 -37.131 1.00 37.39 ? ? ? ? ? . 352 THR B CB 182 ATOM 1116 C CG2 . THR B 182 352 . 32.089 16.844 -38.335 1.00 34.31 ? ? ? ? ? . 352 THR B CG2 182 ATOM 1117 O OG1 . THR B 182 352 . 30.719 18.371 -37.065 1.00 43.08 ? ? ? ? ? . 352 THR B OG1 182 ATOM 1118 N N . PHE B 182 353 . 28.940 16.011 -35.010 1.00 28.77 ? ? ? ? ? . 353 PHE B N 182 ATOM 1119 C CA . PHE B 182 353 . 28.003 16.405 -33.983 1.00 30.32 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CA 182 ATOM 1120 C C . PHE B 182 353 . 28.801 16.740 -32.733 1.00 30.33 ? ? ? ? ? . 353 PHE B C 182 ATOM 1121 O O . PHE B 182 353 . 29.711 16.002 -32.353 1.00 29.16 ? ? ? ? ? . 353 PHE B O 182 ATOM 1122 C CB . PHE B 182 353 . 26.989 15.291 -33.706 1.00 30.03 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CB 182 ATOM 1123 C CG . PHE B 182 353 . 26.068 15.594 -32.561 1.00 27.81 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CG 182 ATOM 1124 C CD1 . PHE B 182 353 . 24.931 16.368 -32.753 1.00 25.14 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CD1 182 ATOM 1125 C CD2 . PHE B 182 353 . 26.352 15.125 -31.287 1.00 26.75 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CD2 182 ATOM 1126 C CE1 . PHE B 182 353 . 24.097 16.663 -31.704 1.00 27.27 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CE1 182 ATOM 1127 C CE2 . PHE B 182 353 . 25.517 15.421 -30.229 1.00 28.59 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CE2 182 ATOM 1128 C CZ . PHE B 182 353 . 24.387 16.184 -30.438 1.00 27.03 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CZ 182 ATOM 1129 N N . THR B 182 354 . 28.452 17.854 -32.095 1.00 26.69 ? ? ? ? ? . 354 THR B N 182 ATOM 1130 C CA . THR B 182 354 . 29.148 18.301 -30.887 1.00 31.26 ? ? ? ? ? . 354 THR B CA 182 ATOM 1131 C C . THR B 182 354 . 28.178 18.287 -29.717 1.00 29.16 ? ? ? ? ? . 354 THR B C 182 ATOM 1132 O O . THR B 182 354 . 27.212 19.054 -29.692 1.00 28.61 ? ? ? ? ? . 354 THR B O 182 ATOM 1133 C CB . THR B 182 354 . 29.710 19.731 -31.055 1.00 37.75 ? ? ? ? ? . 354 THR B CB 182 ATOM 1134 C CG2 . THR B 182 354 . 30.482 20.168 -29.801 1.00 39.96 ? ? ? ? ? . 354 THR B CG2 182 ATOM 1135 O OG1 . THR B 182 354 . 30.583 19.771 -32.189 1.00 36.11 ? ? ? ? ? . 354 THR B OG1 182 ATOM 1136 N N . PRO B 182 355 . 28.413 17.400 -28.744 1.00 31.58 ? ? ? ? ? . 355 PRO B N 182 ATOM 1137 C CA . PRO B 182 355 . 27.464 17.345 -27.630 1.00 28.76 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CA 182 ATOM 1138 C C . PRO B 182 355 . 27.556 18.578 -26.743 1.00 29.69 ? ? ? ? ? . 355 PRO B C 182 ATOM 1139 O O . PRO B 182 355 . 28.578 19.272 -26.703 1.00 31.08 ? ? ? ? ? . 355 PRO B O 182 ATOM 1140 C CB . PRO B 182 355 . 27.898 16.096 -26.864 1.00 29.93 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CB 182 ATOM 1141 C CG . PRO B 182 355 . 29.353 15.945 -27.188 1.00 44.30 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CG 182 ATOM 1142 C CD . PRO B 182 355 . 29.503 16.421 -28.601 1.00 36.06 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CD 182 ATOM 1143 N N . TYR B 182 356 . 26.481 18.836 -26.020 1.00 25.59 ? ? ? ? ? . 356 TYR B N 182 ATOM 1144 C CA . TYR B 182 356 . 26.414 20.000 -25.161 1.00 26.70 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CA 182 ATOM 1145 C C . TYR B 182 356 . 25.504 19.713 -23.983 1.00 29.45 ? ? ? ? ? . 356 TYR B C 182 ATOM 1146 O O . TYR B 182 356 . 24.455 19.101 -24.135 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 356 TYR B O 182 ATOM 1147 C CB . TYR B 182 356 . 25.902 21.201 -25.963 1.00 31.14 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CB 182 ATOM 1148 C CG . TYR B 182 356 . 25.722 22.459 -25.137 1.00 36.33 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CG 182 ATOM 1149 C CD1 . TYR B 182 356 . 26.689 23.460 -25.123 1.00 43.57 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CD1 182 ATOM 1150 C CD2 . TYR B 182 356 . 24.583 22.639 -24.368 1.00 41.71 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CD2 182 ATOM 1151 C CE1 . TYR B 182 356 . 26.512 24.619 -24.352 1.00 47.56 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CE1 182 ATOM 1152 C CE2 . TYR B 182 356 . 24.398 23.774 -23.606 1.00 50.44 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CE2 182 ATOM 1153 C CZ . TYR B 182 356 . 25.360 24.762 -23.599 1.00 51.28 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CZ 182 ATOM 1154 O OH . TYR B 182 356 . 25.143 25.889 -22.827 1.00 60.08 ? ? ? ? ? . 356 TYR B OH 182 ATOM 1155 N N . ALA B 182 357 . 25.928 20.135 -22.799 1.00 27.24 ? ? ? ? ? . 357 ALA B N 182 ATOM 1156 C CA . ALA B 182 357 . 25.077 20.126 -21.627 1.00 26.67 ? ? ? ? ? . 357 ALA B CA 182 ATOM 1157 C C . ALA B 182 357 . 25.516 21.291 -20.732 1.00 31.55 ? ? ? ? ? . 357 ALA B C 182 ATOM 1158 O O . ALA B 182 357 . 26.705 21.557 -20.594 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 357 ALA B O 182 ATOM 1159 C CB . ALA B 182 357 . 25.192 18.818 -20.886 1.00 24.67 ? ? ? ? ? . 357 ALA B CB 182 ATOM 1160 N N . ALA B 182 358 . 24.561 21.995 -20.143 1.00 32.98 ? ? ? ? ? . 358 ALA B N 182 ATOM 1161 C CA . ALA B 182 358 . 24.888 23.143 -19.296 1.00 30.08 ? ? ? ? ? . 358 ALA B CA 182 ATOM 1162 C C . ALA B 182 358 . 23.756 23.400 -18.315 1.00 30.39 ? ? ? ? ? . 358 ALA B C 182 ATOM 1163 O O . ALA B 182 358 . 22.584 23.178 -18.637 1.00 32.04 ? ? ? ? ? . 358 ALA B O 182 ATOM 1164 C CB . ALA B 182 358 . 25.156 24.378 -20.148 1.00 34.84 ? ? ? ? ? . 358 ALA B CB 182 ATOM 1165 N N . ARG B 182 359 . 24.090 23.838 -17.100 1.00 35.34 ? ? ? ? ? . 359 ARG B N 182 ATOM 1166 C CA . ARG B 182 359 . 23.038 24.209 -16.163 1.00 29.40 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CA 182 ATOM 1167 C C . ARG B 182 359 . 22.360 25.438 -16.753 1.00 36.60 ? ? ? ? ? . 359 ARG B C 182 ATOM 1168 O O . ARG B 182 359 . 22.998 26.225 -17.449 1.00 33.42 ? ? ? ? ? . 359 ARG B O 182 ATOM 1169 C CB . ARG B 182 359 . 23.572 24.461 -14.753 1.00 41.42 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CB 182 ATOM 1170 C CG . ARG B 182 359 . 24.657 25.511 -14.640 1.00 46.70 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CG 182 ATOM 1171 C CD . ARG B 182 359 . 25.101 25.622 -13.188 1.00 55.93 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CD 182 ATOM 1172 N NE . ARG B 182 359 . 26.384 26.305 -13.042 1.00 68.48 ? ? ? ? ? . 359 ARG B NE 182 ATOM 1173 C CZ . ARG B 182 359 . 26.541 27.553 -12.605 1.00 78.11 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CZ 182 ATOM 1174 N NH1 . ARG B 182 359 . 25.497 28.295 -12.246 1.00 66.60 ? ? ? ? ? 1+ 359 ARG B NH1 182 ATOM 1175 N NH2 . ARG B 182 359 . 27.763 28.061 -12.521 1.00 87.13 ? ? ? ? ? . 359 ARG B NH2 182 ATOM 1176 N N . THR B 182 360 . 21.067 25.584 -16.504 1.00 34.83 ? ? ? ? ? . 360 THR B N 182 ATOM 1177 C CA . THR B 182 360 . 20.268 26.580 -17.220 1.00 36.96 ? ? ? ? ? . 360 THR B CA 182 ATOM 1178 C C . THR B 182 360 . 20.666 28.025 -16.926 1.00 46.85 ? ? ? ? ? . 360 THR B C 182 ATOM 1179 O O . THR B 182 360 . 20.397 28.911 -17.734 1.00 46.90 ? ? ? ? ? . 360 THR B O 182 ATOM 1180 C CB . THR B 182 360 . 18.779 26.404 -16.924 1.00 35.19 ? ? ? ? ? . 360 THR B CB 182 ATOM 1181 C CG2 . THR B 182 360 . 18.246 25.161 -17.634 1.00 39.03 ? ? ? ? ? . 360 THR B CG2 182 ATOM 1182 O OG1 . THR B 182 360 . 18.596 26.239 -15.516 1.00 34.95 ? ? ? ? ? . 360 THR B OG1 182 ATOM 1183 N N . ASP B 182 361 . 21.320 28.264 -15.793 1.00 40.03 ? ? ? ? ? . 361 ASP B N 182 ATOM 1184 C CA . ASP B 182 361 . 21.748 29.619 -15.446 1.00 45.75 ? ? ? ? ? . 361 ASP B CA 182 ATOM 1185 C C . ASP B 182 361 . 23.197 29.898 -15.826 1.00 55.07 ? ? ? ? ? . 361 ASP B C 182 ATOM 1186 O O . ASP B 182 361 . 23.751 30.924 -15.437 1.00 53.96 ? ? ? ? ? . 361 ASP B O 182 ATOM 1187 C CB . ASP B 182 361 . 21.537 29.893 -13.948 1.00 49.83 ? ? ? ? ? . 361 ASP B CB 182 ATOM 1188 C CG . ASP B 182 361 . 22.313 28.934 -13.054 1.00 65.23 ? ? ? ? ? . 361 ASP B CG 182 ATOM 1189 O OD1 . ASP B 182 361 . 22.637 27.817 -13.508 1.00 56.18 ? ? ? ? ? . 361 ASP B OD1 182 ATOM 1190 O OD2 . ASP B 182 361 . 22.589 29.291 -11.887 1.00 74.07 ? ? ? ? ? 1- 361 ASP B OD2 182 ATOM 1191 N N . ARG B 182 362 . 23.814 28.998 -16.591 1.00 46.90 ? ? ? ? ? . 362 ARG B N 182 ATOM 1192 C CA . ARG B 182 362 . 25.193 29.205 -17.031 1.00 44.19 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CA 182 ATOM 1193 C C . ARG B 182 362 . 25.467 28.497 -18.369 1.00 46.15 ? ? ? ? ? . 362 ARG B C 182 ATOM 1194 O O . ARG B 182 362 . 26.243 27.542 -18.446 1.00 42.26 ? ? ? ? ? . 362 ARG B O 182 ATOM 1195 C CB . ARG B 182 362 . 26.164 28.730 -15.945 1.00 48.94 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CB 182 ATOM 1196 C CG . ARG B 182 362 . 27.599 29.152 -16.174 1.00 75.16 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CG 182 ATOM 1197 C CD . ARG B 182 362 . 27.821 30.636 -15.892 1.00 87.27 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CD 182 ATOM 1198 N NE . ARG B 182 362 . 29.012 31.140 -16.576 1.00 98.53 ? ? ? ? ? . 362 ARG B NE 182 ATOM 1199 C CZ . ARG B 182 362 . 30.255 31.061 -16.100 1.00 105.07 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CZ 182 ATOM 1200 N NH1 . ARG B 182 362 . 31.265 31.550 -16.810 1.00 103.28 ? ? ? ? ? 1+ 362 ARG B NH1 182 ATOM 1201 N NH2 . ARG B 182 362 . 30.497 30.500 -14.919 1.00 106.38 ? ? ? ? ? . 362 ARG B NH2 182 ATOM 1202 N N . ILE B 182 363 . 24.834 28.994 -19.424 1.00 44.51 ? ? ? ? ? . 363 ILE B N 182 ATOM 1203 C CA . ILE B 182 363 . 24.863 28.330 -20.726 1.00 53.30 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CA 182 ATOM 1204 C C . ILE B 182 363 . 26.215 28.411 -21.441 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 363 ILE B C 182 ATOM 1205 O O . ILE B 182 363 . 26.430 27.733 -22.441 1.00 59.56 ? ? ? ? ? . 363 ILE B O 182 ATOM 1206 C CB . ILE B 182 363 . 23.726 28.843 -21.652 1.00 58.19 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CB 182 ATOM 1207 C CG1 . ILE B 182 363 . 23.734 30.372 -21.797 1.00 65.54 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CG1 182 ATOM 1208 C CG2 . ILE B 182 363 . 22.389 28.430 -21.093 1.00 58.16 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CG2 182 ATOM 1209 C CD1 . ILE B 182 363 . 24.887 30.932 -22.597 1.00 80.82 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CD1 182 ATOM 1210 N N . GLY B 182 364 . 27.132 29.217 -20.920 1.00 61.98 ? ? ? ? ? . 364 GLY B N 182 ATOM 1211 C CA . GLY B 182 364 . 28.444 29.353 -21.535 1.00 72.85 ? ? ? ? ? . 364 GLY B CA 182 ATOM 1212 C C . GLY B 182 364 . 29.439 28.284 -21.109 1.00 73.60 ? ? ? ? ? . 364 GLY B C 182 ATOM 1213 O O . GLY B 182 364 . 30.532 28.179 -21.671 1.00 68.15 ? ? ? ? ? . 364 GLY B O 182 ATOM 1214 N N . ILE B 182 365 . 29.070 27.497 -20.103 1.00 53.35 ? ? ? ? ? . 365 ILE B N 182 ATOM 1215 C CA . ILE B 182 365 . 29.913 26.401 -19.628 1.00 42.46 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CA 182 ATOM 1216 C C . ILE B 182 365 . 29.338 25.055 -20.100 1.00 43.99 ? ? ? ? ? . 365 ILE B C 182 ATOM 1217 O O . ILE B 182 365 . 28.408 24.513 -19.493 1.00 39.50 ? ? ? ? ? . 365 ILE B O 182 ATOM 1218 C CB . ILE B 182 365 . 30.007 26.390 -18.084 1.00 50.67 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CB 182 ATOM 1219 C CG1 . ILE B 182 365 . 30.438 27.765 -17.555 1.00 68.99 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CG1 182 ATOM 1220 C CG2 . ILE B 182 365 . 30.956 25.301 -17.607 1.00 49.74 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CG2 182 ATOM 1221 C CD1 . ILE B 182 365 . 31.691 28.313 -18.193 1.00 73.59 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CD1 182 ATOM 1222 N N . ASN B 182 366 . 29.893 24.532 -21.187 1.00 38.77 ? ? ? ? ? . 366 ASN B N 182 ATOM 1223 C CA . ASN B 182 366 . 29.529 23.202 -21.681 1.00 32.35 ? ? ? ? ? . 366 ASN B CA 182 ATOM 1224 C C . ASN B 182 366 . 30.215 22.114 -20.872 1.00 36.22 ? ? ? ? ? . 366 ASN B C 182 ATOM 1225 O O . ASN B 182 366 . 31.444 22.021 -20.849 1.00 34.71 ? ? ? ? ? . 366 ASN B O 182 ATOM 1226 C CB . ASN B 182 366 . 29.912 23.074 -23.152 1.00 34.58 ? ? ? ? ? . 366 ASN B CB 182 ATOM 1227 C CG . ASN B 182 366 . 29.518 21.736 -23.746 1.00 40.08 ? ? ? ? ? . 366 ASN B CG 182 ATOM 1228 N ND2 . ASN B 182 366 . 29.820 21.560 -25.022 1.00 38.14 ? ? ? ? ? . 366 ASN B ND2 182 ATOM 1229 O OD1 . ASN B 182 366 . 28.947 20.872 -23.071 1.00 32.20 ? ? ? ? ? . 366 ASN B OD1 182 ATOM 1230 N N . TYR B 182 367 . 29.421 21.278 -20.215 1.00 31.86 ? ? ? ? ? . 367 TYR B N 182 ATOM 1231 C CA . TYR B 182 367 . 29.949 20.188 -19.402 1.00 30.66 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CA 182 ATOM 1232 C C . TYR B 182 367 . 30.772 19.139 -20.194 1.00 33.15 ? ? ? ? ? . 367 TYR B C 182 ATOM 1233 O O . TYR B 182 367 . 31.565 18.412 -19.607 1.00 28.30 ? ? ? ? ? . 367 TYR B O 182 ATOM 1234 C CB . TYR B 182 367 . 28.808 19.490 -18.673 1.00 31.50 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CB 182 ATOM 1235 C CG . TYR B 182 367 . 28.152 20.315 -17.577 1.00 31.68 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CG 182 ATOM 1236 C CD1 . TYR B 182 367 . 28.800 21.411 -17.003 1.00 29.39 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CD1 182 ATOM 1237 C CD2 . TYR B 182 367 . 26.888 19.989 -17.111 1.00 29.00 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CD2 182 ATOM 1238 C CE1 . TYR B 182 367 . 28.197 22.149 -15.993 1.00 33.31 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CE1 182 ATOM 1239 C CE2 . TYR B 182 367 . 26.285 20.710 -16.106 1.00 31.15 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CE2 182 ATOM 1240 C CZ . TYR B 182 367 . 26.940 21.792 -15.549 1.00 37.47 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CZ 182 ATOM 1241 O OH . TYR B 182 367 . 26.323 22.507 -14.536 1.00 36.60 ? ? ? ? ? . 367 TYR B OH 182 ATOM 1242 N N . PHE B 182 368 . 30.564 19.056 -21.504 1.00 29.68 ? ? ? ? ? . 368 PHE B N 182 ATOM 1243 C CA . PHE B 182 368 . 31.337 18.146 -22.359 1.00 32.95 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CA 182 ATOM 1244 C C . PHE B 182 368 . 32.567 18.842 -22.953 1.00 39.54 ? ? ? ? ? . 368 PHE B C 182 ATOM 1245 O O . PHE B 182 368 . 33.356 18.227 -23.675 1.00 41.72 ? ? ? ? ? . 368 PHE B O 182 ATOM 1246 C CB . PHE B 182 368 . 30.459 17.612 -23.496 1.00 29.42 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CB 182 ATOM 1247 C CG . PHE B 182 368 . 29.313 16.787 -23.027 1.00 31.75 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CG 182 ATOM 1248 C CD1 . PHE B 182 368 . 29.532 15.568 -22.399 1.00 28.40 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CD1 182 ATOM 1249 C CD2 . PHE B 182 368 . 28.012 17.227 -23.202 1.00 27.76 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CD2 182 ATOM 1250 C CE1 . PHE B 182 368 . 28.467 14.799 -21.951 1.00 28.27 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CE1 182 ATOM 1251 C CE2 . PHE B 182 368 . 26.948 16.464 -22.763 1.00 25.82 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CE2 182 ATOM 1252 C CZ . PHE B 182 368 . 27.177 15.244 -22.129 1.00 28.01 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CZ 182 ATOM 1253 N N . ASN B 182 369 . 32.693 20.135 -22.667 1.00 40.14 ? ? ? ? ? . 369 ASN B N 182 ATOM 1254 C CA . ASN B 182 369 . 33.842 20.951 -23.074 1.00 59.34 ? ? ? ? ? . 369 ASN B CA 182 ATOM 1255 C C . ASN B 182 369 . 34.369 20.707 -24.492 1.00 79.45 ? ? ? ? ? . 369 ASN B C 182 ATOM 1256 O O . ASN B 182 369 . 35.566 20.461 -24.677 1.00 80.20 ? ? ? ? ? . 369 ASN B O 182 ATOM 1257 C CB . ASN B 182 369 . 34.988 20.783 -22.076 1.00 73.52 ? ? ? ? ? . 369 ASN B CB 182 ATOM 1258 C CG . ASN B 182 369 . 35.966 21.947 -22.117 1.00 90.69 ? ? ? ? ? . 369 ASN B CG 182 ATOM 1259 N ND2 . ASN B 182 369 . 37.097 21.802 -21.432 1.00 91.30 ? ? ? ? ? . 369 ASN B ND2 182 ATOM 1260 O OD1 . ASN B 182 369 . 35.701 22.971 -22.754 1.00 83.09 ? ? ? ? ? . 369 ASN B OD1 182 ATOM 1261 N N . GLY B 182 370 . 33.473 20.781 -25.477 1.00 87.33 ? ? ? ? ? . 370 GLY B N 182 ATOM 1262 C CA . GLY B 182 370 . 33.827 20.656 -26.886 1.00 77.41 ? ? ? ? ? . 370 GLY B CA 182 ATOM 1263 C C . GLY B 182 370 . 34.674 19.448 -27.268 1.00 81.91 ? ? ? ? ? . 370 GLY B C 182 ATOM 1264 O O . GLY B 182 370 . 35.170 19.375 -28.395 1.00 86.07 ? ? ? ? ? . 370 GLY B O 182 ATOM 1265 N N . GLY B 182 371 . 34.820 18.491 -26.352 1.00 84.64 ? ? ? ? ? . 371 GLY B N 182 ATOM 1266 C CA . GLY B 182 371 . 35.776 17.402 -26.512 1.00 92.42 ? ? ? ? ? . 371 GLY B CA 182 ATOM 1267 C C . GLY B 182 371 . 35.334 16.218 -27.360 1.00 87.99 ? ? ? ? ? . 371 GLY B C 182 ATOM 1268 O O . GLY B 182 371 . 35.766 16.067 -28.505 1.00 94.15 ? ? ? ? ? . 371 GLY B O 182 ATOM 1269 N N . GLY B 182 372 . 34.486 15.366 -26.787 1.00 76.88 ? ? ? ? ? . 372 GLY B N 182 ATOM 1270 C CA . GLY B 182 372 . 34.031 14.155 -27.450 1.00 68.24 ? ? ? ? ? . 372 GLY B CA 182 ATOM 1271 C C . GLY B 182 372 . 33.128 14.388 -28.649 1.00 62.98 ? ? ? ? ? . 372 GLY B C 182 ATOM 1272 O O . GLY B 182 372 . 31.967 13.958 -28.669 1.00 62.61 ? ? ? ? ? . 372 GLY B O 182 ATOM 1273 N N . LYS B 182 373 . 33.667 15.054 -29.664 1.00 47.87 ? ? ? ? ? . 373 LYS B N 182 ATOM 1274 C CA . LYS B 182 373 . 32.937 15.303 -30.901 1.00 46.79 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CA 182 ATOM 1275 C C . LYS B 182 373 . 32.747 14.011 -31.703 1.00 40.48 ? ? ? ? ? . 373 LYS B C 182 ATOM 1276 O O . LYS B 182 373 . 33.626 13.153 -31.716 1.00 37.32 ? ? ? ? ? . 373 LYS B O 182 ATOM 1277 C CB . LYS B 182 373 . 33.707 16.322 -31.726 1.00 48.57 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CB 182 ATOM 1278 C CG . LYS B 182 373 . 32.980 16.814 -32.941 1.00 59.21 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CG 182 ATOM 1279 C CD . LYS B 182 373 . 33.620 18.100 -33.478 1.00 66.84 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CD 182 ATOM 1280 C CE . LYS B 182 373 . 33.708 19.169 -32.392 1.00 75.51 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CE 182 ATOM 1281 N NZ . LYS B 182 373 . 33.602 20.564 -32.924 1.00 72.50 ? ? ? ? ? 1+ 373 LYS B NZ 182 ATOM 1282 N N . VAL B 182 374 . 31.593 13.871 -32.350 1.00 31.18 ? ? ? ? ? . 374 VAL B N 182 ATOM 1283 C CA . VAL B 182 374 . 31.336 12.733 -33.231 1.00 28.71 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CA 182 ATOM 1284 C C . VAL B 182 374 . 31.602 13.160 -34.667 1.00 34.59 ? ? ? ? ? . 374 VAL B C 182 ATOM 1285 O O . VAL B 182 374 . 30.964 14.087 -35.170 1.00 35.17 ? ? ? ? ? . 374 VAL B O 182 ATOM 1286 C CB . VAL B 182 374 . 29.881 12.228 -33.115 1.00 30.92 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CB 182 ATOM 1287 C CG1 . VAL B 182 374 . 29.585 11.193 -34.198 1.00 32.72 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CG1 182 ATOM 1288 C CG2 . VAL B 182 374 . 29.614 11.666 -31.700 1.00 29.52 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CG2 182 ATOM 1289 N N . VAL B 182 375 . 32.545 12.481 -35.313 1.00 31.35 ? ? ? ? ? . 375 VAL B N 182 ATOM 1290 C CA . VAL B 182 375 . 32.897 12.772 -36.693 1.00 32.77 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CA 182 ATOM 1291 C C . VAL B 182 375 . 32.680 11.544 -37.559 1.00 38.37 ? ? ? ? ? . 375 VAL B C 182 ATOM 1292 O O . VAL B 182 375 . 33.267 10.488 -37.319 1.00 43.46 ? ? ? ? ? . 375 VAL B O 182 ATOM 1293 C CB . VAL B 182 375 . 34.363 13.197 -36.815 1.00 41.71 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CB 182 ATOM 1294 C CG1 . VAL B 182 375 . 34.743 13.404 -38.288 1.00 52.63 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CG1 182 ATOM 1295 C CG2 . VAL B 182 375 . 34.612 14.468 -36.021 1.00 43.89 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CG2 182 ATOM 1296 N N . GLU B 182 376 . 31.838 11.697 -38.571 1.00 36.40 ? ? ? ? ? . 376 GLU B N 182 ATOM 1297 C CA . GLU B 182 376 . 31.550 10.625 -39.505 1.00 39.87 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CA 182 ATOM 1298 C C . GLU B 182 376 . 32.001 11.030 -40.906 1.00 47.15 ? ? ? ? ? . 376 GLU B C 182 ATOM 1299 O O . GLU B 182 376 . 31.639 12.095 -41.406 1.00 37.57 ? ? ? ? ? . 376 GLU B O 182 ATOM 1300 C CB . GLU B 182 376 . 30.052 10.338 -39.498 1.00 48.38 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CB 182 ATOM 1301 C CG . GLU B 182 376 . 29.631 9.041 -40.162 1.00 67.63 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CG 182 ATOM 1302 C CD . GLU B 182 376 . 29.532 7.889 -39.181 1.00 80.93 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CD 182 ATOM 1303 O OE1 . GLU B 182 376 . 30.492 7.087 -39.117 1.00 92.81 ? ? ? ? ? . 376 GLU B OE1 182 ATOM 1304 O OE2 . GLU B 182 376 . 28.497 7.787 -38.474 1.00 64.44 ? ? ? ? ? 1- 376 GLU B OE2 182 ATOM 196 . CA . SER A 182 196 . 32.683 10.818 -46.497 0 . ? ? ? ? ? . 196 SER A CA 182 ATOM 197 . CA . SER A 182 197 . 35.456 11.259 -49.057 0 . ? ? ? ? ? . 197 SER A CA 182 ATOM 198 . CA . THR A 182 198 . 35.016 7.973 -50.916 0 . ? ? ? ? ? . 198 THR A CA 182 ATOM 199 . CA . THR A 182 199 . 36.787 8.104 -54.275 0 . ? ? ? ? ? . 199 THR A CA 182 ATOM 200 . CA . SER A 182 200 . 36.438 5.785 -57.265 0 . ? ? ? ? ? . 200 SER A CA 182 ATOM 201 . CA . GLN A 182 201 . 39.462 6.522 -59.445 0 . ? ? ? ? ? . 201 GLN A CA 182 ATOM 202 . CA . SER A 182 202 . 42.911 5.656 -58.106 0 . ? ? ? ? ? . 202 SER A CA 182 ATOM 203 . CA . LEU A 182 203 . 42.830 8.995 -56.293 0 . ? ? ? ? ? . 203 LEU A CA 182 ATOM 204 . CA . SER A 182 204 . 45.934 10.081 -58.199 0 . ? ? ? ? ? . 204 SER A CA 182 ATOM 205 . CA . GLN A 182 205 . 46.688 11.855 -61.473 0 . ? ? ? ? ? . 205 GLN A CA 182 # data_SASDAR3_MODEL_183 # _sas_model.id 183 _sas_model.type_of_model mix _sas_model.software EOM _sas_model.version 1.3 _sas_model.symmetry . _sas_model.comment . _sas_model.fitting_id 149 _sas_model.radius 1.90 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 . CA . 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ASN A 183 13 . 27.500 16.557 26.116 0 . ? ? ? ? ? . 13 ASN A CA 183 ATOM 14 . CA . GLY A 183 14 . 27.493 13.298 28.068 0 . ? ? ? ? ? . 14 GLY A CA 183 ATOM 15 . CA . ALA A 183 15 . 30.631 11.849 29.648 0 . ? ? ? ? ? . 15 ALA A CA 183 ATOM 16 . CA . PRO A 183 16 . 30.313 8.715 31.773 0 . ? ? ? ? ? . 16 PRO A CA 183 ATOM 17 . CA . ALA A 183 17 . 33.026 8.097 34.361 0 . ? ? ? ? ? . 17 ALA A CA 183 ATOM 18 . CA . ILE A 183 18 . 33.782 4.857 32.526 0 . ? ? ? ? ? . 18 ILE A CA 183 ATOM 19 . CA . ASN A 183 19 . 37.219 3.466 31.695 0 . ? ? ? ? ? . 19 ASN A CA 183 ATOM 20 . CA . ALA A 183 20 . 37.880 3.036 27.978 0 . ? ? ? ? ? . 20 ALA A CA 183 ATOM 21 . CA . SER A 183 21 . 38.904 0.147 25.732 0 . ? ? ? ? ? . 21 SER A CA 183 ATOM 22 . CA . LEU A 183 22 . 40.985 0.684 22.598 0 . ? ? ? ? ? . 22 LEU A CA 183 ATOM 23 . CA . ASN A 183 23 . 40.521 -2.986 21.731 0 . ? ? ? ? ? . 23 ASN A CA 183 ATOM 24 . CA . ILE A 183 24 . 43.271 -4.296 19.458 0 . ? ? ? ? ? . 24 ILE A CA 183 ATOM 25 . CA . ALA A 183 25 . 42.862 -6.969 16.789 0 . ? ? ? ? ? . 25 ALA A CA 183 ATOM 1 N N . LYS B 183 207 . 46.023 -9.204 15.877 1.00 25.62 ? ? ? ? ? . 207 LYS B N 183 ATOM 2 C CA . LYS B 183 207 . 45.141 -10.008 16.705 1.00 26.63 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CA 183 ATOM 3 C C . LYS B 183 207 . 44.354 -10.971 15.828 1.00 33.91 ? ? ? ? ? . 207 LYS B C 183 ATOM 4 O O . LYS B 183 207 . 43.940 -12.035 16.281 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 207 LYS B O 183 ATOM 5 C CB . LYS B 183 207 . 44.174 -9.137 17.503 1.00 29.70 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CB 183 ATOM 6 C CG . LYS B 183 207 . 44.868 -8.196 18.473 1.00 30.35 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CG 183 ATOM 7 C CD . LYS B 183 207 . 45.786 -8.941 19.435 1.00 31.67 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CD 183 ATOM 8 C CE . LYS B 183 207 . 46.152 -8.084 20.649 1.00 35.23 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CE 183 ATOM 9 N NZ . LYS B 183 207 . 46.979 -6.913 20.266 1.00 42.19 ? ? ? ? ? 1+ 207 LYS B NZ 183 ATOM 10 N N . SER B 183 208 . 44.149 -10.609 14.570 1.00 24.89 ? ? ? ? ? . 208 SER B N 183 ATOM 11 C CA . SER B 183 208 . 43.468 -11.524 13.664 1.00 23.87 ? ? ? ? ? . 208 SER B CA 183 ATOM 12 C C . SER B 183 208 . 43.819 -11.240 12.236 1.00 26.08 ? ? ? ? ? . 208 SER B C 183 ATOM 13 O O . SER B 183 208 . 44.226 -10.132 11.876 1.00 25.46 ? ? ? ? ? . 208 SER B O 183 ATOM 14 C CB . SER B 183 208 . 41.949 -11.460 13.849 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 208 SER B CB 183 ATOM 15 O OG . SER B 183 208 . 41.428 -10.256 13.310 1.00 32.94 ? ? ? ? ? . 208 SER B OG 183 ATOM 16 N N . GLU B 183 209 . 43.670 -12.268 11.418 1.00 22.52 ? ? ? ? ? . 209 GLU B N 183 ATOM 17 C CA . GLU B 183 209 . 43.895 -12.156 10.002 1.00 22.29 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CA 183 ATOM 18 C C . GLU B 183 209 . 42.780 -12.894 9.282 1.00 25.39 ? ? ? ? ? . 209 GLU B C 183 ATOM 19 O O . GLU B 183 209 . 42.438 -14.026 9.648 1.00 25.56 ? ? ? ? ? . 209 GLU B O 183 ATOM 20 C CB . GLU B 183 209 . 45.245 -12.762 9.611 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CB 183 ATOM 21 C CG . GLU B 183 209 . 45.493 -12.648 8.113 1.00 35.13 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CG 183 ATOM 22 C CD . GLU B 183 209 . 46.801 -13.292 7.676 1.00 70.40 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CD 183 ATOM 23 O OE1 . GLU B 183 209 . 47.612 -13.659 8.555 1.00 72.32 ? ? ? ? ? . 209 GLU B OE1 183 ATOM 24 O OE2 . GLU B 183 209 . 47.016 -13.423 6.453 1.00 75.78 ? ? ? ? ? 1- 209 GLU B OE2 183 ATOM 25 N N . THR B 183 210 . 42.243 -12.266 8.247 1.00 20.62 ? ? ? ? ? . 210 THR B N 183 ATOM 26 C CA . THR B 183 210 . 41.120 -12.822 7.501 1.00 25.31 ? ? ? ? ? . 210 THR B CA 183 ATOM 27 C C . THR B 183 210 . 41.449 -12.818 6.018 1.00 29.40 ? ? ? ? ? . 210 THR B C 183 ATOM 28 O O . THR B 183 210 . 41.942 -11.826 5.491 1.00 28.73 ? ? ? ? ? . 210 THR B O 183 ATOM 29 C CB . THR B 183 210 . 39.825 -11.990 7.745 1.00 24.45 ? ? ? ? ? . 210 THR B CB 183 ATOM 30 C CG2 . THR B 183 210 . 38.663 -12.462 6.866 1.00 24.96 ? ? ? ? ? . 210 THR B CG2 183 ATOM 31 O OG1 . THR B 183 210 . 39.441 -12.107 9.116 1.00 26.82 ? ? ? ? ? . 210 THR B OG1 183 ATOM 32 N N . LYS B 183 211 . 41.181 -13.929 5.342 1.00 22.90 ? ? ? ? ? . 211 LYS B N 183 ATOM 33 C CA . LYS B 183 211 . 41.293 -13.968 3.898 1.00 22.24 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CA 183 ATOM 34 C C . LYS B 183 211 . 39.938 -14.304 3.305 1.00 23.04 ? ? ? ? ? . 211 LYS B C 183 ATOM 35 O O . LYS B 183 211 . 39.189 -15.119 3.855 1.00 22.71 ? ? ? ? ? . 211 LYS B O 183 ATOM 36 C CB . LYS B 183 211 . 42.349 -14.979 3.458 1.00 26.14 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CB 183 ATOM 37 C CG . LYS B 183 211 . 43.783 -14.483 3.688 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CG 183 ATOM 38 C CD . LYS B 183 211 . 44.800 -15.566 3.355 1.00 33.39 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CD 183 ATOM 39 C CE . LYS B 183 211 . 46.155 -14.971 3.024 1.00 50.78 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CE 183 ATOM 40 N NZ . LYS B 183 211 . 47.152 -16.030 2.718 1.00 58.49 ? ? ? ? ? 1+ 211 LYS B NZ 183 ATOM 41 N N . VAL B 183 212 . 39.620 -13.659 2.197 1.00 19.49 ? ? ? ? ? . 212 VAL B N 183 ATOM 42 C CA . VAL B 183 212 . 38.396 -13.961 1.466 1.00 19.20 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CA 183 ATOM 43 C C . VAL B 183 212 . 38.757 -14.503 0.093 1.00 24.50 ? ? ? ? ? . 212 VAL B C 183 ATOM 44 O O . VAL B 183 212 . 39.501 -13.862 -0.676 1.00 24.97 ? ? ? ? ? . 212 VAL B O 183 ATOM 45 C CB . VAL B 183 212 . 37.499 -12.709 1.329 1.00 25.22 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CB 183 ATOM 46 C CG1 . VAL B 183 212 . 36.255 -13.019 0.475 1.00 28.22 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CG1 183 ATOM 47 C CG2 . VAL B 183 212 . 37.103 -12.188 2.707 1.00 25.08 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CG2 183 ATOM 48 N N . TYR B 183 213 . 38.253 -15.696 -0.201 1.00 23.22 ? ? ? ? ? . 213 TYR B N 183 ATOM 49 C CA . TYR B 183 213 . 38.435 -16.333 -1.503 1.00 22.26 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CA 183 ATOM 50 C C . TYR B 183 213 . 37.092 -16.392 -2.192 1.00 26.90 ? ? ? ? ? . 213 TYR B C 183 ATOM 51 O O . TYR B 183 213 . 36.057 -16.537 -1.532 1.00 23.70 ? ? ? ? ? . 213 TYR B O 183 ATOM 52 C CB . TYR B 183 213 . 38.952 -17.764 -1.357 1.00 22.25 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CB 183 ATOM 53 C CG . TYR B 183 213 . 40.230 -17.906 -0.569 1.00 26.82 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CG 183 ATOM 54 C CD1 . TYR B 183 213 . 41.467 -17.977 -1.214 1.00 27.28 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CD1 183 ATOM 55 C CD2 . TYR B 183 213 . 40.207 -17.980 0.810 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CD2 183 ATOM 56 C CE1 . TYR B 183 213 . 42.634 -18.114 -0.497 1.00 30.15 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CE1 183 ATOM 57 C CE2 . TYR B 183 213 . 41.371 -18.114 1.533 1.00 31.07 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CE2 183 ATOM 58 C CZ . TYR B 183 213 . 42.581 -18.176 0.873 1.00 32.18 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CZ 183 ATOM 59 O OH . TYR B 183 213 . 43.733 -18.307 1.607 1.00 38.57 ? ? ? ? ? . 213 TYR B OH 183 ATOM 60 N N . THR B 183 214 . 37.099 -16.296 -3.513 1.00 21.76 ? ? ? ? ? . 214 THR B N 183 ATOM 61 C CA . THR B 183 214 . 35.868 -16.484 -4.282 1.00 22.37 ? ? ? ? ? . 214 THR B CA 183 ATOM 62 C C . THR B 183 214 . 36.205 -17.319 -5.498 1.00 29.07 ? ? ? ? ? . 214 THR B C 183 ATOM 63 O O . THR B 183 214 . 37.376 -17.442 -5.890 1.00 28.11 ? ? ? ? ? . 214 THR B O 183 ATOM 64 C CB . THR B 183 214 . 35.227 -15.155 -4.763 1.00 25.80 ? ? ? ? ? . 214 THR B CB 183 ATOM 65 C CG2 . THR B 183 214 . 34.975 -14.182 -3.618 1.00 26.85 ? ? ? ? ? . 214 THR B CG2 183 ATOM 66 O OG1 . THR B 183 214 . 36.067 -14.527 -5.740 1.00 27.66 ? ? ? ? ? . 214 THR B OG1 183 ATOM 67 N N . GLY B 183 215 . 35.180 -17.899 -6.100 1.00 24.60 ? ? ? ? ? . 215 GLY B N 183 ATOM 68 C CA . GLY B 183 215 . 35.376 -18.724 -7.270 1.00 26.06 ? ? ? ? ? . 215 GLY B CA 183 ATOM 69 C C . GLY B 183 215 . 34.049 -18.889 -7.964 1.00 28.86 ? ? ? ? ? . 215 GLY B C 183 ATOM 70 O O . GLY B 183 215 . 33.015 -18.390 -7.517 1.00 23.75 ? ? ? ? ? . 215 GLY B O 183 ATOM 71 N N . GLU B 183 216 . 34.065 -19.603 -9.068 1.00 21.86 ? ? ? ? ? . 216 GLU B N 183 ATOM 72 C CA . GLU B 183 216 . 32.914 -19.587 -9.925 1.00 27.32 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CA 183 ATOM 73 C C . GLU B 183 216 . 32.827 -20.892 -10.679 1.00 31.34 ? ? ? ? ? . 216 GLU B C 183 ATOM 74 O O . GLU B 183 216 . 33.849 -21.498 -11.021 1.00 29.85 ? ? ? ? ? . 216 GLU B O 183 ATOM 75 C CB . GLU B 183 216 . 33.057 -18.410 -10.871 1.00 33.30 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CB 183 ATOM 76 C CG . GLU B 183 216 . 32.153 -18.426 -12.027 1.00 38.20 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CG 183 ATOM 77 C CD . GLU B 183 216 . 32.315 -17.187 -12.882 1.00 35.14 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CD 183 ATOM 78 O OE1 . GLU B 183 216 . 33.248 -16.380 -12.628 1.00 34.84 ? ? ? ? ? . 216 GLU B OE1 183 ATOM 79 O OE2 . GLU B 183 216 . 31.484 -17.011 -13.790 1.00 38.87 ? ? ? ? ? 1- 216 GLU B OE2 183 ATOM 80 N N . GLY B 183 217 . 31.594 -21.333 -10.900 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 217 GLY B N 183 ATOM 81 C CA . GLY B 183 217 . 31.326 -22.506 -11.700 1.00 29.61 ? ? ? ? ? . 217 GLY B CA 183 ATOM 82 C C . GLY B 183 217 . 30.140 -22.221 -12.601 1.00 30.38 ? ? ? ? ? . 217 GLY B C 183 ATOM 83 O O . GLY B 183 217 . 29.792 -21.061 -12.833 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 217 GLY B O 183 ATOM 84 N N . VAL B 183 218 . 29.512 -23.285 -13.092 1.00 31.36 ? ? ? ? ? . 218 VAL B N 183 ATOM 85 C CA . VAL B 183 218 . 28.411 -23.160 -14.032 1.00 32.86 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CA 183 ATOM 86 C C . VAL B 183 218 . 27.249 -24.056 -13.602 1.00 29.65 ? ? ? ? ? . 218 VAL B C 183 ATOM 87 O O . VAL B 183 218 . 27.405 -25.267 -13.433 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 218 VAL B O 183 ATOM 88 C CB . VAL B 183 218 . 28.859 -23.540 -15.471 1.00 35.97 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CB 183 ATOM 89 C CG1 . VAL B 183 218 . 27.665 -23.562 -16.429 1.00 38.65 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CG1 183 ATOM 90 C CG2 . VAL B 183 218 . 29.927 -22.570 -15.965 1.00 37.87 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CG2 183 ATOM 91 N N . ASP B 183 219 . 26.091 -23.447 -13.411 1.00 28.21 ? ? ? ? ? . 219 ASP B N 183 ATOM 92 C CA . ASP B 183 219 . 24.870 -24.218 -13.189 1.00 27.79 ? ? ? ? ? . 219 ASP B CA 183 ATOM 93 C C . ASP B 183 219 . 24.442 -24.844 -14.534 1.00 32.39 ? ? ? ? ? . 219 ASP B C 183 ATOM 94 O O . ASP B 183 219 . 24.008 -24.128 -15.434 1.00 33.80 ? ? ? ? ? . 219 ASP B O 183 ATOM 95 C CB . ASP B 183 219 . 23.777 -23.311 -12.619 1.00 30.43 ? ? ? ? ? . 219 ASP B CB 183 ATOM 96 C CG . ASP B 183 219 . 22.456 -24.042 -12.401 1.00 34.79 ? ? ? ? ? . 219 ASP B CG 183 ATOM 97 O OD1 . ASP B 183 219 . 21.995 -24.733 -13.342 1.00 35.15 ? ? ? ? ? . 219 ASP B OD1 183 ATOM 98 O OD2 . ASP B 183 219 . 21.888 -23.928 -11.286 1.00 32.04 ? ? ? ? ? 1- 219 ASP B OD2 183 ATOM 99 N N . SER B 183 220 . 24.617 -26.163 -14.649 1.00 37.49 ? ? ? ? ? . 220 SER B N 183 ATOM 100 C CA . SER B 183 220 . 24.306 -26.958 -15.858 1.00 40.21 ? ? ? ? ? . 220 SER B CA 183 ATOM 101 C C . SER B 183 220 . 22.885 -26.805 -16.387 1.00 47.44 ? ? ? ? ? . 220 SER B C 183 ATOM 102 O O . SER B 183 220 . 22.638 -26.973 -17.581 1.00 45.44 ? ? ? ? ? . 220 SER B O 183 ATOM 103 C CB . SER B 183 220 . 24.464 -28.451 -15.553 1.00 43.36 ? ? ? ? ? . 220 SER B CB 183 ATOM 104 O OG . SER B 183 220 . 25.738 -28.780 -15.057 1.00 65.77 ? ? ? ? ? . 220 SER B OG 183 ATOM 105 N N . VAL B 183 221 . 21.943 -26.537 -15.491 1.00 41.68 ? ? ? ? ? . 221 VAL B N 183 ATOM 106 C CA . VAL B 183 221 . 20.534 -26.511 -15.850 1.00 42.18 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CA 183 ATOM 107 C C . VAL B 183 221 . 20.124 -25.180 -16.444 1.00 41.57 ? ? ? ? ? . 221 VAL B C 183 ATOM 108 O O . VAL B 183 221 . 19.464 -25.131 -17.475 1.00 44.89 ? ? ? ? ? . 221 VAL B O 183 ATOM 109 C CB . VAL B 183 221 . 19.641 -26.818 -14.628 1.00 43.59 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CB 183 ATOM 110 C CG1 . VAL B 183 221 . 18.151 -26.701 -14.989 1.00 44.97 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CG1 183 ATOM 111 C CG2 . VAL B 183 221 . 19.961 -28.197 -14.087 1.00 44.65 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CG2 183 ATOM 112 N N . TYR B 183 222 . 20.491 -24.093 -15.787 1.00 33.80 ? ? ? ? ? . 222 TYR B N 183 ATOM 113 C CA . TYR B 183 222 . 20.087 -22.779 -16.254 1.00 34.86 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CA 183 ATOM 114 C C . TYR B 183 222 . 21.198 -22.096 -17.062 1.00 37.67 ? ? ? ? ? . 222 TYR B C 183 ATOM 115 O O . TYR B 183 222 . 21.013 -20.995 -17.569 1.00 41.54 ? ? ? ? ? . 222 TYR B O 183 ATOM 116 C CB . TYR B 183 222 . 19.609 -21.929 -15.073 1.00 35.37 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CB 183 ATOM 117 C CG . TYR B 183 222 . 18.318 -22.471 -14.508 1.00 39.47 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CG 183 ATOM 118 C CD1 . TYR B 183 222 . 17.106 -22.238 -15.149 1.00 48.93 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CD1 183 ATOM 119 C CD2 . TYR B 183 222 . 18.314 -23.263 -13.367 1.00 36.16 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CD2 183 ATOM 120 C CE1 . TYR B 183 222 . 15.921 -22.761 -14.655 1.00 48.50 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CE1 183 ATOM 121 C CE2 . TYR B 183 222 . 17.132 -23.787 -12.861 1.00 42.06 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CE2 183 ATOM 122 C CZ . TYR B 183 222 . 15.942 -23.539 -13.513 1.00 38.28 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CZ 183 ATOM 123 O OH . TYR B 183 222 . 14.774 -24.060 -13.007 1.00 42.70 ? ? ? ? ? . 222 TYR B OH 183 ATOM 124 N N . ARG B 183 223 . 22.333 -22.775 -17.198 1.00 36.13 ? ? ? ? ? . 223 ARG B N 183 ATOM 125 C CA . ARG B 183 223 . 23.459 -22.267 -17.985 1.00 33.42 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CA 183 ATOM 126 C C . ARG B 183 223 . 23.811 -20.841 -17.573 1.00 41.75 ? ? ? ? ? . 223 ARG B C 183 ATOM 127 O O . ARG B 183 223 . 23.897 -19.936 -18.403 1.00 37.45 ? ? ? ? ? . 223 ARG B O 183 ATOM 128 C CB . ARG B 183 223 . 23.130 -22.358 -19.482 1.00 38.28 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CB 183 ATOM 129 C CG . ARG B 183 223 . 22.766 -23.778 -19.903 1.00 53.11 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CG 183 ATOM 130 C CD . ARG B 183 223 . 22.781 -23.980 -21.411 1.00 68.77 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CD 183 ATOM 131 N NE . ARG B 183 223 . 23.498 -25.208 -21.760 1.00 86.12 ? ? ? ? ? . 223 ARG B NE 183 ATOM 132 C CZ . ARG B 183 223 . 24.630 -25.261 -22.461 1.00 96.36 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CZ 183 ATOM 133 N NH1 . ARG B 183 223 . 25.198 -24.157 -22.936 1.00 96.61 ? ? ? ? ? 1+ 223 ARG B NH1 183 ATOM 134 N NH2 . ARG B 183 223 . 25.195 -26.438 -22.705 1.00 99.60 ? ? ? ? ? . 223 ARG B NH2 183 ATOM 135 N N . VAL B 183 224 . 24.001 -20.647 -16.270 1.00 31.59 ? ? ? ? ? . 224 VAL B N 183 ATOM 136 C CA . VAL B 183 224 . 24.366 -19.347 -15.728 1.00 30.73 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CA 183 ATOM 137 C C . VAL B 183 224 . 25.516 -19.598 -14.772 1.00 33.23 ? ? ? ? ? . 224 VAL B C 183 ATOM 138 O O . VAL B 183 224 . 25.741 -20.733 -14.353 1.00 32.94 ? ? ? ? ? . 224 VAL B O 183 ATOM 139 C CB . VAL B 183 224 . 23.206 -18.684 -14.957 1.00 42.25 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CB 183 ATOM 140 C CG1 . VAL B 183 224 . 22.082 -18.264 -15.902 1.00 45.24 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CG1 183 ATOM 141 C CG2 . VAL B 183 224 . 22.678 -19.621 -13.863 1.00 35.96 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CG2 183 ATOM 142 N N . PRO B 183 225 . 26.255 -18.544 -14.420 1.00 28.59 ? ? ? ? ? . 225 PRO B N 183 ATOM 143 C CA . PRO B 183 225 . 27.319 -18.771 -13.438 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CA 183 ATOM 144 C C . PRO B 183 225 . 26.753 -18.980 -12.038 1.00 29.46 ? ? ? ? ? . 225 PRO B C 183 ATOM 145 O O . PRO B 183 225 . 25.695 -18.436 -11.699 1.00 29.14 ? ? ? ? ? . 225 PRO B O 183 ATOM 146 C CB . PRO B 183 225 . 28.109 -17.452 -13.459 1.00 30.24 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CB 183 ATOM 147 C CG . PRO B 183 225 . 27.699 -16.758 -14.732 1.00 37.29 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CG 183 ATOM 148 C CD . PRO B 183 225 . 26.271 -17.174 -14.951 1.00 32.00 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CD 183 ATOM 149 N N . ILE B 183 226 . 27.476 -19.736 -11.229 1.00 26.81 ? ? ? ? ? . 226 ILE B N 183 ATOM 150 C CA . ILE B 183 226 . 27.191 -19.810 -9.805 1.00 25.47 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CA 183 ATOM 151 C C . ILE B 183 226 . 28.513 -19.526 -9.098 1.00 28.56 ? ? ? ? ? . 226 ILE B C 183 ATOM 152 O O . ILE B 183 226 . 29.581 -19.822 -9.637 1.00 25.93 ? ? ? ? ? . 226 ILE B O 183 ATOM 153 C CB . ILE B 183 226 . 26.582 -21.182 -9.430 1.00 24.29 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CB 183 ATOM 154 C CG1 . ILE B 183 226 . 26.084 -21.180 -7.979 1.00 26.30 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CG1 183 ATOM 155 C CG2 . ILE B 183 226 . 27.580 -22.300 -9.677 1.00 25.22 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CG2 183 ATOM 156 C CD1 . ILE B 183 226 . 25.209 -22.410 -7.640 1.00 30.44 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CD1 183 ATOM 157 N N . TYR B 183 227 . 28.447 -18.914 -7.924 1.00 22.15 ? ? ? ? ? . 227 TYR B N 183 ATOM 158 C CA . TYR B 183 227 . 29.650 -18.441 -7.248 1.00 23.79 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CA 183 ATOM 159 C C . TYR B 183 227 . 29.767 -19.006 -5.847 1.00 26.69 ? ? ? ? ? . 227 TYR B C 183 ATOM 160 O O . TYR B 183 227 . 28.768 -19.412 -5.238 1.00 24.93 ? ? ? ? ? . 227 TYR B O 183 ATOM 161 C CB . TYR B 183 227 . 29.619 -16.914 -7.156 1.00 21.29 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CB 183 ATOM 162 C CG . TYR B 183 227 . 29.445 -16.240 -8.488 1.00 25.52 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CG 183 ATOM 163 C CD1 . TYR B 183 227 . 30.547 -15.948 -9.285 1.00 28.44 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CD1 183 ATOM 164 C CD2 . TYR B 183 227 . 28.168 -15.899 -8.967 1.00 25.95 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CD2 183 ATOM 165 C CE1 . TYR B 183 227 . 30.397 -15.327 -10.530 1.00 28.46 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CE1 183 ATOM 166 C CE2 . TYR B 183 227 . 28.008 -15.290 -10.212 1.00 29.59 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CE2 183 ATOM 167 C CZ . TYR B 183 227 . 29.134 -14.999 -10.980 1.00 34.41 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CZ 183 ATOM 168 O OH . TYR B 183 227 . 28.997 -14.395 -12.206 1.00 30.75 ? ? ? ? ? . 227 TYR B OH 183 ATOM 169 N N . TYR B 183 228 . 30.991 -19.032 -5.326 1.00 21.67 ? ? ? ? ? . 228 TYR B N 183 ATOM 170 C CA . TYR B 183 228 . 31.172 -19.255 -3.896 1.00 19.01 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CA 183 ATOM 171 C C . TYR B 183 228 . 32.063 -18.180 -3.308 1.00 25.74 ? ? ? ? ? . 228 TYR B C 183 ATOM 172 O O . TYR B 183 228 . 32.858 -17.542 -4.010 1.00 24.31 ? ? ? ? ? . 228 TYR B O 183 ATOM 173 C CB . TYR B 183 228 . 31.743 -20.638 -3.591 1.00 25.87 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CB 183 ATOM 174 C CG . TYR B 183 228 . 33.223 -20.764 -3.850 1.00 24.85 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CG 183 ATOM 175 C CD1 . TYR B 183 228 . 34.157 -20.403 -2.881 1.00 31.13 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CD1 183 ATOM 176 C CD2 . TYR B 183 228 . 33.693 -21.228 -5.079 1.00 24.64 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CD2 183 ATOM 177 C CE1 . TYR B 183 228 . 35.517 -20.507 -3.135 1.00 36.32 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CE1 183 ATOM 178 C CE2 . TYR B 183 228 . 35.039 -21.345 -5.336 1.00 31.79 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CE2 183 ATOM 179 C CZ . TYR B 183 228 . 35.950 -20.982 -4.359 1.00 37.47 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CZ 183 ATOM 180 O OH . TYR B 183 228 . 37.293 -21.094 -4.619 1.00 39.92 ? ? ? ? ? . 228 TYR B OH 183 ATOM 181 N N . LYS B 183 229 . 31.895 -17.976 -2.012 1.00 20.79 ? ? ? ? ? . 229 LYS B N 183 ATOM 182 C CA . LYS B 183 229 . 32.800 -17.166 -1.230 1.00 22.14 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CA 183 ATOM 183 C C . LYS B 183 229 . 33.203 -17.993 -0.020 1.00 26.57 ? ? ? ? ? . 229 LYS B C 183 ATOM 184 O O . LYS B 183 229 . 32.373 -18.684 0.588 1.00 24.69 ? ? ? ? ? . 229 LYS B O 183 ATOM 185 C CB . LYS B 183 229 . 32.123 -15.856 -0.817 1.00 23.96 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CB 183 ATOM 186 C CG . LYS B 183 229 . 32.964 -14.989 0.120 1.00 32.00 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CG 183 ATOM 187 C CD . LYS B 183 229 . 32.203 -13.732 0.572 1.00 44.72 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CD 183 ATOM 188 C CE . LYS B 183 229 . 32.036 -12.727 -0.564 1.00 67.67 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CE 183 ATOM 189 N NZ . LYS B 183 229 . 31.349 -11.467 -0.126 1.00 71.76 ? ? ? ? ? 1+ 229 LYS B NZ 183 ATOM 190 N N . LEU B 183 230 . 34.492 -17.973 0.297 1.00 22.89 ? ? ? ? ? . 230 LEU B N 183 ATOM 191 C CA . LEU B 183 230 . 34.988 -18.590 1.506 1.00 22.86 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CA 183 ATOM 192 C C . LEU B 183 230 . 35.795 -17.560 2.289 1.00 26.63 ? ? ? ? ? . 230 LEU B C 183 ATOM 193 O O . LEU B 183 230 . 36.835 -17.076 1.830 1.00 23.67 ? ? ? ? ? . 230 LEU B O 183 ATOM 194 C CB . LEU B 183 230 . 35.852 -19.813 1.187 1.00 21.89 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CB 183 ATOM 195 C CG . LEU B 183 230 . 36.386 -20.537 2.426 1.00 23.35 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CG 183 ATOM 196 C CD1 . LEU B 183 230 . 35.284 -21.345 3.113 1.00 24.14 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CD1 183 ATOM 197 C CD2 . LEU B 183 230 . 37.594 -21.436 2.102 1.00 27.57 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CD2 183 ATOM 198 N N . LYS B 183 231 . 35.300 -17.224 3.468 1.00 21.21 ? ? ? ? ? . 231 LYS B N 183 ATOM 199 C CA . LYS B 183 231 . 35.986 -16.318 4.361 1.00 23.88 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CA 183 ATOM 200 C C . LYS B 183 231 . 36.623 -17.139 5.471 1.00 24.25 ? ? ? ? ? . 231 LYS B C 183 ATOM 201 O O . LYS B 183 231 . 35.961 -17.951 6.116 1.00 22.38 ? ? ? ? ? . 231 LYS B O 183 ATOM 202 C CB . LYS B 183 231 . 34.987 -15.309 4.935 1.00 23.23 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CB 183 ATOM 203 C CG . LYS B 183 231 . 35.586 -14.315 5.950 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CG 183 ATOM 204 C CD . LYS B 183 231 . 34.498 -13.346 6.433 1.00 36.08 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CD 183 ATOM 205 C CE . LYS B 183 231 . 34.965 -12.511 7.618 1.00 64.12 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CE 183 ATOM 206 N NZ . LYS B 183 231 . 33.833 -11.839 8.333 1.00 72.17 ? ? ? ? ? 1+ 231 LYS B NZ 183 ATOM 207 N N . VAL B 183 232 . 37.918 -16.946 5.681 1.00 22.35 ? ? ? ? ? . 232 VAL B N 183 ATOM 208 C CA . VAL B 183 232 . 38.623 -17.661 6.728 1.00 20.60 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CA 183 ATOM 209 C C . VAL B 183 232 . 39.372 -16.686 7.639 1.00 25.19 ? ? ? ? ? . 232 VAL B C 183 ATOM 210 O O . VAL B 183 232 . 40.230 -15.910 7.185 1.00 20.37 ? ? ? ? ? . 232 VAL B O 183 ATOM 211 C CB . VAL B 183 232 . 39.638 -18.650 6.125 1.00 27.24 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CB 183 ATOM 212 C CG1 . VAL B 183 232 . 40.272 -19.490 7.219 1.00 28.32 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CG1 183 ATOM 213 C CG2 . VAL B 183 232 . 38.957 -19.526 5.060 1.00 27.81 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CG2 183 ATOM 214 N N . THR B 183 233 . 39.043 -16.749 8.918 1.00 21.64 ? ? ? ? ? . 233 THR B N 183 ATOM 215 C CA . THR B 183 233 . 39.621 -15.875 9.923 1.00 20.62 ? ? ? ? ? . 233 THR B CA 183 ATOM 216 C C . THR B 183 233 . 40.423 -16.689 10.925 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 233 THR B C 183 ATOM 217 O O . THR B 183 233 . 39.960 -17.686 11.457 1.00 27.05 ? ? ? ? ? . 233 THR B O 183 ATOM 218 C CB . THR B 183 233 . 38.526 -15.098 10.683 1.00 23.24 ? ? ? ? ? . 233 THR B CB 183 ATOM 219 C CG2 . THR B 183 233 . 39.130 -14.271 11.804 1.00 27.36 ? ? ? ? ? . 233 THR B CG2 183 ATOM 220 O OG1 . THR B 183 233 . 37.851 -14.218 9.774 1.00 25.68 ? ? ? ? ? . 233 THR B OG1 183 ATOM 221 N N . ASN B 183 234 . 41.641 -16.241 11.169 1.00 25.49 ? ? ? ? ? . 234 ASN B N 183 ATOM 222 C CA . ASN B 183 234 . 42.523 -16.844 12.139 1.00 21.67 ? ? ? ? ? . 234 ASN B CA 183 ATOM 223 C C . ASN B 183 234 . 42.729 -15.825 13.255 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 234 ASN B C 183 ATOM 224 O O . ASN B 183 234 . 43.340 -14.780 13.029 1.00 27.31 ? ? ? ? ? . 234 ASN B O 183 ATOM 225 C CB . ASN B 183 234 . 43.839 -17.163 11.438 1.00 24.58 ? ? ? ? ? . 234 ASN B CB 183 ATOM 226 C CG . ASN B 183 234 . 44.906 -17.695 12.375 1.00 33.74 ? ? ? ? ? . 234 ASN B CG 183 ATOM 227 N ND2 . ASN B 183 234 . 45.919 -18.321 11.795 1.00 31.51 ? ? ? ? ? . 234 ASN B ND2 183 ATOM 228 O OD1 . ASN B 183 234 . 44.837 -17.529 13.587 1.00 29.50 ? ? ? ? ? . 234 ASN B OD1 183 ATOM 229 N N . ASP B 183 235 . 42.215 -16.113 14.445 1.00 27.98 ? ? ? ? ? . 235 ASP B N 183 ATOM 230 C CA . ASP B 183 235 . 42.417 -15.217 15.580 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 235 ASP B CA 183 ATOM 231 C C . ASP B 183 235 . 43.465 -15.746 16.552 1.00 36.37 ? ? ? ? ? . 235 ASP B C 183 ATOM 232 O O . ASP B 183 235 . 43.553 -15.269 17.675 1.00 35.75 ? ? ? ? ? . 235 ASP B O 183 ATOM 233 C CB . ASP B 183 235 . 41.110 -14.997 16.333 1.00 32.37 ? ? ? ? ? . 235 ASP B CB 183 ATOM 234 C CG . ASP B 183 235 . 40.557 -16.272 16.947 1.00 36.43 ? ? ? ? ? . 235 ASP B CG 183 ATOM 235 O OD1 . ASP B 183 235 . 41.308 -17.264 17.074 1.00 36.34 ? ? ? ? ? . 235 ASP B OD1 183 ATOM 236 O OD2 . ASP B 183 235 . 39.363 -16.284 17.308 1.00 43.46 ? ? ? ? ? 1- 235 ASP B OD2 183 ATOM 237 N N . GLY B 183 236 . 44.241 -16.741 16.131 1.00 36.94 ? ? ? ? ? . 236 GLY B N 183 ATOM 238 C CA . GLY B 183 236 . 45.251 -17.330 16.995 1.00 38.20 ? ? ? ? ? . 236 GLY B CA 183 ATOM 239 C C . GLY B 183 236 . 44.770 -18.521 17.817 1.00 35.22 ? ? ? ? ? . 236 GLY B C 183 ATOM 240 O O . GLY B 183 236 . 45.559 -19.398 18.131 1.00 34.87 ? ? ? ? ? . 236 GLY B O 183 ATOM 241 N N . SER B 183 237 . 43.488 -18.552 18.173 1.00 29.65 ? ? ? ? ? . 237 SER B N 183 ATOM 242 C CA . SER B 183 237 . 42.920 -19.681 18.908 1.00 40.31 ? ? ? ? ? . 237 SER B CA 183 ATOM 243 C C . SER B 183 237 . 42.197 -20.666 17.985 1.00 36.90 ? ? ? ? ? . 237 SER B C 183 ATOM 244 O O . SER B 183 237 . 42.211 -21.869 18.225 1.00 30.22 ? ? ? ? ? . 237 SER B O 183 ATOM 245 C CB . SER B 183 237 . 41.945 -19.190 19.972 1.00 40.43 ? ? ? ? ? . 237 SER B CB 183 ATOM 246 O OG . SER B 183 237 . 42.632 -18.475 20.985 1.00 60.07 ? ? ? ? ? . 237 SER B OG 183 ATOM 247 N N . LYS B 183 238 . 41.571 -20.155 16.927 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 238 LYS B N 183 ATOM 248 C CA . LYS B 183 238 . 40.810 -21.001 16.021 1.00 25.95 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CA 183 ATOM 249 C C . LYS B 183 238 . 40.715 -20.393 14.632 1.00 27.65 ? ? ? ? ? . 238 LYS B C 183 ATOM 250 O O . LYS B 183 238 . 40.895 -19.183 14.453 1.00 30.13 ? ? ? ? ? . 238 LYS B O 183 ATOM 251 C CB . LYS B 183 238 . 39.407 -21.213 16.584 1.00 30.92 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CB 183 ATOM 252 C CG . LYS B 183 238 . 38.606 -19.916 16.736 1.00 35.30 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CG 183 ATOM 253 C CD . LYS B 183 238 . 37.274 -20.151 17.433 1.00 48.17 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CD 183 ATOM 254 C CE . LYS B 183 238 . 36.409 -18.891 17.438 1.00 50.16 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CE 183 ATOM 255 N NZ . LYS B 183 238 . 37.001 -17.812 18.276 1.00 58.27 ? ? ? ? ? 1+ 238 LYS B NZ 183 ATOM 256 N N . LEU B 183 239 . 40.458 -21.235 13.638 1.00 22.58 ? ? ? ? ? . 239 LEU B N 183 ATOM 257 C CA . LEU B 183 239 . 40.046 -20.746 12.334 1.00 22.78 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CA 183 ATOM 258 C C . LEU B 183 239 . 38.522 -20.720 12.301 1.00 29.31 ? ? ? ? ? . 239 LEU B C 183 ATOM 259 O O . LEU B 183 239 . 37.877 -21.662 12.762 1.00 28.83 ? ? ? ? ? . 239 LEU B O 183 ATOM 260 C CB . LEU B 183 239 . 40.560 -21.639 11.209 1.00 27.92 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CB 183 ATOM 261 C CG . LEU B 183 239 . 42.067 -21.748 10.973 1.00 30.55 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CG 183 ATOM 262 C CD1 . LEU B 183 239 . 42.340 -22.652 9.783 1.00 26.34 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CD1 183 ATOM 263 C CD2 . LEU B 183 239 . 42.705 -20.360 10.766 1.00 28.83 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CD2 183 ATOM 264 N N . THR B 183 240 . 37.955 -19.636 11.783 1.00 22.46 ? ? ? ? ? . 240 THR B N 183 ATOM 265 C CA . THR B 183 240 . 36.513 -19.561 11.525 1.00 23.29 ? ? ? ? ? . 240 THR B CA 183 ATOM 266 C C . THR B 183 240 . 36.322 -19.533 10.020 1.00 24.07 ? ? ? ? ? . 240 THR B C 183 ATOM 267 O O . THR B 183 240 . 36.919 -18.705 9.316 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 240 THR B O 183 ATOM 268 C CB . THR B 183 240 . 35.892 -18.320 12.185 1.00 25.67 ? ? ? ? ? . 240 THR B CB 183 ATOM 269 C CG2 . THR B 183 240 . 34.375 -18.219 11.917 1.00 29.68 ? ? ? ? ? . 240 THR B CG2 183 ATOM 270 O OG1 . THR B 183 240 . 36.115 -18.383 13.601 1.00 27.57 ? ? ? ? ? . 240 THR B OG1 183 ATOM 271 N N . PHE B 183 241 . 35.522 -20.473 9.526 1.00 22.95 ? ? ? ? ? . 241 PHE B N 183 ATOM 272 C CA . PHE B 183 241 . 35.227 -20.597 8.102 1.00 19.40 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CA 183 ATOM 273 C C . PHE B 183 241 . 33.790 -20.161 7.843 1.00 26.89 ? ? ? ? ? . 241 PHE B C 183 ATOM 274 O O . PHE B 183 241 . 32.877 -20.568 8.573 1.00 24.67 ? ? ? ? ? . 241 PHE B O 183 ATOM 275 C CB . PHE B 183 241 . 35.357 -22.060 7.644 1.00 21.92 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CB 183 ATOM 276 C CG . PHE B 183 241 . 36.762 -22.582 7.598 1.00 23.02 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CG 183 ATOM 277 C CD1 . PHE B 183 241 . 37.447 -22.647 6.394 1.00 28.28 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CD1 183 ATOM 278 C CD2 . PHE B 183 241 . 37.390 -23.037 8.746 1.00 25.52 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CD2 183 ATOM 279 C CE1 . PHE B 183 241 . 38.754 -23.138 6.339 1.00 27.06 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CE1 183 ATOM 280 C CE2 . PHE B 183 241 . 38.681 -23.541 8.696 1.00 26.93 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CE2 183 ATOM 281 C CZ . PHE B 183 241 . 39.366 -23.582 7.488 1.00 25.93 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CZ 183 ATOM 282 N N . THR B 183 242 . 33.582 -19.362 6.801 1.00 24.08 ? ? ? ? ? . 242 THR B N 183 ATOM 283 C CA . THR B 183 242 . 32.230 -18.985 6.378 1.00 19.97 ? ? ? ? ? . 242 THR B CA 183 ATOM 284 C C . THR B 183 242 . 32.156 -19.162 4.872 1.00 25.88 ? ? ? ? ? . 242 THR B C 183 ATOM 285 O O . THR B 183 242 . 32.873 -18.501 4.119 1.00 24.39 ? ? ? ? ? . 242 THR B O 183 ATOM 286 C CB . THR B 183 242 . 31.854 -17.519 6.762 1.00 24.68 ? ? ? ? ? . 242 THR B CB 183 ATOM 287 C CG2 . THR B 183 242 . 30.376 -17.220 6.431 1.00 29.71 ? ? ? ? ? . 242 THR B CG2 183 ATOM 288 O OG1 . THR B 183 242 . 32.052 -17.321 8.159 1.00 26.80 ? ? ? ? ? . 242 THR B OG1 183 ATOM 289 N N . TYR B 183 243 . 31.270 -20.055 4.447 1.00 25.01 ? ? ? ? ? . 243 TYR B N 183 ATOM 290 C CA . TYR B 183 243 . 31.217 -20.549 3.077 1.00 24.66 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CA 183 ATOM 291 C C . TYR B 183 243 . 29.846 -20.319 2.472 1.00 22.40 ? ? ? ? ? . 243 TYR B C 183 ATOM 292 O O . TYR B 183 243 . 28.855 -20.823 2.991 1.00 23.76 ? ? ? ? ? . 243 TYR B O 183 ATOM 293 C CB . TYR B 183 243 . 31.551 -22.039 3.115 1.00 23.18 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CB 183 ATOM 294 C CG . TYR B 183 243 . 31.185 -22.845 1.888 1.00 23.06 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CG 183 ATOM 295 C CD1 . TYR B 183 243 . 31.654 -22.500 0.629 1.00 26.48 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CD1 183 ATOM 296 C CD2 . TYR B 183 243 . 30.392 -23.990 2.005 1.00 29.34 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CD2 183 ATOM 297 C CE1 . TYR B 183 243 . 31.331 -23.267 -0.495 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CE1 183 ATOM 298 C CE2 . TYR B 183 243 . 30.073 -24.758 0.904 1.00 26.99 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CE2 183 ATOM 299 C CZ . TYR B 183 243 . 30.541 -24.397 -0.338 1.00 27.68 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CZ 183 ATOM 300 O OH . TYR B 183 243 . 30.215 -25.170 -1.422 1.00 33.88 ? ? ? ? ? . 243 TYR B OH 183 ATOM 301 N N . THR B 183 244 . 29.784 -19.549 1.392 1.00 21.64 ? ? ? ? ? . 244 THR B N 183 ATOM 302 C CA . THR B 183 244 . 28.510 -19.135 0.811 1.00 22.00 ? ? ? ? ? . 244 THR B CA 183 ATOM 303 C C . THR B 183 244 . 28.475 -19.535 -0.654 1.00 26.28 ? ? ? ? ? . 244 THR B C 183 ATOM 304 O O . THR B 183 244 . 29.431 -19.302 -1.386 1.00 27.04 ? ? ? ? ? . 244 THR B O 183 ATOM 305 C CB . THR B 183 244 . 28.295 -17.610 0.926 1.00 24.28 ? ? ? ? ? . 244 THR B CB 183 ATOM 306 C CG2 . THR B 183 244 . 26.992 -17.168 0.274 1.00 21.62 ? ? ? ? ? . 244 THR B CG2 183 ATOM 307 O OG1 . THR B 183 244 . 28.267 -17.230 2.297 1.00 25.72 ? ? ? ? ? . 244 THR B OG1 183 ATOM 308 N N . VAL B 183 245 . 27.386 -20.174 -1.067 1.00 22.45 ? ? ? ? ? . 245 VAL B N 183 ATOM 309 C CA . VAL B 183 245 . 27.144 -20.455 -2.477 1.00 22.54 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CA 183 ATOM 310 C C . VAL B 183 245 . 25.967 -19.594 -2.908 1.00 23.74 ? ? ? ? ? . 245 VAL B C 183 ATOM 311 O O . VAL B 183 245 . 24.953 -19.523 -2.212 1.00 23.90 ? ? ? ? ? . 245 VAL B O 183 ATOM 312 C CB . VAL B 183 245 . 26.866 -21.961 -2.708 1.00 25.98 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CB 183 ATOM 313 C CG1 . VAL B 183 245 . 26.261 -22.203 -4.102 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CG1 183 ATOM 314 C CG2 . VAL B 183 245 . 28.140 -22.753 -2.522 1.00 27.74 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CG2 183 ATOM 315 N N . THR B 183 246 . 26.106 -18.911 -4.040 1.00 24.15 ? ? ? ? ? . 246 THR B N 183 ATOM 316 C CA . THR B 183 246 . 25.130 -17.913 -4.448 1.00 25.48 ? ? ? ? ? . 246 THR B CA 183 ATOM 317 C C . THR B 183 246 . 25.196 -17.629 -5.955 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 246 THR B C 183 ATOM 318 O O . THR B 183 246 . 26.219 -17.885 -6.596 1.00 25.43 ? ? ? ? ? . 246 THR B O 183 ATOM 319 C CB . THR B 183 246 . 25.329 -16.593 -3.657 1.00 26.78 ? ? ? ? ? . 246 THR B CB 183 ATOM 320 C CG2 . THR B 183 246 . 26.772 -16.070 -3.770 1.00 22.96 ? ? ? ? ? . 246 THR B CG2 183 ATOM 321 O OG1 . THR B 183 246 . 24.425 -15.596 -4.140 1.00 26.21 ? ? ? ? ? . 246 THR B OG1 183 ATOM 322 N N . TYR B 183 247 . 24.101 -17.115 -6.510 1.00 23.92 ? ? ? ? ? . 247 TYR B N 183 ATOM 323 C CA . TYR B 183 247 . 24.069 -16.694 -7.909 1.00 25.36 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CA 183 ATOM 324 C C . TYR B 183 247 . 24.466 -15.230 -8.076 1.00 28.94 ? ? ? ? ? . 247 TYR B C 183 ATOM 325 O O . TYR B 183 247 . 24.554 -14.734 -9.197 1.00 28.40 ? ? ? ? ? . 247 TYR B O 183 ATOM 326 C CB . TYR B 183 247 . 22.685 -16.975 -8.539 1.00 24.74 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CB 183 ATOM 327 C CG . TYR B 183 247 . 22.440 -18.448 -8.669 1.00 28.78 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CG 183 ATOM 328 C CD1 . TYR B 183 247 . 22.819 -19.136 -9.817 1.00 28.84 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CD1 183 ATOM 329 C CD2 . TYR B 183 247 . 21.881 -19.171 -7.617 1.00 28.39 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CD2 183 ATOM 330 C CE1 . TYR B 183 247 . 22.624 -20.492 -9.922 1.00 26.40 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CE1 183 ATOM 331 C CE2 . TYR B 183 247 . 21.683 -20.518 -7.712 1.00 26.71 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CE2 183 ATOM 332 C CZ . TYR B 183 247 . 22.050 -21.177 -8.862 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CZ 183 ATOM 333 O OH . TYR B 183 247 . 21.849 -22.525 -8.946 1.00 30.69 ? ? ? ? ? . 247 TYR B OH 183 ATOM 334 N N . VAL B 183 248 . 24.713 -14.550 -6.957 1.00 27.71 ? ? ? ? ? . 248 VAL B N 183 ATOM 335 C CA . VAL B 183 248 . 25.184 -13.163 -6.954 1.00 26.19 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CA 183 ATOM 336 C C . VAL B 183 248 . 26.716 -13.125 -7.114 1.00 28.24 ? ? ? ? ? . 248 VAL B C 183 ATOM 337 O O . VAL B 183 248 . 27.448 -13.734 -6.331 1.00 25.61 ? ? ? ? ? . 248 VAL B O 183 ATOM 338 C CB . VAL B 183 248 . 24.810 -12.449 -5.627 1.00 29.15 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CB 183 ATOM 339 C CG1 . VAL B 183 248 . 25.368 -11.003 -5.584 1.00 30.88 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CG1 183 ATOM 340 C CG2 . VAL B 183 248 . 23.289 -12.451 -5.414 1.00 26.92 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CG2 183 ATOM 341 N N . ASN B 183 249 . 27.189 -12.427 -8.138 1.00 27.30 ? ? ? ? ? . 249 ASN B N 183 ATOM 342 C CA . ASN B 183 249 . 28.624 -12.276 -8.377 1.00 26.36 ? ? ? ? ? . 249 ASN B CA 183 ATOM 343 C C . ASN B 183 249 . 29.254 -11.465 -7.245 1.00 27.85 ? ? ? ? ? . 249 ASN B C 183 ATOM 344 O O . ASN B 183 249 . 28.925 -10.298 -7.059 1.00 30.49 ? ? ? ? ? . 249 ASN B O 183 ATOM 345 C CB . ASN B 183 249 . 28.867 -11.567 -9.715 1.00 28.38 ? ? ? ? ? . 249 ASN B CB 183 ATOM 346 C CG . ASN B 183 249 . 30.354 -11.528 -10.094 1.00 30.45 ? ? ? ? ? . 249 ASN B CG 183 ATOM 347 N ND2 . ASN B 183 249 . 30.629 -11.564 -11.390 1.00 30.49 ? ? ? ? ? . 249 ASN B ND2 183 ATOM 348 O OD1 . ASN B 183 249 . 31.238 -11.501 -9.224 1.00 31.35 ? ? ? ? ? . 249 ASN B OD1 183 ATOM 349 N N . PRO B 183 250 . 30.157 -12.081 -6.469 1.00 27.66 ? ? ? ? ? . 250 PRO B N 183 ATOM 350 C CA . PRO B 183 250 . 30.668 -11.351 -5.301 1.00 26.66 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CA 183 ATOM 351 C C . PRO B 183 250 . 31.443 -10.095 -5.695 1.00 35.58 ? ? ? ? ? . 250 PRO B C 183 ATOM 352 O O . PRO B 183 250 . 31.581 -9.180 -4.887 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 250 PRO B O 183 ATOM 353 C CB . PRO B 183 250 . 31.610 -12.359 -4.621 1.00 31.85 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CB 183 ATOM 354 C CG . PRO B 183 250 . 31.274 -13.691 -5.209 1.00 35.61 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CG 183 ATOM 355 C CD . PRO B 183 250 . 30.728 -13.431 -6.587 1.00 30.23 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CD 183 ATOM 356 N N . LYS B 183 251 . 31.941 -10.050 -6.923 1.00 36.31 ? ? ? ? ? . 251 LYS B N 183 ATOM 357 C CA . LYS B 183 251 . 32.720 -8.895 -7.379 1.00 33.27 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CA 183 ATOM 358 C C . LYS B 183 251 . 31.839 -7.658 -7.541 1.00 39.95 ? ? ? ? ? . 251 LYS B C 183 ATOM 359 O O . LYS B 183 251 . 32.245 -6.545 -7.214 1.00 41.82 ? ? ? ? ? . 251 LYS B O 183 ATOM 360 C CB . LYS B 183 251 . 33.417 -9.229 -8.706 1.00 36.20 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CB 183 ATOM 361 C CG . LYS B 183 251 . 34.088 -8.044 -9.390 1.00 45.42 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CG 183 ATOM 362 C CD . LYS B 183 251 . 35.374 -7.645 -8.695 1.00 46.90 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CD 183 ATOM 363 C CE . LYS B 183 251 . 36.079 -6.514 -9.447 1.00 64.59 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CE 183 ATOM 364 N NZ . LYS B 183 251 . 37.166 -5.884 -8.636 1.00 60.68 ? ? ? ? ? 1+ 251 LYS B NZ 183 ATOM 365 N N . THR B 183 252 . 30.624 -7.860 -8.037 1.00 36.76 ? ? ? ? ? . 252 THR B N 183 ATOM 366 C CA . THR B 183 252 . 29.721 -6.758 -8.344 1.00 40.86 ? ? ? ? ? . 252 THR B CA 183 ATOM 367 C C . THR B 183 252 . 28.541 -6.669 -7.388 1.00 47.55 ? ? ? ? ? . 252 THR B C 183 ATOM 368 O O . THR B 183 252 . 27.870 -5.640 -7.321 1.00 37.45 ? ? ? ? ? . 252 THR B O 183 ATOM 369 C CB . THR B 183 252 . 29.129 -6.929 -9.756 1.00 43.48 ? ? ? ? ? . 252 THR B CB 183 ATOM 370 C CG2 . THR B 183 252 . 30.234 -6.961 -10.800 1.00 45.76 ? ? ? ? ? . 252 THR B CG2 183 ATOM 371 O OG1 . THR B 183 252 . 28.381 -8.155 -9.818 1.00 38.47 ? ? ? ? ? . 252 THR B OG1 183 ATOM 372 N N . ASN B 183 253 . 28.270 -7.747 -6.662 1.00 32.92 ? ? ? ? ? . 253 ASN B N 183 ATOM 373 C CA . ASN B 183 253 . 27.036 -7.827 -5.886 1.00 36.27 ? ? ? ? ? . 253 ASN B CA 183 ATOM 374 C C . ASN B 183 253 . 25.797 -7.708 -6.781 1.00 36.40 ? ? ? ? ? . 253 ASN B C 183 ATOM 375 O O . ASN B 183 253 . 24.741 -7.271 -6.331 1.00 44.59 ? ? ? ? ? . 253 ASN B O 183 ATOM 376 C CB . ASN B 183 253 . 27.008 -6.739 -4.813 1.00 45.47 ? ? ? ? ? . 253 ASN B CB 183 ATOM 377 C CG . ASN B 183 253 . 26.482 -7.247 -3.476 1.00 66.07 ? ? ? ? ? . 253 ASN B CG 183 ATOM 378 N ND2 . ASN B 183 253 . 25.524 -6.522 -2.902 1.00 75.12 ? ? ? ? ? . 253 ASN B ND2 183 ATOM 379 O OD1 . ASN B 183 253 . 26.928 -8.279 -2.970 1.00 66.93 ? ? ? ? ? . 253 ASN B OD1 183 ATOM 380 N N . ASP B 183 254 . 25.927 -8.087 -8.049 1.00 39.99 ? ? ? ? ? . 254 ASP B N 183 ATOM 381 C CA . ASP B 183 254 . 24.779 -8.146 -8.956 1.00 41.72 ? ? ? ? ? . 254 ASP B CA 183 ATOM 382 C C . ASP B 183 254 . 24.360 -9.595 -9.158 1.00 41.78 ? ? ? ? ? . 254 ASP B C 183 ATOM 383 O O . ASP B 183 254 . 25.206 -10.464 -9.403 1.00 32.23 ? ? ? ? ? . 254 ASP B O 183 ATOM 384 C CB . ASP B 183 254 . 25.128 -7.570 -10.331 1.00 48.31 ? ? ? ? ? . 254 ASP B CB 183 ATOM 385 C CG . ASP B 183 254 . 25.424 -6.083 -10.298 1.00 64.26 ? ? ? ? ? . 254 ASP B CG 183 ATOM 386 O OD1 . ASP B 183 254 . 24.923 -5.393 -9.379 1.00 60.31 ? ? ? ? ? . 254 ASP B OD1 183 ATOM 387 O OD2 . ASP B 183 254 . 26.153 -5.609 -11.207 1.00 53.94 ? ? ? ? ? 1- 254 ASP B OD2 183 ATOM 388 N N . LEU B 183 255 . 23.059 -9.848 -9.070 1.00 37.70 ? ? ? ? ? . 255 LEU B N 183 ATOM 389 C CA . LEU B 183 255 . 22.507 -11.167 -9.343 1.00 38.10 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CA 183 ATOM 390 C C . LEU B 183 255 . 22.492 -11.419 -10.846 1.00 47.81 ? ? ? ? ? . 255 LEU B C 183 ATOM 391 O O . LEU B 183 255 . 22.033 -10.575 -11.608 1.00 40.81 ? ? ? ? ? . 255 LEU B O 183 ATOM 392 C CB . LEU B 183 255 . 21.078 -11.257 -8.784 1.00 32.77 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CB 183 ATOM 393 C CG . LEU B 183 255 . 20.322 -12.561 -9.026 1.00 35.15 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CG 183 ATOM 394 C CD1 . LEU B 183 255 . 21.085 -13.759 -8.442 1.00 32.95 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CD1 183 ATOM 395 C CD2 . LEU B 183 255 . 18.918 -12.470 -8.422 1.00 36.48 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CD2 183 ATOM 396 N N . GLY B 183 256 . 22.994 -12.579 -11.271 1.00 40.15 ? ? ? ? ? . 256 GLY B N 183 ATOM 397 C CA . GLY B 183 256 . 22.926 -12.978 -12.668 1.00 41.57 ? ? ? ? ? . 256 GLY B CA 183 ATOM 398 C C . GLY B 183 256 . 21.473 -13.099 -13.122 1.00 46.05 ? ? ? ? ? . 256 GLY B C 183 ATOM 399 O O . GLY B 183 256 . 20.556 -13.023 -12.309 1.00 38.45 ? ? ? ? ? . 256 GLY B O 183 ATOM 400 N N . ASN B 183 257 . 21.251 -13.279 -14.418 1.00 44.05 ? ? ? ? ? . 257 ASN B N 183 ATOM 401 C CA . ASN B 183 257 . 19.890 -13.391 -14.927 1.00 43.95 ? ? ? ? ? . 257 ASN B CA 183 ATOM 402 C C . ASN B 183 257 . 19.349 -14.794 -14.706 1.00 43.88 ? ? ? ? ? . 257 ASN B C 183 ATOM 403 O O . ASN B 183 257 . 19.582 -15.696 -15.514 1.00 41.00 ? ? ? ? ? . 257 ASN B O 183 ATOM 404 C CB . ASN B 183 257 . 19.832 -13.053 -16.416 1.00 52.73 ? ? ? ? ? . 257 ASN B CB 183 ATOM 405 C CG . ASN B 183 257 . 18.414 -13.086 -16.960 1.00 63.67 ? ? ? ? ? . 257 ASN B CG 183 ATOM 406 N ND2 . ASN B 183 257 . 18.287 -13.156 -18.282 1.00 62.73 ? ? ? ? ? . 257 ASN B ND2 183 ATOM 407 O OD1 . ASN B 183 257 . 17.439 -13.050 -16.198 1.00 56.32 ? ? ? ? ? . 257 ASN B OD1 183 ATOM 408 N N . ILE B 183 258 . 18.646 -14.992 -13.598 1.00 41.08 ? ? ? ? ? . 258 ILE B N 183 ATOM 409 C CA . ILE B 183 258 . 18.063 -16.298 -13.322 1.00 37.01 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CA 183 ATOM 410 C C . ILE B 183 258 . 16.541 -16.185 -13.249 1.00 44.59 ? ? ? ? ? . 258 ILE B C 183 ATOM 411 O O . ILE B 183 258 . 15.887 -16.957 -12.553 1.00 39.83 ? ? ? ? ? . 258 ILE B O 183 ATOM 412 C CB . ILE B 183 258 . 18.625 -16.915 -12.019 1.00 33.42 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CB 183 ATOM 413 C CG1 . ILE B 183 258 . 18.476 -15.951 -10.841 1.00 30.40 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CG1 183 ATOM 414 C CG2 . ILE B 183 258 . 20.091 -17.304 -12.208 1.00 42.03 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CG2 183 ATOM 415 C CD1 . ILE B 183 258 . 18.880 -16.576 -9.496 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CD1 183 ATOM 416 N N . SER B 183 259 . 15.987 -15.224 -13.989 1.00 40.59 ? ? ? ? ? . 259 SER B N 183 ATOM 417 C CA . SER B 183 259 . 14.555 -14.930 -13.944 1.00 48.71 ? ? ? ? ? . 259 SER B CA 183 ATOM 418 C C . SER B 183 259 . 13.711 -16.147 -14.332 1.00 49.56 ? ? ? ? ? . 259 SER B C 183 ATOM 419 O O . SER B 183 259 . 12.559 -16.255 -13.932 1.00 51.44 ? ? ? ? ? . 259 SER B O 183 ATOM 420 C CB . SER B 183 259 . 14.226 -13.736 -14.854 1.00 49.40 ? ? ? ? ? . 259 SER B CB 183 ATOM 421 O OG . SER B 183 259 . 14.578 -14.006 -16.204 1.00 55.62 ? ? ? ? ? . 259 SER B OG 183 ATOM 422 N N . SER B 183 260 . 14.298 -17.067 -15.087 1.00 41.78 ? ? ? ? ? . 260 SER B N 183 ATOM 423 C CA . SER B 183 260 . 13.573 -18.231 -15.553 1.00 56.35 ? ? ? ? ? . 260 SER B CA 183 ATOM 424 C C . SER B 183 260 . 13.760 -19.435 -14.618 1.00 61.56 ? ? ? ? ? . 260 SER B C 183 ATOM 425 O O . SER B 183 260 . 13.359 -20.554 -14.944 1.00 47.75 ? ? ? ? ? . 260 SER B O 183 ATOM 426 C CB . SER B 183 260 . 14.013 -18.572 -16.981 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 260 SER B CB 183 ATOM 427 O OG . SER B 183 260 . 15.060 -19.520 -16.996 1.00 58.58 ? ? ? ? ? . 260 SER B OG 183 ATOM 428 N N . MET B 183 261 . 14.365 -19.211 -13.453 1.00 45.79 ? ? ? ? ? . 261 MET B N 183 ATOM 429 C CA . MET B 183 261 . 14.549 -20.294 -12.493 1.00 41.44 ? ? ? ? ? . 261 MET B CA 183 ATOM 430 C C . MET B 183 261 . 13.207 -20.633 -11.845 1.00 29.61 ? ? ? ? ? . 261 MET B C 183 ATOM 431 O O . MET B 183 261 . 12.471 -19.747 -11.410 1.00 39.85 ? ? ? ? ? . 261 MET B O 183 ATOM 432 C CB . MET B 183 261 . 15.570 -19.906 -11.419 1.00 39.77 ? ? ? ? ? . 261 MET B CB 183 ATOM 433 C CG . MET B 183 261 . 15.938 -21.037 -10.471 1.00 30.89 ? ? ? ? ? . 261 MET B CG 183 ATOM 434 S SD . MET B 183 261 . 17.249 -20.531 -9.320 1.00 32.47 ? ? ? ? ? . 261 MET B SD 183 ATOM 435 C CE . MET B 183 261 . 18.719 -20.612 -10.359 1.00 31.50 ? ? ? ? ? . 261 MET B CE 183 ATOM 436 N N . ARG B 183 262 . 12.876 -21.914 -11.809 1.00 36.39 ? ? ? ? ? . 262 ARG B N 183 ATOM 437 C CA . ARG B 183 262 . 11.644 -22.328 -11.150 1.00 35.39 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CA 183 ATOM 438 C C . ARG B 183 262 . 11.802 -22.209 -9.626 1.00 44.65 ? ? ? ? ? . 262 ARG B C 183 ATOM 439 O O . ARG B 183 262 . 12.857 -22.551 -9.073 1.00 35.61 ? ? ? ? ? . 262 ARG B O 183 ATOM 440 C CB . ARG B 183 262 . 11.233 -23.738 -11.595 1.00 46.10 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CB 183 ATOM 441 C CG . ARG B 183 262 . 12.022 -24.884 -11.005 1.00 60.13 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CG 183 ATOM 442 C CD . ARG B 183 262 . 11.529 -26.248 -11.539 1.00 75.65 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CD 183 ATOM 443 N NE . ARG B 183 262 . 11.384 -27.245 -10.469 1.00 75.65 ? ? ? ? ? . 262 ARG B NE 183 ATOM 444 C CZ . ARG B 183 262 . 12.264 -28.206 -10.191 1.00 77.11 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CZ 183 ATOM 445 N NH1 . ARG B 183 262 . 13.375 -28.341 -10.904 1.00 72.13 ? ? ? ? ? 1+ 262 ARG B NH1 183 ATOM 446 N NH2 . ARG B 183 262 . 12.030 -29.051 -9.192 1.00 85.66 ? ? ? ? ? . 262 ARG B NH2 183 ATOM 447 N N . PRO B 183 263 . 10.768 -21.685 -8.947 1.00 43.75 ? ? ? ? ? . 263 PRO B N 183 ATOM 448 C CA . PRO B 183 263 . 10.840 -21.422 -7.504 1.00 35.09 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CA 183 ATOM 449 C C . PRO B 183 263 . 11.240 -22.644 -6.689 1.00 36.82 ? ? ? ? ? . 263 PRO B C 183 ATOM 450 O O . PRO B 183 263 . 11.854 -22.479 -5.633 1.00 36.55 ? ? ? ? ? . 263 PRO B O 183 ATOM 451 C CB . PRO B 183 263 . 9.413 -20.987 -7.150 1.00 43.00 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CB 183 ATOM 452 C CG . PRO B 183 263 . 8.853 -20.452 -8.413 1.00 58.35 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CG 183 ATOM 453 C CD . PRO B 183 263 . 9.479 -21.255 -9.521 1.00 50.23 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CD 183 ATOM 454 N N . GLY B 183 264 . 10.920 -23.843 -7.169 1.00 33.82 ? ? ? ? ? . 264 GLY B N 183 ATOM 455 C CA . GLY B 183 264 . 11.206 -25.060 -6.427 1.00 31.44 ? ? ? ? ? . 264 GLY B CA 183 ATOM 456 C C . GLY B 183 264 . 12.443 -25.820 -6.847 1.00 36.85 ? ? ? ? ? . 264 GLY B C 183 ATOM 457 O O . GLY B 183 264 . 12.727 -26.889 -6.302 1.00 36.26 ? ? ? ? ? . 264 GLY B O 183 ATOM 458 N N . TYR B 183 265 . 13.182 -25.283 -7.820 1.00 30.78 ? ? ? ? ? . 265 TYR B N 183 ATOM 459 C CA . TYR B 183 265 . 14.532 -25.763 -8.104 1.00 34.41 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CA 183 ATOM 460 C C . TYR B 183 265 . 15.292 -25.668 -6.783 1.00 29.84 ? ? ? ? ? . 265 TYR B C 183 ATOM 461 O O . TYR B 183 265 . 15.002 -24.790 -5.976 1.00 34.73 ? ? ? ? ? . 265 TYR B O 183 ATOM 462 C CB . TYR B 183 265 . 15.175 -24.853 -9.150 1.00 34.51 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CB 183 ATOM 463 C CG . TYR B 183 265 . 16.594 -25.183 -9.537 1.00 33.68 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CG 183 ATOM 464 C CD1 . TYR B 183 265 . 16.901 -26.367 -10.177 1.00 35.53 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CD1 183 ATOM 465 C CD2 . TYR B 183 265 . 17.624 -24.279 -9.301 1.00 33.51 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CD2 183 ATOM 466 C CE1 . TYR B 183 265 . 18.198 -26.661 -10.557 1.00 35.60 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CE1 183 ATOM 467 C CE2 . TYR B 183 265 . 18.925 -24.561 -9.669 1.00 33.06 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CE2 183 ATOM 468 C CZ . TYR B 183 265 . 19.209 -25.744 -10.299 1.00 34.70 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CZ 183 ATOM 469 O OH . TYR B 183 265 . 20.492 -26.033 -10.684 1.00 32.39 ? ? ? ? ? . 265 TYR B OH 183 ATOM 470 N N . SER B 183 266 . 16.233 -26.565 -6.545 1.00 33.91 ? ? ? ? ? . 266 SER B N 183 ATOM 471 C CA . SER B 183 266 . 16.972 -26.524 -5.292 1.00 35.84 ? ? ? ? ? . 266 SER B CA 183 ATOM 472 C C . SER B 183 266 . 18.379 -27.065 -5.429 1.00 30.78 ? ? ? ? ? . 266 SER B C 183 ATOM 473 O O . SER B 183 266 . 18.611 -28.045 -6.150 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 266 SER B O 183 ATOM 474 C CB . SER B 183 266 . 16.231 -27.328 -4.218 1.00 44.08 ? ? ? ? ? . 266 SER B CB 183 ATOM 475 O OG . SER B 183 266 . 16.717 -26.987 -2.932 1.00 45.84 ? ? ? ? ? . 266 SER B OG 183 ATOM 476 N N . ILE B 183 267 . 19.313 -26.452 -4.694 1.00 27.16 ? ? ? ? ? . 267 ILE B N 183 ATOM 477 C CA . ILE B 183 267 . 20.707 -26.895 -4.716 1.00 32.18 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CA 183 ATOM 478 C C . ILE B 183 267 . 21.286 -27.165 -3.324 1.00 27.48 ? ? ? ? ? . 267 ILE B C 183 ATOM 479 O O . ILE B 183 267 . 20.873 -26.552 -2.337 1.00 28.21 ? ? ? ? ? . 267 ILE B O 183 ATOM 480 C CB . ILE B 183 267 . 21.618 -25.848 -5.423 1.00 30.52 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CB 183 ATOM 481 C CG1 . ILE B 183 267 . 21.502 -24.485 -4.740 1.00 29.39 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CG1 183 ATOM 482 C CG2 . ILE B 183 267 . 21.255 -25.722 -6.904 1.00 32.64 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CG2 183 ATOM 483 C CD1 . ILE B 183 267 . 22.622 -23.514 -5.128 1.00 31.15 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CD1 183 ATOM 484 N N . TYR B 183 268 . 22.258 -28.078 -3.271 1.00 27.73 ? ? ? ? ? . 268 TYR B N 183 ATOM 485 C CA . TYR B 183 268 . 23.080 -28.298 -2.081 1.00 26.03 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CA 183 ATOM 486 C C . TYR B 183 268 . 24.390 -27.500 -2.183 1.00 30.05 ? ? ? ? ? . 268 TYR B C 183 ATOM 487 O O . TYR B 183 268 . 24.868 -27.247 -3.290 1.00 28.99 ? ? ? ? ? . 268 TYR B O 183 ATOM 488 C CB . TYR B 183 268 . 23.460 -29.766 -1.974 1.00 27.88 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CB 183 ATOM 489 C CG . TYR B 183 268 . 22.315 -30.719 -1.698 1.00 37.71 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CG 183 ATOM 490 C CD1 . TYR B 183 268 . 21.412 -30.482 -0.670 1.00 38.41 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CD1 183 ATOM 491 C CD2 . TYR B 183 268 . 22.155 -31.863 -2.464 1.00 37.46 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CD2 183 ATOM 492 C CE1 . TYR B 183 268 . 20.380 -31.371 -0.411 1.00 41.10 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CE1 183 ATOM 493 C CE2 . TYR B 183 268 . 21.131 -32.750 -2.222 1.00 41.08 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CE2 183 ATOM 494 C CZ . TYR B 183 268 . 20.245 -32.501 -1.198 1.00 46.31 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CZ 183 ATOM 495 O OH . TYR B 183 268 . 19.230 -33.394 -0.963 1.00 48.25 ? ? ? ? ? . 268 TYR B OH 183 ATOM 496 N N . ASN B 183 269 . 24.987 -27.146 -1.042 1.00 28.76 ? ? ? ? ? . 269 ASN B N 183 ATOM 497 C CA . ASN B 183 269 . 26.339 -26.553 -1.037 1.00 23.75 ? ? ? ? ? . 269 ASN B CA 183 ATOM 498 C C . ASN B 183 269 . 27.387 -27.544 -0.526 1.00 32.53 ? ? ? ? ? . 269 ASN B C 183 ATOM 499 O O . ASN B 183 269 . 28.552 -27.191 -0.340 1.00 31.35 ? ? ? ? ? . 269 ASN B O 183 ATOM 500 C CB . ASN B 183 269 . 26.377 -25.258 -0.207 1.00 27.54 ? ? ? ? ? . 269 ASN B CB 183 ATOM 501 C CG . ASN B 183 269 . 26.219 -25.511 1.290 1.00 33.94 ? ? ? ? ? . 269 ASN B CG 183 ATOM 502 N ND2 . ASN B 183 269 . 26.554 -24.506 2.106 1.00 26.49 ? ? ? ? ? . 269 ASN B ND2 183 ATOM 503 O OD1 . ASN B 183 269 . 25.782 -26.590 1.707 1.00 32.28 ? ? ? ? ? . 269 ASN B OD1 183 ATOM 504 N N . SER B 183 270 . 26.986 -28.794 -0.303 1.00 30.88 ? ? ? ? ? . 270 SER B N 183 ATOM 505 C CA . SER B 183 270 . 27.935 -29.804 0.141 1.00 32.99 ? ? ? ? ? . 270 SER B CA 183 ATOM 506 C C . SER B 183 270 . 27.675 -31.127 -0.540 1.00 40.97 ? ? ? ? ? . 270 SER B C 183 ATOM 507 O O . SER B 183 270 . 26.529 -31.475 -0.794 1.00 36.21 ? ? ? ? ? . 270 SER B O 183 ATOM 508 C CB . SER B 183 270 . 27.866 -30.001 1.652 1.00 36.49 ? ? ? ? ? . 270 SER B CB 183 ATOM 509 O OG . SER B 183 270 . 26.528 -30.198 2.072 1.00 48.97 ? ? ? ? ? . 270 SER B OG 183 ATOM 510 N N . GLY B 183 271 . 28.745 -31.859 -0.827 1.00 42.02 ? ? ? ? ? . 271 GLY B N 183 ATOM 511 C CA . GLY B 183 271 . 28.621 -33.202 -1.367 1.00 60.64 ? ? ? ? ? . 271 GLY B CA 183 ATOM 512 C C . GLY B 183 271 . 28.381 -34.223 -0.266 1.00 65.04 ? ? ? ? ? . 271 GLY B C 183 ATOM 513 O O . GLY B 183 271 . 28.547 -33.936 0.918 1.00 76.08 ? ? ? ? ? . 271 GLY B O 183 ATOM 514 N N . THR B 183 272 . 27.973 -35.423 -0.654 1.00 71.14 ? ? ? ? ? . 272 THR B N 183 ATOM 515 C CA . THR B 183 272 . 27.879 -36.526 0.292 1.00 77.13 ? ? ? ? ? . 272 THR B CA 183 ATOM 516 C C . THR B 183 272 . 29.301 -36.939 0.646 1.00 70.61 ? ? ? ? ? . 272 THR B C 183 ATOM 517 O O . THR B 183 272 . 30.197 -36.106 0.754 1.00 53.32 ? ? ? ? ? . 272 THR B O 183 ATOM 518 C CB . THR B 183 272 . 27.180 -37.730 -0.352 1.00 97.22 ? ? ? ? ? . 272 THR B CB 183 ATOM 519 C CG2 . THR B 183 272 . 25.826 -37.329 -0.928 1.00 110.53 ? ? ? ? ? . 272 THR B CG2 183 ATOM 520 O OG1 . THR B 183 272 . 28.009 -38.255 -1.400 1.00 86.01 ? ? ? ? ? . 272 THR B OG1 183 ATOM 521 N N . SER B 183 273 . 29.542 -38.233 0.770 1.00 92.29 ? ? ? ? ? . 273 SER B N 183 ATOM 522 C CA . SER B 183 273 . 30.904 -38.704 0.613 1.00 103.08 ? ? ? ? ? . 273 SER B CA 183 ATOM 523 C C . SER B 183 273 . 31.166 -38.805 -0.895 1.00 106.53 ? ? ? ? ? . 273 SER B C 183 ATOM 524 O O . SER B 183 273 . 31.919 -39.662 -1.363 1.00 103.04 ? ? ? ? ? . 273 SER B O 183 ATOM 525 C CB . SER B 183 273 . 31.115 -40.017 1.349 1.00 108.52 ? ? ? ? ? . 273 SER B CB 183 ATOM 526 O OG . SER B 183 273 . 30.968 -39.799 2.742 1.00 101.41 ? ? ? ? ? . 273 SER B OG 183 ATOM 527 N N . THR B 183 274 . 30.495 -37.918 -1.634 1.00 94.65 ? ? ? ? ? . 274 THR B N 183 ATOM 528 C CA . THR B 183 274 . 30.752 -37.653 -3.043 1.00 83.30 ? ? ? ? ? . 274 THR B CA 183 ATOM 529 C C . THR B 183 274 . 32.095 -36.955 -3.227 1.00 83.86 ? ? ? ? ? . 274 THR B C 183 ATOM 530 O O . THR B 183 274 . 32.739 -37.088 -4.271 1.00 73.12 ? ? ? ? ? . 274 THR B O 183 ATOM 531 C CB . THR B 183 274 . 29.646 -36.744 -3.631 1.00 81.70 ? ? ? ? ? . 274 THR B CB 183 ATOM 532 C CG2 . THR B 183 274 . 30.228 -35.714 -4.600 1.00 51.95 ? ? ? ? ? . 274 THR B CG2 183 ATOM 533 O OG1 . THR B 183 274 . 28.671 -37.546 -4.313 1.00 96.78 ? ? ? ? ? . 274 THR B OG1 183 ATOM 534 N N . GLN B 183 275 . 32.511 -36.192 -2.220 1.00 63.01 ? ? ? ? ? . 275 GLN B N 183 ATOM 535 C CA . GLN B 183 275 . 33.838 -35.593 -2.243 1.00 73.07 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CA 183 ATOM 536 C C . GLN B 183 275 . 34.215 -35.052 -0.876 1.00 48.28 ? ? ? ? ? . 275 GLN B C 183 ATOM 537 O O . GLN B 183 275 . 33.366 -34.577 -0.124 1.00 43.79 ? ? ? ? ? . 275 GLN B O 183 ATOM 538 C CB . GLN B 183 275 . 33.920 -34.466 -3.283 1.00 79.51 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CB 183 ATOM 539 C CG . GLN B 183 275 . 33.309 -33.144 -2.829 1.00 78.36 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CG 183 ATOM 540 C CD . GLN B 183 275 . 33.662 -31.975 -3.743 1.00 83.48 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CD 183 ATOM 541 N NE2 . GLN B 183 275 . 33.801 -32.252 -5.042 1.00 69.61 ? ? ? ? ? . 275 GLN B NE2 183 ATOM 542 O OE1 . GLN B 183 275 . 33.806 -30.833 -3.284 1.00 79.38 ? ? ? ? ? . 275 GLN B OE1 183 ATOM 543 N N . THR B 183 276 . 35.498 -35.129 -0.560 1.00 46.80 ? ? ? ? ? . 276 THR B N 183 ATOM 544 C CA . THR B 183 276 . 36.016 -34.440 0.605 1.00 44.16 ? ? ? ? ? . 276 THR B CA 183 ATOM 545 C C . THR B 183 276 . 35.858 -32.930 0.383 1.00 37.13 ? ? ? ? ? . 276 THR B C 183 ATOM 546 O O . THR B 183 276 . 36.177 -32.430 -0.690 1.00 39.75 ? ? ? ? ? . 276 THR B O 183 ATOM 547 C CB . THR B 183 276 . 37.481 -34.804 0.827 1.00 51.91 ? ? ? ? ? . 276 THR B CB 183 ATOM 548 C CG2 . THR B 183 276 . 38.049 -34.051 2.022 1.00 49.10 ? ? ? ? ? . 276 THR B CG2 183 ATOM 549 O OG1 . THR B 183 276 . 37.577 -36.215 1.063 1.00 52.58 ? ? ? ? ? . 276 THR B OG1 183 ATOM 550 N N . MET B 183 277 . 35.332 -32.220 1.377 1.00 38.41 ? ? ? ? ? . 277 MET B N 183 ATOM 551 C CA . MET B 183 277 . 35.192 -30.763 1.289 1.00 37.36 ? ? ? ? ? . 277 MET B CA 183 ATOM 552 C C . MET B 183 277 . 36.415 -30.059 1.882 1.00 34.95 ? ? ? ? ? . 277 MET B C 183 ATOM 553 O O . MET B 183 277 . 36.819 -28.999 1.418 1.00 33.08 ? ? ? ? ? . 277 MET B O 183 ATOM 554 C CB . MET B 183 277 . 33.970 -30.278 2.072 1.00 39.41 ? ? ? ? ? . 277 MET B CB 183 ATOM 555 C CG . MET B 183 277 . 32.649 -30.886 1.665 1.00 59.17 ? ? ? ? ? . 277 MET B CG 183 ATOM 556 S SD . MET B 183 277 . 31.879 -30.146 0.220 1.00 39.34 ? ? ? ? ? . 277 MET B SD 183 ATOM 557 C CE . MET B 183 277 . 31.767 -28.393 0.649 1.00 37.19 ? ? ? ? ? . 277 MET B CE 183 ATOM 558 N N . LEU B 183 278 . 36.982 -30.655 2.925 1.00 33.80 ? ? ? ? ? . 278 LEU B N 183 ATOM 559 C CA . LEU B 183 278 . 37.977 -29.982 3.748 1.00 32.96 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CA 183 ATOM 560 C C . LEU B 183 278 . 39.082 -30.942 4.196 1.00 35.69 ? ? ? ? ? . 278 LEU B C 183 ATOM 561 O O . LEU B 183 278 . 38.802 -32.006 4.745 1.00 34.37 ? ? ? ? ? . 278 LEU B O 183 ATOM 562 C CB . LEU B 183 278 . 37.281 -29.401 4.972 1.00 26.83 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CB 183 ATOM 563 C CG . LEU B 183 278 . 38.142 -28.597 5.961 1.00 28.89 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CG 183 ATOM 564 C CD1 . LEU B 183 278 . 38.566 -27.272 5.351 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CD1 183 ATOM 565 C CD2 . LEU B 183 278 . 37.351 -28.389 7.222 1.00 32.32 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CD2 183 ATOM 566 N N . THR B 183 279 . 40.333 -30.567 3.955 1.00 30.66 ? ? ? ? ? . 279 THR B N 183 ATOM 567 C CA . THR B 183 279 . 41.466 -31.253 4.574 1.00 35.78 ? ? ? ? ? . 279 THR B CA 183 ATOM 568 C C . THR B 183 279 . 42.206 -30.265 5.480 1.00 40.32 ? ? ? ? ? . 279 THR B C 183 ATOM 569 O O . THR B 183 279 . 42.303 -29.076 5.163 1.00 35.06 ? ? ? ? ? . 279 THR B O 183 ATOM 570 C CB . THR B 183 279 . 42.438 -31.829 3.537 1.00 37.78 ? ? ? ? ? . 279 THR B CB 183 ATOM 571 C CG2 . THR B 183 279 . 41.703 -32.720 2.545 1.00 41.72 ? ? ? ? ? . 279 THR B CG2 183 ATOM 572 O OG1 . THR B 183 279 . 43.082 -30.764 2.836 1.00 42.27 ? ? ? ? ? . 279 THR B OG1 183 ATOM 573 N N . LEU B 183 280 . 42.712 -30.771 6.603 1.00 34.48 ? ? ? ? ? . 280 LEU B N 183 ATOM 574 C CA . LEU B 183 280 . 43.277 -29.946 7.670 1.00 34.58 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CA 183 ATOM 575 C C . LEU B 183 280 . 44.713 -30.344 7.991 1.00 46.49 ? ? ? ? ? . 280 LEU B C 183 ATOM 576 O O . LEU B 183 280 . 45.027 -31.528 8.080 1.00 40.25 ? ? ? ? ? . 280 LEU B O 183 ATOM 577 C CB . LEU B 183 280 . 42.430 -30.095 8.931 1.00 38.07 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CB 183 ATOM 578 C CG . LEU B 183 280 . 40.988 -29.605 8.788 1.00 41.15 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CG 183 ATOM 579 C CD1 . LEU B 183 280 . 40.243 -29.749 10.097 1.00 45.67 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CD1 183 ATOM 580 C CD2 . LEU B 183 280 . 40.962 -28.156 8.308 1.00 37.97 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CD2 183 ATOM 581 N N . GLY B 183 281 . 45.578 -29.349 8.162 1.00 34.82 ? ? ? ? ? . 281 GLY B N 183 ATOM 582 C CA . GLY B 183 281 . 46.943 -29.578 8.604 1.00 42.97 ? ? ? ? ? . 281 GLY B CA 183 ATOM 583 C C . GLY B 183 281 . 47.054 -30.199 9.991 1.00 41.59 ? ? ? ? ? . 281 GLY B C 183 ATOM 584 O O . GLY B 183 281 . 46.060 -30.384 10.696 1.00 34.00 ? ? ? ? ? . 281 GLY B O 183 ATOM 585 N N . SER B 183 282 . 48.286 -30.480 10.401 1.00 37.60 ? ? ? ? ? . 282 SER B N 183 ATOM 586 C CA . SER B 183 282 . 48.548 -31.254 11.620 1.00 47.93 ? ? ? ? ? . 282 SER B CA 183 ATOM 587 C C . SER B 183 282 . 48.202 -30.547 12.922 1.00 49.26 ? ? ? ? ? . 282 SER B C 183 ATOM 588 O O . SER B 183 282 . 47.824 -31.195 13.901 1.00 39.17 ? ? ? ? ? . 282 SER B O 183 ATOM 589 C CB . SER B 183 282 . 50.016 -31.660 11.645 1.00 50.67 ? ? ? ? ? . 282 SER B CB 183 ATOM 590 O OG . SER B 183 282 . 50.310 -32.408 10.485 1.00 51.13 ? ? ? ? ? . 282 SER B OG 183 ATOM 591 N N . ASP B 183 283 . 48.316 -29.222 12.948 1.00 36.98 ? ? ? ? ? . 283 ASP B N 183 ATOM 592 C CA . ASP B 183 283 . 47.998 -28.492 14.165 1.00 35.55 ? ? ? ? ? . 283 ASP B CA 183 ATOM 593 C C . ASP B 183 283 . 46.656 -27.793 14.077 1.00 39.70 ? ? ? ? ? . 283 ASP B C 183 ATOM 594 O O . ASP B 183 283 . 46.484 -26.665 14.558 1.00 34.91 ? ? ? ? ? . 283 ASP B O 183 ATOM 595 C CB . ASP B 183 283 . 49.118 -27.512 14.501 1.00 34.76 ? ? ? ? ? . 283 ASP B CB 183 ATOM 596 C CG . ASP B 183 283 . 50.434 -28.220 14.718 1.00 42.66 ? ? ? ? ? . 283 ASP B CG 183 ATOM 597 O OD1 . ASP B 183 283 . 50.503 -29.032 15.664 1.00 41.50 ? ? ? ? ? . 283 ASP B OD1 183 ATOM 598 O OD2 . ASP B 183 283 . 51.371 -27.995 13.929 1.00 40.25 ? ? ? ? ? 1- 283 ASP B OD2 183 ATOM 599 N N . LEU B 183 284 . 45.704 -28.472 13.452 1.00 37.08 ? ? ? ? ? . 284 LEU B N 183 ATOM 600 C CA . LEU B 183 284 . 44.314 -28.054 13.526 1.00 31.77 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CA 183 ATOM 601 C C . LEU B 183 284 . 43.532 -29.176 14.176 1.00 43.02 ? ? ? ? ? . 284 LEU B C 183 ATOM 602 O O . LEU B 183 284 . 43.721 -30.343 13.844 1.00 41.28 ? ? ? ? ? . 284 LEU B O 183 ATOM 603 C CB . LEU B 183 284 . 43.768 -27.745 12.136 1.00 28.67 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CB 183 ATOM 604 C CG . LEU B 183 284 . 44.323 -26.465 11.517 1.00 34.20 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CG 183 ATOM 605 C CD1 . LEU B 183 284 . 43.877 -26.347 10.084 1.00 32.72 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CD1 183 ATOM 606 C CD2 . LEU B 183 284 . 43.876 -25.251 12.327 1.00 32.47 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CD2 183 ATOM 607 N N . GLY B 183 285 . 42.671 -28.821 15.114 1.00 33.91 ? ? ? ? ? . 285 GLY B N 183 ATOM 608 C CA . GLY B 183 285 . 41.900 -29.801 15.844 1.00 37.36 ? ? ? ? ? . 285 GLY B CA 183 ATOM 609 C C . GLY B 183 285 . 40.694 -30.288 15.075 1.00 42.46 ? ? ? ? ? . 285 GLY B C 183 ATOM 610 O O . GLY B 183 285 . 40.655 -30.281 13.839 1.00 40.30 ? ? ? ? ? . 285 GLY B O 183 ATOM 611 N N . LYS B 183 286 . 39.690 -30.699 15.831 1.00 39.41 ? ? ? ? ? . 286 LYS B N 183 ATOM 612 C CA . LYS B 183 286 . 38.497 -31.283 15.258 1.00 45.35 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CA 183 ATOM 613 C C . LYS B 183 286 . 37.498 -30.173 14.969 1.00 39.07 ? ? ? ? ? . 286 LYS B C 183 ATOM 614 O O . LYS B 183 286 . 37.231 -29.325 15.833 1.00 38.68 ? ? ? ? ? . 286 LYS B O 183 ATOM 615 C CB . LYS B 183 286 . 37.925 -32.316 16.232 1.00 55.54 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CB 183 ATOM 616 C CG . LYS B 183 286 . 36.502 -32.750 15.961 1.00 69.83 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CG 183 ATOM 617 C CD . LYS B 183 286 . 36.081 -33.836 16.946 1.00 86.83 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CD 183 ATOM 618 C CE . LYS B 183 286 . 34.597 -33.761 17.269 1.00 92.47 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CE 183 ATOM 619 N NZ . LYS B 183 286 . 34.274 -32.585 18.131 1.00 92.38 ? ? ? ? ? 1+ 286 LYS B NZ 183 ATOM 620 N N . PRO B 183 287 . 36.955 -30.152 13.742 1.00 39.66 ? ? ? ? ? . 287 PRO B N 183 ATOM 621 C CA . PRO B 183 287 . 35.991 -29.100 13.396 1.00 34.88 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CA 183 ATOM 622 C C . PRO B 183 287 . 34.764 -29.107 14.299 1.00 43.31 ? ? ? ? ? . 287 PRO B C 183 ATOM 623 O O . PRO B 183 287 . 34.359 -30.165 14.779 1.00 39.26 ? ? ? ? ? . 287 PRO B O 183 ATOM 624 C CB . PRO B 183 287 . 35.591 -29.449 11.962 1.00 38.33 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CB 183 ATOM 625 C CG . PRO B 183 287 . 36.696 -30.275 11.432 1.00 47.02 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CG 183 ATOM 626 C CD . PRO B 183 287 . 37.267 -31.021 12.595 1.00 38.45 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CD 183 ATOM 627 N N . SER B 183 288 . 34.194 -27.929 14.534 1.00 35.40 ? ? ? ? ? . 288 SER B N 183 ATOM 628 C CA . SER B 183 288 . 32.930 -27.807 15.238 1.00 36.15 ? ? ? ? ? . 288 SER B CA 183 ATOM 629 C C . SER B 183 288 . 31.817 -28.355 14.359 1.00 34.45 ? ? ? ? ? . 288 SER B C 183 ATOM 630 O O . SER B 183 288 . 32.061 -28.836 13.238 1.00 33.07 ? ? ? ? ? . 288 SER B O 183 ATOM 631 C CB . SER B 183 288 . 32.625 -26.340 15.526 1.00 34.30 ? ? ? ? ? . 288 SER B CB 183 ATOM 632 O OG . SER B 183 288 . 32.359 -25.636 14.309 1.00 32.28 ? ? ? ? ? . 288 SER B OG 183 ATOM 633 N N . GLY B 183 289 . 30.596 -28.250 14.861 1.00 36.56 ? ? ? ? ? . 289 GLY B N 183 ATOM 634 C CA . GLY B 183 289 . 29.425 -28.470 14.041 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 289 GLY B CA 183 ATOM 635 C C . GLY B 183 289 . 29.371 -27.386 12.973 1.00 41.48 ? ? ? ? ? . 289 GLY B C 183 ATOM 636 O O . GLY B 183 289 . 29.933 -26.297 13.147 1.00 32.02 ? ? ? ? ? . 289 GLY B O 183 ATOM 637 N N . VAL B 183 290 . 28.692 -27.687 11.871 1.00 33.22 ? ? ? ? ? . 290 VAL B N 183 ATOM 638 C CA . VAL B 183 290 . 28.539 -26.756 10.763 1.00 28.31 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CA 183 ATOM 639 C C . VAL B 183 290 . 27.163 -26.106 10.800 1.00 40.85 ? ? ? ? ? . 290 VAL B C 183 ATOM 640 O O . VAL B 183 290 . 26.144 -26.768 10.562 1.00 35.13 ? ? ? ? ? . 290 VAL B O 183 ATOM 641 C CB . VAL B 183 290 . 28.707 -27.500 9.425 1.00 31.01 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CB 183 ATOM 642 C CG1 . VAL B 183 290 . 28.533 -26.550 8.240 1.00 30.84 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CG1 183 ATOM 643 C CG2 . VAL B 183 290 . 30.052 -28.193 9.373 1.00 34.75 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CG2 183 ATOM 644 N N . LYS B 183 291 . 27.115 -24.817 11.116 1.00 28.05 ? ? ? ? ? . 291 LYS B N 183 ATOM 645 C CA . LYS B 183 291 . 25.859 -24.094 11.068 1.00 29.32 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CA 183 ATOM 646 C C . LYS B 183 291 . 25.488 -23.896 9.601 1.00 35.24 ? ? ? ? ? . 291 LYS B C 183 ATOM 647 O O . LYS B 183 291 . 26.365 -23.743 8.743 1.00 32.03 ? ? ? ? ? . 291 LYS B O 183 ATOM 648 C CB . LYS B 183 291 . 25.953 -22.752 11.793 1.00 35.65 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CB 183 ATOM 649 C CG . LYS B 183 291 . 26.195 -22.855 13.303 1.00 41.25 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CG 183 ATOM 650 C CD . LYS B 183 291 . 26.172 -21.463 13.932 1.00 57.19 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CD 183 ATOM 651 C CE . LYS B 183 291 . 26.673 -21.458 15.379 1.00 78.75 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CE 183 ATOM 652 N NZ . LYS B 183 291 . 25.840 -22.289 16.297 1.00 89.03 ? ? ? ? ? 1+ 291 LYS B NZ 183 ATOM 653 N N . ASN B 183 292 . 24.196 -23.951 9.313 1.00 29.06 ? ? ? ? ? . 292 ASN B N 183 ATOM 654 C CA . ASN B 183 292 . 23.679 -23.725 7.955 1.00 30.16 ? ? ? ? ? . 292 ASN B CA 183 ATOM 655 C C . ASN B 183 292 . 22.596 -22.683 8.011 1.00 33.70 ? ? ? ? ? . 292 ASN B C 183 ATOM 656 O O . ASN B 183 292 . 21.749 -22.702 8.908 1.00 36.41 ? ? ? ? ? . 292 ASN B O 183 ATOM 657 C CB . ASN B 183 292 . 23.081 -24.996 7.355 1.00 36.06 ? ? ? ? ? . 292 ASN B CB 183 ATOM 658 C CG . ASN B 183 292 . 24.094 -26.083 7.164 1.00 36.86 ? ? ? ? ? . 292 ASN B CG 183 ATOM 659 N ND2 . ASN B 183 292 . 23.919 -27.189 7.880 1.00 34.86 ? ? ? ? ? . 292 ASN B ND2 183 ATOM 660 O OD1 . ASN B 183 292 . 25.008 -25.959 6.353 1.00 34.18 ? ? ? ? ? . 292 ASN B OD1 183 ATOM 661 N N . TYR B 183 293 . 22.618 -21.764 7.063 1.00 25.39 ? ? ? ? ? . 293 TYR B N 183 ATOM 662 C CA . TYR B 183 293 . 21.643 -20.690 7.057 1.00 31.31 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CA 183 ATOM 663 C C . TYR B 183 293 . 21.553 -20.047 5.697 1.00 36.54 ? ? ? ? ? . 293 TYR B C 183 ATOM 664 O O . TYR B 183 293 . 22.407 -20.264 4.843 1.00 34.05 ? ? ? ? ? . 293 TYR B O 183 ATOM 665 C CB . TYR B 183 293 . 21.905 -19.653 8.169 1.00 38.29 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CB 183 ATOM 666 C CG . TYR B 183 293 . 23.322 -19.133 8.322 1.00 32.20 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CG 183 ATOM 667 C CD1 . TYR B 183 293 . 23.648 -17.835 7.935 1.00 38.49 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CD1 183 ATOM 668 C CD2 . TYR B 183 293 . 24.323 -19.919 8.891 1.00 36.53 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CD2 183 ATOM 669 C CE1 . TYR B 183 293 . 24.945 -17.334 8.088 1.00 38.14 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CE1 183 ATOM 670 C CE2 . TYR B 183 293 . 25.625 -19.429 9.046 1.00 39.39 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CE2 183 ATOM 671 C CZ . TYR B 183 293 . 25.927 -18.133 8.642 1.00 38.51 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CZ 183 ATOM 672 O OH . TYR B 183 293 . 27.205 -17.624 8.788 1.00 42.36 ? ? ? ? ? . 293 TYR B OH 183 ATOM 673 N N . ILE B 183 294 . 20.477 -19.300 5.487 1.00 30.02 ? ? ? ? ? . 294 ILE B N 183 ATOM 674 C CA . ILE B 183 294 . 20.307 -18.542 4.274 1.00 26.75 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CA 183 ATOM 675 C C . ILE B 183 294 . 20.706 -17.127 4.589 1.00 33.63 ? ? ? ? ? . 294 ILE B C 183 ATOM 676 O O . ILE B 183 294 . 20.322 -16.595 5.627 1.00 32.74 ? ? ? ? ? . 294 ILE B O 183 ATOM 677 C CB . ILE B 183 294 . 18.844 -18.566 3.786 1.00 34.98 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CB 183 ATOM 678 C CG1 . ILE B 183 294 . 18.427 -19.993 3.426 1.00 35.20 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CG1 183 ATOM 679 C CG2 . ILE B 183 294 . 18.659 -17.622 2.613 1.00 32.67 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CG2 183 ATOM 680 C CD1 . ILE B 183 294 . 19.135 -20.594 2.214 1.00 35.83 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CD1 183 ATOM 681 N N . THR B 183 295 . 21.483 -16.517 3.696 1.00 27.12 ? ? ? ? ? . 295 THR B N 183 ATOM 682 C CA . THR B 183 295 . 21.883 -15.130 3.862 1.00 27.25 ? ? ? ? ? . 295 THR B CA 183 ATOM 683 C C . THR B 183 295 . 21.364 -14.292 2.729 1.00 29.68 ? ? ? ? ? . 295 THR B C 183 ATOM 684 O O . THR B 183 295 . 21.187 -14.779 1.609 1.00 32.62 ? ? ? ? ? . 295 THR B O 183 ATOM 685 C CB . THR B 183 295 . 23.425 -14.967 3.887 1.00 28.65 ? ? ? ? ? . 295 THR B CB 183 ATOM 686 C CG2 . THR B 183 295 . 24.003 -15.476 5.210 1.00 32.32 ? ? ? ? ? . 295 THR B CG2 183 ATOM 687 O OG1 . THR B 183 295 . 24.002 -15.694 2.789 1.00 30.18 ? ? ? ? ? . 295 THR B OG1 183 ATOM 688 N N . ASP B 183 296 . 21.167 -13.012 3.006 1.00 31.52 ? ? ? ? ? . 296 ASP B N 183 ATOM 689 C CA . ASP B 183 296 . 20.724 -12.089 1.979 1.00 36.11 ? ? ? ? ? . 296 ASP B CA 183 ATOM 690 C C . ASP B 183 296 . 21.920 -11.561 1.197 1.00 34.60 ? ? ? ? ? . 296 ASP B C 183 ATOM 691 O O . ASP B 183 296 . 23.057 -11.977 1.427 1.00 35.22 ? ? ? ? ? . 296 ASP B O 183 ATOM 692 C CB . ASP B 183 296 . 19.879 -10.951 2.576 1.00 39.14 ? ? ? ? ? . 296 ASP B CB 183 ATOM 693 C CG . ASP B 183 296 . 20.677 -9.991 3.462 1.00 48.21 ? ? ? ? ? . 296 ASP B CG 183 ATOM 694 O OD1 . ASP B 183 296 . 21.909 -9.848 3.300 1.00 41.81 ? ? ? ? ? . 296 ASP B OD1 183 ATOM 695 O OD2 . ASP B 183 296 . 20.039 -9.345 4.320 1.00 52.32 ? ? ? ? ? 1- 296 ASP B OD2 183 ATOM 696 N N . LYS B 183 297 . 21.654 -10.648 0.276 1.00 41.24 ? ? ? ? ? . 297 LYS B N 183 ATOM 697 C CA . LYS B 183 297 . 22.675 -10.123 -0.624 1.00 50.03 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CA 183 ATOM 698 C C . LYS B 183 297 . 23.870 -9.495 0.119 1.00 48.54 ? ? ? ? ? . 297 LYS B C 183 ATOM 699 O O . LYS B 183 297 . 24.987 -9.472 -0.396 1.00 54.86 ? ? ? ? ? . 297 LYS B O 183 ATOM 700 C CB . LYS B 183 297 . 22.030 -9.098 -1.554 1.00 49.33 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CB 183 ATOM 701 C CG . LYS B 183 297 . 22.767 -8.878 -2.849 1.00 59.73 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CG 183 ATOM 702 C CD . LYS B 183 297 . 21.849 -8.246 -3.880 1.00 63.45 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CD 183 ATOM 703 C CE . LYS B 183 297 . 22.426 -6.956 -4.422 1.00 72.21 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CE 183 ATOM 704 N NZ . LYS B 183 297 . 21.680 -6.475 -5.623 1.00 87.08 ? ? ? ? ? 1+ 297 LYS B NZ 183 ATOM 705 N N . ASN B 183 298 . 23.631 -8.991 1.323 1.00 46.07 ? ? ? ? ? . 298 ASN B N 183 ATOM 706 C CA . ASN B 183 298 . 24.680 -8.344 2.102 1.00 49.69 ? ? ? ? ? . 298 ASN B CA 183 ATOM 707 C C . ASN B 183 298 . 25.232 -9.253 3.194 1.00 54.12 ? ? ? ? ? . 298 ASN B C 183 ATOM 708 O O . ASN B 183 298 . 25.866 -8.785 4.135 1.00 56.20 ? ? ? ? ? . 298 ASN B O 183 ATOM 709 C CB . ASN B 183 298 . 24.149 -7.059 2.737 1.00 55.02 ? ? ? ? ? . 298 ASN B CB 183 ATOM 710 C CG . ASN B 183 298 . 23.373 -6.213 1.759 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 298 ASN B CG 183 ATOM 711 N ND2 . ASN B 183 298 . 24.012 -5.847 0.653 1.00 63.48 ? ? ? ? ? . 298 ASN B ND2 183 ATOM 712 O OD1 . ASN B 183 298 . 22.200 -5.904 1.985 1.00 73.70 ? ? ? ? ? . 298 ASN B OD1 183 ATOM 713 N N . GLY B 183 299 . 24.973 -10.551 3.075 1.00 42.41 ? ? ? ? ? . 299 GLY B N 183 ATOM 714 C CA . GLY B 183 299 . 25.535 -11.518 3.992 1.00 36.09 ? ? ? ? ? . 299 GLY B CA 183 ATOM 715 C C . GLY B 183 299 . 24.809 -11.636 5.319 1.00 37.67 ? ? ? ? ? . 299 GLY B C 183 ATOM 716 O O . GLY B 183 299 . 25.236 -12.395 6.181 1.00 41.06 ? ? ? ? ? . 299 GLY B O 183 ATOM 717 N N . ARG B 183 300 . 23.709 -10.909 5.485 1.00 41.34 ? ? ? ? ? . 300 ARG B N 183 ATOM 718 C CA . ARG B 183 300 . 22.924 -10.976 6.726 1.00 47.94 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CA 183 ATOM 719 C C . ARG B 183 300 . 22.050 -12.224 6.776 1.00 38.87 ? ? ? ? ? . 300 ARG B C 183 ATOM 720 O O . ARG B 183 300 . 21.452 -12.603 5.776 1.00 39.09 ? ? ? ? ? . 300 ARG B O 183 ATOM 721 C CB . ARG B 183 300 . 22.032 -9.743 6.852 1.00 49.67 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CB 183 ATOM 722 C CG . ARG B 183 300 . 22.452 -8.776 7.947 1.00 79.55 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CG 183 ATOM 723 C CD . ARG B 183 300 . 21.658 -7.479 7.872 1.00 98.85 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CD 183 ATOM 724 N NE . ARG B 183 300 . 22.136 -6.603 6.804 1.00 108.38 ? ? ? ? ? . 300 ARG B NE 183 ATOM 725 C CZ . ARG B 183 300 . 23.130 -5.726 6.934 1.00 106.77 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CZ 183 ATOM 726 N NH1 . ARG B 183 300 . 23.768 -5.597 8.092 1.00 106.80 ? ? ? ? ? 1+ 300 ARG B NH1 183 ATOM 727 N NH2 . ARG B 183 300 . 23.492 -4.976 5.902 1.00 100.61 ? ? ? ? ? . 300 ARG B NH2 183 ATOM 728 N N . GLN B 183 301 . 21.958 -12.855 7.943 1.00 39.42 ? ? ? ? ? . 301 GLN B N 183 ATOM 729 C CA . GLN B 183 301 . 21.154 -14.060 8.081 1.00 40.94 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CA 183 ATOM 730 C C . GLN B 183 301 . 19.666 -13.774 7.857 1.00 47.13 ? ? ? ? ? . 301 GLN B C 183 ATOM 731 O O . GLN B 183 301 . 19.138 -12.772 8.323 1.00 49.03 ? ? ? ? ? . 301 GLN B O 183 ATOM 732 C CB . GLN B 183 301 . 21.364 -14.717 9.446 1.00 39.88 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CB 183 ATOM 733 C CG . GLN B 183 301 . 20.528 -15.977 9.613 1.00 47.38 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CG 183 ATOM 734 C CD . GLN B 183 301 . 20.673 -16.624 10.975 1.00 69.01 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CD 183 ATOM 735 N NE2 . GLN B 183 301 . 21.913 -16.874 11.386 1.00 65.04 ? ? ? ? ? . 301 GLN B NE2 183 ATOM 736 O OE1 . GLN B 183 301 . 19.674 -16.918 11.646 1.00 69.64 ? ? ? ? ? . 301 GLN B OE1 183 ATOM 737 N N . VAL B 183 302 . 19.010 -14.667 7.121 1.00 44.09 ? ? ? ? ? . 302 VAL B N 183 ATOM 738 C CA . VAL B 183 302 . 17.588 -14.559 6.826 1.00 45.81 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CA 183 ATOM 739 C C . VAL B 183 302 . 16.833 -15.575 7.669 1.00 48.49 ? ? ? ? ? . 302 VAL B C 183 ATOM 740 O O . VAL B 183 302 . 15.820 -15.258 8.275 1.00 43.55 ? ? ? ? ? . 302 VAL B O 183 ATOM 741 C CB . VAL B 183 302 . 17.295 -14.848 5.326 1.00 41.54 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CB 183 ATOM 742 C CG1 . VAL B 183 302 . 15.817 -15.208 5.122 1.00 54.76 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CG1 183 ATOM 743 C CG2 . VAL B 183 302 . 17.692 -13.662 4.460 1.00 47.87 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CG2 183 ATOM 744 N N . LEU B 183 303 . 17.326 -16.808 7.680 1.00 40.88 ? ? ? ? ? . 303 LEU B N 183 ATOM 745 C CA . LEU B 183 303 . 16.779 -17.847 8.535 1.00 37.41 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CA 183 ATOM 746 C C . LEU B 183 303 . 17.863 -18.880 8.720 1.00 39.26 ? ? ? ? ? . 303 LEU B C 183 ATOM 747 O O . LEU B 183 303 . 18.824 -18.918 7.953 1.00 35.58 ? ? ? ? ? . 303 LEU B O 183 ATOM 748 C CB . LEU B 183 303 . 15.526 -18.484 7.910 1.00 48.09 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CB 183 ATOM 749 C CG . LEU B 183 303 . 15.689 -19.263 6.595 1.00 42.96 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CG 183 ATOM 750 C CD1 . LEU B 183 303 . 16.232 -20.665 6.819 1.00 51.86 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CD1 183 ATOM 751 C CD2 . LEU B 183 303 . 14.380 -19.337 5.823 1.00 49.77 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CD2 183 ATOM 752 N N . SER B 183 304 . 17.719 -19.738 9.719 1.00 32.49 ? ? ? ? ? . 304 SER B N 183 ATOM 753 C CA . SER B 183 304 . 18.715 -20.769 9.935 1.00 43.54 ? ? ? ? ? . 304 SER B CA 183 ATOM 754 C C . SER B 183 304 . 18.110 -22.139 9.796 1.00 39.92 ? ? ? ? ? . 304 SER B C 183 ATOM 755 O O . SER B 183 304 . 16.934 -22.337 10.076 1.00 45.97 ? ? ? ? ? . 304 SER B O 183 ATOM 756 C CB . SER B 183 304 . 19.360 -20.619 11.314 1.00 51.06 ? ? ? ? ? . 304 SER B CB 183 ATOM 757 O OG . SER B 183 304 . 18.384 -20.660 12.327 1.00 56.47 ? ? ? ? ? . 304 SER B OG 183 ATOM 758 N N . TYR B 183 305 . 18.947 -23.077 9.365 1.00 38.17 ? ? ? ? ? . 305 TYR B N 183 ATOM 759 C CA . TYR B 183 305 . 18.582 -24.466 9.162 1.00 39.01 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CA 183 ATOM 760 C C . TYR B 183 305 . 19.317 -25.337 10.178 1.00 48.50 ? ? ? ? ? . 305 TYR B C 183 ATOM 761 O O . TYR B 183 305 . 19.994 -24.826 11.064 1.00 45.40 ? ? ? ? ? . 305 TYR B O 183 ATOM 762 C CB . TYR B 183 305 . 18.975 -24.897 7.744 1.00 37.59 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CB 183 ATOM 763 C CG . TYR B 183 305 . 18.067 -24.375 6.640 1.00 40.83 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CG 183 ATOM 764 C CD1 . TYR B 183 305 . 16.686 -24.358 6.798 1.00 42.09 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CD1 183 ATOM 765 C CD2 . TYR B 183 305 . 18.593 -23.923 5.427 1.00 32.57 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CD2 183 ATOM 766 C CE1 . TYR B 183 305 . 15.854 -23.897 5.792 1.00 44.97 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CE1 183 ATOM 767 C CE2 . TYR B 183 305 . 17.766 -23.457 4.411 1.00 37.29 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CE2 183 ATOM 768 C CZ . TYR B 183 305 . 16.393 -23.450 4.599 1.00 50.24 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CZ 183 ATOM 769 O OH . TYR B 183 305 . 15.546 -22.994 3.603 1.00 47.95 ? ? ? ? ? . 305 TYR B OH 183 ATOM 770 N N . ASN B 183 306 . 19.193 -26.652 10.039 1.00 44.01 ? ? ? ? ? . 306 ASN B N 183 ATOM 771 C CA . ASN B 183 306 . 19.847 -27.589 10.953 1.00 45.23 ? ? ? ? ? . 306 ASN B CA 183 ATOM 772 C C . ASN B 183 306 . 21.361 -27.518 10.896 1.00 46.84 ? ? ? ? ? . 306 ASN B C 183 ATOM 773 O O . ASN B 183 306 . 21.941 -27.423 9.813 1.00 46.63 ? ? ? ? ? . 306 ASN B O 183 ATOM 774 C CB . ASN B 183 306 . 19.459 -29.034 10.629 1.00 51.90 ? ? ? ? ? . 306 ASN B CB 183 ATOM 775 C CG . ASN B 183 306 . 17.974 -29.314 10.835 1.00 69.76 ? ? ? ? ? . 306 ASN B CG 183 ATOM 776 N ND2 . ASN B 183 306 . 17.492 -30.378 10.201 1.00 55.28 ? ? ? ? ? . 306 ASN B ND2 183 ATOM 777 O OD1 . ASN B 183 306 . 17.276 -28.597 11.557 1.00 60.77 ? ? ? ? ? . 306 ASN B OD1 183 ATOM 778 N N . THR B 183 307 . 21.990 -27.621 12.064 1.00 34.37 ? ? ? ? ? . 307 THR B N 183 ATOM 779 C CA . THR B 183 307 . 23.439 -27.751 12.166 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 307 THR B CA 183 ATOM 780 C C . THR B 183 307 . 23.874 -29.137 11.743 1.00 46.55 ? ? ? ? ? . 307 THR B C 183 ATOM 781 O O . THR B 183 307 . 23.343 -30.131 12.221 1.00 51.85 ? ? ? ? ? . 307 THR B O 183 ATOM 782 C CB . THR B 183 307 . 23.915 -27.504 13.613 1.00 40.74 ? ? ? ? ? . 307 THR B CB 183 ATOM 783 C CG2 . THR B 183 307 . 25.409 -27.794 13.761 1.00 43.28 ? ? ? ? ? . 307 THR B CG2 183 ATOM 784 O OG1 . THR B 183 307 . 23.654 -26.145 13.969 1.00 44.30 ? ? ? ? ? . 307 THR B OG1 183 ATOM 785 N N . SER B 183 308 . 24.849 -29.203 10.849 1.00 33.89 ? ? ? ? ? . 308 SER B N 183 ATOM 786 C CA . SER B 183 308 . 25.344 -30.475 10.353 1.00 34.36 ? ? ? ? ? . 308 SER B CA 183 ATOM 787 C C . SER B 183 308 . 26.528 -30.939 11.174 1.00 44.27 ? ? ? ? ? . 308 SER B C 183 ATOM 788 O O . SER B 183 308 . 27.123 -30.155 11.905 1.00 42.36 ? ? ? ? ? . 308 SER B O 183 ATOM 789 C CB . SER B 183 308 . 25.773 -30.340 8.894 1.00 39.38 ? ? ? ? ? . 308 SER B CB 183 ATOM 790 O OG . SER B 183 308 . 24.725 -29.795 8.113 1.00 43.68 ? ? ? ? ? . 308 SER B OG 183 ATOM 791 N N . THR B 183 309 . 26.889 -32.209 11.028 1.00 38.89 ? ? ? ? ? . 309 THR B N 183 ATOM 792 C CA . THR B 183 309 . 28.029 -32.766 11.746 1.00 44.72 ? ? ? ? ? . 309 THR B CA 183 ATOM 793 C C . THR B 183 309 . 29.101 -33.211 10.768 1.00 40.15 ? ? ? ? ? . 309 THR B C 183 ATOM 794 O O . THR B 183 309 . 28.822 -33.884 9.781 1.00 41.73 ? ? ? ? ? . 309 THR B O 183 ATOM 795 C CB . THR B 183 309 . 27.608 -33.966 12.624 1.00 61.44 ? ? ? ? ? . 309 THR B CB 183 ATOM 796 C CG2 . THR B 183 309 . 28.821 -34.612 13.288 1.00 50.69 ? ? ? ? ? . 309 THR B CG2 183 ATOM 797 O OG1 . THR B 183 309 . 26.694 -33.522 13.635 1.00 56.22 ? ? ? ? ? . 309 THR B OG1 183 ATOM 798 N N . MET B 183 310 . 30.338 -32.818 11.035 1.00 40.18 ? ? ? ? ? . 310 MET B N 183 ATOM 799 C CA . MET B 183 310 . 31.446 -33.231 10.189 1.00 43.06 ? ? ? ? ? . 310 MET B CA 183 ATOM 800 C C . MET B 183 310 . 31.920 -34.634 10.529 1.00 50.86 ? ? ? ? ? . 310 MET B C 183 ATOM 801 O O . MET B 183 310 . 32.104 -34.978 11.693 1.00 58.09 ? ? ? ? ? . 310 MET B O 183 ATOM 802 C CB . MET B 183 310 . 32.614 -32.264 10.322 1.00 45.70 ? ? ? ? ? . 310 MET B CB 183 ATOM 803 C CG . MET B 183 310 . 32.369 -30.931 9.665 1.00 53.52 ? ? ? ? ? . 310 MET B CG 183 ATOM 804 S SD . MET B 183 310 . 33.704 -30.527 8.539 1.00 49.37 ? ? ? ? ? . 310 MET B SD 183 ATOM 805 C CE . MET B 183 310 . 33.538 -28.731 8.548 1.00 38.56 ? ? ? ? ? . 310 MET B CE 183 ATOM 806 N N . THR B 183 311 . 32.130 -35.428 9.489 1.00 47.12 ? ? ? ? ? . 311 THR B N 183 ATOM 807 C CA . THR B 183 311 . 32.682 -36.766 9.627 1.00 67.01 ? ? ? ? ? . 311 THR B CA 183 ATOM 808 C C . THR B 183 311 . 33.833 -36.887 8.650 1.00 62.29 ? ? ? ? ? . 311 THR B C 183 ATOM 809 O O . THR B 183 311 . 33.896 -36.162 7.664 1.00 50.00 ? ? ? ? ? . 311 THR B O 183 ATOM 810 C CB . THR B 183 311 . 31.645 -37.866 9.272 1.00 72.52 ? ? ? ? ? . 311 THR B CB 183 ATOM 811 C CG2 . THR B 183 311 . 30.437 -37.809 10.199 1.00 74.96 ? ? ? ? ? . 311 THR B CG2 183 ATOM 812 O OG1 . THR B 183 311 . 31.210 -37.705 7.913 1.00 69.09 ? ? ? ? ? . 311 THR B OG1 183 ATOM 813 N N . THR B 183 312 . 34.748 -37.803 8.918 1.00 56.75 ? ? ? ? ? . 312 THR B N 183 ATOM 814 C CA . THR B 183 312 . 35.758 -38.143 7.932 1.00 73.10 ? ? ? ? ? . 312 THR B CA 183 ATOM 815 C C . THR B 183 312 . 35.129 -39.202 7.018 1.00 90.26 ? ? ? ? ? . 312 THR B C 183 ATOM 816 O O . THR B 183 312 . 33.995 -39.613 7.271 1.00 97.52 ? ? ? ? ? . 312 THR B O 183 ATOM 817 C CB . THR B 183 312 . 37.016 -38.666 8.620 1.00 76.73 ? ? ? ? ? . 312 THR B CB 183 ATOM 818 C CG2 . THR B 183 312 . 37.527 -37.658 9.648 1.00 74.16 ? ? ? ? ? . 312 THR B CG2 183 ATOM 819 O OG1 . THR B 183 312 . 36.725 -39.916 9.266 1.00 70.14 ? ? ? ? ? . 312 THR B OG1 183 ATOM 820 N N . GLN B 183 313 . 35.807 -39.631 5.951 1.00 105.66 ? ? ? ? ? . 313 GLN B N 183 ATOM 821 C CA . GLN B 183 313 . 37.114 -39.127 5.539 1.00 105.02 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CA 183 ATOM 822 C C . GLN B 183 313 . 36.966 -38.643 4.075 1.00 103.07 ? ? ? ? ? . 313 GLN B C 183 ATOM 823 O O . GLN B 183 313 . 35.945 -38.014 3.792 1.00 96.70 ? ? ? ? ? . 313 GLN B O 183 ATOM 824 C CB . GLN B 183 313 . 38.181 -40.205 5.734 1.00 114.46 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CB 183 ATOM 825 C CG . GLN B 183 313 . 38.147 -40.968 7.057 1.00 113.15 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CG 183 ATOM 826 C CD . GLN B 183 313 . 39.286 -41.954 7.170 1.00 114.83 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CD 183 ATOM 827 N NE2 . GLN B 183 313 . 38.954 -43.230 7.331 1.00 114.00 ? ? ? ? ? . 313 GLN B NE2 183 ATOM 828 O OE1 . GLN B 183 313 . 40.455 -41.575 7.104 1.00 117.12 ? ? ? ? ? . 313 GLN B OE1 183 ATOM 829 N N . GLY B 183 314 . 37.875 -38.917 3.121 1.00 104.94 ? ? ? ? ? . 314 GLY B N 183 ATOM 830 C CA . GLY B 183 314 . 38.994 -39.853 3.178 1.00 96.09 ? ? ? ? ? . 314 GLY B CA 183 ATOM 831 C C . GLY B 183 314 . 40.266 -39.345 3.834 1.00 89.81 ? ? ? ? ? . 314 GLY B C 183 ATOM 832 O O . GLY B 183 314 . 40.753 -39.912 4.813 1.00 77.24 ? ? ? ? ? . 314 GLY B O 183 ATOM 833 N N . SER B 183 315 . 40.834 -38.288 3.275 1.00 92.57 ? ? ? ? ? . 315 SER B N 183 ATOM 834 C CA . SER B 183 315 . 41.995 -37.664 3.892 1.00 91.93 ? ? ? ? ? . 315 SER B CA 183 ATOM 835 C C . SER B 183 315 . 41.546 -36.410 4.626 1.00 80.73 ? ? ? ? ? . 315 SER B C 183 ATOM 836 O O . SER B 183 315 . 42.372 -35.626 5.105 1.00 70.09 ? ? ? ? ? . 315 SER B O 183 ATOM 837 C CB . SER B 183 315 . 43.046 -37.307 2.844 1.00 92.11 ? ? ? ? ? . 315 SER B CB 183 ATOM 838 O OG . SER B 183 315 . 42.628 -36.201 2.063 1.00 87.16 ? ? ? ? ? . 315 SER B OG 183 ATOM 839 N N . GLY B 183 316 . 40.230 -36.232 4.715 1.00 60.00 ? ? ? ? ? . 316 GLY B N 183 ATOM 840 C CA . GLY B 183 316 . 39.666 -35.030 5.291 1.00 50.09 ? ? ? ? ? . 316 GLY B CA 183 ATOM 841 C C . GLY B 183 316 . 38.256 -35.223 5.802 1.00 52.09 ? ? ? ? ? . 316 GLY B C 183 ATOM 842 O O . GLY B 183 316 . 37.942 -36.239 6.415 1.00 51.72 ? ? ? ? ? . 316 GLY B O 183 ATOM 843 N N . TYR B 183 317 . 37.405 -34.234 5.542 1.00 38.41 ? ? ? ? ? . 317 TYR B N 183 ATOM 844 C CA . TYR B 183 317 . 36.076 -34.179 6.128 1.00 37.32 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CA 183 ATOM 845 C C . TYR B 183 317 . 35.016 -33.824 5.088 1.00 39.64 ? ? ? ? ? . 317 TYR B C 183 ATOM 846 O O . TYR B 183 317 . 35.314 -33.203 4.059 1.00 38.03 ? ? ? ? ? . 317 TYR B O 183 ATOM 847 C CB . TYR B 183 317 . 36.030 -33.125 7.235 1.00 37.83 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CB 183 ATOM 848 C CG . TYR B 183 317 . 36.958 -33.372 8.403 1.00 36.61 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CG 183 ATOM 849 C CD1 . TYR B 183 317 . 36.486 -33.953 9.573 1.00 47.77 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CD1 183 ATOM 850 C CD2 . TYR B 183 317 . 38.298 -33.018 8.340 1.00 45.48 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CD2 183 ATOM 851 C CE1 . TYR B 183 317 . 37.321 -34.185 10.644 1.00 48.50 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CE1 183 ATOM 852 C CE2 . TYR B 183 317 . 39.145 -33.240 9.414 1.00 49.89 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CE2 183 ATOM 853 C CZ . TYR B 183 317 . 38.649 -33.827 10.561 1.00 58.72 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CZ 183 ATOM 854 O OH . TYR B 183 317 . 39.479 -34.054 11.639 1.00 60.90 ? ? ? ? ? . 317 TYR B OH 183 ATOM 855 N N . THR B 183 318 . 33.782 -34.226 5.378 1.00 37.70 ? ? ? ? ? . 318 THR B N 183 ATOM 856 C CA . THR B 183 318 . 32.596 -33.702 4.710 1.00 41.60 ? ? ? ? ? . 318 THR B CA 183 ATOM 857 C C . THR B 183 318 . 31.555 -33.579 5.796 1.00 44.90 ? ? ? ? ? . 318 THR B C 183 ATOM 858 O O . THR B 183 318 . 31.810 -33.937 6.945 1.00 43.28 ? ? ? ? ? . 318 THR B O 183 ATOM 859 C CB . THR B 183 318 . 32.043 -34.636 3.608 1.00 59.51 ? ? ? ? ? . 318 THR B CB 183 ATOM 860 C CG2 . THR B 183 318 . 31.202 -33.849 2.608 1.00 64.67 ? ? ? ? ? . 318 THR B CG2 183 ATOM 861 O OG1 . THR B 183 318 . 33.118 -35.268 2.910 1.00 78.47 ? ? ? ? ? . 318 THR B OG1 183 ATOM 862 N N . TRP B 183 319 . 30.390 -33.048 5.457 1.00 42.49 ? ? ? ? ? . 319 TRP B N 183 ATOM 863 C CA . TRP B 183 319 . 29.291 -33.045 6.395 1.00 47.38 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CA 183 ATOM 864 C C . TRP B 183 319 . 27.996 -33.502 5.736 1.00 50.72 ? ? ? ? ? . 319 TRP B C 183 ATOM 865 O O . TRP B 183 319 . 27.880 -33.522 4.506 1.00 48.28 ? ? ? ? ? . 319 TRP B O 183 ATOM 866 C CB . TRP B 183 319 . 29.142 -31.676 7.065 1.00 42.69 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CB 183 ATOM 867 C CG . TRP B 183 319 . 28.793 -30.502 6.164 1.00 46.08 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CG 183 ATOM 868 C CD1 . TRP B 183 319 . 27.543 -30.065 5.832 1.00 46.66 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CD1 183 ATOM 869 C CD2 . TRP B 183 319 . 29.714 -29.600 5.534 1.00 40.99 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CD2 183 ATOM 870 C CE2 . TRP B 183 319 . 28.951 -28.647 4.829 1.00 35.90 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CE2 183 ATOM 871 C CE3 . TRP B 183 319 . 31.109 -29.502 5.495 1.00 44.39 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CE3 183 ATOM 872 N NE1 . TRP B 183 319 . 27.626 -28.952 5.028 1.00 41.48 ? ? ? ? ? . 319 TRP B NE1 183 ATOM 873 C CZ2 . TRP B 183 319 . 29.533 -27.620 4.090 1.00 41.77 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CZ2 183 ATOM 874 C CZ3 . TRP B 183 319 . 31.687 -28.483 4.766 1.00 34.01 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CZ3 183 ATOM 875 C CH2 . TRP B 183 319 . 30.902 -27.554 4.074 1.00 39.74 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CH2 183 ATOM 876 N N . GLY B 183 320 . 27.042 -33.902 6.574 1.00 69.81 ? ? ? ? ? . 320 GLY B N 183 ATOM 877 C CA . GLY B 183 320 . 25.763 -34.416 6.120 1.00 78.98 ? ? ? ? ? . 320 GLY B CA 183 ATOM 878 C C . GLY B 183 320 . 24.616 -33.647 6.747 1.00 83.95 ? ? ? ? ? . 320 GLY B C 183 ATOM 879 O O . GLY B 183 320 . 24.829 -32.621 7.395 1.00 76.58 ? ? ? ? ? . 320 GLY B O 183 ATOM 880 N N . ASN B 183 321 . 23.393 -34.142 6.579 1.00 85.18 ? ? ? ? ? . 321 ASN B N 183 ATOM 881 C CA . ASN B 183 321 . 22.230 -33.321 6.872 1.00 81.67 ? ? ? ? ? . 321 ASN B CA 183 ATOM 882 C C . ASN B 183 321 . 22.467 -31.980 6.184 1.00 66.24 ? ? ? ? ? . 321 ASN B C 183 ATOM 883 O O . ASN B 183 321 . 22.318 -30.917 6.797 1.00 49.56 ? ? ? ? ? . 321 ASN B O 183 ATOM 884 C CB . ASN B 183 321 . 22.041 -33.141 8.386 1.00 92.06 ? ? ? ? ? . 321 ASN B CB 183 ATOM 885 C CG . ASN B 183 321 . 21.466 -34.383 9.065 1.00 96.71 ? ? ? ? ? . 321 ASN B CG 183 ATOM 886 N ND2 . ASN B 183 321 . 21.678 -34.497 10.374 1.00 88.77 ? ? ? ? ? . 321 ASN B ND2 183 ATOM 887 O OD1 . ASN B 183 321 . 20.830 -35.221 8.421 1.00 94.38 ? ? ? ? ? . 321 ASN B OD1 183 ATOM 888 N N . GLY B 183 322 . 22.867 -32.048 4.912 1.00 69.50 ? ? ? ? ? . 322 GLY B N 183 ATOM 889 C CA . GLY B 183 322 . 23.228 -30.865 4.145 1.00 71.74 ? ? ? ? ? . 322 GLY B CA 183 ATOM 890 C C . GLY B 183 322 . 22.010 -30.029 3.806 1.00 62.37 ? ? ? ? ? . 322 GLY B C 183 ATOM 891 O O . GLY B 183 322 . 20.969 -30.556 3.395 1.00 53.03 ? ? ? ? ? . 322 GLY B O 183 ATOM 892 N N . ALA B 183 323 . 22.137 -28.721 3.995 1.00 49.58 ? ? ? ? ? . 323 ALA B N 183 ATOM 893 C CA . ALA B 183 323 . 21.030 -27.806 3.766 1.00 44.73 ? ? ? ? ? . 323 ALA B CA 183 ATOM 894 C C . ALA B 183 323 . 20.901 -27.531 2.279 1.00 39.50 ? ? ? ? ? . 323 ALA B C 183 ATOM 895 O O . ALA B 183 323 . 21.751 -27.960 1.484 1.00 33.64 ? ? ? ? ? . 323 ALA B O 183 ATOM 896 C CB . ALA B 183 323 . 21.255 -26.501 4.528 1.00 43.83 ? ? ? ? ? . 323 ALA B CB 183 ATOM 897 N N . GLN B 183 324 . 19.858 -26.799 1.902 1.00 31.44 ? ? ? ? ? . 324 GLN B N 183 ATOM 898 C CA . GLN B 183 324 . 19.674 -26.469 0.500 1.00 33.66 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CA 183 ATOM 899 C C . GLN B 183 324 . 18.989 -25.135 0.330 1.00 29.48 ? ? ? ? ? . 324 GLN B C 183 ATOM 900 O O . GLN B 183 324 . 18.341 -24.621 1.245 1.00 32.69 ? ? ? ? ? . 324 GLN B O 183 ATOM 901 C CB . GLN B 183 324 . 18.872 -27.570 -0.205 1.00 34.30 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CB 183 ATOM 902 C CG . GLN B 183 324 . 17.475 -27.799 0.379 1.00 31.55 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CG 183 ATOM 903 C CD . GLN B 183 324 . 16.809 -29.030 -0.228 1.00 44.58 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CD 183 ATOM 904 N NE2 . GLN B 183 324 . 17.045 -30.190 0.369 1.00 43.79 ? ? ? ? ? . 324 GLN B NE2 183 ATOM 905 O OE1 . GLN B 183 324 . 16.119 -28.935 -1.240 1.00 35.41 ? ? ? ? ? . 324 GLN B OE1 183 ATOM 906 N N . MET B 183 325 . 19.144 -24.561 -0.856 1.00 28.42 ? ? ? ? ? . 325 MET B N 183 ATOM 907 C CA . MET B 183 325 . 18.493 -23.302 -1.152 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 325 MET B CA 183 ATOM 908 C C . MET B 183 325 . 17.555 -23.465 -2.321 1.00 33.34 ? ? ? ? ? . 325 MET B C 183 ATOM 909 O O . MET B 183 325 . 17.971 -23.901 -3.398 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 325 MET B O 183 ATOM 910 C CB . MET B 183 325 . 19.513 -22.215 -1.494 1.00 31.72 ? ? ? ? ? . 325 MET B CB 183 ATOM 911 C CG . MET B 183 325 . 18.850 -20.887 -1.880 1.00 38.25 ? ? ? ? ? . 325 MET B CG 183 ATOM 912 S SD . MET B 183 325 . 19.969 -19.464 -1.846 1.00 34.29 ? ? ? ? ? . 325 MET B SD 183 ATOM 913 C CE . MET B 183 325 . 21.120 -19.948 -3.145 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 325 MET B CE 183 ATOM 914 N N . ASN B 183 326 . 16.295 -23.086 -2.117 1.00 28.80 ? ? ? ? ? . 326 ASN B N 183 ATOM 915 C CA . ASN B 183 326 . 15.302 -23.150 -3.181 1.00 32.90 ? ? ? ? ? . 326 ASN B CA 183 ATOM 916 C C . ASN B 183 326 . 15.443 -21.973 -4.145 1.00 32.32 ? ? ? ? ? . 326 ASN B C 183 ATOM 917 O O . ASN B 183 326 . 15.939 -20.910 -3.774 1.00 29.42 ? ? ? ? ? . 326 ASN B O 183 ATOM 918 C CB . ASN B 183 326 . 13.879 -23.142 -2.595 1.00 27.96 ? ? ? ? ? . 326 ASN B CB 183 ATOM 919 C CG . ASN B 183 326 . 13.527 -24.445 -1.881 1.00 38.03 ? ? ? ? ? . 326 ASN B CG 183 ATOM 920 N ND2 . ASN B 183 326 . 12.431 -24.426 -1.148 1.00 41.33 ? ? ? ? ? . 326 ASN B ND2 183 ATOM 921 O OD1 . ASN B 183 326 . 14.235 -25.448 -1.987 1.00 49.13 ? ? ? ? ? . 326 ASN B OD1 183 ATOM 922 N N . GLY B 183 327 . 14.943 -22.171 -5.362 1.00 31.68 ? ? ? ? ? . 327 GLY B N 183 ATOM 923 C CA . GLY B 183 327 . 14.900 -21.143 -6.385 1.00 29.59 ? ? ? ? ? . 327 GLY B CA 183 ATOM 924 C C . GLY B 183 327 . 14.316 -19.828 -5.926 1.00 33.59 ? ? ? ? ? . 327 GLY B C 183 ATOM 925 O O . GLY B 183 327 . 14.855 -18.781 -6.263 1.00 33.56 ? ? ? ? ? . 327 GLY B O 183 ATOM 926 N N . PHE B 183 328 . 13.216 -19.838 -5.176 1.00 33.78 ? ? ? ? ? . 328 PHE B N 183 ATOM 927 C CA . PHE B 183 328 . 12.595 -18.556 -4.822 1.00 38.44 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CA 183 ATOM 928 C C . PHE B 183 328 . 13.492 -17.712 -3.904 1.00 36.82 ? ? ? ? ? . 328 PHE B C 183 ATOM 929 O O . PHE B 183 328 . 13.366 -16.483 -3.872 1.00 39.02 ? ? ? ? ? . 328 PHE B O 183 ATOM 930 C CB . PHE B 183 328 . 11.185 -18.717 -4.209 1.00 38.45 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CB 183 ATOM 931 C CG . PHE B 183 328 . 11.150 -19.565 -2.989 1.00 34.89 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CG 183 ATOM 932 C CD1 . PHE B 183 328 . 11.428 -19.025 -1.742 1.00 41.01 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CD1 183 ATOM 933 C CD2 . PHE B 183 328 . 10.846 -20.912 -3.084 1.00 41.84 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CD2 183 ATOM 934 C CE1 . PHE B 183 328 . 11.411 -19.822 -0.612 1.00 44.70 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CE1 183 ATOM 935 C CE2 . PHE B 183 328 . 10.816 -21.712 -1.967 1.00 43.48 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CE2 183 ATOM 936 C CZ . PHE B 183 328 . 11.104 -21.174 -0.723 1.00 47.59 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CZ 183 ATOM 937 N N . PHE B 183 329 . 14.388 -18.355 -3.158 1.00 31.53 ? ? ? ? ? . 329 PHE B N 183 ATOM 938 C CA . PHE B 183 329 . 15.408 -17.599 -2.405 1.00 27.63 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CA 183 ATOM 939 C C . PHE B 183 329 . 16.563 -17.142 -3.321 1.00 31.11 ? ? ? ? ? . 329 PHE B C 183 ATOM 940 O O . PHE B 183 329 . 16.982 -15.981 -3.279 1.00 31.48 ? ? ? ? ? . 329 PHE B O 183 ATOM 941 C CB . PHE B 183 329 . 15.967 -18.448 -1.261 1.00 28.86 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CB 183 ATOM 942 C CG . PHE B 183 329 . 15.065 -18.520 -0.047 1.00 34.11 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CG 183 ATOM 943 C CD1 . PHE B 183 329 . 14.274 -17.442 0.325 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CD1 183 ATOM 944 C CD2 . PHE B 183 329 . 15.035 -19.665 0.736 1.00 34.91 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CD2 183 ATOM 945 C CE1 . PHE B 183 329 . 13.475 -17.507 1.458 1.00 38.87 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CE1 183 ATOM 946 C CE2 . PHE B 183 329 . 14.228 -19.738 1.862 1.00 40.57 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CE2 183 ATOM 947 C CZ . PHE B 183 329 . 13.447 -18.658 2.220 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CZ 183 ATOM 948 N N . ALA B 183 330 . 17.067 -18.059 -4.142 1.00 31.99 ? ? ? ? ? . 330 ALA B N 183 ATOM 949 C CA . ALA B 183 330 . 18.149 -17.753 -5.079 1.00 33.46 ? ? ? ? ? . 330 ALA B CA 183 ATOM 950 C C . ALA B 183 330 . 17.806 -16.522 -5.898 1.00 32.27 ? ? ? ? ? . 330 ALA B C 183 ATOM 951 O O . ALA B 183 330 . 18.648 -15.653 -6.111 1.00 29.88 ? ? ? ? ? . 330 ALA B O 183 ATOM 952 C CB . ALA B 183 330 . 18.412 -18.943 -5.990 1.00 33.13 ? ? ? ? ? . 330 ALA B CB 183 ATOM 953 N N . LYS B 183 331 . 16.551 -16.429 -6.325 1.00 31.68 ? ? ? ? ? . 331 LYS B N 183 ATOM 954 C CA . LYS B 183 331 . 16.106 -15.331 -7.181 1.00 32.37 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CA 183 ATOM 955 C C . LYS B 183 331 . 15.991 -13.996 -6.457 1.00 34.69 ? ? ? ? ? . 331 LYS B C 183 ATOM 956 O O . LYS B 183 331 . 15.903 -12.949 -7.099 1.00 33.99 ? ? ? ? ? . 331 LYS B O 183 ATOM 957 C CB . LYS B 183 331 . 14.779 -15.696 -7.852 1.00 40.75 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CB 183 ATOM 958 C CG . LYS B 183 331 . 14.901 -16.906 -8.764 1.00 39.04 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CG 183 ATOM 959 C CD . LYS B 183 331 . 13.539 -17.493 -9.129 1.00 43.24 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CD 183 ATOM 960 C CE . LYS B 183 331 . 12.884 -16.723 -10.261 1.00 52.95 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CE 183 ATOM 961 N NZ . LYS B 183 331 . 11.556 -17.309 -10.622 1.00 68.65 ? ? ? ? ? 1+ 331 LYS B NZ 183 ATOM 962 N N . LYS B 183 332 . 16.001 -14.018 -5.131 1.00 32.46 ? ? ? ? ? . 332 LYS B N 183 ATOM 963 C CA . LYS B 183 332 . 16.051 -12.777 -4.365 1.00 35.79 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CA 183 ATOM 964 C C . LYS B 183 332 . 17.501 -12.329 -4.117 1.00 35.30 ? ? ? ? ? . 332 LYS B C 183 ATOM 965 O O . LYS B 183 332 . 17.740 -11.310 -3.472 1.00 35.75 ? ? ? ? ? . 332 LYS B O 183 ATOM 966 C CB . LYS B 183 332 . 15.342 -12.938 -3.013 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CB 183 ATOM 967 C CG . LYS B 183 332 . 13.823 -13.157 -3.098 1.00 44.57 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CG 183 ATOM 968 C CD . LYS B 183 332 . 13.229 -13.327 -1.700 1.00 50.96 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CD 183 ATOM 969 C CE . LYS B 183 332 . 11.752 -13.710 -1.733 1.00 71.51 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CE 183 ATOM 970 N NZ . LYS B 183 332 . 10.873 -12.597 -2.195 1.00 80.75 ? ? ? ? ? 1+ 332 LYS B NZ 183 ATOM 971 N N . GLY B 183 333 . 18.465 -13.092 -4.618 1.00 33.32 ? ? ? ? ? . 333 GLY B N 183 ATOM 972 C CA . GLY B 183 333 . 19.866 -12.758 -4.393 1.00 35.80 ? ? ? ? ? . 333 GLY B CA 183 ATOM 973 C C . GLY B 183 333 . 20.408 -13.352 -3.100 1.00 32.74 ? ? ? ? ? . 333 GLY B C 183 ATOM 974 O O . GLY B 183 333 . 21.411 -12.883 -2.576 1.00 28.43 ? ? ? ? ? . 333 GLY B O 183 ATOM 975 N N . TYR B 183 334 . 19.751 -14.385 -2.577 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 334 TYR B N 183 ATOM 976 C CA . TYR B 183 334 . 20.188 -14.979 -1.321 1.00 27.28 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CA 183 ATOM 977 C C . TYR B 183 334 . 21.266 -16.028 -1.536 1.00 29.20 ? ? ? ? ? . 334 TYR B C 183 ATOM 978 O O . TYR B 183 334 . 21.427 -16.565 -2.627 1.00 28.57 ? ? ? ? ? . 334 TYR B O 183 ATOM 979 C CB . TYR B 183 334 . 19.021 -15.626 -0.583 1.00 22.82 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CB 183 ATOM 980 C CG . TYR B 183 334 . 17.986 -14.648 -0.069 1.00 27.52 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CG 183 ATOM 981 C CD1 . TYR B 183 334 . 18.171 -13.274 -0.194 1.00 31.33 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CD1 183 ATOM 982 C CD2 . TYR B 183 334 . 16.823 -15.100 0.548 1.00 36.71 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CD2 183 ATOM 983 C CE1 . TYR B 183 334 . 17.225 -12.376 0.278 1.00 40.86 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CE1 183 ATOM 984 C CE2 . TYR B 183 334 . 15.871 -14.207 1.031 1.00 38.70 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CE2 183 ATOM 985 C CZ . TYR B 183 334 . 16.074 -12.850 0.887 1.00 48.56 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CZ 183 ATOM 986 O OH . TYR B 183 334 . 15.135 -11.957 1.358 1.00 42.26 ? ? ? ? ? . 334 TYR B OH 183 ATOM 987 N N . GLY B 183 335 . 21.995 -16.342 -0.477 1.00 27.25 ? ? ? ? ? . 335 GLY B N 183 ATOM 988 C CA . GLY B 183 335 . 22.967 -17.407 -0.556 1.00 28.98 ? ? ? ? ? . 335 GLY B CA 183 ATOM 989 C C . GLY B 183 335 . 22.739 -18.496 0.464 1.00 25.24 ? ? ? ? ? . 335 GLY B C 183 ATOM 990 O O . GLY B 183 335 . 22.096 -18.300 1.495 1.00 26.22 ? ? ? ? ? . 335 GLY B O 183 ATOM 991 N N . LEU B 183 336 . 23.307 -19.651 0.170 1.00 24.24 ? ? ? ? ? . 336 LEU B N 183 ATOM 992 C CA . LEU B 183 336 . 23.308 -20.766 1.085 1.00 24.53 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CA 183 ATOM 993 C C . LEU B 183 336 . 24.659 -20.795 1.783 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 336 LEU B C 183 ATOM 994 O O . LEU B 183 336 . 25.706 -20.999 1.141 1.00 23.12 ? ? ? ? ? . 336 LEU B O 183 ATOM 995 C CB . LEU B 183 336 . 23.081 -22.058 0.308 1.00 24.53 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CB 183 ATOM 996 C CG . LEU B 183 336 . 23.031 -23.349 1.118 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CG 183 ATOM 997 C CD1 . LEU B 183 336 . 22.020 -23.243 2.236 1.00 38.10 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CD1 183 ATOM 998 C CD2 . LEU B 183 336 . 22.691 -24.496 0.192 1.00 32.65 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CD2 183 ATOM 999 N N . THR B 183 337 . 24.628 -20.597 3.095 1.00 27.80 ? ? ? ? ? . 337 THR B N 183 ATOM 1000 C CA . THR B 183 337 . 25.844 -20.358 3.875 1.00 24.52 ? ? ? ? ? . 337 THR B CA 183 ATOM 1001 C C . THR B 183 337 . 26.026 -21.391 4.972 1.00 31.48 ? ? ? ? ? . 337 THR B C 183 ATOM 1002 O O . THR B 183 337 . 25.077 -21.735 5.679 1.00 29.41 ? ? ? ? ? . 337 THR B O 183 ATOM 1003 C CB . THR B 183 337 . 25.807 -18.937 4.486 1.00 27.55 ? ? ? ? ? . 337 THR B CB 183 ATOM 1004 C CG2 . THR B 183 337 . 27.051 -18.656 5.357 1.00 24.62 ? ? ? ? ? . 337 THR B CG2 183 ATOM 1005 O OG1 . THR B 183 337 . 25.743 -17.965 3.430 1.00 26.62 ? ? ? ? ? . 337 THR B OG1 183 ATOM 1006 N N . SER B 183 338 . 27.250 -21.902 5.088 1.00 23.69 ? ? ? ? ? . 338 SER B N 183 ATOM 1007 C CA . SER B 183 338 . 27.634 -22.798 6.160 1.00 22.80 ? ? ? ? ? . 338 SER B CA 183 ATOM 1008 C C . SER B 183 338 . 28.856 -22.210 6.867 1.00 31.75 ? ? ? ? ? . 338 SER B C 183 ATOM 1009 O O . SER B 183 338 . 29.711 -21.593 6.223 1.00 25.70 ? ? ? ? ? . 338 SER B O 183 ATOM 1010 C CB . SER B 183 338 . 27.958 -24.186 5.603 1.00 29.76 ? ? ? ? ? . 338 SER B CB 183 ATOM 1011 O OG . SER B 183 338 . 26.853 -24.734 4.893 1.00 31.78 ? ? ? ? ? . 338 SER B OG 183 ATOM 1012 N N . SER B 183 339 . 28.935 -22.360 8.186 1.00 25.14 ? ? ? ? ? . 339 SER B N 183 ATOM 1013 C CA . SER B 183 339 . 30.106 -21.868 8.921 1.00 25.68 ? ? ? ? ? . 339 SER B CA 183 ATOM 1014 C C . SER B 183 339 . 30.478 -22.832 10.026 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 339 SER B C 183 ATOM 1015 O O . SER B 183 339 . 29.622 -23.545 10.552 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 339 SER B O 183 ATOM 1016 C CB . SER B 183 339 . 29.875 -20.467 9.508 1.00 26.08 ? ? ? ? ? . 339 SER B CB 183 ATOM 1017 O OG . SER B 183 339 . 28.849 -20.472 10.486 1.00 38.56 ? ? ? ? ? . 339 SER B OG 183 ATOM 1018 N N . TRP B 183 340 . 31.764 -22.858 10.361 1.00 25.31 ? ? ? ? ? . 340 TRP B N 183 ATOM 1019 C CA . TRP B 183 340 . 32.288 -23.760 11.390 1.00 25.46 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CA 183 ATOM 1020 C C . TRP B 183 340 . 33.609 -23.206 11.889 1.00 30.55 ? ? ? ? ? . 340 TRP B C 183 ATOM 1021 O O . TRP B 183 340 . 34.221 -22.351 11.232 1.00 24.86 ? ? ? ? ? . 340 TRP B O 183 ATOM 1022 C CB . TRP B 183 340 . 32.485 -25.167 10.834 1.00 26.11 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CB 183 ATOM 1023 C CG . TRP B 183 340 . 33.477 -25.293 9.705 1.00 24.94 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CG 183 ATOM 1024 C CD1 . TRP B 183 340 . 34.801 -25.660 9.800 1.00 28.87 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CD1 183 ATOM 1025 C CD2 . TRP B 183 340 . 33.222 -25.071 8.321 1.00 26.37 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CD2 183 ATOM 1026 C CE2 . TRP B 183 340 . 34.439 -25.298 7.630 1.00 26.22 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CE2 183 ATOM 1027 C CE3 . TRP B 183 340 . 32.093 -24.683 7.589 1.00 25.32 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CE3 183 ATOM 1028 N NE1 . TRP B 183 340 . 35.387 -25.652 8.558 1.00 26.60 ? ? ? ? ? . 340 TRP B NE1 183 ATOM 1029 C CZ2 . TRP B 183 340 . 34.548 -25.165 6.250 1.00 27.17 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CZ2 183 ATOM 1030 C CZ3 . TRP B 183 340 . 32.206 -24.551 6.209 1.00 25.94 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CZ3 183 ATOM 1031 C CH2 . TRP B 183 340 . 33.423 -24.795 5.557 1.00 27.78 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CH2 183 ATOM 1032 N N . THR B 183 341 . 34.045 -23.676 13.048 1.00 25.76 ? ? ? ? ? . 341 THR B N 183 ATOM 1033 C CA . THR B 183 341 . 35.353 -23.304 13.562 1.00 25.50 ? ? ? ? ? . 341 THR B CA 183 ATOM 1034 C C . THR B 183 341 . 36.261 -24.527 13.665 1.00 28.14 ? ? ? ? ? . 341 THR B C 183 ATOM 1035 O O . THR B 183 341 . 35.786 -25.668 13.707 1.00 29.17 ? ? ? ? ? . 341 THR B O 183 ATOM 1036 C CB . THR B 183 341 . 35.243 -22.637 14.935 1.00 29.76 ? ? ? ? ? . 341 THR B CB 183 ATOM 1037 C CG2 . THR B 183 341 . 34.395 -21.345 14.860 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 341 THR B CG2 183 ATOM 1038 O OG1 . THR B 183 341 . 34.653 -23.558 15.852 1.00 30.05 ? ? ? ? ? . 341 THR B OG1 183 ATOM 1039 N N . VAL B 183 342 . 37.569 -24.290 13.685 1.00 28.48 ? ? ? ? ? . 342 VAL B N 183 ATOM 1040 C CA . VAL B 183 342 . 38.555 -25.367 13.841 1.00 26.55 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CA 183 ATOM 1041 C C . VAL B 183 342 . 39.632 -24.892 14.809 1.00 33.47 ? ? ? ? ? . 342 VAL B C 183 ATOM 1042 O O . VAL B 183 342 . 40.303 -23.897 14.541 1.00 28.61 ? ? ? ? ? . 342 VAL B O 183 ATOM 1043 C CB . VAL B 183 342 . 39.233 -25.746 12.512 1.00 30.57 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CB 183 ATOM 1044 C CG1 . VAL B 183 342 . 40.168 -26.926 12.722 1.00 35.82 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CG1 183 ATOM 1045 C CG2 . VAL B 183 342 . 38.200 -26.068 11.426 1.00 31.22 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CG2 183 ATOM 1046 N N . PRO B 183 343 . 39.803 -25.590 15.943 1.00 33.88 ? ? ? ? ? . 343 PRO B N 183 ATOM 1047 C CA . PRO B 183 343 . 40.813 -25.130 16.907 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CA 183 ATOM 1048 C C . PRO B 183 343 . 42.204 -25.109 16.299 1.00 29.84 ? ? ? ? ? . 343 PRO B C 183 ATOM 1049 O O . PRO B 183 343 . 42.535 -25.982 15.497 1.00 33.13 ? ? ? ? ? . 343 PRO B O 183 ATOM 1050 C CB . PRO B 183 343 . 40.748 -26.176 18.033 1.00 37.69 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CB 183 ATOM 1051 C CG . PRO B 183 343 . 39.408 -26.848 17.876 1.00 40.35 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CG 183 ATOM 1052 C CD . PRO B 183 343 . 39.088 -26.793 16.405 1.00 37.98 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CD 183 ATOM 1053 N N . ILE B 183 344 . 43.010 -24.121 16.681 1.00 29.99 ? ? ? ? ? . 344 ILE B N 183 ATOM 1054 C CA . ILE B 183 344 . 44.415 -24.071 16.289 1.00 29.15 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CA 183 ATOM 1055 C C . ILE B 183 344 . 45.271 -24.586 17.463 1.00 35.42 ? ? ? ? ? . 344 ILE B C 183 ATOM 1056 O O . ILE B 183 344 . 45.104 -24.140 18.599 1.00 31.76 ? ? ? ? ? . 344 ILE B O 183 ATOM 1057 C CB . ILE B 183 344 . 44.841 -22.631 15.952 1.00 30.40 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CB 183 ATOM 1058 C CG1 . ILE B 183 344 . 44.153 -22.170 14.655 1.00 28.64 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CG1 183 ATOM 1059 C CG2 . ILE B 183 344 . 46.368 -22.530 15.834 1.00 28.36 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CG2 183 ATOM 1060 C CD1 . ILE B 183 344 . 44.269 -20.673 14.384 1.00 26.68 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CD1 183 ATOM 1061 N N . THR B 183 345 . 46.186 -25.515 17.198 1.00 33.81 ? ? ? ? ? . 345 THR B N 183 ATOM 1062 C CA . THR B 183 345 . 46.920 -26.154 18.296 1.00 31.29 ? ? ? ? ? . 345 THR B CA 183 ATOM 1063 C C . THR B 183 345 . 48.424 -26.051 18.117 1.00 39.55 ? ? ? ? ? . 345 THR B C 183 ATOM 1064 O O . THR B 183 345 . 49.191 -26.640 18.884 1.00 37.05 ? ? ? ? ? . 345 THR B O 183 ATOM 1065 C CB . THR B 183 345 . 46.550 -27.656 18.424 1.00 41.38 ? ? ? ? ? . 345 THR B CB 183 ATOM 1066 C CG2 . THR B 183 345 . 45.043 -27.842 18.613 1.00 41.43 ? ? ? ? ? . 345 THR B CG2 183 ATOM 1067 O OG1 . THR B 183 345 . 46.980 -28.359 17.250 1.00 36.59 ? ? ? ? ? . 345 THR B OG1 183 ATOM 1068 N N . GLY B 183 346 . 48.850 -25.304 17.109 1.00 35.59 ? ? ? ? ? . 346 GLY B N 183 ATOM 1069 C CA . GLY B 183 346 . 50.255 -25.254 16.763 1.00 34.74 ? ? ? ? ? . 346 GLY B CA 183 ATOM 1070 C C . GLY B 183 346 . 50.502 -24.499 15.481 1.00 43.42 ? ? ? ? ? . 346 GLY B C 183 ATOM 1071 O O . GLY B 183 346 . 49.680 -23.691 15.048 1.00 36.80 ? ? ? ? ? . 346 GLY B O 183 ATOM 1072 N N . THR B 183 347 . 51.634 -24.801 14.861 1.00 36.75 ? ? ? ? ? . 347 THR B N 183 ATOM 1073 C CA . THR B 183 347 . 52.154 -24.058 13.724 1.00 40.76 ? ? ? ? ? . 347 THR B CA 183 ATOM 1074 C C . THR B 183 347 . 51.528 -24.400 12.369 1.00 33.45 ? ? ? ? ? . 347 THR B C 183 ATOM 1075 O O . THR B 183 347 . 51.362 -23.524 11.522 1.00 39.64 ? ? ? ? ? . 347 THR B O 183 ATOM 1076 C CB . THR B 183 347 . 53.676 -24.301 13.624 1.00 43.36 ? ? ? ? ? . 347 THR B CB 183 ATOM 1077 C CG2 . THR B 183 347 . 54.196 -23.976 12.232 1.00 67.52 ? ? ? ? ? . 347 THR B CG2 183 ATOM 1078 O OG1 . THR B 183 347 . 54.333 -23.477 14.595 1.00 57.32 ? ? ? ? ? . 347 THR B OG1 183 ATOM 1079 N N . ASP B 183 348 . 51.210 -25.669 12.144 1.00 33.67 ? ? ? ? ? . 348 ASP B N 183 ATOM 1080 C CA . ASP B 183 348 . 50.732 -26.094 10.839 1.00 35.87 ? ? ? ? ? . 348 ASP B CA 183 ATOM 1081 C C . ASP B 183 348 . 49.217 -25.903 10.734 1.00 32.56 ? ? ? ? ? . 348 ASP B C 183 ATOM 1082 O O . ASP B 183 348 . 48.432 -26.796 11.070 1.00 35.12 ? ? ? ? ? . 348 ASP B O 183 ATOM 1083 C CB . ASP B 183 348 . 51.118 -27.554 10.562 1.00 36.92 ? ? ? ? ? . 348 ASP B CB 183 ATOM 1084 C CG . ASP B 183 348 . 50.623 -28.031 9.209 1.00 48.30 ? ? ? ? ? . 348 ASP B CG 183 ATOM 1085 O OD1 . ASP B 183 348 . 50.308 -27.166 8.360 1.00 42.96 ? ? ? ? ? . 348 ASP B OD1 183 ATOM 1086 O OD2 . ASP B 183 348 . 50.547 -29.262 8.993 1.00 42.97 ? ? ? ? ? 1- 348 ASP B OD2 183 ATOM 1087 N N . THR B 183 349 . 48.813 -24.723 10.275 1.00 31.26 ? ? ? ? ? . 349 THR B N 183 ATOM 1088 C CA . THR B 183 349 . 47.397 -24.399 10.142 1.00 29.80 ? ? ? ? ? . 349 THR B CA 183 ATOM 1089 C C . THR B 183 349 . 46.975 -24.417 8.677 1.00 35.12 ? ? ? ? ? . 349 THR B C 183 ATOM 1090 O O . THR B 183 349 . 46.009 -23.757 8.295 1.00 31.25 ? ? ? ? ? . 349 THR B O 183 ATOM 1091 C CB . THR B 183 349 . 47.090 -23.008 10.723 1.00 34.52 ? ? ? ? ? . 349 THR B CB 183 ATOM 1092 C CG2 . THR B 183 349 . 47.253 -23.017 12.229 1.00 35.60 ? ? ? ? ? . 349 THR B CG2 183 ATOM 1093 O OG1 . THR B 183 349 . 47.994 -22.055 10.161 1.00 34.80 ? ? ? ? ? . 349 THR B OG1 183 ATOM 1094 N N . SER B 183 350 . 47.697 -25.181 7.863 1.00 32.04 ? ? ? ? ? . 350 SER B N 183 ATOM 1095 C CA . SER B 183 350 . 47.360 -25.329 6.453 1.00 35.01 ? ? ? ? ? . 350 SER B CA 183 ATOM 1096 C C . SER B 183 350 . 46.005 -26.036 6.299 1.00 34.39 ? ? ? ? ? . 350 SER B C 183 ATOM 1097 O O . SER B 183 350 . 45.536 -26.717 7.214 1.00 33.52 ? ? ? ? ? . 350 SER B O 183 ATOM 1098 C CB . SER B 183 350 . 48.461 -26.109 5.720 1.00 38.51 ? ? ? ? ? . 350 SER B CB 183 ATOM 1099 O OG . SER B 183 350 . 48.547 -27.444 6.195 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 350 SER B OG 183 ATOM 1100 N N . PHE B 183 351 . 45.364 -25.851 5.148 1.00 29.77 ? ? ? ? ? . 351 PHE B N 183 ATOM 1101 C CA . PHE B 183 351 . 44.115 -26.538 4.866 1.00 28.94 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CA 183 ATOM 1102 C C . PHE B 183 351 . 43.878 -26.463 3.365 1.00 27.31 ? ? ? ? ? . 351 PHE B C 183 ATOM 1103 O O . PHE B 183 351 . 44.524 -25.677 2.658 1.00 28.78 ? ? ? ? ? . 351 PHE B O 183 ATOM 1104 C CB . PHE B 183 351 . 42.940 -25.912 5.650 1.00 26.42 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CB 183 ATOM 1105 C CG . PHE B 183 351 . 42.574 -24.532 5.185 1.00 29.60 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CG 183 ATOM 1106 C CD1 . PHE B 183 351 . 41.717 -24.353 4.110 1.00 29.17 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CD1 183 ATOM 1107 C CD2 . PHE B 183 351 . 43.108 -23.409 5.806 1.00 30.46 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CD2 183 ATOM 1108 C CE1 . PHE B 183 351 . 41.400 -23.072 3.660 1.00 28.50 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CE1 183 ATOM 1109 C CE2 . PHE B 183 351 . 42.795 -22.131 5.359 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CE2 183 ATOM 1110 C CZ . PHE B 183 351 . 41.944 -21.966 4.287 1.00 33.50 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CZ 183 ATOM 1111 N N . THR B 183 352 . 42.984 -27.308 2.866 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 352 THR B N 183 ATOM 1112 C CA . THR B 183 352 . 42.456 -27.126 1.520 1.00 30.61 ? ? ? ? ? . 352 THR B CA 183 ATOM 1113 C C . THR B 183 352 . 40.937 -27.253 1.619 1.00 33.75 ? ? ? ? ? . 352 THR B C 183 ATOM 1114 O O . THR B 183 352 . 40.421 -28.031 2.418 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 352 THR B O 183 ATOM 1115 C CB . THR B 183 352 . 42.979 -28.164 0.504 1.00 37.39 ? ? ? ? ? . 352 THR B CB 183 ATOM 1116 C CG2 . THR B 183 352 . 44.479 -28.359 0.645 1.00 34.31 ? ? ? ? ? . 352 THR B CG2 183 ATOM 1117 O OG1 . THR B 183 352 . 42.306 -29.405 0.714 1.00 43.08 ? ? ? ? ? . 352 THR B OG1 183 ATOM 1118 N N . PHE B 183 353 . 40.229 -26.467 0.819 1.00 28.77 ? ? ? ? ? . 353 PHE B N 183 ATOM 1119 C CA . PHE B 183 353 . 38.785 -26.518 0.803 1.00 30.32 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CA 183 ATOM 1120 C C . PHE B 183 353 . 38.344 -26.656 -0.646 1.00 30.33 ? ? ? ? ? . 353 PHE B C 183 ATOM 1121 O O . PHE B 183 353 . 38.851 -25.958 -1.524 1.00 29.16 ? ? ? ? ? . 353 PHE B O 183 ATOM 1122 C CB . PHE B 183 353 . 38.184 -25.264 1.445 1.00 30.03 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CB 183 ATOM 1123 C CG . PHE B 183 353 . 36.687 -25.202 1.344 1.00 27.81 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CG 183 ATOM 1124 C CD1 . PHE B 183 353 . 35.889 -25.867 2.264 1.00 25.14 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CD1 183 ATOM 1125 C CD2 . PHE B 183 353 . 36.080 -24.498 0.314 1.00 26.75 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CD2 183 ATOM 1126 C CE1 . PHE B 183 353 . 34.521 -25.829 2.164 1.00 27.27 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CE1 183 ATOM 1127 C CE2 . PHE B 183 353 . 34.705 -24.459 0.208 1.00 28.59 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CE2 183 ATOM 1128 C CZ . PHE B 183 353 . 33.925 -25.118 1.136 1.00 27.03 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CZ 183 ATOM 1129 N N . THR B 183 354 . 37.394 -27.555 -0.886 1.00 26.69 ? ? ? ? ? . 354 THR B N 183 ATOM 1130 C CA . THR B 183 354 . 36.888 -27.799 -2.238 1.00 31.26 ? ? ? ? ? . 354 THR B CA 183 ATOM 1131 C C . THR B 183 354 . 35.418 -27.420 -2.298 1.00 29.16 ? ? ? ? ? . 354 THR B C 183 ATOM 1132 O O . THR B 183 354 . 34.579 -28.049 -1.649 1.00 28.61 ? ? ? ? ? . 354 THR B O 183 ATOM 1133 C CB . THR B 183 354 . 37.038 -29.285 -2.638 1.00 37.75 ? ? ? ? ? . 354 THR B CB 183 ATOM 1134 C CG2 . THR B 183 354 . 36.553 -29.518 -4.076 1.00 39.96 ? ? ? ? ? . 354 THR B CG2 183 ATOM 1135 O OG1 . THR B 183 354 . 38.413 -29.671 -2.531 1.00 36.11 ? ? ? ? ? . 354 THR B OG1 183 ATOM 1136 N N . PRO B 183 355 . 35.091 -26.372 -3.062 1.00 31.58 ? ? ? ? ? . 355 PRO B N 183 ATOM 1137 C CA . PRO B 183 355 . 33.685 -25.967 -3.098 1.00 28.76 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CA 183 ATOM 1138 C C . PRO B 183 355 . 32.821 -26.976 -3.839 1.00 29.69 ? ? ? ? ? . 355 PRO B C 183 ATOM 1139 O O . PRO B 183 355 . 33.303 -27.754 -4.670 1.00 31.08 ? ? ? ? ? . 355 PRO B O 183 ATOM 1140 C CB . PRO B 183 355 . 33.724 -24.636 -3.848 1.00 29.93 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CB 183 ATOM 1141 C CG . PRO B 183 355 . 34.953 -24.723 -4.701 1.00 44.30 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CG 183 ATOM 1142 C CD . PRO B 183 355 . 35.943 -25.513 -3.901 1.00 36.06 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CD 183 ATOM 1143 N N . TYR B 183 356 . 31.534 -26.946 -3.541 1.00 25.59 ? ? ? ? ? . 356 TYR B N 183 ATOM 1144 C CA . TYR B 183 356 . 30.602 -27.877 -4.142 1.00 26.70 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CA 183 ATOM 1145 C C . TYR B 183 356 . 29.230 -27.238 -4.233 1.00 29.45 ? ? ? ? ? . 356 TYR B C 183 ATOM 1146 O O . TYR B 183 356 . 28.791 -26.561 -3.313 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 356 TYR B O 183 ATOM 1147 C CB . TYR B 183 356 . 30.548 -29.161 -3.306 1.00 31.14 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CB 183 ATOM 1148 C CG . TYR B 183 356 . 29.542 -30.178 -3.808 1.00 36.33 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CG 183 ATOM 1149 C CD1 . TYR B 183 356 . 29.932 -31.252 -4.601 1.00 43.57 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CD1 183 ATOM 1150 C CD2 . TYR B 183 356 . 28.199 -30.055 -3.488 1.00 41.71 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CD2 183 ATOM 1151 C CE1 . TYR B 183 356 . 28.991 -32.186 -5.061 1.00 47.56 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CE1 183 ATOM 1152 C CE2 . TYR B 183 356 . 27.264 -30.966 -3.934 1.00 50.44 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CE2 183 ATOM 1153 C CZ . TYR B 183 356 . 27.659 -32.030 -4.718 1.00 51.28 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CZ 183 ATOM 1154 O OH . TYR B 183 356 . 26.698 -32.927 -5.146 1.00 60.08 ? ? ? ? ? . 356 TYR B OH 183 ATOM 1155 N N . ALA B 183 357 . 28.568 -27.433 -5.366 1.00 27.24 ? ? ? ? ? . 357 ALA B N 183 ATOM 1156 C CA . ALA B 183 357 . 27.173 -27.071 -5.516 1.00 26.67 ? ? ? ? ? . 357 ALA B CA 183 ATOM 1157 C C . ALA B 183 357 . 26.549 -28.052 -6.516 1.00 31.55 ? ? ? ? ? . 357 ALA B C 183 ATOM 1158 O O . ALA B 183 357 . 27.174 -28.411 -7.507 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 357 ALA B O 183 ATOM 1159 C CB . ALA B 183 357 . 27.033 -25.653 -6.008 1.00 24.67 ? ? ? ? ? . 357 ALA B CB 183 ATOM 1160 N N . ALA B 183 358 . 25.331 -28.497 -6.247 1.00 32.98 ? ? ? ? ? . 358 ALA B N 183 ATOM 1161 C CA . ALA B 183 358 . 24.672 -29.459 -7.131 1.00 30.08 ? ? ? ? ? . 358 ALA B CA 183 ATOM 1162 C C . ALA B 183 358 . 23.164 -29.365 -6.963 1.00 30.39 ? ? ? ? ? . 358 ALA B C 183 ATOM 1163 O O . ALA B 183 358 . 22.671 -29.090 -5.864 1.00 32.04 ? ? ? ? ? . 358 ALA B O 183 ATOM 1164 C CB . ALA B 183 358 . 25.160 -30.873 -6.843 1.00 34.84 ? ? ? ? ? . 358 ALA B CB 183 ATOM 1165 N N . ARG B 183 359 . 22.415 -29.559 -8.050 1.00 35.34 ? ? ? ? ? . 359 ARG B N 183 ATOM 1166 C CA . ARG B 183 359 . 20.965 -29.595 -7.919 1.00 29.40 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CA 183 ATOM 1167 C C . ARG B 183 359 . 20.644 -30.840 -7.104 1.00 36.60 ? ? ? ? ? . 359 ARG B C 183 ATOM 1168 O O . ARG B 183 359 . 21.374 -31.827 -7.166 1.00 33.42 ? ? ? ? ? . 359 ARG B O 183 ATOM 1169 C CB . ARG B 183 359 . 20.255 -29.587 -9.273 1.00 41.42 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CB 183 ATOM 1170 C CG . ARG B 183 359 . 20.642 -30.701 -10.223 1.00 46.70 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CG 183 ATOM 1171 C CD . ARG B 183 359 . 19.875 -30.537 -11.528 1.00 55.93 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CD 183 ATOM 1172 N NE . ARG B 183 359 . 20.458 -31.311 -12.623 1.00 68.48 ? ? ? ? ? . 359 ARG B NE 183 ATOM 1173 C CZ . ARG B 183 359 . 19.953 -32.440 -13.114 1.00 78.11 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CZ 183 ATOM 1174 N NH1 . ARG B 183 359 . 18.831 -32.964 -12.628 1.00 66.60 ? ? ? ? ? 1+ 359 ARG B NH1 183 ATOM 1175 N NH2 . ARG B 183 359 . 20.580 -33.051 -14.110 1.00 87.13 ? ? ? ? ? . 359 ARG B NH2 183 ATOM 1176 N N . THR B 183 360 . 19.577 -30.781 -6.320 1.00 34.83 ? ? ? ? ? . 360 THR B N 183 ATOM 1177 C CA . THR B 183 360 . 19.321 -31.816 -5.316 1.00 36.96 ? ? ? ? ? . 360 THR B CA 183 ATOM 1178 C C . THR B 183 360 . 19.032 -33.195 -5.904 1.00 46.85 ? ? ? ? ? . 360 THR B C 183 ATOM 1179 O O . THR B 183 360 . 19.217 -34.202 -5.224 1.00 46.90 ? ? ? ? ? . 360 THR B O 183 ATOM 1180 C CB . THR B 183 360 . 18.168 -31.414 -4.398 1.00 35.19 ? ? ? ? ? . 360 THR B CB 183 ATOM 1181 C CG2 . THR B 183 360 . 18.617 -30.306 -3.445 1.00 39.03 ? ? ? ? ? . 360 THR B CG2 183 ATOM 1182 O OG1 . THR B 183 360 . 17.085 -30.923 -5.190 1.00 34.95 ? ? ? ? ? . 360 THR B OG1 183 ATOM 1183 N N . ASP B 183 361 . 18.601 -33.250 -7.160 1.00 40.03 ? ? ? ? ? . 361 ASP B N 183 ATOM 1184 C CA . ASP B 183 361 . 18.314 -34.534 -7.800 1.00 45.75 ? ? ? ? ? . 361 ASP B CA 183 ATOM 1185 C C . ASP B 183 361 . 19.476 -35.050 -8.640 1.00 55.07 ? ? ? ? ? . 361 ASP B C 183 ATOM 1186 O O . ASP B 183 361 . 19.320 -36.021 -9.378 1.00 53.96 ? ? ? ? ? . 361 ASP B O 183 ATOM 1187 C CB . ASP B 183 361 . 17.044 -34.446 -8.660 1.00 49.83 ? ? ? ? ? . 361 ASP B CB 183 ATOM 1188 C CG . ASP B 183 361 . 17.149 -33.406 -9.768 1.00 65.23 ? ? ? ? ? . 361 ASP B CG 183 ATOM 1189 O OD1 . ASP B 183 361 . 17.951 -32.460 -9.632 1.00 56.18 ? ? ? ? ? . 361 ASP B OD1 183 ATOM 1190 O OD2 . ASP B 183 361 . 16.416 -33.526 -10.775 1.00 74.07 ? ? ? ? ? 1- 361 ASP B OD2 183 ATOM 1191 N N . ARG B 183 362 . 20.642 -34.416 -8.527 1.00 46.90 ? ? ? ? ? . 362 ARG B N 183 ATOM 1192 C CA . ARG B 183 362 . 21.818 -34.868 -9.271 1.00 44.19 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CA 183 ATOM 1193 C C . ARG B 183 362 . 23.120 -34.507 -8.535 1.00 46.15 ? ? ? ? ? . 362 ARG B C 183 ATOM 1194 O O . ARG B 183 362 . 23.915 -33.685 -8.995 1.00 42.26 ? ? ? ? ? . 362 ARG B O 183 ATOM 1195 C CB . ARG B 183 362 . 21.800 -34.276 -10.684 1.00 48.94 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CB 183 ATOM 1196 C CG . ARG B 183 362 . 22.811 -34.896 -11.624 1.00 75.16 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CG 183 ATOM 1197 C CD . ARG B 183 362 . 22.404 -36.296 -12.075 1.00 87.27 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CD 183 ATOM 1198 N NE . ARG B 183 362 . 23.558 -37.068 -12.536 1.00 98.53 ? ? ? ? ? . 362 ARG B NE 183 ATOM 1199 C CZ . ARG B 183 362 . 24.059 -37.025 -13.771 1.00 105.07 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CZ 183 ATOM 1200 N NH1 . ARG B 183 362 . 25.116 -37.768 -14.079 1.00 103.28 ? ? ? ? ? 1+ 362 ARG B NH1 183 ATOM 1201 N NH2 . ARG B 183 362 . 23.513 -36.248 -14.701 1.00 106.38 ? ? ? ? ? . 362 ARG B NH2 183 ATOM 1202 N N . ILE B 183 363 . 23.333 -35.151 -7.394 1.00 44.51 ? ? ? ? ? . 363 ILE B N 183 ATOM 1203 C CA . ILE B 183 363 . 24.437 -34.798 -6.503 1.00 53.30 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CA 183 ATOM 1204 C C . ILE B 183 363 . 25.820 -35.185 -7.034 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 363 ILE B C 183 ATOM 1205 O O . ILE B 183 363 . 26.836 -34.772 -6.482 1.00 59.56 ? ? ? ? ? . 363 ILE B O 183 ATOM 1206 C CB . ILE B 183 363 . 24.222 -35.372 -5.075 1.00 58.19 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CB 183 ATOM 1207 C CG1 . ILE B 183 363 . 23.966 -36.886 -5.086 1.00 65.54 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CG1 183 ATOM 1208 C CG2 . ILE B 183 363 . 23.039 -34.699 -4.429 1.00 58.16 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CG2 183 ATOM 1209 C CD1 . ILE B 183 363 . 25.164 -37.734 -5.445 1.00 80.82 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CD1 183 ATOM 1210 N N . GLY B 183 364 . 25.864 -35.953 -8.116 1.00 61.98 ? ? ? ? ? . 364 GLY B N 183 ATOM 1211 C CA . GLY B 183 364 . 27.136 -36.367 -8.688 1.00 72.85 ? ? ? ? ? . 364 GLY B CA 183 ATOM 1212 C C . GLY B 183 364 . 27.746 -35.348 -9.640 1.00 73.60 ? ? ? ? ? . 364 GLY B C 183 ATOM 1213 O O . GLY B 183 364 . 28.893 -35.493 -10.069 1.00 68.15 ? ? ? ? ? . 364 GLY B O 183 ATOM 1214 N N . ILE B 183 365 . 26.973 -34.322 -9.985 1.00 53.35 ? ? ? ? ? . 365 ILE B N 183 ATOM 1215 C CA . ILE B 183 365 . 27.454 -33.250 -10.854 1.00 42.46 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CA 183 ATOM 1216 C C . ILE B 183 365 . 27.730 -31.986 -10.023 1.00 43.99 ? ? ? ? ? . 365 ILE B C 183 ATOM 1217 O O . ILE B 183 365 . 26.812 -31.222 -9.703 1.00 39.50 ? ? ? ? ? . 365 ILE B O 183 ATOM 1218 C CB . ILE B 183 365 . 26.419 -32.909 -11.953 1.00 50.67 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CB 183 ATOM 1219 C CG1 . ILE B 183 365 . 26.001 -34.172 -12.717 1.00 68.99 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CG1 183 ATOM 1220 C CG2 . ILE B 183 365 . 26.967 -31.855 -12.903 1.00 49.74 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CG2 183 ATOM 1221 C CD1 . ILE B 183 365 . 27.153 -34.984 -13.258 1.00 73.59 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CD1 183 ATOM 1222 N N . ASN B 183 366 . 28.994 -31.780 -9.675 1.00 38.77 ? ? ? ? ? . 366 ASN B N 183 ATOM 1223 C CA . ASN B 183 366 . 29.422 -30.560 -8.987 1.00 32.35 ? ? ? ? ? . 366 ASN B CA 183 ATOM 1224 C C . ASN B 183 366 . 29.559 -29.404 -9.964 1.00 36.22 ? ? ? ? ? . 366 ASN B C 183 ATOM 1225 O O . ASN B 183 366 . 30.377 -29.446 -10.885 1.00 34.71 ? ? ? ? ? . 366 ASN B O 183 ATOM 1226 C CB . ASN B 183 366 . 30.753 -30.803 -8.281 1.00 34.58 ? ? ? ? ? . 366 ASN B CB 183 ATOM 1227 C CG . ASN B 183 366 . 31.233 -29.594 -7.504 1.00 40.08 ? ? ? ? ? . 366 ASN B CG 183 ATOM 1228 N ND2 . ASN B 183 366 . 32.383 -29.739 -6.866 1.00 38.14 ? ? ? ? ? . 366 ASN B ND2 183 ATOM 1229 O OD1 . ASN B 183 366 . 30.581 -28.544 -7.473 1.00 32.20 ? ? ? ? ? . 366 ASN B OD1 183 ATOM 1230 N N . TYR B 183 367 . 28.766 -28.361 -9.757 1.00 31.86 ? ? ? ? ? . 367 TYR B N 183 ATOM 1231 C CA . TYR B 183 367 . 28.795 -27.184 -10.619 1.00 30.66 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CA 183 ATOM 1232 C C . TYR B 183 367 . 30.153 -26.434 -10.632 1.00 33.15 ? ? ? ? ? . 367 TYR B C 183 ATOM 1233 O O . TYR B 183 367 . 30.433 -25.688 -11.563 1.00 28.30 ? ? ? ? ? . 367 TYR B O 183 ATOM 1234 C CB . TYR B 183 367 . 27.689 -26.219 -10.212 1.00 31.50 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CB 183 ATOM 1235 C CG . TYR B 183 367 . 26.280 -26.704 -10.512 1.00 31.68 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CG 183 ATOM 1236 C CD1 . TYR B 183 367 . 26.038 -27.712 -11.448 1.00 29.39 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CD1 183 ATOM 1237 C CD2 . TYR B 183 367 . 25.190 -26.144 -9.862 1.00 29.00 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CD2 183 ATOM 1238 C CE1 . TYR B 183 367 . 24.746 -28.136 -11.724 1.00 33.31 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CE1 183 ATOM 1239 C CE2 . TYR B 183 367 . 23.904 -26.554 -10.134 1.00 31.15 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CE2 183 ATOM 1240 C CZ . TYR B 183 367 . 23.683 -27.553 -11.063 1.00 37.47 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CZ 183 ATOM 1241 O OH . TYR B 183 367 . 22.384 -27.953 -11.329 1.00 36.60 ? ? ? ? ? . 367 TYR B OH 183 ATOM 1242 N N . PHE B 183 368 . 30.968 -26.619 -9.598 1.00 29.68 ? ? ? ? ? . 368 PHE B N 183 ATOM 1243 C CA . PHE B 183 368 . 32.304 -26.012 -9.541 1.00 32.95 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CA 183 ATOM 1244 C C . PHE B 183 368 . 33.374 -26.955 -10.103 1.00 39.54 ? ? ? ? ? . 368 PHE B C 183 ATOM 1245 O O . PHE B 183 368 . 34.555 -26.607 -10.167 1.00 41.72 ? ? ? ? ? . 368 PHE B O 183 ATOM 1246 C CB . PHE B 183 368 . 32.660 -25.648 -8.095 1.00 29.42 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CB 183 ATOM 1247 C CG . PHE B 183 368 . 31.765 -24.617 -7.502 1.00 31.75 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CG 183 ATOM 1248 C CD1 . PHE B 183 368 . 31.752 -23.322 -8.004 1.00 28.40 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CD1 183 ATOM 1249 C CD2 . PHE B 183 368 . 30.924 -24.936 -6.451 1.00 27.76 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CD2 183 ATOM 1250 C CE1 . PHE B 183 368 . 30.913 -22.359 -7.462 1.00 28.27 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CE1 183 ATOM 1251 C CE2 . PHE B 183 368 . 30.091 -23.982 -5.903 1.00 25.82 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CE2 183 ATOM 1252 C CZ . PHE B 183 368 . 30.081 -22.686 -6.415 1.00 28.01 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CZ 183 ATOM 1253 N N . ASN B 183 369 . 32.946 -28.159 -10.473 1.00 40.14 ? ? ? ? ? . 369 ASN B N 183 ATOM 1254 C CA . ASN B 183 369 . 33.801 -29.168 -11.108 1.00 59.34 ? ? ? ? ? . 369 ASN B CA 183 ATOM 1255 C C . ASN B 183 369 . 35.216 -29.302 -10.538 1.00 79.45 ? ? ? ? ? . 369 ASN B C 183 ATOM 1256 O O . ASN B 183 369 . 36.198 -29.239 -11.286 1.00 80.20 ? ? ? ? ? . 369 ASN B O 183 ATOM 1257 C CB . ASN B 183 369 . 33.888 -28.913 -12.614 1.00 73.52 ? ? ? ? ? . 369 ASN B CB 183 ATOM 1258 C CG . ASN B 183 369 . 34.286 -30.159 -13.390 1.00 90.69 ? ? ? ? ? . 369 ASN B CG 183 ATOM 1259 N ND2 . ASN B 183 369 . 34.581 -29.993 -14.676 1.00 91.30 ? ? ? ? ? . 369 ASN B ND2 183 ATOM 1260 O OD1 . ASN B 183 369 . 34.321 -31.262 -12.836 1.00 83.09 ? ? ? ? ? . 369 ASN B OD1 183 ATOM 1261 N N . GLY B 183 370 . 35.307 -29.492 -9.221 1.00 87.33 ? ? ? ? ? . 370 GLY B N 183 ATOM 1262 C CA . GLY B 183 370 . 36.574 -29.721 -8.535 1.00 77.41 ? ? ? ? ? . 370 GLY B CA 183 ATOM 1263 C C . GLY B 183 370 . 37.693 -28.729 -8.829 1.00 81.91 ? ? ? ? ? . 370 GLY B C 183 ATOM 1264 O O . GLY B 183 370 . 38.839 -28.962 -8.440 1.00 86.07 ? ? ? ? ? . 370 GLY B O 183 ATOM 1265 N N . GLY B 183 371 . 37.365 -27.616 -9.484 1.00 84.64 ? ? ? ? ? . 371 GLY B N 183 ATOM 1266 C CA . GLY B 183 371 . 38.370 -26.703 -10.014 1.00 92.42 ? ? ? ? ? . 371 GLY B CA 183 ATOM 1267 C C . GLY B 183 371 . 38.963 -25.693 -9.042 1.00 87.99 ? ? ? ? ? . 371 GLY B C 183 ATOM 1268 O O . GLY B 183 371 . 40.100 -25.848 -8.589 1.00 94.15 ? ? ? ? ? . 371 GLY B O 183 ATOM 1269 N N . GLY B 183 372 . 38.198 -24.647 -8.739 1.00 76.88 ? ? ? ? ? . 372 GLY B N 183 ATOM 1270 C CA . GLY B 183 372 . 38.658 -23.569 -7.878 1.00 68.24 ? ? ? ? ? . 372 GLY B CA 183 ATOM 1271 C C . GLY B 183 372 . 38.858 -23.959 -6.424 1.00 62.98 ? ? ? ? ? . 372 GLY B C 183 ATOM 1272 O O . GLY B 183 372 . 38.208 -23.416 -5.520 1.00 62.61 ? ? ? ? ? . 372 GLY B O 183 ATOM 1273 N N . LYS B 183 373 . 39.778 -24.888 -6.191 1.00 47.87 ? ? ? ? ? . 373 LYS B N 183 ATOM 1274 C CA . LYS B 183 373 . 40.116 -25.320 -4.841 1.00 46.79 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CA 183 ATOM 1275 C C . LYS B 183 373 . 40.869 -24.224 -4.079 1.00 40.48 ? ? ? ? ? . 373 LYS B C 183 ATOM 1276 O O . LYS B 183 373 . 41.664 -23.494 -4.665 1.00 37.32 ? ? ? ? ? . 373 LYS B O 183 ATOM 1277 C CB . LYS B 183 373 . 40.969 -26.576 -4.929 1.00 48.57 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CB 183 ATOM 1278 C CG . LYS B 183 373 . 41.237 -27.240 -3.612 1.00 59.21 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CG 183 ATOM 1279 C CD . LYS B 183 373 . 41.736 -28.675 -3.814 1.00 66.84 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CD 183 ATOM 1280 C CE . LYS B 183 373 . 40.767 -29.482 -4.675 1.00 75.51 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CE 183 ATOM 1281 N NZ . LYS B 183 373 . 40.743 -30.939 -4.334 1.00 72.50 ? ? ? ? ? 1+ 373 LYS B NZ 183 ATOM 1282 N N . VAL B 183 374 . 40.601 -24.103 -2.782 1.00 31.18 ? ? ? ? ? . 374 VAL B N 183 ATOM 1283 C CA . VAL B 183 374 . 41.328 -23.165 -1.928 1.00 28.71 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CA 183 ATOM 1284 C C . VAL B 183 374 . 42.424 -23.926 -1.196 1.00 34.59 ? ? ? ? ? . 374 VAL B C 183 ATOM 1285 O O . VAL B 183 374 . 42.140 -24.864 -0.448 1.00 35.17 ? ? ? ? ? . 374 VAL B O 183 ATOM 1286 C CB . VAL B 183 374 . 40.404 -22.488 -0.892 1.00 30.92 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CB 183 ATOM 1287 C CG1 . VAL B 183 374 . 41.225 -21.691 0.119 1.00 32.72 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CG1 183 ATOM 1288 C CG2 . VAL B 183 374 . 39.355 -21.602 -1.601 1.00 29.52 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CG2 183 ATOM 1289 N N . VAL B 183 375 . 43.669 -23.515 -1.419 1.00 31.35 ? ? ? ? ? . 375 VAL B N 183 ATOM 1290 C CA . VAL B 183 375 . 44.814 -24.142 -0.779 1.00 32.77 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CA 183 ATOM 1291 C C . VAL B 183 375 . 45.580 -23.119 0.041 1.00 38.37 ? ? ? ? ? . 375 VAL B C 183 ATOM 1292 O O . VAL B 183 375 . 46.047 -22.108 -0.484 1.00 43.46 ? ? ? ? ? . 375 VAL B O 183 ATOM 1293 C CB . VAL B 183 375 . 45.769 -24.743 -1.814 1.00 41.71 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CB 183 ATOM 1294 C CG1 . VAL B 183 375 . 47.019 -25.311 -1.127 1.00 52.63 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CG1 183 ATOM 1295 C CG2 . VAL B 183 375 . 45.066 -25.828 -2.613 1.00 43.89 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CG2 183 ATOM 1296 N N . GLU B 183 376 . 45.706 -23.396 1.331 1.00 36.40 ? ? ? ? ? . 376 GLU B N 183 ATOM 1297 C CA . GLU B 183 376 . 46.436 -22.530 2.239 1.00 39.87 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CA 183 ATOM 1298 C C . GLU B 183 376 . 47.635 -23.282 2.812 1.00 47.15 ? ? ? ? ? . 376 GLU B C 183 ATOM 1299 O O . GLU B 183 376 . 47.497 -24.385 3.343 1.00 37.57 ? ? ? ? ? . 376 GLU B O 183 ATOM 1300 C CB . GLU B 183 376 . 45.508 -22.084 3.365 1.00 48.38 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CB 183 ATOM 1301 C CG . GLU B 183 376 . 46.012 -20.927 4.206 1.00 67.63 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CG 183 ATOM 1302 C CD . GLU B 183 376 . 45.523 -19.583 3.702 1.00 80.93 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CD 183 ATOM 1303 O OE1 . GLU B 183 376 . 46.302 -18.899 3.000 1.00 92.81 ? ? ? ? ? . 376 GLU B OE1 183 ATOM 1304 O OE2 . GLU B 183 376 . 44.360 -19.213 4.005 1.00 64.44 ? ? ? ? ? 1- 376 GLU B OE2 183 ATOM 196 . CA . SER A 183 196 . 53.429 -20.384 1.236 0 . ? ? ? ? ? . 196 SER A CA 183 ATOM 197 . CA . SER A 183 197 . 56.807 -21.986 1.915 0 . ? ? ? ? ? . 197 SER A CA 183 ATOM 198 . CA . THR A 183 198 . 59.550 -20.104 0.078 0 . ? ? ? ? ? . 198 THR A CA 183 ATOM 199 . CA . THR A 183 199 . 63.005 -21.519 0.786 0 . ? ? ? ? ? . 199 THR A CA 183 ATOM 200 . CA . SER A 183 200 . 64.800 -18.510 -0.685 0 . ? ? ? ? ? . 200 SER A CA 183 ATOM 201 . CA . GLN A 183 201 . 67.443 -18.776 -3.402 0 . ? ? ? ? ? . 201 GLN A CA 183 ATOM 202 . CA . SER A 183 202 . 69.553 -15.627 -3.670 0 . ? ? ? ? ? . 202 SER A CA 183 ATOM 203 . CA . LEU A 183 203 . 70.750 -16.950 -7.025 0 . ? ? ? ? ? . 203 LEU A CA 183 ATOM 204 . CA . SER A 183 204 . 67.377 -15.836 -8.376 0 . ? ? ? ? ? . 204 SER A CA 183 ATOM 205 . CA . GLN A 183 205 . 65.916 -14.764 -11.716 0 . ? ? ? ? ? . 205 GLN A CA 183 # data_SASDAR3_MODEL_184 # _sas_model.id 184 _sas_model.type_of_model mix _sas_model.software EOM _sas_model.version 1.3 _sas_model.symmetry . _sas_model.comment . _sas_model.fitting_id 149 _sas_model.radius 1.90 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 . CA . HIS A 184 1 . 1.573 27.276 2.463 0 . ? ? ? ? ? . 1 HIS A CA 184 ATOM 2 . CA . HIS A 184 2 . 0.902 30.061 4.959 0 . ? ? ? ? ? . 2 HIS A CA 184 ATOM 3 . CA . HIS A 184 3 . -1.399 32.888 3.886 0 . ? ? ? ? ? . 3 HIS A CA 184 ATOM 4 . CA . HIS A 184 4 . 0.372 35.158 6.366 0 . ? ? ? ? ? . 4 HIS A CA 184 ATOM 5 . CA . HIS A 184 5 . 4.098 35.874 6.160 0 . ? ? ? ? ? . 5 HIS A CA 184 ATOM 6 . CA . HIS A 184 6 . 6.437 34.514 8.829 0 . ? ? ? ? ? . 6 HIS A CA 184 ATOM 7 . CA . SER A 184 7 . 7.430 38.027 9.886 0 . ? ? ? ? ? . 7 SER A CA 184 ATOM 8 . CA . GLY A 184 8 . 8.964 38.611 13.313 0 . ? ? ? ? ? . 8 GLY A CA 184 ATOM 9 . CA . ASN A 184 9 . 8.887 41.549 15.723 0 . ? ? ? ? ? . 9 ASN A CA 184 ATOM 10 . CA . THR A 184 10 . 5.439 42.460 14.410 0 . ? ? ? ? ? . 10 THR A CA 184 ATOM 11 . CA . ILE A 184 11 . 3.687 45.613 15.605 0 . ? ? ? ? ? . 11 ILE A CA 184 ATOM 12 . CA . VAL A 184 12 . 0.474 46.652 13.861 0 . ? ? ? ? ? . 12 VAL A CA 184 ATOM 13 . CA . ASN A 184 13 . -0.780 50.226 14.167 0 . ? ? ? ? ? . 13 ASN A CA 184 ATOM 14 . CA . GLY A 184 14 . -4.258 49.022 15.115 0 . ? ? ? ? ? . 14 GLY A CA 184 ATOM 15 . CA . ALA A 184 15 . -2.533 46.693 17.573 0 . ? ? ? ? ? . 15 ALA A CA 184 ATOM 16 . CA . PRO A 184 16 . -1.259 48.410 20.714 0 . ? ? ? ? ? . 16 PRO A CA 184 ATOM 17 . CA . ALA A 184 17 . 0.438 45.089 21.443 0 . ? ? ? ? ? . 17 ALA A CA 184 ATOM 18 . CA . ILE A 184 18 . 0.724 44.264 25.141 0 . ? ? ? ? ? . 18 ILE A CA 184 ATOM 19 . CA . ASN A 184 19 . -3.038 43.753 25.282 0 . ? ? ? ? ? . 19 ASN A CA 184 ATOM 20 . CA . ALA A 184 20 . -4.838 40.586 24.200 0 . ? ? ? ? ? . 20 ALA A CA 184 ATOM 21 . CA . SER A 184 21 . -7.947 42.690 24.791 0 . ? ? ? ? ? . 21 SER A CA 184 ATOM 22 . CA . LEU A 184 22 . -8.751 42.588 21.079 0 . ? ? ? ? ? . 22 LEU A CA 184 ATOM 23 . CA . ASN A 184 23 . -10.513 39.302 21.809 0 . ? ? ? ? ? . 23 ASN A CA 184 ATOM 24 . CA . ILE A 184 24 . -14.091 40.268 22.651 0 . ? ? ? ? ? . 24 ILE A CA 184 ATOM 25 . CA . ALA A 184 25 . -16.298 37.424 23.866 0 . ? ? ? ? ? . 25 ALA A CA 184 ATOM 1 N N . LYS B 184 207 . -18.529 39.395 23.655 1.00 25.62 ? ? ? ? ? . 207 LYS B N 184 ATOM 2 C CA . LYS B 184 207 . -19.316 39.244 22.445 1.00 26.63 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CA 184 ATOM 3 C C . LYS B 184 207 . -19.991 37.880 22.442 1.00 33.91 ? ? ? ? ? . 207 LYS B C 184 ATOM 4 O O . LYS B 184 207 . -21.041 37.701 21.829 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 207 LYS B O 184 ATOM 5 C CB . LYS B 184 207 . -18.453 39.389 21.194 1.00 29.70 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CB 184 ATOM 6 C CG . LYS B 184 207 . -17.800 40.755 21.065 1.00 30.35 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CG 184 ATOM 7 C CD . LYS B 184 207 . -18.824 41.884 21.105 1.00 31.67 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CD 184 ATOM 8 C CE . LYS B 184 207 . -18.245 43.195 20.569 1.00 35.23 ? ? ? ? ? . 207 LYS B CE 184 ATOM 9 N NZ . LYS B 184 207 . -17.165 43.716 21.442 1.00 42.19 ? ? ? ? ? 1+ 207 LYS B NZ 184 ATOM 10 N N . SER B 184 208 . -19.400 36.914 23.130 1.00 24.89 ? ? ? ? ? . 208 SER B N 184 ATOM 11 C CA . SER B 184 208 . -20.039 35.609 23.226 1.00 23.87 ? ? ? ? ? . 208 SER B CA 184 ATOM 12 C C . SER B 184 208 . -19.579 34.863 24.440 1.00 26.08 ? ? ? ? ? . 208 SER B C 184 ATOM 13 O O . SER B 184 208 . -18.501 35.115 24.986 1.00 25.46 ? ? ? ? ? . 208 SER B O 184 ATOM 14 C CB . SER B 184 208 . -19.779 34.769 21.971 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 208 SER B CB 184 ATOM 15 O OG . SER B 184 208 . -18.438 34.309 21.945 1.00 32.94 ? ? ? ? ? . 208 SER B OG 184 ATOM 16 N N . GLU B 184 209 . -20.424 33.943 24.874 1.00 22.52 ? ? ? ? ? . 209 GLU B N 184 ATOM 17 C CA . GLU B 184 209 . -20.115 33.086 25.987 1.00 22.29 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CA 184 ATOM 18 C C . GLU B 184 209 . -20.547 31.674 25.635 1.00 25.39 ? ? ? ? ? . 209 GLU B C 184 ATOM 19 O O . GLU B 184 209 . -21.660 31.464 25.134 1.00 25.56 ? ? ? ? ? . 209 GLU B O 184 ATOM 20 C CB . GLU B 184 209 . -20.844 33.545 27.251 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CB 184 ATOM 21 C CG . GLU B 184 209 . -20.523 32.643 28.436 1.00 35.13 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CG 184 ATOM 22 C CD . GLU B 184 209 . -21.276 33.033 29.700 1.00 70.40 ? ? ? ? ? . 209 GLU B CD 184 ATOM 23 O OE1 . GLU B 184 209 . -21.901 34.116 29.717 1.00 72.32 ? ? ? ? ? . 209 GLU B OE1 184 ATOM 24 O OE2 . GLU B 184 209 . -21.234 32.255 30.677 1.00 75.78 ? ? ? ? ? 1- 209 GLU B OE2 184 ATOM 25 N N . THR B 184 210 . -19.683 30.713 25.927 1.00 20.62 ? ? ? ? ? . 210 THR B N 184 ATOM 26 C CA . THR B 184 210 . -19.933 29.317 25.588 1.00 25.31 ? ? ? ? ? . 210 THR B CA 184 ATOM 27 C C . THR B 184 210 . -19.733 28.455 26.823 1.00 29.40 ? ? ? ? ? . 210 THR B C 184 ATOM 28 O O . THR B 184 210 . -18.754 28.614 27.543 1.00 28.73 ? ? ? ? ? . 210 THR B O 184 ATOM 29 C CB . THR B 184 210 . -18.966 28.838 24.463 1.00 24.45 ? ? ? ? ? . 210 THR B CB 184 ATOM 30 C CG2 . THR B 184 210 . -19.106 27.339 24.183 1.00 24.96 ? ? ? ? ? . 210 THR B CG2 184 ATOM 31 O OG1 . THR B 184 210 . -19.249 29.558 23.261 1.00 26.82 ? ? ? ? ? . 210 THR B OG1 184 ATOM 32 N N . LYS B 184 211 . -20.664 27.542 27.072 1.00 22.90 ? ? ? ? ? . 211 LYS B N 184 ATOM 33 C CA . LYS B 184 211 . -20.480 26.557 28.119 1.00 22.24 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CA 184 ATOM 34 C C . LYS B 184 211 . -20.506 25.170 27.505 1.00 23.04 ? ? ? ? ? . 211 LYS B C 184 ATOM 35 O O . LYS B 184 211 . -21.278 24.900 26.579 1.00 22.71 ? ? ? ? ? . 211 LYS B O 184 ATOM 36 C CB . LYS B 184 211 . -21.552 26.698 29.197 1.00 26.14 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CB 184 ATOM 37 C CG . LYS B 184 211 . -21.323 27.909 30.112 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CG 184 ATOM 38 C CD . LYS B 184 211 . -22.477 28.086 31.090 1.00 33.39 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CD 184 ATOM 39 C CE . LYS B 184 211 . -22.047 28.859 32.321 1.00 50.78 ? ? ? ? ? . 211 LYS B CE 184 ATOM 40 N NZ . LYS B 184 211 . -23.178 29.049 33.265 1.00 58.49 ? ? ? ? ? 1+ 211 LYS B NZ 184 ATOM 41 N N . VAL B 184 212 . -19.647 24.303 28.009 1.00 19.49 ? ? ? ? ? . 212 VAL B N 184 ATOM 42 C CA . VAL B 184 212 . -19.635 22.909 27.585 1.00 19.20 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CA 184 ATOM 43 C C . VAL B 184 212 . -19.991 22.026 28.769 1.00 24.50 ? ? ? ? ? . 212 VAL B C 184 ATOM 44 O O . VAL B 184 212 . -19.351 22.094 29.838 1.00 24.97 ? ? ? ? ? . 212 VAL B O 184 ATOM 45 C CB . VAL B 184 212 . -18.257 22.506 27.011 1.00 25.22 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CB 184 ATOM 46 C CG1 . VAL B 184 212 . -18.231 21.008 26.654 1.00 28.22 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CG1 184 ATOM 47 C CG2 . VAL B 184 212 . -17.918 23.366 25.797 1.00 25.08 ? ? ? ? ? . 212 VAL B CG2 184 ATOM 48 N N . TYR B 184 213 . -21.030 21.218 28.587 1.00 23.22 ? ? ? ? ? . 213 TYR B N 184 ATOM 49 C CA . TYR B 184 213 . -21.463 20.248 29.591 1.00 22.26 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CA 184 ATOM 50 C C . TYR B 184 213 . -21.205 18.861 29.050 1.00 26.90 ? ? ? ? ? . 213 TYR B C 184 ATOM 51 O O . TYR B 184 213 . -21.299 18.635 27.839 1.00 23.70 ? ? ? ? ? . 213 TYR B O 184 ATOM 52 C CB . TYR B 184 213 . -22.960 20.370 29.875 1.00 22.25 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CB 184 ATOM 53 C CG . TYR B 184 213 . -23.421 21.741 30.301 1.00 26.82 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CG 184 ATOM 54 C CD1 . TYR B 184 213 . -23.570 22.062 31.652 1.00 27.28 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CD1 184 ATOM 55 C CD2 . TYR B 184 213 . -23.718 22.712 29.363 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CD2 184 ATOM 56 C CE1 . TYR B 184 213 . -23.998 23.311 32.043 1.00 30.15 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CE1 184 ATOM 57 C CE2 . TYR B 184 213 . -24.143 23.964 29.746 1.00 31.07 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CE2 184 ATOM 58 C CZ . TYR B 184 213 . -24.276 24.257 31.089 1.00 32.18 ? ? ? ? ? . 213 TYR B CZ 184 ATOM 59 O OH . TYR B 184 213 . -24.699 25.510 31.456 1.00 38.57 ? ? ? ? ? . 213 TYR B OH 184 ATOM 60 N N . THR B 184 214 . -20.894 17.928 29.938 1.00 21.76 ? ? ? ? ? . 214 THR B N 184 ATOM 61 C CA . THR B 184 214 . -20.765 16.527 29.534 1.00 22.37 ? ? ? ? ? . 214 THR B CA 184 ATOM 62 C C . THR B 184 214 . -21.429 15.677 30.595 1.00 29.07 ? ? ? ? ? . 214 THR B C 184 ATOM 63 O O . THR B 184 214 . -21.660 16.126 31.728 1.00 28.11 ? ? ? ? ? . 214 THR B O 184 ATOM 64 C CB . THR B 184 214 . -19.293 16.059 29.380 1.00 25.80 ? ? ? ? ? . 214 THR B CB 184 ATOM 65 C CG2 . THR B 184 214 . -18.496 16.943 28.430 1.00 26.85 ? ? ? ? ? . 214 THR B CG2 184 ATOM 66 O OG1 . THR B 184 214 . -18.646 16.036 30.659 1.00 27.66 ? ? ? ? ? . 214 THR B OG1 184 ATOM 67 N N . GLY B 184 215 . -21.740 14.444 30.233 1.00 24.60 ? ? ? ? ? . 215 GLY B N 184 ATOM 68 C CA . GLY B 184 215 . -22.380 13.537 31.157 1.00 26.06 ? ? ? ? ? . 215 GLY B CA 184 ATOM 69 C C . GLY B 184 215 . -22.227 12.133 30.632 1.00 28.86 ? ? ? ? ? . 215 GLY B C 184 ATOM 70 O O . GLY B 184 215 . -21.658 11.898 29.564 1.00 23.75 ? ? ? ? ? . 215 GLY B O 184 ATOM 71 N N . GLU B 184 216 . -22.743 11.183 31.379 1.00 21.86 ? ? ? ? ? . 216 GLU B N 184 ATOM 72 C CA . GLU B 184 216 . -22.412 9.815 31.094 1.00 27.32 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CA 184 ATOM 73 C C . GLU B 184 216 . -23.546 8.920 31.530 1.00 31.34 ? ? ? ? ? . 216 GLU B C 184 ATOM 74 O O . GLU B 184 216 . -24.235 9.201 32.518 1.00 29.85 ? ? ? ? ? . 216 GLU B O 184 ATOM 75 C CB . GLU B 184 216 . -21.130 9.485 31.834 1.00 33.30 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CB 184 ATOM 76 C CG . GLU B 184 216 . -20.819 8.054 31.933 1.00 38.20 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CG 184 ATOM 77 C CD . GLU B 184 216 . -19.494 7.816 32.626 1.00 35.14 ? ? ? ? ? . 216 GLU B CD 184 ATOM 78 O OE1 . GLU B 184 216 . -18.890 8.787 33.153 1.00 34.84 ? ? ? ? ? . 216 GLU B OE1 184 ATOM 79 O OE2 . GLU B 184 216 . -19.047 6.655 32.615 1.00 38.87 ? ? ? ? ? 1- 216 GLU B OE2 184 ATOM 80 N N . GLY B 184 217 . -23.754 7.859 30.758 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 217 GLY B N 184 ATOM 81 C CA . GLY B 184 217 . -24.725 6.842 31.091 1.00 29.61 ? ? ? ? ? . 217 GLY B CA 184 ATOM 82 C C . GLY B 184 217 . -24.119 5.480 30.809 1.00 30.38 ? ? ? ? ? . 217 GLY B C 184 ATOM 83 O O . GLY B 184 217 . -22.898 5.345 30.707 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 217 GLY B O 184 ATOM 84 N N . VAL B 184 218 . -24.981 4.477 30.667 1.00 31.36 ? ? ? ? ? . 218 VAL B N 184 ATOM 85 C CA . VAL B 184 218 . -24.538 3.107 30.475 1.00 32.86 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CA 184 ATOM 86 C C . VAL B 184 218 . -25.306 2.463 29.321 1.00 29.65 ? ? ? ? ? . 218 VAL B C 184 ATOM 87 O O . VAL B 184 218 . -26.538 2.417 29.322 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 218 VAL B O 184 ATOM 88 C CB . VAL B 184 218 . -24.738 2.268 31.768 1.00 35.97 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CB 184 ATOM 89 C CG1 . VAL B 184 218 . -24.421 0.792 31.519 1.00 38.65 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CG1 184 ATOM 90 C CG2 . VAL B 184 218 . -23.872 2.821 32.895 1.00 37.87 ? ? ? ? ? . 218 VAL B CG2 184 ATOM 91 N N . ASP B 184 219 . -24.570 1.985 28.332 1.00 28.21 ? ? ? ? ? . 219 ASP B N 184 ATOM 92 C CA . ASP B 184 219 . -25.174 1.180 27.273 1.00 27.79 ? ? ? ? ? . 219 ASP B CA 184 ATOM 93 C C . ASP B 184 219 . -25.498 -0.215 27.851 1.00 32.39 ? ? ? ? ? . 219 ASP B C 184 ATOM 94 O O . ASP B 184 219 . -24.586 -0.991 28.129 1.00 33.80 ? ? ? ? ? . 219 ASP B O 184 ATOM 95 C CB . ASP B 184 219 . -24.219 1.086 26.081 1.00 30.43 ? ? ? ? ? . 219 ASP B CB 184 ATOM 96 C CG . ASP B 184 219 . -24.769 0.222 24.950 1.00 34.79 ? ? ? ? ? . 219 ASP B CG 184 ATOM 97 O OD1 . ASP B 184 219 . -25.218 -0.916 25.233 1.00 35.15 ? ? ? ? ? . 219 ASP B OD1 184 ATOM 98 O OD2 . ASP B 184 219 . -24.757 0.687 23.783 1.00 32.04 ? ? ? ? ? 1- 219 ASP B OD2 184 ATOM 99 N N . SER B 184 220 . -26.791 -0.479 28.056 1.00 37.49 ? ? ? ? ? . 220 SER B N 184 ATOM 100 C CA . SER B 184 220 . -27.319 -1.737 28.629 1.00 40.21 ? ? ? ? ? . 220 SER B CA 184 ATOM 101 C C . SER B 184 220 . -26.868 -3.011 27.925 1.00 47.44 ? ? ? ? ? . 220 SER B C 184 ATOM 102 O O . SER B 184 220 . -26.798 -4.076 28.538 1.00 45.44 ? ? ? ? ? . 220 SER B O 184 ATOM 103 C CB . SER B 184 220 . -28.849 -1.747 28.540 1.00 43.36 ? ? ? ? ? . 220 SER B CB 184 ATOM 104 O OG . SER B 184 220 . -29.443 -0.632 29.157 1.00 65.77 ? ? ? ? ? . 220 SER B OG 184 ATOM 105 N N . VAL B 184 221 . -26.613 -2.913 26.626 1.00 41.68 ? ? ? ? ? . 221 VAL B N 184 ATOM 106 C CA . VAL B 184 221 . -26.317 -4.085 25.816 1.00 42.18 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CA 184 ATOM 107 C C . VAL B 184 221 . -24.859 -4.485 25.909 1.00 41.57 ? ? ? ? ? . 221 VAL B C 184 ATOM 108 O O . VAL B 184 221 . -24.542 -5.652 26.107 1.00 44.89 ? ? ? ? ? . 221 VAL B O 184 ATOM 109 C CB . VAL B 184 221 . -26.683 -3.846 24.335 1.00 43.59 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CB 184 ATOM 110 C CG1 . VAL B 184 221 . -26.285 -5.051 23.466 1.00 44.97 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CG1 184 ATOM 111 C CG2 . VAL B 184 221 . -28.165 -3.553 24.209 1.00 44.65 ? ? ? ? ? . 221 VAL B CG2 184 ATOM 112 N N . TYR B 184 222 . -23.963 -3.526 25.747 1.00 33.80 ? ? ? ? ? . 222 TYR B N 184 ATOM 113 C CA . TYR B 184 222 . -22.546 -3.834 25.760 1.00 34.86 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CA 184 ATOM 114 C C . TYR B 184 222 . -21.913 -3.546 27.128 1.00 37.67 ? ? ? ? ? . 222 TYR B C 184 ATOM 115 O O . TYR B 184 222 . -20.728 -3.788 27.331 1.00 41.54 ? ? ? ? ? . 222 TYR B O 184 ATOM 116 C CB . TYR B 184 222 . -21.839 -3.097 24.618 1.00 35.37 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CB 184 ATOM 117 C CG . TYR B 184 222 . -22.267 -3.648 23.278 1.00 39.47 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CG 184 ATOM 118 C CD1 . TYR B 184 222 . -21.751 -4.849 22.804 1.00 48.93 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CD1 184 ATOM 119 C CD2 . TYR B 184 222 . -23.227 -2.999 22.512 1.00 36.16 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CD2 184 ATOM 120 C CE1 . TYR B 184 222 . -22.164 -5.378 21.591 1.00 48.50 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CE1 184 ATOM 121 C CE2 . TYR B 184 222 . -23.643 -3.517 21.293 1.00 42.06 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CE2 184 ATOM 122 C CZ . TYR B 184 222 . -23.113 -4.708 20.843 1.00 38.28 ? ? ? ? ? . 222 TYR B CZ 184 ATOM 123 O OH . TYR B 184 222 . -23.529 -5.217 19.633 1.00 42.70 ? ? ? ? ? . 222 TYR B OH 184 ATOM 124 N N . ARG B 184 223 . -22.724 -3.058 28.063 1.00 36.13 ? ? ? ? ? . 223 ARG B N 184 ATOM 125 C CA . ARG B 184 223 . -22.268 -2.784 29.427 1.00 33.42 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CA 184 ATOM 126 C C . ARG B 184 223 . -20.999 -1.937 29.418 1.00 41.75 ? ? ? ? ? . 223 ARG B C 184 ATOM 127 O O . ARG B 184 223 . -19.993 -2.282 30.037 1.00 37.45 ? ? ? ? ? . 223 ARG B O 184 ATOM 128 C CB . ARG B 184 223 . -22.061 -4.105 30.181 1.00 38.28 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CB 184 ATOM 129 C CG . ARG B 184 223 . -23.320 -4.965 30.189 1.00 53.11 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CG 184 ATOM 130 C CD . ARG B 184 223 . -23.270 -6.095 31.206 1.00 68.77 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CD 184 ATOM 131 N NE . ARG B 184 223 . -24.517 -6.157 31.970 1.00 86.12 ? ? ? ? ? . 223 ARG B NE 184 ATOM 132 C CZ . ARG B 184 223 . -24.624 -5.942 33.281 1.00 96.36 ? ? ? ? ? . 223 ARG B CZ 184 ATOM 133 N NH1 . ARG B 184 223 . -23.555 -5.670 34.023 1.00 96.61 ? ? ? ? ? 1+ 223 ARG B NH1 184 ATOM 134 N NH2 . ARG B 184 223 . -25.816 -6.015 33.862 1.00 99.60 ? ? ? ? ? . 223 ARG B NH2 184 ATOM 135 N N . VAL B 184 224 . -21.054 -0.824 28.690 1.00 31.59 ? ? ? ? ? . 224 VAL B N 184 ATOM 136 C CA . VAL B 184 224 . -19.932 0.097 28.602 1.00 30.73 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CA 184 ATOM 137 C C . VAL B 184 224 . -20.507 1.483 28.820 1.00 33.23 ? ? ? ? ? . 224 VAL B C 184 ATOM 138 O O . VAL B 184 224 . -21.717 1.680 28.706 1.00 32.94 ? ? ? ? ? . 224 VAL B O 184 ATOM 139 C CB . VAL B 184 224 . -19.238 0.052 27.226 1.00 42.25 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CB 184 ATOM 140 C CG1 . VAL B 184 224 . -18.503 -1.271 27.020 1.00 45.24 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CG1 184 ATOM 141 C CG2 . VAL B 184 224 . -20.252 0.293 26.100 1.00 35.96 ? ? ? ? ? . 224 VAL B CG2 184 ATOM 142 N N . PRO B 184 225 . -19.649 2.455 29.138 1.00 28.59 ? ? ? ? ? . 225 PRO B N 184 ATOM 143 C CA . PRO B 184 225 . -20.194 3.809 29.274 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CA 184 ATOM 144 C C . PRO B 184 225 . -20.543 4.411 27.918 1.00 29.46 ? ? ? ? ? . 225 PRO B C 184 ATOM 145 O O . PRO B 184 225 . -19.909 4.091 26.905 1.00 29.14 ? ? ? ? ? . 225 PRO B O 184 ATOM 146 C CB . PRO B 184 225 . -19.023 4.603 29.879 1.00 30.24 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CB 184 ATOM 147 C CG . PRO B 184 225 . -18.074 3.567 30.425 1.00 37.29 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CG 184 ATOM 148 C CD . PRO B 184 225 . -18.229 2.386 29.507 1.00 32.00 ? ? ? ? ? . 225 PRO B CD 184 ATOM 149 N N . ILE B 184 226 . -21.522 5.300 27.915 1.00 26.81 ? ? ? ? ? . 226 ILE B N 184 ATOM 150 C CA . ILE B 184 226 . -21.787 6.132 26.752 1.00 25.47 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CA 184 ATOM 151 C C . ILE B 184 226 . -21.826 7.568 27.265 1.00 28.56 ? ? ? ? ? . 226 ILE B C 184 ATOM 152 O O . ILE B 184 226 . -22.187 7.805 28.419 1.00 25.93 ? ? ? ? ? . 226 ILE B O 184 ATOM 153 C CB . ILE B 184 226 . -23.095 5.702 26.046 1.00 24.29 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CB 184 ATOM 154 C CG1 . ILE B 184 226 . -23.257 6.431 24.706 1.00 26.30 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CG1 184 ATOM 155 C CG2 . ILE B 184 226 . -24.294 5.921 26.951 1.00 25.22 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CG2 184 ATOM 156 C CD1 . ILE B 184 226 . -24.380 5.834 23.826 1.00 30.44 ? ? ? ? ? . 226 ILE B CD1 184 ATOM 157 N N . TYR B 184 227 . -21.413 8.515 26.434 1.00 22.15 ? ? ? ? ? . 227 TYR B N 184 ATOM 158 C CA . TYR B 184 227 . -21.245 9.893 26.879 1.00 23.79 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CA 184 ATOM 159 C C . TYR B 184 227 . -22.045 10.861 26.030 1.00 26.69 ? ? ? ? ? . 227 TYR B C 184 ATOM 160 O O . TYR B 184 227 . -22.391 10.562 24.878 1.00 24.93 ? ? ? ? ? . 227 TYR B O 184 ATOM 161 C CB . TYR B 184 227 . -19.768 10.281 26.798 1.00 21.29 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CB 184 ATOM 162 C CG . TYR B 184 227 . -18.865 9.352 27.559 1.00 25.52 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CG 184 ATOM 163 C CD1 . TYR B 184 227 . -18.614 9.555 28.912 1.00 28.44 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CD1 184 ATOM 164 C CD2 . TYR B 184 227 . -18.260 8.250 26.928 1.00 25.95 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CD2 184 ATOM 165 C CE1 . TYR B 184 227 . -17.781 8.692 29.632 1.00 28.46 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CE1 184 ATOM 166 C CE2 . TYR B 184 227 . -17.437 7.378 27.641 1.00 29.59 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CE2 184 ATOM 167 C CZ . TYR B 184 227 . -17.197 7.617 28.993 1.00 34.41 ? ? ? ? ? . 227 TYR B CZ 184 ATOM 168 O OH . TYR B 184 227 . -16.384 6.774 29.710 1.00 30.75 ? ? ? ? ? . 227 TYR B OH 184 ATOM 169 N N . TYR B 184 228 . -22.341 12.028 26.594 1.00 21.67 ? ? ? ? ? . 228 TYR B N 184 ATOM 170 C CA . TYR B 184 228 . -22.822 13.135 25.774 1.00 19.01 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CA 184 ATOM 171 C C . TYR B 184 228 . -22.005 14.382 26.047 1.00 25.74 ? ? ? ? ? . 228 TYR B C 184 ATOM 172 O O . TYR B 184 228 . -21.387 14.532 27.108 1.00 24.31 ? ? ? ? ? . 228 TYR B O 184 ATOM 173 C CB . TYR B 184 228 . -24.306 13.418 25.992 1.00 25.87 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CB 184 ATOM 174 C CG . TYR B 184 228 . -24.609 14.164 27.267 1.00 24.85 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CG 184 ATOM 175 C CD1 . TYR B 184 228 . -24.558 15.556 27.317 1.00 31.13 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CD1 184 ATOM 176 C CD2 . TYR B 184 228 . -24.929 13.474 28.436 1.00 24.64 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CD2 184 ATOM 177 C CE1 . TYR B 184 228 . -24.822 16.233 28.499 1.00 36.32 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CE1 184 ATOM 178 C CE2 . TYR B 184 228 . -25.204 14.136 29.610 1.00 31.79 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CE2 184 ATOM 179 C CZ . TYR B 184 228 . -25.148 15.519 29.637 1.00 37.47 ? ? ? ? ? . 228 TYR B CZ 184 ATOM 180 O OH . TYR B 184 228 . -25.417 16.179 30.810 1.00 39.92 ? ? ? ? ? . 228 TYR B OH 184 ATOM 181 N N . LYS B 184 229 . -21.995 15.259 25.057 1.00 20.79 ? ? ? ? ? . 229 LYS B N 184 ATOM 182 C CA . LYS B 184 229 . -21.471 16.596 25.210 1.00 22.14 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CA 184 ATOM 183 C C . LYS B 184 229 . -22.538 17.552 24.702 1.00 26.57 ? ? ? ? ? . 229 LYS B C 184 ATOM 184 O O . LYS B 184 229 . -23.186 17.299 23.676 1.00 24.69 ? ? ? ? ? . 229 LYS B O 184 ATOM 185 C CB . LYS B 184 229 . -20.161 16.749 24.433 1.00 23.96 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CB 184 ATOM 186 C CG . LYS B 184 229 . -19.597 18.170 24.436 1.00 32.00 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CG 184 ATOM 187 C CD . LYS B 184 229 . -18.332 18.285 23.570 1.00 44.72 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CD 184 ATOM 188 C CE . LYS B 184 229 . -17.139 17.575 24.206 1.00 67.67 ? ? ? ? ? . 229 LYS B CE 184 ATOM 189 N NZ . LYS B 184 229 . -15.880 17.729 23.405 1.00 71.76 ? ? ? ? ? 1+ 229 LYS B NZ 184 ATOM 190 N N . LEU B 184 230 . -22.764 18.624 25.450 1.00 22.89 ? ? ? ? ? . 230 LEU B N 184 ATOM 191 C CA . LEU B 184 230 . -23.641 19.687 25.011 1.00 22.86 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CA 184 ATOM 192 C C . LEU B 184 230 . -22.887 21.011 25.092 1.00 26.63 ? ? ? ? ? . 230 LEU B C 184 ATOM 193 O O . LEU B 184 230 . -22.496 21.462 26.173 1.00 23.67 ? ? ? ? ? . 230 LEU B O 184 ATOM 194 C CB . LEU B 184 230 . -24.910 19.744 25.865 1.00 21.89 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CB 184 ATOM 195 C CG . LEU B 184 230 . -25.901 20.829 25.434 1.00 23.35 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CG 184 ATOM 196 C CD1 . LEU B 184 230 . -26.636 20.431 24.153 1.00 24.14 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CD1 184 ATOM 197 C CD2 . LEU B 184 230 . -26.905 21.178 26.548 1.00 27.57 ? ? ? ? ? . 230 LEU B CD2 184 ATOM 198 N N . LYS B 184 231 . -22.680 21.621 23.937 1.00 21.21 ? ? ? ? ? . 231 LYS B N 184 ATOM 199 C CA . LYS B 184 231 . -22.048 22.918 23.853 1.00 23.88 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CA 184 ATOM 200 C C . LYS B 184 231 . -23.127 23.954 23.585 1.00 24.25 ? ? ? ? ? . 231 LYS B C 184 ATOM 201 O O . LYS B 184 231 . -23.925 23.810 22.660 1.00 22.38 ? ? ? ? ? . 231 LYS B O 184 ATOM 202 C CB . LYS B 184 231 . -21.008 22.910 22.728 1.00 23.23 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CB 184 ATOM 203 C CG . LYS B 184 231 . -20.298 24.259 22.499 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CG 184 ATOM 204 C CD . LYS B 184 231 . -19.269 24.118 21.368 1.00 36.08 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CD 184 ATOM 205 C CE . LYS B 184 231 . -18.721 25.469 20.927 1.00 64.12 ? ? ? ? ? . 231 LYS B CE 184 ATOM 206 N NZ . LYS B 184 231 . -18.014 25.403 19.608 1.00 72.17 ? ? ? ? ? 1+ 231 LYS B NZ 184 ATOM 207 N N . VAL B 184 232 . -23.169 24.992 24.410 1.00 22.35 ? ? ? ? ? . 232 VAL B N 184 ATOM 208 C CA . VAL B 184 232 . -24.145 26.050 24.234 1.00 20.60 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CA 184 ATOM 209 C C . VAL B 184 232 . -23.458 27.416 24.186 1.00 25.19 ? ? ? ? ? . 232 VAL B C 184 ATOM 210 O O . VAL B 184 232 . -22.756 27.818 25.129 1.00 20.37 ? ? ? ? ? . 232 VAL B O 184 ATOM 211 C CB . VAL B 184 232 . -25.162 26.051 25.390 1.00 27.24 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CB 184 ATOM 212 C CG1 . VAL B 184 232 . -26.257 27.070 25.131 1.00 28.32 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CG1 184 ATOM 213 C CG2 . VAL B 184 232 . -25.738 24.639 25.593 1.00 27.81 ? ? ? ? ? . 232 VAL B CG2 184 ATOM 214 N N . THR B 184 233 . -23.681 28.118 23.087 1.00 21.64 ? ? ? ? ? . 233 THR B N 184 ATOM 215 C CA . THR B 184 233 . -23.082 29.418 22.849 1.00 20.62 ? ? ? ? ? . 233 THR B CA 184 ATOM 216 C C . THR B 184 233 . -24.163 30.485 22.775 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 233 THR B C 184 ATOM 217 O O . THR B 184 233 . -25.152 30.347 22.073 1.00 27.05 ? ? ? ? ? . 233 THR B O 184 ATOM 218 C CB . THR B 184 233 . -22.286 29.432 21.527 1.00 23.24 ? ? ? ? ? . 233 THR B CB 184 ATOM 219 C CG2 . THR B 184 233 . -21.756 30.824 21.231 1.00 27.36 ? ? ? ? ? . 233 THR B CG2 184 ATOM 220 O OG1 . THR B 184 233 . -21.176 28.530 21.633 1.00 25.68 ? ? ? ? ? . 233 THR B OG1 184 ATOM 221 N N . ASN B 184 234 . -23.949 31.555 23.521 1.00 25.49 ? ? ? ? ? . 234 ASN B N 184 ATOM 222 C CA . ASN B 184 234 . -24.830 32.698 23.529 1.00 21.67 ? ? ? ? ? . 234 ASN B CA 184 ATOM 223 C C . ASN B 184 234 . -24.052 33.870 22.940 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 234 ASN B C 184 ATOM 224 O O . ASN B 184 234 . -23.089 34.337 23.547 1.00 27.31 ? ? ? ? ? . 234 ASN B O 184 ATOM 225 C CB . ASN B 184 234 . -25.224 32.973 24.976 1.00 24.58 ? ? ? ? ? . 234 ASN B CB 184 ATOM 226 C CG . ASN B 184 234 . -26.058 34.228 25.144 1.00 33.74 ? ? ? ? ? . 234 ASN B CG 184 ATOM 227 N ND2 . ASN B 184 234 . -26.725 34.325 26.284 1.00 31.51 ? ? ? ? ? . 234 ASN B ND2 184 ATOM 228 O OD1 . ASN B 184 234 . -26.086 35.101 24.284 1.00 29.50 ? ? ? ? ? . 234 ASN B OD1 184 ATOM 229 N N . ASP B 184 235 . -24.452 34.335 21.762 1.00 27.98 ? ? ? ? ? . 235 ASP B N 184 ATOM 230 C CA . ASP B 184 235 . -23.797 35.491 21.156 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 235 ASP B CA 184 ATOM 231 C C . ASP B 184 235 . -24.631 36.760 21.287 1.00 36.37 ? ? ? ? ? . 235 ASP B C 184 ATOM 232 O O . ASP B 184 235 . -24.365 37.739 20.603 1.00 35.75 ? ? ? ? ? . 235 ASP B O 184 ATOM 233 C CB . ASP B 184 235 . -23.509 35.238 19.681 1.00 32.37 ? ? ? ? ? . 235 ASP B CB 184 ATOM 234 C CG . ASP B 184 235 . -24.770 35.038 18.857 1.00 36.43 ? ? ? ? ? . 235 ASP B CG 184 ATOM 235 O OD1 . ASP B 184 235 . -25.872 35.398 19.329 1.00 36.34 ? ? ? ? ? . 235 ASP B OD1 184 ATOM 236 O OD2 . ASP B 184 235 . -24.661 34.521 17.727 1.00 43.46 ? ? ? ? ? 1- 235 ASP B OD2 184 ATOM 237 N N . GLY B 184 236 . -25.648 36.736 22.144 1.00 36.94 ? ? ? ? ? . 236 GLY B N 184 ATOM 238 C CA . GLY B 184 236 . -26.517 37.889 22.318 1.00 38.20 ? ? ? ? ? . 236 GLY B CA 184 ATOM 239 C C . GLY B 184 236 . -27.741 37.907 21.409 1.00 35.22 ? ? ? ? ? . 236 GLY B C 184 ATOM 240 O O . GLY B 184 236 . -28.767 38.452 21.784 1.00 34.87 ? ? ? ? ? . 236 GLY B O 184 ATOM 241 N N . SER B 184 237 . -27.637 37.325 20.216 1.00 29.65 ? ? ? ? ? . 237 SER B N 184 ATOM 242 C CA . SER B 184 237 . -28.774 37.237 19.301 1.00 40.31 ? ? ? ? ? . 237 SER B CA 184 ATOM 243 C C . SER B 184 237 . -29.471 35.876 19.376 1.00 36.90 ? ? ? ? ? . 237 SER B C 184 ATOM 244 O O . SER B 184 237 . -30.687 35.791 19.224 1.00 30.22 ? ? ? ? ? . 237 SER B O 184 ATOM 245 C CB . SER B 184 237 . -28.324 37.485 17.865 1.00 40.43 ? ? ? ? ? . 237 SER B CB 184 ATOM 246 O OG . SER B 184 237 . -27.898 38.827 17.703 1.00 60.07 ? ? ? ? ? . 237 SER B OG 184 ATOM 247 N N . LYS B 184 238 . -28.705 34.815 19.617 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 238 LYS B N 184 ATOM 248 C CA . LYS B 184 238 . -29.265 33.473 19.654 1.00 25.95 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CA 184 ATOM 249 C C . LYS B 184 238 . -28.428 32.539 20.511 1.00 27.65 ? ? ? ? ? . 238 LYS B C 184 ATOM 250 O O . LYS B 184 238 . -27.247 32.796 20.767 1.00 30.13 ? ? ? ? ? . 238 LYS B O 184 ATOM 251 C CB . LYS B 184 238 . -29.353 32.922 18.232 1.00 30.92 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CB 184 ATOM 252 C CG . LYS B 184 238 . -27.993 32.802 17.537 1.00 35.30 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CG 184 ATOM 253 C CD . LYS B 184 238 . -28.137 32.390 16.079 1.00 48.17 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CD 184 ATOM 254 C CE . LYS B 184 238 . -26.779 32.112 15.435 1.00 50.16 ? ? ? ? ? . 238 LYS B CE 184 ATOM 255 N NZ . LYS B 184 238 . -25.955 33.347 15.319 1.00 58.27 ? ? ? ? ? 1+ 238 LYS B NZ 184 ATOM 256 N N . LEU B 184 239 . -29.047 31.462 20.982 1.00 22.58 ? ? ? ? ? . 239 LEU B N 184 ATOM 257 C CA . LEU B 184 239 . -28.293 30.356 21.546 1.00 22.78 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CA 184 ATOM 258 C C . LEU B 184 239 . -28.032 29.348 20.433 1.00 29.31 ? ? ? ? ? . 239 LEU B C 184 ATOM 259 O O . LEU B 184 239 . -28.929 29.052 19.643 1.00 28.83 ? ? ? ? ? . 239 LEU B O 184 ATOM 260 C CB . LEU B 184 239 . -29.054 29.674 22.678 1.00 27.92 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CB 184 ATOM 261 C CG . LEU B 184 239 . -29.348 30.459 23.958 1.00 30.55 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CG 184 ATOM 262 C CD1 . LEU B 184 239 . -30.075 29.569 24.953 1.00 26.34 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CD1 184 ATOM 263 C CD2 . LEU B 184 239 . -28.058 31.033 24.574 1.00 28.83 ? ? ? ? ? . 239 LEU B CD2 184 ATOM 264 N N . THR B 184 240 . -26.804 28.845 20.358 1.00 22.46 ? ? ? ? ? . 240 THR B N 184 ATOM 265 C CA . THR B 184 240 . -26.472 27.737 19.457 1.00 23.29 ? ? ? ? ? . 240 THR B CA 184 ATOM 266 C C . THR B 184 240 . -26.167 26.526 20.320 1.00 24.07 ? ? ? ? ? . 240 THR B C 184 ATOM 267 O O . THR B 184 240 . -25.333 26.589 21.236 1.00 24.79 ? ? ? ? ? . 240 THR B O 184 ATOM 268 C CB . THR B 184 240 . -25.277 28.090 18.556 1.00 25.67 ? ? ? ? ? . 240 THR B CB 184 ATOM 269 C CG2 . THR B 184 240 . -24.906 26.931 17.607 1.00 29.68 ? ? ? ? ? . 240 THR B CG2 184 ATOM 270 O OG1 . THR B 184 240 . -25.606 29.249 17.778 1.00 27.57 ? ? ? ? ? . 240 THR B OG1 184 ATOM 271 N N . PHE B 184 241 . -26.881 25.437 20.052 1.00 22.95 ? ? ? ? ? . 241 PHE B N 184 ATOM 272 C CA . PHE B 184 241 . -26.722 24.184 20.782 1.00 19.40 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CA 184 ATOM 273 C C . PHE B 184 241 . -26.038 23.158 19.886 1.00 26.89 ? ? ? ? ? . 241 PHE B C 184 ATOM 274 O O . PHE B 184 241 . -26.418 23.004 18.718 1.00 24.67 ? ? ? ? ? . 241 PHE B O 184 ATOM 275 C CB . PHE B 184 241 . -28.092 23.609 21.182 1.00 21.92 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CB 184 ATOM 276 C CG . PHE B 184 241 . -28.805 24.372 22.258 1.00 23.02 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CG 184 ATOM 277 C CD1 . PHE B 184 241 . -28.773 23.928 23.572 1.00 28.28 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CD1 184 ATOM 278 C CD2 . PHE B 184 241 . -29.533 25.512 21.958 1.00 25.52 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CD2 184 ATOM 279 C CE1 . PHE B 184 241 . -29.439 24.628 24.580 1.00 27.06 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CE1 184 ATOM 280 C CE2 . PHE B 184 241 . -30.211 26.203 22.952 1.00 26.93 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CE2 184 ATOM 281 C CZ . PHE B 184 241 . -30.154 25.762 24.268 1.00 25.93 ? ? ? ? ? . 241 PHE B CZ 184 ATOM 282 N N . THR B 184 242 . -25.056 22.445 20.428 1.00 24.08 ? ? ? ? ? . 242 THR B N 184 ATOM 283 C CA . THR B 184 242 . -24.414 21.344 19.705 1.00 19.97 ? ? ? ? ? . 242 THR B CA 184 ATOM 284 C C . THR B 184 242 . -24.327 20.162 20.654 1.00 25.88 ? ? ? ? ? . 242 THR B C 184 ATOM 285 O O . THR B 184 242 . -23.666 20.229 21.693 1.00 24.39 ? ? ? ? ? . 242 THR B O 184 ATOM 286 C CB . THR B 184 242 . -22.992 21.706 19.172 1.00 24.68 ? ? ? ? ? . 242 THR B CB 184 ATOM 287 C CG2 . THR B 184 242 . -22.424 20.571 18.292 1.00 29.71 ? ? ? ? ? . 242 THR B CG2 184 ATOM 288 O OG1 . THR B 184 242 . -23.060 22.893 18.387 1.00 26.80 ? ? ? ? ? . 242 THR B OG1 184 ATOM 289 N N . TYR B 184 243 . -24.994 19.078 20.277 1.00 25.01 ? ? ? ? ? . 243 TYR B N 184 ATOM 290 C CA . TYR B 184 243 . -25.241 17.938 21.151 1.00 24.66 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CA 184 ATOM 291 C C . TYR B 184 243 . -24.710 16.659 20.534 1.00 22.40 ? ? ? ? ? . 243 TYR B C 184 ATOM 292 O O . TYR B 184 243 . -25.138 16.279 19.448 1.00 23.76 ? ? ? ? ? . 243 TYR B O 184 ATOM 293 C CB . TYR B 184 243 . -26.751 17.850 21.370 1.00 23.18 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CB 184 ATOM 294 C CG . TYR B 184 243 . -27.277 16.541 21.915 1.00 23.06 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CG 184 ATOM 295 C CD1 . TYR B 184 243 . -26.805 16.009 23.106 1.00 26.48 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CD1 184 ATOM 296 C CD2 . TYR B 184 243 . -28.293 15.854 21.245 1.00 29.34 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CD2 184 ATOM 297 C CE1 . TYR B 184 243 . -27.318 14.811 23.614 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CE1 184 ATOM 298 C CE2 . TYR B 184 243 . -28.812 14.675 21.740 1.00 26.99 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CE2 184 ATOM 299 C CZ . TYR B 184 243 . -28.326 14.159 22.918 1.00 27.68 ? ? ? ? ? . 243 TYR B CZ 184 ATOM 300 O OH . TYR B 184 243 . -28.852 12.987 23.398 1.00 33.88 ? ? ? ? ? . 243 TYR B OH 184 ATOM 301 N N . THR B 184 244 . -23.772 16.006 21.210 1.00 21.64 ? ? ? ? ? . 244 THR B N 184 ATOM 302 C CA . THR B 184 244 . -23.081 14.849 20.650 1.00 22.00 ? ? ? ? ? . 244 THR B CA 184 ATOM 303 C C . THR B 184 244 . -23.223 13.673 21.601 1.00 26.28 ? ? ? ? ? . 244 THR B C 184 ATOM 304 O O . THR B 184 244 . -23.019 13.815 22.802 1.00 27.04 ? ? ? ? ? . 244 THR B O 184 ATOM 305 C CB . THR B 184 244 . -21.581 15.133 20.416 1.00 24.28 ? ? ? ? ? . 244 THR B CB 184 ATOM 306 C CG2 . THR B 184 244 . -20.846 13.912 19.881 1.00 21.62 ? ? ? ? ? . 244 THR B CG2 184 ATOM 307 O OG1 . THR B 184 244 . -21.433 16.195 19.481 1.00 25.72 ? ? ? ? ? . 244 THR B OG1 184 ATOM 308 N N . VAL B 184 245 . -23.614 12.522 21.064 1.00 22.45 ? ? ? ? ? . 245 VAL B N 184 ATOM 309 C CA . VAL B 184 245 . -23.619 11.278 21.825 1.00 22.54 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CA 184 ATOM 310 C C . VAL B 184 245 . -22.531 10.392 21.237 1.00 23.74 ? ? ? ? ? . 245 VAL B C 184 ATOM 311 O O . VAL B 184 245 . -22.423 10.254 20.018 1.00 23.90 ? ? ? ? ? . 245 VAL B O 184 ATOM 312 C CB . VAL B 184 245 . -25.006 10.593 21.769 1.00 25.98 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CB 184 ATOM 313 C CG1 . VAL B 184 245 . -24.921 9.134 22.248 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CG1 184 ATOM 314 C CG2 . VAL B 184 245 . -26.001 11.380 22.592 1.00 27.74 ? ? ? ? ? . 245 VAL B CG2 184 ATOM 315 N N . THR B 184 246 . -21.699 9.813 22.098 1.00 24.15 ? ? ? ? ? . 246 THR B N 184 ATOM 316 C CA . THR B 184 246 . -20.512 9.106 21.646 1.00 25.48 ? ? ? ? ? . 246 THR B CA 184 ATOM 317 C C . THR B 184 246 . -19.996 8.118 22.701 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 246 THR B C 184 ATOM 318 O O . THR B 184 246 . -20.294 8.260 23.890 1.00 25.43 ? ? ? ? ? . 246 THR B O 184 ATOM 319 C CB . THR B 184 246 . -19.386 10.104 21.269 1.00 26.78 ? ? ? ? ? . 246 THR B CB 184 ATOM 320 C CG2 . THR B 184 246 . -19.074 11.077 22.420 1.00 22.96 ? ? ? ? ? . 246 THR B CG2 184 ATOM 321 O OG1 . THR B 184 246 . -18.199 9.389 20.920 1.00 26.21 ? ? ? ? ? . 246 THR B OG1 184 ATOM 322 N N . TYR B 184 247 . -19.238 7.118 22.257 1.00 23.92 ? ? ? ? ? . 247 TYR B N 184 ATOM 323 C CA . TYR B 184 247 . -18.592 6.175 23.168 1.00 25.36 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CA 184 ATOM 324 C C . TYR B 184 247 . -17.197 6.639 23.578 1.00 28.94 ? ? ? ? ? . 247 TYR B C 184 ATOM 325 O O . TYR B 184 247 . -16.542 5.993 24.393 1.00 28.40 ? ? ? ? ? . 247 TYR B O 184 ATOM 326 C CB . TYR B 184 247 . -18.553 4.755 22.558 1.00 24.74 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CB 184 ATOM 327 C CG . TYR B 184 247 . -19.931 4.172 22.459 1.00 28.78 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CG 184 ATOM 328 C CD1 . TYR B 184 247 . -20.469 3.431 23.506 1.00 28.84 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CD1 184 ATOM 329 C CD2 . TYR B 184 247 . -20.725 4.411 21.338 1.00 28.39 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CD2 184 ATOM 330 C CE1 . TYR B 184 247 . -21.743 2.924 23.428 1.00 26.40 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CE1 184 ATOM 331 C CE2 . TYR B 184 247 . -21.992 3.912 21.252 1.00 26.71 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CE2 184 ATOM 332 C CZ . TYR B 184 247 . -22.500 3.168 22.292 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 247 TYR B CZ 184 ATOM 333 O OH . TYR B 184 247 . -23.770 2.675 22.196 1.00 30.69 ? ? ? ? ? . 247 TYR B OH 184 ATOM 334 N N . VAL B 184 248 . -16.757 7.764 23.017 1.00 27.71 ? ? ? ? ? . 248 VAL B N 184 ATOM 335 C CA . VAL B 184 248 . -15.477 8.383 23.368 1.00 26.19 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CA 184 ATOM 336 C C . VAL B 184 248 . -15.644 9.272 24.616 1.00 28.24 ? ? ? ? ? . 248 VAL B C 184 ATOM 337 O O . VAL B 184 248 . -16.477 10.180 24.637 1.00 25.61 ? ? ? ? ? . 248 VAL B O 184 ATOM 338 C CB . VAL B 184 248 . -14.943 9.263 22.205 1.00 29.15 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CB 184 ATOM 339 C CG1 . VAL B 184 248 . -13.625 9.980 22.595 1.00 30.88 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CG1 184 ATOM 340 C CG2 . VAL B 184 248 . -14.751 8.428 20.930 1.00 26.92 ? ? ? ? ? . 248 VAL B CG2 184 ATOM 341 N N . ASN B 184 249 . -14.865 8.991 25.653 1.00 27.30 ? ? ? ? ? . 249 ASN B N 184 ATOM 342 C CA . ASN B 184 249 . -14.896 9.784 26.881 1.00 26.36 ? ? ? ? ? . 249 ASN B CA 184 ATOM 343 C C . ASN B 184 249 . -14.387 11.197 26.596 1.00 27.85 ? ? ? ? ? . 249 ASN B C 184 ATOM 344 O O . ASN B 184 249 . -13.231 11.379 26.230 1.00 30.49 ? ? ? ? ? . 249 ASN B O 184 ATOM 345 C CB . ASN B 184 249 . -14.019 9.130 27.957 1.00 28.38 ? ? ? ? ? . 249 ASN B CB 184 ATOM 346 C CG . ASN B 184 249 . -14.144 9.830 29.317 1.00 30.45 ? ? ? ? ? . 249 ASN B CG 184 ATOM 347 N ND2 . ASN B 184 249 . -14.006 9.060 30.387 1.00 30.49 ? ? ? ? ? . 249 ASN B ND2 184 ATOM 348 O OD1 . ASN B 184 249 . -14.394 11.042 29.395 1.00 31.35 ? ? ? ? ? . 249 ASN B OD1 184 ATOM 349 N N . PRO B 184 250 . -15.252 12.211 26.750 1.00 27.66 ? ? ? ? ? . 250 PRO B N 184 ATOM 350 C CA . PRO B 184 250 . -14.809 13.554 26.352 1.00 26.66 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CA 184 ATOM 351 C C . PRO B 184 250 . -13.638 14.053 27.195 1.00 35.58 ? ? ? ? ? . 250 PRO B C 184 ATOM 352 O O . PRO B 184 250 . -12.900 14.934 26.760 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 250 PRO B O 184 ATOM 353 C CB . PRO B 184 250 . -16.046 14.435 26.598 1.00 31.85 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CB 184 ATOM 354 C CG . PRO B 184 250 . -17.197 13.492 26.737 1.00 35.61 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CG 184 ATOM 355 C CD . PRO B 184 250 . -16.633 12.194 27.251 1.00 30.23 ? ? ? ? ? . 250 PRO B CD 184 ATOM 356 N N . LYS B 184 251 . -13.465 13.495 28.385 1.00 36.31 ? ? ? ? ? . 251 LYS B N 184 ATOM 357 C CA . LYS B 184 251 . -12.382 13.928 29.272 1.00 33.27 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CA 184 ATOM 358 C C . LYS B 184 251 . -11.016 13.515 28.727 1.00 39.95 ? ? ? ? ? . 251 LYS B C 184 ATOM 359 O O . LYS B 184 251 . -10.047 14.265 28.813 1.00 41.82 ? ? ? ? ? . 251 LYS B O 184 ATOM 360 C CB . LYS B 184 251 . -12.593 13.344 30.676 1.00 36.20 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CB 184 ATOM 361 C CG . LYS B 184 251 . -11.426 13.548 31.635 1.00 45.42 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CG 184 ATOM 362 C CD . LYS B 184 251 . -11.346 14.978 32.129 1.00 46.90 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CD 184 ATOM 363 C CE . LYS B 184 251 . -10.226 15.144 33.158 1.00 64.59 ? ? ? ? ? . 251 LYS B CE 184 ATOM 364 N NZ . LYS B 184 251 . -9.909 16.580 33.428 1.00 60.68 ? ? ? ? ? 1+ 251 LYS B NZ 184 ATOM 365 N N . THR B 184 252 . -10.948 12.319 28.153 1.00 36.76 ? ? ? ? ? . 252 THR B N 184 ATOM 366 C CA . THR B 184 252 . -9.688 11.755 27.687 1.00 40.86 ? ? ? ? ? . 252 THR B CA 184 ATOM 367 C C . THR B 184 252 . -9.581 11.702 26.171 1.00 47.55 ? ? ? ? ? . 252 THR B C 184 ATOM 368 O O . THR B 184 252 . -8.488 11.545 25.628 1.00 37.45 ? ? ? ? ? . 252 THR B O 184 ATOM 369 C CB . THR B 184 252 . -9.532 10.307 28.189 1.00 43.48 ? ? ? ? ? . 252 THR B CB 184 ATOM 370 C CG2 . THR B 184 252 . -9.557 10.260 29.708 1.00 45.76 ? ? ? ? ? . 252 THR B CG2 184 ATOM 371 O OG1 . THR B 184 252 . -10.604 9.502 27.671 1.00 38.47 ? ? ? ? ? . 252 THR B OG1 184 ATOM 372 N N . ASN B 184 253 . -10.711 11.812 25.482 1.00 32.92 ? ? ? ? ? . 253 ASN B N 184 ATOM 373 C CA . ASN B 184 253 . -10.731 11.556 24.045 1.00 36.27 ? ? ? ? ? . 253 ASN B CA 184 ATOM 374 C C . ASN B 184 253 . -10.281 10.127 23.720 1.00 36.40 ? ? ? ? ? . 253 ASN B C 184 ATOM 375 O O . ASN B 184 253 . -9.770 9.864 22.635 1.00 44.59 ? ? ? ? ? . 253 ASN B O 184 ATOM 376 C CB . ASN B 184 253 . -9.844 12.560 23.310 1.00 45.47 ? ? ? ? ? . 253 ASN B CB 184 ATOM 377 C CG . ASN B 184 253 . -10.480 13.074 22.025 1.00 66.07 ? ? ? ? ? . 253 ASN B CG 184 ATOM 378 N ND2 . ASN B 184 253 . -9.724 13.031 20.930 1.00 75.12 ? ? ? ? ? . 253 ASN B ND2 184 ATOM 379 O OD1 . ASN B 184 253 . -11.637 13.502 22.018 1.00 66.93 ? ? ? ? ? . 253 ASN B OD1 184 ATOM 380 N N . ASP B 184 254 . -10.460 9.206 24.662 1.00 39.99 ? ? ? ? ? . 254 ASP B N 184 ATOM 381 C CA . ASP B 184 254 . -10.194 7.787 24.413 1.00 41.72 ? ? ? ? ? . 254 ASP B CA 184 ATOM 382 C C . ASP B 184 254 . -11.511 7.044 24.233 1.00 41.78 ? ? ? ? ? . 254 ASP B C 184 ATOM 383 O O . ASP B 184 254 . -12.444 7.223 25.024 1.00 32.23 ? ? ? ? ? . 254 ASP B O 184 ATOM 384 C CB . ASP B 184 254 . -9.459 7.145 25.592 1.00 48.31 ? ? ? ? ? . 254 ASP B CB 184 ATOM 385 C CG . ASP B 184 254 . -8.060 7.694 25.793 1.00 64.26 ? ? ? ? ? . 254 ASP B CG 184 ATOM 386 O OD1 . ASP B 184 254 . -7.463 8.189 24.808 1.00 60.31 ? ? ? ? ? . 254 ASP B OD1 184 ATOM 387 O OD2 . ASP B 184 254 . -7.557 7.614 26.943 1.00 53.94 ? ? ? ? ? 1- 254 ASP B OD2 184 ATOM 388 N N . LEU B 184 255 . -11.575 6.206 23.204 1.00 37.70 ? ? ? ? ? . 255 LEU B N 184 ATOM 389 C CA . LEU B 184 255 . -12.733 5.354 22.973 1.00 38.10 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CA 184 ATOM 390 C C . LEU B 184 255 . -12.728 4.196 23.965 1.00 47.81 ? ? ? ? ? . 255 LEU B C 184 ATOM 391 O O . LEU B 184 255 . -11.710 3.534 24.133 1.00 40.81 ? ? ? ? ? . 255 LEU B O 184 ATOM 392 C CB . LEU B 184 255 . -12.698 4.810 21.536 1.00 32.77 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CB 184 ATOM 393 C CG . LEU B 184 255 . -13.815 3.851 21.132 1.00 35.15 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CG 184 ATOM 394 C CD1 . LEU B 184 255 . -15.194 4.504 21.308 1.00 32.95 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CD1 184 ATOM 395 C CD2 . LEU B 184 255 . -13.614 3.398 19.684 1.00 36.48 ? ? ? ? ? . 255 LEU B CD2 184 ATOM 396 N N . GLY B 184 256 . -13.864 3.955 24.620 1.00 40.15 ? ? ? ? ? . 256 GLY B N 184 ATOM 397 C CA . GLY B 184 256 . -14.012 2.807 25.500 1.00 41.57 ? ? ? ? ? . 256 GLY B CA 184 ATOM 398 C C . GLY B 184 256 . -13.836 1.506 24.722 1.00 46.05 ? ? ? ? ? . 256 GLY B C 184 ATOM 399 O O . GLY B 184 256 . -13.758 1.517 23.497 1.00 38.45 ? ? ? ? ? . 256 GLY B O 184 ATOM 400 N N . ASN B 184 257 . -13.764 0.379 25.421 1.00 44.05 ? ? ? ? ? . 257 ASN B N 184 ATOM 401 C CA . ASN B 184 257 . -13.584 -0.900 24.747 1.00 43.95 ? ? ? ? ? . 257 ASN B CA 184 ATOM 402 C C . ASN B 184 257 . -14.907 -1.405 24.194 1.00 43.88 ? ? ? ? ? . 257 ASN B C 184 ATOM 403 O O . ASN B 184 257 . -15.687 -2.042 24.905 1.00 41.00 ? ? ? ? ? . 257 ASN B O 184 ATOM 404 C CB . ASN B 184 257 . -13.000 -1.943 25.698 1.00 52.73 ? ? ? ? ? . 257 ASN B CB 184 ATOM 405 C CG . ASN B 184 257 . -12.729 -3.268 25.005 1.00 63.67 ? ? ? ? ? . 257 ASN B CG 184 ATOM 406 N ND2 . ASN B 184 257 . -12.559 -4.325 25.793 1.00 62.73 ? ? ? ? ? . 257 ASN B ND2 184 ATOM 407 O OD1 . ASN B 184 257 . -12.672 -3.340 23.771 1.00 56.32 ? ? ? ? ? . 257 ASN B OD1 184 ATOM 408 N N . ILE B 184 258 . -15.177 -1.102 22.930 1.00 41.08 ? ? ? ? ? . 258 ILE B N 184 ATOM 409 C CA . ILE B 184 258 . -16.407 -1.572 22.309 1.00 37.01 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CA 184 ATOM 410 C C . ILE B 184 258 . -16.080 -2.484 21.127 1.00 44.59 ? ? ? ? ? . 258 ILE B C 184 ATOM 411 O O . ILE B 184 258 . -16.849 -2.575 20.174 1.00 39.83 ? ? ? ? ? . 258 ILE B O 184 ATOM 412 C CB . ILE B 184 258 . -17.309 -0.398 21.857 1.00 33.42 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CB 184 ATOM 413 C CG1 . ILE B 184 258 . -16.541 0.576 20.962 1.00 30.40 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CG1 184 ATOM 414 C CG2 . ILE B 184 258 . -17.878 0.330 23.074 1.00 42.03 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CG2 184 ATOM 415 C CD1 . ILE B 184 258 . -17.433 1.675 20.363 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 258 ILE B CD1 184 ATOM 416 N N . SER B 184 259 . -14.937 -3.166 21.210 1.00 40.59 ? ? ? ? ? . 259 SER B N 184 ATOM 417 C CA . SER B 184 259 . -14.443 -3.999 20.115 1.00 48.71 ? ? ? ? ? . 259 SER B CA 184 ATOM 418 C C . SER B 184 259 . -15.437 -5.101 19.743 1.00 49.56 ? ? ? ? ? . 259 SER B C 184 ATOM 419 O O . SER B 184 259 . -15.436 -5.585 18.618 1.00 51.44 ? ? ? ? ? . 259 SER B O 184 ATOM 420 C CB . SER B 184 259 . -13.079 -4.607 20.479 1.00 49.40 ? ? ? ? ? . 259 SER B CB 184 ATOM 421 O OG . SER B 184 259 . -13.172 -5.418 21.642 1.00 55.62 ? ? ? ? ? . 259 SER B OG 184 ATOM 422 N N . SER B 184 260 . -16.297 -5.474 20.682 1.00 41.78 ? ? ? ? ? . 260 SER B N 184 ATOM 423 C CA . SER B 184 260 . -17.246 -6.544 20.451 1.00 56.35 ? ? ? ? ? . 260 SER B CA 184 ATOM 424 C C . SER B 184 260 . -18.602 -6.012 19.964 1.00 61.56 ? ? ? ? ? . 260 SER B C 184 ATOM 425 O O . SER B 184 260 . -19.578 -6.760 19.880 1.00 47.75 ? ? ? ? ? . 260 SER B O 184 ATOM 426 C CB . SER B 184 260 . -17.409 -7.371 21.731 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 260 SER B CB 184 ATOM 427 O OG . SER B 184 260 . -18.489 -6.913 22.519 1.00 58.58 ? ? ? ? ? . 260 SER B OG 184 ATOM 428 N N . MET B 184 261 . -18.667 -4.723 19.637 1.00 45.79 ? ? ? ? ? . 261 MET B N 184 ATOM 429 C CA . MET B 184 261 . -19.910 -4.149 19.131 1.00 41.44 ? ? ? ? ? . 261 MET B CA 184 ATOM 430 C C . MET B 184 261 . -20.145 -4.626 17.699 1.00 29.61 ? ? ? ? ? . 261 MET B C 184 ATOM 431 O O . MET B 184 261 . -19.243 -4.590 16.862 1.00 39.85 ? ? ? ? ? . 261 MET B O 184 ATOM 432 C CB . MET B 184 261 . -19.863 -2.618 19.175 1.00 39.77 ? ? ? ? ? . 261 MET B CB 184 ATOM 433 C CG . MET B 184 261 . -21.177 -1.943 18.815 1.00 30.89 ? ? ? ? ? . 261 MET B CG 184 ATOM 434 S SD . MET B 184 261 . -21.071 -0.142 19.023 1.00 32.47 ? ? ? ? ? . 261 MET B SD 184 ATOM 435 C CE . MET B 184 261 . -21.200 0.042 20.812 1.00 31.50 ? ? ? ? ? . 261 MET B CE 184 ATOM 436 N N . ARG B 184 262 . -21.350 -5.102 17.425 1.00 36.39 ? ? ? ? ? . 262 ARG B N 184 ATOM 437 C CA . ARG B 184 262 . -21.676 -5.516 16.067 1.00 35.39 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CA 184 ATOM 438 C C . ARG B 184 262 . -21.836 -4.280 15.168 1.00 44.65 ? ? ? ? ? . 262 ARG B C 184 ATOM 439 O O . ARG B 184 262 . -22.419 -3.270 15.584 1.00 35.61 ? ? ? ? ? . 262 ARG B O 184 ATOM 440 C CB . ARG B 184 262 . -22.914 -6.422 16.055 1.00 46.10 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CB 184 ATOM 441 C CG . ARG B 184 262 . -24.249 -5.737 16.247 1.00 60.13 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CG 184 ATOM 442 C CD . ARG B 184 262 . -25.415 -6.751 16.233 1.00 75.65 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CD 184 ATOM 443 N NE . ARG B 184 262 . -26.542 -6.290 15.409 1.00 75.65 ? ? ? ? ? . 262 ARG B NE 184 ATOM 444 C CZ . ARG B 184 262 . -27.657 -5.731 15.877 1.00 77.11 ? ? ? ? ? . 262 ARG B CZ 184 ATOM 445 N NH1 . ARG B 184 262 . -27.838 -5.556 17.180 1.00 72.13 ? ? ? ? ? 1+ 262 ARG B NH1 184 ATOM 446 N NH2 . ARG B 184 262 . -28.611 -5.346 15.034 1.00 85.66 ? ? ? ? ? . 262 ARG B NH2 184 ATOM 447 N N . PRO B 184 263 . -21.282 -4.343 13.946 1.00 43.75 ? ? ? ? ? . 263 PRO B N 184 ATOM 448 C CA . PRO B 184 263 . -21.274 -3.190 13.037 1.00 35.09 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CA 184 ATOM 449 C C . PRO B 184 263 . -22.660 -2.611 12.789 1.00 36.82 ? ? ? ? ? . 263 PRO B C 184 ATOM 450 O O . PRO B 184 263 . -22.766 -1.408 12.541 1.00 36.55 ? ? ? ? ? . 263 PRO B O 184 ATOM 451 C CB . PRO B 184 263 . -20.694 -3.763 11.739 1.00 43.00 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CB 184 ATOM 452 C CG . PRO B 184 263 . -19.879 -4.925 12.166 1.00 58.35 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CG 184 ATOM 453 C CD . PRO B 184 263 . -20.573 -5.501 13.370 1.00 50.23 ? ? ? ? ? . 263 PRO B CD 184 ATOM 454 N N . GLY B 184 264 . -23.701 -3.436 12.868 1.00 33.82 ? ? ? ? ? . 264 GLY B N 184 ATOM 455 C CA . GLY B 184 264 . -25.053 -2.983 12.583 1.00 31.44 ? ? ? ? ? . 264 GLY B CA 184 ATOM 456 C C . GLY B 184 264 . -25.910 -2.653 13.783 1.00 36.85 ? ? ? ? ? . 264 GLY B C 184 ATOM 457 O O . GLY B 184 264 . -27.086 -2.312 13.629 1.00 36.26 ? ? ? ? ? . 264 GLY B O 184 ATOM 458 N N . TYR B 184 265 . -25.338 -2.759 14.984 1.00 30.78 ? ? ? ? ? . 265 TYR B N 184 ATOM 459 C CA . TYR B 184 265 . -25.962 -2.195 16.178 1.00 34.41 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CA 184 ATOM 460 C C . TYR B 184 265 . -26.203 -0.721 15.862 1.00 29.84 ? ? ? ? ? . 265 TYR B C 184 ATOM 461 O O . TYR B 184 265 . -25.437 -0.127 15.110 1.00 34.73 ? ? ? ? ? . 265 TYR B O 184 ATOM 462 C CB . TYR B 184 265 . -24.999 -2.332 17.357 1.00 34.51 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CB 184 ATOM 463 C CG . TYR B 184 265 . -25.471 -1.765 18.671 1.00 33.68 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CG 184 ATOM 464 C CD1 . TYR B 184 265 . -26.566 -2.295 19.325 1.00 35.53 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CD1 184 ATOM 465 C CD2 . TYR B 184 265 . -24.784 -0.722 19.283 1.00 33.51 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CD2 184 ATOM 466 C CE1 . TYR B 184 265 . -26.985 -1.794 20.543 1.00 35.60 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CE1 184 ATOM 467 C CE2 . TYR B 184 265 . -25.194 -0.206 20.497 1.00 33.06 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CE2 184 ATOM 468 C CZ . TYR B 184 265 . -26.286 -0.744 21.125 1.00 34.70 ? ? ? ? ? . 265 TYR B CZ 184 ATOM 469 O OH . TYR B 184 265 . -26.697 -0.254 22.337 1.00 32.39 ? ? ? ? ? . 265 TYR B OH 184 ATOM 470 N N . SER B 184 266 . -27.258 -0.137 16.402 1.00 33.91 ? ? ? ? ? . 266 SER B N 184 ATOM 471 C CA . SER B 184 266 . -27.536 1.263 16.116 1.00 35.84 ? ? ? ? ? . 266 SER B CA 184 ATOM 472 C C . SER B 184 266 . -28.253 1.957 17.255 1.00 30.78 ? ? ? ? ? . 266 SER B C 184 ATOM 473 O O . SER B 184 266 . -29.124 1.366 17.906 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 266 SER B O 184 ATOM 474 C CB . SER B 184 266 . -28.386 1.381 14.847 1.00 44.08 ? ? ? ? ? . 266 SER B CB 184 ATOM 475 O OG . SER B 184 266 . -28.339 2.707 14.350 1.00 45.84 ? ? ? ? ? . 266 SER B OG 184 ATOM 476 N N . ILE B 184 267 . -27.918 3.236 17.461 1.00 27.16 ? ? ? ? ? . 267 ILE B N 184 ATOM 477 C CA . ILE B 184 267 . -28.555 4.027 18.512 1.00 32.18 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CA 184 ATOM 478 C C . ILE B 184 267 . -29.136 5.354 18.014 1.00 27.48 ? ? ? ? ? . 267 ILE B C 184 ATOM 479 O O . ILE B 184 267 . -28.639 5.940 17.049 1.00 28.21 ? ? ? ? ? . 267 ILE B O 184 ATOM 480 C CB . ILE B 184 267 . -27.556 4.340 19.665 1.00 30.52 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CB 184 ATOM 481 C CG1 . ILE B 184 267 . -26.322 5.065 19.126 1.00 29.39 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CG1 184 ATOM 482 C CG2 . ILE B 184 267 . -27.134 3.056 20.383 1.00 32.64 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CG2 184 ATOM 483 C CD1 . ILE B 184 267 . -25.481 5.729 20.220 1.00 31.15 ? ? ? ? ? . 267 ILE B CD1 184 ATOM 484 N N . TYR B 184 268 . -30.181 5.820 18.700 1.00 27.73 ? ? ? ? ? . 268 TYR B N 184 ATOM 485 C CA . TYR B 184 268 . -30.716 7.170 18.518 1.00 26.03 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CA 184 ATOM 486 C C . TYR B 184 268 . -30.119 8.126 19.563 1.00 30.05 ? ? ? ? ? . 268 TYR B C 184 ATOM 487 O O . TYR B 184 268 . -29.761 7.689 20.659 1.00 28.99 ? ? ? ? ? . 268 TYR B O 184 ATOM 488 C CB . TYR B 184 268 . -32.222 7.166 18.727 1.00 27.88 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CB 184 ATOM 489 C CG . TYR B 184 268 . -33.023 6.409 17.688 1.00 37.71 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CG 184 ATOM 490 C CD1 . TYR B 184 268 . -32.826 6.622 16.330 1.00 38.41 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CD1 184 ATOM 491 C CD2 . TYR B 184 268 . -33.988 5.493 18.078 1.00 37.46 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CD2 184 ATOM 492 C CE1 . TYR B 184 268 . -33.580 5.939 15.387 1.00 41.10 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CE1 184 ATOM 493 C CE2 . TYR B 184 268 . -34.739 4.805 17.152 1.00 41.08 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CE2 184 ATOM 494 C CZ . TYR B 184 268 . -34.531 5.028 15.810 1.00 46.31 ? ? ? ? ? . 268 TYR B CZ 184 ATOM 495 O OH . TYR B 184 268 . -35.288 4.339 14.894 1.00 48.25 ? ? ? ? ? . 268 TYR B OH 184 ATOM 496 N N . ASN B 184 269 . -30.052 9.422 19.248 1.00 28.76 ? ? ? ? ? . 269 ASN B N 184 ATOM 497 C CA . ASN B 184 269 . -29.679 10.437 20.252 1.00 23.75 ? ? ? ? ? . 269 ASN B CA 184 ATOM 498 C C . ASN B 184 269 . -30.887 11.268 20.689 1.00 32.53 ? ? ? ? ? . 269 ASN B C 184 ATOM 499 O O . ASN B 184 269 . -30.749 12.239 21.433 1.00 31.35 ? ? ? ? ? . 269 ASN B O 184 ATOM 500 C CB . ASN B 184 269 . -28.559 11.353 19.728 1.00 27.54 ? ? ? ? ? . 269 ASN B CB 184 ATOM 501 C CG . ASN B 184 269 . -29.030 12.282 18.611 1.00 33.94 ? ? ? ? ? . 269 ASN B CG 184 ATOM 502 N ND2 . ASN B 184 269 . -28.235 13.316 18.318 1.00 26.49 ? ? ? ? ? . 269 ASN B ND2 184 ATOM 503 O OD1 . ASN B 184 269 . -30.084 12.058 18.005 1.00 32.28 ? ? ? ? ? . 269 ASN B OD1 184 ATOM 504 N N . SER B 184 270 . -32.081 10.889 20.239 1.00 30.88 ? ? ? ? ? . 270 SER B N 184 ATOM 505 C CA . SER B 184 270 . -33.283 11.603 20.647 1.00 32.99 ? ? ? ? ? . 270 SER B CA 184 ATOM 506 C C . SER B 184 270 . -34.420 10.643 20.906 1.00 40.97 ? ? ? ? ? . 270 SER B C 184 ATOM 507 O O . SER B 184 270 . -34.545 9.636 20.221 1.00 36.21 ? ? ? ? ? . 270 SER B O 184 ATOM 508 C CB . SER B 184 270 . -33.714 12.611 19.587 1.00 36.49 ? ? ? ? ? . 270 SER B CB 184 ATOM 509 O OG . SER B 184 270 . -33.773 12.002 18.310 1.00 48.97 ? ? ? ? ? . 270 SER B OG 184 ATOM 510 N N . GLY B 184 271 . -35.248 10.967 21.892 1.00 42.02 ? ? ? ? ? . 271 GLY B N 184 ATOM 511 C CA . GLY B 184 271 . -36.449 10.195 22.157 1.00 60.64 ? ? ? ? ? . 271 GLY B CA 184 ATOM 512 C C . GLY B 184 271 . -37.590 10.610 21.242 1.00 65.04 ? ? ? ? ? . 271 GLY B C 184 ATOM 513 O O . GLY B 184 271 . -37.530 11.642 20.576 1.00 76.08 ? ? ? ? ? . 271 GLY B O 184 ATOM 514 N N . THR B 184 272 . -38.634 9.794 21.194 1.00 71.14 ? ? ? ? ? . 272 THR B N 184 ATOM 515 C CA . THR B 184 272 . -39.851 10.173 20.491 1.00 77.13 ? ? ? ? ? . 272 THR B CA 184 ATOM 516 C C . THR B 184 272 . -40.526 11.263 21.313 1.00 70.61 ? ? ? ? ? . 272 THR B C 184 ATOM 517 O O . THR B 184 272 . -39.867 12.110 21.909 1.00 53.32 ? ? ? ? ? . 272 THR B O 184 ATOM 518 C CB . THR B 184 272 . -40.812 8.983 20.398 1.00 97.22 ? ? ? ? ? . 272 THR B CB 184 ATOM 519 C CG2 . THR B 184 272 . -40.122 7.774 19.775 1.00 110.53 ? ? ? ? ? . 272 THR B CG2 184 ATOM 520 O OG1 . THR B 184 272 . -41.276 8.643 21.713 1.00 86.01 ? ? ? ? ? . 272 THR B OG1 184 ATOM 521 N N . SER B 184 273 . -41.844 11.220 21.407 1.00 92.29 ? ? ? ? ? . 273 SER B N 184 ATOM 522 C CA . SER B 184 273 . -42.483 11.887 22.525 1.00 103.08 ? ? ? ? ? . 273 SER B CA 184 ATOM 523 C C . SER B 184 273 . -42.372 10.940 23.727 1.00 106.53 ? ? ? ? ? . 273 SER B C 184 ATOM 524 O O . SER B 184 273 . -43.243 10.898 24.598 1.00 103.04 ? ? ? ? ? . 273 SER B O 184 ATOM 525 C CB . SER B 184 273 . -43.916 12.264 22.188 1.00 108.52 ? ? ? ? ? . 273 SER B CB 184 ATOM 526 O OG . SER B 184 273 . -43.911 13.229 21.149 1.00 101.41 ? ? ? ? ? . 273 SER B OG 184 ATOM 527 N N . THR B 184 274 . -41.284 10.165 23.721 1.00 94.65 ? ? ? ? ? . 274 THR B N 184 ATOM 528 C CA . THR B 184 274 . -40.832 9.368 24.854 1.00 83.30 ? ? ? ? ? . 274 THR B CA 184 ATOM 529 C C . THR B 184 274 . -40.323 10.264 25.979 1.00 83.86 ? ? ? ? ? . 274 THR B C 184 ATOM 530 O O . THR B 184 274 . -40.377 9.895 27.154 1.00 73.12 ? ? ? ? ? . 274 THR B O 184 ATOM 531 C CB . THR B 184 274 . -39.682 8.425 24.424 1.00 81.70 ? ? ? ? ? . 274 THR B CB 184 ATOM 532 C CG2 . THR B 184 274 . -38.605 8.330 25.507 1.00 51.95 ? ? ? ? ? . 274 THR B CG2 184 ATOM 533 O OG1 . THR B 184 274 . -40.204 7.117 24.152 1.00 96.78 ? ? ? ? ? . 274 THR B OG1 184 ATOM 534 N N . GLN B 184 275 . -39.809 11.436 25.618 1.00 63.01 ? ? ? ? ? . 275 GLN B N 184 ATOM 535 C CA . GLN B 184 275 . -39.421 12.416 26.622 1.00 73.07 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CA 184 ATOM 536 C C . GLN B 184 275 . -39.176 13.774 25.992 1.00 48.28 ? ? ? ? ? . 275 GLN B C 184 ATOM 537 O O . GLN B 184 275 . -38.709 13.875 24.859 1.00 43.79 ? ? ? ? ? . 275 GLN B O 184 ATOM 538 C CB . GLN B 184 275 . -38.163 11.966 27.380 1.00 79.51 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CB 184 ATOM 539 C CG . GLN B 184 275 . -36.857 12.195 26.625 1.00 78.36 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CG 184 ATOM 540 C CD . GLN B 184 275 . -35.620 12.021 27.500 1.00 83.48 ? ? ? ? ? . 275 GLN B CD 184 ATOM 541 N NE2 . GLN B 184 275 . -35.696 11.107 28.469 1.00 69.61 ? ? ? ? ? . 275 GLN B NE2 184 ATOM 542 O OE1 . GLN B 184 275 . -34.605 12.703 27.303 1.00 79.38 ? ? ? ? ? . 275 GLN B OE1 184 ATOM 543 N N . THR B 184 276 . -39.496 14.821 26.736 1.00 46.80 ? ? ? ? ? . 276 THR B N 184 ATOM 544 C CA . THR B 184 276 . -39.096 16.158 26.346 1.00 44.16 ? ? ? ? ? . 276 THR B CA 184 ATOM 545 C C . THR B 184 276 . -37.563 16.232 26.380 1.00 37.13 ? ? ? ? ? . 276 THR B C 184 ATOM 546 O O . THR B 184 276 . -36.947 15.771 27.334 1.00 39.75 ? ? ? ? ? . 276 THR B O 184 ATOM 547 C CB . THR B 184 276 . -39.708 17.190 27.288 1.00 51.91 ? ? ? ? ? . 276 THR B CB 184 ATOM 548 C CG2 . THR B 184 276 . -39.257 18.595 26.915 1.00 49.10 ? ? ? ? ? . 276 THR B CG2 184 ATOM 549 O OG1 . THR B 184 276 . -41.137 17.109 27.198 1.00 52.58 ? ? ? ? ? . 276 THR B OG1 184 ATOM 550 N N . MET B 184 277 . -36.956 16.770 25.325 1.00 38.41 ? ? ? ? ? . 277 MET B N 184 ATOM 551 C CA . MET B 184 277 . -35.500 16.941 25.283 1.00 37.36 ? ? ? ? ? . 277 MET B CA 184 ATOM 552 C C . MET B 184 277 . -35.096 18.324 25.799 1.00 34.95 ? ? ? ? ? . 277 MET B C 184 ATOM 553 O O . MET B 184 277 . -34.048 18.487 26.412 1.00 33.08 ? ? ? ? ? . 277 MET B O 184 ATOM 554 C CB . MET B 184 277 . -34.973 16.823 23.851 1.00 39.41 ? ? ? ? ? . 277 MET B CB 184 ATOM 555 C CG . MET B 184 277 . -35.300 15.533 23.138 1.00 59.17 ? ? ? ? ? . 277 MET B CG 184 ATOM 556 S SD . MET B 184 277 . -34.223 14.149 23.531 1.00 39.34 ? ? ? ? ? . 277 MET B SD 184 ATOM 557 C CE . MET B 184 277 . -32.568 14.779 23.164 1.00 37.19 ? ? ? ? ? . 277 MET B CE 184 ATOM 558 N N . LEU B 184 278 . -35.935 19.317 25.524 1.00 33.80 ? ? ? ? ? . 278 LEU B N 184 ATOM 559 C CA . LEU B 184 278 . -35.565 20.712 25.717 1.00 32.96 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CA 184 ATOM 560 C C . LEU B 184 278 . -36.741 21.542 26.239 1.00 35.69 ? ? ? ? ? . 278 LEU B C 184 ATOM 561 O O . LEU B 184 278 . -37.827 21.520 25.662 1.00 34.37 ? ? ? ? ? . 278 LEU B O 184 ATOM 562 C CB . LEU B 184 278 . -35.095 21.278 24.384 1.00 26.83 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CB 184 ATOM 563 C CG . LEU B 184 278 . -34.606 22.736 24.366 1.00 28.89 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CG 184 ATOM 564 C CD1 . LEU B 184 278 . -33.277 22.865 25.091 1.00 29.66 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CD1 184 ATOM 565 C CD2 . LEU B 184 278 . -34.492 23.184 22.936 1.00 32.32 ? ? ? ? ? . 278 LEU B CD2 184 ATOM 566 N N . THR B 184 279 . -36.524 22.264 27.332 1.00 30.66 ? ? ? ? ? . 279 THR B N 184 ATOM 567 C CA . THR B 184 279 . -37.466 23.296 27.761 1.00 35.78 ? ? ? ? ? . 279 THR B CA 184 ATOM 568 C C . THR B 184 279 . -36.764 24.656 27.710 1.00 40.32 ? ? ? ? ? . 279 THR B C 184 ATOM 569 O O . THR B 184 279 . -35.568 24.755 27.996 1.00 35.06 ? ? ? ? ? . 279 THR B O 184 ATOM 570 C CB . THR B 184 279 . -38.002 23.046 29.176 1.00 37.78 ? ? ? ? ? . 279 THR B CB 184 ATOM 571 C CG2 . THR B 184 279 . -38.596 21.649 29.289 1.00 41.72 ? ? ? ? ? . 279 THR B CG2 184 ATOM 572 O OG1 . THR B 184 279 . -36.946 23.194 30.125 1.00 42.27 ? ? ? ? ? . 279 THR B OG1 184 ATOM 573 N N . LEU B 184 280 . -37.518 25.688 27.336 1.00 34.48 ? ? ? ? ? . 280 LEU B N 184 ATOM 574 C CA . LEU B 184 280 . -36.976 27.014 27.046 1.00 34.58 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CA 184 ATOM 575 C C . LEU B 184 280 . -37.633 28.092 27.901 1.00 46.49 ? ? ? ? ? . 280 LEU B C 184 ATOM 576 O O . LEU B 184 280 . -38.849 28.096 28.073 1.00 40.25 ? ? ? ? ? . 280 LEU B O 184 ATOM 577 C CB . LEU B 184 280 . -37.202 27.345 25.574 1.00 38.07 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CB 184 ATOM 578 C CG . LEU B 184 280 . -36.484 26.414 24.596 1.00 41.15 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CG 184 ATOM 579 C CD1 . LEU B 184 280 . -36.728 26.847 23.168 1.00 45.67 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CD1 184 ATOM 580 C CD2 . LEU B 184 280 . -34.988 26.372 24.900 1.00 37.97 ? ? ? ? ? . 280 LEU B CD2 184 ATOM 581 N N . GLY B 184 281 . -36.823 29.001 28.433 1.00 34.82 ? ? ? ? ? . 281 GLY B N 184 ATOM 582 C CA . GLY B 184 281 . -37.324 30.158 29.154 1.00 42.97 ? ? ? ? ? . 281 GLY B CA 184 ATOM 583 C C . GLY B 184 281 . -38.175 31.098 28.309 1.00 41.59 ? ? ? ? ? . 281 GLY B C 184 ATOM 584 O O . GLY B 184 281 . -38.322 30.923 27.098 1.00 34.00 ? ? ? ? ? . 281 GLY B O 184 ATOM 585 N N . SER B 184 282 . -38.703 32.134 28.952 1.00 37.60 ? ? ? ? ? . 282 SER B N 184 ATOM 586 C CA . SER B 184 282 . -39.697 33.016 28.332 1.00 47.93 ? ? ? ? ? . 282 SER B CA 184 ATOM 587 C C . SER B 184 282 . -39.172 33.896 27.207 1.00 49.26 ? ? ? ? ? . 282 SER B C 184 ATOM 588 O O . SER B 184 282 . -39.907 34.216 26.271 1.00 39.17 ? ? ? ? ? . 282 SER B O 184 ATOM 589 C CB . SER B 184 282 . -40.319 33.899 29.408 1.00 50.67 ? ? ? ? ? . 282 SER B CB 184 ATOM 590 O OG . SER B 184 282 . -40.901 33.081 30.400 1.00 51.13 ? ? ? ? ? . 282 SER B OG 184 ATOM 591 N N . ASP B 184 283 . -37.902 34.285 27.278 1.00 36.98 ? ? ? ? ? . 283 ASP B N 184 ATOM 592 C CA . ASP B 184 283 . -37.344 35.125 26.230 1.00 35.55 ? ? ? ? ? . 283 ASP B CA 184 ATOM 593 C C . ASP B 184 283 . -36.445 34.345 25.291 1.00 39.70 ? ? ? ? ? . 283 ASP B C 184 ATOM 594 O O . ASP B 184 283 . -35.399 34.835 24.844 1.00 34.91 ? ? ? ? ? . 283 ASP B O 184 ATOM 595 C CB . ASP B 184 283 . -36.612 36.316 26.841 1.00 34.76 ? ? ? ? ? . 283 ASP B CB 184 ATOM 596 C CG . ASP B 184 283 . -37.536 37.171 27.675 1.00 42.66 ? ? ? ? ? . 283 ASP B CG 184 ATOM 597 O OD1 . ASP B 184 283 . -38.495 37.722 27.093 1.00 41.50 ? ? ? ? ? . 283 ASP B OD1 184 ATOM 598 O OD2 . ASP B 184 283 . -37.328 37.258 28.900 1.00 40.25 ? ? ? ? ? 1- 283 ASP B OD2 184 ATOM 599 N N . LEU B 184 284 . -36.860 33.120 24.997 1.00 37.08 ? ? ? ? ? . 284 LEU B N 184 ATOM 600 C CA . LEU B 184 284 . -36.255 32.363 23.914 1.00 31.77 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CA 184 ATOM 601 C C . LEU B 184 284 . -37.339 32.076 22.896 1.00 43.02 ? ? ? ? ? . 284 LEU B C 184 ATOM 602 O O . LEU B 184 284 . -38.449 31.697 23.255 1.00 41.28 ? ? ? ? ? . 284 LEU B O 184 ATOM 603 C CB . LEU B 184 284 . -35.643 31.069 24.436 1.00 28.67 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CB 184 ATOM 604 C CG . LEU B 184 284 . -34.376 31.265 25.265 1.00 34.20 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CG 184 ATOM 605 C CD1 . LEU B 184 284 . -33.958 29.961 25.889 1.00 32.72 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CD1 184 ATOM 606 C CD2 . LEU B 184 284 . -33.260 31.834 24.394 1.00 32.47 ? ? ? ? ? . 284 LEU B CD2 184 ATOM 607 N N . GLY B 184 285 . -37.018 32.277 21.629 1.00 33.91 ? ? ? ? ? . 285 GLY B N 184 ATOM 608 C CA . GLY B 184 285 . -37.977 32.086 20.566 1.00 37.36 ? ? ? ? ? . 285 GLY B CA 184 ATOM 609 C C . GLY B 184 285 . -38.143 30.635 20.179 1.00 42.46 ? ? ? ? ? . 285 GLY B C 184 ATOM 610 O O . GLY B 184 285 . -37.927 29.714 20.976 1.00 40.30 ? ? ? ? ? . 285 GLY B O 184 ATOM 611 N N . LYS B 184 286 . -38.517 30.440 18.927 1.00 39.41 ? ? ? ? ? . 286 LYS B N 184 ATOM 612 C CA . LYS B 184 286 . -38.812 29.117 18.420 1.00 45.35 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CA 184 ATOM 613 C C . LYS B 184 286 . -37.532 28.506 17.871 1.00 39.07 ? ? ? ? ? . 286 LYS B C 184 ATOM 614 O O . LYS B 184 286 . -36.808 29.149 17.097 1.00 38.68 ? ? ? ? ? . 286 LYS B O 184 ATOM 615 C CB . LYS B 184 286 . -39.893 29.221 17.341 1.00 55.54 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CB 184 ATOM 616 C CG . LYS B 184 286 . -40.058 28.002 16.462 1.00 69.83 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CG 184 ATOM 617 C CD . LYS B 184 286 . -41.215 28.201 15.488 1.00 86.83 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CD 184 ATOM 618 C CE . LYS B 184 286 . -40.972 27.487 14.168 1.00 92.47 ? ? ? ? ? . 286 LYS B CE 184 ATOM 619 N NZ . LYS B 184 286 . -39.919 28.166 13.355 1.00 92.38 ? ? ? ? ? 1+ 286 LYS B NZ 184 ATOM 620 N N . PRO B 184 287 . -37.227 27.266 18.286 1.00 39.66 ? ? ? ? ? . 287 PRO B N 184 ATOM 621 C CA . PRO B 184 287 . -35.999 26.623 17.801 1.00 34.88 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CA 184 ATOM 622 C C . PRO B 184 287 . -35.971 26.480 16.284 1.00 43.31 ? ? ? ? ? . 287 PRO B C 184 ATOM 623 O O . PRO B 184 287 . -37.020 26.328 15.660 1.00 39.26 ? ? ? ? ? . 287 PRO B O 184 ATOM 624 C CB . PRO B 184 287 . -36.042 25.244 18.459 1.00 38.33 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CB 184 ATOM 625 C CG . PRO B 184 287 . -36.927 25.393 19.635 1.00 47.02 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CG 184 ATOM 626 C CD . PRO B 184 287 . -37.932 26.442 19.282 1.00 38.45 ? ? ? ? ? . 287 PRO B CD 184 ATOM 627 N N . SER B 184 288 . -34.775 26.543 15.705 1.00 35.40 ? ? ? ? ? . 288 SER B N 184 ATOM 628 C CA . SER B 184 288 . -34.582 26.260 14.294 1.00 36.15 ? ? ? ? ? . 288 SER B CA 184 ATOM 629 C C . SER B 184 288 . -34.803 24.775 14.052 1.00 34.45 ? ? ? ? ? . 288 SER B C 184 ATOM 630 O O . SER B 184 288 . -35.124 24.012 14.980 1.00 33.07 ? ? ? ? ? . 288 SER B O 184 ATOM 631 C CB . SER B 184 288 . -33.154 26.598 13.878 1.00 34.30 ? ? ? ? ? . 288 SER B CB 184 ATOM 632 O OG . SER B 184 288 . -32.226 25.699 14.493 1.00 32.28 ? ? ? ? ? . 288 SER B OG 184 ATOM 633 N N . GLY B 184 289 . -34.600 24.369 12.807 1.00 36.56 ? ? ? ? ? . 289 GLY B N 184 ATOM 634 C CA . GLY B 184 289 . -34.503 22.963 12.482 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 289 GLY B CA 184 ATOM 635 C C . GLY B 184 289 . -33.261 22.395 13.157 1.00 41.48 ? ? ? ? ? . 289 GLY B C 184 ATOM 636 O O . GLY B 184 289 . -32.313 23.130 13.461 1.00 32.02 ? ? ? ? ? . 289 GLY B O 184 ATOM 637 N N . VAL B 184 290 . -33.270 21.086 13.386 1.00 33.22 ? ? ? ? ? . 290 VAL B N 184 ATOM 638 C CA . VAL B 184 290 . -32.157 20.390 14.014 1.00 28.31 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CA 184 ATOM 639 C C . VAL B 184 290 . -31.322 19.667 12.965 1.00 40.85 ? ? ? ? ? . 290 VAL B C 184 ATOM 640 O O . VAL B 184 290 . -31.775 18.684 12.364 1.00 35.13 ? ? ? ? ? . 290 VAL B O 184 ATOM 641 C CB . VAL B 184 290 . -32.686 19.362 15.030 1.00 31.01 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CB 184 ATOM 642 C CG1 . VAL B 184 290 . -31.538 18.600 15.693 1.00 30.84 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CG1 184 ATOM 643 C CG2 . VAL B 184 290 . -33.556 20.043 16.065 1.00 34.75 ? ? ? ? ? . 290 VAL B CG2 184 ATOM 644 N N . LYS B 184 291 . -30.110 20.154 12.721 1.00 28.05 ? ? ? ? ? . 291 LYS B N 184 ATOM 645 C CA . LYS B 184 291 . -29.209 19.464 11.820 1.00 29.32 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CA 184 ATOM 646 C C . LYS B 184 291 . -28.717 18.202 12.523 1.00 35.24 ? ? ? ? ? . 291 LYS B C 184 ATOM 647 O O . LYS B 184 291 . -28.559 18.183 13.749 1.00 32.03 ? ? ? ? ? . 291 LYS B O 184 ATOM 648 C CB . LYS B 184 291 . -28.035 20.352 11.409 1.00 35.65 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CB 184 ATOM 649 C CG . LYS B 184 291 . -28.421 21.583 10.581 1.00 41.25 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CG 184 ATOM 650 C CD . LYS B 184 291 . -27.165 22.335 10.147 1.00 57.19 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CD 184 ATOM 651 C CE . LYS B 184 291 . -27.474 23.713 9.555 1.00 78.75 ? ? ? ? ? . 291 LYS B CE 184 ATOM 652 N NZ . LYS B 184 291 . -28.311 23.652 8.319 1.00 89.03 ? ? ? ? ? 1+ 291 LYS B NZ 184 ATOM 653 N N . ASN B 184 292 . -28.529 17.141 11.753 1.00 29.06 ? ? ? ? ? . 292 ASN B N 184 ATOM 654 C CA . ASN B 184 292 . -28.006 15.868 12.275 1.00 30.16 ? ? ? ? ? . 292 ASN B CA 184 ATOM 655 C C . ASN B 184 292 . -26.837 15.438 11.433 1.00 33.70 ? ? ? ? ? . 292 ASN B C 184 ATOM 656 O O . ASN B 184 292 . -26.876 15.535 10.204 1.00 36.41 ? ? ? ? ? . 292 ASN B O 184 ATOM 657 C CB . ASN B 184 292 . -29.056 14.760 12.228 1.00 36.06 ? ? ? ? ? . 292 ASN B CB 184 ATOM 658 C CG . ASN B 184 292 . -30.236 15.038 13.107 1.00 36.86 ? ? ? ? ? . 292 ASN B CG 184 ATOM 659 N ND2 . ASN B 184 292 . -31.406 15.196 12.496 1.00 34.86 ? ? ? ? ? . 292 ASN B ND2 184 ATOM 660 O OD1 . ASN B 184 292 . -30.119 15.070 14.329 1.00 34.18 ? ? ? ? ? . 292 ASN B OD1 184 ATOM 661 N N . TYR B 184 293 . -25.788 14.969 12.084 1.00 25.39 ? ? ? ? ? . 293 TYR B N 184 ATOM 662 C CA . TYR B 184 293 . -24.593 14.571 11.364 1.00 31.31 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CA 184 ATOM 663 C C . TYR B 184 293 . -23.728 13.669 12.206 1.00 36.54 ? ? ? ? ? . 293 TYR B C 184 ATOM 664 O O . TYR B 184 293 . -23.927 13.556 13.412 1.00 34.05 ? ? ? ? ? . 293 TYR B O 184 ATOM 665 C CB . TYR B 184 293 . -23.806 15.781 10.819 1.00 38.29 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CB 184 ATOM 666 C CG . TYR B 184 293 . -23.537 16.930 11.773 1.00 32.20 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CG 184 ATOM 667 C CD1 . TYR B 184 293 . -22.258 17.151 12.277 1.00 38.49 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CD1 184 ATOM 668 C CD2 . TYR B 184 293 . -24.549 17.818 12.138 1.00 36.53 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CD2 184 ATOM 669 C CE1 . TYR B 184 293 . -21.989 18.217 13.142 1.00 38.14 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CE1 184 ATOM 670 C CE2 . TYR B 184 293 . -24.292 18.886 13.005 1.00 39.39 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CE2 184 ATOM 671 C CZ . TYR B 184 293 . -23.008 19.079 13.501 1.00 38.51 ? ? ? ? ? . 293 TYR B CZ 184 ATOM 672 O OH . TYR B 184 293 . -22.728 20.130 14.357 1.00 42.36 ? ? ? ? ? . 293 TYR B OH 184 ATOM 673 N N . ILE B 184 294 . -22.803 12.984 11.547 1.00 30.02 ? ? ? ? ? . 294 ILE B N 184 ATOM 674 C CA . ILE B 184 294 . -21.838 12.163 12.231 1.00 26.75 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CA 184 ATOM 675 C C . ILE B 184 294 . -20.571 12.967 12.321 1.00 33.63 ? ? ? ? ? . 294 ILE B C 184 ATOM 676 O O . ILE B 184 294 . -20.166 13.589 11.344 1.00 32.74 ? ? ? ? ? . 294 ILE B O 184 ATOM 677 C CB . ILE B 184 294 . -21.561 10.851 11.467 1.00 34.98 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CB 184 ATOM 678 C CG1 . ILE B 184 294 . -22.830 10.000 11.395 1.00 35.20 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CG1 184 ATOM 679 C CG2 . ILE B 184 294 . -20.419 10.091 12.115 1.00 32.67 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CG2 184 ATOM 680 C CD1 . ILE B 184 294 . -23.322 9.446 12.730 1.00 35.83 ? ? ? ? ? . 294 ILE B CD1 184 ATOM 681 N N . THR B 184 295 . -19.946 12.960 13.497 1.00 27.12 ? ? ? ? ? . 295 THR B N 184 ATOM 682 C CA . THR B 184 295 . -18.682 13.651 13.687 1.00 27.25 ? ? ? ? ? . 295 THR B CA 184 ATOM 683 C C . THR B 184 295 . -17.600 12.677 14.058 1.00 29.68 ? ? ? ? ? . 295 THR B C 184 ATOM 684 O O . THR B 184 295 . -17.864 11.640 14.673 1.00 32.62 ? ? ? ? ? . 295 THR B O 184 ATOM 685 C CB . THR B 184 295 . -18.760 14.708 14.818 1.00 28.65 ? ? ? ? ? . 295 THR B CB 184 ATOM 686 C CG2 . THR B 184 295 . -19.562 15.930 14.365 1.00 32.32 ? ? ? ? ? . 295 THR B CG2 184 ATOM 687 O OG1 . THR B 184 295 . -19.374 14.123 15.980 1.00 30.18 ? ? ? ? ? . 295 THR B OG1 184 ATOM 688 N N . ASP B 184 296 . -16.369 13.037 13.729 1.00 31.52 ? ? ? ? ? . 296 ASP B N 184 ATOM 689 C CA . ASP B 184 296 . -15.233 12.210 14.086 1.00 36.11 ? ? ? ? ? . 296 ASP B CA 184 ATOM 690 C C . ASP B 184 296 . -14.770 12.537 15.500 1.00 34.60 ? ? ? ? ? . 296 ASP B C 184 ATOM 691 O O . ASP B 184 296 . -15.384 13.350 16.192 1.00 35.22 ? ? ? ? ? . 296 ASP B O 184 ATOM 692 C CB . ASP B 184 296 . -14.095 12.347 13.061 1.00 39.14 ? ? ? ? ? . 296 ASP B CB 184 ATOM 693 C CG . ASP B 184 296 . -13.426 13.725 13.066 1.00 48.21 ? ? ? ? ? . 296 ASP B CG 184 ATOM 694 O OD1 . ASP B 184 296 . -13.445 14.440 14.093 1.00 41.81 ? ? ? ? ? . 296 ASP B OD1 184 ATOM 695 O OD2 . ASP B 184 296 . -12.842 14.078 12.020 1.00 52.32 ? ? ? ? ? 1- 296 ASP B OD2 184 ATOM 696 N N . LYS B 184 297 . -13.687 11.899 15.919 1.00 41.24 ? ? ? ? ? . 297 LYS B N 184 ATOM 697 C CA . LYS B 184 297 . -13.181 12.028 17.281 1.00 50.03 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CA 184 ATOM 698 C C . LYS B 184 297 . -12.872 13.484 17.676 1.00 48.54 ? ? ? ? ? . 297 LYS B C 184 ATOM 699 O O . LYS B 184 297 . -12.932 13.842 18.852 1.00 54.86 ? ? ? ? ? . 297 LYS B O 184 ATOM 700 C CB . LYS B 184 297 . -11.931 11.162 17.423 1.00 49.33 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CB 184 ATOM 701 C CG . LYS B 184 297 . -11.613 10.750 18.837 1.00 59.73 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CG 184 ATOM 702 C CD . LYS B 184 297 . -10.689 9.546 18.843 1.00 63.45 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CD 184 ATOM 703 C CE . LYS B 184 297 . -9.429 9.815 19.637 1.00 72.21 ? ? ? ? ? . 297 LYS B CE 184 ATOM 704 N NZ . LYS B 184 297 . -8.649 8.566 19.884 1.00 87.08 ? ? ? ? ? 1+ 297 LYS B NZ 184 ATOM 705 N N . ASN B 184 298 . -12.543 14.316 16.695 1.00 46.07 ? ? ? ? ? . 298 ASN B N 184 ATOM 706 C CA . ASN B 184 298 . -12.199 15.708 16.958 1.00 49.69 ? ? ? ? ? . 298 ASN B CA 184 ATOM 707 C C . ASN B 184 298 . -13.349 16.657 16.639 1.00 54.12 ? ? ? ? ? . 298 ASN B C 184 ATOM 708 O O . ASN B 184 298 . -13.143 17.857 16.484 1.00 56.20 ? ? ? ? ? . 298 ASN B O 184 ATOM 709 C CB . ASN B 184 298 . -10.971 16.111 16.142 1.00 55.02 ? ? ? ? ? . 298 ASN B CB 184 ATOM 710 C CG . ASN B 184 298 . -9.869 15.085 16.218 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 298 ASN B CG 184 ATOM 711 N ND2 . ASN B 184 298 . -9.426 14.780 17.433 1.00 63.48 ? ? ? ? ? . 298 ASN B ND2 184 ATOM 712 O OD1 . ASN B 184 298 . -9.428 14.557 15.195 1.00 73.70 ? ? ? ? ? . 298 ASN B OD1 184 ATOM 713 N N . GLY B 184 299 . -14.555 16.112 16.523 1.00 42.41 ? ? ? ? ? . 299 GLY B N 184 ATOM 714 C CA . GLY B 184 299 . -15.734 16.928 16.327 1.00 36.09 ? ? ? ? ? . 299 GLY B CA 184 ATOM 715 C C . GLY B 184 299 . -15.958 17.391 14.900 1.00 37.67 ? ? ? ? ? . 299 GLY B C 184 ATOM 716 O O . GLY B 184 299 . -16.905 18.126 14.641 1.00 41.06 ? ? ? ? ? . 299 GLY B O 184 ATOM 717 N N . ARG B 184 300 . -15.112 16.959 13.972 1.00 41.34 ? ? ? ? ? . 300 ARG B N 184 ATOM 718 C CA . ARG B 184 300 . -15.264 17.336 12.559 1.00 47.94 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CA 184 ATOM 719 C C . ARG B 184 300 . -16.356 16.524 11.872 1.00 38.87 ? ? ? ? ? . 300 ARG B C 184 ATOM 720 O O . ARG B 184 300 . -16.471 15.325 12.094 1.00 39.09 ? ? ? ? ? . 300 ARG B O 184 ATOM 721 C CB . ARG B 184 300 . -13.948 17.123 11.813 1.00 49.67 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CB 184 ATOM 722 C CG . ARG B 184 300 . -13.250 18.407 11.397 1.00 79.55 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CG 184 ATOM 723 C CD . ARG B 184 300 . -11.853 18.127 10.858 1.00 98.85 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CD 184 ATOM 724 N NE . ARG B 184 300 . -10.896 17.857 11.929 1.00 108.38 ? ? ? ? ? . 300 ARG B NE 184 ATOM 725 C CZ . ARG B 184 300 . -10.212 18.795 12.584 1.00 106.77 ? ? ? ? ? . 300 ARG B CZ 184 ATOM 726 N NH1 . ARG B 184 300 . -10.373 20.079 12.287 1.00 106.80 ? ? ? ? ? 1+ 300 ARG B NH1 184 ATOM 727 N NH2 . ARG B 184 300 . -9.365 18.448 13.544 1.00 100.61 ? ? ? ? ? . 300 ARG B NH2 184 ATOM 728 N N . GLN B 184 301 . -17.150 17.171 11.024 1.00 39.42 ? ? ? ? ? . 301 GLN B N 184 ATOM 729 C CA . GLN B 184 301 . -18.227 16.480 10.330 1.00 40.94 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CA 184 ATOM 730 C C . GLN B 184 301 . -17.687 15.413 9.373 1.00 47.13 ? ? ? ? ? . 301 GLN B C 184 ATOM 731 O O . GLN B 184 301 . -16.707 15.632 8.671 1.00 49.03 ? ? ? ? ? . 301 GLN B O 184 ATOM 732 C CB . GLN B 184 301 . -19.124 17.460 9.574 1.00 39.88 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CB 184 ATOM 733 C CG . GLN B 184 301 . -20.254 16.756 8.837 1.00 47.38 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CG 184 ATOM 734 C CD . GLN B 184 301 . -21.131 17.695 8.035 1.00 69.01 ? ? ? ? ? . 301 GLN B CD 184 ATOM 735 N NE2 . GLN B 184 301 . -21.630 18.743 8.684 1.00 65.04 ? ? ? ? ? . 301 GLN B NE2 184 ATOM 736 O OE1 . GLN B 184 301 . -21.378 17.467 6.842 1.00 69.64 ? ? ? ? ? . 301 GLN B OE1 184 ATOM 737 N N . VAL B 184 302 . -18.336 14.252 9.374 1.00 44.09 ? ? ? ? ? . 302 VAL B N 184 ATOM 738 C CA . VAL B 184 302 . -17.968 13.137 8.512 1.00 45.81 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CA 184 ATOM 739 C C . VAL B 184 302 . -18.984 13.031 7.385 1.00 48.49 ? ? ? ? ? . 302 VAL B C 184 ATOM 740 O O . VAL B 184 302 . -18.623 12.884 6.227 1.00 43.55 ? ? ? ? ? . 302 VAL B O 184 ATOM 741 C CB . VAL B 184 302 . -17.958 11.793 9.293 1.00 41.54 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CB 184 ATOM 742 C CG1 . VAL B 184 302 . -18.053 10.604 8.328 1.00 54.76 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CG1 184 ATOM 743 C CG2 . VAL B 184 302 . -16.719 11.688 10.170 1.00 47.87 ? ? ? ? ? . 302 VAL B CG2 184 ATOM 744 N N . LEU B 184 303 . -20.262 13.085 7.741 1.00 40.88 ? ? ? ? ? . 303 LEU B N 184 ATOM 745 C CA . LEU B 184 303 . -21.334 13.117 6.761 1.00 37.41 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CA 184 ATOM 746 C C . LEU B 184 303 . -22.534 13.726 7.443 1.00 39.26 ? ? ? ? ? . 303 LEU B C 184 ATOM 747 O O . LEU B 184 303 . -22.589 13.785 8.671 1.00 35.58 ? ? ? ? ? . 303 LEU B O 184 ATOM 748 C CB . LEU B 184 303 . -21.662 11.706 6.245 1.00 48.09 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CB 184 ATOM 749 C CG . LEU B 184 303 . -22.228 10.684 7.242 1.00 42.96 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CG 184 ATOM 750 C CD1 . LEU B 184 303 . -23.714 10.886 7.494 1.00 51.86 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CD1 184 ATOM 751 C CD2 . LEU B 184 303 . -21.976 9.256 6.782 1.00 49.77 ? ? ? ? ? . 303 LEU B CD2 184 ATOM 752 N N . SER B 184 304 . -23.513 14.166 6.667 1.00 32.49 ? ? ? ? ? . 304 SER B N 184 ATOM 753 C CA . SER B 184 304 . -24.704 14.739 7.263 1.00 43.54 ? ? ? ? ? . 304 SER B CA 184 ATOM 754 C C . SER B 184 304 . -25.926 13.939 6.902 1.00 39.92 ? ? ? ? ? . 304 SER B C 184 ATOM 755 O O . SER B 184 304 . -25.988 13.333 5.839 1.00 45.97 ? ? ? ? ? . 304 SER B O 184 ATOM 756 C CB . SER B 184 304 . -24.883 16.194 6.823 1.00 51.06 ? ? ? ? ? . 304 SER B CB 184 ATOM 757 O OG . SER B 184 304 . -24.943 16.285 5.420 1.00 56.47 ? ? ? ? ? . 304 SER B OG 184 ATOM 758 N N . TYR B 184 305 . -26.895 13.961 7.811 1.00 38.17 ? ? ? ? ? . 305 TYR B N 184 ATOM 759 C CA . TYR B 184 305 . -28.160 13.266 7.673 1.00 39.01 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CA 184 ATOM 760 C C . TYR B 184 305 . -29.288 14.286 7.540 1.00 48.50 ? ? ? ? ? . 305 TYR B C 184 ATOM 761 O O . TYR B 184 305 . -29.037 15.484 7.454 1.00 45.40 ? ? ? ? ? . 305 TYR B O 184 ATOM 762 C CB . TYR B 184 305 . -28.405 12.395 8.910 1.00 37.59 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CB 184 ATOM 763 C CG . TYR B 184 305 . -27.577 11.119 8.972 1.00 40.83 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CG 184 ATOM 764 C CD1 . TYR B 184 305 . -27.379 10.340 7.838 1.00 42.09 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CD1 184 ATOM 765 C CD2 . TYR B 184 305 . -27.016 10.682 10.174 1.00 32.57 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CD2 184 ATOM 766 C CE1 . TYR B 184 305 . -26.638 9.172 7.891 1.00 44.97 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CE1 184 ATOM 767 C CE2 . TYR B 184 305 . -26.268 9.511 10.237 1.00 37.29 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CE2 184 ATOM 768 C CZ . TYR B 184 305 . -26.087 8.756 9.090 1.00 50.24 ? ? ? ? ? . 305 TYR B CZ 184 ATOM 769 O OH . TYR B 184 305 . -25.350 7.584 9.124 1.00 47.95 ? ? ? ? ? . 305 TYR B OH 184 ATOM 770 N N . ASN B 184 306 . -30.528 13.811 7.538 1.00 44.01 ? ? ? ? ? . 306 ASN B N 184 ATOM 771 C CA . ASN B 184 306 . -31.690 14.690 7.413 1.00 45.23 ? ? ? ? ? . 306 ASN B CA 184 ATOM 772 C C . ASN B 184 306 . -31.839 15.649 8.578 1.00 46.84 ? ? ? ? ? . 306 ASN B C 184 ATOM 773 O O . ASN B 184 306 . -31.656 15.261 9.733 1.00 46.63 ? ? ? ? ? . 306 ASN B O 184 ATOM 774 C CB . ASN B 184 306 . -32.986 13.880 7.337 1.00 51.90 ? ? ? ? ? . 306 ASN B CB 184 ATOM 775 C CG . ASN B 184 306 . -33.070 13.001 6.093 1.00 69.76 ? ? ? ? ? . 306 ASN B CG 184 ATOM 776 N ND2 . ASN B 184 306 . -33.930 11.989 6.155 1.00 55.28 ? ? ? ? ? . 306 ASN B ND2 184 ATOM 777 O OD1 . ASN B 184 306 . -32.385 13.231 5.093 1.00 60.77 ? ? ? ? ? . 306 ASN B OD1 184 ATOM 778 N N . THR B 184 307 . -32.229 16.884 8.267 1.00 34.37 ? ? ? ? ? . 307 THR B N 184 ATOM 779 C CA . THR B 184 307 . -32.590 17.870 9.277 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 307 THR B CA 184 ATOM 780 C C . THR B 184 307 . -33.936 17.536 9.881 1.00 46.55 ? ? ? ? ? . 307 THR B C 184 ATOM 781 O O . THR B 184 307 . -34.904 17.315 9.165 1.00 51.85 ? ? ? ? ? . 307 THR B O 184 ATOM 782 C CB . THR B 184 307 . -32.660 19.286 8.667 1.00 40.74 ? ? ? ? ? . 307 THR B CB 184 ATOM 783 C CG2 . THR B 184 307 . -33.192 20.300 9.680 1.00 43.28 ? ? ? ? ? . 307 THR B CG2 184 ATOM 784 O OG1 . THR B 184 307 . -31.355 19.678 8.237 1.00 44.30 ? ? ? ? ? . 307 THR B OG1 184 ATOM 785 N N . SER B 184 308 . -34.000 17.506 11.204 1.00 33.89 ? ? ? ? ? . 308 SER B N 184 ATOM 786 C CA . SER B 184 308 . -35.233 17.184 11.900 1.00 34.36 ? ? ? ? ? . 308 SER B CA 184 ATOM 787 C C . SER B 184 308 . -35.999 18.446 12.233 1.00 44.27 ? ? ? ? ? . 308 SER B C 184 ATOM 788 O O . SER B 184 308 . -35.445 19.539 12.190 1.00 42.36 ? ? ? ? ? . 308 SER B O 184 ATOM 789 C CB . SER B 184 308 . -34.924 16.433 13.194 1.00 39.38 ? ? ? ? ? . 308 SER B CB 184 ATOM 790 O OG . SER B 184 308 . -34.106 15.306 12.936 1.00 43.68 ? ? ? ? ? . 308 SER B OG 184 ATOM 791 N N . THR B 184 309 . -37.267 18.290 12.597 1.00 38.89 ? ? ? ? ? . 309 THR B N 184 ATOM 792 C CA . THR B 184 309 . -38.100 19.429 12.966 1.00 44.72 ? ? ? ? ? . 309 THR B CA 184 ATOM 793 C C . THR B 184 309 . -38.534 19.316 14.416 1.00 40.15 ? ? ? ? ? . 309 THR B C 184 ATOM 794 O O . THR B 184 309 . -38.985 18.267 14.865 1.00 41.73 ? ? ? ? ? . 309 THR B O 184 ATOM 795 C CB . THR B 184 309 . -39.352 19.524 12.063 1.00 61.44 ? ? ? ? ? . 309 THR B CB 184 ATOM 796 C CG2 . THR B 184 309 . -40.274 20.651 12.522 1.00 50.69 ? ? ? ? ? . 309 THR B CG2 184 ATOM 797 O OG1 . THR B 184 309 . -38.948 19.763 10.709 1.00 56.22 ? ? ? ? ? . 309 THR B OG1 184 ATOM 798 N N . MET B 184 310 . -38.381 20.402 15.160 1.00 40.18 ? ? ? ? ? . 310 MET B N 184 ATOM 799 C CA . MET B 184 310 . -38.811 20.416 16.548 1.00 43.06 ? ? ? ? ? . 310 MET B CA 184 ATOM 800 C C . MET B 184 310 . -40.306 20.658 16.672 1.00 50.86 ? ? ? ? ? . 310 MET B C 184 ATOM 801 O O . MET B 184 310 . -40.861 21.546 16.031 1.00 58.09 ? ? ? ? ? . 310 MET B O 184 ATOM 802 C CB . MET B 184 310 . -38.067 21.488 17.332 1.00 45.70 ? ? ? ? ? . 310 MET B CB 184 ATOM 803 C CG . MET B 184 310 . -36.622 21.150 17.590 1.00 53.52 ? ? ? ? ? . 310 MET B CG 184 ATOM 804 S SD . MET B 184 310 . -36.244 21.290 19.336 1.00 49.37 ? ? ? ? ? . 310 MET B SD 184 ATOM 805 C CE . MET B 184 310 . -34.469 21.591 19.211 1.00 38.56 ? ? ? ? ? . 310 MET B CE 184 ATOM 806 N N . THR B 184 311 . -40.940 19.861 17.521 1.00 47.12 ? ? ? ? ? . 311 THR B N 184 ATOM 807 C CA . THR B 184 311 . -42.350 20.021 17.836 1.00 67.01 ? ? ? ? ? . 311 THR B CA 184 ATOM 808 C C . THR B 184 311 . -42.481 20.033 19.346 1.00 62.29 ? ? ? ? ? . 311 THR B C 184 ATOM 809 O O . THR B 184 311 . -41.620 19.520 20.052 1.00 50.00 ? ? ? ? ? . 311 THR B O 184 ATOM 810 C CB . THR B 184 311 . -43.207 18.843 17.299 1.00 72.52 ? ? ? ? ? . 311 THR B CB 184 ATOM 811 C CG2 . THR B 184 311 . -43.123 18.744 15.781 1.00 74.96 ? ? ? ? ? . 311 THR B CG2 184 ATOM 812 O OG1 . THR B 184 311 . -42.760 17.610 17.882 1.00 69.09 ? ? ? ? ? . 311 THR B OG1 184 ATOM 813 N N . THR B 184 312 . -43.556 20.618 19.846 1.00 56.75 ? ? ? ? ? . 312 THR B N 184 ATOM 814 C CA . THR B 184 312 . -43.876 20.482 21.256 1.00 73.10 ? ? ? ? ? . 312 THR B CA 184 ATOM 815 C C . THR B 184 312 . -44.662 19.173 21.395 1.00 90.26 ? ? ? ? ? . 312 THR B C 184 ATOM 816 O O . THR B 184 312 . -44.934 18.527 20.381 1.00 97.52 ? ? ? ? ? . 312 THR B O 184 ATOM 817 C CB . THR B 184 312 . -44.689 21.683 21.732 1.00 76.73 ? ? ? ? ? . 312 THR B CB 184 ATOM 818 C CG2 . THR B 184 312 . -43.953 22.987 21.429 1.00 74.16 ? ? ? ? ? . 312 THR B CG2 184 ATOM 819 O OG1 . THR B 184 312 . -45.971 21.684 21.082 1.00 70.14 ? ? ? ? ? . 312 THR B OG1 184 ATOM 820 N N . GLN B 184 313 . -45.007 18.744 22.611 1.00 105.66 ? ? ? ? ? . 313 GLN B N 184 ATOM 821 C CA . GLN B 184 313 . -44.645 19.407 23.861 1.00 105.02 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CA 184 ATOM 822 C C . GLN B 184 313 . -43.909 18.355 24.729 1.00 103.07 ? ? ? ? ? . 313 GLN B C 184 ATOM 823 O O . GLN B 184 313 . -43.095 17.627 24.158 1.00 96.70 ? ? ? ? ? . 313 GLN B O 184 ATOM 824 C CB . GLN B 184 313 . -45.888 20.001 24.523 1.00 114.46 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CB 184 ATOM 825 C CG . GLN B 184 313 . -46.845 20.769 23.613 1.00 113.15 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CG 184 ATOM 826 C CD . GLN B 184 313 . -47.996 21.371 24.384 1.00 114.83 ? ? ? ? ? . 313 GLN B CD 184 ATOM 827 N NE2 . GLN B 184 313 . -49.216 20.987 24.027 1.00 114.00 ? ? ? ? ? . 313 GLN B NE2 184 ATOM 828 O OE1 . GLN B 184 313 . -47.792 22.168 25.299 1.00 117.12 ? ? ? ? ? . 313 GLN B OE1 184 ATOM 829 N N . GLY B 184 314 . -44.155 18.193 26.042 1.00 104.94 ? ? ? ? ? . 314 GLY B N 184 ATOM 830 C CA . GLY B 184 314 . -45.245 18.753 26.835 1.00 96.09 ? ? ? ? ? . 314 GLY B CA 184 ATOM 831 C C . GLY B 184 314 . -45.050 20.170 27.345 1.00 89.81 ? ? ? ? ? . 314 GLY B C 184 ATOM 832 O O . GLY B 184 314 . -45.838 21.070 27.053 1.00 77.24 ? ? ? ? ? . 314 GLY B O 184 ATOM 833 N N . SER B 184 315 . -44.013 20.369 28.144 1.00 92.57 ? ? ? ? ? . 315 SER B N 184 ATOM 834 C CA . SER B 184 315 . -43.682 21.712 28.598 1.00 91.93 ? ? ? ? ? . 315 SER B CA 184 ATOM 835 C C . SER B 184 315 . -42.513 22.233 27.776 1.00 80.73 ? ? ? ? ? . 315 SER B C 184 ATOM 836 O O . SER B 184 315 . -41.953 23.293 28.073 1.00 70.09 ? ? ? ? ? . 315 SER B O 184 ATOM 837 C CB . SER B 184 315 . -43.319 21.714 30.080 1.00 92.11 ? ? ? ? ? . 315 SER B CB 184 ATOM 838 O OG . SER B 184 315 . -42.049 21.122 30.292 1.00 87.16 ? ? ? ? ? . 315 SER B OG 184 ATOM 839 N N . GLY B 184 316 . -42.156 21.482 26.737 1.00 60.00 ? ? ? ? ? . 316 GLY B N 184 ATOM 840 C CA . GLY B 184 316 . -40.994 21.802 25.935 1.00 50.09 ? ? ? ? ? . 316 GLY B CA 184 ATOM 841 C C . GLY B 184 316 . -41.055 21.213 24.543 1.00 52.09 ? ? ? ? ? . 316 GLY B C 184 ATOM 842 O O . GLY B 184 316 . -42.099 21.227 23.898 1.00 51.72 ? ? ? ? ? . 316 GLY B O 184 ATOM 843 N N . TYR B 184 317 . -39.919 20.692 24.085 1.00 38.41 ? ? ? ? ? . 317 TYR B N 184 ATOM 844 C CA . TYR B 184 317 . -39.763 20.266 22.704 1.00 37.32 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CA 184 ATOM 845 C C . TYR B 184 317 . -39.084 18.901 22.610 1.00 39.64 ? ? ? ? ? . 317 TYR B C 184 ATOM 846 O O . TYR B 184 317 . -38.355 18.486 23.520 1.00 38.03 ? ? ? ? ? . 317 TYR B O 184 ATOM 847 C CB . TYR B 184 317 . -38.911 21.275 21.934 1.00 37.83 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CB 184 ATOM 848 C CG . TYR B 184 317 . -39.484 22.671 21.845 1.00 36.61 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CG 184 ATOM 849 C CD1 . TYR B 184 317 . -40.172 23.084 20.711 1.00 47.77 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CD1 184 ATOM 850 C CD2 . TYR B 184 317 . -39.330 23.576 22.885 1.00 45.48 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CD2 184 ATOM 851 C CE1 . TYR B 184 317 . -40.701 24.353 20.618 1.00 48.50 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CE1 184 ATOM 852 C CE2 . TYR B 184 317 . -39.852 24.857 22.799 1.00 49.89 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CE2 184 ATOM 853 C CZ . TYR B 184 317 . -40.539 25.236 21.662 1.00 58.72 ? ? ? ? ? . 317 TYR B CZ 184 ATOM 854 O OH . TYR B 184 317 . -41.063 26.508 21.560 1.00 60.90 ? ? ? ? ? . 317 TYR B OH 184 ATOM 855 N N . THR B 184 318 . -39.338 18.219 21.497 1.00 37.70 ? ? ? ? ? . 318 THR B N 184 ATOM 856 C CA . THR B 184 318 . -38.538 17.080 21.061 1.00 41.60 ? ? ? ? ? . 318 THR B CA 184 ATOM 857 C C . THR B 184 318 . -38.441 17.219 19.561 1.00 44.90 ? ? ? ? ? . 318 THR B C 184 ATOM 858 O O . THR B 184 318 . -39.019 18.140 18.983 1.00 43.28 ? ? ? ? ? . 318 THR B O 184 ATOM 859 C CB . THR B 184 318 . -39.184 15.712 21.382 1.00 59.51 ? ? ? ? ? . 318 THR B CB 184 ATOM 860 C CG2 . THR B 184 318 . -38.125 14.614 21.425 1.00 64.67 ? ? ? ? ? . 318 THR B CG2 184 ATOM 861 O OG1 . THR B 184 318 . -39.847 15.762 22.648 1.00 78.47 ? ? ? ? ? . 318 THR B OG1 184 ATOM 862 N N . TRP B 184 319 . -37.693 16.334 18.920 1.00 42.49 ? ? ? ? ? . 319 TRP B N 184 ATOM 863 C CA . TRP B 184 319 . -37.678 16.302 17.476 1.00 47.38 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CA 184 ATOM 864 C C . TRP B 184 319 . -37.820 14.879 16.951 1.00 50.72 ? ? ? ? ? . 319 TRP B C 184 ATOM 865 O O . TRP B 184 319 . -37.619 13.906 17.686 1.00 48.28 ? ? ? ? ? . 319 TRP B O 184 ATOM 866 C CB . TRP B 184 319 . -36.432 16.997 16.920 1.00 42.69 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CB 184 ATOM 867 C CG . TRP B 184 319 . -35.087 16.378 17.265 1.00 46.08 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CG 184 ATOM 868 C CD1 . TRP B 184 319 . -34.418 15.423 16.557 1.00 46.66 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CD1 184 ATOM 869 C CD2 . TRP B 184 319 . -34.242 16.721 18.373 1.00 40.99 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CD2 184 ATOM 870 C CE2 . TRP B 184 319 . -33.082 15.927 18.277 1.00 35.90 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CE2 184 ATOM 871 C CE3 . TRP B 184 319 . -34.351 17.622 19.438 1.00 44.39 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CE3 184 ATOM 872 N NE1 . TRP B 184 319 . -33.213 15.142 17.157 1.00 41.48 ? ? ? ? ? . 319 TRP B NE1 184 ATOM 873 C CZ2 . TRP B 184 319 . -32.046 15.998 19.206 1.00 41.77 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CZ2 184 ATOM 874 C CZ3 . TRP B 184 319 . -33.324 17.696 20.357 1.00 34.01 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CZ3 184 ATOM 875 C CH2 . TRP B 184 319 . -32.186 16.892 20.236 1.00 39.74 ? ? ? ? ? . 319 TRP B CH2 184 ATOM 876 N N . GLY B 184 320 . -38.204 14.778 15.680 1.00 69.81 ? ? ? ? ? . 320 GLY B N 184 ATOM 877 C CA . GLY B 184 320 . -38.438 13.501 15.030 1.00 78.98 ? ? ? ? ? . 320 GLY B CA 184 ATOM 878 C C . GLY B 184 320 . -37.619 13.382 13.758 1.00 83.95 ? ? ? ? ? . 320 GLY B C 184 ATOM 879 O O . GLY B 184 320 . -36.758 14.222 13.487 1.00 76.58 ? ? ? ? ? . 320 GLY B O 184 ATOM 880 N N . ASN B 184 321 . -37.890 12.355 12.960 1.00 85.18 ? ? ? ? ? . 321 ASN B N 184 ATOM 881 C CA . ASN B 184 321 . -36.962 11.995 11.899 1.00 81.67 ? ? ? ? ? . 321 ASN B CA 184 ATOM 882 C C . ASN B 184 321 . -35.577 11.949 12.537 1.00 66.24 ? ? ? ? ? . 321 ASN B C 184 ATOM 883 O O . ASN B 184 321 . -34.620 12.535 12.020 1.00 49.56 ? ? ? ? ? . 321 ASN B O 184 ATOM 884 C CB . ASN B 184 321 . -37.008 13.011 10.748 1.00 92.06 ? ? ? ? ? . 321 ASN B CB 184 ATOM 885 C CG . ASN B 184 321 . -38.245 12.853 9.865 1.00 96.71 ? ? ? ? ? . 321 ASN B CG 184 ATOM 886 N ND2 . ASN B 184 321 . -38.604 13.916 9.148 1.00 88.77 ? ? ? ? ? . 321 ASN B ND2 184 ATOM 887 O OD1 . ASN B 184 321 . -38.859 11.784 9.819 1.00 94.38 ? ? ? ? ? . 321 ASN B OD1 184 ATOM 888 N N . GLY B 184 322 . -35.493 11.271 13.684 1.00 69.50 ? ? ? ? ? . 322 GLY B N 184 ATOM 889 C CA . GLY B 184 322 . -34.269 11.213 14.467 1.00 71.74 ? ? ? ? ? . 322 GLY B CA 184 ATOM 890 C C . GLY B 184 322 . -33.214 10.362 13.788 1.00 62.37 ? ? ? ? ? . 322 GLY B C 184 ATOM 891 O O . GLY B 184 322 . -33.503 9.269 13.287 1.00 53.03 ? ? ? ? ? . 322 GLY B O 184 ATOM 892 N N . ALA B 184 323 . -31.990 10.873 13.759 1.00 49.58 ? ? ? ? ? . 323 ALA B N 184 ATOM 893 C CA . ALA B 184 323 . -30.893 10.192 13.090 1.00 44.73 ? ? ? ? ? . 323 ALA B CA 184 ATOM 894 C C . ALA B 184 323 . -30.360 9.090 13.987 1.00 39.50 ? ? ? ? ? . 323 ALA B C 184 ATOM 895 O O . ALA B 184 323 . -30.775 8.970 15.150 1.00 33.64 ? ? ? ? ? . 323 ALA B O 184 ATOM 896 C CB . ALA B 184 323 . -29.780 11.183 12.752 1.00 43.83 ? ? ? ? ? . 323 ALA B CB 184 ATOM 897 N N . GLN B 184 324 . -29.428 8.302 13.463 1.00 31.44 ? ? ? ? ? . 324 GLN B N 184 ATOM 898 C CA . GLN B 184 324 . -28.846 7.238 14.263 1.00 33.66 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CA 184 ATOM 899 C C . GLN B 184 324 . -27.414 6.968 13.869 1.00 29.48 ? ? ? ? ? . 324 GLN B C 184 ATOM 900 O O . GLN B 184 324 . -26.967 7.326 12.777 1.00 32.69 ? ? ? ? ? . 324 GLN B O 184 ATOM 901 C CB . GLN B 184 324 . -29.682 5.958 14.134 1.00 34.30 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CB 184 ATOM 902 C CG . GLN B 184 324 . -29.791 5.423 12.703 1.00 31.55 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CG 184 ATOM 903 C CD . GLN B 184 324 . -30.791 4.274 12.610 1.00 44.58 ? ? ? ? ? . 324 GLN B CD 184 ATOM 904 N NE2 . GLN B 184 324 . -32.055 4.601 12.385 1.00 43.79 ? ? ? ? ? . 324 GLN B NE2 184 ATOM 905 O OE1 . GLN B 184 324 . -30.427 3.112 12.772 1.00 35.41 ? ? ? ? ? . 324 GLN B OE1 184 ATOM 906 N N . MET B 184 325 . -26.683 6.335 14.777 1.00 28.42 ? ? ? ? ? . 325 MET B N 184 ATOM 907 C CA . MET B 184 325 . -25.309 5.979 14.492 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 325 MET B CA 184 ATOM 908 C C . MET B 184 325 . -25.133 4.483 14.574 1.00 33.34 ? ? ? ? ? . 325 MET B C 184 ATOM 909 O O . MET B 184 325 . -25.443 3.874 15.601 1.00 28.15 ? ? ? ? ? . 325 MET B O 184 ATOM 910 C CB . MET B 184 325 . -24.347 6.637 15.482 1.00 31.72 ? ? ? ? ? . 325 MET B CB 184 ATOM 911 C CG . MET B 184 325 . -22.888 6.222 15.249 1.00 38.25 ? ? ? ? ? . 325 MET B CG 184 ATOM 912 S SD . MET B 184 325 . -21.676 7.292 16.063 1.00 34.29 ? ? ? ? ? . 325 MET B SD 184 ATOM 913 C CE . MET B 184 325 . -22.106 6.989 17.786 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 325 MET B CE 184 ATOM 914 N N . ASN B 184 326 . -24.608 3.897 13.501 1.00 28.80 ? ? ? ? ? . 326 ASN B N 184 ATOM 915 C CA . ASN B 184 326 . -24.344 2.465 13.471 1.00 32.90 ? ? ? ? ? . 326 ASN B CA 184 ATOM 916 C C . ASN B 184 326 . -23.060 2.120 14.222 1.00 32.32 ? ? ? ? ? . 326 ASN B C 184 ATOM 917 O O . ASN B 184 326 . -22.159 2.949 14.346 1.00 29.42 ? ? ? ? ? . 326 ASN B O 184 ATOM 918 C CB . ASN B 184 326 . -24.219 1.966 12.020 1.00 27.96 ? ? ? ? ? . 326 ASN B CB 184 ATOM 919 C CG . ASN B 184 326 . -25.554 1.965 11.278 1.00 38.03 ? ? ? ? ? . 326 ASN B CG 184 ATOM 920 N ND2 . ASN B 184 326 . -25.492 1.788 9.974 1.00 41.33 ? ? ? ? ? . 326 ASN B ND2 184 ATOM 921 O OD1 . ASN B 184 326 . -26.621 2.124 11.875 1.00 49.13 ? ? ? ? ? . 326 ASN B OD1 184 ATOM 922 N N . GLY B 184 327 . -22.976 0.866 14.661 1.00 31.68 ? ? ? ? ? . 327 GLY B N 184 ATOM 923 C CA . GLY B 184 327 . -21.799 0.326 15.314 1.00 29.59 ? ? ? ? ? . 327 GLY B CA 184 ATOM 924 C C . GLY B 184 327 . -20.505 0.572 14.576 1.00 33.59 ? ? ? ? ? . 327 GLY B C 184 ATOM 925 O O . GLY B 184 327 . -19.510 0.913 15.204 1.00 33.56 ? ? ? ? ? . 327 GLY B O 184 ATOM 926 N N . PHE B 184 328 . -20.472 0.400 13.256 1.00 33.78 ? ? ? ? ? . 328 PHE B N 184 ATOM 927 C CA . PHE B 184 328 . -19.188 0.540 12.560 1.00 38.44 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CA 184 ATOM 928 C C . PHE B 184 328 . -18.652 1.978 12.617 1.00 36.82 ? ? ? ? ? . 328 PHE B C 184 ATOM 929 O O . PHE B 184 328 . -17.441 2.194 12.504 1.00 39.02 ? ? ? ? ? . 328 PHE B O 184 ATOM 930 C CB . PHE B 184 328 . -19.233 0.032 11.101 1.00 38.45 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CB 184 ATOM 931 C CG . PHE B 184 328 . -20.256 0.705 10.258 1.00 34.89 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CG 184 ATOM 932 C CD1 . PHE B 184 328 . -19.978 1.913 9.634 1.00 41.01 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CD1 184 ATOM 933 C CD2 . PHE B 184 328 . -21.507 0.138 10.092 1.00 41.84 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CD2 184 ATOM 934 C CE1 . PHE B 184 328 . -20.939 2.544 8.865 1.00 44.70 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CE1 184 ATOM 935 C CE2 . PHE B 184 328 . -22.467 0.751 9.323 1.00 43.48 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CE2 184 ATOM 936 C CZ . PHE B 184 328 . -22.192 1.961 8.708 1.00 47.59 ? ? ? ? ? . 328 PHE B CZ 184 ATOM 937 N N . PHE B 184 329 . -19.537 2.959 12.785 1.00 31.53 ? ? ? ? ? . 329 PHE B N 184 ATOM 938 C CA . PHE B 184 329 . -19.079 4.338 13.043 1.00 27.63 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CA 184 ATOM 939 C C . PHE B 184 329 . -18.655 4.525 14.516 1.00 31.11 ? ? ? ? ? . 329 PHE B C 184 ATOM 940 O O . PHE B 184 329 . -17.594 5.089 14.801 1.00 31.48 ? ? ? ? ? . 329 PHE B O 184 ATOM 941 C CB . PHE B 184 329 . -20.179 5.342 12.694 1.00 28.86 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CB 184 ATOM 942 C CG . PHE B 184 329 . -20.314 5.621 11.212 1.00 34.11 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CG 184 ATOM 943 C CD1 . PHE B 184 329 . -19.205 5.618 10.377 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CD1 184 ATOM 944 C CD2 . PHE B 184 329 . -21.555 5.914 10.665 1.00 34.91 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CD2 184 ATOM 945 C CE1 . PHE B 184 329 . -19.335 5.907 9.025 1.00 38.87 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CE1 184 ATOM 946 C CE2 . PHE B 184 329 . -21.690 6.190 9.312 1.00 40.57 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CE2 184 ATOM 947 C CZ . PHE B 184 329 . -20.578 6.184 8.494 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 329 PHE B CZ 184 ATOM 948 N N . ALA B 184 330 . -19.489 4.053 15.437 1.00 31.99 ? ? ? ? ? . 330 ALA B N 184 ATOM 949 C CA . ALA B 184 330 . -19.200 4.144 16.869 1.00 33.46 ? ? ? ? ? . 330 ALA B CA 184 ATOM 950 C C . ALA B 184 330 . -17.813 3.601 17.163 1.00 32.27 ? ? ? ? ? . 330 ALA B C 184 ATOM 951 O O . ALA B 184 330 . -17.057 4.189 17.933 1.00 29.88 ? ? ? ? ? . 330 ALA B O 184 ATOM 952 C CB . ALA B 184 330 . -20.249 3.387 17.670 1.00 33.13 ? ? ? ? ? . 330 ALA B CB 184 ATOM 953 N N . LYS B 184 331 . -17.462 2.496 16.513 1.00 31.68 ? ? ? ? ? . 331 LYS B N 184 ATOM 954 C CA . LYS B 184 331 . -16.184 1.831 16.755 1.00 32.37 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CA 184 ATOM 955 C C . LYS B 184 331 . -14.985 2.580 16.189 1.00 34.69 ? ? ? ? ? . 331 LYS B C 184 ATOM 956 O O . LYS B 184 331 . -13.845 2.291 16.554 1.00 33.99 ? ? ? ? ? . 331 LYS B O 184 ATOM 957 C CB . LYS B 184 331 . -16.229 0.399 16.214 1.00 40.75 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CB 184 ATOM 958 C CG . LYS B 184 331 . -17.276 -0.454 16.911 1.00 39.04 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CG 184 ATOM 959 C CD . LYS B 184 331 . -17.582 -1.737 16.139 1.00 43.24 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CD 184 ATOM 960 C CE . LYS B 184 331 . -16.547 -2.812 16.409 1.00 52.95 ? ? ? ? ? . 331 LYS B CE 184 ATOM 961 N NZ . LYS B 184 331 . -16.858 -4.069 15.659 1.00 68.65 ? ? ? ? ? 1+ 331 LYS B NZ 184 ATOM 962 N N . LYS B 184 332 . -15.227 3.545 15.312 1.00 32.46 ? ? ? ? ? . 332 LYS B N 184 ATOM 963 C CA . LYS B 184 332 . -14.151 4.411 14.840 1.00 35.79 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CA 184 ATOM 964 C C . LYS B 184 332 . -13.974 5.633 15.755 1.00 35.30 ? ? ? ? ? . 332 LYS B C 184 ATOM 965 O O . LYS B 184 332 . -13.124 6.485 15.505 1.00 35.75 ? ? ? ? ? . 332 LYS B O 184 ATOM 966 C CB . LYS B 184 332 . -14.425 4.895 13.410 1.00 38.85 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CB 184 ATOM 967 C CG . LYS B 184 332 . -14.395 3.797 12.334 1.00 44.57 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CG 184 ATOM 968 C CD . LYS B 184 332 . -14.702 4.388 10.959 1.00 50.96 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CD 184 ATOM 969 C CE . LYS B 184 332 . -14.848 3.318 9.880 1.00 71.51 ? ? ? ? ? . 332 LYS B CE 184 ATOM 970 N NZ . LYS B 184 332 . -13.554 2.659 9.536 1.00 80.75 ? ? ? ? ? 1+ 332 LYS B NZ 184 ATOM 971 N N . GLY B 184 333 . -14.780 5.727 16.806 1.00 33.32 ? ? ? ? ? . 333 GLY B N 184 ATOM 972 C CA . GLY B 184 333 . -14.703 6.876 17.700 1.00 35.80 ? ? ? ? ? . 333 GLY B CA 184 ATOM 973 C C . GLY B 184 333 . -15.577 8.034 17.239 1.00 32.74 ? ? ? ? ? . 333 GLY B C 184 ATOM 974 O O . GLY B 184 333 . -15.358 9.171 17.637 1.00 28.43 ? ? ? ? ? . 333 GLY B O 184 ATOM 975 N N . TYR B 184 334 . -16.571 7.755 16.398 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 334 TYR B N 184 ATOM 976 C CA . TYR B 184 334 . -17.424 8.819 15.884 1.00 27.28 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CA 184 ATOM 977 C C . TYR B 184 334 . -18.573 9.129 16.829 1.00 29.20 ? ? ? ? ? . 334 TYR B C 184 ATOM 978 O O . TYR B 184 334 . -18.941 8.321 17.675 1.00 28.57 ? ? ? ? ? . 334 TYR B O 184 ATOM 979 C CB . TYR B 184 334 . -18.001 8.451 14.521 1.00 22.82 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CB 184 ATOM 980 C CG . TYR B 184 334 . -16.976 8.370 13.409 1.00 27.52 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CG 184 ATOM 981 C CD1 . TYR B 184 334 . -15.644 8.707 13.634 1.00 31.33 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CD1 184 ATOM 982 C CD2 . TYR B 184 334 . -17.344 7.960 12.131 1.00 36.71 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CD2 184 ATOM 983 C CE1 . TYR B 184 334 . -14.704 8.635 12.616 1.00 40.86 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CE1 184 ATOM 984 C CE2 . TYR B 184 334 . -16.409 7.892 11.101 1.00 38.70 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CE2 184 ATOM 985 C CZ . TYR B 184 334 . -15.093 8.223 11.352 1.00 48.56 ? ? ? ? ? . 334 TYR B CZ 184 ATOM 986 O OH . TYR B 184 334 . -14.159 8.155 10.340 1.00 42.26 ? ? ? ? ? . 334 TYR B OH 184 ATOM 987 N N . GLY B 184 335 . -19.164 10.302 16.664 1.00 27.25 ? ? ? ? ? . 335 GLY B N 184 ATOM 988 C CA . GLY B 184 335 . -20.335 10.639 17.438 1.00 28.98 ? ? ? ? ? . 335 GLY B CA 184 ATOM 989 C C . GLY B 184 335 . -21.530 10.987 16.585 1.00 25.24 ? ? ? ? ? . 335 GLY B C 184 ATOM 990 O O . GLY B 184 335 . -21.413 11.362 15.420 1.00 26.22 ? ? ? ? ? . 335 GLY B O 184 ATOM 991 N N . LEU B 184 336 . -22.694 10.885 17.202 1.00 24.24 ? ? ? ? ? . 336 LEU B N 184 ATOM 992 C CA . LEU B 184 336 . -23.932 11.301 16.590 1.00 24.53 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CA 184 ATOM 993 C C . LEU B 184 336 . -24.279 12.679 17.130 1.00 28.45 ? ? ? ? ? . 336 LEU B C 184 ATOM 994 O O . LEU B 184 336 . -24.530 12.849 18.338 1.00 23.12 ? ? ? ? ? . 336 LEU B O 184 ATOM 995 C CB . LEU B 184 336 . -25.029 10.299 16.937 1.00 24.53 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CB 184 ATOM 996 C CG . LEU B 184 336 . -26.413 10.567 16.357 1.00 30.48 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CG 184 ATOM 997 C CD1 . LEU B 184 336 . -26.342 10.745 14.858 1.00 38.10 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CD1 184 ATOM 998 C CD2 . LEU B 184 336 . -27.327 9.417 16.719 1.00 32.65 ? ? ? ? ? . 336 LEU B CD2 184 ATOM 999 N N . THR B 184 337 . -24.298 13.656 16.231 1.00 27.80 ? ? ? ? ? . 337 THR B N 184 ATOM 1000 C CA . THR B 184 337 . -24.377 15.066 16.617 1.00 24.52 ? ? ? ? ? . 337 THR B CA 184 ATOM 1001 C C . THR B 184 337 . -25.593 15.750 16.018 1.00 31.48 ? ? ? ? ? . 337 THR B C 184 ATOM 1002 O O . THR B 184 337 . -25.902 15.570 14.839 1.00 29.41 ? ? ? ? ? . 337 THR B O 184 ATOM 1003 C CB . THR B 184 337 . -23.087 15.804 16.185 1.00 27.55 ? ? ? ? ? . 337 THR B CB 184 ATOM 1004 C CG2 . THR B 184 337 . -23.145 17.308 16.530 1.00 24.62 ? ? ? ? ? . 337 THR B CG2 184 ATOM 1005 O OG1 . THR B 184 337 . -21.955 15.213 16.844 1.00 26.62 ? ? ? ? ? . 337 THR B OG1 184 ATOM 1006 N N . SER B 184 338 . -26.295 16.516 16.851 1.00 23.69 ? ? ? ? ? . 338 SER B N 184 ATOM 1007 C CA . SER B 184 338 . -27.403 17.344 16.420 1.00 22.80 ? ? ? ? ? . 338 SER B CA 184 ATOM 1008 C C . SER B 184 338 . -27.130 18.783 16.859 1.00 31.75 ? ? ? ? ? . 338 SER B C 184 ATOM 1009 O O . SER B 184 338 . -26.551 19.010 17.927 1.00 25.70 ? ? ? ? ? . 338 SER B O 184 ATOM 1010 C CB . SER B 184 338 . -28.712 16.840 17.030 1.00 29.76 ? ? ? ? ? . 338 SER B CB 184 ATOM 1011 O OG . SER B 184 338 . -28.962 15.484 16.680 1.00 31.78 ? ? ? ? ? . 338 SER B OG 184 ATOM 1012 N N . SER B 184 339 . -27.506 19.759 16.038 1.00 25.14 ? ? ? ? ? . 339 SER B N 184 ATOM 1013 C CA . SER B 184 339 . -27.325 21.164 16.420 1.00 25.68 ? ? ? ? ? . 339 SER B CA 184 ATOM 1014 C C . SER B 184 339 . -28.503 21.993 15.958 1.00 29.87 ? ? ? ? ? . 339 SER B C 184 ATOM 1015 O O . SER B 184 339 . -29.156 21.659 14.967 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 339 SER B O 184 ATOM 1016 C CB . SER B 184 339 . -26.021 21.753 15.859 1.00 26.08 ? ? ? ? ? . 339 SER B CB 184 ATOM 1017 O OG . SER B 184 339 . -26.033 21.796 14.442 1.00 38.56 ? ? ? ? ? . 339 SER B OG 184 ATOM 1018 N N . TRP B 184 340 . -28.778 23.067 16.691 1.00 25.31 ? ? ? ? ? . 340 TRP B N 184 ATOM 1019 C CA . TRP B 184 340 . -29.905 23.953 16.392 1.00 25.46 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CA 184 ATOM 1020 C C . TRP B 184 340 . -29.647 25.298 17.045 1.00 30.55 ? ? ? ? ? . 340 TRP B C 184 ATOM 1021 O O . TRP B 184 340 . -28.797 25.410 17.940 1.00 24.86 ? ? ? ? ? . 340 TRP B O 184 ATOM 1022 C CB . TRP B 184 340 . -31.214 23.363 16.908 1.00 26.11 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CB 184 ATOM 1023 C CG . TRP B 184 340 . -31.300 23.160 18.399 1.00 24.94 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CG 184 ATOM 1024 C CD1 . TRP B 184 340 . -31.873 24.008 19.321 1.00 28.87 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CD1 184 ATOM 1025 C CD2 . TRP B 184 340 . -30.817 22.039 19.135 1.00 26.37 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CD2 184 ATOM 1026 C CE2 . TRP B 184 340 . -31.107 22.278 20.501 1.00 26.22 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CE2 184 ATOM 1027 C CE3 . TRP B 184 340 . -30.148 20.860 18.783 1.00 25.32 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CE3 184 ATOM 1028 N NE1 . TRP B 184 340 . -31.749 23.488 20.587 1.00 26.60 ? ? ? ? ? . 340 TRP B NE1 184 ATOM 1029 C CZ2 . TRP B 184 340 . -30.766 21.376 21.503 1.00 27.17 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CZ2 184 ATOM 1030 C CZ3 . TRP B 184 340 . -29.808 19.961 19.789 1.00 25.94 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CZ3 184 ATOM 1031 C CH2 . TRP B 184 340 . -30.122 20.225 21.129 1.00 27.78 ? ? ? ? ? . 340 TRP B CH2 184 ATOM 1032 N N . THR B 184 341 . -30.362 26.319 16.595 1.00 25.76 ? ? ? ? ? . 341 THR B N 184 ATOM 1033 C CA . THR B 184 341 . -30.282 27.625 17.227 1.00 25.50 ? ? ? ? ? . 341 THR B CA 184 ATOM 1034 C C . THR B 184 341 . -31.627 28.016 17.832 1.00 28.14 ? ? ? ? ? . 341 THR B C 184 ATOM 1035 O O . THR B 184 341 . -32.675 27.483 17.448 1.00 29.17 ? ? ? ? ? . 341 THR B O 184 ATOM 1036 C CB . THR B 184 341 . -29.841 28.699 16.230 1.00 29.76 ? ? ? ? ? . 341 THR B CB 184 ATOM 1037 C CG2 . THR B 184 341 . -28.442 28.382 15.650 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 341 THR B CG2 184 ATOM 1038 O OG1 . THR B 184 341 . -30.801 28.776 15.176 1.00 30.05 ? ? ? ? ? . 341 THR B OG1 184 ATOM 1039 N N . VAL B 184 342 . -31.597 28.935 18.792 1.00 28.48 ? ? ? ? ? . 342 VAL B N 184 ATOM 1040 C CA . VAL B 184 342 . -32.821 29.448 19.421 1.00 26.55 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CA 184 ATOM 1041 C C . VAL B 184 342 . -32.680 30.958 19.577 1.00 33.47 ? ? ? ? ? . 342 VAL B C 184 ATOM 1042 O O . VAL B 184 342 . -31.767 31.421 20.258 1.00 28.61 ? ? ? ? ? . 342 VAL B O 184 ATOM 1043 C CB . VAL B 184 342 . -33.073 28.839 20.812 1.00 30.57 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CB 184 ATOM 1044 C CG1 . VAL B 184 342 . -34.399 29.336 21.365 1.00 35.82 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CG1 184 ATOM 1045 C CG2 . VAL B 184 342 . -33.051 27.307 20.767 1.00 31.22 ? ? ? ? ? . 342 VAL B CG2 184 ATOM 1046 N N . PRO B 184 343 . -33.574 31.736 18.947 1.00 33.88 ? ? ? ? ? . 343 PRO B N 184 ATOM 1047 C CA . PRO B 184 343 . -33.436 33.196 19.056 1.00 31.64 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CA 184 ATOM 1048 C C . PRO B 184 343 . -33.525 33.663 20.498 1.00 29.84 ? ? ? ? ? . 343 PRO B C 184 ATOM 1049 O O . PRO B 184 343 . -34.293 33.101 21.278 1.00 33.13 ? ? ? ? ? . 343 PRO B O 184 ATOM 1050 C CB . PRO B 184 343 . -34.632 33.737 18.254 1.00 37.69 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CB 184 ATOM 1051 C CG . PRO B 184 343 . -35.059 32.602 17.360 1.00 40.35 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CG 184 ATOM 1052 C CD . PRO B 184 343 . -34.715 31.337 18.103 1.00 37.98 ? ? ? ? ? . 343 PRO B CD 184 ATOM 1053 N N . ILE B 184 344 . -32.747 34.686 20.845 1.00 29.99 ? ? ? ? ? . 344 ILE B N 184 ATOM 1054 C CA . ILE B 184 344 . -32.845 35.326 22.153 1.00 29.15 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CA 184 ATOM 1055 C C . ILE B 184 344 . -33.670 36.620 22.006 1.00 35.42 ? ? ? ? ? . 344 ILE B C 184 ATOM 1056 O O . ILE B 184 344 . -33.397 37.436 21.124 1.00 31.76 ? ? ? ? ? . 344 ILE B O 184 ATOM 1057 C CB . ILE B 184 344 . -31.450 35.680 22.698 1.00 30.40 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CB 184 ATOM 1058 C CG1 . ILE B 184 344 . -30.682 34.394 23.052 1.00 28.64 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CG1 184 ATOM 1059 C CG2 . ILE B 184 344 . -31.562 36.610 23.914 1.00 28.36 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CG2 184 ATOM 1060 C CD1 . ILE B 184 344 . -29.196 34.607 23.322 1.00 26.68 ? ? ? ? ? . 344 ILE B CD1 184 ATOM 1061 N N . THR B 184 345 . -34.669 36.814 22.862 1.00 33.81 ? ? ? ? ? . 345 THR B N 184 ATOM 1062 C CA . THR B 184 345 . -35.584 37.946 22.674 1.00 31.29 ? ? ? ? ? . 345 THR B CA 184 ATOM 1063 C C . THR B 184 345 . -35.680 38.817 23.914 1.00 39.55 ? ? ? ? ? . 345 THR B C 184 ATOM 1064 O O . THR B 184 345 . -36.497 39.741 23.972 1.00 37.05 ? ? ? ? ? . 345 THR B O 184 ATOM 1065 C CB . THR B 184 345 . -37.014 37.463 22.310 1.00 41.38 ? ? ? ? ? . 345 THR B CB 184 ATOM 1066 C CG2 . THR B 184 345 . -36.999 36.578 21.062 1.00 41.43 ? ? ? ? ? . 345 THR B CG2 184 ATOM 1067 O OG1 . THR B 184 345 . -37.569 36.733 23.413 1.00 36.59 ? ? ? ? ? . 345 THR B OG1 184 ATOM 1068 N N . GLY B 184 346 . -34.850 38.529 24.906 1.00 35.59 ? ? ? ? ? . 346 GLY B N 184 ATOM 1069 C CA . GLY B 184 346 . -34.957 39.203 26.183 1.00 34.74 ? ? ? ? ? . 346 GLY B CA 184 ATOM 1070 C C . GLY B 184 346 . -34.046 38.601 27.224 1.00 43.42 ? ? ? ? ? . 346 GLY B C 184 ATOM 1071 O O . GLY B 184 346 . -33.063 37.933 26.903 1.00 36.80 ? ? ? ? ? . 346 GLY B O 184 ATOM 1072 N N . THR B 184 347 . -34.409 38.820 28.480 1.00 36.75 ? ? ? ? ? . 347 THR B N 184 ATOM 1073 C CA . THR B 184 347 . -33.575 38.498 29.628 1.00 40.76 ? ? ? ? ? . 347 THR B CA 184 ATOM 1074 C C . THR B 184 347 . -33.590 37.031 30.066 1.00 33.45 ? ? ? ? ? . 347 THR B C 184 ATOM 1075 O O . THR B 184 347 . -32.571 36.503 30.509 1.00 39.64 ? ? ? ? ? . 347 THR B O 184 ATOM 1076 C CB . THR B 184 347 . -34.025 39.361 30.827 1.00 43.36 ? ? ? ? ? . 347 THR B CB 184 ATOM 1077 C CG2 . THR B 184 347 . -33.556 38.761 32.145 1.00 67.52 ? ? ? ? ? . 347 THR B CG2 184 ATOM 1078 O OG1 . THR B 184 347 . -33.480 40.677 30.670 1.00 57.32 ? ? ? ? ? . 347 THR B OG1 184 ATOM 1079 N N . ASP B 184 348 . -34.742 36.377 29.976 1.00 33.67 ? ? ? ? ? . 348 ASP B N 184 ATOM 1080 C CA . ASP B 184 348 . -34.869 35.023 30.490 1.00 35.87 ? ? ? ? ? . 348 ASP B CA 184 ATOM 1081 C C . ASP B 184 348 . -34.437 34.005 29.433 1.00 32.56 ? ? ? ? ? . 348 ASP B C 184 ATOM 1082 O O . ASP B 184 348 . -35.244 33.539 28.622 1.00 35.12 ? ? ? ? ? . 348 ASP B O 184 ATOM 1083 C CB . ASP B 184 348 . -36.304 34.747 30.960 1.00 36.92 ? ? ? ? ? . 348 ASP B CB 184 ATOM 1084 C CG . ASP B 184 348 . -36.471 33.336 31.493 1.00 48.30 ? ? ? ? ? . 348 ASP B CG 184 ATOM 1085 O OD1 . ASP B 184 348 . -35.440 32.708 31.827 1.00 42.96 ? ? ? ? ? . 348 ASP B OD1 184 ATOM 1086 O OD2 . ASP B 184 348 . -37.623 32.855 31.578 1.00 42.97 ? ? ? ? ? 1- 348 ASP B OD2 184 ATOM 1087 N N . THR B 184 349 . -33.149 33.673 29.441 1.00 31.26 ? ? ? ? ? . 349 THR B N 184 ATOM 1088 C CA . THR B 184 349 . -32.598 32.728 28.476 1.00 29.80 ? ? ? ? ? . 349 THR B CA 184 ATOM 1089 C C . THR B 184 349 . -32.311 31.385 29.139 1.00 35.12 ? ? ? ? ? . 349 THR B C 184 ATOM 1090 O O . THR B 184 349 . -31.459 30.627 28.676 1.00 31.25 ? ? ? ? ? . 349 THR B O 184 ATOM 1091 C CB . THR B 184 349 . -31.293 33.261 27.862 1.00 34.52 ? ? ? ? ? . 349 THR B CB 184 ATOM 1092 C CG2 . THR B 184 349 . -31.575 34.459 26.978 1.00 35.60 ? ? ? ? ? . 349 THR B CG2 184 ATOM 1093 O OG1 . THR B 184 349 . -30.407 33.654 28.912 1.00 34.80 ? ? ? ? ? . 349 THR B OG1 184 ATOM 1094 N N . SER B 184 350 . -33.029 31.093 30.218 1.00 32.04 ? ? ? ? ? . 350 SER B N 184 ATOM 1095 C CA . SER B 184 350 . -32.890 29.817 30.908 1.00 35.01 ? ? ? ? ? . 350 SER B CA 184 ATOM 1096 C C . SER B 184 350 . -33.350 28.667 30.001 1.00 34.39 ? ? ? ? ? . 350 SER B C 184 ATOM 1097 O O . SER B 184 350 . -34.094 28.873 29.040 1.00 33.52 ? ? ? ? ? . 350 SER B O 184 ATOM 1098 C CB . SER B 184 350 . -33.695 29.827 32.216 1.00 38.51 ? ? ? ? ? . 350 SER B CB 184 ATOM 1099 O OG . SER B 184 350 . -35.088 29.929 31.961 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 350 SER B OG 184 ATOM 1100 N N . PHE B 184 351 . -32.883 27.455 30.292 1.00 29.77 ? ? ? ? ? . 351 PHE B N 184 ATOM 1101 C CA . PHE B 184 351 . -33.318 26.285 29.548 1.00 28.94 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CA 184 ATOM 1102 C C . PHE B 184 351 . -32.961 25.057 30.374 1.00 27.31 ? ? ? ? ? . 351 PHE B C 184 ATOM 1103 O O . PHE B 184 351 . -32.175 25.140 31.328 1.00 28.78 ? ? ? ? ? . 351 PHE B O 184 ATOM 1104 C CB . PHE B 184 351 . -32.660 26.230 28.152 1.00 26.42 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CB 184 ATOM 1105 C CG . PHE B 184 351 . -31.183 25.963 28.192 1.00 29.60 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CG 184 ATOM 1106 C CD1 . PHE B 184 351 . -30.702 24.666 28.272 1.00 29.17 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CD1 184 ATOM 1107 C CD2 . PHE B 184 351 . -30.271 27.012 28.178 1.00 30.46 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CD2 184 ATOM 1108 C CE1 . PHE B 184 351 . -29.332 24.419 28.339 1.00 28.50 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CE1 184 ATOM 1109 C CE2 . PHE B 184 351 . -28.905 26.770 28.246 1.00 33.55 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CE2 184 ATOM 1110 C CZ . PHE B 184 351 . -28.438 25.474 28.328 1.00 33.50 ? ? ? ? ? . 351 PHE B CZ 184 ATOM 1111 N N . THR B 184 352 . -33.568 23.925 30.040 1.00 27.86 ? ? ? ? ? . 352 THR B N 184 ATOM 1112 C CA . THR B 184 352 . -33.088 22.645 30.545 1.00 30.61 ? ? ? ? ? . 352 THR B CA 184 ATOM 1113 C C . THR B 184 352 . -33.000 21.701 29.348 1.00 33.75 ? ? ? ? ? . 352 THR B C 184 ATOM 1114 O O . THR B 184 352 . -33.812 21.772 28.429 1.00 38.95 ? ? ? ? ? . 352 THR B O 184 ATOM 1115 C CB . THR B 184 352 . -34.011 22.016 31.611 1.00 37.39 ? ? ? ? ? . 352 THR B CB 184 ATOM 1116 C CG2 . THR B 184 352 . -34.450 23.050 32.633 1.00 34.31 ? ? ? ? ? . 352 THR B CG2 184 ATOM 1117 O OG1 . THR B 184 352 . -35.154 21.452 30.967 1.00 43.08 ? ? ? ? ? . 352 THR B OG1 184 ATOM 1118 N N . PHE B 184 353 . -31.995 20.835 29.357 1.00 28.77 ? ? ? ? ? . 353 PHE B N 184 ATOM 1119 C CA . PHE B 184 353 . -31.824 19.874 28.291 1.00 30.32 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CA 184 ATOM 1120 C C . PHE B 184 353 . -31.653 18.504 28.930 1.00 30.33 ? ? ? ? ? . 353 PHE B C 184 ATOM 1121 O O . PHE B 184 353 . -30.904 18.351 29.895 1.00 29.16 ? ? ? ? ? . 353 PHE B O 184 ATOM 1122 C CB . PHE B 184 353 . -30.617 20.229 27.418 1.00 30.03 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CB 184 ATOM 1123 C CG . PHE B 184 353 . -30.315 19.196 26.371 1.00 27.81 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CG 184 ATOM 1124 C CD1 . PHE B 184 353 . -30.994 19.197 25.161 1.00 25.14 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CD1 184 ATOM 1125 C CD2 . PHE B 184 353 . -29.367 18.211 26.608 1.00 26.75 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CD2 184 ATOM 1126 C CE1 . PHE B 184 353 . -30.735 18.243 24.209 1.00 27.27 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CE1 184 ATOM 1127 C CE2 . PHE B 184 353 . -29.104 17.249 25.655 1.00 28.59 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CE2 184 ATOM 1128 C CZ . PHE B 184 353 . -29.782 17.268 24.453 1.00 27.03 ? ? ? ? ? . 353 PHE B CZ 184 ATOM 1129 N N . THR B 184 354 . -32.346 17.511 28.381 1.00 26.69 ? ? ? ? ? . 354 THR B N 184 ATOM 1130 C CA . THR B 184 354 . -32.285 16.145 28.906 1.00 31.26 ? ? ? ? ? . 354 THR B CA 184 ATOM 1131 C C . THR B 184 354 . -31.683 15.230 27.852 1.00 29.16 ? ? ? ? ? . 354 THR B C 184 ATOM 1132 O O . THR B 184 354 . -32.278 15.016 26.792 1.00 28.61 ? ? ? ? ? . 354 THR B O 184 ATOM 1133 C CB . THR B 184 354 . -33.689 15.620 29.282 1.00 37.75 ? ? ? ? ? . 354 THR B CB 184 ATOM 1134 C CG2 . THR B 184 354 . -33.606 14.209 29.879 1.00 39.96 ? ? ? ? ? . 354 THR B CG2 184 ATOM 1135 O OG1 . THR B 184 354 . -34.291 16.505 30.234 1.00 36.11 ? ? ? ? ? . 354 THR B OG1 184 ATOM 1136 N N . PRO B 184 355 . -30.486 14.698 28.121 1.00 31.58 ? ? ? ? ? . 355 PRO B N 184 ATOM 1137 C CA . PRO B 184 355 . -29.874 13.848 27.099 1.00 28.76 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CA 184 ATOM 1138 C C . PRO B 184 355 . -30.605 12.522 26.948 1.00 29.69 ? ? ? ? ? . 355 PRO B C 184 ATOM 1139 O O . PRO B 184 355 . -31.299 12.058 27.860 1.00 31.08 ? ? ? ? ? . 355 PRO B O 184 ATOM 1140 C CB . PRO B 184 355 . -28.459 13.626 27.631 1.00 29.93 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CB 184 ATOM 1141 C CG . PRO B 184 355 . -28.588 13.786 29.115 1.00 44.30 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CG 184 ATOM 1142 C CD . PRO B 184 355 . -29.639 14.834 29.317 1.00 36.06 ? ? ? ? ? . 355 PRO B CD 184 ATOM 1143 N N . TYR B 184 356 . -30.431 11.909 25.791 1.00 25.59 ? ? ? ? ? . 356 TYR B N 184 ATOM 1144 C CA . TYR B 184 356 . -31.099 10.658 25.496 1.00 26.70 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CA 184 ATOM 1145 C C . TYR B 184 356 . -30.254 9.843 24.536 1.00 29.45 ? ? ? ? ? . 356 TYR B C 184 ATOM 1146 O O . TYR B 184 356 . -29.680 10.377 23.597 1.00 28.52 ? ? ? ? ? . 356 TYR B O 184 ATOM 1147 C CB . TYR B 184 356 . -32.480 10.943 24.895 1.00 31.14 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CB 184 ATOM 1148 C CG . TYR B 184 356 . -33.237 9.697 24.478 1.00 36.33 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CG 184 ATOM 1149 C CD1 . TYR B 184 356 . -34.212 9.135 25.297 1.00 43.57 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CD1 184 ATOM 1150 C CD2 . TYR B 184 356 . -32.968 9.083 23.265 1.00 41.71 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CD2 184 ATOM 1151 C CE1 . TYR B 184 356 . -34.904 7.980 24.901 1.00 47.56 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CE1 184 ATOM 1152 C CE2 . TYR B 184 356 . -33.641 7.948 22.865 1.00 50.44 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CE2 184 ATOM 1153 C CZ . TYR B 184 356 . -34.608 7.398 23.681 1.00 51.28 ? ? ? ? ? . 356 TYR B CZ 184 ATOM 1154 O OH . TYR B 184 356 . -35.267 6.262 23.249 1.00 60.08 ? ? ? ? ? . 356 TYR B OH 184 ATOM 1155 N N . ALA B 184 357 . -30.158 8.546 24.799 1.00 27.24 ? ? ? ? ? . 357 ALA B N 184 ATOM 1156 C CA . ALA B 184 357 . -29.570 7.611 23.861 1.00 26.67 ? ? ? ? ? . 357 ALA B CA 184 ATOM 1157 C C . ALA B 184 357 . -30.266 6.260 24.062 1.00 31.55 ? ? ? ? ? . 357 ALA B C 184 ATOM 1158 O O . ALA B 184 357 . -30.547 5.866 25.188 1.00 31.46 ? ? ? ? ? . 357 ALA B O 184 ATOM 1159 C CB . ALA B 184 357 . -28.085 7.479 24.089 1.00 24.67 ? ? ? ? ? . 357 ALA B CB 184 ATOM 1160 N N . ALA B 184 358 . -30.561 5.564 22.974 1.00 32.98 ? ? ? ? ? . 358 ALA B N 184 ATOM 1161 C CA . ALA B 184 358 . -31.253 4.278 23.071 1.00 30.08 ? ? ? ? ? . 358 ALA B CA 184 ATOM 1162 C C . ALA B 184 358 . -30.963 3.441 21.836 1.00 30.39 ? ? ? ? ? . 358 ALA B C 184 ATOM 1163 O O . ALA B 184 358 . -30.802 3.980 20.737 1.00 32.04 ? ? ? ? ? . 358 ALA B O 184 ATOM 1164 C CB . ALA B 184 358 . -32.753 4.489 23.240 1.00 34.84 ? ? ? ? ? . 358 ALA B CB 184 ATOM 1165 N N . ARG B 184 359 . -30.859 2.121 22.005 1.00 35.34 ? ? ? ? ? . 359 ARG B N 184 ATOM 1166 C CA . ARG B 184 359 . -30.697 1.266 20.837 1.00 29.40 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CA 184 ATOM 1167 C C . ARG B 184 359 . -31.997 1.370 20.052 1.00 36.60 ? ? ? ? ? . 359 ARG B C 184 ATOM 1168 O O . ARG B 184 359 . -33.059 1.579 20.634 1.00 33.42 ? ? ? ? ? . 359 ARG B O 184 ATOM 1169 C CB . ARG B 184 359 . -30.359 -0.177 21.212 1.00 41.42 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CB 184 ATOM 1170 C CG . ARG B 184 359 . -31.346 -0.865 22.132 1.00 46.70 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CG 184 ATOM 1171 C CD . ARG B 184 359 . -30.855 -2.274 22.432 1.00 55.93 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CD 184 ATOM 1172 N NE . ARG B 184 359 . -31.516 -2.864 23.595 1.00 68.48 ? ? ? ? ? . 359 ARG B NE 184 ATOM 1173 C CZ . ARG B 184 359 . -32.460 -3.801 23.545 1.00 78.11 ? ? ? ? ? . 359 ARG B CZ 184 ATOM 1174 N NH1 . ARG B 184 359 . -32.881 -4.295 22.384 1.00 66.60 ? ? ? ? ? 1+ 359 ARG B NH1 184 ATOM 1175 N NH2 . ARG B 184 359 . -32.985 -4.253 24.676 1.00 87.13 ? ? ? ? ? . 359 ARG B NH2 184 ATOM 1176 N N . THR B 184 360 . -31.909 1.259 18.734 1.00 34.83 ? ? ? ? ? . 360 THR B N 184 ATOM 1177 C CA . THR B 184 360 . -33.044 1.590 17.871 1.00 36.96 ? ? ? ? ? . 360 THR B CA 184 ATOM 1178 C C . THR B 184 360 . -34.248 0.667 18.045 1.00 46.85 ? ? ? ? ? . 360 THR B C 184 ATOM 1179 O O . THR B 184 360 . -35.369 1.056 17.727 1.00 46.90 ? ? ? ? ? . 360 THR B O 184 ATOM 1180 C CB . THR B 184 360 . -32.630 1.597 16.400 1.00 35.19 ? ? ? ? ? . 360 THR B CB 184 ATOM 1181 C CG2 . THR B 184 360 . -31.776 2.828 16.101 1.00 39.03 ? ? ? ? ? . 360 THR B CG2 184 ATOM 1182 O OG1 . THR B 184 360 . -31.858 0.428 16.124 1.00 34.95 ? ? ? ? ? . 360 THR B OG1 184 ATOM 1183 N N . ASP B 184 361 . -34.029 -0.538 18.563 1.00 40.03 ? ? ? ? ? . 361 ASP B N 184 ATOM 1184 C CA . ASP B 184 361 . -35.131 -1.476 18.773 1.00 45.75 ? ? ? ? ? . 361 ASP B CA 184 ATOM 1185 C C . ASP B 184 361 . -35.671 -1.446 20.198 1.00 55.07 ? ? ? ? ? . 361 ASP B C 184 ATOM 1186 O O . ASP B 184 361 . -36.471 -2.300 20.573 1.00 53.96 ? ? ? ? ? . 361 ASP B O 184 ATOM 1187 C CB . ASP B 184 361 . -34.712 -2.907 18.402 1.00 49.83 ? ? ? ? ? . 361 ASP B CB 184 ATOM 1188 C CG . ASP B 184 361 . -33.531 -3.411 19.222 1.00 65.23 ? ? ? ? ? . 361 ASP B CG 184 ATOM 1189 O OD1 . ASP B 184 361 . -32.752 -2.578 19.730 1.00 56.18 ? ? ? ? ? . 361 ASP B OD1 184 ATOM 1190 O OD2 . ASP B 184 361 . -33.371 -4.645 19.348 1.00 74.07 ? ? ? ? ? 1- 361 ASP B OD2 184 ATOM 1191 N N . ARG B 184 362 . -35.247 -0.464 20.993 1.00 46.90 ? ? ? ? ? . 362 ARG B N 184 ATOM 1192 C CA . ARG B 184 362 . -35.742 -0.341 22.363 1.00 44.19 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CA 184 ATOM 1193 C C . ARG B 184 362 . -35.708 1.121 22.842 1.00 46.15 ? ? ? ? ? . 362 ARG B C 184 ATOM 1194 O O . ARG B 184 362 . -34.950 1.488 23.744 1.00 42.26 ? ? ? ? ? . 362 ARG B O 184 ATOM 1195 C CB . ARG B 184 362 . -34.929 -1.246 23.295 1.00 48.94 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CB 184 ATOM 1196 C CG . ARG B 184 362 . -35.530 -1.409 24.674 1.00 75.16 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CG 184 ATOM 1197 C CD . ARG B 184 362 . -36.759 -2.315 24.669 1.00 87.27 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CD 184 ATOM 1198 N NE . ARG B 184 362 . -37.609 -2.072 25.834 1.00 98.53 ? ? ? ? ? . 362 ARG B NE 184 ATOM 1199 C CZ . ARG B 184 362 . -37.439 -2.633 27.032 1.00 105.07 ? ? ? ? ? . 362 ARG B CZ 184 ATOM 1200 N NH1 . ARG B 184 362 . -38.272 -2.336 28.023 1.00 103.28 ? ? ? ? ? 1+ 362 ARG B NH1 184 ATOM 1201 N NH2 . ARG B 184 362 . -36.446 -3.490 27.247 1.00 106.38 ? ? ? ? ? . 362 ARG B NH2 184 ATOM 1202 N N . ILE B 184 363 . -36.556 1.945 22.238 1.00 44.51 ? ? ? ? ? . 363 ILE B N 184 ATOM 1203 C CA . ILE B 184 363 . -36.525 3.389 22.467 1.00 53.30 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CA 184 ATOM 1204 C C . ILE B 184 363 . -37.023 3.815 23.851 1.00 58.99 ? ? ? ? ? . 363 ILE B C 184 ATOM 1205 O O . ILE B 184 363 . -36.865 4.969 24.239 1.00 59.56 ? ? ? ? ? . 363 ILE B O 184 ATOM 1206 C CB . ILE B 184 363 . -37.288 4.157 21.352 1.00 58.19 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CB 184 ATOM 1207 C CG1 . ILE B 184 363 . -38.724 3.644 21.166 1.00 65.54 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CG1 184 ATOM 1208 C CG2 . ILE B 184 363 . -36.561 4.007 20.042 1.00 58.16 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CG2 184 ATOM 1209 C CD1 . ILE B 184 363 . -39.671 3.973 22.296 1.00 80.82 ? ? ? ? ? . 363 ILE B CD1 184 ATOM 1210 N N . GLY B 184 364 . -37.600 2.886 24.603 1.00 61.98 ? ? ? ? ? . 364 GLY B N 184 ATOM 1211 C CA . GLY B 184 364 . -38.101 3.205 25.932 1.00 72.85 ? ? ? ? ? . 364 GLY B CA 184 ATOM 1212 C C . GLY B 184 364 . -37.042 3.139 27.023 1.00 73.60 ? ? ? ? ? . 364 GLY B C 184 ATOM 1213 O O . GLY B 184 364 . -37.285 3.541 28.164 1.00 68.15 ? ? ? ? ? . 364 GLY B O 184 ATOM 1214 N N . ILE B 184 365 . -35.869 2.615 26.680 1.00 53.35 ? ? ? ? ? . 365 ILE B N 184 ATOM 1215 C CA . ILE B 184 365 . -34.753 2.536 27.620 1.00 42.46 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CA 184 ATOM 1216 C C . ILE B 184 365 . -33.700 3.602 27.274 1.00 43.99 ? ? ? ? ? . 365 ILE B C 184 ATOM 1217 O O . ILE B 184 365 . -32.870 3.408 26.378 1.00 39.50 ? ? ? ? ? . 365 ILE B O 184 ATOM 1218 C CB . ILE B 184 365 . -34.083 1.142 27.584 1.00 50.67 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CB 184 ATOM 1219 C CG1 . ILE B 184 365 . -35.125 0.032 27.780 1.00 68.99 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CG1 184 ATOM 1220 C CG2 . ILE B 184 365 . -32.981 1.043 28.629 1.00 49.74 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CG2 184 ATOM 1221 C CD1 . ILE B 184 365 . -36.001 0.207 28.997 1.00 73.59 ? ? ? ? ? . 365 ILE B CD1 184 ATOM 1222 N N . ASN B 184 366 . -33.747 4.722 27.984 1.00 38.77 ? ? ? ? ? . 366 ASN B N 184 ATOM 1223 C CA . ASN B 184 366 . -32.736 5.772 27.845 1.00 32.35 ? ? ? ? ? . 366 ASN B CA 184 ATOM 1224 C C . ASN B 184 366 . -31.468 5.412 28.602 1.00 36.22 ? ? ? ? ? . 366 ASN B C 184 ATOM 1225 O O . ASN B 184 366 . -31.480 5.265 29.826 1.00 34.71 ? ? ? ? ? . 366 ASN B O 184 ATOM 1226 C CB . ASN B 184 366 . -33.290 7.096 28.365 1.00 34.58 ? ? ? ? ? . 366 ASN B CB 184 ATOM 1227 C CG . ASN B 184 366 . -32.312 8.243 28.207 1.00 40.08 ? ? ? ? ? . 366 ASN B CG 184 ATOM 1228 N ND2 . ASN B 184 366 . -32.732 9.422 28.636 1.00 38.14 ? ? ? ? ? . 366 ASN B ND2 184 ATOM 1229 O OD1 . ASN B 184 366 . -31.196 8.076 27.702 1.00 32.20 ? ? ? ? ? . 366 ASN B OD1 184 ATOM 1230 N N . TYR B 184 367 . -30.366 5.279 27.876 1.00 31.86 ? ? ? ? ? . 367 TYR B N 184 ATOM 1231 C CA . TYR B 184 367 . -29.082 4.935 28.475 1.00 30.66 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CA 184 ATOM 1232 C C . TYR B 184 367 . -28.553 5.977 29.496 1.00 33.15 ? ? ? ? ? . 367 TYR B C 184 ATOM 1233 O O . TYR B 184 367 . -27.714 5.649 30.328 1.00 28.30 ? ? ? ? ? . 367 TYR B O 184 ATOM 1234 C CB . TYR B 184 367 . -28.041 4.727 27.382 1.00 31.50 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CB 184 ATOM 1235 C CG . TYR B 184 367 . -28.252 3.485 26.531 1.00 31.68 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CG 184 ATOM 1236 C CD1 . TYR B 184 367 . -29.043 2.423 26.974 1.00 29.39 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CD1 184 ATOM 1237 C CD2 . TYR B 184 367 . -27.649 3.373 25.287 1.00 29.00 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CD2 184 ATOM 1238 C CE1 . TYR B 184 367 . -29.217 1.287 26.195 1.00 33.31 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CE1 184 ATOM 1239 C CE2 . TYR B 184 367 . -27.810 2.248 24.510 1.00 31.15 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CE2 184 ATOM 1240 C CZ . TYR B 184 367 . -28.597 1.206 24.964 1.00 37.47 ? ? ? ? ? . 367 TYR B CZ 184 ATOM 1241 O OH . TYR B 184 367 . -28.748 0.080 24.173 1.00 36.60 ? ? ? ? ? . 367 TYR B OH 184 ATOM 1242 N N . PHE B 184 368 . -29.027 7.215 29.412 1.00 29.68 ? ? ? ? ? . 368 PHE B N 184 ATOM 1243 C CA . PHE B 184 368 . -28.646 8.261 30.371 1.00 32.95 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CA 184 ATOM 1244 C C . PHE B 184 368 . -29.633 8.338 31.541 1.00 39.54 ? ? ? ? ? . 368 PHE B C 184 ATOM 1245 O O . PHE B 184 368 . -29.461 9.138 32.464 1.00 41.72 ? ? ? ? ? . 368 PHE B O 184 ATOM 1246 C CB . PHE B 184 368 . -28.583 9.624 29.671 1.00 29.42 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CB 184 ATOM 1247 C CG . PHE B 184 368 . -27.542 9.703 28.611 1.00 31.75 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CG 184 ATOM 1248 C CD1 . PHE B 184 368 . -26.195 9.620 28.939 1.00 28.40 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CD1 184 ATOM 1249 C CD2 . PHE B 184 368 . -27.900 9.849 27.283 1.00 27.76 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CD2 184 ATOM 1250 C CE1 . PHE B 184 368 . -25.219 9.684 27.954 1.00 28.27 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CE1 184 ATOM 1251 C CE2 . PHE B 184 368 . -26.934 9.918 26.299 1.00 25.82 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CE2 184 ATOM 1252 C CZ . PHE B 184 368 . -25.585 9.830 26.635 1.00 28.01 ? ? ? ? ? . 368 PHE B CZ 184 ATOM 1253 N N . ASN B 184 369 . -30.681 7.522 31.466 1.00 40.14 ? ? ? ? ? . 369 ASN B N 184 ATOM 1254 C CA . ASN B 184 369 . -31.689 7.391 32.525 1.00 59.34 ? ? ? ? ? . 369 ASN B CA 184 ATOM 1255 C C . ASN B 184 369 . -32.127 8.695 33.198 1.00 79.45 ? ? ? ? ? . 369 ASN B C 184 ATOM 1256 O O . ASN B 184 369 . -32.089 8.804 34.428 1.00 80.20 ? ? ? ? ? . 369 ASN B O 184 ATOM 1257 C CB . ASN B 184 369 . -31.204 6.412 33.595 1.00 73.52 ? ? ? ? ? . 369 ASN B CB 184 ATOM 1258 C CG . ASN B 184 369 . -32.351 5.829 34.407 1.00 90.69 ? ? ? ? ? . 369 ASN B CG 184 ATOM 1259 N ND2 . ASN B 184 369 . -32.021 5.124 35.486 1.00 91.30 ? ? ? ? ? . 369 ASN B ND2 184 ATOM 1260 O OD1 . ASN B 184 369 . -33.522 6.007 34.061 1.00 83.09 ? ? ? ? ? . 369 ASN B OD1 184 ATOM 1261 N N . GLY B 184 370 . -32.543 9.669 32.386 1.00 87.33 ? ? ? ? ? . 370 GLY B N 184 ATOM 1262 C CA . GLY B 184 370 . -33.071 10.939 32.871 1.00 77.41 ? ? ? ? ? . 370 GLY B CA 184 ATOM 1263 C C . GLY B 184 370 . -32.224 11.675 33.902 1.00 81.91 ? ? ? ? ? . 370 GLY B C 184 ATOM 1264 O O . GLY B 184 370 . -32.688 12.651 34.496 1.00 86.07 ? ? ? ? ? . 370 GLY B O 184 ATOM 1265 N N . GLY B 184 371 . -30.982 11.235 34.098 1.00 84.64 ? ? ? ? ? . 371 GLY B N 184 ATOM 1266 C CA . GLY B 184 371 . -30.155 11.708 35.202 1.00 92.42 ? ? ? ? ? . 371 GLY B CA 184 ATOM 1267 C C . GLY B 184 371 . -29.421 13.025 34.997 1.00 87.99 ? ? ? ? ? . 371 GLY B C 184 ATOM 1268 O O . GLY B 184 371 . -29.818 14.058 35.541 1.00 94.15 ? ? ? ? ? . 371 GLY B O 184 ATOM 1269 N N . GLY B 184 372 . -28.336 12.982 34.227 1.00 76.88 ? ? ? ? ? . 372 GLY B N 184 ATOM 1270 C CA . GLY B 184 372 . -27.496 14.146 33.997 1.00 68.24 ? ? ? ? ? . 372 GLY B CA 184 ATOM 1271 C C . GLY B 184 372 . -28.147 15.245 33.175 1.00 62.98 ? ? ? ? ? . 372 GLY B C 184 ATOM 1272 O O . GLY B 184 372 . -27.670 15.600 32.089 1.00 62.61 ? ? ? ? ? . 372 GLY B O 184 ATOM 1273 N N . LYS B 184 373 . -29.229 15.805 33.703 1.00 47.87 ? ? ? ? ? . 373 LYS B N 184 ATOM 1274 C CA . LYS B 184 373 . -29.925 16.909 33.053 1.00 46.79 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CA 184 ATOM 1275 C C . LYS B 184 373 . -29.096 18.196 33.107 1.00 40.48 ? ? ? ? ? . 373 LYS B C 184 ATOM 1276 O O . LYS B 184 373 . -28.407 18.451 34.091 1.00 37.32 ? ? ? ? ? . 373 LYS B O 184 ATOM 1277 C CB . LYS B 184 373 . -31.263 17.118 33.744 1.00 48.57 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CB 184 ATOM 1278 C CG . LYS B 184 373 . -32.167 18.100 33.063 1.00 59.21 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CG 184 ATOM 1279 C CD . LYS B 184 373 . -33.609 17.957 33.566 1.00 66.84 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CD 184 ATOM 1280 C CE . LYS B 184 373 . -34.106 16.522 33.417 1.00 75.51 ? ? ? ? ? . 373 LYS B CE 184 ATOM 1281 N NZ . LYS B 184 373 . -35.580 16.428 33.169 1.00 72.50 ? ? ? ? ? 1+ 373 LYS B NZ 184 ATOM 1282 N N . VAL B 184 374 . -29.151 18.991 32.041 1.00 31.18 ? ? ? ? ? . 374 VAL B N 184 ATOM 1283 C CA . VAL B 184 374 . -28.488 20.293 32.015 1.00 28.71 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CA 184 ATOM 1284 C C . VAL B 184 374 . -29.516 21.368 32.341 1.00 34.59 ? ? ? ? ? . 374 VAL B C 184 ATOM 1285 O O . VAL B 184 374 . -30.510 21.516 31.628 1.00 35.17 ? ? ? ? ? . 374 VAL B O 184 ATOM 1286 C CB . VAL B 184 374 . -27.860 20.596 30.637 1.00 30.92 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CB 184 ATOM 1287 C CG1 . VAL B 184 374 . -27.374 22.042 30.575 1.00 32.72 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CG1 184 ATOM 1288 C CG2 . VAL B 184 374 . -26.721 19.597 30.330 1.00 29.52 ? ? ? ? ? . 374 VAL B CG2 184 ATOM 1289 N N . VAL B 184 375 . -29.266 22.107 33.417 1.00 31.35 ? ? ? ? ? . 375 VAL B N 184 ATOM 1290 C CA . VAL B 184 375 . -30.155 23.176 33.842 1.00 32.77 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CA 184 ATOM 1291 C C . VAL B 184 375 . -29.408 24.498 33.867 1.00 38.37 ? ? ? ? ? . 375 VAL B C 184 ATOM 1292 O O . VAL B 184 375 . -28.407 24.647 34.568 1.00 43.46 ? ? ? ? ? . 375 VAL B O 184 ATOM 1293 C CB . VAL B 184 375 . -30.714 22.911 35.243 1.00 41.71 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CB 184 ATOM 1294 C CG1 . VAL B 184 375 . -31.570 24.096 35.713 1.00 52.63 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CG1 184 ATOM 1295 C CG2 . VAL B 184 375 . -31.533 21.631 35.250 1.00 43.89 ? ? ? ? ? . 375 VAL B CG2 184 ATOM 1296 N N . GLU B 184 376 . -29.911 25.455 33.100 1.00 36.40 ? ? ? ? ? . 376 GLU B N 184 ATOM 1297 C CA . GLU B 184 376 . -29.327 26.782 33.039 1.00 39.87 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CA 184 ATOM 1298 C C . GLU B 184 376 . -30.336 27.809 33.547 1.00 47.15 ? ? ? ? ? . 376 GLU B C 184 ATOM 1299 O O . GLU B 184 376 . -31.477 27.859 33.088 1.00 37.57 ? ? ? ? ? . 376 GLU B O 184 ATOM 1300 C CB . GLU B 184 376 . -28.939 27.096 31.597 1.00 48.38 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CB 184 ATOM 1301 C CG . GLU B 184 376 . -28.025 28.293 31.413 1.00 67.63 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CG 184 ATOM 1302 C CD . GLU B 184 376 . -26.559 27.910 31.388 1.00 80.93 ? ? ? ? ? . 376 GLU B CD 184 ATOM 1303 O OE1 . GLU B 184 376 . -25.893 28.060 32.439 1.00 92.81 ? ? ? ? ? . 376 GLU B OE1 184 ATOM 1304 O OE2 . GLU B 184 376 . -26.073 27.456 30.321 1.00 64.44 ? ? ? ? ? 1- 376 GLU B OE2 184 ATOM 196 . CA . SER A 184 196 . -30.940 33.350 34.210 0 . ? ? ? ? ? . 196 SER A CA 184 ATOM 197 . CA . SER A 184 197 . -29.989 36.136 31.806 0 . ? ? ? ? ? . 197 SER A CA 184 ATOM 198 . CA . THR A 184 198 . -26.814 37.392 33.472 0 . ? ? ? ? ? . 198 THR A CA 184 ATOM 199 . CA . THR A 184 199 . -24.819 40.389 32.255 0 . ? ? ? ? ? . 199 THR A CA 184 ATOM 200 . CA . SER A 184 200 . -27.968 42.495 31.954 0 . ? ? ? ? ? . 200 SER A CA 184 ATOM 201 . CA . GLN A 184 201 . -27.759 45.702 33.981 0 . ? ? ? ? ? . 201 GLN A CA 184 ATOM 202 . CA . SER A 184 202 . -31.333 45.990 35.239 0 . ? ? ? ? ? . 202 SER A CA 184 ATOM 203 . CA . LEU A 184 203 . -32.357 49.507 36.252 0 . ? ? ? ? ? . 203 LEU A CA 184 ATOM 204 . CA . SER A 184 204 . -31.122 50.736 39.629 0 . ? ? ? ? ? . 204 SER A CA 184 ATOM 205 . CA . GLN A 184 205 . -30.805 54.190 38.078 0 . ? ? ? ? ? . 205 GLN A CA 184 #