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ASN A 535 23 . 26.112 -35.138 5.663 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 23 ASN A CA 535 ATOM 24 C CA . ILE A 535 24 . 29.446 -33.395 5.127 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 24 ILE A CA 535 ATOM 25 C CA . VAL A 535 25 . 31.815 -35.986 6.580 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 25 VAL A CA 535 ATOM 26 C CA . ASP A 535 26 . 30.940 -39.592 5.757 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 26 ASP A CA 535 ATOM 27 C CA . TYR A 535 27 . 27.407 -39.057 7.048 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 27 TYR A CA 535 ATOM 28 C CA . VAL A 535 28 . 24.298 -40.381 5.309 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 28 VAL A CA 535 ATOM 29 C CA . ASP A 535 29 . 22.689 -36.975 5.814 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 29 ASP A CA 535 ATOM 30 C CA . GLY A 535 30 . 21.179 -38.048 9.132 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 30 GLY A CA 535 ATOM 31 C CA . ILE A 535 31 . 18.822 -40.590 7.576 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 31 ILE A CA 535 ATOM 32 C CA . VAL A 535 32 . 19.907 -39.175 4.219 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 32 VAL A CA 535 ATOM 33 C CA . GLN A 535 33 . 17.518 -36.881 2.357 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 33 GLN A CA 535 ATOM 34 C CA . ASP A 535 34 . 15.220 -38.244 -0.346 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 34 ASP A CA 535 ATOM 35 C CA . ILE A 535 35 . 18.290 -38.366 -2.582 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 35 ILE A CA 535 ATOM 36 C CA . GLU A 535 36 . 19.314 -35.170 -4.363 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 36 GLU A CA 535 ATOM 37 C CA . ASP A 535 37 . 22.475 -36.582 -5.931 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 37 ASP A CA 535 ATOM 38 C CA . GLU A 535 38 . 22.633 -33.869 -8.587 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 38 GLU A CA 535 ATOM 39 C CA . ALA A 535 39 . 21.072 -31.046 -6.578 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 39 ALA A CA 535 ATOM 40 C CA . SER A 535 40 . 22.114 -28.237 -4.240 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 40 SER A CA 535 ATOM 41 C CA . ASN A 535 41 . 23.828 -31.060 -2.361 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 41 ASN A CA 535 ATOM 42 C CA . ASN A 535 42 . 27.348 -29.719 -1.873 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 42 ASN A CA 535 ATOM 43 C CA . VAL A 535 43 . 27.120 -30.700 1.791 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 43 VAL A CA 535 ATOM 44 C CA . ASP A 535 44 . 25.089 -33.890 2.169 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 44 ASP A CA 535 ATOM 45 C CA . HIS A 535 45 . 22.986 -32.564 5.044 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 45 HIS A CA 535 ATOM 46 C CA . ASP A 535 46 . 19.836 -34.578 4.358 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 46 ASP A CA 535 ATOM 47 C CA . TYR A 535 47 . 21.299 -36.633 1.516 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 47 TYR A CA 535 ATOM 48 C CA . VAL A 535 48 . 20.393 -40.172 0.471 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 48 VAL A CA 535 ATOM 49 C CA . TYR A 535 49 . 21.761 -40.070 -3.073 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 49 TYR A CA 535 ATOM 50 C CA . PRO A 535 50 . 25.132 -38.383 -3.559 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 50 PRO A CA 535 ATOM 51 C CA . LEU A 535 51 . 28.412 -38.894 -1.708 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 51 LEU A CA 535 ATOM 52 C CA . PRO A 535 52 . 27.924 -35.620 0.159 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 52 PRO A CA 535 ATOM 53 C CA . GLU A 535 53 . 29.915 -36.780 3.180 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 53 GLU A CA 535 ATOM 54 C CA . ASN A 535 54 . 27.750 -39.903 3.197 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 54 ASN A CA 535 ATOM 55 C CA . MET A 535 55 . 24.739 -37.684 2.522 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 55 MET A CA 535 ATOM 56 C CA . VAL A 535 56 . 24.172 -36.029 -0.850 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 56 VAL A CA 535 ATOM 57 C CA . TYR A 535 57 . 21.556 -33.318 -0.347 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 57 TYR A CA 535 ATOM 58 C CA . ARG A 535 58 . 19.519 -31.480 -2.977 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 58 ARG A CA 535 ATOM 59 C CA . PHE A 535 59 . 18.391 -27.853 -2.941 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 59 PHE A CA 535 ATOM 60 C CA . ASP A 535 60 . 16.766 -26.992 -6.266 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 60 ASP A CA 535 ATOM 61 C CA . LYS A 535 61 . 15.774 -23.837 -8.138 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 61 LYS A CA 535 ATOM 62 C CA . SER A 535 62 . 12.926 -21.406 -8.784 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 62 SER A CA 535 ATOM 63 C CA . THR A 535 63 . 12.731 -19.136 -11.825 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 63 THR A CA 535 ATOM 64 C CA . ASN A 535 64 . 10.396 -16.137 -11.840 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 64 ASN A CA 535 ATOM 65 N N . ILE A 535 65 . 10.051 -14.248 -14.012 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A N 535 ATOM 66 C CA . ILE A 535 65 . 8.710 -14.098 -14.568 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A CA 535 ATOM 67 C C . ILE A 535 65 . 8.041 -15.461 -14.728 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A C 535 ATOM 68 O O . ILE A 535 65 . 6.866 -15.627 -14.403 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A O 535 ATOM 69 C CB . ILE A 535 65 . 8.744 -13.361 -15.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A CB 535 ATOM 70 C CG1 . ILE A 535 65 . 7.353 -13.313 -16.580 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A CG1 535 ATOM 71 C CG2 . ILE A 535 65 . 9.746 -14.015 -16.886 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A CG2 535 ATOM 72 C CD1 . ILE A 535 65 . 6.313 -12.581 -15.758 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A CD1 535 ATOM 73 N N . LEU A 535 66 . 8.799 -16.435 -15.221 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A N 535 ATOM 74 C CA . LEU A 535 66 . 8.272 -17.777 -15.434 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A CA 535 ATOM 75 C C . LEU A 535 66 . 8.287 -18.572 -14.132 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A C 535 ATOM 76 O O . LEU A 535 66 . 7.767 -19.687 -14.068 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A O 535 ATOM 77 C CB . LEU A 535 66 . 9.075 -18.500 -16.516 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A CB 535 ATOM 78 C CG . LEU A 535 66 . 9.182 -17.734 -17.837 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A CG 535 ATOM 79 C CD1 . LEU A 535 66 . 10.615 -17.279 -18.080 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A CD1 535 ATOM 80 C CD2 . LEU A 535 66 . 8.672 -18.572 -19.001 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A CD2 535 ATOM 81 N N . ASP A 535 67 . 8.891 -17.993 -13.097 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP A N 535 ATOM 82 C CA . ASP A 535 67 . 8.821 -18.558 -11.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP A CA 535 ATOM 83 C C . ASP A 535 67 . 7.516 -18.129 -11.090 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP A C 535 ATOM 84 O O . ASP A 535 67 . 7.087 -18.722 -10.100 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP A O 535 ATOM 85 C CB . ASP A 535 67 . 10.022 -18.118 -10.915 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP A CB 535 ATOM 86 C CG . ASP A 535 67 . 11.335 -18.670 -11.440 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP A CG 535 ATOM 87 O OD1 . ASP A 535 67 . 11.626 -19.858 -11.187 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP A OD1 535 ATOM 88 O OD2 . ASP A 535 67 . 12.080 -17.915 -12.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 67 ASP A OD2 535 ATOM 89 N N . TYR A 535 68 . 6.893 -17.093 -11.645 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A N 535 ATOM 90 C CA . TYR A 535 68 . 5.597 -16.617 -11.173 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CA 535 ATOM 91 C C . TYR A 535 68 . 4.456 -17.299 -11.923 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A C 535 ATOM 92 O O . TYR A 535 68 . 3.321 -17.327 -11.445 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A O 535 ATOM 93 C CB . TYR A 535 68 . 5.493 -15.098 -11.333 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CB 535 ATOM 94 C CG . TYR A 535 68 . 6.205 -14.315 -10.253 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CG 535 ATOM 95 C CD1 . TYR A 535 68 . 7.590 -14.214 -10.238 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CD1 535 ATOM 96 C CD2 . TYR A 535 68 . 5.490 -13.670 -9.253 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CD2 535 ATOM 97 C CE1 . TYR A 535 68 . 8.243 -13.498 -9.252 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CE1 535 ATOM 98 C CE2 . TYR A 535 68 . 6.133 -12.950 -8.265 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CE2 535 ATOM 99 C CZ . TYR A 535 68 . 7.509 -12.867 -8.269 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CZ 535 ATOM 100 O OH . TYR A 535 68 . 8.153 -12.151 -7.286 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A OH 535 ATOM 101 N N . LEU A 535 69 . 4.768 -17.844 -13.096 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A N 535 ATOM 102 C CA . LEU A 535 69 . 3.780 -18.515 -13.936 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A CA 535 ATOM 103 C C . LEU A 535 69 . 3.947 -20.031 -13.870 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A C 535 ATOM 104 O O . LEU A 535 69 . 4.342 -20.661 -14.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A O 535 ATOM 105 C CB . LEU A 535 69 . 3.905 -18.039 -15.386 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A CB 535 ATOM 106 C CG . LEU A 535 69 . 3.726 -16.540 -15.639 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A CG 535 ATOM 107 C CD1 . LEU A 535 69 . 4.045 -16.211 -17.087 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A CD1 535 ATOM 108 C CD2 . LEU A 535 69 . 2.317 -16.097 -15.294 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A CD2 535 ATOM 109 N N . SER A 535 70 . 3.640 -20.612 -12.714 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER A N 535 ATOM 110 C CA . SER A 535 70 . 3.858 -22.040 -12.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER A CA 535 ATOM 111 C C . SER A 535 70 . 2.645 -22.883 -12.879 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER A C 535 ATOM 112 O O . SER A 535 70 . 2.780 -23.890 -13.575 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER A O 535 ATOM 113 C CB . SER A 535 70 . 4.214 -22.294 -11.024 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER A CB 535 ATOM 114 O OG . SER A 535 70 . 5.443 -21.676 -10.686 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER A OG 535 ATOM 115 N N . THR A 535 71 . 1.467 -22.470 -12.422 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR A N 535 ATOM 116 C CA . THR A 535 71 . 0.227 -23.192 -12.696 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR A CA 535 ATOM 117 C C . THR A 535 71 . -0.600 -22.467 -13.747 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR A C 535 ATOM 118 O O . THR A 535 71 . -0.317 -21.318 -14.083 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR A O 535 ATOM 119 C CB . THR A 535 71 . -0.630 -23.343 -11.429 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR A CB 535 ATOM 120 C CG2 . THR A 535 71 . 0.151 -24.038 -10.324 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR A CG2 535 ATOM 121 O OG1 . THR A 535 71 . -1.048 -22.049 -10.980 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR A OG1 535 ATOM 122 N N . GLU A 535 72 . -1.626 -23.142 -14.257 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A N 535 ATOM 123 C CA . GLU A 535 72 . -2.571 -22.521 -15.178 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A CA 535 ATOM 124 C C . GLU A 535 72 . -3.243 -21.320 -14.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A C 535 ATOM 125 O O . GLU A 535 72 . -3.520 -20.314 -15.173 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A O 535 ATOM 126 C CB . GLU A 535 72 . -3.630 -23.528 -15.626 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A CB 535 ATOM 127 C CG . GLU A 535 72 . -3.119 -24.604 -16.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A CG 535 ATOM 128 C CD . GLU A 535 72 . -2.835 -24.077 -17.965 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A CD 535 ATOM 129 O OE1 . GLU A 535 72 . -3.039 -22.868 -18.204 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A OE1 535 ATOM 130 O OE2 . GLU A 535 72 . -2.410 -24.877 -18.825 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 72 GLU A OE2 535 ATOM 131 N N . ARG A 535 73 . -3.503 -21.437 -13.221 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A N 535 ATOM 132 C CA . ARG A 535 73 . -4.129 -20.358 -12.465 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A CA 535 ATOM 133 C C . ARG A 535 73 . -3.255 -19.108 -12.484 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A C 535 ATOM 134 O O . ARG A 535 73 . -3.749 -18.004 -12.701 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A O 535 ATOM 135 C CB . ARG A 535 73 . -4.399 -20.797 -11.025 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A CB 535 ATOM 136 C CG . ARG A 535 73 . -5.061 -19.722 -10.169 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A CG 535 ATOM 137 C CD . ARG A 535 73 . -5.723 -20.308 -8.931 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A CD 535 ATOM 138 N NE . ARG A 535 73 . -6.575 -19.331 -8.249 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A NE 535 ATOM 139 C CZ . ARG A 535 73 . -6.200 -18.579 -7.215 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A CZ 535 ATOM 140 N NH1 . ARG A 535 73 . -4.976 -18.674 -6.708 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 73 ARG A NH1 535 ATOM 141 N NH2 . ARG A 535 73 . -7.062 -17.724 -6.679 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A NH2 535 ATOM 142 N N . ASP A 535 74 . -1.956 -19.289 -12.266 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP A N 535 ATOM 143 C CA . ASP A 535 74 . -1.014 -18.176 -12.296 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP A CA 535 ATOM 144 C C . ASP A 535 74 . -1.036 -17.479 -13.654 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP A C 535 ATOM 145 O O . ASP A 535 74 . -0.967 -16.252 -13.732 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP A O 535 ATOM 146 C CB . ASP A 535 74 . 0.404 -18.658 -11.984 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP A CB 535 ATOM 147 C CG . ASP A 535 74 . 0.567 -19.114 -10.545 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP A CG 535 ATOM 148 O OD1 . ASP A 535 74 . -0.121 -18.564 -9.660 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP A OD1 535 ATOM 149 O OD2 . ASP A 535 74 . 1.390 -20.022 -10.300 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 74 ASP A OD2 535 ATOM 150 N N . HIS A 535 75 . -1.130 -18.269 -14.720 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A N 535 ATOM 151 C CA . HIS A 535 75 . -1.191 -17.724 -16.073 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A CA 535 ATOM 152 C C . HIS A 535 75 . -2.462 -16.907 -16.283 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A C 535 ATOM 153 O O . HIS A 535 75 . -2.411 -15.781 -16.777 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A O 535 ATOM 154 C CB . HIS A 535 75 . -1.125 -18.843 -17.113 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A CB 535 ATOM 155 C CG . HIS A 535 75 . 0.256 -19.364 -17.359 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A CG 535 ATOM 156 C CD2 . HIS A 535 75 . 0.922 -20.414 -16.823 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A CD2 535 ATOM 157 N ND1 . HIS A 535 75 . 1.116 -18.791 -18.272 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A ND1 535 ATOM 158 C CE1 . HIS A 535 75 . 2.253 -19.463 -18.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A CE1 535 ATOM 159 N NE2 . HIS A 535 75 . 2.162 -20.452 -17.413 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A NE2 535 ATOM 160 N N . VAL A 535 76 . -3.602 -17.479 -15.912 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL A N 535 ATOM 161 C CA . VAL A 535 76 . -4.880 -16.822 -16.136 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL A CA 535 ATOM 162 C C . VAL A 535 76 . -4.945 -15.573 -15.268 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL A C 535 ATOM 163 O O . VAL A 535 76 . -5.361 -14.513 -15.731 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL A O 535 ATOM 164 C CB . VAL A 535 76 . -6.067 -17.770 -15.837 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL A CB 535 ATOM 165 C CG1 . VAL A 535 76 . -7.421 -17.047 -16.015 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL A CG1 535 ATOM 166 C CG2 . VAL A 535 76 . -5.961 -19.034 -16.719 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL A CG2 535 ATOM 167 N N . MET A 535 77 . -4.499 -15.690 -14.022 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A N 535 ATOM 168 C CA . MET A 535 77 . -4.483 -14.546 -13.117 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A CA 535 ATOM 169 C C . MET A 535 77 . -3.642 -13.403 -13.675 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A C 535 ATOM 170 O O . MET A 535 77 . -4.050 -12.242 -13.630 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A O 535 ATOM 171 C CB . MET A 535 77 . -3.945 -14.948 -11.746 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A CB 535 ATOM 172 C CG . MET A 535 77 . -5.008 -15.456 -10.782 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A CG 535 ATOM 173 S SD . MET A 535 77 . -4.430 -15.577 -9.074 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A SD 535 ATOM 174 C CE . MET A 535 77 . -3.841 -13.909 -8.812 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A CE 535 ATOM 175 N N . MET A 535 78 . -2.463 -13.740 -14.189 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A N 535 ATOM 176 C CA . MET A 535 78 . -1.592 -12.759 -14.826 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A CA 535 ATOM 177 C C . MET A 535 78 . -2.302 -12.096 -16.001 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A C 535 ATOM 178 O O . MET A 535 78 . -2.159 -10.895 -16.227 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A O 535 ATOM 179 C CB . MET A 535 78 . -0.297 -13.419 -15.306 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A CB 535 ATOM 180 C CG . MET A 535 78 . 0.660 -12.471 -16.021 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A CG 535 ATOM 181 S SD . MET A 535 78 . 1.369 -11.217 -14.930 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A SD 535 ATOM 182 C CE . MET A 535 78 . 2.647 -12.172 -14.116 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A CE 535 ATOM 183 N N . ALA A 535 79 . -3.061 -12.891 -16.747 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA A N 535 ATOM 184 C CA . ALA A 535 79 . -3.775 -12.394 -17.918 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA A CA 535 ATOM 185 C C . ALA A 535 79 . -4.870 -11.406 -17.523 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA A C 535 ATOM 186 O O . ALA A 535 79 . -5.077 -10.395 -18.196 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA A O 535 ATOM 187 C CB . ALA A 535 79 . -4.370 -13.554 -18.706 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA A CB 535 ATOM 188 N N . VAL A 535 80 . -5.569 -11.705 -16.433 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL A N 535 ATOM 189 C CA . VAL A 535 80 . -6.626 -10.831 -15.938 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL A CA 535 ATOM 190 C C . VAL A 535 80 . -6.026 -9.510 -15.469 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL A C 535 ATOM 191 O O . VAL A 535 80 . -6.519 -8.439 -15.830 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL A O 535 ATOM 192 C CB . VAL A 535 80 . -7.420 -11.504 -14.788 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL A CB 535 ATOM 193 C CG1 . VAL A 535 80 . -8.406 -10.531 -14.132 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL A CG1 535 ATOM 194 C CG2 . VAL A 535 80 . -8.171 -12.719 -15.311 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL A CG2 535 ATOM 195 N N . ARG A 535 81 . -4.961 -9.589 -14.677 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A N 535 ATOM 196 C CA . ARG A 535 81 . -4.287 -8.394 -14.175 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A CA 535 ATOM 197 C C . ARG A 535 81 . -3.808 -7.495 -15.310 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A C 535 ATOM 198 O O . ARG A 535 81 . -3.947 -6.275 -15.244 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A O 535 ATOM 199 C CB . ARG A 535 81 . -3.088 -8.768 -13.306 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A CB 535 ATOM 200 C CG . ARG A 535 81 . -3.426 -9.337 -11.943 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A CG 535 ATOM 201 C CD . ARG A 535 81 . -2.199 -9.266 -11.053 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A CD 535 ATOM 202 N NE . ARG A 535 81 . -2.317 -10.079 -9.844 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A NE 535 ATOM 203 C CZ . ARG A 535 81 . -1.551 -11.129 -9.550 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A CZ 535 ATOM 204 N NH1 . ARG A 535 81 . -0.583 -11.532 -10.368 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 81 ARG A NH1 535 ATOM 205 N NH2 . ARG A 535 81 . -1.754 -11.784 -8.417 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A NH2 535 ATOM 206 N N . TYR A 535 82 . -3.228 -8.102 -16.339 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A N 535 ATOM 207 C CA . TYR A 535 82 . -2.708 -7.342 -17.469 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CA 535 ATOM 208 C C . TYR A 535 82 . -3.841 -6.617 -18.182 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A C 535 ATOM 209 O O . TYR A 535 82 . -3.724 -5.439 -18.512 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A O 535 ATOM 210 C CB . TYR A 535 82 . -1.965 -8.252 -18.454 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CB 535 ATOM 211 C CG . TYR A 535 82 . -1.301 -7.487 -19.580 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CG 535 ATOM 212 C CD1 . TYR A 535 82 . -2.002 -7.158 -20.734 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CD1 535 ATOM 213 C CD2 . TYR A 535 82 . 0.020 -7.077 -19.480 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CD2 535 ATOM 214 C CE1 . TYR A 535 82 . -1.399 -6.449 -21.759 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CE1 535 ATOM 215 C CE2 . TYR A 535 82 . 0.631 -6.371 -20.500 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CE2 535 ATOM 216 C CZ . TYR A 535 82 . -0.081 -6.059 -21.633 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CZ 535 ATOM 217 O OH . TYR A 535 82 . 0.535 -5.356 -22.640 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A OH 535 ATOM 218 N N . TYR A 535 83 . -4.939 -7.329 -18.411 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A N 535 ATOM 219 C CA . TYR A 535 83 . -6.090 -6.758 -19.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CA 535 ATOM 220 C C . TYR A 535 83 . -6.651 -5.561 -18.353 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A C 535 ATOM 221 O O . TYR A 535 83 . -6.951 -4.531 -18.953 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A O 535 ATOM 222 C CB . TYR A 535 83 . -7.184 -7.810 -19.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CB 535 ATOM 223 C CG . TYR A 535 83 . -8.463 -7.255 -19.870 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CG 535 ATOM 224 C CD1 . TYR A 535 83 . -8.549 -6.939 -21.219 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CD1 535 ATOM 225 C CD2 . TYR A 535 83 . -9.586 -7.055 -19.078 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CD2 535 ATOM 226 C CE1 . TYR A 535 83 . -9.715 -6.433 -21.761 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CE1 535 ATOM 227 C CE2 . TYR A 535 83 . -10.756 -6.551 -19.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CE2 535 ATOM 228 C CZ . TYR A 535 83 . -10.817 -6.242 -20.951 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CZ 535 ATOM 229 O OH . TYR A 535 83 . -11.985 -5.742 -21.479 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A OH 535 ATOM 230 N N . MET A 535 84 . -6.791 -5.701 -17.038 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A N 535 ATOM 231 C CA . MET A 535 84 . -7.333 -4.629 -16.215 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A CA 535 ATOM 232 C C . MET A 535 84 . -6.444 -3.392 -16.287 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A C 535 ATOM 233 O O . MET A 535 84 . -6.929 -2.280 -16.487 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A O 535 ATOM 234 C CB . MET A 535 84 . -7.480 -5.092 -14.763 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A CB 535 ATOM 235 C CG . MET A 535 84 . -8.577 -6.125 -14.556 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A CG 535 ATOM 236 S SD . MET A 535 84 . -8.679 -6.719 -12.855 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A SD 535 ATOM 237 C CE . MET A 535 84 . -10.167 -7.711 -12.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A CE 535 ATOM 238 N N . SER A 535 85 . -5.142 -3.593 -16.134 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER A N 535 ATOM 239 C CA . SER A 535 85 . -4.195 -2.485 -16.106 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER A CA 535 ATOM 240 C C . SER A 535 85 . -4.044 -1.846 -17.484 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER A C 535 ATOM 241 O O . SER A 535 85 . -3.968 -0.625 -17.606 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER A O 535 ATOM 242 C CB . SER A 535 85 . -2.833 -2.961 -15.599 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER A CB 535 ATOM 243 O OG . SER A 535 85 . -2.905 -3.376 -14.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER A OG 535 ATOM 244 N N . LYS A 535 86 . -3.999 -2.677 -18.519 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A N 535 ATOM 245 C CA . LYS A 535 86 . -3.871 -2.186 -19.884 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A CA 535 ATOM 246 C C . LYS A 535 86 . -5.096 -1.360 -20.261 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A C 535 ATOM 247 O O . LYS A 535 86 . -4.973 -0.286 -20.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A O 535 ATOM 248 C CB . LYS A 535 86 . -3.684 -3.354 -20.856 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A CB 535 ATOM 249 C CG . LYS A 535 86 . -3.514 -2.951 -22.318 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A CG 535 ATOM 250 C CD . LYS A 535 86 . -2.328 -2.022 -22.513 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A CD 535 ATOM 251 C CE . LYS A 535 86 . -1.826 -2.051 -23.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A CE 535 ATOM 252 N NZ . LYS A 535 86 . -2.914 -1.829 -24.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 86 LYS A NZ 535 ATOM 253 N N . GLN A 535 87 . -6.274 -1.865 -19.906 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A N 535 ATOM 254 C CA . GLN A 535 87 . -7.525 -1.161 -20.160 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A CA 535 ATOM 255 C C . GLN A 535 87 . -7.548 0.190 -19.456 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A C 535 ATOM 256 O O . GLN A 535 87 . -8.001 1.186 -20.022 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A O 535 ATOM 257 C CB . GLN A 535 87 . -8.718 -2.004 -19.702 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A CB 535 ATOM 258 C CG . GLN A 535 87 . -9.096 -3.112 -20.662 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A CG 535 ATOM 259 C CD . GLN A 535 87 . -9.648 -2.582 -21.969 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A CD 535 ATOM 260 N NE2 . GLN A 535 87 . -9.109 -3.068 -23.077 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A NE2 535 ATOM 261 O OE1 . GLN A 535 87 . -10.543 -1.737 -21.983 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A OE1 535 ATOM 262 N N . ARG A 535 88 . -7.068 0.216 -18.218 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A N 535 ATOM 263 C CA . ARG A 535 88 . -7.007 1.457 -17.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A CA 535 ATOM 264 C C . ARG A 535 88 . -6.112 2.479 -18.149 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A C 535 ATOM 265 O O . ARG A 535 88 . -6.476 3.648 -18.282 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A O 535 ATOM 266 C CB . ARG A 535 88 . -6.495 1.202 -16.047 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A CB 535 ATOM 267 C CG . ARG A 535 88 . -6.144 2.476 -15.297 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A CG 535 ATOM 268 C CD . ARG A 535 88 . -5.545 2.162 -13.955 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A CD 535 ATOM 269 N NE . ARG A 535 88 . -4.895 3.331 -13.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A NE 535 ATOM 270 C CZ . ARG A 535 88 . -5.550 4.375 -12.875 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A CZ 535 ATOM 271 N NH1 . ARG A 535 88 . -6.876 4.399 -12.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 88 ARG A NH1 535 ATOM 272 N NH2 . ARG A 535 88 . -4.883 5.399 -12.360 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A NH2 535 ATOM 273 N N . LEU A 535 89 . -4.928 2.036 -18.559 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A N 535 ATOM 274 C CA . LEU A 535 89 . -3.955 2.930 -19.170 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A CA 535 ATOM 275 C C . LEU A 535 89 . -4.475 3.457 -20.501 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A C 535 ATOM 276 O O . LEU A 535 89 . -4.286 4.627 -20.828 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A O 535 ATOM 277 C CB . LEU A 535 89 . -2.617 2.210 -19.361 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A CB 535 ATOM 278 C CG . LEU A 535 89 . -1.347 2.926 -18.885 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A CG 535 ATOM 279 C CD1 . LEU A 535 89 . -1.454 3.434 -17.453 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A CD1 535 ATOM 280 C CD2 . LEU A 535 89 . -0.167 1.982 -18.991 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A CD2 535 ATOM 281 N N . ASP A 535 90 . -5.137 2.589 -21.261 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP A N 535 ATOM 282 C CA . ASP A 535 90 . -5.752 2.987 -22.521 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP A CA 535 ATOM 283 C C . ASP A 535 90 . -6.799 4.073 -22.295 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP A C 535 ATOM 284 O O . ASP A 535 90 . -6.820 5.082 -22.999 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP A O 535 ATOM 285 C CB . ASP A 535 90 . -6.391 1.781 -23.211 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP A CB 535 ATOM 286 C CG . ASP A 535 90 . -5.366 0.854 -23.839 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP A CG 535 ATOM 287 O OD1 . ASP A 535 90 . -4.155 1.051 -23.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP A OD1 535 ATOM 288 O OD2 . ASP A 535 90 . -5.775 -0.080 -24.559 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 90 ASP A OD2 535 ATOM 289 N N . ASP A 535 91 . -7.662 3.870 -21.303 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP A N 535 ATOM 290 C CA . ASP A 535 91 . -8.739 4.815 -21.038 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP A CA 535 ATOM 291 C C . ASP A 535 91 . -8.205 6.116 -20.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP A C 535 ATOM 292 O O . ASP A 535 91 . -8.754 7.187 -20.717 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP A O 535 ATOM 293 C CB . ASP A 535 91 . -9.768 4.211 -20.085 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP A CB 535 ATOM 294 C CG . ASP A 535 91 . -10.982 5.102 -19.903 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP A CG 535 ATOM 295 O OD1 . ASP A 535 91 . -11.887 5.059 -20.762 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP A OD1 535 ATOM 296 O OD2 . ASP A 535 91 . -11.030 5.847 -18.902 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 91 ASP A OD2 535 ATOM 297 N N . LEU A 535 92 . -7.140 6.022 -19.673 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A N 535 ATOM 298 C CA . LEU A 535 92 . -6.517 7.212 -19.111 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A CA 535 ATOM 299 C C . LEU A 535 92 . -5.979 8.093 -20.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A C 535 ATOM 300 O O . LEU A 535 92 . -6.215 9.300 -20.254 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A O 535 ATOM 301 C CB . LEU A 535 92 . -5.398 6.831 -18.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A CB 535 ATOM 302 C CG . LEU A 535 92 . -4.618 7.980 -17.495 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A CG 535 ATOM 303 C CD1 . LEU A 535 92 . -5.552 8.973 -16.817 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A CD1 535 ATOM 304 C CD2 . LEU A 535 92 . -3.606 7.435 -16.489 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A CD2 535 ATOM 305 N N . TYR A 535 93 . -5.276 7.480 -21.184 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A N 535 ATOM 306 C CA . TYR A 535 93 . -4.709 8.218 -22.309 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CA 535 ATOM 307 C C . TYR A 535 93 . -5.789 8.915 -23.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A C 535 ATOM 308 O O . TYR A 535 93 . -5.603 10.054 -23.567 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A O 535 ATOM 309 C CB . TYR A 535 93 . -3.890 7.287 -23.205 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CB 535 ATOM 310 C CG . TYR A 535 93 . -3.054 8.021 -24.232 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CG 535 ATOM 311 C CD1 . TYR A 535 93 . -1.780 8.481 -23.918 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CD1 535 ATOM 312 C CD2 . TYR A 535 93 . -3.539 8.260 -25.511 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CD2 535 ATOM 313 C CE1 . TYR A 535 93 . -1.013 9.157 -24.852 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CE1 535 ATOM 314 C CE2 . TYR A 535 93 . -2.779 8.932 -26.449 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CE2 535 ATOM 315 C CZ . TYR A 535 93 . -1.519 9.379 -26.113 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CZ 535 ATOM 316 O OH . TYR A 535 93 . -0.761 10.048 -27.044 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A OH 535 ATOM 317 N N . ARG A 535 94 . -6.911 8.235 -23.365 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A N 535 ATOM 318 C CA . ARG A 535 94 . -8.009 8.810 -24.145 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A CA 535 ATOM 319 C C . ARG A 535 94 . -8.520 10.105 -23.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A C 535 ATOM 320 O O . ARG A 535 94 . -9.000 10.993 -24.222 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A O 535 ATOM 321 C CB . ARG A 535 94 . -9.167 7.815 -24.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A CB 535 ATOM 322 C CG . ARG A 535 94 . -8.879 6.627 -25.181 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A CG 535 ATOM 323 C CD . ARG A 535 94 . -10.114 5.757 -25.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A CD 535 ATOM 324 N NE . ARG A 535 94 . -9.765 4.358 -25.632 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A NE 535 ATOM 325 C CZ . ARG A 535 94 . -9.871 3.365 -24.749 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A CZ 535 ATOM 326 N NH1 . ARG A 535 94 . -10.331 3.582 -23.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 94 ARG A NH1 535 ATOM 327 N NH2 . ARG A 535 94 . -9.521 2.135 -25.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A NH2 535 ATOM 328 N N . GLN A 535 95 . -8.405 10.204 -22.200 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A N 535 ATOM 329 C CA . GLN A 535 95 . -8.922 11.349 -21.456 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A CA 535 ATOM 330 C C . GLN A 535 95 . -7.927 12.502 -21.390 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A C 535 ATOM 331 O O . GLN A 535 95 . -8.316 13.649 -21.169 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A O 535 ATOM 332 C CB . GLN A 535 95 . -9.300 10.924 -20.037 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A CB 535 ATOM 333 C CG . GLN A 535 95 . -10.429 9.910 -19.970 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A CG 535 ATOM 334 C CD . GLN A 535 95 . -10.592 9.317 -18.585 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A CD 535 ATOM 335 N NE2 . GLN A 535 95 . -11.083 8.085 -18.523 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A NE2 535 ATOM 336 O OE1 . GLN A 535 95 . -10.273 9.956 -17.582 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A OE1 535 ATOM 337 N N . LEU A 535 96 . -6.646 12.200 -21.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A N 535 ATOM 338 C CA . LEU A 535 96 . -5.610 13.221 -21.470 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A CA 535 ATOM 339 C C . LEU A 535 96 . -5.744 14.257 -22.584 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A C 535 ATOM 340 O O . LEU A 535 96 . -6.007 13.901 -23.734 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A O 535 ATOM 341 C CB . LEU A 535 96 . -4.218 12.587 -21.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A CB 535 ATOM 342 C CG . LEU A 535 96 . -3.821 11.686 -20.346 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A CG 535 ATOM 343 C CD1 . LEU A 535 96 . -2.396 11.185 -20.529 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A CD1 535 ATOM 344 C CD2 . LEU A 535 96 . -3.967 12.403 -19.010 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A CD2 535 ATOM 345 N N . PRO A 535 97 . -5.567 15.547 -22.248 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO A N 535 ATOM 346 C CA . PRO A 535 97 . -5.600 16.577 -23.289 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO A CA 535 ATOM 347 C C . PRO A 535 97 . -4.314 16.606 -24.109 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO A C 535 ATOM 348 O O . PRO A 535 97 . -3.346 15.927 -23.764 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO A O 535 ATOM 349 C CB . PRO A 535 97 . -5.770 17.871 -22.492 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO A CB 535 ATOM 350 C CG . PRO A 535 97 . -5.124 17.585 -21.188 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO A CG 535 ATOM 351 C CD . PRO A 535 97 . -5.395 16.133 -20.906 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO A CD 535 ATOM 352 N N . THR A 535 98 . -4.318 17.398 -25.175 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR A N 535 ATOM 353 C CA . THR A 535 98 . -3.182 17.505 -26.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR A CA 535 ATOM 354 C C . THR A 535 98 . -1.878 17.807 -25.353 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR A C 535 ATOM 355 O O . THR A 535 98 . -0.836 17.221 -25.654 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR A O 535 ATOM 356 C CB . THR A 535 98 . -3.429 18.607 -27.131 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR A CB 535 ATOM 357 C CG2 . THR A 535 98 . -2.310 18.643 -28.166 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR A CG2 535 ATOM 358 O OG1 . THR A 535 98 . -4.680 18.369 -27.789 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR A OG1 535 ATOM 359 N N . LYS A 535 99 . -1.950 18.721 -24.392 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A N 535 ATOM 360 C CA . LYS A 535 99 . -0.777 19.175 -23.656 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A CA 535 ATOM 361 C C . LYS A 535 99 . -0.066 18.023 -22.953 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A C 535 ATOM 362 O O . LYS A 535 99 . 1.162 17.922 -22.989 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A O 535 ATOM 363 C CB . LYS A 535 99 . -1.188 20.242 -22.637 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A CB 535 ATOM 364 C CG . LYS A 535 99 . -0.077 20.691 -21.703 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A CG 535 ATOM 365 C CD . LYS A 535 99 . -0.526 21.858 -20.839 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A CD 535 ATOM 366 C CE . LYS A 535 99 . 0.046 23.170 -21.343 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A CE 535 ATOM 367 N NZ . LYS A 535 99 . -0.504 24.336 -20.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 99 LYS A NZ 535 ATOM 368 N N . THR A 535 100 . -0.843 17.153 -22.316 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR A N 535 ATOM 369 C CA . THR A 535 100 . -0.278 16.055 -21.541 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR A CA 535 ATOM 370 C C . THR A 535 100 . 0.313 14.993 -22.458 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR A C 535 ATOM 371 O O . THR A 535 100 . 1.337 14.388 -22.143 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR A O 535 ATOM 372 C CB . THR A 535 100 . -1.334 15.402 -20.631 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR A CB 535 ATOM 373 C CG2 . THR A 535 100 . -0.660 14.599 -19.526 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR A CG2 535 ATOM 374 O OG1 . THR A 535 100 . -2.167 16.415 -20.054 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR A OG1 535 ATOM 375 N N . ARG A 535 101 . -0.341 14.773 -23.593 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A N 535 ATOM 376 C CA . ARG A 535 101 . 0.130 13.803 -24.573 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A CA 535 ATOM 377 C C . ARG A 535 101 . 1.460 14.245 -25.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A C 535 ATOM 378 O O . ARG A 535 101 . 2.324 13.416 -25.462 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A O 535 ATOM 379 C CB . ARG A 535 101 . -0.911 13.608 -25.675 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A CB 535 ATOM 380 C CG . ARG A 535 101 . -2.217 13.016 -25.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A CG 535 ATOM 381 C CD . ARG A 535 101 . -3.179 12.719 -26.317 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A CD 535 ATOM 382 N NE . ARG A 535 101 . -4.462 12.230 -25.820 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A NE 535 ATOM 383 C CZ . ARG A 535 101 . -5.379 11.624 -26.568 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A CZ 535 ATOM 384 N NH1 . ARG A 535 101 . -5.166 11.419 -27.862 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 101 ARG A NH1 535 ATOM 385 N NH2 . ARG A 535 101 . -6.514 11.216 -26.016 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A NH2 535 ATOM 386 N N . SER A 535 102 . 1.618 15.552 -25.358 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER A N 535 ATOM 387 C CA . SER A 535 102 . 2.871 16.104 -25.862 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER A CA 535 ATOM 388 C C . SER A 535 102 . 4.003 15.840 -24.873 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER A C 535 ATOM 389 O O . SER A 535 102 . 5.106 15.455 -25.260 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER A O 535 ATOM 390 C CB . SER A 535 102 . 2.735 17.606 -26.116 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER A CB 535 ATOM 391 O OG . SER A 535 102 . 1.573 17.891 -26.874 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER A OG 535 ATOM 392 N N . TYR A 535 103 . 3.719 16.052 -23.592 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A N 535 ATOM 393 C CA . TYR A 535 103 . 4.708 15.836 -22.547 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CA 535 ATOM 394 C C . TYR A 535 103 . 5.100 14.365 -22.488 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A C 535 ATOM 395 O O . TYR A 535 103 . 6.258 14.033 -22.243 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A O 535 ATOM 396 C CB . TYR A 535 103 . 4.167 16.299 -21.193 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CB 535 ATOM 397 C CG . TYR A 535 103 . 3.917 17.790 -21.094 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CG 535 ATOM 398 C CD1 . TYR A 535 103 . 4.318 18.658 -22.104 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CD1 535 ATOM 399 C CD2 . TYR A 535 103 . 3.285 18.330 -19.984 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CD2 535 ATOM 400 C CE1 . TYR A 535 103 . 4.091 20.017 -22.010 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CE1 535 ATOM 401 C CE2 . TYR A 535 103 . 3.055 19.688 -19.882 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CE2 535 ATOM 402 C CZ . TYR A 535 103 . 3.460 20.525 -20.897 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CZ 535 ATOM 403 O OH . TYR A 535 103 . 3.236 21.878 -20.806 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A OH 535 ATOM 404 N N . ILE A 535 104 . 4.127 13.488 -22.712 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A N 535 ATOM 405 C CA . ILE A 535 104 . 4.389 12.055 -22.750 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A CA 535 ATOM 406 C C . ILE A 535 104 . 5.319 11.714 -23.916 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A C 535 ATOM 407 O O . ILE A 535 104 . 6.255 10.930 -23.757 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A O 535 ATOM 408 C CB . ILE A 535 104 . 3.072 11.252 -22.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A CB 535 ATOM 409 C CG1 . ILE A 535 104 . 2.332 11.316 -21.511 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A CG1 535 ATOM 410 C CG2 . ILE A 535 104 . 3.341 9.793 -23.220 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A CG2 535 ATOM 411 C CD1 . ILE A 535 104 . 0.925 10.728 -21.529 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A CD1 535 ATOM 412 N N . ASP A 535 105 . 5.068 12.309 -25.081 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP A N 535 ATOM 413 C CA . ASP A 535 105 . 5.925 12.092 -26.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP A CA 535 ATOM 414 C C . ASP A 535 105 . 7.356 12.541 -25.969 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP A C 535 ATOM 415 O O . ASP A 535 105 . 8.311 11.868 -26.350 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP A O 535 ATOM 416 C CB . ASP A 535 105 . 5.388 12.839 -27.473 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP A CB 535 ATOM 417 C CG . ASP A 535 105 . 4.224 12.127 -28.138 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP A CG 535 ATOM 418 O OD1 . ASP A 535 105 . 4.012 10.926 -27.870 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP A OD1 535 ATOM 419 O OD2 . ASP A 535 105 . 3.523 12.773 -28.945 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 105 ASP A OD2 535 ATOM 420 N N . ILE A 535 106 . 7.497 13.684 -25.308 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A N 535 ATOM 421 C CA . ILE A 535 106 . 8.815 14.227 -25.004 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A CA 535 ATOM 422 C C . ILE A 535 106 . 9.570 13.301 -24.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A C 535 ATOM 423 O O . ILE A 535 106 . 10.741 13.002 -24.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A O 535 ATOM 424 C CB . ILE A 535 106 . 8.704 15.638 -24.398 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A CB 535 ATOM 425 C CG1 . ILE A 535 106 . 8.200 16.611 -25.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A CG1 535 ATOM 426 C CG2 . ILE A 535 106 . 10.052 16.121 -23.863 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A CG2 535 ATOM 427 C CD1 . ILE A 535 106 . 7.684 17.917 -24.914 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A CD1 535 ATOM 428 N N . ILE A 535 107 . 8.895 12.835 -23.012 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A N 535 ATOM 429 C CA . ILE A 535 107 . 9.522 11.928 -22.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A CA 535 ATOM 430 C C . ILE A 535 107 . 9.860 10.611 -22.745 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A C 535 ATOM 431 O O . ILE A 535 107 . 10.922 10.037 -22.508 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A O 535 ATOM 432 C CB . ILE A 535 107 . 8.613 11.681 -20.832 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A CB 535 ATOM 433 C CG1 . ILE A 535 107 . 8.428 12.985 -20.060 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A CG1 535 ATOM 434 C CG2 . ILE A 535 107 . 9.202 10.618 -19.895 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A CG2 535 ATOM 435 C CD1 . ILE A 535 107 . 7.197 13.007 -19.218 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A CD1 535 ATOM 436 N N . ASN A 535 108 . 8.966 10.145 -23.613 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A N 535 ATOM 437 C CA . ASN A 535 108 . 9.213 8.929 -24.381 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A CA 535 ATOM 438 C C . ASN A 535 108 . 10.467 9.041 -25.240 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A C 535 ATOM 439 O O . ASN A 535 108 . 11.313 8.150 -25.232 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A O 535 ATOM 440 C CB . ASN A 535 108 . 8.013 8.599 -25.269 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A CB 535 ATOM 441 C CG . ASN A 535 108 . 7.015 7.686 -24.587 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A CG 535 ATOM 442 N ND2 . ASN A 535 108 . 6.024 8.277 -23.932 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A ND2 535 ATOM 443 O OD1 . ASN A 535 108 . 7.131 6.462 -24.651 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A OD1 535 ATOM 444 N N . ILE A 535 109 . 10.585 10.139 -25.977 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A N 535 ATOM 445 C CA . ILE A 535 109 . 11.716 10.337 -26.873 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A CA 535 ATOM 446 C C . ILE A 535 109 . 13.027 10.428 -26.094 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A C 535 ATOM 447 O O . ILE A 535 109 . 14.003 9.754 -26.421 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A O 535 ATOM 448 C CB . ILE A 535 109 . 11.530 11.614 -27.728 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A CB 535 ATOM 449 C CG1 . ILE A 535 109 . 10.370 11.422 -28.707 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A CG1 535 ATOM 450 C CG2 . ILE A 535 109 . 12.807 11.953 -28.508 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A CG2 535 ATOM 451 C CD1 . ILE A 535 109 . 9.899 12.703 -29.372 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A CD1 535 ATOM 452 N N . TYR A 535 110 . 13.041 11.257 -25.058 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A N 535 ATOM 453 C CA . TYR A 535 110 . 14.281 11.573 -24.356 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CA 535 ATOM 454 C C . TYR A 535 110 . 14.757 10.451 -23.429 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A C 535 ATOM 455 O O . TYR A 535 110 . 15.956 10.187 -23.348 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A O 535 ATOM 456 C CB . TYR A 535 110 . 14.110 12.876 -23.569 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CB 535 ATOM 457 C CG . TYR A 535 110 . 14.183 14.117 -24.440 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CG 535 ATOM 458 C CD1 . TYR A 535 110 . 13.240 14.350 -25.433 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CD1 535 ATOM 459 C CD2 . TYR A 535 110 . 15.196 15.052 -24.271 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CD2 535 ATOM 460 C CE1 . TYR A 535 110 . 13.303 15.477 -26.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CE1 535 ATOM 461 C CE2 . TYR A 535 110 . 15.266 16.185 -25.067 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CE2 535 ATOM 462 C CZ . TYR A 535 110 . 14.317 16.391 -26.045 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CZ 535 ATOM 463 O OH . TYR A 535 110 . 14.379 17.514 -26.841 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A OH 535 ATOM 464 N N . CYS A 535 111 . 13.832 9.787 -22.739 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS A N 535 ATOM 465 C CA . CYS A 535 111 . 14.212 8.730 -21.800 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS A CA 535 ATOM 466 C C . CYS A 535 111 . 14.517 7.416 -22.509 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS A C 535 ATOM 467 O O . CYS A 535 111 . 15.288 6.601 -22.003 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS A O 535 ATOM 468 C CB . CYS A 535 111 . 13.116 8.507 -20.758 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS A CB 535 ATOM 469 S SG . CYS A 535 111 . 12.975 9.847 -19.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS A SG 535 ATOM 470 N N . ASP A 535 112 . 13.910 7.202 -23.672 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP A N 535 ATOM 471 C CA . ASP A 535 112 . 14.223 6.020 -24.468 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP A CA 535 ATOM 472 C C . ASP A 535 112 . 15.677 6.078 -24.914 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP A C 535 ATOM 473 O O . ASP A 535 112 . 16.380 5.070 -24.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP A O 535 ATOM 474 C CB . ASP A 535 112 . 13.303 5.904 -25.685 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP A CB 535 ATOM 475 C CG . ASP A 535 112 . 11.931 5.355 -25.335 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP A CG 535 ATOM 476 O OD1 . ASP A 535 112 . 11.592 5.296 -24.132 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP A OD1 535 ATOM 477 O OD2 . ASP A 535 112 . 11.187 4.990 -26.270 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 112 ASP A OD2 535 ATOM 478 N N . LYS A 535 113 . 16.125 7.269 -25.301 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A N 535 ATOM 479 C CA . LYS A 535 113 . 17.494 7.453 -25.766 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A CA 535 ATOM 480 C C . LYS A 535 113 . 18.490 7.258 -24.624 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A C 535 ATOM 481 O O . LYS A 535 113 . 19.503 6.579 -24.785 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A O 535 ATOM 482 C CB . LYS A 535 113 . 17.672 8.841 -26.381 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A CB 535 ATOM 483 C CG . LYS A 535 113 . 18.978 9.002 -27.145 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A CG 535 ATOM 484 C CD . LYS A 535 113 . 19.091 10.372 -27.791 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A CD 535 ATOM 485 C CE . LYS A 535 113 . 20.334 10.467 -28.665 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A CE 535 ATOM 486 N NZ . LYS A 535 113 . 21.581 10.168 -27.905 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 113 LYS A NZ 535 ATOM 487 N N . VAL A 535 114 . 18.196 7.860 -23.475 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL A N 535 ATOM 488 C CA . VAL A 535 114 . 19.023 7.695 -22.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL A CA 535 ATOM 489 C C . VAL A 535 114 . 19.059 6.218 -21.898 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL A C 535 ATOM 490 O O . VAL A 535 114 . 20.125 5.669 -21.631 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL A O 535 ATOM 491 C CB . VAL A 535 114 . 18.490 8.568 -21.104 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL A CB 535 ATOM 492 C CG1 . VAL A 535 114 . 19.158 8.222 -19.757 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL A CG1 535 ATOM 493 C CG2 . VAL A 535 114 . 18.690 10.039 -21.419 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL A CG2 535 ATOM 494 N N . SER A 535 115 . 17.896 5.572 -21.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER A N 535 ATOM 495 C CA . SER A 535 115 . 17.811 4.167 -21.518 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER A CA 535 ATOM 496 C C . SER A 535 115 . 18.616 3.279 -22.462 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER A C 535 ATOM 497 O O . SER A 535 115 . 19.209 2.287 -22.037 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER A O 535 ATOM 498 C CB . SER A 535 115 . 16.352 3.707 -21.481 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER A CB 535 ATOM 499 O OG . SER A 535 115 . 15.650 4.343 -20.428 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER A OG 535 ATOM 500 N N . ASN A 535 116 . 18.639 3.638 -23.741 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A N 535 ATOM 501 C CA . ASN A 535 116 . 19.398 2.879 -24.729 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A CA 535 ATOM 502 C C . ASN A 535 116 . 20.889 3.182 -24.644 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A C 535 ATOM 503 O O . ASN A 535 116 . 21.713 2.271 -24.599 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A O 535 ATOM 504 C CB . ASN A 535 116 . 18.887 3.174 -26.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A CB 535 ATOM 505 C CG . ASN A 535 116 . 17.454 2.728 -26.346 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A CG 535 ATOM 506 N ND2 . ASN A 535 116 . 16.708 3.486 -27.142 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A ND2 535 ATOM 507 O OD1 . ASN A 535 116 . 17.021 1.717 -25.793 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A OD1 535 ATOM 508 N N . ASP A 535 117 . 21.226 4.468 -24.624 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP A N 535 ATOM 509 C CA . ASP A 535 117 . 22.617 4.907 -24.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP A CA 535 ATOM 510 C C . ASP A 535 117 . 23.334 4.398 -23.324 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP A C 535 ATOM 511 O O . ASP A 535 117 . 24.493 3.988 -23.393 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP A O 535 ATOM 512 C CB . ASP A 535 117 . 22.689 6.435 -24.614 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP A CB 535 ATOM 513 C CG . ASP A 535 117 . 22.406 6.996 -25.998 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP A CG 535 ATOM 514 O OD1 . ASP A 535 117 . 22.006 6.219 -26.893 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP A OD1 535 ATOM 515 O OD2 . ASP A 535 117 . 22.578 8.219 -26.188 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 117 ASP A OD2 535 ATOM 516 N N . TYR A 535 118 . 22.638 4.428 -22.191 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A N 535 ATOM 517 C CA . TYR A 535 118 . 23.228 4.058 -20.907 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CA 535 ATOM 518 C C . TYR A 535 118 . 22.650 2.748 -20.380 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A C 535 ATOM 519 O O . TYR A 535 118 . 22.599 2.522 -19.172 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A O 535 ATOM 520 C CB . TYR A 535 118 . 23.010 5.182 -19.893 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CB 535 ATOM 521 C CG . TYR A 535 118 . 23.654 6.483 -20.308 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CG 535 ATOM 522 C CD1 . TYR A 535 118 . 24.981 6.749 -20.001 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CD1 535 ATOM 523 C CD2 . TYR A 535 118 . 22.942 7.439 -21.018 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CD2 535 ATOM 524 C CE1 . TYR A 535 118 . 25.578 7.933 -20.382 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CE1 535 ATOM 525 C CE2 . TYR A 535 118 . 23.531 8.628 -21.404 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CE2 535 ATOM 526 C CZ . TYR A 535 118 . 24.850 8.869 -21.082 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CZ 535 ATOM 527 O OH . TYR A 535 118 . 25.445 10.049 -21.462 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A OH 535 ATOM 528 N N . ASN A 535 119 . 22.228 1.887 -21.301 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A N 535 ATOM 529 C CA . ASN A 535 119 . 21.638 0.597 -20.957 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A CA 535 ATOM 530 C C . ASN A 535 119 . 22.529 -0.242 -20.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A C 535 ATOM 531 O O . ASN A 535 119 . 22.048 -0.841 -19.078 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A O 535 ATOM 532 C CB . ASN A 535 119 . 21.322 -0.182 -22.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A CB 535 ATOM 533 C CG . ASN A 535 119 . 21.341 -1.683 -22.028 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A CG 535 ATOM 534 N ND2 . ASN A 535 119 . 22.452 -2.314 -22.393 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A ND2 535 ATOM 535 O OD1 . ASN A 535 119 . 20.370 -2.270 -21.551 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A OD1 535 ATOM 536 N N . ARG A 535 120 . 23.824 -0.282 -20.339 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A N 535 ATOM 537 C CA . ARG A 535 120 . 24.773 -1.011 -19.503 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A CA 535 ATOM 538 C C . ARG A 535 120 . 24.827 -0.402 -18.105 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A C 535 ATOM 539 O O . ARG A 535 120 . 24.867 -1.124 -17.110 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A O 535 ATOM 540 C CB . ARG A 535 120 . 26.168 -1.006 -20.128 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A CB 535 ATOM 541 C CG . ARG A 535 120 . 26.269 -1.748 -21.452 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A CG 535 ATOM 542 C CD . ARG A 535 120 . 26.156 -3.253 -21.281 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A CD 535 ATOM 543 N NE . ARG A 535 120 . 26.676 -3.966 -22.450 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A NE 535 ATOM 544 C CZ . ARG A 535 120 . 27.903 -4.477 -22.549 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A CZ 535 ATOM 545 N NH1 . ARG A 535 120 . 28.769 -4.379 -21.546 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 120 ARG A NH1 535 ATOM 546 N NH2 . ARG A 535 120 . 28.266 -5.100 -23.663 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A NH2 535 ATOM 547 N N . ASP A 535 121 . 24.823 0.927 -18.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP A N 535 ATOM 548 C CA . ASP A 535 121 . 24.866 1.640 -16.768 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP A CA 535 ATOM 549 C C . ASP A 535 121 . 23.613 1.362 -15.941 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP A C 535 ATOM 550 O O . ASP A 535 121 . 23.680 1.244 -14.718 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP A O 535 ATOM 551 C CB . ASP A 535 121 . 25.016 3.148 -16.997 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP A CB 535 ATOM 552 C CG . ASP A 535 121 . 26.194 3.489 -17.890 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP A CG 535 ATOM 553 O OD1 . ASP A 535 121 . 26.369 2.816 -18.926 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP A OD1 535 ATOM 554 O OD2 . ASP A 535 121 . 26.948 4.428 -17.554 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 121 ASP A OD2 535 ATOM 555 N N . MET A 535 122 . 22.473 1.259 -16.617 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A N 535 ATOM 556 C CA . MET A 535 122 . 21.205 0.999 -15.946 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A CA 535 ATOM 557 C C . MET A 535 122 . 21.182 -0.404 -15.343 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A C 535 ATOM 558 O O . MET A 535 122 . 20.721 -0.595 -14.216 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A O 535 ATOM 559 C CB . MET A 535 122 . 20.036 1.173 -16.920 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A CB 535 ATOM 560 C CG . MET A 535 122 . 19.855 2.597 -17.434 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A CG 535 ATOM 561 S SD . MET A 535 122 . 19.414 3.779 -16.148 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A SD 535 ATOM 562 C CE . MET A 535 122 . 19.845 5.321 -16.951 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A CE 535 ATOM 563 N N . ASN A 535 123 . 21.678 -1.383 -16.093 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A N 535 ATOM 564 C CA . ASN A 535 123 . 21.697 -2.769 -15.631 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A CA 535 ATOM 565 C C . ASN A 535 123 . 22.527 -2.946 -14.362 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A C 535 ATOM 566 O O . ASN A 535 123 . 22.073 -3.551 -13.392 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A O 535 ATOM 567 C CB . ASN A 535 123 . 22.241 -3.694 -16.727 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A CB 535 ATOM 568 C CG . ASN A 535 123 . 21.324 -3.775 -17.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A CG 535 ATOM 569 N ND2 . ASN A 535 123 . 21.860 -4.249 -19.055 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A ND2 535 ATOM 570 O OD1 . ASN A 535 123 . 20.146 -3.425 -17.860 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A OD1 535 ATOM 571 N N . ILE A 535 124 . 23.748 -2.425 -14.377 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A N 535 ATOM 572 C CA . ILE A 535 124 . 24.649 -2.577 -13.238 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A CA 535 ATOM 573 C C . ILE A 535 124 . 24.168 -1.760 -12.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A C 535 ATOM 574 O O . ILE A 535 124 . 24.446 -2.114 -10.891 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A O 535 ATOM 575 C CB . ILE A 535 124 . 26.111 -2.188 -13.608 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A CB 535 ATOM 576 C CG1 . ILE A 535 124 . 26.183 -0.794 -14.256 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A CG1 535 ATOM 577 C CG2 . ILE A 535 124 . 26.710 -3.275 -14.504 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A CG2 535 ATOM 578 C CD1 . ILE A 535 124 . 27.321 -0.617 -15.266 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A CD1 535 ATOM 579 N N . MET A 535 125 . 23.425 -0.688 -12.287 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A N 535 ATOM 580 C CA . MET A 535 125 . 22.852 0.093 -11.196 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A CA 535 ATOM 581 C C . MET A 535 125 . 21.655 -0.626 -10.579 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A C 535 ATOM 582 O O . MET A 535 125 . 21.354 -0.437 -9.400 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A O 535 ATOM 583 C CB . MET A 535 125 . 22.448 1.483 -11.684 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A CB 535 ATOM 584 C CG . MET A 535 125 . 23.637 2.415 -11.856 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A CG 535 ATOM 585 S SD . MET A 535 125 . 23.294 3.803 -12.948 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A SD 535 ATOM 586 C CE . MET A 535 125 . 22.303 4.829 -11.880 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A CE 535 ATOM 587 N N . TYR A 535 126 . 20.978 -1.457 -11.366 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A N 535 ATOM 588 C CA . TYR A 535 126 . 19.910 -2.287 -10.825 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CA 535 ATOM 589 C C . TYR A 535 126 . 20.488 -3.321 -9.868 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A C 535 ATOM 590 O O . TYR A 535 126 . 19.902 -3.607 -8.824 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A O 535 ATOM 591 C CB . TYR A 535 126 . 19.129 -2.991 -11.934 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CB 535 ATOM 592 C CG . TYR A 535 126 . 18.271 -4.122 -11.413 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CG 535 ATOM 593 C CD1 . TYR A 535 126 . 17.077 -3.864 -10.753 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CD1 535 ATOM 594 C CD2 . TYR A 535 126 . 18.662 -5.446 -11.565 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CD2 535 ATOM 595 C CE1 . TYR A 535 126 . 16.293 -4.889 -10.267 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CE1 535 ATOM 596 C CE2 . TYR A 535 126 . 17.881 -6.481 -11.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CE2 535 ATOM 597 C CZ . TYR A 535 126 . 16.698 -6.196 -10.435 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CZ 535 ATOM 598 O OH . TYR A 535 126 . 15.914 -7.218 -9.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A OH 535 ATOM 599 N N . ASP A 535 127 . 21.637 -3.879 -10.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP A N 535 ATOM 600 C CA . ASP A 535 127 . 22.309 -4.873 -9.408 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP A CA 535 ATOM 601 C C . ASP A 535 127 . 22.626 -4.298 -8.031 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP A C 535 ATOM 602 O O . ASP A 535 127 . 22.592 -5.011 -7.029 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP A O 535 ATOM 603 C CB . ASP A 535 127 . 23.593 -5.362 -10.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP A CB 535 ATOM 604 C CG . ASP A 535 127 . 23.326 -6.124 -11.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP A CG 535 ATOM 605 O OD1 . ASP A 535 127 . 22.208 -6.656 -11.536 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP A OD1 535 ATOM 606 O OD2 . ASP A 535 127 . 24.242 -6.195 -12.218 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 127 ASP A OD2 535 ATOM 607 N N . MET A 535 128 . 22.929 -3.005 -7.987 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A N 535 ATOM 608 C CA . MET A 535 128 . 23.165 -2.322 -6.721 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A CA 535 ATOM 609 C C . MET A 535 128 . 21.858 -2.131 -5.964 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A C 535 ATOM 610 O O . MET A 535 128 . 21.835 -2.174 -4.737 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A O 535 ATOM 611 C CB . MET A 535 128 . 23.833 -0.965 -6.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A CB 535 ATOM 612 C CG . MET A 535 128 . 25.269 -1.056 -7.432 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A CG 535 ATOM 613 S SD . MET A 535 128 . 26.095 0.539 -7.473 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A SD 535 ATOM 614 C CE . MET A 535 128 . 25.197 1.316 -8.814 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A CE 535 ATOM 615 N N . ALA A 535 129 . 20.773 -1.918 -6.704 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA A N 535 ATOM 616 C CA . ALA A 535 129 . 19.467 -1.675 -6.102 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA A CA 535 ATOM 617 C C . ALA A 535 129 . 18.859 -2.960 -5.550 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA A C 535 ATOM 618 O O . ALA A 535 129 . 18.031 -2.920 -4.641 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA A O 535 ATOM 619 C CB . ALA A 535 129 . 18.528 -1.045 -7.115 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA A CB 535 ATOM 620 N N . SER A 535 130 . 19.270 -4.098 -6.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER A N 535 ATOM 621 C CA . SER A 535 130 . 18.771 -5.388 -5.641 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER A CA 535 ATOM 622 C C . SER A 535 130 . 19.458 -5.798 -4.338 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER A C 535 ATOM 623 O O . SER A 535 130 . 19.158 -6.848 -3.770 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER A O 535 ATOM 624 C CB . SER A 535 130 . 18.982 -6.458 -6.714 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER A CB 535 ATOM 625 O OG . SER A 535 130 . 20.359 -6.651 -6.977 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER A OG 535 ATOM 626 N N . THR A 535 131 . 20.384 -4.960 -3.879 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR A N 535 ATOM 627 C CA . THR A 535 131 . 21.061 -5.149 -2.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR A CA 535 ATOM 628 C C . THR A 535 131 . 20.053 -5.217 -1.455 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR A C 535 ATOM 629 O O . THR A 535 131 . 18.978 -4.621 -1.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR A O 535 ATOM 630 C CB . THR A 535 131 . 22.071 -4.003 -2.347 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR A CB 535 ATOM 631 C CG2 . THR A 535 131 . 22.642 -4.051 -0.939 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR A CG2 535 ATOM 632 O OG1 . THR A 535 131 . 23.146 -4.095 -3.291 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR A OG1 535 ATOM 633 N N . LYS A 535 132 . 20.406 -5.954 -0.406 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A N 535 ATOM 634 C CA . LYS A 535 132 . 19.537 -6.120 0.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A CA 535 ATOM 635 C C . LYS A 535 132 . 19.200 -4.781 1.413 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A C 535 ATOM 636 O O . LYS A 535 132 . 18.035 -4.486 1.683 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A O 535 ATOM 637 C CB . LYS A 535 132 . 20.203 -7.046 1.778 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A CB 535 ATOM 638 C CG . LYS A 535 132 . 19.287 -7.510 2.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A CG 535 ATOM 639 C CD . LYS A 535 132 . 20.061 -8.285 3.961 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A CD 535 ATOM 640 C CE . LYS A 535 132 . 19.137 -8.871 5.020 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A CE 535 ATOM 641 N NZ . LYS A 535 132 . 18.314 -7.831 5.698 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 132 LYS A NZ 535 ATOM 642 N N . SER A 535 133 . 20.228 -3.976 1.661 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER A N 535 ATOM 643 C CA . SER A 535 133 . 20.080 -2.714 2.384 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER A CA 535 ATOM 644 C C . SER A 535 133 . 19.527 -1.557 1.545 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER A C 535 ATOM 645 O O . SER A 535 133 . 19.434 -0.430 2.034 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER A O 535 ATOM 646 C CB . SER A 535 133 . 21.432 -2.302 2.972 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER A CB 535 ATOM 647 O OG . SER A 535 133 . 22.404 -2.147 1.952 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER A OG 535 ATOM 648 N N . PHE A 535 134 . 19.164 -1.823 0.293 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A N 535 ATOM 649 C CA . PHE A 535 134 . 18.581 -0.787 -0.560 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CA 535 ATOM 650 C C . PHE A 535 134 . 17.097 -0.617 -0.263 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A C 535 ATOM 651 O O . PHE A 535 134 . 16.366 -1.600 -0.144 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A O 535 ATOM 652 C CB . PHE A 535 134 . 18.777 -1.123 -2.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CB 535 ATOM 653 C CG . PHE A 535 134 . 18.113 -0.147 -2.982 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CG 535 ATOM 654 C CD1 . PHE A 535 134 . 16.793 -0.319 -3.369 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CD1 535 ATOM 655 C CD2 . PHE A 535 134 . 18.813 0.939 -3.482 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CD2 535 ATOM 656 C CE1 . PHE A 535 134 . 16.185 0.575 -4.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CE1 535 ATOM 657 C CE2 . PHE A 535 134 . 18.211 1.834 -4.348 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CE2 535 ATOM 658 C CZ . PHE A 535 134 . 16.895 1.653 -4.722 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CZ 535 ATOM 659 N N . THR A 535 135 . 16.658 0.633 -0.147 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR A N 535 ATOM 660 C CA . THR A 535 135 . 15.247 0.937 0.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR A CA 535 ATOM 661 C C . THR A 535 135 . 14.830 2.102 -0.832 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR A C 535 ATOM 662 O O . THR A 535 135 . 15.580 3.064 -1.004 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR A O 535 ATOM 663 C CB . THR A 535 135 . 14.938 1.290 1.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR A CB 535 ATOM 664 C CG2 . THR A 535 135 . 15.537 0.258 2.468 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR A CG2 535 ATOM 665 O OG1 . THR A 535 135 . 15.470 2.583 1.828 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR A OG1 535 ATOM 666 N N . VAL A 535 136 . 13.630 2.011 -1.393 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL A N 535 ATOM 667 C CA . VAL A 535 136 . 13.103 3.071 -2.241 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL A CA 535 ATOM 668 C C . VAL A 535 136 . 12.969 4.370 -1.447 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL A C 535 ATOM 669 O O . VAL A 535 136 . 13.216 5.453 -1.976 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL A O 535 ATOM 670 C CB . VAL A 535 136 . 11.736 2.678 -2.847 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL A CB 535 ATOM 671 C CG1 . VAL A 535 136 . 11.124 3.842 -3.623 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL A CG1 535 ATOM 672 C CG2 . VAL A 535 136 . 11.895 1.469 -3.758 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL A CG2 535 ATOM 673 N N . TYR A 535 137 . 12.584 4.255 -0.180 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A N 535 ATOM 674 C CA . TYR A 535 137 . 12.426 5.426 0.680 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CA 535 ATOM 675 C C . TYR A 535 137 . 13.717 6.238 0.729 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A C 535 ATOM 676 O O . TYR A 535 137 . 13.721 7.435 0.442 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A O 535 ATOM 677 C CB . TYR A 535 137 . 12.027 5.019 2.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CB 535 ATOM 678 C CG . TYR A 535 137 . 10.810 4.125 2.192 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CG 535 ATOM 679 C CD1 . TYR A 535 137 . 9.536 4.627 1.964 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CD1 535 ATOM 680 C CD2 . TYR A 535 137 . 10.935 2.783 2.528 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CD2 535 ATOM 681 C CE1 . TYR A 535 137 . 8.422 3.815 2.055 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CE1 535 ATOM 682 C CE2 . TYR A 535 137 . 9.826 1.964 2.621 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CE2 535 ATOM 683 C CZ . TYR A 535 137 . 8.573 2.485 2.384 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CZ 535 ATOM 684 O OH . TYR A 535 137 . 7.466 1.672 2.477 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A OH 535 ATOM 685 N N . ASP A 535 138 . 14.814 5.575 1.088 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP A N 535 ATOM 686 C CA . ASP A 535 138 . 16.112 6.235 1.183 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP A CA 535 ATOM 687 C C . ASP A 535 138 . 16.602 6.714 -0.179 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP A C 535 ATOM 688 O O . ASP A 535 138 . 17.209 7.778 -0.278 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP A O 535 ATOM 689 C CB . ASP A 535 138 . 17.154 5.301 1.802 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP A CB 535 ATOM 690 C CG . ASP A 535 138 . 16.959 5.112 3.296 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP A CG 535 ATOM 691 O OD1 . ASP A 535 138 . 16.528 6.072 3.968 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP A OD1 535 ATOM 692 O OD2 . ASP A 535 138 . 17.245 4.005 3.799 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 138 ASP A OD2 535 ATOM 693 N N . ILE A 535 139 . 16.373 5.935 -1.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A N 535 ATOM 694 C CA . ILE A 535 139 . 16.797 6.346 -2.579 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A CA 535 ATOM 695 C C . ILE A 535 139 . 16.050 7.588 -3.011 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A C 535 ATOM 696 O O . ILE A 535 139 . 16.637 8.451 -3.546 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A O 535 ATOM 697 C CB . ILE A 535 139 . 16.772 5.217 -3.662 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A CB 535 ATOM 698 C CG1 . ILE A 535 139 . 16.836 5.722 -5.115 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A CG1 535 ATOM 699 C CG2 . ILE A 535 139 . 15.558 4.367 -3.553 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A CG2 535 ATOM 700 C CD1 . ILE A 535 139 . 18.229 6.046 -5.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A CD1 535 ATOM 701 N N . ASN A 535 140 . 14.760 7.660 -2.717 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A N 535 ATOM 702 C CA . ASN A 535 140 . 13.973 8.849 -3.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A CA 535 ATOM 703 C C . ASN A 535 140 . 14.601 10.104 -2.429 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A C 535 ATOM 704 O O . ASN A 535 140 . 14.707 11.130 -3.099 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A O 535 ATOM 705 C CB . ASN A 535 140 . 12.548 8.696 -2.492 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A CB 535 ATOM 706 C CG . ASN A 535 140 . 11.726 9.959 -2.672 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A CG 535 ATOM 707 N ND2 . ASN A 535 140 . 11.655 10.772 -1.625 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A ND2 535 ATOM 708 O OD1 . ASN A 535 140 . 11.170 10.205 -3.742 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A OD1 535 ATOM 709 N N . ASN A 535 141 . 15.028 10.006 -1.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A N 535 ATOM 710 C CA . ASN A 535 141 . 15.605 11.138 -0.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A CA 535 ATOM 711 C C . ASN A 535 141 . 16.953 11.562 -1.040 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A C 535 ATOM 712 O O . ASN A 535 141 . 17.263 12.752 -1.093 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A O 535 ATOM 713 C CB . ASN A 535 141 . 15.752 10.800 1.029 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A CB 535 ATOM 714 C CG . ASN A 535 141 . 14.409 10.607 1.720 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A CG 535 ATOM 715 N ND2 . ASN A 535 141 . 14.432 10.008 2.908 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A ND2 535 ATOM 716 O OD1 . ASN A 535 141 . 13.366 10.999 1.195 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A OD1 535 ATOM 717 N N . GLU A 535 142 . 17.749 10.591 -1.476 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A N 535 ATOM 718 C CA . GLU A 535 142 . 19.033 10.888 -2.105 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A CA 535 ATOM 719 C C . GLU A 535 142 . 18.827 11.543 -3.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A C 535 ATOM 720 O O . GLU A 535 142 . 19.558 12.457 -3.839 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A O 535 ATOM 721 C CB . GLU A 535 142 . 19.875 9.619 -2.257 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A CB 535 ATOM 722 C CG . GLU A 535 142 . 20.241 8.944 -0.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A CG 535 ATOM 723 C CD . GLU A 535 142 . 20.997 9.855 0.009 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A CD 535 ATOM 724 O OE1 . GLU A 535 142 . 21.670 10.794 -0.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A OE1 535 ATOM 725 O OE2 . GLU A 535 142 . 20.912 9.633 1.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 142 GLU A OE2 535 ATOM 726 N N . VAL A 535 143 . 17.833 11.067 -4.208 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL A N 535 ATOM 727 C CA . VAL A 535 143 . 17.474 11.676 -5.484 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL A CA 535 ATOM 728 C C . VAL A 535 143 . 17.045 13.120 -5.251 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL A C 535 ATOM 729 O O . VAL A 535 143 . 17.475 14.025 -5.966 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL A O 535 ATOM 730 C CB . VAL A 535 143 . 16.343 10.881 -6.189 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL A CB 535 ATOM 731 C CG1 . VAL A 535 143 . 15.759 11.643 -7.384 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL A CG1 535 ATOM 732 C CG2 . VAL A 535 143 . 16.863 9.533 -6.647 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL A CG2 535 ATOM 733 N N . ASN A 535 144 . 16.202 13.329 -4.245 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A N 535 ATOM 734 C CA . ASN A 535 144 . 15.749 14.668 -3.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A CA 535 ATOM 735 C C . ASN A 535 144 . 16.939 15.576 -3.607 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A C 535 ATOM 736 O O . ASN A 535 144 . 16.984 16.721 -4.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A O 535 ATOM 737 C CB . ASN A 535 144 . 14.800 14.623 -2.701 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A CB 535 ATOM 738 C CG . ASN A 535 144 . 14.248 15.990 -2.341 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A CG 535 ATOM 739 N ND2 . ASN A 535 144 . 14.713 16.545 -1.226 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A ND2 535 ATOM 740 O OD1 . ASN A 535 144 . 13.402 16.535 -3.050 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A OD1 535 ATOM 741 N N . THR A 535 145 . 17.912 15.043 -2.874 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR A N 535 ATOM 742 C CA . THR A 535 145 . 19.107 15.794 -2.503 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR A CA 535 ATOM 743 C C . THR A 535 145 . 19.917 16.200 -3.736 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR A C 535 ATOM 744 O O . THR A 535 145 . 20.345 17.347 -3.852 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR A O 535 ATOM 745 C CB . THR A 535 145 . 20.001 14.974 -1.545 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR A CB 535 ATOM 746 C CG2 . THR A 535 145 . 21.311 15.695 -1.251 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR A CG2 535 ATOM 747 O OG1 . THR A 535 145 . 19.307 14.755 -0.311 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR A OG1 535 ATOM 748 N N . ILE A 535 146 . 20.124 15.268 -4.660 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A N 535 ATOM 749 C CA . ILE A 535 146 . 20.853 15.538 -5.888 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A CA 535 ATOM 750 C C . ILE A 535 146 . 20.203 16.603 -6.723 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A C 535 ATOM 751 O O . ILE A 535 146 . 20.885 17.403 -7.247 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A O 535 ATOM 752 C CB . ILE A 535 146 . 20.999 14.302 -6.771 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A CB 535 ATOM 753 C CG1 . ILE A 535 146 . 21.690 13.182 -6.018 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A CG1 535 ATOM 754 C CG2 . ILE A 535 146 . 21.726 14.613 -8.066 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A CG2 535 ATOM 755 C CD1 . ILE A 535 146 . 23.176 13.077 -6.157 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A CD1 535 ATOM 756 N N . LEU A 535 147 . 18.891 16.570 -6.860 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A N 535 ATOM 757 C CA . LEU A 535 147 . 18.194 17.488 -7.731 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A CA 535 ATOM 758 C C . LEU A 535 147 . 18.220 18.897 -7.194 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A C 535 ATOM 759 O O . LEU A 535 147 . 18.045 19.830 -7.914 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A O 535 ATOM 760 C CB . LEU A 535 147 . 16.739 17.078 -7.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A CB 535 ATOM 761 C CG . LEU A 535 147 . 16.262 15.794 -8.593 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A CG 535 ATOM 762 C CD1 . LEU A 535 147 . 14.814 15.779 -9.002 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A CD1 535 ATOM 763 C CD2 . LEU A 535 147 . 17.118 15.302 -9.712 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A CD2 535 ATOM 764 N N . MET A 535 148 . 18.392 19.038 -5.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A N 535 ATOM 765 C CA . MET A 535 148 . 18.419 20.339 -5.302 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A CA 535 ATOM 766 C C . MET A 535 148 . 19.713 21.032 -5.633 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A C 535 ATOM 767 O O . MET A 535 148 . 19.714 22.210 -5.788 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A O 535 ATOM 768 C CB . MET A 535 148 . 18.228 20.252 -3.808 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A CB 535 ATOM 769 C CG . MET A 535 148 . 16.815 19.927 -3.389 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A CG 535 ATOM 770 S SD . MET A 535 148 . 15.634 21.275 -3.554 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A SD 535 ATOM 771 C CE . MET A 535 148 . 16.446 22.619 -2.702 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A CE 535 ATOM 772 N N . ASP A 535 149 . 20.806 20.301 -5.767 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP A N 535 ATOM 773 C CA . ASP A 535 149 . 22.077 20.913 -6.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP A CA 535 ATOM 774 C C . ASP A 535 149 . 22.382 20.911 -7.647 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP A C 535 ATOM 775 O O . ASP A 535 149 . 23.039 21.785 -8.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP A O 535 ATOM 776 C CB . ASP A 535 149 . 23.233 20.235 -5.420 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP A CB 535 ATOM 777 C CG . ASP A 535 149 . 23.074 20.224 -3.919 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP A CG 535 ATOM 778 O OD1 . ASP A 535 149 . 22.858 21.274 -3.307 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP A OD1 535 ATOM 779 O OD2 . ASP A 535 149 . 23.193 19.147 -3.338 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 149 ASP A OD2 535 ATOM 780 N N . ASN A 535 150 . 21.907 19.900 -8.319 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A N 535 ATOM 781 C CA . ASN A 535 150 . 22.058 19.698 -9.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A CA 535 ATOM 782 C C . ASN A 535 150 . 20.760 20.020 -10.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A C 535 ATOM 783 O O . ASN A 535 150 . 19.759 19.321 -10.330 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A O 535 ATOM 784 C CB . ASN A 535 150 . 22.490 18.257 -10.040 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A CB 535 ATOM 785 C CG . ASN A 535 150 . 22.895 18.041 -11.487 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A CG 535 ATOM 786 N ND2 . ASN A 535 150 . 24.058 17.433 -11.686 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A ND2 535 ATOM 787 O OD1 . ASN A 535 150 . 22.177 18.418 -12.412 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A OD1 535 ATOM 788 N N . LYS A 535 151 . 20.790 21.073 -11.303 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A N 535 ATOM 789 C CA . LYS A 535 151 . 19.591 21.564 -11.980 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A CA 535 ATOM 790 C C . LYS A 535 151 . 19.623 21.318 -13.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A C 535 ATOM 791 O O . LYS A 535 151 . 18.910 21.974 -14.248 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A O 535 ATOM 792 C CB . LYS A 535 151 . 19.410 23.059 -11.695 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A CB 535 ATOM 793 C CG . LYS A 535 151 . 19.080 23.373 -10.241 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A CG 535 ATOM 794 C CD . LYS A 535 151 . 17.667 22.931 -9.885 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A CD 535 ATOM 795 C CE . LYS A 535 151 . 17.430 22.947 -8.386 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A CE 535 ATOM 796 N NZ . LYS A 535 151 . 16.197 22.195 -8.017 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 151 LYS A NZ 535 ATOM 797 N N . GLY A 535 152 . 20.444 20.367 -13.921 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY A N 535 ATOM 798 C CA . GLY A 535 152 . 20.492 19.986 -15.322 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY A CA 535 ATOM 799 C C . GLY A 535 152 . 19.344 19.062 -15.681 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY A C 535 ATOM 800 O O . GLY A 535 152 . 18.741 18.439 -14.806 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY A O 535 ATOM 801 N N . LEU A 535 153 . 19.036 18.973 -16.971 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A N 535 ATOM 802 C CA . LEU A 535 153 . 17.962 18.108 -17.444 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A CA 535 ATOM 803 C C . LEU A 535 153 . 18.360 16.641 -17.354 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A C 535 ATOM 804 O O . LEU A 535 153 . 17.528 15.780 -17.066 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A O 535 ATOM 805 C CB . LEU A 535 153 . 17.588 18.456 -18.887 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A CB 535 ATOM 806 C CG . LEU A 535 153 . 16.559 17.544 -19.563 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A CG 535 ATOM 807 C CD1 . LEU A 535 153 . 15.195 17.683 -18.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A CD1 535 ATOM 808 C CD2 . LEU A 535 153 . 16.472 17.839 -21.050 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A CD2 535 ATOM 809 N N . GLY A 535 154 . 19.639 16.371 -17.602 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY A N 535 ATOM 810 C CA . GLY A 535 154 . 20.148 15.013 -17.689 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY A CA 535 ATOM 811 C C . GLY A 535 154 . 19.883 14.135 -16.479 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY A C 535 ATOM 812 O O . GLY A 535 154 . 19.446 12.993 -16.626 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY A O 535 ATOM 813 N N . VAL A 535 155 . 20.154 14.651 -15.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL A N 535 ATOM 814 C CA . VAL A 535 155 . 20.027 13.841 -14.077 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL A CA 535 ATOM 815 C C . VAL A 535 155 . 18.566 13.459 -13.838 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL A C 535 ATOM 816 O O . VAL A 535 155 . 18.272 12.407 -13.269 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL A O 535 ATOM 817 C CB . VAL A 535 155 . 20.603 14.572 -12.834 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL A CB 535 ATOM 818 C CG1 . VAL A 535 155 . 19.772 15.802 -12.458 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL A CG1 535 ATOM 819 C CG2 . VAL A 535 155 . 20.713 13.613 -11.655 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL A CG2 535 ATOM 820 N N . ARG A 535 156 . 17.656 14.306 -14.304 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A N 535 ATOM 821 C CA . ARG A 535 156 . 16.230 14.060 -14.149 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A CA 535 ATOM 822 C C . ARG A 535 156 . 15.753 12.994 -15.129 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A C 535 ATOM 823 O O . ARG A 535 156 . 14.979 12.110 -14.762 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A O 535 ATOM 824 C CB . ARG A 535 156 . 15.450 15.361 -14.336 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A CB 535 ATOM 825 C CG . ARG A 535 156 . 15.548 16.271 -13.125 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A CG 535 ATOM 826 C CD . ARG A 535 156 . 15.510 17.747 -13.479 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A CD 535 ATOM 827 N NE . ARG A 535 156 . 15.537 18.565 -12.266 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A NE 535 ATOM 828 C CZ . ARG A 535 156 . 16.646 18.978 -11.658 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A CZ 535 ATOM 829 N NH1 . ARG A 535 156 . 17.840 18.671 -12.150 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 156 ARG A NH1 535 ATOM 830 N NH2 . ARG A 535 156 . 16.562 19.708 -10.553 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A NH2 535 ATOM 831 N N . LEU A 535 157 . 16.226 13.077 -16.368 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A N 535 ATOM 832 C CA . LEU A 535 157 . 15.919 12.068 -17.376 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A CA 535 ATOM 833 C C . LEU A 535 157 . 16.529 10.716 -17.012 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A C 535 ATOM 834 O O . LEU A 535 157 . 15.914 9.670 -17.227 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A O 535 ATOM 835 C CB . LEU A 535 157 . 16.430 12.510 -18.751 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A CB 535 ATOM 836 C CG . LEU A 535 157 . 15.759 13.738 -19.370 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A CG 535 ATOM 837 C CD1 . LEU A 535 157 . 16.453 14.125 -20.669 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A CD1 535 ATOM 838 C CD2 . LEU A 535 157 . 14.278 13.486 -19.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A CD2 535 ATOM 839 N N . ALA A 535 158 . 17.738 10.743 -16.461 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA A N 535 ATOM 840 C CA . ALA A 535 158 . 18.434 9.517 -16.090 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA A CA 535 ATOM 841 C C . ALA A 535 158 . 17.722 8.813 -14.939 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA A C 535 ATOM 842 O O . ALA A 535 158 . 17.657 7.583 -14.896 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA A O 535 ATOM 843 C CB . ALA A 535 158 . 19.873 9.822 -15.718 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA A CB 535 ATOM 844 N N . THR A 535 159 . 17.189 9.593 -14.006 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR A N 535 ATOM 845 C CA . THR A 535 159 . 16.499 9.022 -12.855 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR A CA 535 ATOM 846 C C . THR A 535 159 . 15.212 8.334 -13.296 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR A C 535 ATOM 847 O O . THR A 535 159 . 14.894 7.241 -12.835 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR A O 535 ATOM 848 C CB . THR A 535 159 . 16.166 10.089 -11.799 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR A CB 535 ATOM 849 C CG2 . THR A 535 159 . 15.533 9.443 -10.575 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR A CG2 535 ATOM 850 O OG1 . THR A 535 159 . 17.365 10.768 -11.406 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR A OG1 535 ATOM 851 N N . ILE A 535 160 . 14.470 8.984 -14.185 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A N 535 ATOM 852 C CA . ILE A 535 160 . 13.266 8.390 -14.744 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A CA 535 ATOM 853 C C . ILE A 535 160 . 13.603 7.061 -15.414 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A C 535 ATOM 854 O O . ILE A 535 160 . 12.934 6.054 -15.182 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A O 535 ATOM 855 C CB . ILE A 535 160 . 12.593 9.332 -15.762 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A CB 535 ATOM 856 C CG1 . ILE A 535 160 . 12.123 10.609 -15.062 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A CG1 535 ATOM 857 C CG2 . ILE A 535 160 . 11.404 8.647 -16.431 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A CG2 535 ATOM 858 C CD1 . ILE A 535 160 . 11.746 11.737 -16.009 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A CD1 535 ATOM 859 N N . SER A 535 161 . 14.647 7.064 -16.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER A N 535 ATOM 860 C CA . SER A 535 161 . 15.067 5.859 -16.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER A CA 535 ATOM 861 C C . SER A 535 161 . 15.446 4.752 -15.963 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER A C 535 ATOM 862 O O . SER A 535 161 . 15.103 3.590 -16.168 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER A O 535 ATOM 863 C CB . SER A 535 161 . 16.242 6.162 -17.875 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER A CB 535 ATOM 864 O OG . SER A 535 161 . 15.822 6.928 -18.993 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER A OG 535 ATOM 865 N N . PHE A 535 162 . 16.151 5.112 -14.897 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A N 535 ATOM 866 C CA . PHE A 535 162 . 16.543 4.126 -13.898 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CA 535 ATOM 867 C C . PHE A 535 162 . 15.320 3.578 -13.164 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A C 535 ATOM 868 O O . PHE A 535 162 . 15.188 2.367 -12.994 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A O 535 ATOM 869 C CB . PHE A 535 162 . 17.531 4.723 -12.897 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CB 535 ATOM 870 C CG . PHE A 535 162 . 17.904 3.779 -11.792 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CG 535 ATOM 871 C CD1 . PHE A 535 162 . 18.708 2.681 -12.046 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CD1 535 ATOM 872 C CD2 . PHE A 535 162 . 17.442 3.981 -10.504 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CD2 535 ATOM 873 C CE1 . PHE A 535 162 . 19.048 1.806 -11.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CE1 535 ATOM 874 C CE2 . PHE A 535 162 . 17.780 3.110 -9.488 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CE2 535 ATOM 875 C CZ . PHE A 535 162 . 18.583 2.022 -9.754 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CZ 535 ATOM 876 N N . ILE A 535 163 . 14.426 4.468 -12.740 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A N 535 ATOM 877 C CA . ILE A 535 163 . 13.211 4.057 -12.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A CA 535 ATOM 878 C C . ILE A 535 163 . 12.341 3.197 -12.952 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A C 535 ATOM 879 O O . ILE A 535 163 . 11.705 2.246 -12.497 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A O 535 ATOM 880 C CB . ILE A 535 163 . 12.390 5.275 -11.548 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A CB 535 ATOM 881 C CG1 . ILE A 535 163 . 13.159 6.041 -10.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A CG1 535 ATOM 882 C CG2 . ILE A 535 163 . 11.023 4.842 -11.008 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A CG2 535 ATOM 883 C CD1 . ILE A 535 163 . 13.446 5.245 -9.209 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A CD1 535 ATOM 884 N N . THR A 535 164 . 12.310 3.542 -14.235 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR A N 535 ATOM 885 C CA . THR A 535 164 . 11.565 2.759 -15.208 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR A CA 535 ATOM 886 C C . THR A 535 164 . 12.135 1.346 -15.283 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR A C 535 ATOM 887 O O . THR A 535 164 . 11.388 0.375 -15.356 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR A O 535 ATOM 888 C CB . THR A 535 164 . 11.603 3.410 -16.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR A CB 535 ATOM 889 C CG2 . THR A 535 164 . 10.803 2.593 -17.602 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR A CG2 535 ATOM 890 O OG1 . THR A 535 164 . 11.055 4.731 -16.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR A OG1 535 ATOM 891 N N . GLU A 535 165 . 13.461 1.240 -15.250 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A N 535 ATOM 892 C CA . GLU A 535 165 . 14.131 -0.056 -15.291 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A CA 535 ATOM 893 C C . GLU A 535 165 . 13.836 -0.878 -14.038 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A C 535 ATOM 894 O O . GLU A 535 165 . 13.675 -2.095 -14.115 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A O 535 ATOM 895 C CB . GLU A 535 165 . 15.642 0.126 -15.451 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A CB 535 ATOM 896 C CG . GLU A 535 165 . 16.213 -0.551 -16.684 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A CG 535 ATOM 897 C CD . GLU A 535 165 . 16.092 -2.060 -16.629 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A CD 535 ATOM 898 O OE1 . GLU A 535 165 . 16.613 -2.664 -15.669 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A OE1 535 ATOM 899 O OE2 . GLU A 535 165 . 15.478 -2.642 -17.547 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 165 GLU A OE2 535 ATOM 900 N N . LEU A 535 166 . 13.778 -0.220 -12.883 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A N 535 ATOM 901 C CA . LEU A 535 166 . 13.413 -0.906 -11.648 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A CA 535 ATOM 902 C C . LEU A 535 166 . 11.997 -1.459 -11.759 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A C 535 ATOM 903 O O . LEU A 535 166 . 11.700 -2.535 -11.242 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A O 535 ATOM 904 C CB . LEU A 535 166 . 13.517 0.031 -10.439 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A CB 535 ATOM 905 C CG . LEU A 535 166 . 14.917 0.450 -9.978 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A CG 535 ATOM 906 C CD1 . LEU A 535 166 . 14.826 1.265 -8.699 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A CD1 535 ATOM 907 C CD2 . LEU A 535 166 . 15.819 -0.750 -9.760 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A CD2 535 ATOM 908 N N . GLY A 535 167 . 11.129 -0.721 -12.445 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY A N 535 ATOM 909 C CA . GLY A 535 167 . 9.757 -1.146 -12.641 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY A CA 535 ATOM 910 C C . GLY A 535 167 . 9.656 -2.380 -13.517 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY A C 535 ATOM 911 O O . GLY A 535 167 . 8.853 -3.273 -13.249 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY A O 535 ATOM 912 N N . ARG A 535 168 . 10.478 -2.433 -14.562 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A N 535 ATOM 913 C CA . ARG A 535 168 . 10.477 -3.562 -15.493 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A CA 535 ATOM 914 C C . ARG A 535 168 . 10.823 -4.883 -14.811 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A C 535 ATOM 915 O O . ARG A 535 168 . 10.386 -5.946 -15.253 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A O 535 ATOM 916 C CB . ARG A 535 168 . 11.468 -3.320 -16.637 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A CB 535 ATOM 917 C CG . ARG A 535 168 . 11.106 -2.173 -17.565 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A CG 535 ATOM 918 C CD . ARG A 535 168 . 12.071 -2.092 -18.740 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A CD 535 ATOM 919 N NE . ARG A 535 168 . 11.796 -0.940 -19.597 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A NE 535 ATOM 920 C CZ . ARG A 535 168 . 12.458 0.216 -19.562 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A CZ 535 ATOM 921 N NH1 . ARG A 535 168 . 13.462 0.406 -18.712 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 168 ARG A NH1 535 ATOM 922 N NH2 . ARG A 535 168 . 12.112 1.192 -20.390 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A NH2 535 ATOM 923 N N . ARG A 535 169 . 11.576 -4.801 -13.749 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A N 535 ATOM 924 C CA . ARG A 535 169 . 12.063 -5.977 -13.100 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A CA 535 ATOM 925 C C . ARG A 535 169 . 11.403 -6.265 -11.769 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A C 535 ATOM 926 O O . ARG A 535 169 . 11.765 -7.180 -11.098 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A O 535 ATOM 927 C CB . ARG A 535 169 . 13.554 -5.853 -12.920 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A CB 535 ATOM 928 C CG . ARG A 535 169 . 14.296 -5.715 -14.219 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A CG 535 ATOM 929 C CD . ARG A 535 169 . 15.755 -5.573 -13.921 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A CD 535 ATOM 930 N NE . ARG A 535 169 . 16.545 -5.109 -15.032 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A NE 535 ATOM 931 C CZ . ARG A 535 169 . 17.773 -5.522 -15.262 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A CZ 535 ATOM 932 N NH1 . ARG A 535 169 . 18.320 -6.425 -14.486 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 169 ARG A NH1 535 ATOM 933 N NH2 . ARG A 535 169 . 18.441 -5.046 -16.271 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A NH2 535 ATOM 934 N N . CYS A 535 170 . 10.424 -5.476 -11.401 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS A N 535 ATOM 935 C CA . CYS A 535 170 . 9.713 -5.683 -10.170 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS A CA 535 ATOM 936 C C . CYS A 535 170 . 8.398 -6.386 -10.442 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS A C 535 ATOM 937 O O . CYS A 535 170 . 7.579 -5.925 -11.179 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS A O 535 ATOM 938 C CB . CYS A 535 170 . 9.489 -4.356 -9.476 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS A CB 535 ATOM 939 S SG . CYS A 535 170 . 8.932 -4.434 -7.782 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS A SG 535 ATOM 940 N N . MET A 535 171 . 8.223 -7.521 -9.819 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A N 535 ATOM 941 C CA . MET A 535 171 . 7.079 -8.341 -10.073 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A CA 535 ATOM 942 C C . MET A 535 171 . 5.860 -7.964 -9.245 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A C 535 ATOM 943 O O . MET A 535 171 . 4.766 -8.260 -9.613 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A O 535 ATOM 944 C CB . MET A 535 171 . 7.441 -9.790 -9.862 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A CB 535 ATOM 945 C CG . MET A 535 171 . 8.510 -10.291 -10.816 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A CG 535 ATOM 946 S SD . MET A 535 171 . 8.027 -10.196 -12.546 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A SD 535 ATOM 947 C CE . MET A 535 171 . 9.038 -8.859 -13.155 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A CE 535 ATOM 948 N N . ASN A 535 172 . 6.079 -7.310 -8.129 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A N 535 ATOM 949 C CA . ASN A 535 172 . 5.011 -6.841 -7.256 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A CA 535 ATOM 950 C C . ASN A 535 172 . 4.418 -5.547 -7.815 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A C 535 ATOM 951 O O . ASN A 535 172 . 5.064 -4.500 -7.763 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A O 535 ATOM 952 C CB . ASN A 535 172 . 5.531 -6.622 -5.836 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A CB 535 ATOM 953 C CG . ASN A 535 172 . 4.413 -6.433 -4.827 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A CG 535 ATOM 954 N ND2 . ASN A 535 172 . 4.549 -7.073 -3.671 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A ND2 535 ATOM 955 O OD1 . ASN A 535 172 . 3.437 -5.728 -5.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A OD1 535 ATOM 956 N N . PRO A 535 173 . 3.186 -5.609 -8.353 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO A N 535 ATOM 957 C CA . PRO A 535 173 . 2.629 -4.419 -9.009 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO A CA 535 ATOM 958 C C . PRO A 535 173 . 2.336 -3.278 -8.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO A C 535 ATOM 959 O O . PRO A 535 173 . 2.406 -2.109 -8.417 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO A O 535 ATOM 960 C CB . PRO A 535 173 . 1.334 -4.945 -9.636 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO A CB 535 ATOM 961 C CG . PRO A 535 173 . 0.928 -6.066 -8.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO A CG 535 ATOM 962 C CD . PRO A 535 173 . 2.211 -6.716 -8.316 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO A CD 535 ATOM 963 N N . VAL A 535 174 . 2.012 -3.623 -6.795 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL A N 535 ATOM 964 C CA . VAL A 535 174 . 1.690 -2.628 -5.775 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL A CA 535 ATOM 965 C C . VAL A 535 174 . 2.929 -1.829 -5.375 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL A C 535 ATOM 966 O O . VAL A 535 174 . 2.900 -0.599 -5.347 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL A O 535 ATOM 967 C CB . VAL A 535 174 . 1.077 -3.296 -4.524 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL A CB 535 ATOM 968 C CG1 . VAL A 535 174 . 0.860 -2.280 -3.410 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL A CG1 535 ATOM 969 C CG2 . VAL A 535 174 . -0.232 -3.975 -4.881 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL A CG2 535 ATOM 970 N N . LYS A 535 175 . 4.014 -2.529 -5.059 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A N 535 ATOM 971 C CA . LYS A 535 175 . 5.265 -1.868 -4.704 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A CA 535 ATOM 972 C C . LYS A 535 175 . 5.793 -1.041 -5.869 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A C 535 ATOM 973 O O . LYS A 535 175 . 6.387 0.020 -5.675 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A O 535 ATOM 974 C CB . LYS A 535 175 . 6.313 -2.894 -4.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A CB 535 ATOM 975 C CG . LYS A 535 175 . 6.081 -3.468 -2.892 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A CG 535 ATOM 976 C CD . LYS A 535 175 . 6.972 -4.673 -2.640 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A CD 535 ATOM 977 C CE . LYS A 535 175 . 7.060 -5.007 -1.159 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A CE 535 ATOM 978 N NZ . LYS A 535 175 . 7.719 -6.321 -0.924 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 175 LYS A NZ 535 ATOM 979 N N . THR A 535 176 . 5.572 -1.530 -7.082 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR A N 535 ATOM 980 C CA . THR A 535 176 . 6.036 -0.826 -8.268 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR A CA 535 ATOM 981 C C . THR A 535 176 . 5.306 0.499 -8.451 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR A C 535 ATOM 982 O O . THR A 535 176 . 5.937 1.530 -8.688 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR A O 535 ATOM 983 C CB . THR A 535 176 . 5.848 -1.665 -9.538 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR A CB 535 ATOM 984 C CG2 . THR A 535 176 . 6.528 -0.991 -10.706 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR A CG2 535 ATOM 985 O OG1 . THR A 535 176 . 6.415 -2.966 -9.349 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR A OG1 535 ATOM 986 N N . ILE A 535 177 . 3.979 0.473 -8.354 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A N 535 ATOM 987 C CA . ILE A 535 177 . 3.192 1.679 -8.587 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A CA 535 ATOM 988 C C . ILE A 535 177 . 3.429 2.685 -7.468 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A C 535 ATOM 989 O O . ILE A 535 177 . 3.394 3.895 -7.698 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A O 535 ATOM 990 C CB . ILE A 535 177 . 1.678 1.368 -8.716 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A CB 535 ATOM 991 C CG1 . ILE A 535 177 . 0.900 2.618 -9.146 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A CG1 535 ATOM 992 C CG2 . ILE A 535 177 . 1.110 0.817 -7.416 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A CG2 535 ATOM 993 C CD1 . ILE A 535 177 . 1.275 3.151 -10.530 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A CD1 535 ATOM 994 N N . LYS A 535 178 . 3.674 2.180 -6.262 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A N 535 ATOM 995 C CA . LYS A 535 178 . 4.073 3.024 -5.143 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A CA 535 ATOM 996 C C . LYS A 535 178 . 5.366 3.763 -5.463 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A C 535 ATOM 997 O O . LYS A 535 178 . 5.495 4.956 -5.191 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A O 535 ATOM 998 C CB . LYS A 535 178 . 4.269 2.197 -3.872 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A CB 535 ATOM 999 C CG . LYS A 535 178 . 3.001 1.866 -3.105 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A CG 535 ATOM 1000 C CD . LYS A 535 178 . 3.362 1.311 -1.732 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A CD 535 ATOM 1001 C CE . LYS A 535 178 . 2.304 0.369 -1.193 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A CE 535 ATOM 1002 N NZ . LYS A 535 178 . 2.834 -0.473 -0.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 178 LYS A NZ 535 ATOM 1003 N N . MET A 535 179 . 6.325 3.036 -6.029 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A N 535 ATOM 1004 C CA . MET A 535 179 . 7.621 3.607 -6.374 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A CA 535 ATOM 1005 C C . MET A 535 179 . 7.468 4.686 -7.438 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A C 535 ATOM 1006 O O . MET A 535 179 . 8.043 5.768 -7.321 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A O 535 ATOM 1007 C CB . MET A 535 179 . 8.574 2.513 -6.866 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A CB 535 ATOM 1008 C CG . MET A 535 179 . 9.921 3.027 -7.365 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A CG 535 ATOM 1009 S SD . MET A 535 179 . 10.990 1.698 -7.948 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A SD 535 ATOM 1010 C CE . MET A 535 179 . 10.066 1.096 -9.362 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A CE 535 ATOM 1011 N N . PHE A 535 180 . 6.699 4.380 -8.480 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A N 535 ATOM 1012 C CA . PHE A 535 180 . 6.444 5.337 -9.555 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CA 535 ATOM 1013 C C . PHE A 535 180 . 5.833 6.621 -9.005 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A C 535 ATOM 1014 O O . PHE A 535 180 . 6.274 7.722 -9.334 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A O 535 ATOM 1015 C CB . PHE A 535 180 . 5.506 4.737 -10.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CB 535 ATOM 1016 C CG . PHE A 535 180 . 6.116 3.621 -11.422 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CG 535 ATOM 1017 C CD1 . PHE A 535 180 . 7.483 3.391 -11.422 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CD1 535 ATOM 1018 C CD2 . PHE A 535 180 . 5.309 2.806 -12.201 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CD2 535 ATOM 1019 C CE1 . PHE A 535 180 . 8.031 2.368 -12.181 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CE1 535 ATOM 1020 C CE2 . PHE A 535 180 . 5.851 1.785 -12.960 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CE2 535 ATOM 1021 C CZ . PHE A 535 180 . 7.211 1.565 -12.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CZ 535 ATOM 1022 N N . THR A 535 181 . 4.820 6.470 -8.158 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR A N 535 ATOM 1023 C CA . THR A 535 181 . 4.085 7.611 -7.630 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR A CA 535 ATOM 1024 C C . THR A 535 181 . 5.005 8.512 -6.814 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR A C 535 ATOM 1025 O O . THR A 535 181 . 5.086 9.714 -7.063 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR A O 535 ATOM 1026 C CB . THR A 535 181 . 2.899 7.147 -6.769 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR A CB 535 ATOM 1027 C CG2 . THR A 535 181 . 2.101 8.335 -6.242 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR A CG2 535 ATOM 1028 O OG1 . THR A 535 181 . 2.042 6.316 -7.563 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR A OG1 535 ATOM 1029 N N . LEU A 535 182 . 5.715 7.921 -5.859 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A N 535 ATOM 1030 C CA . LEU A 535 182 . 6.643 8.667 -5.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A CA 535 ATOM 1031 C C . LEU A 535 182 . 7.713 9.381 -5.842 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A C 535 ATOM 1032 O O . LEU A 535 182 . 7.875 10.596 -5.740 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A O 535 ATOM 1033 C CB . LEU A 535 182 . 7.305 7.730 -4.005 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A CB 535 ATOM 1034 C CG . LEU A 535 182 . 8.473 8.298 -3.197 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A CG 535 ATOM 1035 C CD1 . LEU A 535 182 . 8.090 9.599 -2.512 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A CD1 535 ATOM 1036 C CD2 . LEU A 535 182 . 8.949 7.276 -2.169 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A CD2 535 ATOM 1037 N N . LEU A 535 183 . 8.441 8.630 -6.661 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A N 535 ATOM 1038 C CA . LEU A 535 183 . 9.583 9.194 -7.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A CA 535 ATOM 1039 C C . LEU A 535 183 . 9.166 10.244 -8.399 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A C 535 ATOM 1040 O O . LEU A 535 183 . 9.924 11.171 -8.678 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A O 535 ATOM 1041 C CB . LEU A 535 183 . 10.389 8.086 -8.050 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A CB 535 ATOM 1042 C CG . LEU A 535 183 . 11.558 7.526 -7.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A CG 535 ATOM 1043 C CD1 . LEU A 535 183 . 12.669 8.565 -7.085 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A CD1 535 ATOM 1044 C CD2 . LEU A 535 183 . 11.102 7.026 -5.866 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A CD2 535 ATOM 1045 N N . SER A 535 184 . 7.961 10.111 -8.946 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER A N 535 ATOM 1046 C CA . SER A 535 184 . 7.454 11.083 -9.912 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER A CA 535 ATOM 1047 C C . SER A 535 184 . 7.311 12.466 -9.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER A C 535 ATOM 1048 O O . SER A 535 184 . 7.636 13.480 -9.894 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER A O 535 ATOM 1049 C CB . SER A 535 184 . 6.112 10.626 -10.486 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER A CB 535 ATOM 1050 O OG . SER A 535 184 . 5.154 10.436 -9.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER A OG 535 ATOM 1051 N N . HIS A 535 185 . 6.818 12.503 -8.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A N 535 ATOM 1052 C CA . HIS A 535 185 . 6.763 13.749 -7.282 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A CA 535 ATOM 1053 C C . HIS A 535 185 . 8.159 14.338 -7.135 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A C 535 ATOM 1054 O O . HIS A 535 185 . 8.384 15.511 -7.427 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A O 535 ATOM 1055 C CB . HIS A 535 185 . 6.155 13.523 -5.895 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A CB 535 ATOM 1056 C CG . HIS A 535 185 . 4.659 13.485 -5.887 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A CG 535 ATOM 1057 C CD2 . HIS A 535 185 . 3.792 12.454 -6.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A CD2 535 ATOM 1058 N ND1 . HIS A 535 185 . 3.888 14.614 -5.715 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A ND1 535 ATOM 1059 C CE1 . HIS A 535 185 . 2.610 14.281 -5.746 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A CE1 535 ATOM 1060 N NE2 . HIS A 535 185 . 2.524 12.976 -5.930 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A NE2 535 ATOM 1061 N N . THR A 535 186 . 9.092 13.504 -6.684 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR A N 535 ATOM 1062 C CA . THR A 535 186 . 10.458 13.936 -6.418 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR A CA 535 ATOM 1063 C C . THR A 535 186 . 11.181 14.410 -7.678 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR A C 535 ATOM 1064 O O . THR A 535 186 . 11.937 15.378 -7.632 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR A O 535 ATOM 1065 C CB . THR A 535 186 . 11.280 12.802 -5.778 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR A CB 535 ATOM 1066 C CG2 . THR A 535 186 . 12.646 13.310 -5.324 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR A CG2 535 ATOM 1067 O OG1 . THR A 535 186 . 10.570 12.271 -4.652 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR A OG1 535 ATOM 1068 N N . ILE A 535 187 . 10.957 13.725 -8.796 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A N 535 ATOM 1069 C CA . ILE A 535 187 . 11.643 14.056 -10.043 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A CA 535 ATOM 1070 C C . ILE A 535 187 . 11.060 15.311 -10.685 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A C 535 ATOM 1071 O O . ILE A 535 187 . 11.790 16.126 -11.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A O 535 ATOM 1072 C CB . ILE A 535 187 . 11.571 12.889 -11.051 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A CB 535 ATOM 1073 C CG1 . ILE A 535 187 . 12.368 11.693 -10.530 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A CG1 535 ATOM 1074 C CG2 . ILE A 535 187 . 12.132 13.301 -12.415 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A CG2 535 ATOM 1075 C CD1 . ILE A 535 187 . 12.044 10.390 -11.224 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A CD1 535 ATOM 1076 N N . CYS A 535 188 . 9.744 15.466 -10.606 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS A N 535 ATOM 1077 C CA . CYS A 535 188 . 9.083 16.596 -11.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS A CA 535 ATOM 1078 C C . CYS A 535 188 . 9.128 17.841 -10.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS A C 535 ATOM 1079 O O . CYS A 535 188 . 8.095 18.324 -9.910 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS A O 535 ATOM 1080 C CB . CYS A 535 188 . 7.635 16.246 -11.581 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS A CB 535 ATOM 1081 S SG . CYS A 535 188 . 7.481 14.935 -12.804 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS A SG 535 ATOM 1082 N N . ASP A 535 189 . 10.333 18.352 -10.139 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP A N 535 ATOM 1083 C CA . ASP A 535 189 . 10.492 19.615 -9.432 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP A CA 535 ATOM 1084 C C . ASP A 535 189 . 10.276 20.751 -10.423 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP A C 535 ATOM 1085 O O . ASP A 535 189 . 10.123 20.509 -11.621 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP A O 535 ATOM 1086 C CB . ASP A 535 189 . 11.871 19.708 -8.771 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP A CB 535 ATOM 1087 C CG . ASP A 535 189 . 13.013 19.623 -9.770 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP A CG 535 ATOM 1088 O OD1 . ASP A 535 189 . 12.763 19.313 -10.955 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP A OD1 535 ATOM 1089 O OD2 . ASP A 535 189 . 14.171 19.853 -9.361 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 189 ASP A OD2 535 ATOM 1090 N N . ASP A 535 190 . 10.254 21.982 -9.923 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP A N 535 ATOM 1091 C CA . ASP A 535 190 . 9.990 23.147 -10.761 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP A CA 535 ATOM 1092 C C . ASP A 535 190 . 10.959 23.209 -11.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP A C 535 ATOM 1093 O O . ASP A 535 190 . 10.582 23.575 -13.048 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP A O 535 ATOM 1094 C CB . ASP A 535 190 . 10.086 24.430 -9.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP A CB 535 ATOM 1095 C CG . ASP A 535 190 . 9.100 24.455 -8.783 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP A CG 535 ATOM 1096 O OD1 . ASP A 535 190 . 7.973 23.945 -8.952 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP A OD1 535 ATOM 1097 O OD2 . ASP A 535 190 . 9.455 24.982 -7.707 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 190 ASP A OD2 535 ATOM 1098 N N . CYS A 535 191 . 12.207 22.836 -11.678 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS A N 535 ATOM 1099 C CA . CYS A 535 191 . 13.240 22.846 -12.704 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS A CA 535 ATOM 1100 C C . CYS A 535 191 . 12.911 21.894 -13.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS A C 535 ATOM 1101 O O . CYS A 535 191 . 13.036 22.259 -15.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS A O 535 ATOM 1102 C CB . CYS A 535 191 . 14.590 22.479 -12.089 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS A CB 535 ATOM 1103 S SG . CYS A 535 191 . 15.836 21.981 -13.287 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS A SG 535 ATOM 1104 N N . PHE A 535 192 . 12.489 20.677 -13.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A N 535 ATOM 1105 C CA . PHE A 535 192 . 12.145 19.693 -14.543 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CA 535 ATOM 1106 C C . PHE A 535 192 . 10.931 20.145 -15.340 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A C 535 ATOM 1107 O O . PHE A 535 192 . 10.900 20.023 -16.563 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A O 535 ATOM 1108 C CB . PHE A 535 192 . 11.868 18.324 -13.922 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CB 535 ATOM 1109 C CG . PHE A 535 192 . 11.620 17.241 -14.939 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CG 535 ATOM 1110 C CD1 . PHE A 535 192 . 12.605 16.885 -15.849 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CD1 535 ATOM 1111 C CD2 . PHE A 535 192 . 10.404 16.580 -14.985 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CD2 535 ATOM 1112 C CE1 . PHE A 535 192 . 12.379 15.890 -16.786 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CE1 535 ATOM 1113 C CE2 . PHE A 535 192 . 10.172 15.584 -15.917 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CE2 535 ATOM 1114 C CZ . PHE A 535 192 . 11.161 15.239 -16.819 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CZ 535 ATOM 1115 N N . VAL A 535 193 . 9.929 20.659 -14.635 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL A N 535 ATOM 1116 C CA . VAL A 535 193 . 8.723 21.169 -15.272 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL A CA 535 ATOM 1117 C C . VAL A 535 193 . 9.076 22.260 -16.276 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL A C 535 ATOM 1118 O O . VAL A 535 193 . 8.569 22.269 -17.397 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL A O 535 ATOM 1119 C CB . VAL A 535 193 . 7.734 21.717 -14.225 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL A CB 535 ATOM 1120 C CG1 . VAL A 535 193 . 6.538 22.408 -14.888 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL A CG1 535 ATOM 1121 C CG2 . VAL A 535 193 . 7.262 20.593 -13.336 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL A CG2 535 ATOM 1122 N N . ASP A 535 194 . 9.958 23.168 -15.872 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP A N 535 ATOM 1123 C CA . ASP A 535 194 . 10.382 24.251 -16.747 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP A CA 535 ATOM 1124 C C . ASP A 535 194 . 11.021 23.700 -18.016 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP A C 535 ATOM 1125 O O . ASP A 535 194 . 10.815 24.238 -19.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP A O 535 ATOM 1126 C CB . ASP A 535 194 . 11.355 25.184 -16.022 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP A CB 535 ATOM 1127 C CG . ASP A 535 194 . 10.699 25.939 -14.881 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP A CG 535 ATOM 1128 O OD1 . ASP A 535 194 . 9.455 26.053 -14.878 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP A OD1 535 ATOM 1129 O OD2 . ASP A 535 194 . 11.427 26.423 -13.989 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 194 ASP A OD2 535 ATOM 1130 N N . TYR A 535 195 . 11.784 22.620 -17.882 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A N 535 ATOM 1131 C CA . TYR A 535 195 . 12.433 22.008 -19.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CA 535 ATOM 1132 C C . TYR A 535 195 . 11.411 21.424 -20.008 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A C 535 ATOM 1133 O O . TYR A 535 195 . 11.462 21.692 -21.206 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A O 535 ATOM 1134 C CB . TYR A 535 195 . 13.407 20.913 -18.595 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CB 535 ATOM 1135 C CG . TYR A 535 195 . 14.778 21.417 -18.207 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CG 535 ATOM 1136 C CD1 . TYR A 535 195 . 15.605 22.024 -19.142 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CD1 535 ATOM 1137 C CD2 . TYR A 535 195 . 15.252 21.271 -16.911 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CD2 535 ATOM 1138 C CE1 . TYR A 535 195 . 16.860 22.484 -18.795 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CE1 535 ATOM 1139 C CE2 . TYR A 535 195 . 16.508 21.727 -16.555 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CE2 535 ATOM 1140 C CZ . TYR A 535 195 . 17.307 22.331 -17.501 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CZ 535 ATOM 1141 O OH . TYR A 535 195 . 18.557 22.784 -17.147 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A OH 535 ATOM 1142 N N . ILE A 535 196 . 10.484 20.626 -19.485 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A N 535 ATOM 1143 C CA . ILE A 535 196 . 9.499 19.947 -20.321 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A CA 535 ATOM 1144 C C . ILE A 535 196 . 8.578 20.954 -21.007 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A C 535 ATOM 1145 O O . ILE A 535 196 . 8.216 20.779 -22.172 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A O 535 ATOM 1146 C CB . ILE A 535 196 . 8.647 18.950 -19.495 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A CB 535 ATOM 1147 C CG1 . ILE A 535 196 . 9.542 17.906 -18.820 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A CG1 535 ATOM 1148 C CG2 . ILE A 535 196 . 7.598 18.260 -20.370 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A CG2 535 ATOM 1149 C CD1 . ILE A 535 196 . 10.332 17.038 -19.782 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A CD1 535 ATOM 1150 N N . THR A 535 197 . 8.204 22.008 -20.288 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR A N 535 ATOM 1151 C CA . THR A 535 197 . 7.298 23.013 -20.838 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR A CA 535 ATOM 1152 C C . THR A 535 197 . 7.968 23.858 -21.922 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR A C 535 ATOM 1153 O O . THR A 535 197 . 7.296 24.355 -22.824 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR A O 535 ATOM 1154 C CB . THR A 535 197 . 6.760 23.952 -19.742 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR A CB 535 ATOM 1155 C CG2 . THR A 535 197 . 5.824 23.202 -18.805 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR A CG2 535 ATOM 1156 O OG1 . THR A 535 197 . 7.852 24.498 -18.993 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR A OG1 535 ATOM 1157 N N . ASP A 535 198 . 9.285 24.025 -21.833 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP A N 535 ATOM 1158 C CA . ASP A 535 198 . 10.026 24.772 -22.846 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP A CA 535 ATOM 1159 C C . ASP A 535 198 . 9.970 24.055 -24.188 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP A C 535 ATOM 1160 O O . ASP A 535 198 . 9.852 24.688 -25.239 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP A O 535 ATOM 1161 C CB . ASP A 535 198 . 11.486 24.968 -22.428 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP A CB 535 ATOM 1162 C CG . ASP A 535 198 . 11.643 25.947 -21.281 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP A CG 535 ATOM 1163 O OD1 . ASP A 535 198 . 10.721 26.757 -21.048 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP A OD1 535 ATOM 1164 O OD2 . ASP A 535 198 . 12.697 25.907 -20.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 198 ASP A OD2 535 ATOM 1165 N N . ILE A 535 199 . 10.059 22.731 -24.144 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A N 535 ATOM 1166 C CA . ILE A 535 199 . 10.051 21.921 -25.354 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A CA 535 ATOM 1167 C C . ILE A 535 199 . 8.621 21.753 -25.861 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A C 535 ATOM 1168 O O . ILE A 535 199 . 7.829 21.014 -25.276 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A O 535 ATOM 1169 C CB . ILE A 535 199 . 10.691 20.536 -25.111 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A CB 535 ATOM 1170 C CG1 . ILE A 535 199 . 12.084 20.700 -24.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A CG1 535 ATOM 1171 C CG2 . ILE A 535 199 . 10.769 19.752 -26.418 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A CG2 535 ATOM 1172 C CD1 . ILE A 535 199 . 12.751 19.399 -24.083 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A CD1 535 ATOM 1173 N N . SER A 535 200 . 8.304 22.457 -26.945 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER A N 535 ATOM 1174 C CA . SER A 535 200 . 6.984 22.401 -27.572 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER A CA 535 ATOM 1175 C C . SER A 535 200 . 5.916 23.004 -26.665 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER A C 535 ATOM 1176 O O . SER A 535 200 . 4.885 23.481 -27.139 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER A O 535 ATOM 1177 C CB . SER A 535 200 . 6.613 20.958 -27.931 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER A CB 535 ATOM 1178 O OG . SER A 535 200 . 5.588 20.927 -28.910 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER A OG 535 ATOM 1179 C CA . PRO A 535 201 . 10.529 21.238 -26.851 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 201 PRO A CA 535 ATOM 1180 C CA . PRO A 535 202 . 10.784 18.638 -24.091 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 202 PRO A CA 535 ATOM 1181 C CA . ASP A 535 203 . 7.039 18.086 -23.765 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 203 ASP A CA 535 ATOM 1182 C CA . ASN A 535 204 . 5.275 19.932 -20.952 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 204 ASN A CA 535 ATOM 1183 C CA . THR A 535 205 . 1.768 21.100 -21.835 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 205 THR A CA 535 ATOM 1184 C CA . ILE A 535 206 . 0.651 21.239 -18.205 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 206 ILE A CA 535 ATOM 1185 C CA . PRO A 535 207 . 0.127 24.832 -17.085 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 207 PRO A CA 535 ATOM 1186 C CA . ASN A 535 208 . 2.763 25.902 -19.603 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 208 ASN A CA 535 ATOM 1187 C CA . THR A 535 209 . 5.616 24.464 -17.544 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 209 THR A CA 535 ATOM 1188 C CA . SER A 535 210 . 7.674 27.360 -16.197 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 210 SER A CA 535 ATOM 1189 C CA . THR A 535 211 . 6.544 26.814 -12.611 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 211 THR A CA 535 ATOM 1190 C CA . ARG A 535 212 . 6.670 23.020 -12.448 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 212 ARG A CA 535 ATOM 1191 C CA . GLU A 535 213 . 4.800 22.463 -9.187 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 213 GLU A CA 535 ATOM 1192 C CA . TYR A 535 214 . 7.343 20.584 -7.079 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 214 TYR A CA 535 ATOM 1193 C CA . LEU A 535 215 . 5.116 17.536 -6.655 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 215 LEU A CA 535 ATOM 1194 C CA . LYS A 535 216 . 5.227 17.171 -10.437 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 216 LYS A CA 535 ATOM 1196 C CA . MET B 535 1 . -38.049 53.759 33.569 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 1 MET B CA 535 ATOM 1197 C CA . GLY B 535 2 . -39.001 50.382 32.108 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 2 GLY B CA 535 ATOM 1198 C CA . SER B 535 3 . -38.087 51.470 28.584 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 3 SER B CA 535 ATOM 1199 C CA . SER B 535 4 . -40.871 50.965 26.047 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 4 SER B CA 535 ATOM 1200 C CA . HIS B 535 5 . -44.221 50.268 27.699 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 5 HIS B CA 535 ATOM 1201 C CA . HIS B 535 6 . -42.864 50.877 31.196 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 6 HIS B CA 535 ATOM 1202 C CA . HIS B 535 7 . -40.800 53.904 30.189 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 7 HIS B CA 535 ATOM 1203 C CA . HIS B 535 8 . -39.036 54.999 27.006 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 8 HIS B CA 535 ATOM 1204 C CA . HIS B 535 9 . -40.862 56.692 24.135 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 9 HIS B CA 535 ATOM 1205 C CA . HIS B 535 10 . -40.089 53.844 21.740 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 10 HIS B CA 535 ATOM 1206 C CA . SER B 535 11 . -43.031 51.565 20.971 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 11 SER B CA 535 ATOM 1207 C CA . GLN B 535 12 . -41.234 48.530 22.384 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 12 GLN B CA 535 ATOM 1208 C CA . ASP B 535 13 . -40.394 46.658 19.185 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 13 ASP B CA 535 ATOM 1209 C CA . PRO B 535 14 . -37.293 44.582 19.905 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 14 PRO B CA 535 ATOM 1210 C CA . MET B 535 15 . -37.065 41.898 17.225 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 15 MET B CA 535 ATOM 1211 C CA . LEU B 535 16 . -33.917 43.396 15.711 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 16 LEU B CA 535 ATOM 1212 C CA . SER B 535 17 . -31.338 40.618 15.435 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 17 SER B CA 535 ATOM 1213 C CA . MET B 535 18 . -32.921 39.028 12.368 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 18 MET B CA 535 ATOM 1214 C CA . PHE B 535 19 . -30.442 38.215 9.605 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 19 PHE B CA 535 ATOM 1215 C CA . MET B 535 20 . -28.059 41.051 10.456 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 20 MET B CA 535 ATOM 1216 C CA . CYS B 535 21 . -24.909 38.940 10.186 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 21 CYS B CA 535 ATOM 1217 C CA . ASN B 535 22 . -26.965 35.872 9.292 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 22 ASN B CA 535 ATOM 1218 C CA . ASN B 535 23 . -26.112 35.138 5.663 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 23 ASN B CA 535 ATOM 1219 C CA . ILE B 535 24 . -29.446 33.395 5.127 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 24 ILE B CA 535 ATOM 1220 C CA . VAL B 535 25 . -31.815 35.986 6.580 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 25 VAL B CA 535 ATOM 1221 C CA . ASP B 535 26 . -30.940 39.592 5.757 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 26 ASP B CA 535 ATOM 1222 C CA . TYR B 535 27 . -27.407 39.057 7.048 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 27 TYR B CA 535 ATOM 1223 C CA . VAL B 535 28 . -24.298 40.381 5.309 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 28 VAL B CA 535 ATOM 1224 C CA . ASP B 535 29 . -22.689 36.975 5.814 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 29 ASP B CA 535 ATOM 1225 C CA . GLY B 535 30 . -21.179 38.048 9.132 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 30 GLY B CA 535 ATOM 1226 C CA . ILE B 535 31 . -18.822 40.590 7.576 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 31 ILE B CA 535 ATOM 1227 C CA . VAL B 535 32 . -19.907 39.175 4.219 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 32 VAL B CA 535 ATOM 1228 C CA . GLN B 535 33 . -17.518 36.881 2.357 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 33 GLN B CA 535 ATOM 1229 C CA . ASP B 535 34 . -15.220 38.244 -0.346 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 34 ASP B CA 535 ATOM 1230 C CA . ILE B 535 35 . -18.290 38.366 -2.582 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 35 ILE B CA 535 ATOM 1231 C CA . GLU B 535 36 . -19.314 35.170 -4.363 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 36 GLU B CA 535 ATOM 1232 C CA . ASP B 535 37 . -22.475 36.582 -5.931 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 37 ASP B CA 535 ATOM 1233 C CA . GLU B 535 38 . -22.633 33.869 -8.587 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 38 GLU B CA 535 ATOM 1234 C CA . ALA B 535 39 . -21.072 31.046 -6.578 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 39 ALA B CA 535 ATOM 1235 C CA . SER B 535 40 . -22.114 28.237 -4.240 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 40 SER B CA 535 ATOM 1236 C CA . ASN B 535 41 . -23.828 31.060 -2.361 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 41 ASN B CA 535 ATOM 1237 C CA . ASN B 535 42 . -27.348 29.719 -1.873 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 42 ASN B CA 535 ATOM 1238 C CA . VAL B 535 43 . -27.120 30.700 1.791 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 43 VAL B CA 535 ATOM 1239 C CA . ASP B 535 44 . -25.089 33.890 2.169 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 44 ASP B CA 535 ATOM 1240 C CA . HIS B 535 45 . -22.986 32.564 5.044 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 45 HIS B CA 535 ATOM 1241 C CA . ASP B 535 46 . -19.836 34.578 4.358 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 46 ASP B CA 535 ATOM 1242 C CA . TYR B 535 47 . -21.299 36.633 1.516 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 47 TYR B CA 535 ATOM 1243 C CA . VAL B 535 48 . -20.393 40.172 0.471 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 48 VAL B CA 535 ATOM 1244 C CA . TYR B 535 49 . -21.761 40.070 -3.073 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 49 TYR B CA 535 ATOM 1245 C CA . PRO B 535 50 . -25.132 38.383 -3.559 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 50 PRO B CA 535 ATOM 1246 C CA . LEU B 535 51 . -28.412 38.894 -1.708 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 51 LEU B CA 535 ATOM 1247 C CA . PRO B 535 52 . -27.924 35.620 0.159 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 52 PRO B CA 535 ATOM 1248 C CA . GLU B 535 53 . -29.915 36.780 3.180 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 53 GLU B CA 535 ATOM 1249 C CA . ASN B 535 54 . -27.750 39.903 3.197 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 54 ASN B CA 535 ATOM 1250 C CA . MET B 535 55 . -24.739 37.684 2.522 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 55 MET B CA 535 ATOM 1251 C CA . VAL B 535 56 . -24.172 36.029 -0.850 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 56 VAL B CA 535 ATOM 1252 C CA . TYR B 535 57 . -21.556 33.318 -0.347 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 57 TYR B CA 535 ATOM 1253 C CA . ARG B 535 58 . -19.519 31.480 -2.977 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 58 ARG B CA 535 ATOM 1254 C CA . PHE B 535 59 . -18.391 27.853 -2.941 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 59 PHE B CA 535 ATOM 1255 C CA . ASP B 535 60 . -16.766 26.992 -6.266 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 60 ASP B CA 535 ATOM 1256 C CA . LYS B 535 61 . -15.774 23.837 -8.138 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 61 LYS B CA 535 ATOM 1257 C CA . SER B 535 62 . -12.926 21.406 -8.784 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 62 SER B CA 535 ATOM 1258 C CA . THR B 535 63 . -12.731 19.136 -11.825 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 63 THR B CA 535 ATOM 1259 C CA . ASN B 535 64 . -10.396 16.137 -11.840 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 64 ASN B CA 535 ATOM 1260 N N . ILE B 535 65 . -10.051 14.248 -14.012 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B N 535 ATOM 1261 C CA . ILE B 535 65 . -8.710 14.098 -14.568 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B CA 535 ATOM 1262 C C . ILE B 535 65 . -8.041 15.461 -14.728 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B C 535 ATOM 1263 O O . ILE B 535 65 . -6.866 15.627 -14.403 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B O 535 ATOM 1264 C CB . ILE B 535 65 . -8.744 13.361 -15.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B CB 535 ATOM 1265 C CG1 . ILE B 535 65 . -7.353 13.313 -16.580 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B CG1 535 ATOM 1266 C CG2 . ILE B 535 65 . -9.746 14.015 -16.886 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B CG2 535 ATOM 1267 C CD1 . ILE B 535 65 . -6.313 12.581 -15.758 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B CD1 535 ATOM 1268 N N . LEU B 535 66 . -8.799 16.435 -15.221 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B N 535 ATOM 1269 C CA . LEU B 535 66 . -8.272 17.777 -15.434 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B CA 535 ATOM 1270 C C . LEU B 535 66 . -8.287 18.572 -14.132 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B C 535 ATOM 1271 O O . LEU B 535 66 . -7.767 19.687 -14.068 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B O 535 ATOM 1272 C CB . LEU B 535 66 . -9.075 18.500 -16.516 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B CB 535 ATOM 1273 C CG . LEU B 535 66 . -9.182 17.734 -17.837 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B CG 535 ATOM 1274 C CD1 . LEU B 535 66 . -10.615 17.279 -18.080 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B CD1 535 ATOM 1275 C CD2 . LEU B 535 66 . -8.672 18.572 -19.001 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B CD2 535 ATOM 1276 N N . ASP B 535 67 . -8.891 17.993 -13.097 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP B N 535 ATOM 1277 C CA . ASP B 535 67 . -8.821 18.558 -11.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP B CA 535 ATOM 1278 C C . ASP B 535 67 . -7.516 18.129 -11.090 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP B C 535 ATOM 1279 O O . ASP B 535 67 . -7.087 18.722 -10.100 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP B O 535 ATOM 1280 C CB . ASP B 535 67 . -10.022 18.118 -10.915 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP B CB 535 ATOM 1281 C CG . ASP B 535 67 . -11.335 18.670 -11.440 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP B CG 535 ATOM 1282 O OD1 . ASP B 535 67 . -11.626 19.858 -11.187 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP B OD1 535 ATOM 1283 O OD2 . ASP B 535 67 . -12.080 17.915 -12.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 67 ASP B OD2 535 ATOM 1284 N N . TYR B 535 68 . -6.893 17.093 -11.645 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B N 535 ATOM 1285 C CA . TYR B 535 68 . -5.597 16.617 -11.173 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CA 535 ATOM 1286 C C . TYR B 535 68 . -4.456 17.299 -11.923 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B C 535 ATOM 1287 O O . TYR B 535 68 . -3.321 17.327 -11.445 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B O 535 ATOM 1288 C CB . TYR B 535 68 . -5.493 15.098 -11.333 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CB 535 ATOM 1289 C CG . TYR B 535 68 . -6.205 14.315 -10.253 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CG 535 ATOM 1290 C CD1 . TYR B 535 68 . -7.590 14.214 -10.238 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CD1 535 ATOM 1291 C CD2 . TYR B 535 68 . -5.490 13.670 -9.253 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CD2 535 ATOM 1292 C CE1 . TYR B 535 68 . -8.243 13.498 -9.252 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CE1 535 ATOM 1293 C CE2 . TYR B 535 68 . -6.133 12.950 -8.265 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CE2 535 ATOM 1294 C CZ . TYR B 535 68 . -7.509 12.867 -8.269 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CZ 535 ATOM 1295 O OH . TYR B 535 68 . -8.153 12.151 -7.286 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B OH 535 ATOM 1296 N N . LEU B 535 69 . -4.768 17.844 -13.096 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B N 535 ATOM 1297 C CA . LEU B 535 69 . -3.780 18.515 -13.936 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B CA 535 ATOM 1298 C C . LEU B 535 69 . -3.947 20.031 -13.870 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B C 535 ATOM 1299 O O . LEU B 535 69 . -4.342 20.661 -14.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B O 535 ATOM 1300 C CB . LEU B 535 69 . -3.905 18.039 -15.386 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B CB 535 ATOM 1301 C CG . LEU B 535 69 . -3.726 16.540 -15.639 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B CG 535 ATOM 1302 C CD1 . LEU B 535 69 . -4.045 16.211 -17.087 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B CD1 535 ATOM 1303 C CD2 . LEU B 535 69 . -2.317 16.097 -15.294 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B CD2 535 ATOM 1304 N N . SER B 535 70 . -3.640 20.612 -12.714 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER B N 535 ATOM 1305 C CA . SER B 535 70 . -3.858 22.040 -12.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER B CA 535 ATOM 1306 C C . SER B 535 70 . -2.645 22.883 -12.879 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER B C 535 ATOM 1307 O O . SER B 535 70 . -2.780 23.890 -13.575 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER B O 535 ATOM 1308 C CB . SER B 535 70 . -4.214 22.294 -11.024 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER B CB 535 ATOM 1309 O OG . SER B 535 70 . -5.443 21.676 -10.686 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER B OG 535 ATOM 1310 N N . THR B 535 71 . -1.467 22.470 -12.422 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR B N 535 ATOM 1311 C CA . THR B 535 71 . -0.227 23.192 -12.696 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR B CA 535 ATOM 1312 C C . THR B 535 71 . 0.600 22.467 -13.747 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR B C 535 ATOM 1313 O O . THR B 535 71 . 0.317 21.318 -14.083 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR B O 535 ATOM 1314 C CB . THR B 535 71 . 0.630 23.343 -11.429 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR B CB 535 ATOM 1315 C CG2 . THR B 535 71 . -0.151 24.038 -10.324 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR B CG2 535 ATOM 1316 O OG1 . THR B 535 71 . 1.048 22.049 -10.980 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR B OG1 535 ATOM 1317 N N . GLU B 535 72 . 1.626 23.142 -14.257 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B N 535 ATOM 1318 C CA . GLU B 535 72 . 2.571 22.521 -15.178 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B CA 535 ATOM 1319 C C . GLU B 535 72 . 3.243 21.320 -14.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B C 535 ATOM 1320 O O . GLU B 535 72 . 3.520 20.314 -15.173 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B O 535 ATOM 1321 C CB . GLU B 535 72 . 3.630 23.528 -15.626 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B CB 535 ATOM 1322 C CG . GLU B 535 72 . 3.119 24.604 -16.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B CG 535 ATOM 1323 C CD . GLU B 535 72 . 2.835 24.077 -17.965 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B CD 535 ATOM 1324 O OE1 . GLU B 535 72 . 3.039 22.868 -18.204 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B OE1 535 ATOM 1325 O OE2 . GLU B 535 72 . 2.410 24.877 -18.825 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 72 GLU B OE2 535 ATOM 1326 N N . ARG B 535 73 . 3.503 21.437 -13.221 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B N 535 ATOM 1327 C CA . ARG B 535 73 . 4.129 20.358 -12.465 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B CA 535 ATOM 1328 C C . ARG B 535 73 . 3.255 19.108 -12.484 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B C 535 ATOM 1329 O O . ARG B 535 73 . 3.749 18.004 -12.701 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B O 535 ATOM 1330 C CB . ARG B 535 73 . 4.399 20.797 -11.025 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B CB 535 ATOM 1331 C CG . ARG B 535 73 . 5.061 19.722 -10.169 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B CG 535 ATOM 1332 C CD . ARG B 535 73 . 5.723 20.308 -8.931 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B CD 535 ATOM 1333 N NE . ARG B 535 73 . 6.575 19.331 -8.249 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B NE 535 ATOM 1334 C CZ . ARG B 535 73 . 6.200 18.579 -7.215 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B CZ 535 ATOM 1335 N NH1 . ARG B 535 73 . 4.976 18.674 -6.708 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 73 ARG B NH1 535 ATOM 1336 N NH2 . ARG B 535 73 . 7.062 17.724 -6.679 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B NH2 535 ATOM 1337 N N . ASP B 535 74 . 1.956 19.289 -12.266 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP B N 535 ATOM 1338 C CA . ASP B 535 74 . 1.014 18.176 -12.296 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP B CA 535 ATOM 1339 C C . ASP B 535 74 . 1.036 17.479 -13.654 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP B C 535 ATOM 1340 O O . ASP B 535 74 . 0.967 16.252 -13.732 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP B O 535 ATOM 1341 C CB . ASP B 535 74 . -0.404 18.658 -11.984 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP B CB 535 ATOM 1342 C CG . ASP B 535 74 . -0.567 19.114 -10.545 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP B CG 535 ATOM 1343 O OD1 . ASP B 535 74 . 0.121 18.564 -9.660 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP B OD1 535 ATOM 1344 O OD2 . ASP B 535 74 . -1.390 20.022 -10.300 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 74 ASP B OD2 535 ATOM 1345 N N . HIS B 535 75 . 1.130 18.269 -14.720 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B N 535 ATOM 1346 C CA . HIS B 535 75 . 1.191 17.724 -16.073 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B CA 535 ATOM 1347 C C . HIS B 535 75 . 2.462 16.907 -16.283 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B C 535 ATOM 1348 O O . HIS B 535 75 . 2.411 15.781 -16.777 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B O 535 ATOM 1349 C CB . HIS B 535 75 . 1.125 18.843 -17.113 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B CB 535 ATOM 1350 C CG . HIS B 535 75 . -0.256 19.364 -17.359 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B CG 535 ATOM 1351 C CD2 . HIS B 535 75 . -0.922 20.414 -16.823 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B CD2 535 ATOM 1352 N ND1 . HIS B 535 75 . -1.116 18.791 -18.272 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B ND1 535 ATOM 1353 C CE1 . HIS B 535 75 . -2.253 19.463 -18.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B CE1 535 ATOM 1354 N NE2 . HIS B 535 75 . -2.162 20.452 -17.413 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B NE2 535 ATOM 1355 N N . VAL B 535 76 . 3.602 17.479 -15.912 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL B N 535 ATOM 1356 C CA . VAL B 535 76 . 4.880 16.822 -16.136 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL B CA 535 ATOM 1357 C C . VAL B 535 76 . 4.945 15.573 -15.268 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL B C 535 ATOM 1358 O O . VAL B 535 76 . 5.361 14.513 -15.731 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL B O 535 ATOM 1359 C CB . VAL B 535 76 . 6.067 17.770 -15.837 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL B CB 535 ATOM 1360 C CG1 . VAL B 535 76 . 7.421 17.047 -16.015 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL B CG1 535 ATOM 1361 C CG2 . VAL B 535 76 . 5.961 19.034 -16.719 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL B CG2 535 ATOM 1362 N N . MET B 535 77 . 4.499 15.690 -14.022 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B N 535 ATOM 1363 C CA . MET B 535 77 . 4.483 14.546 -13.117 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B CA 535 ATOM 1364 C C . MET B 535 77 . 3.642 13.403 -13.675 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B C 535 ATOM 1365 O O . MET B 535 77 . 4.050 12.242 -13.630 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B O 535 ATOM 1366 C CB . MET B 535 77 . 3.945 14.948 -11.746 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B CB 535 ATOM 1367 C CG . MET B 535 77 . 5.008 15.456 -10.782 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B CG 535 ATOM 1368 S SD . MET B 535 77 . 4.430 15.577 -9.074 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B SD 535 ATOM 1369 C CE . MET B 535 77 . 3.841 13.909 -8.812 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B CE 535 ATOM 1370 N N . MET B 535 78 . 2.463 13.740 -14.189 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B N 535 ATOM 1371 C CA . MET B 535 78 . 1.592 12.759 -14.826 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B CA 535 ATOM 1372 C C . MET B 535 78 . 2.302 12.096 -16.001 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B C 535 ATOM 1373 O O . MET B 535 78 . 2.159 10.895 -16.227 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B O 535 ATOM 1374 C CB . MET B 535 78 . 0.297 13.419 -15.306 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B CB 535 ATOM 1375 C CG . MET B 535 78 . -0.660 12.471 -16.021 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B CG 535 ATOM 1376 S SD . MET B 535 78 . -1.369 11.217 -14.930 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B SD 535 ATOM 1377 C CE . MET B 535 78 . -2.647 12.172 -14.116 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B CE 535 ATOM 1378 N N . ALA B 535 79 . 3.061 12.891 -16.747 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA B N 535 ATOM 1379 C CA . ALA B 535 79 . 3.775 12.394 -17.918 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA B CA 535 ATOM 1380 C C . ALA B 535 79 . 4.870 11.406 -17.523 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA B C 535 ATOM 1381 O O . ALA B 535 79 . 5.077 10.395 -18.196 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA B O 535 ATOM 1382 C CB . ALA B 535 79 . 4.370 13.554 -18.706 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA B CB 535 ATOM 1383 N N . VAL B 535 80 . 5.569 11.705 -16.433 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL B N 535 ATOM 1384 C CA . VAL B 535 80 . 6.626 10.831 -15.938 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL B CA 535 ATOM 1385 C C . VAL B 535 80 . 6.026 9.510 -15.469 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL B C 535 ATOM 1386 O O . VAL B 535 80 . 6.519 8.439 -15.830 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL B O 535 ATOM 1387 C CB . VAL B 535 80 . 7.420 11.504 -14.788 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL B CB 535 ATOM 1388 C CG1 . VAL B 535 80 . 8.406 10.531 -14.132 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL B CG1 535 ATOM 1389 C CG2 . VAL B 535 80 . 8.171 12.719 -15.311 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL B CG2 535 ATOM 1390 N N . ARG B 535 81 . 4.961 9.589 -14.677 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B N 535 ATOM 1391 C CA . ARG B 535 81 . 4.287 8.394 -14.175 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B CA 535 ATOM 1392 C C . ARG B 535 81 . 3.808 7.495 -15.310 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B C 535 ATOM 1393 O O . ARG B 535 81 . 3.947 6.275 -15.244 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B O 535 ATOM 1394 C CB . ARG B 535 81 . 3.088 8.768 -13.306 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B CB 535 ATOM 1395 C CG . ARG B 535 81 . 3.426 9.337 -11.943 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B CG 535 ATOM 1396 C CD . ARG B 535 81 . 2.199 9.266 -11.053 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B CD 535 ATOM 1397 N NE . ARG B 535 81 . 2.317 10.079 -9.844 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B NE 535 ATOM 1398 C CZ . ARG B 535 81 . 1.551 11.129 -9.550 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B CZ 535 ATOM 1399 N NH1 . ARG B 535 81 . 0.583 11.532 -10.368 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 81 ARG B NH1 535 ATOM 1400 N NH2 . ARG B 535 81 . 1.754 11.784 -8.417 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B NH2 535 ATOM 1401 N N . TYR B 535 82 . 3.228 8.102 -16.339 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B N 535 ATOM 1402 C CA . TYR B 535 82 . 2.708 7.342 -17.469 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CA 535 ATOM 1403 C C . TYR B 535 82 . 3.841 6.617 -18.182 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B C 535 ATOM 1404 O O . TYR B 535 82 . 3.724 5.439 -18.512 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B O 535 ATOM 1405 C CB . TYR B 535 82 . 1.965 8.252 -18.454 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CB 535 ATOM 1406 C CG . TYR B 535 82 . 1.301 7.487 -19.580 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CG 535 ATOM 1407 C CD1 . TYR B 535 82 . 2.002 7.158 -20.734 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CD1 535 ATOM 1408 C CD2 . TYR B 535 82 . -0.020 7.077 -19.480 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CD2 535 ATOM 1409 C CE1 . TYR B 535 82 . 1.399 6.449 -21.759 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CE1 535 ATOM 1410 C CE2 . TYR B 535 82 . -0.631 6.371 -20.500 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CE2 535 ATOM 1411 C CZ . TYR B 535 82 . 0.081 6.059 -21.633 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CZ 535 ATOM 1412 O OH . TYR B 535 82 . -0.535 5.356 -22.640 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B OH 535 ATOM 1413 N N . TYR B 535 83 . 4.939 7.329 -18.411 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B N 535 ATOM 1414 C CA . TYR B 535 83 . 6.090 6.758 -19.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CA 535 ATOM 1415 C C . TYR B 535 83 . 6.651 5.561 -18.353 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B C 535 ATOM 1416 O O . TYR B 535 83 . 6.951 4.531 -18.953 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B O 535 ATOM 1417 C CB . TYR B 535 83 . 7.184 7.810 -19.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CB 535 ATOM 1418 C CG . TYR B 535 83 . 8.463 7.255 -19.870 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CG 535 ATOM 1419 C CD1 . TYR B 535 83 . 8.549 6.939 -21.219 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CD1 535 ATOM 1420 C CD2 . TYR B 535 83 . 9.586 7.055 -19.078 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CD2 535 ATOM 1421 C CE1 . TYR B 535 83 . 9.715 6.433 -21.761 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CE1 535 ATOM 1422 C CE2 . TYR B 535 83 . 10.756 6.551 -19.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CE2 535 ATOM 1423 C CZ . TYR B 535 83 . 10.817 6.242 -20.951 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CZ 535 ATOM 1424 O OH . TYR B 535 83 . 11.985 5.742 -21.479 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B OH 535 ATOM 1425 N N . MET B 535 84 . 6.791 5.701 -17.038 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B N 535 ATOM 1426 C CA . MET B 535 84 . 7.333 4.629 -16.215 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B CA 535 ATOM 1427 C C . MET B 535 84 . 6.444 3.392 -16.287 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B C 535 ATOM 1428 O O . MET B 535 84 . 6.929 2.280 -16.487 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B O 535 ATOM 1429 C CB . MET B 535 84 . 7.480 5.092 -14.763 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B CB 535 ATOM 1430 C CG . MET B 535 84 . 8.577 6.125 -14.556 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B CG 535 ATOM 1431 S SD . MET B 535 84 . 8.679 6.719 -12.855 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B SD 535 ATOM 1432 C CE . MET B 535 84 . 10.167 7.711 -12.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B CE 535 ATOM 1433 N N . SER B 535 85 . 5.142 3.593 -16.134 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER B N 535 ATOM 1434 C CA . SER B 535 85 . 4.195 2.485 -16.106 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER B CA 535 ATOM 1435 C C . SER B 535 85 . 4.044 1.846 -17.484 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER B C 535 ATOM 1436 O O . SER B 535 85 . 3.968 0.625 -17.606 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER B O 535 ATOM 1437 C CB . SER B 535 85 . 2.833 2.961 -15.599 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER B CB 535 ATOM 1438 O OG . SER B 535 85 . 2.905 3.376 -14.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER B OG 535 ATOM 1439 N N . LYS B 535 86 . 3.999 2.677 -18.519 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B N 535 ATOM 1440 C CA . LYS B 535 86 . 3.871 2.186 -19.884 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B CA 535 ATOM 1441 C C . LYS B 535 86 . 5.096 1.360 -20.261 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B C 535 ATOM 1442 O O . LYS B 535 86 . 4.973 0.286 -20.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B O 535 ATOM 1443 C CB . LYS B 535 86 . 3.684 3.354 -20.856 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B CB 535 ATOM 1444 C CG . LYS B 535 86 . 3.514 2.951 -22.318 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B CG 535 ATOM 1445 C CD . LYS B 535 86 . 2.328 2.022 -22.513 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B CD 535 ATOM 1446 C CE . LYS B 535 86 . 1.826 2.051 -23.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B CE 535 ATOM 1447 N NZ . LYS B 535 86 . 2.914 1.829 -24.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 86 LYS B NZ 535 ATOM 1448 N N . GLN B 535 87 . 6.274 1.865 -19.906 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B N 535 ATOM 1449 C CA . GLN B 535 87 . 7.525 1.161 -20.160 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B CA 535 ATOM 1450 C C . GLN B 535 87 . 7.548 -0.190 -19.456 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B C 535 ATOM 1451 O O . GLN B 535 87 . 8.001 -1.186 -20.022 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B O 535 ATOM 1452 C CB . GLN B 535 87 . 8.718 2.004 -19.702 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B CB 535 ATOM 1453 C CG . GLN B 535 87 . 9.096 3.112 -20.662 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B CG 535 ATOM 1454 C CD . GLN B 535 87 . 9.648 2.582 -21.969 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B CD 535 ATOM 1455 N NE2 . GLN B 535 87 . 9.109 3.068 -23.077 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B NE2 535 ATOM 1456 O OE1 . GLN B 535 87 . 10.543 1.737 -21.983 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B OE1 535 ATOM 1457 N N . ARG B 535 88 . 7.068 -0.216 -18.218 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B N 535 ATOM 1458 C CA . ARG B 535 88 . 7.007 -1.457 -17.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B CA 535 ATOM 1459 C C . ARG B 535 88 . 6.112 -2.479 -18.149 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B C 535 ATOM 1460 O O . ARG B 535 88 . 6.476 -3.648 -18.282 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B O 535 ATOM 1461 C CB . ARG B 535 88 . 6.495 -1.202 -16.047 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B CB 535 ATOM 1462 C CG . ARG B 535 88 . 6.144 -2.476 -15.297 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B CG 535 ATOM 1463 C CD . ARG B 535 88 . 5.545 -2.162 -13.955 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B CD 535 ATOM 1464 N NE . ARG B 535 88 . 4.895 -3.331 -13.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B NE 535 ATOM 1465 C CZ . ARG B 535 88 . 5.550 -4.375 -12.875 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B CZ 535 ATOM 1466 N NH1 . ARG B 535 88 . 6.876 -4.399 -12.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 88 ARG B NH1 535 ATOM 1467 N NH2 . ARG B 535 88 . 4.883 -5.399 -12.360 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B NH2 535 ATOM 1468 N N . LEU B 535 89 . 4.928 -2.036 -18.559 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B N 535 ATOM 1469 C CA . LEU B 535 89 . 3.955 -2.930 -19.170 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B CA 535 ATOM 1470 C C . LEU B 535 89 . 4.475 -3.457 -20.501 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B C 535 ATOM 1471 O O . LEU B 535 89 . 4.286 -4.627 -20.828 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B O 535 ATOM 1472 C CB . LEU B 535 89 . 2.617 -2.210 -19.361 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B CB 535 ATOM 1473 C CG . LEU B 535 89 . 1.347 -2.926 -18.885 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B CG 535 ATOM 1474 C CD1 . LEU B 535 89 . 1.454 -3.434 -17.453 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B CD1 535 ATOM 1475 C CD2 . LEU B 535 89 . 0.167 -1.982 -18.991 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B CD2 535 ATOM 1476 N N . ASP B 535 90 . 5.137 -2.589 -21.261 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP B N 535 ATOM 1477 C CA . ASP B 535 90 . 5.752 -2.987 -22.521 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP B CA 535 ATOM 1478 C C . ASP B 535 90 . 6.799 -4.073 -22.295 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP B C 535 ATOM 1479 O O . ASP B 535 90 . 6.820 -5.082 -22.999 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP B O 535 ATOM 1480 C CB . ASP B 535 90 . 6.391 -1.781 -23.211 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP B CB 535 ATOM 1481 C CG . ASP B 535 90 . 5.366 -0.854 -23.839 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP B CG 535 ATOM 1482 O OD1 . ASP B 535 90 . 4.155 -1.051 -23.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP B OD1 535 ATOM 1483 O OD2 . ASP B 535 90 . 5.775 0.080 -24.559 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 90 ASP B OD2 535 ATOM 1484 N N . ASP B 535 91 . 7.662 -3.870 -21.303 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP B N 535 ATOM 1485 C CA . ASP B 535 91 . 8.739 -4.815 -21.038 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP B CA 535 ATOM 1486 C C . ASP B 535 91 . 8.205 -6.116 -20.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP B C 535 ATOM 1487 O O . ASP B 535 91 . 8.754 -7.187 -20.717 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP B O 535 ATOM 1488 C CB . ASP B 535 91 . 9.768 -4.211 -20.085 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP B CB 535 ATOM 1489 C CG . ASP B 535 91 . 10.982 -5.102 -19.903 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP B CG 535 ATOM 1490 O OD1 . ASP B 535 91 . 11.887 -5.059 -20.762 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP B OD1 535 ATOM 1491 O OD2 . ASP B 535 91 . 11.030 -5.847 -18.902 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 91 ASP B OD2 535 ATOM 1492 N N . LEU B 535 92 . 7.140 -6.022 -19.673 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B N 535 ATOM 1493 C CA . LEU B 535 92 . 6.517 -7.212 -19.111 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B CA 535 ATOM 1494 C C . LEU B 535 92 . 5.979 -8.093 -20.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B C 535 ATOM 1495 O O . LEU B 535 92 . 6.215 -9.300 -20.254 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B O 535 ATOM 1496 C CB . LEU B 535 92 . 5.398 -6.831 -18.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B CB 535 ATOM 1497 C CG . LEU B 535 92 . 4.618 -7.980 -17.495 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B CG 535 ATOM 1498 C CD1 . LEU B 535 92 . 5.552 -8.973 -16.817 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B CD1 535 ATOM 1499 C CD2 . LEU B 535 92 . 3.606 -7.435 -16.489 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B CD2 535 ATOM 1500 N N . TYR B 535 93 . 5.276 -7.480 -21.184 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B N 535 ATOM 1501 C CA . TYR B 535 93 . 4.709 -8.218 -22.309 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CA 535 ATOM 1502 C C . TYR B 535 93 . 5.789 -8.915 -23.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B C 535 ATOM 1503 O O . TYR B 535 93 . 5.603 -10.054 -23.567 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B O 535 ATOM 1504 C CB . TYR B 535 93 . 3.890 -7.287 -23.205 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CB 535 ATOM 1505 C CG . TYR B 535 93 . 3.054 -8.021 -24.232 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CG 535 ATOM 1506 C CD1 . TYR B 535 93 . 1.780 -8.481 -23.918 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CD1 535 ATOM 1507 C CD2 . TYR B 535 93 . 3.539 -8.260 -25.511 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CD2 535 ATOM 1508 C CE1 . TYR B 535 93 . 1.013 -9.157 -24.852 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CE1 535 ATOM 1509 C CE2 . TYR B 535 93 . 2.779 -8.932 -26.449 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CE2 535 ATOM 1510 C CZ . TYR B 535 93 . 1.519 -9.379 -26.113 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CZ 535 ATOM 1511 O OH . TYR B 535 93 . 0.761 -10.048 -27.044 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B OH 535 ATOM 1512 N N . ARG B 535 94 . 6.911 -8.235 -23.365 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B N 535 ATOM 1513 C CA . ARG B 535 94 . 8.009 -8.810 -24.145 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B CA 535 ATOM 1514 C C . ARG B 535 94 . 8.520 -10.105 -23.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B C 535 ATOM 1515 O O . ARG B 535 94 . 9.000 -10.993 -24.222 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B O 535 ATOM 1516 C CB . ARG B 535 94 . 9.167 -7.815 -24.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B CB 535 ATOM 1517 C CG . ARG B 535 94 . 8.879 -6.627 -25.181 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B CG 535 ATOM 1518 C CD . ARG B 535 94 . 10.114 -5.757 -25.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B CD 535 ATOM 1519 N NE . ARG B 535 94 . 9.765 -4.358 -25.632 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B NE 535 ATOM 1520 C CZ . ARG B 535 94 . 9.871 -3.365 -24.749 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B CZ 535 ATOM 1521 N NH1 . ARG B 535 94 . 10.331 -3.582 -23.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 94 ARG B NH1 535 ATOM 1522 N NH2 . ARG B 535 94 . 9.521 -2.135 -25.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B NH2 535 ATOM 1523 N N . GLN B 535 95 . 8.405 -10.204 -22.200 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B N 535 ATOM 1524 C CA . GLN B 535 95 . 8.922 -11.349 -21.456 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B CA 535 ATOM 1525 C C . GLN B 535 95 . 7.927 -12.502 -21.390 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B C 535 ATOM 1526 O O . GLN B 535 95 . 8.316 -13.649 -21.169 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B O 535 ATOM 1527 C CB . GLN B 535 95 . 9.300 -10.924 -20.037 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B CB 535 ATOM 1528 C CG . GLN B 535 95 . 10.429 -9.910 -19.970 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B CG 535 ATOM 1529 C CD . GLN B 535 95 . 10.592 -9.317 -18.585 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B CD 535 ATOM 1530 N NE2 . GLN B 535 95 . 11.083 -8.085 -18.523 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B NE2 535 ATOM 1531 O OE1 . GLN B 535 95 . 10.273 -9.956 -17.582 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B OE1 535 ATOM 1532 N N . LEU B 535 96 . 6.646 -12.200 -21.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B N 535 ATOM 1533 C CA . LEU B 535 96 . 5.610 -13.221 -21.470 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B CA 535 ATOM 1534 C C . LEU B 535 96 . 5.744 -14.257 -22.584 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B C 535 ATOM 1535 O O . LEU B 535 96 . 6.007 -13.901 -23.734 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B O 535 ATOM 1536 C CB . LEU B 535 96 . 4.218 -12.587 -21.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B CB 535 ATOM 1537 C CG . LEU B 535 96 . 3.821 -11.686 -20.346 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B CG 535 ATOM 1538 C CD1 . LEU B 535 96 . 2.396 -11.185 -20.529 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B CD1 535 ATOM 1539 C CD2 . LEU B 535 96 . 3.967 -12.403 -19.010 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B CD2 535 ATOM 1540 N N . PRO B 535 97 . 5.567 -15.547 -22.248 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO B N 535 ATOM 1541 C CA . PRO B 535 97 . 5.600 -16.577 -23.289 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO B CA 535 ATOM 1542 C C . PRO B 535 97 . 4.314 -16.606 -24.109 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO B C 535 ATOM 1543 O O . PRO B 535 97 . 3.346 -15.927 -23.764 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO B O 535 ATOM 1544 C CB . PRO B 535 97 . 5.770 -17.871 -22.492 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO B CB 535 ATOM 1545 C CG . PRO B 535 97 . 5.124 -17.585 -21.188 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO B CG 535 ATOM 1546 C CD . PRO B 535 97 . 5.395 -16.133 -20.906 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO B CD 535 ATOM 1547 N N . THR B 535 98 . 4.318 -17.398 -25.175 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR B N 535 ATOM 1548 C CA . THR B 535 98 . 3.182 -17.505 -26.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR B CA 535 ATOM 1549 C C . THR B 535 98 . 1.878 -17.807 -25.353 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR B C 535 ATOM 1550 O O . THR B 535 98 . 0.836 -17.221 -25.654 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR B O 535 ATOM 1551 C CB . THR B 535 98 . 3.429 -18.607 -27.131 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR B CB 535 ATOM 1552 C CG2 . THR B 535 98 . 2.310 -18.643 -28.166 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR B CG2 535 ATOM 1553 O OG1 . THR B 535 98 . 4.680 -18.369 -27.789 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR B OG1 535 ATOM 1554 N N . LYS B 535 99 . 1.950 -18.721 -24.392 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B N 535 ATOM 1555 C CA . LYS B 535 99 . 0.777 -19.175 -23.656 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B CA 535 ATOM 1556 C C . LYS B 535 99 . 0.066 -18.023 -22.953 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B C 535 ATOM 1557 O O . LYS B 535 99 . -1.162 -17.922 -22.989 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B O 535 ATOM 1558 C CB . LYS B 535 99 . 1.188 -20.242 -22.637 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B CB 535 ATOM 1559 C CG . LYS B 535 99 . 0.077 -20.691 -21.703 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B CG 535 ATOM 1560 C CD . LYS B 535 99 . 0.526 -21.858 -20.839 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B CD 535 ATOM 1561 C CE . LYS B 535 99 . -0.046 -23.170 -21.343 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B CE 535 ATOM 1562 N NZ . LYS B 535 99 . 0.504 -24.336 -20.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 99 LYS B NZ 535 ATOM 1563 N N . THR B 535 100 . 0.843 -17.153 -22.316 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR B N 535 ATOM 1564 C CA . THR B 535 100 . 0.278 -16.055 -21.541 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR B CA 535 ATOM 1565 C C . THR B 535 100 . -0.313 -14.993 -22.458 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR B C 535 ATOM 1566 O O . THR B 535 100 . -1.337 -14.388 -22.143 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR B O 535 ATOM 1567 C CB . THR B 535 100 . 1.334 -15.402 -20.631 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR B CB 535 ATOM 1568 C CG2 . THR B 535 100 . 0.660 -14.599 -19.526 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR B CG2 535 ATOM 1569 O OG1 . THR B 535 100 . 2.167 -16.415 -20.054 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR B OG1 535 ATOM 1570 N N . ARG B 535 101 . 0.341 -14.773 -23.593 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B N 535 ATOM 1571 C CA . ARG B 535 101 . -0.130 -13.803 -24.573 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B CA 535 ATOM 1572 C C . ARG B 535 101 . -1.460 -14.245 -25.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B C 535 ATOM 1573 O O . ARG B 535 101 . -2.324 -13.416 -25.462 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B O 535 ATOM 1574 C CB . ARG B 535 101 . 0.911 -13.608 -25.675 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B CB 535 ATOM 1575 C CG . ARG B 535 101 . 2.217 -13.016 -25.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B CG 535 ATOM 1576 C CD . ARG B 535 101 . 3.179 -12.719 -26.317 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B CD 535 ATOM 1577 N NE . ARG B 535 101 . 4.462 -12.230 -25.820 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B NE 535 ATOM 1578 C CZ . ARG B 535 101 . 5.379 -11.624 -26.568 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B CZ 535 ATOM 1579 N NH1 . ARG B 535 101 . 5.166 -11.419 -27.862 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 101 ARG B NH1 535 ATOM 1580 N NH2 . ARG B 535 101 . 6.514 -11.216 -26.016 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B NH2 535 ATOM 1581 N N . SER B 535 102 . -1.618 -15.552 -25.358 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER B N 535 ATOM 1582 C CA . SER B 535 102 . -2.871 -16.104 -25.862 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER B CA 535 ATOM 1583 C C . SER B 535 102 . -4.003 -15.840 -24.873 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER B C 535 ATOM 1584 O O . SER B 535 102 . -5.106 -15.455 -25.260 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER B O 535 ATOM 1585 C CB . SER B 535 102 . -2.735 -17.606 -26.116 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER B CB 535 ATOM 1586 O OG . SER B 535 102 . -1.573 -17.891 -26.874 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER B OG 535 ATOM 1587 N N . TYR B 535 103 . -3.719 -16.052 -23.592 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B N 535 ATOM 1588 C CA . TYR B 535 103 . -4.708 -15.836 -22.547 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CA 535 ATOM 1589 C C . TYR B 535 103 . -5.100 -14.365 -22.488 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B C 535 ATOM 1590 O O . TYR B 535 103 . -6.258 -14.033 -22.243 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B O 535 ATOM 1591 C CB . TYR B 535 103 . -4.167 -16.299 -21.193 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CB 535 ATOM 1592 C CG . TYR B 535 103 . -3.917 -17.790 -21.094 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CG 535 ATOM 1593 C CD1 . TYR B 535 103 . -4.318 -18.658 -22.104 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CD1 535 ATOM 1594 C CD2 . TYR B 535 103 . -3.285 -18.330 -19.984 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CD2 535 ATOM 1595 C CE1 . TYR B 535 103 . -4.091 -20.017 -22.010 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CE1 535 ATOM 1596 C CE2 . TYR B 535 103 . -3.055 -19.688 -19.882 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CE2 535 ATOM 1597 C CZ . TYR B 535 103 . -3.460 -20.525 -20.897 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CZ 535 ATOM 1598 O OH . TYR B 535 103 . -3.236 -21.878 -20.806 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B OH 535 ATOM 1599 N N . ILE B 535 104 . -4.127 -13.488 -22.712 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B N 535 ATOM 1600 C CA . ILE B 535 104 . -4.389 -12.055 -22.750 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B CA 535 ATOM 1601 C C . ILE B 535 104 . -5.319 -11.714 -23.916 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B C 535 ATOM 1602 O O . ILE B 535 104 . -6.255 -10.930 -23.757 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B O 535 ATOM 1603 C CB . ILE B 535 104 . -3.072 -11.252 -22.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B CB 535 ATOM 1604 C CG1 . ILE B 535 104 . -2.332 -11.316 -21.511 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B CG1 535 ATOM 1605 C CG2 . ILE B 535 104 . -3.341 -9.793 -23.220 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B CG2 535 ATOM 1606 C CD1 . ILE B 535 104 . -0.925 -10.728 -21.529 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B CD1 535 ATOM 1607 N N . ASP B 535 105 . -5.068 -12.309 -25.081 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP B N 535 ATOM 1608 C CA . ASP B 535 105 . -5.925 -12.092 -26.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP B CA 535 ATOM 1609 C C . ASP B 535 105 . -7.356 -12.541 -25.969 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP B C 535 ATOM 1610 O O . ASP B 535 105 . -8.311 -11.868 -26.350 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP B O 535 ATOM 1611 C CB . ASP B 535 105 . -5.388 -12.839 -27.473 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP B CB 535 ATOM 1612 C CG . ASP B 535 105 . -4.224 -12.127 -28.138 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP B CG 535 ATOM 1613 O OD1 . ASP B 535 105 . -4.012 -10.926 -27.870 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP B OD1 535 ATOM 1614 O OD2 . ASP B 535 105 . -3.523 -12.773 -28.945 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 105 ASP B OD2 535 ATOM 1615 N N . ILE B 535 106 . -7.497 -13.684 -25.308 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B N 535 ATOM 1616 C CA . ILE B 535 106 . -8.815 -14.227 -25.004 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B CA 535 ATOM 1617 C C . ILE B 535 106 . -9.570 -13.301 -24.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B C 535 ATOM 1618 O O . ILE B 535 106 . -10.741 -13.002 -24.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B O 535 ATOM 1619 C CB . ILE B 535 106 . -8.704 -15.638 -24.398 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B CB 535 ATOM 1620 C CG1 . ILE B 535 106 . -8.200 -16.611 -25.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B CG1 535 ATOM 1621 C CG2 . ILE B 535 106 . -10.052 -16.121 -23.863 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B CG2 535 ATOM 1622 C CD1 . ILE B 535 106 . -7.684 -17.917 -24.914 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B CD1 535 ATOM 1623 N N . ILE B 535 107 . -8.895 -12.835 -23.012 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B N 535 ATOM 1624 C CA . ILE B 535 107 . -9.522 -11.928 -22.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B CA 535 ATOM 1625 C C . ILE B 535 107 . -9.860 -10.611 -22.745 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B C 535 ATOM 1626 O O . ILE B 535 107 . -10.922 -10.037 -22.508 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B O 535 ATOM 1627 C CB . ILE B 535 107 . -8.613 -11.681 -20.832 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B CB 535 ATOM 1628 C CG1 . ILE B 535 107 . -8.428 -12.985 -20.060 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B CG1 535 ATOM 1629 C CG2 . ILE B 535 107 . -9.202 -10.618 -19.895 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B CG2 535 ATOM 1630 C CD1 . ILE B 535 107 . -7.197 -13.007 -19.218 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B CD1 535 ATOM 1631 N N . ASN B 535 108 . -8.966 -10.145 -23.613 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B N 535 ATOM 1632 C CA . ASN B 535 108 . -9.213 -8.929 -24.381 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B CA 535 ATOM 1633 C C . ASN B 535 108 . -10.467 -9.041 -25.240 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B C 535 ATOM 1634 O O . ASN B 535 108 . -11.313 -8.150 -25.232 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B O 535 ATOM 1635 C CB . ASN B 535 108 . -8.013 -8.599 -25.269 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B CB 535 ATOM 1636 C CG . ASN B 535 108 . -7.015 -7.686 -24.587 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B CG 535 ATOM 1637 N ND2 . ASN B 535 108 . -6.024 -8.277 -23.932 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B ND2 535 ATOM 1638 O OD1 . ASN B 535 108 . -7.131 -6.462 -24.651 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B OD1 535 ATOM 1639 N N . ILE B 535 109 . -10.585 -10.139 -25.977 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B N 535 ATOM 1640 C CA . ILE B 535 109 . -11.716 -10.337 -26.873 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B CA 535 ATOM 1641 C C . ILE B 535 109 . -13.027 -10.428 -26.094 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B C 535 ATOM 1642 O O . ILE B 535 109 . -14.003 -9.754 -26.421 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B O 535 ATOM 1643 C CB . ILE B 535 109 . -11.530 -11.614 -27.728 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B CB 535 ATOM 1644 C CG1 . ILE B 535 109 . -10.370 -11.422 -28.707 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B CG1 535 ATOM 1645 C CG2 . ILE B 535 109 . -12.807 -11.953 -28.508 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B CG2 535 ATOM 1646 C CD1 . ILE B 535 109 . -9.899 -12.703 -29.372 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B CD1 535 ATOM 1647 N N . TYR B 535 110 . -13.041 -11.257 -25.058 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B N 535 ATOM 1648 C CA . TYR B 535 110 . -14.281 -11.573 -24.356 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CA 535 ATOM 1649 C C . TYR B 535 110 . -14.757 -10.451 -23.429 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B C 535 ATOM 1650 O O . TYR B 535 110 . -15.956 -10.187 -23.348 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B O 535 ATOM 1651 C CB . TYR B 535 110 . -14.110 -12.876 -23.569 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CB 535 ATOM 1652 C CG . TYR B 535 110 . -14.183 -14.117 -24.440 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CG 535 ATOM 1653 C CD1 . TYR B 535 110 . -13.240 -14.350 -25.433 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CD1 535 ATOM 1654 C CD2 . TYR B 535 110 . -15.196 -15.052 -24.271 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CD2 535 ATOM 1655 C CE1 . TYR B 535 110 . -13.303 -15.477 -26.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CE1 535 ATOM 1656 C CE2 . TYR B 535 110 . -15.266 -16.185 -25.067 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CE2 535 ATOM 1657 C CZ . TYR B 535 110 . -14.317 -16.391 -26.045 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CZ 535 ATOM 1658 O OH . TYR B 535 110 . -14.379 -17.514 -26.841 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B OH 535 ATOM 1659 N N . CYS B 535 111 . -13.832 -9.787 -22.739 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS B N 535 ATOM 1660 C CA . CYS B 535 111 . -14.212 -8.730 -21.800 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS B CA 535 ATOM 1661 C C . CYS B 535 111 . -14.517 -7.416 -22.509 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS B C 535 ATOM 1662 O O . CYS B 535 111 . -15.288 -6.601 -22.003 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS B O 535 ATOM 1663 C CB . CYS B 535 111 . -13.116 -8.507 -20.758 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS B CB 535 ATOM 1664 S SG . CYS B 535 111 . -12.975 -9.847 -19.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS B SG 535 ATOM 1665 N N . ASP B 535 112 . -13.910 -7.202 -23.672 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP B N 535 ATOM 1666 C CA . ASP B 535 112 . -14.223 -6.020 -24.468 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP B CA 535 ATOM 1667 C C . ASP B 535 112 . -15.677 -6.078 -24.914 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP B C 535 ATOM 1668 O O . ASP B 535 112 . -16.380 -5.070 -24.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP B O 535 ATOM 1669 C CB . ASP B 535 112 . -13.303 -5.904 -25.685 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP B CB 535 ATOM 1670 C CG . ASP B 535 112 . -11.931 -5.355 -25.335 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP B CG 535 ATOM 1671 O OD1 . ASP B 535 112 . -11.592 -5.296 -24.132 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP B OD1 535 ATOM 1672 O OD2 . ASP B 535 112 . -11.187 -4.990 -26.270 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 112 ASP B OD2 535 ATOM 1673 N N . LYS B 535 113 . -16.125 -7.269 -25.301 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B N 535 ATOM 1674 C CA . LYS B 535 113 . -17.494 -7.453 -25.766 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B CA 535 ATOM 1675 C C . LYS B 535 113 . -18.490 -7.258 -24.624 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B C 535 ATOM 1676 O O . LYS B 535 113 . -19.503 -6.579 -24.785 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B O 535 ATOM 1677 C CB . LYS B 535 113 . -17.672 -8.841 -26.381 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B CB 535 ATOM 1678 C CG . LYS B 535 113 . -18.978 -9.002 -27.145 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B CG 535 ATOM 1679 C CD . LYS B 535 113 . -19.091 -10.372 -27.791 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B CD 535 ATOM 1680 C CE . LYS B 535 113 . -20.334 -10.467 -28.665 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B CE 535 ATOM 1681 N NZ . LYS B 535 113 . -21.581 -10.168 -27.905 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 113 LYS B NZ 535 ATOM 1682 N N . VAL B 535 114 . -18.196 -7.860 -23.475 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL B N 535 ATOM 1683 C CA . VAL B 535 114 . -19.023 -7.695 -22.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL B CA 535 ATOM 1684 C C . VAL B 535 114 . -19.059 -6.218 -21.898 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL B C 535 ATOM 1685 O O . VAL B 535 114 . -20.125 -5.669 -21.631 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL B O 535 ATOM 1686 C CB . VAL B 535 114 . -18.490 -8.568 -21.104 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL B CB 535 ATOM 1687 C CG1 . VAL B 535 114 . -19.158 -8.222 -19.757 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL B CG1 535 ATOM 1688 C CG2 . VAL B 535 114 . -18.690 -10.039 -21.419 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL B CG2 535 ATOM 1689 N N . SER B 535 115 . -17.896 -5.572 -21.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER B N 535 ATOM 1690 C CA . SER B 535 115 . -17.811 -4.167 -21.518 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER B CA 535 ATOM 1691 C C . SER B 535 115 . -18.616 -3.279 -22.462 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER B C 535 ATOM 1692 O O . SER B 535 115 . -19.209 -2.287 -22.037 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER B O 535 ATOM 1693 C CB . SER B 535 115 . -16.352 -3.707 -21.481 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER B CB 535 ATOM 1694 O OG . SER B 535 115 . -15.650 -4.343 -20.428 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER B OG 535 ATOM 1695 N N . ASN B 535 116 . -18.639 -3.638 -23.741 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B N 535 ATOM 1696 C CA . ASN B 535 116 . -19.398 -2.879 -24.729 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B CA 535 ATOM 1697 C C . ASN B 535 116 . -20.889 -3.182 -24.644 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B C 535 ATOM 1698 O O . ASN B 535 116 . -21.713 -2.271 -24.599 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B O 535 ATOM 1699 C CB . ASN B 535 116 . -18.887 -3.174 -26.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B CB 535 ATOM 1700 C CG . ASN B 535 116 . -17.454 -2.728 -26.346 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B CG 535 ATOM 1701 N ND2 . ASN B 535 116 . -16.708 -3.486 -27.142 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B ND2 535 ATOM 1702 O OD1 . ASN B 535 116 . -17.021 -1.717 -25.793 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B OD1 535 ATOM 1703 N N . ASP B 535 117 . -21.226 -4.468 -24.624 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP B N 535 ATOM 1704 C CA . ASP B 535 117 . -22.617 -4.907 -24.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP B CA 535 ATOM 1705 C C . ASP B 535 117 . -23.334 -4.398 -23.324 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP B C 535 ATOM 1706 O O . ASP B 535 117 . -24.493 -3.988 -23.393 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP B O 535 ATOM 1707 C CB . ASP B 535 117 . -22.689 -6.435 -24.614 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP B CB 535 ATOM 1708 C CG . ASP B 535 117 . -22.406 -6.996 -25.998 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP B CG 535 ATOM 1709 O OD1 . ASP B 535 117 . -22.006 -6.219 -26.893 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP B OD1 535 ATOM 1710 O OD2 . ASP B 535 117 . -22.578 -8.219 -26.188 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 117 ASP B OD2 535 ATOM 1711 N N . TYR B 535 118 . -22.638 -4.428 -22.191 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B N 535 ATOM 1712 C CA . TYR B 535 118 . -23.228 -4.058 -20.907 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CA 535 ATOM 1713 C C . TYR B 535 118 . -22.650 -2.748 -20.380 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B C 535 ATOM 1714 O O . TYR B 535 118 . -22.599 -2.522 -19.172 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B O 535 ATOM 1715 C CB . TYR B 535 118 . -23.010 -5.182 -19.893 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CB 535 ATOM 1716 C CG . TYR B 535 118 . -23.654 -6.483 -20.308 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CG 535 ATOM 1717 C CD1 . TYR B 535 118 . -24.981 -6.749 -20.001 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CD1 535 ATOM 1718 C CD2 . TYR B 535 118 . -22.942 -7.439 -21.018 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CD2 535 ATOM 1719 C CE1 . TYR B 535 118 . -25.578 -7.933 -20.382 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CE1 535 ATOM 1720 C CE2 . TYR B 535 118 . -23.531 -8.628 -21.404 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CE2 535 ATOM 1721 C CZ . TYR B 535 118 . -24.850 -8.869 -21.082 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CZ 535 ATOM 1722 O OH . TYR B 535 118 . -25.445 -10.049 -21.462 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B OH 535 ATOM 1723 N N . ASN B 535 119 . -22.228 -1.887 -21.301 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B N 535 ATOM 1724 C CA . ASN B 535 119 . -21.638 -0.597 -20.957 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B CA 535 ATOM 1725 C C . ASN B 535 119 . -22.529 0.242 -20.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B C 535 ATOM 1726 O O . ASN B 535 119 . -22.048 0.841 -19.078 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B O 535 ATOM 1727 C CB . ASN B 535 119 . -21.322 0.182 -22.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B CB 535 ATOM 1728 C CG . ASN B 535 119 . -21.341 1.683 -22.028 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B CG 535 ATOM 1729 N ND2 . ASN B 535 119 . -22.452 2.314 -22.393 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B ND2 535 ATOM 1730 O OD1 . ASN B 535 119 . -20.370 2.270 -21.551 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B OD1 535 ATOM 1731 N N . ARG B 535 120 . -23.824 0.282 -20.339 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B N 535 ATOM 1732 C CA . ARG B 535 120 . -24.773 1.011 -19.503 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B CA 535 ATOM 1733 C C . ARG B 535 120 . -24.827 0.402 -18.105 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B C 535 ATOM 1734 O O . ARG B 535 120 . -24.867 1.124 -17.110 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B O 535 ATOM 1735 C CB . ARG B 535 120 . -26.168 1.006 -20.128 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B CB 535 ATOM 1736 C CG . ARG B 535 120 . -26.269 1.748 -21.452 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B CG 535 ATOM 1737 C CD . ARG B 535 120 . -26.156 3.253 -21.281 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B CD 535 ATOM 1738 N NE . ARG B 535 120 . -26.676 3.966 -22.450 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B NE 535 ATOM 1739 C CZ . ARG B 535 120 . -27.903 4.477 -22.549 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B CZ 535 ATOM 1740 N NH1 . ARG B 535 120 . -28.769 4.379 -21.546 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 120 ARG B NH1 535 ATOM 1741 N NH2 . ARG B 535 120 . -28.266 5.100 -23.663 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B NH2 535 ATOM 1742 N N . ASP B 535 121 . -24.823 -0.927 -18.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP B N 535 ATOM 1743 C CA . ASP B 535 121 . -24.866 -1.640 -16.768 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP B CA 535 ATOM 1744 C C . ASP B 535 121 . -23.613 -1.362 -15.941 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP B C 535 ATOM 1745 O O . ASP B 535 121 . -23.680 -1.244 -14.718 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP B O 535 ATOM 1746 C CB . ASP B 535 121 . -25.016 -3.148 -16.997 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP B CB 535 ATOM 1747 C CG . ASP B 535 121 . -26.194 -3.489 -17.890 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP B CG 535 ATOM 1748 O OD1 . ASP B 535 121 . -26.369 -2.816 -18.926 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP B OD1 535 ATOM 1749 O OD2 . ASP B 535 121 . -26.948 -4.428 -17.554 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 121 ASP B OD2 535 ATOM 1750 N N . MET B 535 122 . -22.473 -1.259 -16.617 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B N 535 ATOM 1751 C CA . MET B 535 122 . -21.205 -0.999 -15.946 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B CA 535 ATOM 1752 C C . MET B 535 122 . -21.182 0.404 -15.343 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B C 535 ATOM 1753 O O . MET B 535 122 . -20.721 0.595 -14.216 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B O 535 ATOM 1754 C CB . MET B 535 122 . -20.036 -1.173 -16.920 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B CB 535 ATOM 1755 C CG . MET B 535 122 . -19.855 -2.597 -17.434 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B CG 535 ATOM 1756 S SD . MET B 535 122 . -19.414 -3.779 -16.148 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B SD 535 ATOM 1757 C CE . MET B 535 122 . -19.845 -5.321 -16.951 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B CE 535 ATOM 1758 N N . ASN B 535 123 . -21.678 1.383 -16.093 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B N 535 ATOM 1759 C CA . ASN B 535 123 . -21.697 2.769 -15.631 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B CA 535 ATOM 1760 C C . ASN B 535 123 . -22.527 2.946 -14.362 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B C 535 ATOM 1761 O O . ASN B 535 123 . -22.073 3.551 -13.392 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B O 535 ATOM 1762 C CB . ASN B 535 123 . -22.241 3.694 -16.727 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B CB 535 ATOM 1763 C CG . ASN B 535 123 . -21.324 3.775 -17.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B CG 535 ATOM 1764 N ND2 . ASN B 535 123 . -21.860 4.249 -19.055 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B ND2 535 ATOM 1765 O OD1 . ASN B 535 123 . -20.146 3.425 -17.860 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B OD1 535 ATOM 1766 N N . ILE B 535 124 . -23.748 2.425 -14.377 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B N 535 ATOM 1767 C CA . ILE B 535 124 . -24.649 2.577 -13.238 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B CA 535 ATOM 1768 C C . ILE B 535 124 . -24.168 1.760 -12.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B C 535 ATOM 1769 O O . ILE B 535 124 . -24.446 2.114 -10.891 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B O 535 ATOM 1770 C CB . ILE B 535 124 . -26.111 2.188 -13.608 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B CB 535 ATOM 1771 C CG1 . ILE B 535 124 . -26.183 0.794 -14.256 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B CG1 535 ATOM 1772 C CG2 . ILE B 535 124 . -26.710 3.275 -14.504 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B CG2 535 ATOM 1773 C CD1 . ILE B 535 124 . -27.321 0.617 -15.266 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B CD1 535 ATOM 1774 N N . MET B 535 125 . -23.425 0.688 -12.287 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B N 535 ATOM 1775 C CA . MET B 535 125 . -22.852 -0.093 -11.196 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B CA 535 ATOM 1776 C C . MET B 535 125 . -21.655 0.626 -10.579 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B C 535 ATOM 1777 O O . MET B 535 125 . -21.354 0.437 -9.400 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B O 535 ATOM 1778 C CB . MET B 535 125 . -22.448 -1.483 -11.684 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B CB 535 ATOM 1779 C CG . MET B 535 125 . -23.637 -2.415 -11.856 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B CG 535 ATOM 1780 S SD . MET B 535 125 . -23.294 -3.803 -12.948 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B SD 535 ATOM 1781 C CE . MET B 535 125 . -22.303 -4.829 -11.880 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B CE 535 ATOM 1782 N N . TYR B 535 126 . -20.978 1.457 -11.366 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B N 535 ATOM 1783 C CA . TYR B 535 126 . -19.910 2.287 -10.825 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CA 535 ATOM 1784 C C . TYR B 535 126 . -20.488 3.321 -9.868 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B C 535 ATOM 1785 O O . TYR B 535 126 . -19.902 3.607 -8.824 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B O 535 ATOM 1786 C CB . TYR B 535 126 . -19.129 2.991 -11.934 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CB 535 ATOM 1787 C CG . TYR B 535 126 . -18.271 4.122 -11.413 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CG 535 ATOM 1788 C CD1 . TYR B 535 126 . -17.077 3.864 -10.753 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CD1 535 ATOM 1789 C CD2 . TYR B 535 126 . -18.662 5.446 -11.565 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CD2 535 ATOM 1790 C CE1 . TYR B 535 126 . -16.293 4.889 -10.267 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CE1 535 ATOM 1791 C CE2 . TYR B 535 126 . -17.881 6.481 -11.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CE2 535 ATOM 1792 C CZ . TYR B 535 126 . -16.698 6.196 -10.435 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CZ 535 ATOM 1793 O OH . TYR B 535 126 . -15.914 7.218 -9.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B OH 535 ATOM 1794 N N . ASP B 535 127 . -21.637 3.879 -10.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP B N 535 ATOM 1795 C CA . ASP B 535 127 . -22.309 4.873 -9.408 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP B CA 535 ATOM 1796 C C . ASP B 535 127 . -22.626 4.298 -8.031 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP B C 535 ATOM 1797 O O . ASP B 535 127 . -22.592 5.011 -7.029 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP B O 535 ATOM 1798 C CB . ASP B 535 127 . -23.593 5.362 -10.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP B CB 535 ATOM 1799 C CG . ASP B 535 127 . -23.326 6.124 -11.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP B CG 535 ATOM 1800 O OD1 . ASP B 535 127 . -22.208 6.656 -11.536 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP B OD1 535 ATOM 1801 O OD2 . ASP B 535 127 . -24.242 6.195 -12.218 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 127 ASP B OD2 535 ATOM 1802 N N . MET B 535 128 . -22.929 3.005 -7.987 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B N 535 ATOM 1803 C CA . MET B 535 128 . -23.165 2.322 -6.721 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B CA 535 ATOM 1804 C C . MET B 535 128 . -21.858 2.131 -5.964 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B C 535 ATOM 1805 O O . MET B 535 128 . -21.835 2.174 -4.737 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B O 535 ATOM 1806 C CB . MET B 535 128 . -23.833 0.965 -6.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B CB 535 ATOM 1807 C CG . MET B 535 128 . -25.269 1.056 -7.432 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B CG 535 ATOM 1808 S SD . MET B 535 128 . -26.095 -0.539 -7.473 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B SD 535 ATOM 1809 C CE . MET B 535 128 . -25.197 -1.316 -8.814 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B CE 535 ATOM 1810 N N . ALA B 535 129 . -20.773 1.918 -6.704 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA B N 535 ATOM 1811 C CA . ALA B 535 129 . -19.467 1.675 -6.102 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA B CA 535 ATOM 1812 C C . ALA B 535 129 . -18.859 2.960 -5.550 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA B C 535 ATOM 1813 O O . ALA B 535 129 . -18.031 2.920 -4.641 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA B O 535 ATOM 1814 C CB . ALA B 535 129 . -18.528 1.045 -7.115 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA B CB 535 ATOM 1815 N N . SER B 535 130 . -19.270 4.098 -6.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER B N 535 ATOM 1816 C CA . SER B 535 130 . -18.771 5.388 -5.641 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER B CA 535 ATOM 1817 C C . SER B 535 130 . -19.458 5.798 -4.338 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER B C 535 ATOM 1818 O O . SER B 535 130 . -19.158 6.848 -3.770 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER B O 535 ATOM 1819 C CB . SER B 535 130 . -18.982 6.458 -6.714 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER B CB 535 ATOM 1820 O OG . SER B 535 130 . -20.359 6.651 -6.977 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER B OG 535 ATOM 1821 N N . THR B 535 131 . -20.384 4.960 -3.879 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR B N 535 ATOM 1822 C CA . THR B 535 131 . -21.061 5.149 -2.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR B CA 535 ATOM 1823 C C . THR B 535 131 . -20.053 5.217 -1.455 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR B C 535 ATOM 1824 O O . THR B 535 131 . -18.978 4.621 -1.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR B O 535 ATOM 1825 C CB . THR B 535 131 . -22.071 4.003 -2.347 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR B CB 535 ATOM 1826 C CG2 . THR B 535 131 . -22.642 4.051 -0.939 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR B CG2 535 ATOM 1827 O OG1 . THR B 535 131 . -23.146 4.095 -3.291 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR B OG1 535 ATOM 1828 N N . LYS B 535 132 . -20.406 5.954 -0.406 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B N 535 ATOM 1829 C CA . LYS B 535 132 . -19.537 6.120 0.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B CA 535 ATOM 1830 C C . LYS B 535 132 . -19.200 4.781 1.413 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B C 535 ATOM 1831 O O . LYS B 535 132 . -18.035 4.486 1.683 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B O 535 ATOM 1832 C CB . LYS B 535 132 . -20.203 7.046 1.778 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B CB 535 ATOM 1833 C CG . LYS B 535 132 . -19.287 7.510 2.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B CG 535 ATOM 1834 C CD . LYS B 535 132 . -20.061 8.285 3.961 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B CD 535 ATOM 1835 C CE . LYS B 535 132 . -19.137 8.871 5.020 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B CE 535 ATOM 1836 N NZ . LYS B 535 132 . -18.314 7.831 5.698 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 132 LYS B NZ 535 ATOM 1837 N N . SER B 535 133 . -20.228 3.976 1.661 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER B N 535 ATOM 1838 C CA . SER B 535 133 . -20.080 2.714 2.384 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER B CA 535 ATOM 1839 C C . SER B 535 133 . -19.527 1.557 1.545 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER B C 535 ATOM 1840 O O . SER B 535 133 . -19.434 0.430 2.034 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER B O 535 ATOM 1841 C CB . SER B 535 133 . -21.432 2.302 2.972 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER B CB 535 ATOM 1842 O OG . SER B 535 133 . -22.404 2.147 1.952 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER B OG 535 ATOM 1843 N N . PHE B 535 134 . -19.164 1.823 0.293 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B N 535 ATOM 1844 C CA . PHE B 535 134 . -18.581 0.787 -0.560 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CA 535 ATOM 1845 C C . PHE B 535 134 . -17.097 0.617 -0.263 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B C 535 ATOM 1846 O O . PHE B 535 134 . -16.366 1.600 -0.144 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B O 535 ATOM 1847 C CB . PHE B 535 134 . -18.777 1.123 -2.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CB 535 ATOM 1848 C CG . PHE B 535 134 . -18.113 0.147 -2.982 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CG 535 ATOM 1849 C CD1 . PHE B 535 134 . -16.793 0.319 -3.369 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CD1 535 ATOM 1850 C CD2 . PHE B 535 134 . -18.813 -0.939 -3.482 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CD2 535 ATOM 1851 C CE1 . PHE B 535 134 . -16.185 -0.575 -4.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CE1 535 ATOM 1852 C CE2 . PHE B 535 134 . -18.211 -1.834 -4.348 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CE2 535 ATOM 1853 C CZ . PHE B 535 134 . -16.895 -1.653 -4.722 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CZ 535 ATOM 1854 N N . THR B 535 135 . -16.658 -0.633 -0.147 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR B N 535 ATOM 1855 C CA . THR B 535 135 . -15.247 -0.937 0.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR B CA 535 ATOM 1856 C C . THR B 535 135 . -14.830 -2.102 -0.832 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR B C 535 ATOM 1857 O O . THR B 535 135 . -15.580 -3.064 -1.004 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR B O 535 ATOM 1858 C CB . THR B 535 135 . -14.938 -1.290 1.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR B CB 535 ATOM 1859 C CG2 . THR B 535 135 . -15.537 -0.258 2.468 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR B CG2 535 ATOM 1860 O OG1 . THR B 535 135 . -15.470 -2.583 1.828 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR B OG1 535 ATOM 1861 N N . VAL B 535 136 . -13.630 -2.011 -1.393 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL B N 535 ATOM 1862 C CA . VAL B 535 136 . -13.103 -3.071 -2.241 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL B CA 535 ATOM 1863 C C . VAL B 535 136 . -12.969 -4.370 -1.447 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL B C 535 ATOM 1864 O O . VAL B 535 136 . -13.216 -5.453 -1.976 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL B O 535 ATOM 1865 C CB . VAL B 535 136 . -11.736 -2.678 -2.847 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL B CB 535 ATOM 1866 C CG1 . VAL B 535 136 . -11.124 -3.842 -3.623 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL B CG1 535 ATOM 1867 C CG2 . VAL B 535 136 . -11.895 -1.469 -3.758 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL B CG2 535 ATOM 1868 N N . TYR B 535 137 . -12.584 -4.255 -0.180 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B N 535 ATOM 1869 C CA . TYR B 535 137 . -12.426 -5.426 0.680 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CA 535 ATOM 1870 C C . TYR B 535 137 . -13.717 -6.238 0.729 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B C 535 ATOM 1871 O O . TYR B 535 137 . -13.721 -7.435 0.442 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B O 535 ATOM 1872 C CB . TYR B 535 137 . -12.027 -5.019 2.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CB 535 ATOM 1873 C CG . TYR B 535 137 . -10.810 -4.125 2.192 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CG 535 ATOM 1874 C CD1 . TYR B 535 137 . -9.536 -4.627 1.964 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CD1 535 ATOM 1875 C CD2 . TYR B 535 137 . -10.935 -2.783 2.528 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CD2 535 ATOM 1876 C CE1 . TYR B 535 137 . -8.422 -3.815 2.055 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CE1 535 ATOM 1877 C CE2 . TYR B 535 137 . -9.826 -1.964 2.621 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CE2 535 ATOM 1878 C CZ . TYR B 535 137 . -8.573 -2.485 2.384 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CZ 535 ATOM 1879 O OH . TYR B 535 137 . -7.466 -1.672 2.477 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B OH 535 ATOM 1880 N N . ASP B 535 138 . -14.814 -5.575 1.088 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP B N 535 ATOM 1881 C CA . ASP B 535 138 . -16.112 -6.235 1.183 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP B CA 535 ATOM 1882 C C . ASP B 535 138 . -16.602 -6.714 -0.179 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP B C 535 ATOM 1883 O O . ASP B 535 138 . -17.209 -7.778 -0.278 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP B O 535 ATOM 1884 C CB . ASP B 535 138 . -17.154 -5.301 1.802 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP B CB 535 ATOM 1885 C CG . ASP B 535 138 . -16.959 -5.112 3.296 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP B CG 535 ATOM 1886 O OD1 . ASP B 535 138 . -16.528 -6.072 3.968 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP B OD1 535 ATOM 1887 O OD2 . ASP B 535 138 . -17.245 -4.005 3.799 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 138 ASP B OD2 535 ATOM 1888 N N . ILE B 535 139 . -16.373 -5.935 -1.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B N 535 ATOM 1889 C CA . ILE B 535 139 . -16.797 -6.346 -2.579 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B CA 535 ATOM 1890 C C . ILE B 535 139 . -16.050 -7.588 -3.011 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B C 535 ATOM 1891 O O . ILE B 535 139 . -16.637 -8.451 -3.546 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B O 535 ATOM 1892 C CB . ILE B 535 139 . -16.772 -5.217 -3.662 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B CB 535 ATOM 1893 C CG1 . ILE B 535 139 . -16.836 -5.722 -5.115 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B CG1 535 ATOM 1894 C CG2 . ILE B 535 139 . -15.558 -4.367 -3.553 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B CG2 535 ATOM 1895 C CD1 . ILE B 535 139 . -18.229 -6.046 -5.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B CD1 535 ATOM 1896 N N . ASN B 535 140 . -14.760 -7.660 -2.717 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B N 535 ATOM 1897 C CA . ASN B 535 140 . -13.973 -8.849 -3.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B CA 535 ATOM 1898 C C . ASN B 535 140 . -14.601 -10.104 -2.429 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B C 535 ATOM 1899 O O . ASN B 535 140 . -14.707 -11.130 -3.099 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B O 535 ATOM 1900 C CB . ASN B 535 140 . -12.548 -8.696 -2.492 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B CB 535 ATOM 1901 C CG . ASN B 535 140 . -11.726 -9.959 -2.672 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B CG 535 ATOM 1902 N ND2 . ASN B 535 140 . -11.655 -10.772 -1.625 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B ND2 535 ATOM 1903 O OD1 . ASN B 535 140 . -11.170 -10.205 -3.742 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B OD1 535 ATOM 1904 N N . ASN B 535 141 . -15.028 -10.006 -1.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B N 535 ATOM 1905 C CA . ASN B 535 141 . -15.605 -11.138 -0.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B CA 535 ATOM 1906 C C . ASN B 535 141 . -16.953 -11.562 -1.040 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B C 535 ATOM 1907 O O . ASN B 535 141 . -17.263 -12.752 -1.093 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B O 535 ATOM 1908 C CB . ASN B 535 141 . -15.752 -10.800 1.029 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B CB 535 ATOM 1909 C CG . ASN B 535 141 . -14.409 -10.607 1.720 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B CG 535 ATOM 1910 N ND2 . ASN B 535 141 . -14.432 -10.008 2.908 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B ND2 535 ATOM 1911 O OD1 . ASN B 535 141 . -13.366 -10.999 1.195 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B OD1 535 ATOM 1912 N N . GLU B 535 142 . -17.749 -10.591 -1.476 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B N 535 ATOM 1913 C CA . GLU B 535 142 . -19.033 -10.888 -2.105 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B CA 535 ATOM 1914 C C . GLU B 535 142 . -18.827 -11.543 -3.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B C 535 ATOM 1915 O O . GLU B 535 142 . -19.558 -12.457 -3.839 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B O 535 ATOM 1916 C CB . GLU B 535 142 . -19.875 -9.619 -2.257 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B CB 535 ATOM 1917 C CG . GLU B 535 142 . -20.241 -8.944 -0.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B CG 535 ATOM 1918 C CD . GLU B 535 142 . -20.997 -9.855 0.009 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B CD 535 ATOM 1919 O OE1 . GLU B 535 142 . -21.670 -10.794 -0.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B OE1 535 ATOM 1920 O OE2 . GLU B 535 142 . -20.912 -9.633 1.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 142 GLU B OE2 535 ATOM 1921 N N . VAL B 535 143 . -17.833 -11.067 -4.208 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL B N 535 ATOM 1922 C CA . VAL B 535 143 . -17.474 -11.676 -5.484 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL B CA 535 ATOM 1923 C C . VAL B 535 143 . -17.045 -13.120 -5.251 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL B C 535 ATOM 1924 O O . VAL B 535 143 . -17.475 -14.025 -5.966 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL B O 535 ATOM 1925 C CB . VAL B 535 143 . -16.343 -10.881 -6.189 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL B CB 535 ATOM 1926 C CG1 . VAL B 535 143 . -15.759 -11.643 -7.384 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL B CG1 535 ATOM 1927 C CG2 . VAL B 535 143 . -16.863 -9.533 -6.647 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL B CG2 535 ATOM 1928 N N . ASN B 535 144 . -16.202 -13.329 -4.245 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B N 535 ATOM 1929 C CA . ASN B 535 144 . -15.749 -14.668 -3.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B CA 535 ATOM 1930 C C . ASN B 535 144 . -16.939 -15.576 -3.607 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B C 535 ATOM 1931 O O . ASN B 535 144 . -16.984 -16.721 -4.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B O 535 ATOM 1932 C CB . ASN B 535 144 . -14.800 -14.623 -2.701 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B CB 535 ATOM 1933 C CG . ASN B 535 144 . -14.248 -15.990 -2.341 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B CG 535 ATOM 1934 N ND2 . ASN B 535 144 . -14.713 -16.545 -1.226 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B ND2 535 ATOM 1935 O OD1 . ASN B 535 144 . -13.402 -16.535 -3.050 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B OD1 535 ATOM 1936 N N . THR B 535 145 . -17.912 -15.043 -2.874 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR B N 535 ATOM 1937 C CA . THR B 535 145 . -19.107 -15.794 -2.503 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR B CA 535 ATOM 1938 C C . THR B 535 145 . -19.917 -16.200 -3.736 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR B C 535 ATOM 1939 O O . THR B 535 145 . -20.345 -17.347 -3.852 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR B O 535 ATOM 1940 C CB . THR B 535 145 . -20.001 -14.974 -1.545 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR B CB 535 ATOM 1941 C CG2 . THR B 535 145 . -21.311 -15.695 -1.251 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR B CG2 535 ATOM 1942 O OG1 . THR B 535 145 . -19.307 -14.755 -0.311 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR B OG1 535 ATOM 1943 N N . ILE B 535 146 . -20.124 -15.268 -4.660 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B N 535 ATOM 1944 C CA . ILE B 535 146 . -20.853 -15.538 -5.888 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B CA 535 ATOM 1945 C C . ILE B 535 146 . -20.203 -16.603 -6.723 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B C 535 ATOM 1946 O O . ILE B 535 146 . -20.885 -17.403 -7.247 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B O 535 ATOM 1947 C CB . ILE B 535 146 . -20.999 -14.302 -6.771 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B CB 535 ATOM 1948 C CG1 . ILE B 535 146 . -21.690 -13.182 -6.018 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B CG1 535 ATOM 1949 C CG2 . ILE B 535 146 . -21.726 -14.613 -8.066 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B CG2 535 ATOM 1950 C CD1 . ILE B 535 146 . -23.176 -13.077 -6.157 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B CD1 535 ATOM 1951 N N . LEU B 535 147 . -18.891 -16.570 -6.860 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B N 535 ATOM 1952 C CA . LEU B 535 147 . -18.194 -17.488 -7.731 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B CA 535 ATOM 1953 C C . LEU B 535 147 . -18.220 -18.897 -7.194 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B C 535 ATOM 1954 O O . LEU B 535 147 . -18.045 -19.830 -7.914 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B O 535 ATOM 1955 C CB . LEU B 535 147 . -16.739 -17.078 -7.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B CB 535 ATOM 1956 C CG . LEU B 535 147 . -16.262 -15.794 -8.593 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B CG 535 ATOM 1957 C CD1 . LEU B 535 147 . -14.814 -15.779 -9.002 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B CD1 535 ATOM 1958 C CD2 . LEU B 535 147 . -17.118 -15.302 -9.712 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B CD2 535 ATOM 1959 N N . MET B 535 148 . -18.392 -19.038 -5.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B N 535 ATOM 1960 C CA . MET B 535 148 . -18.419 -20.339 -5.302 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B CA 535 ATOM 1961 C C . MET B 535 148 . -19.713 -21.032 -5.633 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B C 535 ATOM 1962 O O . MET B 535 148 . -19.714 -22.210 -5.788 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B O 535 ATOM 1963 C CB . MET B 535 148 . -18.228 -20.252 -3.808 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B CB 535 ATOM 1964 C CG . MET B 535 148 . -16.815 -19.927 -3.389 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B CG 535 ATOM 1965 S SD . MET B 535 148 . -15.634 -21.275 -3.554 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B SD 535 ATOM 1966 C CE . MET B 535 148 . -16.446 -22.619 -2.702 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B CE 535 ATOM 1967 N N . ASP B 535 149 . -20.806 -20.301 -5.767 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP B N 535 ATOM 1968 C CA . ASP B 535 149 . -22.077 -20.913 -6.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP B CA 535 ATOM 1969 C C . ASP B 535 149 . -22.382 -20.911 -7.647 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP B C 535 ATOM 1970 O O . ASP B 535 149 . -23.039 -21.785 -8.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP B O 535 ATOM 1971 C CB . ASP B 535 149 . -23.233 -20.235 -5.420 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP B CB 535 ATOM 1972 C CG . ASP B 535 149 . -23.074 -20.224 -3.919 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP B CG 535 ATOM 1973 O OD1 . ASP B 535 149 . -22.858 -21.274 -3.307 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP B OD1 535 ATOM 1974 O OD2 . ASP B 535 149 . -23.193 -19.147 -3.338 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 149 ASP B OD2 535 ATOM 1975 N N . ASN B 535 150 . -21.907 -19.900 -8.319 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B N 535 ATOM 1976 C CA . ASN B 535 150 . -22.058 -19.698 -9.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B CA 535 ATOM 1977 C C . ASN B 535 150 . -20.760 -20.020 -10.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B C 535 ATOM 1978 O O . ASN B 535 150 . -19.759 -19.321 -10.330 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B O 535 ATOM 1979 C CB . ASN B 535 150 . -22.490 -18.257 -10.040 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B CB 535 ATOM 1980 C CG . ASN B 535 150 . -22.895 -18.041 -11.487 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B CG 535 ATOM 1981 N ND2 . ASN B 535 150 . -24.058 -17.433 -11.686 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B ND2 535 ATOM 1982 O OD1 . ASN B 535 150 . -22.177 -18.418 -12.412 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B OD1 535 ATOM 1983 N N . LYS B 535 151 . -20.790 -21.073 -11.303 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B N 535 ATOM 1984 C CA . LYS B 535 151 . -19.591 -21.564 -11.980 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B CA 535 ATOM 1985 C C . LYS B 535 151 . -19.623 -21.318 -13.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B C 535 ATOM 1986 O O . LYS B 535 151 . -18.910 -21.974 -14.248 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B O 535 ATOM 1987 C CB . LYS B 535 151 . -19.410 -23.059 -11.695 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B CB 535 ATOM 1988 C CG . LYS B 535 151 . -19.080 -23.373 -10.241 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B CG 535 ATOM 1989 C CD . LYS B 535 151 . -17.667 -22.931 -9.885 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B CD 535 ATOM 1990 C CE . LYS B 535 151 . -17.430 -22.947 -8.386 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B CE 535 ATOM 1991 N NZ . LYS B 535 151 . -16.197 -22.195 -8.017 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 151 LYS B NZ 535 ATOM 1992 N N . GLY B 535 152 . -20.444 -20.367 -13.921 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY B N 535 ATOM 1993 C CA . GLY B 535 152 . -20.492 -19.986 -15.322 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY B CA 535 ATOM 1994 C C . GLY B 535 152 . -19.344 -19.062 -15.681 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY B C 535 ATOM 1995 O O . GLY B 535 152 . -18.741 -18.439 -14.806 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY B O 535 ATOM 1996 N N . LEU B 535 153 . -19.036 -18.973 -16.971 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B N 535 ATOM 1997 C CA . LEU B 535 153 . -17.962 -18.108 -17.444 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B CA 535 ATOM 1998 C C . LEU B 535 153 . -18.360 -16.641 -17.354 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B C 535 ATOM 1999 O O . LEU B 535 153 . -17.528 -15.780 -17.066 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B O 535 ATOM 2000 C CB . LEU B 535 153 . -17.588 -18.456 -18.887 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B CB 535 ATOM 2001 C CG . LEU B 535 153 . -16.559 -17.544 -19.563 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B CG 535 ATOM 2002 C CD1 . LEU B 535 153 . -15.195 -17.683 -18.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B CD1 535 ATOM 2003 C CD2 . LEU B 535 153 . -16.472 -17.839 -21.050 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B CD2 535 ATOM 2004 N N . GLY B 535 154 . -19.639 -16.371 -17.602 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY B N 535 ATOM 2005 C CA . GLY B 535 154 . -20.148 -15.013 -17.689 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY B CA 535 ATOM 2006 C C . GLY B 535 154 . -19.883 -14.135 -16.479 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY B C 535 ATOM 2007 O O . GLY B 535 154 . -19.446 -12.993 -16.626 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY B O 535 ATOM 2008 N N . VAL B 535 155 . -20.154 -14.651 -15.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL B N 535 ATOM 2009 C CA . VAL B 535 155 . -20.027 -13.841 -14.077 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL B CA 535 ATOM 2010 C C . VAL B 535 155 . -18.566 -13.459 -13.838 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL B C 535 ATOM 2011 O O . VAL B 535 155 . -18.272 -12.407 -13.269 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL B O 535 ATOM 2012 C CB . VAL B 535 155 . -20.603 -14.572 -12.834 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL B CB 535 ATOM 2013 C CG1 . VAL B 535 155 . -19.772 -15.802 -12.458 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL B CG1 535 ATOM 2014 C CG2 . VAL B 535 155 . -20.713 -13.613 -11.655 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL B CG2 535 ATOM 2015 N N . ARG B 535 156 . -17.656 -14.306 -14.304 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B N 535 ATOM 2016 C CA . ARG B 535 156 . -16.230 -14.060 -14.149 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B CA 535 ATOM 2017 C C . ARG B 535 156 . -15.753 -12.994 -15.129 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B C 535 ATOM 2018 O O . ARG B 535 156 . -14.979 -12.110 -14.762 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B O 535 ATOM 2019 C CB . ARG B 535 156 . -15.450 -15.361 -14.336 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B CB 535 ATOM 2020 C CG . ARG B 535 156 . -15.548 -16.271 -13.125 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B CG 535 ATOM 2021 C CD . ARG B 535 156 . -15.510 -17.747 -13.479 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B CD 535 ATOM 2022 N NE . ARG B 535 156 . -15.537 -18.565 -12.266 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B NE 535 ATOM 2023 C CZ . ARG B 535 156 . -16.646 -18.978 -11.658 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B CZ 535 ATOM 2024 N NH1 . ARG B 535 156 . -17.840 -18.671 -12.150 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 156 ARG B NH1 535 ATOM 2025 N NH2 . ARG B 535 156 . -16.562 -19.708 -10.553 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B NH2 535 ATOM 2026 N N . LEU B 535 157 . -16.226 -13.077 -16.368 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B N 535 ATOM 2027 C CA . LEU B 535 157 . -15.919 -12.068 -17.376 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B CA 535 ATOM 2028 C C . LEU B 535 157 . -16.529 -10.716 -17.012 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B C 535 ATOM 2029 O O . LEU B 535 157 . -15.914 -9.670 -17.227 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B O 535 ATOM 2030 C CB . LEU B 535 157 . -16.430 -12.510 -18.751 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B CB 535 ATOM 2031 C CG . LEU B 535 157 . -15.759 -13.738 -19.370 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B CG 535 ATOM 2032 C CD1 . LEU B 535 157 . -16.453 -14.125 -20.669 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B CD1 535 ATOM 2033 C CD2 . LEU B 535 157 . -14.278 -13.486 -19.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B CD2 535 ATOM 2034 N N . ALA B 535 158 . -17.738 -10.743 -16.461 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA B N 535 ATOM 2035 C CA . ALA B 535 158 . -18.434 -9.517 -16.090 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA B CA 535 ATOM 2036 C C . ALA B 535 158 . -17.722 -8.813 -14.939 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA B C 535 ATOM 2037 O O . ALA B 535 158 . -17.657 -7.583 -14.896 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA B O 535 ATOM 2038 C CB . ALA B 535 158 . -19.873 -9.822 -15.718 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA B CB 535 ATOM 2039 N N . THR B 535 159 . -17.189 -9.593 -14.006 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR B N 535 ATOM 2040 C CA . THR B 535 159 . -16.499 -9.022 -12.855 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR B CA 535 ATOM 2041 C C . THR B 535 159 . -15.212 -8.334 -13.296 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR B C 535 ATOM 2042 O O . THR B 535 159 . -14.894 -7.241 -12.835 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR B O 535 ATOM 2043 C CB . THR B 535 159 . -16.166 -10.089 -11.799 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR B CB 535 ATOM 2044 C CG2 . THR B 535 159 . -15.533 -9.443 -10.575 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR B CG2 535 ATOM 2045 O OG1 . THR B 535 159 . -17.365 -10.768 -11.406 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR B OG1 535 ATOM 2046 N N . ILE B 535 160 . -14.470 -8.984 -14.185 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B N 535 ATOM 2047 C CA . ILE B 535 160 . -13.266 -8.390 -14.744 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B CA 535 ATOM 2048 C C . ILE B 535 160 . -13.603 -7.061 -15.414 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B C 535 ATOM 2049 O O . ILE B 535 160 . -12.934 -6.054 -15.182 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B O 535 ATOM 2050 C CB . ILE B 535 160 . -12.593 -9.332 -15.762 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B CB 535 ATOM 2051 C CG1 . ILE B 535 160 . -12.123 -10.609 -15.062 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B CG1 535 ATOM 2052 C CG2 . ILE B 535 160 . -11.404 -8.647 -16.431 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B CG2 535 ATOM 2053 C CD1 . ILE B 535 160 . -11.746 -11.737 -16.009 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B CD1 535 ATOM 2054 N N . SER B 535 161 . -14.647 -7.064 -16.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER B N 535 ATOM 2055 C CA . SER B 535 161 . -15.067 -5.859 -16.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER B CA 535 ATOM 2056 C C . SER B 535 161 . -15.446 -4.752 -15.963 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER B C 535 ATOM 2057 O O . SER B 535 161 . -15.103 -3.590 -16.168 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER B O 535 ATOM 2058 C CB . SER B 535 161 . -16.242 -6.162 -17.875 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER B CB 535 ATOM 2059 O OG . SER B 535 161 . -15.822 -6.928 -18.993 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER B OG 535 ATOM 2060 N N . PHE B 535 162 . -16.151 -5.112 -14.897 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B N 535 ATOM 2061 C CA . PHE B 535 162 . -16.543 -4.126 -13.898 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CA 535 ATOM 2062 C C . PHE B 535 162 . -15.320 -3.578 -13.164 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B C 535 ATOM 2063 O O . PHE B 535 162 . -15.188 -2.367 -12.994 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B O 535 ATOM 2064 C CB . PHE B 535 162 . -17.531 -4.723 -12.897 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CB 535 ATOM 2065 C CG . PHE B 535 162 . -17.904 -3.779 -11.792 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CG 535 ATOM 2066 C CD1 . PHE B 535 162 . -18.708 -2.681 -12.046 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CD1 535 ATOM 2067 C CD2 . PHE B 535 162 . -17.442 -3.981 -10.504 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CD2 535 ATOM 2068 C CE1 . PHE B 535 162 . -19.048 -1.806 -11.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CE1 535 ATOM 2069 C CE2 . PHE B 535 162 . -17.780 -3.110 -9.488 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CE2 535 ATOM 2070 C CZ . PHE B 535 162 . -18.583 -2.022 -9.754 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CZ 535 ATOM 2071 N N . ILE B 535 163 . -14.426 -4.468 -12.740 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B N 535 ATOM 2072 C CA . ILE B 535 163 . -13.211 -4.057 -12.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B CA 535 ATOM 2073 C C . ILE B 535 163 . -12.341 -3.197 -12.952 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B C 535 ATOM 2074 O O . ILE B 535 163 . -11.705 -2.246 -12.497 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B O 535 ATOM 2075 C CB . ILE B 535 163 . -12.390 -5.275 -11.548 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B CB 535 ATOM 2076 C CG1 . ILE B 535 163 . -13.159 -6.041 -10.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B CG1 535 ATOM 2077 C CG2 . ILE B 535 163 . -11.023 -4.842 -11.008 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B CG2 535 ATOM 2078 C CD1 . ILE B 535 163 . -13.446 -5.245 -9.209 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B CD1 535 ATOM 2079 N N . THR B 535 164 . -12.310 -3.542 -14.235 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR B N 535 ATOM 2080 C CA . THR B 535 164 . -11.565 -2.759 -15.208 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR B CA 535 ATOM 2081 C C . THR B 535 164 . -12.135 -1.346 -15.283 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR B C 535 ATOM 2082 O O . THR B 535 164 . -11.388 -0.375 -15.356 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR B O 535 ATOM 2083 C CB . THR B 535 164 . -11.603 -3.410 -16.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR B CB 535 ATOM 2084 C CG2 . THR B 535 164 . -10.803 -2.593 -17.602 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR B CG2 535 ATOM 2085 O OG1 . THR B 535 164 . -11.055 -4.731 -16.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR B OG1 535 ATOM 2086 N N . GLU B 535 165 . -13.461 -1.240 -15.250 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B N 535 ATOM 2087 C CA . GLU B 535 165 . -14.131 0.056 -15.291 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B CA 535 ATOM 2088 C C . GLU B 535 165 . -13.836 0.878 -14.038 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B C 535 ATOM 2089 O O . GLU B 535 165 . -13.675 2.095 -14.115 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B O 535 ATOM 2090 C CB . GLU B 535 165 . -15.642 -0.126 -15.451 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B CB 535 ATOM 2091 C CG . GLU B 535 165 . -16.213 0.551 -16.684 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B CG 535 ATOM 2092 C CD . GLU B 535 165 . -16.092 2.060 -16.629 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B CD 535 ATOM 2093 O OE1 . GLU B 535 165 . -16.613 2.664 -15.669 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B OE1 535 ATOM 2094 O OE2 . GLU B 535 165 . -15.478 2.642 -17.547 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 165 GLU B OE2 535 ATOM 2095 N N . LEU B 535 166 . -13.778 0.220 -12.883 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B N 535 ATOM 2096 C CA . LEU B 535 166 . -13.413 0.906 -11.648 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B CA 535 ATOM 2097 C C . LEU B 535 166 . -11.997 1.459 -11.759 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B C 535 ATOM 2098 O O . LEU B 535 166 . -11.700 2.535 -11.242 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B O 535 ATOM 2099 C CB . LEU B 535 166 . -13.517 -0.031 -10.439 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B CB 535 ATOM 2100 C CG . LEU B 535 166 . -14.917 -0.450 -9.978 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B CG 535 ATOM 2101 C CD1 . LEU B 535 166 . -14.826 -1.265 -8.699 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B CD1 535 ATOM 2102 C CD2 . LEU B 535 166 . -15.819 0.750 -9.760 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B CD2 535 ATOM 2103 N N . GLY B 535 167 . -11.129 0.721 -12.445 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY B N 535 ATOM 2104 C CA . GLY B 535 167 . -9.757 1.146 -12.641 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY B CA 535 ATOM 2105 C C . GLY B 535 167 . -9.656 2.380 -13.517 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY B C 535 ATOM 2106 O O . GLY B 535 167 . -8.853 3.273 -13.249 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY B O 535 ATOM 2107 N N . ARG B 535 168 . -10.478 2.433 -14.562 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B N 535 ATOM 2108 C CA . ARG B 535 168 . -10.477 3.562 -15.493 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B CA 535 ATOM 2109 C C . ARG B 535 168 . -10.823 4.883 -14.811 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B C 535 ATOM 2110 O O . ARG B 535 168 . -10.386 5.946 -15.253 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B O 535 ATOM 2111 C CB . ARG B 535 168 . -11.468 3.320 -16.637 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B CB 535 ATOM 2112 C CG . ARG B 535 168 . -11.106 2.173 -17.565 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B CG 535 ATOM 2113 C CD . ARG B 535 168 . -12.071 2.092 -18.740 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B CD 535 ATOM 2114 N NE . ARG B 535 168 . -11.796 0.940 -19.597 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B NE 535 ATOM 2115 C CZ . ARG B 535 168 . -12.458 -0.216 -19.562 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B CZ 535 ATOM 2116 N NH1 . ARG B 535 168 . -13.462 -0.406 -18.712 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 168 ARG B NH1 535 ATOM 2117 N NH2 . ARG B 535 168 . -12.112 -1.192 -20.390 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B NH2 535 ATOM 2118 N N . ARG B 535 169 . -11.576 4.801 -13.749 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B N 535 ATOM 2119 C CA . ARG B 535 169 . -12.063 5.977 -13.100 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B CA 535 ATOM 2120 C C . ARG B 535 169 . -11.403 6.265 -11.769 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B C 535 ATOM 2121 O O . ARG B 535 169 . -11.765 7.180 -11.098 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B O 535 ATOM 2122 C CB . ARG B 535 169 . -13.554 5.853 -12.920 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B CB 535 ATOM 2123 C CG . ARG B 535 169 . -14.296 5.715 -14.219 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B CG 535 ATOM 2124 C CD . ARG B 535 169 . -15.755 5.573 -13.921 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B CD 535 ATOM 2125 N NE . ARG B 535 169 . -16.545 5.109 -15.032 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B NE 535 ATOM 2126 C CZ . ARG B 535 169 . -17.773 5.522 -15.262 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B CZ 535 ATOM 2127 N NH1 . ARG B 535 169 . -18.320 6.425 -14.486 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 169 ARG B NH1 535 ATOM 2128 N NH2 . ARG B 535 169 . -18.441 5.046 -16.271 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B NH2 535 ATOM 2129 N N . CYS B 535 170 . -10.424 5.476 -11.401 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS B N 535 ATOM 2130 C CA . CYS B 535 170 . -9.713 5.683 -10.170 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS B CA 535 ATOM 2131 C C . CYS B 535 170 . -8.398 6.386 -10.442 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS B C 535 ATOM 2132 O O . CYS B 535 170 . -7.579 5.925 -11.179 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS B O 535 ATOM 2133 C CB . CYS B 535 170 . -9.489 4.356 -9.476 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS B CB 535 ATOM 2134 S SG . CYS B 535 170 . -8.932 4.434 -7.782 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS B SG 535 ATOM 2135 N N . MET B 535 171 . -8.223 7.521 -9.819 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B N 535 ATOM 2136 C CA . MET B 535 171 . -7.079 8.341 -10.073 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B CA 535 ATOM 2137 C C . MET B 535 171 . -5.860 7.964 -9.245 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B C 535 ATOM 2138 O O . MET B 535 171 . -4.766 8.260 -9.613 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B O 535 ATOM 2139 C CB . MET B 535 171 . -7.441 9.790 -9.862 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B CB 535 ATOM 2140 C CG . MET B 535 171 . -8.510 10.291 -10.816 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B CG 535 ATOM 2141 S SD . MET B 535 171 . -8.027 10.196 -12.546 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B SD 535 ATOM 2142 C CE . MET B 535 171 . -9.038 8.859 -13.155 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B CE 535 ATOM 2143 N N . ASN B 535 172 . -6.079 7.310 -8.129 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B N 535 ATOM 2144 C CA . ASN B 535 172 . -5.011 6.841 -7.256 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B CA 535 ATOM 2145 C C . ASN B 535 172 . -4.418 5.547 -7.815 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B C 535 ATOM 2146 O O . ASN B 535 172 . -5.064 4.500 -7.763 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B O 535 ATOM 2147 C CB . ASN B 535 172 . -5.531 6.622 -5.836 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B CB 535 ATOM 2148 C CG . ASN B 535 172 . -4.413 6.433 -4.827 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B CG 535 ATOM 2149 N ND2 . ASN B 535 172 . -4.549 7.073 -3.671 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B ND2 535 ATOM 2150 O OD1 . ASN B 535 172 . -3.437 5.728 -5.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B OD1 535 ATOM 2151 N N . PRO B 535 173 . -3.186 5.609 -8.353 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO B N 535 ATOM 2152 C CA . PRO B 535 173 . -2.629 4.419 -9.009 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO B CA 535 ATOM 2153 C C . PRO B 535 173 . -2.336 3.278 -8.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO B C 535 ATOM 2154 O O . PRO B 535 173 . -2.406 2.109 -8.417 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO B O 535 ATOM 2155 C CB . PRO B 535 173 . -1.334 4.945 -9.636 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO B CB 535 ATOM 2156 C CG . PRO B 535 173 . -0.928 6.066 -8.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO B CG 535 ATOM 2157 C CD . PRO B 535 173 . -2.211 6.716 -8.316 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO B CD 535 ATOM 2158 N N . VAL B 535 174 . -2.012 3.623 -6.795 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL B N 535 ATOM 2159 C CA . VAL B 535 174 . -1.690 2.628 -5.775 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL B CA 535 ATOM 2160 C C . VAL B 535 174 . -2.929 1.829 -5.375 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL B C 535 ATOM 2161 O O . VAL B 535 174 . -2.900 0.599 -5.347 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL B O 535 ATOM 2162 C CB . VAL B 535 174 . -1.077 3.296 -4.524 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL B CB 535 ATOM 2163 C CG1 . VAL B 535 174 . -0.860 2.280 -3.410 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL B CG1 535 ATOM 2164 C CG2 . VAL B 535 174 . 0.232 3.975 -4.881 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL B CG2 535 ATOM 2165 N N . LYS B 535 175 . -4.014 2.529 -5.059 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B N 535 ATOM 2166 C CA . LYS B 535 175 . -5.265 1.868 -4.704 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B CA 535 ATOM 2167 C C . LYS B 535 175 . -5.793 1.041 -5.869 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B C 535 ATOM 2168 O O . LYS B 535 175 . -6.387 -0.020 -5.675 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B O 535 ATOM 2169 C CB . LYS B 535 175 . -6.313 2.894 -4.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B CB 535 ATOM 2170 C CG . LYS B 535 175 . -6.081 3.468 -2.892 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B CG 535 ATOM 2171 C CD . LYS B 535 175 . -6.972 4.673 -2.640 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B CD 535 ATOM 2172 C CE . LYS B 535 175 . -7.060 5.007 -1.159 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B CE 535 ATOM 2173 N NZ . LYS B 535 175 . -7.719 6.321 -0.924 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 175 LYS B NZ 535 ATOM 2174 N N . THR B 535 176 . -5.572 1.530 -7.082 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR B N 535 ATOM 2175 C CA . THR B 535 176 . -6.036 0.826 -8.268 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR B CA 535 ATOM 2176 C C . THR B 535 176 . -5.306 -0.499 -8.451 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR B C 535 ATOM 2177 O O . THR B 535 176 . -5.937 -1.530 -8.688 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR B O 535 ATOM 2178 C CB . THR B 535 176 . -5.848 1.665 -9.538 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR B CB 535 ATOM 2179 C CG2 . THR B 535 176 . -6.528 0.991 -10.706 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR B CG2 535 ATOM 2180 O OG1 . THR B 535 176 . -6.415 2.966 -9.349 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR B OG1 535 ATOM 2181 N N . ILE B 535 177 . -3.979 -0.473 -8.354 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B N 535 ATOM 2182 C CA . ILE B 535 177 . -3.192 -1.679 -8.587 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B CA 535 ATOM 2183 C C . ILE B 535 177 . -3.429 -2.685 -7.468 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B C 535 ATOM 2184 O O . ILE B 535 177 . -3.394 -3.895 -7.698 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B O 535 ATOM 2185 C CB . ILE B 535 177 . -1.678 -1.368 -8.716 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B CB 535 ATOM 2186 C CG1 . ILE B 535 177 . -0.900 -2.618 -9.146 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B CG1 535 ATOM 2187 C CG2 . ILE B 535 177 . -1.110 -0.817 -7.416 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B CG2 535 ATOM 2188 C CD1 . ILE B 535 177 . -1.275 -3.151 -10.530 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B CD1 535 ATOM 2189 N N . LYS B 535 178 . -3.674 -2.180 -6.262 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B N 535 ATOM 2190 C CA . LYS B 535 178 . -4.073 -3.024 -5.143 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B CA 535 ATOM 2191 C C . LYS B 535 178 . -5.366 -3.763 -5.463 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B C 535 ATOM 2192 O O . LYS B 535 178 . -5.495 -4.956 -5.191 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B O 535 ATOM 2193 C CB . LYS B 535 178 . -4.269 -2.197 -3.872 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B CB 535 ATOM 2194 C CG . LYS B 535 178 . -3.001 -1.866 -3.105 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B CG 535 ATOM 2195 C CD . LYS B 535 178 . -3.362 -1.311 -1.732 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B CD 535 ATOM 2196 C CE . LYS B 535 178 . -2.304 -0.369 -1.193 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B CE 535 ATOM 2197 N NZ . LYS B 535 178 . -2.834 0.473 -0.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 178 LYS B NZ 535 ATOM 2198 N N . MET B 535 179 . -6.325 -3.036 -6.029 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B N 535 ATOM 2199 C CA . MET B 535 179 . -7.621 -3.607 -6.374 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B CA 535 ATOM 2200 C C . MET B 535 179 . -7.468 -4.686 -7.438 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B C 535 ATOM 2201 O O . MET B 535 179 . -8.043 -5.768 -7.321 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B O 535 ATOM 2202 C CB . MET B 535 179 . -8.574 -2.513 -6.866 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B CB 535 ATOM 2203 C CG . MET B 535 179 . -9.921 -3.027 -7.365 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B CG 535 ATOM 2204 S SD . MET B 535 179 . -10.990 -1.698 -7.948 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B SD 535 ATOM 2205 C CE . MET B 535 179 . -10.066 -1.096 -9.362 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B CE 535 ATOM 2206 N N . PHE B 535 180 . -6.699 -4.380 -8.480 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B N 535 ATOM 2207 C CA . PHE B 535 180 . -6.444 -5.337 -9.555 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CA 535 ATOM 2208 C C . PHE B 535 180 . -5.833 -6.621 -9.005 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B C 535 ATOM 2209 O O . PHE B 535 180 . -6.274 -7.722 -9.334 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B O 535 ATOM 2210 C CB . PHE B 535 180 . -5.506 -4.737 -10.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CB 535 ATOM 2211 C CG . PHE B 535 180 . -6.116 -3.621 -11.422 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CG 535 ATOM 2212 C CD1 . PHE B 535 180 . -7.483 -3.391 -11.422 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CD1 535 ATOM 2213 C CD2 . PHE B 535 180 . -5.309 -2.806 -12.201 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CD2 535 ATOM 2214 C CE1 . PHE B 535 180 . -8.031 -2.368 -12.181 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CE1 535 ATOM 2215 C CE2 . PHE B 535 180 . -5.851 -1.785 -12.960 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CE2 535 ATOM 2216 C CZ . PHE B 535 180 . -7.211 -1.565 -12.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CZ 535 ATOM 2217 N N . THR B 535 181 . -4.820 -6.470 -8.158 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR B N 535 ATOM 2218 C CA . THR B 535 181 . -4.085 -7.611 -7.630 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR B CA 535 ATOM 2219 C C . THR B 535 181 . -5.005 -8.512 -6.814 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR B C 535 ATOM 2220 O O . THR B 535 181 . -5.086 -9.714 -7.063 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR B O 535 ATOM 2221 C CB . THR B 535 181 . -2.899 -7.147 -6.769 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR B CB 535 ATOM 2222 C CG2 . THR B 535 181 . -2.101 -8.335 -6.242 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR B CG2 535 ATOM 2223 O OG1 . THR B 535 181 . -2.042 -6.316 -7.563 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR B OG1 535 ATOM 2224 N N . LEU B 535 182 . -5.715 -7.921 -5.859 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B N 535 ATOM 2225 C CA . LEU B 535 182 . -6.643 -8.667 -5.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B CA 535 ATOM 2226 C C . LEU B 535 182 . -7.713 -9.381 -5.842 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B C 535 ATOM 2227 O O . LEU B 535 182 . -7.875 -10.596 -5.740 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B O 535 ATOM 2228 C CB . LEU B 535 182 . -7.305 -7.730 -4.005 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B CB 535 ATOM 2229 C CG . LEU B 535 182 . -8.473 -8.298 -3.197 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B CG 535 ATOM 2230 C CD1 . LEU B 535 182 . -8.090 -9.599 -2.512 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B CD1 535 ATOM 2231 C CD2 . LEU B 535 182 . -8.949 -7.276 -2.169 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B CD2 535 ATOM 2232 N N . LEU B 535 183 . -8.441 -8.630 -6.661 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B N 535 ATOM 2233 C CA . LEU B 535 183 . -9.583 -9.194 -7.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B CA 535 ATOM 2234 C C . LEU B 535 183 . -9.166 -10.244 -8.399 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B C 535 ATOM 2235 O O . LEU B 535 183 . -9.924 -11.171 -8.678 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B O 535 ATOM 2236 C CB . LEU B 535 183 . -10.389 -8.086 -8.050 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B CB 535 ATOM 2237 C CG . LEU B 535 183 . -11.558 -7.526 -7.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B CG 535 ATOM 2238 C CD1 . LEU B 535 183 . -12.669 -8.565 -7.085 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B CD1 535 ATOM 2239 C CD2 . LEU B 535 183 . -11.102 -7.026 -5.866 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B CD2 535 ATOM 2240 N N . SER B 535 184 . -7.961 -10.111 -8.946 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER B N 535 ATOM 2241 C CA . SER B 535 184 . -7.454 -11.083 -9.912 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER B CA 535 ATOM 2242 C C . SER B 535 184 . -7.311 -12.466 -9.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER B C 535 ATOM 2243 O O . SER B 535 184 . -7.636 -13.480 -9.894 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER B O 535 ATOM 2244 C CB . SER B 535 184 . -6.112 -10.626 -10.486 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER B CB 535 ATOM 2245 O OG . SER B 535 184 . -5.154 -10.436 -9.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER B OG 535 ATOM 2246 N N . HIS B 535 185 . -6.818 -12.503 -8.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B N 535 ATOM 2247 C CA . HIS B 535 185 . -6.763 -13.749 -7.282 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B CA 535 ATOM 2248 C C . HIS B 535 185 . -8.159 -14.338 -7.135 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B C 535 ATOM 2249 O O . HIS B 535 185 . -8.384 -15.511 -7.427 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B O 535 ATOM 2250 C CB . HIS B 535 185 . -6.155 -13.523 -5.895 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B CB 535 ATOM 2251 C CG . HIS B 535 185 . -4.659 -13.485 -5.887 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B CG 535 ATOM 2252 C CD2 . HIS B 535 185 . -3.792 -12.454 -6.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B CD2 535 ATOM 2253 N ND1 . HIS B 535 185 . -3.888 -14.614 -5.715 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B ND1 535 ATOM 2254 C CE1 . HIS B 535 185 . -2.610 -14.281 -5.746 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B CE1 535 ATOM 2255 N NE2 . HIS B 535 185 . -2.524 -12.976 -5.930 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B NE2 535 ATOM 2256 N N . THR B 535 186 . -9.092 -13.504 -6.684 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR B N 535 ATOM 2257 C CA . THR B 535 186 . -10.458 -13.936 -6.418 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR B CA 535 ATOM 2258 C C . THR B 535 186 . -11.181 -14.410 -7.678 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR B C 535 ATOM 2259 O O . THR B 535 186 . -11.937 -15.378 -7.632 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR B O 535 ATOM 2260 C CB . THR B 535 186 . -11.280 -12.802 -5.778 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR B CB 535 ATOM 2261 C CG2 . THR B 535 186 . -12.646 -13.310 -5.324 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR B CG2 535 ATOM 2262 O OG1 . THR B 535 186 . -10.570 -12.271 -4.652 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR B OG1 535 ATOM 2263 N N . ILE B 535 187 . -10.957 -13.725 -8.796 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B N 535 ATOM 2264 C CA . ILE B 535 187 . -11.643 -14.056 -10.043 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B CA 535 ATOM 2265 C C . ILE B 535 187 . -11.060 -15.311 -10.685 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B C 535 ATOM 2266 O O . ILE B 535 187 . -11.790 -16.126 -11.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B O 535 ATOM 2267 C CB . ILE B 535 187 . -11.571 -12.889 -11.051 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B CB 535 ATOM 2268 C CG1 . ILE B 535 187 . -12.368 -11.693 -10.530 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B CG1 535 ATOM 2269 C CG2 . ILE B 535 187 . -12.132 -13.301 -12.415 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B CG2 535 ATOM 2270 C CD1 . ILE B 535 187 . -12.044 -10.390 -11.224 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B CD1 535 ATOM 2271 N N . CYS B 535 188 . -9.744 -15.466 -10.606 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS B N 535 ATOM 2272 C CA . CYS B 535 188 . -9.083 -16.596 -11.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS B CA 535 ATOM 2273 C C . CYS B 535 188 . -9.128 -17.841 -10.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS B C 535 ATOM 2274 O O . CYS B 535 188 . -8.095 -18.324 -9.910 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS B O 535 ATOM 2275 C CB . CYS B 535 188 . -7.635 -16.246 -11.581 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS B CB 535 ATOM 2276 S SG . CYS B 535 188 . -7.481 -14.935 -12.804 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS B SG 535 ATOM 2277 N N . ASP B 535 189 . -10.333 -18.352 -10.139 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP B N 535 ATOM 2278 C CA . ASP B 535 189 . -10.492 -19.615 -9.432 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP B CA 535 ATOM 2279 C C . ASP B 535 189 . -10.276 -20.751 -10.423 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP B C 535 ATOM 2280 O O . ASP B 535 189 . -10.123 -20.509 -11.621 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP B O 535 ATOM 2281 C CB . ASP B 535 189 . -11.871 -19.708 -8.771 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP B CB 535 ATOM 2282 C CG . ASP B 535 189 . -13.013 -19.623 -9.770 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP B CG 535 ATOM 2283 O OD1 . ASP B 535 189 . -12.763 -19.313 -10.955 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP B OD1 535 ATOM 2284 O OD2 . ASP B 535 189 . -14.171 -19.853 -9.361 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 189 ASP B OD2 535 ATOM 2285 N N . ASP B 535 190 . -10.254 -21.982 -9.923 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP B N 535 ATOM 2286 C CA . ASP B 535 190 . -9.990 -23.147 -10.761 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP B CA 535 ATOM 2287 C C . ASP B 535 190 . -10.959 -23.209 -11.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP B C 535 ATOM 2288 O O . ASP B 535 190 . -10.582 -23.575 -13.048 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP B O 535 ATOM 2289 C CB . ASP B 535 190 . -10.086 -24.430 -9.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP B CB 535 ATOM 2290 C CG . ASP B 535 190 . -9.100 -24.455 -8.783 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP B CG 535 ATOM 2291 O OD1 . ASP B 535 190 . -7.973 -23.945 -8.952 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP B OD1 535 ATOM 2292 O OD2 . ASP B 535 190 . -9.455 -24.982 -7.707 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 190 ASP B OD2 535 ATOM 2293 N N . CYS B 535 191 . -12.207 -22.836 -11.678 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS B N 535 ATOM 2294 C CA . CYS B 535 191 . -13.240 -22.846 -12.704 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS B CA 535 ATOM 2295 C C . CYS B 535 191 . -12.911 -21.894 -13.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS B C 535 ATOM 2296 O O . CYS B 535 191 . -13.036 -22.259 -15.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS B O 535 ATOM 2297 C CB . CYS B 535 191 . -14.590 -22.479 -12.089 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS B CB 535 ATOM 2298 S SG . CYS B 535 191 . -15.836 -21.981 -13.287 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS B SG 535 ATOM 2299 N N . PHE B 535 192 . -12.489 -20.677 -13.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B N 535 ATOM 2300 C CA . PHE B 535 192 . -12.145 -19.693 -14.543 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CA 535 ATOM 2301 C C . PHE B 535 192 . -10.931 -20.145 -15.340 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B C 535 ATOM 2302 O O . PHE B 535 192 . -10.900 -20.023 -16.563 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B O 535 ATOM 2303 C CB . PHE B 535 192 . -11.868 -18.324 -13.922 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CB 535 ATOM 2304 C CG . PHE B 535 192 . -11.620 -17.241 -14.939 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CG 535 ATOM 2305 C CD1 . PHE B 535 192 . -12.605 -16.885 -15.849 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CD1 535 ATOM 2306 C CD2 . PHE B 535 192 . -10.404 -16.580 -14.985 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CD2 535 ATOM 2307 C CE1 . PHE B 535 192 . -12.379 -15.890 -16.786 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CE1 535 ATOM 2308 C CE2 . PHE B 535 192 . -10.172 -15.584 -15.917 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CE2 535 ATOM 2309 C CZ . PHE B 535 192 . -11.161 -15.239 -16.819 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CZ 535 ATOM 2310 N N . VAL B 535 193 . -9.929 -20.659 -14.635 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL B N 535 ATOM 2311 C CA . VAL B 535 193 . -8.723 -21.169 -15.272 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL B CA 535 ATOM 2312 C C . VAL B 535 193 . -9.076 -22.260 -16.276 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL B C 535 ATOM 2313 O O . VAL B 535 193 . -8.569 -22.269 -17.397 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL B O 535 ATOM 2314 C CB . VAL B 535 193 . -7.734 -21.717 -14.225 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL B CB 535 ATOM 2315 C CG1 . VAL B 535 193 . -6.538 -22.408 -14.888 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL B CG1 535 ATOM 2316 C CG2 . VAL B 535 193 . -7.262 -20.593 -13.336 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL B CG2 535 ATOM 2317 N N . ASP B 535 194 . -9.958 -23.168 -15.872 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP B N 535 ATOM 2318 C CA . ASP B 535 194 . -10.382 -24.251 -16.747 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP B CA 535 ATOM 2319 C C . ASP B 535 194 . -11.021 -23.700 -18.016 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP B C 535 ATOM 2320 O O . ASP B 535 194 . -10.815 -24.238 -19.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP B O 535 ATOM 2321 C CB . ASP B 535 194 . -11.355 -25.184 -16.022 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP B CB 535 ATOM 2322 C CG . ASP B 535 194 . -10.699 -25.939 -14.881 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP B CG 535 ATOM 2323 O OD1 . ASP B 535 194 . -9.455 -26.053 -14.878 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP B OD1 535 ATOM 2324 O OD2 . ASP B 535 194 . -11.427 -26.423 -13.989 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 194 ASP B OD2 535 ATOM 2325 N N . TYR B 535 195 . -11.784 -22.620 -17.882 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B N 535 ATOM 2326 C CA . TYR B 535 195 . -12.433 -22.008 -19.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CA 535 ATOM 2327 C C . TYR B 535 195 . -11.411 -21.424 -20.008 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B C 535 ATOM 2328 O O . TYR B 535 195 . -11.462 -21.692 -21.206 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B O 535 ATOM 2329 C CB . TYR B 535 195 . -13.407 -20.913 -18.595 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CB 535 ATOM 2330 C CG . TYR B 535 195 . -14.778 -21.417 -18.207 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CG 535 ATOM 2331 C CD1 . TYR B 535 195 . -15.605 -22.024 -19.142 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CD1 535 ATOM 2332 C CD2 . TYR B 535 195 . -15.252 -21.271 -16.911 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CD2 535 ATOM 2333 C CE1 . TYR B 535 195 . -16.860 -22.484 -18.795 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CE1 535 ATOM 2334 C CE2 . TYR B 535 195 . -16.508 -21.727 -16.555 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CE2 535 ATOM 2335 C CZ . TYR B 535 195 . -17.307 -22.331 -17.501 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CZ 535 ATOM 2336 O OH . TYR B 535 195 . -18.557 -22.784 -17.147 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B OH 535 ATOM 2337 N N . ILE B 535 196 . -10.484 -20.626 -19.485 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B N 535 ATOM 2338 C CA . ILE B 535 196 . -9.499 -19.947 -20.321 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B CA 535 ATOM 2339 C C . ILE B 535 196 . -8.578 -20.954 -21.007 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B C 535 ATOM 2340 O O . ILE B 535 196 . -8.216 -20.779 -22.172 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B O 535 ATOM 2341 C CB . ILE B 535 196 . -8.647 -18.950 -19.495 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B CB 535 ATOM 2342 C CG1 . ILE B 535 196 . -9.542 -17.906 -18.820 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B CG1 535 ATOM 2343 C CG2 . ILE B 535 196 . -7.598 -18.260 -20.370 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B CG2 535 ATOM 2344 C CD1 . ILE B 535 196 . -10.332 -17.038 -19.782 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B CD1 535 ATOM 2345 N N . THR B 535 197 . -8.204 -22.008 -20.288 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR B N 535 ATOM 2346 C CA . THR B 535 197 . -7.298 -23.013 -20.838 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR B CA 535 ATOM 2347 C C . THR B 535 197 . -7.968 -23.858 -21.922 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR B C 535 ATOM 2348 O O . THR B 535 197 . -7.296 -24.355 -22.824 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR B O 535 ATOM 2349 C CB . THR B 535 197 . -6.760 -23.952 -19.742 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR B CB 535 ATOM 2350 C CG2 . THR B 535 197 . -5.824 -23.202 -18.805 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR B CG2 535 ATOM 2351 O OG1 . THR B 535 197 . -7.852 -24.498 -18.993 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR B OG1 535 ATOM 2352 N N . ASP B 535 198 . -9.285 -24.025 -21.833 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP B N 535 ATOM 2353 C CA . ASP B 535 198 . -10.026 -24.772 -22.846 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP B CA 535 ATOM 2354 C C . ASP B 535 198 . -9.970 -24.055 -24.188 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP B C 535 ATOM 2355 O O . ASP B 535 198 . -9.852 -24.688 -25.239 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP B O 535 ATOM 2356 C CB . ASP B 535 198 . -11.486 -24.968 -22.428 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP B CB 535 ATOM 2357 C CG . ASP B 535 198 . -11.643 -25.947 -21.281 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP B CG 535 ATOM 2358 O OD1 . ASP B 535 198 . -10.721 -26.757 -21.048 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP B OD1 535 ATOM 2359 O OD2 . ASP B 535 198 . -12.697 -25.907 -20.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 198 ASP B OD2 535 ATOM 2360 N N . ILE B 535 199 . -10.059 -22.731 -24.144 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B N 535 ATOM 2361 C CA . ILE B 535 199 . -10.051 -21.921 -25.354 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B CA 535 ATOM 2362 C C . ILE B 535 199 . -8.621 -21.753 -25.861 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B C 535 ATOM 2363 O O . ILE B 535 199 . -7.829 -21.014 -25.276 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B O 535 ATOM 2364 C CB . ILE B 535 199 . -10.691 -20.536 -25.111 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B CB 535 ATOM 2365 C CG1 . ILE B 535 199 . -12.084 -20.700 -24.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B CG1 535 ATOM 2366 C CG2 . ILE B 535 199 . -10.769 -19.752 -26.418 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B CG2 535 ATOM 2367 C CD1 . ILE B 535 199 . -12.751 -19.399 -24.083 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B CD1 535 ATOM 2368 N N . SER B 535 200 . -8.304 -22.457 -26.945 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER B N 535 ATOM 2369 C CA . SER B 535 200 . -6.984 -22.401 -27.572 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER B CA 535 ATOM 2370 C C . SER B 535 200 . -5.916 -23.004 -26.665 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER B C 535 ATOM 2371 O O . SER B 535 200 . -4.885 -23.481 -27.139 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER B O 535 ATOM 2372 C CB . SER B 535 200 . -6.613 -20.958 -27.931 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER B CB 535 ATOM 2373 O OG . SER B 535 200 . -5.588 -20.927 -28.910 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER B OG 535 ATOM 2374 C CA . PRO B 535 201 . -10.529 -21.238 -26.851 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 201 PRO B CA 535 ATOM 2375 C CA . PRO B 535 202 . -10.784 -18.638 -24.091 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 202 PRO B CA 535 ATOM 2376 C CA . ASP B 535 203 . -7.039 -18.086 -23.765 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 203 ASP B CA 535 ATOM 2377 C CA . ASN B 535 204 . -5.275 -19.932 -20.952 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 204 ASN B CA 535 ATOM 2378 C CA . THR B 535 205 . -1.768 -21.100 -21.835 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 205 THR B CA 535 ATOM 2379 C CA . ILE B 535 206 . -0.651 -21.239 -18.205 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 206 ILE B CA 535 ATOM 2380 C CA . PRO B 535 207 . -0.127 -24.832 -17.085 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 207 PRO B CA 535 ATOM 2381 C CA . ASN B 535 208 . -2.763 -25.902 -19.603 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 208 ASN B CA 535 ATOM 2382 C CA . THR B 535 209 . -5.616 -24.464 -17.544 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 209 THR B CA 535 ATOM 2383 C CA . SER B 535 210 . -7.674 -27.360 -16.197 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 210 SER B CA 535 ATOM 2384 C CA . THR B 535 211 . -6.544 -26.814 -12.611 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 211 THR B CA 535 ATOM 2385 C CA . ARG B 535 212 . -6.670 -23.020 -12.448 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 212 ARG B CA 535 ATOM 2386 C CA . GLU B 535 213 . -4.800 -22.463 -9.187 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 213 GLU B CA 535 ATOM 2387 C CA . TYR B 535 214 . -7.343 -20.584 -7.079 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 214 TYR B CA 535 ATOM 2388 C CA . LEU B 535 215 . -5.116 -17.536 -6.655 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 215 LEU B CA 535 ATOM 2389 C CA . LYS B 535 216 . -5.227 -17.171 -10.437 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 216 LYS B CA 535 # data_SASDBV4_MODEL_536 # _sas_model.id 536 _sas_model.type_of_model mix _sas_model.software CORAL _sas_model.version . _sas_model.symmetry . _sas_model.comment . _sas_model.fitting_id 452 _sas_model.radius 1.90 # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 C CA . GLY A 536 1 . 8.710 -14.098 -98.953 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 1 GLY A CA 536 ATOM 2 C CA . GLY A 536 2 . 10.976 -11.080 -99.397 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 2 GLY A CA 536 ATOM 3 C CA . GLY A 536 3 . 13.578 -10.488 -102.102 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 3 GLY A CA 536 ATOM 4 C CA . GLY A 536 4 . 15.203 -7.561 -100.305 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 4 GLY A CA 536 ATOM 5 C CA . GLY A 536 5 . 14.020 -8.754 -96.896 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 5 GLY A CA 536 ATOM 6 C CA . GLY A 536 6 . 15.015 -12.395 -96.456 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 6 GLY A CA 536 ATOM 7 C CA . GLY A 536 7 . 12.895 -13.708 -93.588 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 7 GLY A CA 536 ATOM 8 C CA . GLY A 536 8 . 15.110 -16.791 -93.752 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 8 GLY A CA 536 ATOM 9 C CA . GLY A 536 9 . 18.488 -15.087 -93.400 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 9 GLY A CA 536 ATOM 10 C CA . GLY A 536 10 . 18.065 -14.413 -89.685 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 10 GLY A CA 536 ATOM 11 C CA . GLY A 536 11 . 19.617 -15.426 -86.367 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 11 GLY A CA 536 ATOM 12 C CA . GLY A 536 12 . 16.910 -14.031 -84.095 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 12 GLY A CA 536 ATOM 13 C CA . GLY A 536 13 . 16.801 -15.431 -80.563 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 13 GLY A CA 536 ATOM 14 C CA . GLY A 536 14 . 13.102 -14.701 -81.041 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 14 GLY A CA 536 ATOM 15 C CA . GLY A 536 15 . 12.313 -18.268 -82.085 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 15 GLY A CA 536 ATOM 16 C CA . GLY A 536 16 . 10.038 -18.841 -79.095 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 16 GLY A CA 536 ATOM 17 C CA . GLY A 536 17 . 12.763 -17.442 -76.847 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 17 GLY A CA 536 ATOM 18 C CA . GLY A 536 18 . 14.539 -19.934 -74.593 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 18 GLY A CA 536 ATOM 19 C CA . GLY A 536 19 . 12.177 -19.560 -71.640 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 19 GLY A CA 536 ATOM 20 C CA . GLY A 536 20 . 14.547 -18.610 -68.826 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 20 GLY A CA 536 ATOM 21 C CA . GLY A 536 21 . 11.518 -18.615 -66.532 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 21 GLY A CA 536 ATOM 22 C CA . GLY A 536 22 . 9.657 -21.480 -68.197 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 22 GLY A CA 536 ATOM 23 C CA . GLY A 536 23 . 7.141 -20.028 -70.646 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 23 GLY A CA 536 ATOM 24 C CA . GLY A 536 24 . 3.989 -21.197 -68.873 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 24 GLY A CA 536 ATOM 25 C CA . GLY A 536 25 . 2.710 -19.748 -65.602 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 25 GLY A CA 536 ATOM 26 C CA . GLY A 536 26 . 3.426 -22.896 -63.597 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 26 GLY A CA 536 ATOM 27 C CA . GLY A 536 27 . -0.167 -22.730 -62.374 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 27 GLY A CA 536 ATOM 28 C CA . GLY A 536 28 . -2.505 -21.245 -64.977 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 28 GLY A CA 536 ATOM 29 C CA . GLY A 536 29 . -3.144 -18.471 -62.461 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 29 GLY A CA 536 ATOM 30 C CA . GLY A 536 30 . 0.489 -17.425 -62.847 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 30 GLY A CA 536 ATOM 31 C CA . GLY A 536 31 . 0.736 -13.960 -61.306 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 31 GLY A CA 536 ATOM 32 C CA . GLY A 536 32 . 4.412 -14.462 -60.484 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 32 GLY A CA 536 ATOM 33 C CA . GLY A 536 33 . 3.422 -17.097 -57.932 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 33 GLY A CA 536 ATOM 34 C CA . GLY A 536 34 . 4.106 -19.679 -60.634 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 34 GLY A CA 536 ATOM 35 C CA . GLY A 536 35 . 7.493 -18.469 -61.862 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 35 GLY A CA 536 ATOM 36 C CA . GLY A 536 36 . 10.831 -20.050 -60.970 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 36 GLY A CA 536 ATOM 37 C CA . GLY A 536 37 . 12.083 -16.952 -62.779 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 37 GLY A CA 536 ATOM 38 C CA . GLY A 536 38 . 9.851 -14.929 -60.462 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 38 GLY A CA 536 ATOM 39 C CA . GLY A 536 39 . 12.761 -14.381 -58.081 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 39 GLY A CA 536 ATOM 40 C CA . GLY A 536 40 . 15.393 -11.671 -58.485 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 40 GLY A CA 536 ATOM 41 C CA . GLY A 536 41 . 16.969 -13.078 -55.325 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 41 GLY A CA 536 ATOM 42 C CA . GLY A 536 42 . 19.049 -16.163 -56.092 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 42 GLY A CA 536 ATOM 43 C CA . GLY A 536 43 . 20.820 -15.819 -52.747 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 43 GLY A CA 536 ATOM 44 C CA . GLY A 536 44 . 19.531 -12.252 -52.519 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 44 GLY A CA 536 ATOM 45 C CA . GLY A 536 45 . 15.818 -12.133 -51.719 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 45 GLY A CA 536 ATOM 46 C CA . GLY A 536 46 . 15.264 -8.423 -52.330 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 46 GLY A CA 536 ATOM 47 C CA . GLY A 536 47 . 15.962 -7.551 -48.699 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 47 GLY A CA 536 ATOM 48 C CA . GLY A 536 48 . 17.081 -4.010 -47.891 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 48 GLY A CA 536 ATOM 49 C CA . GLY A 536 49 . 16.942 -3.623 -44.114 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 49 GLY A CA 536 ATOM 50 C CA . GLY A 536 50 . 17.459 -6.807 -42.106 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 50 GLY A CA 536 ATOM 51 C CA . GLY A 536 51 . 16.780 -6.501 -38.380 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 51 GLY A CA 536 ATOM 52 C CA . GLY A 536 52 . 19.868 -6.609 -36.167 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 52 GLY A CA 536 ATOM 53 C CA . GLY A 536 53 . 18.316 -8.970 -33.626 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 53 GLY A CA 536 ATOM 54 C CA . GLY A 536 54 . 17.044 -6.358 -31.177 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 54 GLY A CA 536 ATOM 55 C CA . GLY A 536 55 . 20.022 -6.567 -28.827 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 55 GLY A CA 536 ATOM 56 C CA . GLY A 536 56 . 19.165 -8.930 -25.977 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 56 GLY A CA 536 ATOM 57 C CA . GLY A 536 57 . 18.181 -6.014 -23.746 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 57 GLY A CA 536 ATOM 58 C CA . GLY A 536 58 . 16.272 -4.234 -26.508 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 58 GLY A CA 536 ATOM 59 C CA . GLY A 536 59 . 13.585 -6.905 -26.818 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 59 GLY A CA 536 ATOM 60 C CA . GLY A 536 60 . 14.318 -8.395 -23.400 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 60 GLY A CA 536 ATOM 61 C CA . GLY A 536 61 . 13.639 -8.088 -19.674 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 61 GLY A CA 536 ATOM 62 C CA . GLY A 536 62 . 15.877 -8.825 -16.693 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 62 GLY A CA 536 ATOM 63 C CA . GLY A 536 63 . 12.882 -10.064 -14.709 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 63 GLY A CA 536 ATOM 64 C CA . GLY A 536 64 . 12.116 -13.498 -16.145 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 64 GLY A CA 536 ATOM 65 N N . ILE A 536 65 . 10.051 -14.248 -14.012 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A N 536 ATOM 66 C CA . ILE A 536 65 . 8.710 -14.098 -14.568 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A CA 536 ATOM 67 C C . ILE A 536 65 . 8.041 -15.461 -14.728 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A C 536 ATOM 68 O O . ILE A 536 65 . 6.866 -15.627 -14.403 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A O 536 ATOM 69 C CB . ILE A 536 65 . 8.744 -13.361 -15.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A CB 536 ATOM 70 C CG1 . ILE A 536 65 . 7.353 -13.313 -16.580 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A CG1 536 ATOM 71 C CG2 . ILE A 536 65 . 9.746 -14.015 -16.886 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A CG2 536 ATOM 72 C CD1 . ILE A 536 65 . 6.313 -12.581 -15.758 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE A CD1 536 ATOM 73 N N . LEU A 536 66 . 8.799 -16.435 -15.221 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A N 536 ATOM 74 C CA . LEU A 536 66 . 8.272 -17.777 -15.434 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A CA 536 ATOM 75 C C . LEU A 536 66 . 8.287 -18.572 -14.132 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A C 536 ATOM 76 O O . LEU A 536 66 . 7.767 -19.687 -14.068 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A O 536 ATOM 77 C CB . LEU A 536 66 . 9.075 -18.500 -16.516 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A CB 536 ATOM 78 C CG . LEU A 536 66 . 9.182 -17.734 -17.837 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A CG 536 ATOM 79 C CD1 . LEU A 536 66 . 10.615 -17.279 -18.080 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A CD1 536 ATOM 80 C CD2 . LEU A 536 66 . 8.672 -18.572 -19.001 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU A CD2 536 ATOM 81 N N . ASP A 536 67 . 8.891 -17.993 -13.097 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP A N 536 ATOM 82 C CA . ASP A 536 67 . 8.821 -18.558 -11.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP A CA 536 ATOM 83 C C . ASP A 536 67 . 7.516 -18.129 -11.090 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP A C 536 ATOM 84 O O . ASP A 536 67 . 7.087 -18.722 -10.100 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP A O 536 ATOM 85 C CB . ASP A 536 67 . 10.022 -18.118 -10.915 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP A CB 536 ATOM 86 C CG . ASP A 536 67 . 11.335 -18.670 -11.440 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP A CG 536 ATOM 87 O OD1 . ASP A 536 67 . 11.626 -19.858 -11.187 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP A OD1 536 ATOM 88 O OD2 . ASP A 536 67 . 12.080 -17.915 -12.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 67 ASP A OD2 536 ATOM 89 N N . TYR A 536 68 . 6.893 -17.093 -11.645 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A N 536 ATOM 90 C CA . TYR A 536 68 . 5.597 -16.617 -11.173 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CA 536 ATOM 91 C C . TYR A 536 68 . 4.456 -17.299 -11.923 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A C 536 ATOM 92 O O . TYR A 536 68 . 3.321 -17.327 -11.445 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A O 536 ATOM 93 C CB . TYR A 536 68 . 5.493 -15.098 -11.333 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CB 536 ATOM 94 C CG . TYR A 536 68 . 6.205 -14.315 -10.253 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CG 536 ATOM 95 C CD1 . TYR A 536 68 . 7.590 -14.214 -10.238 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CD1 536 ATOM 96 C CD2 . TYR A 536 68 . 5.490 -13.670 -9.253 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CD2 536 ATOM 97 C CE1 . TYR A 536 68 . 8.243 -13.498 -9.252 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CE1 536 ATOM 98 C CE2 . TYR A 536 68 . 6.133 -12.950 -8.265 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CE2 536 ATOM 99 C CZ . TYR A 536 68 . 7.509 -12.867 -8.269 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A CZ 536 ATOM 100 O OH . TYR A 536 68 . 8.153 -12.151 -7.286 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR A OH 536 ATOM 101 N N . LEU A 536 69 . 4.768 -17.844 -13.096 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A N 536 ATOM 102 C CA . LEU A 536 69 . 3.780 -18.515 -13.936 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A CA 536 ATOM 103 C C . LEU A 536 69 . 3.947 -20.031 -13.870 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A C 536 ATOM 104 O O . LEU A 536 69 . 4.342 -20.661 -14.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A O 536 ATOM 105 C CB . LEU A 536 69 . 3.905 -18.039 -15.386 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A CB 536 ATOM 106 C CG . LEU A 536 69 . 3.726 -16.540 -15.639 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A CG 536 ATOM 107 C CD1 . LEU A 536 69 . 4.045 -16.211 -17.087 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A CD1 536 ATOM 108 C CD2 . LEU A 536 69 . 2.317 -16.097 -15.294 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU A CD2 536 ATOM 109 N N . SER A 536 70 . 3.640 -20.612 -12.714 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER A N 536 ATOM 110 C CA . SER A 536 70 . 3.858 -22.040 -12.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER A CA 536 ATOM 111 C C . SER A 536 70 . 2.645 -22.883 -12.879 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER A C 536 ATOM 112 O O . SER A 536 70 . 2.780 -23.890 -13.575 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER A O 536 ATOM 113 C CB . SER A 536 70 . 4.214 -22.294 -11.024 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER A CB 536 ATOM 114 O OG . SER A 536 70 . 5.443 -21.676 -10.686 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER A OG 536 ATOM 115 N N . THR A 536 71 . 1.467 -22.470 -12.422 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR A N 536 ATOM 116 C CA . THR A 536 71 . 0.227 -23.192 -12.696 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR A CA 536 ATOM 117 C C . THR A 536 71 . -0.600 -22.467 -13.747 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR A C 536 ATOM 118 O O . THR A 536 71 . -0.317 -21.318 -14.083 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR A O 536 ATOM 119 C CB . THR A 536 71 . -0.630 -23.343 -11.429 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR A CB 536 ATOM 120 C CG2 . THR A 536 71 . 0.151 -24.038 -10.324 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR A CG2 536 ATOM 121 O OG1 . THR A 536 71 . -1.048 -22.049 -10.980 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR A OG1 536 ATOM 122 N N . GLU A 536 72 . -1.626 -23.142 -14.257 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A N 536 ATOM 123 C CA . GLU A 536 72 . -2.571 -22.521 -15.178 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A CA 536 ATOM 124 C C . GLU A 536 72 . -3.243 -21.320 -14.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A C 536 ATOM 125 O O . GLU A 536 72 . -3.520 -20.314 -15.173 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A O 536 ATOM 126 C CB . GLU A 536 72 . -3.630 -23.528 -15.626 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A CB 536 ATOM 127 C CG . GLU A 536 72 . -3.119 -24.604 -16.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A CG 536 ATOM 128 C CD . GLU A 536 72 . -2.835 -24.077 -17.965 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A CD 536 ATOM 129 O OE1 . GLU A 536 72 . -3.039 -22.868 -18.204 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU A OE1 536 ATOM 130 O OE2 . GLU A 536 72 . -2.410 -24.877 -18.825 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 72 GLU A OE2 536 ATOM 131 N N . ARG A 536 73 . -3.503 -21.437 -13.221 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A N 536 ATOM 132 C CA . ARG A 536 73 . -4.129 -20.358 -12.465 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A CA 536 ATOM 133 C C . ARG A 536 73 . -3.255 -19.108 -12.484 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A C 536 ATOM 134 O O . ARG A 536 73 . -3.749 -18.004 -12.701 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A O 536 ATOM 135 C CB . ARG A 536 73 . -4.399 -20.797 -11.025 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A CB 536 ATOM 136 C CG . ARG A 536 73 . -5.061 -19.722 -10.169 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A CG 536 ATOM 137 C CD . ARG A 536 73 . -5.723 -20.308 -8.931 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A CD 536 ATOM 138 N NE . ARG A 536 73 . -6.575 -19.331 -8.249 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A NE 536 ATOM 139 C CZ . ARG A 536 73 . -6.200 -18.579 -7.215 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A CZ 536 ATOM 140 N NH1 . ARG A 536 73 . -4.976 -18.674 -6.708 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 73 ARG A NH1 536 ATOM 141 N NH2 . ARG A 536 73 . -7.062 -17.724 -6.679 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG A NH2 536 ATOM 142 N N . ASP A 536 74 . -1.956 -19.289 -12.266 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP A N 536 ATOM 143 C CA . ASP A 536 74 . -1.014 -18.176 -12.296 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP A CA 536 ATOM 144 C C . ASP A 536 74 . -1.036 -17.479 -13.654 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP A C 536 ATOM 145 O O . ASP A 536 74 . -0.967 -16.252 -13.732 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP A O 536 ATOM 146 C CB . ASP A 536 74 . 0.404 -18.658 -11.984 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP A CB 536 ATOM 147 C CG . ASP A 536 74 . 0.567 -19.114 -10.545 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP A CG 536 ATOM 148 O OD1 . ASP A 536 74 . -0.121 -18.564 -9.660 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP A OD1 536 ATOM 149 O OD2 . ASP A 536 74 . 1.390 -20.022 -10.300 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 74 ASP A OD2 536 ATOM 150 N N . HIS A 536 75 . -1.130 -18.269 -14.720 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A N 536 ATOM 151 C CA . HIS A 536 75 . -1.191 -17.724 -16.073 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A CA 536 ATOM 152 C C . HIS A 536 75 . -2.462 -16.907 -16.283 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A C 536 ATOM 153 O O . HIS A 536 75 . -2.411 -15.781 -16.777 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A O 536 ATOM 154 C CB . HIS A 536 75 . -1.125 -18.843 -17.113 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A CB 536 ATOM 155 C CG . HIS A 536 75 . 0.256 -19.364 -17.359 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A CG 536 ATOM 156 C CD2 . HIS A 536 75 . 0.922 -20.414 -16.823 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A CD2 536 ATOM 157 N ND1 . HIS A 536 75 . 1.116 -18.791 -18.272 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A ND1 536 ATOM 158 C CE1 . HIS A 536 75 . 2.253 -19.463 -18.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A CE1 536 ATOM 159 N NE2 . HIS A 536 75 . 2.162 -20.452 -17.413 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS A NE2 536 ATOM 160 N N . VAL A 536 76 . -3.602 -17.479 -15.912 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL A N 536 ATOM 161 C CA . VAL A 536 76 . -4.880 -16.822 -16.136 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL A CA 536 ATOM 162 C C . VAL A 536 76 . -4.945 -15.573 -15.268 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL A C 536 ATOM 163 O O . VAL A 536 76 . -5.361 -14.513 -15.731 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL A O 536 ATOM 164 C CB . VAL A 536 76 . -6.067 -17.770 -15.837 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL A CB 536 ATOM 165 C CG1 . VAL A 536 76 . -7.421 -17.047 -16.015 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL A CG1 536 ATOM 166 C CG2 . VAL A 536 76 . -5.961 -19.034 -16.719 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL A CG2 536 ATOM 167 N N . MET A 536 77 . -4.499 -15.690 -14.022 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A N 536 ATOM 168 C CA . MET A 536 77 . -4.483 -14.546 -13.117 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A CA 536 ATOM 169 C C . MET A 536 77 . -3.642 -13.403 -13.675 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A C 536 ATOM 170 O O . MET A 536 77 . -4.050 -12.242 -13.630 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A O 536 ATOM 171 C CB . MET A 536 77 . -3.945 -14.948 -11.746 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A CB 536 ATOM 172 C CG . MET A 536 77 . -5.008 -15.456 -10.782 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A CG 536 ATOM 173 S SD . MET A 536 77 . -4.430 -15.577 -9.074 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A SD 536 ATOM 174 C CE . MET A 536 77 . -3.841 -13.909 -8.812 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET A CE 536 ATOM 175 N N . MET A 536 78 . -2.463 -13.740 -14.189 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A N 536 ATOM 176 C CA . MET A 536 78 . -1.592 -12.759 -14.826 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A CA 536 ATOM 177 C C . MET A 536 78 . -2.302 -12.096 -16.001 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A C 536 ATOM 178 O O . MET A 536 78 . -2.159 -10.895 -16.227 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A O 536 ATOM 179 C CB . MET A 536 78 . -0.297 -13.419 -15.306 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A CB 536 ATOM 180 C CG . MET A 536 78 . 0.660 -12.471 -16.021 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A CG 536 ATOM 181 S SD . MET A 536 78 . 1.369 -11.217 -14.930 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A SD 536 ATOM 182 C CE . MET A 536 78 . 2.647 -12.172 -14.116 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET A CE 536 ATOM 183 N N . ALA A 536 79 . -3.061 -12.891 -16.747 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA A N 536 ATOM 184 C CA . ALA A 536 79 . -3.775 -12.394 -17.918 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA A CA 536 ATOM 185 C C . ALA A 536 79 . -4.870 -11.406 -17.523 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA A C 536 ATOM 186 O O . ALA A 536 79 . -5.077 -10.395 -18.196 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA A O 536 ATOM 187 C CB . ALA A 536 79 . -4.370 -13.554 -18.706 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA A CB 536 ATOM 188 N N . VAL A 536 80 . -5.569 -11.705 -16.433 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL A N 536 ATOM 189 C CA . VAL A 536 80 . -6.626 -10.831 -15.938 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL A CA 536 ATOM 190 C C . VAL A 536 80 . -6.026 -9.510 -15.469 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL A C 536 ATOM 191 O O . VAL A 536 80 . -6.519 -8.439 -15.830 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL A O 536 ATOM 192 C CB . VAL A 536 80 . -7.420 -11.504 -14.788 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL A CB 536 ATOM 193 C CG1 . VAL A 536 80 . -8.406 -10.531 -14.132 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL A CG1 536 ATOM 194 C CG2 . VAL A 536 80 . -8.171 -12.719 -15.311 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL A CG2 536 ATOM 195 N N . ARG A 536 81 . -4.961 -9.589 -14.677 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A N 536 ATOM 196 C CA . ARG A 536 81 . -4.287 -8.394 -14.175 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A CA 536 ATOM 197 C C . ARG A 536 81 . -3.808 -7.495 -15.310 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A C 536 ATOM 198 O O . ARG A 536 81 . -3.947 -6.275 -15.244 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A O 536 ATOM 199 C CB . ARG A 536 81 . -3.088 -8.768 -13.306 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A CB 536 ATOM 200 C CG . ARG A 536 81 . -3.426 -9.337 -11.943 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A CG 536 ATOM 201 C CD . ARG A 536 81 . -2.199 -9.266 -11.053 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A CD 536 ATOM 202 N NE . ARG A 536 81 . -2.317 -10.079 -9.844 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A NE 536 ATOM 203 C CZ . ARG A 536 81 . -1.551 -11.129 -9.550 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A CZ 536 ATOM 204 N NH1 . ARG A 536 81 . -0.583 -11.532 -10.368 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 81 ARG A NH1 536 ATOM 205 N NH2 . ARG A 536 81 . -1.754 -11.784 -8.417 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG A NH2 536 ATOM 206 N N . TYR A 536 82 . -3.228 -8.102 -16.339 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A N 536 ATOM 207 C CA . TYR A 536 82 . -2.708 -7.342 -17.469 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CA 536 ATOM 208 C C . TYR A 536 82 . -3.841 -6.617 -18.182 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A C 536 ATOM 209 O O . TYR A 536 82 . -3.724 -5.439 -18.512 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A O 536 ATOM 210 C CB . TYR A 536 82 . -1.965 -8.252 -18.454 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CB 536 ATOM 211 C CG . TYR A 536 82 . -1.301 -7.487 -19.580 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CG 536 ATOM 212 C CD1 . TYR A 536 82 . -2.002 -7.158 -20.734 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CD1 536 ATOM 213 C CD2 . TYR A 536 82 . 0.020 -7.077 -19.480 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CD2 536 ATOM 214 C CE1 . TYR A 536 82 . -1.399 -6.449 -21.759 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CE1 536 ATOM 215 C CE2 . TYR A 536 82 . 0.631 -6.371 -20.500 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CE2 536 ATOM 216 C CZ . TYR A 536 82 . -0.081 -6.059 -21.633 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A CZ 536 ATOM 217 O OH . TYR A 536 82 . 0.535 -5.356 -22.640 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR A OH 536 ATOM 218 N N . TYR A 536 83 . -4.939 -7.329 -18.411 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A N 536 ATOM 219 C CA . TYR A 536 83 . -6.090 -6.758 -19.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CA 536 ATOM 220 C C . TYR A 536 83 . -6.651 -5.561 -18.353 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A C 536 ATOM 221 O O . TYR A 536 83 . -6.951 -4.531 -18.953 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A O 536 ATOM 222 C CB . TYR A 536 83 . -7.184 -7.810 -19.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CB 536 ATOM 223 C CG . TYR A 536 83 . -8.463 -7.255 -19.870 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CG 536 ATOM 224 C CD1 . TYR A 536 83 . -8.549 -6.939 -21.219 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CD1 536 ATOM 225 C CD2 . TYR A 536 83 . -9.586 -7.055 -19.078 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CD2 536 ATOM 226 C CE1 . TYR A 536 83 . -9.715 -6.433 -21.761 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CE1 536 ATOM 227 C CE2 . TYR A 536 83 . -10.756 -6.551 -19.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CE2 536 ATOM 228 C CZ . TYR A 536 83 . -10.817 -6.242 -20.951 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A CZ 536 ATOM 229 O OH . TYR A 536 83 . -11.985 -5.742 -21.479 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR A OH 536 ATOM 230 N N . MET A 536 84 . -6.791 -5.701 -17.038 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A N 536 ATOM 231 C CA . MET A 536 84 . -7.333 -4.629 -16.215 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A CA 536 ATOM 232 C C . MET A 536 84 . -6.444 -3.392 -16.287 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A C 536 ATOM 233 O O . MET A 536 84 . -6.929 -2.280 -16.487 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A O 536 ATOM 234 C CB . MET A 536 84 . -7.480 -5.092 -14.763 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A CB 536 ATOM 235 C CG . MET A 536 84 . -8.577 -6.125 -14.556 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A CG 536 ATOM 236 S SD . MET A 536 84 . -8.679 -6.719 -12.855 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A SD 536 ATOM 237 C CE . MET A 536 84 . -10.167 -7.711 -12.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET A CE 536 ATOM 238 N N . SER A 536 85 . -5.142 -3.593 -16.134 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER A N 536 ATOM 239 C CA . SER A 536 85 . -4.195 -2.485 -16.106 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER A CA 536 ATOM 240 C C . SER A 536 85 . -4.044 -1.846 -17.484 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER A C 536 ATOM 241 O O . SER A 536 85 . -3.968 -0.625 -17.606 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER A O 536 ATOM 242 C CB . SER A 536 85 . -2.833 -2.961 -15.599 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER A CB 536 ATOM 243 O OG . SER A 536 85 . -2.905 -3.376 -14.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER A OG 536 ATOM 244 N N . LYS A 536 86 . -3.999 -2.677 -18.519 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A N 536 ATOM 245 C CA . LYS A 536 86 . -3.871 -2.186 -19.884 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A CA 536 ATOM 246 C C . LYS A 536 86 . -5.096 -1.360 -20.261 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A C 536 ATOM 247 O O . LYS A 536 86 . -4.973 -0.286 -20.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A O 536 ATOM 248 C CB . LYS A 536 86 . -3.684 -3.354 -20.856 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A CB 536 ATOM 249 C CG . LYS A 536 86 . -3.514 -2.951 -22.318 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A CG 536 ATOM 250 C CD . LYS A 536 86 . -2.328 -2.022 -22.513 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A CD 536 ATOM 251 C CE . LYS A 536 86 . -1.826 -2.051 -23.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS A CE 536 ATOM 252 N NZ . LYS A 536 86 . -2.914 -1.829 -24.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 86 LYS A NZ 536 ATOM 253 N N . GLN A 536 87 . -6.274 -1.865 -19.906 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A N 536 ATOM 254 C CA . GLN A 536 87 . -7.525 -1.161 -20.160 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A CA 536 ATOM 255 C C . GLN A 536 87 . -7.548 0.190 -19.456 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A C 536 ATOM 256 O O . GLN A 536 87 . -8.001 1.186 -20.022 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A O 536 ATOM 257 C CB . GLN A 536 87 . -8.718 -2.004 -19.702 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A CB 536 ATOM 258 C CG . GLN A 536 87 . -9.096 -3.112 -20.662 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A CG 536 ATOM 259 C CD . GLN A 536 87 . -9.648 -2.582 -21.969 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A CD 536 ATOM 260 N NE2 . GLN A 536 87 . -9.109 -3.068 -23.077 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A NE2 536 ATOM 261 O OE1 . GLN A 536 87 . -10.543 -1.737 -21.983 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN A OE1 536 ATOM 262 N N . ARG A 536 88 . -7.068 0.216 -18.218 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A N 536 ATOM 263 C CA . ARG A 536 88 . -7.007 1.457 -17.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A CA 536 ATOM 264 C C . ARG A 536 88 . -6.112 2.479 -18.149 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A C 536 ATOM 265 O O . ARG A 536 88 . -6.476 3.648 -18.282 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A O 536 ATOM 266 C CB . ARG A 536 88 . -6.495 1.202 -16.047 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A CB 536 ATOM 267 C CG . ARG A 536 88 . -6.144 2.476 -15.297 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A CG 536 ATOM 268 C CD . ARG A 536 88 . -5.545 2.162 -13.955 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A CD 536 ATOM 269 N NE . ARG A 536 88 . -4.895 3.331 -13.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A NE 536 ATOM 270 C CZ . ARG A 536 88 . -5.550 4.375 -12.875 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A CZ 536 ATOM 271 N NH1 . ARG A 536 88 . -6.876 4.399 -12.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 88 ARG A NH1 536 ATOM 272 N NH2 . ARG A 536 88 . -4.883 5.399 -12.360 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG A NH2 536 ATOM 273 N N . LEU A 536 89 . -4.928 2.036 -18.559 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A N 536 ATOM 274 C CA . LEU A 536 89 . -3.955 2.930 -19.170 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A CA 536 ATOM 275 C C . LEU A 536 89 . -4.475 3.457 -20.501 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A C 536 ATOM 276 O O . LEU A 536 89 . -4.286 4.627 -20.828 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A O 536 ATOM 277 C CB . LEU A 536 89 . -2.617 2.210 -19.361 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A CB 536 ATOM 278 C CG . LEU A 536 89 . -1.347 2.926 -18.885 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A CG 536 ATOM 279 C CD1 . LEU A 536 89 . -1.454 3.434 -17.453 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A CD1 536 ATOM 280 C CD2 . LEU A 536 89 . -0.167 1.982 -18.991 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU A CD2 536 ATOM 281 N N . ASP A 536 90 . -5.137 2.589 -21.261 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP A N 536 ATOM 282 C CA . ASP A 536 90 . -5.752 2.987 -22.521 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP A CA 536 ATOM 283 C C . ASP A 536 90 . -6.799 4.073 -22.295 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP A C 536 ATOM 284 O O . ASP A 536 90 . -6.820 5.082 -22.999 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP A O 536 ATOM 285 C CB . ASP A 536 90 . -6.391 1.781 -23.211 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP A CB 536 ATOM 286 C CG . ASP A 536 90 . -5.366 0.854 -23.839 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP A CG 536 ATOM 287 O OD1 . ASP A 536 90 . -4.155 1.051 -23.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP A OD1 536 ATOM 288 O OD2 . ASP A 536 90 . -5.775 -0.080 -24.559 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 90 ASP A OD2 536 ATOM 289 N N . ASP A 536 91 . -7.662 3.870 -21.303 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP A N 536 ATOM 290 C CA . ASP A 536 91 . -8.739 4.815 -21.038 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP A CA 536 ATOM 291 C C . ASP A 536 91 . -8.205 6.116 -20.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP A C 536 ATOM 292 O O . ASP A 536 91 . -8.754 7.187 -20.717 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP A O 536 ATOM 293 C CB . ASP A 536 91 . -9.768 4.211 -20.085 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP A CB 536 ATOM 294 C CG . ASP A 536 91 . -10.982 5.102 -19.903 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP A CG 536 ATOM 295 O OD1 . ASP A 536 91 . -11.887 5.059 -20.762 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP A OD1 536 ATOM 296 O OD2 . ASP A 536 91 . -11.030 5.847 -18.902 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 91 ASP A OD2 536 ATOM 297 N N . LEU A 536 92 . -7.140 6.022 -19.673 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A N 536 ATOM 298 C CA . LEU A 536 92 . -6.517 7.212 -19.111 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A CA 536 ATOM 299 C C . LEU A 536 92 . -5.979 8.093 -20.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A C 536 ATOM 300 O O . LEU A 536 92 . -6.215 9.300 -20.254 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A O 536 ATOM 301 C CB . LEU A 536 92 . -5.398 6.831 -18.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A CB 536 ATOM 302 C CG . LEU A 536 92 . -4.618 7.980 -17.495 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A CG 536 ATOM 303 C CD1 . LEU A 536 92 . -5.552 8.973 -16.817 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A CD1 536 ATOM 304 C CD2 . LEU A 536 92 . -3.606 7.435 -16.489 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU A CD2 536 ATOM 305 N N . TYR A 536 93 . -5.276 7.480 -21.184 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A N 536 ATOM 306 C CA . TYR A 536 93 . -4.709 8.218 -22.309 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CA 536 ATOM 307 C C . TYR A 536 93 . -5.789 8.915 -23.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A C 536 ATOM 308 O O . TYR A 536 93 . -5.603 10.054 -23.567 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A O 536 ATOM 309 C CB . TYR A 536 93 . -3.890 7.287 -23.205 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CB 536 ATOM 310 C CG . TYR A 536 93 . -3.054 8.021 -24.232 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CG 536 ATOM 311 C CD1 . TYR A 536 93 . -1.780 8.481 -23.918 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CD1 536 ATOM 312 C CD2 . TYR A 536 93 . -3.539 8.260 -25.511 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CD2 536 ATOM 313 C CE1 . TYR A 536 93 . -1.013 9.157 -24.852 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CE1 536 ATOM 314 C CE2 . TYR A 536 93 . -2.779 8.932 -26.449 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CE2 536 ATOM 315 C CZ . TYR A 536 93 . -1.519 9.379 -26.113 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A CZ 536 ATOM 316 O OH . TYR A 536 93 . -0.761 10.048 -27.044 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR A OH 536 ATOM 317 N N . ARG A 536 94 . -6.911 8.235 -23.365 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A N 536 ATOM 318 C CA . ARG A 536 94 . -8.009 8.810 -24.145 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A CA 536 ATOM 319 C C . ARG A 536 94 . -8.520 10.105 -23.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A C 536 ATOM 320 O O . ARG A 536 94 . -9.000 10.993 -24.222 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A O 536 ATOM 321 C CB . ARG A 536 94 . -9.167 7.815 -24.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A CB 536 ATOM 322 C CG . ARG A 536 94 . -8.879 6.627 -25.181 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A CG 536 ATOM 323 C CD . ARG A 536 94 . -10.114 5.757 -25.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A CD 536 ATOM 324 N NE . ARG A 536 94 . -9.765 4.358 -25.632 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A NE 536 ATOM 325 C CZ . ARG A 536 94 . -9.871 3.365 -24.749 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A CZ 536 ATOM 326 N NH1 . ARG A 536 94 . -10.331 3.582 -23.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 94 ARG A NH1 536 ATOM 327 N NH2 . ARG A 536 94 . -9.521 2.135 -25.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG A NH2 536 ATOM 328 N N . GLN A 536 95 . -8.405 10.204 -22.200 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A N 536 ATOM 329 C CA . GLN A 536 95 . -8.922 11.349 -21.456 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A CA 536 ATOM 330 C C . GLN A 536 95 . -7.927 12.502 -21.390 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A C 536 ATOM 331 O O . GLN A 536 95 . -8.316 13.649 -21.169 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A O 536 ATOM 332 C CB . GLN A 536 95 . -9.300 10.924 -20.037 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A CB 536 ATOM 333 C CG . GLN A 536 95 . -10.429 9.910 -19.970 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A CG 536 ATOM 334 C CD . GLN A 536 95 . -10.592 9.317 -18.585 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A CD 536 ATOM 335 N NE2 . GLN A 536 95 . -11.083 8.085 -18.523 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A NE2 536 ATOM 336 O OE1 . GLN A 536 95 . -10.273 9.956 -17.582 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN A OE1 536 ATOM 337 N N . LEU A 536 96 . -6.646 12.200 -21.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A N 536 ATOM 338 C CA . LEU A 536 96 . -5.610 13.221 -21.470 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A CA 536 ATOM 339 C C . LEU A 536 96 . -5.744 14.257 -22.584 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A C 536 ATOM 340 O O . LEU A 536 96 . -6.007 13.901 -23.734 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A O 536 ATOM 341 C CB . LEU A 536 96 . -4.218 12.587 -21.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A CB 536 ATOM 342 C CG . LEU A 536 96 . -3.821 11.686 -20.346 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A CG 536 ATOM 343 C CD1 . LEU A 536 96 . -2.396 11.185 -20.529 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A CD1 536 ATOM 344 C CD2 . LEU A 536 96 . -3.967 12.403 -19.010 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU A CD2 536 ATOM 345 N N . PRO A 536 97 . -5.567 15.547 -22.248 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO A N 536 ATOM 346 C CA . PRO A 536 97 . -5.600 16.577 -23.289 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO A CA 536 ATOM 347 C C . PRO A 536 97 . -4.314 16.606 -24.109 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO A C 536 ATOM 348 O O . PRO A 536 97 . -3.346 15.927 -23.764 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO A O 536 ATOM 349 C CB . PRO A 536 97 . -5.770 17.871 -22.492 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO A CB 536 ATOM 350 C CG . PRO A 536 97 . -5.124 17.585 -21.188 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO A CG 536 ATOM 351 C CD . PRO A 536 97 . -5.395 16.133 -20.906 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO A CD 536 ATOM 352 N N . THR A 536 98 . -4.318 17.398 -25.175 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR A N 536 ATOM 353 C CA . THR A 536 98 . -3.182 17.505 -26.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR A CA 536 ATOM 354 C C . THR A 536 98 . -1.878 17.807 -25.353 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR A C 536 ATOM 355 O O . THR A 536 98 . -0.836 17.221 -25.654 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR A O 536 ATOM 356 C CB . THR A 536 98 . -3.429 18.607 -27.131 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR A CB 536 ATOM 357 C CG2 . THR A 536 98 . -2.310 18.643 -28.166 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR A CG2 536 ATOM 358 O OG1 . THR A 536 98 . -4.680 18.369 -27.789 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR A OG1 536 ATOM 359 N N . LYS A 536 99 . -1.950 18.721 -24.392 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A N 536 ATOM 360 C CA . LYS A 536 99 . -0.777 19.175 -23.656 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A CA 536 ATOM 361 C C . LYS A 536 99 . -0.066 18.023 -22.953 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A C 536 ATOM 362 O O . LYS A 536 99 . 1.162 17.922 -22.989 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A O 536 ATOM 363 C CB . LYS A 536 99 . -1.188 20.242 -22.637 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A CB 536 ATOM 364 C CG . LYS A 536 99 . -0.077 20.691 -21.703 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A CG 536 ATOM 365 C CD . LYS A 536 99 . -0.526 21.858 -20.839 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A CD 536 ATOM 366 C CE . LYS A 536 99 . 0.046 23.170 -21.343 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS A CE 536 ATOM 367 N NZ . LYS A 536 99 . -0.504 24.336 -20.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 99 LYS A NZ 536 ATOM 368 N N . THR A 536 100 . -0.843 17.153 -22.316 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR A N 536 ATOM 369 C CA . THR A 536 100 . -0.278 16.055 -21.541 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR A CA 536 ATOM 370 C C . THR A 536 100 . 0.313 14.993 -22.458 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR A C 536 ATOM 371 O O . THR A 536 100 . 1.337 14.388 -22.143 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR A O 536 ATOM 372 C CB . THR A 536 100 . -1.334 15.402 -20.631 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR A CB 536 ATOM 373 C CG2 . THR A 536 100 . -0.660 14.599 -19.526 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR A CG2 536 ATOM 374 O OG1 . THR A 536 100 . -2.167 16.415 -20.054 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR A OG1 536 ATOM 375 N N . ARG A 536 101 . -0.341 14.773 -23.593 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A N 536 ATOM 376 C CA . ARG A 536 101 . 0.130 13.803 -24.573 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A CA 536 ATOM 377 C C . ARG A 536 101 . 1.460 14.245 -25.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A C 536 ATOM 378 O O . ARG A 536 101 . 2.324 13.416 -25.462 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A O 536 ATOM 379 C CB . ARG A 536 101 . -0.911 13.608 -25.675 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A CB 536 ATOM 380 C CG . ARG A 536 101 . -2.217 13.016 -25.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A CG 536 ATOM 381 C CD . ARG A 536 101 . -3.179 12.719 -26.317 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A CD 536 ATOM 382 N NE . ARG A 536 101 . -4.462 12.230 -25.820 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A NE 536 ATOM 383 C CZ . ARG A 536 101 . -5.379 11.624 -26.568 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A CZ 536 ATOM 384 N NH1 . ARG A 536 101 . -5.166 11.419 -27.862 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 101 ARG A NH1 536 ATOM 385 N NH2 . ARG A 536 101 . -6.514 11.216 -26.016 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG A NH2 536 ATOM 386 N N . SER A 536 102 . 1.618 15.552 -25.358 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER A N 536 ATOM 387 C CA . SER A 536 102 . 2.871 16.104 -25.862 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER A CA 536 ATOM 388 C C . SER A 536 102 . 4.003 15.840 -24.873 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER A C 536 ATOM 389 O O . SER A 536 102 . 5.106 15.455 -25.260 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER A O 536 ATOM 390 C CB . SER A 536 102 . 2.735 17.606 -26.116 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER A CB 536 ATOM 391 O OG . SER A 536 102 . 1.573 17.891 -26.874 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER A OG 536 ATOM 392 N N . TYR A 536 103 . 3.719 16.052 -23.592 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A N 536 ATOM 393 C CA . TYR A 536 103 . 4.708 15.836 -22.547 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CA 536 ATOM 394 C C . TYR A 536 103 . 5.100 14.365 -22.488 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A C 536 ATOM 395 O O . TYR A 536 103 . 6.258 14.033 -22.243 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A O 536 ATOM 396 C CB . TYR A 536 103 . 4.167 16.299 -21.193 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CB 536 ATOM 397 C CG . TYR A 536 103 . 3.917 17.790 -21.094 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CG 536 ATOM 398 C CD1 . TYR A 536 103 . 4.318 18.658 -22.104 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CD1 536 ATOM 399 C CD2 . TYR A 536 103 . 3.285 18.330 -19.984 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CD2 536 ATOM 400 C CE1 . TYR A 536 103 . 4.091 20.017 -22.010 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CE1 536 ATOM 401 C CE2 . TYR A 536 103 . 3.055 19.688 -19.882 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CE2 536 ATOM 402 C CZ . TYR A 536 103 . 3.460 20.525 -20.897 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A CZ 536 ATOM 403 O OH . TYR A 536 103 . 3.236 21.878 -20.806 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR A OH 536 ATOM 404 N N . ILE A 536 104 . 4.127 13.488 -22.712 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A N 536 ATOM 405 C CA . ILE A 536 104 . 4.389 12.055 -22.750 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A CA 536 ATOM 406 C C . ILE A 536 104 . 5.319 11.714 -23.916 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A C 536 ATOM 407 O O . ILE A 536 104 . 6.255 10.930 -23.757 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A O 536 ATOM 408 C CB . ILE A 536 104 . 3.072 11.252 -22.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A CB 536 ATOM 409 C CG1 . ILE A 536 104 . 2.332 11.316 -21.511 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A CG1 536 ATOM 410 C CG2 . ILE A 536 104 . 3.341 9.793 -23.220 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A CG2 536 ATOM 411 C CD1 . ILE A 536 104 . 0.925 10.728 -21.529 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE A CD1 536 ATOM 412 N N . ASP A 536 105 . 5.068 12.309 -25.081 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP A N 536 ATOM 413 C CA . ASP A 536 105 . 5.925 12.092 -26.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP A CA 536 ATOM 414 C C . ASP A 536 105 . 7.356 12.541 -25.969 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP A C 536 ATOM 415 O O . ASP A 536 105 . 8.311 11.868 -26.350 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP A O 536 ATOM 416 C CB . ASP A 536 105 . 5.388 12.839 -27.473 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP A CB 536 ATOM 417 C CG . ASP A 536 105 . 4.224 12.127 -28.138 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP A CG 536 ATOM 418 O OD1 . ASP A 536 105 . 4.012 10.926 -27.870 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP A OD1 536 ATOM 419 O OD2 . ASP A 536 105 . 3.523 12.773 -28.945 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 105 ASP A OD2 536 ATOM 420 N N . ILE A 536 106 . 7.497 13.684 -25.308 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A N 536 ATOM 421 C CA . ILE A 536 106 . 8.815 14.227 -25.004 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A CA 536 ATOM 422 C C . ILE A 536 106 . 9.570 13.301 -24.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A C 536 ATOM 423 O O . ILE A 536 106 . 10.741 13.002 -24.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A O 536 ATOM 424 C CB . ILE A 536 106 . 8.704 15.638 -24.398 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A CB 536 ATOM 425 C CG1 . ILE A 536 106 . 8.200 16.611 -25.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A CG1 536 ATOM 426 C CG2 . ILE A 536 106 . 10.052 16.121 -23.863 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A CG2 536 ATOM 427 C CD1 . ILE A 536 106 . 7.684 17.917 -24.914 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE A CD1 536 ATOM 428 N N . ILE A 536 107 . 8.895 12.835 -23.012 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A N 536 ATOM 429 C CA . ILE A 536 107 . 9.522 11.928 -22.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A CA 536 ATOM 430 C C . ILE A 536 107 . 9.860 10.611 -22.745 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A C 536 ATOM 431 O O . ILE A 536 107 . 10.922 10.037 -22.508 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A O 536 ATOM 432 C CB . ILE A 536 107 . 8.613 11.681 -20.832 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A CB 536 ATOM 433 C CG1 . ILE A 536 107 . 8.428 12.985 -20.060 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A CG1 536 ATOM 434 C CG2 . ILE A 536 107 . 9.202 10.618 -19.895 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A CG2 536 ATOM 435 C CD1 . ILE A 536 107 . 7.197 13.007 -19.218 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE A CD1 536 ATOM 436 N N . ASN A 536 108 . 8.966 10.145 -23.613 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A N 536 ATOM 437 C CA . ASN A 536 108 . 9.213 8.929 -24.381 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A CA 536 ATOM 438 C C . ASN A 536 108 . 10.467 9.041 -25.240 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A C 536 ATOM 439 O O . ASN A 536 108 . 11.313 8.150 -25.232 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A O 536 ATOM 440 C CB . ASN A 536 108 . 8.013 8.599 -25.269 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A CB 536 ATOM 441 C CG . ASN A 536 108 . 7.015 7.686 -24.587 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A CG 536 ATOM 442 N ND2 . ASN A 536 108 . 6.024 8.277 -23.932 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A ND2 536 ATOM 443 O OD1 . ASN A 536 108 . 7.131 6.462 -24.651 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN A OD1 536 ATOM 444 N N . ILE A 536 109 . 10.585 10.139 -25.977 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A N 536 ATOM 445 C CA . ILE A 536 109 . 11.716 10.337 -26.873 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A CA 536 ATOM 446 C C . ILE A 536 109 . 13.027 10.428 -26.094 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A C 536 ATOM 447 O O . ILE A 536 109 . 14.003 9.754 -26.421 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A O 536 ATOM 448 C CB . ILE A 536 109 . 11.530 11.614 -27.728 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A CB 536 ATOM 449 C CG1 . ILE A 536 109 . 10.370 11.422 -28.707 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A CG1 536 ATOM 450 C CG2 . ILE A 536 109 . 12.807 11.953 -28.508 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A CG2 536 ATOM 451 C CD1 . ILE A 536 109 . 9.899 12.703 -29.372 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE A CD1 536 ATOM 452 N N . TYR A 536 110 . 13.041 11.257 -25.058 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A N 536 ATOM 453 C CA . TYR A 536 110 . 14.281 11.573 -24.356 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CA 536 ATOM 454 C C . TYR A 536 110 . 14.757 10.451 -23.429 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A C 536 ATOM 455 O O . TYR A 536 110 . 15.956 10.187 -23.348 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A O 536 ATOM 456 C CB . TYR A 536 110 . 14.110 12.876 -23.569 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CB 536 ATOM 457 C CG . TYR A 536 110 . 14.183 14.117 -24.440 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CG 536 ATOM 458 C CD1 . TYR A 536 110 . 13.240 14.350 -25.433 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CD1 536 ATOM 459 C CD2 . TYR A 536 110 . 15.196 15.052 -24.271 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CD2 536 ATOM 460 C CE1 . TYR A 536 110 . 13.303 15.477 -26.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CE1 536 ATOM 461 C CE2 . TYR A 536 110 . 15.266 16.185 -25.067 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CE2 536 ATOM 462 C CZ . TYR A 536 110 . 14.317 16.391 -26.045 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A CZ 536 ATOM 463 O OH . TYR A 536 110 . 14.379 17.514 -26.841 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR A OH 536 ATOM 464 N N . CYS A 536 111 . 13.832 9.787 -22.739 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS A N 536 ATOM 465 C CA . CYS A 536 111 . 14.212 8.730 -21.800 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS A CA 536 ATOM 466 C C . CYS A 536 111 . 14.517 7.416 -22.509 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS A C 536 ATOM 467 O O . CYS A 536 111 . 15.288 6.601 -22.003 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS A O 536 ATOM 468 C CB . CYS A 536 111 . 13.116 8.507 -20.758 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS A CB 536 ATOM 469 S SG . CYS A 536 111 . 12.975 9.847 -19.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS A SG 536 ATOM 470 N N . ASP A 536 112 . 13.910 7.202 -23.672 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP A N 536 ATOM 471 C CA . ASP A 536 112 . 14.223 6.020 -24.468 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP A CA 536 ATOM 472 C C . ASP A 536 112 . 15.677 6.078 -24.914 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP A C 536 ATOM 473 O O . ASP A 536 112 . 16.380 5.070 -24.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP A O 536 ATOM 474 C CB . ASP A 536 112 . 13.303 5.904 -25.685 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP A CB 536 ATOM 475 C CG . ASP A 536 112 . 11.931 5.355 -25.335 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP A CG 536 ATOM 476 O OD1 . ASP A 536 112 . 11.592 5.296 -24.132 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP A OD1 536 ATOM 477 O OD2 . ASP A 536 112 . 11.187 4.990 -26.270 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 112 ASP A OD2 536 ATOM 478 N N . LYS A 536 113 . 16.125 7.269 -25.301 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A N 536 ATOM 479 C CA . LYS A 536 113 . 17.494 7.453 -25.766 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A CA 536 ATOM 480 C C . LYS A 536 113 . 18.490 7.258 -24.624 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A C 536 ATOM 481 O O . LYS A 536 113 . 19.503 6.579 -24.785 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A O 536 ATOM 482 C CB . LYS A 536 113 . 17.672 8.841 -26.381 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A CB 536 ATOM 483 C CG . LYS A 536 113 . 18.978 9.002 -27.145 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A CG 536 ATOM 484 C CD . LYS A 536 113 . 19.091 10.372 -27.791 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A CD 536 ATOM 485 C CE . LYS A 536 113 . 20.334 10.467 -28.665 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS A CE 536 ATOM 486 N NZ . LYS A 536 113 . 21.581 10.168 -27.905 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 113 LYS A NZ 536 ATOM 487 N N . VAL A 536 114 . 18.196 7.860 -23.475 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL A N 536 ATOM 488 C CA . VAL A 536 114 . 19.023 7.695 -22.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL A CA 536 ATOM 489 C C . VAL A 536 114 . 19.059 6.218 -21.898 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL A C 536 ATOM 490 O O . VAL A 536 114 . 20.125 5.669 -21.631 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL A O 536 ATOM 491 C CB . VAL A 536 114 . 18.490 8.568 -21.104 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL A CB 536 ATOM 492 C CG1 . VAL A 536 114 . 19.158 8.222 -19.757 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL A CG1 536 ATOM 493 C CG2 . VAL A 536 114 . 18.690 10.039 -21.419 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL A CG2 536 ATOM 494 N N . SER A 536 115 . 17.896 5.572 -21.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER A N 536 ATOM 495 C CA . SER A 536 115 . 17.811 4.167 -21.518 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER A CA 536 ATOM 496 C C . SER A 536 115 . 18.616 3.279 -22.462 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER A C 536 ATOM 497 O O . SER A 536 115 . 19.209 2.287 -22.037 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER A O 536 ATOM 498 C CB . SER A 536 115 . 16.352 3.707 -21.481 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER A CB 536 ATOM 499 O OG . SER A 536 115 . 15.650 4.343 -20.428 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER A OG 536 ATOM 500 N N . ASN A 536 116 . 18.639 3.638 -23.741 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A N 536 ATOM 501 C CA . ASN A 536 116 . 19.398 2.879 -24.729 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A CA 536 ATOM 502 C C . ASN A 536 116 . 20.889 3.182 -24.644 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A C 536 ATOM 503 O O . ASN A 536 116 . 21.713 2.271 -24.599 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A O 536 ATOM 504 C CB . ASN A 536 116 . 18.887 3.174 -26.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A CB 536 ATOM 505 C CG . ASN A 536 116 . 17.454 2.728 -26.346 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A CG 536 ATOM 506 N ND2 . ASN A 536 116 . 16.708 3.486 -27.142 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A ND2 536 ATOM 507 O OD1 . ASN A 536 116 . 17.021 1.717 -25.793 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN A OD1 536 ATOM 508 N N . ASP A 536 117 . 21.226 4.468 -24.624 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP A N 536 ATOM 509 C CA . ASP A 536 117 . 22.617 4.907 -24.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP A CA 536 ATOM 510 C C . ASP A 536 117 . 23.334 4.398 -23.324 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP A C 536 ATOM 511 O O . ASP A 536 117 . 24.493 3.988 -23.393 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP A O 536 ATOM 512 C CB . ASP A 536 117 . 22.689 6.435 -24.614 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP A CB 536 ATOM 513 C CG . ASP A 536 117 . 22.406 6.996 -25.998 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP A CG 536 ATOM 514 O OD1 . ASP A 536 117 . 22.006 6.219 -26.893 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP A OD1 536 ATOM 515 O OD2 . ASP A 536 117 . 22.578 8.219 -26.188 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 117 ASP A OD2 536 ATOM 516 N N . TYR A 536 118 . 22.638 4.428 -22.191 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A N 536 ATOM 517 C CA . TYR A 536 118 . 23.228 4.058 -20.907 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CA 536 ATOM 518 C C . TYR A 536 118 . 22.650 2.748 -20.380 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A C 536 ATOM 519 O O . TYR A 536 118 . 22.599 2.522 -19.172 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A O 536 ATOM 520 C CB . TYR A 536 118 . 23.010 5.182 -19.893 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CB 536 ATOM 521 C CG . TYR A 536 118 . 23.654 6.483 -20.308 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CG 536 ATOM 522 C CD1 . TYR A 536 118 . 24.981 6.749 -20.001 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CD1 536 ATOM 523 C CD2 . TYR A 536 118 . 22.942 7.439 -21.018 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CD2 536 ATOM 524 C CE1 . TYR A 536 118 . 25.578 7.933 -20.382 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CE1 536 ATOM 525 C CE2 . TYR A 536 118 . 23.531 8.628 -21.404 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CE2 536 ATOM 526 C CZ . TYR A 536 118 . 24.850 8.869 -21.082 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A CZ 536 ATOM 527 O OH . TYR A 536 118 . 25.445 10.049 -21.462 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR A OH 536 ATOM 528 N N . ASN A 536 119 . 22.228 1.887 -21.301 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A N 536 ATOM 529 C CA . ASN A 536 119 . 21.638 0.597 -20.957 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A CA 536 ATOM 530 C C . ASN A 536 119 . 22.529 -0.242 -20.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A C 536 ATOM 531 O O . ASN A 536 119 . 22.048 -0.841 -19.078 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A O 536 ATOM 532 C CB . ASN A 536 119 . 21.322 -0.182 -22.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A CB 536 ATOM 533 C CG . ASN A 536 119 . 21.341 -1.683 -22.028 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A CG 536 ATOM 534 N ND2 . ASN A 536 119 . 22.452 -2.314 -22.393 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A ND2 536 ATOM 535 O OD1 . ASN A 536 119 . 20.370 -2.270 -21.551 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN A OD1 536 ATOM 536 N N . ARG A 536 120 . 23.824 -0.282 -20.339 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A N 536 ATOM 537 C CA . ARG A 536 120 . 24.773 -1.011 -19.503 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A CA 536 ATOM 538 C C . ARG A 536 120 . 24.827 -0.402 -18.105 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A C 536 ATOM 539 O O . ARG A 536 120 . 24.867 -1.124 -17.110 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A O 536 ATOM 540 C CB . ARG A 536 120 . 26.168 -1.006 -20.128 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A CB 536 ATOM 541 C CG . ARG A 536 120 . 26.269 -1.748 -21.452 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A CG 536 ATOM 542 C CD . ARG A 536 120 . 26.156 -3.253 -21.281 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A CD 536 ATOM 543 N NE . ARG A 536 120 . 26.676 -3.966 -22.450 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A NE 536 ATOM 544 C CZ . ARG A 536 120 . 27.903 -4.477 -22.549 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A CZ 536 ATOM 545 N NH1 . ARG A 536 120 . 28.769 -4.379 -21.546 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 120 ARG A NH1 536 ATOM 546 N NH2 . ARG A 536 120 . 28.266 -5.100 -23.663 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG A NH2 536 ATOM 547 N N . ASP A 536 121 . 24.823 0.927 -18.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP A N 536 ATOM 548 C CA . ASP A 536 121 . 24.866 1.640 -16.768 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP A CA 536 ATOM 549 C C . ASP A 536 121 . 23.613 1.362 -15.941 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP A C 536 ATOM 550 O O . ASP A 536 121 . 23.680 1.244 -14.718 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP A O 536 ATOM 551 C CB . ASP A 536 121 . 25.016 3.148 -16.997 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP A CB 536 ATOM 552 C CG . ASP A 536 121 . 26.194 3.489 -17.890 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP A CG 536 ATOM 553 O OD1 . ASP A 536 121 . 26.369 2.816 -18.926 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP A OD1 536 ATOM 554 O OD2 . ASP A 536 121 . 26.948 4.428 -17.554 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 121 ASP A OD2 536 ATOM 555 N N . MET A 536 122 . 22.473 1.259 -16.617 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A N 536 ATOM 556 C CA . MET A 536 122 . 21.205 0.999 -15.946 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A CA 536 ATOM 557 C C . MET A 536 122 . 21.182 -0.404 -15.343 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A C 536 ATOM 558 O O . MET A 536 122 . 20.721 -0.595 -14.216 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A O 536 ATOM 559 C CB . MET A 536 122 . 20.036 1.173 -16.920 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A CB 536 ATOM 560 C CG . MET A 536 122 . 19.855 2.597 -17.434 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A CG 536 ATOM 561 S SD . MET A 536 122 . 19.414 3.779 -16.148 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A SD 536 ATOM 562 C CE . MET A 536 122 . 19.845 5.321 -16.951 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET A CE 536 ATOM 563 N N . ASN A 536 123 . 21.678 -1.383 -16.093 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A N 536 ATOM 564 C CA . ASN A 536 123 . 21.697 -2.769 -15.631 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A CA 536 ATOM 565 C C . ASN A 536 123 . 22.527 -2.946 -14.362 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A C 536 ATOM 566 O O . ASN A 536 123 . 22.073 -3.551 -13.392 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A O 536 ATOM 567 C CB . ASN A 536 123 . 22.241 -3.694 -16.727 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A CB 536 ATOM 568 C CG . ASN A 536 123 . 21.324 -3.775 -17.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A CG 536 ATOM 569 N ND2 . ASN A 536 123 . 21.860 -4.249 -19.055 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A ND2 536 ATOM 570 O OD1 . ASN A 536 123 . 20.146 -3.425 -17.860 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN A OD1 536 ATOM 571 N N . ILE A 536 124 . 23.748 -2.425 -14.377 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A N 536 ATOM 572 C CA . ILE A 536 124 . 24.649 -2.577 -13.238 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A CA 536 ATOM 573 C C . ILE A 536 124 . 24.168 -1.760 -12.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A C 536 ATOM 574 O O . ILE A 536 124 . 24.446 -2.114 -10.891 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A O 536 ATOM 575 C CB . ILE A 536 124 . 26.111 -2.188 -13.608 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A CB 536 ATOM 576 C CG1 . ILE A 536 124 . 26.183 -0.794 -14.256 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A CG1 536 ATOM 577 C CG2 . ILE A 536 124 . 26.710 -3.275 -14.504 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A CG2 536 ATOM 578 C CD1 . ILE A 536 124 . 27.321 -0.617 -15.266 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE A CD1 536 ATOM 579 N N . MET A 536 125 . 23.425 -0.688 -12.287 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A N 536 ATOM 580 C CA . MET A 536 125 . 22.852 0.093 -11.196 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A CA 536 ATOM 581 C C . MET A 536 125 . 21.655 -0.626 -10.579 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A C 536 ATOM 582 O O . MET A 536 125 . 21.354 -0.437 -9.400 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A O 536 ATOM 583 C CB . MET A 536 125 . 22.448 1.483 -11.684 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A CB 536 ATOM 584 C CG . MET A 536 125 . 23.637 2.415 -11.856 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A CG 536 ATOM 585 S SD . MET A 536 125 . 23.294 3.803 -12.948 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A SD 536 ATOM 586 C CE . MET A 536 125 . 22.303 4.829 -11.880 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET A CE 536 ATOM 587 N N . TYR A 536 126 . 20.978 -1.457 -11.366 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A N 536 ATOM 588 C CA . TYR A 536 126 . 19.910 -2.287 -10.825 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CA 536 ATOM 589 C C . TYR A 536 126 . 20.488 -3.321 -9.868 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A C 536 ATOM 590 O O . TYR A 536 126 . 19.902 -3.607 -8.824 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A O 536 ATOM 591 C CB . TYR A 536 126 . 19.129 -2.991 -11.934 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CB 536 ATOM 592 C CG . TYR A 536 126 . 18.271 -4.122 -11.413 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CG 536 ATOM 593 C CD1 . TYR A 536 126 . 17.077 -3.864 -10.753 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CD1 536 ATOM 594 C CD2 . TYR A 536 126 . 18.662 -5.446 -11.565 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CD2 536 ATOM 595 C CE1 . TYR A 536 126 . 16.293 -4.889 -10.267 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CE1 536 ATOM 596 C CE2 . TYR A 536 126 . 17.881 -6.481 -11.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CE2 536 ATOM 597 C CZ . TYR A 536 126 . 16.698 -6.196 -10.435 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A CZ 536 ATOM 598 O OH . TYR A 536 126 . 15.914 -7.218 -9.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR A OH 536 ATOM 599 N N . ASP A 536 127 . 21.637 -3.879 -10.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP A N 536 ATOM 600 C CA . ASP A 536 127 . 22.309 -4.873 -9.408 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP A CA 536 ATOM 601 C C . ASP A 536 127 . 22.626 -4.298 -8.031 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP A C 536 ATOM 602 O O . ASP A 536 127 . 22.592 -5.011 -7.029 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP A O 536 ATOM 603 C CB . ASP A 536 127 . 23.593 -5.362 -10.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP A CB 536 ATOM 604 C CG . ASP A 536 127 . 23.326 -6.124 -11.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP A CG 536 ATOM 605 O OD1 . ASP A 536 127 . 22.208 -6.656 -11.536 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP A OD1 536 ATOM 606 O OD2 . ASP A 536 127 . 24.242 -6.195 -12.218 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 127 ASP A OD2 536 ATOM 607 N N . MET A 536 128 . 22.929 -3.005 -7.987 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A N 536 ATOM 608 C CA . MET A 536 128 . 23.165 -2.322 -6.721 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A CA 536 ATOM 609 C C . MET A 536 128 . 21.858 -2.131 -5.964 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A C 536 ATOM 610 O O . MET A 536 128 . 21.835 -2.174 -4.737 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A O 536 ATOM 611 C CB . MET A 536 128 . 23.833 -0.965 -6.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A CB 536 ATOM 612 C CG . MET A 536 128 . 25.269 -1.056 -7.432 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A CG 536 ATOM 613 S SD . MET A 536 128 . 26.095 0.539 -7.473 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A SD 536 ATOM 614 C CE . MET A 536 128 . 25.197 1.316 -8.814 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET A CE 536 ATOM 615 N N . ALA A 536 129 . 20.773 -1.918 -6.704 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA A N 536 ATOM 616 C CA . ALA A 536 129 . 19.467 -1.675 -6.102 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA A CA 536 ATOM 617 C C . ALA A 536 129 . 18.859 -2.960 -5.550 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA A C 536 ATOM 618 O O . ALA A 536 129 . 18.031 -2.920 -4.641 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA A O 536 ATOM 619 C CB . ALA A 536 129 . 18.528 -1.045 -7.115 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA A CB 536 ATOM 620 N N . SER A 536 130 . 19.270 -4.098 -6.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER A N 536 ATOM 621 C CA . SER A 536 130 . 18.771 -5.388 -5.641 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER A CA 536 ATOM 622 C C . SER A 536 130 . 19.458 -5.798 -4.338 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER A C 536 ATOM 623 O O . SER A 536 130 . 19.158 -6.848 -3.770 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER A O 536 ATOM 624 C CB . SER A 536 130 . 18.982 -6.458 -6.714 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER A CB 536 ATOM 625 O OG . SER A 536 130 . 20.359 -6.651 -6.977 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER A OG 536 ATOM 626 N N . THR A 536 131 . 20.384 -4.960 -3.879 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR A N 536 ATOM 627 C CA . THR A 536 131 . 21.061 -5.149 -2.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR A CA 536 ATOM 628 C C . THR A 536 131 . 20.053 -5.217 -1.455 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR A C 536 ATOM 629 O O . THR A 536 131 . 18.978 -4.621 -1.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR A O 536 ATOM 630 C CB . THR A 536 131 . 22.071 -4.003 -2.347 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR A CB 536 ATOM 631 C CG2 . THR A 536 131 . 22.642 -4.051 -0.939 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR A CG2 536 ATOM 632 O OG1 . THR A 536 131 . 23.146 -4.095 -3.291 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR A OG1 536 ATOM 633 N N . LYS A 536 132 . 20.406 -5.954 -0.406 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A N 536 ATOM 634 C CA . LYS A 536 132 . 19.537 -6.120 0.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A CA 536 ATOM 635 C C . LYS A 536 132 . 19.200 -4.781 1.413 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A C 536 ATOM 636 O O . LYS A 536 132 . 18.035 -4.486 1.683 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A O 536 ATOM 637 C CB . LYS A 536 132 . 20.203 -7.046 1.778 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A CB 536 ATOM 638 C CG . LYS A 536 132 . 19.287 -7.510 2.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A CG 536 ATOM 639 C CD . LYS A 536 132 . 20.061 -8.285 3.961 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A CD 536 ATOM 640 C CE . LYS A 536 132 . 19.137 -8.871 5.020 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS A CE 536 ATOM 641 N NZ . LYS A 536 132 . 18.314 -7.831 5.698 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 132 LYS A NZ 536 ATOM 642 N N . SER A 536 133 . 20.228 -3.976 1.661 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER A N 536 ATOM 643 C CA . SER A 536 133 . 20.080 -2.714 2.384 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER A CA 536 ATOM 644 C C . SER A 536 133 . 19.527 -1.557 1.545 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER A C 536 ATOM 645 O O . SER A 536 133 . 19.434 -0.430 2.034 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER A O 536 ATOM 646 C CB . SER A 536 133 . 21.432 -2.302 2.972 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER A CB 536 ATOM 647 O OG . SER A 536 133 . 22.404 -2.147 1.952 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER A OG 536 ATOM 648 N N . PHE A 536 134 . 19.164 -1.823 0.293 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A N 536 ATOM 649 C CA . PHE A 536 134 . 18.581 -0.787 -0.560 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CA 536 ATOM 650 C C . PHE A 536 134 . 17.097 -0.617 -0.263 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A C 536 ATOM 651 O O . PHE A 536 134 . 16.366 -1.600 -0.144 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A O 536 ATOM 652 C CB . PHE A 536 134 . 18.777 -1.123 -2.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CB 536 ATOM 653 C CG . PHE A 536 134 . 18.113 -0.147 -2.982 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CG 536 ATOM 654 C CD1 . PHE A 536 134 . 16.793 -0.319 -3.369 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CD1 536 ATOM 655 C CD2 . PHE A 536 134 . 18.813 0.939 -3.482 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CD2 536 ATOM 656 C CE1 . PHE A 536 134 . 16.185 0.575 -4.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CE1 536 ATOM 657 C CE2 . PHE A 536 134 . 18.211 1.834 -4.348 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CE2 536 ATOM 658 C CZ . PHE A 536 134 . 16.895 1.653 -4.722 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE A CZ 536 ATOM 659 N N . THR A 536 135 . 16.658 0.633 -0.147 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR A N 536 ATOM 660 C CA . THR A 536 135 . 15.247 0.937 0.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR A CA 536 ATOM 661 C C . THR A 536 135 . 14.830 2.102 -0.832 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR A C 536 ATOM 662 O O . THR A 536 135 . 15.580 3.064 -1.004 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR A O 536 ATOM 663 C CB . THR A 536 135 . 14.938 1.290 1.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR A CB 536 ATOM 664 C CG2 . THR A 536 135 . 15.537 0.258 2.468 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR A CG2 536 ATOM 665 O OG1 . THR A 536 135 . 15.470 2.583 1.828 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR A OG1 536 ATOM 666 N N . VAL A 536 136 . 13.630 2.011 -1.393 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL A N 536 ATOM 667 C CA . VAL A 536 136 . 13.103 3.071 -2.241 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL A CA 536 ATOM 668 C C . VAL A 536 136 . 12.969 4.370 -1.447 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL A C 536 ATOM 669 O O . VAL A 536 136 . 13.216 5.453 -1.976 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL A O 536 ATOM 670 C CB . VAL A 536 136 . 11.736 2.678 -2.847 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL A CB 536 ATOM 671 C CG1 . VAL A 536 136 . 11.124 3.842 -3.623 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL A CG1 536 ATOM 672 C CG2 . VAL A 536 136 . 11.895 1.469 -3.758 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL A CG2 536 ATOM 673 N N . TYR A 536 137 . 12.584 4.255 -0.180 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A N 536 ATOM 674 C CA . TYR A 536 137 . 12.426 5.426 0.680 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CA 536 ATOM 675 C C . TYR A 536 137 . 13.717 6.238 0.729 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A C 536 ATOM 676 O O . TYR A 536 137 . 13.721 7.435 0.442 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A O 536 ATOM 677 C CB . TYR A 536 137 . 12.027 5.019 2.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CB 536 ATOM 678 C CG . TYR A 536 137 . 10.810 4.125 2.192 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CG 536 ATOM 679 C CD1 . TYR A 536 137 . 9.536 4.627 1.964 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CD1 536 ATOM 680 C CD2 . TYR A 536 137 . 10.935 2.783 2.528 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CD2 536 ATOM 681 C CE1 . TYR A 536 137 . 8.422 3.815 2.055 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CE1 536 ATOM 682 C CE2 . TYR A 536 137 . 9.826 1.964 2.621 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CE2 536 ATOM 683 C CZ . TYR A 536 137 . 8.573 2.485 2.384 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A CZ 536 ATOM 684 O OH . TYR A 536 137 . 7.466 1.672 2.477 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR A OH 536 ATOM 685 N N . ASP A 536 138 . 14.814 5.575 1.088 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP A N 536 ATOM 686 C CA . ASP A 536 138 . 16.112 6.235 1.183 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP A CA 536 ATOM 687 C C . ASP A 536 138 . 16.602 6.714 -0.179 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP A C 536 ATOM 688 O O . ASP A 536 138 . 17.209 7.778 -0.278 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP A O 536 ATOM 689 C CB . ASP A 536 138 . 17.154 5.301 1.802 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP A CB 536 ATOM 690 C CG . ASP A 536 138 . 16.959 5.112 3.296 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP A CG 536 ATOM 691 O OD1 . ASP A 536 138 . 16.528 6.072 3.968 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP A OD1 536 ATOM 692 O OD2 . ASP A 536 138 . 17.245 4.005 3.799 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 138 ASP A OD2 536 ATOM 693 N N . ILE A 536 139 . 16.373 5.935 -1.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A N 536 ATOM 694 C CA . ILE A 536 139 . 16.797 6.346 -2.579 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A CA 536 ATOM 695 C C . ILE A 536 139 . 16.050 7.588 -3.011 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A C 536 ATOM 696 O O . ILE A 536 139 . 16.637 8.451 -3.546 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A O 536 ATOM 697 C CB . ILE A 536 139 . 16.772 5.217 -3.662 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A CB 536 ATOM 698 C CG1 . ILE A 536 139 . 16.836 5.722 -5.115 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A CG1 536 ATOM 699 C CG2 . ILE A 536 139 . 15.558 4.367 -3.553 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A CG2 536 ATOM 700 C CD1 . ILE A 536 139 . 18.229 6.046 -5.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE A CD1 536 ATOM 701 N N . ASN A 536 140 . 14.760 7.660 -2.717 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A N 536 ATOM 702 C CA . ASN A 536 140 . 13.973 8.849 -3.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A CA 536 ATOM 703 C C . ASN A 536 140 . 14.601 10.104 -2.429 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A C 536 ATOM 704 O O . ASN A 536 140 . 14.707 11.130 -3.099 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A O 536 ATOM 705 C CB . ASN A 536 140 . 12.548 8.696 -2.492 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A CB 536 ATOM 706 C CG . ASN A 536 140 . 11.726 9.959 -2.672 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A CG 536 ATOM 707 N ND2 . ASN A 536 140 . 11.655 10.772 -1.625 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A ND2 536 ATOM 708 O OD1 . ASN A 536 140 . 11.170 10.205 -3.742 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN A OD1 536 ATOM 709 N N . ASN A 536 141 . 15.028 10.006 -1.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A N 536 ATOM 710 C CA . ASN A 536 141 . 15.605 11.138 -0.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A CA 536 ATOM 711 C C . ASN A 536 141 . 16.953 11.562 -1.040 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A C 536 ATOM 712 O O . ASN A 536 141 . 17.263 12.752 -1.093 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A O 536 ATOM 713 C CB . ASN A 536 141 . 15.752 10.800 1.029 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A CB 536 ATOM 714 C CG . ASN A 536 141 . 14.409 10.607 1.720 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A CG 536 ATOM 715 N ND2 . ASN A 536 141 . 14.432 10.008 2.908 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A ND2 536 ATOM 716 O OD1 . ASN A 536 141 . 13.366 10.999 1.195 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN A OD1 536 ATOM 717 N N . GLU A 536 142 . 17.749 10.591 -1.476 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A N 536 ATOM 718 C CA . GLU A 536 142 . 19.033 10.888 -2.105 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A CA 536 ATOM 719 C C . GLU A 536 142 . 18.827 11.543 -3.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A C 536 ATOM 720 O O . GLU A 536 142 . 19.558 12.457 -3.839 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A O 536 ATOM 721 C CB . GLU A 536 142 . 19.875 9.619 -2.257 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A CB 536 ATOM 722 C CG . GLU A 536 142 . 20.241 8.944 -0.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A CG 536 ATOM 723 C CD . GLU A 536 142 . 20.997 9.855 0.009 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A CD 536 ATOM 724 O OE1 . GLU A 536 142 . 21.670 10.794 -0.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU A OE1 536 ATOM 725 O OE2 . GLU A 536 142 . 20.912 9.633 1.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 142 GLU A OE2 536 ATOM 726 N N . VAL A 536 143 . 17.833 11.067 -4.208 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL A N 536 ATOM 727 C CA . VAL A 536 143 . 17.474 11.676 -5.484 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL A CA 536 ATOM 728 C C . VAL A 536 143 . 17.045 13.120 -5.251 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL A C 536 ATOM 729 O O . VAL A 536 143 . 17.475 14.025 -5.966 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL A O 536 ATOM 730 C CB . VAL A 536 143 . 16.343 10.881 -6.189 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL A CB 536 ATOM 731 C CG1 . VAL A 536 143 . 15.759 11.643 -7.384 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL A CG1 536 ATOM 732 C CG2 . VAL A 536 143 . 16.863 9.533 -6.647 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL A CG2 536 ATOM 733 N N . ASN A 536 144 . 16.202 13.329 -4.245 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A N 536 ATOM 734 C CA . ASN A 536 144 . 15.749 14.668 -3.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A CA 536 ATOM 735 C C . ASN A 536 144 . 16.939 15.576 -3.607 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A C 536 ATOM 736 O O . ASN A 536 144 . 16.984 16.721 -4.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A O 536 ATOM 737 C CB . ASN A 536 144 . 14.800 14.623 -2.701 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A CB 536 ATOM 738 C CG . ASN A 536 144 . 14.248 15.990 -2.341 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A CG 536 ATOM 739 N ND2 . ASN A 536 144 . 14.713 16.545 -1.226 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A ND2 536 ATOM 740 O OD1 . ASN A 536 144 . 13.402 16.535 -3.050 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN A OD1 536 ATOM 741 N N . THR A 536 145 . 17.912 15.043 -2.874 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR A N 536 ATOM 742 C CA . THR A 536 145 . 19.107 15.794 -2.503 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR A CA 536 ATOM 743 C C . THR A 536 145 . 19.917 16.200 -3.736 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR A C 536 ATOM 744 O O . THR A 536 145 . 20.345 17.347 -3.852 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR A O 536 ATOM 745 C CB . THR A 536 145 . 20.001 14.974 -1.545 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR A CB 536 ATOM 746 C CG2 . THR A 536 145 . 21.311 15.695 -1.251 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR A CG2 536 ATOM 747 O OG1 . THR A 536 145 . 19.307 14.755 -0.311 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR A OG1 536 ATOM 748 N N . ILE A 536 146 . 20.124 15.268 -4.660 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A N 536 ATOM 749 C CA . ILE A 536 146 . 20.853 15.538 -5.888 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A CA 536 ATOM 750 C C . ILE A 536 146 . 20.203 16.603 -6.723 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A C 536 ATOM 751 O O . ILE A 536 146 . 20.885 17.403 -7.247 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A O 536 ATOM 752 C CB . ILE A 536 146 . 20.999 14.302 -6.771 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A CB 536 ATOM 753 C CG1 . ILE A 536 146 . 21.690 13.182 -6.018 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A CG1 536 ATOM 754 C CG2 . ILE A 536 146 . 21.726 14.613 -8.066 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A CG2 536 ATOM 755 C CD1 . ILE A 536 146 . 23.176 13.077 -6.157 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE A CD1 536 ATOM 756 N N . LEU A 536 147 . 18.891 16.570 -6.860 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A N 536 ATOM 757 C CA . LEU A 536 147 . 18.194 17.488 -7.731 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A CA 536 ATOM 758 C C . LEU A 536 147 . 18.220 18.897 -7.194 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A C 536 ATOM 759 O O . LEU A 536 147 . 18.045 19.830 -7.914 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A O 536 ATOM 760 C CB . LEU A 536 147 . 16.739 17.078 -7.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A CB 536 ATOM 761 C CG . LEU A 536 147 . 16.262 15.794 -8.593 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A CG 536 ATOM 762 C CD1 . LEU A 536 147 . 14.814 15.779 -9.002 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A CD1 536 ATOM 763 C CD2 . LEU A 536 147 . 17.118 15.302 -9.712 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU A CD2 536 ATOM 764 N N . MET A 536 148 . 18.392 19.038 -5.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A N 536 ATOM 765 C CA . MET A 536 148 . 18.419 20.339 -5.302 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A CA 536 ATOM 766 C C . MET A 536 148 . 19.713 21.032 -5.633 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A C 536 ATOM 767 O O . MET A 536 148 . 19.714 22.210 -5.788 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A O 536 ATOM 768 C CB . MET A 536 148 . 18.228 20.252 -3.808 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A CB 536 ATOM 769 C CG . MET A 536 148 . 16.815 19.927 -3.389 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A CG 536 ATOM 770 S SD . MET A 536 148 . 15.634 21.275 -3.554 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A SD 536 ATOM 771 C CE . MET A 536 148 . 16.446 22.619 -2.702 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET A CE 536 ATOM 772 N N . ASP A 536 149 . 20.806 20.301 -5.767 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP A N 536 ATOM 773 C CA . ASP A 536 149 . 22.077 20.913 -6.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP A CA 536 ATOM 774 C C . ASP A 536 149 . 22.382 20.911 -7.647 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP A C 536 ATOM 775 O O . ASP A 536 149 . 23.039 21.785 -8.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP A O 536 ATOM 776 C CB . ASP A 536 149 . 23.233 20.235 -5.420 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP A CB 536 ATOM 777 C CG . ASP A 536 149 . 23.074 20.224 -3.919 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP A CG 536 ATOM 778 O OD1 . ASP A 536 149 . 22.858 21.274 -3.307 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP A OD1 536 ATOM 779 O OD2 . ASP A 536 149 . 23.193 19.147 -3.338 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 149 ASP A OD2 536 ATOM 780 N N . ASN A 536 150 . 21.907 19.900 -8.319 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A N 536 ATOM 781 C CA . ASN A 536 150 . 22.058 19.698 -9.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A CA 536 ATOM 782 C C . ASN A 536 150 . 20.760 20.020 -10.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A C 536 ATOM 783 O O . ASN A 536 150 . 19.759 19.321 -10.330 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A O 536 ATOM 784 C CB . ASN A 536 150 . 22.490 18.257 -10.040 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A CB 536 ATOM 785 C CG . ASN A 536 150 . 22.895 18.041 -11.487 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A CG 536 ATOM 786 N ND2 . ASN A 536 150 . 24.058 17.433 -11.686 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A ND2 536 ATOM 787 O OD1 . ASN A 536 150 . 22.177 18.418 -12.412 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN A OD1 536 ATOM 788 N N . LYS A 536 151 . 20.790 21.073 -11.303 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A N 536 ATOM 789 C CA . LYS A 536 151 . 19.591 21.564 -11.980 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A CA 536 ATOM 790 C C . LYS A 536 151 . 19.623 21.318 -13.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A C 536 ATOM 791 O O . LYS A 536 151 . 18.910 21.974 -14.248 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A O 536 ATOM 792 C CB . LYS A 536 151 . 19.410 23.059 -11.695 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A CB 536 ATOM 793 C CG . LYS A 536 151 . 19.080 23.373 -10.241 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A CG 536 ATOM 794 C CD . LYS A 536 151 . 17.667 22.931 -9.885 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A CD 536 ATOM 795 C CE . LYS A 536 151 . 17.430 22.947 -8.386 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS A CE 536 ATOM 796 N NZ . LYS A 536 151 . 16.197 22.195 -8.017 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 151 LYS A NZ 536 ATOM 797 N N . GLY A 536 152 . 20.444 20.367 -13.921 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY A N 536 ATOM 798 C CA . GLY A 536 152 . 20.492 19.986 -15.322 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY A CA 536 ATOM 799 C C . GLY A 536 152 . 19.344 19.062 -15.681 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY A C 536 ATOM 800 O O . GLY A 536 152 . 18.741 18.439 -14.806 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY A O 536 ATOM 801 N N . LEU A 536 153 . 19.036 18.973 -16.971 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A N 536 ATOM 802 C CA . LEU A 536 153 . 17.962 18.108 -17.444 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A CA 536 ATOM 803 C C . LEU A 536 153 . 18.360 16.641 -17.354 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A C 536 ATOM 804 O O . LEU A 536 153 . 17.528 15.780 -17.066 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A O 536 ATOM 805 C CB . LEU A 536 153 . 17.588 18.456 -18.887 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A CB 536 ATOM 806 C CG . LEU A 536 153 . 16.559 17.544 -19.563 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A CG 536 ATOM 807 C CD1 . LEU A 536 153 . 15.195 17.683 -18.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A CD1 536 ATOM 808 C CD2 . LEU A 536 153 . 16.472 17.839 -21.050 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU A CD2 536 ATOM 809 N N . GLY A 536 154 . 19.639 16.371 -17.602 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY A N 536 ATOM 810 C CA . GLY A 536 154 . 20.148 15.013 -17.689 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY A CA 536 ATOM 811 C C . GLY A 536 154 . 19.883 14.135 -16.479 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY A C 536 ATOM 812 O O . GLY A 536 154 . 19.446 12.993 -16.626 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY A O 536 ATOM 813 N N . VAL A 536 155 . 20.154 14.651 -15.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL A N 536 ATOM 814 C CA . VAL A 536 155 . 20.027 13.841 -14.077 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL A CA 536 ATOM 815 C C . VAL A 536 155 . 18.566 13.459 -13.838 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL A C 536 ATOM 816 O O . VAL A 536 155 . 18.272 12.407 -13.269 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL A O 536 ATOM 817 C CB . VAL A 536 155 . 20.603 14.572 -12.834 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL A CB 536 ATOM 818 C CG1 . VAL A 536 155 . 19.772 15.802 -12.458 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL A CG1 536 ATOM 819 C CG2 . VAL A 536 155 . 20.713 13.613 -11.655 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL A CG2 536 ATOM 820 N N . ARG A 536 156 . 17.656 14.306 -14.304 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A N 536 ATOM 821 C CA . ARG A 536 156 . 16.230 14.060 -14.149 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A CA 536 ATOM 822 C C . ARG A 536 156 . 15.753 12.994 -15.129 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A C 536 ATOM 823 O O . ARG A 536 156 . 14.979 12.110 -14.762 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A O 536 ATOM 824 C CB . ARG A 536 156 . 15.450 15.361 -14.336 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A CB 536 ATOM 825 C CG . ARG A 536 156 . 15.548 16.271 -13.125 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A CG 536 ATOM 826 C CD . ARG A 536 156 . 15.510 17.747 -13.479 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A CD 536 ATOM 827 N NE . ARG A 536 156 . 15.537 18.565 -12.266 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A NE 536 ATOM 828 C CZ . ARG A 536 156 . 16.646 18.978 -11.658 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A CZ 536 ATOM 829 N NH1 . ARG A 536 156 . 17.840 18.671 -12.150 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 156 ARG A NH1 536 ATOM 830 N NH2 . ARG A 536 156 . 16.562 19.708 -10.553 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG A NH2 536 ATOM 831 N N . LEU A 536 157 . 16.226 13.077 -16.368 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A N 536 ATOM 832 C CA . LEU A 536 157 . 15.919 12.068 -17.376 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A CA 536 ATOM 833 C C . LEU A 536 157 . 16.529 10.716 -17.012 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A C 536 ATOM 834 O O . LEU A 536 157 . 15.914 9.670 -17.227 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A O 536 ATOM 835 C CB . LEU A 536 157 . 16.430 12.510 -18.751 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A CB 536 ATOM 836 C CG . LEU A 536 157 . 15.759 13.738 -19.370 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A CG 536 ATOM 837 C CD1 . LEU A 536 157 . 16.453 14.125 -20.669 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A CD1 536 ATOM 838 C CD2 . LEU A 536 157 . 14.278 13.486 -19.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU A CD2 536 ATOM 839 N N . ALA A 536 158 . 17.738 10.743 -16.461 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA A N 536 ATOM 840 C CA . ALA A 536 158 . 18.434 9.517 -16.090 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA A CA 536 ATOM 841 C C . ALA A 536 158 . 17.722 8.813 -14.939 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA A C 536 ATOM 842 O O . ALA A 536 158 . 17.657 7.583 -14.896 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA A O 536 ATOM 843 C CB . ALA A 536 158 . 19.873 9.822 -15.718 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA A CB 536 ATOM 844 N N . THR A 536 159 . 17.189 9.593 -14.006 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR A N 536 ATOM 845 C CA . THR A 536 159 . 16.499 9.022 -12.855 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR A CA 536 ATOM 846 C C . THR A 536 159 . 15.212 8.334 -13.296 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR A C 536 ATOM 847 O O . THR A 536 159 . 14.894 7.241 -12.835 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR A O 536 ATOM 848 C CB . THR A 536 159 . 16.166 10.089 -11.799 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR A CB 536 ATOM 849 C CG2 . THR A 536 159 . 15.533 9.443 -10.575 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR A CG2 536 ATOM 850 O OG1 . THR A 536 159 . 17.365 10.768 -11.406 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR A OG1 536 ATOM 851 N N . ILE A 536 160 . 14.470 8.984 -14.185 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A N 536 ATOM 852 C CA . ILE A 536 160 . 13.266 8.390 -14.744 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A CA 536 ATOM 853 C C . ILE A 536 160 . 13.603 7.061 -15.414 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A C 536 ATOM 854 O O . ILE A 536 160 . 12.934 6.054 -15.182 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A O 536 ATOM 855 C CB . ILE A 536 160 . 12.593 9.332 -15.762 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A CB 536 ATOM 856 C CG1 . ILE A 536 160 . 12.123 10.609 -15.062 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A CG1 536 ATOM 857 C CG2 . ILE A 536 160 . 11.404 8.647 -16.431 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A CG2 536 ATOM 858 C CD1 . ILE A 536 160 . 11.746 11.737 -16.009 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE A CD1 536 ATOM 859 N N . SER A 536 161 . 14.647 7.064 -16.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER A N 536 ATOM 860 C CA . SER A 536 161 . 15.067 5.859 -16.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER A CA 536 ATOM 861 C C . SER A 536 161 . 15.446 4.752 -15.963 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER A C 536 ATOM 862 O O . SER A 536 161 . 15.103 3.590 -16.168 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER A O 536 ATOM 863 C CB . SER A 536 161 . 16.242 6.162 -17.875 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER A CB 536 ATOM 864 O OG . SER A 536 161 . 15.822 6.928 -18.993 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER A OG 536 ATOM 865 N N . PHE A 536 162 . 16.151 5.112 -14.897 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A N 536 ATOM 866 C CA . PHE A 536 162 . 16.543 4.126 -13.898 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CA 536 ATOM 867 C C . PHE A 536 162 . 15.320 3.578 -13.164 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A C 536 ATOM 868 O O . PHE A 536 162 . 15.188 2.367 -12.994 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A O 536 ATOM 869 C CB . PHE A 536 162 . 17.531 4.723 -12.897 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CB 536 ATOM 870 C CG . PHE A 536 162 . 17.904 3.779 -11.792 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CG 536 ATOM 871 C CD1 . PHE A 536 162 . 18.708 2.681 -12.046 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CD1 536 ATOM 872 C CD2 . PHE A 536 162 . 17.442 3.981 -10.504 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CD2 536 ATOM 873 C CE1 . PHE A 536 162 . 19.048 1.806 -11.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CE1 536 ATOM 874 C CE2 . PHE A 536 162 . 17.780 3.110 -9.488 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CE2 536 ATOM 875 C CZ . PHE A 536 162 . 18.583 2.022 -9.754 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE A CZ 536 ATOM 876 N N . ILE A 536 163 . 14.426 4.468 -12.740 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A N 536 ATOM 877 C CA . ILE A 536 163 . 13.211 4.057 -12.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A CA 536 ATOM 878 C C . ILE A 536 163 . 12.341 3.197 -12.952 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A C 536 ATOM 879 O O . ILE A 536 163 . 11.705 2.246 -12.497 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A O 536 ATOM 880 C CB . ILE A 536 163 . 12.390 5.275 -11.548 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A CB 536 ATOM 881 C CG1 . ILE A 536 163 . 13.159 6.041 -10.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A CG1 536 ATOM 882 C CG2 . ILE A 536 163 . 11.023 4.842 -11.008 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A CG2 536 ATOM 883 C CD1 . ILE A 536 163 . 13.446 5.245 -9.209 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE A CD1 536 ATOM 884 N N . THR A 536 164 . 12.310 3.542 -14.235 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR A N 536 ATOM 885 C CA . THR A 536 164 . 11.565 2.759 -15.208 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR A CA 536 ATOM 886 C C . THR A 536 164 . 12.135 1.346 -15.283 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR A C 536 ATOM 887 O O . THR A 536 164 . 11.388 0.375 -15.356 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR A O 536 ATOM 888 C CB . THR A 536 164 . 11.603 3.410 -16.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR A CB 536 ATOM 889 C CG2 . THR A 536 164 . 10.803 2.593 -17.602 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR A CG2 536 ATOM 890 O OG1 . THR A 536 164 . 11.055 4.731 -16.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR A OG1 536 ATOM 891 N N . GLU A 536 165 . 13.461 1.240 -15.250 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A N 536 ATOM 892 C CA . GLU A 536 165 . 14.131 -0.056 -15.291 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A CA 536 ATOM 893 C C . GLU A 536 165 . 13.836 -0.878 -14.038 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A C 536 ATOM 894 O O . GLU A 536 165 . 13.675 -2.095 -14.115 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A O 536 ATOM 895 C CB . GLU A 536 165 . 15.642 0.126 -15.451 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A CB 536 ATOM 896 C CG . GLU A 536 165 . 16.213 -0.551 -16.684 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A CG 536 ATOM 897 C CD . GLU A 536 165 . 16.092 -2.060 -16.629 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A CD 536 ATOM 898 O OE1 . GLU A 536 165 . 16.613 -2.664 -15.669 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU A OE1 536 ATOM 899 O OE2 . GLU A 536 165 . 15.478 -2.642 -17.547 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 165 GLU A OE2 536 ATOM 900 N N . LEU A 536 166 . 13.778 -0.220 -12.883 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A N 536 ATOM 901 C CA . LEU A 536 166 . 13.413 -0.906 -11.648 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A CA 536 ATOM 902 C C . LEU A 536 166 . 11.997 -1.459 -11.759 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A C 536 ATOM 903 O O . LEU A 536 166 . 11.700 -2.535 -11.242 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A O 536 ATOM 904 C CB . LEU A 536 166 . 13.517 0.031 -10.439 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A CB 536 ATOM 905 C CG . LEU A 536 166 . 14.917 0.450 -9.978 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A CG 536 ATOM 906 C CD1 . LEU A 536 166 . 14.826 1.265 -8.699 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A CD1 536 ATOM 907 C CD2 . LEU A 536 166 . 15.819 -0.750 -9.760 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU A CD2 536 ATOM 908 N N . GLY A 536 167 . 11.129 -0.721 -12.445 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY A N 536 ATOM 909 C CA . GLY A 536 167 . 9.757 -1.146 -12.641 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY A CA 536 ATOM 910 C C . GLY A 536 167 . 9.656 -2.380 -13.517 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY A C 536 ATOM 911 O O . GLY A 536 167 . 8.853 -3.273 -13.249 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY A O 536 ATOM 912 N N . ARG A 536 168 . 10.478 -2.433 -14.562 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A N 536 ATOM 913 C CA . ARG A 536 168 . 10.477 -3.562 -15.493 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A CA 536 ATOM 914 C C . ARG A 536 168 . 10.823 -4.883 -14.811 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A C 536 ATOM 915 O O . ARG A 536 168 . 10.386 -5.946 -15.253 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A O 536 ATOM 916 C CB . ARG A 536 168 . 11.468 -3.320 -16.637 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A CB 536 ATOM 917 C CG . ARG A 536 168 . 11.106 -2.173 -17.565 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A CG 536 ATOM 918 C CD . ARG A 536 168 . 12.071 -2.092 -18.740 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A CD 536 ATOM 919 N NE . ARG A 536 168 . 11.796 -0.940 -19.597 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A NE 536 ATOM 920 C CZ . ARG A 536 168 . 12.458 0.216 -19.562 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A CZ 536 ATOM 921 N NH1 . ARG A 536 168 . 13.462 0.406 -18.712 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 168 ARG A NH1 536 ATOM 922 N NH2 . ARG A 536 168 . 12.112 1.192 -20.390 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG A NH2 536 ATOM 923 N N . ARG A 536 169 . 11.576 -4.801 -13.749 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A N 536 ATOM 924 C CA . ARG A 536 169 . 12.063 -5.977 -13.100 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A CA 536 ATOM 925 C C . ARG A 536 169 . 11.403 -6.265 -11.769 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A C 536 ATOM 926 O O . ARG A 536 169 . 11.765 -7.180 -11.098 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A O 536 ATOM 927 C CB . ARG A 536 169 . 13.554 -5.853 -12.920 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A CB 536 ATOM 928 C CG . ARG A 536 169 . 14.296 -5.715 -14.219 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A CG 536 ATOM 929 C CD . ARG A 536 169 . 15.755 -5.573 -13.921 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A CD 536 ATOM 930 N NE . ARG A 536 169 . 16.545 -5.109 -15.032 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A NE 536 ATOM 931 C CZ . ARG A 536 169 . 17.773 -5.522 -15.262 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A CZ 536 ATOM 932 N NH1 . ARG A 536 169 . 18.320 -6.425 -14.486 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 169 ARG A NH1 536 ATOM 933 N NH2 . ARG A 536 169 . 18.441 -5.046 -16.271 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG A NH2 536 ATOM 934 N N . CYS A 536 170 . 10.424 -5.476 -11.401 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS A N 536 ATOM 935 C CA . CYS A 536 170 . 9.713 -5.683 -10.170 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS A CA 536 ATOM 936 C C . CYS A 536 170 . 8.398 -6.386 -10.442 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS A C 536 ATOM 937 O O . CYS A 536 170 . 7.579 -5.925 -11.179 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS A O 536 ATOM 938 C CB . CYS A 536 170 . 9.489 -4.356 -9.476 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS A CB 536 ATOM 939 S SG . CYS A 536 170 . 8.932 -4.434 -7.782 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS A SG 536 ATOM 940 N N . MET A 536 171 . 8.223 -7.521 -9.819 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A N 536 ATOM 941 C CA . MET A 536 171 . 7.079 -8.341 -10.073 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A CA 536 ATOM 942 C C . MET A 536 171 . 5.860 -7.964 -9.245 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A C 536 ATOM 943 O O . MET A 536 171 . 4.766 -8.260 -9.613 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A O 536 ATOM 944 C CB . MET A 536 171 . 7.441 -9.790 -9.862 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A CB 536 ATOM 945 C CG . MET A 536 171 . 8.510 -10.291 -10.816 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A CG 536 ATOM 946 S SD . MET A 536 171 . 8.027 -10.196 -12.546 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A SD 536 ATOM 947 C CE . MET A 536 171 . 9.038 -8.859 -13.155 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET A CE 536 ATOM 948 N N . ASN A 536 172 . 6.079 -7.310 -8.129 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A N 536 ATOM 949 C CA . ASN A 536 172 . 5.011 -6.841 -7.256 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A CA 536 ATOM 950 C C . ASN A 536 172 . 4.418 -5.547 -7.815 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A C 536 ATOM 951 O O . ASN A 536 172 . 5.064 -4.500 -7.763 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A O 536 ATOM 952 C CB . ASN A 536 172 . 5.531 -6.622 -5.836 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A CB 536 ATOM 953 C CG . ASN A 536 172 . 4.413 -6.433 -4.827 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A CG 536 ATOM 954 N ND2 . ASN A 536 172 . 4.549 -7.073 -3.671 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A ND2 536 ATOM 955 O OD1 . ASN A 536 172 . 3.437 -5.728 -5.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN A OD1 536 ATOM 956 N N . PRO A 536 173 . 3.186 -5.609 -8.353 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO A N 536 ATOM 957 C CA . PRO A 536 173 . 2.629 -4.419 -9.009 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO A CA 536 ATOM 958 C C . PRO A 536 173 . 2.336 -3.278 -8.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO A C 536 ATOM 959 O O . PRO A 536 173 . 2.406 -2.109 -8.417 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO A O 536 ATOM 960 C CB . PRO A 536 173 . 1.334 -4.945 -9.636 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO A CB 536 ATOM 961 C CG . PRO A 536 173 . 0.928 -6.066 -8.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO A CG 536 ATOM 962 C CD . PRO A 536 173 . 2.211 -6.716 -8.316 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO A CD 536 ATOM 963 N N . VAL A 536 174 . 2.012 -3.623 -6.795 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL A N 536 ATOM 964 C CA . VAL A 536 174 . 1.690 -2.628 -5.775 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL A CA 536 ATOM 965 C C . VAL A 536 174 . 2.929 -1.829 -5.375 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL A C 536 ATOM 966 O O . VAL A 536 174 . 2.900 -0.599 -5.347 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL A O 536 ATOM 967 C CB . VAL A 536 174 . 1.077 -3.296 -4.524 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL A CB 536 ATOM 968 C CG1 . VAL A 536 174 . 0.860 -2.280 -3.410 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL A CG1 536 ATOM 969 C CG2 . VAL A 536 174 . -0.232 -3.975 -4.881 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL A CG2 536 ATOM 970 N N . LYS A 536 175 . 4.014 -2.529 -5.059 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A N 536 ATOM 971 C CA . LYS A 536 175 . 5.265 -1.868 -4.704 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A CA 536 ATOM 972 C C . LYS A 536 175 . 5.793 -1.041 -5.869 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A C 536 ATOM 973 O O . LYS A 536 175 . 6.387 0.020 -5.675 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A O 536 ATOM 974 C CB . LYS A 536 175 . 6.313 -2.894 -4.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A CB 536 ATOM 975 C CG . LYS A 536 175 . 6.081 -3.468 -2.892 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A CG 536 ATOM 976 C CD . LYS A 536 175 . 6.972 -4.673 -2.640 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A CD 536 ATOM 977 C CE . LYS A 536 175 . 7.060 -5.007 -1.159 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS A CE 536 ATOM 978 N NZ . LYS A 536 175 . 7.719 -6.321 -0.924 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 175 LYS A NZ 536 ATOM 979 N N . THR A 536 176 . 5.572 -1.530 -7.082 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR A N 536 ATOM 980 C CA . THR A 536 176 . 6.036 -0.826 -8.268 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR A CA 536 ATOM 981 C C . THR A 536 176 . 5.306 0.499 -8.451 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR A C 536 ATOM 982 O O . THR A 536 176 . 5.937 1.530 -8.688 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR A O 536 ATOM 983 C CB . THR A 536 176 . 5.848 -1.665 -9.538 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR A CB 536 ATOM 984 C CG2 . THR A 536 176 . 6.528 -0.991 -10.706 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR A CG2 536 ATOM 985 O OG1 . THR A 536 176 . 6.415 -2.966 -9.349 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR A OG1 536 ATOM 986 N N . ILE A 536 177 . 3.979 0.473 -8.354 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A N 536 ATOM 987 C CA . ILE A 536 177 . 3.192 1.679 -8.587 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A CA 536 ATOM 988 C C . ILE A 536 177 . 3.429 2.685 -7.468 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A C 536 ATOM 989 O O . ILE A 536 177 . 3.394 3.895 -7.698 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A O 536 ATOM 990 C CB . ILE A 536 177 . 1.678 1.368 -8.716 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A CB 536 ATOM 991 C CG1 . ILE A 536 177 . 0.900 2.618 -9.146 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A CG1 536 ATOM 992 C CG2 . ILE A 536 177 . 1.110 0.817 -7.416 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A CG2 536 ATOM 993 C CD1 . ILE A 536 177 . 1.275 3.151 -10.530 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE A CD1 536 ATOM 994 N N . LYS A 536 178 . 3.674 2.180 -6.262 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A N 536 ATOM 995 C CA . LYS A 536 178 . 4.073 3.024 -5.143 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A CA 536 ATOM 996 C C . LYS A 536 178 . 5.366 3.763 -5.463 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A C 536 ATOM 997 O O . LYS A 536 178 . 5.495 4.956 -5.191 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A O 536 ATOM 998 C CB . LYS A 536 178 . 4.269 2.197 -3.872 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A CB 536 ATOM 999 C CG . LYS A 536 178 . 3.001 1.866 -3.105 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A CG 536 ATOM 1000 C CD . LYS A 536 178 . 3.362 1.311 -1.732 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A CD 536 ATOM 1001 C CE . LYS A 536 178 . 2.304 0.369 -1.193 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS A CE 536 ATOM 1002 N NZ . LYS A 536 178 . 2.834 -0.473 -0.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 178 LYS A NZ 536 ATOM 1003 N N . MET A 536 179 . 6.325 3.036 -6.029 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A N 536 ATOM 1004 C CA . MET A 536 179 . 7.621 3.607 -6.374 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A CA 536 ATOM 1005 C C . MET A 536 179 . 7.468 4.686 -7.438 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A C 536 ATOM 1006 O O . MET A 536 179 . 8.043 5.768 -7.321 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A O 536 ATOM 1007 C CB . MET A 536 179 . 8.574 2.513 -6.866 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A CB 536 ATOM 1008 C CG . MET A 536 179 . 9.921 3.027 -7.365 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A CG 536 ATOM 1009 S SD . MET A 536 179 . 10.990 1.698 -7.948 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A SD 536 ATOM 1010 C CE . MET A 536 179 . 10.066 1.096 -9.362 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET A CE 536 ATOM 1011 N N . PHE A 536 180 . 6.699 4.380 -8.480 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A N 536 ATOM 1012 C CA . PHE A 536 180 . 6.444 5.337 -9.555 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CA 536 ATOM 1013 C C . PHE A 536 180 . 5.833 6.621 -9.005 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A C 536 ATOM 1014 O O . PHE A 536 180 . 6.274 7.722 -9.334 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A O 536 ATOM 1015 C CB . PHE A 536 180 . 5.506 4.737 -10.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CB 536 ATOM 1016 C CG . PHE A 536 180 . 6.116 3.621 -11.422 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CG 536 ATOM 1017 C CD1 . PHE A 536 180 . 7.483 3.391 -11.422 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CD1 536 ATOM 1018 C CD2 . PHE A 536 180 . 5.309 2.806 -12.201 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CD2 536 ATOM 1019 C CE1 . PHE A 536 180 . 8.031 2.368 -12.181 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CE1 536 ATOM 1020 C CE2 . PHE A 536 180 . 5.851 1.785 -12.960 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CE2 536 ATOM 1021 C CZ . PHE A 536 180 . 7.211 1.565 -12.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE A CZ 536 ATOM 1022 N N . THR A 536 181 . 4.820 6.470 -8.158 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR A N 536 ATOM 1023 C CA . THR A 536 181 . 4.085 7.611 -7.630 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR A CA 536 ATOM 1024 C C . THR A 536 181 . 5.005 8.512 -6.814 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR A C 536 ATOM 1025 O O . THR A 536 181 . 5.086 9.714 -7.063 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR A O 536 ATOM 1026 C CB . THR A 536 181 . 2.899 7.147 -6.769 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR A CB 536 ATOM 1027 C CG2 . THR A 536 181 . 2.101 8.335 -6.242 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR A CG2 536 ATOM 1028 O OG1 . THR A 536 181 . 2.042 6.316 -7.563 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR A OG1 536 ATOM 1029 N N . LEU A 536 182 . 5.715 7.921 -5.859 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A N 536 ATOM 1030 C CA . LEU A 536 182 . 6.643 8.667 -5.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A CA 536 ATOM 1031 C C . LEU A 536 182 . 7.713 9.381 -5.842 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A C 536 ATOM 1032 O O . LEU A 536 182 . 7.875 10.596 -5.740 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A O 536 ATOM 1033 C CB . LEU A 536 182 . 7.305 7.730 -4.005 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A CB 536 ATOM 1034 C CG . LEU A 536 182 . 8.473 8.298 -3.197 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A CG 536 ATOM 1035 C CD1 . LEU A 536 182 . 8.090 9.599 -2.512 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A CD1 536 ATOM 1036 C CD2 . LEU A 536 182 . 8.949 7.276 -2.169 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU A CD2 536 ATOM 1037 N N . LEU A 536 183 . 8.441 8.630 -6.661 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A N 536 ATOM 1038 C CA . LEU A 536 183 . 9.583 9.194 -7.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A CA 536 ATOM 1039 C C . LEU A 536 183 . 9.166 10.244 -8.399 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A C 536 ATOM 1040 O O . LEU A 536 183 . 9.924 11.171 -8.678 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A O 536 ATOM 1041 C CB . LEU A 536 183 . 10.389 8.086 -8.050 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A CB 536 ATOM 1042 C CG . LEU A 536 183 . 11.558 7.526 -7.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A CG 536 ATOM 1043 C CD1 . LEU A 536 183 . 12.669 8.565 -7.085 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A CD1 536 ATOM 1044 C CD2 . LEU A 536 183 . 11.102 7.026 -5.866 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU A CD2 536 ATOM 1045 N N . SER A 536 184 . 7.961 10.111 -8.946 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER A N 536 ATOM 1046 C CA . SER A 536 184 . 7.454 11.083 -9.912 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER A CA 536 ATOM 1047 C C . SER A 536 184 . 7.311 12.466 -9.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER A C 536 ATOM 1048 O O . SER A 536 184 . 7.636 13.480 -9.894 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER A O 536 ATOM 1049 C CB . SER A 536 184 . 6.112 10.626 -10.486 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER A CB 536 ATOM 1050 O OG . SER A 536 184 . 5.154 10.436 -9.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER A OG 536 ATOM 1051 N N . HIS A 536 185 . 6.818 12.503 -8.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A N 536 ATOM 1052 C CA . HIS A 536 185 . 6.763 13.749 -7.282 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A CA 536 ATOM 1053 C C . HIS A 536 185 . 8.159 14.338 -7.135 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A C 536 ATOM 1054 O O . HIS A 536 185 . 8.384 15.511 -7.427 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A O 536 ATOM 1055 C CB . HIS A 536 185 . 6.155 13.523 -5.895 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A CB 536 ATOM 1056 C CG . HIS A 536 185 . 4.659 13.485 -5.887 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A CG 536 ATOM 1057 C CD2 . HIS A 536 185 . 3.792 12.454 -6.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A CD2 536 ATOM 1058 N ND1 . HIS A 536 185 . 3.888 14.614 -5.715 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A ND1 536 ATOM 1059 C CE1 . HIS A 536 185 . 2.610 14.281 -5.746 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A CE1 536 ATOM 1060 N NE2 . HIS A 536 185 . 2.524 12.976 -5.930 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS A NE2 536 ATOM 1061 N N . THR A 536 186 . 9.092 13.504 -6.684 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR A N 536 ATOM 1062 C CA . THR A 536 186 . 10.458 13.936 -6.418 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR A CA 536 ATOM 1063 C C . THR A 536 186 . 11.181 14.410 -7.678 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR A C 536 ATOM 1064 O O . THR A 536 186 . 11.937 15.378 -7.632 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR A O 536 ATOM 1065 C CB . THR A 536 186 . 11.280 12.802 -5.778 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR A CB 536 ATOM 1066 C CG2 . THR A 536 186 . 12.646 13.310 -5.324 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR A CG2 536 ATOM 1067 O OG1 . THR A 536 186 . 10.570 12.271 -4.652 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR A OG1 536 ATOM 1068 N N . ILE A 536 187 . 10.957 13.725 -8.796 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A N 536 ATOM 1069 C CA . ILE A 536 187 . 11.643 14.056 -10.043 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A CA 536 ATOM 1070 C C . ILE A 536 187 . 11.060 15.311 -10.685 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A C 536 ATOM 1071 O O . ILE A 536 187 . 11.790 16.126 -11.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A O 536 ATOM 1072 C CB . ILE A 536 187 . 11.571 12.889 -11.051 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A CB 536 ATOM 1073 C CG1 . ILE A 536 187 . 12.368 11.693 -10.530 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A CG1 536 ATOM 1074 C CG2 . ILE A 536 187 . 12.132 13.301 -12.415 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A CG2 536 ATOM 1075 C CD1 . ILE A 536 187 . 12.044 10.390 -11.224 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE A CD1 536 ATOM 1076 N N . CYS A 536 188 . 9.744 15.466 -10.606 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS A N 536 ATOM 1077 C CA . CYS A 536 188 . 9.083 16.596 -11.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS A CA 536 ATOM 1078 C C . CYS A 536 188 . 9.128 17.841 -10.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS A C 536 ATOM 1079 O O . CYS A 536 188 . 8.095 18.324 -9.910 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS A O 536 ATOM 1080 C CB . CYS A 536 188 . 7.635 16.246 -11.581 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS A CB 536 ATOM 1081 S SG . CYS A 536 188 . 7.481 14.935 -12.804 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS A SG 536 ATOM 1082 N N . ASP A 536 189 . 10.333 18.352 -10.139 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP A N 536 ATOM 1083 C CA . ASP A 536 189 . 10.492 19.615 -9.432 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP A CA 536 ATOM 1084 C C . ASP A 536 189 . 10.276 20.751 -10.423 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP A C 536 ATOM 1085 O O . ASP A 536 189 . 10.123 20.509 -11.621 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP A O 536 ATOM 1086 C CB . ASP A 536 189 . 11.871 19.708 -8.771 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP A CB 536 ATOM 1087 C CG . ASP A 536 189 . 13.013 19.623 -9.770 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP A CG 536 ATOM 1088 O OD1 . ASP A 536 189 . 12.763 19.313 -10.955 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP A OD1 536 ATOM 1089 O OD2 . ASP A 536 189 . 14.171 19.853 -9.361 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 189 ASP A OD2 536 ATOM 1090 N N . ASP A 536 190 . 10.254 21.982 -9.923 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP A N 536 ATOM 1091 C CA . ASP A 536 190 . 9.990 23.147 -10.761 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP A CA 536 ATOM 1092 C C . ASP A 536 190 . 10.959 23.209 -11.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP A C 536 ATOM 1093 O O . ASP A 536 190 . 10.582 23.575 -13.048 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP A O 536 ATOM 1094 C CB . ASP A 536 190 . 10.086 24.430 -9.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP A CB 536 ATOM 1095 C CG . ASP A 536 190 . 9.100 24.455 -8.783 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP A CG 536 ATOM 1096 O OD1 . ASP A 536 190 . 7.973 23.945 -8.952 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP A OD1 536 ATOM 1097 O OD2 . ASP A 536 190 . 9.455 24.982 -7.707 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 190 ASP A OD2 536 ATOM 1098 N N . CYS A 536 191 . 12.207 22.836 -11.678 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS A N 536 ATOM 1099 C CA . CYS A 536 191 . 13.240 22.846 -12.704 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS A CA 536 ATOM 1100 C C . CYS A 536 191 . 12.911 21.894 -13.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS A C 536 ATOM 1101 O O . CYS A 536 191 . 13.036 22.259 -15.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS A O 536 ATOM 1102 C CB . CYS A 536 191 . 14.590 22.479 -12.089 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS A CB 536 ATOM 1103 S SG . CYS A 536 191 . 15.836 21.981 -13.287 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS A SG 536 ATOM 1104 N N . PHE A 536 192 . 12.489 20.677 -13.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A N 536 ATOM 1105 C CA . PHE A 536 192 . 12.145 19.693 -14.543 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CA 536 ATOM 1106 C C . PHE A 536 192 . 10.931 20.145 -15.340 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A C 536 ATOM 1107 O O . PHE A 536 192 . 10.900 20.023 -16.563 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A O 536 ATOM 1108 C CB . PHE A 536 192 . 11.868 18.324 -13.922 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CB 536 ATOM 1109 C CG . PHE A 536 192 . 11.620 17.241 -14.939 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CG 536 ATOM 1110 C CD1 . PHE A 536 192 . 12.605 16.885 -15.849 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CD1 536 ATOM 1111 C CD2 . PHE A 536 192 . 10.404 16.580 -14.985 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CD2 536 ATOM 1112 C CE1 . PHE A 536 192 . 12.379 15.890 -16.786 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CE1 536 ATOM 1113 C CE2 . PHE A 536 192 . 10.172 15.584 -15.917 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CE2 536 ATOM 1114 C CZ . PHE A 536 192 . 11.161 15.239 -16.819 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE A CZ 536 ATOM 1115 N N . VAL A 536 193 . 9.929 20.659 -14.635 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL A N 536 ATOM 1116 C CA . VAL A 536 193 . 8.723 21.169 -15.272 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL A CA 536 ATOM 1117 C C . VAL A 536 193 . 9.076 22.260 -16.276 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL A C 536 ATOM 1118 O O . VAL A 536 193 . 8.569 22.269 -17.397 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL A O 536 ATOM 1119 C CB . VAL A 536 193 . 7.734 21.717 -14.225 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL A CB 536 ATOM 1120 C CG1 . VAL A 536 193 . 6.538 22.408 -14.888 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL A CG1 536 ATOM 1121 C CG2 . VAL A 536 193 . 7.262 20.593 -13.336 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL A CG2 536 ATOM 1122 N N . ASP A 536 194 . 9.958 23.168 -15.872 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP A N 536 ATOM 1123 C CA . ASP A 536 194 . 10.382 24.251 -16.747 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP A CA 536 ATOM 1124 C C . ASP A 536 194 . 11.021 23.700 -18.016 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP A C 536 ATOM 1125 O O . ASP A 536 194 . 10.815 24.238 -19.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP A O 536 ATOM 1126 C CB . ASP A 536 194 . 11.355 25.184 -16.022 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP A CB 536 ATOM 1127 C CG . ASP A 536 194 . 10.699 25.939 -14.881 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP A CG 536 ATOM 1128 O OD1 . ASP A 536 194 . 9.455 26.053 -14.878 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP A OD1 536 ATOM 1129 O OD2 . ASP A 536 194 . 11.427 26.423 -13.989 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 194 ASP A OD2 536 ATOM 1130 N N . TYR A 536 195 . 11.784 22.620 -17.882 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A N 536 ATOM 1131 C CA . TYR A 536 195 . 12.433 22.008 -19.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CA 536 ATOM 1132 C C . TYR A 536 195 . 11.411 21.424 -20.008 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A C 536 ATOM 1133 O O . TYR A 536 195 . 11.462 21.692 -21.206 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A O 536 ATOM 1134 C CB . TYR A 536 195 . 13.407 20.913 -18.595 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CB 536 ATOM 1135 C CG . TYR A 536 195 . 14.778 21.417 -18.207 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CG 536 ATOM 1136 C CD1 . TYR A 536 195 . 15.605 22.024 -19.142 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CD1 536 ATOM 1137 C CD2 . TYR A 536 195 . 15.252 21.271 -16.911 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CD2 536 ATOM 1138 C CE1 . TYR A 536 195 . 16.860 22.484 -18.795 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CE1 536 ATOM 1139 C CE2 . TYR A 536 195 . 16.508 21.727 -16.555 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CE2 536 ATOM 1140 C CZ . TYR A 536 195 . 17.307 22.331 -17.501 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A CZ 536 ATOM 1141 O OH . TYR A 536 195 . 18.557 22.784 -17.147 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR A OH 536 ATOM 1142 N N . ILE A 536 196 . 10.484 20.626 -19.485 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A N 536 ATOM 1143 C CA . ILE A 536 196 . 9.499 19.947 -20.321 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A CA 536 ATOM 1144 C C . ILE A 536 196 . 8.578 20.954 -21.007 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A C 536 ATOM 1145 O O . ILE A 536 196 . 8.216 20.779 -22.172 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A O 536 ATOM 1146 C CB . ILE A 536 196 . 8.647 18.950 -19.495 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A CB 536 ATOM 1147 C CG1 . ILE A 536 196 . 9.542 17.906 -18.820 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A CG1 536 ATOM 1148 C CG2 . ILE A 536 196 . 7.598 18.260 -20.370 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A CG2 536 ATOM 1149 C CD1 . ILE A 536 196 . 10.332 17.038 -19.782 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE A CD1 536 ATOM 1150 N N . THR A 536 197 . 8.204 22.008 -20.288 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR A N 536 ATOM 1151 C CA . THR A 536 197 . 7.298 23.013 -20.838 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR A CA 536 ATOM 1152 C C . THR A 536 197 . 7.968 23.858 -21.922 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR A C 536 ATOM 1153 O O . THR A 536 197 . 7.296 24.355 -22.824 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR A O 536 ATOM 1154 C CB . THR A 536 197 . 6.760 23.952 -19.742 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR A CB 536 ATOM 1155 C CG2 . THR A 536 197 . 5.824 23.202 -18.805 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR A CG2 536 ATOM 1156 O OG1 . THR A 536 197 . 7.852 24.498 -18.993 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR A OG1 536 ATOM 1157 N N . ASP A 536 198 . 9.285 24.025 -21.833 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP A N 536 ATOM 1158 C CA . ASP A 536 198 . 10.026 24.772 -22.846 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP A CA 536 ATOM 1159 C C . ASP A 536 198 . 9.970 24.055 -24.188 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP A C 536 ATOM 1160 O O . ASP A 536 198 . 9.852 24.688 -25.239 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP A O 536 ATOM 1161 C CB . ASP A 536 198 . 11.486 24.968 -22.428 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP A CB 536 ATOM 1162 C CG . ASP A 536 198 . 11.643 25.947 -21.281 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP A CG 536 ATOM 1163 O OD1 . ASP A 536 198 . 10.721 26.757 -21.048 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP A OD1 536 ATOM 1164 O OD2 . ASP A 536 198 . 12.697 25.907 -20.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 198 ASP A OD2 536 ATOM 1165 N N . ILE A 536 199 . 10.059 22.731 -24.144 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A N 536 ATOM 1166 C CA . ILE A 536 199 . 10.051 21.921 -25.354 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A CA 536 ATOM 1167 C C . ILE A 536 199 . 8.621 21.753 -25.861 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A C 536 ATOM 1168 O O . ILE A 536 199 . 7.829 21.014 -25.276 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A O 536 ATOM 1169 C CB . ILE A 536 199 . 10.691 20.536 -25.111 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A CB 536 ATOM 1170 C CG1 . ILE A 536 199 . 12.084 20.700 -24.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A CG1 536 ATOM 1171 C CG2 . ILE A 536 199 . 10.769 19.752 -26.418 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A CG2 536 ATOM 1172 C CD1 . ILE A 536 199 . 12.751 19.399 -24.083 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE A CD1 536 ATOM 1173 N N . SER A 536 200 . 8.304 22.457 -26.945 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER A N 536 ATOM 1174 C CA . SER A 536 200 . 6.984 22.401 -27.572 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER A CA 536 ATOM 1175 C C . SER A 536 200 . 5.916 23.004 -26.665 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER A C 536 ATOM 1176 O O . SER A 536 200 . 4.885 23.481 -27.139 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER A O 536 ATOM 1177 C CB . SER A 536 200 . 6.613 20.958 -27.931 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER A CB 536 ATOM 1178 O OG . SER A 536 200 . 5.588 20.927 -28.910 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER A OG 536 ATOM 1179 C CA . GLY A 536 201 . 5.339 24.315 -24.730 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 201 GLY A CA 536 ATOM 1180 C CA . GLY A 536 202 . 4.471 28.010 -24.553 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 202 GLY A CA 536 ATOM 1181 C CA . GLY A 536 203 . 3.884 28.297 -20.810 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 203 GLY A CA 536 ATOM 1182 C CA . GLY A 536 204 . 7.061 29.837 -19.405 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 204 GLY A CA 536 ATOM 1183 C CA . GLY A 536 205 . 7.194 28.784 -15.757 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 205 GLY A CA 536 ATOM 1184 C CA . GLY A 536 206 . 10.345 27.784 -13.884 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 206 GLY A CA 536 ATOM 1185 C CA . GLY A 536 207 . 10.076 27.015 -10.173 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 207 GLY A CA 536 ATOM 1186 C CA . GLY A 536 208 . 11.992 29.949 -8.701 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 208 GLY A CA 536 ATOM 1187 C CA . GLY A 536 209 . 11.548 28.072 -5.426 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 209 GLY A CA 536 ATOM 1188 C CA . GLY A 536 210 . 12.410 24.421 -6.036 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 210 GLY A CA 536 ATOM 1189 C CA . GLY A 536 211 . 11.917 23.603 -2.358 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 211 GLY A CA 536 ATOM 1190 C CA . GLY A 536 212 . 9.459 25.723 -0.383 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 212 GLY A CA 536 ATOM 1191 C CA . GLY A 536 213 . 9.247 24.397 3.171 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 213 GLY A CA 536 ATOM 1192 C CA . GLY A 536 214 . 6.215 26.461 4.166 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 214 GLY A CA 536 ATOM 1193 C CA . GLY A 536 215 . 4.306 23.255 4.890 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 215 GLY A CA 536 ATOM 1194 C CA . GLY A 536 216 . 6.984 22.401 7.448 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 216 GLY A CA 536 ATOM 1196 C CA . GLY B 536 1 . -8.710 14.098 -98.953 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 1 GLY B CA 536 ATOM 1197 C CA . GLY B 536 2 . -10.976 11.080 -99.397 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 2 GLY B CA 536 ATOM 1198 C CA . GLY B 536 3 . -13.578 10.488 -102.102 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 3 GLY B CA 536 ATOM 1199 C CA . GLY B 536 4 . -15.203 7.561 -100.305 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 4 GLY B CA 536 ATOM 1200 C CA . GLY B 536 5 . -14.020 8.754 -96.896 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 5 GLY B CA 536 ATOM 1201 C CA . GLY B 536 6 . -15.015 12.395 -96.456 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 6 GLY B CA 536 ATOM 1202 C CA . GLY B 536 7 . -12.895 13.708 -93.588 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 7 GLY B CA 536 ATOM 1203 C CA . GLY B 536 8 . -15.110 16.791 -93.752 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 8 GLY B CA 536 ATOM 1204 C CA . GLY B 536 9 . -18.488 15.087 -93.400 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 9 GLY B CA 536 ATOM 1205 C CA . GLY B 536 10 . -18.065 14.413 -89.685 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 10 GLY B CA 536 ATOM 1206 C CA . GLY B 536 11 . -19.617 15.426 -86.367 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 11 GLY B CA 536 ATOM 1207 C CA . GLY B 536 12 . -16.910 14.031 -84.095 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 12 GLY B CA 536 ATOM 1208 C CA . GLY B 536 13 . -16.801 15.431 -80.563 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 13 GLY B CA 536 ATOM 1209 C CA . GLY B 536 14 . -13.102 14.701 -81.041 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 14 GLY B CA 536 ATOM 1210 C CA . GLY B 536 15 . -12.313 18.268 -82.085 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 15 GLY B CA 536 ATOM 1211 C CA . GLY B 536 16 . -10.038 18.841 -79.095 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 16 GLY B CA 536 ATOM 1212 C CA . GLY B 536 17 . -12.763 17.442 -76.847 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 17 GLY B CA 536 ATOM 1213 C CA . GLY B 536 18 . -14.539 19.934 -74.593 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 18 GLY B CA 536 ATOM 1214 C CA . GLY B 536 19 . -12.177 19.560 -71.640 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 19 GLY B CA 536 ATOM 1215 C CA . GLY B 536 20 . -14.547 18.610 -68.826 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 20 GLY B CA 536 ATOM 1216 C CA . GLY B 536 21 . -11.518 18.615 -66.532 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 21 GLY B CA 536 ATOM 1217 C CA . GLY B 536 22 . -9.657 21.480 -68.197 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 22 GLY B CA 536 ATOM 1218 C CA . GLY B 536 23 . -7.141 20.028 -70.646 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 23 GLY B CA 536 ATOM 1219 C CA . GLY B 536 24 . -3.989 21.197 -68.873 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 24 GLY B CA 536 ATOM 1220 C CA . GLY B 536 25 . -2.710 19.748 -65.602 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 25 GLY B CA 536 ATOM 1221 C CA . GLY B 536 26 . -3.426 22.896 -63.597 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 26 GLY B CA 536 ATOM 1222 C CA . GLY B 536 27 . 0.167 22.730 -62.374 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 27 GLY B CA 536 ATOM 1223 C CA . GLY B 536 28 . 2.505 21.245 -64.977 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 28 GLY B CA 536 ATOM 1224 C CA . GLY B 536 29 . 3.144 18.471 -62.461 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 29 GLY B CA 536 ATOM 1225 C CA . GLY B 536 30 . -0.489 17.425 -62.847 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 30 GLY B CA 536 ATOM 1226 C CA . GLY B 536 31 . -0.736 13.960 -61.306 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 31 GLY B CA 536 ATOM 1227 C CA . GLY B 536 32 . -4.412 14.462 -60.484 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 32 GLY B CA 536 ATOM 1228 C CA . GLY B 536 33 . -3.422 17.097 -57.932 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 33 GLY B CA 536 ATOM 1229 C CA . GLY B 536 34 . -4.106 19.679 -60.634 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 34 GLY B CA 536 ATOM 1230 C CA . GLY B 536 35 . -7.493 18.469 -61.862 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 35 GLY B CA 536 ATOM 1231 C CA . GLY B 536 36 . -10.831 20.050 -60.970 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 36 GLY B CA 536 ATOM 1232 C CA . GLY B 536 37 . -12.083 16.952 -62.779 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 37 GLY B CA 536 ATOM 1233 C CA . GLY B 536 38 . -9.851 14.929 -60.462 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 38 GLY B CA 536 ATOM 1234 C CA . GLY B 536 39 . -12.761 14.381 -58.081 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 39 GLY B CA 536 ATOM 1235 C CA . GLY B 536 40 . -15.393 11.671 -58.485 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 40 GLY B CA 536 ATOM 1236 C CA . GLY B 536 41 . -16.969 13.078 -55.325 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 41 GLY B CA 536 ATOM 1237 C CA . GLY B 536 42 . -19.049 16.163 -56.092 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 42 GLY B CA 536 ATOM 1238 C CA . GLY B 536 43 . -20.820 15.819 -52.747 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 43 GLY B CA 536 ATOM 1239 C CA . GLY B 536 44 . -19.531 12.252 -52.519 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 44 GLY B CA 536 ATOM 1240 C CA . GLY B 536 45 . -15.818 12.133 -51.719 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 45 GLY B CA 536 ATOM 1241 C CA . GLY B 536 46 . -15.264 8.423 -52.330 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 46 GLY B CA 536 ATOM 1242 C CA . GLY B 536 47 . -15.962 7.551 -48.699 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 47 GLY B CA 536 ATOM 1243 C CA . GLY B 536 48 . -17.081 4.010 -47.891 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 48 GLY B CA 536 ATOM 1244 C CA . GLY B 536 49 . -16.942 3.623 -44.114 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 49 GLY B CA 536 ATOM 1245 C CA . GLY B 536 50 . -17.459 6.807 -42.106 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 50 GLY B CA 536 ATOM 1246 C CA . GLY B 536 51 . -16.780 6.501 -38.380 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 51 GLY B CA 536 ATOM 1247 C CA . GLY B 536 52 . -19.868 6.609 -36.167 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 52 GLY B CA 536 ATOM 1248 C CA . GLY B 536 53 . -18.316 8.970 -33.626 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 53 GLY B CA 536 ATOM 1249 C CA . GLY B 536 54 . -17.044 6.358 -31.177 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 54 GLY B CA 536 ATOM 1250 C CA . GLY B 536 55 . -20.022 6.567 -28.827 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 55 GLY B CA 536 ATOM 1251 C CA . GLY B 536 56 . -19.165 8.930 -25.977 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 56 GLY B CA 536 ATOM 1252 C CA . GLY B 536 57 . -18.181 6.014 -23.746 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 57 GLY B CA 536 ATOM 1253 C CA . GLY B 536 58 . -16.272 4.234 -26.508 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 58 GLY B CA 536 ATOM 1254 C CA . GLY B 536 59 . -13.585 6.905 -26.818 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 59 GLY B CA 536 ATOM 1255 C CA . GLY B 536 60 . -14.318 8.395 -23.400 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 60 GLY B CA 536 ATOM 1256 C CA . GLY B 536 61 . -13.639 8.088 -19.674 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 61 GLY B CA 536 ATOM 1257 C CA . GLY B 536 62 . -15.877 8.825 -16.693 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 62 GLY B CA 536 ATOM 1258 C CA . GLY B 536 63 . -12.882 10.064 -14.709 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 63 GLY B CA 536 ATOM 1259 C CA . GLY B 536 64 . -12.116 13.498 -16.145 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 64 GLY B CA 536 ATOM 1260 N N . ILE B 536 65 . -10.051 14.248 -14.012 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B N 536 ATOM 1261 C CA . ILE B 536 65 . -8.710 14.098 -14.568 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B CA 536 ATOM 1262 C C . ILE B 536 65 . -8.041 15.461 -14.728 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B C 536 ATOM 1263 O O . ILE B 536 65 . -6.866 15.627 -14.403 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B O 536 ATOM 1264 C CB . ILE B 536 65 . -8.744 13.361 -15.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B CB 536 ATOM 1265 C CG1 . ILE B 536 65 . -7.353 13.313 -16.580 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B CG1 536 ATOM 1266 C CG2 . ILE B 536 65 . -9.746 14.015 -16.886 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B CG2 536 ATOM 1267 C CD1 . ILE B 536 65 . -6.313 12.581 -15.758 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 65 ILE B CD1 536 ATOM 1268 N N . LEU B 536 66 . -8.799 16.435 -15.221 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B N 536 ATOM 1269 C CA . LEU B 536 66 . -8.272 17.777 -15.434 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B CA 536 ATOM 1270 C C . LEU B 536 66 . -8.287 18.572 -14.132 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B C 536 ATOM 1271 O O . LEU B 536 66 . -7.767 19.687 -14.068 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B O 536 ATOM 1272 C CB . LEU B 536 66 . -9.075 18.500 -16.516 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B CB 536 ATOM 1273 C CG . LEU B 536 66 . -9.182 17.734 -17.837 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B CG 536 ATOM 1274 C CD1 . LEU B 536 66 . -10.615 17.279 -18.080 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B CD1 536 ATOM 1275 C CD2 . LEU B 536 66 . -8.672 18.572 -19.001 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 66 LEU B CD2 536 ATOM 1276 N N . ASP B 536 67 . -8.891 17.993 -13.097 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP B N 536 ATOM 1277 C CA . ASP B 536 67 . -8.821 18.558 -11.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP B CA 536 ATOM 1278 C C . ASP B 536 67 . -7.516 18.129 -11.090 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP B C 536 ATOM 1279 O O . ASP B 536 67 . -7.087 18.722 -10.100 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP B O 536 ATOM 1280 C CB . ASP B 536 67 . -10.022 18.118 -10.915 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP B CB 536 ATOM 1281 C CG . ASP B 536 67 . -11.335 18.670 -11.440 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP B CG 536 ATOM 1282 O OD1 . ASP B 536 67 . -11.626 19.858 -11.187 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 67 ASP B OD1 536 ATOM 1283 O OD2 . ASP B 536 67 . -12.080 17.915 -12.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 67 ASP B OD2 536 ATOM 1284 N N . TYR B 536 68 . -6.893 17.093 -11.645 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B N 536 ATOM 1285 C CA . TYR B 536 68 . -5.597 16.617 -11.173 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CA 536 ATOM 1286 C C . TYR B 536 68 . -4.456 17.299 -11.923 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B C 536 ATOM 1287 O O . TYR B 536 68 . -3.321 17.327 -11.445 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B O 536 ATOM 1288 C CB . TYR B 536 68 . -5.493 15.098 -11.333 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CB 536 ATOM 1289 C CG . TYR B 536 68 . -6.205 14.315 -10.253 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CG 536 ATOM 1290 C CD1 . TYR B 536 68 . -7.590 14.214 -10.238 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CD1 536 ATOM 1291 C CD2 . TYR B 536 68 . -5.490 13.670 -9.253 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CD2 536 ATOM 1292 C CE1 . TYR B 536 68 . -8.243 13.498 -9.252 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CE1 536 ATOM 1293 C CE2 . TYR B 536 68 . -6.133 12.950 -8.265 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CE2 536 ATOM 1294 C CZ . TYR B 536 68 . -7.509 12.867 -8.269 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B CZ 536 ATOM 1295 O OH . TYR B 536 68 . -8.153 12.151 -7.286 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 68 TYR B OH 536 ATOM 1296 N N . LEU B 536 69 . -4.768 17.844 -13.096 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B N 536 ATOM 1297 C CA . LEU B 536 69 . -3.780 18.515 -13.936 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B CA 536 ATOM 1298 C C . LEU B 536 69 . -3.947 20.031 -13.870 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B C 536 ATOM 1299 O O . LEU B 536 69 . -4.342 20.661 -14.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B O 536 ATOM 1300 C CB . LEU B 536 69 . -3.905 18.039 -15.386 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B CB 536 ATOM 1301 C CG . LEU B 536 69 . -3.726 16.540 -15.639 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B CG 536 ATOM 1302 C CD1 . LEU B 536 69 . -4.045 16.211 -17.087 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B CD1 536 ATOM 1303 C CD2 . LEU B 536 69 . -2.317 16.097 -15.294 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 69 LEU B CD2 536 ATOM 1304 N N . SER B 536 70 . -3.640 20.612 -12.714 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER B N 536 ATOM 1305 C CA . SER B 536 70 . -3.858 22.040 -12.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER B CA 536 ATOM 1306 C C . SER B 536 70 . -2.645 22.883 -12.879 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER B C 536 ATOM 1307 O O . SER B 536 70 . -2.780 23.890 -13.575 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER B O 536 ATOM 1308 C CB . SER B 536 70 . -4.214 22.294 -11.024 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER B CB 536 ATOM 1309 O OG . SER B 536 70 . -5.443 21.676 -10.686 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 70 SER B OG 536 ATOM 1310 N N . THR B 536 71 . -1.467 22.470 -12.422 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR B N 536 ATOM 1311 C CA . THR B 536 71 . -0.227 23.192 -12.696 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR B CA 536 ATOM 1312 C C . THR B 536 71 . 0.600 22.467 -13.747 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR B C 536 ATOM 1313 O O . THR B 536 71 . 0.317 21.318 -14.083 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR B O 536 ATOM 1314 C CB . THR B 536 71 . 0.630 23.343 -11.429 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR B CB 536 ATOM 1315 C CG2 . THR B 536 71 . -0.151 24.038 -10.324 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR B CG2 536 ATOM 1316 O OG1 . THR B 536 71 . 1.048 22.049 -10.980 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 71 THR B OG1 536 ATOM 1317 N N . GLU B 536 72 . 1.626 23.142 -14.257 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B N 536 ATOM 1318 C CA . GLU B 536 72 . 2.571 22.521 -15.178 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B CA 536 ATOM 1319 C C . GLU B 536 72 . 3.243 21.320 -14.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B C 536 ATOM 1320 O O . GLU B 536 72 . 3.520 20.314 -15.173 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B O 536 ATOM 1321 C CB . GLU B 536 72 . 3.630 23.528 -15.626 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B CB 536 ATOM 1322 C CG . GLU B 536 72 . 3.119 24.604 -16.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B CG 536 ATOM 1323 C CD . GLU B 536 72 . 2.835 24.077 -17.965 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B CD 536 ATOM 1324 O OE1 . GLU B 536 72 . 3.039 22.868 -18.204 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 72 GLU B OE1 536 ATOM 1325 O OE2 . GLU B 536 72 . 2.410 24.877 -18.825 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 72 GLU B OE2 536 ATOM 1326 N N . ARG B 536 73 . 3.503 21.437 -13.221 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B N 536 ATOM 1327 C CA . ARG B 536 73 . 4.129 20.358 -12.465 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B CA 536 ATOM 1328 C C . ARG B 536 73 . 3.255 19.108 -12.484 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B C 536 ATOM 1329 O O . ARG B 536 73 . 3.749 18.004 -12.701 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B O 536 ATOM 1330 C CB . ARG B 536 73 . 4.399 20.797 -11.025 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B CB 536 ATOM 1331 C CG . ARG B 536 73 . 5.061 19.722 -10.169 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B CG 536 ATOM 1332 C CD . ARG B 536 73 . 5.723 20.308 -8.931 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B CD 536 ATOM 1333 N NE . ARG B 536 73 . 6.575 19.331 -8.249 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B NE 536 ATOM 1334 C CZ . ARG B 536 73 . 6.200 18.579 -7.215 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B CZ 536 ATOM 1335 N NH1 . ARG B 536 73 . 4.976 18.674 -6.708 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 73 ARG B NH1 536 ATOM 1336 N NH2 . ARG B 536 73 . 7.062 17.724 -6.679 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 73 ARG B NH2 536 ATOM 1337 N N . ASP B 536 74 . 1.956 19.289 -12.266 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP B N 536 ATOM 1338 C CA . ASP B 536 74 . 1.014 18.176 -12.296 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP B CA 536 ATOM 1339 C C . ASP B 536 74 . 1.036 17.479 -13.654 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP B C 536 ATOM 1340 O O . ASP B 536 74 . 0.967 16.252 -13.732 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP B O 536 ATOM 1341 C CB . ASP B 536 74 . -0.404 18.658 -11.984 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP B CB 536 ATOM 1342 C CG . ASP B 536 74 . -0.567 19.114 -10.545 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP B CG 536 ATOM 1343 O OD1 . ASP B 536 74 . 0.121 18.564 -9.660 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 74 ASP B OD1 536 ATOM 1344 O OD2 . ASP B 536 74 . -1.390 20.022 -10.300 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 74 ASP B OD2 536 ATOM 1345 N N . HIS B 536 75 . 1.130 18.269 -14.720 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B N 536 ATOM 1346 C CA . HIS B 536 75 . 1.191 17.724 -16.073 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B CA 536 ATOM 1347 C C . HIS B 536 75 . 2.462 16.907 -16.283 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B C 536 ATOM 1348 O O . HIS B 536 75 . 2.411 15.781 -16.777 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B O 536 ATOM 1349 C CB . HIS B 536 75 . 1.125 18.843 -17.113 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B CB 536 ATOM 1350 C CG . HIS B 536 75 . -0.256 19.364 -17.359 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B CG 536 ATOM 1351 C CD2 . HIS B 536 75 . -0.922 20.414 -16.823 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B CD2 536 ATOM 1352 N ND1 . HIS B 536 75 . -1.116 18.791 -18.272 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B ND1 536 ATOM 1353 C CE1 . HIS B 536 75 . -2.253 19.463 -18.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B CE1 536 ATOM 1354 N NE2 . HIS B 536 75 . -2.162 20.452 -17.413 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 75 HIS B NE2 536 ATOM 1355 N N . VAL B 536 76 . 3.602 17.479 -15.912 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL B N 536 ATOM 1356 C CA . VAL B 536 76 . 4.880 16.822 -16.136 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL B CA 536 ATOM 1357 C C . VAL B 536 76 . 4.945 15.573 -15.268 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL B C 536 ATOM 1358 O O . VAL B 536 76 . 5.361 14.513 -15.731 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL B O 536 ATOM 1359 C CB . VAL B 536 76 . 6.067 17.770 -15.837 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL B CB 536 ATOM 1360 C CG1 . VAL B 536 76 . 7.421 17.047 -16.015 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL B CG1 536 ATOM 1361 C CG2 . VAL B 536 76 . 5.961 19.034 -16.719 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 76 VAL B CG2 536 ATOM 1362 N N . MET B 536 77 . 4.499 15.690 -14.022 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B N 536 ATOM 1363 C CA . MET B 536 77 . 4.483 14.546 -13.117 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B CA 536 ATOM 1364 C C . MET B 536 77 . 3.642 13.403 -13.675 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B C 536 ATOM 1365 O O . MET B 536 77 . 4.050 12.242 -13.630 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B O 536 ATOM 1366 C CB . MET B 536 77 . 3.945 14.948 -11.746 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B CB 536 ATOM 1367 C CG . MET B 536 77 . 5.008 15.456 -10.782 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B CG 536 ATOM 1368 S SD . MET B 536 77 . 4.430 15.577 -9.074 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B SD 536 ATOM 1369 C CE . MET B 536 77 . 3.841 13.909 -8.812 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 77 MET B CE 536 ATOM 1370 N N . MET B 536 78 . 2.463 13.740 -14.189 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B N 536 ATOM 1371 C CA . MET B 536 78 . 1.592 12.759 -14.826 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B CA 536 ATOM 1372 C C . MET B 536 78 . 2.302 12.096 -16.001 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B C 536 ATOM 1373 O O . MET B 536 78 . 2.159 10.895 -16.227 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B O 536 ATOM 1374 C CB . MET B 536 78 . 0.297 13.419 -15.306 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B CB 536 ATOM 1375 C CG . MET B 536 78 . -0.660 12.471 -16.021 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B CG 536 ATOM 1376 S SD . MET B 536 78 . -1.369 11.217 -14.930 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B SD 536 ATOM 1377 C CE . MET B 536 78 . -2.647 12.172 -14.116 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 78 MET B CE 536 ATOM 1378 N N . ALA B 536 79 . 3.061 12.891 -16.747 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA B N 536 ATOM 1379 C CA . ALA B 536 79 . 3.775 12.394 -17.918 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA B CA 536 ATOM 1380 C C . ALA B 536 79 . 4.870 11.406 -17.523 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA B C 536 ATOM 1381 O O . ALA B 536 79 . 5.077 10.395 -18.196 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA B O 536 ATOM 1382 C CB . ALA B 536 79 . 4.370 13.554 -18.706 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 79 ALA B CB 536 ATOM 1383 N N . VAL B 536 80 . 5.569 11.705 -16.433 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL B N 536 ATOM 1384 C CA . VAL B 536 80 . 6.626 10.831 -15.938 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL B CA 536 ATOM 1385 C C . VAL B 536 80 . 6.026 9.510 -15.469 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL B C 536 ATOM 1386 O O . VAL B 536 80 . 6.519 8.439 -15.830 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL B O 536 ATOM 1387 C CB . VAL B 536 80 . 7.420 11.504 -14.788 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL B CB 536 ATOM 1388 C CG1 . VAL B 536 80 . 8.406 10.531 -14.132 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL B CG1 536 ATOM 1389 C CG2 . VAL B 536 80 . 8.171 12.719 -15.311 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 80 VAL B CG2 536 ATOM 1390 N N . ARG B 536 81 . 4.961 9.589 -14.677 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B N 536 ATOM 1391 C CA . ARG B 536 81 . 4.287 8.394 -14.175 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B CA 536 ATOM 1392 C C . ARG B 536 81 . 3.808 7.495 -15.310 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B C 536 ATOM 1393 O O . ARG B 536 81 . 3.947 6.275 -15.244 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B O 536 ATOM 1394 C CB . ARG B 536 81 . 3.088 8.768 -13.306 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B CB 536 ATOM 1395 C CG . ARG B 536 81 . 3.426 9.337 -11.943 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B CG 536 ATOM 1396 C CD . ARG B 536 81 . 2.199 9.266 -11.053 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B CD 536 ATOM 1397 N NE . ARG B 536 81 . 2.317 10.079 -9.844 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B NE 536 ATOM 1398 C CZ . ARG B 536 81 . 1.551 11.129 -9.550 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B CZ 536 ATOM 1399 N NH1 . ARG B 536 81 . 0.583 11.532 -10.368 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 81 ARG B NH1 536 ATOM 1400 N NH2 . ARG B 536 81 . 1.754 11.784 -8.417 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 81 ARG B NH2 536 ATOM 1401 N N . TYR B 536 82 . 3.228 8.102 -16.339 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B N 536 ATOM 1402 C CA . TYR B 536 82 . 2.708 7.342 -17.469 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CA 536 ATOM 1403 C C . TYR B 536 82 . 3.841 6.617 -18.182 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B C 536 ATOM 1404 O O . TYR B 536 82 . 3.724 5.439 -18.512 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B O 536 ATOM 1405 C CB . TYR B 536 82 . 1.965 8.252 -18.454 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CB 536 ATOM 1406 C CG . TYR B 536 82 . 1.301 7.487 -19.580 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CG 536 ATOM 1407 C CD1 . TYR B 536 82 . 2.002 7.158 -20.734 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CD1 536 ATOM 1408 C CD2 . TYR B 536 82 . -0.020 7.077 -19.480 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CD2 536 ATOM 1409 C CE1 . TYR B 536 82 . 1.399 6.449 -21.759 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CE1 536 ATOM 1410 C CE2 . TYR B 536 82 . -0.631 6.371 -20.500 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CE2 536 ATOM 1411 C CZ . TYR B 536 82 . 0.081 6.059 -21.633 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B CZ 536 ATOM 1412 O OH . TYR B 536 82 . -0.535 5.356 -22.640 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 82 TYR B OH 536 ATOM 1413 N N . TYR B 536 83 . 4.939 7.329 -18.411 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B N 536 ATOM 1414 C CA . TYR B 536 83 . 6.090 6.758 -19.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CA 536 ATOM 1415 C C . TYR B 536 83 . 6.651 5.561 -18.353 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B C 536 ATOM 1416 O O . TYR B 536 83 . 6.951 4.531 -18.953 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B O 536 ATOM 1417 C CB . TYR B 536 83 . 7.184 7.810 -19.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CB 536 ATOM 1418 C CG . TYR B 536 83 . 8.463 7.255 -19.870 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CG 536 ATOM 1419 C CD1 . TYR B 536 83 . 8.549 6.939 -21.219 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CD1 536 ATOM 1420 C CD2 . TYR B 536 83 . 9.586 7.055 -19.078 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CD2 536 ATOM 1421 C CE1 . TYR B 536 83 . 9.715 6.433 -21.761 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CE1 536 ATOM 1422 C CE2 . TYR B 536 83 . 10.756 6.551 -19.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CE2 536 ATOM 1423 C CZ . TYR B 536 83 . 10.817 6.242 -20.951 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B CZ 536 ATOM 1424 O OH . TYR B 536 83 . 11.985 5.742 -21.479 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 83 TYR B OH 536 ATOM 1425 N N . MET B 536 84 . 6.791 5.701 -17.038 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B N 536 ATOM 1426 C CA . MET B 536 84 . 7.333 4.629 -16.215 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B CA 536 ATOM 1427 C C . MET B 536 84 . 6.444 3.392 -16.287 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B C 536 ATOM 1428 O O . MET B 536 84 . 6.929 2.280 -16.487 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B O 536 ATOM 1429 C CB . MET B 536 84 . 7.480 5.092 -14.763 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B CB 536 ATOM 1430 C CG . MET B 536 84 . 8.577 6.125 -14.556 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B CG 536 ATOM 1431 S SD . MET B 536 84 . 8.679 6.719 -12.855 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B SD 536 ATOM 1432 C CE . MET B 536 84 . 10.167 7.711 -12.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 84 MET B CE 536 ATOM 1433 N N . SER B 536 85 . 5.142 3.593 -16.134 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER B N 536 ATOM 1434 C CA . SER B 536 85 . 4.195 2.485 -16.106 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER B CA 536 ATOM 1435 C C . SER B 536 85 . 4.044 1.846 -17.484 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER B C 536 ATOM 1436 O O . SER B 536 85 . 3.968 0.625 -17.606 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER B O 536 ATOM 1437 C CB . SER B 536 85 . 2.833 2.961 -15.599 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER B CB 536 ATOM 1438 O OG . SER B 536 85 . 2.905 3.376 -14.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 85 SER B OG 536 ATOM 1439 N N . LYS B 536 86 . 3.999 2.677 -18.519 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B N 536 ATOM 1440 C CA . LYS B 536 86 . 3.871 2.186 -19.884 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B CA 536 ATOM 1441 C C . LYS B 536 86 . 5.096 1.360 -20.261 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B C 536 ATOM 1442 O O . LYS B 536 86 . 4.973 0.286 -20.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B O 536 ATOM 1443 C CB . LYS B 536 86 . 3.684 3.354 -20.856 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B CB 536 ATOM 1444 C CG . LYS B 536 86 . 3.514 2.951 -22.318 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B CG 536 ATOM 1445 C CD . LYS B 536 86 . 2.328 2.022 -22.513 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B CD 536 ATOM 1446 C CE . LYS B 536 86 . 1.826 2.051 -23.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 86 LYS B CE 536 ATOM 1447 N NZ . LYS B 536 86 . 2.914 1.829 -24.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 86 LYS B NZ 536 ATOM 1448 N N . GLN B 536 87 . 6.274 1.865 -19.906 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B N 536 ATOM 1449 C CA . GLN B 536 87 . 7.525 1.161 -20.160 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B CA 536 ATOM 1450 C C . GLN B 536 87 . 7.548 -0.190 -19.456 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B C 536 ATOM 1451 O O . GLN B 536 87 . 8.001 -1.186 -20.022 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B O 536 ATOM 1452 C CB . GLN B 536 87 . 8.718 2.004 -19.702 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B CB 536 ATOM 1453 C CG . GLN B 536 87 . 9.096 3.112 -20.662 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B CG 536 ATOM 1454 C CD . GLN B 536 87 . 9.648 2.582 -21.969 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B CD 536 ATOM 1455 N NE2 . GLN B 536 87 . 9.109 3.068 -23.077 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B NE2 536 ATOM 1456 O OE1 . GLN B 536 87 . 10.543 1.737 -21.983 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 87 GLN B OE1 536 ATOM 1457 N N . ARG B 536 88 . 7.068 -0.216 -18.218 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B N 536 ATOM 1458 C CA . ARG B 536 88 . 7.007 -1.457 -17.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B CA 536 ATOM 1459 C C . ARG B 536 88 . 6.112 -2.479 -18.149 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B C 536 ATOM 1460 O O . ARG B 536 88 . 6.476 -3.648 -18.282 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B O 536 ATOM 1461 C CB . ARG B 536 88 . 6.495 -1.202 -16.047 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B CB 536 ATOM 1462 C CG . ARG B 536 88 . 6.144 -2.476 -15.297 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B CG 536 ATOM 1463 C CD . ARG B 536 88 . 5.545 -2.162 -13.955 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B CD 536 ATOM 1464 N NE . ARG B 536 88 . 4.895 -3.331 -13.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B NE 536 ATOM 1465 C CZ . ARG B 536 88 . 5.550 -4.375 -12.875 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B CZ 536 ATOM 1466 N NH1 . ARG B 536 88 . 6.876 -4.399 -12.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 88 ARG B NH1 536 ATOM 1467 N NH2 . ARG B 536 88 . 4.883 -5.399 -12.360 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 88 ARG B NH2 536 ATOM 1468 N N . LEU B 536 89 . 4.928 -2.036 -18.559 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B N 536 ATOM 1469 C CA . LEU B 536 89 . 3.955 -2.930 -19.170 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B CA 536 ATOM 1470 C C . LEU B 536 89 . 4.475 -3.457 -20.501 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B C 536 ATOM 1471 O O . LEU B 536 89 . 4.286 -4.627 -20.828 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B O 536 ATOM 1472 C CB . LEU B 536 89 . 2.617 -2.210 -19.361 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B CB 536 ATOM 1473 C CG . LEU B 536 89 . 1.347 -2.926 -18.885 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B CG 536 ATOM 1474 C CD1 . LEU B 536 89 . 1.454 -3.434 -17.453 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B CD1 536 ATOM 1475 C CD2 . LEU B 536 89 . 0.167 -1.982 -18.991 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 89 LEU B CD2 536 ATOM 1476 N N . ASP B 536 90 . 5.137 -2.589 -21.261 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP B N 536 ATOM 1477 C CA . ASP B 536 90 . 5.752 -2.987 -22.521 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP B CA 536 ATOM 1478 C C . ASP B 536 90 . 6.799 -4.073 -22.295 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP B C 536 ATOM 1479 O O . ASP B 536 90 . 6.820 -5.082 -22.999 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP B O 536 ATOM 1480 C CB . ASP B 536 90 . 6.391 -1.781 -23.211 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP B CB 536 ATOM 1481 C CG . ASP B 536 90 . 5.366 -0.854 -23.839 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP B CG 536 ATOM 1482 O OD1 . ASP B 536 90 . 4.155 -1.051 -23.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 90 ASP B OD1 536 ATOM 1483 O OD2 . ASP B 536 90 . 5.775 0.080 -24.559 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 90 ASP B OD2 536 ATOM 1484 N N . ASP B 536 91 . 7.662 -3.870 -21.303 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP B N 536 ATOM 1485 C CA . ASP B 536 91 . 8.739 -4.815 -21.038 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP B CA 536 ATOM 1486 C C . ASP B 536 91 . 8.205 -6.116 -20.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP B C 536 ATOM 1487 O O . ASP B 536 91 . 8.754 -7.187 -20.717 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP B O 536 ATOM 1488 C CB . ASP B 536 91 . 9.768 -4.211 -20.085 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP B CB 536 ATOM 1489 C CG . ASP B 536 91 . 10.982 -5.102 -19.903 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP B CG 536 ATOM 1490 O OD1 . ASP B 536 91 . 11.887 -5.059 -20.762 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 91 ASP B OD1 536 ATOM 1491 O OD2 . ASP B 536 91 . 11.030 -5.847 -18.902 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 91 ASP B OD2 536 ATOM 1492 N N . LEU B 536 92 . 7.140 -6.022 -19.673 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B N 536 ATOM 1493 C CA . LEU B 536 92 . 6.517 -7.212 -19.111 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B CA 536 ATOM 1494 C C . LEU B 536 92 . 5.979 -8.093 -20.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B C 536 ATOM 1495 O O . LEU B 536 92 . 6.215 -9.300 -20.254 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B O 536 ATOM 1496 C CB . LEU B 536 92 . 5.398 -6.831 -18.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B CB 536 ATOM 1497 C CG . LEU B 536 92 . 4.618 -7.980 -17.495 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B CG 536 ATOM 1498 C CD1 . LEU B 536 92 . 5.552 -8.973 -16.817 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B CD1 536 ATOM 1499 C CD2 . LEU B 536 92 . 3.606 -7.435 -16.489 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 92 LEU B CD2 536 ATOM 1500 N N . TYR B 536 93 . 5.276 -7.480 -21.184 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B N 536 ATOM 1501 C CA . TYR B 536 93 . 4.709 -8.218 -22.309 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CA 536 ATOM 1502 C C . TYR B 536 93 . 5.789 -8.915 -23.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B C 536 ATOM 1503 O O . TYR B 536 93 . 5.603 -10.054 -23.567 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B O 536 ATOM 1504 C CB . TYR B 536 93 . 3.890 -7.287 -23.205 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CB 536 ATOM 1505 C CG . TYR B 536 93 . 3.054 -8.021 -24.232 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CG 536 ATOM 1506 C CD1 . TYR B 536 93 . 1.780 -8.481 -23.918 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CD1 536 ATOM 1507 C CD2 . TYR B 536 93 . 3.539 -8.260 -25.511 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CD2 536 ATOM 1508 C CE1 . TYR B 536 93 . 1.013 -9.157 -24.852 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CE1 536 ATOM 1509 C CE2 . TYR B 536 93 . 2.779 -8.932 -26.449 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CE2 536 ATOM 1510 C CZ . TYR B 536 93 . 1.519 -9.379 -26.113 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B CZ 536 ATOM 1511 O OH . TYR B 536 93 . 0.761 -10.048 -27.044 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 93 TYR B OH 536 ATOM 1512 N N . ARG B 536 94 . 6.911 -8.235 -23.365 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B N 536 ATOM 1513 C CA . ARG B 536 94 . 8.009 -8.810 -24.145 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B CA 536 ATOM 1514 C C . ARG B 536 94 . 8.520 -10.105 -23.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B C 536 ATOM 1515 O O . ARG B 536 94 . 9.000 -10.993 -24.222 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B O 536 ATOM 1516 C CB . ARG B 536 94 . 9.167 -7.815 -24.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B CB 536 ATOM 1517 C CG . ARG B 536 94 . 8.879 -6.627 -25.181 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B CG 536 ATOM 1518 C CD . ARG B 536 94 . 10.114 -5.757 -25.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B CD 536 ATOM 1519 N NE . ARG B 536 94 . 9.765 -4.358 -25.632 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B NE 536 ATOM 1520 C CZ . ARG B 536 94 . 9.871 -3.365 -24.749 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B CZ 536 ATOM 1521 N NH1 . ARG B 536 94 . 10.331 -3.582 -23.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 94 ARG B NH1 536 ATOM 1522 N NH2 . ARG B 536 94 . 9.521 -2.135 -25.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 94 ARG B NH2 536 ATOM 1523 N N . GLN B 536 95 . 8.405 -10.204 -22.200 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B N 536 ATOM 1524 C CA . GLN B 536 95 . 8.922 -11.349 -21.456 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B CA 536 ATOM 1525 C C . GLN B 536 95 . 7.927 -12.502 -21.390 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B C 536 ATOM 1526 O O . GLN B 536 95 . 8.316 -13.649 -21.169 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B O 536 ATOM 1527 C CB . GLN B 536 95 . 9.300 -10.924 -20.037 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B CB 536 ATOM 1528 C CG . GLN B 536 95 . 10.429 -9.910 -19.970 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B CG 536 ATOM 1529 C CD . GLN B 536 95 . 10.592 -9.317 -18.585 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B CD 536 ATOM 1530 N NE2 . GLN B 536 95 . 11.083 -8.085 -18.523 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B NE2 536 ATOM 1531 O OE1 . GLN B 536 95 . 10.273 -9.956 -17.582 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 95 GLN B OE1 536 ATOM 1532 N N . LEU B 536 96 . 6.646 -12.200 -21.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B N 536 ATOM 1533 C CA . LEU B 536 96 . 5.610 -13.221 -21.470 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B CA 536 ATOM 1534 C C . LEU B 536 96 . 5.744 -14.257 -22.584 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B C 536 ATOM 1535 O O . LEU B 536 96 . 6.007 -13.901 -23.734 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B O 536 ATOM 1536 C CB . LEU B 536 96 . 4.218 -12.587 -21.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B CB 536 ATOM 1537 C CG . LEU B 536 96 . 3.821 -11.686 -20.346 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B CG 536 ATOM 1538 C CD1 . LEU B 536 96 . 2.396 -11.185 -20.529 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B CD1 536 ATOM 1539 C CD2 . LEU B 536 96 . 3.967 -12.403 -19.010 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 96 LEU B CD2 536 ATOM 1540 N N . PRO B 536 97 . 5.567 -15.547 -22.248 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO B N 536 ATOM 1541 C CA . PRO B 536 97 . 5.600 -16.577 -23.289 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO B CA 536 ATOM 1542 C C . PRO B 536 97 . 4.314 -16.606 -24.109 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO B C 536 ATOM 1543 O O . PRO B 536 97 . 3.346 -15.927 -23.764 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO B O 536 ATOM 1544 C CB . PRO B 536 97 . 5.770 -17.871 -22.492 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO B CB 536 ATOM 1545 C CG . PRO B 536 97 . 5.124 -17.585 -21.188 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO B CG 536 ATOM 1546 C CD . PRO B 536 97 . 5.395 -16.133 -20.906 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 97 PRO B CD 536 ATOM 1547 N N . THR B 536 98 . 4.318 -17.398 -25.175 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR B N 536 ATOM 1548 C CA . THR B 536 98 . 3.182 -17.505 -26.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR B CA 536 ATOM 1549 C C . THR B 536 98 . 1.878 -17.807 -25.353 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR B C 536 ATOM 1550 O O . THR B 536 98 . 0.836 -17.221 -25.654 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR B O 536 ATOM 1551 C CB . THR B 536 98 . 3.429 -18.607 -27.131 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR B CB 536 ATOM 1552 C CG2 . THR B 536 98 . 2.310 -18.643 -28.166 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR B CG2 536 ATOM 1553 O OG1 . THR B 536 98 . 4.680 -18.369 -27.789 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 98 THR B OG1 536 ATOM 1554 N N . LYS B 536 99 . 1.950 -18.721 -24.392 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B N 536 ATOM 1555 C CA . LYS B 536 99 . 0.777 -19.175 -23.656 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B CA 536 ATOM 1556 C C . LYS B 536 99 . 0.066 -18.023 -22.953 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B C 536 ATOM 1557 O O . LYS B 536 99 . -1.162 -17.922 -22.989 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B O 536 ATOM 1558 C CB . LYS B 536 99 . 1.188 -20.242 -22.637 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B CB 536 ATOM 1559 C CG . LYS B 536 99 . 0.077 -20.691 -21.703 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B CG 536 ATOM 1560 C CD . LYS B 536 99 . 0.526 -21.858 -20.839 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B CD 536 ATOM 1561 C CE . LYS B 536 99 . -0.046 -23.170 -21.343 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 99 LYS B CE 536 ATOM 1562 N NZ . LYS B 536 99 . 0.504 -24.336 -20.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 99 LYS B NZ 536 ATOM 1563 N N . THR B 536 100 . 0.843 -17.153 -22.316 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR B N 536 ATOM 1564 C CA . THR B 536 100 . 0.278 -16.055 -21.541 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR B CA 536 ATOM 1565 C C . THR B 536 100 . -0.313 -14.993 -22.458 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR B C 536 ATOM 1566 O O . THR B 536 100 . -1.337 -14.388 -22.143 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR B O 536 ATOM 1567 C CB . THR B 536 100 . 1.334 -15.402 -20.631 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR B CB 536 ATOM 1568 C CG2 . THR B 536 100 . 0.660 -14.599 -19.526 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR B CG2 536 ATOM 1569 O OG1 . THR B 536 100 . 2.167 -16.415 -20.054 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 100 THR B OG1 536 ATOM 1570 N N . ARG B 536 101 . 0.341 -14.773 -23.593 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B N 536 ATOM 1571 C CA . ARG B 536 101 . -0.130 -13.803 -24.573 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B CA 536 ATOM 1572 C C . ARG B 536 101 . -1.460 -14.245 -25.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B C 536 ATOM 1573 O O . ARG B 536 101 . -2.324 -13.416 -25.462 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B O 536 ATOM 1574 C CB . ARG B 536 101 . 0.911 -13.608 -25.675 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B CB 536 ATOM 1575 C CG . ARG B 536 101 . 2.217 -13.016 -25.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B CG 536 ATOM 1576 C CD . ARG B 536 101 . 3.179 -12.719 -26.317 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B CD 536 ATOM 1577 N NE . ARG B 536 101 . 4.462 -12.230 -25.820 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B NE 536 ATOM 1578 C CZ . ARG B 536 101 . 5.379 -11.624 -26.568 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B CZ 536 ATOM 1579 N NH1 . ARG B 536 101 . 5.166 -11.419 -27.862 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 101 ARG B NH1 536 ATOM 1580 N NH2 . ARG B 536 101 . 6.514 -11.216 -26.016 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 101 ARG B NH2 536 ATOM 1581 N N . SER B 536 102 . -1.618 -15.552 -25.358 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER B N 536 ATOM 1582 C CA . SER B 536 102 . -2.871 -16.104 -25.862 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER B CA 536 ATOM 1583 C C . SER B 536 102 . -4.003 -15.840 -24.873 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER B C 536 ATOM 1584 O O . SER B 536 102 . -5.106 -15.455 -25.260 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER B O 536 ATOM 1585 C CB . SER B 536 102 . -2.735 -17.606 -26.116 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER B CB 536 ATOM 1586 O OG . SER B 536 102 . -1.573 -17.891 -26.874 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 102 SER B OG 536 ATOM 1587 N N . TYR B 536 103 . -3.719 -16.052 -23.592 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B N 536 ATOM 1588 C CA . TYR B 536 103 . -4.708 -15.836 -22.547 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CA 536 ATOM 1589 C C . TYR B 536 103 . -5.100 -14.365 -22.488 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B C 536 ATOM 1590 O O . TYR B 536 103 . -6.258 -14.033 -22.243 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B O 536 ATOM 1591 C CB . TYR B 536 103 . -4.167 -16.299 -21.193 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CB 536 ATOM 1592 C CG . TYR B 536 103 . -3.917 -17.790 -21.094 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CG 536 ATOM 1593 C CD1 . TYR B 536 103 . -4.318 -18.658 -22.104 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CD1 536 ATOM 1594 C CD2 . TYR B 536 103 . -3.285 -18.330 -19.984 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CD2 536 ATOM 1595 C CE1 . TYR B 536 103 . -4.091 -20.017 -22.010 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CE1 536 ATOM 1596 C CE2 . TYR B 536 103 . -3.055 -19.688 -19.882 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CE2 536 ATOM 1597 C CZ . TYR B 536 103 . -3.460 -20.525 -20.897 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B CZ 536 ATOM 1598 O OH . TYR B 536 103 . -3.236 -21.878 -20.806 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 103 TYR B OH 536 ATOM 1599 N N . ILE B 536 104 . -4.127 -13.488 -22.712 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B N 536 ATOM 1600 C CA . ILE B 536 104 . -4.389 -12.055 -22.750 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B CA 536 ATOM 1601 C C . ILE B 536 104 . -5.319 -11.714 -23.916 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B C 536 ATOM 1602 O O . ILE B 536 104 . -6.255 -10.930 -23.757 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B O 536 ATOM 1603 C CB . ILE B 536 104 . -3.072 -11.252 -22.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B CB 536 ATOM 1604 C CG1 . ILE B 536 104 . -2.332 -11.316 -21.511 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B CG1 536 ATOM 1605 C CG2 . ILE B 536 104 . -3.341 -9.793 -23.220 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B CG2 536 ATOM 1606 C CD1 . ILE B 536 104 . -0.925 -10.728 -21.529 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 104 ILE B CD1 536 ATOM 1607 N N . ASP B 536 105 . -5.068 -12.309 -25.081 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP B N 536 ATOM 1608 C CA . ASP B 536 105 . -5.925 -12.092 -26.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP B CA 536 ATOM 1609 C C . ASP B 536 105 . -7.356 -12.541 -25.969 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP B C 536 ATOM 1610 O O . ASP B 536 105 . -8.311 -11.868 -26.350 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP B O 536 ATOM 1611 C CB . ASP B 536 105 . -5.388 -12.839 -27.473 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP B CB 536 ATOM 1612 C CG . ASP B 536 105 . -4.224 -12.127 -28.138 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP B CG 536 ATOM 1613 O OD1 . ASP B 536 105 . -4.012 -10.926 -27.870 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 105 ASP B OD1 536 ATOM 1614 O OD2 . ASP B 536 105 . -3.523 -12.773 -28.945 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 105 ASP B OD2 536 ATOM 1615 N N . ILE B 536 106 . -7.497 -13.684 -25.308 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B N 536 ATOM 1616 C CA . ILE B 536 106 . -8.815 -14.227 -25.004 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B CA 536 ATOM 1617 C C . ILE B 536 106 . -9.570 -13.301 -24.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B C 536 ATOM 1618 O O . ILE B 536 106 . -10.741 -13.002 -24.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B O 536 ATOM 1619 C CB . ILE B 536 106 . -8.704 -15.638 -24.398 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B CB 536 ATOM 1620 C CG1 . ILE B 536 106 . -8.200 -16.611 -25.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B CG1 536 ATOM 1621 C CG2 . ILE B 536 106 . -10.052 -16.121 -23.863 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B CG2 536 ATOM 1622 C CD1 . ILE B 536 106 . -7.684 -17.917 -24.914 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 106 ILE B CD1 536 ATOM 1623 N N . ILE B 536 107 . -8.895 -12.835 -23.012 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B N 536 ATOM 1624 C CA . ILE B 536 107 . -9.522 -11.928 -22.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B CA 536 ATOM 1625 C C . ILE B 536 107 . -9.860 -10.611 -22.745 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B C 536 ATOM 1626 O O . ILE B 536 107 . -10.922 -10.037 -22.508 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B O 536 ATOM 1627 C CB . ILE B 536 107 . -8.613 -11.681 -20.832 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B CB 536 ATOM 1628 C CG1 . ILE B 536 107 . -8.428 -12.985 -20.060 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B CG1 536 ATOM 1629 C CG2 . ILE B 536 107 . -9.202 -10.618 -19.895 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B CG2 536 ATOM 1630 C CD1 . ILE B 536 107 . -7.197 -13.007 -19.218 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 107 ILE B CD1 536 ATOM 1631 N N . ASN B 536 108 . -8.966 -10.145 -23.613 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B N 536 ATOM 1632 C CA . ASN B 536 108 . -9.213 -8.929 -24.381 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B CA 536 ATOM 1633 C C . ASN B 536 108 . -10.467 -9.041 -25.240 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B C 536 ATOM 1634 O O . ASN B 536 108 . -11.313 -8.150 -25.232 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B O 536 ATOM 1635 C CB . ASN B 536 108 . -8.013 -8.599 -25.269 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B CB 536 ATOM 1636 C CG . ASN B 536 108 . -7.015 -7.686 -24.587 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B CG 536 ATOM 1637 N ND2 . ASN B 536 108 . -6.024 -8.277 -23.932 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B ND2 536 ATOM 1638 O OD1 . ASN B 536 108 . -7.131 -6.462 -24.651 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 108 ASN B OD1 536 ATOM 1639 N N . ILE B 536 109 . -10.585 -10.139 -25.977 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B N 536 ATOM 1640 C CA . ILE B 536 109 . -11.716 -10.337 -26.873 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B CA 536 ATOM 1641 C C . ILE B 536 109 . -13.027 -10.428 -26.094 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B C 536 ATOM 1642 O O . ILE B 536 109 . -14.003 -9.754 -26.421 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B O 536 ATOM 1643 C CB . ILE B 536 109 . -11.530 -11.614 -27.728 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B CB 536 ATOM 1644 C CG1 . ILE B 536 109 . -10.370 -11.422 -28.707 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B CG1 536 ATOM 1645 C CG2 . ILE B 536 109 . -12.807 -11.953 -28.508 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B CG2 536 ATOM 1646 C CD1 . ILE B 536 109 . -9.899 -12.703 -29.372 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 109 ILE B CD1 536 ATOM 1647 N N . TYR B 536 110 . -13.041 -11.257 -25.058 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B N 536 ATOM 1648 C CA . TYR B 536 110 . -14.281 -11.573 -24.356 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CA 536 ATOM 1649 C C . TYR B 536 110 . -14.757 -10.451 -23.429 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B C 536 ATOM 1650 O O . TYR B 536 110 . -15.956 -10.187 -23.348 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B O 536 ATOM 1651 C CB . TYR B 536 110 . -14.110 -12.876 -23.569 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CB 536 ATOM 1652 C CG . TYR B 536 110 . -14.183 -14.117 -24.440 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CG 536 ATOM 1653 C CD1 . TYR B 536 110 . -13.240 -14.350 -25.433 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CD1 536 ATOM 1654 C CD2 . TYR B 536 110 . -15.196 -15.052 -24.271 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CD2 536 ATOM 1655 C CE1 . TYR B 536 110 . -13.303 -15.477 -26.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CE1 536 ATOM 1656 C CE2 . TYR B 536 110 . -15.266 -16.185 -25.067 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CE2 536 ATOM 1657 C CZ . TYR B 536 110 . -14.317 -16.391 -26.045 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B CZ 536 ATOM 1658 O OH . TYR B 536 110 . -14.379 -17.514 -26.841 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 110 TYR B OH 536 ATOM 1659 N N . CYS B 536 111 . -13.832 -9.787 -22.739 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS B N 536 ATOM 1660 C CA . CYS B 536 111 . -14.212 -8.730 -21.800 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS B CA 536 ATOM 1661 C C . CYS B 536 111 . -14.517 -7.416 -22.509 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS B C 536 ATOM 1662 O O . CYS B 536 111 . -15.288 -6.601 -22.003 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS B O 536 ATOM 1663 C CB . CYS B 536 111 . -13.116 -8.507 -20.758 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS B CB 536 ATOM 1664 S SG . CYS B 536 111 . -12.975 -9.847 -19.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 111 CYS B SG 536 ATOM 1665 N N . ASP B 536 112 . -13.910 -7.202 -23.672 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP B N 536 ATOM 1666 C CA . ASP B 536 112 . -14.223 -6.020 -24.468 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP B CA 536 ATOM 1667 C C . ASP B 536 112 . -15.677 -6.078 -24.914 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP B C 536 ATOM 1668 O O . ASP B 536 112 . -16.380 -5.070 -24.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP B O 536 ATOM 1669 C CB . ASP B 536 112 . -13.303 -5.904 -25.685 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP B CB 536 ATOM 1670 C CG . ASP B 536 112 . -11.931 -5.355 -25.335 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP B CG 536 ATOM 1671 O OD1 . ASP B 536 112 . -11.592 -5.296 -24.132 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 112 ASP B OD1 536 ATOM 1672 O OD2 . ASP B 536 112 . -11.187 -4.990 -26.270 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 112 ASP B OD2 536 ATOM 1673 N N . LYS B 536 113 . -16.125 -7.269 -25.301 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B N 536 ATOM 1674 C CA . LYS B 536 113 . -17.494 -7.453 -25.766 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B CA 536 ATOM 1675 C C . LYS B 536 113 . -18.490 -7.258 -24.624 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B C 536 ATOM 1676 O O . LYS B 536 113 . -19.503 -6.579 -24.785 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B O 536 ATOM 1677 C CB . LYS B 536 113 . -17.672 -8.841 -26.381 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B CB 536 ATOM 1678 C CG . LYS B 536 113 . -18.978 -9.002 -27.145 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B CG 536 ATOM 1679 C CD . LYS B 536 113 . -19.091 -10.372 -27.791 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B CD 536 ATOM 1680 C CE . LYS B 536 113 . -20.334 -10.467 -28.665 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 113 LYS B CE 536 ATOM 1681 N NZ . LYS B 536 113 . -21.581 -10.168 -27.905 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 113 LYS B NZ 536 ATOM 1682 N N . VAL B 536 114 . -18.196 -7.860 -23.475 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL B N 536 ATOM 1683 C CA . VAL B 536 114 . -19.023 -7.695 -22.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL B CA 536 ATOM 1684 C C . VAL B 536 114 . -19.059 -6.218 -21.898 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL B C 536 ATOM 1685 O O . VAL B 536 114 . -20.125 -5.669 -21.631 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL B O 536 ATOM 1686 C CB . VAL B 536 114 . -18.490 -8.568 -21.104 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL B CB 536 ATOM 1687 C CG1 . VAL B 536 114 . -19.158 -8.222 -19.757 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL B CG1 536 ATOM 1688 C CG2 . VAL B 536 114 . -18.690 -10.039 -21.419 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 114 VAL B CG2 536 ATOM 1689 N N . SER B 536 115 . -17.896 -5.572 -21.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER B N 536 ATOM 1690 C CA . SER B 536 115 . -17.811 -4.167 -21.518 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER B CA 536 ATOM 1691 C C . SER B 536 115 . -18.616 -3.279 -22.462 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER B C 536 ATOM 1692 O O . SER B 536 115 . -19.209 -2.287 -22.037 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER B O 536 ATOM 1693 C CB . SER B 536 115 . -16.352 -3.707 -21.481 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER B CB 536 ATOM 1694 O OG . SER B 536 115 . -15.650 -4.343 -20.428 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 115 SER B OG 536 ATOM 1695 N N . ASN B 536 116 . -18.639 -3.638 -23.741 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B N 536 ATOM 1696 C CA . ASN B 536 116 . -19.398 -2.879 -24.729 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B CA 536 ATOM 1697 C C . ASN B 536 116 . -20.889 -3.182 -24.644 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B C 536 ATOM 1698 O O . ASN B 536 116 . -21.713 -2.271 -24.599 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B O 536 ATOM 1699 C CB . ASN B 536 116 . -18.887 -3.174 -26.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B CB 536 ATOM 1700 C CG . ASN B 536 116 . -17.454 -2.728 -26.346 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B CG 536 ATOM 1701 N ND2 . ASN B 536 116 . -16.708 -3.486 -27.142 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B ND2 536 ATOM 1702 O OD1 . ASN B 536 116 . -17.021 -1.717 -25.793 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 116 ASN B OD1 536 ATOM 1703 N N . ASP B 536 117 . -21.226 -4.468 -24.624 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP B N 536 ATOM 1704 C CA . ASP B 536 117 . -22.617 -4.907 -24.570 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP B CA 536 ATOM 1705 C C . ASP B 536 117 . -23.334 -4.398 -23.324 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP B C 536 ATOM 1706 O O . ASP B 536 117 . -24.493 -3.988 -23.393 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP B O 536 ATOM 1707 C CB . ASP B 536 117 . -22.689 -6.435 -24.614 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP B CB 536 ATOM 1708 C CG . ASP B 536 117 . -22.406 -6.996 -25.998 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP B CG 536 ATOM 1709 O OD1 . ASP B 536 117 . -22.006 -6.219 -26.893 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 117 ASP B OD1 536 ATOM 1710 O OD2 . ASP B 536 117 . -22.578 -8.219 -26.188 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 117 ASP B OD2 536 ATOM 1711 N N . TYR B 536 118 . -22.638 -4.428 -22.191 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B N 536 ATOM 1712 C CA . TYR B 536 118 . -23.228 -4.058 -20.907 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CA 536 ATOM 1713 C C . TYR B 536 118 . -22.650 -2.748 -20.380 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B C 536 ATOM 1714 O O . TYR B 536 118 . -22.599 -2.522 -19.172 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B O 536 ATOM 1715 C CB . TYR B 536 118 . -23.010 -5.182 -19.893 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CB 536 ATOM 1716 C CG . TYR B 536 118 . -23.654 -6.483 -20.308 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CG 536 ATOM 1717 C CD1 . TYR B 536 118 . -24.981 -6.749 -20.001 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CD1 536 ATOM 1718 C CD2 . TYR B 536 118 . -22.942 -7.439 -21.018 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CD2 536 ATOM 1719 C CE1 . TYR B 536 118 . -25.578 -7.933 -20.382 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CE1 536 ATOM 1720 C CE2 . TYR B 536 118 . -23.531 -8.628 -21.404 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CE2 536 ATOM 1721 C CZ . TYR B 536 118 . -24.850 -8.869 -21.082 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B CZ 536 ATOM 1722 O OH . TYR B 536 118 . -25.445 -10.049 -21.462 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 118 TYR B OH 536 ATOM 1723 N N . ASN B 536 119 . -22.228 -1.887 -21.301 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B N 536 ATOM 1724 C CA . ASN B 536 119 . -21.638 -0.597 -20.957 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B CA 536 ATOM 1725 C C . ASN B 536 119 . -22.529 0.242 -20.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B C 536 ATOM 1726 O O . ASN B 536 119 . -22.048 0.841 -19.078 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B O 536 ATOM 1727 C CB . ASN B 536 119 . -21.322 0.182 -22.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B CB 536 ATOM 1728 C CG . ASN B 536 119 . -21.341 1.683 -22.028 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B CG 536 ATOM 1729 N ND2 . ASN B 536 119 . -22.452 2.314 -22.393 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B ND2 536 ATOM 1730 O OD1 . ASN B 536 119 . -20.370 2.270 -21.551 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 119 ASN B OD1 536 ATOM 1731 N N . ARG B 536 120 . -23.824 0.282 -20.339 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B N 536 ATOM 1732 C CA . ARG B 536 120 . -24.773 1.011 -19.503 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B CA 536 ATOM 1733 C C . ARG B 536 120 . -24.827 0.402 -18.105 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B C 536 ATOM 1734 O O . ARG B 536 120 . -24.867 1.124 -17.110 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B O 536 ATOM 1735 C CB . ARG B 536 120 . -26.168 1.006 -20.128 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B CB 536 ATOM 1736 C CG . ARG B 536 120 . -26.269 1.748 -21.452 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B CG 536 ATOM 1737 C CD . ARG B 536 120 . -26.156 3.253 -21.281 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B CD 536 ATOM 1738 N NE . ARG B 536 120 . -26.676 3.966 -22.450 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B NE 536 ATOM 1739 C CZ . ARG B 536 120 . -27.903 4.477 -22.549 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B CZ 536 ATOM 1740 N NH1 . ARG B 536 120 . -28.769 4.379 -21.546 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 120 ARG B NH1 536 ATOM 1741 N NH2 . ARG B 536 120 . -28.266 5.100 -23.663 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 120 ARG B NH2 536 ATOM 1742 N N . ASP B 536 121 . -24.823 -0.927 -18.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP B N 536 ATOM 1743 C CA . ASP B 536 121 . -24.866 -1.640 -16.768 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP B CA 536 ATOM 1744 C C . ASP B 536 121 . -23.613 -1.362 -15.941 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP B C 536 ATOM 1745 O O . ASP B 536 121 . -23.680 -1.244 -14.718 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP B O 536 ATOM 1746 C CB . ASP B 536 121 . -25.016 -3.148 -16.997 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP B CB 536 ATOM 1747 C CG . ASP B 536 121 . -26.194 -3.489 -17.890 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP B CG 536 ATOM 1748 O OD1 . ASP B 536 121 . -26.369 -2.816 -18.926 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 121 ASP B OD1 536 ATOM 1749 O OD2 . ASP B 536 121 . -26.948 -4.428 -17.554 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 121 ASP B OD2 536 ATOM 1750 N N . MET B 536 122 . -22.473 -1.259 -16.617 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B N 536 ATOM 1751 C CA . MET B 536 122 . -21.205 -0.999 -15.946 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B CA 536 ATOM 1752 C C . MET B 536 122 . -21.182 0.404 -15.343 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B C 536 ATOM 1753 O O . MET B 536 122 . -20.721 0.595 -14.216 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B O 536 ATOM 1754 C CB . MET B 536 122 . -20.036 -1.173 -16.920 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B CB 536 ATOM 1755 C CG . MET B 536 122 . -19.855 -2.597 -17.434 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B CG 536 ATOM 1756 S SD . MET B 536 122 . -19.414 -3.779 -16.148 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B SD 536 ATOM 1757 C CE . MET B 536 122 . -19.845 -5.321 -16.951 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 122 MET B CE 536 ATOM 1758 N N . ASN B 536 123 . -21.678 1.383 -16.093 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B N 536 ATOM 1759 C CA . ASN B 536 123 . -21.697 2.769 -15.631 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B CA 536 ATOM 1760 C C . ASN B 536 123 . -22.527 2.946 -14.362 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B C 536 ATOM 1761 O O . ASN B 536 123 . -22.073 3.551 -13.392 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B O 536 ATOM 1762 C CB . ASN B 536 123 . -22.241 3.694 -16.727 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B CB 536 ATOM 1763 C CG . ASN B 536 123 . -21.324 3.775 -17.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B CG 536 ATOM 1764 N ND2 . ASN B 536 123 . -21.860 4.249 -19.055 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B ND2 536 ATOM 1765 O OD1 . ASN B 536 123 . -20.146 3.425 -17.860 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 123 ASN B OD1 536 ATOM 1766 N N . ILE B 536 124 . -23.748 2.425 -14.377 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B N 536 ATOM 1767 C CA . ILE B 536 124 . -24.649 2.577 -13.238 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B CA 536 ATOM 1768 C C . ILE B 536 124 . -24.168 1.760 -12.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B C 536 ATOM 1769 O O . ILE B 536 124 . -24.446 2.114 -10.891 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B O 536 ATOM 1770 C CB . ILE B 536 124 . -26.111 2.188 -13.608 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B CB 536 ATOM 1771 C CG1 . ILE B 536 124 . -26.183 0.794 -14.256 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B CG1 536 ATOM 1772 C CG2 . ILE B 536 124 . -26.710 3.275 -14.504 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B CG2 536 ATOM 1773 C CD1 . ILE B 536 124 . -27.321 0.617 -15.266 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 124 ILE B CD1 536 ATOM 1774 N N . MET B 536 125 . -23.425 0.688 -12.287 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B N 536 ATOM 1775 C CA . MET B 536 125 . -22.852 -0.093 -11.196 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B CA 536 ATOM 1776 C C . MET B 536 125 . -21.655 0.626 -10.579 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B C 536 ATOM 1777 O O . MET B 536 125 . -21.354 0.437 -9.400 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B O 536 ATOM 1778 C CB . MET B 536 125 . -22.448 -1.483 -11.684 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B CB 536 ATOM 1779 C CG . MET B 536 125 . -23.637 -2.415 -11.856 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B CG 536 ATOM 1780 S SD . MET B 536 125 . -23.294 -3.803 -12.948 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B SD 536 ATOM 1781 C CE . MET B 536 125 . -22.303 -4.829 -11.880 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 125 MET B CE 536 ATOM 1782 N N . TYR B 536 126 . -20.978 1.457 -11.366 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B N 536 ATOM 1783 C CA . TYR B 536 126 . -19.910 2.287 -10.825 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CA 536 ATOM 1784 C C . TYR B 536 126 . -20.488 3.321 -9.868 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B C 536 ATOM 1785 O O . TYR B 536 126 . -19.902 3.607 -8.824 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B O 536 ATOM 1786 C CB . TYR B 536 126 . -19.129 2.991 -11.934 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CB 536 ATOM 1787 C CG . TYR B 536 126 . -18.271 4.122 -11.413 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CG 536 ATOM 1788 C CD1 . TYR B 536 126 . -17.077 3.864 -10.753 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CD1 536 ATOM 1789 C CD2 . TYR B 536 126 . -18.662 5.446 -11.565 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CD2 536 ATOM 1790 C CE1 . TYR B 536 126 . -16.293 4.889 -10.267 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CE1 536 ATOM 1791 C CE2 . TYR B 536 126 . -17.881 6.481 -11.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CE2 536 ATOM 1792 C CZ . TYR B 536 126 . -16.698 6.196 -10.435 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B CZ 536 ATOM 1793 O OH . TYR B 536 126 . -15.914 7.218 -9.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 126 TYR B OH 536 ATOM 1794 N N . ASP B 536 127 . -21.637 3.879 -10.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP B N 536 ATOM 1795 C CA . ASP B 536 127 . -22.309 4.873 -9.408 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP B CA 536 ATOM 1796 C C . ASP B 536 127 . -22.626 4.298 -8.031 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP B C 536 ATOM 1797 O O . ASP B 536 127 . -22.592 5.011 -7.029 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP B O 536 ATOM 1798 C CB . ASP B 536 127 . -23.593 5.362 -10.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP B CB 536 ATOM 1799 C CG . ASP B 536 127 . -23.326 6.124 -11.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP B CG 536 ATOM 1800 O OD1 . ASP B 536 127 . -22.208 6.656 -11.536 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 127 ASP B OD1 536 ATOM 1801 O OD2 . ASP B 536 127 . -24.242 6.195 -12.218 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 127 ASP B OD2 536 ATOM 1802 N N . MET B 536 128 . -22.929 3.005 -7.987 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B N 536 ATOM 1803 C CA . MET B 536 128 . -23.165 2.322 -6.721 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B CA 536 ATOM 1804 C C . MET B 536 128 . -21.858 2.131 -5.964 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B C 536 ATOM 1805 O O . MET B 536 128 . -21.835 2.174 -4.737 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B O 536 ATOM 1806 C CB . MET B 536 128 . -23.833 0.965 -6.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B CB 536 ATOM 1807 C CG . MET B 536 128 . -25.269 1.056 -7.432 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B CG 536 ATOM 1808 S SD . MET B 536 128 . -26.095 -0.539 -7.473 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B SD 536 ATOM 1809 C CE . MET B 536 128 . -25.197 -1.316 -8.814 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 128 MET B CE 536 ATOM 1810 N N . ALA B 536 129 . -20.773 1.918 -6.704 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA B N 536 ATOM 1811 C CA . ALA B 536 129 . -19.467 1.675 -6.102 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA B CA 536 ATOM 1812 C C . ALA B 536 129 . -18.859 2.960 -5.550 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA B C 536 ATOM 1813 O O . ALA B 536 129 . -18.031 2.920 -4.641 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA B O 536 ATOM 1814 C CB . ALA B 536 129 . -18.528 1.045 -7.115 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 129 ALA B CB 536 ATOM 1815 N N . SER B 536 130 . -19.270 4.098 -6.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER B N 536 ATOM 1816 C CA . SER B 536 130 . -18.771 5.388 -5.641 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER B CA 536 ATOM 1817 C C . SER B 536 130 . -19.458 5.798 -4.338 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER B C 536 ATOM 1818 O O . SER B 536 130 . -19.158 6.848 -3.770 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER B O 536 ATOM 1819 C CB . SER B 536 130 . -18.982 6.458 -6.714 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER B CB 536 ATOM 1820 O OG . SER B 536 130 . -20.359 6.651 -6.977 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 130 SER B OG 536 ATOM 1821 N N . THR B 536 131 . -20.384 4.960 -3.879 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR B N 536 ATOM 1822 C CA . THR B 536 131 . -21.061 5.149 -2.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR B CA 536 ATOM 1823 C C . THR B 536 131 . -20.053 5.217 -1.455 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR B C 536 ATOM 1824 O O . THR B 536 131 . -18.978 4.621 -1.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR B O 536 ATOM 1825 C CB . THR B 536 131 . -22.071 4.003 -2.347 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR B CB 536 ATOM 1826 C CG2 . THR B 536 131 . -22.642 4.051 -0.939 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR B CG2 536 ATOM 1827 O OG1 . THR B 536 131 . -23.146 4.095 -3.291 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 131 THR B OG1 536 ATOM 1828 N N . LYS B 536 132 . -20.406 5.954 -0.406 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B N 536 ATOM 1829 C CA . LYS B 536 132 . -19.537 6.120 0.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B CA 536 ATOM 1830 C C . LYS B 536 132 . -19.200 4.781 1.413 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B C 536 ATOM 1831 O O . LYS B 536 132 . -18.035 4.486 1.683 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B O 536 ATOM 1832 C CB . LYS B 536 132 . -20.203 7.046 1.778 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B CB 536 ATOM 1833 C CG . LYS B 536 132 . -19.287 7.510 2.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B CG 536 ATOM 1834 C CD . LYS B 536 132 . -20.061 8.285 3.961 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B CD 536 ATOM 1835 C CE . LYS B 536 132 . -19.137 8.871 5.020 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 132 LYS B CE 536 ATOM 1836 N NZ . LYS B 536 132 . -18.314 7.831 5.698 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 132 LYS B NZ 536 ATOM 1837 N N . SER B 536 133 . -20.228 3.976 1.661 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER B N 536 ATOM 1838 C CA . SER B 536 133 . -20.080 2.714 2.384 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER B CA 536 ATOM 1839 C C . SER B 536 133 . -19.527 1.557 1.545 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER B C 536 ATOM 1840 O O . SER B 536 133 . -19.434 0.430 2.034 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER B O 536 ATOM 1841 C CB . SER B 536 133 . -21.432 2.302 2.972 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER B CB 536 ATOM 1842 O OG . SER B 536 133 . -22.404 2.147 1.952 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 133 SER B OG 536 ATOM 1843 N N . PHE B 536 134 . -19.164 1.823 0.293 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B N 536 ATOM 1844 C CA . PHE B 536 134 . -18.581 0.787 -0.560 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CA 536 ATOM 1845 C C . PHE B 536 134 . -17.097 0.617 -0.263 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B C 536 ATOM 1846 O O . PHE B 536 134 . -16.366 1.600 -0.144 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B O 536 ATOM 1847 C CB . PHE B 536 134 . -18.777 1.123 -2.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CB 536 ATOM 1848 C CG . PHE B 536 134 . -18.113 0.147 -2.982 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CG 536 ATOM 1849 C CD1 . PHE B 536 134 . -16.793 0.319 -3.369 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CD1 536 ATOM 1850 C CD2 . PHE B 536 134 . -18.813 -0.939 -3.482 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CD2 536 ATOM 1851 C CE1 . PHE B 536 134 . -16.185 -0.575 -4.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CE1 536 ATOM 1852 C CE2 . PHE B 536 134 . -18.211 -1.834 -4.348 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CE2 536 ATOM 1853 C CZ . PHE B 536 134 . -16.895 -1.653 -4.722 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 134 PHE B CZ 536 ATOM 1854 N N . THR B 536 135 . -16.658 -0.633 -0.147 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR B N 536 ATOM 1855 C CA . THR B 536 135 . -15.247 -0.937 0.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR B CA 536 ATOM 1856 C C . THR B 536 135 . -14.830 -2.102 -0.832 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR B C 536 ATOM 1857 O O . THR B 536 135 . -15.580 -3.064 -1.004 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR B O 536 ATOM 1858 C CB . THR B 536 135 . -14.938 -1.290 1.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR B CB 536 ATOM 1859 C CG2 . THR B 536 135 . -15.537 -0.258 2.468 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR B CG2 536 ATOM 1860 O OG1 . THR B 536 135 . -15.470 -2.583 1.828 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 135 THR B OG1 536 ATOM 1861 N N . VAL B 536 136 . -13.630 -2.011 -1.393 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL B N 536 ATOM 1862 C CA . VAL B 536 136 . -13.103 -3.071 -2.241 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL B CA 536 ATOM 1863 C C . VAL B 536 136 . -12.969 -4.370 -1.447 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL B C 536 ATOM 1864 O O . VAL B 536 136 . -13.216 -5.453 -1.976 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL B O 536 ATOM 1865 C CB . VAL B 536 136 . -11.736 -2.678 -2.847 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL B CB 536 ATOM 1866 C CG1 . VAL B 536 136 . -11.124 -3.842 -3.623 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL B CG1 536 ATOM 1867 C CG2 . VAL B 536 136 . -11.895 -1.469 -3.758 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 136 VAL B CG2 536 ATOM 1868 N N . TYR B 536 137 . -12.584 -4.255 -0.180 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B N 536 ATOM 1869 C CA . TYR B 536 137 . -12.426 -5.426 0.680 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CA 536 ATOM 1870 C C . TYR B 536 137 . -13.717 -6.238 0.729 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B C 536 ATOM 1871 O O . TYR B 536 137 . -13.721 -7.435 0.442 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B O 536 ATOM 1872 C CB . TYR B 536 137 . -12.027 -5.019 2.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CB 536 ATOM 1873 C CG . TYR B 536 137 . -10.810 -4.125 2.192 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CG 536 ATOM 1874 C CD1 . TYR B 536 137 . -9.536 -4.627 1.964 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CD1 536 ATOM 1875 C CD2 . TYR B 536 137 . -10.935 -2.783 2.528 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CD2 536 ATOM 1876 C CE1 . TYR B 536 137 . -8.422 -3.815 2.055 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CE1 536 ATOM 1877 C CE2 . TYR B 536 137 . -9.826 -1.964 2.621 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CE2 536 ATOM 1878 C CZ . TYR B 536 137 . -8.573 -2.485 2.384 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B CZ 536 ATOM 1879 O OH . TYR B 536 137 . -7.466 -1.672 2.477 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 137 TYR B OH 536 ATOM 1880 N N . ASP B 536 138 . -14.814 -5.575 1.088 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP B N 536 ATOM 1881 C CA . ASP B 536 138 . -16.112 -6.235 1.183 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP B CA 536 ATOM 1882 C C . ASP B 536 138 . -16.602 -6.714 -0.179 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP B C 536 ATOM 1883 O O . ASP B 536 138 . -17.209 -7.778 -0.278 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP B O 536 ATOM 1884 C CB . ASP B 536 138 . -17.154 -5.301 1.802 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP B CB 536 ATOM 1885 C CG . ASP B 536 138 . -16.959 -5.112 3.296 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP B CG 536 ATOM 1886 O OD1 . ASP B 536 138 . -16.528 -6.072 3.968 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 138 ASP B OD1 536 ATOM 1887 O OD2 . ASP B 536 138 . -17.245 -4.005 3.799 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 138 ASP B OD2 536 ATOM 1888 N N . ILE B 536 139 . -16.373 -5.935 -1.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B N 536 ATOM 1889 C CA . ILE B 536 139 . -16.797 -6.346 -2.579 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B CA 536 ATOM 1890 C C . ILE B 536 139 . -16.050 -7.588 -3.011 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B C 536 ATOM 1891 O O . ILE B 536 139 . -16.637 -8.451 -3.546 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B O 536 ATOM 1892 C CB . ILE B 536 139 . -16.772 -5.217 -3.662 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B CB 536 ATOM 1893 C CG1 . ILE B 536 139 . -16.836 -5.722 -5.115 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B CG1 536 ATOM 1894 C CG2 . ILE B 536 139 . -15.558 -4.367 -3.553 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B CG2 536 ATOM 1895 C CD1 . ILE B 536 139 . -18.229 -6.046 -5.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 139 ILE B CD1 536 ATOM 1896 N N . ASN B 536 140 . -14.760 -7.660 -2.717 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B N 536 ATOM 1897 C CA . ASN B 536 140 . -13.973 -8.849 -3.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B CA 536 ATOM 1898 C C . ASN B 536 140 . -14.601 -10.104 -2.429 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B C 536 ATOM 1899 O O . ASN B 536 140 . -14.707 -11.130 -3.099 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B O 536 ATOM 1900 C CB . ASN B 536 140 . -12.548 -8.696 -2.492 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B CB 536 ATOM 1901 C CG . ASN B 536 140 . -11.726 -9.959 -2.672 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B CG 536 ATOM 1902 N ND2 . ASN B 536 140 . -11.655 -10.772 -1.625 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B ND2 536 ATOM 1903 O OD1 . ASN B 536 140 . -11.170 -10.205 -3.742 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 140 ASN B OD1 536 ATOM 1904 N N . ASN B 536 141 . -15.028 -10.006 -1.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B N 536 ATOM 1905 C CA . ASN B 536 141 . -15.605 -11.138 -0.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B CA 536 ATOM 1906 C C . ASN B 536 141 . -16.953 -11.562 -1.040 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B C 536 ATOM 1907 O O . ASN B 536 141 . -17.263 -12.752 -1.093 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B O 536 ATOM 1908 C CB . ASN B 536 141 . -15.752 -10.800 1.029 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B CB 536 ATOM 1909 C CG . ASN B 536 141 . -14.409 -10.607 1.720 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B CG 536 ATOM 1910 N ND2 . ASN B 536 141 . -14.432 -10.008 2.908 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B ND2 536 ATOM 1911 O OD1 . ASN B 536 141 . -13.366 -10.999 1.195 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 141 ASN B OD1 536 ATOM 1912 N N . GLU B 536 142 . -17.749 -10.591 -1.476 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B N 536 ATOM 1913 C CA . GLU B 536 142 . -19.033 -10.888 -2.105 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B CA 536 ATOM 1914 C C . GLU B 536 142 . -18.827 -11.543 -3.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B C 536 ATOM 1915 O O . GLU B 536 142 . -19.558 -12.457 -3.839 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B O 536 ATOM 1916 C CB . GLU B 536 142 . -19.875 -9.619 -2.257 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B CB 536 ATOM 1917 C CG . GLU B 536 142 . -20.241 -8.944 -0.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B CG 536 ATOM 1918 C CD . GLU B 536 142 . -20.997 -9.855 0.009 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B CD 536 ATOM 1919 O OE1 . GLU B 536 142 . -21.670 -10.794 -0.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 142 GLU B OE1 536 ATOM 1920 O OE2 . GLU B 536 142 . -20.912 -9.633 1.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 142 GLU B OE2 536 ATOM 1921 N N . VAL B 536 143 . -17.833 -11.067 -4.208 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL B N 536 ATOM 1922 C CA . VAL B 536 143 . -17.474 -11.676 -5.484 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL B CA 536 ATOM 1923 C C . VAL B 536 143 . -17.045 -13.120 -5.251 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL B C 536 ATOM 1924 O O . VAL B 536 143 . -17.475 -14.025 -5.966 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL B O 536 ATOM 1925 C CB . VAL B 536 143 . -16.343 -10.881 -6.189 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL B CB 536 ATOM 1926 C CG1 . VAL B 536 143 . -15.759 -11.643 -7.384 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL B CG1 536 ATOM 1927 C CG2 . VAL B 536 143 . -16.863 -9.533 -6.647 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 143 VAL B CG2 536 ATOM 1928 N N . ASN B 536 144 . -16.202 -13.329 -4.245 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B N 536 ATOM 1929 C CA . ASN B 536 144 . -15.749 -14.668 -3.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B CA 536 ATOM 1930 C C . ASN B 536 144 . -16.939 -15.576 -3.607 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B C 536 ATOM 1931 O O . ASN B 536 144 . -16.984 -16.721 -4.056 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B O 536 ATOM 1932 C CB . ASN B 536 144 . -14.800 -14.623 -2.701 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B CB 536 ATOM 1933 C CG . ASN B 536 144 . -14.248 -15.990 -2.341 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B CG 536 ATOM 1934 N ND2 . ASN B 536 144 . -14.713 -16.545 -1.226 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B ND2 536 ATOM 1935 O OD1 . ASN B 536 144 . -13.402 -16.535 -3.050 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 144 ASN B OD1 536 ATOM 1936 N N . THR B 536 145 . -17.912 -15.043 -2.874 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR B N 536 ATOM 1937 C CA . THR B 536 145 . -19.107 -15.794 -2.503 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR B CA 536 ATOM 1938 C C . THR B 536 145 . -19.917 -16.200 -3.736 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR B C 536 ATOM 1939 O O . THR B 536 145 . -20.345 -17.347 -3.852 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR B O 536 ATOM 1940 C CB . THR B 536 145 . -20.001 -14.974 -1.545 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR B CB 536 ATOM 1941 C CG2 . THR B 536 145 . -21.311 -15.695 -1.251 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR B CG2 536 ATOM 1942 O OG1 . THR B 536 145 . -19.307 -14.755 -0.311 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 145 THR B OG1 536 ATOM 1943 N N . ILE B 536 146 . -20.124 -15.268 -4.660 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B N 536 ATOM 1944 C CA . ILE B 536 146 . -20.853 -15.538 -5.888 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B CA 536 ATOM 1945 C C . ILE B 536 146 . -20.203 -16.603 -6.723 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B C 536 ATOM 1946 O O . ILE B 536 146 . -20.885 -17.403 -7.247 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B O 536 ATOM 1947 C CB . ILE B 536 146 . -20.999 -14.302 -6.771 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B CB 536 ATOM 1948 C CG1 . ILE B 536 146 . -21.690 -13.182 -6.018 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B CG1 536 ATOM 1949 C CG2 . ILE B 536 146 . -21.726 -14.613 -8.066 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B CG2 536 ATOM 1950 C CD1 . ILE B 536 146 . -23.176 -13.077 -6.157 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 146 ILE B CD1 536 ATOM 1951 N N . LEU B 536 147 . -18.891 -16.570 -6.860 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B N 536 ATOM 1952 C CA . LEU B 536 147 . -18.194 -17.488 -7.731 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B CA 536 ATOM 1953 C C . LEU B 536 147 . -18.220 -18.897 -7.194 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B C 536 ATOM 1954 O O . LEU B 536 147 . -18.045 -19.830 -7.914 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B O 536 ATOM 1955 C CB . LEU B 536 147 . -16.739 -17.078 -7.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B CB 536 ATOM 1956 C CG . LEU B 536 147 . -16.262 -15.794 -8.593 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B CG 536 ATOM 1957 C CD1 . LEU B 536 147 . -14.814 -15.779 -9.002 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B CD1 536 ATOM 1958 C CD2 . LEU B 536 147 . -17.118 -15.302 -9.712 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 147 LEU B CD2 536 ATOM 1959 N N . MET B 536 148 . -18.392 -19.038 -5.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B N 536 ATOM 1960 C CA . MET B 536 148 . -18.419 -20.339 -5.302 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B CA 536 ATOM 1961 C C . MET B 536 148 . -19.713 -21.032 -5.633 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B C 536 ATOM 1962 O O . MET B 536 148 . -19.714 -22.210 -5.788 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B O 536 ATOM 1963 C CB . MET B 536 148 . -18.228 -20.252 -3.808 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B CB 536 ATOM 1964 C CG . MET B 536 148 . -16.815 -19.927 -3.389 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B CG 536 ATOM 1965 S SD . MET B 536 148 . -15.634 -21.275 -3.554 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B SD 536 ATOM 1966 C CE . MET B 536 148 . -16.446 -22.619 -2.702 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 148 MET B CE 536 ATOM 1967 N N . ASP B 536 149 . -20.806 -20.301 -5.767 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP B N 536 ATOM 1968 C CA . ASP B 536 149 . -22.077 -20.913 -6.140 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP B CA 536 ATOM 1969 C C . ASP B 536 149 . -22.382 -20.911 -7.647 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP B C 536 ATOM 1970 O O . ASP B 536 149 . -23.039 -21.785 -8.174 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP B O 536 ATOM 1971 C CB . ASP B 536 149 . -23.233 -20.235 -5.420 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP B CB 536 ATOM 1972 C CG . ASP B 536 149 . -23.074 -20.224 -3.919 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP B CG 536 ATOM 1973 O OD1 . ASP B 536 149 . -22.858 -21.274 -3.307 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 149 ASP B OD1 536 ATOM 1974 O OD2 . ASP B 536 149 . -23.193 -19.147 -3.338 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 149 ASP B OD2 536 ATOM 1975 N N . ASN B 536 150 . -21.907 -19.900 -8.319 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B N 536 ATOM 1976 C CA . ASN B 536 150 . -22.058 -19.698 -9.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B CA 536 ATOM 1977 C C . ASN B 536 150 . -20.760 -20.020 -10.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B C 536 ATOM 1978 O O . ASN B 536 150 . -19.759 -19.321 -10.330 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B O 536 ATOM 1979 C CB . ASN B 536 150 . -22.490 -18.257 -10.040 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B CB 536 ATOM 1980 C CG . ASN B 536 150 . -22.895 -18.041 -11.487 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B CG 536 ATOM 1981 N ND2 . ASN B 536 150 . -24.058 -17.433 -11.686 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B ND2 536 ATOM 1982 O OD1 . ASN B 536 150 . -22.177 -18.418 -12.412 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 150 ASN B OD1 536 ATOM 1983 N N . LYS B 536 151 . -20.790 -21.073 -11.303 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B N 536 ATOM 1984 C CA . LYS B 536 151 . -19.591 -21.564 -11.980 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B CA 536 ATOM 1985 C C . LYS B 536 151 . -19.623 -21.318 -13.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B C 536 ATOM 1986 O O . LYS B 536 151 . -18.910 -21.974 -14.248 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B O 536 ATOM 1987 C CB . LYS B 536 151 . -19.410 -23.059 -11.695 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B CB 536 ATOM 1988 C CG . LYS B 536 151 . -19.080 -23.373 -10.241 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B CG 536 ATOM 1989 C CD . LYS B 536 151 . -17.667 -22.931 -9.885 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B CD 536 ATOM 1990 C CE . LYS B 536 151 . -17.430 -22.947 -8.386 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 151 LYS B CE 536 ATOM 1991 N NZ . LYS B 536 151 . -16.197 -22.195 -8.017 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 151 LYS B NZ 536 ATOM 1992 N N . GLY B 536 152 . -20.444 -20.367 -13.921 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY B N 536 ATOM 1993 C CA . GLY B 536 152 . -20.492 -19.986 -15.322 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY B CA 536 ATOM 1994 C C . GLY B 536 152 . -19.344 -19.062 -15.681 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY B C 536 ATOM 1995 O O . GLY B 536 152 . -18.741 -18.439 -14.806 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 152 GLY B O 536 ATOM 1996 N N . LEU B 536 153 . -19.036 -18.973 -16.971 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B N 536 ATOM 1997 C CA . LEU B 536 153 . -17.962 -18.108 -17.444 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B CA 536 ATOM 1998 C C . LEU B 536 153 . -18.360 -16.641 -17.354 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B C 536 ATOM 1999 O O . LEU B 536 153 . -17.528 -15.780 -17.066 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B O 536 ATOM 2000 C CB . LEU B 536 153 . -17.588 -18.456 -18.887 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B CB 536 ATOM 2001 C CG . LEU B 536 153 . -16.559 -17.544 -19.563 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B CG 536 ATOM 2002 C CD1 . LEU B 536 153 . -15.195 -17.683 -18.901 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B CD1 536 ATOM 2003 C CD2 . LEU B 536 153 . -16.472 -17.839 -21.050 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 153 LEU B CD2 536 ATOM 2004 N N . GLY B 536 154 . -19.639 -16.371 -17.602 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY B N 536 ATOM 2005 C CA . GLY B 536 154 . -20.148 -15.013 -17.689 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY B CA 536 ATOM 2006 C C . GLY B 536 154 . -19.883 -14.135 -16.479 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY B C 536 ATOM 2007 O O . GLY B 536 154 . -19.446 -12.993 -16.626 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 154 GLY B O 536 ATOM 2008 N N . VAL B 536 155 . -20.154 -14.651 -15.284 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL B N 536 ATOM 2009 C CA . VAL B 536 155 . -20.027 -13.841 -14.077 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL B CA 536 ATOM 2010 C C . VAL B 536 155 . -18.566 -13.459 -13.838 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL B C 536 ATOM 2011 O O . VAL B 536 155 . -18.272 -12.407 -13.269 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL B O 536 ATOM 2012 C CB . VAL B 536 155 . -20.603 -14.572 -12.834 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL B CB 536 ATOM 2013 C CG1 . VAL B 536 155 . -19.772 -15.802 -12.458 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL B CG1 536 ATOM 2014 C CG2 . VAL B 536 155 . -20.713 -13.613 -11.655 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 155 VAL B CG2 536 ATOM 2015 N N . ARG B 536 156 . -17.656 -14.306 -14.304 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B N 536 ATOM 2016 C CA . ARG B 536 156 . -16.230 -14.060 -14.149 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B CA 536 ATOM 2017 C C . ARG B 536 156 . -15.753 -12.994 -15.129 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B C 536 ATOM 2018 O O . ARG B 536 156 . -14.979 -12.110 -14.762 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B O 536 ATOM 2019 C CB . ARG B 536 156 . -15.450 -15.361 -14.336 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B CB 536 ATOM 2020 C CG . ARG B 536 156 . -15.548 -16.271 -13.125 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B CG 536 ATOM 2021 C CD . ARG B 536 156 . -15.510 -17.747 -13.479 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B CD 536 ATOM 2022 N NE . ARG B 536 156 . -15.537 -18.565 -12.266 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B NE 536 ATOM 2023 C CZ . ARG B 536 156 . -16.646 -18.978 -11.658 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B CZ 536 ATOM 2024 N NH1 . ARG B 536 156 . -17.840 -18.671 -12.150 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 156 ARG B NH1 536 ATOM 2025 N NH2 . ARG B 536 156 . -16.562 -19.708 -10.553 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 156 ARG B NH2 536 ATOM 2026 N N . LEU B 536 157 . -16.226 -13.077 -16.368 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B N 536 ATOM 2027 C CA . LEU B 536 157 . -15.919 -12.068 -17.376 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B CA 536 ATOM 2028 C C . LEU B 536 157 . -16.529 -10.716 -17.012 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B C 536 ATOM 2029 O O . LEU B 536 157 . -15.914 -9.670 -17.227 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B O 536 ATOM 2030 C CB . LEU B 536 157 . -16.430 -12.510 -18.751 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B CB 536 ATOM 2031 C CG . LEU B 536 157 . -15.759 -13.738 -19.370 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B CG 536 ATOM 2032 C CD1 . LEU B 536 157 . -16.453 -14.125 -20.669 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B CD1 536 ATOM 2033 C CD2 . LEU B 536 157 . -14.278 -13.486 -19.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 157 LEU B CD2 536 ATOM 2034 N N . ALA B 536 158 . -17.738 -10.743 -16.461 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA B N 536 ATOM 2035 C CA . ALA B 536 158 . -18.434 -9.517 -16.090 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA B CA 536 ATOM 2036 C C . ALA B 536 158 . -17.722 -8.813 -14.939 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA B C 536 ATOM 2037 O O . ALA B 536 158 . -17.657 -7.583 -14.896 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA B O 536 ATOM 2038 C CB . ALA B 536 158 . -19.873 -9.822 -15.718 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 158 ALA B CB 536 ATOM 2039 N N . THR B 536 159 . -17.189 -9.593 -14.006 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR B N 536 ATOM 2040 C CA . THR B 536 159 . -16.499 -9.022 -12.855 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR B CA 536 ATOM 2041 C C . THR B 536 159 . -15.212 -8.334 -13.296 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR B C 536 ATOM 2042 O O . THR B 536 159 . -14.894 -7.241 -12.835 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR B O 536 ATOM 2043 C CB . THR B 536 159 . -16.166 -10.089 -11.799 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR B CB 536 ATOM 2044 C CG2 . THR B 536 159 . -15.533 -9.443 -10.575 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR B CG2 536 ATOM 2045 O OG1 . THR B 536 159 . -17.365 -10.768 -11.406 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 159 THR B OG1 536 ATOM 2046 N N . ILE B 536 160 . -14.470 -8.984 -14.185 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B N 536 ATOM 2047 C CA . ILE B 536 160 . -13.266 -8.390 -14.744 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B CA 536 ATOM 2048 C C . ILE B 536 160 . -13.603 -7.061 -15.414 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B C 536 ATOM 2049 O O . ILE B 536 160 . -12.934 -6.054 -15.182 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B O 536 ATOM 2050 C CB . ILE B 536 160 . -12.593 -9.332 -15.762 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B CB 536 ATOM 2051 C CG1 . ILE B 536 160 . -12.123 -10.609 -15.062 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B CG1 536 ATOM 2052 C CG2 . ILE B 536 160 . -11.404 -8.647 -16.431 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B CG2 536 ATOM 2053 C CD1 . ILE B 536 160 . -11.746 -11.737 -16.009 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 160 ILE B CD1 536 ATOM 2054 N N . SER B 536 161 . -14.647 -7.064 -16.236 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER B N 536 ATOM 2055 C CA . SER B 536 161 . -15.067 -5.859 -16.942 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER B CA 536 ATOM 2056 C C . SER B 536 161 . -15.446 -4.752 -15.963 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER B C 536 ATOM 2057 O O . SER B 536 161 . -15.103 -3.590 -16.168 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER B O 536 ATOM 2058 C CB . SER B 536 161 . -16.242 -6.162 -17.875 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER B CB 536 ATOM 2059 O OG . SER B 536 161 . -15.822 -6.928 -18.993 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 161 SER B OG 536 ATOM 2060 N N . PHE B 536 162 . -16.151 -5.112 -14.897 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B N 536 ATOM 2061 C CA . PHE B 536 162 . -16.543 -4.126 -13.898 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CA 536 ATOM 2062 C C . PHE B 536 162 . -15.320 -3.578 -13.164 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B C 536 ATOM 2063 O O . PHE B 536 162 . -15.188 -2.367 -12.994 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B O 536 ATOM 2064 C CB . PHE B 536 162 . -17.531 -4.723 -12.897 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CB 536 ATOM 2065 C CG . PHE B 536 162 . -17.904 -3.779 -11.792 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CG 536 ATOM 2066 C CD1 . PHE B 536 162 . -18.708 -2.681 -12.046 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CD1 536 ATOM 2067 C CD2 . PHE B 536 162 . -17.442 -3.981 -10.504 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CD2 536 ATOM 2068 C CE1 . PHE B 536 162 . -19.048 -1.806 -11.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CE1 536 ATOM 2069 C CE2 . PHE B 536 162 . -17.780 -3.110 -9.488 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CE2 536 ATOM 2070 C CZ . PHE B 536 162 . -18.583 -2.022 -9.754 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 162 PHE B CZ 536 ATOM 2071 N N . ILE B 536 163 . -14.426 -4.468 -12.740 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B N 536 ATOM 2072 C CA . ILE B 536 163 . -13.211 -4.057 -12.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B CA 536 ATOM 2073 C C . ILE B 536 163 . -12.341 -3.197 -12.952 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B C 536 ATOM 2074 O O . ILE B 536 163 . -11.705 -2.246 -12.497 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B O 536 ATOM 2075 C CB . ILE B 536 163 . -12.390 -5.275 -11.548 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B CB 536 ATOM 2076 C CG1 . ILE B 536 163 . -13.159 -6.041 -10.466 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B CG1 536 ATOM 2077 C CG2 . ILE B 536 163 . -11.023 -4.842 -11.008 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B CG2 536 ATOM 2078 C CD1 . ILE B 536 163 . -13.446 -5.245 -9.209 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 163 ILE B CD1 536 ATOM 2079 N N . THR B 536 164 . -12.310 -3.542 -14.235 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR B N 536 ATOM 2080 C CA . THR B 536 164 . -11.565 -2.759 -15.208 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR B CA 536 ATOM 2081 C C . THR B 536 164 . -12.135 -1.346 -15.283 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR B C 536 ATOM 2082 O O . THR B 536 164 . -11.388 -0.375 -15.356 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR B O 536 ATOM 2083 C CB . THR B 536 164 . -11.603 -3.410 -16.601 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR B CB 536 ATOM 2084 C CG2 . THR B 536 164 . -10.803 -2.593 -17.602 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR B CG2 536 ATOM 2085 O OG1 . THR B 536 164 . -11.055 -4.731 -16.522 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 164 THR B OG1 536 ATOM 2086 N N . GLU B 536 165 . -13.461 -1.240 -15.250 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B N 536 ATOM 2087 C CA . GLU B 536 165 . -14.131 0.056 -15.291 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B CA 536 ATOM 2088 C C . GLU B 536 165 . -13.836 0.878 -14.038 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B C 536 ATOM 2089 O O . GLU B 536 165 . -13.675 2.095 -14.115 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B O 536 ATOM 2090 C CB . GLU B 536 165 . -15.642 -0.126 -15.451 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B CB 536 ATOM 2091 C CG . GLU B 536 165 . -16.213 0.551 -16.684 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B CG 536 ATOM 2092 C CD . GLU B 536 165 . -16.092 2.060 -16.629 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B CD 536 ATOM 2093 O OE1 . GLU B 536 165 . -16.613 2.664 -15.669 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 165 GLU B OE1 536 ATOM 2094 O OE2 . GLU B 536 165 . -15.478 2.642 -17.547 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 165 GLU B OE2 536 ATOM 2095 N N . LEU B 536 166 . -13.778 0.220 -12.883 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B N 536 ATOM 2096 C CA . LEU B 536 166 . -13.413 0.906 -11.648 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B CA 536 ATOM 2097 C C . LEU B 536 166 . -11.997 1.459 -11.759 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B C 536 ATOM 2098 O O . LEU B 536 166 . -11.700 2.535 -11.242 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B O 536 ATOM 2099 C CB . LEU B 536 166 . -13.517 -0.031 -10.439 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B CB 536 ATOM 2100 C CG . LEU B 536 166 . -14.917 -0.450 -9.978 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B CG 536 ATOM 2101 C CD1 . LEU B 536 166 . -14.826 -1.265 -8.699 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B CD1 536 ATOM 2102 C CD2 . LEU B 536 166 . -15.819 0.750 -9.760 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 166 LEU B CD2 536 ATOM 2103 N N . GLY B 536 167 . -11.129 0.721 -12.445 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY B N 536 ATOM 2104 C CA . GLY B 536 167 . -9.757 1.146 -12.641 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY B CA 536 ATOM 2105 C C . GLY B 536 167 . -9.656 2.380 -13.517 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY B C 536 ATOM 2106 O O . GLY B 536 167 . -8.853 3.273 -13.249 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 167 GLY B O 536 ATOM 2107 N N . ARG B 536 168 . -10.478 2.433 -14.562 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B N 536 ATOM 2108 C CA . ARG B 536 168 . -10.477 3.562 -15.493 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B CA 536 ATOM 2109 C C . ARG B 536 168 . -10.823 4.883 -14.811 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B C 536 ATOM 2110 O O . ARG B 536 168 . -10.386 5.946 -15.253 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B O 536 ATOM 2111 C CB . ARG B 536 168 . -11.468 3.320 -16.637 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B CB 536 ATOM 2112 C CG . ARG B 536 168 . -11.106 2.173 -17.565 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B CG 536 ATOM 2113 C CD . ARG B 536 168 . -12.071 2.092 -18.740 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B CD 536 ATOM 2114 N NE . ARG B 536 168 . -11.796 0.940 -19.597 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B NE 536 ATOM 2115 C CZ . ARG B 536 168 . -12.458 -0.216 -19.562 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B CZ 536 ATOM 2116 N NH1 . ARG B 536 168 . -13.462 -0.406 -18.712 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 168 ARG B NH1 536 ATOM 2117 N NH2 . ARG B 536 168 . -12.112 -1.192 -20.390 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 168 ARG B NH2 536 ATOM 2118 N N . ARG B 536 169 . -11.576 4.801 -13.749 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B N 536 ATOM 2119 C CA . ARG B 536 169 . -12.063 5.977 -13.100 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B CA 536 ATOM 2120 C C . ARG B 536 169 . -11.403 6.265 -11.769 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B C 536 ATOM 2121 O O . ARG B 536 169 . -11.765 7.180 -11.098 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B O 536 ATOM 2122 C CB . ARG B 536 169 . -13.554 5.853 -12.920 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B CB 536 ATOM 2123 C CG . ARG B 536 169 . -14.296 5.715 -14.219 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B CG 536 ATOM 2124 C CD . ARG B 536 169 . -15.755 5.573 -13.921 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B CD 536 ATOM 2125 N NE . ARG B 536 169 . -16.545 5.109 -15.032 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B NE 536 ATOM 2126 C CZ . ARG B 536 169 . -17.773 5.522 -15.262 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B CZ 536 ATOM 2127 N NH1 . ARG B 536 169 . -18.320 6.425 -14.486 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 169 ARG B NH1 536 ATOM 2128 N NH2 . ARG B 536 169 . -18.441 5.046 -16.271 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 169 ARG B NH2 536 ATOM 2129 N N . CYS B 536 170 . -10.424 5.476 -11.401 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS B N 536 ATOM 2130 C CA . CYS B 536 170 . -9.713 5.683 -10.170 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS B CA 536 ATOM 2131 C C . CYS B 536 170 . -8.398 6.386 -10.442 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS B C 536 ATOM 2132 O O . CYS B 536 170 . -7.579 5.925 -11.179 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS B O 536 ATOM 2133 C CB . CYS B 536 170 . -9.489 4.356 -9.476 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS B CB 536 ATOM 2134 S SG . CYS B 536 170 . -8.932 4.434 -7.782 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 170 CYS B SG 536 ATOM 2135 N N . MET B 536 171 . -8.223 7.521 -9.819 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B N 536 ATOM 2136 C CA . MET B 536 171 . -7.079 8.341 -10.073 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B CA 536 ATOM 2137 C C . MET B 536 171 . -5.860 7.964 -9.245 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B C 536 ATOM 2138 O O . MET B 536 171 . -4.766 8.260 -9.613 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B O 536 ATOM 2139 C CB . MET B 536 171 . -7.441 9.790 -9.862 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B CB 536 ATOM 2140 C CG . MET B 536 171 . -8.510 10.291 -10.816 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B CG 536 ATOM 2141 S SD . MET B 536 171 . -8.027 10.196 -12.546 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B SD 536 ATOM 2142 C CE . MET B 536 171 . -9.038 8.859 -13.155 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 171 MET B CE 536 ATOM 2143 N N . ASN B 536 172 . -6.079 7.310 -8.129 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B N 536 ATOM 2144 C CA . ASN B 536 172 . -5.011 6.841 -7.256 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B CA 536 ATOM 2145 C C . ASN B 536 172 . -4.418 5.547 -7.815 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B C 536 ATOM 2146 O O . ASN B 536 172 . -5.064 4.500 -7.763 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B O 536 ATOM 2147 C CB . ASN B 536 172 . -5.531 6.622 -5.836 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B CB 536 ATOM 2148 C CG . ASN B 536 172 . -4.413 6.433 -4.827 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B CG 536 ATOM 2149 N ND2 . ASN B 536 172 . -4.549 7.073 -3.671 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B ND2 536 ATOM 2150 O OD1 . ASN B 536 172 . -3.437 5.728 -5.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 172 ASN B OD1 536 ATOM 2151 N N . PRO B 536 173 . -3.186 5.609 -8.353 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO B N 536 ATOM 2152 C CA . PRO B 536 173 . -2.629 4.419 -9.009 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO B CA 536 ATOM 2153 C C . PRO B 536 173 . -2.336 3.278 -8.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO B C 536 ATOM 2154 O O . PRO B 536 173 . -2.406 2.109 -8.417 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO B O 536 ATOM 2155 C CB . PRO B 536 173 . -1.334 4.945 -9.636 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO B CB 536 ATOM 2156 C CG . PRO B 536 173 . -0.928 6.066 -8.755 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO B CG 536 ATOM 2157 C CD . PRO B 536 173 . -2.211 6.716 -8.316 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 173 PRO B CD 536 ATOM 2158 N N . VAL B 536 174 . -2.012 3.623 -6.795 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL B N 536 ATOM 2159 C CA . VAL B 536 174 . -1.690 2.628 -5.775 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL B CA 536 ATOM 2160 C C . VAL B 536 174 . -2.929 1.829 -5.375 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL B C 536 ATOM 2161 O O . VAL B 536 174 . -2.900 0.599 -5.347 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL B O 536 ATOM 2162 C CB . VAL B 536 174 . -1.077 3.296 -4.524 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL B CB 536 ATOM 2163 C CG1 . VAL B 536 174 . -0.860 2.280 -3.410 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL B CG1 536 ATOM 2164 C CG2 . VAL B 536 174 . 0.232 3.975 -4.881 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 174 VAL B CG2 536 ATOM 2165 N N . LYS B 536 175 . -4.014 2.529 -5.059 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B N 536 ATOM 2166 C CA . LYS B 536 175 . -5.265 1.868 -4.704 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B CA 536 ATOM 2167 C C . LYS B 536 175 . -5.793 1.041 -5.869 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B C 536 ATOM 2168 O O . LYS B 536 175 . -6.387 -0.020 -5.675 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B O 536 ATOM 2169 C CB . LYS B 536 175 . -6.313 2.894 -4.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B CB 536 ATOM 2170 C CG . LYS B 536 175 . -6.081 3.468 -2.892 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B CG 536 ATOM 2171 C CD . LYS B 536 175 . -6.972 4.673 -2.640 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B CD 536 ATOM 2172 C CE . LYS B 536 175 . -7.060 5.007 -1.159 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 175 LYS B CE 536 ATOM 2173 N NZ . LYS B 536 175 . -7.719 6.321 -0.924 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 175 LYS B NZ 536 ATOM 2174 N N . THR B 536 176 . -5.572 1.530 -7.082 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR B N 536 ATOM 2175 C CA . THR B 536 176 . -6.036 0.826 -8.268 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR B CA 536 ATOM 2176 C C . THR B 536 176 . -5.306 -0.499 -8.451 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR B C 536 ATOM 2177 O O . THR B 536 176 . -5.937 -1.530 -8.688 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR B O 536 ATOM 2178 C CB . THR B 536 176 . -5.848 1.665 -9.538 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR B CB 536 ATOM 2179 C CG2 . THR B 536 176 . -6.528 0.991 -10.706 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR B CG2 536 ATOM 2180 O OG1 . THR B 536 176 . -6.415 2.966 -9.349 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 176 THR B OG1 536 ATOM 2181 N N . ILE B 536 177 . -3.979 -0.473 -8.354 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B N 536 ATOM 2182 C CA . ILE B 536 177 . -3.192 -1.679 -8.587 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B CA 536 ATOM 2183 C C . ILE B 536 177 . -3.429 -2.685 -7.468 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B C 536 ATOM 2184 O O . ILE B 536 177 . -3.394 -3.895 -7.698 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B O 536 ATOM 2185 C CB . ILE B 536 177 . -1.678 -1.368 -8.716 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B CB 536 ATOM 2186 C CG1 . ILE B 536 177 . -0.900 -2.618 -9.146 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B CG1 536 ATOM 2187 C CG2 . ILE B 536 177 . -1.110 -0.817 -7.416 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B CG2 536 ATOM 2188 C CD1 . ILE B 536 177 . -1.275 -3.151 -10.530 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 177 ILE B CD1 536 ATOM 2189 N N . LYS B 536 178 . -3.674 -2.180 -6.262 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B N 536 ATOM 2190 C CA . LYS B 536 178 . -4.073 -3.024 -5.143 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B CA 536 ATOM 2191 C C . LYS B 536 178 . -5.366 -3.763 -5.463 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B C 536 ATOM 2192 O O . LYS B 536 178 . -5.495 -4.956 -5.191 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B O 536 ATOM 2193 C CB . LYS B 536 178 . -4.269 -2.197 -3.872 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B CB 536 ATOM 2194 C CG . LYS B 536 178 . -3.001 -1.866 -3.105 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B CG 536 ATOM 2195 C CD . LYS B 536 178 . -3.362 -1.311 -1.732 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B CD 536 ATOM 2196 C CE . LYS B 536 178 . -2.304 -0.369 -1.193 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 178 LYS B CE 536 ATOM 2197 N NZ . LYS B 536 178 . -2.834 0.473 -0.084 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1+ 178 LYS B NZ 536 ATOM 2198 N N . MET B 536 179 . -6.325 -3.036 -6.029 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B N 536 ATOM 2199 C CA . MET B 536 179 . -7.621 -3.607 -6.374 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B CA 536 ATOM 2200 C C . MET B 536 179 . -7.468 -4.686 -7.438 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B C 536 ATOM 2201 O O . MET B 536 179 . -8.043 -5.768 -7.321 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B O 536 ATOM 2202 C CB . MET B 536 179 . -8.574 -2.513 -6.866 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B CB 536 ATOM 2203 C CG . MET B 536 179 . -9.921 -3.027 -7.365 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B CG 536 ATOM 2204 S SD . MET B 536 179 . -10.990 -1.698 -7.948 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B SD 536 ATOM 2205 C CE . MET B 536 179 . -10.066 -1.096 -9.362 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 179 MET B CE 536 ATOM 2206 N N . PHE B 536 180 . -6.699 -4.380 -8.480 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B N 536 ATOM 2207 C CA . PHE B 536 180 . -6.444 -5.337 -9.555 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CA 536 ATOM 2208 C C . PHE B 536 180 . -5.833 -6.621 -9.005 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B C 536 ATOM 2209 O O . PHE B 536 180 . -6.274 -7.722 -9.334 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B O 536 ATOM 2210 C CB . PHE B 536 180 . -5.506 -4.737 -10.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CB 536 ATOM 2211 C CG . PHE B 536 180 . -6.116 -3.621 -11.422 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CG 536 ATOM 2212 C CD1 . PHE B 536 180 . -7.483 -3.391 -11.422 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CD1 536 ATOM 2213 C CD2 . PHE B 536 180 . -5.309 -2.806 -12.201 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CD2 536 ATOM 2214 C CE1 . PHE B 536 180 . -8.031 -2.368 -12.181 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CE1 536 ATOM 2215 C CE2 . PHE B 536 180 . -5.851 -1.785 -12.960 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CE2 536 ATOM 2216 C CZ . PHE B 536 180 . -7.211 -1.565 -12.950 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 180 PHE B CZ 536 ATOM 2217 N N . THR B 536 181 . -4.820 -6.470 -8.158 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR B N 536 ATOM 2218 C CA . THR B 536 181 . -4.085 -7.611 -7.630 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR B CA 536 ATOM 2219 C C . THR B 536 181 . -5.005 -8.512 -6.814 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR B C 536 ATOM 2220 O O . THR B 536 181 . -5.086 -9.714 -7.063 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR B O 536 ATOM 2221 C CB . THR B 536 181 . -2.899 -7.147 -6.769 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR B CB 536 ATOM 2222 C CG2 . THR B 536 181 . -2.101 -8.335 -6.242 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR B CG2 536 ATOM 2223 O OG1 . THR B 536 181 . -2.042 -6.316 -7.563 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 181 THR B OG1 536 ATOM 2224 N N . LEU B 536 182 . -5.715 -7.921 -5.859 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B N 536 ATOM 2225 C CA . LEU B 536 182 . -6.643 -8.667 -5.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B CA 536 ATOM 2226 C C . LEU B 536 182 . -7.713 -9.381 -5.842 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B C 536 ATOM 2227 O O . LEU B 536 182 . -7.875 -10.596 -5.740 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B O 536 ATOM 2228 C CB . LEU B 536 182 . -7.305 -7.730 -4.005 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B CB 536 ATOM 2229 C CG . LEU B 536 182 . -8.473 -8.298 -3.197 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B CG 536 ATOM 2230 C CD1 . LEU B 536 182 . -8.090 -9.599 -2.512 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B CD1 536 ATOM 2231 C CD2 . LEU B 536 182 . -8.949 -7.276 -2.169 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 182 LEU B CD2 536 ATOM 2232 N N . LEU B 536 183 . -8.441 -8.630 -6.661 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B N 536 ATOM 2233 C CA . LEU B 536 183 . -9.583 -9.194 -7.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B CA 536 ATOM 2234 C C . LEU B 536 183 . -9.166 -10.244 -8.399 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B C 536 ATOM 2235 O O . LEU B 536 183 . -9.924 -11.171 -8.678 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B O 536 ATOM 2236 C CB . LEU B 536 183 . -10.389 -8.086 -8.050 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B CB 536 ATOM 2237 C CG . LEU B 536 183 . -11.558 -7.526 -7.233 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B CG 536 ATOM 2238 C CD1 . LEU B 536 183 . -12.669 -8.565 -7.085 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B CD1 536 ATOM 2239 C CD2 . LEU B 536 183 . -11.102 -7.026 -5.866 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 183 LEU B CD2 536 ATOM 2240 N N . SER B 536 184 . -7.961 -10.111 -8.946 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER B N 536 ATOM 2241 C CA . SER B 536 184 . -7.454 -11.083 -9.912 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER B CA 536 ATOM 2242 C C . SER B 536 184 . -7.311 -12.466 -9.275 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER B C 536 ATOM 2243 O O . SER B 536 184 . -7.636 -13.480 -9.894 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER B O 536 ATOM 2244 C CB . SER B 536 184 . -6.112 -10.626 -10.486 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER B CB 536 ATOM 2245 O OG . SER B 536 184 . -5.154 -10.436 -9.460 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 184 SER B OG 536 ATOM 2246 N N . HIS B 536 185 . -6.818 -12.503 -8.041 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B N 536 ATOM 2247 C CA . HIS B 536 185 . -6.763 -13.749 -7.282 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B CA 536 ATOM 2248 C C . HIS B 536 185 . -8.159 -14.338 -7.135 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B C 536 ATOM 2249 O O . HIS B 536 185 . -8.384 -15.511 -7.427 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B O 536 ATOM 2250 C CB . HIS B 536 185 . -6.155 -13.523 -5.895 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B CB 536 ATOM 2251 C CG . HIS B 536 185 . -4.659 -13.485 -5.887 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B CG 536 ATOM 2252 C CD2 . HIS B 536 185 . -3.792 -12.454 -6.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B CD2 536 ATOM 2253 N ND1 . HIS B 536 185 . -3.888 -14.614 -5.715 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B ND1 536 ATOM 2254 C CE1 . HIS B 536 185 . -2.610 -14.281 -5.746 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B CE1 536 ATOM 2255 N NE2 . HIS B 536 185 . -2.524 -12.976 -5.930 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 185 HIS B NE2 536 ATOM 2256 N N . THR B 536 186 . -9.092 -13.504 -6.684 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR B N 536 ATOM 2257 C CA . THR B 536 186 . -10.458 -13.936 -6.418 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR B CA 536 ATOM 2258 C C . THR B 536 186 . -11.181 -14.410 -7.678 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR B C 536 ATOM 2259 O O . THR B 536 186 . -11.937 -15.378 -7.632 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR B O 536 ATOM 2260 C CB . THR B 536 186 . -11.280 -12.802 -5.778 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR B CB 536 ATOM 2261 C CG2 . THR B 536 186 . -12.646 -13.310 -5.324 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR B CG2 536 ATOM 2262 O OG1 . THR B 536 186 . -10.570 -12.271 -4.652 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 186 THR B OG1 536 ATOM 2263 N N . ILE B 536 187 . -10.957 -13.725 -8.796 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B N 536 ATOM 2264 C CA . ILE B 536 187 . -11.643 -14.056 -10.043 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B CA 536 ATOM 2265 C C . ILE B 536 187 . -11.060 -15.311 -10.685 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B C 536 ATOM 2266 O O . ILE B 536 187 . -11.790 -16.126 -11.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B O 536 ATOM 2267 C CB . ILE B 536 187 . -11.571 -12.889 -11.051 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B CB 536 ATOM 2268 C CG1 . ILE B 536 187 . -12.368 -11.693 -10.530 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B CG1 536 ATOM 2269 C CG2 . ILE B 536 187 . -12.132 -13.301 -12.415 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B CG2 536 ATOM 2270 C CD1 . ILE B 536 187 . -12.044 -10.390 -11.224 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 187 ILE B CD1 536 ATOM 2271 N N . CYS B 536 188 . -9.744 -15.466 -10.606 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS B N 536 ATOM 2272 C CA . CYS B 536 188 . -9.083 -16.596 -11.246 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS B CA 536 ATOM 2273 C C . CYS B 536 188 . -9.128 -17.841 -10.371 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS B C 536 ATOM 2274 O O . CYS B 536 188 . -8.095 -18.324 -9.910 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS B O 536 ATOM 2275 C CB . CYS B 536 188 . -7.635 -16.246 -11.581 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS B CB 536 ATOM 2276 S SG . CYS B 536 188 . -7.481 -14.935 -12.804 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 188 CYS B SG 536 ATOM 2277 N N . ASP B 536 189 . -10.333 -18.352 -10.139 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP B N 536 ATOM 2278 C CA . ASP B 536 189 . -10.492 -19.615 -9.432 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP B CA 536 ATOM 2279 C C . ASP B 536 189 . -10.276 -20.751 -10.423 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP B C 536 ATOM 2280 O O . ASP B 536 189 . -10.123 -20.509 -11.621 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP B O 536 ATOM 2281 C CB . ASP B 536 189 . -11.871 -19.708 -8.771 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP B CB 536 ATOM 2282 C CG . ASP B 536 189 . -13.013 -19.623 -9.770 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP B CG 536 ATOM 2283 O OD1 . ASP B 536 189 . -12.763 -19.313 -10.955 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 189 ASP B OD1 536 ATOM 2284 O OD2 . ASP B 536 189 . -14.171 -19.853 -9.361 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 189 ASP B OD2 536 ATOM 2285 N N . ASP B 536 190 . -10.254 -21.982 -9.923 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP B N 536 ATOM 2286 C CA . ASP B 536 190 . -9.990 -23.147 -10.761 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP B CA 536 ATOM 2287 C C . ASP B 536 190 . -10.959 -23.209 -11.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP B C 536 ATOM 2288 O O . ASP B 536 190 . -10.582 -23.575 -13.048 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP B O 536 ATOM 2289 C CB . ASP B 536 190 . -10.086 -24.430 -9.935 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP B CB 536 ATOM 2290 C CG . ASP B 536 190 . -9.100 -24.455 -8.783 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP B CG 536 ATOM 2291 O OD1 . ASP B 536 190 . -7.973 -23.945 -8.952 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 190 ASP B OD1 536 ATOM 2292 O OD2 . ASP B 536 190 . -9.455 -24.982 -7.707 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 190 ASP B OD2 536 ATOM 2293 N N . CYS B 536 191 . -12.207 -22.836 -11.678 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS B N 536 ATOM 2294 C CA . CYS B 536 191 . -13.240 -22.846 -12.704 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS B CA 536 ATOM 2295 C C . CYS B 536 191 . -12.911 -21.894 -13.851 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS B C 536 ATOM 2296 O O . CYS B 536 191 . -13.036 -22.259 -15.019 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS B O 536 ATOM 2297 C CB . CYS B 536 191 . -14.590 -22.479 -12.089 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS B CB 536 ATOM 2298 S SG . CYS B 536 191 . -15.836 -21.981 -13.287 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 191 CYS B SG 536 ATOM 2299 N N . PHE B 536 192 . -12.489 -20.677 -13.520 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B N 536 ATOM 2300 C CA . PHE B 536 192 . -12.145 -19.693 -14.543 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CA 536 ATOM 2301 C C . PHE B 536 192 . -10.931 -20.145 -15.340 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B C 536 ATOM 2302 O O . PHE B 536 192 . -10.900 -20.023 -16.563 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B O 536 ATOM 2303 C CB . PHE B 536 192 . -11.868 -18.324 -13.922 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CB 536 ATOM 2304 C CG . PHE B 536 192 . -11.620 -17.241 -14.939 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CG 536 ATOM 2305 C CD1 . PHE B 536 192 . -12.605 -16.885 -15.849 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CD1 536 ATOM 2306 C CD2 . PHE B 536 192 . -10.404 -16.580 -14.985 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CD2 536 ATOM 2307 C CE1 . PHE B 536 192 . -12.379 -15.890 -16.786 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CE1 536 ATOM 2308 C CE2 . PHE B 536 192 . -10.172 -15.584 -15.917 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CE2 536 ATOM 2309 C CZ . PHE B 536 192 . -11.161 -15.239 -16.819 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 192 PHE B CZ 536 ATOM 2310 N N . VAL B 536 193 . -9.929 -20.659 -14.635 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL B N 536 ATOM 2311 C CA . VAL B 536 193 . -8.723 -21.169 -15.272 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL B CA 536 ATOM 2312 C C . VAL B 536 193 . -9.076 -22.260 -16.276 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL B C 536 ATOM 2313 O O . VAL B 536 193 . -8.569 -22.269 -17.397 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL B O 536 ATOM 2314 C CB . VAL B 536 193 . -7.734 -21.717 -14.225 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL B CB 536 ATOM 2315 C CG1 . VAL B 536 193 . -6.538 -22.408 -14.888 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL B CG1 536 ATOM 2316 C CG2 . VAL B 536 193 . -7.262 -20.593 -13.336 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 193 VAL B CG2 536 ATOM 2317 N N . ASP B 536 194 . -9.958 -23.168 -15.872 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP B N 536 ATOM 2318 C CA . ASP B 536 194 . -10.382 -24.251 -16.747 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP B CA 536 ATOM 2319 C C . ASP B 536 194 . -11.021 -23.700 -18.016 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP B C 536 ATOM 2320 O O . ASP B 536 194 . -10.815 -24.238 -19.101 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP B O 536 ATOM 2321 C CB . ASP B 536 194 . -11.355 -25.184 -16.022 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP B CB 536 ATOM 2322 C CG . ASP B 536 194 . -10.699 -25.939 -14.881 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP B CG 536 ATOM 2323 O OD1 . ASP B 536 194 . -9.455 -26.053 -14.878 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 194 ASP B OD1 536 ATOM 2324 O OD2 . ASP B 536 194 . -11.427 -26.423 -13.989 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 194 ASP B OD2 536 ATOM 2325 N N . TYR B 536 195 . -11.784 -22.620 -17.882 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B N 536 ATOM 2326 C CA . TYR B 536 195 . -12.433 -22.008 -19.036 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CA 536 ATOM 2327 C C . TYR B 536 195 . -11.411 -21.424 -20.008 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B C 536 ATOM 2328 O O . TYR B 536 195 . -11.462 -21.692 -21.206 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B O 536 ATOM 2329 C CB . TYR B 536 195 . -13.407 -20.913 -18.595 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CB 536 ATOM 2330 C CG . TYR B 536 195 . -14.778 -21.417 -18.207 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CG 536 ATOM 2331 C CD1 . TYR B 536 195 . -15.605 -22.024 -19.142 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CD1 536 ATOM 2332 C CD2 . TYR B 536 195 . -15.252 -21.271 -16.911 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CD2 536 ATOM 2333 C CE1 . TYR B 536 195 . -16.860 -22.484 -18.795 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CE1 536 ATOM 2334 C CE2 . TYR B 536 195 . -16.508 -21.727 -16.555 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CE2 536 ATOM 2335 C CZ . TYR B 536 195 . -17.307 -22.331 -17.501 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B CZ 536 ATOM 2336 O OH . TYR B 536 195 . -18.557 -22.784 -17.147 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 195 TYR B OH 536 ATOM 2337 N N . ILE B 536 196 . -10.484 -20.626 -19.485 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B N 536 ATOM 2338 C CA . ILE B 536 196 . -9.499 -19.947 -20.321 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B CA 536 ATOM 2339 C C . ILE B 536 196 . -8.578 -20.954 -21.007 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B C 536 ATOM 2340 O O . ILE B 536 196 . -8.216 -20.779 -22.172 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B O 536 ATOM 2341 C CB . ILE B 536 196 . -8.647 -18.950 -19.495 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B CB 536 ATOM 2342 C CG1 . ILE B 536 196 . -9.542 -17.906 -18.820 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B CG1 536 ATOM 2343 C CG2 . ILE B 536 196 . -7.598 -18.260 -20.370 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B CG2 536 ATOM 2344 C CD1 . ILE B 536 196 . -10.332 -17.038 -19.782 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 196 ILE B CD1 536 ATOM 2345 N N . THR B 536 197 . -8.204 -22.008 -20.288 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR B N 536 ATOM 2346 C CA . THR B 536 197 . -7.298 -23.013 -20.838 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR B CA 536 ATOM 2347 C C . THR B 536 197 . -7.968 -23.858 -21.922 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR B C 536 ATOM 2348 O O . THR B 536 197 . -7.296 -24.355 -22.824 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR B O 536 ATOM 2349 C CB . THR B 536 197 . -6.760 -23.952 -19.742 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR B CB 536 ATOM 2350 C CG2 . THR B 536 197 . -5.824 -23.202 -18.805 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR B CG2 536 ATOM 2351 O OG1 . THR B 536 197 . -7.852 -24.498 -18.993 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 197 THR B OG1 536 ATOM 2352 N N . ASP B 536 198 . -9.285 -24.025 -21.833 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP B N 536 ATOM 2353 C CA . ASP B 536 198 . -10.026 -24.772 -22.846 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP B CA 536 ATOM 2354 C C . ASP B 536 198 . -9.970 -24.055 -24.188 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP B C 536 ATOM 2355 O O . ASP B 536 198 . -9.852 -24.688 -25.239 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP B O 536 ATOM 2356 C CB . ASP B 536 198 . -11.486 -24.968 -22.428 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP B CB 536 ATOM 2357 C CG . ASP B 536 198 . -11.643 -25.947 -21.281 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP B CG 536 ATOM 2358 O OD1 . ASP B 536 198 . -10.721 -26.757 -21.048 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 198 ASP B OD1 536 ATOM 2359 O OD2 . ASP B 536 198 . -12.697 -25.907 -20.610 1.00 20.00 ? ? ? ? ? 1- 198 ASP B OD2 536 ATOM 2360 N N . ILE B 536 199 . -10.059 -22.731 -24.144 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B N 536 ATOM 2361 C CA . ILE B 536 199 . -10.051 -21.921 -25.354 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B CA 536 ATOM 2362 C C . ILE B 536 199 . -8.621 -21.753 -25.861 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B C 536 ATOM 2363 O O . ILE B 536 199 . -7.829 -21.014 -25.276 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B O 536 ATOM 2364 C CB . ILE B 536 199 . -10.691 -20.536 -25.111 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B CB 536 ATOM 2365 C CG1 . ILE B 536 199 . -12.084 -20.700 -24.490 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B CG1 536 ATOM 2366 C CG2 . ILE B 536 199 . -10.769 -19.752 -26.418 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B CG2 536 ATOM 2367 C CD1 . ILE B 536 199 . -12.751 -19.399 -24.083 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 199 ILE B CD1 536 ATOM 2368 N N . SER B 536 200 . -8.304 -22.457 -26.945 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER B N 536 ATOM 2369 C CA . SER B 536 200 . -6.984 -22.401 -27.572 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER B CA 536 ATOM 2370 C C . SER B 536 200 . -5.916 -23.004 -26.665 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER B C 536 ATOM 2371 O O . SER B 536 200 . -4.885 -23.481 -27.139 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER B O 536 ATOM 2372 C CB . SER B 536 200 . -6.613 -20.958 -27.931 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER B CB 536 ATOM 2373 O OG . SER B 536 200 . -5.588 -20.927 -28.910 1.00 20.00 ? ? ? ? ? . 200 SER B OG 536 ATOM 2374 C CA . GLY B 536 201 . -5.339 -24.315 -24.730 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 201 GLY B CA 536 ATOM 2375 C CA . GLY B 536 202 . -4.471 -28.010 -24.553 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 202 GLY B CA 536 ATOM 2376 C CA . GLY B 536 203 . -3.884 -28.297 -20.810 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 203 GLY B CA 536 ATOM 2377 C CA . GLY B 536 204 . -7.061 -29.837 -19.405 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 204 GLY B CA 536 ATOM 2378 C CA . GLY B 536 205 . -7.194 -28.784 -15.757 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 205 GLY B CA 536 ATOM 2379 C CA . GLY B 536 206 . -10.345 -27.784 -13.884 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 206 GLY B CA 536 ATOM 2380 C CA . GLY B 536 207 . -10.076 -27.015 -10.173 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 207 GLY B CA 536 ATOM 2381 C CA . GLY B 536 208 . -11.992 -29.949 -8.701 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 208 GLY B CA 536 ATOM 2382 C CA . GLY B 536 209 . -11.548 -28.072 -5.426 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 209 GLY B CA 536 ATOM 2383 C CA . GLY B 536 210 . -12.410 -24.421 -6.036 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 210 GLY B CA 536 ATOM 2384 C CA . GLY B 536 211 . -11.917 -23.603 -2.358 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 211 GLY B CA 536 ATOM 2385 C CA . GLY B 536 212 . -9.459 -25.723 -0.383 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 212 GLY B CA 536 ATOM 2386 C CA . GLY B 536 213 . -9.247 -24.397 3.171 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 213 GLY B CA 536 ATOM 2387 C CA . GLY B 536 214 . -6.215 -26.461 4.166 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 214 GLY B CA 536 ATOM 2388 C CA . GLY B 536 215 . -4.306 -23.255 4.890 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 215 GLY B CA 536 ATOM 2389 C CA . GLY B 536 216 . -6.984 -22.401 7.448 0.00 0.00 ? ? ? ? ? . 216 GLY B CA 536 #