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1a62

CRYSTAL STRUCTURE OF THE RNA-BINDING DOMAIN OF THE TRANSCRIPTIONAL TERMINATOR PROTEIN RHO

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 53.9 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

RHO

Escherichia coli BL21(DE3)

UniProt P03002

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 2–130 片段：RNA BINDING DOMAIN, RESIDUES 1 - 130 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 7；pH 7.0 分辨率 1.55 Å R-free 0.250

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1A62 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1A63 THE NMR STRUCTURE OF THE RNA BINDING DOMAIN OF E.COLI RHO FACTOR SUGGESTS POSSIBLE RNA-PROTEIN INTERACTIONS, 10 STRUCTURES 提交 1998-03-05 构建体不同 突变/修饰不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–130（130 aa） 片段：RNA BINDING DOMAIN, RESIDUES 1 - 130
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；298 K
分辨率未提供
1A8V STRUCTURE OF THE RNA-BINDING DOMAIN OF THE RHO TRANSCRIPTION TERMINATOR 提交 1998-03-28 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–118（118 aa） 片段：RNA-BINDING DOMAIN
未记录 CU COPPER (II) ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 8.5；pH 8.5
分辨率 2.00 Å R-free 0.261
1A8V STRUCTURE OF THE RNA-BINDING DOMAIN OF THE RHO TRANSCRIPTION TERMINATOR 提交 1998-03-28 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 1–118（118 aa） 片段：RNA-BINDING DOMAIN
未记录 CU COPPER (II) ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 8.5；pH 8.5
分辨率 2.00 Å R-free 0.261
2A8V RHO TRANSCRIPTION TERMINATION FACTOR/RNA COMPLEX 提交 1998-11-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–RNA 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：dimeric
链 A 1–118（118 aa） 片段：N-TERMINAL RNA BINDING DOMAIN
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 4.5；pH 4.5
分辨率 2.40 Å R-free 0.297
2A8V RHO TRANSCRIPTION TERMINATION FACTOR/RNA COMPLEX 提交 1998-11-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白–RNA 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：dimeric
链 B 1–118（118 aa） 片段：N-TERMINAL RNA BINDING DOMAIN
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 4.5；pH 4.5
分辨率 2.40 Å R-free 0.297
2A8V RHO TRANSCRIPTION TERMINATION FACTOR/RNA COMPLEX 提交 1998-11-08 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 C 1–118（118 aa） 片段：N-TERMINAL RNA BINDING DOMAIN
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 4.5；pH 4.5
分辨率 2.40 Å R-free 0.297

共 3 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RHO_ECOLI
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 2–130； UniProt 2–130

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1a62

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1a62
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1a62
沉积日期 deposition_date1998-03-05
结构标题 titleCRYSTAL STRUCTURE OF THE RNA-BINDING DOMAIN OF THE TRANSCRIPTIONAL TERMINATOR PROTEIN RHO
关键词 keywordsTRANSCRIPTION TERMINATION, TERMINATION, RNA BINDING DOMAIN, TRANSCRIPTION REGULATION, OB FOLD, F1-ATPASE; TRANSCRIPTION TERMINATION
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier16.31 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron15.02 Å
零角强度 I(0) i04092440.00
分子量 molecular_weight14155.0 kDa
排除体积 excluded_volume17631 ų
包络体积 envelope_volume20418 ų
水化壳体积 shell_volume11988 ų
包络直径 envelope_diameter52.8 Å
壳层 Rg shell_rg20.11 Å
包络 Rg envelope_rg15.28 Å
形状 Rg shape_rg15.00 Å
总 Rg total_rg16.12 Å
总原子数 total_atoms987
残基数 n_residues122
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax53.9 Å
Rg (实空间) rg_real16.28 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.30 Å
I(0) (实空间) i0_real4.0920e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error4.8710e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal16.28 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal4092000.0000
解质量估计 total_estimate0.7299
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary18.0 Å
偏度 Skewness skewness0.307
峰度 Kurtosis kurtosis-0.278
角度范围 angular_range— – 0.4900 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha770100.0000
实空间数据点数 n_real_points79
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.814; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.353; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.982
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd1a62a1
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.140 — LEM/SAP HeH motif
超家族 Superfamily superfamilya.140.3 — Rho N-terminal domain-like
家族 Family familya.140.3.1 — Rho termination factor, N-terminal domain
结构域编号 domain_idd1a62a2
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.40 — OB-fold
超家族 Superfamily superfamilyb.40.4 — Nucleic acid-binding proteins
家族 Family familyb.40.4.5 — Cold shock DNA-binding domain-like

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id1a62A01
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology720 — Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 —
结构域编号 domain_id1a62A02
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology50 — OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P)
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily140 — Nucleic acid-binding proteins
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8. 引用文献 (3)

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9. 文件与曲线 (10)