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1aa2

CALPONIN HOMOLOGY (CH) DOMAIN FROM HUMAN BETA-SPECTRIN

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 43.5 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

BETA-SPECTRIN

Homo sapiens

UniProt Q01082

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 173–280 片段：F-ACTIN BINDING DOMAIN RESIDUES 173 - 281 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 6.6；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 30% PEG 8000, 100 MM SODIUM CACODYLATE, PH 6.6 分辨率 2.00 Å R-free 0.210

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1AA2 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1BKR CALPONIN HOMOLOGY (CH) DOMAIN FROM HUMAN BETA-SPECTRIN AT 1.1 ANGSTROM RESOLUTION 提交 1998-07-10 构建体不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 172–280（109 aa） 片段：F-ACTIN BINDING DOMAIN RESIDUES 173 - 281
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.6；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.2 M SODIUM ACETATE 0.1 M SODIUM CACODYLATE PH 6.6 PEG8K 30% (W/V)
分辨率 1.10 Å R-free 0.187
3EDV Crystal Structure of Repeats 14-16 of Beta2-Spectrin 提交 2008-09-03 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1697–2015（319 aa） 片段：Spectrin repeats 14-16
链 B 1697–2015（319 aa） 片段：Spectrin repeats 14-16
未记录 MG MAGNESIUM ION × 13 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；277 K；0.1M TrisHCl, 14% PEG4000, 0.3M Magnesium Chloride, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
分辨率 1.95 Å R-free 0.250
3EDV Crystal Structure of Repeats 14-16 of Beta2-Spectrin 提交 2008-09-03 构建体不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1697–2015（319 aa） 片段：Spectrin repeats 14-16
未记录 MG MAGNESIUM ION × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；277 K；0.1M TrisHCl, 14% PEG4000, 0.3M Magnesium Chloride, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
分辨率 1.95 Å R-free 0.250
3EDV Crystal Structure of Repeats 14-16 of Beta2-Spectrin 提交 2008-09-03 构建体不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 1697–2015（319 aa） 片段：Spectrin repeats 14-16
未记录 MG MAGNESIUM ION × 7 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；277 K；0.1M TrisHCl, 14% PEG4000, 0.3M Magnesium Chloride, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
分辨率 1.95 Å R-free 0.250

共 2 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SPTB2_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–108； UniProt 173–280

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1aa2

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1aa2
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1aa2
沉积日期 deposition_date1997-01-21
结构标题 titleCALPONIN HOMOLOGY (CH) DOMAIN FROM HUMAN BETA-SPECTRIN
关键词 keywordsSPECTRIN, CYTOSKELETON, F-ACTIN CROSS-LINKING; CYTOSKELETON
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier14.17 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron12.68 Å
零角强度 I(0) i03114320.00
分子量 molecular_weight12550.0 kDa
排除体积 excluded_volume15786 ų
包络体积 envelope_volume16835 ų
水化壳体积 shell_volume11184 ų
包络直径 envelope_diameter43.1 Å
壳层 Rg shell_rg18.57 Å
包络 Rg envelope_rg13.04 Å
形状 Rg shape_rg12.62 Å
总 Rg total_rg14.14 Å
总原子数 total_atoms887
残基数 n_residues108
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax43.5 Å
Rg (实空间) rg_real14.04 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.19 Å
I(0) (实空间) i0_real3.1140e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.8950e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal14.05 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal3114000.0000
解质量估计 total_estimate0.8849
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary19.3 Å
偏度 Skewness skewness0.040
峰度 Kurtosis kurtosis-0.367
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha915900.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.856; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.975; Smooth: 0.956
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1aa2a_
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.40 — CH domain-like
超家族 Superfamily superfamilya.40.1 — Calponin-homology domain, CH-domain
家族 Family familya.40.1.1 — Calponin-homology domain, CH-domain

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1aa2A00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology418 — Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Calponin-like domain
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8. 引用文献 (4)

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9. 文件与曲线 (10)