SAXSdb — 1apu

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PROTEIN (PENICILLOPEPSIN)

Penicillium janthinellum

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 E； UniProt 1–323	未记录	PEPSTATIN ANALOGUE ISOVALERYL-VAL-VAL-STA-O-ET × 1 MAN alpha-D-mannopyranose × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件	分辨率 1.80 Å
2	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4）与蛋白拷贝数一致	链 E； UniProt 1–323	未记录	PEPSTATIN ANALOGUE ISOVALERYL-VAL-VAL-STA-O-ET × 2 MAN alpha-D-mannopyranose × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件	分辨率 1.80 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1APU	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1APT CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF A PEPSTATIN ANALOGUE BINDING TO THE ASPARTYL PROTEINASE PENICILLOPEPSIN AT 1.8 ANGSTROMS RESOLUTION 提交 1991-12-16	当前字段一致	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 E 1–323（323 aa）	未记录	MAN alpha-D-mannopyranose × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.80 Å
1APV CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF TRANSITION STATE MIMICS BOUND TO PENICILLOPEPSIN: DIFLUOROSTATINE-AND DIFLUOROSTATONE-CONTAINING PEPTIDES 提交 1991-12-16	配体/离子不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 E 1–323（323 aa）	未记录	MAN alpha-D-mannopyranose × 1 XYS alpha-D-xylopyranose × 1 SO4 SULFATE ION × 1 DMF DIMETHYLFORMAMIDE × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.80 Å
1APW CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF TRANSITION STATE MIMICS BOUND TO PENICILLOPEPSIN: DIFLUOROSTATINE-AND DIFLUOROSTATONE-CONTAINING PEPTIDES 提交 1991-12-16	配体/离子不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 E 1–323（323 aa）	未记录	MAN alpha-D-mannopyranose × 1 HSY alpha-L-xylopyranose × 1 SO4 SULFATE ION × 1 DMF DIMETHYLFORMAMIDE × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.80 Å
1BXO ACID PROTEINASE (PENICILLOPEPSIN) (E.C.3.4.23.20) COMPLEX WITH PHOSPHONATE INHIBITOR: METHYL CYCLO[(2S)-2-[[(1R)-1-(N-(L-N-(3-METHYLBUTANOYL)VALYL-L-ASPARTYL)AMINO)-3-METHYLBUT YL] HYDROXYPHOSPHINYLOXY]-3-(3-AMINOMETHYL) PHENYLPROPANOATE 提交 1998-10-07	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–323（323 aa）	未记录	MAN alpha-D-mannopyranose × 2 SO4 SULFATE ION × 1 PP7 METHYL CYCLO[(2S)-2-[[(1R)-1-(N-(L-N-(3-METHYLBUTANOYL)VALYL-L-ASPARTYL)AMINO)-3-METHYLBUTYL]HYDROXYPHOSPHINYLOXY]-3-(3-AMINOMETHYL)PHENYLPROPANOATE × 1 GOL GLYCEROL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.6；0.1 M CH3COONA 35% AMMONIUM SULFATE PH 4.6	分辨率 0.95 Å R-free 0.125
1BXQ ACID PROTEINASE (PENICILLOPEPSIN) COMPLEX WITH PHOSPHONATE INHIBITOR. 提交 1998-10-07	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–323（323 aa）	未记录	MAN alpha-D-mannopyranose × 2 SO4 SULFATE ION × 2 ACT ACETATE ION × 1 PP8 2-[(1R)-1-(N-(3-METHYLBUTANOYL)-L-VALYL-L-ASPARAGINYL)-AMINO)-3-METHYLBUTYL]HYDROXYPHOSPHINYLOXY]-3-PHENYLPROPANOIC ACID METHYLESTER × 1 GOL GLYCEROL × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.6；0.1 M CH3COONA 35% SATD. AMMONIUM SULPHATE PH 4.6	分辨率 1.41 Å R-free 0.182
1PPK CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF TRANSITION STATE MIMICS BOUND TO PENICILLOPEPSIN: PHOSPHOROUS-CONTAINING PEPTIDE ANALOGUES 提交 1994-01-20	聚集状态不同配体/离子不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 E 1–323（323 aa）	未记录	IVV N-(3-methylbutanoyl)-L-valyl-N-{(1R)-1-[(R)-(2-ethoxy-2-oxoethyl)(hydroxy)phosphoryl]-3-methylbutyl}-L-valinamide × 1 MAN alpha-D-mannopyranose × 1 HSY alpha-L-xylopyranose × 1 SO4 SULFATE ION × 1 DMF DIMETHYLFORMAMIDE × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.80 Å
1PPL CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF TRANSITION-STATE MIMICS BOUND TO PENICILLOPEPSIN: PHOSPHORUS-CONTAINING PEPTIDE ANALOGUES 提交 1992-06-01	聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 E 1–323（323 aa）	未记录	1Z7 N-(3-methylbutanoyl)-L-valyl-N-{(1S)-1-[(R)-[(1R)-1-benzyl-2-methoxy-2-oxoethoxy](hydroxy)phosphoryl]-3-methylbutyl}-L- valinamide × 1 MAN alpha-D-mannopyranose × 1 XYS alpha-D-xylopyranose × 1 SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.70 Å
1PPM CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS OF TRANSITION-STATE MIMICS BOUND TO PENICILLOPEPSIN: PHOSPHORUS-CONTAINING PEPTIDE ANALOGUES 提交 1992-06-01	聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 E 1–323（323 aa）	未记录	0P1 N-[(benzyloxy)carbonyl]-L-alanyl-N-{(1S)-1-[(R)-[(1R)-1-benzyl-2-methoxy-2-oxoethoxy](hydroxy)phosphoryl]-3-methylbutyl }-L-alaninamide × 1 MAN alpha-D-mannopyranose × 1 ARA alpha-L-arabinopyranose × 1 SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.70 Å
2WEA ACID PROTEINASE (PENICILLOPEPSIN) (E.C.3.4.23.20) COMPLEX WITH PHOSPHONATE INHIBITOR: METHYL[CYCLO-7[(2R)-((N-VALYL) AMINO)-2-(HYDROXYL-(1S)-1-METHYOXYCARBONYL-2-PHENYLETHOXY) PHOSPHINYLOXY-ETHYL]-1-NAPHTHALENEACETAMIDE], SODIUM SALT 提交 1998-02-03	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–323（323 aa）	未记录	MAN alpha-D-mannopyranose × 4 SO4 SULFATE ION × 2 PP6 METHYL[CYCLO-7[(2R)-((N-VALYL)AMINO)-2-(HYDROXYL-(1S)-1-METHYLOXYCARBONYL-2-PHENYLETHOXY)PHOSPHINYLOXY-ETHYL]-1-NAPHTHALENEACETAMIDE] × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.4；0.1M NAC2H3O2 PH=4.4 35-40% SATURATED (NH4)2SO4	分辨率 1.25 Å R-free 0.190
2WEB ACID PROTEINASE (PENICILLOPEPSIN) (E.C.3.4.23.20) COMPLEX WITH PHOSPHONATE INHIBITOR: METHYL(2S)-[1-(((N-FORMYL)-L-VALYL)AMINO-2-(2-NAPHTHYL)ETHYL)HYDROXYPHOSPHINYLOXY]-3-PHENYLPROPANOATE, SODIUM SALT 提交 1998-02-03	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–323（323 aa）	未记录	MAN alpha-D-mannopyranose × 4 SO4 SULFATE ION × 2 PP4 METHYL (2S)-[1-((N-FORMYL)-L-VALYL)AMINO-2-(2-NAPHTHYL)ETHYL)HYDROXYPHOSPHINYLOXY]-3-PHENYL PROPANOATE × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.4；0.1M NAC2H3O2 PH=4.4 35-40% SATURATED (NH4)2SO4	分辨率 1.50 Å R-free 0.190
2WEC ACID PROTEINASE (PENICILLOPEPSIN) (E.C.3.4.23.20) COMPLEX WITH PHOSPHONATE INHIBITOR: METHYL(2S)-[1-(((N-(1-NAPHTHALENEACETYL))-L-VALYL)AMINOMETHYL)HYDROXY PHOSPHINYLOXY]-3-PHENYLPROPANOATE, SODIUM SALT 提交 1998-02-03	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–323（323 aa）	未记录	MAN alpha-D-mannopyranose × 4 SO4 SULFATE ION × 2 PP5 METHYL (2S)-[1-((N-(NAPHTHALENEACETYL))-L-VALYL)AMINOMETHYL)HYDROXYPHOSPHINYLOXY]-3-PHENYL PROPANOATE × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.4；0.1M NAC2H3O2 PH=4.4 35-40% SATURATED (NH4)2SO4	分辨率 1.50 Å R-free 0.200
2WED ACID PROTEINASE (PENICILLOPEPSIN) (E.C.3.4.23.20) COMPLEX WITH PHOSPHONATE MACROCYCLIC INHIBITOR:METHYL[CYCLO-7[(2R)-((N-VALYL)AMINO)-2-(HYDROXYL-(1S)-1-METHYOXYCARBONYL-2-PHENYLETHOXY)PHOSPHINYLOXY-ETHYL]-1-NAPHTHALENEACETAMIDE], SODIUM SALT 提交 1998-02-03	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–323（323 aa）	未记录	MAN alpha-D-mannopyranose × 4 SO4 SULFATE ION × 2 PP6 METHYL[CYCLO-7[(2R)-((N-VALYL)AMINO)-2-(HYDROXYL-(1S)-1-METHYLOXYCARBONYL-2-PHENYLETHOXY)PHOSPHINYLOXY-ETHYL]-1-NAPHTHALENEACETAMIDE] × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.4；0.1M NAC2H3O2 PH=4.4 35-40% SATURATED (NH4)2SO4	分辨率 1.50 Å R-free 0.190
3APP STRUCTURE AND REFINEMENT OF PENICILLOPEPSIN AT 1.8 ANGSTROMS RESOLUTION 提交 1990-11-27	聚集状态不同配体/离子不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–323（323 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.80 Å

共 13 个其他 PDB 条目、13 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	PENP_PENJA
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 E； PDB构建体 1–323； UniProt 1–323

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1apu
沉积日期 deposition_date	1991-12-16
结构标题 title	Crystallographic analysis of a pepstatin analogue binding to the aspartyl proteinase penicillopepsin at 1.8 angstroms resolution
关键词 keywords	ACID PROTEINASE, HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex; HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	20.57 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	19.23 Å
零角强度 I(0) i0	20991500.00
分子量 molecular_weight	34089.0 kDa
排除体积 excluded_volume	42156 Å³
包络体积 envelope_volume	47746 Å³
水化壳体积 shell_volume	20700 Å³
包络直径 envelope_diameter	66.6 Å
壳层 Rg shell_rg	25.70 Å
包络 Rg envelope_rg	19.43 Å
形状 Rg shape_rg	19.20 Å
总 Rg total_rg	20.16 Å
总原子数 total_atoms	2411
残基数 n_residues	325
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	64.8 Å
Rg (实空间) rg_real	20.47 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.28 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.0990e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	2.7560e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	20.49 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	20990000.0000
解质量估计 total_estimate	0.7600
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	25.3 Å
偏度 Skewness skewness	0.213
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.433
角度范围 angular_range	— – 0.3850 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	4236000.0000
实空间数据点数 n_real_points	70
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.908; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.387; Positv: 1.000; Valcen: 0.996; Smooth: 0.995

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	PROTEIN (PENICILLOPEPSIN)
分子量 formula_weight	33468.8 kDa
EC 编号 ec_number	3.4.23.20
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	E
原子数 atom_count	2726

AASGVATNTPTANDEEYITPVTIGGTTLNLNFDTGSADLWVFSTELPASQQSGHSVYNPSATGKELSGYTWSISYGDGSSASGNVFTDSVTVGGVTAHGQAVQAAQQISAQFQQDTNNDGLLGLAFSSINTVQPQSQTTFFDTVKSSLAQPLFAVALKHQQPGVYDFGFIDSSKYTGSLTYTGVDNSQGFWSFNVDSYTAGSQSGDGFSGIADTGTTLLLLDDSVVSQYYSQVSGAQQDSNAGGYVFDCSTNLPDFSVSISGYTATVPGSLINYGPSGDGSTCLGGIQSNSGIGFSIFGDIFLKSQYVVFDSDGPQLGFAPQA

来源 Source

来源生物 organism	Penicillium janthinellum
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	5079

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	PEPSTATIN ANALOGUE ISOVALERYL-VAL-VAL-STA-O-ET
分子量 formula_weight	485.7 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	I

XVVX

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	alpha-D-mannopyranose
分子量 formula_weight	180.2 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

实体 4 Entity 4 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	315

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d1apue_
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.50 — Acid proteases
超家族 Superfamily superfamily	b.50.1 — Acid proteases
家族 Family family	b.50.1.2 — Pepsin-like

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	1apuE01
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	70 — Cathepsin D, subunit A; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Acid Proteases

结构域编号 domain_id	1apuE02
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	70 — Cathepsin D, subunit A; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Acid Proteases

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8. 引用文献 (8)

;Crystallographic Analysis of Transition State Mimics Bound to Penicillopepsin: Difluorostatine-and Difluorostatone-Containing Peptides ;

Biochemistry (1992)

PRIMARY

Aspartic Proteinases and Their Catalytic Pathway

Biological Macromolecules and Assemblies (1987)

Stereochemical Analysis of Peptide Bond Hydrolysis Catalyzed by the Aspartic Proteinase Penicillopepsin

Biochemistry (1985)

X-Ray Diffraction Studies on Penicillopepsin and its Complexes: The Hydrolytic Mechanism

Aspartic Proteinases and Their Inhibitors (1985)

;Effect of Ph on the Activities of Penicillopepsin and Rhizopus Pepsin and a Proposal for the Productive Substrate Binding Mode in Penicillopepsin ;

Biochemistry (1984)

Crystallographic Analysis of a Pepstatin Analogue Binding to the Aspartyl Proteinase Penicillopepsin at 1.8 Angstroms Resolution

Peptides: Structure and Function, Proceedings of the of the Eighth American Peptide Symposium (1983)

PMID: -1

Structure and Refinement of Penicillopepsin at 1.8 Angstroms Resolution

J.Mol.Biol. (1983)

Conformational Flexibility in the Active Sites of Aspartyl Proteinases Revealed by a Pepstatin Fragment Binding to Penicillopepsin

Proc.Natl.Acad.Sci.USA (1982)

▶

晶胞边长 a length_a	97.240 Å
晶胞边长 b length_b	46.500 Å
晶胞边长 c length_c	65.650 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	115.34 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	4

空间群 space_group	C 1 2 1
空间群编号 int_tables_number	5
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.800 Å
最低分辨率 resolution_low	8.000 Å
R 因子 r_factor	0.1310
R_work r_work	—
R_free r_free	—

fit	/app/data/saxs_computation/ap/1apu/1apu.fit
pddf	/app/data/pr_computation/ap/1apu/1apu.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/ap/1apu/1apu.dat

Crystallographic analysis of a pepstatin analogue binding to the aspartyl proteinase penicillopepsin at 1.8 angstroms resolution

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PROTEIN (PENICILLOPEPSIN)

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

实体 3 Entity 3 non-polymer

实体 4 Entity 4 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

CATH v4.4 (2 domains)

8. 引用文献 (8)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)