SAXSdb — 1aup

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE

Clostridium symbiosum

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric（6）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–449	突变：K89L, S380V	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 7；pH 7.0	分辨率 2.50 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1AUP	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1BGV GLUTAMATE DEHYDROGENASE 提交 1998-06-01	突变/修饰不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 1–449（449 aa）	未记录	GLU GLUTAMIC ACID × 6	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7；pH 7.0	分辨率 1.90 Å
1HRD GLUTAMATE DEHYDROGENASE 提交 1996-04-03	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 1–449（449 aa）链 B 1–449（449 aa）链 C 1–449（449 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.96 Å
1K89 K89L MUTANT OF GLUTAMATE DEHYDROGENASE 提交 1998-06-05	突变/修饰不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 1–449（449 aa）	突变：K89L	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7；pH 7.0	分辨率 2.05 Å

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	DHE2_CLOSY
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–449； UniProt 1–449

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1aup
沉积日期 deposition_date	1997-09-01
结构标题 title	GLUTAMATE DEHYDROGENASE
关键词 keywords	OXIDOREDUCTASE, NAD; OXIDOREDUCTASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	22.58 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	21.48 Å
零角强度 I(0) i0	36115600.00
分子量 molecular_weight	46516.0 kDa
排除体积 excluded_volume	58225 Å³
包络体积 envelope_volume	66771 Å³
水化壳体积 shell_volume	25477 Å³
包络直径 envelope_diameter	69.1 Å
壳层 Rg shell_rg	28.61 Å
包络 Rg envelope_rg	21.57 Å
形状 Rg shape_rg	21.49 Å
总 Rg total_rg	22.30 Å
总原子数 total_atoms	3275
残基数 n_residues	427
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	69.0 Å
Rg (实空间) rg_real	22.45 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.32 Å
I(0) (实空间) i0_real	3.6120e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	4.1630e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	22.49 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	36120000.0000
解质量估计 total_estimate	0.7334
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	29.2 Å
偏度 Skewness skewness	0.132
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.513
角度范围 angular_range	— – 0.3500 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	8640000.0000
实空间数据点数 n_real_points	67
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.942; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.242; Positv: 1.000; Valcen: 0.987; Smooth: 0.989

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE
分子量 formula_weight	49211.7 kDa
EC 编号 ec_number	1.4.1.2
突变 mutation	K89L, S380V
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	3315

SKYVDRVIAEVEKKYADEPEFVQTVEEVLSSLGPVVDAHPEYEEVALLERMVIPERVIEFRVPWEDDNGKVHVNTGYRVQFNGAIGPYLGGLRFAPSVNLSIMKFLGFEQAFKDSLTTLPMGGAKGGSDFDPNGKSDREVMRFCQAFMTELYRHIGPDIDVPAGDLGVGAREIGYMYGQYRKIVGGFYNGVLTGKARSFGGSLVRPEATGYGSVYYVEAVMKHENDTLVGKTVALAGFGNVAWGAAKKLAELGAKAVTLSGPDGYIYDPEGITTEEKINYMLEMRASGRNKVQDYADKFGVQFFPGEKPWGQKVDIIMPCATQNDVDLEQAKKIVANNVKYYIEVANMPTTNEALRFLMQQPNMVVAPSKAVNAGGVLVVGFEMSQNSERLSWTAEEVDSKLHQVMTDIHDGSAAAAERYGLGYNLVAGANIVGFQKIADAMMAQGIAW

来源 Source

来源生物 organism	Clostridium symbiosum
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	1512
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	40

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 5 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d1aupa1
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.2 — NAD(P)-binding Rossmann-fold domains
超家族 Superfamily superfamily	c.2.1 — NAD(P)-binding Rossmann-fold domains
家族 Family family	c.2.1.7 — Aminoacid dehydrogenase-like, C-terminal domain

结构域编号 domain_id	d1aupa2
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.58 — Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain
超家族 Superfamily superfamily	c.58.1 — Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain
家族 Family family	c.58.1.1 — Aminoacid dehydrogenases

CATH v4.4 (3 domains)

结构域编号 domain_id	1aupA01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	720 — NAD(P)-binding Rossmann-like Domain

结构域编号 domain_id	1aupA02
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10860 — Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1

结构域编号 domain_id	1aupA03
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	285 — Glutamate Dehydrogenase; Chain A, domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Glutamate Dehydrogenase, chain A, domain 3

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8. 引用文献 (8)

Determinants of substrate specificity in the superfamily of amino acid dehydrogenases.

Biochemistry (1997)

PMID: 9405044 · DOI: 10.1021/bi972024x PRIMARY

;The Structure of Pyrococcus Furiosus Glutamate Dehydrogenase Reveals a Key Role for Ion-Pair Networks in Maintaining Enzyme Stability at Extreme Temperatures ;

Structure (1995)

Conformational Flexibility in Glutamate Dehydrogenase. Role of Water in Substrate Recognition and Catalysis

J.Mol.Biol. (1993)

;Erratum. Structural Consequences of Sequence Patterns in the Fingerprint Region of the Nucleotide Binding Fold. Implications for Nucleotide Specificity ;

J.Mol.Biol. (1993)

;Structural Consequences of Sequence Patterns in the Fingerprint Region of the Nucleotide Binding Fold. Implications for Nucleotide Specificity ;

J.Mol.Biol. (1992)

Structural Relationship between the Hexameric and Tetrameric Family of Glutamate Dehydrogenases

Eur.J.Biochem. (1992)

Subunit Assembly and Active Site Location in the Structure of Glutamate Dehydrogenase

Proteins (1992)

Crystallization of an Nad+-Dependent Glutamate Dehydrogenase from Clostridium Symbiosum

J.Mol.Biol. (1985)

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晶胞边长 a length_a	162.900 Å
晶胞边长 b length_b	162.900 Å
晶胞边长 c length_c	100.700 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	120.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	18

空间群 space_group	H 3 2
空间群编号 int_tables_number	155
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.500 Å
最低分辨率 resolution_low	18.000 Å
R 因子 r_factor	—
R_work r_work	0.1900
R_free r_free	—

fit	/app/data/saxs_computation/au/1aup/1aup.fit
pddf	/app/data/pr_computation/au/1aup/1aup.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/au/1aup/1aup.dat

GLUTAMATE DEHYDROGENASE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

NAD-SPECIFIC GLUTAMATE DEHYDROGENASE

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction