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1b0a

5,10, METHYLENE-TETRAHYDROPHOLATE DEHYDROGENASE/CYCLOHYDROLASE FROM E COLI.

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 64.2 Å Quality: EXCELLENT
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PROTEIN (FOLD BIFUNCTIONAL PROTEIN)

Escherichia coli K12

UniProt P24186

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–288 未记录 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 7.5；pH 7.5 分辨率 2.56 Å R-free 0.292

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1B0A Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
5O22 E. coli FolD in complex with carolacton 提交 2017-05-19 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 2–288（287 aa）
链 B 2–288（287 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） C3R Carolacton × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M sodium acetate, 0.1 M sodium cacodylate pH 6.5 and 30 % (w/v) PEG 8000
分辨率 2.10 Å R-free 0.206
5O22 E. coli FolD in complex with carolacton 提交 2017-05-19 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 2–288（287 aa）
链 D 2–288（287 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） C3R Carolacton × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M sodium acetate, 0.1 M sodium cacodylate pH 6.5 and 30 % (w/v) PEG 8000
分辨率 2.10 Å R-free 0.206
5O28 E. coli FolD apo 提交 2017-05-19 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 2–288（287 aa）
链 B 2–288（287 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M sodium acetate, 0.1 M sodium cacodylate pH 6.5 and 30 % (w/v) PEG 8000
分辨率 1.89 Å R-free 0.209
5O28 E. coli FolD apo 提交 2017-05-19 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 2–288（287 aa）
链 D 2–288（287 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.2 M sodium acetate, 0.1 M sodium cacodylate pH 6.5 and 30 % (w/v) PEG 8000
分辨率 1.89 Å R-free 0.209
5O2A FolD Q98H 提交 2017-05-19 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 2–288（287 aa）
链 B 2–288（287 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.2 Ammonium Sulfate, Bis-Tris pH 6.0 and 25 % PEG 3350
分辨率 1.90 Å R-free 0.181
5O2A FolD Q98H 提交 2017-05-19 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 2–288（287 aa）
链 D 2–288（287 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；0.2 Ammonium Sulfate, Bis-Tris pH 6.0 and 25 % PEG 3350
分辨率 1.90 Å R-free 0.181

共 3 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FOLD_ECOLI
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–288； UniProt 1–288

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1b0a

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1b0a
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1b0a
沉积日期 deposition_date1998-11-06
结构标题 title5,10, METHYLENE-TETRAHYDROPHOLATE DEHYDROGENASE/CYCLOHYDROLASE FROM E COLI.
关键词 keywordsFOLATE, DEHYDROGENASE, CYCLCOHYDROLASE, BIFUNCTIONAL, CHANNELING, OXIDOREDUCTASE, HYDROLASE; OXIDOREDUCTASE,HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier20.89 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron19.73 Å
零角强度 I(0) i016635600.00
分子量 molecular_weight30908.0 kDa
排除体积 excluded_volume38856 ų
包络体积 envelope_volume47205 ų
水化壳体积 shell_volume20138 ų
包络直径 envelope_diameter66.1 Å
壳层 Rg shell_rg25.88 Å
包络 Rg envelope_rg19.85 Å
形状 Rg shape_rg19.76 Å
总 Rg total_rg20.53 Å
总原子数 total_atoms2173
残基数 n_residues287
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax64.2 Å
Rg (实空间) rg_real20.81 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.30 Å
I(0) (实空间) i0_real1.6640e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.1570e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal20.83 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal16640000.0000
解质量估计 total_estimate0.9105
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary25.1 Å
偏度 Skewness skewness0.224
峰度 Kurtosis kurtosis-0.443
角度范围 angular_range— – 0.3800 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha2335000.0000
实空间数据点数 n_real_points70
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.947; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.998; Smooth: 0.994
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd1b0aa1
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.2 — NAD(P)-binding Rossmann-fold domains
超家族 Superfamily superfamilyc.2.1 — NAD(P)-binding Rossmann-fold domains
家族 Family familyc.2.1.7 — Aminoacid dehydrogenase-like, C-terminal domain
结构域编号 domain_idd1b0aa2
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.58 — Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain
超家族 Superfamily superfamilyc.58.1 — Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain
家族 Family familyc.58.1.2 — Tetrahydrofolate dehydrogenase/cyclohydrolase

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id1b0aA01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily720 — NAD(P)-binding Rossmann-like Domain
结构域编号 domain_id1b0aA02
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10860 — Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)