← 返回搜索
1bbl

THREE-DIMENSIONAL SOLUTION STRUCTURE OF THE E3-BINDING DOMAIN OF THE DIHYDROLIPOAMIDE SUCCINYLTRANSFERASE CORE FROM THE 2-OXOGLUTARATE DEHYDROGENASE MULTIENZYME COMPLEX OF ESCHERICHIA COLI

Method: SOLUTION NMR Dmax: 35.8 Å Quality: GOOD
▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

DIHYDROLIPOAMIDE SUCCINYLTRANSFERASE

Escherichia coli

UniProt P07016

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 103–152 未记录 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1BBL Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1BAL THREE-DIMENSIONAL SOLUTION STRUCTURE OF THE E3-BINDING DOMAIN OF THE DIHYDROLIPOAMIDE SUCCINYLTRANSFERASE CORE FROM THE 2-OXOGLUTARATE DEHYDROGENASE MULTIENZYME COMPLEX OF (ESCHERICHIA COLI) 提交 1992-02-20 当前字段一致 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 103–152（50 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
1C4T CATALYTIC DOMAIN FROM TRIMERIC DIHYDROLIPOAMIDE SUCCINYLTRANSFERASE 提交 1999-09-22 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 A 173–405（233 aa） 片段：CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 172 - 404
链 B 173–405（233 aa） 片段：CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 172 - 404
链 C 173–405（233 aa） 片段：CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 172 - 404
未记录 SO4 SULFATE ION × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.5
分辨率 3.00 Å R-free 0.286
1E2O CATALYTIC DOMAIN FROM DIHYDROLIPOAMIDE SUCCINYLTRANSFERASE 提交 1998-05-26 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric
链 A 172–404（233 aa） 片段：CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 172 - 404
未记录 SO4 SULFATE ION × 24 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1.2M AMMONIUM SULFATE, 1% ETHANOL, 50 MM POTASSIUM PHOSPHATE, PH 7.0
分辨率 3.00 Å R-free 0.249
1PMR LIPOYL DOMAIN FROM THE DIHYDROLIPOYL SUCCINYLTRANSFERASE COMPONENT OF THE 2-OXOGLUTARATE DEHYDROGENASE MULTIENZYME COMPLEX OF ESCHERICHIA COLI, NMR, 25 STRUCTURES 提交 1997-07-24 构建体不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–80（80 aa） 片段：LIPOYL DOMAIN
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
1SCZ Improved structural model for the catalytic domain of E.coli dihydrolipoamide succinyltransferase 提交 2004-02-12 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric
链 A 172–404（233 aa） 片段：catalytic domain, residues 172-404
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；295 K；5% PEG 4000,0.05M Hepes, 0.2M Ammonium acetate, 0.15M Magnesium acetate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
分辨率 2.20 Å R-free 0.234
2BTG peripheral-subunit binding domains from mesophilic,thermophilic, and hyperthermophilic bacteria fold by ultrafast, apparently two-state transitions 提交 2005-05-31 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 108–152（45 aa） 片段：RESIDUES 108-152
突变：YES 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.5；298 K
NMR样品组成 50 MM POTASSIUM PHOSPHATE, 10% D2O
分辨率未提供
2BTH Peripheral-subunit binding domains from mesophilic, thermophilic, and hyperthermophilic bacteria fold by ultrafast, apparently two-state transitions 提交 2005-05-31 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 108–152（45 aa） 片段：RESIDUES 108-152
突变：YES 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.5；298 K
NMR样品组成 50 MM POTASSIUM PHOSPHATE, 10% D2
分辨率未提供

共 7 个其他 PDB 条目、7 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ODO2_ECOLI
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 2–51； UniProt 103–152

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1bbl

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1bbl
下载 Download
▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1bbl
沉积日期 deposition_date1992-02-20
结构标题 titleTHREE-DIMENSIONAL SOLUTION STRUCTURE OF THE E3-BINDING DOMAIN OF THE DIHYDROLIPOAMIDE SUCCINYLTRANSFERASE CORE FROM THE 2-OXOGLUTARATE DEHYDROGENASE MULTIENZYME COMPLEX OF ESCHERICHIA COLI
关键词 keywordsGLYCOLYSIS; GLYCOLYSIS
实验方法 methodSOLUTION NMR
▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier11.44 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron9.79 Å
零角强度 I(0) i0469619.00
分子量 molecular_weight3979.0 kDa
排除体积 excluded_volume4959 ų
包络体积 envelope_volume6174 ų
水化壳体积 shell_volume5895 ų
包络直径 envelope_diameter32.7 Å
壳层 Rg shell_rg14.28 Å
包络 Rg envelope_rg9.98 Å
形状 Rg shape_rg9.77 Å
总 Rg total_rg11.40 Å
总原子数 total_atoms573
残基数 n_residues37
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax35.8 Å
Rg (实空间) rg_real11.36 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.21 Å
I(0) (实空间) i0_real4.6960e+05
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error4.7240e+03
Rg (倒空间) rg_reciprocal11.37 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal469600.0000
解质量估计 total_estimate0.8929
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary34.8 Å
偏度 Skewness skewness0.031
峰度 Kurtosis kurtosis-0.337
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha52690.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.879; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.993; Smooth: 0.973
▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1bbla_
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.9 — Peripheral subunit-binding domain of 2-oxo acid dehydrogenase complex
超家族 Superfamily superfamilya.9.1 — Peripheral subunit-binding domain of 2-oxo acid dehydrogenase complex
家族 Family familya.9.1.1 — Peripheral subunit-binding domain of 2-oxo acid dehydrogenase complex
▶

8. 引用文献 (1)

▶

9. 文件与曲线 (10)