1bsh

SOLUTION STRUCTURE OF THE EPSILON SUBUNIT OF THE F1-ATPSYNTHASE FROM ESCHERICHIA COLI AND ORIENTATION OF THE SUBUNIT RELATIVE TO THE BETA SUBUNITS OF THE COMPLEX

Method: SOLUTION NMR Dmax: 55.9 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PROTEIN (EPSILON SUBUNIT)

Escherichia coli

UniProt P0A6E6

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–138 未记录 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件:pH 7.4;295 K;离子强度(mmCIF原始值)0.03;压力 10000 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 3 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ATPE_ECOLI
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–138; UniProt 1–138

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1bsh

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1bsh
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1bsh
沉积日期 deposition_date1998-08-27
结构标题 titleSOLUTION STRUCTURE OF THE EPSILON SUBUNIT OF THE F1-ATPSYNTHASE FROM ESCHERICHIA COLI AND ORIENTATION OF THE SUBUNIT RELATIVE TO THE BETA SUBUNITS OF THE COMPLEX
关键词 keywordsATPSYNTHASE, F1-ATPASE, EPSILON SUBUNIT, NMR SPECTROSCOPY, HYDROLASE; HYDROLASE
实验方法 methodSOLUTION NMR

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier16.63
回转半径 Rg (电子) rg_electron16.29
零角强度 I(0) i02790700000.00
分子量 molecular_weight447930.0 kDa
排除体积 excluded_volume560380 ų
包络体积 envelope_volume41436 ų
水化壳体积 shell_volume18751 ų
包络直径 envelope_diameter62.8
壳层 Rg shell_rg25.05
包络 Rg envelope_rg19.12
形状 Rg shape_rg16.30
总 Rg total_rg16.37
总原子数 total_atoms63180
残基数 n_residues4140
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax55.9
Rg (实空间) rg_real16.68
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.46
I(0) (实空间) i0_real2.7910e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.8510e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal16.68
I(0) (倒空间) i0_reciprocal2791000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8005
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary18.9
偏度 Skewness skewness0.407
峰度 Kurtosis kurtosis-0.265
角度范围 angular_range— – 0.4800 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha500000.0000
实空间数据点数 n_real_points78
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.815; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.957; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd1bsha1
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.2 — Long alpha-hairpin
超家族 Superfamily superfamilya.2.10 — Epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain
家族 Family familya.2.10.1 — Epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain
结构域编号 domain_idd1bsha2
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.93 — Epsilon subunit of F1F0-ATP synthase N-terminal domain
超家族 Superfamily superfamilyb.93.1 — Epsilon subunit of F1F0-ATP synthase N-terminal domain
家族 Family familyb.93.1.1 — Epsilon subunit of F1F0-ATP synthase N-terminal domain

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id1bshA01
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture60 — Sandwich
拓扑 Topology topology15 — ATP Synthase; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal
结构域编号 domain_id1bshA02
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology5 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily440 — ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain

8. 引用文献 (2)

9. 文件与曲线 (10)