← 返回搜索
1c81

MICHAELIS COMPLEX OF FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 59.5 Å Quality: REASONABLE
▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE

Rattus norvegicus

UniProt P07953

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 251–440 未记录 FDQ 2,5-anhydro-1-deoxy-1-phosphono-6-O-phosphono-D-glucitol × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：EVAPORATION；pH 7.25；293 K；PEG 4000, sodium chloride, Hepes, pH 7.25, EVAPORATION, temperature 293.0K 分辨率 2.50 Å R-free 0.287

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1C81 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1C7Z REGULATORY COMPLEX OF FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE 提交 2000-04-03 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 251–440（190 aa）
链 B 251–440（190 aa）
未记录 PO4 PHOSPHATE ION × 2 G3H GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 7.25；293 K；PEG 4000, sodium chloride, Hepes, pH 7.25, EVAPORATION, temperature 293.0K
分辨率 2.60 Å R-free 0.253
1C80 REGULATORY COMPLEX OF FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE 提交 2000-04-03 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 251–440（190 aa）
链 B 251–440（190 aa）
未记录 PO4 PHOSPHATE ION × 2 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 7.25；293 K；PEG 4000, sodium chloride, Hepes, pH 7.25, EVAPORATION, temperature 293.0K
分辨率 2.20 Å R-free 0.265
1FBT THE BISPHOSPHATASE DOMAIN OF THE BIFUNCTIONAL RAT LIVER 6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE 提交 1996-03-08 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 251–440（190 aa）
链 B 251–440（190 aa）
突变：30 AMINO ACIDS DELETED FROM THE C-TERMINAL 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：30 AMINO ACIDS DELETED FROM THE C-TERMINAL 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） PO4 PHOSPHATE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.00 Å R-free 0.278
1TIP THE BISPHOSPHATASE DOMAIN OF THE BIFUNCTIONAL RAT LIVER 6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE 提交 1997-05-28 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 251–440（190 aa）
链 B 251–440（190 aa）
突变：30 C-TERMINAL AMINO ACIDS DELETED 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：30 C-TERMINAL AMINO ACIDS DELETED 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） F6P 6-O-phosphono-beta-D-fructofuranose × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 A CATALYTIC PHOSPHOSENZYME INTERMEDIATE STATE OF THE BISPHOSPHATASE WAS PREPARED BY SOAKING OF THE NATIVE CRYSTAL OF THE PROTEIN AND TRAPPED USING THE CRYOGENIC DEVICE. A 2.2 ANGSTROM RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF THE INTERMEDIATE WAS DETERMINED. A PHOSPHORYLATED CATALYTIC HISTIDINE WAS VISUALIZED ALONG WITH THE FIRST PRODUCT, FRUCTOSE-6 - PHOSPHATE, AND THE CATALYTIC WATER, SHOWING THE COMPREHENSIVE GEOMETRY OF A TRIGONAL BI-PYRAMIDAL STRUCTURE.
分辨率 2.20 Å R-free 0.286

共 4 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 F261_RAT
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 2–191； UniProt 251–440

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1c81

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1c81
下载 Download
▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1c81
沉积日期 deposition_date2000-04-03
结构标题 titleMICHAELIS COMPLEX OF FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE
关键词 keywordsRossmann fold, HYDROLASE; HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier17.63 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron16.60 Å
零角强度 I(0) i09472390.00
分子量 molecular_weight22455.0 kDa
排除体积 excluded_volume27939 ų
包络体积 envelope_volume31651 ų
水化壳体积 shell_volume16019 ų
包络直径 envelope_diameter57.7 Å
壳层 Rg shell_rg22.61 Å
包络 Rg envelope_rg16.91 Å
形状 Rg shape_rg16.63 Å
总 Rg total_rg17.46 Å
总原子数 total_atoms1573
残基数 n_residues191
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax59.5 Å
Rg (实空间) rg_real17.56 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.25 Å
I(0) (实空间) i0_real9.4720e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.0670e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal17.57 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal9472000.0000
解质量估计 total_estimate0.7112
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary21.4 Å
偏度 Skewness skewness0.259
峰度 Kurtosis kurtosis-0.308
角度范围 angular_range— – 0.4500 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0001
最高正则化参数 α highest_alpha2224000.0000
实空间数据点数 n_real_points76
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.792; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.291; Positv: 1.000; Valcen: 0.993; Smooth: 1.000
▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1c81a_
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.60 — Phosphoglycerate mutase-like
超家族 Superfamily superfamilyc.60.1 — Phosphoglycerate mutase-like
家族 Family familyc.60.1.4 — 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase, phosphatase domain

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1c81A00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily1240 — Phosphoglycerate mutase-like
▶

8. 引用文献 (2)

▶

9. 文件与曲线 (10)