1cxv

STRUCTURE OF RECOMBINANT MOUSE COLLAGENASE-3 (MMP-13)

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 69.7 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PROTEIN (COLLAGENASE-3)

物种未注明

UniProt P33435

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 105–268 片段:CATALYTIC DOMAIN ZN ZINC ION × 2 CA CALCIUM ION × 2 CBP 2-{4-[4-(4-CHLORO-PHENOXY)-BENZENESULFONYL]-TETRAHYDRO-PYRAN-4-YL}-N-HYDROXY-ACETAMIDE × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率 2.00 Å R-free 0.234
2 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 105–268 片段:CATALYTIC DOMAIN ZN ZINC ION × 2 CA CALCIUM ION × 2 CBP 2-{4-[4-(4-CHLORO-PHENOXY)-BENZENESULFONYL]-TETRAHYDRO-PYRAN-4-YL}-N-HYDROXY-ACETAMIDE × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率 2.00 Å R-free 0.234

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 MMP13_MOUSE
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–164; UniProt 105–268 作者链 B; PDB构建体 1–164; UniProt 105–268

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1cxv

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1cxv
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1cxv
沉积日期 deposition_date1999-08-30
结构标题 titleSTRUCTURE OF RECOMBINANT MOUSE COLLAGENASE-3 (MMP-13)
关键词 keywordsMETALLOPROTEASE, GLYCOPROTEIN, COLLAGEN DEGRADATION, HYDROLASE; HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier21.94
回转半径 Rg (电子) rg_electron21.24
零角强度 I(0) i023543700.00
分子量 molecular_weight37438.0 kDa
排除体积 excluded_volume46669 ų
包络体积 envelope_volume53828 ų
水化壳体积 shell_volume21376 ų
包络直径 envelope_diameter70.5
壳层 Rg shell_rg27.37
包络 Rg envelope_rg21.32
形状 Rg shape_rg21.21
总 Rg total_rg22.10
总原子数 total_atoms2632
残基数 n_residues320
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax69.7
Rg (实空间) rg_real21.91
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.41
I(0) (实空间) i0_real2.3540e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.1710e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal21.92
I(0) (倒空间) i0_reciprocal23540000.0000
解质量估计 total_estimate0.9013
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary23.9
偏度 Skewness skewness0.307
峰度 Kurtosis kurtosis-0.465
角度范围 angular_range— – 0.3600 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha4871000.0000
实空间数据点数 n_real_points68
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.908; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.990; Smooth: 0.999

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd1cxva_
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.92 — Zincin-like
超家族 Superfamily superfamilyd.92.1 — Metalloproteases ('zincins'), catalytic domain
家族 Family familyd.92.1.11 — Matrix metalloproteases, catalytic domain
结构域编号 domain_idd1cxvb_
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.92 — Zincin-like
超家族 Superfamily superfamilyd.92.1 — Metalloproteases ('zincins'), catalytic domain
家族 Family familyd.92.1.11 — Matrix metalloproteases, catalytic domain

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id1cxvA00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology390 — Collagenase (Catalytic Domain)
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Collagenase (Catalytic Domain)
结构域编号 domain_id1cxvB00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology390 — Collagenase (Catalytic Domain)
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Collagenase (Catalytic Domain)

8. 引用文献 (3)

9. 文件与曲线 (10)