1deo

RHAMNOGALACTURONAN ACETYLESTERASE FROM ASPERGILLUS ACULEATUS AT 1.55 A RESOLUTION WITH SO4 IN THE ACTIVE SITE

Method: X-RAY DIFFRACTION

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

当前条目没有可用的 UniProt 蛋白身份。

七张关系表仍保留该条目的 assembly 与组成信息,但缺少统一蛋白身份时,不能可靠建立跨 PDB 的同蛋白链接。

当前条目的 assembly 组成

Assembly 物理组成 蛋白状态 蛋白 / DNA / RNA / 其他聚合物 数据核对
1 其他组合 单体 1 / 0 / 0 / 1 与蛋白数一致

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1deo
沉积日期 deposition_date1999-11-15
结构标题 titleRHAMNOGALACTURONAN ACETYLESTERASE FROM ASPERGILLUS ACULEATUS AT 1.55 A RESOLUTION WITH SO4 IN THE ACTIVE SITE
关键词 keywordsSGNH HYDROLASE, HYDROLASE; HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles

页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。

1deo__assembly_1__model_1

Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)

下载该曲线 .dat

1deo__assembly_1__model_1 | I(q)

10-2 10-1 105 106 107 q (1/Angstrom) I(q)
100 个绘图点;横轴和纵轴均采用对数尺度。

1deo__assembly_1__model_1 | P(r) · Pending

新版 assembly/model P(r) 尚未计算 此处仅保留位置,不展示旧数据 r (Angstrom) P(r)
P(r) 将按相同 assembly/model 分别计算和展示。
Rg(Guinier)18.63 Å
Rg(电子密度)17.72 Å
总 Rg18.80 Å
原子数2286
残基数233
排除体积32083 ų
最大 q0.500 Å⁻¹
Assembly Model 结构单元 聚集说明 状态 CRYSOL 操作
1 1 1deo__assembly_1__model_1 monomeric (1) 成功 4.1.3-1-20251215 (887e7ef) 查看 下载

4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment

5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

6. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1deoa_
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.23 — Flavodoxin-like
超家族 Superfamily superfamilyc.23.10 — SGNH hydrolase
家族 Family familyc.23.10.4 — Rhamnogalacturonan acetylesterase

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1deoA00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily1110 — SGNH hydrolase

7. 引用文献 (3)