SAXSdb — 1dtd

▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

CARBOXYPEPTIDASE A2

物种未注明

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 116–417	未记录	METALLOCARBOXYPEPTIDASE INHIBITOR × 1 （P81511） ZN ZINC ION × 1 GLU GLUTAMIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION；pH 7.5；298 K；ammonium phosphate, sodium citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298.0K	分辨率 1.65 Å R-free 0.234

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1DTD	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1AYE HUMAN PROCARBOXYPEPTIDASE A2 提交 1997-11-03	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 17–417（401 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；pH 8.0	分辨率 1.80 Å R-free 0.222
1O6X NMR solution structure of the activation domain of human procarboxypeptidase A2 提交 2002-10-17	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 17–94（78 aa）片段：ACTIVATION DOMAIN, RESIDUES 17-94	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50MM PHOSPHATE	分辨率未提供

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	CBPA2_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–303； UniProt 116–417

METALLOCARBOXYPEPTIDASE INHIBITOR

物种未注明

UniProt P81511

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 20–80	未记录	CARBOXYPEPTIDASE A2 × 1 （P48052） ZN ZINC ION × 1 GLU GLUTAMIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION；pH 7.5；298 K；ammonium phosphate, sodium citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 298.0K	分辨率 1.65 Å R-free 0.234

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1DTD	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1DTV NMR STRUCTURE OF THE LEECH CARBOXYPEPTIDASE INHIBITOR (LCI) 提交 2000-01-13	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 15–81（67 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）20mM Tris；压力 ambient NMR样品组成 1 mM in 20 mM phosphate buffer, pH 6.5 \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
1ZFI Solution structure of the leech carboxypeptidase inhibitor 提交 2005-04-20	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 16–81（66 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 3.5；300 K；离子强度（mmCIF原始值）20mM phosphate buffer；压力 ambient NMR样品组成 1mM 15N-labeled leech carboxypeptidase inhibitor; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1mM 15N-labeled leech carboxypeptidase inhibitor; 100% D2O \| 100% D2O	分辨率未提供
1ZFL Solution structure of III-A, the major intermediate in the oxidative folding of leech carboxypeptidase inhibitor 提交 2005-04-20	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 16–81（66 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 3.5；300 K；离子强度（mmCIF原始值）20mM phosphate buffer；压力 ambient NMR样品组成 1mM 15N-labeled III-A intermediate; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1mM 15N-labeled III-A intermediate; 100% D2O \| 100% D2O	分辨率未提供
2ABZ Crystal structure of C19A/C43A mutant of leech carboxypeptidase inhibitor in complex with bovine carboxypeptidase A 提交 2005-07-18	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 C 16–81（66 aa）链 D 16–81（66 aa）链 E 16–81（66 aa）链 F 16–81（66 aa）	突变：C19A/C43A 突变：C19A/C43A 突变：C19A/C43A 突变：C19A/C43A	ZN ZINC ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；1.5M Lithium Sulfate monohydrate, 100mM Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K	分辨率 2.16 Å R-free 0.234

共 4 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	MCPI_HIRME
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 B； PDB构建体 1–61； UniProt 20–80

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1dtd
沉积日期 deposition_date	2000-01-12
结构标题 title	CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN THE LEECH CARBOXYPEPTIDASE INHIBITOR AND THE HUMAN CARBOXYPEPTIDASE A2 (LCI-CPA2)
关键词 keywords	Carboxypeptidase A2, Leech Carboxypeptidase Inhibitor, HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX; HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	21.13 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	20.03 Å
零角强度 I(0) i0	28116500.00
分子量 molecular_weight	40551.0 kDa
排除体积 excluded_volume	50513 Å³
包络体积 envelope_volume	56432 Å³
水化壳体积 shell_volume	23283 Å³
包络直径 envelope_diameter	72.2 Å
壳层 Rg shell_rg	27.23 Å
包络 Rg envelope_rg	20.34 Å
形状 Rg shape_rg	20.01 Å
总 Rg total_rg	20.96 Å
总原子数 total_atoms	2854
残基数 n_residues	364
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	71.8 Å
Rg (实空间) rg_real	21.05 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.46 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.8120e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	3.6910e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	21.07 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	28120000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8593
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	27.5 Å
偏度 Skewness skewness	0.310
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.106
角度范围 angular_range	— – 0.3750 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	12430000.0000
实空间数据点数 n_real_points	69
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.738; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.997; Smooth: 0.958

▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	CARBOXYPEPTIDASE A2
分子量 formula_weight	33660.9 kDa
EC 编号 ec_number	3.4.15.1
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	3085

FNFGAYHTLEEISQEMDNLVAEHPGLVSKVNIGSSFENRPMNVLKFSTGGDKPAIWLDAGIHAREWVTQATALWTANKIVSDYGKDPSITSILDALDIFLLPVTNPDGYVFSQTKNRMWRKTRSKVSAGSLCVGVDPNRNWDAGFGGPGASSNPCSDSYHGPSANSEVEVKSIVDFIKSHGKVKAFIILHSYSQLLMFPYGYKCTKLDDFDELSEVAQKAAQSLSRLHGTKYKVGPICSVIYQASGGSIDWSYDYGIKYSFAFELRDTGRYGFLLPARQILPTAEETWLGLKAIMEHVRDHPY

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	METALLOCARBOXYPEPTIDASE INHIBITOR
分子量 formula_weight	6787.6 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B

DESFLCYQPDQVCCFICRGAAPLPSEGECNPHPTAPWCREGAVEWVPYSTGQCRTTCIPYV

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	ZINC ION
分子量 formula_weight	65.4 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 4 Entity 4 non-polymer

描述 description	GLUTAMIC ACID
分子量 formula_weight	147.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 5 Entity 5 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	231

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d1dtda_
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.56 — Phosphorylase/hydrolase-like
超家族 Superfamily superfamily	c.56.5 — Zn-dependent exopeptidases
家族 Family family	c.56.5.1 — Pancreatic carboxypeptidases

结构域编号 domain_id	d1dtdb_
类 Class class	g — Small proteins
折叠类型 Fold fold	g.30 — Carboxypeptidase inhibitor
超家族 Superfamily superfamily	g.30.1 — Carboxypeptidase inhibitor
家族 Family family	g.30.1.1 — Carboxypeptidase inhibitor

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	1dtdA00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	630 — Aminopeptidase
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Zn peptidases

结构域编号 domain_id	1dtdB00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	1040 — Carboxypeptidase Inhibitor; Chain A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Carboxypeptidase inhibitor

▶

8. 引用文献 (1)

▶

晶胞边长 a length_a	80.439 Å
晶胞边长 b length_b	80.439 Å
晶胞边长 c length_c	114.464 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	120.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	6

空间群 space_group	P 32 2 1
空间群编号 int_tables_number	154
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.650 Å
最低分辨率 resolution_low	12.000 Å
R 因子 r_factor	0.1870
R_work r_work	0.1870
R_free r_free	0.2340

fit	/app/data/saxs_computation/dt/1dtd/1dtd.fit
pddf	/app/data/pr_computation/dt/1dtd/1dtd.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/dt/1dtd/1dtd.dat

CRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN THE LEECH CARBOXYPEPTIDASE INHIBITOR AND THE HUMAN CARBOXYPEPTIDASE A2 (LCI-CPA2)

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

CARBOXYPEPTIDASE A2

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

METALLOCARBOXYPEPTIDASE INHIBITOR

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

实体 3 Entity 3 non-polymer

实体 4 Entity 4 non-polymer

实体 5 Entity 5 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

CATH v4.4 (2 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)