1dv0

Refined NMR solution structure of the C-terminal UBA domain of the human homologue of RAD23A (HHR23A)

Method: SOLUTION NMR Dmax: 29.4 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

DNA REPAIR PROTEIN HHR23A

Homo sapiens

UniProt P54725

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 319–363 片段:UBA DOMAIN (C-TERMINAL DOMAIN) 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件:pH 6.5;300 K;离子强度(mmCIF原始值)50mM sodium phosphate, 100mM sodium chloride;压力 ambient NMR样品组成:1mM Uba-domain, chemically synthesized; 50mM potassium phosphate pH 6.5; 90% H2O, 10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成:2mM Uba-domain, expressed in E.coli, 50mM sodium phosphate, 100mM sodium chloride, 95% H2O, 5% D2O | 95% H2O/5% D2O NMR样品组成:2mM Uba-domain, U-15N, 50mM sodium phosphate, 100mM sodium chloride, 95% H2O, 5% D2O | 95% H2O/5% D2O NMR样品组成:2mM Uba-domain, U-15N,13C, 50mM sodium phosphate, 100mM sodium chloride, 95% H2O, 5% D2O | 95% H2O/5% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 16 个其他 PDB 条目、19 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RD23A_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 3–47; UniProt 319–363

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1dv0

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1dv0
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1dv0
沉积日期 deposition_date2000-01-19
结构标题 titleRefined NMR solution structure of the C-terminal UBA domain of the human homologue of RAD23A (HHR23A)
关键词 keywordsHelical bundle, DNA BINDING PROTEIN; DNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodSOLUTION NMR

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier10.99
回转半径 Rg (电子) rg_electron10.50
零角强度 I(0) i0121879000.00
分子量 molecular_weight92569.0 kDa
排除体积 excluded_volume115630 ų
包络体积 envelope_volume16619 ų
水化壳体积 shell_volume10377 ų
包络直径 envelope_diameter47.3
壳层 Rg shell_rg19.47
包络 Rg envelope_rg15.13
形状 Rg shape_rg10.50
总 Rg total_rg10.85
总原子数 total_atoms12780
残基数 n_residues810
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax29.4
Rg (实空间) rg_real10.40
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.04
I(0) (实空间) i0_real1.1650e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error8.7120e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal11.07
I(0) (倒空间) i0_reciprocal121900000.0000
解质量估计 total_estimate0.6592
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary13.8
偏度 Skewness skewness0.230
峰度 Kurtosis kurtosis-0.147
角度范围 angular_range— – 0.5000 −1
当前正则化参数 α current_alpha4.5530
最高正则化参数 α highest_alpha37870.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.001; Oscil: 0.886; Stabil: 0.973; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.995; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1dv0a_
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.5 — RuvA C-terminal domain-like
超家族 Superfamily superfamilya.5.2 — UBA-like
家族 Family familya.5.2.1 — UBA domain

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1dv0A00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology8 — Helicase, Ruva Protein; domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Ubiquitin-associated (UBA) domain

8. 引用文献 (2)

9. 文件与曲线 (10)