1e3h

SeMet derivative of Streptomyces antibioticus PNPase/GPSI enzyme

Method: X-RAY DIFFRACTION

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

GUANOSINE PENTAPHOSPHATE SYNTHETASE

STREPTOMYCES ANTIBIOTICUS

UniProt Q53597

当前结构中的状态

Assembly 物理组成 蛋白状态 分子拷贝数 共同组分 数据核对
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 3 SULFATE ION × 27 water × 3 与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q53597
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 18–757; UniProt 1–740

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1e3h
沉积日期 deposition_date2000-06-15
结构标题 titleSeMet derivative of Streptomyces antibioticus PNPase/GPSI enzyme
关键词 keywordsPOLYRIBONUCLEOTIDE TRANSFERASE, ATP:GTP DIPHOSPHOTRANSFERASE, RNA PROCESSING, RNA DEGRADATION; POLYRIBONUCLEOTIDE TRANSFERASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles

页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。

1e3h__assembly_1__model_1

Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)

下载该曲线 .dat

1e3h__assembly_1__model_1 | I(q)

10-2 10-1 106 107 108 q (1/Angstrom) I(q)
100 个绘图点;横轴和纵轴均采用对数尺度。

1e3h__assembly_1__model_1 | P(r) · Pending

新版 assembly/model P(r) 尚未计算 此处仅保留位置,不展示旧数据 r (Angstrom) P(r)
P(r) 将按相同 assembly/model 分别计算和展示。
Rg(Guinier)37.16 Å
Rg(电子密度)36.50 Å
总 Rg36.90 Å
原子数13641
残基数1755
排除体积242650 ų
最大 q0.500 Å⁻¹
Assembly Model 结构单元 聚集说明 状态 CRYSOL 操作
1 1 1e3h__assembly_1__model_1 trimeric (3) 成功 4.1.3-1-20251215 (887e7ef) 查看 下载

4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment

5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

6. 折叠分类 (SCOP + CATH) 9 domains

SCOP 2.08 (6 domains)

结构域编号 domain_idd1e3ha1
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.4 — DNA/RNA-binding 3-helical bundle
超家族 Superfamily superfamilya.4.9 — Polynucleotide phosphorylase/guanosine pentaphosphate synthase (PNPase/GPSI), domain 3
家族 Family familya.4.9.1 — Polynucleotide phosphorylase/guanosine pentaphosphate synthase (PNPase/GPSI), domain 3
结构域编号 domain_idd1e3ha2
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.14 — Ribosomal protein S5 domain 2-like
超家族 Superfamily superfamilyd.14.1 — Ribosomal protein S5 domain 2-like
家族 Family familyd.14.1.4 — Ribonuclease PH domain 1-like
结构域编号 domain_idd1e3ha3
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.14 — Ribosomal protein S5 domain 2-like
超家族 Superfamily superfamilyd.14.1 — Ribosomal protein S5 domain 2-like
家族 Family familyd.14.1.4 — Ribonuclease PH domain 1-like
结构域编号 domain_idd1e3ha4
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.52 — Alpha-lytic protease prodomain-like
超家族 Superfamily superfamilyd.52.3 — Prokaryotic type KH domain (KH-domain type II)
家族 Family familyd.52.3.1 — Prokaryotic type KH domain (KH-domain type II)
结构域编号 domain_idd1e3ha5
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.101 — Ribonuclease PH domain 2-like
超家族 Superfamily superfamilyd.101.1 — Ribonuclease PH domain 2-like
家族 Family familyd.101.1.1 — Ribonuclease PH domain 2-like
结构域编号 domain_idd1e3ha6
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.101 — Ribonuclease PH domain 2-like
超家族 Superfamily superfamilyd.101.1 — Ribonuclease PH domain 2-like
家族 Family familyd.101.1.1 — Ribonuclease PH domain 2-like

CATH v4.4 (3 domains)

结构域编号 domain_id1e3hA01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology230 — Ribosomal Protein S5; domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily70 — GHMP Kinase, N-terminal domain
结构域编号 domain_id1e3hA02
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology10 — Arc Repressor Mutant, subunit A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily400 — Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain
结构域编号 domain_id1e3hA03
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology230 — Ribosomal Protein S5; domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily70 — GHMP Kinase, N-terminal domain

7. 引用文献 (1)