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1frq

FERREDOXIN:NADP+ OXIDOREDUCTASE (FERREDOXIN REDUCTASE) MUTANT E312A

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 63.8 Å Quality: EXCELLENT
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PROTEIN (FERREDOXIN:NADP+ OXIDOREDUCTASE)

Spinacia oleracea

UniProt P00455

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 56–369 突变：E312A PO4 PHOSPHATE ION × 1 SO4 SULFATE ION × 1 FAD FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 4.5；pH 4.5 分辨率 1.95 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1FRQ Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1BX0 Ferredoxin:nadp+ oxidoreductase (ferredoxin reductase) mutant e312l 提交 1998-10-10 突变/修饰不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 56–369（314 aa）
突变：E312L PO4 PHOSPHATE ION × 1 SO4 SULFATE ION × 1 FAD FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 4.5；pH 4.5
分辨率 1.90 Å
1BX1 FERREDOXIN:NADP+ OXIDOREDUCTASE (FERREDOXIN REDUCTASE) MUTANT E312Q 提交 1998-10-10 突变/修饰不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 56–369（314 aa）
突变：E312Q PO4 PHOSPHATE ION × 1 SO4 SULFATE ION × 1 FAD FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 4.5；pH 4.5
分辨率 1.90 Å
1FNB REFINED CRYSTAL STRUCTURE OF SPINACH FERREDOXIN REDUCTASE AT 1.7 ANGSTROMS RESOLUTION: OXIDIZED, REDUCED, AND 2'-PHOSPHO-5'-AMP BOUND STATES 提交 1995-01-05 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 56–369（314 aa）
未记录 PO4 PHOSPHATE ION × 1 SO4 SULFATE ION × 1 FAD FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 PH 4.6
分辨率 1.70 Å
1FNC REFINED CRYSTAL STRUCTURE OF SPINACH FERREDOXIN REDUCTASE AT 1.7 ANGSTROMS RESOLUTION: OXIDIZED, REDUCED, AND 2'-PHOSPHO-5'-AMP BOUND STATES 提交 1995-01-05 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 56–369（314 aa）
未记录 SO4 SULFATE ION × 1 FDA DIHYDROFLAVINE-ADENINE DINUCLEOTIDE × 1 A2P ADENOSINE-2'-5'-DIPHOSPHATE × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.00 Å
1FND REFINED CRYSTAL STRUCTURE OF SPINACH FERREDOXIN REDUCTASE AT 1.7 ANGSTROMS RESOLUTION: OXIDIZED, REDUCED, AND 2'-PHOSPHO-5'-AMP BOUND STATES 提交 1995-01-05 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 56–369（314 aa）
未记录 SO4 SULFATE ION × 1 FAD FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE × 1 A2P ADENOSINE-2'-5'-DIPHOSPHATE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 PH 4.6
分辨率 1.70 Å
1FRN THE INVOLVEMENT OF SER96 IN THE CATALYTIC MECHANISM OF FERREDOXIN-NADP+ REDUCTASE: STRUCTURE-FUNCTION RELATIONSHIP AS STUDIED BY SITE-DIRECTED MUTAGENESIS AND X-RAY CRYSTALLOGRAPHY 提交 1995-03-31 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 56–369（314 aa）
未记录 PO4 PHOSPHATE ION × 1 SO4 SULFATE ION × 1 FAD FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.00 Å

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FENR_SPIOL
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–314； UniProt 56–369

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1frq

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1frq
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1frq
沉积日期 deposition_date1998-10-10
结构标题 titleFERREDOXIN:NADP+ OXIDOREDUCTASE (FERREDOXIN REDUCTASE) MUTANT E312A
关键词 keywordsFLAVOPROTEIN, OXIDOREDUCTASE; OXIDOREDUCTASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier20.76 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron19.56 Å
零角强度 I(0) i020608800.00
分子量 molecular_weight34471.0 kDa
排除体积 excluded_volume43088 ų
包络体积 envelope_volume49950 ų
水化壳体积 shell_volume21154 ų
包络直径 envelope_diameter63.8 Å
壳层 Rg shell_rg26.29 Å
包络 Rg envelope_rg19.85 Å
形状 Rg shape_rg19.56 Å
总 Rg total_rg20.44 Å
总原子数 total_atoms2415
残基数 n_residues296
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax63.8 Å
Rg (实空间) rg_real20.66 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.32 Å
I(0) (实空间) i0_real2.0610e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.5080e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal20.68 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal20610000.0000
解质量估计 total_estimate0.9074
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary24.0 Å
偏度 Skewness skewness0.176
峰度 Kurtosis kurtosis-0.457
角度范围 angular_range— – 0.3850 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha3334000.0000
实空间数据点数 n_real_points70
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.935; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.991; Smooth: 0.996
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd1frqa1
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.43 — Reductase/isomerase/elongation factor common domain
超家族 Superfamily superfamilyb.43.4 — Riboflavin synthase domain-like
家族 Family familyb.43.4.2 — Ferredoxin reductase FAD-binding domain-like
结构域编号 domain_idd1frqa2
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.25 — Ferredoxin reductase-like, C-terminal NADP-linked domain
超家族 Superfamily superfamilyc.25.1 — Ferredoxin reductase-like, C-terminal NADP-linked domain
家族 Family familyc.25.1.1 — Reductases

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id1frqA01
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology30 — Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Translation factors
结构域编号 domain_id1frqA02
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily80 — Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)