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CRYSTAL STRUCTURE OF BOTROCETIN

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 81.7 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

BOTROCETIN ALPHA CHAIN

物种未注明

UniProt P22029

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–133 链 C； UniProt 1–133 未记录 BOTROCETIN BETA CHAIN × 2 （P22030） MG MAGNESIUM ION × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；295 K；PEG 4000, PEG 400 and MgCl2, pH 8.5. VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 295 K 分辨率 1.80 Å R-free 0.218

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1FVU Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1IJK The von Willebrand Factor mutant (I546V) A1 domain-botrocetin Complex 提交 2001-04-26 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 B 1–133（133 aa） 片段：a-subunit
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；293 K；PEG 4000, sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.60 Å R-free 0.279
1U0N The ternary von Willebrand Factor A1-glycoprotein Ibalpha-botrocetin complex 提交 2004-07-13 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 B 1–133（133 aa） 片段：Alpha chain
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；277 K；Sodium citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
分辨率 2.95 Å R-free 0.276
1U0O The mouse von Willebrand Factor A1-botrocetin complex 提交 2004-07-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 A 1–133（133 aa） 片段：Alpha chain
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；PEG 5000 MME, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.70 Å R-free 0.288

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 BOTA_BOTJA
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–133； UniProt 1–133 作者链 C； PDB构建体 1–133； UniProt 1–133

BOTROCETIN BETA CHAIN

物种未注明

UniProt P22030

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 1–125 链 D； UniProt 1–125 未记录 BOTROCETIN ALPHA CHAIN × 2 （P22029） MG MAGNESIUM ION × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；295 K；PEG 4000, PEG 400 and MgCl2, pH 8.5. VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 295 K 分辨率 1.80 Å R-free 0.218

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1FVU Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1IJK The von Willebrand Factor mutant (I546V) A1 domain-botrocetin Complex 提交 2001-04-26 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 C 1–125（125 aa） 片段：b-subunit
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.6；293 K；PEG 4000, sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.60 Å R-free 0.279
1U0N The ternary von Willebrand Factor A1-glycoprotein Ibalpha-botrocetin complex 提交 2004-07-13 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 1–125（125 aa） 片段：Beta chain
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；277 K；Sodium citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
分辨率 2.95 Å R-free 0.276
1U0O The mouse von Willebrand Factor A1-botrocetin complex 提交 2004-07-14 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 B 1–125（125 aa） 片段：Beta chain
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；PEG 5000 MME, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.70 Å R-free 0.288

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 BOTB_BOTJA
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B； PDB构建体 1–125； UniProt 1–125 作者链 D； PDB构建体 1–125； UniProt 1–125

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1fvu

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1fvu
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1fvu
沉积日期 deposition_date2000-09-20
结构标题 titleCRYSTAL STRUCTURE OF BOTROCETIN
关键词 keywordsVON WILLBRAND FACTOR MODULATOR, C-TYPE LECTIN, METAL-BINDING, LOOP EXCHANGED DIMER, TOXIN; TOXIN
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier25.69 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron24.28 Å
零角强度 I(0) i059130300.00
分子量 molecular_weight59140.0 kDa
排除体积 excluded_volume73395 ų
包络体积 envelope_volume86681 ų
水化壳体积 shell_volume29689 ų
包络直径 envelope_diameter85.1 Å
壳层 Rg shell_rg31.69 Å
包络 Rg envelope_rg24.43 Å
形状 Rg shape_rg24.26 Å
总 Rg total_rg25.13 Å
总原子数 total_atoms4162
残基数 n_residues508
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax81.7 Å
Rg (实空间) rg_real25.54 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.47 Å
I(0) (实空间) i0_real5.9130e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error8.2070e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal25.59 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal59130000.0000
解质量估计 total_estimate0.8994
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary80.3 Å
偏度 Skewness skewness0.065
峰度 Kurtosis kurtosis-0.603
角度范围 angular_range— – 0.3100 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha20440000.0000
实空间数据点数 n_real_points63
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.900; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.997; Smooth: 0.991
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 8 domains

SCOP 2.08 (4 domains)

结构域编号 domain_idd1fvua_
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.169 — C-type lectin-like
超家族 Superfamily superfamilyd.169.1 — C-type lectin-like
家族 Family familyd.169.1.1 — C-type lectin domain
结构域编号 domain_idd1fvub_
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.169 — C-type lectin-like
超家族 Superfamily superfamilyd.169.1 — C-type lectin-like
家族 Family familyd.169.1.1 — C-type lectin domain
结构域编号 domain_idd1fvuc_
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.169 — C-type lectin-like
超家族 Superfamily superfamilyd.169.1 — C-type lectin-like
家族 Family familyd.169.1.1 — C-type lectin domain
结构域编号 domain_idd1fvud_
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.169 — C-type lectin-like
超家族 Superfamily superfamilyd.169.1 — C-type lectin-like
家族 Family familyd.169.1.1 — C-type lectin domain

CATH v4.4 (4 domains)

结构域编号 domain_id1fvuA00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture10 — Roll
拓扑 Topology topology100 — Mannose-Binding Protein A; Chain A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Mannose-Binding Protein A, subunit A
结构域编号 domain_id1fvuB00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture10 — Roll
拓扑 Topology topology100 — Mannose-Binding Protein A; Chain A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Mannose-Binding Protein A, subunit A
结构域编号 domain_id1fvuC00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture10 — Roll
拓扑 Topology topology100 — Mannose-Binding Protein A; Chain A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Mannose-Binding Protein A, subunit A
结构域编号 domain_id1fvuD00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture10 — Roll
拓扑 Topology topology100 — Mannose-Binding Protein A; Chain A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Mannose-Binding Protein A, subunit A
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)