1gbj

ALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA

Method: X-RAY DIFFRACTION D_max: 52.1 Å Quality: REASONABLE

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

ALPHA-LYTIC PROTEASE

Lysobacter enzymogenes

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 200–397	突变：M190A	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件	分辨率 2.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1GBJ	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1BOQ PRO REGION C-TERMINUS: PROTEASE ACTIVE SITE INTERACTIONS ARE CRITICAL IN CATALYZING THE FOLDING OF ALPHA-LYTIC PROTEASE 提交 1998-08-05	突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）	突变：V119I	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；pH 8.0	分辨率 2.10 Å R-free 0.236
1GBA ALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA AND GLY 216 REPLACED BY ALA 提交 1995-09-06	突变/修饰不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）	突变：M190A, G216A	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.15 Å
1GBB Alpha-lytic protease with met 190 replaced by ALA AND GLY 216 replaced by ALA complex with METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-ALANINE BORONIC ACID 提交 1995-09-06	突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	突变：M190A, G216A	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.15 Å
1GBC ALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA AND GLY 216 REPLACED BY ALA COMPLEX WITH METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-LEUCINE BORONIC ACID 提交 1995-09-06	突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	突变：M190A, G216A	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.20 Å
1GBD ALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA AND GLY 216 REPLACED BY ALA COMPLEX WITH METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-PHENYLALANINE BORONIC ACID 提交 1995-09-06	突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	突变：M190A, G216A	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.20 Å
1GBE ALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA AND GLY 216 REPLACED BY LEU 提交 1995-09-06	突变/修饰不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）	突变：M190A, G216L	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.30 Å
1GBF ALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA AND GLY 216 REPLACED BY LEU COMPLEX WITH METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-ALANINE BORONIC ACID 提交 1995-09-06	突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	突变：M190A, G216L	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.15 Å
1GBH ALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA AND GLY 216 REPLACED BY LEU COMPLEX WITH METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-LEUCINE BORONIC ACID 提交 1995-09-06	突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	突变：M190A, G216L	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.20 Å
1GBI ALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA AND GLY 216 REPLACED BY LEU COMPLEX WITH METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-PHENYLALANINE BORONIC ACID 提交 1995-09-06	突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	突变：M190A, G216L	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.30 Å
1GBK ALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA COMPLEX WITH METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-ALANINE BORONIC ACID 提交 1995-09-06	聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	突变：M190A	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.13 Å
1GBL ALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA COMPLEX WITH METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-LEUCINE BORONIC ACID 提交 1995-09-06	聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	突变：M190A	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.15 Å
1GBM ALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA COMPLEX WITH METHOXYSUCCINYL-ALA-ALA-PRO-PHENYLALANINE BORONIC ACID 提交 1995-09-06	聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	突变：M190A	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.28 Å
1P01 Serine protease mechanism. structure of an inhibitory complex oF ALPHA-LYTIC Protease and a tightly bound peptide boronic acid 提交 1989-04-24	突变/修饰不同配体/离子不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	0EG N-(tert-butoxycarbonyl)-L-alanyl-N-[(1R)-1-(dihydroxyboranyl)-2-methylpropyl]-L-prolinamide × 1 SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å
1P02 STRUCTURE ANALYSIS OF SPECIFICITY. ALPHA-LYTIC PROTEASE COMPLEXES WITH ANALOGUES OF REACTION INTERMEDIATES 提交 1989-04-24	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å
1P03 STRUCTURE ANALYSIS OF SPECIFICITY. ALPHA-LYTIC PROTEASE COMPLEXES WITH ANALOGUES OF REACTION INTERMEDIATES 提交 1989-04-24	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.15 Å
1P04 STRUCTURE ANALYSIS OF SPECIFICITY. ALPHA-LYTIC PROTEASE COMPLEXES WITH ANALOGUES OF REACTION INTERMEDIATES 提交 1989-04-24	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.55 Å
1P05 STRUCTURE ANALYSIS OF SPECIFICITY. ALPHA-LYTIC PROTEASE COMPLEXES WITH ANALOGUES OF REACTION INTERMEDIATES 提交 1989-04-24	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.10 Å
1P06 STRUCTURE ANALYSIS OF SPECIFICITY. ALPHA-LYTIC PROTEASE COMPLEXES WITH ANALOGUES OF REACTION INTERMEDIATES 提交 1989-04-24	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.34 Å
1P09 STRUCTURAL PLASTICITY AS A DETERMINANT OF ENZYME SPECIFICITY. CREATING BROADLY SPECIFIC PROTEASES 提交 1989-04-24	突变/修饰不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.20 Å
1P10 STRUCTURAL PLASTICITY AS A DETERMINANT OF ENZYME SPECIFICITY. CREATING BROADLY SPECIFIC PROTEASES 提交 1989-04-24	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.25 Å
1P11 CRYSTAL STRUCTURES OF ALPHA-LYTIC PROTEASE COMPLEXES WITH IRREVERSIBLY BOUND PHOSPHONATE ESTERS 提交 1990-10-26	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 E 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.93 Å
1P12 CRYSTAL STRUCTURES OF ALPHA-LYTIC PROTEASE COMPLEXES WITH IRREVERSIBLY BOUND PHOSPHONATE ESTERS 提交 1990-10-26	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 E 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.90 Å
1QQ4 CRYSTAL STRUCTURE OF AN ALPHA-LYTIC PROTEASE MUTANT WITH ACCELERATED FOLDING KINETICS, R102H/G134S 提交 1999-06-10	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）片段：RESIDUES 1-198	突变：R102H,G134S	SO4 SULFATE ION × 5 GOL GLYCEROL × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.14；298 K；lithium sulfate, tris-sulfate, pH 5.14, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 1.20 Å R-free 0.174
1QRW CRYSTAL STRUCTURE OF AN ALPHA-LYTIC PROTEASE MUTANT WITH ACCELERATED FOLDING KINETICS, R102H/G134S, PH 8 提交 1999-06-16	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）片段：MATURE PROTEASE DOMAIN, RESIDUES 1-198	突变：R102H,G134S	SO4 SULFATE ION × 4 GOL GLYCEROL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；298 K；LITHIUM SULFATE, TRIS-SULFATE, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 1.20 Å R-free 0.181
1QRX CRYSTAL STRUCTURE OF WILD-TYPE ALPHA-LYTIC PROTEASE AT 1.6 A, PH 5.14 提交 1999-06-16	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）片段：MATURE PROTEASE DOMAIN, RESIDUES 1-198	未记录	SO4 SULFATE ION × 3 GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.14；298 K；LITHIUM SULFATE, TRIS-SULFATE, pH 5.14, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 1.60 Å R-free 0.169
1SSX 0.83A resolution crystal structure of alpha-lytic protease at pH 8 提交 2004-03-24	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）片段：Mature protease domain (residues 200-397)	未记录	SO4 SULFATE ION × 4 GOL GLYCEROL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；298 K；1.3M lithium sulfate, 0.02M Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 0.83 Å R-free 0.099
1TAL ALPHA-LYTIC PROTEASE AT 120 K (SINGLE STRUCTURE MODEL) 提交 1996-10-30	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 3 TAM TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；pH 8.0	分辨率 1.50 Å R-free 0.192
2ALP REFINED STRUCTURE OF ALPHA-LYTIC PROTEASE AT 1.7 ANGSTROMS RESOLUTION. ANALYSIS OF HYDROGEN BONDING AND SOLVENT STRUCTURE 提交 1985-03-07	突变/修饰不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.70 Å
2H5C 0.82A resolution crystal structure of alpha-lytic protease at pH 5 提交 2006-05-25	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）片段：MATURE PROTEASE DOMAIN (RESIDUES 200-397)	未记录	SO4 SULFATE ION × 11 GOL GLYCEROL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.25；298 K；1.3M LITHIUM SULFATE, 0.02M TRIS, PH 4.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K	分辨率 0.82 Å R-free 0.093
2H5D 0.9A resolution crystal structure of alpha-lytic protease complexed with a transition state analogue, MeOSuc-Ala-Ala-Pro-Val boronic acid 提交 2006-05-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）片段：MATURE PROTEASE DOMAIN (RESIDUES 200-397)	未记录	SO4 SULFATE ION × 8 GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；298 K；1.3M LITHIUM SULFATE, 0.02M TRIS, PH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K, pH 8.00	分辨率 0.90 Å R-free 0.091
2LPR STRUCTURAL BASIS FOR BROAD SPECIFICITY IN ALPHA-LYTIC PROTEASE MUTANTS 提交 1991-08-05	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.25 Å
2PRO PRO REGION OF ALPHA-LYTIC PROTEASE 提交 1998-08-20	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 34–199（166 aa）片段：PRO REGION	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；pH 8.0	分辨率 3.00 Å R-free 0.342
2PRO PRO REGION OF ALPHA-LYTIC PROTEASE 提交 1998-08-20	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 34–199（166 aa）片段：PRO REGION	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；pH 8.0	分辨率 3.00 Å R-free 0.342
2PRO PRO REGION OF ALPHA-LYTIC PROTEASE 提交 1998-08-20	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 34–199（166 aa）片段：PRO REGION	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；pH 8.0	分辨率 3.00 Å R-free 0.342
2PRO PRO REGION OF ALPHA-LYTIC PROTEASE 提交 1998-08-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 34–199（166 aa）片段：PRO REGION 链 B 34–199（166 aa）片段：PRO REGION 链 C 34–199（166 aa）片段：PRO REGION	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；pH 8.0	分辨率 3.00 Å R-free 0.342
2ULL MULTIPLE CONFORMATION STRUCTURE OF ALPHA-LYTIC PROTEASE AT 120 K 提交 1996-11-26	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 3 TAM TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8；pH 8.0	分辨率 1.50 Å R-free 0.192
3LPR STRUCTURAL BASIS FOR BROAD SPECIFICITY IN ALPHA-LYTIC PROTEASE MUTANTS 提交 1991-08-05	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.15 Å
3M7T Crystal Structure of Alpha-Lytic Protease SB2+3 E8A/R105S Mutant 提交 2010-03-17	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）片段：MATURE PROTEASE DOMAIN (RESIDUES 1-198)	突变：E8A, R105S	GOL GLYCEROL × 1 SO4 SULFATE ION × 5	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；277 K；1.3 M lithium sulfate, 20 mM Tris sulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 1.55 Å R-free 0.202
3M7U Crystal Structure of Alpha-Lytic Protease SB1+2 R64A/E182Q Mutant 提交 2010-03-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）片段：MATURE PROTEASE DOMAIN (RESIDUES 1-198)	突变：R64A, E182Q	SO4 SULFATE ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；277 K；1.3 M lithium sulfate, 20 mM Tris sulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 1.05 Å R-free 0.164
3PRO ALPHA-LYTIC PROTEASE COMPLEXED WITH C-TERMINAL TRUNCATED PRO REGION 提交 1998-08-26	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）片段：MATURE PROTEASE 链 C 34–199（166 aa）片段：PRO REGION	突变：M158A	AES 4-(2-AMINOETHYL)BENZENESULFONYL FLUORIDE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6.25；pH 6.25	分辨率 1.80 Å R-free 0.230
3PRO ALPHA-LYTIC PROTEASE COMPLEXED WITH C-TERMINAL TRUNCATED PRO REGION 提交 1998-08-26	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 200–397（198 aa）片段：MATURE PROTEASE 链 D 34–199（166 aa）片段：PRO REGION	突变：M158A	AES 4-(2-AMINOETHYL)BENZENESULFONYL FLUORIDE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6.25；pH 6.25	分辨率 1.80 Å R-free 0.230
3QGJ 1.3A Structure of alpha-Lytic Protease Bound to Ac-AlaAlaPro-Alanal 提交 2011-01-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）片段：residues 200-397	未记录	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 3 SO4 SULFATE ION × 4 TFA trifluoroacetic acid × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.8；277 K；1.2M Li2SO4, 20mM Tris-SO4, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K	分辨率 1.30 Å R-free 0.192
3QGJ 1.3A Structure of alpha-Lytic Protease Bound to Ac-AlaAlaPro-Alanal 提交 2011-01-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 200–397（198 aa）片段：residues 200-397	未记录	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2 SO4 SULFATE ION × 3 TFA trifluoroacetic acid × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.8；277 K；1.2M Li2SO4, 20mM Tris-SO4, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K	分辨率 1.30 Å R-free 0.192
3QGJ 1.3A Structure of alpha-Lytic Protease Bound to Ac-AlaAlaPro-Alanal 提交 2011-01-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric	链 A 200–397（198 aa）片段：residues 200-397 链 C 200–397（198 aa）片段：residues 200-397	未记录	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 10 SO4 SULFATE ION × 14 TFA trifluoroacetic acid × 8	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.8；277 K；1.2M Li2SO4, 20mM Tris-SO4, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K	分辨率 1.30 Å R-free 0.192
3URC T181G mutant of alpha-Lytic Protease 提交 2011-11-22	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）	突变：T181G	SO4 SULFATE ION × 2 GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；1.3 M lithium sulfate and 20 mM Tris sulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 1.10 Å R-free 0.136
3URD T181A mutant of alpha-Lytic Protease 提交 2011-11-22	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）片段：UNP residues 200-397	突变：T132A	SO4 SULFATE ION × 5 GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；1.3 M lithium sulfate and 20 mM Tris sulfate, pH 8.0 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 1.08 Å R-free 0.142
3URE Repack mutant (T181I, W199L, Q210I) of alpha-Lytic Protease 提交 2011-11-22	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）	突变：T181I, W199L, Q210I	SO4 SULFATE ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；1.3 M lithium sulfate, 10 mM CuCl2, and 20 mM Tris sulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 1.49 Å R-free 0.170
3URE Repack mutant (T181I, W199L, Q210I) of alpha-Lytic Protease 提交 2011-11-22	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 200–397（198 aa）	突变：T181I, W199L, Q210I	SO4 SULFATE ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；1.3 M lithium sulfate, 10 mM CuCl2, and 20 mM Tris sulfate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 1.49 Å R-free 0.170
4PRO ALPHA-LYTIC PROTEASE COMPLEXED WITH PRO REGION 提交 1998-10-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）片段：CHAIN A, B, MATURE PROTEASE. CHAIN C, D, PRO REGION 链 C 34–199（166 aa）片段：CHAIN A, B, MATURE PROTEASE. CHAIN C, D, PRO REGION	突变：CHAIN A, B, M158A 突变：CHAIN A, B, M158A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6.5；pH 6.5	分辨率 2.40 Å R-free 0.238
4PRO ALPHA-LYTIC PROTEASE COMPLEXED WITH PRO REGION 提交 1998-10-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 200–397（198 aa）片段：CHAIN A, B, MATURE PROTEASE. CHAIN C, D, PRO REGION 链 D 34–199（166 aa）片段：CHAIN A, B, MATURE PROTEASE. CHAIN C, D, PRO REGION	突变：CHAIN A, B, M158A 突变：CHAIN A, B, M158A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6.5；pH 6.5	分辨率 2.40 Å R-free 0.238
5LPR STRUCTURAL BASIS FOR BROAD SPECIFICITY IN ALPHA-LYTIC PROTEASE MUTANTS 提交 1991-08-05	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.13 Å
5WOT NMR solution structure of a-lytic protease using two 4D-spectra 提交 2017-08-03	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 200–397（198 aa）片段：residues 200-397	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50；压力 1 NMR样品组成 2.0 mM [U-13C; U-15N] alpha-lytic protease protein, 92% H2O/8% D2O \| 92% H2O/8% D2O	分辨率未提供
6LPR STRUCTURAL BASIS FOR BROAD SPECIFICITY IN ALPHA-LYTIC PROTEASE MUTANTS 提交 1991-08-05	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.10 Å
7LPR STRUCTURAL BASIS FOR BROAD SPECIFICITY IN ALPHA-LYTIC PROTEASE MUTANTS 提交 1991-08-05	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.05 Å
8LPR STRUCTURAL BASIS FOR BROAD SPECIFICITY IN ALPHA-LYTIC PROTEASE MUTANTS 提交 1991-08-05	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.25 Å
9LPR STRUCTURAL BASIS FOR BROAD SPECIFICITY IN ALPHA-LYTIC PROTEASE MUTANTS 提交 1991-08-05	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 200–397（198 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.20 Å

共 48 个其他 PDB 条目、56 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	PRLA_LYSEN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–198； UniProt 200–397

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

下载 Download SAXS (.dat) P(r) (.pr.out) CIF

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1gbj
沉积日期 deposition_date	1995-09-06
结构标题 title	ALPHA-LYTIC PROTEASE WITH MET 190 REPLACED BY ALA
关键词 keywords	ACTIVE-SITE MUTATION, HYDROLASE (SERINE PROTEINASE); HYDROLASE (SERINE PROTEINASE)
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	16.14 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	15.02 Å
零角强度 I(0) i0	8640240.00
分子量 molecular_weight	20000.0 kDa
排除体积 excluded_volume	24351 Å³
包络体积 envelope_volume	26768 Å³
水化壳体积 shell_volume	14785 Å³
包络直径 envelope_diameter	51.5 Å
壳层 Rg shell_rg	21.19 Å
包络 Rg envelope_rg	15.31 Å
形状 Rg shape_rg	14.99 Å
总 Rg total_rg	16.07 Å
总原子数 total_atoms	1398
残基数 n_residues	198
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	52.1 Å
Rg (实空间) rg_real	16.01 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.21 Å
I(0) (实空间) i0_real	8.6400e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	8.3680e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal	16.02 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	8640000.0000
解质量估计 total_estimate	0.7216
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	50.8 Å
偏度 Skewness skewness	0.106
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.414
角度范围 angular_range	— – 0.4950 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	2451000.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.825; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.302; Positv: 1.000; Valcen: 0.997; Smooth: 0.999

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	ALPHA-LYTIC PROTEASE
分子量 formula_weight	19815.0 kDa
EC 编号 ec_number	3.4.21.12
突变 mutation	M190A
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	1564

ANIVGGIEYSINNASLCSVGFSVTRGATKGFVTAGHCGTVNATARIGGAVVGTFAARVFPGNDRAWVSLTSAQTLLPRVANGSSFVTVRGSTEAAVGAAVCRSGRTTGYQCGTITAKNVTANYAEGAVRGLTQGNACAGRGDSGGSWITSAGQAQGVMSGGNVQSNGNNCGIPASQRSSLFERLQPILSQYGLSLVTG

来源 Source

来源生物 organism	Lysobacter enzymogenes
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	69
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	SULFATE ION
分子量 formula_weight	96.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	2

实体 3 Entity 3 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	166

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d1gbja_
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.47 — Trypsin-like serine proteases
超家族 Superfamily superfamily	b.47.1 — Trypsin-like serine proteases
家族 Family family	b.47.1.1 — Prokaryotic proteases

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	1gbjA01
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	10 — Thrombin, subunit H
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Trypsin-like serine proteases

结构域编号 domain_id	1gbjA02
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	10 — Thrombin, subunit H
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Trypsin-like serine proteases

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8. 引用文献 (7)

;Kinetic and structural characterization of mutations of glycine 216 in alpha-lytic protease: a new target for engineering substrate specificity. ;

J.Mol.Biol. (1995)

PMID: 7500345 · DOI: 10.1006/jmbi.1995.0650 PRIMARY

Structural Basis for Broad Specificity in Alpha-Lytic Protease

Biochemistry (1991)

Structural Plasticity Broadens the Specificity of an Engineered Protease

Nature (1989)

Structural Analysis of Specificity: Alpha-Lytic Protease Complexes with Analogues of Reaction Intermediates

Biochemistry (1989)

Serine Protease Mechanism: Structure of an Inhibitory Complex of Alpha-Lytic Protease and a Tightly Bound Peptide Boronic Acid

Biochemistry (1987)

Refined Structure of Alpha-Lytic Protease at 1.7 Angstroms Resolution. Analysis of Hydrogen Bonding and Solvent Structure

J.Mol.Biol. (1985)

Molecular Structure of the Alpha-Lytic Protease from Myxobacter 495 at 2.8 Angstroms Resolution

J.Mol.Biol. (1979)

▶

晶胞边长 a length_a	66.280 Å
晶胞边长 b length_b	66.280 Å
晶胞边长 c length_c	80.010 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	120.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	6

空间群 space_group	P 32 2 1
空间群编号 int_tables_number	154
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.000 Å
最低分辨率 resolution_low	17.500 Å
R 因子 r_factor	0.1410
R_work r_work	0.1410
R_free r_free	—

fit	/app/data/saxs_computation/gb/1gbj/1gbj.fit
pddf	/app/data/pr_computation/gb/1gbj/1gbj.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/gb/1gbj/1gbj.dat