1hj6

ISOCITRATE DEHYDROGENASE S113E MUTANT COMPLEXED WITH ISOPROPYLMALATE, NADP+ AND MAGNESIUM (FLASH-COOLED)

Method: X-RAY DIFFRACTION D_max: 77.1 Å Quality: GOOD

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

ISOCITRATE DEHYDROGENASE

ESCHERICHIA COLI

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–416	突变：YES	GOL GLYCEROL × 4 IPM 3-ISOPROPYLMALIC ACID × 2 NAP NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 2 MG MAGNESIUM ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 7.3；34-44% (NH4)2SO4, 35MM NA2HPO4, 9 MM CITRIC ACID, 100 MM NACL, 0.2 MM DTT, PH 5.4	分辨率 2.00 Å R-free 0.246

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1HJ6	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1AI2 ISOCITRATE DEHYDROGENASE COMPLEXED WITH ISOCITRATE, NADP+, AND CALCIUM (FLASH-COOLED) 提交 1997-04-30	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	未记录	NAP NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 2 ICA ISOCITRATE CALCIUM COMPLEX × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.5	分辨率 1.90 Å R-free 0.215
1AI3 ORBITAL STEERING IN THE CATALYTIC POWER OF ENZYMES: SMALL STRUCTURAL CHANGES WITH LARGE CATALYTIC CONSEQUENCES 提交 1997-04-30	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	未记录	NDO NICOTINAMIDE-(6-DEAMINO-6-HYDROXY-ADENINE)-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 2 ICT ISOCITRIC ACID × 2 MG MAGNESIUM ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.5	分辨率 1.90 Å R-free 0.220
1BL5 ISOCITRATE DEHYDROGENASE FROM E. COLI SINGLE TURNOVER LAUE STRUCTURE OF RATE-LIMITED PRODUCT COMPLEX, 10 MSEC TIME RESOLUTION 提交 1998-07-23	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 3–416（414 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 2 AKG 2-OXOGLUTARIC ACID × 2 NAP NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；pH 7.5	分辨率 2.50 Å R-free 0.271
1CW1 CRYSTAL STRUCTURE OF ISOCITRATE DEHYDROGENASE MUTANT K230M BOUND TO ISOCITRATE AND MN2+ 提交 1999-08-25	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	突变：K230M	MN MANGANESE (II) ION × 2 SO4 SULFATE ION × 2 ICT ISOCITRIC ACID × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.8；298 K；AMMONIUM SULFATE, DTT, NAN3, MN-ISOCITRATE, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	分辨率 2.10 Å R-free 0.233
1CW4 CRYSTAL STRUCTURE OF K230M ISOCITRATE DEHYDROGENASE IN COMPLEX WITH ALPHA-KETOGLUTARATE 提交 1999-08-25	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	突变：K230M	MN MANGANESE (II) ION × 2 SO4 SULFATE ION × 2 AKG 2-OXOGLUTARIC ACID × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.8；298 K；AMMONIUM SULFATE, DTT, NAN3, MN-ALPHA-KETOGLUTARATE, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	分辨率 2.10 Å R-free 0.226
1CW7 LOW TEMPERATURE STRUCTURE OF WILD-TYPE IDH COMPLEXED WITH MG-ISOCITRATE 提交 1999-08-25	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 2 SO4 SULFATE ION × 2 ICT ISOCITRIC ACID × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.8；298 K；MG-ISOCITRATE, AMMONIUM SULFATE, DTT, NAN3, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	分辨率 2.60 Å R-free 0.226
1GRO REGULATORY AND CATALYTIC MECHANISMS IN ESCHERICHIA COLI ISOCITRATE DEHYDROGENASE: MULTIPLE ROLES FOR N115 提交 1995-10-12	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	突变：S113E, N115L	MG MAGNESIUM ION × 2 ICT ISOCITRIC ACID × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å
1GRP REGULATORY AND CATALYTIC MECHANISMS IN ESCHERICHIA COLI ISOCITRATE DEHYDROGENASE: MULTIPLE ROLES FOR N115 提交 1995-10-12	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	突变：N115L	MG MAGNESIUM ION × 2 ICT ISOCITRIC ACID × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å
1IDC ISOCITRATE DEHYDROGENASE FROM E.COLI (MUTANT K230M), STEADY-STATE INTERMEDIATE COMPLEX DETERMINED BY LAUE CRYSTALLOGRAPHY 提交 1995-01-18	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	突变：K230M	MG MAGNESIUM ION × 2 OXS 2-OXALOSUCCINIC ACID × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å
1IDD ISOCITRATE DEHYDROGENASE Y160F MUTANT APO ENZYME 提交 1995-01-18	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	突变：Y160F	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 DATA WAS COLLECTED FROM TWO SEPARATE CRYSTALS AND MERGED TOGETHER WITH PROTSYS. THE MERGING R VALUE GIVEN ABOVE IS CRYSTAL TO CRYSTAL. THE MERGING R VALUE FOR INDIVIDUAL CRYSTALS IS 0.064, 0.061	分辨率 2.50 Å R-free 0.246
1IDE ISOCITRATE DEHYDROGENASE Y160F MUTANT STEADY-STATE INTERMEDIATE COMPLEX (LAUE DETERMINATION) 提交 1995-01-18	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	突变：Y160F	MG MAGNESIUM ION × 2 ICT ISOCITRIC ACID × 2 NAP NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å
1IDF ISOCITRATE DEHYDROGENASE K230M MUTANT APO ENZYME 提交 1995-01-18	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	突变：K230M	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å R-free 0.262
1IKA STRUCTURE OF ISOCITRATE DEHYDROGENASE WITH ALPHA-KETOGLUTARATE AT 2.7 ANGSTROMS RESOLUTION: CONFORMATIONAL CHANGES INDUCED BY DECARBOXYLATION OF ISOCITRATE 提交 1993-06-15	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 2 AKG 2-OXOGLUTARIC ACID × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.70 Å
1ISO ISOCITRATE DEHYDROGENASE: STRUCTURE OF AN ENGINEERED NADP+--> NAD+ SPECIFICITY-REVERSAL MUTANT 提交 1996-03-01	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	突变：C201M, C332Y, K344D, Y345I, V351A, Y391K, R395S	SO4 SULFATE ION × 6 NAD NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 5.8；pH 5.8	分辨率 1.90 Å R-free 0.218
1P8F A four location model to explain the stereospecificity of proteins. 提交 2003-05-07	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）片段：Full Length	未记录	SO4 SULFATE ION × 2 MG MAGNESIUM ION × 2 ICT ISOCITRIC ACID × 2 GOL GLYCEROL × 6	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；295 K；IDH, stored in metal-free final buffer, was diluted to 25, 30, 35 and 40 mg/ml using metal-free 2X buffer; (70mM Na2HPO4 , 18 mM citric acid, 200 mM NaCl, 0.4 mM DTT, pH 5.4). and was crystallized from hanging drops using 5 l each of these IDH solutions and 5 l each of 34, 36, 38, 40, 42, and 44 % (NH4)2SO4 solutions in crystallization buffer (35mM Na2HPO4 , 9 mM citric acid, 100 mM NaCl, 0.2 mM DTT at pH 6.1, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 22K	分辨率 1.85 Å R-free 0.225
1PB1 A four location model to explain the stereospecificity of proteins. 提交 2003-05-14	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 2 ICT ISOCITRIC ACID × 2 GOL GLYCEROL × 6	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.2；295 K；IDH, stored in metal-free final buffer, was diluted to 25, 30, 35 and 40 mg/ml using metal-free 2X buffer; (70mM Na2HPO4 , 18 mM citric acid, 200 mM NaCl, 0.4 mM DTT, pH 5.4). and was crystallized from hanging drops using 5 l each of these IDH solutions and 5 l each of 34, 36, 38, 40, 42, and 44 % (NH4)2SO4 solutions in crystallization buffer (35mM Na2HPO4 , 9 mM citric acid, 100 mM NaCl, 0.2 mM DTT at pH 5.4). , pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 22K	分辨率 1.70 Å R-free 0.211
1PB3 Sites of binding and orientation in a four location model for protein stereospecificity. 提交 2003-05-14	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 4 GOL GLYCEROL × 6	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；295 K；IDH, stored in metal-free final buffer, was diluted to 25, 30, 35 and 40 mg/ml using metal-free 2X buffer; (70mM Na2HPO4 , 18 mM citric acid, 200 mM NaCl, 0.4 mM DTT, pH 5.4). and was crystallized from hanging drops using 5 l each of these IDH solutions and 5 l each of 34, 36, 38, 40, 42, and 44 % (NH4)2SO4 solutions in crystallization buffer (35mM Na2HPO4 , 9 mM citric acid, 100 mM NaCl, 0.2 mM DTT at pH 5.4). , pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 22K	分辨率 1.70 Å R-free 0.216
1SJS ACCESS TO PHOSPHORYLATION IN ISOCITRATE DEHYDROGENASE MAY OCCUR BY DOMAIN SHIFTING 提交 1997-07-08	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.4；pH 7.4	分辨率 2.42 Å R-free 0.230
3ICD STRUCTURE OF A BACTERIAL ENZYME REGULATED BY PHOSPHORYLATION, ISOCITRATE DEHYDROGENASE 提交 1989-12-28	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å
3LCB The crystal structure of isocitrate dehydrogenase kinase/phosphatase in complex with its substrate, isocitrate dehydrogenase, from Escherichia coli. 提交 2010-01-10	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 1–416（416 aa）	未记录	AMP ADENOSINE MONOPHOSPHATE × 1 ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1 MG MAGNESIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；295 K；25% PEG 300, 0.1M MES, 0.05M magnesium chloride, 0.002M DTT,10% Glycerol, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K	分辨率 2.90 Å R-free 0.222
3LCB The crystal structure of isocitrate dehydrogenase kinase/phosphatase in complex with its substrate, isocitrate dehydrogenase, from Escherichia coli. 提交 2010-01-10	突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 1–416（416 aa）	未记录	AMP ADENOSINE MONOPHOSPHATE × 1 ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1 MG MAGNESIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；295 K；25% PEG 300, 0.1M MES, 0.05M magnesium chloride, 0.002M DTT,10% Glycerol, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K	分辨率 2.90 Å R-free 0.222
3LCB The crystal structure of isocitrate dehydrogenase kinase/phosphatase in complex with its substrate, isocitrate dehydrogenase, from Escherichia coli. 提交 2010-01-10	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 C 1–416（416 aa）链 D 1–416（416 aa）	未记录	AMP ADENOSINE MONOPHOSPHATE × 6 ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 6 MG MAGNESIUM ION × 6	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；295 K；25% PEG 300, 0.1M MES, 0.05M magnesium chloride, 0.002M DTT,10% Glycerol, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K	分辨率 2.90 Å R-free 0.222
4AJ3 3D structure of E. coli Isocitrate Dehydrogenase in complex with Isocitrate, calcium(II) and NADP - The pseudo-Michaelis complex 提交 2012-02-15	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	未记录	NAP NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 2 ICT ISOCITRIC ACID × 2 CA CALCIUM ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 1.85 M NH4SO4, 50 MM CITRIC ACID/NA2HPO4 BUFFER PH 5.8, 0.1 M NACL AND 0.2 M DTT	分辨率 1.90 Å R-free 0.224
4AJA 3D structure of E. coli Isocitrate Dehydrogenase in complex with Isocitrate, calcium(II) and thioNADP 提交 2012-02-16	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	未记录	TAP 7-THIONICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 2 ICT ISOCITRIC ACID × 2 CA CALCIUM ION × 2 SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 1.85 M NH4SO4, 50 MM CITRIC ACID/NA2HPO4 BUFFER PH 5.8, 0.1 M NACL AND 0.2 M DTT	分辨率 1.80 Å R-free 0.204
4AJB 3D structure of E. coli Isocitrate Dehydrogenase K100M mutant in complex with Isocitrate, magnesium(II) and thioNADP 提交 2012-02-16	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	突变：YES	TAP 7-THIONICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 2 ICT ISOCITRIC ACID × 2 MG MAGNESIUM ION × 2 SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 1.85M NH4SO4, 50 MM CITRIC ACID/NA2HPO4 BUFFER PH 5.2, 0.1 M NACL AND 0.2 M DTT	分辨率 1.90 Å R-free 0.180
4AJR 3D structure of E. coli Isocitrate Dehydrogenase K100M mutant in complex with alpha-ketoglutarate, magnesium(II) and NADPH - The product complex 提交 2012-02-17	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	突变：YES	NMN BETA-NICOTINAMIDE RIBOSE MONOPHOSPHATE × 2 NAP NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 2 AKG 2-OXOGLUTARIC ACID × 2 MG MAGNESIUM ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 1.85 M NH4SO4, 50 MM CITRIC ACID/NA2HPO4 BUFFER PH 5.2, 0.1 M NACL AND 0.2 M DTT	分辨率 2.69 Å R-free 0.209
4AJS 3D structure of E. coli Isocitrate Dehydrogenase K100M mutant in complex with isocitrate, magnesium(II), Adenosine 2',5'-biphosphate and ribosylnicotinamide-5'-phosphate 提交 2012-02-17	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	突变：YES	A2P ADENOSINE-2'-5'-DIPHOSPHATE × 2 ICT ISOCITRIC ACID × 2 MG MAGNESIUM ION × 2 NMN BETA-NICOTINAMIDE RIBOSE MONOPHOSPHATE × 2 SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 1.85 M NH4SO4, 50 MM CITRIC ACID/NA2HPO4 BUFFER PH 5.2, 0.1 M NACL AND 0.2 M DTT.	分辨率 1.80 Å R-free 0.192
4BNP 3D structure of E. coli Isocitrate Dehydrogenase K100M mutant in complex with isocitrate and magnesium(II) 提交 2013-05-16	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	突变：YES	ICT ISOCITRIC ACID × 2 MG MAGNESIUM ION × 2 SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 5.8；A SOLUTION OF THE LYS100MET MUTANT (20 MG/ML PROTEIN IN 0.9 MM CITRIC ACID, 3.5 MM NA2HPO4 PH 6.0, 100 MM NACL, 0.02% NAN3 AND 2 MM DTT) WAS MIXED 1:1 WITH A CRYSTALLIZATION SOLUTION (1.85 M NH4SO4, 50 MM CITRIC ACID/NA2HPO4, 0.1 M NACL AND 0.2 M DTT AT PH 5.8) AND 2 UL DROPS EQUILIBRATED AGAINST 500 UL OF THE CRYSTALLIZATION SOLUTION. TETRAGONAL BIPYRAMIDAL CRYSTALS, 300 UM X 150 UM X 75 UM, DEVELOPED WITHIN 5 DAYS.	分辨率 2.00 Å R-free 0.192
4ICD REGULATION OF ISOCITRATE DEHYDROGENASE BY PHOSPHORYLATION INVOLVES NO LONG-RANGE CONFORMATIONAL CHANGE IN THE FREE ENZYME 提交 1989-12-28	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å
4P69 Acek (D477A) ICDH complex 提交 2014-03-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 C 2–416（415 aa）链 D 2–416（415 aa）	未记录	AMP ADENOSINE MONOPHOSPHATE × 2 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；298 K；2mM DTT, 10% glycerol, 0.1M MES pH 6.0, 25%~30% PEG 300	分辨率 3.30 Å R-free 0.247
5ICD REGULATION OF AN ENZYME BY PHOSPHORYLATION AT THE ACTIVE SITE 提交 1990-05-30	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 2 ICT ISOCITRIC ACID × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å
6ICD REGULATION OF AN ENZYME BY PHOSPHORYLATION AT THE ACTIVE SITE 提交 1990-05-30	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.80 Å
7ICD REGULATION OF AN ENZYME BY PHOSPHORYLATION AT THE ACTIVE SITE 提交 1990-05-30	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.40 Å
8ICD REGULATION OF AN ENZYME BY PHOSPHORYLATION AT THE ACTIVE SITE 提交 1990-05-30	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 2 ICT ISOCITRIC ACID × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å
9ICD CATALYTIC MECHANISM OF NADP+-DEPENDENT ISOCITRATE DEHYDROGENASE: IMPLICATIONS FROM THE STRUCTURES OF MAGNESIUM-ISOCITRATE AND NADP+ COMPLEXES 提交 1991-07-29	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–416（416 aa）	未记录	NAP NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å

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查看构建体与数据证据

UniProt名称	IDH_ECOLI
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–416； UniProt 1–416

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SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1hj6
沉积日期 deposition_date	2001-01-08
结构标题 title	ISOCITRATE DEHYDROGENASE S113E MUTANT COMPLEXED WITH ISOPROPYLMALATE, NADP+ AND MAGNESIUM (FLASH-COOLED)
关键词 keywords	OXIDOREDUCTASE, OXIDOREDUCTASE (NAD(A)-CHOH(D)), NADP, PHOSPHORYLATION, GLYOXYLATE BYPASS; OXIDOREDUCTASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	23.22 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	22.32 Å
零角强度 I(0) i0	36187000.00
分子量 molecular_weight	46655.0 kDa
排除体积 excluded_volume	58530 Å³
包络体积 envelope_volume	69715 Å³
水化壳体积 shell_volume	25761 Å³
包络直径 envelope_diameter	78.8 Å
壳层 Rg shell_rg	29.55 Å
包络 Rg envelope_rg	22.91 Å
形状 Rg shape_rg	22.33 Å
总 Rg total_rg	23.16 Å
总原子数 total_atoms	3272
残基数 n_residues	414
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	77.1 Å
Rg (实空间) rg_real	23.14 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.51 Å
I(0) (实空间) i0_real	3.6190e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	5.0440e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	23.16 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	36190000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8858
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	28.5 Å
偏度 Skewness skewness	0.270
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.298
角度范围 angular_range	— – 0.3400 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	5510000.0000
实空间数据点数 n_real_points	66
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.841; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.990

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	ISOCITRATE DEHYDROGENASE
分子量 formula_weight	45851.6 kDa
EC 编号 ec_number	1.1.1.42
突变 mutation	YES
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	3504

MESKVVVPAQGKKITLQNGKLNVPENPIIPYIEGDGIGVDVTPAMLKVVDAAVEKAYKGERKISWMEIYTGEKSTQVYGQDVWLPAETLDLIREYRVAIKGPLTTPVGGGIRELNVALRQELDLYICLRPVRYYQGTPSPVKHPELTDMVIFRENSEDIYAGIEWKADSADAEKVIKFLREEMGVKKIRFPEHCGIGIKPCSEEGTKRLVRAAIEYAIANDRDSVTLVHKGNIMKFTEGAFKDWGYQLAREEFGGELIDGGPWLKVKNPNTGKEIVIKDVIADAFLQQILLRPAEYDVIACMNLNGDYISDALAAQVGGIGIAPGANIGDECALFEATHGTAPKYAGQDKVNPGSIILSAEMMLRHMGWTEAADLIVKGMEGAINAKTVTYDFERLMDGAKLLKCSEFGDAIIENM

来源 Source

来源生物 organism	ESCHERICHIA COLI
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	562
宿主生物 host_organism	ESCHERICHIA COLI

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	GLYCEROL
分子量 formula_weight	92.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	2

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	3-ISOPROPYLMALIC ACID
分子量 formula_weight	176.2 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 4 Entity 4 non-polymer

描述 description	NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE
分子量 formula_weight	743.4 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 5 Entity 5 non-polymer

描述 description	MAGNESIUM ION
分子量 formula_weight	24.3 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 6 Entity 6 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	232

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d1hj6a_
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.77 — Isocitrate/Isopropylmalate dehydrogenase-like
超家族 Superfamily superfamily	c.77.1 — Isocitrate/Isopropylmalate dehydrogenase-like
家族 Family family	c.77.1.1 — Dimeric isocitrate & isopropylmalate dehydrogenases

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	1hj6A00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	718 — Isopropylmalate Dehydrogenase
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Isopropylmalate Dehydrogenase

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	102.300 Å
晶胞边长 b length_b	102.300 Å
晶胞边长 c length_c	150.500 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	8

空间群 space_group	P 43 21 2
空间群编号 int_tables_number	96
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.000 Å
最低分辨率 resolution_low	6.000 Å
R 因子 r_factor	0.2060
R_work r_work	0.2060
R_free r_free	0.2460

fit	/app/data/saxs_computation/hj/1hj6/1hj6.fit
pddf	/app/data/pr_computation/hj/1hj6/1hj6.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/hj/1hj6/1hj6.dat