Saccharomyces cerevisiae
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白异源复合物 | 异源复合物 | 蛋白 2 | DNA REPAIR PROTEIN RAD9 × 1 （P14737） | 与蛋白数一致 |
| UniProt名称 | RAD53_YEAST |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 A； PDB构建体 1–151； UniProt 14–164 |
物种未注明
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白异源复合物 | 异源复合物 | 蛋白 2 | PROTEIN KINASE SPK1 × 1 （P22216） | 与蛋白数一致 |
| UniProt名称 | RAD9_YEAST |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 2 |
| 链与序列区间 | 作者链 B； PDB构建体 1–13； UniProt 149–161 |
页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。
| 条目编号 entry_id | 1j4p |
| 沉积日期 deposition_date | 2001-10-22 |
| 结构标题 title | NMR STRUCTURE OF THE FHA1 DOMAIN OF RAD53 IN COMPLEX WITH A RAD9-DERIVED PHOSPHOTHREONINE (AT T155) PEPTIDE |
| 关键词 keywords | FHA DOMAIN, RAD53, RAD9, PHOSPHOTHREONINE, PHOSPHOPROTEIN, TRANSFERASE-CELL CYCLE COMPLEX; TRANSFERASE/CELL CYCLE |
| 实验方法 method | SOLUTION NMR |
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Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)
| Rg（Guinier） | 19.53 Å |
| Rg（电子密度） | 18.57 Å |
| 总 Rg | 19.73 Å |
| 原子数 | 2644 |
| 残基数 | 163 |
| 排除体积 | 23366 ų |
| 最大 q | 0.500 Å⁻¹ |
| 结构域编号 domain_id | d1j4pa_ |
| 类 Class class | b — All beta proteins |
| 折叠类型 Fold fold | b.26 — SMAD/FHA domain |
| 超家族 Superfamily superfamily | b.26.1 — SMAD/FHA domain |
| 家族 Family family | b.26.1.2 — FHA domain |
| 结构域编号 domain_id | 1j4pA00 |
| 类 Class class | 2 — Mainly Beta |
| 架构 Architecture architecture | 60 — Sandwich |
| 拓扑 Topology topology | 200 — Tumour Suppressor Smad4 |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 20 — |