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1j8i

Solution Structure of Human Lymphotactin

Method: SOLUTION NMR Dmax: 46.4 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Lymphotactin

Homo sapiens

UniProt P47992

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 22–114 未记录 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6；283 K；离子强度（mmCIF原始值）200 mM sodium chloride NMR样品组成：1.3mM Human Lymphotactin, U-15N,13C; 20 mM phosphate buffer pH 6.0, 200 mM NaCl | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：1 mM Human Lymphotactin, U-15N; 20 mM phosphate buffer pH 6.0, 200 mM NaCl | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：1 mM Human Lymphotactin, 20 mM phosphate buffer pH 6.0, 200 mM NaCl | 100% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1J8I Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1J9O SOLUTION STRUCTURE OF HUMAN LYMPHOTACTIN 提交 2001-05-28 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 22–114（93 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6；283 K；离子强度（mmCIF原始值）200mM NaCl
NMR样品组成 1.3mM human lymphotactin U-15N-13C; 20 mM phosphate buffer, 200mM NaCl | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1mM human lymphotactin U-15N; 20 mM phosphate buffer, 200mM NaCl | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1mM human lymphotactin; 20 mM phosphate buffer, 200mM NaCl | 100% D2O
分辨率未提供
2HDM Solution structure of V21C/V59C Lymphotactin/XCL1 提交 2006-06-20 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 23–114（92 aa）
突变：V21C, V59C 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）10 mM；压力 AMBIENT
NMR样品组成 1 mM CC3 hLtn, U-15N, 13C; 20 mM phospate buffer, 90% H2O, 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
2JP1 Solution structure of the alternative conformation of XCL1/Lymphotactin 提交 2007-04-17 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 22–114（93 aa）
链 B 22–114（93 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6；313 K；离子强度（mmCIF原始值）22；压力 AMBIENT
NMR样品组成 1.0 mM XCL1 U-15N/13C, 20 mM sodium phosphate, 95% H2O, 5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 0.6 mM XCL1 U-15N/13C, 0.6 mM XCL1 unlabeled, 20 mM sodium phosphate, 95% H2O, 5% D2O | 95% H2O/5% D2O
分辨率未提供
2N54 Solution structure of a disulfide stabilized XCL1 dimer 提交 2015-07-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 22–114（93 aa）
链 B 22–114（93 aa）
突变：A57C, A70C 突变：A57C, A70C 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6；313 K；离子强度（mmCIF原始值）0.02；压力 ambient
NMR样品组成 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] XCL1, 20 mM potassium phosphate, 0.02 % [U-100% 15N] sodium azide, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
2NYZ Viral Chemokine Binding Protein M3 From Murine Gammaherpesvirus68 In Complex With The C- Chemokine XCL1 提交 2006-11-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 D 22–114（93 aa）
链 E 22–114（93 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.1；293 K；10% PEG 8000, 100 mM TRIS, pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
分辨率 2.60 Å R-free 0.272
9AST Cryo-EM structure of XCR1 signaling complex 提交 2024-02-26 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 L 22–114（93 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.07 Å

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 XCL1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–93； UniProt 22–114

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1j8i

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1j8i
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1j8i
沉积日期 deposition_date2001-05-21
结构标题 titleSolution Structure of Human Lymphotactin
关键词 keywordsChemokine, CYTOKINE; CYTOKINE
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier22.81 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron23.48 Å
零角强度 I(0) i0648807000.00
分子量 molecular_weight205280.0 kDa
排除体积 excluded_volume255020 ų
包络体积 envelope_volume125670 ų
水化壳体积 shell_volume30664 ų
包络直径 envelope_diameter143.5 Å
壳层 Rg shell_rg37.49 Å
包络 Rg envelope_rg41.59 Å
形状 Rg shape_rg23.51 Å
总 Rg total_rg23.85 Å
总原子数 total_atoms29300
残基数 n_residues1860
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax46.4 Å
Rg (实空间) rg_real16.08 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.10 Å
I(0) (实空间) i0_real5.4150e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error5.2620e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal23.73 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal648700000.0000
解质量估计 total_estimate0.5999
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary16.9 Å
偏度 Skewness skewness0.464
峰度 Kurtosis kurtosis-0.379
角度范围 angular_range— – 0.3500 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha4.8830
最高正则化参数 α highest_alpha305200.0000
实空间数据点数 n_real_points67
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.078; Oscil: 0.965; Stabil: 0.976; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.975; Smooth: 0.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1j8ia_
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.9 — IL8-like
超家族 Superfamily superfamilyd.9.1 — Interleukin 8-like chemokines
家族 Family familyd.9.1.1 — Interleukin 8-like chemokines

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1j8iA00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology50 — OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P)
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily40 —
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)