SAXSdb — 1lui

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Tyrosine-protein kinase ITK/TSK

Mus musculus

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 238–344	片段：src homology 2 (SH2) domain (residues 238-344) 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	无其他共同聚合物	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）125mM；压力 ambient NMR样品组成：1 mM Itk SH2 domain U-15N, U-13C, 125 mM Phosphate buffer, pH 7.4, 2 mM DTT \| 90% H20, 10% D20 NMR样品组成：1 mM Itk SH2 domain U-15N, 125 mM Phosphate buffer, pH 7.4, 2 mM DTT \| 90% H20, 10% D20 NMR样品组成：1 mM Itk SH2 domain, 125 mM Phosphate buffer, pH 7.4, 2 mM DTT \| 90% H20, 10% D20	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1LUI	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1AWJ INTRAMOLECULAR ITK-PROLINE COMPLEX, NMR, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE 提交 1997-10-02	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 160–236（77 aa）片段：SH3-PROLINE DOMAINS	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6；298 K	分辨率未提供
1LUK NMR Structure of the Itk SH2 domain, Pro287cis, Energy minimized average structure 提交 2002-05-22	实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 238–344（107 aa）片段：src homology 2 (SH2) domain (residues 238-344)	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）125mM；压力 ambient NMR样品组成 1 mM Itk SH2, U-15N,13C, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM Itk SH2, U-15N, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM Itk SH2, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
1LUM NMR Structure of the Itk SH2 domain, Pro287trans, 20 low energy structures 提交 2002-05-22	实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 238–344（107 aa）片段：src homology 2 (SH2) domain (residues 238-344)	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）125mM；压力 ambient NMR样品组成 1 mM Itk SH2, U-15N,13C, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM Itk SH2, U-15N, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM Itk SH2, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
1LUN NMR Structure of the Itk SH2 domain, Pro287trans, energy minimized average structure 提交 2002-05-22	实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 238–344（107 aa）片段：src homology 2 (SH2) domain (residues 238-344)	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）125mM；压力 ambient NMR样品组成 1 mM Itk SH2, U-15N,13C, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM Itk SH2, U-15N, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM Itk SH2, 125mM phosphate buffer, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2ETZ The NMR minimized average structure of the Itk SH2 domain bound to a phosphopeptide 提交 2005-10-27	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 238–344（107 aa）片段：SH2 domain	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）125mM；压力 ambient NMR样品组成 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 U-15N labeled, 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 U-15N, 13-C labeled, 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90%H20, 10%D2O NMR样品组成 5mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90%H20, 10%D2O NMR样品组成 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 100% D2O	分辨率未提供
2EU0 The NMR ensemble structure of the Itk SH2 domain bound to a phosphopeptide 提交 2005-10-27	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 238–344（107 aa）片段：SH2 domain	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）125mM；压力 ambient NMR样品组成 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 U-15N labeled, 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 U-15N, 13-C labeled, 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 5mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 90%H20, 10%D2O NMR样品组成 1mM Itk SH2 domain, 20mM phosphopeptide, 50mM KH2PO4, 75mM NaCl, 2mM DTT, 0.02% NaN3, pH 7.4 \| 100% D2O	分辨率未提供
2K79 Solution Structure of the binary complex between the SH3 and SH2 domain of interleukin-2 tyrosine kinase 提交 2008-08-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 177–237（61 aa）链 B 238–344（107 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）75；压力 ambient NMR样品组成 3.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH3 domain, 1.5 mM Itk SH2 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 3.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH2 domain, 1.5 mM Itk SH3 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH2 domain, 3.4 mM Itk SH3 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH3 domain, 3.4 mM Itk SH2 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
2K7A Ensemble Structures of the binary complex between the SH3 and SH2 domain of interleukin-2 tyrosine kinase. 提交 2008-08-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 177–237（61 aa）链 B 238–344（107 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）75；压力 ambient NMR样品组成 3.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH3 domain, 1.5 mM Itk SH2 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 3.4 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH2 domain, 1.5 mM Itk SH3 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH2 domain, 3.4 mM Itk SH3 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 1.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk SH3 domain, 3.4 mM Itk SH2 domain, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
2RN8 NMR structure note: murine Itk SH3 domain 提交 2007-12-08	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 177–238（62 aa）片段：SH3 domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）75 mM NaCl；压力 ambient NMR样品组成 3.4mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk Sh3, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
2RNA Itk SH3 average minimized 提交 2007-12-08	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 177–238（62 aa）片段：SH3 domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）75mM NaCl；压力 ambient NMR样品组成 3.4mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Itk Sh3, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
3S9K Crystal structure of the Itk SH2 domain. 提交 2011-06-01	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 236–344（109 aa）片段：SH2 domain (UNP Residues 236-344)	未记录	CIT CITRIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.3；298 K；0.1 M Sodium citrate, 10 % iso-propanol, 20 % w/v PEG 4000, 2 mM DTT with 12.5 mM Glycyl-glycyl-glycine as an additive, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.35 Å R-free 0.283
3S9K Crystal structure of the Itk SH2 domain. 提交 2011-06-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 236–344（109 aa）片段：SH2 domain (UNP Residues 236-344)	未记录	CIT CITRIC ACID × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.3；298 K；0.1 M Sodium citrate, 10 % iso-propanol, 20 % w/v PEG 4000, 2 mM DTT with 12.5 mM Glycyl-glycyl-glycine as an additive, pH 5.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.35 Å R-free 0.283

共 11 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	ITK_MOUSE
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 2–108； UniProt 238–344

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1lui
沉积日期 deposition_date	2002-05-22
结构标题 title	NMR Structures of Itk SH2 domain, Pro287cis isoform, ensemble of 20 low energy structures
关键词 keywords	SH2 domain, cis/trans isomerization, proline, Itk, Tsk, T-cell, TRANSFERASE; TRANSFERASE
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	13.16 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	12.85 Å
零角强度 I(0) i0	842957000.00
分子量 molecular_weight	251230.0 kDa
排除体积 excluded_volume	315970 Å³
包络体积 envelope_volume	22227 Å³
水化壳体积 shell_volume	12976 Å³
包络直径 envelope_diameter	50.7 Å
壳层 Rg shell_rg	20.35 Å
包络 Rg envelope_rg	14.99 Å
形状 Rg shape_rg	12.81 Å
总 Rg total_rg	13.11 Å
总原子数 total_atoms	35280
残基数 n_residues	2160
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	40.5 Å
Rg (实空间) rg_real	13.12 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.22 Å
I(0) (实空间) i0_real	8.4300e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	9.0890e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	13.12 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	843000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8602
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	15.4 Å
偏度 Skewness skewness	0.288
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.160
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	237400.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.906; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.999; Smooth: 0.463

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d1luia1
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.93 — SH2-like
超家族 Superfamily superfamily	d.93.1 — SH2 domain
家族 Family family	d.93.1.1 — SH2 domain

结构域编号 domain_id	d1luia2
类 Class class	l — Artifacts
折叠类型 Fold fold	l.1 — Tags
超家族 Superfamily superfamily	l.1.1 — Tags
家族 Family family	l.1.1.1 — Tags

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	1luiA00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	505 — SHC Adaptor Protein
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — SH2 domain

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8. 引用文献 (1)

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描述 description	Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
分子量 formula_weight	12558.3 kDa
EC 编号 ec_number	2.7.1.112
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	35280

来源生物 organism	Mus musculus
通用名 common_name	house mouse
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	10090
宿主生物 host_organism	Escherichia coli BL21

fit	/app/data/saxs_computation/lu/1lui/1lui.fit
pddf	/app/data/pr_computation/lu/1lui/1lui.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/lu/1lui/1lui.dat

NMR Structures of Itk SH2 domain, Pro287cis isoform, ensemble of 20 low energy structures

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Tyrosine-protein kinase ITK/TSK

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)