DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 2
Homo sapiens
当前结构中的状态
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白单体 | 单体 | 蛋白 1 | 无其他共同聚合物 | 与蛋白数一致 |
数据库中的同蛋白其他状态
查看构建体与数据证据
| UniProt名称 | DUS2_HUMAN |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 A; PDB构建体 1–145; UniProt 170–314 |
Homo sapiens
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白单体 | 单体 | 蛋白 1 | 无其他共同聚合物 | 与蛋白数一致 |
| UniProt名称 | DUS2_HUMAN |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 A; PDB构建体 1–145; UniProt 170–314 |
页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。
| 条目编号 entry_id | 1m3g |
| 沉积日期 deposition_date | 2002-06-27 |
| 结构标题 title | SOLUTION STRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN OF MAPK PHOSPHATASE PAC-1: INSIGHTS INTO SUBSTRATE-INDUCED ENZYMATIC ACTIVATION |
| 关键词 keywords | CATALYTIC DOMAIN, MAPK PHOSPHATASE, PAC-1, HYDROLASE; HYDROLASE |
| 实验方法 method | SOLUTION NMR |
页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。
Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)
| Rg(Guinier) | 16.20 Å |
| Rg(电子密度) | 14.72 Å |
| 总 Rg | 15.91 Å |
| 原子数 | 2248 |
| 残基数 | 145 |
| 排除体积 | 20139 ų |
| 最大 q | 0.500 Å⁻¹ |
| 结构域编号 domain_id | d1m3ga_ |
| 类 Class class | c — Alpha and beta proteins (a/b) |
| 折叠类型 Fold fold | c.45 — (Phosphotyrosine protein) phosphatases II |
| 超家族 Superfamily superfamily | c.45.1 — (Phosphotyrosine protein) phosphatases II |
| 家族 Family family | c.45.1.1 — Dual specificity phosphatase-like |
| 结构域编号 domain_id | 1m3gA00 |
| 类 Class class | 3 — Alpha Beta |
| 架构 Architecture architecture | 90 — Alpha-Beta Complex |
| 拓扑 Topology topology | 190 — Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 10 — Protein tyrosine phosphatase superfamily |