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1mx8

Two homologous rat cellular retinol-binding proteins differ in local structure and flexibility

Method: SOLUTION NMR Dmax: 41.7 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

CELLULAR RETINOL-BINDING PROTEIN I, HOLO

Rattus norvegicus

UniProt P02696

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 2–135 未记录 RTL RETINOL × 1 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.34；压力 ambient NMR测量条件：pH 6.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.34；压力 ambient NMR样品组成：1.0mM cellular retinol-binding protein I U-[99% 15N, 99% 13C] in complex with all-trans retinol (natural isotope abundance); 20mM phosphate buffer, 50mM potassium chloride, 0.05% sudium azide, 5mM beta-mecaptoethanol-d6; 95% H2O, 5% D2O | 95% H2O/5% D2O NMR样品组成：1.0mM cellular retinol-binding protein I U-[99% 15N, 80% 2H] in complex with all-trans retinol (natural isotope abundance); 20mM phosphate buffer, 50mM potassium chloride, 0.05% sudium azide, 5mM beta-mecaptoethanol-d6; 95% H2O, 5% D2O | 95% H2O/5% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1MX8 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1CRB CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES ON A FAMILY OF CELLULAR LIPOPHILIC TRANSPORT PROTEINS. REFINEMENT OF P2 MYELIN PROTEIN AND THE STRUCTURE DETERMINATION AND REFINEMENT OF CELLULAR RETINOL-BINDING PROTEIN IN COMPLEX WITH ALL-TRANS-RETINOL 提交 1993-02-10 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–134（134 aa）
未记录 CD CADMIUM ION × 2 RTL RETINOL × 1 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.10 Å R-free 0.248
1JBH Solution structure of cellular retinol binding protein type-I in the ligand-free state 提交 2001-06-04 构建体不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 0–134（135 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）20mM POTASSIUM PHOSPHATE；压力 AMBIENT
NMR样品组成 1.6MM CRBP-I PHOSPHATE BUFFER; 0.05% SODIUM AZIDE
分辨率未提供
1KGL Solution structure of cellular retinol binding protein type-I in complex with all-trans-retinol 提交 2001-11-27 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 0–134（135 aa）
未记录 RTL RETINOL × 1 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）20mM POTASSIUM PHOSPHATE；压力 AMBIENT
NMR样品组成 1.8MM CRBP-I PHOSPHATE BUFFER; 0.05% SODIUM AZIDE
分辨率未提供
1MX7 Two homologous rat cellular retinol-binding proteins differ in local structure and flexibility 提交 2002-10-01 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–135（134 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.34；压力 ambient
NMR测量条件 pH 6.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.34；压力 ambient
NMR样品组成 1.0mM ligand free cellular retinol-binding protein I U-[99% 15N, 99% 13C]; 20mM phosphate buffer, 50mM potassium chloride, 0.05% sudium azide, 5mM beta-mecaptoethanol-d6; 95% H2O, 5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 1.0mM ligand free cellular retinol-binding protein I U-[99% 15N, 80% 2H]; 20mM phosphate buffer, 50mM potassium chloride, 0.05% sudium azide, 5mM beta-mecaptoethanol-d6; 95% H2O, 5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 1.0mM ligand free cellular retinol-binding protein I U-[99% 15N]; 20mM phosphate buffer, 50mM potassium chloride, 0.05% sudium azide, 5mM beta-mecaptoethanol-d6; 95% H2O, 5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 1.0mM ligand free cellular retinol-binding protein I U-[99% 15N, 99% 13C]; 20mM phosphate buffer, 50mM potassium chloride, 0.05% sudium azide, 5mM beta-mecaptoethanol-d6; 99.5% D2O | 99.5% D2O
分辨率未提供

共 4 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RET1_RAT
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–134； UniProt 2–135

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1mx8

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1mx8
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1mx8
沉积日期 deposition_date2002-10-01
结构标题 titleTwo homologous rat cellular retinol-binding proteins differ in local structure and flexibility
关键词 keywordsbeta-barrel, helix-turn-helix, vitamin A, Retonol binding, Transport, lipid binding protein; LIPID BINDING PROTEIN
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier14.88 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron14.51 Å
零角强度 I(0) i02168050000.00
分子量 molecular_weight399580.0 kDa
排除体积 excluded_volume500600 ų
包络体积 envelope_volume33284 ų
水化壳体积 shell_volume17084 ų
包络直径 envelope_diameter49.9 Å
壳层 Rg shell_rg22.58 Å
包络 Rg envelope_rg16.10 Å
形状 Rg shape_rg14.50 Å
总 Rg total_rg14.64 Å
总原子数 total_atoms55825
残基数 n_residues3350
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax41.7 Å
Rg (实空间) rg_real14.73 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.19 Å
I(0) (实空间) i0_real2.1680e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.1470e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal14.74 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal2168000000.0000
解质量估计 total_estimate0.6615
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary20.6 Å
偏度 Skewness skewness-0.065
峰度 Kurtosis kurtosis-0.476
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha464300.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.956; Stabil: 0.996; Sysdev: 0.256; Positv: 1.000; Valcen: 0.970; Smooth: 0.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1mx8a_
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.60 — Lipocalins
超家族 Superfamily superfamilyb.60.1 — Lipocalins
家族 Family familyb.60.1.2 — Fatty acid binding protein-like

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1mx8A00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology128 — Lipocalin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily20 — Calycin beta-barrel core domain
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8. 引用文献 (6)

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9. 文件与曲线 (10)