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1nct

TITIN MODULE M5, N-TERMINALLY EXTENDED, NMR

Method: SOLUTION NMR Dmax: 56.9 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

TITIN

Homo sapiens

UniProt Q10466

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 26059–26155 片段：N-TERMINALLY EXTENDED MODULE M5 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 4.8；300 K 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1NCT Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1BPV TITIN MODULE A71 FROM HUMAN CARDIAC MUSCLE, NMR, 50 STRUCTURES 提交 1998-08-11 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 14859–14961（103 aa） 片段：71 TH DOMAIN FROM THE A-BAND
突变：I9V 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 5.6；310 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NACL
NMR样品组成 10 MM ACETATE BUFFER
分辨率未提供
1G1C I1 DOMAIN FROM TITIN 提交 2000-10-11 构建体不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2027–2125（99 aa） 片段：MOST N-TERMINAL IG DOMAIN, RESIDUES 2027-2125
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；294 K；3.25 M NaCl, 0.1 M Tris-HCL pH 8.0, 1mM EDTA, 1mM DTT, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 294K
分辨率 2.10 Å R-free 0.248
1G1C I1 DOMAIN FROM TITIN 提交 2000-10-11 构建体不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 2027–2125（99 aa） 片段：MOST N-TERMINAL IG DOMAIN, RESIDUES 2027-2125
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；294 K；3.25 M NaCl, 0.1 M Tris-HCL pH 8.0, 1mM EDTA, 1mM DTT, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 294K
分辨率 2.10 Å R-free 0.248
1NCU Titin Module M5, N-terminally Extended, NMR 提交 1996-08-13 当前字段一致 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 26059–26155（97 aa） 片段：N-TERMINALLY EXTENDED MODULE M5
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 4.8；300 K
分辨率未提供
1TIT TITIN, IG REPEAT 27, NMR, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE 提交 1996-02-02 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 5253–5341（89 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
1TIU TITIN, IG REPEAT 27, NMR, 24 STRUCTURES 提交 1996-02-02 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 5253–5341（89 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
1TKI AUTOINHIBITED SERINE KINASE DOMAIN OF THE GIANT MUSCLE PROTEIN TITIN 提交 1998-05-29 构建体不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 24748–25068（321 aa） 片段：KINASE
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.00 Å R-free 0.248
1TKI AUTOINHIBITED SERINE KINASE DOMAIN OF THE GIANT MUSCLE PROTEIN TITIN 提交 1998-05-29 构建体不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 24748–25068（321 aa） 片段：KINASE
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.00 Å R-free 0.248

共 6 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q10466_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 10–106； UniProt 26059–26155

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1nct

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1nct
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1nct
沉积日期 deposition_date1996-08-13
结构标题 titleTITIN MODULE M5, N-TERMINALLY EXTENDED, NMR
关键词 keywordsCELL ADHESION, GLYCOPROTEIN, TRANSMEMBRANE, BRAIN, IMMUNOGLOBULIN FOLD, ALTERNATIVE SPLICING, MUSCLE PROTEIN; MUSCLE PROTEIN
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier14.79 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron13.99 Å
零角强度 I(0) i02563790.00
分子量 molecular_weight10822.0 kDa
排除体积 excluded_volume13416 ų
包络体积 envelope_volume14493 ų
水化壳体积 shell_volume9614 ų
包络直径 envelope_diameter56.7 Å
壳层 Rg shell_rg18.67 Å
包络 Rg envelope_rg14.43 Å
形状 Rg shape_rg13.95 Å
总 Rg total_rg15.08 Å
总原子数 total_atoms1511
残基数 n_residues98
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax56.9 Å
Rg (实空间) rg_real14.88 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.57 Å
I(0) (实空间) i0_real2.5640e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.1890e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal14.87 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal2564000.0000
解质量估计 total_estimate0.7008
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks3
主峰位置 r_peak_primary15.8 Å
偏度 Skewness skewness0.571
峰度 Kurtosis kurtosis0.129
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha598000.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.501; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.606; Smooth: 0.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd1ncta1
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.1 — Immunoglobulin-like beta-sandwich
超家族 Superfamily superfamilyb.1.1 — Immunoglobulin
家族 Family familyb.1.1.4 — I set domains
结构域编号 domain_idd1ncta2
类 Class classl — Artifacts
折叠类型 Fold foldl.1 — Tags
超家族 Superfamily superfamilyl.1.1 — Tags
家族 Family familyl.1.1.1 — Tags

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1nctA00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture60 — Sandwich
拓扑 Topology topology40 — Immunoglobulin-like
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Immunoglobulins
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8. 引用文献 (5)

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9. 文件与曲线 (10)