1obp

ODORANT-BINDING PROTEIN FROM BOVINE NASAL MUCOSA

Method: X-RAY DIFFRACTION

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

ODORANT-BINDING PROTEIN

物种未注明

UniProt P07435

当前结构中的状态

Assembly 物理组成 蛋白状态 分子拷贝数 共同组分 数据核对
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 2 UNKNOWN ATOM OR ION × 82 water × 2 与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 OBP_BOVIN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–159; UniProt 1–159 作者链 B; PDB构建体 1–159; UniProt 1–159

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1obp
沉积日期 deposition_date1996-01-14
结构标题 titleODORANT-BINDING PROTEIN FROM BOVINE NASAL MUCOSA
关键词 keywordsOLFACTION, NOSE, TRANSPORT, LIPOCALIN, ODORANT-BINDING PROTEIN; ODORANT-BINDING PROTEIN
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles

页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。

Assembly Model 结构单元 聚集说明 状态 CRYSOL 操作
1 1 1obp__assembly_1__model_1 dimeric (2) 排除
排除原因: 来源记录无法明确判定原子或离子的元素,因此不能可靠计算。

4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment

5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

6. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd1obpa_
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.60 — Lipocalins
超家族 Superfamily superfamilyb.60.1 — Lipocalins
家族 Family familyb.60.1.1 — Retinol binding protein-like
结构域编号 domain_idd1obpb_
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.60 — Lipocalins
超家族 Superfamily superfamilyb.60.1 — Lipocalins
家族 Family familyb.60.1.1 — Retinol binding protein-like

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id1obpA00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology128 — Lipocalin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily20 — Calycin beta-barrel core domain
结构域编号 domain_id1obpB00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology128 — Lipocalin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily20 — Calycin beta-barrel core domain

7. 引用文献 (4)