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1ojt

STRUCTURE OF DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 86.5 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

SURFACE PROTEIN

Neisseria meningitidis

UniProt Q51225

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 112–593 片段：DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE DOMAIN FAD FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；BRIGHT YELLOW CRYSTALS WERE GROWN IN 24-WELL LINBRO PLATES USING HANGING DROP DIFFUSION METHOD AT ROOM TEMPERATURE. RESERVOIR: 1 ML CONTAINING 0.1M POTASSIUM PHOSPHATE AND 2M AMMONIUM SULFATE (PH 7.0). PRISM CRYSTALS TYPICALLY IN TWO WEEKS AT ROOM TEMPERATURE., vapor diffusion - hanging drop THE E3 DOMAIN (117-601) CRYSTALLIZES IN AMMONIUM SULFATE. IT INCLUDES A FAD COFACTOR BUT NOT THE NADH. THE E3 DOMAIN (117-601) CRYSTALLIZES IN AMMONIUM SULFATE. IT INCLUDE A FAD COFACTOR BUT NOT THE NADH. 分辨率 2.75 Å R-free 0.232

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1OJT Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1BHY LOW TEMPERATURE MIDDLE RESOLUTION STRUCTURE OF P64K FROM MASC DATA 提交 1998-06-10 构建体不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 112–593（482 aa）
未记录 FAD FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM AMMONIUM SULPHATE
分辨率 4.18 Å R-free 0.323

共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q51225_NEIME
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–482； UniProt 112–593

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1ojt

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1ojt
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1ojt
沉积日期 deposition_date1996-09-06
结构标题 titleSTRUCTURE OF DIHYDROLIPOAMIDE DEHYDROGENASE
关键词 keywordsREDOX-ACTIVE CENTER, GLYCOLYSIS, OXIDOREDUCTASE, NAD, FLAVOPROTEIN, FAD, P64K; OXIDOREDUCTASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier24.99 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron24.03 Å
零角强度 I(0) i045035400.00
分子量 molecular_weight51436.0 kDa
排除体积 excluded_volume64260 ų
包络体积 envelope_volume77523 ų
水化壳体积 shell_volume26795 ų
包络直径 envelope_diameter88.0 Å
壳层 Rg shell_rg31.20 Å
包络 Rg envelope_rg24.14 Å
形状 Rg shape_rg24.04 Å
总 Rg total_rg24.82 Å
总原子数 total_atoms3609
残基数 n_residues482
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax86.5 Å
Rg (实空间) rg_real24.87 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.70 Å
I(0) (实空间) i0_real4.5040e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error6.5630e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal24.90 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal45040000.0000
解质量估计 total_estimate0.7963
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks3
主峰位置 r_peak_primary28.9 Å
偏度 Skewness skewness0.159
峰度 Kurtosis kurtosis-0.563
角度范围 angular_range— – 0.3200 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha9195000.0000
实空间数据点数 n_real_points64
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.799; Stabil: 0.997; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.961; Smooth: 0.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 6 domains

SCOP 2.08 (3 domains)

结构域编号 domain_idd1ojta1
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.3 — FAD/NAD(P)-binding domain
超家族 Superfamily superfamilyc.3.1 — FAD/NAD(P)-binding domain
家族 Family familyc.3.1.5 — FAD/NAD-linked reductases, N-terminal and central domains
结构域编号 domain_idd1ojta2
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.3 — FAD/NAD(P)-binding domain
超家族 Superfamily superfamilyc.3.1 — FAD/NAD(P)-binding domain
家族 Family familyc.3.1.5 — FAD/NAD-linked reductases, N-terminal and central domains
结构域编号 domain_idd1ojta3
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.87 — CO dehydrogenase flavoprotein C-domain-like
超家族 Superfamily superfamilyd.87.1 — FAD/NAD-linked reductases, dimerisation (C-terminal) domain
家族 Family familyd.87.1.1 — FAD/NAD-linked reductases, dimerisation (C-terminal) domain

CATH v4.4 (3 domains)

结构域编号 domain_id1ojtA01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture50 — 3-Layer(bba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — FAD/NAD(P)-binding domain
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily60 — FAD/NAD(P)-binding domain
结构域编号 domain_id1ojtA02
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture50 — 3-Layer(bba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — FAD/NAD(P)-binding domain
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily60 — FAD/NAD(P)-binding domain
结构域编号 domain_id1ojtA03
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology390 — Enolase-like; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily30 — FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain
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8. 引用文献 (4)

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9. 文件与曲线 (10)