SAXSdb — 1pqh

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Aspartate 1-decarboxylase

Escherichia coli

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–126 链 B； UniProt 1–126	突变：S25T 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	NA SODIUM ION × 2 MLA MALONIC ACID × 6	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4；292 K；Sodium malonate, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K	分辨率 1.29 Å R-free 0.166

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1PQH	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1AW8 PYRUVOYL DEPENDENT ASPARTATE DECARBOXYLASE 提交 1997-10-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric	链 A 1–24（24 aa）链 B 25–115（91 aa）链 D 1–24（24 aa）链 E 25–115（91 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.6；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 12% PEG 2000 MME, 0.1 M NA ACETATE, PH 4.6	分辨率 2.20 Å R-free 0.239
1PPY Native precursor of pyruvoyl dependent Aspartate decarboxylase 提交 2003-06-17	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–126（126 aa）链 B 1–126（126 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；292 K；NH42SO4, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K	分辨率 1.95 Å R-free 0.195
1PQE S25A mutant of pyruvoyl dependent aspartate decarboxylase 提交 2003-06-18	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–126（126 aa）	突变：S25A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；292 K；NH42SO4,Tris/HCL, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K	分辨率 1.95 Å R-free 0.205
1PQF Glycine 24 to Serine mutation of aspartate decarboxylase 提交 2003-06-18	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–126（126 aa）链 B 1–126（126 aa）	突变：G24S 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）突变：G24S 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	SO4 SULFATE ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4；292 K；NH42SO4, citric acid, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K	分辨率 2.00 Å R-free 0.185
1PT0 Unprocessed Pyruvoyl Dependent Aspartate Decarboxylase with an Alanine insertion at position 26 提交 2003-06-22	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–126（126 aa）链 B 1–126（126 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4；290 K；1.4-1.6M Ammonium Sulphate, 0.1M Citric Acid, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K	分辨率 2.00 Å R-free 0.191
1PT1 Unprocessed Pyruvoyl Dependent Aspartate Decarboxylase with Histidine 11 Mutated to Alanine 提交 2003-06-22	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–126（126 aa）链 B 1–126（126 aa）	突变：H11A 突变：H11A	SO4 SULFATE ION × 8	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4；290 K；1.4-1.6M Ammonium Sulphate, 0.1M Citric Acid, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K	分辨率 1.90 Å R-free 0.170
1PYQ Unprocessed Aspartate Decarboxylase Mutant, with Alanine inserted at position 24 提交 2003-07-09	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–126（126 aa）链 B 1–126（126 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 8	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4；290 K；0.1M citric acid, 1.6M ammonium sulphate, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K	分辨率 1.90 Å R-free 0.179
1PYU Processed Aspartate Decarboxylase Mutant with Ser25 mutated to Cys 提交 2003-07-09	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric	链 A 1–24（24 aa）链 B 25–126（102 aa）链 C 1–24（24 aa）链 D 25–126（102 aa）	突变：S25C 突变：S25C	SO4 SULFATE ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4；290 K；0.1M citric acid, 1.6M ammonium sulphate, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K	分辨率 1.90 Å R-free 0.196
3TM7 Processed Aspartate Decarboxylase Mutant with Asn72 mutated to Ala 提交 2011-08-31	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric	链 A 1–24（24 aa）链 B 25–126（102 aa）链 C 1–24（24 aa）链 D 25–126（102 aa）	突变：N72A 突变：N72A	SO4 SULFATE ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4；298 K；1.6-2.4M ammonium sulphate, 0.1M citric acid, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	分辨率 1.70 Å R-free 0.184
3TM7 Processed Aspartate Decarboxylase Mutant with Asn72 mutated to Ala 提交 2011-08-31	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–24（24 aa）链 B 25–126（102 aa）链 C 1–24（24 aa）链 D 25–126（102 aa）	突变：N72A 突变：N72A	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4；298 K；1.6-2.4M ammonium sulphate, 0.1M citric acid, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	分辨率 1.70 Å R-free 0.184
4AOK Conformational dynamics of aspartate alpha-decarboxylase active site revealed by protein-ligand complexes: 1-methyl-L-aspartate complex 提交 2012-03-28	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric	链 A 1–24（24 aa）链 B 25–126（102 aa）链 D 1–24（24 aa）链 E 25–126（102 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.2；5 MG/ML ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE IN 1.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM CITRATE, PH 3.8	分辨率 1.50 Å R-free 0.180
4AON Conformational dynamics of aspartate alpha-decarboxylase active site revealed by protein-ligand complexes: 1-methyl-L-aspartate complex 提交 2012-03-29	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric	链 A 1–24（24 aa）链 B 25–126（102 aa）链 D 1–24（24 aa）链 E 25–126（102 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	GLU GLUTAMIC ACID × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4.2；5 MG/ML ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE IN 1.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM CITRATE, PH 3.8	分辨率 1.50 Å R-free 0.162
4AZD T57V mutant of aspartate decarboxylase 提交 2012-06-25	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–126（126 aa）链 B 1–126（126 aa）	突变：YES 突变：YES	MLI MALONATE ION × 8	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 4；292 K；2.4 M SODIUM MALONATE, 1.5 M (NH4)2SO4 PH 4, 292 K	分辨率 1.62 Å R-free 0.217
4CRY Direct visualisation of strain-induced protein post-translational modification 提交 2014-03-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1–24（24 aa）链 G 25–126（102 aa）	突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	ACO ACETYL COENZYME *A × 4 MG MAGNESIUM ION × 4 CL CHLORIDE ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.4；20% (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 3350, 0.1 M BIS-TRIS PROPANE PH 7.4, 0.2 M POTASSIUM THIOCYANATE	分辨率 1.61 Å R-free 0.150
4CRZ Direct visualisation of strain-induced protein prost-translational modification 提交 2014-03-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric	链 A 1–126（126 aa）	突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	SCN THIOCYANATE ION × 4 ACO ACETYL COENZYME *A × 4 MG MAGNESIUM ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.4；20% (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 3350, 0.1 M BIS-TRIS PROPANE PH 7.4, 0.2 M POTASSIUM THIOCYANATE	分辨率 1.70 Å R-free 0.175
4CS0 Direct visualisation of strain-induced protein post-translational modification 提交 2014-03-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric	链 A 1–126（126 aa）	突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	SCN THIOCYANATE ION × 4 ACO ACETYL COENZYME *A × 4 MG MAGNESIUM ION × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.4；20% (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL (PEG) 3350, 0.1 M BIS-TRIS PROPANE PH 7.4, 0.2 M POTASSIUM THIOCYANATE	分辨率 2.10 Å R-free 0.237
4D7Z E. coli L-aspartate-alpha-decarboxylase mutant N72Q to a resolution of 1.9 Angstroms 提交 2014-12-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–24（24 aa）链 B 25–119（95 aa）片段：RESIDUES 25-119	突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1 SCN THIOCYANATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.8；ADC.PANZ COMPLEX WAS PREPARED IN A 10: 11 RATIO AT A FINAL CONCENTRATION OF 5.7 MG/ML WITH A 2-FOLD MOLAR EXCESS (RELATIVE TO PANZ) OF ACETYLCOA IN 0.05 M TRIS-HCL PH 7.69, 0.1 M NACL, 0.1 MM DTT. THIS WAS MIXED IN A 1:1 RATIO WITH RESERVOIR SOLUTION (0.2 M POTASSIUM THIOCYANATE, 0.1 M BIS- TRIS PROPANE PH 6.8, 20 % W/V PEG 3350) AND CRYSTALLIZED BY HANGING DROP VAOUR DIFFUSION (4 UL DROPLET OVER A 1 ML RESERVOIR).	分辨率 1.90 Å R-free 0.244
5LS7 Complex of wild type E. coli alpha aspartate decarboxylase with its processing factor PanZ 提交 2016-08-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1–24（24 aa）链 D 25–126（102 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	GOL GLYCEROL × 8 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 8 ACO ACETYL COENZYME A × 4 MG MAGNESIUM ION × 4 CO2* CARBON DIOXIDE × 12 SCN THIOCYANATE ION × 8 74C methyl radical × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；291 K；200 mM KSCN, 100 mM Bis-Tris propane pH 6.5, 20% v/v PEG 3350	分辨率 1.16 Å R-free 0.137

共 17 个其他 PDB 条目、18 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	PAND_ECOLI
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 18–143； UniProt 1–126 作者链 B； PDB构建体 18–143； UniProt 1–126

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1pqh
沉积日期 deposition_date	2003-06-18
结构标题 title	Serine 25 to Threonine mutation of aspartate decarboxylase
关键词 keywords	pyruvoyl dependent decarboxylase, protein self-processing, LYASE; LYASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	19.48 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	18.38 Å
零角强度 I(0) i0	12782600.00
分子量 molecular_weight	25688.0 kDa
排除体积 excluded_volume	31639 Å³
包络体积 envelope_volume	36298 Å³
水化壳体积 shell_volume	16839 Å³
包络直径 envelope_diameter	62.4 Å
壳层 Rg shell_rg	24.06 Å
包络 Rg envelope_rg	18.68 Å
形状 Rg shape_rg	18.37 Å
总 Rg total_rg	19.21 Å
总原子数 total_atoms	1801
残基数 n_residues	232
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	62.7 Å
Rg (实空间) rg_real	19.42 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.37 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.2780e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.4330e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	19.43 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	12780000.0000
解质量估计 total_estimate	0.9030
解质量评级 solution_quality	EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	61.9 Å
偏度 Skewness skewness	0.221
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.502
角度范围 angular_range	— – 0.4100 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	1755000.0000
实空间数据点数 n_real_points	72
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.915; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.994; Smooth: 0.997

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Aspartate 1-decarboxylase
分子量 formula_weight	15809.9 kDa
EC 编号 ec_number	4.1.1.11
突变 mutation	S25T
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	2261

MRGSHHHHHHGLVPRGSMIRTMLQGKLHRVKVTHADLHYEGTCAIDQDFLDAAGILENEAIDIWNVTNGKRFSTYAIAAERGSRIISVNGAAAHCASVGDIVIIASFVTMPDEEARTWRPNVAYFEGDNEMKRTAKAIPVQVA

来源 Source

来源生物 organism	Escherichia coli
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	562
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	SODIUM ION
分子量 formula_weight	23.0 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	MALONIC ACID
分子量 formula_weight	104.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	3

实体 4 Entity 4 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	389

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 5 domains

SCOP 2.08 (3 domains)

结构域编号 domain_id	d1pqha1
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.52 — Double psi beta-barrel
超家族 Superfamily superfamily	b.52.2 — ADC-like
家族 Family family	b.52.2.1 — Pyruvoyl dependent aspartate decarboxylase, ADC

结构域编号 domain_id	d1pqha2
类 Class class	l — Artifacts
折叠类型 Fold fold	l.1 — Tags
超家族 Superfamily superfamily	l.1.1 — Tags
家族 Family family	l.1.1.1 — Tags

结构域编号 domain_id	d1pqhb_
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.52 — Double psi beta-barrel
超家族 Superfamily superfamily	b.52.2 — ADC-like
家族 Family family	b.52.2.1 — Pyruvoyl dependent aspartate decarboxylase, ADC

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	1pqhA00
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	40 — Barwin-like endoglucanases
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	20 —

结构域编号 domain_id	1pqhB00
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	40 — Barwin-like endoglucanases
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	20 —

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8. 引用文献 (4)

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晶胞边长 a length_a	70.460 Å
晶胞边长 b length_b	70.460 Å
晶胞边长 c length_c	215.299 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	120.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	24

空间群 space_group	P 61 2 2
空间群编号 int_tables_number	178
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.290 Å
最低分辨率 resolution_low	58.710 Å
R 因子 r_factor	0.1533
R_work r_work	0.1526
R_free r_free	0.1664

fit	/app/data/saxs_computation/pq/1pqh/1pqh.fit
pddf	/app/data/pr_computation/pq/1pqh/1pqh.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/pq/1pqh/1pqh.dat

Serine 25 to Threonine mutation of aspartate decarboxylase

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Aspartate 1-decarboxylase

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction