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1rsw

12-mer from site II calbindin D9K (DKNGDGEVSFEE) coordination Pb(II)

Method: SOLUTION NMR Dmax: 18.9 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Vitamin D-dependent calcium-binding protein, intestinal

物种未注明

UniProt P02632

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 57–68 片段：residues 57-68 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 5.4；288 K；离子强度（mmCIF原始值）aprox 0；压力 ambient NMR样品组成：3mM Peptide and Pb(NO3)2. NaOH and HNO3 added for pH fixing to 5.4; 80% H2O, 20% D2O. | 80% H2O, 20% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1RSW Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1CB1 THREE-DIMENSIONAL SOLUTION STRUCTURE OF CA2+-LOADED PORCINE CALBINDIN D9K DETERMINED BY NUCLEAR MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY 提交 1991-12-13 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–78（78 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
1RSX 12-mer from site II calbindin D9K (DKNGDGEVSFEE) coordinating Cd(II) 提交 2003-12-10 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 57–68（12 aa） 片段：residues 57-68 (SWS P02632)
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.6；288 K；离子强度（mmCIF原始值）aprox 0；压力 ambient
NMR样品组成 3mM Peptide and Cd(NO3)2. NaOH and HNO3 added for pH fixing to 6.6; 80% H2O, 20% D2O | 80% H2O, 20% D2O
分辨率未提供

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 S100G_PIG
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–12； UniProt 57–68

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1rsw

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1rsw
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1rsw
沉积日期 deposition_date2003-12-10
结构标题 title12-mer from site II calbindin D9K (DKNGDGEVSFEE) coordination Pb(II)
关键词 keywordsEF-hand toxic metal ion transport model of ICaBP coordination toward lead, METAL BINDING PROTEIN; METAL BINDING PROTEIN
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier4.99 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron5.08 Å
零角强度 I(0) i04270920.00
分子量 molecular_weight14347.0 kDa
排除体积 excluded_volume16815 ų
包络体积 envelope_volume2206 ų
水化壳体积 shell_volume3466 ų
包络直径 envelope_diameter17.8 Å
壳层 Rg shell_rg10.61 Å
包络 Rg envelope_rg6.34 Å
形状 Rg shape_rg5.04 Å
总 Rg total_rg5.57 Å
总原子数 total_atoms1661
残基数 n_residues132
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax18.9 Å
Rg (实空间) rg_real5.01 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.31 Å
I(0) (实空间) i0_real4.2710e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.4950e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal5.01 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal4271000.0000
解质量估计 total_estimate0.7737
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary6.0 Å
偏度 Skewness skewness0.596
峰度 Kurtosis kurtosis0.628
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha310.7000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.486; Stabil: 0.994; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.837; Smooth: 0.776
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)