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1sxl

RESONANCE ASSIGNMENTS AND SOLUTION STRUCTURE OF THE SECOND RNA-BINDING DOMAIN OF SEX-LETHAL DETERMINED BY MULTIDIMENSIONAL HETERONUCLEAR MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY

Method: SOLUTION NMR Dmax: 45.9 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

SEX-LETHAL PROTEIN PROTEIN

Drosophila melanogaster

UniProt P19339

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 199–294 未记录 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1SXL Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1B7F SXL-LETHAL PROTEIN/RNA COMPLEX 提交 1999-01-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–RNA 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：dimeric
链 A 82–249（168 aa） 片段：2 RNP-DOMAINS
突变：F166Y 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
分辨率 2.60 Å R-free 0.294
1B7F SXL-LETHAL PROTEIN/RNA COMPLEX 提交 1999-01-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白–RNA 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：dimeric
链 B 82–249（168 aa） 片段：2 RNP-DOMAINS
突变：F166Y 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
分辨率 2.60 Å R-free 0.294
2SXL SEX-LETHAL RBD1, NMR, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE 提交 1997-07-16 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 122–209（88 aa） 片段：RNA-BINDING DOMAIN 1 (RBD1), RESIDUES 122 - 209
突变：F166Y 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 4；298 K
分辨率未提供
3SXL SEX-LETHAL RNA RECOGNITION DOMAINS 1 AND 2 FROM DROSOPHILA MELANOGASTER 提交 1999-04-04 构建体不同 突变/修饰不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 111–294（184 aa） 片段：RNA BINDING DOMAINS 1 AND 2 (RESIDUES 112-294 OF FULL LENGTH)
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.8；pH 7.80
分辨率 2.70 Å R-free 0.264
3SXL SEX-LETHAL RNA RECOGNITION DOMAINS 1 AND 2 FROM DROSOPHILA MELANOGASTER 提交 1999-04-04 构建体不同 突变/修饰不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 111–294（184 aa） 片段：RNA BINDING DOMAINS 1 AND 2 (RESIDUES 112-294 OF FULL LENGTH)
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.8；pH 7.80
分辨率 2.70 Å R-free 0.264
3SXL SEX-LETHAL RNA RECOGNITION DOMAINS 1 AND 2 FROM DROSOPHILA MELANOGASTER 提交 1999-04-04 构建体不同 突变/修饰不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 C 111–294（184 aa） 片段：RNA BINDING DOMAINS 1 AND 2 (RESIDUES 112-294 OF FULL LENGTH)
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.8；pH 7.80
分辨率 2.70 Å R-free 0.264
4QQB Structural basis for the assembly of the SXL-UNR translation regulatory complex 提交 2014-06-27 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：trimeric
链 A 122–294（173 aa） 片段：RRM1-RRM2, UNP residues 122-294
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；277 K；0.1 M LiSO4, PEG3350 1-5 %, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
分辨率 2.80 Å R-free 0.236
4QQB Structural basis for the assembly of the SXL-UNR translation regulatory complex 提交 2014-06-27 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：trimeric
链 B 122–294（173 aa） 片段：RRM1-RRM2, UNP residues 122-294
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；277 K；0.1 M LiSO4, PEG3350 1-5 %, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
分辨率 2.80 Å R-free 0.236

共 4 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SXL_DROME
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 2–97； UniProt 199–294

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1sxl

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1sxl
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1sxl
沉积日期 deposition_date1994-07-01
结构标题 titleRESONANCE ASSIGNMENTS AND SOLUTION STRUCTURE OF THE SECOND RNA-BINDING DOMAIN OF SEX-LETHAL DETERMINED BY MULTIDIMENSIONAL HETERONUCLEAR MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY
关键词 keywordsRNA-BINDING PROTEIN, RNA BINDING PROTEIN; RNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier13.55 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron13.17 Å
零角强度 I(0) i0494169000.00
分子量 molecular_weight183210.0 kDa
排除体积 excluded_volume228080 ų
包络体积 envelope_volume30522 ų
水化壳体积 shell_volume15814 ų
包络直径 envelope_diameter53.6 Å
壳层 Rg shell_rg22.29 Å
包络 Rg envelope_rg16.53 Å
形状 Rg shape_rg13.11 Å
总 Rg total_rg13.58 Å
总原子数 total_atoms25942
残基数 n_residues1649
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax45.9 Å
Rg (实空间) rg_real13.49 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.29 Å
I(0) (实空间) i0_real4.9420e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error5.3210e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal13.50 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal494200000.0000
解质量估计 total_estimate0.8742
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary16.2 Å
偏度 Skewness skewness0.205
峰度 Kurtosis kurtosis-0.336
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha318900.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.791; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.996; Smooth: 0.990
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd1sxla_
类 Class classd — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold foldd.58 — Ferredoxin-like
超家族 Superfamily superfamilyd.58.7 — RNA-binding domain, RBD, aka RNA recognition motif (RRM)
家族 Family familyd.58.7.1 — Canonical RBD

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id1sxlA00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology70 — Alpha-Beta Plaits
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily330 — RRM (RNA recognition motif) domain
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8. 引用文献 (4)

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9. 文件与曲线 (10)