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1tde

CRYSTAL STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI THIOREDOXIN REDUCTASE REFINED AT 2 ANGSTROM RESOLUTION: IMPLICATIONS FOR A LARGE CONFORMATIONAL CHANGE DURING CATALYSIS

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 72.7 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

THIOREDOXIN REDUCTASE

Escherichia coli

UniProt P0A9P4

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–316 未记录 FAD FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE × 2 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件 分辨率 2.10 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1TDE Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1CL0 CRYSTAL STRUCTURE OF REDUCED THIOREDOXIN REDUCTASE FROM ESCHERICHIA COLI. 提交 1999-05-04 构建体不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–320（320 aa）
未记录 FAD FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 8；pH 8.0
分辨率 2.50 Å R-free 0.292
1F6M CRYSTAL STRUCTURE OF A COMPLEX BETWEEN THIOREDOXIN REDUCTASE, THIOREDOXIN, AND THE NADP+ ANALOG, AADP+ 提交 2000-06-22 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 1–320（320 aa）
链 B 1–320（320 aa）
突变：C135S 突变：C135S FAD FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE × 2 3AA 3-AMINOPYRIDINE-ADENINE DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；295 K；cacodylate, ammonium sulfate, PEG 3350, 3-aminopyridine adenine dinucleotide phosphate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
分辨率 2.95 Å R-free 0.247
1F6M CRYSTAL STRUCTURE OF A COMPLEX BETWEEN THIOREDOXIN REDUCTASE, THIOREDOXIN, AND THE NADP+ ANALOG, AADP+ 提交 2000-06-22 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 E 1–320（320 aa）
链 F 1–320（320 aa）
突变：C135S 突变：C135S FAD FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE × 2 3AA 3-AMINOPYRIDINE-ADENINE DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；295 K；cacodylate, ammonium sulfate, PEG 3350, 3-aminopyridine adenine dinucleotide phosphate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
分辨率 2.95 Å R-free 0.247
1TDF CRYSTAL STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI THIOREDOXIN REDUCTASE REFINED AT 2 ANGSTROM RESOLUTION: IMPLICATIONS FOR A LARGE CONFORMATIONAL CHANGE DURING CATALYSIS 提交 1994-01-14 配体/离子不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–316（316 aa）
未记录 FAD FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE × 2 NAP NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE × 2 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.30 Å
1TRB CONVERGENT EVOLUTION OF SIMILAR FUNCTION IN TWO STRUCTURALLY DIVERGENT ENZYMES 提交 1991-09-07 构建体不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–320（320 aa）
未记录 FAD FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE × 2 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 2.00 Å

共 4 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TRXB_ECOLI
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–316； UniProt 1–316

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1tde

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1tde
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1tde
沉积日期 deposition_date1994-01-14
结构标题 titleCRYSTAL STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI THIOREDOXIN REDUCTASE REFINED AT 2 ANGSTROM RESOLUTION: IMPLICATIONS FOR A LARGE CONFORMATIONAL CHANGE DURING CATALYSIS
关键词 keywordsOXIDOREDUCTASE(FLAVOENZYME); OXIDOREDUCTASE(FLAVOENZYME)
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier22.43 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron21.61 Å
零角强度 I(0) i022697000.00
分子量 molecular_weight34847.0 kDa
排除体积 excluded_volume43013 ų
包络体积 envelope_volume52259 ų
水化壳体积 shell_volume20726 ų
包络直径 envelope_diameter74.6 Å
壳层 Rg shell_rg27.60 Å
包络 Rg envelope_rg21.75 Å
形状 Rg shape_rg21.62 Å
总 Rg total_rg22.34 Å
总原子数 total_atoms3000
残基数 n_residues316
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax72.7 Å
Rg (实空间) rg_real22.46 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.55 Å
I(0) (实空间) i0_real2.2700e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.3510e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal22.46 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal22700000.0000
解质量估计 total_estimate0.8105
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary24.2 Å
偏度 Skewness skewness0.385
峰度 Kurtosis kurtosis-0.438
角度范围 angular_range— – 0.3550 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha5152000.0000
实空间数据点数 n_real_points67
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.851; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.980; Smooth: 0.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd1tdea1
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.3 — FAD/NAD(P)-binding domain
超家族 Superfamily superfamilyc.3.1 — FAD/NAD(P)-binding domain
家族 Family familyc.3.1.5 — FAD/NAD-linked reductases, N-terminal and central domains
结构域编号 domain_idd1tdea2
类 Class classc — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold foldc.3 — FAD/NAD(P)-binding domain
超家族 Superfamily superfamilyc.3.1 — FAD/NAD(P)-binding domain
家族 Family familyc.3.1.5 — FAD/NAD-linked reductases, N-terminal and central domains

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id1tdeA01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture50 — 3-Layer(bba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — FAD/NAD(P)-binding domain
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily60 — FAD/NAD(P)-binding domain
结构域编号 domain_id1tdeA02
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture50 — 3-Layer(bba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — FAD/NAD(P)-binding domain
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily60 — FAD/NAD(P)-binding domain
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)