SAXSdb — 1tip

▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PHOSPHOENZYME INTERMEDIATE OF FRU-2,6-BISPHOSPHATASE

Rattus norvegicus

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 251–440 链 B； UniProt 251–440	突变：30 C-TERMINAL AMINO ACIDS DELETED 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	F6P 6-O-phosphono-beta-D-fructofuranose × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：A CATALYTIC PHOSPHOSENZYME INTERMEDIATE STATE OF THE BISPHOSPHATASE WAS PREPARED BY SOAKING OF THE NATIVE CRYSTAL OF THE PROTEIN AND TRAPPED USING THE CRYOGENIC DEVICE. A 2.2 ANGSTROM RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF THE INTERMEDIATE WAS DETERMINED. A PHOSPHORYLATED CATALYTIC HISTIDINE WAS VISUALIZED ALONG WITH THE FIRST PRODUCT, FRUCTOSE-6 - PHOSPHATE, AND THE CATALYTIC WATER, SHOWING THE COMPREHENSIVE GEOMETRY OF A TRIGONAL BI-PYRAMIDAL STRUCTURE.	分辨率 2.20 Å R-free 0.286

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1TIP	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1C7Z REGULATORY COMPLEX OF FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE 提交 2000-04-03	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 251–440（190 aa）链 B 251–440（190 aa）	未记录	PO4 PHOSPHATE ION × 2 G3H GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 7.25；293 K；PEG 4000, sodium chloride, Hepes, pH 7.25, EVAPORATION, temperature 293.0K	分辨率 2.60 Å R-free 0.253
1C80 REGULATORY COMPLEX OF FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE 提交 2000-04-03	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 251–440（190 aa）链 B 251–440（190 aa）	未记录	PO4 PHOSPHATE ION × 2 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 7.25；293 K；PEG 4000, sodium chloride, Hepes, pH 7.25, EVAPORATION, temperature 293.0K	分辨率 2.20 Å R-free 0.265
1C81 MICHAELIS COMPLEX OF FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE 提交 2000-04-03	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 251–440（190 aa）	未记录	FDQ 2,5-anhydro-1-deoxy-1-phosphono-6-O-phosphono-D-glucitol × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 7.25；293 K；PEG 4000, sodium chloride, Hepes, pH 7.25, EVAPORATION, temperature 293.0K	分辨率 2.50 Å R-free 0.287
1FBT THE BISPHOSPHATASE DOMAIN OF THE BIFUNCTIONAL RAT LIVER 6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE 提交 1996-03-08	突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 251–440（190 aa）链 B 251–440（190 aa）	突变：30 AMINO ACIDS DELETED FROM THE C-TERMINAL 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）突变：30 AMINO ACIDS DELETED FROM THE C-TERMINAL 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	PO4 PHOSPHATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å R-free 0.278

共 4 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	F261_RAT
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 2–191； UniProt 251–440 作者链 B； PDB构建体 2–191； UniProt 251–440

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1tip
沉积日期 deposition_date	1997-05-28
结构标题 title	THE BISPHOSPHATASE DOMAIN OF THE BIFUNCTIONAL RAT LIVER 6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE
关键词 keywords	MULTIFUNCTIONAL ENZYME, TRANSFERASE, KINASE, ATP-BINDING, PHOSPHORYLATION, ALTERNATIVE SPLICING, MULTIGENE FAMILY, HYDROLASE; HYDROLASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	23.94 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	23.60 Å
零角强度 I(0) i0	35510400.00
分子量 molecular_weight	44977.0 kDa
排除体积 excluded_volume	55924 Å³
包络体积 envelope_volume	66396 Å³
水化壳体积 shell_volume	24344 Å³
包络直径 envelope_diameter	84.1 Å
壳层 Rg shell_rg	30.17 Å
包络 Rg envelope_rg	23.83 Å
形状 Rg shape_rg	23.60 Å
总 Rg total_rg	24.37 Å
总原子数 total_atoms	3150
残基数 n_residues	380
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	82.5 Å
Rg (实空间) rg_real	24.08 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.66 Å
I(0) (实空间) i0_real	3.5510e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	5.4970e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	24.05 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	35510000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8427
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	25.8 Å
偏度 Skewness skewness	0.559
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.087
角度范围 angular_range	— – 0.3300 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	10870000.0000
实空间数据点数 n_real_points	65
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.712; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.891; Smooth: 0.923

▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	PHOSPHOENZYME INTERMEDIATE OF FRU-2,6-BISPHOSPHATASE
分子量 formula_weight	22258.3 kDa
EC 编号 ec_number	3.1.3.46
突变 mutation	30 C-TERMINAL AMINO ACIDS DELETED
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	3434

MRSIYLCRHGESELNLRGRIGGDSGLSARGKQYAYALANFIRSQGISSLKVWTSHMKRTIQTAEALGVPYEQWKALNEIDAGVCEEMTYEEIQEHYPEEFALRDQDKYRYRYPKGESYEDLVQRLEPVIMELERQENVLVICHQAVMRCLLAYFLDKSSDELPYLKCPLHTVLKLTPVAYGCRVESIYLNV

来源 Source

来源生物 organism	Rattus norvegicus
通用名 common_name	Norway rat
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	10116
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	6-O-phosphono-beta-D-fructofuranose
分子量 formula_weight	260.1 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

实体 3 Entity 3 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	284

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d1tipa_
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.60 — Phosphoglycerate mutase-like
超家族 Superfamily superfamily	c.60.1 — Phosphoglycerate mutase-like
家族 Family family	c.60.1.4 — 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase, phosphatase domain

结构域编号 domain_id	d1tipb_
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.60 — Phosphoglycerate mutase-like
超家族 Superfamily superfamily	c.60.1 — Phosphoglycerate mutase-like
家族 Family family	c.60.1.4 — 6-phosphofructo-2-kinase/fructose-2,6-bisphosphatase, phosphatase domain

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	1tipA00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	1240 — Phosphoglycerate mutase-like

结构域编号 domain_id	1tipB00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	1240 — Phosphoglycerate mutase-like

▶

8. 引用文献 (3)

▶

晶胞边长 a length_a	48.230 Å
晶胞边长 b length_b	56.520 Å
晶胞边长 c length_c	90.900 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	94.48 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	4

空间群 space_group	P 1 21 1
空间群编号 int_tables_number	4
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.200 Å
最低分辨率 resolution_low	20.000 Å
R 因子 r_factor	0.2040
R_work r_work	0.2040
R_free r_free	0.2860

fit	/app/data/saxs_computation/ti/1tip/1tip.fit
pddf	/app/data/pr_computation/ti/1tip/1tip.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/ti/1tip/1tip.dat

THE BISPHOSPHATASE DOMAIN OF THE BIFUNCTIONAL RAT LIVER 6-PHOSPHOFRUCTO-2-KINASE/FRUCTOSE-2,6-BISPHOSPHATASE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PHOSPHOENZYME INTERMEDIATE OF FRU-2,6-BISPHOSPHATASE

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction