SAXSdb — 1xnt

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PROTEIN (DNA-REPAIR PROTEIN XRCC1)

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–183	片段：N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-183. RESIDUES 152-183 ARE DISORDERED AND NOT SHOWN. 突变：D179E	无其他共同聚合物	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.8；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.4；压力 1 NMR样品组成：H2O AND D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1XNT	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1CDZ BRCT DOMAIN FROM DNA-REPAIR PROTEIN XRCC1 提交 1999-03-04	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 538–633（96 aa）片段：C-TERMINAL BRCT DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP	分辨率 3.20 Å R-free 0.266
1XNA NMR SOLUTION STRUCTURE OF THE SINGLE-STRAND BREAK REPAIR PROTEIN XRCC1-N-TERMINAL DOMAIN 提交 1999-02-27	当前字段一致	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–183（183 aa）片段：N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-183. RESIDUES 152-183 ARE DISORDERED AND NOT SHOWN.	突变：D179E	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.8；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.4；压力 1 NMR样品组成 H2O AND D2O	分辨率未提供
2D8M Solution structure of the first BRCT domain of DNA-repair protein XRCC1 提交 2005-12-06	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 305–420（116 aa）片段：BRCT domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；293 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient NMR样品组成 0.89mM BRCT domain U-15N,13C; 20mM TrisHCl, 100mM NaCl, 1mM DTT, 0.02% NaN3; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2W3O Crystal structure of the human PNKP FHA domain in complex with an XRCC1-derived phosphopeptide 提交 2008-11-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 515–522（8 aa）片段：RESIDUES 515-522	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CA CALCIUM ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8.5；0.1 M TRIS-HCL PH 8.5, 0.25 M CACL2, 28% W/V PEG 4000, 0.2 M NDSB-221	分辨率 1.85 Å R-free 0.236
2W3O Crystal structure of the human PNKP FHA domain in complex with an XRCC1-derived phosphopeptide 提交 2008-11-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 515–522（8 aa）片段：RESIDUES 515-522	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	CA CALCIUM ION × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8.5；0.1 M TRIS-HCL PH 8.5, 0.25 M CACL2, 28% W/V PEG 4000, 0.2 M NDSB-221	分辨率 1.85 Å R-free 0.236
3K75 X-ray crystal structure of reduced XRCC1 bound to DNA pol beta catalytic domain 提交 2009-10-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 1–183（183 aa）片段：N-terminal domain (UNP residues 1 to 183)	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；20-25% PEG 3350, 0.2-0.3M Tri-potassium citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.95 Å R-free 0.295
3K75 X-ray crystal structure of reduced XRCC1 bound to DNA pol beta catalytic domain 提交 2009-10-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 1–183（183 aa）片段：N-terminal domain (UNP residues 1 to 183)	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；20-25% PEG 3350, 0.2-0.3M Tri-potassium citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.95 Å R-free 0.295
3K77 X-ray crystal structure of XRCC1 提交 2009-10-12	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–155（155 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；25-30% PEG 3350, 0.2-0.3M MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.60 Å R-free 0.237
3K77 X-ray crystal structure of XRCC1 提交 2009-10-12	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 1–155（155 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；25-30% PEG 3350, 0.2-0.3M MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.60 Å R-free 0.237
3K77 X-ray crystal structure of XRCC1 提交 2009-10-12	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 1–155（155 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；25-30% PEG 3350, 0.2-0.3M MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.60 Å R-free 0.237
3K77 X-ray crystal structure of XRCC1 提交 2009-10-12	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 D 1–155（155 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；25-30% PEG 3350, 0.2-0.3M MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.60 Å R-free 0.237
3K77 X-ray crystal structure of XRCC1 提交 2009-10-12	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 E 1–155（155 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；25-30% PEG 3350, 0.2-0.3M MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.60 Å R-free 0.237
3K77 X-ray crystal structure of XRCC1 提交 2009-10-12	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 6 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 F 1–155（155 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；25-30% PEG 3350, 0.2-0.3M MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.60 Å R-free 0.237
3K77 X-ray crystal structure of XRCC1 提交 2009-10-12	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 7 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 G 1–155（155 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；25-30% PEG 3350, 0.2-0.3M MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.60 Å R-free 0.237
3K77 X-ray crystal structure of XRCC1 提交 2009-10-12	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 8 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 H 1–155（155 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；25-30% PEG 3350, 0.2-0.3M MgCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.60 Å R-free 0.237
3LQC X-ray crystal structure of oxidized XRCC1 bound to DNA pol beta Palm thumb domain 提交 2010-02-09	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–183（183 aa）	未记录	NA SODIUM ION × 1 CO3 CARBONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；20-25% PEG 3350, 0.2-0.3M TRI-POTASSIUM CITRATE, PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.35 Å R-free 0.250
5E6Q Importin alpha binding to XRCC1 NLS peptide 提交 2015-10-10	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 241–276（36 aa）片段：UNP residues 241-276	未记录	SO4 SULFATE ION × 1 GOL GLYCEROL × 1 CL CHLORIDE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7；293 K；1.5M Ammonium sulfate, 0.1M bis-tris propane	分辨率 2.31 Å R-free 0.208
5W7X Crystal Structure of FHA domain of human APLF in complex with XRCC1 bisphospho peptide 提交 2017-06-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 H 514–522（9 aa）片段：UNP residues 514-522	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；0.6mM XRCC1 bisphosphopeptide 0.6mM APLF 0.5M lithium chloride 0.1M Tris 28% PEG 6000	分辨率 2.00 Å R-free 0.229
5W7X Crystal Structure of FHA domain of human APLF in complex with XRCC1 bisphospho peptide 提交 2017-06-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 E 514–522（9 aa）片段：UNP residues 514-522	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；0.6mM XRCC1 bisphosphopeptide 0.6mM APLF 0.5M lithium chloride 0.1M Tris 28% PEG 6000	分辨率 2.00 Å R-free 0.229
5W7X Crystal Structure of FHA domain of human APLF in complex with XRCC1 bisphospho peptide 提交 2017-06-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 F 514–522（9 aa）片段：UNP residues 514-522	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；0.6mM XRCC1 bisphosphopeptide 0.6mM APLF 0.5M lithium chloride 0.1M Tris 28% PEG 6000	分辨率 2.00 Å R-free 0.229
5W7X Crystal Structure of FHA domain of human APLF in complex with XRCC1 bisphospho peptide 提交 2017-06-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 G 514–522（9 aa）片段：UNP residues 514-522	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；0.6mM XRCC1 bisphosphopeptide 0.6mM APLF 0.5M lithium chloride 0.1M Tris 28% PEG 6000	分辨率 2.00 Å R-free 0.229
5W7Y Crystal Structure of FHA domain of human APLF in complex with XRCC1 monophosphorylated mutated peptide 提交 2017-06-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 514–521（8 aa）片段：UNP residues 514-521	突变：S518E 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；0.6mM APLF 0.6mM XRCC1 peptide 0.1M Tris 30% PEG 1000	分辨率 2.10 Å R-free 0.237
5W7Y Crystal Structure of FHA domain of human APLF in complex with XRCC1 monophosphorylated mutated peptide 提交 2017-06-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 514–521（8 aa）片段：UNP residues 514-521	突变：S518E 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；0.6mM APLF 0.6mM XRCC1 peptide 0.1M Tris 30% PEG 1000	分辨率 2.10 Å R-free 0.237

共 10 个其他 PDB 条目、23 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	XRCC1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–183； UniProt 1–183

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1xnt
沉积日期 deposition_date	1999-02-27
结构标题 title	NMR SOLUTION STRUCTURE OF THE SINGLE-STRAND BREAK REPAIR PROTEIN XRCC1-N-TERMINAL DOMAIN
关键词 keywords	XRCC1, 3D NMR, DNA REPAIR, SINGLE-STRAND BREAK DNA BINDING, DNA POLYMERASE- BETA BINDING, BETA SANDWICH, DNA BINDING PROTEIN; DNA BINDING PROTEIN
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	15.27 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	14.76 Å
零角强度 I(0) i0	2189070000.00
分子量 molecular_weight	383200.0 kDa
排除体积 excluded_volume	473770 Å³
包络体积 envelope_volume	32331 Å³
水化壳体积 shell_volume	16400 Å³
包络直径 envelope_diameter	54.8 Å
壳层 Rg shell_rg	22.67 Å
包络 Rg envelope_rg	16.74 Å
形状 Rg shape_rg	14.73 Å
总 Rg total_rg	14.96 Å
总原子数 total_atoms	53429
残基数 n_residues	3473
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	46.9 Å
Rg (实空间) rg_real	15.19 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.24 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.1890e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	2.5720e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal	15.19 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	2189000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.6839
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	20.2 Å
偏度 Skewness skewness	0.164
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.408
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	501100.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.929; Stabil: 0.999; Sysdev: 0.368; Positv: 1.000; Valcen: 0.998; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d1xnta_
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.18 — Galactose-binding domain-like
超家族 Superfamily superfamily	b.18.1 — Galactose-binding domain-like
家族 Family family	b.18.1.8 — N-terminal domain of xrcc1

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	1xntA00
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	60 — Sandwich
拓扑 Topology topology	120 — Jelly Rolls
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	260 — Galactose-binding domain-like

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	1

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

描述 description	PROTEIN (DNA-REPAIR PROTEIN XRCC1)
分子量 formula_weight	20245.7 kDa
突变 mutation	D179E
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	53429

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

NMR SOLUTION STRUCTURE OF THE SINGLE-STRAND BREAK REPAIR PROTEIN XRCC1-N-TERMINAL DOMAIN

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PROTEIN (DNA-REPAIR PROTEIN XRCC1)

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

fit	/app/data/saxs_computation/xn/1xnt/1xnt.fit
pddf	/app/data/pr_computation/xn/1xnt/1xnt.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/xn/1xnt/1xnt.dat