SAXSdb — 1y0y

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Frv operon protein FrvX

Pyrococcus horikoshii

当前结构中的状态

Assembly	物理组成	蛋白状态	分子拷贝数	共同组分	数据核对
1	蛋白异源复合物	异源复合物	蛋白 24	AMASTATIN × 12 ZINC ION × 24 water × 24	与蛋白数一致

数据库中的同蛋白其他状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	O59196_PYRHO
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–353； UniProt 1–353

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1y0y
沉积日期 deposition_date	2004-11-16
结构标题 title	Crystal structure of tetrahedral aminopeptidase from P. horikoshii in complex with amastatin
关键词 keywords	aminopeptidase, PDZ, HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex; HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles

页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。

1y0y__assembly_1__model_1

Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)

下载该曲线 .dat

1y0y__assembly_1__model_1 | I(q)

100 个绘图点；横轴和纵轴均采用对数尺度。

1y0y__assembly_1__model_1 | P(r) · Pending

P(r) 将按相同 assembly/model 分别计算和展示。

Rg（Guinier）	48.96 Å
Rg（电子密度）	48.20 Å
总 Rg	48.51 Å
原子数	31572
残基数	4056
排除体积	568670 Å³
最大 q	0.500 Å⁻¹

Assembly	Model	结构单元	聚集说明	状态	CRYSOL	操作
1	1	`1y0y__assembly_1__model_1`	24-meric （24）	成功	4.1.3-1-20251215 (887e7ef)	查看下载

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4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment

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5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Frv operon protein FrvX
分子量 formula_weight	39071.0 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	2841

MEVRNMVDYELLKKVVEAPGVSGYEFLGIRDVVIEEIKDYVDEVKVDKLGNVIAHKKGEGPKVMIAAHMDQIGLMVTHIEKNGFLRVAPIGGVDPKTLIAQRFKVWIDKGKFIYGVGASVPPHIQKPEDRKKAPDWDQIFIDIGAESKEEAEDMGVKIGTVITWDGRLERLGKHRFVSIAFDDRIAVYTILEVAKQLKDAKADVYFVATVQEEVGLRGARTSAFGIEPDYGFAIDVTIAADIPGTPEHKQVTHLGKGTAIKIMDRSVICHPTIVRWLEELAKKHEIPYQLEILLGGGTDAGAIHLTKAGVPTGALSVPARYIHSNTEVVDERDVDATVELMTKALENIHELKI

来源 Source

来源生物 organism	Pyrococcus horikoshii
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	53953
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	AMASTATIN
分子量 formula_weight	474.5 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B

XVVD

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	ZINC ION
分子量 formula_weight	65.4 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	2

实体 4 Entity 4 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	210

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6. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d1y0ya1
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.49 — Domain of alpha and beta subunits of F1 ATP synthase-like
超家族 Superfamily superfamily	b.49.3 — Aminopeptidase/glucanase lid domain
家族 Family family	b.49.3.1 — Aminopeptidase/glucanase lid domain

结构域编号 domain_id	d1y0ya3
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.56 — Phosphorylase/hydrolase-like
超家族 Superfamily superfamily	c.56.5 — Zn-dependent exopeptidases
家族 Family family	c.56.5.4 — Bacterial dinuclear zinc exopeptidases

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	1y0yA01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	630 — Aminopeptidase
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Zn peptidases

结构域编号 domain_id	1y0yA02
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	30 — Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	40 — Peptidase M42, domain 2

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晶胞边长 a length_a	111.560 Å
晶胞边长 b length_b	111.560 Å
晶胞边长 c length_c	111.560 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	12

空间群 space_group	P 2 3
空间群编号 int_tables_number	195
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.600 Å
最低分辨率 resolution_low	14.910 Å
R 因子 r_factor	0.2060
R_work r_work	0.2060
R_free r_free	0.2220

Crystal structure of tetrahedral aminopeptidase from P. horikoshii in complex with amastatin

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Frv operon protein FrvX

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles

1y0y__assembly_1__model_1

1y0y__assembly_1__model_1 | I(q)

1y0y__assembly_1__model_1 | P(r) · Pending

4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

实体 3 Entity 3 non-polymer

实体 4 Entity 4 water

6. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

CATH v4.4 (2 domains)

7. 引用文献 (1)

Crystal structure of tetrahedral aminopeptidase from P. horikoshii in complex with amastatin

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Frv operon protein FrvX

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

单体

同源二聚体

同源四聚体

其他同源多聚体

异源或核酸复合物

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. Official assembly/model 理论 SAXS Official SAXS Profiles

1y0y__assembly_1__model_1

1y0y__assembly_1__model_1 | I(q)

1y0y__assembly_1__model_1 | P(r) · Pending

4. 晶体学与实验 4. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

5. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

实体 3 Entity 3 non-polymer

实体 4 Entity 4 water

6. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

CATH v4.4 (2 domains)

7. 引用文献 (1)