SAXSdb — 2ckg

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1

HOMO SAPIENS

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 419–643	片段：RESIDUES 419-643	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 4.5；pH 4.50	分辨率 2.45 Å R-free 0.279
2	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 419–643	片段：RESIDUES 419-643	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 4.5；pH 4.50	分辨率 2.45 Å R-free 0.279

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2CKG	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2CKH SENP1-SUMO2 complex 提交 2006-04-18	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 419–643（225 aa）片段：PROTEASE DOMAIN, RESIDUES 419-643	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 5；pH 5.00	分辨率 3.20 Å R-free 0.294
2G4D Crystal structure of human SENP1 mutant (C603S) in complex with SUMO-1 提交 2006-02-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 440–643（204 aa）片段：protease catalytic domain	突变：C603S	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10.5；289 K；0.1M CAPS, 40% PEG400, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K	分辨率 2.80 Å R-free 0.278
2G4D Crystal structure of human SENP1 mutant (C603S) in complex with SUMO-1 提交 2006-02-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 440–643（204 aa）片段：protease catalytic domain	突变：C603S	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 10.5；289 K；0.1M CAPS, 40% PEG400, pH 10.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K	分辨率 2.80 Å R-free 0.278
2IY0 SENP1 (mutant) SUMO1 RanGAP 提交 2006-07-11	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 419–592（174 aa）片段：C-TERMINAL FRAGMENT, RESIDUES 419-643 链 A 593–643（51 aa）片段：C-TERMINAL FRAGMENT, RESIDUES 419-643	突变：YES 突变：YES	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.77 Å R-free 0.279
2IY1 SENP1 (mutant) full length SUMO1 提交 2006-07-11	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 419–592（174 aa）片段：C-TERMINAL FRAGMENT, RESIDUES 419-643 链 A 593–643（51 aa）片段：C-TERMINAL FRAGMENT, RESIDUES 419-643	突变：YES 突变：YES	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.46 Å R-free 0.281
2IY1 SENP1 (mutant) full length SUMO1 提交 2006-07-11	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 419–592（174 aa）片段：C-TERMINAL FRAGMENT, RESIDUES 419-643 链 C 593–643（51 aa）片段：C-TERMINAL FRAGMENT, RESIDUES 419-643	突变：YES 突变：YES	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.46 Å R-free 0.281
2IYC SENP1 native structure 提交 2006-07-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 419–592（174 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 419-643 链 A 593–643（51 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 419-643 链 B 419–592（174 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 419-643 链 B 593–643（51 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 419-643	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.45 Å R-free 0.267
2IYD SENP1 covalent complex with SUMO-2 提交 2006-07-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 419–592（174 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 419-643 链 A 593–643（51 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 419-643	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.20 Å R-free 0.288
2XPH Crystal structure of human SENP1 with the bound cobalt 提交 2010-08-26	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 415–644（230 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 415-644	未记录	GOL GLYCEROL × 5	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 CRYSTALS FORMED FROM 1 TO 1 OF RESERVOIR SOLUTION (1.8 M AMMONIUM SULFATE, 50 MM COCL2 AND 100 MM MES PH 6.5) AND PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML IN 20 MM TRIS/HCL (PH 8.0), AND 50 MM NACL).	分辨率 2.40 Å R-free 0.313
2XPH Crystal structure of human SENP1 with the bound cobalt 提交 2010-08-26	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 415–644（230 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 415-644	未记录	GOL GLYCEROL × 1 CO COBALT (II) ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 CRYSTALS FORMED FROM 1 TO 1 OF RESERVOIR SOLUTION (1.8 M AMMONIUM SULFATE, 50 MM COCL2 AND 100 MM MES PH 6.5) AND PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML IN 20 MM TRIS/HCL (PH 8.0), AND 50 MM NACL).	分辨率 2.40 Å R-free 0.313
2XRE Detection of cobalt in previously unassigned human SENP1 structure 提交 2010-09-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 415–644（230 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 415-644 链 B 415–644（230 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 415-644	未记录	GOL GLYCEROL × 10 CO COBALT (II) ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；CRYSTALLIZATION WAS PERFORMED USING A SITTING-DROP VAPOUR-DIFFUSION METHOD. CRYSTALS APPEARED FROM EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML IN 20 MM TRIS/HCL, PH 8.0, AND 50 MM NACL) AND RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 100 MM COCL2, 0.1M MES, PH 6.5, AND 1.8 M (NH4)2SO4.	分辨率 2.45 Å R-free 0.317
2XRE Detection of cobalt in previously unassigned human SENP1 structure 提交 2010-09-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 415–644（230 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 415-644 链 B 415–644（230 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 415-644	未记录	GOL GLYCEROL × 10 CO COBALT (II) ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；CRYSTALLIZATION WAS PERFORMED USING A SITTING-DROP VAPOUR-DIFFUSION METHOD. CRYSTALS APPEARED FROM EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML IN 20 MM TRIS/HCL, PH 8.0, AND 50 MM NACL) AND RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 100 MM COCL2, 0.1M MES, PH 6.5, AND 1.8 M (NH4)2SO4.	分辨率 2.45 Å R-free 0.317
2XRE Detection of cobalt in previously unassigned human SENP1 structure 提交 2010-09-14	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 415–644（230 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 415-644	未记录	GOL GLYCEROL × 4	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；CRYSTALLIZATION WAS PERFORMED USING A SITTING-DROP VAPOUR-DIFFUSION METHOD. CRYSTALS APPEARED FROM EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML IN 20 MM TRIS/HCL, PH 8.0, AND 50 MM NACL) AND RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 100 MM COCL2, 0.1M MES, PH 6.5, AND 1.8 M (NH4)2SO4.	分辨率 2.45 Å R-free 0.317
2XRE Detection of cobalt in previously unassigned human SENP1 structure 提交 2010-09-14	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 415–644（230 aa）片段：CATALYTIC FRAGMENT, RESIDUES 415-644	未记录	GOL GLYCEROL × 6 CO COBALT (II) ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；CRYSTALLIZATION WAS PERFORMED USING A SITTING-DROP VAPOUR-DIFFUSION METHOD. CRYSTALS APPEARED FROM EQUAL VOLUMES OF PROTEIN SOLUTION (20 MG/ML IN 20 MM TRIS/HCL, PH 8.0, AND 50 MM NACL) AND RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 100 MM COCL2, 0.1M MES, PH 6.5, AND 1.8 M (NH4)2SO4.	分辨率 2.45 Å R-free 0.317
6NNQ Non-covalent structure of SENP1 in complex with SUMO2 提交 2019-01-15	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 421–643（223 aa）片段：residues 421-643	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293.15 K；20% PEG 6000, 0.1M HEPES, pH 7.5	分辨率 2.62 Å R-free 0.277

共 9 个其他 PDB 条目、15 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	SENP1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–225； UniProt 419–643 作者链 B； PDB构建体 1–225； UniProt 419–643

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2ckg
沉积日期 deposition_date	2006-04-18
结构标题 title	The structure of SENP1 SUMO-2 co-complex suggests a structural basis for discrimination between SUMO paralogues during processing
关键词 keywords	PROTEASE, HYDROLASE, THIOL PROTEASE, NUCLEAR PROTEIN, UBL CONJUGATION PATHWAY; HYDROLASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	25.60 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	24.52 Å
零角强度 I(0) i0	46257900.00
分子量 molecular_weight	53540.0 kDa
排除体积 excluded_volume	67470 Å³
包络体积 envelope_volume	83069 Å³
水化壳体积 shell_volume	27888 Å³
包络直径 envelope_diameter	84.0 Å
壳层 Rg shell_rg	31.90 Å
包络 Rg envelope_rg	24.80 Å
形状 Rg shape_rg	24.50 Å
总 Rg total_rg	25.44 Å
总原子数 total_atoms	3764
残基数 n_residues	450
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	81.8 Å
Rg (实空间) rg_real	25.53 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.45 Å
I(0) (实空间) i0_real	4.6260e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	5.9030e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	25.55 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	46260000.0000
解质量估计 total_estimate	0.9053
解质量评级 solution_quality	EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	29.0 Å
偏度 Skewness skewness	0.224
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.539
角度范围 angular_range	— – 0.3100 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	12920000.0000
实空间数据点数 n_real_points	63
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.923; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.996

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d2ckga_
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.3 — Cysteine proteinases
超家族 Superfamily superfamily	d.3.1 — Cysteine proteinases
家族 Family family	d.3.1.7 — Adenain-like

结构域编号 domain_id	d2ckgb_
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.3 — Cysteine proteinases
超家族 Superfamily superfamily	d.3.1 — Cysteine proteinases
家族 Family family	d.3.1.7 — Adenain-like

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	2ckgA00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	395 — Adenoviral Proteinase; Chain
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Adenoviral Proteinase; Chain A

结构域编号 domain_id	2ckgB00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	395 — Adenoviral Proteinase; Chain
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Adenoviral Proteinase; Chain A

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	71.981 Å
晶胞边长 b length_b	71.981 Å
晶胞边长 c length_c	200.640 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	120.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	12

空间群 space_group	P 31 2 1
空间群编号 int_tables_number	152
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.450 Å
最低分辨率 resolution_low	66.960 Å
R 因子 r_factor	0.2150
R_work r_work	0.2190
R_free r_free	0.2790

描述 description	SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
分子量 formula_weight	26803.1 kDa
EC 编号 ec_number	3.4.22.-
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	3840

The structure of SENP1 SUMO-2 co-complex suggests a structural basis for discrimination between SUMO paralogues during processing

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

CATH v4.4 (2 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

来源生物 organism	HOMO SAPIENS
通用名 common_name	HUMAN
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	ESCHERICHIA COLI

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	76

fit	/app/data/saxs_computation/ck/2ckg/2ckg.fit
pddf	/app/data/pr_computation/ck/2ckg/2ckg.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/ck/2ckg/2ckg.dat