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2cnp

HIGH RESOLUTION SOLUTION STRUCTURE OF APO RABBIT CALCYCLIN, NMR, 22 STRUCTURES

Method: SOLUTION NMR Dmax: 49.4 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

CALCYCLIN

Oryctolagus cuniculus

UniProt P30801

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–90 链 B； UniProt 1–90 未记录 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7；300 K 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2CNP Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1A03 THE THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF CA2+-BOUND CALCYCLIN: IMPLICATIONS FOR CA2+-SIGNAL TRANSDUCTION BY S100 PROTEINS, NMR, 20 STRUCTURES 提交 1997-12-08 实验环境不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–90（90 aa）
链 B 1–90（90 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；300 K；离子强度（mmCIF原始值）50mM TRIS, 20-38mM CACL2
NMR样品组成 95% H2O, 5% D2O
分辨率未提供
1CNP THE STRUCTURE OF CALCYCLIN REVEALS A NOVEL HOMODIMERIC FOLD FOR S100 CA2+-BINDING PROTEINS, NMR, 22 STRUCTURES 提交 1995-08-31 实验环境不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–90（90 aa）
链 B 1–90（90 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR mmCIF 未提供已读取条件 分辨率未提供
1JWD Ca2+-induced Structural Changes in Calcyclin: High-resolution Solution Structure of Ca2+-bound Calcyclin. 提交 2001-09-04 实验环境不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–90（90 aa）
链 B 1–90（90 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；300 K；离子强度（mmCIF原始值）30 mM CaCl2；压力 ambient
NMR样品组成 2 mM calcyclin, 50 MM TRIS buffer, 30 mM CaCl2 | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 2 mM 15N, 13C-enriched calcyclin, 50 mM TRIS-buffer, 0.05% NaN3, 30 mM CaCl2 | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1:1 15N,13C-enriched:unlabled calcyclin, 50 mM TRIS-buffer, 0.05% NaN3, 30 mM CaCl2 | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 15N-enriched calcyclin, 50 mM TRIS-buffer, 0.05% NaN3, 30 mM CaCl2 | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 10% 13C-enriched calcyclin, 50 mM TRIS-buffer, 0.05% NaN3, 30 mM CaCl2 | D2O
分辨率未提供
2JTT Solution structure of calcium loaded S100A6 bound to C-terminal Siah-1 interacting protein 提交 2007-08-06 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 1–90（90 aa）
链 B 1–90（90 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.5；318 K；离子强度（mmCIF原始值）0.08；压力 ambient
NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] SIP(189-219), 1 mM S100A6, 0.05 mM [U-2H] TRIS, 0.01 mM Ca2+, 93% H2O/5% D2O/2% d-TFE | 93% H2O/5% D2O/2% d-TFE
NMR样品组成 1 mM [U-100% 15N] SIP(189-219), 1 mM S100A6, 0.05 mM [U-2H] TRIS, 0.01 mM Ca2+, 93% H2O/5% D2O/2% d-TFE | 93% H2O/5% D2O/2% d-TFE
NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C] SIP(189-219), 1 mM S100A6, 0.05 mM [U-2H] TRIS, 0.01 mM Ca2+, 98% D2O/2% d-TFE | 98% D2O/2% d-TFE
NMR样品组成 2.3 mM [U-100% 13C] SIP(189-219), 2.3 mM [U-100% 15N] S100A6, 0.05 mM [U-2H] TRIS, 0.01 mM Ca2+, 93% H2O/5% D2O/2% d-TFE | 93% H2O/5% D2O/2% d-TFE
分辨率未提供

共 4 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 S10A6_RABIT
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–90； UniProt 1–90 作者链 B； PDB构建体 1–90； UniProt 1–90

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2cnp

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2cnp
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2cnp
沉积日期 deposition_date1999-01-07
结构标题 titleHIGH RESOLUTION SOLUTION STRUCTURE OF APO RABBIT CALCYCLIN, NMR, 22 STRUCTURES
关键词 keywordsCALCIUM-BINDING PROTEIN, EF-HAND, S-100 PROTEIN, SIGNAL TRANSDUCTION; CALCIUM-BINDING PROTEIN
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier16.48 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron16.09 Å
零角强度 I(0) i02520300000.00
分子量 molecular_weight446630.0 kDa
排除体积 excluded_volume567110 ų
包络体积 envelope_volume38265 ų
水化壳体积 shell_volume18048 ų
包络直径 envelope_diameter56.0 Å
壳层 Rg shell_rg23.81 Å
包络 Rg envelope_rg17.72 Å
形状 Rg shape_rg16.03 Å
总 Rg total_rg16.37 Å
总原子数 total_atoms63712
残基数 n_residues3960
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax49.4 Å
Rg (实空间) rg_real16.35 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.30 Å
I(0) (实空间) i0_real2.5200e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.2710e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal16.36 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal2520000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8745
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary22.2 Å
偏度 Skewness skewness-0.009
峰度 Kurtosis kurtosis-0.641
角度范围 angular_range— – 0.4850 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha461800.0000
实空间数据点数 n_real_points79
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.875; Stabil: 0.995; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.988; Smooth: 0.768
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd2cnpa_
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.39 — EF Hand-like
超家族 Superfamily superfamilya.39.1 — EF-hand
家族 Family familya.39.1.2 — S100 proteins
结构域编号 domain_idd2cnpb_
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.39 — EF Hand-like
超家族 Superfamily superfamilya.39.1 — EF-hand
家族 Family familya.39.1.2 — S100 proteins

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id2cnpA00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology238 — Recoverin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — EF-hand
结构域编号 domain_id2cnpB00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology238 — Recoverin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — EF-hand
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8. 引用文献 (6)

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9. 文件与曲线 (10)