ENDOTHIAPEPSIN
Cryphonectria parasitica
当前结构中的状态
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白异源复合物 | 异源复合物 | 蛋白 2 | L364,099 × 1 | 与蛋白数一致 |
数据库中的同蛋白其他状态
查看构建体与数据证据
| UniProt名称 | CARP_CRYPA |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 E; PDB构建体 1–330; UniProt 90–419 |
Cryphonectria parasitica
| Assembly | 物理组成 | 蛋白状态 | 分子拷贝数 | 共同组分 | 数据核对 |
|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 蛋白异源复合物 | 异源复合物 | 蛋白 2 | L364,099 × 1 | 与蛋白数一致 |
| UniProt名称 | CARP_CRYPA |
| Isoform | — |
| PDB实体 | 1 |
| 链与序列区间 | 作者链 E; PDB构建体 1–330; UniProt 90–419 |
页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。
| 条目编号 entry_id | 2er0 |
| 沉积日期 deposition_date | 1990-10-20 |
| 结构标题 title | X-RAY STUDIES OF ASPARTIC PROTEINASE-STATINE INHIBITOR COMPLEXES |
| 关键词 keywords | ACID PROTEINASE, HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex; HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR |
| 实验方法 method | X-RAY DIFFRACTION |
页面只读取最新 assembly 计算结果。每一条曲线都对应明确的 PDB、official biological assembly 和 coordinate model。
Assembly 1 · Model 1 · CRYSOL 4.1.3-1-20251215 (887e7ef)
| Rg(Guinier) | 20.52 Å |
| Rg(电子密度) | 19.43 Å |
| 总 Rg | 20.48 Å |
| 原子数 | 2456 |
| 残基数 | 336 |
| 排除体积 | 43530 ų |
| 最大 q | 0.500 Å⁻¹ |
| 结构域编号 domain_id | d2er0e_ |
| 类 Class class | b — All beta proteins |
| 折叠类型 Fold fold | b.50 — Acid proteases |
| 超家族 Superfamily superfamily | b.50.1 — Acid proteases |
| 家族 Family family | b.50.1.2 — Pepsin-like |
| 结构域编号 domain_id | 2er0E01 |
| 类 Class class | 2 — Mainly Beta |
| 架构 Architecture architecture | 40 — Beta Barrel |
| 拓扑 Topology topology | 70 — Cathepsin D, subunit A; domain 1 |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 10 — Acid Proteases |
| 结构域编号 domain_id | 2er0E02 |
| 类 Class class | 2 — Mainly Beta |
| 架构 Architecture architecture | 40 — Beta Barrel |
| 拓扑 Topology topology | 70 — Cathepsin D, subunit A; domain 1 |
| 同源超家族 H-superfamily homologous superfamily | 10 — Acid Proteases |