SAXSdb — 2es4

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Lipase

物种未注明

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 40–358	未记录	Lipase chaperone × 1 （Q05490） CA CALCIUM ION × 1 IOD IODIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；20 % PEG3350, 0.2 M KI, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 1.85 Å R-free 0.219
2	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 40–358	未记录	Lipase chaperone × 1 （Q05490） CA CALCIUM ION × 1 IOD IODIDE ION × 7	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；20 % PEG3350, 0.2 M KI, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 1.85 Å R-free 0.219
3	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 8 PDB 声明：octameric（8）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 40–358 链 B； UniProt 40–358	未记录	Lipase chaperone × 4 （Q05490） CA CALCIUM ION × 4 IOD IODIDE ION × 16	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；20 % PEG3350, 0.2 M KI, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 1.85 Å R-free 0.219

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2ES4	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1CVL CRYSTAL STRUCTURE OF BACTERIAL LIPASE FROM CHROMOBACTERIUM VISCOSUM ATCC 6918 提交 1997-01-09	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 40–358（319 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6.4；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 10-14 % PEG 4000, 10-14 % MPD, 100 MM CITRATE/PHOSPHATE BUFFER, PH 6.4	分辨率 1.60 Å
1QGE NEW CRYSTAL FORM OF PSEUDOMONAS GLUMAE (FORMERLY CHROMOBACTERIUM VISCOSUM ATCC 6918) LIPASE 提交 1999-04-27	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 40–261（222 aa）链 E 262–358（97 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.8；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 10 % PEG 6000, 5 % PEG 1000, 100 MM HEPES BUFFER, PH 7.8	分辨率 1.70 Å R-free 0.228
1TAH THE CRYSTAL STRUCTURE OF TRIACYLGLYCEROL LIPASE FROM PSEUDOMONAS GLUMAE REVEALS A PARTIALLY REDUNDANT CATALYTIC ASPARTATE 提交 1993-12-21	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 41–358（318 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.00 Å R-free 0.226
1TAH THE CRYSTAL STRUCTURE OF TRIACYLGLYCEROL LIPASE FROM PSEUDOMONAS GLUMAE REVEALS A PARTIALLY REDUNDANT CATALYTIC ASPARTATE 提交 1993-12-21	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 D 41–358（318 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.00 Å R-free 0.226
1TAH THE CRYSTAL STRUCTURE OF TRIACYLGLYCEROL LIPASE FROM PSEUDOMONAS GLUMAE REVEALS A PARTIALLY REDUNDANT CATALYTIC ASPARTATE 提交 1993-12-21	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 41–358（318 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.00 Å R-free 0.226
1TAH THE CRYSTAL STRUCTURE OF TRIACYLGLYCEROL LIPASE FROM PSEUDOMONAS GLUMAE REVEALS A PARTIALLY REDUNDANT CATALYTIC ASPARTATE 提交 1993-12-21	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 41–358（318 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.00 Å R-free 0.226

共 3 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	LIP_BURGL
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–319； UniProt 40–358 作者链 B； PDB构建体 1–319； UniProt 40–358

Lipase chaperone

Burkholderia glumae

UniProt Q05490

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 D； UniProt 42–353	片段：periplasmic C-terminal domain 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	Lipase × 1 （Q05489） CA CALCIUM ION × 1 IOD IODIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；20 % PEG3350, 0.2 M KI, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 1.85 Å R-free 0.219
2	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 E； UniProt 42–353	片段：periplasmic C-terminal domain 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	Lipase × 1 （Q05489） CA CALCIUM ION × 1 IOD IODIDE ION × 7	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；20 % PEG3350, 0.2 M KI, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 1.85 Å R-free 0.219
3	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 8 PDB 声明：octameric（8）与蛋白拷贝数一致	链 D； UniProt 42–353 链 E； UniProt 42–353	片段：periplasmic C-terminal domain 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	Lipase × 4 （Q05489） CA CALCIUM ION × 4 IOD IODIDE ION × 16	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；20 % PEG3350, 0.2 M KI, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 1.85 Å R-free 0.219

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据

UniProt名称	LIFO_BURGL
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 D； PDB构建体 22–332； UniProt 42–353 作者链 E； PDB构建体 22–332； UniProt 42–353

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2es4
沉积日期 deposition_date	2005-10-25
结构标题 title	Crystal structure of the Burkholderia glumae lipase-specific foldase in complex with its cognate lipase
关键词 keywords	;protein-protein complex, steric chaperone, triacylglycerol hydrolase, all alpha helix protein, a/b hydrolase fold, extensive interaction area, Hydrolase ;; HYDROLASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	34.96 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	34.26 Å
零角强度 I(0) i0	258965000.00
分子量 molecular_weight	123170.0 kDa
排除体积 excluded_volume	151300 Å³
包络体积 envelope_volume	198990 Å³
水化壳体积 shell_volume	47858 Å³
包络直径 envelope_diameter	120.5 Å
壳层 Rg shell_rg	41.50 Å
包络 Rg envelope_rg	33.89 Å
形状 Rg shape_rg	34.17 Å
总 Rg total_rg	35.04 Å
总原子数 total_atoms	8620
残基数 n_residues	1176
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	111.8 Å
Rg (实空间) rg_real	34.90 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.63 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.5900e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	3.6120e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	34.94 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	259000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.9040
解质量评级 solution_quality	EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	39.7 Å
偏度 Skewness skewness	0.235
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.564
角度范围 angular_range	— – 0.2250 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	41990000.0000
实空间数据点数 n_real_points	46
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.934; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.945

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Lipase
分子量 formula_weight	33117.7 kDa
EC 编号 ec_number	3.1.1.3
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	9463

ADTYAATRYPVILVHGLAGTDKFANVVDYWYGIQSDLQSHGAKVYVANLSGFQSDDGPNGRGEQLLAYVKQVLAATGATKVNLIGHSQGGLTSRYVAAVAPQLVASVTTIGTPHRGSEFADFVQDVLKTDPTGLSSTVIAAFVNVFGTLVSSSHNTDQDALAALRTLTTAQTATYNRNFPSAGLGAPGSCQTGAATETVGGSQHLLYSWGGTAIQPTSTVLGVTGATDTSTGTLDVANVTDPSTLALLATGAVMINRASGQNDGLVSRCSSLFGQVISTSYHWNHLDEINQLLGVRGANAEDPVAVIRTHVNRLKLQGV

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Lipase chaperone
分子量 formula_weight	35236.2 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	D,E

GHHHHHHHHHHSSGHIEGRHMPAAPSPAPAGAVAGGPAAGVPAAASGAAEAAMPLPAALPGALAGSHAPRLPLAAGGRLARTRAVREFFDYCLTAQGELTPAALDALVRREIAAQLDGSPAQAEALGVWRRYRAYFDALAQLPGDGAVLGDKLDPAAMQLALDQRAALADRTLGEWAEPFFGDEQRRQRHDLERIRIANDTTLSPEQKAARLAALDAQLTPDERAQQAALHAQQDAVTKIADLQKAGATPDQMRAQIAQTLGPEAAARAAQMQQDDEAWQTRYQAYAAERDRIAAQGLAPQDRDARIAQLRQQTFTAPGEAIRAASLDRGAG

来源 Source

来源生物 organism	Burkholderia glumae
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	337
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	CALCIUM ION
分子量 formula_weight	40.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	2

实体 4 Entity 4 non-polymer

描述 description	IODIDE ION
分子量 formula_weight	126.9 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	8

实体 5 Entity 5 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	843

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 6 domains

SCOP 2.08 (4 domains)

结构域编号 domain_id	d2es4a_
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.69 — alpha/beta-Hydrolases
超家族 Superfamily superfamily	c.69.1 — alpha/beta-Hydrolases
家族 Family family	c.69.1.18 — Bacterial lipase

结构域编号 domain_id	d2es4b_
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.69 — alpha/beta-Hydrolases
超家族 Superfamily superfamily	c.69.1 — alpha/beta-Hydrolases
家族 Family family	c.69.1.18 — Bacterial lipase

结构域编号 domain_id	d2es4d1
类 Class class	a — All alpha proteins
折叠类型 Fold fold	a.137 — Non-globular all-alpha subunits of globular proteins
超家族 Superfamily superfamily	a.137.15 — Lipase chaperone-like
家族 Family family	a.137.15.1 — Lipase chaperone LifO-like

结构域编号 domain_id	d2es4e_
类 Class class	a — All alpha proteins
折叠类型 Fold fold	a.137 — Non-globular all-alpha subunits of globular proteins
超家族 Superfamily superfamily	a.137.15 — Lipase chaperone-like
家族 Family family	a.137.15.1 — Lipase chaperone LifO-like

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	2es4A00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	1820 — Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain

结构域编号 domain_id	2es4B00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	1820 — Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain

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8. 引用文献 (2)

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晶胞边长 a length_a	183.000 Å
晶胞边长 b length_b	75.700 Å
晶胞边长 c length_c	116.600 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	117.60 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	8

空间群 space_group	C 1 2 1
空间群编号 int_tables_number	5
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.850 Å
最低分辨率 resolution_low	40.000 Å
R 因子 r_factor	—
R_work r_work	0.1990
R_free r_free	0.2190

fit	/app/data/saxs_computation/es/2es4/2es4.fit
pddf	/app/data/pr_computation/es/2es4/2es4.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/es/2es4/2es4.dat

Crystal structure of the Burkholderia glumae lipase-specific foldase in complex with its cognate lipase

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Lipase

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Lipase chaperone

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 3 Entity 3 non-polymer

实体 4 Entity 4 non-polymer

实体 5 Entity 5 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 6 domains

SCOP 2.08 (4 domains)

CATH v4.4 (2 domains)

8. 引用文献 (2)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)