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2fyl

Haddock model of the complex between double module of LRP, CR56, and first domain of receptor associated protein, RAP-d1.

Method: SOLUTION NMR Dmax: 63.9 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein

Homo sapiens

UniProt P30533

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 51–131 片段：Rapd1 Low-density lipoprotein receptor-related protein 1 × 1 （Q07954） CA CALCIUM ION × 2 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7；298 K；压力 ambient NMR样品组成：0.1mM [U-99% 15N]-CR56; 0.1mM RAPd1; H2O/D2O (90:10) | H2O/D2O (90:10) NMR样品组成：0.5mM [U-99% 15N]-RAPd1; 0.5mM CR56; H2O/D2O (90:10) | H2O/D2O (90:10) NMR样品组成：0.08 mM [U-99% 15N, U-99% 13C]-CR56; 0.08 mM [U-99% 15N, U-99% 13C]-RAPd1; H2O/D2O (90:10) | H2O/D2O (90:10) 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2FYL Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1LRE RECEPTOR ASSOCIATED PROTEIN (RAP) DOMAIN 1, NMR, 20 STRUCTURES 提交 1997-05-08 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 51–131（81 aa） 片段：N-TERMINAL DOMAIN, DOMAIN 1, RESIDUES 17 - 97
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.4；298 K
分辨率未提供
1NRE RECEPTOR ASSOCIATED PROTEIN (RAP) DOMAIN 1, NMR, MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE 提交 1997-05-08 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 51–131（81 aa） 片段：N-TERMINAL DOMAIN, DOMAIN 1, RESIDUES 17 - 97
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.4；298 K
分辨率未提供
1OP1 Solution NMR structure of domain 1 of receptor associated protein 提交 2003-03-04 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 51–132（82 aa） 片段：Domain 1 of receptor associated protein
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.5；303.5 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NaCl, 75 mM NaPi；压力 ambient
NMR样品组成 ~1.2 mM 15N/13C isotope labeled D1 of RAP in a 50 mM NaCl, 75 mM NaPi, pH 6.5 | 95% H2O and 5% D2O
NMR样品组成 ~1.2 mM 15N/13C isotpe-labeled D1 of RAP in a 50 mM NaCl, 75 mM NaPi, pH 6.5 | 99.99% D2O
分辨率未提供
1OV2 Ensemble of the solution structures of domain one of receptor associated protein 提交 2003-03-25 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 35–133（99 aa） 片段：domain 1 of receptor associated protein
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.5；303.5 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NaCl, 75 mM NaPi；压力 ambient
NMR样品组成 ~1.2 mM of 13C/15N isotope labeled domain 1 of receptor associated protein | 50 mM NaCl, 75 mM NaPi, pH 6.5
分辨率未提供
2FCW Structure of a Complex Between the Pair of the LDL Receptor Ligand-Binding Modules 3-4 and the Receptor Associated Protein (RAP). 提交 2005-12-12 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 249–357（109 aa） 片段：Domain Three
突变：E215G NA SODIUM ION × 4 MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL × 5 CA CALCIUM ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.2；298 K；40% MPD, 100 mM HEPES, 75 mM NaCl, 1.25 mM CaCl2, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
分辨率 1.26 Å R-free 0.200
2FCW Structure of a Complex Between the Pair of the LDL Receptor Ligand-Binding Modules 3-4 and the Receptor Associated Protein (RAP). 提交 2005-12-12 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 249–357（109 aa） 片段：Domain Three
突变：E215G NA SODIUM ION × 8 MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL × 10 CA CALCIUM ION × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.2；298 K；40% MPD, 100 mM HEPES, 75 mM NaCl, 1.25 mM CaCl2, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
分辨率 1.26 Å R-free 0.200
2FTU solution structure of domain 3 of RAP 提交 2006-01-24 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 240–357（118 aa） 片段：residues 240-357
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 压力 AMBIENT
分辨率未提供
2P01 The structure of receptor-associated protein(RAP) 提交 2007-02-28 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 35–357（323 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.25；303 K；离子强度（mmCIF原始值）75 mM NaPi 50 mM NaCl；压力 AMBIENT
分辨率未提供
2P03 The structure of receptor-associated protein(RAP) 提交 2007-02-28 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 35–357（323 aa） 片段：Residues 35-357
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.25；303 K；离子强度（mmCIF原始值）75 mM NaPi 50 mM NaCl；压力 AMBIENT
分辨率未提供
9QAW CryoEM structure of the human LRP2 receptor ectodomain in complex with LRPAP1 提交 2025-02-28 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：12-meric
链 K 35–357（323 aa）
链 L 35–357（323 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 19 BMA beta-D-mannopyranose × 2 NGA 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-galactopyranose × 7 CA CALCIUM ION × 25 NI NICKEL (II) ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.9
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.34 Å

共 9 个其他 PDB 条目、10 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 AMRP_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–81； UniProt 51–131

Low-density lipoprotein receptor-related protein 1

Homo sapiens

UniProt Q07954

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 932–1013 片段：CR56 Alpha-2-macroglobulin receptor-associated protein × 1 （P30533） CA CALCIUM ION × 2 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7；298 K；压力 ambient NMR样品组成：0.1mM [U-99% 15N]-CR56; 0.1mM RAPd1; H2O/D2O (90:10) | H2O/D2O (90:10) NMR样品组成：0.5mM [U-99% 15N]-RAPd1; 0.5mM CR56; H2O/D2O (90:10) | H2O/D2O (90:10) NMR样品组成：0.08 mM [U-99% 15N, U-99% 13C]-CR56; 0.08 mM [U-99% 15N, U-99% 13C]-RAPd1; H2O/D2O (90:10) | H2O/D2O (90:10) 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2FYL Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1CR8 LOW DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR-RELATED PROTEIN COMPLEMENT REPEAT 8 提交 1998-12-14 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1059–1100（42 aa） 片段：COMPLEMENT REPEAT 8
未记录 CA CALCIUM ION × 1 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 5.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.05；压力 1
分辨率未提供
1D2L NMR SOLUTION STRUCTURE OF COMPLEMENT-LIKE REPEAT CR3 FROM THE LOW DENSITY LIPOPROTEIN RECEPTOR-RELATED PROTEIN (LRP). EVIDENCE FOR SPECIFIC BINDING TO THE RECEPTOR BINDING DOMAIN OF HUMAN ALPHA-2 MACROGLOBULIN 提交 1999-09-24 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 851–893（43 aa） 片段：COMPLEMENT-LIKE REPEAT 3 (CR3)
未记录 CA CALCIUM ION × 1 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 5.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）20 mM NA-D3-ACETATE, 10 mM CACL2；压力 AMBIENT
NMR样品组成 2 MM CR3 U-15N,13C 20 MM NA-D3-ACETATE PH 5.5 10 MM CACL 90% H2O, 10% D2O
分辨率未提供
1J8E Crystal structure of ligand-binding repeat CR7 from LRP 提交 2001-05-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1011–1054（44 aa） 片段：COMPLEMENT-LIKE REPEAT 7 (CR7), LDL-RECEPTOR CLASS A 7
突变：C1G CA CALCIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 3.8；292 K；0.02M Na-acetate, 0.1M CaCl2, 0.3M NaCl, pH 3.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
分辨率 1.85 Å R-free 0.222
2FYJ NMR Solution structure of calcium-loaded LRP double module 提交 2006-02-08 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 932–1013（82 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；298 K；压力 ambient
NMR测量条件 pH 7；298 K；压力 ambient
NMR样品组成 0.5mM [U-99% 15N]-CR56 | 298 K, pH 7.0, no salt
NMR样品组成 0.5mM CR56 | 298 K, pH 7.0, no salt
分辨率未提供
2KNX Solution Structure of complement repeat CR17 from LRP-1 提交 2009-09-07 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2770–2817（48 aa） 片段：residues 2770-2817
未记录 CA CALCIUM ION × 1 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.45；307 K；离子强度（mmCIF原始值）0.15；压力 ambient
NMR测量条件 pH 7.45；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.15；压力 ambient
NMR样品组成 150 mM sodium chloride, 20 mM [U-99% 2H] HEPES, 0.7 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 5 mM CALCIUM ION, 3 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
2KNY Fusion construct of CR17 from LRP-1 and ApoE residues 130-149 提交 2009-09-08 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 Assembly 1 信息不足 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2770–2817（48 aa） 片段：Fusion of LRP UNP residues 2770-2817 and Apo-E UNP residues 147-167
未记录 CA CALCIUM ION × 1 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.45；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.15；压力 ambient
NMR测量条件 pH 7.45；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.05；压力 ambient
NMR样品组成 20 mM [U-99% 2H] HEPES-1, 50 mM sodium chloride-2, 3 mM sodium azide-3, 5 mM CALCIUM ION-4, 0.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] entity_1-5, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 20 mM [U-99% 2H] HEPES-6, 50 mM sodium chloride-7, 3 mM sodium azide-8, 5 mM CALCIUM ION-9, 0.8 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] entity_1-10, 100% D2O | 100% D2O
NMR样品组成 20 mM [U-99% 2H] HEPES-11, 50 mM sodium chloride-12, 3 mM sodium azide-13, 5 mM CALCIUM ION-14, 0.8 mM [U-99% 15N] entity_1-15, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 20 mM [U-99% 2H] HEPES-16, 150 mM sodium chloride-17, 3 mM sodium azide-18, 2 mM [U-99% 2H] EDTA-19, 0.5 mM [U-99% 15N] entity_2-20, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 20 mM [U-99% 2H] HEPES-21, 150 mM sodium chloride-22, 3 mM sodium azide-23, 2 mM [U-99% 2H] EDTA-24, 0.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] entity_2-25, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 LRP1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B； PDB构建体 1–82； UniProt 932–1013

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2fyl

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2fyl
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2fyl
沉积日期 deposition_date2006-02-08
结构标题 titleHaddock model of the complex between double module of LRP, CR56, and first domain of receptor associated protein, RAP-d1.
关键词 keywordsComplex, shift-mapping, haddock, interface, SURFACE ACTIVE PROTEIN; SURFACE ACTIVE PROTEIN
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier17.95 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron17.03 Å
零角强度 I(0) i07638220.00
分子量 molecular_weight18511.0 kDa
排除体积 excluded_volume22451 ų
包络体积 envelope_volume27812 ų
水化壳体积 shell_volume14301 ų
包络直径 envelope_diameter63.6 Å
壳层 Rg shell_rg22.33 Å
包络 Rg envelope_rg17.03 Å
形状 Rg shape_rg17.01 Å
总 Rg total_rg17.95 Å
总原子数 total_atoms2504
残基数 n_residues163
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax63.9 Å
Rg (实空间) rg_real17.88 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.49 Å
I(0) (实空间) i0_real7.6380e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error9.8710e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal17.89 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal7638000.0000
解质量估计 total_estimate0.8526
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary24.2 Å
偏度 Skewness skewness0.242
峰度 Kurtosis kurtosis-0.189
角度范围 angular_range— – 0.4450 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha896800.0000
实空间数据点数 n_real_points75
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.699; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.985; Smooth: 0.998
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd2fyla1
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.13 — RAP domain-like
超家族 Superfamily superfamilya.13.1 — RAP domain-like
家族 Family familya.13.1.1 — RAP domain

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id2fylA00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology81 — Receptor-associated Protein
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — RAP domain
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)