SAXSdb — 2j4u

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR

物种未注明

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4）与蛋白拷贝数一致	链 P； UniProt 22–367 链 Q； UniProt 22–367 链 R； UniProt 22–367	片段：RESIDUES 22-367	LACTOTRANSFERRIN × 1 （Q9TUM0）	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件	分辨率 2.99 Å R-free 0.282
2	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4）与蛋白拷贝数一致	链 U； UniProt 22–367 链 V； UniProt 22–367 链 W； UniProt 22–367	片段：RESIDUES 22-367	LACTOTRANSFERRIN × 1 （Q9TUM0）	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件	分辨率 2.99 Å R-free 0.282

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2J4U	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2J1N osmoporin OmpC 提交 2006-08-15	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 22–367（346 aa）链 B 22–367（346 aa）链 C 22–367（346 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 3 CL CHLORIDE ION × 2 D12 DODECANE × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 25 MG/ML OMPC IN 25 MM TRIS-HCL (PH 8.0), 0.5 M NACL, 1.8 % (W/W) N-OCTYL-2- HYDROXYETHYLSULFOXIDE (C8HESO), 0.3 % (V/V) OCTYL-POLYOXYETHYLENE (OCTYL-POE) WERE EQUILIBRATED AGAINST A RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 25 MM TRIS-HCL (PH 8.0), 0.5 M NACL AND 28% PEG2000.	分辨率 2.00 Å R-free 0.214
2ZLE Cryo-EM structure of DegP12/OMP 提交 2008-04-09	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 13 PDB 声明：tridecameric	链 D 22–367（346 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；Embedded in vitreous ice using C-flat holey carbon grids (CF-2/2-4C-100, Protochip) and a Vitrobot (FEI) at 20 temperature and 100% relative humidity	分辨率 28.00 Å
3NB3 The host outer membrane proteins OmpA and OmpC are packed at specific sites in the Shigella phage Sf6 virion as structural components 提交 2010-06-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 240 PDB 声明：240-MERIC	链 D 22–367（346 aa）片段：outer membrane protein C	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 10 mM Tris-HCl, pH 7.4, 10 mM MgCl2；pH 7.4；10 mM Tris-HCl, pH 7.4, 10 mM MgCl2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；Vitrification was carried out with a standard cryoEM method. The sample of 4 microlitres was applied to a holey EM grid, blotted for 3-4 seconds with a Whatman #2 filter paper, and plunged into ethane slush incubated in liquid nitrogen. The grid was stored in liquid nitrogen.	分辨率 19.00 Å
3NB3 The host outer membrane proteins OmpA and OmpC are packed at specific sites in the Shigella phage Sf6 virion as structural components 提交 2010-06-02	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 D 22–367（346 aa）片段：outer membrane protein C	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 10 mM Tris-HCl, pH 7.4, 10 mM MgCl2；pH 7.4；10 mM Tris-HCl, pH 7.4, 10 mM MgCl2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；Vitrification was carried out with a standard cryoEM method. The sample of 4 microlitres was applied to a holey EM grid, blotted for 3-4 seconds with a Whatman #2 filter paper, and plunged into ethane slush incubated in liquid nitrogen. The grid was stored in liquid nitrogen.	分辨率 19.00 Å
3NB3 The host outer membrane proteins OmpA and OmpC are packed at specific sites in the Shigella phage Sf6 virion as structural components 提交 2010-06-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 20 PDB 声明：eicosameric	链 D 22–367（346 aa）片段：outer membrane protein C	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 10 mM Tris-HCl, pH 7.4, 10 mM MgCl2；pH 7.4；10 mM Tris-HCl, pH 7.4, 10 mM MgCl2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；Vitrification was carried out with a standard cryoEM method. The sample of 4 microlitres was applied to a holey EM grid, blotted for 3-4 seconds with a Whatman #2 filter paper, and plunged into ethane slush incubated in liquid nitrogen. The grid was stored in liquid nitrogen.	分辨率 19.00 Å
3NB3 The host outer membrane proteins OmpA and OmpC are packed at specific sites in the Shigella phage Sf6 virion as structural components 提交 2010-06-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 D 22–367（346 aa）片段：outer membrane protein C	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 10 mM Tris-HCl, pH 7.4, 10 mM MgCl2；pH 7.4；10 mM Tris-HCl, pH 7.4, 10 mM MgCl2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；Vitrification was carried out with a standard cryoEM method. The sample of 4 microlitres was applied to a holey EM grid, blotted for 3-4 seconds with a Whatman #2 filter paper, and plunged into ethane slush incubated in liquid nitrogen. The grid was stored in liquid nitrogen.	分辨率 19.00 Å
3NB3 The host outer membrane proteins OmpA and OmpC are packed at specific sites in the Shigella phage Sf6 virion as structural components 提交 2010-06-02	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 D 22–367（346 aa）片段：outer membrane protein C	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 10 mM Tris-HCl, pH 7.4, 10 mM MgCl2；pH 7.4；10 mM Tris-HCl, pH 7.4, 10 mM MgCl2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；Vitrification was carried out with a standard cryoEM method. The sample of 4 microlitres was applied to a holey EM grid, blotted for 3-4 seconds with a Whatman #2 filter paper, and plunged into ethane slush incubated in liquid nitrogen. The grid was stored in liquid nitrogen.	分辨率 19.00 Å
4A8D DegP dodecamer with bound OMP 提交 2011-11-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 13 PDB 声明：tridecameric	链 M 22–367（346 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 300MM NACL, 50MM HEPES- NAOH；pH 8；300MM NACL, 50MM HEPES- NAOH cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；EMBEDDED IN VITREOUS ICE USING C-FLAT HOLEY CARBON GRIDS AND A VITROBOT AT 20C.	分辨率 28.00 Å
8I8R Cryo-EM Structure of OmpC3-MlaA Complex in MSP2N2 Nanodiscs 提交 2023-02-05	构建体不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 22–367（346 aa）链 B 22–367（346 aa）链 C 22–367（346 aa）	未记录	KDL (2~{R},4~{R},5~{R},6~{R})-6-[(1~{R})-1,2-bis(oxidanyl)ethyl]-2-[(2~{R},4~{R},5~{R},6~{R})-6-[(1~{R})-1,2-bis(oxidanyl)ethyl]-2-carboxy-2-[[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R},6~{R})-5-[[(3~{R})-3-dodecanoyloxytetradecanoyl]amino]-6-[[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R},6~{R})-3-oxidanyl-5-[[(3~{R})-3-oxidanyltetradecanoyl]amino]-4-[(3~{R})-3-oxidanyltetradecanoyl]oxy-6-phosphonooxy-oxan-2-yl]methoxy]-3-phosphonooxy-4-[(3~{R})-3-tetradecanoyloxytetradecanoyl]oxy-oxan-2-yl]methoxy]-5-oxidanyl-oxan-4-yl]oxy-4,5-bis(oxidanyl)oxane-2-carboxylic acid × 3	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8；Tris-buffered saline (TBS) buffer (20 mM Tris HCl pH 8.0, 150 mM NaCl) cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.93 Å
8I8X Cryo-EM Structure of OmpC3-MlaA-MlaC Complex in MSP2N2 Nanodiscs 提交 2023-02-05	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 A 22–367（346 aa）链 B 22–367（346 aa）链 C 22–367（346 aa）	未记录	KDL (2~{R},4~{R},5~{R},6~{R})-6-[(1~{R})-1,2-bis(oxidanyl)ethyl]-2-[(2~{R},4~{R},5~{R},6~{R})-6-[(1~{R})-1,2-bis(oxidanyl)ethyl]-2-carboxy-2-[[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R},6~{R})-5-[[(3~{R})-3-dodecanoyloxytetradecanoyl]amino]-6-[[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R},6~{R})-3-oxidanyl-5-[[(3~{R})-3-oxidanyltetradecanoyl]amino]-4-[(3~{R})-3-oxidanyltetradecanoyl]oxy-6-phosphonooxy-oxan-2-yl]methoxy]-3-phosphonooxy-4-[(3~{R})-3-tetradecanoyloxytetradecanoyl]oxy-oxan-2-yl]methoxy]-5-oxidanyl-oxan-4-yl]oxy-4,5-bis(oxidanyl)oxane-2-carboxylic acid × 3	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8；Tris-buffered saline (TBS) buffer (20 mM Tris HCl pH 8.0, 150 mM NaCl) cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.25 Å

共 6 个其他 PDB 条目、10 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	OMPC_ECOLI
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 P； PDB构建体 1–346； UniProt 22–367 作者链 Q； PDB构建体 1–346； UniProt 22–367 作者链 R； PDB构建体 1–346； UniProt 22–367 作者链 U； PDB构建体 1–346； UniProt 22–367 作者链 V； PDB构建体 1–346； UniProt 22–367 作者链 W； PDB构建体 1–346； UniProt 22–367

LACTOTRANSFERRIN

物种未注明

UniProt Q9TUM0

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4）与蛋白拷贝数一致	链 S； UniProt 20–64	片段：N-TERM FRAGMENT, RESIDUES 20-64	OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR × 3 （P06996）	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件	分辨率 2.99 Å R-free 0.282
2	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4）与蛋白拷贝数一致	链 X； UniProt 20–64	片段：N-TERM FRAGMENT, RESIDUES 20-64	OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR × 3 （P06996）	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件	分辨率 2.99 Å R-free 0.282

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2J4U	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1DTZ STRUCTURE OF CAMEL APO-LACTOFERRIN DEMONSTRATES ITS DUAL ROLE IN SEQUESTERING AND TRANSPORTING FERRIC IONS SIMULTANEOUSLY:CRYSTAL STRUCTURE OF CAMEL APO-LACTOFERRIN AT 2.6A RESOLUTION. 提交 2000-01-13	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 20–708（689 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 8；277 K；TRIS HCl ETHANOL TRISODIUM CITRATE, pH 8.0, MICRODIALYSIS, temperature 277K	分辨率 2.65 Å R-free 0.266
1I6Q Formation of a protein intermediate and its trapping by the simultaneous crystallization process: Crystal structure of an iron-saturated intermediate in the FE3+ binding pathway of camel lactoferrin at 2.7 resolution 提交 2001-03-03	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 20–708（689 aa）	未记录	FE FE (III) ION × 2 CO3 CARBONATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 MICRODIALYSIS；pH 8；277 K；ethanol, pH 8.0, MICRODIALYSIS, temperature 277K	分辨率 2.70 Å R-free 0.255

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	TRFL_CAMDR
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 S； PDB构建体 1–45； UniProt 20–64 作者链 X； PDB构建体 1–45； UniProt 20–64

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2j4u
沉积日期 deposition_date	2006-09-06
结构标题 title	E.coli OmpC - camel Lactoferrin complex
关键词 keywords	;MEMBRANE PROTEIN/HYDROLASE, MEMBRANE PROTEIN-HYDROLASE COMPLEX, IRON, OMPC, PORIN, COMPLEX, PROTEASE, HYDROLASE, MEMBRANE PROTEIN, ANTIACTERIAL PEPTIDE, ION TRANSPORT, IRON TRANSPORT, SERINE PROTEASE, TRANSPORT, LACTOFERRIN, GLYCOPROTEIN, METAL-BINDING ;; MEMBRANE PROTEIN/HYDROLASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	42.53 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	42.82 Å
零角强度 I(0) i0	870959000.00
分子量 molecular_weight	233460.0 kDa
排除体积 excluded_volume	287210 Å³
包络体积 envelope_volume	404220 Å³
水化壳体积 shell_volume	77399 Å³
包络直径 envelope_diameter	129.6 Å
壳层 Rg shell_rg	49.60 Å
包络 Rg envelope_rg	41.26 Å
形状 Rg shape_rg	42.82 Å
总 Rg total_rg	43.11 Å
总原子数 total_atoms	16534
残基数 n_residues	2112
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	133.9 Å
Rg (实空间) rg_real	42.32 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	1.07 Å
I(0) (实空间) i0_real	8.7100e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.4700e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal	42.53 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	871200000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8987
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	57.9 Å
偏度 Skewness skewness	0.106
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.562
角度范围 angular_range	— – 0.1850 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	148200000.0000
实空间数据点数 n_real_points	38
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.922; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.980; Smooth: 0.932

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 12 domains

SCOP 2.08 (6 domains)

结构域编号 domain_id	d2j4up_
类 Class class	f — Membrane and cell surface proteins and peptides
折叠类型 Fold fold	f.4 — Transmembrane beta-barrels
超家族 Superfamily superfamily	f.4.3 — Porins
家族 Family family	f.4.3.1 — Porin

结构域编号 domain_id	d2j4uq_
类 Class class	f — Membrane and cell surface proteins and peptides
折叠类型 Fold fold	f.4 — Transmembrane beta-barrels
超家族 Superfamily superfamily	f.4.3 — Porins
家族 Family family	f.4.3.1 — Porin

结构域编号 domain_id	d2j4ur_
类 Class class	f — Membrane and cell surface proteins and peptides
折叠类型 Fold fold	f.4 — Transmembrane beta-barrels
超家族 Superfamily superfamily	f.4.3 — Porins
家族 Family family	f.4.3.1 — Porin

结构域编号 domain_id	d2j4uu_
类 Class class	f — Membrane and cell surface proteins and peptides
折叠类型 Fold fold	f.4 — Transmembrane beta-barrels
超家族 Superfamily superfamily	f.4.3 — Porins
家族 Family family	f.4.3.1 — Porin

结构域编号 domain_id	d2j4uv_
类 Class class	f — Membrane and cell surface proteins and peptides
折叠类型 Fold fold	f.4 — Transmembrane beta-barrels
超家族 Superfamily superfamily	f.4.3 — Porins
家族 Family family	f.4.3.1 — Porin

结构域编号 domain_id	d2j4uw_
类 Class class	f — Membrane and cell surface proteins and peptides
折叠类型 Fold fold	f.4 — Transmembrane beta-barrels
超家族 Superfamily superfamily	f.4.3 — Porins
家族 Family family	f.4.3.1 — Porin

CATH v4.4 (6 domains)

结构域编号 domain_id	2j4uP00
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	160 — Porin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Porin

结构域编号 domain_id	2j4uQ00
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	160 — Porin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Porin

结构域编号 domain_id	2j4uR00
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	160 — Porin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Porin

结构域编号 domain_id	2j4uU00
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	160 — Porin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Porin

结构域编号 domain_id	2j4uV00
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	160 — Porin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Porin

结构域编号 domain_id	2j4uW00
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	160 — Porin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Porin

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	201.470 Å
晶胞边长 b length_b	116.286 Å
晶胞边长 c length_c	152.280 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.03 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	24

空间群 space_group	C 1 2 1
空间群编号 int_tables_number	5
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.990 Å
最低分辨率 resolution_low	152.500 Å
R 因子 r_factor	0.2180
R_work r_work	0.2150
R_free r_free	0.2820

描述 description	OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR
分子量 formula_weight	38336.2 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	6

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	P,Q,R,U,V,W
原子数 atom_count	16534

E.coli OmpC - camel Lactoferrin complex

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

OUTER MEMBRANE PROTEIN C PRECURSOR

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

LACTOTRANSFERRIN

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 12 domains

SCOP 2.08 (6 domains)

CATH v4.4 (6 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

fit	/app/data/saxs_computation/j4/2j4u/2j4u.fit
pddf	/app/data/pr_computation/j4/2j4u/2j4u.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/j4/2j4u/2j4u.dat