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2k1v

R3/I5 relaxin chimera

Method: SOLUTION NMR Dmax: 34.3 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Relaxin-3

物种未注明

UniProt Q8WXF3

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 26–52 片段：Relaxin-3 B chain Insulin-like peptide INSL5 × 1 （Q9Y5Q6） SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0；压力 ambient NMR样品组成：1 mM relaxin-3 B-chain, 1 mM INSL5 A-chain, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：1 mM relaxin-3 B-chain, 1 mM INSL5 A-chain, 100% D2O | 100% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2K1V Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
2FHW Solution structure of human relaxin-3 提交 2005-12-27 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 119–142（24 aa） 片段：Relaxin 3 A chain
链 B 26–52（27 aa） 片段：Relaxin 3 B chain
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 3；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0；压力 ambient
NMR测量条件 pH 3；303 K；离子强度（mmCIF原始值）0；压力 ambient
NMR测量条件 pH 3；293 K；离子强度（mmCIF原始值）0；压力 ambient
NMR样品组成 1mM human relaxin-3; 90% H2O, 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1mM human relaxin-3; 100% D2O | 100% D2O
分辨率未提供
9KFI Cryo-EM structure of the human relaxin family peptide receptor 3 in complex with relaxin-3 and G protein 提交 2024-11-06 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 异源复合物；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric
链 A 119–142（24 aa）
链 B 31–52（22 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.91 Å
9KFK Cryo-EM structure of the relaxin-3-bound human relaxin family peptide receptor 4 (RXFP4)-Gi complex 提交 2024-11-06 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 异源复合物；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric
链 A 119–142（24 aa）
链 B 34–52（19 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.95 Å

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 REL3_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 B； PDB构建体 1–27； UniProt 26–52

Insulin-like peptide INSL5

物种未注明

UniProt Q9Y5Q6

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 116–135 片段：Insulin-like peptide INSL5 A chain 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） Relaxin-3 × 1 （Q8WXF3） SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0；压力 ambient NMR样品组成：1 mM relaxin-3 B-chain, 1 mM INSL5 A-chain, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：1 mM relaxin-3 B-chain, 1 mM INSL5 A-chain, 100% D2O | 100% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2K1V Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
7YJ4 Cryo-EM structure of the INSL5-bound human relaxin family peptidereceptor 4 (RXFP4)-Gi complex 提交 2022-07-19 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 7 PDB 声明：heptameric
链 A 115–135（21 aa）
链 B 23–46（24 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.19 Å

共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 INSL5_HUMAN
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 2–21； UniProt 116–135

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2k1v

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2k1v
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2k1v
沉积日期 deposition_date2008-03-17
结构标题 titleR3/I5 relaxin chimera
关键词 keywordspeptide hormone, relaxin-3, insl5, chimera, Cleavage on pair of basic residues, Secreted, SIGNALING PROTEIN, HORMONE; HORMONE
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier9.96 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron9.96 Å
零角强度 I(0) i0180005000.00
分子量 molecular_weight104940.0 kDa
排除体积 excluded_volume128160 ų
包络体积 envelope_volume10790 ų
水化壳体积 shell_volume8344 ų
包络直径 envelope_diameter38.2 Å
壳层 Rg shell_rg16.72 Å
包络 Rg envelope_rg11.85 Å
形状 Rg shape_rg9.98 Å
总 Rg total_rg10.10 Å
总原子数 total_atoms14260
残基数 n_residues940
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax34.3 Å
Rg (实空间) rg_real9.96 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.32 Å
I(0) (实空间) i0_real1.8000e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.9610e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal9.96 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal180000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8846
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary12.6 Å
偏度 Skewness skewness0.237
峰度 Kurtosis kurtosis-0.391
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha18430.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.875; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.914; Smooth: 0.955
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)