← 返回搜索
2k7r

N-terminal domain of the Bacillus subtilis helicase-loading protein DnaI

Method: SOLUTION NMR Dmax: 76.8 Å Quality: REASONABLE
▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Primosomal protein dnaI

Bacillus subtilis

UniProt P06567

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–106 片段：UNP residues 1-106 ZN ZINC ION × 1 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.1；压力 ambient NMR样品组成：0.5mM [U-95% 15N] DnaI, 0.5mM zinc ion, 10% [U-99% 2H] D2O, 90% H2O, 10mM sodium phosphate, 0.1% sodium azide, 100mM sodium chloride, 1mM DTT, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2K7R Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
4M4W Mechanistic implications for the bacterial primosome assembly of the structure of a helicase-helicase loader complex 提交 2013-08-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 15 PDB 声明：pentadecameric
链 J 1–311（311 aa）
链 K 1–311（311 aa）
链 L 1–311（311 aa）
链 M 1–311（311 aa）
链 N 1–311（311 aa）
链 O 1–311（311 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8；290 K；11-13% w/v PEG3350, 0.2 M lithium sulfate, 50 mM TRIS, pH 8.0-8.3, VAPOR DIFFUSION, temperature 290K
分辨率 6.10 Å R-free 0.392

共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DNAI_BACSU
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–106； UniProt 1–106

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2k7r

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2k7r
下载 Download
▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2k7r
沉积日期 deposition_date2008-08-19
结构标题 titleN-terminal domain of the Bacillus subtilis helicase-loading protein DnaI
关键词 keywordsDnaI N-terminal domain, helicase-loading protein, ATP-binding, DNA replication, Nucleotide-binding, Primosome, REPLICATION; REPLICATION
实验方法 methodSOLUTION NMR
▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier18.05 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron17.93 Å
零角强度 I(0) i0956336000.00
分子量 molecular_weight251410.0 kDa
排除体积 excluded_volume310510 ų
包络体积 envelope_volume53096 ų
水化壳体积 shell_volume19728 ų
包络直径 envelope_diameter84.9 Å
壳层 Rg shell_rg29.52 Å
包络 Rg envelope_rg25.73 Å
形状 Rg shape_rg17.89 Å
总 Rg total_rg18.32 Å
总原子数 total_atoms34680
残基数 n_residues2120
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax76.8 Å
Rg (实空间) rg_real18.35 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.91 Å
I(0) (实空间) i0_real9.5630e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.4130e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal18.31 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal956300000.0000
解质量估计 total_estimate0.7120
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary16.6 Å
偏度 Skewness skewness0.640
峰度 Kurtosis kurtosis0.150
角度范围 angular_range— – 0.4400 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha270300.0000
实空间数据点数 n_real_points75
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.364; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.161; Smooth: 0.999
▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

▶

8. 引用文献 (1)

▶

9. 文件与曲线 (10)