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2kg5

NMR Solution structure of ARAP3-SAM

Method: SOLUTION NMR Dmax: 43.6 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Arf-GAP, Rho-GAP domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 3

Homo sapiens

UniProt Q8WWN8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–80 片段：SAM Domain, residues 1-80 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 7.7；298 K；压力 ambient NMR样品组成：1 mM protein, 2.7 mM potassium chloride, 137 mM sodium chloride, 11.9 mM phosphates, 0.3% mM sodium azide, 100% D2O | 100% D2O NMR样品组成：1 mM [U-100% 15N] protein, 2.7 mM potassium chloride, 137 mM sodium chloride, 11.9 mM phosphates, 0.3% mM sodium azide, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O NMR样品组成：1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 2.7 mM potassium chloride, 137 mM sodium chloride, 11.9 mM phosphates, 0.3% mM sodium azide, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2KG5 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
2LNW Identification and structural basis for a novel interaction between Vav2 and Arap3 提交 2012-01-05 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1404–1412（9 aa） 片段：UNP RESIDUES 1404-1412
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.2；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120；压力 ambient
NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] entity_1-1, 3 mM entity_2-2, 5 mM potassium phosphate-3, 20 mM sodium phosphate-4, 5 mM DTT-5, 2 mM EDTA-6, 75 mM sodium chloride-7, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] entity_1-8, 3 mM entity_2-9, 5 mM potassium phosphate-10, 75 mM sodium chloride-11, 5 mM DTT-12, 2 mM EDTA-13, 20 mM sodium phosphate-14, 100% D2O | 100% D2O
分辨率未提供
5JCP RhoGAP domain of ARAP3 in complex with RhoA in the transition state 提交 2016-04-15 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 906–1107（202 aa） 片段：UNP residues 906-1107,UNP residues 2-181
突变：F25N GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ALF TETRAFLUOROALUMINATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；293 K；100 mM MES, 15%(v/v) PEG 550 MME, 4%(v/v) Acetone
分辨率 2.10 Å R-free 0.227
5JCP RhoGAP domain of ARAP3 in complex with RhoA in the transition state 提交 2016-04-15 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 信息不足 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 906–1107（202 aa） 片段：UNP residues 906-1107,UNP residues 2-181
突变：F25N GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ALF TETRAFLUOROALUMINATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；293 K；100 mM MES, 15%(v/v) PEG 550 MME, 4%(v/v) Acetone
分辨率 2.10 Å R-free 0.227
5JD0 crystal structure of ARAP3 RhoGAP domain 提交 2016-04-15 构建体不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 906–1107（202 aa） 片段：UNP residues 906-1107
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.9；293 K；100 mM HEPES, 10% PEG8000
分辨率 2.30 Å R-free 0.260
5JD0 crystal structure of ARAP3 RhoGAP domain 提交 2016-04-15 构建体不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 906–1107（202 aa） 片段：UNP residues 906-1107
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.9；293 K；100 mM HEPES, 10% PEG8000
分辨率 2.30 Å R-free 0.260
7A9B Crystal structure of Shank1 PDZ domain with ARAP3-derived peptide 提交 2020-09-01 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1414–1429（16 aa）
链 B 1414–1429（16 aa）
未记录 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；100 nL of protein solution (15 mg/ml mutant protein in 10 mM HEPES buffer, pH 8.0, 150 mM NaCl, 5% (v/v) glycerol and 0.5 mM TCEP) were mixed with 100 nL reservoir buffer (16% (w/v) polyethylene glycol 3350 and 0.2 M ammonium citrate), above a reservoir volume of 20 microL
分辨率 2.00 Å R-free 0.249
7YIR Crystal structure of N-terminal PH domain of ARAP3 protein from human 提交 2022-07-18 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 284–385（102 aa） 片段：PH1 domain
未记录 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；291 K；0.05 M Calcium chloride dihydrate, 0.1 M BIS-TRIS (pH 6.5), 30% v/v Polyethylene glycol monomethyl ether 550
分辨率 2.10 Å R-free 0.230
7YIS Crystal structure of N-terminal PH domain of ARAP3 protein in complex with inositol 1,3,4,5-tetrakisphosphate 提交 2022-07-18 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 284–385（102 aa） 片段：PH1 domain
未记录 4PT (2R)-3-{[(S)-{[(2S,3R,5S,6S)-2,6-DIHYDROXY-3,4,5-TRIS(PHOSPHONOOXY)CYCLOHEXYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}-2-(1-HYDROXY BUTOXY)PROPYL BUTYRATE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；291 K；0.1 M Ammonium sulfate, 0.1 M Sodium acetate trihydrate (pH 4.6), 30% v/v Polyethylene glycol 400
分辨率 3.30 Å R-free 0.276

共 6 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ARAP3_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 21–100； UniProt 1–80

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2kg5

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2kg5
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2kg5
沉积日期 deposition_date2009-03-05
结构标题 titleNMR Solution structure of ARAP3-SAM
关键词 keywords;SAM DOMAIN, HELIX BUNDLE, Cell membrane, Cell projection, Cytoplasm, Cytoskeleton, GTPase activation, Membrane, Metal-binding, Phosphoprotein, Polymorphism, Zinc, Zinc-finger, SIGNALING PROTEIN ;; SIGNALING PROTEIN
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier15.71 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron15.14 Å
零角强度 I(0) i0479858000.00
分子量 molecular_weight175960.0 kDa
排除体积 excluded_volume217180 ų
包络体积 envelope_volume41132 ų
水化壳体积 shell_volume17635 ų
包络直径 envelope_diameter76.5 Å
壳层 Rg shell_rg26.59 Å
包络 Rg envelope_rg23.03 Å
形状 Rg shape_rg15.06 Å
总 Rg total_rg15.71 Å
总原子数 total_atoms24640
残基数 n_residues1620
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax43.6 Å
Rg (实空间) rg_real14.47 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.09 Å
I(0) (实空间) i0_real4.5600e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error4.0590e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal16.01 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal479900000.0000
解质量估计 total_estimate0.6592
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary17.1 Å
偏度 Skewness skewness0.438
峰度 Kurtosis kurtosis-0.066
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha3.5310
最高正则化参数 α highest_alpha215900.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.012; Oscil: 0.878; Stabil: 0.980; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id2kg5A01
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology150 — DNA polymerase; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily50 — Transcription Factor, Ets-1
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)