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2kr9

Kalirin DH1 NMR structure

Method: SOLUTION NMR Dmax: 76.5 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Kalirin

Rattus norvegicus

UniProt P97924

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1253–1432 片段：DH 1 domain 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.8；298.15 K；离子强度（mmCIF原始值）0.05；压力 1.00 NMR样品组成：0.6 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] KalDH1, 50.0 mM Hepes, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：0.56 mM [U-100% 15N] KalDH1, 50.00 mM Hepes, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2KR9 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1U3O Solution structure of rat Kalirin N-terminal SH3 domain 提交 2004-07-22 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1637–1706（70 aa） 片段：SH3 domain
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）200 mM；压力 ambient
NMR样品组成 0.4 mM U-15N protein, 50 mM HEPES, 150 mM NaCl, 1 mM dithiotheitol, 92.5% H2O, 7.5% D2O | 92.5% H2O, 7.5% D2O
NMR样品组成 1 mM U-15N,13C protein, 50 mM HEPES, 150 mM NaCl, 1 mM dithiotheitol, 92.5% H2O, 7.5% D2O | 92.5% H2O, 7.5% D2O
分辨率未提供
5O33 A structure of the GEF Kalirin DH1 domain in complex with the small GTPase Rac1 提交 2017-05-23 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1253–1432（180 aa） 片段：UNP residues 1253-1432
未记录 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 6 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 4.2；293 K；0.1M citrate pH4.2, 0.2M sodium chloride, 18% (W/V) PEG 8000
分辨率 1.64 Å R-free 0.240
9HU8 Crystal structure of Kalirin/Rac1 in complex with MC-278. 提交 2024-12-20 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1253–1432（180 aa）
未记录 A1IXV 2-chloranyl-~{N}-(2-oxidanylidene-5,6,7,8-tetrahydro-1~{H}-1,8-naphthyridin-4-yl)ethanamide × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M citrate pH 4.2, 0.2 M NaCl and 18 % PEG 8K
分辨率 1.48 Å R-free 0.231
9I1L Crystal structure of Kalirin/Rac1 in complex with RS-009 提交 2025-01-16 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1253–1432（180 aa） 片段：UNP residues 1253-1432
未记录 A1IZQ 2-chloranyl-~{N}-(6-oxidanylidene-1,7-dihydropyrrolo[2,3-b]pyridin-4-yl)ethanamide × 1 DMS DIMETHYL SULFOXIDE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；277 K；0.1 M bis-tris pH 5.5, 0.1 M NaCl, 27% PEG 3350
分辨率 1.68 Å R-free 0.269
9IFK Crystal structure of Kalirin/Rac1 in complex with DK-2 提交 2025-02-18 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1253–1432（180 aa） 片段：UNP residues 1253-1432
未记录 A1I32 2-chloranyl-~{N}-(2-oxidanylidene-1~{H}-quinolin-4-yl)ethanamide × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；277 K；0.1 M citrate pH 4.7, 0.8 M LiCl and 25% PEG 6K.
分辨率 1.34 Å R-free 0.235
9IG1 Crystal structure of Kalirin/Rac1 in complex with DK-652 提交 2025-02-18 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 1253–1432（180 aa） 片段：UNP residues 1253-1432
未记录 A1I33 2-chloranyl-~{N}-(1-oxidanylidene-2~{H}-isoquinolin-7-yl)ethanamide × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；277 K；0.1 M bis-tris pH 5.5, 0.2 M NaCl and 25% PEG 3350
分辨率 1.65 Å R-free 0.293

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 KALRN_RAT
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 11–190； UniProt 1253–1432

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2kr9

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2kr9
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2kr9
沉积日期 deposition_date2009-12-10
结构标题 titleKalirin DH1 NMR structure
关键词 keywords;Dbl-family GEF, Rho GTPase GEF, Cytoskeleton, Disulfide bond, Guanine-nucleotide releasing factor, Immunoglobulin domain, Kinase, TRANSFERASE ;; TRANSFERASE
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier19.30 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron18.93 Å
零角强度 I(0) i01429840000.00
分子量 molecular_weight329370.0 kDa
排除体积 excluded_volume415280 ų
包络体积 envelope_volume69612 ų
水化壳体积 shell_volume24048 ų
包络直径 envelope_diameter85.8 Å
壳层 Rg shell_rg31.26 Å
包络 Rg envelope_rg26.21 Å
形状 Rg shape_rg18.92 Å
总 Rg total_rg19.22 Å
总原子数 total_atoms46185
残基数 n_residues2850
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax76.5 Å
Rg (实空间) rg_real19.41 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.74 Å
I(0) (实空间) i0_real1.4300e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.7490e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal19.40 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1430000000.0000
解质量估计 total_estimate0.7473
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary19.4 Å
偏度 Skewness skewness0.505
峰度 Kurtosis kurtosis-0.077
角度范围 angular_range— – 0.4100 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha1929000.0000
实空间数据点数 n_real_points72
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.438; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.405; Smooth: 0.993
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id2kr9A00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology900 — Dbl Homology Domain; Chain A
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Dbl homology (DH) domain
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)