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2l34

Structure of the DAP12 transmembrane homodimer

Method: SOLUTION NMR Dmax: 63.6 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

TYRO protein tyrosine kinase-binding protein

Homo sapiens

UniProt O43914

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 35–67 链 B； UniProt 35–67 片段：UNP RESIDUES 35-67 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）20；压力 ambient NMR样品组成：0.5 (dimer) mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] DAP12 transmembrane peptide-1, 20 mM sodium phosphate-2, 25 mM SDS-3, 250 mM Foscholine-14-4, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O NMR样品组成：0.5 (dimer) mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DAP12 transmembrane peptide-5, 20 mM sodium phosphate-6, 25 mM [U-100% 2H] SDS-7, 250 mM [U-100% 2H] Foscholine-14-8, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O NMR样品组成：0.5 (monomer) mM [U-100% 15N; U-100% 2H] DAP12 transmembrane peptide-9, 0.5 (monomer) mM [U-100% 13C] DAP12 transmembrane peptide-10, 25 mM [U-100% 2H] SDS-11, 250 mM [U-100% 2H] Foscholine-14-12, 20 mM sodium phosphate-13, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O NMR样品组成：0.5 (dimer) mM [U-10% 13C] DAP12 transmembrane peptide-14, 25 mM [U-100% 2H] SDS-15, 250 mM [U-100% 2H] Foscholine-14-16, 20 mM sodium phosphate-17, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2L34 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
2L35 Structure of the DAP12-NKG2C transmembrane heterotrimer 提交 2010-09-06 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 35–67（33 aa）
链 B 35–66（32 aa） 片段：UNP RESIDUES 35-66
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）20；压力 ambient
NMR样品组成 0.5-1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] DAP12-NKG2C TM-1, 0.5-1 mM DAP12 TM-2, 25 mM SDS-3, 250 mM Foscholine-14-4, 20 mM sodium phosphate-5, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 0.5-1 mM DAP12-NKG2C TM-6, 0.5-1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-80% 2H] DAP12 TM-7, 25 mM SDS-8, 250 mM Foscholine-14-9, 20 mM sodium phosphate-10, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 0.5-1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DAP12-NKG2C TM-11, 0.5-1 mM DAP12 TM-12, 25 mM [U-100% 2H] SDS-13, 250 mM [U-100% 2H] Foscholine-14-14, 20 mM sodium phosphate-15, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 0.5-1 mM DAP12-NKG2C TM-16, 0.5-1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] DAP12 TM-17, 25 mM [U-100% 2H] SDS-18, 250 mM [U-100% 2H] Foscholine-14-19, 20 mM sodium phosphate-20, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 0.5-1 mM [U-100% 15N; U-100% 2H] DAP12-NKG2C TM-21, 0.5-1 mM [U-10% 13C] DAP12 TM-22, 25 mM [U-100% 2H] SDS-23, 250 mM [U-100% 2H] Foscholine-14-24, 20 mM sodium phosphate-25, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 0.5-1 mM [U-10% 13C] DAP12-NKG2C TM-26, 0.5-1 mM [U-100% 15N; U-90% 2H] DAP12 TM-27, 25 mM [U-100% 2H] SDS-28, 250 mM [U-100% 2H] Foscholine-14-29, 20 mM sodium phosphate-30, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
分辨率未提供
4WO1 Crystal structure of the DAP12 transmembrane domain in lipid cubic phase 提交 2014-10-15 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 35–67（33 aa） 片段：UNP residues 35-67
链 D 35–67（33 aa） 片段：UNP residues 35-67
突变：M21V 突变：M21V CA CALCIUM ION × 1 OLC (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 LIPIDIC CUBIC PHASE；pH 6.07；293 K；0.1 M bis-tris propane chloride pH 6.07, 19.7 %w/v PEG 3350, 0.27 M calcium chloride
分辨率 2.14 Å R-free 0.296
4WO1 Crystal structure of the DAP12 transmembrane domain in lipid cubic phase 提交 2014-10-15 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 35–67（33 aa） 片段：UNP residues 35-67
链 C 35–67（33 aa） 片段：UNP residues 35-67
突变：M21V 突变：M21V OLC (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 LIPIDIC CUBIC PHASE；pH 6.07；293 K；0.1 M bis-tris propane chloride pH 6.07, 19.7 %w/v PEG 3350, 0.27 M calcium chloride
分辨率 2.14 Å R-free 0.296
4WOL Crystal Structure of the DAP12 transmembrane domain in lipidic cubic phase 提交 2014-10-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 A 35–67（33 aa） 片段：UNP residues 35-67
链 B 35–67（33 aa） 片段：UNP residues 35-67
链 C 35–67（33 aa） 片段：UNP residues 35-67
突变：M21V 突变：M21V 突变：M21V K POTASSIUM ION × 1 OLC (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 LIPIDIC CUBIC PHASE；293 K；12.4% w/v PEG 3350, 0.149 M potassium thiocyanate
分辨率 1.77 Å R-free 0.223
7Q5W The tandem SH2 domains of SYK with a bound TYROBP diphospho-ITAM peptide 提交 2021-11-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 JJJ 88–107（20 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） PO4 PHOSPHATE ION × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；30 mM sodium nitrate, 30 mM dibasic sodium phosphate, 30 mM ammonium sulphate, 100 mM Tris/BICINE, 10% PEG 20,000, 20% PEG 500 MME
分辨率 2.20 Å R-free 0.266
7Q5W The tandem SH2 domains of SYK with a bound TYROBP diphospho-ITAM peptide 提交 2021-11-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 LLL 88–107（20 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） PO4 PHOSPHATE ION × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；30 mM sodium nitrate, 30 mM dibasic sodium phosphate, 30 mM ammonium sulphate, 100 mM Tris/BICINE, 10% PEG 20,000, 20% PEG 500 MME
分辨率 2.20 Å R-free 0.266
7Q5W The tandem SH2 domains of SYK with a bound TYROBP diphospho-ITAM peptide 提交 2021-11-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 KKK 88–107（20 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） PO4 PHOSPHATE ION × 1 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；30 mM sodium nitrate, 30 mM dibasic sodium phosphate, 30 mM ammonium sulphate, 100 mM Tris/BICINE, 10% PEG 20,000, 20% PEG 500 MME
分辨率 2.20 Å R-free 0.266
7Q5W The tandem SH2 domains of SYK with a bound TYROBP diphospho-ITAM peptide 提交 2021-11-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 4 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 GGG 88–107（20 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） PO4 PHOSPHATE ION × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；30 mM sodium nitrate, 30 mM dibasic sodium phosphate, 30 mM ammonium sulphate, 100 mM Tris/BICINE, 10% PEG 20,000, 20% PEG 500 MME
分辨率 2.20 Å R-free 0.266
7Q5W The tandem SH2 domains of SYK with a bound TYROBP diphospho-ITAM peptide 提交 2021-11-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 5 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 III 88–107（20 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） PO4 PHOSPHATE ION × 1 P4G 1-ETHOXY-2-(2-ETHOXYETHOXY)ETHANE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；30 mM sodium nitrate, 30 mM dibasic sodium phosphate, 30 mM ammonium sulphate, 100 mM Tris/BICINE, 10% PEG 20,000, 20% PEG 500 MME
分辨率 2.20 Å R-free 0.266
7Q5W The tandem SH2 domains of SYK with a bound TYROBP diphospho-ITAM peptide 提交 2021-11-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 6 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 HHH 88–107（20 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） PO4 PHOSPHATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；293 K；30 mM sodium nitrate, 30 mM dibasic sodium phosphate, 30 mM ammonium sulphate, 100 mM Tris/BICINE, 10% PEG 20,000, 20% PEG 500 MME
分辨率 2.20 Å R-free 0.266

共 4 个其他 PDB 条目、10 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TYOBP_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–33； UniProt 35–67 作者链 B； PDB构建体 1–33； UniProt 35–67

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2l34

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2l34
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2l34
沉积日期 deposition_date2010-09-06
结构标题 titleStructure of the DAP12 transmembrane homodimer
关键词 keywordsImmunoreceptor, transmembrane assembly, DAP12, PROTEIN BINDING; PROTEIN BINDING
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier16.37 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron16.30 Å
零角强度 I(0) i093195500.00
分子量 molecular_weight98912.0 kDa
排除体积 excluded_volume131490 ų
包络体积 envelope_volume17868 ų
水化壳体积 shell_volume9161 ų
包络直径 envelope_diameter66.6 Å
壳层 Rg shell_rg22.51 Å
包络 Rg envelope_rg20.08 Å
形状 Rg shape_rg16.19 Å
总 Rg total_rg17.00 Å
总原子数 total_atoms14700
残基数 n_residues990
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax63.6 Å
Rg (实空间) rg_real16.92 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.01 Å
I(0) (实空间) i0_real9.3200e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.3420e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal16.87 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal93190000.0000
解质量估计 total_estimate0.6245
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks4
主峰位置 r_peak_primary13.1 Å
偏度 Skewness skewness0.662
峰度 Kurtosis kurtosis-0.313
角度范围 angular_range— – 0.4850 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha20820.0000
实空间数据点数 n_real_points79
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.035; Stabil: 0.997; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.019; Smooth: 0.999
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)