SAXSdb — 2l3l

▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Tubulin-specific chaperone C

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 26–135	片段：UNP RESIDUES 26-135	无其他共同聚合物	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.02；压力 ambient NMR样品组成：0.5-1.0 mM [U-13C; U-15N] TBCC_Nterm-1, 20 mM potassium phosphate-2, 20 mM potassium chloride-3, 1.0 mM TCEP-4, 1.0 mM EDTA-5, 0.05 mM DSS-6, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2L3L	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2YUH Solution structure of the C-terminal region in human tubulin folding cofactor C 提交 2007-04-06	构建体不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 181–346（166 aa）片段：C-terminal region	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120；压力 ambient NMR样品组成 1mM protein, 20mM d-Tris-HCl, 100mM NaCl, 1mM d-DTT, 0.02% NaN3; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
9M1M Cryo-EM structure of the TBC-DEC-Arl2-alpha-beta-tubulin complex with GDP-AlFx 提交 2025-02-26	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 C 1–346（346 aa）	未记录	GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 AF3 ALUMINUM FLUORIDE × 1 MG MAGNESIUM ION × 3 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 2	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.21 Å
9M1N Cryo-EM structure of the TBC-DC-Arl2-alpha-beta-tubulin complex with GDP-AlFx 提交 2025-02-26	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 C 1–346（346 aa）	未记录	GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 AF3 ALUMINUM FLUORIDE × 1 MG MAGNESIUM ION × 3 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 2	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.24 Å

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	TBCC_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 2–111； UniProt 26–135

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

▼

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2l3l
沉积日期 deposition_date	2010-09-14
结构标题 title	The solution structure of the N-terminal domain of human Tubulin Binding Cofactor C reveals a platform for the interaction with ab-tubulin
关键词 keywords	CHAPERONE, tubulin binding cofactor; CHAPERONE
实验方法 method	SOLUTION NMR

▼

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	21.84 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	21.37 Å
零角强度 I(0) i0	1092790000.00
分子量 molecular_weight	262980.0 kDa
排除体积 excluded_volume	324530 Å³
包络体积 envelope_volume	100920 Å³
水化壳体积 shell_volume	29830 Å³
包络直径 envelope_diameter	100.1 Å
壳层 Rg shell_rg	35.38 Å
包络 Rg envelope_rg	28.93 Å
形状 Rg shape_rg	21.27 Å
总 Rg total_rg	22.07 Å
总原子数 total_atoms	37340
残基数 n_residues	2220
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

▼

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	86.5 Å
Rg (实空间) rg_real	22.12 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	1.05 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.0930e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.5390e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal	22.07 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	1093000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.5292
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	16.8 Å
偏度 Skewness skewness	0.510
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.354
角度范围 angular_range	— – 0.3650 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	1400000.0000
实空间数据点数 n_real_points	68
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.409; Stabil: 0.999; Sysdev: 0.207; Positv: 1.000; Valcen: 0.116; Smooth: 0.915

▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

▼

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id	2l3lA01
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology	58 — Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	1250 — Tubulin Binding Cofactor C, N-terminal domain

▶

8. 引用文献 (2)

▶

描述 description	Tubulin-specific chaperone C
分子量 formula_weight	13169.9 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	37340

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

fit	/app/data/saxs_computation/l3/2l3l/2l3l.fit
pddf	/app/data/pr_computation/l3/2l3l/2l3l.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/l3/2l3l/2l3l.dat

The solution structure of the N-terminal domain of human Tubulin Binding Cofactor C reveals a platform for the interaction with ab-tubulin

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Tubulin-specific chaperone C

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

8. 引用文献 (2)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)