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2l6j

Tah1 complexed by MEEVD

Method: SOLUTION NMR Dmax: 45.8 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

TPR repeat-containing protein associated with Hsp90

Saccharomyces cerevisiae

UniProt P25638

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–111 未记录 C-terminus Hsp90 chaperone peptide MEEVD × 1 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 8；293 K；离子强度（mmCIF原始值）0.1375；压力 ambient NMR样品组成：1 mM [U-99% 15N] Tah1-1, 2 mM Ac-MEEVD-2, 25 mM sodium phosphate-3, 100 mM sodium chloride-4, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Tah1-5, 2 mM Ac-MEEVD-6, 25 mM sodium phosphate-7, 100 mM sodium chloride-8, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：800 uM Tah1-9, 1.6 mM Ac-MEEVD-10, 25 mM sodium phosphate-11, 100 mM sodium chloride-12, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：1 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] Tah1-13, 2 mM Ac-MEEVD-14, 25 mM sodium phosphate-15, 100 mM sodium chloride-16, 100% D2O | 100% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2L6J Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
2LSU The NMR high resolution structure of yeast Tah1 in a free form 提交 2012-05-07 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 2–111（110 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.2；288 K；离子强度（mmCIF原始值）0.15；压力 ambient
NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Tah1, 10 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Tah1, 10 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 100% D2O | 100% D2O
分辨率未提供
2LSV The NMR high resolution structure of yeast Tah1 in complex with the Hsp90 C-terminal tail 提交 2012-05-07 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 2–111（110 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.2；288 K；离子强度（mmCIF原始值）0.15；压力 ambient
NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_1, 1 mM protein_2, 10 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein_1, 1 mM protein_2, 10 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 100% D2O | 100% D2O
分辨率未提供
2MNJ NMR solution structure of the yeast Pih1 and Tah1 C-terminal domains complex 提交 2014-04-08 构建体不同 实验环境不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 93–111（19 aa） 片段：UNP residues 93-111
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50；压力 ambient
NMR样品组成 1.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Tah1, 1.5 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Pih1, 95% H2O/5% D2O | 95% H2O/5% D2O
分辨率未提供
4CGQ Full length Tah1 bound to HSP90 peptide SRMEEVD 提交 2013-11-26 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–111（111 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7；pH 7
分辨率 2.00 Å R-free 0.210
4CGU Full length Tah1 bound to yeast PIH1 and HSP90 peptide SRMEEVD 提交 2013-11-26 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 A 1–111（111 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） GOL GLYCEROL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7；pH 7
分辨率 2.11 Å R-free 0.210

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TAH1_YEAST
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–111； UniProt 1–111

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2l6j

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2l6j
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2l6j
沉积日期 deposition_date2010-11-22
结构标题 titleTah1 complexed by MEEVD
关键词 keywordstetratricopeptide repeat (TPR), Hsp90 co-factor, PROTEIN BINDING; PROTEIN BINDING
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier16.54 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron16.39 Å
零角强度 I(0) i01024270000.00
分子量 molecular_weight262580.0 kDa
排除体积 excluded_volume325570 ų
包络体积 envelope_volume58257 ų
水化壳体积 shell_volume22095 ų
包络直径 envelope_diameter68.6 Å
壳层 Rg shell_rg29.29 Å
包络 Rg envelope_rg23.67 Å
形状 Rg shape_rg16.39 Å
总 Rg total_rg16.67 Å
总原子数 total_atoms36820
残基数 n_residues2320
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax45.8 Å
Rg (实空间) rg_real15.70 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.08 Å
I(0) (实空间) i0_real9.8060e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.7830e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal16.72 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1024000000.0000
解质量估计 total_estimate0.6782
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary17.9 Å
偏度 Skewness skewness0.451
峰度 Kurtosis kurtosis-0.255
角度范围 angular_range— – 0.4800 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha3.8600
最高正则化参数 α highest_alpha492300.0000
实空间数据点数 n_real_points78
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.001; Oscil: 0.952; Stabil: 0.988; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.994; Smooth: 0.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id2l6jA00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture25 — Alpha Horseshoe
拓扑 Topology topology40 — Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Tetratricopeptide repeat domain
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)