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2l7w

Solution structure of the human Raf-1 kinase inhibitor protein

Method: SOLUTION NMR Dmax: 46.8 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Phosphatidylethanolamine-binding protein 1

Homo sapiens

UniProt P30086

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白单体 单体 蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–187 未记录 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 4；298 K；离子强度（mmCIF原始值）200 NMR样品组成：3mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Raf-1 kinase inhibitor protein; 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 2L7W Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1BD9 HUMAN PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE BINDING PROTEIN 提交 1998-05-12 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 1–186（186 aa）
链 B 1–186（186 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.5；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 28-32% PEG 4000/6000/8000, 200-300 MM SODIUM ACETATE, 100MM SODIUM CACODYLATE, PH 6.5; THEN SOAKED IN 28-32% PEG 4000/6000/8000, 200-300 MM SODIUM ACETATE, 100MM BIS-TRIS, PH 6.5.
分辨率 2.05 Å R-free 0.232
1BEH HUMAN PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE BINDING PROTEIN IN COMPLEX WITH CACODYLATE 提交 1998-05-14 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–186（186 aa）
未记录 CAC CACODYLATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.5；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 28-32% PEG 4000/6000/8000, 200-300 MM SODIUM ACETATE, 100MM SODIUM CACODYLATE., pH 6.5
分辨率 1.75 Å R-free 0.286
1BEH HUMAN PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE BINDING PROTEIN IN COMPLEX WITH CACODYLATE 提交 1998-05-14 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 1–186（186 aa）
未记录 CAC CACODYLATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6.5；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 28-32% PEG 4000/6000/8000, 200-300 MM SODIUM ACETATE, 100MM SODIUM CACODYLATE., pH 6.5
分辨率 1.75 Å R-free 0.286
2QYQ Human raf kinase inhibitor protein (rkip) in complex with o-phosphotyrosine 提交 2007-08-15 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1–187（187 aa）
未记录 PTR O-PHOSPHOTYROSINE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；291 K；Initial crystallisation: 32-34% PEG 4OOO or 8000, 0.2 M sodium acetate, 0.1 M sodium acetate pH 4.0. Complex formed by soaking in: 32% PEG 4OOO, 0.2 M sodium chloride, 0.1 M O-phosphotyrosine, 0.1 M hepes pH 7.0., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
分辨率 1.95 Å R-free 0.208

共 3 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PEBP1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–187； UniProt 1–187

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2l7w

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2l7w
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2l7w
沉积日期 deposition_date2010-12-24
结构标题 titleSolution structure of the human Raf-1 kinase inhibitor protein
关键词 keywordsRaf-1 kinase inhibitor protein, Signaling Protein Inhibitor; Signaling Protein Inhibitor
实验方法 methodSOLUTION NMR
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier15.60 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron15.31 Å
零角强度 I(0) i02422010000.00
分子量 molecular_weight421140.0 kDa
排除体积 excluded_volume527250 ų
包络体积 envelope_volume37636 ų
水化壳体积 shell_volume18372 ų
包络直径 envelope_diameter53.6 Å
壳层 Rg shell_rg23.40 Å
包络 Rg envelope_rg16.93 Å
形状 Rg shape_rg15.27 Å
总 Rg total_rg15.55 Å
总原子数 total_atoms59060
残基数 n_residues3740
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax46.8 Å
Rg (实空间) rg_real15.47 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.18 Å
I(0) (实空间) i0_real2.4220e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.2050e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal15.48 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal2422000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8987
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary21.9 Å
偏度 Skewness skewness0.025
峰度 Kurtosis kurtosis-0.478
角度范围 angular_range— – 0.5000 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha1254000.0000
实空间数据点数 n_real_points80
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.911; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.976; Smooth: 0.971
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd2l7wa_
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.17 — PEBP-like
超家族 Superfamily superfamilyb.17.1 — PEBP-like
家族 Family familyb.17.1.1 — Phosphatidylethanolamine binding protein

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id2l7wA00
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture90 — Alpha-Beta Complex
拓扑 Topology topology280 — Phosphatidylethanolamine-binding Protein
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — PEBP-like
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)